CS133291A2 - Method of xylanase production - Google Patents
Method of xylanase production Download PDFInfo
- Publication number
- CS133291A2 CS133291A2 CS911332A CS133291A CS133291A2 CS 133291 A2 CS133291 A2 CS 133291A2 CS 911332 A CS911332 A CS 911332A CS 133291 A CS133291 A CS 133291A CS 133291 A2 CS133291 A2 CS 133291A2
- Authority
- CS
- Czechoslovakia
- Prior art keywords
- xylanase
- fungus
- thermomyces lanuginosus
- grown
- enzyme
- Prior art date
Links
- 101710121765 Endo-1,4-beta-xylanase Proteins 0.000 title claims abstract description 46
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 15
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title claims description 12
- 240000008042 Zea mays Species 0.000 claims abstract description 22
- 235000002017 Zea mays subsp mays Nutrition 0.000 claims abstract description 22
- 241000223258 Thermomyces lanuginosus Species 0.000 claims abstract description 18
- 235000005824 Zea mays ssp. parviglumis Nutrition 0.000 claims abstract description 12
- 235000005822 corn Nutrition 0.000 claims abstract description 12
- 241000233866 Fungi Species 0.000 claims abstract description 11
- 108010084185 Cellulases Proteins 0.000 claims description 26
- 102000005575 Cellulases Human genes 0.000 claims description 26
- 229920001221 xylan Polymers 0.000 claims description 14
- 150000004823 xylans Chemical class 0.000 claims description 14
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 claims description 7
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 claims description 7
- 239000002994 raw material Substances 0.000 claims description 6
- 239000000835 fiber Substances 0.000 claims description 4
- 235000013311 vegetables Nutrition 0.000 claims description 3
- 241000223257 Thermomyces Species 0.000 claims description 2
- 239000001963 growth medium Substances 0.000 claims 2
- 238000012258 culturing Methods 0.000 claims 1
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 abstract description 9
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 21
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 21
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 20
- 239000002609 medium Substances 0.000 description 15
- 235000016383 Zea mays subsp huehuetenangensis Nutrition 0.000 description 10
- 235000009973 maize Nutrition 0.000 description 10
- 239000001913 cellulose Substances 0.000 description 8
- 229920002678 cellulose Polymers 0.000 description 8
- 229920002488 Hemicellulose Polymers 0.000 description 7
- 108010047754 beta-Glucosidase Proteins 0.000 description 7
- 102000006995 beta-Glucosidase Human genes 0.000 description 7
- 239000007979 citrate buffer Substances 0.000 description 7
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 description 7
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 description 7
- CSNNHWWHGAXBCP-UHFFFAOYSA-L Magnesium sulfate Chemical compound [Mg+2].[O-][S+2]([O-])([O-])[O-] CSNNHWWHGAXBCP-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 6
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 6
- 241000209140 Triticum Species 0.000 description 6
- 235000021307 Triticum Nutrition 0.000 description 6
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 6
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 5
- 230000008033 biological extinction Effects 0.000 description 5
- 239000010902 straw Substances 0.000 description 5
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-N Ammonia Chemical compound N QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- SRBFZHDQGSBBOR-IOVATXLUSA-N D-xylopyranose Chemical compound O[C@@H]1COC(O)[C@H](O)[C@H]1O SRBFZHDQGSBBOR-IOVATXLUSA-N 0.000 description 4
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 4
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-N Phosphoric acid Chemical compound OP(O)(O)=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 108010085318 carboxymethylcellulase Proteins 0.000 description 4
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 4
- 239000008103 glucose Substances 0.000 description 4
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 4
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 4
- 240000000491 Corchorus aestuans Species 0.000 description 3
- 235000011777 Corchorus aestuans Nutrition 0.000 description 3
- 235000010862 Corchorus capsularis Nutrition 0.000 description 3
- 240000005979 Hordeum vulgare Species 0.000 description 3
- 235000007340 Hordeum vulgare Nutrition 0.000 description 3
- 239000001888 Peptone Substances 0.000 description 3
- 108010080698 Peptones Proteins 0.000 description 3
- BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N ammonium sulfate Chemical compound N.N.OS(O)(=O)=O BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 229910052921 ammonium sulfate Inorganic materials 0.000 description 3
- 235000011130 ammonium sulphate Nutrition 0.000 description 3
- 238000004061 bleaching Methods 0.000 description 3
- 239000000872 buffer Substances 0.000 description 3
- 239000002657 fibrous material Substances 0.000 description 3
- 229910052943 magnesium sulfate Inorganic materials 0.000 description 3
- 235000019341 magnesium sulphate Nutrition 0.000 description 3
- 235000012054 meals Nutrition 0.000 description 3
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 3
- 229910000402 monopotassium phosphate Inorganic materials 0.000 description 3
- 235000019796 monopotassium phosphate Nutrition 0.000 description 3
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 3
- 235000019319 peptone Nutrition 0.000 description 3
- PJNZPQUBCPKICU-UHFFFAOYSA-N phosphoric acid;potassium Chemical compound [K].OP(O)(O)=O PJNZPQUBCPKICU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 3
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 3
- 239000001509 sodium citrate Substances 0.000 description 3
- NLJMYIDDQXHKNR-UHFFFAOYSA-K sodium citrate Chemical compound O.O.[Na+].[Na+].[Na+].[O-]C(=O)CC(O)(CC([O-])=O)C([O-])=O NLJMYIDDQXHKNR-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 3
- CSCPPACGZOOCGX-UHFFFAOYSA-N Acetone Chemical compound CC(C)=O CSCPPACGZOOCGX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241000251468 Actinopterygii Species 0.000 description 2
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- UXVMQQNJUSDDNG-UHFFFAOYSA-L Calcium chloride Chemical compound [Cl-].[Cl-].[Ca+2] UXVMQQNJUSDDNG-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 240000000731 Fagus sylvatica Species 0.000 description 2
