CN111713564A - 一种胶原蛋白基人造食用固体脂肪及其制备方法 - Google Patents
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Abstract
一种胶原蛋白基人造食用固体脂肪及其制备方法，具体包括如下步骤：(1)胶原纤维溶液与油相混合、乳化后得到皮克林乳液；(2)向上述皮克林乳液中继续逐滴加入油相，至油相体积分数提高至40％以上，超声乳化形成中高内相乳液；(3)将中高内相乳液水浴加热后，调节pH值至5.0‑7.0；(4)然后加入谷氨酰胺转氨酶，混匀后交联固化反应，即可得固体脂肪。其中利用胶原蛋白纤维作为稳定剂，提高高内相乳液的稳定性，并且将其用于制备人造食用固体脂肪，能够促进其在食品领域的应用。
Description
技术领域
本发明涉及食品加工技术领域，更具体的说是涉及一种胶原蛋白基人造食用固体脂肪及其制备方法。
背景技术
中高内相乳液(MIPEs)通常指内相体积分数高于40％以上的乳化液，广泛应用于化妆品、食品、液体炸药、石油、油漆、制药和皮革加工等领域。例如将MIPEs用作营养载体，由于其具有较高的内相体积分数和可调节的粘弹性质，从而可以极大地阻碍促氧化剂或自由基的扩散，使其具有优异的氧化稳定性；还可以作为运载工具，改善稳定性，并在胃肠道中控制释放封装的生物活性化合物。
但是，由于MIPEs中内相体积最高可以达到99％，此时乳化液可能会呈现出两种状态：液滴大小不均匀或液滴之间相互挤压通过连续相薄膜阻隔聚集变形为多面体。而当内部分散相体积达到一定的临界极限时，乳液会倾向于向相反的方向转化，即水包油型(o/w)乳液转变为油包水型(w/o)，反之亦然，所以亟需提高其稳定性。虽然理论上可以通过加入乳化稳定剂，以避免乳液向相反方向转化，但是目前采用的乳化稳定剂作用效果并不显著，因此需要采用新型的乳化稳定剂以提高MIPEs的稳定性。并且迄今为止，由 MIPEs制备的胶体颗粒在食品科学中的应用相对有限，为了促进MIPEs在食品中的应用，需要提供新的应用途径。
所以，提高中高内相乳液(MIPEs)稳定性、并将其应用于食品领域是本领域技术人员亟需解决的问题。
发明内容
有鉴于此，本发明提供了一种胶原蛋白基人造食用固体脂肪及其制备方法，其中利用胶原蛋白纤维作为稳定剂，提高中高内相乳液(MIPEs)的稳定性，并且将其用于制备人造食用固体脂肪，能够促进其在食品领域的应用。
为了实现上述目的，本发明采用如下技术方案：
一种胶原蛋白基人造食用固体脂肪的制备方法，具体包括如下步骤：
(1)胶原纤维溶液与油相混合、超声处理后得到皮克林乳液；
(2)向上述皮克林乳液中继续逐滴加入油相，至油相体积分数提高至40 以上，超声乳化形成高内相乳液；
(3)将高内向乳液水浴加热后，调节pH值至5.0-7.0；
(4)经过交联固化反应，即可得固体脂肪。
上述优选技术方案的有益效果是：本发明先利用胶原纤维制成皮克林乳液，提高乳液稳定性，再向皮克林乳液中继续滴加油相，从而制得高内相乳液，有效提高高内相乳液的稳定性。再加入谷氨酰胺转氨酶，其可以催化蛋白质或多肽链上谷氨酰胺残基的γ-羧酰胺基(酰基供体)与蛋白质肽链上赖氨酸的ε-氨基(酰基受体)之间的酰基转移反应，形成ε间(γ间谷氨酰胺基)赖氨酸键交联，从而形成分子内或分子间的网状结构，实现蛋白质或多肽之间共价交联形成共价化合物，改善蛋白质的结构和功能。而在本发明中谷氨酰胺转氨酶具体可以使胶原纤维固化交联，从而可以提高中高内相乳液的稳定性，并且可以使中高内相乳液凝胶化，从而得到具有优异稳定性的人造食用固体脂肪。
优选的，步骤(1)中所述胶原纤维溶液是将胶原纤维溶解至酸溶液中得到，所述胶原纤维是机械剥离、酸提取或酶提取的胶原蛋白，所述胶原蛋白的形态呈纤维状；所述胶原纤维溶液浓度为0.1-10wt％，pH值为1-4。
