CS262240B1 - Rotating coupling for simultaneous duplex contactless transfer of signals with the help of optic radiation - Google Patents
Rotating coupling for simultaneous duplex contactless transfer of signals with the help of optic radiation Download PDFInfo
- Publication number
- CS262240B1 CS262240B1 CS875016A CS501687A CS262240B1 CS 262240 B1 CS262240 B1 CS 262240B1 CS 875016 A CS875016 A CS 875016A CS 501687 A CS501687 A CS 501687A CS 262240 B1 CS262240 B1 CS 262240B1
- Authority
- CS
- Czechoslovakia
- Prior art keywords
- aqueous
- particles
- solution
- biocatalyst
- glutaraldehyde
- Prior art date
Links
- 230000008878 coupling Effects 0.000 title 1
- 238000010168 coupling process Methods 0.000 title 1
- 238000005859 coupling reaction Methods 0.000 title 1
- 230000004431 optic radiations Effects 0.000 title 1
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 23
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 23
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims description 22
- 239000011942 biocatalyst Substances 0.000 claims description 17
- 239000000243 solution Substances 0.000 claims description 16
- 239000002245 particle Substances 0.000 claims description 14
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 12
- SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N Glutaraldehyde Chemical compound O=CCCCC=O SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 9
- RGHNJXZEOKUKBD-SQOUGZDYSA-M D-gluconate Chemical compound OC[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)C([O-])=O RGHNJXZEOKUKBD-SQOUGZDYSA-M 0.000 claims description 8
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 claims description 8
- 229920002873 Polyethylenimine Polymers 0.000 claims description 7
- CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N Sucrose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N 0.000 claims description 7
- 229930006000 Sucrose Natural products 0.000 claims description 7
- 239000011541 reaction mixture Substances 0.000 claims description 7
- 239000005720 sucrose Substances 0.000 claims description 7
- RFSUNEUAIZKAJO-VRPWFDPXSA-N D-Fructose Natural products OC[C@H]1OC(O)(CO)[C@@H](O)[C@@H]1O RFSUNEUAIZKAJO-VRPWFDPXSA-N 0.000 claims description 6
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 6
- RFSUNEUAIZKAJO-ARQDHWQXSA-N Fructose Chemical compound OC[C@H]1O[C@](O)(CO)[C@@H](O)[C@@H]1O RFSUNEUAIZKAJO-ARQDHWQXSA-N 0.000 claims description 6
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 claims description 5
- 238000001035 drying Methods 0.000 claims description 5
- 238000000265 homogenisation Methods 0.000 claims description 5
- 238000005406 washing Methods 0.000 claims description 5
- CSCPPACGZOOCGX-UHFFFAOYSA-N Acetone Chemical compound CC(C)=O CSCPPACGZOOCGX-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 claims description 4
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 claims description 4
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 4
- 244000005700 microbiome Species 0.000 claims description 4
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims description 4
- 238000000926 separation method Methods 0.000 claims description 4
- 238000003756 stirring Methods 0.000 claims description 4
- 102000016938 Catalase Human genes 0.000 claims description 3
- 108010053835 Catalase Proteins 0.000 claims description 3
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims description 3
- 210000002421 cell wall Anatomy 0.000 claims description 2
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims description 2
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims description 2
- 230000001413 cellular effect Effects 0.000 claims 2
- 239000004366 Glucose oxidase Substances 0.000 claims 1
- 108010015776 Glucose oxidase Proteins 0.000 claims 1
- 108700040099 Xylose isomerases Proteins 0.000 claims 1
- 108010051210 beta-Fructofuranosidase Proteins 0.000 claims 1
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 claims 1
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims 1
- 229940116332 glucose oxidase Drugs 0.000 claims 1
- 235000019420 glucose oxidase Nutrition 0.000 claims 1
- 239000001573 invertase Substances 0.000 claims 1
- 235000011073 invertase Nutrition 0.000 claims 1
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 claims 1
- 210000002824 peroxisome Anatomy 0.000 claims 1
- 239000012460 protein solution Substances 0.000 claims 1
- 239000002904 solvent Substances 0.000 claims 1
- 210000001519 tissue Anatomy 0.000 claims 1
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 14
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 10
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 description 7
- 239000008188 pellet Substances 0.000 description 6
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 description 5
- 235000014680 Saccharomyces cerevisiae Nutrition 0.000 description 5
- 241000892910 Aspergillus foetidus Species 0.000 description 4