- 235000010099 Fagus sylvatica Nutrition 0.000 description 2
- 240000004658 Medicago sativa Species 0.000 description 2
- 235000017587 Medicago sativa ssp. sativa Nutrition 0.000 description 2
- 229920000297 Rayon Polymers 0.000 description 2
- 235000015724 Trifolium pratense Nutrition 0.000 description 2
- XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N Urea Chemical compound NC(N)=O XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 229910000147 aluminium phosphate Inorganic materials 0.000 description 2
- 229910021529 ammonia Inorganic materials 0.000 description 2
- PYMYPHUHKUWMLA-UHFFFAOYSA-N arabinose Natural products OCC(O)C(O)C(O)C=O PYMYPHUHKUWMLA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000003556 assay Methods 0.000 description 2
- SRBFZHDQGSBBOR-UHFFFAOYSA-N beta-D-Pyranose-Lyxose Natural products OC1COC(O)C(O)C1O SRBFZHDQGSBBOR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000001110 calcium chloride Substances 0.000 description 2
- 229910001628 calcium chloride Inorganic materials 0.000 description 2
- 235000011148 calcium chloride Nutrition 0.000 description 2
- 229940041514 candida albicans extract Drugs 0.000 description 2
- 239000004202 carbamide Substances 0.000 description 2
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 2
- 229940106157 cellulase Drugs 0.000 description 2
- 238000003776 cleavage reaction Methods 0.000 description 2
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 2
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 2
- 235000013312 flour Nutrition 0.000 description 2
- 239000010903 husk Substances 0.000 description 2
- 238000011534 incubation Methods 0.000 description 2
- BAUYGSIQEAFULO-UHFFFAOYSA-L iron(2+) sulfate (anhydrous) Chemical compound [Fe+2].[O-]S([O-])(=O)=O BAUYGSIQEAFULO-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 229910000359 iron(II) sulfate Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000002655 kraft paper Substances 0.000 description 2
- 229920005610 lignin Polymers 0.000 description 2
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 description 2
- 239000003921 oil Substances 0.000 description 2
- 235000019198 oils Nutrition 0.000 description 2
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 description 2
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 2
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 2
- 235000013526 red clover Nutrition 0.000 description 2
- 230000007017 scission Effects 0.000 description 2
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 2
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 2
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 2
- 235000013619 trace mineral Nutrition 0.000 description 2
- 239000011573 trace mineral Substances 0.000 description 2
- 239000002699 waste material Substances 0.000 description 2
- 239000012138 yeast extract Substances 0.000 description 2
- LGQKSQQRKHFMLI-SJYYZXOBSA-N (2s,3r,4s,5r)-2-[(3r,4r,5r,6r)-4,5,6-trihydroxyoxan-3-yl]oxyoxane-3,4,5-triol Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)CO[C@H]1O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)OC1 LGQKSQQRKHFMLI-SJYYZXOBSA-N 0.000 description 1
- WDMUXYQIMRDWRC-UHFFFAOYSA-N 2-hydroxy-3,4-dinitrobenzoic acid Chemical compound OC(=O)C1=CC=C([N+]([O-])=O)C([N+]([O-])=O)=C1O WDMUXYQIMRDWRC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- JTNCEQNHURODLX-UHFFFAOYSA-N 2-phenylethanimidamide Chemical compound NC(=N)CC1=CC=CC=C1 JTNCEQNHURODLX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- LGQKSQQRKHFMLI-UHFFFAOYSA-N 4-O-beta-D-xylopyranosyl-beta-D-xylopyranose Natural products OC1C(O)C(O)COC1OC1C(O)C(O)C(O)OC1 LGQKSQQRKHFMLI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- IFBHRQDFSNCLOZ-RMPHRYRLSA-N 4-nitrophenyl beta-D-glucoside Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@H]1OC1=CC=C([N+]([O-])=O)C=C1 IFBHRQDFSNCLOZ-RMPHRYRLSA-N 0.000 description 1
- 108010013043 Acetylesterase Proteins 0.000 description 1
- 229920001817 Agar Polymers 0.000 description 1
- 241000609240 Ambelania acida Species 0.000 description 1
- 239000004475 Arginine Substances 0.000 description 1
- 102100032487 Beta-mannosidase Human genes 0.000 description 1
- 229920002134 Carboxymethyl cellulose Polymers 0.000 description 1
- 108010059892 Cellulase Proteins 0.000 description 1
- GUBGYTABKSRVRQ-CUHNMECISA-N D-Cellobiose Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)OC(O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-CUHNMECISA-N 0.000 description 1
- SQNRKWHRVIAKLP-UHFFFAOYSA-N D-xylobiose Natural products O=CC(O)C(O)C(CO)OC1OCC(O)C(O)C1O SQNRKWHRVIAKLP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- VGGSQFUCUMXWEO-UHFFFAOYSA-N Ethene Chemical compound C=C VGGSQFUCUMXWEO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000005977 Ethylene Substances 0.000 description 1
- 101710112457 Exoglucanase Proteins 0.000 description 1
- 244000068988 Glycine max Species 0.000 description 1
- 235000010469 Glycine max Nutrition 0.000 description 1
- 240000000797 Hibiscus cannabinus Species 0.000 description 1
- UFHFLCQGNIYNRP-UHFFFAOYSA-N Hydrogen Chemical compound [H][H] UFHFLCQGNIYNRP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004354 Hydroxyethyl cellulose Substances 0.000 description 1
- 229920000663 Hydroxyethyl cellulose Polymers 0.000 description 1
- 240000006240 Linum usitatissimum Species 0.000 description 1
- 235000004431 Linum usitatissimum Nutrition 0.000 description 1
- -1 Mn ++ Chemical class 0.000 description 1
- 102100036617 Monoacylglycerol lipase ABHD2 Human genes 0.000 description 1
- 125000001429 N-terminal alpha-amino-acid group Chemical group 0.000 description 1
- 235000014676 Phragmites communis Nutrition 0.000 description 1
- 241000209504 Poaceae Species 0.000 description 1
- 229920001214 Polysorbate 60 Polymers 0.000 description 1
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 description 1
- 241000223260 Trichoderma harzianum Species 0.000 description 1
- 239000007983 Tris buffer Substances 0.000 description 1
- 241000196252 Ulva Species 0.000 description 1
- VJHCJDRQFCCTHL-UHFFFAOYSA-N acetic acid 2,3,4,5,6-pentahydroxyhexanal Chemical compound CC(O)=O.OCC(O)C(O)C(O)C(O)C=O VJHCJDRQFCCTHL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010084650 alpha-N-arabinofuranosidase Proteins 0.000 description 1
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 1
- 239000001166 ammonium sulphate Substances 0.000 description 1
- 239000012736 aqueous medium Substances 0.000 description 1
- ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N arginine Natural products OC(=O)C(N)CCCNC(N)=N ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000010905 bagasse Substances 0.000 description 1
- 108010055059 beta-Mannosidase Proteins 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 239000007844 bleaching agent Substances 0.000 description 1
- 238000009835 boiling Methods 0.000 description 1
- 239000007853 buffer solution Substances 0.000 description 1
- 238000011088 calibration curve Methods 0.000 description 1
- 235000013877 carbamide Nutrition 0.000 description 1
- 239000001768 carboxy methyl cellulose Substances 0.000 description 1
- 235000010948 carboxy methyl cellulose Nutrition 0.000 description 1
- 239000008112 carboxymethyl-cellulose Substances 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 1
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 1
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 1
- 239000007857 degradation product Substances 0.000 description 1
- 238000000502 dialysis Methods 0.000 description 1
- 229940061607 dibasic sodium phosphate Drugs 0.000 description 1
- BNIILDVGGAEEIG-UHFFFAOYSA-L disodium hydrogen phosphate Chemical compound [Na+].[Na+].OP([O-])([O-])=O BNIILDVGGAEEIG-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 239000000839 emulsion Substances 0.000 description 1
- 108010038658 exo-1,4-beta-D-xylosidase Proteins 0.000 description 1
- 239000000284 extract Substances 0.000 description 1
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 1
- 239000011790 ferrous sulphate Substances 0.000 description 1
- 235000003891 ferrous sulphate Nutrition 0.000 description 1
- 238000004108 freeze drying Methods 0.000 description 1
- 238000001502 gel electrophoresis Methods 0.000 description 1
- 238000002523 gelfiltration Methods 0.000 description 1
- 238000000227 grinding Methods 0.000 description 1
- 239000011121 hardwood Substances 0.000 description 1
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 1
- 229940059442 hemicellulase Drugs 0.000 description 1
- 108010002430 hemicellulase Proteins 0.000 description 1
- 238000004255 ion exchange chromatography Methods 0.000 description 1
- 230000007774 longterm Effects 0.000 description 1
- 239000000463 material Substances 0.000 description 1
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 1
- 229910052751 metal Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000002184 metal Substances 0.000 description 1
- 150000002739 metals Chemical class 0.000 description 1
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000002736 nonionic surfactant Substances 0.000 description 1
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 description 1
- 230000035764 nutrition Effects 0.000 description 1
- 239000012476 oxidizable substance Substances 0.000 description 1
- 239000000123 paper Substances 0.000 description 1
- 239000008363 phosphate buffer Substances 0.000 description 1
- 235000010482 polyoxyethylene sorbitan monooleate Nutrition 0.000 description 1
- 229920000136 polysorbate Polymers 0.000 description 1
- 229920000053 polysorbate 80 Polymers 0.000 description 1
- 229910000343 potassium bisulfate Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000000047 product Substances 0.000 description 1
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 1
- 230000035484 reaction time Effects 0.000 description 1
- 239000004627 regenerated cellulose Substances 0.000 description 1
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 1
- 230000008684 selective degradation Effects 0.000 description 1
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 1
- 239000011343 solid material Substances 0.000 description 1
- 239000002904 solvent Substances 0.000 description 1
- 235000012424 soybean oil Nutrition 0.000 description 1
- 239000003549 soybean oil Substances 0.000 description 1
- 239000012086 standard solution Substances 0.000 description 1
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 description 1
- IIACRCGMVDHOTQ-UHFFFAOYSA-N sulfamic acid Chemical compound NS(O)(=O)=O IIACRCGMVDHOTQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- LENZDBCJOHFCAS-UHFFFAOYSA-N tris Chemical compound OCC(N)(CO)CO LENZDBCJOHFCAS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000013343 vitamin Nutrition 0.000 description 1
- 239000011782 vitamin Substances 0.000 description 1
- 229940088594 vitamin Drugs 0.000 description 1
- 229930003231 vitamin Natural products 0.000 description 1
- 239000000080 wetting agent Substances 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
- C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
- C12N9/2477—Hemicellulases not provided in a preceding group
- C12N9/248—Xylanases
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
- C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
- C12Y302/01008—Endo-1,4-beta-xylanase (3.2.1.8)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
- C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
- C12Y302/01032—Xylan endo-1,3-beta-xylosidase (3.2.1.32), i.e. endo-1-3-beta-xylanase
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
- Y10S435/8215—Microorganisms
- Y10S435/911—Microorganisms using fungi
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Zoology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Paper (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Chemical Or Physical Treatment Of Fibers (AREA)
- Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
- Emergency Protection Circuit Devices (AREA)
- Diaphragms For Electromechanical Transducers (AREA)
Description
I ' fy
Způsob výroby xylanázy
Oblast vynálezu
Vynález se týká způsobu výroby xylanázy. mikroorganis-mu Thermomyces lanuginosus DSM 5826, který tento enzyym pro-dukuje a také získané exo- a endoceluláz prosté xylanázy.
Dosavadní stav techniky
Odbourání hemicelulózy , která je tvořena u jednoletýchrostlin a u listnatých dřevin převážně xylanem je nutným stup-něm při výrobě buničiny. Toto odbourání je možno provést bud . chemicky například extrakcí za horka v alaklickém prostředí nebo také enzymaticky působením enzymů, specifických pro uve- « děný substrát, zsjména působením xylanáz. Enzymatickým zpra- cováním nebílené nebo sástečně bílené buničiny působením xyla-náz se rozštěpí vazby hemicelulózy a odbourá se xylan. K tomu-to účelu je možno použít pouze čistou xylanázu, která nenízněčištěna celulázami, protože jinak by došlo také k rozště-pení celulózy, což je naprosto nežádoucí.