优选的，步骤(1)中所述超声处理的技术参数为：变幅杆型号φ6，功率450W，每次超声时间3s，间隙3s，总时间为5min。
优选的，步骤(1)中所述中高内相乳液中油相的体积分数为40％-99％。
优选的，步骤(1)中所述皮克林乳液中油相的体积分数为30％。
优选的，步骤(1)和步骤(2)中所述油相是功能性脂肪酸或植物活性脂类化合物；所述功能性脂肪酸包括海藻油或鱼油；所述植物活性脂类化合物包括植物精油。
优选的，步骤(2)中所述超声乳化的技术参数为：变幅杆型号φ6，功率450W，每次超声时间3s，间隙3s，总时间为5min。
优选的，步骤(3)中所述水浴加热温度为45℃，时间为4h；通过加入 1M氢氧化钠溶液调节pH值。
优选的，步骤(4)中所述交联固化先在步骤(1)或步骤(4)中加入谷氨酰胺转氨酶，加入量为0.5～40U/g胶原纤维；反应在30-50℃水浴条件下进行，时间为1-5h。
本发明还公开了一种胶原蛋白基人造食用固体脂肪，其特征在于，采用上述方法制备得到。
本发明还公开了一种采用上述方法制备得到的胶原蛋白基人造食用固体脂肪在肉制品中的应用。
经由上述的技术方案可知，与现有技术相比，本发明公开提供了一种胶原蛋白基人造食用固体脂肪及其制备方法和应用，具有如下有益效果：
(1)本发明公开的制备方法操作简单，反应过程容易控制，可以快速、有效的制备得到人造食用固体脂肪，能够进行工业化推广；
(2)本发明中通过胶原纤维并进行谷氨酰胺转氨酶交联后的中高内相乳呈凝胶状态，粘弹性较高，性质稳定，加热后仍保持良好的稳定性；
(3)本发明由谷氨酰胺转氨酶交联程度可有效调节固体脂肪的粘弹性，可以满足不同的产品需要，拓宽了固态高内相乳液的开发与应用。
附图说明
为了更清楚地说明本发明实施例或现有技术中的技术方案，下面将对实施例或现有技术描述中所需要使用的附图作简单地介绍，显而易见地，下面描述中的附图仅仅是本发明的实施例，对于本领域普通技术人员来讲，在不付出创造性劳动的前提下，还可以根据提供的附图获得其他的附图。
图1附图为胶原纤维水解、交联后的电泳图；
图2附图为胶原纤维水解、交联后傅里叶变换红外光谱(FTIR)图；
图3附图为实施例制备得到的固体脂肪的直观观察图；
图4附图为实施例制备得到的固体脂肪的共聚焦激光扫描显微镜(CLSM) 观察图；
图5附图为实施例制备得到的固体脂肪的粒径分布图；
图6附图为实施例制备得到的固体脂肪加热前的动态流变学特征图；
图7附图为实施例制备得到的固体脂肪加热后的动态流变学特征图；
图8附图为实施例制备得到的固体脂肪的稳定性表征图。
具体实施方式
下面将结合本发明实施例中的附图，对本发明实施例中的技术方案进行清楚、完整地描述，显然，所描述的实施例仅仅是本发明一部分实施例，而不是全部的实施例。基于本发明中的实施例，本领域普通技术人员在没有做出创造性劳动前提下所获得的所有其他实施例，都属于本发明保护的范围。
一种胶原蛋白基人造食用固体脂肪的制备方法，具体包括如下步骤：
(1)将胶原纤维加入至酸溶液中溶解得到浓度为0.1-10wt％、pH值为 1-4的胶原纤维溶液，胶原纤维溶液与油相混合、超声处理，然后得到油相的体积分数为30％的皮克林乳液；所述胶原纤维是经酸溶胀或未经酸溶胀的胶原纤维机械剥离所得；或所述胶原纤维是酸提取或酶提取的胶原蛋白，所述胶原蛋白的形态呈纤维状。其中，超声处理的技术参数为：变幅杆型号φ6，功率450W，每次超声时间3s，间隙3s，总时间为5min。
(2)向上述皮克林乳液中继续逐滴加入油相，至油相体积分数提高至 40％以上，超声乳化形成中高内相乳液；超声乳化的技术参数为：变幅杆型号φ6，功率450W，每次超声时间3s，间隙3s，总时间为5min；
(3)将中高内向乳液45℃水浴下加热4h，加入1M氢氧化钠溶液调节 pH值至5.0-7.0；
(4)然后加入0.5～40U/g胶原纤维的谷氨酰胺转氨酶，混匀后30-50℃水浴条件下交联固化1-5h，即可得固体脂肪。