- 239000007900 aqueous suspension Substances 0.000 description 4
- 239000010802 sludge Substances 0.000 description 4
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 4
- PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N Glycerine Chemical compound OCC(O)CO PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 238000010908 decantation Methods 0.000 description 3
- 230000018044 dehydration Effects 0.000 description 3
- 238000006297 dehydration reaction Methods 0.000 description 3
- 239000000463 material Substances 0.000 description 3
- 241000222178 Candida tropicalis Species 0.000 description 2
- 239000006285 cell suspension Substances 0.000 description 2
- 238000004132 cross linking Methods 0.000 description 2
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 2
- 239000011521 glass Substances 0.000 description 2
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 2
- 210000004185 liver Anatomy 0.000 description 2
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 2
- 230000003252 repetitive effect Effects 0.000 description 2
- 230000009466 transformation Effects 0.000 description 2
- 239000004971 Cross linker Substances 0.000 description 1
- SRBFZHDQGSBBOR-IOVATXLUSA-N D-xylopyranose Chemical class O[C@@H]1COC(O)[C@H](O)[C@H]1O SRBFZHDQGSBBOR-IOVATXLUSA-N 0.000 description 1
- 241000582914 Saccharomyces uvarum Species 0.000 description 1
- 241000187180 Streptomyces sp. Species 0.000 description 1
- 240000008042 Zea mays Species 0.000 description 1
- 235000005824 Zea mays ssp. parviglumis Nutrition 0.000 description 1
- 235000002017 Zea mays subsp mays Nutrition 0.000 description 1
- 235000021336 beef liver Nutrition 0.000 description 1
- SRBFZHDQGSBBOR-UHFFFAOYSA-N beta-D-Pyranose-Lyxose Natural products OC1COC(O)C(O)C1O SRBFZHDQGSBBOR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 1
- 235000005822 corn Nutrition 0.000 description 1
- 230000003247 decreasing effect Effects 0.000 description 1
- 230000035622 drinking Effects 0.000 description 1
- 239000003651 drinking water Substances 0.000 description 1
- 235000020188 drinking water Nutrition 0.000 description 1
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 description 1
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 description 1
- 239000001963 growth medium Substances 0.000 description 1
- 229910052500 inorganic mineral Chemical class 0.000 description 1
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 description 1
- 239000011707 mineral Chemical class 0.000 description 1
- 239000011268 mixed slurry Substances 0.000 description 1
- 238000010979 pH adjustment Methods 0.000 description 1
- 238000005191 phase separation Methods 0.000 description 1
- 230000035484 reaction time Effects 0.000 description 1
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 1
- 238000012216 screening Methods 0.000 description 1
- 238000004062 sedimentation Methods 0.000 description 1
- 239000002002 slurry Substances 0.000 description 1
- 229910001220 stainless steel Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000010935 stainless steel Substances 0.000 description 1
Landscapes
- Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Description
na tácy z plastické hmoty a sušeny ve vakuové sušárně 3 hodiny při teplotě 25 °C.to plastic trays and dried in a vacuum oven at 25 ° C for 3 hours.
PO uvedené době byl částečně usušený materiál z táců sesypán a vpraven do dekantační nerezové nádrže opatřené průhledítkem, míchadlem, a dekantační odkalovaci posuvnou trubicí. Částice byly za míchání suspendovány ve 100 litrech pitné studené vody, asi 15 minut mírně promíchávány, poté míchadlo zastaveno a částice ponechány samovolně sedimentovat. Po rozdělení fází byla gravitačně oddělená kapalná vrstva odsáta odkalovací trubicí pod pohyblivé odkalovací trubice byl opatřen kontrolou průhledítkem. Rozšířený konec pohyblivé odkalovací trubice byl opatřen filtrem zhotoveným z kalolisové plachetky. Poté bylo opět přidáno 100 litrů studené pitné vody, suspenze krátce promíchána a celý proces míchání, sedimentace a dekantace několikrát opakován tak, aby došlo ke kvantitativnímu promytí částic.After that time, the partially dried tray material was poured and put into a stainless steel decanter tank equipped with a sight glass, stirrer, and decanter sludge sliding tube. The particles were suspended with stirring in 100 liters of drinking cold water, stirred gently for about 15 minutes, then the agitator was stopped and the particles allowed to settle spontaneously. After phase separation, the gravitationally separated liquid layer was aspirated by a sludge tube under a movable sludge tube and was inspected by a sight glass. The expanded end of the movable sludge tube was fitted with a filter made of filter press. Then 100 liters of cold drinking water were added again, the suspension was stirred briefly and the whole mixing, sedimentation and decanting process repeated several times so that the particles were quantitatively washed.
