CS257782B2 - Method and reagent for transaminases determination - Google Patents
Method and reagent for transaminases determination Download PDFInfo
- Publication number
- CS257782B2 CS257782B2 CS846297A CS629784A CS257782B2 CS 257782 B2 CS257782 B2 CS 257782B2 CS 846297 A CS846297 A CS 846297A CS 629784 A CS629784 A CS 629784A CS 257782 B2 CS257782 B2 CS 257782B2
- Authority
- CS
- Czechoslovakia
- Prior art keywords
- mmol
- lactate dehydrogenase
- dsm
- reagent
- lactobacillus
- Prior art date
Links
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 title claims description 37
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims description 26
- 108090000340 Transaminases Proteins 0.000 title claims description 21
- 102000003929 Transaminases Human genes 0.000 title claims description 21
- 102000003855 L-lactate dehydrogenase Human genes 0.000 claims abstract description 28
- 108700023483 L-lactate dehydrogenases Proteins 0.000 claims abstract description 28
- 108010001539 D-lactate dehydrogenase Proteins 0.000 claims abstract description 19
- BOPGDPNILDQYTO-NNYOXOHSSA-N nicotinamide-adenine dinucleotide Chemical compound C1=CCC(C(=O)N)=CN1[C@H]1[C@H](O)[C@H](O)[C@@H](COP(O)(=O)OP(O)(=O)OC[C@@H]2[C@H]([C@@H](O)[C@@H](O2)N2C3=NC=NC(N)=C3N=C2)O)O1 BOPGDPNILDQYTO-NNYOXOHSSA-N 0.000 claims abstract description 19
- 229930027945 nicotinamide-adenine dinucleotide Natural products 0.000 claims abstract description 19
- WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N L-glutamic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N 0.000 claims abstract description 16
- JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N lactic acid Chemical compound CC(O)C(O)=O JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 16
- KPGXRSRHYNQIFN-UHFFFAOYSA-N 2-oxoglutaric acid Chemical compound OC(=O)CCC(=O)C(O)=O KPGXRSRHYNQIFN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 13
- 108010026217 Malate Dehydrogenase Proteins 0.000 claims abstract description 13
- 102000013460 Malate Dehydrogenase Human genes 0.000 claims abstract description 13
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 claims abstract description 13
- 229930195712 glutamate Natural products 0.000 claims abstract description 13
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 claims abstract description 8
- HWXBTNAVRSUOJR-UHFFFAOYSA-N alpha-hydroxyglutaric acid Natural products OC(=O)C(O)CCC(O)=O HWXBTNAVRSUOJR-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 8
- 239000004310 lactic acid Substances 0.000 claims abstract description 8
- 235000014655 lactic acid Nutrition 0.000 claims abstract description 8
- 150000004716 alpha keto acids Chemical class 0.000 claims abstract description 5
- 229940009533 alpha-ketoglutaric acid Drugs 0.000 claims abstract description 5
- 102100023319 Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial Human genes 0.000 claims description 18
- 101710098398 Probable alanine aminotransferase, mitochondrial Proteins 0.000 claims description 15
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 claims description 12
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 claims description 12
- KHPXUQMNIQBQEV-UHFFFAOYSA-N oxaloacetic acid Chemical compound OC(=O)CC(=O)C(O)=O KHPXUQMNIQBQEV-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 10
- QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N L-alanine Chemical compound C[C@H](N)C(O)=O QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N 0.000 claims description 9
- 239000000872 buffer Substances 0.000 claims description 9
- CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N L-aspartic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(O)=O CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N 0.000 claims description 8
- 241000186660 Lactobacillus Species 0.000 claims description 8
- LCTONWCANYUPML-UHFFFAOYSA-M Pyruvate Chemical compound CC(=O)C([O-])=O LCTONWCANYUPML-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 8
- 235000004279 alanine Nutrition 0.000 claims description 8
- 229940009098 aspartate Drugs 0.000 claims description 8
- 229940039696 lactobacillus Drugs 0.000 claims description 8
- 241000192001 Pediococcus Species 0.000 claims description 5
- KPGXRSRHYNQIFN-UHFFFAOYSA-L 2-oxoglutarate(2-) Chemical compound [O-]C(=O)CCC(=O)C([O-])=O KPGXRSRHYNQIFN-UHFFFAOYSA-L 0.000 claims description 4
- JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-M Lactate Chemical compound CC(O)C([O-])=O JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 4
- 241001134654 Lactobacillus leichmannii Species 0.000 claims description 4
- 241000192132 Leuconostoc Species 0.000 claims description 4
- WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N Glutamic acid Natural products OC(=O)C(N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 3
- 241001147746 Lactobacillus delbrueckii subsp. lactis Species 0.000 claims description 3
- 240000006024 Lactobacillus plantarum Species 0.000 claims description 3
- 235000013965 Lactobacillus plantarum Nutrition 0.000 claims description 3
- 241000192130 Leuconostoc mesenteroides Species 0.000 claims description 3
- 235000013922 glutamic acid Nutrition 0.000 claims description 3
- 239000004220 glutamic acid Substances 0.000 claims description 3
- 229940072205 lactobacillus plantarum Drugs 0.000 claims description 3
- 229940049920 malate Drugs 0.000 claims description 3
