CS225789B1 - způsob enzymového zpraoování mouk z obilovin obsahujících lepek - Google Patents
způsob enzymového zpraoování mouk z obilovin obsahujících lepek Download PDFInfo
- Publication number
- CS225789B1 CS225789B1 CS298182A CS298182A CS225789B1 CS 225789 B1 CS225789 B1 CS 225789B1 CS 298182 A CS298182 A CS 298182A CS 298182 A CS298182 A CS 298182A CS 225789 B1 CS225789 B1 CS 225789B1
- Authority
- CS
- Czechoslovakia
- Prior art keywords
- gluten
- amylase
- protease
- flour
- wheat flour
- Prior art date
Links
- 235000013312 flour Nutrition 0.000 title claims description 23
- 108010068370 Glutens Proteins 0.000 title claims description 20
- 235000021312 gluten Nutrition 0.000 title claims description 14
- 235000013339 cereals Nutrition 0.000 title claims description 12
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims description 10
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 title description 9
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 title description 9
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims description 18
- 239000004365 Protease Substances 0.000 claims description 16
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 claims description 12
- 239000004382 Amylase Substances 0.000 claims description 11
- 241000209140 Triticum Species 0.000 claims description 11
- 235000021307 Triticum Nutrition 0.000 claims description 11
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims description 10
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 10
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims description 8
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 claims description 7
- 230000008569 process Effects 0.000 claims description 7
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 claims description 7
- 239000008107 starch Substances 0.000 claims description 7
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 claims description 6
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 claims description 6
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 claims description 6
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 claims description 6
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 claims description 3
- 239000000725 suspension Substances 0.000 claims description 2
- 230000002779 inactivation Effects 0.000 claims 2
- 238000001035 drying Methods 0.000 claims 1
- 239000007921 spray Substances 0.000 claims 1
- 230000001804 emulsifying effect Effects 0.000 description 13
- 239000000047 product Substances 0.000 description 11
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 8
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 6
- 238000013019 agitation Methods 0.000 description 5
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 5
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 4
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 4
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 4
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 4
- 239000002002 slurry Substances 0.000 description 4
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N Acetic acid Chemical compound CC(O)=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 238000003776 cleavage reaction Methods 0.000 description 3
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 3
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 3
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 3
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 description 3
- 230000007017 scission Effects 0.000 description 3
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 229940025131 amylases Drugs 0.000 description 2
- 108010019077 beta-Amylase Proteins 0.000 description 2
- 235000014633 carbohydrates Nutrition 0.000 description 2
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 description 2
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 2
- XBDQKXXYIPTUBI-UHFFFAOYSA-N dimethylselenoniopropionate Natural products CCC(O)=O XBDQKXXYIPTUBI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 2
- 230000004992 fission Effects 0.000 description 2
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 2
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 2
- 235000013580 sausages Nutrition 0.000 description 2
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 2
- 108010031354 thermitase Proteins 0.000 description 2
- OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 100676-05-9 Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OCC1C(O)C(O)C(O)C(OC2C(OC(O)C(O)C2O)CO)O1 OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 240000006439 Aspergillus oryzae Species 0.000 description 1
- 235000002247 Aspergillus oryzae Nutrition 0.000 description 1
- 108091005658 Basic proteases Proteins 0.000 description 1
- 241000283073 Equus caballus Species 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 1
- GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N Maltose Natural products O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)OC(O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N 0.000 description 1
- 235000011054 acetic acid Nutrition 0.000 description 1
- 230000009471 action Effects 0.000 description 1
- 239000000654 additive Substances 0.000 description 1
- 230000000996 additive effect Effects 0.000 description 1