Poslední dekantace byly prováděny studenou destilovanou vodou. Poté byly částice suspendovány opět v destilované vodě a suspenze přepuštěua na filtrační vakuovou nuč opatřenou kalolisovou plachetkou a imobilizovaný materiál zfiltrován, dohře odsát a zvážen.The last decantations were carried out with cold distilled water. Then the particles were suspended again in distilled water and the suspension passed to a filter suction filter equipped with a filter press and the immobilized material filtered, sucked off and weighed.
Bylo získáno 9,8 kg vlhké hmoty imobili zovaných částic o obsahu sušiny 32,2 % a specifické aktivitě GOD 120 U.g-1 a KAT 150 U.g-1.9.8 kg of wet mass of immobilized particles with a dry matter content of 32.2% and a specific activity of GOD 120 Ug -1 and KAT 150 Ug -1 were obtained .
150 gramů vlhké hmoty směsného biokatalyzátoru bylo suspendováno v 850 ml destilované vody, suspenze byla přelita do reaktoru opatřeného pomaloběžným míchadlem (max. 100 otáček . min-1), vzdušnicím věncem (průtok vzduchu 5 litrů. min.-1), temperačnírn pláštěm (teplota 25 °C) a filtrační vložkou upevněnou ve spodní části reaktoru tak, aby bylo zajištěno trvalé setrvání téže násady částic biokatalyzátoru v reaktoru mezi jednotlivými cykly jeho opakovaného· použití.150 g of wet mass blend biocatalyst was suspended in 850 ml of distilled water, the suspension was transferred to a reactor equipped with a stirrer a low speed (max. 100 revolutions. Min -1) vzdušnicím rim (airflow 5 l. Min. -1) temperačnírn jacket ( temperature 25 ° C) and a filter cartridge mounted at the bottom of the reactor so as to ensure that the same batch of biocatalyst particles remains in the reactor between cycles of reuse.
Reaktor byl dále opatřen vestavěnou pH elektrodou připojenou k pH-statu s dávkovacím zařízením pro kontinuální úpravu pH roztokem NaOH v rozmezí hodnot pH 5,0 až 5,5. Reakce byla zahájena vsypáním 43 gramů D-glukózy do vsádky reaktoru. Reakce trvala 45 minut. Po této době byla spodem reaktoru přes výpustní ventil zreagovaná kapalina odsáta a na vlhký koláč nepromytých částic, které zůstaly na filtrační vložce reaktoru, bylo přidáno opět 850 ml destilované vody, přidáno opět stejné množství D-glukózy a zahájen další opakovaný cyklus enzymové transformace.The reactor was further provided with a built-in pH electrode connected to a pH-stat with a dosing device for continuous pH adjustment with a NaOH solution in the pH range of 5.0 to 5.5. The reaction was initiated by pouring 43 grams of D-glucose into the reactor batch. The reaction lasted 45 minutes. After this time, the reacted liquid was aspirated through the bottom of the reactor via a drain valve and 850 ml of distilled water was again added to the wet cake of the non-washed particles remaining on the reactor filter cartridge, the same amount of D-glucose was added again.
S toutéž násadou biokatalyzátoru bylo za uvedených reakčních podmínek provedeno celkem 10 opakovaných cyklů použití s průměrným výtěžkem 98,7 % teoretické konverze. Specifická aktivita biokatalyzátoru se po 10 opakovaných cyklech nežměnila.A total of 10 repetitive cycles of use with an average yield of 98.7% of the theoretical conversion were performed with the same biocatalyst feed. The specific activity of the biocatalyst did not change after 10 repeated cycles.