- BJEPYKJPYRNKOW-UHFFFAOYSA-N malic acid Chemical compound OC(=O)C(O)CC(O)=O BJEPYKJPYRNKOW-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 3
- 244000005700 microbiome Species 0.000 claims description 3
- JVTAAEKCZFNVCJ-UWTATZPHSA-M (R)-lactate Chemical compound C[C@@H](O)C([O-])=O JVTAAEKCZFNVCJ-UWTATZPHSA-M 0.000 claims description 2
- 108010020056 Hydrogenase Proteins 0.000 claims 1
- KVRGDVMQISBTKV-UHFFFAOYSA-N acetic acid;oxalic acid Chemical compound CC(O)=O.OC(=O)C(O)=O KVRGDVMQISBTKV-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 abstract description 6
- 238000005259 measurement Methods 0.000 abstract description 6
- 239000002253 acid Substances 0.000 abstract 2
- BAWFJGJZGIEFAR-NNYOXOHSSA-O NAD(+) Chemical compound NC(=O)C1=CC=C[N+]([C@H]2[C@@H]([C@H](O)[C@@H](COP(O)(=O)OP(O)(=O)OC[C@@H]3[C@H]([C@@H](O)[C@@H](O3)N3C4=NC=NC(N)=C4N=C3)O)O2)O)=C1 BAWFJGJZGIEFAR-NNYOXOHSSA-O 0.000 abstract 1
- 230000008033 biological extinction Effects 0.000 description 10
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 9
- 229960003767 alanine Drugs 0.000 description 7
- 238000003556 assay Methods 0.000 description 7
- 239000000523 sample Substances 0.000 description 7
- 239000007983 Tris buffer Substances 0.000 description 5
- 210000002966 serum Anatomy 0.000 description 5
- UPLLQJUZZIYKHI-DFWYDOINSA-N (2s)-2-aminopentanedioic acid;2-oxobutanedioic acid Chemical compound OC(=O)CC(=O)C(O)=O.OC(=O)[C@@H](N)CCC(O)=O UPLLQJUZZIYKHI-DFWYDOINSA-N 0.000 description 4
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 4
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 4
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 4
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 4
- LENZDBCJOHFCAS-UHFFFAOYSA-N tris Chemical compound OCC(N)(CO)CO LENZDBCJOHFCAS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N Acetic acid Chemical compound CC(O)=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 208000006454 hepatitis Diseases 0.000 description 3
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 3
- 101710088194 Dehydrogenase Proteins 0.000 description 2
- HTTJABKRGRZYRN-UHFFFAOYSA-N Heparin Chemical compound OC1C(NC(=O)C)C(O)OC(COS(O)(=O)=O)C1OC1C(OS(O)(=O)=O)C(O)C(OC2C(C(OS(O)(=O)=O)C(OC3C(C(O)C(O)C(O3)C(O)=O)OS(O)(=O)=O)C(CO)O2)NS(O)(=O)=O)C(C(O)=O)O1 HTTJABKRGRZYRN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- 210000000805 cytoplasm Anatomy 0.000 description 2
- 229960002897 heparin Drugs 0.000 description 2
- 229920000669 heparin Polymers 0.000 description 2
- 208000019423 liver disease Diseases 0.000 description 2
- 239000008363 phosphate buffer Substances 0.000 description 2
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 2
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 206010008909 Chronic Hepatitis Diseases 0.000 description 1
- QNAYBMKLOCPYGJ-UHFFFAOYSA-N D-alpha-Ala Natural products CC([NH3+])C([O-])=O QNAYBMKLOCPYGJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 206010016654 Fibrosis Diseases 0.000 description 1
- 241000193385 Geobacillus stearothermophilus Species 0.000 description 1
- 206010019799 Hepatitis viral Diseases 0.000 description 1
- 241001662043 Icterus Species 0.000 description 1
- 206010023126 Jaundice Diseases 0.000 description 1
- QNAYBMKLOCPYGJ-UWTATZPHSA-N L-Alanine Natural products C[C@@H](N)C(O)=O QNAYBMKLOCPYGJ-UWTATZPHSA-N 0.000 description 1
- 244000199866 Lactobacillus casei Species 0.000 description 1
- 235000013958 Lactobacillus casei Nutrition 0.000 description 1
- 241000194041 Lactococcus lactis subsp. lactis Species 0.000 description 1
- 208000029578 Muscle disease Diseases 0.000 description 1
- MUBZPKHOEPUJKR-UHFFFAOYSA-N Oxalic acid Chemical compound OC(=O)C(O)=O MUBZPKHOEPUJKR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 description 1
- 102000007327 Protamines Human genes 0.000 description 1
- 108010007568 Protamines Proteins 0.000 description 1
- 235000014969 Streptococcus diacetilactis Nutrition 0.000 description 1
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L Sulfate Chemical compound [O-]S([O-])(=O)=O QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- GSEJCLTVZPLZKY-UHFFFAOYSA-N Triethanolamine Chemical compound OCCN(CCO)CCO GSEJCLTVZPLZKY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 231100000354 acute hepatitis Toxicity 0.000 description 1
- -1 amino acid aspartate Chemical class 0.000 description 1
- BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N ammonium sulfate Chemical compound N.N.OS(O)(=O)=O BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910052921 ammonium sulfate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000011130 ammonium sulphate Nutrition 0.000 description 1
- 150000001450 anions Chemical class 0.000 description 1
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 description 1
- 150000004718 beta keto acids Chemical class 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- 230000001684 chronic effect Effects 0.000 description 1
- 230000007882 cirrhosis Effects 0.000 description 1
- 208000019425 cirrhosis of liver Diseases 0.000 description 1
- 239000000287 crude extract Substances 0.000 description 1
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 1
- 238000003745 diagnosis Methods 0.000 description 1
- 230000029087 digestion Effects 0.000 description 1
- 201000010099 disease Diseases 0.000 description 1
- 208000037265 diseases, disorders, signs and symptoms Diseases 0.000 description 1
- 239000003480 eluent Substances 0.000 description 1
- 239000000284 extract Substances 0.000 description 1
