CN112574292A - 一种制备肌原纤维蛋白溶液的方法 - Google Patents
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Abstract
本发明提供了一种制备肌原纤维蛋白溶液的方法,包括以下步骤:(1)将去骨原料肉样制成肉糜状样;(2)提取肌原纤维蛋白;(3)冷冻干燥肌原纤维蛋白;(4)凝胶电泳及粗蛋白含量测试;(5)复溶冷冻干燥后的肌原纤维蛋白;(6)将制得的肌原纤维蛋白溶液于4℃冰箱中静置2h使其稳定;本发明通过冷冻干燥肌原纤维蛋白提取物,延长其贮藏期,解决了目前肌原纤维蛋白试验中需要现配现用且保存期短,重复性差的问题;在使用时复溶冷冻干燥后的肌原纤维蛋白,复溶效果较好;并且可方便地配制肌原纤维蛋白目标浓度,得到稳定的溶液,有助于完善试验条件,为研究肉及肉制品中的主要功能蛋白提供了一种可选择的试验步骤。
Description
技术领域
本发明涉及蛋白质提取技术领域,具体涉及一种制备肌原纤维蛋白溶液的方法。
背景技术
肌原纤维蛋白占整个肌肉蛋白含量的55–65%,是影响肉类蛋白功能特性的主要肌肉盐溶蛋白质。其功能特性包括粘着性、乳化性、保水性等,研究最多的是其凝胶特性。
现有对肉中肌原纤维蛋白的研究中,所用的做法通常是选定肉的一定部位,将其制成肉样,先在低盐浓度的缓冲液中提取,去除脂肪、色素等杂质,再用高盐浓度的缓冲液对其进行盐溶性蛋白提取,随后贮藏在4℃下,并在24h内进行所需的相关测试,以保证蛋白质的新鲜程度。该方法在研究肌原纤维蛋白的贮藏变性或者冷冻变性中比较适用,但是由于时间限制,对研究者来说,若要控制其条件相同,一次性提取出来测试所需蛋白质的工作量较大,该方法具有一定的缺陷;且当需要具体研究肌原纤维蛋白的特性时,由于蛋白质易变性的性质,该方法已经不能满足需要。
为了解决上述问题,达到提高肌原纤维蛋白提取效率和使用效率的目的,本发明通过对肌原纤维蛋白提取及贮藏的具体工艺进行深入的研究,提供了一种配制肌原纤维蛋白溶液的方法,有助于相关研究的进行,解决了目前在进行肌原纤维蛋白试验时需要现配现用且保存期短,重复性差的问题。
发明内容
本发明的目的在于提供一种制备肌原纤维蛋白溶液的方法,该方法在肌原纤维蛋白贮藏和浓度配制上较现有技术具有较大的优势,从而为肉及肉制品的相关研究提供一定的技术支撑。
本发明的技术方案是:一种制备肌原纤维蛋白溶液的方法,包括以下步骤:
(1)将去骨原料肉样制成肉糜状样;
(2)提取肌原纤维蛋白;
(3)冷冻干燥肌原纤维蛋白;本步骤使用冷冻干燥机,在温度为-80℃、真空压力为5Pa的条件下,将步骤(2)中提取出来的肌原纤维蛋白产物冷冻干燥48h至其完全冻干后,在室温下碾碎至粉末状,然后进行称量和分装,并贮藏在-30℃的环境中;
(4)凝胶电泳及粗蛋白含量测试;本步骤运用SDS-PAGE验证肌原纤维蛋白,再将冷冻干燥后的肌原纤维蛋白进行凯氏定氮,测出其中粗蛋白的含量;
(5)复溶冷冻干燥后的肌原纤维蛋白;根据步骤(4)中凯氏定氮的结果计算配制所需浓度的目标溶液,用0.6mol/L KCl作为溶剂,使其目标溶液的pH值调节并维持在7.0,使用磁力搅拌器在4℃冰柜中搅拌24h,得到经过调质的肌原纤维蛋白溶液;
(6)将步骤(5)制得的肌原纤维蛋白溶液于4℃冰箱中静置2h使其稳定,然后用双缩脲法进行浓度验证。
进一步地,在所述步骤(1)中先将去骨原料肉样在4℃冷库中解冻,用绞肉机绞碎,加入5倍清水进行漂洗,时间为5min,温度控制10℃以下,同时缓慢搅拌,重复两次;然后加入0.15%食盐水进行漂洗,时间为5min,温度控制10℃以下,同时缓慢搅拌,重复两次。