Xylanázy, které odbourávají látky s obsahem xylanu vživném prostředí a využívají je jako zdroje uhlíku jsou produ-kovány mimo jiné celouřadou mesofilních a thermofilních mikro-organsimů. V závislostí na dalších látkách, přítomných vživném prostředí, přavážně v závislosti na celulóze se všaktvoří také celulázy, specifické pro tento substrát. Aby bylomožno získat xylanázy, prosté exoceluláz a endoceluláz, jenutno tuto xylanázu oddělit od vytvořených celuláz velmi prac-ným postupem a čistit. Aby by,o možno snížit produkci celulázpři fermentaci, je možno mikroorganismy pěstovat také na čiš-těném xylanu. V publikaci D.J.Senior a další, BiotechnologyLetters, sv. 10, č. 12, str. 907-912 (1988) se popisuje použi-tí xylanáz, získaných z Trichoderma harzianum, pěstovanéhona čištěném xylanu, k selektivnímu odbourávání xylanu. 2 Výroba xylanázy pěstováním na vysoce čistém xylanu všaknepadá v úvahu vzhledem k vysoké ceně suroviny pro většinutechnických účelů.
Nyní bylo neočekávaně zjištěno, že je možno získat xyla-názu s překvapivě vysokou účinností v případě, že se pěstujeurčitá houba v živném prostředí s obsahem kukuřičných palic. V tomto případě obsahuje produkovaná xylanáza velmi malé množ-ství exoceluláz a endoceluláz nebo tyto enzymy neobsahujevůbec.
Podstata vynálezu
Podstatou vynálezu je způsob výroby xylanázy, kterýspočívá v tom, že se pěstuje houba v živném prostředí s ob-sahem kukuřičných palic. Získá se xylanáza, která neobsahuje exocelulázy neboendocelulázy nebo jich obsahuje jen nepatrné množství.
Houby, které je možno použít při provádění způsobu pod-le vynálezu jsou takové houby, které při podmínkách způsobupodle vynálezu mohou produkovat vysoké množství xylanázy.Příkladem může být Thermomyces lanuginosus ( dříve Humicolalanuginosa). Kmen čeledi Moniliales byl izolován v Bangladéšiz hald jutového odpadu závodu, v nměž byla jutová vlákna zpra-covávána olejovou emulsí. Teplota na haldách odpadu jutybyla 65 až 70 °C. Kmen byl uložen ve veřejné sbírce kulturDeutsche Sammlung von Mikroorganisměn und Zellkulturem podčíslem DMS 5826. Tento kmen je zvláště vhodný k dosaženívelmi rychlé produkce xylnázy v živném prostředí, které obsa-huje kukuřičné palice.
Thermomyces lanuginosus DSM je nový a tvoří rovněž pod-statu vynálezu. Živné prostředí obsahuje kromě živin a stopových prvků,nutných pro výživu houby ještě kukuřičné palice. Tyto kukuřič-né plaice mohou být obsaženy jako takové nebo v mletém stavua popřípadě sterilizované zahřátím na 110 až 160 °C nebo jemožno je předem zpracovat působením přehřáté páry. Neočeká-vaně je možno získat vysoké množství xylanázy tak, že se ku-kuřičné palice před použitím nahrubo melou. V případě, žejsou palice pouze šrotovány nebo jemně mlety, jsou přestovýsledky překvapivě dobré, avšak užití hrubě mletých kukuřič-ných palic poskytuje nejlepší výsledky.
Vhodnými zdroji dusíku jsou například pepton z masa,pepton z ryb, močovina, síran amonný, sladový extrakt, extraktz ryb, sojová mouka, extrakt z kvasnic a podobně, anorganickésoli jsou například hydrogensíran draselný, dihydrogenfosfo-rečnan draselný, hydrogenfosforečnan sodný, síran železnatý,chlorid vápenatý, síran hořečnatý apod. Abybylo možno přízni-vě ovlivnit tvorbu xylanázy a její předávání do živného prost-ředí může být výhodné přidat smáčedla. Jde obvykle o neiontovásmáčedla, například Tween 40, Tween 60 nebo Tween 80 v množst-ví 0,05 až 0,5 % hmotnostních, vztaženo na celkové množstvíprostředí. Prostředí může obsahovat také. stopové, prvky, napří-klad kovy jako Mn++, Zn++, Fe++ nebo vitaminy.
Prostředí se s výhodou upraví přidáním amoniaku nebokyseliny fosforečné na pH 5,0 až 8,0, s výhodou 6,0 až 7,0.
Kultivace se provádí při teplotě 30 až 70, s výhodou40 až 60 a zvláště 45 až 55 °C. Udržování pH, upraveného na počátku fermentace, není nutné. Je však možno jej udržo-vat dalším přidáním amoniaku nebo kyseliny fosforečné.
Po skončení fermentace je možno xylanázu izolovat z fermentačního prostředí obvyklým způsobem. K tomuto účelu se mycelium, spory a nerozpuštěné látky oddělí odstředěním 4 nebo odfiltrováním. Další čištění enzymu je možno provádětobvyklým způsobem, například přidáním síranu amonného nebovysrážením rozpouštědlem jako acetonem, alkoholem apod. Tatozísaný surový enzym je pak možno dále čistitnapříklad filt-rací na gelu, chromatografií na iontoměniči, elektroforézouna gelu apod,
Xylanáza, získaná způsobem podle vynálezu má vysokouúčinnost. Bylo prokázáno, že při použití kukuřičných palicje možno dosáhnout daleko vyššího výtěžku než při použitíjiných nezpracovaných surovin, jako jsou ječmenné plevy,pšeničná sláma, pšeničné klíčky, mletá buková kůra, vojtěško-vá moučka, moučka z červeného jetele a sojového oleje jakozdroje uhlíku. Při použití hrubě mletých kukuřičných palicse zvyšuje účinnost získané xylanázy několikrát. Získaná xylanáza neobsahuje buď žádné exo- a endocelu-lázy nebo jich obsahuje jen nepatrné množství. Xylanáza,produkovaná Thermomyces lanuginosus DSM 5826 byla ve většímpočtu zkoušek prostá uvedených enzymů. Taková xylanáza tvořírovněž podstatu vynálezu.