- 238000013100 final test Methods 0.000 description 1
- 208000019622 heart disease Diseases 0.000 description 1
- 230000002452 interceptive effect Effects 0.000 description 1
- 229940017800 lactobacillus casei Drugs 0.000 description 1
- 210000004185 liver Anatomy 0.000 description 1
- 210000005229 liver cell Anatomy 0.000 description 1
- 208000018191 liver inflammation Diseases 0.000 description 1
- 230000004807 localization Effects 0.000 description 1
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 description 1
- 210000003470 mitochondria Anatomy 0.000 description 1
- 238000012544 monitoring process Methods 0.000 description 1
- 210000003205 muscle Anatomy 0.000 description 1
- 210000004165 myocardium Anatomy 0.000 description 1
- HYIMSNHJOBLJNT-UHFFFAOYSA-N nifedipine Chemical compound COC(=O)C1=C(C)NC(C)=C(C(=O)OC)C1C1=CC=CC=C1[N+]([O-])=O HYIMSNHJOBLJNT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 210000000056 organ Anatomy 0.000 description 1
- KHPXUQMNIQBQEV-UHFFFAOYSA-L oxaloacetate(2-) Chemical compound [O-]C(=O)CC(=O)C([O-])=O KHPXUQMNIQBQEV-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 239000006174 pH buffer Substances 0.000 description 1
- 210000004738 parenchymal cell Anatomy 0.000 description 1
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K phosphate Chemical compound [O-]P([O-])([O-])=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 1
- 239000010452 phosphate Substances 0.000 description 1
- 239000008057 potassium phosphate buffer Substances 0.000 description 1
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 description 1
- 229940048914 protamine Drugs 0.000 description 1
- 239000011541 reaction mixture Substances 0.000 description 1
- 230000009528 severe injury Effects 0.000 description 1
- 238000007086 side reaction Methods 0.000 description 1
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 1
- 229910021653 sulphate ion Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 1
- 210000001519 tissue Anatomy 0.000 description 1
- 238000005891 transamination reaction Methods 0.000 description 1
- 238000002604 ultrasonography Methods 0.000 description 1
- 201000001862 viral hepatitis Diseases 0.000 description 1
- 230000003612 virological effect Effects 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/0004—Oxidoreductases (1.)
- C12N9/0006—Oxidoreductases (1.) acting on CH-OH groups as donors (1.1)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
- C12Q1/26—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving oxidoreductase
- C12Q1/32—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving oxidoreductase involving dehydrogenase
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
- C12Q1/48—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving transferase
- C12Q1/52—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving transferase involving transaminase
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
- Y10S435/81—Packaged device or kit
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
- Y10S435/8215—Microorganisms
- Y10S435/822—Microorganisms using bacteria or actinomycetales
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
- Y10S435/8215—Microorganisms
- Y10S435/822—Microorganisms using bacteria or actinomycetales
- Y10S435/853—Lactobacillus
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
- Y10S435/8215—Microorganisms
- Y10S435/822—Microorganisms using bacteria or actinomycetales
- Y10S435/853—Lactobacillus
- Y10S435/857—Lactobacillus plantarum
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Zoology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Immunology (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Analytical Chemistry (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
- Investigating Or Analysing Materials By The Use Of Chemical Reactions (AREA)
- Solid State Image Pick-Up Elements (AREA)
- Photovoltaic Devices (AREA)
- Semiconductor Lasers (AREA)
- Investigating Or Analysing Biological Materials (AREA)
- Reinforced Plastic Materials (AREA)
Description
Vynález se týká způsobu a reagenčního činidla pro stanovení transamináz.
Lidská tkáň obsahuje transaminázy glutamát-pyruvát-transaminázu ЕС 2.6.1.2 a glutamát-oxalacetát-transaminázu ЕС 2.6.1.1 ve svalech, séru a orgánech. Měření obsahu glutamát-pyruvát-transaminázy zejména v séru představuje důležitý klinický parametr pro rozlišení onemocnění jater od onemocnění srdce.
Glutamát-pyruvát-transaminázu se vyskytuje výhradně v játrech, kde je obsažena pouze v cytoplazmě parenchymových buněk, zatímco glutamát-oxalacetát-transamináza je vždy asi z 50 % obsažena v cytoplazmě a v mitochondriích. Z této lokalizace obou těchto transamináz vyplývají cenné diagnostické náznaky při různých onemocněních jater. Vyšší obsahy glutamát-oxalacetát-transaminázy naznačují vážné poškození parenchymatických jaterních buněk.
Při akutní hepatitidě jsou obsahy glutamát-oxalacetát-transaminázy a glutamát-pyruvát-transaminázy v séru vždy zvýšeny, i při anikterickém průběhu. Často je možno dokázat zvýšení aktivity enzymu již před výskytem ikteru.
Při chronické hepatitidě a cirhóze jsou obsahy glutamát-oxalacetát-transaminázy a glutamát-pyruvát-transaminázy nižší než při virové hepatitidě. Jejich stanovení je cenné při chronických zánětech jater především pro sledování průběhu onemocnění a léčení.
Stanovení glutamát-oxalacetát-transaminázy se kromě toho využívá i při diagnostice onemocnění srdečního svalu.