进一步地,所述步骤(2)具体包括如下步骤,
S1:适量称取步骤(1)制备的肉糜状肉样;
S2:向肉样中加入10倍体积的冰低盐缓冲液,均质后静置提取15min,然后离心并收集一级沉淀,向一级沉淀中加入10倍体积的冰低盐缓冲液,均质后静置提取15min,然后离心并收集二级沉淀;
S3:向S2制备的二级沉淀中加入10倍体积的冰高盐缓冲液,均质后静置提取1h,然后离心并收集上清液;
S4:向S3收集的上清液中加入4倍体积的冰去离子水,然后离心得到肌原纤维蛋白。
进一步地,步骤(4)采用聚丙烯酰胺凝胶电泳对步骤(3)制得的冻干提取物进行凝胶电泳分析,具体包括如下步骤,
S1:制样:取1mg/ml样品和蛋白标品,与缓冲液1:1混合,沸水浴5min,冰水浴冷却至室温;
S2:上样:用微量移液枪上样,每孔上样量10μL;
S3:跑胶:采用恒流模式,样品在浓缩胶时电流量为20mA/gel,进入分离胶后调节电流量为40mA/gel,直至溴酚蓝前沿离凝胶下端1cm时结束;
S4:染色与脱色:跑胶结束后,凝胶用染色液染色40min,随后用脱色液反复脱色,直至条带清晰后,用凝胶成像仪在白板上拍照。
本发明的有益效果为:
(1)本发明提供了一种制备肌原纤维蛋白溶液的方法,在该方法中通过冷冻干燥肌原纤维蛋白提取物,延长其贮藏期,解决了目前肌原纤维蛋白试验中需要现配现用且保存期短,重复性差的问题;
(2)提取肌原纤维蛋白后对其进行冷冻干燥,在使用时,用0.6mol/L KCl作为溶剂进行浓度配制,再对其进行调节pH值的调质操作,并且将pH值设定为7.0,肌原纤维蛋白的复溶效果好,且浓度配制操作方便,可以得到稳定的溶液,有助于完善试验条件,为研究肉及肉制品中的主要功能蛋白提供了一种可选择的试验步骤,解决了研究时的不可控变量,简化了传统肌原纤维蛋白提取后配制目标浓度的操作步骤。
附图说明
图1为本发明与肌原纤维蛋白溶液传统制备方法的流程对比图;
图2为本发明实施例中四种肉样冷冻干燥后的肌原纤维蛋白;
图3为本发明实施例中复溶后的肌原纤维蛋白;
图4为本发明与传统制备方法的乳化性比较;
图5为本发明与传统制备方法的起泡性比较;
图6为本发明与传统制备方法的受热胶凝性—流变程序升温图比较。
具体实施方式
下面通过实施例进一步说明本发明。
一种制备肌原纤维蛋白溶液的方法,包括以下步骤:
(1)将去骨原料肉样制成肉糜状样,本实施例取四种肉中肌原纤维蛋白作为试验样品举例说明;先将去骨原料肉样在4℃冷库中解冻,用绞肉机绞碎,加入5倍清水进行漂洗,时间为5min,温度控制10℃以下,同时缓慢搅拌,重复两次;然后加入0.15%食盐水进行漂洗,时间为5min,温度控制10℃以下,同时缓慢搅拌,重复两次。
(2)提取肌原纤维蛋白;适量称取步骤(1)制备的肉糜状肉样;向肉样中加入10倍体积的冰低盐缓冲液,均质后静置提取15min,然后离心并收集一级沉淀,向一级沉淀中加入10倍体积的冰低盐缓冲液,均质后静置提取15min,然后离心并收集二级沉淀;向二级沉淀中加入10倍体积的冰高盐缓冲液,均质后静置提取1h,然后离心并收集上清液;向上清液中加入4倍体积的冰去离子水,然后离心得到肌原纤维蛋白。
(3)冷冻干燥肌原纤维蛋白:使用冷冻干燥机,在温度为-80℃、真空压力为5Pa的条件下,将步骤(2)中提取出来的肌原纤维蛋白产物冷冻干燥48h至其完全冻干后,在室温下碾碎至粉末状,然后进行称量和分装,并贮藏在-30℃的环境中,如附图2所示。