Příklad 2Example 2
Bylo připraveno 5 kg vlhké hmoty odstředěných pelet Á. foetidus s GOD aktivitou způsobem popsaným v příkladu 1, přičemž jejich desintegrace byla provedena rovněž způsobem uvedeným v příkladu 1. Stejným způsobem jak je uvedeno v příkladu. 1 byla připravena kultura a desintegrována vodná suspenze buněk obsahující 5 kg vlhké hmoty C. tropicalis s KAT aktivitou.5 kg of wet mass of centrifuged pellets A was prepared. foetidus with GOD activity as described in Example 1, wherein their disintegration was also performed as described in Example 1. In the same manner as in the Example. 1, a culture was prepared and an aqueous cell suspension containing 5 kg of wet C. tropicalis with KAT activity was disintegrated.
Obě suspenze byly smíchány v objemovém poměru 1:1a smíseny s 24 litry RRP, který byl připraven podle čs. autorského osvědčení č. 231 656, způsobem uvedeným v příkladu 1. K reakční směsi byly přidány 4 litry vodné suspenze celých buněk Saccharomyces cerevisiae (pekařské droždí) o koncentraci sušiny buněk 0,125 kg. litr-1 s aktivitou INV 19 500 U.g-1. K míchané reakční směsi bylo přidáno 280 ml 10 % hmota/ohjem vodného roztoku polyethyleniminu o molekulové hmotnosti 30 000 až 40 000, popsaným způsobem upraveno pH reakční směsí a po uvedené době přidány litry 25 °/o vodného roztoku glutaraldehydu. Dále bylo postupováno způsobem uvedeným v příkladu 1 s tím rozdílem, že pH reakční směsi po přidání roztoku glutaraldehydu bylo upraveno na hodnotu 7,5. Imobilizace' desintegrovaných směsí obou produkčních mikroorganismů spolu s celými buňkami S. cerevisiae byla jinak prováděna způsobem podle příkladu 1 včetně odstředění, homogenizace, dehydratace acetonem, filtrace, sušení, dekantace, promývání a separace.Both suspensions were mixed in a 1: 1 volume ratio and mixed with 24 liters of RRP, which was prepared according to U.S. Pat. No. 231,656, as described in Example 1. To the reaction mixture was added 4 liters of an aqueous suspension of whole cells of Saccharomyces cerevisiae (baker's yeast) with a dry cell concentration of 0.125 kg. liter -1 with activity INV 19 500 Ug -1 . To the stirred reaction mixture was added 280 ml of a 10% w / v aqueous solution of polyethyleneimine having a molecular weight of 30,000 to 40,000, adjusting the pH of the reaction mixture as described, followed by the addition of liters of 25% aqueous glutaraldehyde solution. The procedure of Example 1 was followed except that the pH of the reaction mixture was adjusted to 7.5 after addition of the glutaraldehyde solution. The immobilization of the disintegrated mixtures of both producing microorganisms together with whole S. cerevisiae cells was otherwise carried out by the method of Example 1 including centrifugation, homogenization, acetone dehydration, filtration, drying, decanting, washing and separation.
Bylo získáno 11,6 kg vlhké hmoty imobilizovaných části směsného biokatalyzátoru o obsahu sušiny 35,7 % a specifické aktivito GOD 96 U?g-1, KAT 123 U.g-1 a 370 U . g-1 INV.11.6 kg of wet mass of immobilized parts of the mixed biocatalyst with a dry matter content of 35.7% and a specific activity of GOD 96 µg- 1 , KAT 123 Ug -1 and 370 U were obtained. g -1 INV.