Při obvyklém a hojně používaném způsobu stanovení glutamát-pyruvát-tranaminázy, popřípadě glutamát-oxalacetát-transaminázy se používá transaminace kyseliny α-ketoglutarové alaninem, popřípadě aspartatcm, která je těmito enzymy katalyzována a vede ke vzniku kyseliny glutamové a pyruvátu, popřípadě oxalacetátu. Pyruvát, popřípadě oxalacetát se redukcí pomocí NADH v přítomnosti laktátdehydrogenázy a popřípadě malátdehydrogenázy přemění v laktát, popřípadě v malát a NAD+, přičemž se posledně uvedené látky stanoví známými postupy buď přímo v UV oblasti, nebo pomocí následné barevné reakce.
Podstatnou nevýhodou tohoto způsobu je, že laktátdehydrogenáza sama vykazuje nespecifičnost (vedlejší aktivitu), která vede к reakci rz-ketokyselin, zejména kyseliny α-ketoglutarové, za vzniku kyseliny a-hydroxyglutarové a kterou je možno označit jako a-hydroxy?;lutarát-dehydrogenázovou aktivitou.
Tato nespecifičnost má kromě toho za následek, že příslušné reagenční činidlo к provádění tohoto známého způsobu vykazuje jen nedostačující stabilitu, poněvadž při vzniku tt-hydroxyglutarátu se NADH oxiduje v NAD, což je příčinou plíživé reakce.
Podnětem к vynálezu byl úkol tento problém vyřešit.
Předmětem vynálezu je proto způsob stanovení transamináz reakcí příslušné aminokyseliny s kyselinou α-ketoglutarovou za vzniku kyseliny glutamové a a-ketokyseliny odpovídající použité aminokyselině a stanovením vzniklé α-ketokyseliny redukcí pomocí NADH v přítomnosti laktátdehydrogenázy a popřípadě malátdehydrogenázy za vzniku NAD+ a α-oxykyseliny, kterýžto způsob se vyznačuje tím. že se použije D-laktátdehydrogenázy mléčné bakterie.
Vynález spočívá na překvapivém objevu, že D-laktátdehydrogenáza mléčných bakterií neredukuje kyselinu α-oxoglutarovou ani v přítomnosti NADH. Nahradí-li se proto při výše popsaném postupu až dosud obvykle používaná laktátdehydrogenáza ze srdce vepře podle vynálezu D-laktátdehydrogenázou mléčné bakterie, nedochází již к rušivé plíživé reakci a získá se reagenční činidlo, jehož stabilita při skladování je značně zlepšena.
Výhodných výsledků podle vynálezu se dosáhne s každou D-laktátdehydrogenázou z mléčných bakterií. Mléčné bakterie vytvářející D-laktátdehydrogenázu patří v podstatě do rodů Lactobacillus, Pediococcus a Leuconostoc (Antonie van Leeuwenhoek, 49, 1983, str. 210). Pokud mléčné bakterie vytvářejí L-laktátdehydrogenázu, není tato vhodná pro činidlo a způsob podle vynálezu. Pokud některý kmen vytváří jak D-laktátdehydrogenázu, tak i L-laktátdehydrogenázu, je nutno oba tyto enzymy od sebe oddělit. Výhodné jsou proto D-laktátdehydrogenázové preparáty z kmenů, které obsahují pouze D-laktátdehydrogenázu. Obzvláště dobré výsledky skýtá laktátdehydrogenáza z Lactobacillus leichmannii, DSM 2699, u níž jde o D-laktátdehydrogenázu. Dalšími výhodnými kmeny jsou Lactobacillus lactis, DSM 20072, Lactobacillus ulantarum, DSM 20174, Leuconostoc mesenteroides DSM 20193 nebo Pedicoccus pentosaceus DSM 20280.
Použije-li se způsobu podle vynálezu pro stanovení glutamát-pyruvát-transaminázy, použije se jako aminokyseliny alaninu, který se desaminuje v pyruvát a pak se redukuje v laktát. Jde-li o stanovení glutamát-oxalacetát-transaminázy, použije se jako aminokyseliny aspartatu, který se desaminuje v oxalacetát a pak se redukuje v malát.
Reagenční činidlo podle vynálezu pro stanovení transamináz, obsahující laktátdehydrogenázu, α-oxoglutarát, příslušnou aminokyselinu, NADH, pufr pH 6,5 až 8,5 a popřípadně malátdehydrogenázu, se tedy vyznačuje tím, že obsahuje D-laktátdehydrogenázu mléčné bakterie.
Jde-li o stanovení glutamátpyruváttransaminázy, obsahuje reagenční činidlo jakožto aminokyselinu alanin. V případě stáno257782 verrí glutamát-oxalacotát--transaminázy obsahuje reagenční Činidlo jakožto aminokyselinu aspartat a kromě toho malátdehydrogenázu.
Při výhodném provedení obsahuje reagenční činidlo podle vynálezu pro stanovení glutamátpyruvát-transaminázy
250 až 20 000 jedn. . 1J D-laktátdehydrogenázy z mléčných bakterií,
2,5 až 100 mmolů . I1 a-oxoglutarátu, až 1 000 mmolů . I1 alaninu,
0,01 až 0,25 mmolů . Г1 NADH a až 500 mmolů . I1 pufru pH 6,5 až 8,5.
Při dalším výhodném provedení obsahuje reagenční činidlo podle vynálezu pro stanovení glutamát-oxalacetát-transaminázy
250 až 20 000 jedn. .I1 D-laktátdehydrogenázy z mléčných bakterií,
2,5 až 100 mmolů .l“1 a-oxoglutarátu, až 1 000 mmolů . Г1 aspartatu,
0,01 až 0,25 mmolů . 1_1 NADH,
100 až 20 000 jedn. Г1 malátdehydrogenázy a až 500 mmolů . I*1 pufru pH 6,5 až 8,5.