- 239000002671 adjuvant Substances 0.000 description 1
- 239000003513 alkali Substances 0.000 description 1
- 102000004139 alpha-Amylases Human genes 0.000 description 1
- 108090000637 alpha-Amylases Proteins 0.000 description 1
- 229940024171 alpha-amylase Drugs 0.000 description 1
- 239000007900 aqueous suspension Substances 0.000 description 1
- 239000011230 binding agent Substances 0.000 description 1
- 230000008033 biological extinction Effects 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 239000005018 casein Substances 0.000 description 1
- BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N casein, tech. Chemical compound NCCCCC(C(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CC(C)C)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(C(C)O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(COP(O)(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(N)CC1=CC=CC=C1 BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000021240 caseins Nutrition 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- 230000008859 change Effects 0.000 description 1
- 239000007795 chemical reaction product Substances 0.000 description 1
- 230000002301 combined effect Effects 0.000 description 1
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 1
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 1
- 239000007857 degradation product Substances 0.000 description 1
- 230000029087 digestion Effects 0.000 description 1
- 229940079919 digestives enzyme preparation Drugs 0.000 description 1
- 238000009826 distribution Methods 0.000 description 1
- 235000013345 egg yolk Nutrition 0.000 description 1
- 210000002969 egg yolk Anatomy 0.000 description 1
- 239000003995 emulsifying agent Substances 0.000 description 1
- 235000019441 ethanol Nutrition 0.000 description 1
- 239000012467 final product Substances 0.000 description 1
- 239000006260 foam Substances 0.000 description 1
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 1
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 description 1
- 239000003921 oil Substances 0.000 description 1
- 235000019198 oils Nutrition 0.000 description 1
- 238000005191 phase separation Methods 0.000 description 1
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 description 1
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 1
- 235000019260 propionic acid Nutrition 0.000 description 1
- 235000004252 protein component Nutrition 0.000 description 1
- IUVKMZGDUIUOCP-BTNSXGMBSA-N quinbolone Chemical compound O([C@H]1CC[C@H]2[C@H]3[C@@H]([C@]4(C=CC(=O)C=C4CC3)C)CC[C@@]21C)C1=CCCC1 IUVKMZGDUIUOCP-BTNSXGMBSA-N 0.000 description 1
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 1
- 235000014347 soups Nutrition 0.000 description 1
- 239000007858 starting material Substances 0.000 description 1
- 230000002195 synergetic effect Effects 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000015112 vegetable and seed oil Nutrition 0.000 description 1
- 239000008158 vegetable oil Substances 0.000 description 1
- 239000011345 viscous material Substances 0.000 description 1
Landscapes
- Bakery Products And Manufacturing Methods Therefor (AREA)
- Cereal-Derived Products (AREA)
- General Preparation And Processing Of Foods (AREA)
Description
Vynález se týká enzymového zpraoování mouk z obilovin obeahujíoíoh lepek za účelem dosažení vysoká emulgační kapaoity pro použití jako přídavná látka při výrobě různých potravin, zvláětě masných a uzenářských výrobků.
Je známo, že mouka z obilovin obeahujíoíoh lepek může být opracována chemickými pomocnými látkami nebo enzymovými preparáty, přičemž doohází k modifiakoi jejich složek - sacharidů a bílkovin. Zároveň se mění i vlastnosti výohozího produktu. Je možno provést mnoho různýoh změn vlastností, jako např. zvýěení rozpustnosti a tekutosti rozkladných produktů ěkrobů a bílkovin, nebot při tomto zpraoování skutečně probíhá štěpení na produkty s nižší molekulovou hmotností.
V patentu NDR č. 218 201 je popsán postup pro snížení viskosity suspenzí pšeničné mouky a vody. Vlivem nepředpokládané synergiokého účinku- amylázy je dosáhováno silného proteolytiokého účinku i při srovnatelně nízké proteolytioké aktivitě, oož se projevuje snížením viskosity. ~~
S jiným zaměřením byl vypracován postup pro přípravu ryohle rozpustného želatinizovaného obilí pomocí <X/ - amylázy a proteázy, který je popsán v patentovém spise DB-OS 2 362 530. V tomto postupu se zřejmě jedná o silnou hydrolýzu. Tak lze docílit dobrá rozpustnosti ve vodě a především se zabrání tvorbě ohuohvaloů. Mimo rozpustnosti a
225 789
225 789 sohopnosti tvořit gel je znám velký počet dalších fyzikalníoh a ohemiokýoh vlastností, které v závislosti na různých faktorech, jako je výchozí materiál, podmínky zpraoování, oblast použití atd., mohou vystupovat jako žádouoí nebo nežádouoí, např. viskozita, tex tura, zbarvení, vláknitost atd. Vzhledem ke komplexnosti velkého počtu vzájemně působících vlivů není bez dalšího možné z modifikace polymerní sloučeniny předem odvodit určitou funkční vlastnost reakčního produktu. Je to tím méně možné, čím více komplexní je výohozí i konečný produkt, jak je tomu u přírodních směsí různýoh složek. Pokusy, které byly v tomto směru dosud provedeny, byly zaměřeny na určité bílkoviny nebo sacharidy.