Kmen Thermomyces lanuginosus DSM 5826 může tuto xylaná-zu produkovat nejen v prostředí, které obsahuje kukuřičnépalice, nýbrž i v prostředí, které místo kukuřičných palicobsahuje jiné pevné nebo rozpuštěné zdroje uhlíku jako ječmen-né plevy, mletou pšeničnou slámu, nebílenou buničinu nebosamotný xylan. Překvapujícího množství je však možno dosáh-nout při použití kukuři—čných palic.
Xylanáza podle vynálezu, prostá exo- a endoceluláz má po vysrážení ethynolem a po lyofilizaci následující vlast- nosti : a) Stálost při různém pH (obr.l)
Enzym byl inkubován v roztoku pufru při různém pH 66hodin při teplotě 20 °C. Účinnost všech vzorků byla stanove-na při použití 1% hemicelulózy při pH 4,8 následujícím způ-sobem: 1 ml 1% roztoku substrátu v pufru s citrátem sodnýmo pH 4,8, (Xylan z ovesných plev, Sigma X-0627) byl inkubovánpři teplotě 50 °C 2 minuty a pak po přidání 0,5 ml roztokuenzymu ještě 15 minut při teplotě 50 °C. Pak byly přidány3 ml kyseliny dinitrosalicylové jako reakěního činidla ( FPU-test podle IUPAC) a 0,5 ml 2,5 N NaOH a směs byla zahřívána5 minut na vroucí vodní lázni. Pak byla rychle zchlazena vechladné vodní lázni a byla měřena extinkce při 540 nm protislepé zkoušce (citrátový pufr). Od této hodnoty je nutnoodečíst extinkci enzymu ( 0,5 ml enzymu + 1,0 ml citrátovéhopufru) a extinkci substrátu ( 1 ml 1% roztoku substrátu vcitrátovém pufru). Cejchovací křivka byla provedena s použi-tím 1,0 ml citrátového pufru a 0,5 ml standardního roztoku(s obsahem 0,5 až 1,5 mg xylósy/ml). Výpočet účinnosti xylanázy: XU/ml = mg redukujícího cukru (jako xalozový test) x 0,888Při pH 5,0 až 7,0 se udrží 97 až 100 % původní účinnosti b) Optimální hodnota pH (Obr. 2)
Enzymatická účinnost byla zjišťována inkubací 15 minutpři teplotě 50 °C při použití 1% suspenze hemicelulózy v cit-rátovém pufru o pH 3,0 až 6,5, tris-pufru s HC1 o pH 7,0 až9,0 a fosfátovém puftu o 6,5 až 8,0.
Optimální pH je 6,0 až 7,5 c) Stálost při vyšší teplotě
Roztok enzymu byl inkubován při teplotě 45 až 60 °C v 0,05 M citrátovém pufru o pH 4,8 po dobu 0 až 72 hodin. Účinnost enzymu byla měřena při použití 1% hemicelulózy při teplotě 50 °C . 6
Po 20 hodinách bylo při teplotě 45 °C naměřeno 93 %a při teplotě 50 °C bylo naměřeno 65 % původní účinnosti. d) Optimální teplota (obr. 4)
Enzymatická účinnost byla měřena inkubací s 1% suspenzí^"\hemicelulózy v 0,05 M citrátovém pufru při pH 4,8 po dobu15 minut.
Optimální teplota je 65 °C. e) 0bsah exo- a endoceluláz a beta-glukosidázy v roztoku enzymuo 385 XU/ml i) exo- a endocelulázy: Při provádění FPU-testu podle IUPAC nebylo možno prokázatžádnou účinnost celulázy.
Mimoto byla podrobena působení enzymu dialyzační trubi-ce z regenerované celulózy na 72 hodin ve vodném prostředía prostředí bylo zkoumáno na přítomnost glukózy. Nebylaprokázána žádná glukóza. Enzymy s obsahem celuláz rozpustídialyzační trubici v několika málo hodinách. Dále byla stanovena povaha redukujícího cukru v průběhudlouhodobé inkubace enzymu s buničinou při pH 6,5. Měřeníbylo prováděno po 3, 7, 19 a 163 hodinách. Ukázalo se, ževe všech případech byla uvolněna pouze xylóza, xylobiózaa xylotriózy, avšak žádná glukóza. Endocelulázy byly prokazo-vány také pomocí agarového gelu, zbarveného OBR-hydroxyet-hylcelulózou, nebylo možno prokázat žádnou účinnost. Enzymbyl podle všech zkoušek zcela prostý celuláz.
Xylanáza podle vynálezu neobsahovala při hranici stano-vení 0,1 jednotky/ml teké žádnou karboxymethylcelulázu(endo-8-1,4-celulázu) a je proto možno ji užít také přivýrobě viskózy. ii) fi-glukosidázy 0,6 ml 0,05 M pufru s citrátem sodným o pH 4,8 a 0,3 ml roztoku enzymu se předem inkubuje 2 minuty při teplotě 50 °C. Pak se přidá 0,3 ml p-nitrofenol-B-D-glukosidu(4 mg/ml pufru s citrátem sodným) a směs se inkubuje 10minut při 50 °C. Reakce se zastaví přidáním 2,4 ml 1 Mroztoku NaoC0„ a pak se měří extinkce při 405 nm proti sle- « pé zkoušce. Účinnost β-glukosidázy se vypočítá následují- cím způsobem: IU/ml = E ·-- — 18,5 x t kde E je extinkce at je doba reakce v minutách.
Xylanáza podle vynálezu měla účinnost β-glukosidázy0,2 až 0,9 IU/ml.