V rámci vynálezu jsou obzvláště výhodné konečné koncentrace jednotlivých složek ' činidla při testu pro stanovení glutamát-pyruvát-transaminázy:
laktátdehydrogenáza
1000 až 1 400 jedn. .I1, alanin
600 až 800 mmolů .l”1,
NADH
0,10 až 0,20 mmolů . I’1, tt-oxoglutarát až 25 mmolů .l“1, pufr pH 7,3 až 7,5 až 100 mmolů . 1 J.
Odpovídající hodnoty koncentrace jednotlivých složek činidla při testu pro stanovení glutamát-oxalát-transaminázy jsou:
laktátdehydrogenáza
1000 až 1 400 jedn. . Г’, malátdehydrogenáza
500 až 1 000 jedn. . Г ’
NADH
0,10 až 0,20 mmolů . I'“1, aspartat
150 až 250 mmolů .1_1, a-oxoglutarát až 20 mmolů . 1 -t, pufr pH 7,3 až 7,5 až 100 mmolů . I'1.
Jako pufr přicházejí v úvahu pufrovací látky účinné v uvedeném rozsahu pH. Výhodně se používá TRIS-pufrů, TRA-pufrů (triethanolamin) a fosfátových pufrů.
Účinek dosažený podle vynálezu je znázorněn graficky na připojeném výkresu. V tomto výkresu je znázorněna závislost procentuálního úbytku počáteční extinkce (osa Y] na době trvání skladování v hodinách (osa X) u známého způsobu, popřípadě reagenčního činidla v porovnání se způsobem podle vynálezu, popřípadě reagenčním činidlem podle vynálezu. Pro získání hodnot, uvedených v grafu na připojeném výkresu, bylo použito reagenčního činidla pro stanovení glutamát-pyruvát-transaminázy, komerčně dostupného pod označením „MonotestR a ALAT/ALT/GPT“ (výrobek firmy Boehringer Mannheim GmbH), které bylo porovnáno s regulačním činidlem podle vynálezu. Koncentrace při testu byly tyto:
laktátdehydrogenáza
200 jedn. . Г1,
NADH
0,180 mmolů . I1, . a-oxoglutarát mmolů. I1, alanin
500 mmolů . I1,
TRIS-pufr pH 7,5
100 mmolů . I-1.
Známé reagenční činidlo obsahovalo laktátdehydrogenázu za srdce vepře, reagenční činidlo podle vynálezu obsahovalo D-laktátdehydrogenázu z Lactobacillus leichmannii DSM 2699.
V grafu na připojeném výkresu znázorňuje křivka 1 — komerčně dostupné známé reagenční činidlo, použité při teplotě 25 °C (vodní lázeň), křivka 2 — komerčně dostupné známé reagenční činidlo, použité při teplotě +4 °C (ledová lázeň), křivka 3 — reagenční činidlo podle vynálezu, použité při teplotě 25 °C (vodní lázeň), křivka 4 — reagenční činidlo podle vynálezu, použité při teplotě +4°C (ledová lázeň).
Z výsledků znázorněných v grafu vyplývá, že při teplotě 25 °C dojde u známého reagenčního činidla asi po 34 hodinách к vymizení veškeré NADH, zatímco u reagenčního činidla podle vynálezu zůstává zachováno ještě po 120 hodinách přibližně 71 % počáteční extinkce. Příslušné hodnoty při teplotě 4 °C a 120 hodinách skladování jsou u známého reagenčního činidla 30 °/o zbytkové extinkce, u reagenčního činidla podle vynálezu 90 °/o. Analogické výsledky jako s laktátdehydrogenázou ze srdce vepře se získají, když se místo laktátdehydrogenázy ze srdce vepře použije L-laktátdehydrogenázy z Lactobacillus casei, Lactobacillus xylosus, Bacillus stearothermophilus nebo Lactobacillus plantarum.
Identické křivky se též získají, když se místo výše uvedeného komerčně dostupné257782 ho reagenčního činidla pro stanovení glutamát-pyruvát-transaminázy použije příslušného, komerčně pod označením „MonotestR a ASAT/AST/GOT“ dostupného reagenčního činidla pro stanovení glutamát-oxalacetát-transaminázy. Koncentrace při testu zde byly tyto:
laktátdehydrogenáza
600 jedn. . I1, malátdehydrogenáza
420 jedn. . I-1, NADH
0,180 mmolů . I“1, a-oxoglutarát mmolů . I“1, aspartat
240 mmolů . Г1, TRIS-pufr pH 7,8 mmolů . I-1.
U tohoto reagenčního činidla je nutný obsah laktátdehydrogenázy, poněvadž každý vzorek obsahuje endogenní pyruvát a zpravidla i endogenní laktátdehydrogenázu. Toto vede к plíživé reakci pomalým odbouráváním pyruvátu, které přídavkem nadbytku laktátdehydrogenázy podle vynálezu proběhne během krátké doby.
К této vedlejší reakci přirozeně dochází stejným způsobem i při stanovení glutamát-pyruvát-transaminázy, je zde však zastíněna větším problémem, kterým je aktivita a-hydroxyglutarátdehydrogenázy. Vynálezem jsou však oba tyto problémy současně vyřešeny.
Z toho plyne, že aplikací způsobu, popřípadě činidla podle vynálezu se dosáhne mnohonásobně delší stálosti při skladování.