S ohledem na emulgaČní vlastnosti enzymitioky opracované obilní mouky nelze z literatury převzít žádné odkazy. Je věak známo, že při přípravě různýoh výrobků, jako nápř. masnýoh výrobků nebo těsta, lze dosáhnout požadovanýoh dobrýoh emulgačníoh vlastností přídavkem emulgátorů (např. leoithinu, suěenýoh vaječnýoh žloutků atd.). Pod. emulgačními sohopnoetmi se rozumí komplexní společný účinek emulgační aktivity, emulgační stability a emulgační kapaoity. Jestliže je vedle dobrýoh emulgačníoh vlastností zároveň potřebná i vysoká schopnost vázat vedu, lze toho dosáhnout přídavkem prostředku sohopného vázat vodu. Jiný postup je založen na tom, že přídavkem například kyseliny octové, propionové a nebo etylalkoholu je dosaženo zlepšení vlastnosti při pečení (Japonský patent 97 140-77). Tento praoovní postup má však nevýhodu, nebol je použitelný jen pro výrobky, u kterých následuje proces pečení.
Cílem vynálezu je enzymatioké zpracování, při kterém se dosahuje přímé modifikace obilných mouk bez nutnosti předohozího dělení škrobu a lepkovýoh bílkovin a jejioh samostatné modifikaoe. Přitom se e výhodou získají produkty, které vykazují dobré emulgační vlastnosti.
Bylo nalezeno, že směsi ěkrob-lepek, jak se vyskytují v moukáoh z obilovin obsahujíoíoh lepek, zvláště v pšeničné mouoe a v pšeničné mouoe se zvýšeným podílem lepku až na 50 %, získávají překvapivě výhodné emulgační vlastnosti, jestliže se opraoováním o^- amylázou a proteázou dosáhne menšího odbourání škrobu a vyššího odbourání lepku. Toho lze dosáhnout tak, že poměr aktivit proteáz a eó- amyláz je v rozmezí 1 i 0,4 až 1 i 4. Při takovémto poměru aktivit probíhá silnější štěpení lepkovýoh bílkovin a zároveň nižší štěpení škrobu. Tyto údaje se opírají o metody pro stanovení aktivity proteáz a amyláz, které byly popsány pro proteázy v časopisu Lebensmittelindustrie (1978) č. 11, str. 485 a č. 12, str. 545> a pro ¢6 - amylázu v příručoe Methode in Enzymology, (1955), str. 149. Při jménovanýoh aktivitáoh je nutné vzít v úvahu, že 1 jednotka proteolytioké aktivity (1 TE) je definována uvolněním ětěpnýoh produktů z 0,75 % nebo roztoku kaseinu za 1 min. při 55 °C a pH 8, které při 274 nm vyvolají stejnou extinkoi jako 1 mol tyrosinu. 1 jednotka «6- amylázy (1 E) je takové množství enzymů, které uvolní z 1 % roztoku rozpustného škrobu při 55 °C a pH 5,5 ekvivalent 1 mol maltosy. Podle vynálezu je nutné provést takové odbourání lepku, že vysokomolekulární bílkovina lepku v mouce z obilovin, například gluten pšenice, bude obsahovat štěpné produkty s molekulární hmotností v rozsahu od 30 000 do 300 000. To odpovídá rozětě3
225 789 pění 1 až 5 % všeoh vazeb. Obsáhlé pokusy dokázaly, že rozsah hodnot molekulárníoh hmotností nad uvedenými hodnotami (nízké odbourání) a rovněž tak pod uvedenými hodnotami (příliš vysoké odbourání) vede nejen ke ztrátě emulgačníoh vlastností opraoované mouky z obilnin. Mnohem víoe vystupují další nežádouoí vlastnosti, jako lepkavá koňslstanoe. uvolňování vody a oleje, ztráta krémovitého vzhledu atd.