其中，油相是功能性脂肪酸或植物活性脂类化合物；所述功能性脂肪酸包括海藻油或鱼油；所述植物活性脂类化合物包括植物精油。
为了进一步的优化技术方案，步骤(1)中所述中高内相乳液中油相的体积分数为40％-99％。
为了进一步的优化技术方案，步骤(1)中所述皮克林乳液中油相的体积分数为30％。
实施例1～5
本发明实施例1～5公开了一种胶原蛋白基人造食用固体脂肪的制备方法，具体包括如下步骤：
(1)准确测量冻干后的胶原纤维并溶解于0.1mol/L醋酸溶液中，配制浓度为10wt％的胶原纤维溶液；然后，以油水体积比为3:7的比例将海藻油和胶原纤维溶液于100mL烧杯中混合，再将烧杯放置于冰水浴中进行超声处理，超声波细胞破碎仪工作参数为：变幅杆型号
功率450W、超声3s、间隙3s、时间5min，制备得到皮克林乳液。
(2)边加入油滴边超声处理5min，乳化液在10000g条件下离心15min 后，记录乳化层和水层体积，计算出乳化层中油相体积，至皮克林乳化液的油相体积分数调节至75％。
(3)将中高内相乳液45℃水浴下加热4h，加入1M氢氧化钠溶液调节 pH值至5.0-7.0；
(4)然后加入0.5～40U/g胶原纤维的谷氨酰胺转氨酶，混匀后45℃水浴条件下交联固化1-5h，即可得固体脂肪。
其中，谷氨酰胺转氨酶加入量如下表1所示。
表1
| 谷氨酰胺转氨酶(U/g胶原纤维) | 交联固化温度(℃) | |
| 实施例1 | 0.5 | 45 |
| 实施例2 | 10 | 45 |
| 实施例3 | 20 | 45 |
| 实施例4 | 30 | 45 |
| 实施例5 | 40 | 45 |
实施例6～10
本发明实施例6～10公开了一种胶原蛋白基人造食用固体脂肪的制备方法，具体包括如下步骤：
(1)准确测量冻干后的胶原纤维并溶解于0.1mol/L醋酸溶液中，配制浓度为1.0wt％的胶原纤维溶液；然后，以油水体积比为3:7的比例将海藻油和胶原纤维溶液于100mL烧杯中混合，再将烧杯放置于冰水浴中进行超声处理，超声波细胞破碎仪工作参数为：变幅杆型号
功率450W、超声3s、间隙3s、时间5min，制备得到皮克林乳液。
(2)边加入油滴边超声处理5min，乳化液在10000g条件下离心15min 后，记录乳化层和水层体积，计算出乳化层中油相体积，至皮克林乳化液的油相体积分数调节至75％。
(3)将中高内相乳液45℃水浴下加热4h，加入1M氢氧化钠溶液调节 pH值至5.0-7.0；
(4)然后加入0.5～40U/g胶原纤维的谷氨酰胺转氨酶，混匀后45℃水浴条件下交联固化1-5h，即可得固体脂肪。
其中，谷氨酰胺转氨酶加入量如下表1所示。
表1
| 谷氨酰胺转氨酶(U/g胶原纤维) | 交联固化温度(℃) | |
| 实施例6 | 0.5 | 45 |
| 实施例7 | 10 | 45 |
| 实施例8 | 20 | 45 |
| 实施例9 | 30 | 45 |
| 实施例10 | 40 | 45 |
实施例11～15
本发明实施例11～15公开了一种胶原蛋白基人造食用固体脂肪的制备方法，具体包括如下步骤：
(1)准确测量冻干后的胶原纤维并溶解于0.1mol/L醋酸溶液中，配制浓度为0.1wt％的胶原纤维溶液；然后，以油水体积比为3:7的比例将海藻油和胶原纤维溶液于100mL烧杯中混合，再将烧杯放置于冰水浴中进行超声处理，超声波细胞破碎仪工作参数为：变幅杆型号
功率450W、超声3s、间隙3s、时间5min，制备得到皮克林乳液。
(2)边加入油滴边超声处理5min，乳化液在10000g条件下离心15min 后，记录乳化层和水层体积，计算出乳化层中油相体积，至皮克林乳化液的油相体积分数调节至75％。
(3)将中高内相乳液45℃水浴下加热4h，加入1M氢氧化钠溶液调节 pH值至5.0-7.0；
(4)然后加入0.5～40U/g胶原纤维的谷氨酰胺转氨酶，混匀后45℃水浴条件下交联固化1-5h，即可得固体脂肪。