(4)凝胶电泳及粗蛋白含量测试,运用SDS-PAGE验证肌原纤维蛋白,采用聚丙烯酰胺凝胶电泳对复溶的冻干提取物溶液进行凝胶电泳分析,其中分别选用10%的分离胶与4%的浓缩胶,具体包括如下步骤,S1:制样:取1mg/ml样品和蛋白标品,与缓冲液1:1混合,沸水浴5min,冰水浴冷却至室温;S2:上样:用微量移液枪上样,每孔上样量10μL;S3:跑胶:采用恒流模式,样品在浓缩胶时电流量为20mA/gel,进入分离胶后调节电流量为40mA/gel,直至溴酚蓝前沿离凝胶下端1cm时结束;S4:染色与脱色:跑胶结束后,凝胶用染色液染色40min,随后用脱色液反复脱色,直至条带清晰后,用凝胶成像仪在白板上拍照;然后将冷冻干燥后的肌原纤维蛋白进行凯氏定氮测出其中粗蛋白的含量,根据凯氏定氮的结果进行溶液配制。
(5)复溶冷冻干燥后的肌原纤维蛋白,进行浓度配制及验证,根据步骤(4)中凯氏定氮的结果计算配制所需浓度的目标溶液,用0.6mol/L KCl作为溶剂,使其目标溶液的pH值调节并维持在7.0,使用磁力搅拌器在4℃冰柜中下搅拌24h,得到不同浓度下经过调质的肌原纤维蛋白溶液;浓度验证时采用双缩脲法,在分光光度计下测量吸光度为540nm处的吸光值,每组设3个重复,需将配制好的混合液在4℃冰箱放置2h使其稳定后继续进行实验,如附图3所示。
为了确定肌原纤维蛋白的复溶效果,主要测试冷冻干燥复溶后的肌原纤维蛋白溶解性、界面性质与胶凝性质的变化,具体有以下几个指标。
1、溶解度(Protein Solubility,PS):蛋白质的许多功能性质都与蛋白质的溶解度有关,特别是增稠、起泡、乳化和凝胶作用,它是在蛋白质-蛋白质和蛋白质-溶剂相互作用之间平衡的热力学表现形式。
2、乳化性:是蛋白质重要的界面性质之一,主要包括乳化活性(EmulsifyingActivity Index,EAI)与乳化稳定性(Emulsion Stability Index,ESI)。乳化活性指的是蛋白质在促进油水混合时,单位质量的蛋白质能够稳定的油水界面的面积,是表示蛋白质作为乳化剂乳化效力的一种方法;乳化稳定性是指蛋白质维持油水混合不分离的乳化特性对外界条件的抗应变能力。通常测定肌原纤维蛋白乳化活力采用浊度法。
3、起泡性:蛋白质界面性质的一个表征,指蛋白质在汽-液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力,包括起泡性(Foaming capacity,FC)与泡沫稳定性(Foamingstability,FS)。
4、受热胶凝性:肌原纤维蛋白溶液在受热的条件下失去流动性,蛋白质分子聚集形成网状结构而成为“软胶”状态,刚性增强,可由动态升温流变学测试来监测该受热胶凝过程。
(6)复溶后溶解度的测试:将2、5、10mg/ml三个浓度的肌原纤维蛋白液振荡混合,使蛋白颗粒均匀分散,接着将混合液在4℃的冰箱中放置2h后,取出混合样,在7300×g离心10min,取上清液,测定蛋白液质量浓度,蛋白质溶解度根据公式(1)计算,
(7)复溶后试乳化性质的测试:采用浊度法,各取3ml浓度为2、5、10mg/ml的四种肌原纤维蛋白溶液与10mL大豆油混合,18000r/min高速匀浆1min制成乳状液,立即于容器底部取样50μL,用0.1%SDS溶液稀释100倍,剧烈振荡10s后在波长500nm处测定吸光值A,以同浓度SDS溶液作空白。室温放置10min后再次取样测定。每一试样测定三次取平均值。
其中,乳化活力指数(Emulsifying Activity Index,EAI)和乳化稳定指数(Emulsion Stability Index,ESI)根据公式(2)、(3)进行计算,
式中:A0-初始乳化液吸光值;A10-10min后吸光值。