150 g vlhké hmoty směsného biokatalyzátoru bylo suspendováno v 850 ml destilované vody, suspenze umístěna do reaktoru, který byl popsán v příkladu 1 včetně podmínek reakce a enzymová transformace byla zahájena přidáním 87,1 g sacharózy do vsádky reaktoru. Reakce trvala 60 minut. Po této době bylo dosaženo teoretické konverze sacharózy na D-glukonát a D-fruktózu (48,3 g D-glukonátu a 43.0 g D-fruktózy).150 g of the wet mass of the mixed biocatalyst was suspended in 850 ml of distilled water, the suspension placed in the reactor described in Example 1, including the reaction conditions, and the enzyme transformation was initiated by adding 87.1 g of sucrose to the reactor batch. The reaction lasted 60 minutes. After this time, the theoretical conversion of sucrose to D-gluconate and D-fructose (48.3 g D-gluconate and 43.0 g D-fructose) was achieved.
toutéž násadou směsného biokatalyzátoru bylo provedeno popsaným způsobem celkem 15 opakovaných cyklů použití s průměrným výtěžkem 99,2 % teorie. Specifická aktivita biokatalyzátoru u žádného z tří uvedených enzymů se po 15. opakovaných cyklech jeho· použití nezměnila.a total of 15 repeated cycles of use with an average yield of 99.2% of the theory were carried out using the same batch of mixed biocatalyst as described above. The specific activity of the biocatalyst for any of the three enzymes did not change after 15 cycles of its use.
Příklad 3Example 3
Bylo připraveno 5 kg vlhké hmoty odstředěných pelet A. foetidus s GOD aktivitou a 5 kg vlhké hmoty buněk C. tropicalis s5 kg wet mass of centrifuged A. foetidus pellets with GOD activity and 5 kg wet mass of C. tropicalis cells were prepared.
262238262238
KAT aktivitou způsobem popsaným v příkladu 1 včetně desintegrace vodných buněčných suspenzí.KAT activity as described in Example 1 including the disintegration of aqueous cell suspensions.
Ve fermentsčním tanku byla submersní kultivací připravena kultura Streptomyces sp. s GI aktivitou kultivací v živné půdě obsahující kukuřičný extrakt, kvasničný autolyzát. D-xylózu a minerální soli. Kultivace trvala 28 hodin. Po této době byly pelety separovány na bubnové vakuové filtrační odstředivce a pelety byly v množství 7 kg vlhké hmotv suspendovány v 7 litrech destilované vody a desintegrovány průchodem suspenze štěrbinovým dezintegrátorem Manten-Gaulin při tlaku 40 MPa. Bylo získáno 14 litrů desintegrované vodné suspenze o specifické aktivitě GI 2 500 U.g-1.In a fermentation tank, a culture of Streptomyces sp. with GI activity by culture in a culture medium containing corn extract, yeast autolysate. D-xylose and mineral salts. Cultivation lasted 28 hours. After this time, the pellets were separated on a vacuum drum filter centrifuge and the pellets were suspended in 7 liters of distilled water at 7 kg wet weight and disintegrated by passing the slurry through a Manten-Gaulin slit disintegrator at 40 MPa. 14 liters of a disintegrated aqueous suspension having a specific activity of GI 2,500 µg -1 were obtained .
Všechny tři desintegrované suspenze produkčních mikroorganismů byly spojeny a přidány k 41 litrům RRP, který byl připraven podle čs. autorského osvědčení č. 231 656, do reakčního kotle přidáno 7 litrů vodné suspenze celých buněk komerčního droždí s INV aktivitou (19 500 U.g“1) a dále bylo postupováno v imobilizaci způsobem uvedeným v příkladu 1 a 2 s tím rozdílem, že bylo přidáno 410 ml 10 % hmota/objem vodného roztoku polyethyleniminu a k dosítění bylo použito 7 litrů 25% vodného roztoku glutaraldehydu. Odstředění, homogenizace, dehydratace, sušení, dekantace, promývání a filtrace částic biokatalyzátoru byla prováděna způsobem uvedeným v příkladu 1.All three disintegrated suspensions of producing microorganisms were combined and added to 41 liters of RRP, which was prepared according to U.S. Pat. No. 231 656, 7 liters of an aqueous suspension of whole cells of commercial yeast with INV activity (19,500 Ug -1 ) was added to the reaction boiler and immobilized as described in Examples 1 and 2, except 410 was added. ml of a 10% w / v aqueous polyethyleneimine solution and 7 liters of a 25% aqueous glutaraldehyde solution were used for the screening. Centrifugation, homogenization, dehydration, drying, decantation, washing and filtration of the biocatalyst particles were carried out as described in Example 1.