Obsah β-glukosidázy, která štěpí cellobiózu na glukózunemá žádný vliv na chování xylanázy podle vynálezu při výro-bě buniČiny vzhledem k tomu, že v nepřítomnosti exo- a endo-celuláz nevznikají žádné produkty odbourávání celulózy,které by mohly být štěpeny β-glukosidázou. f) Účinnost β-xylosidázy, arabinosidázy, acetylesterázy, ace-tylxylanesterázy a mannázy je έ 100 jednotek /1. g) Podíl rozpustné bílkoviny v enzymatické směsi byl 800 mg/1,molekulová hmotnost hlavního podílu bílkoviny byla 24 ooo až 25 ooo a isoelektrický bod hlavní bílkoviny byl 4,1. h) Čištěný enzym byl enzymaticky hydrolyzován na 11 peptidů. byl stanoven řetězec 4 peptidů, obsahujících 8, 16, 5 a 12zbyzků aminokyselin. Xylanáza byla na svém N-terminálním za-končení blokována a nebylo tedy možno stanovit řetězec z N-terminálního zakončení. Na rozdíl od tohoto zjištění obsaho-vala xylanáza z Humicola lanuginosa sp. (= Thermomyces lanugi- nosus) podle Anand a další, Arch. Biochem. Biophys. 276, 546- 554 (1990 jako N-terminálni aminokyselinu arginin. 8
Xylanáza, získaná způsobem podle vynálezu slouží k enzy-matickému zpracování rostlinných surovin a vláknitých materiá-lů s obsahem xylanu a lignocelulózy a je možno ji užít s výho-dou například k bělení, odstranění barviv, zušlechtění buniči-ny při výrobě viskózy nebo pro jiné předběžné zpracování,například k odstranění xylanu před štěpením.
Rostlinnými materiály s obsahem xylanu a lignocelulózyse rozumí suroviny z listnatých a jehličkatých dřevin, jedno-letých rostlin jako jsou len, sláma, bagasa, kenaf, rákos,traviny apod, avšak také vláknité materiály z rostlinnýchsurovin, jako bělená, částečně bělená nebo nebělená buničinanebo starý papír. před použitím není nutno xylanázu podle vynálezu čistit,stačí oddělit pevné živné prostředí. Po oddělení pevných mate-riálů je možno fermentační prostředí přímo užít ke zpracovánívláknitých materiálů z rostlinných surovin. Při použití v průmyslu buničiny je možno xylanázou pod-le vynálezu zpracovávat nebělenou, částečně bělenou nebo běle-nou buničinu. Tím se dosáhne rozštěpení vazeb mezi hemicelu-lózou a ligninem. V následném blěicím stupni je proto nutnoužít menšího množství bělícího prostředku. Při zpracováváníčástečně bělené buničiny se odbourá xylan, zbylý po předběž-ném bělení, čímž se získá čistší a světlejší produkt. Účin-nost enzymatického zpracování se hodnotí číslem Kappa (K),které určuje obsah oxidovatelných látek, například ligninu. V bělené buničině se působením xylanázy dosáhně vyššího obsa-hu alfa-celulozy.
Praktické provedení vynálezu bude osvětleno následují- cími příklady. Příklady provedení vynálezu Příklad 1 300 ml prostředí, sestávajícího z 9 g mletých a usuše-ných kukuřičných palic, 3,3 g peptonu z masa, 0,6 g síranuamonného, 0,45 g močoviny, 0,09 g MgSO^ . 7 H20, 0,09 g CaCl2. 2 H20, 4,5 g dihydrogenfosforečnanu draselného, 0,3 mlTween 80, 0,3 ml 5χ ( 1,6 g/1 MnS04- H20, 3,45 g/1 ZnS04. 7 H20, 2,0 g/1 CaCl2 . 6 H20) a 0,3 ml S2 ( 5 g/1 FeS04 . 7 H20) se upraví na pH 6,0 a sterilizuje se v autoklávu natřepačce 60 minut při teplotě 128 °C.
Pak se prostředí naokčuje předběžnou kulturou Thermomy-ces lanuginosus DMS 5826 a kultivuje se 4,5 dní při teplotě50 °C při 140 ot./min.
Pak se prostředí zfiltruje a stanoví se účinnost xylaná-zy (XU/ml), β-glukosidázy (IU/ml). karboxymethylcelulázyCMC-áza/ml) a exoglukanázy (FPU/ml). XU/ml po 3 dnech při teplotě iU/ml FPU/ml CMC-áza/ml Příklad 2 389,7 4 °C 395,0 0,29 nelze prokázatnelze prokázat
Kukuřičné palice se a) sešrotují (velikost částic větší než 10 mm) b) nahrubo umelou (velikost částic 3 až 10 mm) c) jemně umelou ( velikost částic menší než 3 mm). Připraví se vždy 1000 ml živného prostředí, které obsa- huje 28,6 g extraktu z kvasnic, 4,23 g síranu amonného, 10 g 10 dihydrogenfosforečnanu draselného, 0,3 g FeS04· 7 H20, 0,3 gMgS04· 7 H20 a 0,3 CaCl2. 2 H20 a mimoto 25 g a) šrotovaných,b) hrubě mletých nebo c) jemně mletých sušených kukuřičnýchpalic, prostředí se upraví na pH 6,5 a sterilizuje ve třepacíbaňce 25 minut při teplotě 121 °C.
Pak se prostředí naočkuje předběžnou kulturou Thermomy-ces lanuginosus DMS 5826 a kultura se pěstuje za protřepává-ní při teplotě 50 °C. Po 5 dnech se kultura zfiltruje a stano-ví se účinnost xylanázy (XU/ml) v různých prostředích:
Kukuřičné palice XU/ml XU/ml po 1 dnu skladovánípři teplotě 4 C šrotované 764 881 hrubě mleté 1601 1526 jemně mleté 388 423 Příklad 3 V případě, že postup byl prováděn ných zdrojů uhlíku, xylanázy: bylo použito prostředí z příkladu 2 apopsaným způsobem, avšak při použití ji-bylo dosaženo následující účinnosti Zdroj uhlíku účinnost xylanázy (XU/ml kukuřičné palice (50 % hrubě, 50 % jemně mletých 477 pšeničná sláma 232 pšeničné klíčky 186 ječmenné pluchy 61
Ulva rifide (řasa) 28 vojtěšková moučka 20 11 moučka z červeného jetele 14mletá buková kůra 8rozpustné škroby 4sojový olej 4 Příklad 4
Thermomyces lanuginosus byl pěstován způsobem podlepříkladu 1, avšak místo mletých kukuřičných palic bylo užito9 g mleté pšeničné slámy. XU/ml po 3 dnech při teplotě 4 IU/ml FPU/ml CMC-áza/ml 104,3 °C 123,9 0,51 nelze prokázatnelze prokázat Příklad 5
Thermomyces lanuginosus DMS 5825 byl pěstován obdobnějako v příkladu 1, avšak místo kukuřičných palic bylo užitoječmenných pluch. XU/ml
po 3 dnech při teplotě 4 °C IU/ml FPU/ml CMC-aza/ml 222,9 196,2 0,50 nelze prokázatnelze prokázat Příklad 6
Thermomyces lanuginosus byl pěstován obdobným způsobem jako v příkladu 1 s tím rozdílem, že místo kukuřičných palic bylo užito 9 g hemicelulozy (xylan). 12 XU/ml IU/ml FPU/ml CMC-áza/ml 151,55 nelze prokázatnelze prokázatnelze prokázat Příklad 7
Zpracování sulfátové buničiny
Sušená sulfátová buničina z tvrdého dřeva (Ružomberok)byla zahřívána 1,5 hodin s vodou na teplotu 45 °C a protře-pávána. Pak byla přidána xylanáza, vyrobená způsobem podlepříkladu 1 a směs byla třepána při 230 ot./min. a) 30 g fermentačního prostřed220 g buničiny (K=19,97) 350 g vody na 1 g vláken bylo přidáno 100 XU enzymu
Po odfiltrování buničinyla Kappa:a) 17,45 í b) 90 g fermentačního prostředí220 g buničiny (K= 19,97) 290 g vody na 1 g vláken bylo přidáno300 XU enzymu byla stanovena hodnota čís- b) 13,39
Claims (9)
- 1. Způsob výroby xylanázy, vyznačující setím, že se pěstuje houba v živném prostředí, které obsahujekukuřičné palice.