(8)复溶后试起泡性质的测试:将2、5、10mg/ml三个浓度的肌原纤维蛋白液置于室温20min,然后各取15mL于室温下16000r/min高速匀浆1min,随后将溶液体系转移至25mL量筒内,其中起泡性(Foaming capacity,FC)和泡沫稳定性(Foaming stability,FS)的计算公式如下:
式中:VT-匀浆后总体积(mL);V0-匀浆前原始体积(mL)。
匀浆后体系室温下放置5min后再次量取体积。
式中:Vt-匀浆后室温下静置5min后体积(mL);V0-匀浆前原始体积(mL)。
(9)复溶后试受热胶凝性质的测试:使用MCR 302流变仪,进行程序升温,模拟质量浓度为10%蛋白液样品的受热凝胶过程,监测过程中的粘弹性模量变化,测试中采用直径50mm平行板,狭缝0.5mm,应变1%,程序升温范围10-85℃,升温速率0.03℃/min,得到10-85℃中的粘弹性模量变化曲线。
(10)结果分析:
将本发明即本实施例测得的冻干复溶后肌原纤维蛋白液的相关数据与传统新鲜提取方法的测试数据进行数据分析,所采用的指标是溶解度、乳化活性、乳化稳定性、起泡性、起泡稳定性、胶凝性。在溶解度的测定过程中,对本实施例和传统方法获得的数据进行单因素方差分析和邓肯式多重比较,结果表明,冻干后复溶所得到的肌原纤维蛋白液在三种浓度下与传统方法,即新鲜提取的肌原纤维蛋白液之间表现出极显著的差异性。
表1新方法与传统方法溶解度数据显著性分析汇总表
注:小写字母(abcd)代表每组样品组内有显著性差异;大写字母(ABCD)代表来自同一来源的样品在冻干前(A)与冻干复溶后(A0)组间有显著性差异(P<0.05)。
在对本发明与传统方法测试的乳化活性、乳化稳定性、起泡性、起泡稳定性的数据进行方差分析及origin作图处理,如附图4-6所示。
传统肌原纤维蛋白提取配置出的蛋白样液与本发明即提取出蛋白,冻干,继而复溶,配置成一定浓度的蛋白样液,两者之间所测得的溶解度具有极显著的相关性。
乳化性相关测试数据表明,冻干前后,乳化性能最佳的皆是2%的猪源MP样品,但乳化性能回复最好的是5%的羊源MP样品;冻干前后,乳化稳定性最佳的皆是10%的猪源MP样品,但乳化稳定性能回复最好的是5%的鱼源MP样品。
起泡性相关测试数据表明,冻干前后,起泡性能最佳的皆是10%的猪源MP样品,但起泡性能回复最好的是5%的羊源MP样品;冻干前,起泡稳定性最佳的皆是10%的鱼源MP样品,冻干后,起泡稳定性最佳的皆是10%的猪源MP样品,但起泡稳定性能回复最好的是2%的牛源MP样品。
流变相关测试数据表明,随着温度的升高,四种肉源的MP样品在冻干后的弹性势能有一定的下降,但整体来看变化的趋势没有变,且下降程度较低。这表明MP在受热过能中,其结构的改变过程并未由于冻干复溶的操作受到过多的影响。
上述实验所得的结果表示本发明得到的蛋白样液在一定程度上可以代替新鲜提取的蛋白样液,弥补传统方法中相关测试多,但是蛋白样液使用期短的缺点,也解决了蛋白在提取过后随着时间发生低温凝胶的问题。
Claims (4)
1.一种制备肌原纤维蛋白溶液的方法,其特征在于,包括以下步骤:
(1)将去骨原料肉样制成肉糜状样;
(2)提取肌原纤维蛋白;
(3)冷冻干燥肌原纤维蛋白;本步骤使用冷冻干燥机,在温度为-80℃、真空压力为5Pa的条件下,将步骤(2)中提取出来的肌原纤维蛋白产物冷冻干燥48h至其完全冻干后,在室温下碾碎至粉末状,然后进行称量和分装,并贮藏在-30℃的环境中;
(4)凝胶电泳及粗蛋白含量测试;本步骤运用SDS-PAGE验证肌原纤维蛋白,再将冷冻干燥后的肌原纤维蛋白进行凯氏定氮,测出其中粗蛋白的含量;
(5)复溶冷冻干燥后的肌原纤维蛋白;根据步骤(4)中凯氏定氮的结果计算配制所需浓度的目标溶液,用0.6mol/L KCl作为溶剂,使其目标溶液的pH值调节并维持在7.0,使用磁力搅拌器在4℃冰柜中搅拌24h,得到经过调质的肌原纤维蛋白溶液;