Bylo získáno 22 kg vlhké hmoty imobilizovaných částic směsného biokatalyzátoru o obsahu sušiny 30,5 % a specifických aktivitách GOD 84,1 U.g“1, KAT 112 U.g“1, INV 320 U . gJ a GI 247,5 U . g“1.22 kg of wet mass of immobilized mixed biocatalyst particles having a dry matter content of 30.5% and specific activities of GOD 84.1 Ug -1 , KAT 112 Ug -1 , INV 320 U were obtained. g J and GI 247.5 U. g “ 1 .
150 gramů vlhké hmoty směsného biokatalyzátoru bylo suspendováno v 850 ml destilované vody, suspenze přelita do reaktoru, který byl popsán v příkladu 1 včetně uvedených reakčních podmínek a enzymová transformace byla zahájena přidáním 81,7 g sacharózy do vsádky reaktoru.150 grams of wet mass of the mixed biocatalyst was suspended in 850 ml of distilled water, poured into the reactor described in Example 1 including the reaction conditions and the enzyme transformation was initiated by adding 81.7 g of sucrose to the reactor batch.
Reakce trvala 75 minut. Po této době bylo dosaženo 86 % teorie konverze sacharózy na D-glukonát (83,1 g), přičemž reakční směs obsahovala 14 % D-fruktózy (6,0 g). S toutéž násadou směsného biokatalyzátoru bylo provedeno popsaným způsobem celkem 20 opal ovaných cyklů použití s průměrným výtěžkem 82,3 % D-glukonátu a 17,7 % D-fruktózy. Specifické aktivity všech čtyř koimobilizovaných enzymů ve směsném biokatalyzátoru se po 20. cyklech jeho opakovaného použití nezměnily.The reaction lasted 75 minutes. After this time, 86% of the theory of conversion of sucrose to D-gluconate (83.1 g) was achieved, with the reaction mixture containing 14% D-fructose (6.0 g). A total of 20 tanning cycles with an average yield of 82.3% D-gluconate and 17.7% D-fructose were carried out using the same batch biocatalyst as described above. The specific activities of all four co-immobilized enzymes in the mixed biocatalyst remained unchanged after 20 cycles of reuse.
Příklad 4Example 4
Bylo připraveno 5 kg vlhké hmoty odstředěných pelet A. foetidus s GOD aktivitou způsobem popsaným v příkladu 1, přičemž jejích desintegrace byla provedena způsobem rovněž uvedeným v příkladu 1.5 kg wet mass of centrifuged A. foetidus pellets with GOD activity were prepared as described in Example 1, and their disintegration was carried out as described in Example 1.
Do 10 litrů desintegrované vodné suspenze obsahující 190 U.g“1 GOD byl přidán 1 litr roztoku komerční technické katalázy (účinnost 260 000 U . ml -1, roztok technické katalázy stabilizován v 30% glycerinu s přídavkem 10 % ethanolu, Fluka, AG, Švýcarsko) a 1 kg vlhké hmoty buněčných stěn Saccharomyces uvarum s INV aktivitou 38 000 U.g-1 (materiál odpadající po výrobě kvasničného- autolyzátu).Disintegrated into 10 liters of aqueous suspension containing 190 .mu.g "GOD 1 was added 1 liter of the commercial technical catalase (efficiency 260,000 U. Ml -1 solution of technical catalase stabilized in 30% glycerol with 10% ethanol; Fluka AG, Switzerland) and 1 kg wet cell wall mass of Saccharomyces uvarum with an INV activity of 38,000 µg -1 (material left after yeast autolysate production).