- 2. Způsob podle nároku 1,vyznačující set í m, že se pěstuje houba Thermomyces lanuginosus
- 3. Způsob podle nároků 1 nebo 2, vyznačuj íc íse t í m, že se pěstuje houba Thermomyces lanuginosusDSM 5826. Způsob podle nároků 1 až 3, vyznačuj íc íse t í m, že se houba pěstuje při teplotě 30 až 70 C a při pH 5,0 až 8,0.
- 5. Způsob podle nároků 1 až 4, vyznačuj íc íse t í m, že se houba pěstuje při teplotě 45 až 55 °Ca při pH 5,0 až 8,0.
- 6. Způsob podle nároku 3, vyznačující se tím, že se pěstuje houba Thermomyces lanuginosus DSM 5826 · při teplotě 45 až 50 °C a při pH 6,0 až 7,0.
- 7. Thermomyces lanuginosus DSM 5826.
- 8. Xylanáza, prostá exo- a endocelulázy, získaná kulti-vací Thermomyces lanuginosus DSM 5826 v živném prostředí.
- 9. Použití xylanázy, prosté exoceluláz a endoceluláz,vyrobené způsobem podle nároků 1 až 6, k enzymatickému zpra-cování rostlinných surovin, obsahujících xylan a lignocelu-lózu a vláken z těchto materiálů. 14
- 10. Použití podle nároku 9, vyznačuj íc íse t í m, že se xylanáza, prostá exoceluláz a endocelulázzíská kultivací houby Thermomyces lanuginosus DSM 5826. Zastupuje>Wr· Zdeňka í<0REJZOVÁadvokátka
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| AT0103090A AT394730B (de) | 1990-05-08 | 1990-05-08 | Verfahren zur herstellung exo- und endocellulasefreier xylanase |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CS133291A2 true CS133291A2 (en) | 1991-12-17 |
Family
ID=3505151
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CS911332A CS133291A2 (en) | 1990-05-08 | 1991-05-07 | Method of xylanase production |
Country Status (13)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US5183753A (cs) |
| EP (1) | EP0456033B1 (cs) |
| JP (1) | JPH0787970A (cs) |
| AT (2) | AT394730B (cs) |
| CA (1) | CA2041304A1 (cs) |
| CS (1) | CS133291A2 (cs) |
| DE (1) | DE59100085D1 (cs) |
| DK (1) | DK0456033T3 (cs) |
| ES (1) | ES2054394T3 (cs) |
| FI (1) | FI911812A7 (cs) |
| GR (1) | GR3007689T3 (cs) |
| PT (1) | PT97565B (cs) |
| YU (1) | YU72891A (cs) |
Families Citing this family (8)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5320960A (en) * | 1992-04-03 | 1994-06-14 | Genencor International, Inc. | Method of preparing solution enriched in xylanase using low molecular weight alcohol, organic salt and inorganic salt |
| US5472864A (en) * | 1984-04-19 | 1995-12-05 | Genencor International, Inc. | Method of preparing solution enriched in EG III using low molecular weight alcohol, organic salt and inorganic salt |
| CA2209617C (en) | 1995-01-26 | 2002-05-28 | Novo Nordisk A/S | Animal feed additives comprising xylanase |
| US6057438A (en) * | 1996-10-11 | 2000-05-02 | Eastman Chemical Company | Process for the co-production of dissolving-grade pulp and xylan |
| US5981233A (en) * | 1997-08-21 | 1999-11-09 | Roche Vitamins Inc. | Process for manufacturing a xylanase enzyme complex from pre-treated thin stillage of rye |
| CN102919273B (zh) | 2004-09-10 | 2016-03-16 | 诺维信北美公司 | 防止、去除、减少或破坏生物膜的方法 |
| US20090137022A1 (en) * | 2005-03-08 | 2009-05-28 | Protech Research Pty Ltd | Extracting and purifying beta 1,4-xylanase |
| DE102005056669A1 (de) | 2005-11-28 | 2007-05-31 | Basf Ag | Fermentative Herstellung organischer Verbindungen unter Einsatz Dextrin-haltiger Medien |
Family Cites Families (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4568644A (en) * | 1981-12-10 | 1986-02-04 | Massachusetts Institute Of Technology | Fermentation method producing ethanol |
| CA1280704C (en) * | 1985-12-03 | 1991-02-26 | Paul Ducroo | Production of beer |
| CA1272150A (en) * | 1985-12-03 | 1990-07-31 | Paul Ducroo | Production of glucose syrups and purified starches from wheat and other cereal starches containing pentosans |
| US4725544A (en) * | 1986-04-25 | 1988-02-16 | Tan Larry U | Method for purifying xylanase |
| AU2542888A (en) * | 1988-07-27 | 1990-02-19 | Iowa State University Research Foundation Inc. | Low molecular weight xylanase glycoprotein |
| EP1353342B1 (de) * | 2002-04-12 | 2011-08-31 | Albert Maurer | Verfahren und Vorrichtung zum Entmagnetisieren von Gegenständen |
-
1990
- 1990-05-08 AT AT0103090A patent/AT394730B/de not_active IP Right Cessation
-
1991
- 1991-04-15 FI FI911812A patent/FI911812A7/fi not_active Application Discontinuation
- 1991-04-22 YU YU72891A patent/YU72891A/sh unknown
- 1991-04-23 DE DE9191106502T patent/DE59100085D1/de not_active Expired - Fee Related
- 1991-04-23 DK DK91106502.7T patent/DK0456033T3/da not_active Application Discontinuation