(6)将步骤(5)制得的肌原纤维蛋白溶液于4℃冰箱中静置2h使其稳定,然后用双缩脲法进行浓度验证。
2.根据权利要求1所述的制备肌原纤维蛋白溶液的方法,其特征在于:在所述步骤(1)中先将去骨原料肉样在4℃冷库中解冻,用绞肉机绞碎,加入5倍清水进行漂洗,时间为5min,温度控制10℃以下,同时缓慢搅拌,重复两次;然后加入0.15%食盐水进行漂洗,时间为5min,温度控制10℃以下,同时缓慢搅拌,重复两次。
3.根据权利要求1所述的制备肌原纤维蛋白溶液的方法,其特征在于,所述步骤(2)具体包括如下步骤,
S1:适量称取步骤(1)制备的肉糜状肉样;
S2:向肉样中加入10倍体积的冰低盐缓冲液,均质后静置提取15min,然后离心并收集一级沉淀,向一级沉淀中加入10倍体积的冰低盐缓冲液,均质后静置提取15min,然后离心并收集二级沉淀;
S3:向S2制备的二级沉淀中加入10倍体积的冰高盐缓冲液,均质后静置提取1h,然后离心并收集上清液;
S4:向S3收集的上清液中加入4倍体积的冰去离子水,然后离心得到肌原纤维蛋白。
4.根据权利要求1所述的制备肌原纤维蛋白溶液的方法,其特征在于:步骤(4)采用聚丙烯酰胺凝胶电泳对步骤(3)制得的冻干提取物进行凝胶电泳分析,具体包括如下步骤,
S1:制样:取1mg/ml样品和蛋白标品,与缓冲液1:1混合,沸水浴5min,冰水浴冷却至室温;
S2:上样:用微量移液枪上样,每孔上样量10μL;
S3:跑胶:采用恒流模式,样品在浓缩胶时电流量为20mA/gel,进入分离胶后调节电流量为40mA/gel,直至溴酚蓝前沿离凝胶下端1cm时结束;
S4:染色与脱色:跑胶结束后,凝胶用染色液染色40min,随后用脱色液反复脱色,直至条带清晰后,用凝胶成像仪在白板上拍照。
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Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN113907175A (zh) * | 2021-11-05 | 2022-01-11 | 青岛农业大学 | 一种降低肌原纤维蛋白必需氨基酸热损失的方法 |
Citations (7)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN101161671A (zh) * | 2007-11-15 | 2008-04-16 | 天津商业大学 | 从鸡肉中提取肌原纤维蛋白的方法 |
WO2010136894A1 (en) * | 2009-05-28 | 2010-12-02 | The Governors Of The University Of Alberta | Protein compositions and methods of making and using thereof |
CN105277581A (zh) * | 2015-09-30 | 2016-01-27 | 南京农业大学 | 低场核磁共振测定肉糜凝胶过程中蒸煮损失的方法 |
CN109673810A (zh) * | 2018-12-20 | 2019-04-26 | 南京农业大学 | 一种再生纤维素-肌原纤维蛋白凝胶及其制备方法 |
CN109929028A (zh) * | 2019-03-28 | 2019-06-25 | 浙江省农业科学院 | 一种提高肉糜中肌原纤维蛋白特性的方法 |