Po homogenizaci a promíchání směsné suspenze byla tato· přilita do reakčního kotle, v kterém bylo předloženo 12 litrů RRP, který byl připraven podle čs. autorského osvědčení č. 231 656, suspenze promíchána a dále bylo v imobilizaci postupováno způsobem uvedeným v přikladu 2 s tím rozdílem, že před přidáním roztoku síťovadla bylo· pH upraveno na hodnotu 7,8, 10% vodný roztok polyethyleniminu byl přidán v množství 240 ml a dosítění 25% vodným roztokem glutaraldehydu probíhalo rovněž při pH 7,8 při jeho celkovém přidaném množství 2 litry. Odstředění, homogenizace, sušení, dekantace, promývání a separace bylo prováděno způsobem a za podmínek uvedených v příkladu 1 s tím rozdílem, že k dehydrataci bylo použito na místo acetonu podclilazeného ethanolu za jinak stejných podmínek.After homogenization and mixing of the mixed slurry, it was poured into a reaction boiler in which 12 liters of RRP was prepared, which was prepared according to U.S. Pat. No. 231,656, the suspension was mixed and immobilized as described in Example 2 except that the pH was adjusted to 7.8 prior to the addition of the crosslinker solution. A 10% aqueous polyethyleneimine solution was added in 240 ml. and crosslinking with a 25% aqueous glutaraldehyde solution also took place at pH 7.8 with a total addition of 2 liters. Centrifugation, homogenization, drying, decantation, washing and separation were carried out in the manner and under the conditions set forth in Example 1, except that undersized ethanol was used for dehydration under otherwise identical conditions.
Bylo získáno 2,25 kg vlhké hmoty imobilizovaných částic směsného biokatalyzátoru o celkovém obsahu sušiny 32,8 % a specifické aktivitě GOD 112,8 U.g“1, KAT 378 U . g“1 a 420 U . g“1 INV.2.25 kg wet mass of immobilized mixed biocatalyst particles were obtained with a total dry matter content of 32.8% and a specific activity of GOD 112.8 Ug -1 , KAT 378 U. g ' 1 and 420 U. g “ 1 INV.
Způsobem uvedeným v příkladu 2 bylo provedeno s toutéž násadou biokatalyzátoru celkem 20 opakovaných konverzí roztoku D-glukózy na D-glukonát a roztoku sacharózy na D-glukonát a D-fruktózu s průměrným stupněm konverze pro první substrát 99.3 % teorie, pro druhý substrát (pro oba produkty) 97,6 % teorie. Reakční doba pro 1 cyklus 50 minut. Specifická aktivita GOD a INV se po 20. opakovaných cyklech nezměnila, specifická aktivita KAT klesla o 0,8 % v připadě použití D-glukózy jako substrátu, v případě použití sacharózy jako substrátu se specifická aktivita KAT ve směsném biokatalyzátoru nezměnila.A total of 20 repetitive conversions of D-glucose to D-gluconate and sucrose to D-gluconate and D-fructose solutions with an average conversion rate of 99.3% of the first substrate for the second substrate (for both products) 97.6% of theory. Reaction time for 1 cycle 50 minutes. The specific activity of GOD and INV did not change after 20 repeated cycles, the specific activity of KAT decreased by 0.8% in the case of using D-glucose as a substrate, in case of using sucrose as a substrate, the specific activity of KAT in mixed biocatalyst did not change.
Příklad 5Example 5
Bylo připraveno 5 kg vlhké hmoty odstředěných pelet A. foetidus s GOD aktivitou způsobem popsaným v příkladu 1, přičemž jejich desintegrace byla provedena způsobem rovněž uvedeným v přikladu 1.5 kg wet mass of centrifuged A. foetidus pellets with GOD activity were prepared as described in Example 1, and their disintegration was carried out as in Example 1.
kg vlhké hmoty čerstvých hovězích jater bylo rozemleto na masovém strojku. Jaterní homogenát vykazoval 19,6 U.g“1 KAT.kg of wet mass of fresh beef liver was ground on a meat grinder. The liver homogenate showed 19.6 µg -1 CAT.