- 1991-04-23 AT AT91106502T patent/ATE88497T1/de active
- 1991-04-23 EP EP91106502A patent/EP0456033B1/de not_active Expired - Lifetime
- 1991-04-23 ES ES91106502T patent/ES2054394T3/es not_active Expired - Lifetime
- 1991-04-26 CA CA002041304A patent/CA2041304A1/en not_active Abandoned
- 1991-05-02 JP JP3100978A patent/JPH0787970A/ja active Pending
- 1991-05-03 PT PT97565A patent/PT97565B/pt not_active IP Right Cessation
- 1991-05-07 CS CS911332A patent/CS133291A2/cs unknown
- 1991-05-08 US US07/696,943 patent/US5183753A/en not_active Expired - Fee Related
-
1993
- 1993-04-22 GR GR930400340T patent/GR3007689T3/el unknown
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| FI911812L (fi) | 1991-11-09 |
| FI911812A7 (fi) | 1991-11-09 |
| US5183753A (en) | 1993-02-02 |
| AT394730B (de) | 1992-06-10 |
| DE59100085D1 (de) | 1993-06-03 |
| YU72891A (sh) | 1994-04-05 |
| JPH0787970A (ja) | 1995-04-04 |
| GR3007689T3 (cs) | 1993-08-31 |
| FI911812A0 (fi) | 1991-04-15 |
| CA2041304A1 (en) | 1991-11-09 |
| ATE88497T1 (de) | 1993-05-15 |
| ES2054394T3 (es) | 1994-08-01 |
| PT97565B (pt) | 1998-08-31 |
| EP0456033A3 (en) | 1991-12-18 |
| ATA103090A (de) | 1991-11-15 |
| PT97565A (pt) | 1992-01-31 |
| EP0456033A2 (de) | 1991-11-13 |
| EP0456033B1 (de) | 1993-04-21 |
| DK0456033T3 (da) | 1993-05-17 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Beg et al. | Production and characterization of thermostable xylanase and pectinase from Streptomyces sp. QG-11-3 | |
| Rättö et al. | Production of mannan-degrading enzymes | |
| Durand et al. | Comparative study of cellulases and hemicellulases from four fungi: mesophiles Trichoderma reesei and Penicillium sp. and thermophiles Thielavia terrestris and Sporotrichum cellulophilum | |
| Gautam et al. | Rice straw fermentation by Schizophyllum commune ARC-11 to produce high level of xylanase for its application in pre-bleaching | |
| Sharma et al. | Production and partial characterization of alkali-tolerant xylanase from an alkalophilic Streptomyces sp. CD3 | |
| Sudan et al. | Production and biochemical characterization of xylanase from an alkalitolerant novel species Aspergillus niveus RS2 | |
| Shawky et al. | Enzymatic hydrolysis of rice straw and corn stalks for monosugars production | |
| Olopoda et al. | Biochemical characterization of a thermally stable, acidophilic and surfactant-tolerant xylanase from Aspergillus awamori AFE1 and hydrolytic efficiency of its immobilized form | |
| Pérez-Avalos et al. | Induction of xylanase and β-xylosidase in Cellulomonas flavigena growing on different carbon sources | |
| US4956291A (en) | Method for production of cellulolytic enzymes and method for saccharification of cellulosic materials therewith | |
| KR101410719B1 (ko) | 곰팡이 페니실리움 옥살리쿰 ｋｌ1 균주 및 이를 이용한 목질섬유소분해효소 생산 방법 | |
| Gautam et al. | Production of cellulase-free xylanase by Aspergillus flavus ARC-12 using pearl millet stover as the substrate under solid-state fermentation | |
| El‐Masry | Utilisation of Egyptian rice straw in production of cellulases and microbial protein: effect of various pretreatments on yields of protein and enzyme activity | |
| CS133291A2 (en) | Method of xylanase production | |
| Zahari et al. | Selection of Potential Fungi for Production of Cellulase-Poor Xylanase from Rice Straw. | |
| CN104919044A (zh) | 高效纤维素分解酶制剂及其生产方法 | |
| Fawzi | Production and purification of beta-glucosidase and protease by Fusarium proliferatum NRRL 26517 grown on Ficus nitida wastes | |
| Kaur et al. | Production of novel alkali-thermo-tolerant cellulase-poor xylanases from Coprinopsis cinerea HK-1 NFCCI-2032 | |
| Nwodo et al. | Xylanase Production of Aspergillus niger and Penicillium chrysogenun from | |
| Rouau et al. | Production of extracellular enzyme by the white-rot fungus Dichomitus squalens in cellulose-containing liquid culture | |
| Khanongnuch et al. | A non-cellulase producing strain of Bacillus subtilis and its potential use in pulp biobleaching | |
| Lal et al. | Optimization of submerged fermentation conditions for two xylanase producers Coprinellus disseminatus MLK-01NTCC-1180 and MLK-07NTCC-1181 and their biochemical characterization | |
| KR100862397B1 (ko) | 자일란 분해효소를 생산하는 바실러스 속 균주를 이용한 자일란 분해용 조성물 | |
| ANJANA | ISOLATION OF CELLULASE ENZYME BY ASPERGILLUS NIGER FROM SUGARCANE BAGASSE | |
| KR101518200B1 (ko) | 스트렙토마이세스 종 cs624 균주 유래의 신규 자일란 분해 효소 및 농업부산물 분해에서의 응용 |