CN109942692A (zh) * | 2017-12-21 | 2019-06-28 | 上海海洋大学 | 一种肌肉蛋白纯化方法 |
CN110403120A (zh) * | 2018-04-26 | 2019-11-05 | 浙江万里学院 | 提高养殖大黄鱼肉肌原纤维蛋白功能特性的方法 |
-
2020
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Patent Citations (7)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN101161671A (zh) * | 2007-11-15 | 2008-04-16 | 天津商业大学 | 从鸡肉中提取肌原纤维蛋白的方法 |
WO2010136894A1 (en) * | 2009-05-28 | 2010-12-02 | The Governors Of The University Of Alberta | Protein compositions and methods of making and using thereof |
CN105277581A (zh) * | 2015-09-30 | 2016-01-27 | 南京农业大学 | 低场核磁共振测定肉糜凝胶过程中蒸煮损失的方法 |
CN109942692A (zh) * | 2017-12-21 | 2019-06-28 | 上海海洋大学 | 一种肌肉蛋白纯化方法 |
CN110403120A (zh) * | 2018-04-26 | 2019-11-05 | 浙江万里学院 | 提高养殖大黄鱼肉肌原纤维蛋白功能特性的方法 |
CN109673810A (zh) * | 2018-12-20 | 2019-04-26 | 南京农业大学 | 一种再生纤维素-肌原纤维蛋白凝胶及其制备方法 |
CN109929028A (zh) * | 2019-03-28 | 2019-06-25 | 浙江省农业科学院 | 一种提高肉糜中肌原纤维蛋白特性的方法 |
Non-Patent Citations (3)
Title |
---|
XUE, SIWEN等: "Applications of high pressure to pre-rigor rabbit muscles affect the functional properties associated with heat-induced gelation", 《MEAT SCIENCE》 * |
周茹等: "肌原纤维蛋白溶解度对盐离子浓度的依赖性", 《中国食品学报》 * |
张登科等: "超高压处理对养殖大黄鱼肌原纤维蛋白结构的影响", 《食品科学》 * |
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN113907175A (zh) * | 2021-11-05 | 2022-01-11 | 青岛农业大学 | 一种降低肌原纤维蛋白必需氨基酸热损失的方法 |
Also Published As
Publication number | Publication date |
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PB01 | Publication | ||
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GR01 | Patent grant | ||
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