Enzymový preparát z Lactobacillus leichmannii DSM 2699, vhodný pro činidlo a způsob podle vynálezu, je možno připravit známými postupy pro získávání mikrobiální laktátdehydrogenázy, například postupem popsaným v časopisu J. of Generál Microbiology (1972), 62? str. 243. Tento způsob se v podstatě provádí takto:
Rozklad buněk mikroorganismu Lactobacillus, suspendovaného v 0,005molárním pufrovém roztoku fosforečnanu draselného o pH 7 pomocí ultrazvuku. Odstředění a odstranění zbytků rozložených buněk.
Získaný surový extrakt mikroorganismu se okyselí kyselinou octovou na pH 5,5, přidá se protaminsulfát na koncentraci 0,3 % hmotnost/objem a sraženina se odstraní odstředěním. Kapalina nad sraženinou se upraví na pH 7 a získá se frakce, vylučující se působením síranu amonného při koncentraci v rozmezí 50 až 85 % nasycení. Tato frakce se v pufru s pH 7 chromatografuje na slabém měniči aniontů a eluuje elučním činidlem s gradientem chloridu sodného.
V přibližně 25% výtěžku se získá laktátdehydrogenázový preparát, který je oproti surovému extraktu třicetinásobně i více čistší. Tento postup je vhodný i pro ostatní kmeny rodu Lactobacillus a rod Leuconostoc, například pro Lactobacillus lactis DSM 20 072, Lactobacillus plantarum DSM 20 174 a Leuconostoc mesenteroides DSM 20 193. U kmenů rodu Pediococcus ,se používá způsobu popsaného v časopisu J. of Bacteriology, sv. 121, str. 602.
Dále uvedené příklady vynález blíže objasňují.
Příklad 1
Stanovení aktivity glutamát-pyruvát-transaminázy (provedení s fosfátovým pufrem)
Materiál vzorku: sérum, heparinová nebo EDTA-plazma
Reagenční činidla: (konečná koncentrace při testu) fosfátový pufr mmolů . I1 pH 7,4
L-alanin
800 mmolů . I1 laktátdehydrogenáza
200 jedn. . 1-1
NADH
0,18 mmolů . l_i a-ketoglutarát
18,0 mmolů .l“1
Násada pro stanovení:
Vlnová délka:
Hg 365 nm, 340 nm nebo Hg 334 nm Kyveta:
tloušťka vrstvy 1 cm
Teplota při měření:
°C
Měření vůči vzduchu:
(úbytek extinkce)
U fotometrů s analogovým údajem je nutno počáteční extinkce nad 0,5000 kompenzovat stupňovitým zapojením.
Do kyvety se napipetuje:
reakční směs (25 °C) 2,5 ml vzorek 0,5 ml
Po promíchání se asi po 1 minutě odečte extinkce a současně se uvedou do chodu stopky. Po přesně dalších 1, 2 a 3 minutách se odečtení opakuje.
U rozdílů extinkce za minutu (ЛЕ. min“1) v rozmezí 0,06 až 0,08 (Hg 365), popřípadě 0,11 až 0,18 (Hg 334 a 340 nm) se berou v úvahu jen měření prvých dvou minut (1 minutu inkubovat a 2 minuty měřit).
Z rozdílů extinkce za minutu (ΔΕ . min“1) se vypočte střední hodnota, které se použije pro výpočty.
Výpočet:
Aktivita glutamát-pyruvát-transaminázy ve vzorku se vypočte podle vztahů:
jedn.. l“1 (25 °C) = = 1 765 x ЛЕзб5 nm . min'1 jedn.. I'1 (25 °C) = = 952 x ΔΕ340 nm . min-1 jedn.. I’1 (25 °C) = = 971 x ΔΕ334 nm. min-1.
Příklad 2
Stanovení aktivity glutamát-oxalacetát-transaminázy (obměna s TRIS-pufrem)
Materiál vzorku: sérum, heparinová nebo EDTA-plazma
Reagenční činidla: (konečné koncentrace při testu)
TRIS-pufr
100 mmolů . I“1 pH 7,5
NADH
0,18 mmolu . I“1 malátdehydrogenáza
600 jedn.. I“1 laktátdehydrogenáza
200 jedn. . I“1 a-ketoglutarát mmolů . I1
L-aspartat
200 mmolů. I“1
Násada pro stanovení:
délka vlny: Hg 365 nm, 340 nm nebo 334 nm kyveta: tloušťka vrstvy 1 cm teplota při měření: 25 CC měření vůči roztoku (úbytek extinkce) roztok reagenčního činidla (25°C) 2,5 ml vzorek 0,5 ml
Po promísení se roztok vlije do kyvety.
Po asi 1 minutě se odečte extinkce a současně se uvedou do chodu stopky. Po přesně dalších 1, 2 a 3 minutách se odečtení opakuje.
Z rozdílů extinkce za minutu (ΔΕ . min'1) se vypočte střední hodnota, které se použije pro výpočty.
Výpočet
Aktivita glutamát-oxalacetát-transaminázy ve vzorku se zjistí z tabulky nebo se vypočte podle vztahu
| jedn.. I“1 | (25°C) | |
| = 2 059 | X AE365 | nm . min-1 |
| jedn.. I'1 | (25°C) | -- |
| = 1 111 | x АЕзю | nm. min“1 |
| jedn.. I1 | (25°C) | |
| - 1133 | x ΔΕ334 | nm. min “1 |
předmět vynálezu
Claims (11)
1. Způsob stanovení transamináz reakcí příslušné aminokyseliny s kyselinou a-ketoglutarovou za vzniku kyseliny glutamové a α-ketokyseliny odpovídající použité aminokyselině a měřením vzniklé a-ketokyseliny redukcí pomocí NADH v přítomnosti laktátdehydrogenázy a popřípadě malátdehydrogenázy za vzniku NAD+ a a-oxykyseliny, vyznačující se tím, že se použije D-laktátdehydrogenázy mléčné bakterie.