Jako proteázy připadají v úvahu preparáty, které jsou účinné při štěpení lepku. Velmi vhodná je Termitáza získávaná z Thermoaotinomyoes vulgaris, proteázy Bao. subtilis, pivovarský enzym s nízkým podílem ¢¢- amylázy a pod.
Při použití 15 až 75 TE proteolytiokého enzymu Termitázy na 20 g mouky se sískají produkty štěpení, které mají výhodné emulgační vlasnosti. Aktivita vyšší než 15 TE/20 g nestačí při bšžnýoh podmínkáoh k dosažení potřebného efektu. Naproti tomu vysoké aktivity, např. nad 200 TE/20 g mouky jsou rovněž nevýhodné.
Postup podle vynálezu, tj. přídavek proteázy aot- amylázy v předem stanoveném poměru aktivit a ukončení účinku při dosažení určitého rozdělení molekulárníoh hmotností bílkoviny, závisí na speoifitě užitého preparátu proteázy a<* - amylázy, takže i při rozdílných aktivitách lze dosáhnout požadovaného účinku. Hlavní je poměr účinků obou enzymů, při kterém se utvoří komplexním účinkem ve stejné době štěpné produkty bílkoviny a škrobu s emulgačními vlastnostmi.
Příklad 1 kg pšeničné mouky je suspendován ve 4 1 vody, ve které je 12 ml konosntrátu Termitázy, oož odpovídá 1 750 ΤΞ proteázy a 2 400 Bot- amylázy. Směs se inkubuje 30 min. při 55 °C (70 °C) za stálého míohání. Potom se enzymy inaktivují zahřátím řídké suspenze na 100 °C po dobu 10 min. Přitom dojde ke zvýšení lepkovýoh bílkovin s mol hmotností 30 000 - 300 000 ό přibližně 12 %. Viskožní, právě ještě tekutá hmota, se usuší na váloové sušárně, případně se upraví na prášek.
Smícháním 20 g produktu s 80 ml vody se získá suspenze, která s 30 g rostlinného oleje za mírného míohání poskytuje tekutou hmotu krémovité konzistenoe. Hmota má viskozitu 6 900 mPa. s. Při zahřátí na 100 °C (10 min.) nedochází k rozdělení fází ani při následujíoím odstředění 20 min. při 6 000 obr/min.
Příklad 2 kg pšeničné mouky bohaté na lepek s obsahem 30 % glutenu je suspendován ve 4 1 vody, ve které je 15 ml koncentrátu Termitázy. Toto množství odpovídá aktivitě 2 200 TB proteázy a 2 800 E<<- amylázy. Směs se inkubuje 30 min. při 55 °C za mírného míohání. Potom se enzymy inaktivují zahřátím řídké suspenze na 100 °C po dobu 10 min. Viskosní, tekutá hmota se suší na válcové sušárně, případně se upraví na prášek.
Příklad 3 kg pšeničné mouky je suspendován ve 4 1 vody, ve které je 1 750 TB alkalioké
225 789 proteázy z Bao. subtilis a 1 150 EaC- amylázy z pivovarského enzymového preparátu. Směs se inkubuje 30 min. při 55 °C za mírného míohání. Potom se enzymy inaktivují zahřátím řídké suspenze na 100 °C po dobu 10 min. Homogenní, krémovitá hmota může být použita pro potřebné účely, např. při výrobě uzenin.
Příklad 4 kg pšeničné mouky je suspendován ve 4 1 vody, ve které je 1 750 TE alkalické proteázy z Bao. subtilis a 4 500 Eoó- amylázy z Aspergillus oryzae. Směs se inkubuje 30 min. při 55 °C za mírného míohání. Potom se enzymy inaktivují zahřátím řídké suspenze ve vroUoí vodní lázni po dobu 10 min. Homogenní hmota se buč usuší, nebo ee přímo zpracuje při přípravě potravin, např. tušnýoh polévek.