其中，谷氨酰胺转氨酶加入量如下表1所示。
表1
| 谷氨酰胺转氨酶(U/g胶原纤维) | 交联固化温度(℃) | |
| 实施例11 | 0.5 | 45 |
| 实施例12 | 10 | 45 |
| 实施例13 | 20 | 45 |
| 实施例14 | 30 | 45 |
| 实施例15 | 40 | 45 |
对比例1
省略实施例1的步骤(3)～(4)，其他技术参数与实施例1相同。
效果验证
一、交联后胶原纤维的表征
1、通过电泳法对实施例制备得到的交联后的胶原蛋白分子量进行测定。
分别取对比例1(加酶前)、实施例1～5(加酶5U、10U、20U、30U、 40UTGase/g胶原蛋白)制备得到的固体脂肪；其中，胶原纤维浓度均为10 mg/ml。
首先分别取出50μl的样品入25μl5×蛋白上样缓冲液混合，随后所有样品在100℃沸水浴中加热煮沸5min使蛋白变性，最终得到浓度为5mg/ml的胶原溶液。将所有的样品混合溶液及Marker加入到配置好的电泳胶中(含5％的浓缩胶与8％的分离胶)。控制所有样品的上样量均为25μl，先用80V电压进行实验，待样品达到浓缩胶与分离胶的分界线后转变电压为120V直至实验结束。电泳结束后，用0.1％考马斯亮蓝R-250、50％甲醇和6.8％乙酸配成的染色液染色2h，随后用7％冰乙酸、30％甲醇配制成的脱色液进行脱色直至条带清晰，得到的不同浓度TGase交联胶原纤维电泳图如图1所示。
图1显示胶原纤维经45℃条件下水解4h后加入不同浓度TGase交联后的电泳图。从图中可以看出，胶原纤维经45℃水解后胶原的三螺旋结构逐渐降解为短肽链，分子量多数集中在35-48KDa，随着TGase的加入条带加深，并随着酶浓度的增加出现条带的数量和强度也增加，这是由于加入的TGase 与胶原纤维的螺旋结构内部或两端的交联位点发生交联，对于已经在45℃水浴中水解4h后的乳化液而言，胶原纤维原本的三股螺旋结构逐渐被破坏，氢键减弱，分子间的距离增大，使得胶原纤维间的连接变弱，最终使一些胶原蛋白分子的三股螺旋结构发生分离和断裂，降解为短肽链而暴露出较多的交联位点供TGase交联，因此，交联后胶原纤维分子量增加。
2、傅里叶变换红外光谱(FTIR)
采用IS50傅里叶变换红外光谱仪对对比例1和实施例1～5制备的样品进行二级结构官能团分析。将冻干后的胶原及不同浓度TGase交联后的胶原样品置于真空干燥箱中，在25℃条件下干燥三天，尽可能减少水分对样品测定的影响。分别取干燥后的样品1.0mg后分别加入150.0mgKBr，置于玛瑙研钵中，充分研磨成粉末，使压片后的样品呈透明的片状结构。扫描波长为 4000-400cm-1分辨率为4cm-1，扫描频率为16次/份，不同的样品分别做3次平行实验分析样品二级结构和特殊基团，分析样品分子震动时偶极矩的变化，得到的不同浓度TGase交联的胶原纤维红外光谱图如图2所示。
从图2中可以看出，每个样品都具有酰胺Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ的特征峰以及酰胺A 和酰胺B的吸收峰，同时与TGase交联后酰胺Ⅰ和酰胺Ⅱ的峰强度均增强，特别是交联后OH和C＝O或OH和NH在胶原蛋白中形成氢键导致的胶原蛋白二级结构的明显变化。而且，经TGase处理过的酰胺A和酰胺B与未处理的相比强度也明显增强，移动至高波数。结果表明，TGase处理会影响胶原蛋白分子间的相互作用，官能团和二级结构。
二、实施例制备得到的固体脂肪的性能表征
1、固体脂肪的直观观察
图3a是胶原纤维浓度为1.0wt％，油相体积分别为30％、40％、50％、60％、 70％的乳化液，由图中可以明显看出当油相体积增加到60％及以上时，大部分油未被包裹。