2. Způsob podle bodu 1 vyznačující se tím, že se použije D-laktátdehydrogenázy z mikroorganismů rodu Lactobacillus pediococcus a/nebo#Leuconostoc.
3. Způsob podle bodů 1 nebo 2 vyznačující se tím, že se stanoví glutamátpyruváttransamináza a jako aminokyseliny se použije alanin, který se desaminuje v pyruvát a redukuje v laktát.
4. Způsob podle bodů 1 nebo 2 vyznačující se tím, že se stanoví glutamátoxalacetáttransamináza a jako aminokyselina se použije aspartat, který se desaminuje v oxalacetát a redukuje v malát.
5. Způsob podle bodů 2 až 4 vyznačující se tím, že se použije D-laktátdehydrogenázy z Lactobacillus lactic DSM 20 072, Lactobacillus plantarum DSM 20 174, Leuconostoc mesenteroides DSM 20 193 nebo Pediococcus pantosaceus DSM 20 280.
6. Způsob podle bodu 5 vyznačující se tím, že se použije D-laktátdehydrogenázy z Lactobacillus leichmannii DSM 2 699,
7. Reagenční činidlo pro stanovení transmináz, obsahující laktátdehydrogenázu, a-oxoglutarát, příslušnou aminokyselinu, NADH, pufr pH 6,5 až 8,5 a popřípadě malátdehydrogenázu, vyznačující se tím, že obsahuje
250 až 20 000 jedn.. Г1 D-laktátdehydrogenázy z mléčných bakterií.
8. Reagenční činidlo podle bodu 7 pro stanovení glutemát-pyruvát-transaminázy, vyznačující se tím, že obsahuje
250 až 20 000 jedn.. I“1 D-laktátdehydrogenázy z mléčných bakterií,
2,5 až 100 mmolů . I“1 a-oxoglutarátu,
50 až 1 000 mmolů . I-1 alaninu,
0,01 až 0,25 mmolu . I’1 NADH a
10 až 500 mmolů . I“1 pufru pH 6,5 až 8,5.
9. Reagenční činidlo podle bodu 7, pro stanovení glutamát-oxalacetát-transaminázy, vyznačující se tím, že obsahuje
250 až 20 000 jedn..!“1 D-laktátdehydrogenázy z mléčných bakterií,
2,5 až 100 mmolů . I1 a-oxoglutarátu,
20 až 1 000 mmolů . I“1 aspartatu,
0,01 až 0,25 mmolu . I1 NADH,
1Ό0 až 20 000 jedn.. I'1 malátdehydrogenázy a
10 až 500 mmolů . I“1 pufru pH 6,5 až 8,5.
10. Reagenční činidlo podle bodů 7 až 9 vyznačující se tím, že obsahuje D-laktátde-
2577S2 hydrogenázu z mikroorganismů rodu Lactobacillus pediococcus nebo/a Leuconostoc.
11. Reagenční činidlo podle bodu 10 vyznačující se tím, že obsahuje D-laktátdehydrogenázu z Lactobacillus leichmanniii
DSM 2 699, Lactobacillus lactis DSM 20 072, Lactobacilus plantarum DSM 20 174, Laueonostoc mesenteroides DSM 20174, Laueodiococcus pentosaceus DSM 20 280.
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE19833330246 DE3330246A1 (de) | 1983-08-22 | 1983-08-22 | Verfahren und reagenz zur bestimmung von transaminasen |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CS629784A2 CS629784A2 (en) | 1987-11-12 |
| CS257782B2 true CS257782B2 (en) | 1988-06-15 |
Family
ID=6207132
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CS846297A CS257782B2 (en) | 1983-08-22 | 1984-08-20 | Method and reagent for transaminases determination |
Country Status (13)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4728604A (cs) |
| EP (1) | EP0139985B1 (cs) |
| JP (1) | JPS6078598A (cs) |
| AT (1) | ATE31427T1 (cs) |
| AU (1) | AU548110B2 (cs) |
| CA (1) | CA1225316A (cs) |
| CS (1) | CS257782B2 (cs) |
| DD (1) | DD222332A5 (cs) |
| DE (2) | DE3330246A1 (cs) |
| ES (1) | ES535299A0 (cs) |
| SU (1) | SU1431690A3 (cs) |
| YU (1) | YU143584A (cs) |
| ZA (1) | ZA846478B (cs) |
Families Citing this family (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP0387697A3 (en) * | 1989-03-13 | 1991-11-13 | Abbott Laboratories | Determination of aminotranferases |
| EP0471062A4 (en) * | 1990-03-01 | 1992-09-09 | Baxter Diagnostics Inc. | Method to use a reaction by-product as a calibrator for enzymatic assays |
| DE4427492A1 (de) * | 1994-08-03 | 1996-02-08 | Boehringer Mannheim Gmbh | Verfahren zur Analyse einer medizinischen Probe unter Vermeidung von Störbeiträgen aufgrund von Hämolyse |
| JP6339789B2 (ja) * | 2013-10-23 | 2018-06-06 | 株式会社カイノス | Ａｌｔ活性測定試薬およびその試薬を用いたアラニンアミノトランスフェラーゼ活性の測定方法。 |
Family Cites Families (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US3527332A (en) * | 1966-06-30 | 1970-09-08 | Calbiochem | Method for assaying glutamate pyruvate transaminase |
