CS211153B1 - Způsob separace invertázy - Google Patents

Způsob separace invertázy Download PDF

Info

Publication number
CS211153B1
CS211153B1 CS260680A CS260680A CS211153B1 CS 211153 B1 CS211153 B1 CS 211153B1 CS 260680 A CS260680 A CS 260680A CS 260680 A CS260680 A CS 260680A CS 211153 B1 CS211153 B1 CS 211153B1
Authority
CS
Czechoslovakia
Prior art keywords
invertase
cellulose
solution
separating
pearl
Prior art date
Application number
CS260680A
Other languages
English (en)
Inventor
Jiri Hradil
Frantisek Svec
Vaclav Rada
Josef Tomisek
Original Assignee
Jiri Hradil
Frantisek Svec
Vaclav Rada
Josef Tomisek
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Jiri Hradil, Frantisek Svec, Vaclav Rada, Josef Tomisek filed Critical Jiri Hradil
Priority to CS260680A priority Critical patent/CS211153B1/cs
Publication of CS211153B1 publication Critical patent/CS211153B1/cs

Links

Landscapes

  • Polysaccharides And Polysaccharide Derivatives (AREA)

Abstract

Vynález se týká způsobu separace invertázy z roztoků, např. při výrobě z kvasniěných extraktů. Způsob separace invertázy z roztoků podle vynálezu spočívá v tom, že se roztok invertázy při pH,4 až 6 uvádí do styku s perlovou celulózou o velikosti zrna .30 až 800 μη s diethylaminovými skupinami v v koncentraci 0,3 až 3 mmol/g a zachycená invertáza se izoluje ze sorbentu elucí. Přitom se může postupovat tak, že se roztok invertázy nechá protékat vrstvou derivátů celulózy v perlové formě.

Description

Vynález se týká způsobu separace invertázy z roztoků, např. při výrobě z kvasničných extraktů.
K separaci invertázy (β-fruktofuranosid fructohydrolasy, E.C.3.2.1.26) z roztoků se dosud používá způsob, při kterém se invertáza sorbuje na mikrokrystalické fibrilární celulóze s diethylaminovými skupinami, ionexová celulóza se zachyceným enzymem se odfiltruje a ěistý enzym se izoluje elucí. Nevýhoda tohoto způsobu tkví především v tom, že vláknitá struktura mikrokrystalické DEAE-celulózy je příčinou Spatné filtrovatelnosti, separační proces trvá několik až desítky hodin a sorpci nelze tudíž provádět kontinuálně v kolonách, ale pouze násadou ionexového derivátu celulózy do zpracovávaného roztoku. Z toho plyne, že se nedosahuje maximálních sorpčních kapacit ionexových celulóz vůči invertáže, ale pouze rovnovážných kapacit, které jsou nižší. Další nevýhodou stávajícího způsobu izolace je špatná reprodukovatelnost a při analytických stanoveních nepřesnost.
Uvedené nevýhody odstraňuje způsob separace invertázy podle vynálezu, při kterém se roz tok invertázy uvádí do styku s celulózou v perlové formě s diethylaminovými nebo 1-(N,N-diethylamino)-2-hydroxypropylovými skupinami a zachycená invertáza se izoluje ze sorbentu elucí.
Podstata způsobu separace invertázy z roztoků podle vynálezu spočívá v tom, že se roztok invertázy při pH 4 až 6 uvádí do styku s perlovou celulózou o velikosti zrna 30 až 800 /an a s diethylamonovými sorpčně aktivními skupinami v koncentraci 0,3 až 3 mmol/g a ' zachycená invertáza se izoluje ze sorbentu elucí, např. 1 11 NaCl.
Způsob separace výše uvedený lze s výhodou provést tak, že se roztok invertázy nechá protékat vrstvou derivátů celulózy v perlové formě.
Výhodou způsobu podle vynálezu je, že jej lze provádět jak šaržovitě násadou ionexové celulózy do roztoku invertázy, tak i kontinuálně průtokem roztoku kolonou naplněnou perlovou ionexovou celulózou. Za statistických podmínek je sorpce kineticky závislá v případě použití ionexové celulózy o zrnitosti větší než 300 >tm, maximální hodnoty sorpce se dosahuje až po 20 hod, ale již po 4 hodinách sorpce příliš nevzrůstá. U ionoxové celulózy o zrnitosti do 300 pm se dosahuje maximální sorpce již po jedné hodině. Tak např. za těchto podmínek se sorbovalo maximálně 70 mg invertézy/lg ionexové celulózy.
V dynamických podmínkách, kdy byla perlová celulóza umístěna v koloně, nebylo pozorováno ovlivnění hodnot sorpce difúzí ani při průtocích 0,35 cm^/cm2 min, což odpovídá době zdržení, = 2,88 min. Za těchto podmínek byla dosažena také maximální hodnota sorpce 183 až 203 mg invertázy, 1 g sorbentu. Z výsledků jednoznačně plyne, že kapacita ionexové celulózy v dynamických podmínkách několikanásobně převyšuje sorpci ve statických podmínkách.
Níže uvedené příklady ilustrují způsob separace sacharózy, aniž by se tím předmět vynálezu omezoval.
Příklad 1
K 2,5 cm^ pufrovaného roztoku (Britton-Robinson pH 5), obsahujícímu 22,44 mg invertázy, bylo přidáno 1 g odsáté nabotnalé perlové celulózy s diethylaminovými skupinami v OH-formě (1,43 mmol/g, 4 g H20/g, zrnitost 50 až 160 (um). Po 20 hodinách sorpce při 4 °C za občasné ho promícháni suspenze se sorbovalo 70,5 mg invertázy/1 g suchého celulózového ionexu, tj. záchyt činil 62,8 % výchozího .obsahu invertázy.
Veškerá sorbovaná invertáza byla desorbována v koloně nebo na fritě elucí 1 íí NaCl.
Příklad 2
Přes 1 g odsáté ve vodě nabotnalé perlové celulózy s diethylaminovými skupinami v 0H-formě podle příkladu 1 byl čerpán roztok invertázy 6 cm^ (o obsahu 11,22 mg invertázy/cm^) rychlostí 0,35 cmVcm3 min. Nosným médiem byla destilovaná voda. Na celulóze se za těchto podmínek sorbovalo při 25 °C 203 mg invertázy/l g ionexové celulózy, která byla z 81 % aluovatelná 1 M NaCl. Eluovaný roztok invertázy měl aktivitu 2 142 ^pmol/min cm^ pro 10% roztok sacharózy při JO °C a pH 5, což pro aktivitu enzymu 37,5 ^mol/min mg odpovídá obsahu invertázy 268 mg/1 g ionexové celulózy.