图3b是不同浓度TGase在45℃条件下交联浓度为1.0wt％胶原纤维、油相体积为75％的高内相乳液(对应实施例6～10)，由图中可以看出在加入酶后，所有油滴都被紧密包裹未析出，说明TGase的加入使胶原纤维能包裹住的油相体积增加，而且更紧密包裹住油滴形成界面膜防止液滴聚集，在5-40 UTGase/g胶原蛋白的浓度下均呈类固体形态(如图右)，形成稳定的高内相乳液。
2、固体脂肪的共聚焦激光扫描显微镜(CLSM)观察
分别取少量实施例6～10制备得到的固体脂肪，各取其中一半在90℃条件下加热1h；在明场模式下，分别取少量加热前/后的固体脂肪中乳化层液滴，滴在盖玻片中央，从一端盖上盖玻片，尽量减少气泡的形成，对乳化层液滴进行显微观察，放大倍数40×100。
图4a是乳化液经不同浓度TGase处理后的显微镜观察图，加入TGase处理后的乳化液粒径减小，说明加入TGase交联后的乳化液滴表面的胶原纤维之间结构更致密，能更紧密的包裹油滴，导致乳化液滴粒径减小，从而形成更稳定的乳化液。随着酶浓度从5U升高到40U，乳化液滴的粒径减小，分析是由于酶浓度的增加充分交联胶原纤维，从而包裹住更多油滴形成稳定的高内相乳液。
图4b是实施例制备得到的固体脂肪在90℃加热1h后的显微镜观察图，由图中可以看出，加热后的乳化液滴粒径略增，当酶浓度为5UTGase/g胶原纤维时，乳化液粒径大小不一，随着酶浓度的增加，乳化液粒径相对均匀，说明酶浓度的增加提高了乳化液的热稳定性。
2、固体脂肪粒径的测定
分别取少量实施例6～10制备得到的固体脂肪，取其中一半在90℃条件下加热1h，得到加热前/后的实施例6～10制得的固体脂肪。
激光粒度仪根据米氏散射理论，采用正反傅立叶结合光路，结合前向、侧向和后向散射技术及倾斜样品池技术进行全角度测量，测量范围0.02-6000 μm，循环池容积600mL，以水为分散介质，介质分散率1.333，物质折射率为1.52-0.1i。
打开激光粒度仪，清洗干净后，向样品池中分别滴入加热前/后的实施例 1～5制备得到的固体脂肪，至折光率在5％-10％之间后进行测定，每个样品设置平行测定三次，得到图5所示加入不同浓度TGase交联后的乳化液(即实施例6～10制备得到的固体脂肪)的粒径分布图。
由图5a中可知，加入TGase交联后的固体脂肪的乳化液滴粒径分布比较均匀，并且随着酶浓度由5U增加到20UTGase/g胶原纤维，粒径呈逐渐减小的趋势，说明TGase的加入使包裹在油滴表面的胶原纤维内部及胶原纤维之间结构更加致密。当酶浓度达到20U及以上时，液滴粒径略有减小，变化不明显，说明此浓度时胶原纤维已经完全紧密包裹油滴，乳化液滴已经达到最小的状态，故继续增加酶浓度粒径变化也不大，说明较低浓度的酶即表现出稳定乳化液的效果。
图5b是加入不同浓度TGase交联后制备的固体脂肪加热后的粒径分布图，乳化液滴粒径大小同样随着酶浓度的增加而减小，与未加热组相比，在酶浓度较低时乳化液滴粒径增大，而且出现多峰分布，说明此时乳化液滴发生了破乳或者聚集。当酶浓度增加到20U后乳化液粒径开始呈单峰分布，加热前后粒径变化不明显，说明酶浓度的增加使胶原纤维内部和胶原分子之间结构更紧密，表现出良好的热稳定性。
3、实施例制备得到的固体脂肪的流变学观察
分别取少量实施例6～10制备得到的固体脂肪，取其中一半在90℃条件下加热1h，得到实施例6～10制得的固体脂肪加热前/后样品。
通过动态流变仪对实施例6～10制备得到的固体脂肪的流变性能在25℃条件下进行测量。分别取约1ml固体脂肪均匀置于钢板上(直径35mm，间隙1mm)后进行测试；所有动态测试均在线性粘弹性区域内进行,包括振荡幅度扫描(应力＝0.1-100Pa，频率＝1Hz)和振荡频率扫描(0.1-10Hz，应力＝ 1Pa)；记录弹性模量(G')和粘性模量(G")与频率和压力的关系；并且，所有测量平行测定三次。