| BE786291A (fr) * | 1971-07-20 | 1973-01-15 | Technicon Instr | Compositions de diagnostic pour determination de la glutamate-oxalate-transaminase (got) et de la glutamate-pyruvate-transaminase (gpt) |
| IT1162349B (it) * | 1979-07-17 | 1987-03-25 | Biodata Spa | Metodo per la determinazione delle transaminasi e relativo kit diagnostico |
-
1983
- 1983-08-22 DE DE19833330246 patent/DE3330246A1/de not_active Withdrawn
-
1984
- 1984-08-15 CA CA000461074A patent/CA1225316A/en not_active Expired
- 1984-08-16 AU AU31974/84A patent/AU548110B2/en not_active Ceased
- 1984-08-20 US US06/642,423 patent/US4728604A/en not_active Expired - Lifetime
- 1984-08-20 DD DD84266444A patent/DD222332A5/de not_active IP Right Cessation
- 1984-08-20 YU YU01435/84A patent/YU143584A/xx unknown
- 1984-08-20 ES ES535299A patent/ES535299A0/es active Granted
- 1984-08-20 CS CS846297A patent/CS257782B2/cs unknown
- 1984-08-21 SU SU843784992A patent/SU1431690A3/ru active
- 1984-08-21 ZA ZA846478A patent/ZA846478B/xx unknown
- 1984-08-22 AT AT84110018T patent/ATE31427T1/de not_active IP Right Cessation
- 1984-08-22 DE DE8484110018T patent/DE3468126D1/de not_active Expired
- 1984-08-22 EP EP84110018A patent/EP0139985B1/de not_active Expired
- 1984-08-22 JP JP59173461A patent/JPS6078598A/ja active Granted
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| ES8504939A1 (es) | 1985-05-16 |
| DD222332A5 (de) | 1985-05-15 |
| SU1431690A3 (ru) | 1988-10-15 |
| ATE31427T1 (de) | 1988-01-15 |
| DE3330246A1 (de) | 1985-03-14 |
| YU143584A (en) | 1988-10-31 |
| ZA846478B (en) | 1986-04-30 |
| JPS6078598A (ja) | 1985-05-04 |
| CS629784A2 (en) | 1987-11-12 |
| EP0139985A1 (de) | 1985-05-08 |
| CA1225316A (en) | 1987-08-11 |
| DE3468126D1 (en) | 1988-01-28 |
| AU548110B2 (en) | 1985-11-21 |
| AU3197484A (en) | 1985-02-28 |
| US4728604A (en) | 1988-03-01 |
| EP0139985B1 (de) | 1987-12-16 |
| JPH0453519B2 (cs) | 1992-08-26 |
| ES535299A0 (es) | 1985-05-16 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Williamson et al. | Enzymic determination of D (−)-β-hydroxybutyric acid and acetoacetic acid in blood | |
| Ochoa | [123] Malic dehydrogenase from pig heart: l-Malate+ DPN+⇆ Oxalacetate+ DPNH+ H+ | |
| Wolin | Fructose-1, 6-diphosphate requirement of streptococcal lactic dehydrogenases | |
| Lonvaud-Funel et al. | Purification and properties of a malolactic enzyme from a strain of Leuconostoc mesenteroides isolated from grapes | |
| Hanson et al. | BIOCHEMISTRY OF SPORULATION II: Enzymatic Changes During Sporulation of Bacillus cereus | |
| GB2115926A (en) | Method for the quantitative determination of physiological components in biological fluids | |
| Sgorbati et al. | Purification and properties of two fructose-6-phosphate phosphoketolases in Bifidobacterium | |
| CS257782B2 (en) | Method and reagent for transaminases determination | |
| Virtanen et al. | [53] Aspartase | |
| Udaka et al. | Lactic oxidase of Pneumococcus | |
| Parsons et al. | [108] β-Isopropylmalate dehydrogenase (Salmonella typhimurium) | |
| JPH01117800A (ja) | グリセロール定量法 | |
| US5100795A (en) | Bile acid sulfate sulfatase, process for its preparation and method for assaying bile acid | |
| JPS6233880B2 (cs) | ||
| Cazzulo et al. | Inhibition of NADP-linked malic enzyme by glyoxylate | |
| JPH09140378A (ja) | Ｐｑｑ依存性グルコースデヒドロゲナーゼ組成物およびグルコース測定用試薬組成物 | |
| JP3216735B2 (ja) | 新規なアスコルビン酸オキシダーゼ | |
| JPS6022915B2 (ja) | Ｌ−α−グリセロリン酸オキシダ−ゼの製造法 | |
| Cowey et al. | Studies on crystalline lactate dehydrogenase from cardiac and skeletal muscle of plaice (Pleuronectes platessa) with particular reference to temperature | |
| Puranen et al. | Inhibition of glutamic dehydrogenase by clomiphene | |
| JP3035685B2 (ja) | ステロイドβ−硫酸サルファターゼ、その製造法及び胆汁酸３β−硫酸エステルの定量法 | |
| DH et al. | Enzymic determination of D (-)-beta-hydroxybutyric acid and acetoacetic acid in blood. | |
| JPH04117281A (ja) | ベタインアルデヒド脱水素酵素の製造方法 | |
| Adachi et al. | [50] 6-Phospho-d-gluconate dehydrogenase from Gluconobacter su☐ ydans | |
| Bhowmik et al. | Purification and partial characterization ofd-(−)-lactate dehydrogenase from Lactobacillus helveticus CNRZ 32 |