Jaterní homogenát byl smísen s 10 litry desintegrované suspenze A. foetidus, suspenze intenzívním mícháním homogenizována a přelita do reakčního kotle, do kterého bylo předem předloženo 12 litrů RRP, který byl připraven podle čs. autorského o262238 svědčení č. 231 656, suspenze promíchána a dálě bylo v imobilizaci postupováno způsobem uvedeným v příkladu 1 s tím rozdílem, že před přidáním roztoku síťovadla bylo pH upraveno na hodnotu 7,5 na místo roztoku polyethyleniminu byl použit vodný roztok technické bílkoviny v množství 2 litry o koncentraci bílkovin 10 g. litr-1 a dosítění 25% vodným roztokem glutaraldehydu probíhalo při pH 7,5 při jeho celkovém při-The liver homogenate was mixed with 10 liters of a disintegrated suspension of A. foetidus, homogenized by vigorous stirring, and poured into a reaction boiler, to which 12 liters of RRP, which had been prepared according to U.S. Pat. No. 231,656, the suspension was mixed and the immobilization was continued as described in Example 1 except that the pH of the suspension was adjusted to 7.5 in place of the polyethyleneimine solution instead of the polyethyleneimine solution in an amount of 2 liters with a protein concentration of 10 g. Liter -1 and cross-linking with a 25% aqueous glutaraldehyde solution took place at pH 7.5 at its total
Claims (2)
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CS875016A CS262240B1 (en) | 1987-07-02 | 1987-07-02 | Rotating coupling for simultaneous duplex contactless transfer of signals with the help of optic radiation |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CS875016A CS262240B1 (en) | 1987-07-02 | 1987-07-02 | Rotating coupling for simultaneous duplex contactless transfer of signals with the help of optic radiation |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CS501687A1 CS501687A1 (en) | 1988-07-15 |
| CS262240B1 true CS262240B1 (en) | 1989-03-14 |
Family
ID=5394205
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CS875016A CS262240B1 (en) | 1987-07-02 | 1987-07-02 | Rotating coupling for simultaneous duplex contactless transfer of signals with the help of optic radiation |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| CS (1) | CS262240B1 (en) |
-
1987
- 1987-07-02 CS CS875016A patent/CS262240B1/en unknown
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| CS501687A1 (en) | 1988-07-15 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| SU712026A3 (en) | Method of preparing immobilized enzyme glucoisomerase preparate | |
| Crestini et al. | Production and isolation of chitosan by submerged and solid‐state fermentation from Lentinus edodes | |
| US3779869A (en) | Enzyme stabilization | |
| US3764475A (en) | Enzymatic hydrolysis of cellulose to soluble sugars | |
| EP0053764B1 (en) | Immobilization of biocatalysts | |
| Lagerlöf et al. | [52] Production of 6-aminopenicillanic acid with immobilized Escherichia coli acylase | |
| SU1024014A3 (en) | Method of preparing fermental preparation of glucoisomerase | |
| Knorr et al. | Chitosan immobilization and permeabilization of Amaranthus tricolor cells | |
| SE409469B (en) | PROCEDURE FOR PERFORMING AN ENZYME CATALYZED TRANSFORMATION OF A SUBSTRATE | |
| Asenjo et al. | The isolation of lytic enzymes from Cytophaga and their application to the rupture of yeast cells | |
| CN116555046A (en) | Method for high-yield beta-glucan by deep fermentation of schizophyllum commune | |
| CS262240B1 (en) | Rotating coupling for simultaneous duplex contactless transfer of signals with the help of optic radiation | |
| US3989596A (en) | Aggregate of dried flocculated cells | |
| US4330560A (en) | Process for producing food proteins of fungal origin or from multicellular organisms fementation apparatus and proteins so-produced | |
| USRE29130E (en) | Enzymatic process using immobilized microbial cells | |
| US3734831A (en) | Production of cellulase | |
| D'Souza et al. | Removal of glucose from egg prior to spray drying by fermentation with immobilized yeast cells | |
| IL44196A (en) | Immobilized glucose isomerase composition | |
| Abirami et al. | Extraction of chitin from shrimp shell wastes by using bacillus licheniformis and Lactobacillus plantarum | |
| RU2215425C2 (en) | Method for producing of fermentative protein hydrolyzates from sea hydrobionts for microbiological and/or feed purposes | |
| CS203607B1 (en) | Process for preparing bonded cells with activity of penicilinacylase | |
| RU2742054C1 (en) | Method of producing sodium nucleinate from biomass of chlorella vulgaris beijerink microalgae | |
| RU2747120C1 (en) | Method for obtaining sodium nucleinate from dry biomass of microalgae chlorella vulgaris beijerink | |
| RU2033427C1 (en) | Method of riboflavin isolation | |
| RU1794080C (en) | Method of starch isolation from processed water suspension obtained in starch production from grain flour |