乳化液中加入不同浓度TGase后(加热前实施例1～5制备得到的固体脂肪)的动态流变学特征如图6所示。图6a是乳化液的振荡幅度扫描结果，在振荡幅度较低时(＜100Pa)，G'(弹性模量)一直大于相应的G"(粘性模量)，随着振荡幅度的继续增加，G'和G"出现出现交叉点，随后G"大于G'，但加酶后出现交点处的屈服应力明显增大，说明加入TGase后的乳化液由于胶原纤维间发生交联后，形成致密网络结构更紧密包裹住油滴同时阻止液滴聚集，使乳化液抵抗外力能力增强，乳化液更稳定，由图中同样可以看出，随着酶浓度的增加所产生的屈服应力变化不明显，说明较低浓度的酶即能形成粘弹性较高的乳化液。由图6b振荡频率扫描图可以看出，乳化液的动态粘弹性在随频率变化过程中始终是G'＞G"且与图7相比G'和G"均明显增加，说明加入酶交联后的乳化液依然表现出类固体，而且粘弹性明显增加。
不同浓度TGase交联胶原纤维制备的固体脂肪(加热后实施例6～10制备得到的固体脂肪))的动态流变学变化如图7所示。图7是经不同浓度TGase 交联后的HIPEs加热后的的振荡幅度扫描图，由图中可以看出，随胶原纤维浓度的增加乳化液屈服应力逐渐增加，与未加热组相比，TGase浓度在20U 及以下的HIPE屈服应力明显减小，说明此浓度范围内的乳化液在加热后抗外力发生应力重排能力降低。而当酶浓度达到30U、40U后，乳化液的屈服应力与未加热组相比变化不大，酶浓度的增加加强了胶原纤维稳定乳化液能力，加热后仍能表现出较高的粘弹性特征。由图7同样可以看出在频率变化范围内，乳化液G’仍大于G”，说明乳化液加热后仍呈类固体形态。而TGas浓度在20U以下制备的乳化液在加热后粘弹性降低，类固体形态变弱，而酶浓度为30U、40U的固体脂肪表现出较强的类固体行为。
4、固体脂肪的稳定性
分别取少量实施例6～10制备得到的固体脂肪，取其中一半在90℃条件下加热1h，得到实施例6～10制得的固体脂肪加热前/后的样品。
将样品倒入仪器自带的玻璃样品测试瓶中，按照从底部到顶部的顺序扫描，从而达到沿着样品高度监测分散体系光学性质的目的。通过这种方式，在不干扰原始体系同时具有良好的精确性和重复性的情况下，分散系的物理演变过程被记录下来。因此，通过对样品在不同时间段进行重复扫描，就能详细的分析分散体系的稳定性或者不稳定性。收集的数据可以计算乳液分层、沉降和相分离速率，从散射光和背散射光数值也能推导出体系不稳定机制。
打开仪器的开关，设置好实验所需温度，仪器稳定30min后进行测试。将干净的样品池放在样品测试瓶架上，待测样品摇匀后取20mL(约42mm 高)乳化液样品倒入测试瓶中，保持弯液面平整，避免粘壁和气泡的出现。将样品放仪器中，打开LAB expert软件。建立一个新的扫描文件，命名，选择连续扫描，设定连续扫描的程序。第一个小时内每15min测量一次，然后每天测量一次，连续测量14d，记录稳定性指数。
图8a是加热前实施例6～10制得的固体脂肪放置14d的过程中的稳定性指数变化图。从图中可以看出，TSI随酶浓度的增加而降低，当酶浓度增加到 20U及以上时乳化液稳定性指数在14d几乎没有变化，说明通过酶交联的乳化液在14d的放置过程中并未出现分层、聚集等现象，具有很好的稳定性。图8b是加热后的实施例1～5制得的固体脂肪放置14d的过程中的稳定性指数变化图，与未加热组相比稳定性指数增高，尤其是酶浓度在5-10U范围内制备的乳化液。说明适当增加酶的浓度能提高乳化液的热稳定性。
本说明书中各个实施例采用递进的方式描述，每个实施例重点说明的都是与其他实施例的不同之处，各个实施例之间相同相似部分互相参见即可。对于实施例公开的装置而言，由于其与实施例公开的方法相对应，所以描述的比较简单，相关之处参见方法部分说明即可。
对所公开的实施例的上述说明，使本领域专业技术人员能够实现或使用本发明。对这些实施例的多种修改对本领域的专业技术人员来说将是显而易见的，本文中所定义的一般原理可以在不脱离本发明的精神或范围的情况下，在其它实施例中实现。因此，本发明将不会被限制于本文所示的这些实施例，而是要符合与本文所公开的原理和新颖特点相一致的最宽的范围。