Claims (2)

  1. PŘEDMĚT
    VYNÁLEZU
    1. Způsob separace invertázy z roztoků, vyznačený tím, že se roztok invertázy při pH 4 až 6 uvádí do styku s perlovou celulózou o velikosti zrna 30 až 800 £um s diethylaminovými skupinami v koncentraci 0,3 až 3 mmol/g a zachycená invertáza se izoluje ze sorbentu elucí.
  2. 2. Způsob eeparace podle bodu 1, vyznačený tím, že se roztok invertázy nechá protékat vrstvou derivátů celulózy v perlové formě.
CS260680A 1980-04-15 1980-04-15 Způsob separace invertázy CS211153B1 (cs)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CS260680A CS211153B1 (cs) 1980-04-15 1980-04-15 Způsob separace invertázy

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CS260680A CS211153B1 (cs) 1980-04-15 1980-04-15 Způsob separace invertázy

Publications (1)

Publication Number Publication Date
CS211153B1 true CS211153B1 (cs) 1982-01-29

Family

ID=5363673

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
CS260680A CS211153B1 (cs) 1980-04-15 1980-04-15 Způsob separace invertázy

Country Status (1)

Country Link
CS (1) CS211153B1 (cs)

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Nakajima et al. Recovery of uranium by immobilized microorganisms
US5714183A (en) Hydrolysis of the galactomannans of coffee extract with immobilized beta-mannanase
EP0490929B1 (en) A process for the hydrolysis of hemicellulose by immobilized enzymes and a product comprising an immobilized hemicellulolytic enzyme
Messing [11] Adsorption and inorganic bridge formations
Kim et al. Adsorption kinetics and behaviors of cellulase components on microcrystalline cellulose
FUJITA et al. Chromatography in presence of high concentrations of salts on columns of celluloses with and without ion exchange groups (hydrogen bond chromatography): Its application to purification of yeast enzymes
CS211153B1 (cs) Způsob separace invertázy
Bar et al. Immobilization of Acetobacter acoti on cellulose ion exchangers: Adsorption isotherms
McClendon et al. Chromatography on cellulose phosphate of polysaccharide hydrolases from fungi
EP0176585B1 (en) Enzyme paper for the indication of cholinesterase-inhibitors, the preparation and use thereof
US5177005A (en) Method for maintaining immobilized glucose isomerase activity during continuous isomerization of glucose to fructose
Watanabe et al. Characteristics of immobilized tannin for protein adsorption
Nummi et al. Isolation of cellulases by means of biospecific sorption on amorphous cellulose
Ryu et al. Adsorption of a xylanase purified from Pulpzyme HC onto alkali-lignin and crystalline cellulose
Watanabe et al. Preparation of immobilized tannins for protein adsorption
FI91279C (fi) Menetelmä reaktorissa olevan immobilisoidun entsyymin aktiivisuuden pitämiseksi vakiona
Mislovičová et al. Coated silica and its behaviour in dye-affinity chromatography
Chen et al. Immobilized glucose isomerase on DEAE cellulose beads
Danielsson et al. Determination by the enzyme thermistor of cellobiose formed on degradation of cellulose
Jilka et al. Uptake of [U-14C] glucose into subcellular particles of wheat seedling roots
Bailey et al. Selective concentration of polygalacturonase and bD-glucosidase of Aspergillus niger culture filtrate using mineral adsorbents
US4264732A (en) Enzymatic compositions for isomerizing glucose into levulose
US3910823A (en) Immobilization of urease on porous titania
SU615087A1 (ru) Способ получени иммобилизованных никотинамидадениндинуклеотид (над)-зависимых ферментов
Homma et al. Fractionation of the β-glucosidase component from cellulase by cellulose columns and production of cellobiose by the residual enzymes