Claims (1)
- PfiEDUST VYNÁLEZU.Způsob enzymového zpracování mouk z obilovin obsahujících lepek, zejména pšeničné mouky, pšeničné mouky se zvýšeným obsahem lepku než v normální pšeničná mouce, mouky z obilovin obóhaoené vitálním lepkem, nebo směsi lepková bílkovina - škrob s následující inaktivaaí zahřátím vyznačený tím, že mouka z obilovin se smísí s vodou v poměru 1 : 1 až 1 : 5 za tvorby suspenze, s přídavkem směsi enzymů proteázy a </- amylázy, případně proteázy obsahující »6- amylázu za dodržení poměru aktivit proteáza : »6- amyláza 1 : 0,4 až 1 :4a účinek se přeruší inaktivaoí, jakmile molekulové hmotnosti bílkovin lepku v rozsahu 30 000 - 300 000 se zvýší o 5 - 35 % proti výohozímu lepku, a produkt se známým způsobem usuší, přednostně sprejovým nebo váloovým sušením, nebo se přímo dále zpraouje.
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CS298182A CS225789B1 (cs) | 1982-04-27 | 1982-04-27 | způsob enzymového zpraoování mouk z obilovin obsahujících lepek |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CS298182A CS225789B1 (cs) | 1982-04-27 | 1982-04-27 | způsob enzymového zpraoování mouk z obilovin obsahujících lepek |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CS225789B1 true CS225789B1 (cs) | 1984-02-13 |
Family
ID=5368579
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CS298182A CS225789B1 (cs) | 1982-04-27 | 1982-04-27 | způsob enzymového zpraoování mouk z obilovin obsahujících lepek |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| CS (1) | CS225789B1 (cs) |
-
1982
- 1982-04-27 CS CS298182A patent/CS225789B1/cs unknown
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| EP1124441B1 (en) | Method for the isolation of a beta-glucan composition from oats and products made therefrom | |
| EP1706001B1 (en) | Soluble dietary fibre from oat and barley grains, method for producing a fraction rich in b-glucan and use of the fraction in foods, pharmaceuticals and cosmetics | |
| US8742095B2 (en) | Method of producing a bran product | |
| ES474311A1 (es) | Procedimiento para la preparacion de un producto hidrolizadototalmente por medios enzimaticos a partir de cereal entero. | |
| EP0703733B1 (en) | A method for enriching soluble dietary fibre | |
| Shih et al. | Use of enzymes for the separation of protein from rice flour | |
| JPH0698704A (ja) | 食品に使用するための食物繊維組成物 | |
| CA2187636A1 (en) | Process for preparing a fat replacer by enzymatic digestion of a ground cereal with alpha-amylase | |
| JPH0150386B2 (cs) | ||
| EP0078782B1 (en) | Method for producing foodstuffs from whole cereal grains | |
| JP3961956B2 (ja) | 乳蛋白質の脱アミド化方法及び乳蛋白質の変性方法 | |
| Petit‐Benvegnen et al. | Solubilization of arabinoxylans from isolated water‐unextractable pentosans and wheat flour doughs by cell‐wall‐degrading enzymes | |
| US3852480A (en) | Bland soy protein | |
| CS225789B1 (cs) | způsob enzymového zpraoování mouk z obilovin obsahujících lepek | |
| JPH0441997B2 (cs) | ||
| EP0047879B1 (en) | Process for preparing modified protein compositions | |
| CA2009677A1 (en) | Substitution of degraded cellulose derivatives for high calorie ingredients in foods | |
| JPS6234379B2 (cs) | ||
| CA2176951A1 (en) | Process for preparing proteins from a protein-containing substance | |
| JPH10108636A (ja) | アレルゲン低減化小麦粉の製造方法 | |
| RU2168907C1 (ru) | Способ получения соевого концентрата | |
| JPH01202235A (ja) | でんぷん質食品の品質改良剤 | |
| JPH04169155A (ja) | 蛋白質食品の品質改良剤 | |
| Behnke et al. | Enzymatic hydrolysis of maize protein | |
| JPH08280342A (ja) | 麺用品質改良剤及び品質改良方法 |