Claims (10)
1.一种胶原蛋白基人造食用固体脂肪的制备方法，其特征在于，具体包括如下步骤：
(1)胶原纤维溶液与油相混合、超声处理后得到皮克林乳液；
(2)向上述皮克林乳液中继续逐滴加入油相，至油相体积分数提高至40％以上，超声乳化形成中高内相乳液；
(3)将高内向乳液水浴加热后，调节pH值至5.0-7.0；
(4)经过交联固化反应，即可得固体脂肪。
2.根据权利要求1所述的一种胶原蛋白基人造食用固体脂肪的制备方法，其特征在于，步骤(1)中所述胶原纤维溶液是将胶原纤维溶解至酸溶液中得到，所述胶原纤维是机械剥离、酸提取或酶提取的胶原蛋白，所述胶原蛋白的形态呈纤维状；所述胶原纤维溶液浓度为0.1-10wt％，pH值为1-4。
3.根据权利要求2所述的一种胶原蛋白基人造食用固体脂肪的制备方法，其特征在于，步骤(1)中所述超声处理的技术参数为：变幅杆型号φ6，功率450W，每次超声时间3s，间隙3s，总时间为5min。
4.根据权利要求1所述的一种胶原蛋白基人造食用固体脂肪的制备方法，其特征在于，步骤(1)中所述中高内相乳液中油相的体积分数为40％-99％。
5.根据权利要求1所述的一种胶原蛋白基人造食用固体脂肪的制备方法，其特征在于，步骤(1)和步骤(2)中所述油相是功能性脂肪酸或植物活性脂类化合物；所述功能性脂肪酸包括海藻油或鱼油；所述植物活性脂类化合物包括植物精油。
6.根据权利要求1所述的一种胶原蛋白基人造食用固体脂肪的制备方法，其特征在于，步骤(2)中所述超声乳化的技术参数为：变幅杆型号φ6，功率450W，每次超声时间3s，间隙3s，总时间为5min。
7.根据权利要求1所述的一种胶原蛋白基人造食用固体脂肪的制备方法，其特征在于，步骤(3)中所述水浴加热温度为45℃，时间为4h；通过加入1M氢氧化钠溶液调节pH值。
8.根据权利要求1所述的一种胶原蛋白基人造食用固体脂肪的制备方法，其特征在于，步骤(4)中所述交联固化先在步骤(1)或步骤(4)中加入谷氨酰胺转氨酶，加入量为0.5～40U/g胶原纤维；反应在30-50℃水浴条件下进行，时间为1-5h。
9.一种胶原蛋白基人造食用固体脂肪，其特征在于，采用权利要求1～8任一项所述方法制备得到。
10.一种如权利要求1～8任一项所述方法制备得到的胶原蛋白基人造食用固体脂肪在肉制品中的应用。
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| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN113243417A (zh) * | 2021-05-08 | 2021-08-13 | 天津科技大学 | 一种亚硝酸钠-明胶微球及其制备方法和应用 |
| CN113243417B (zh) * | 2021-05-08 | 2023-05-26 | 天津科技大学 | 一种亚硝酸钠-明胶微球及其制备方法和应用 |
| CN115226785A (zh) * | 2022-07-29 | 2022-10-25 | 江南大学 | 一种o/w类脂肪凝胶及其制备方法和3d打印应用 |
| CN115226785B (zh) * | 2022-07-29 | 2023-07-25 | 江南大学 | 一种o/w类脂肪凝胶及其制备方法和3d打印应用 |
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| Publication number | Publication date |
|---|---|
| CN111713564B (zh) | 2023-01-24 |
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