CN110408728A - 一种脱毛酶制剂及应用其脱毛的方法 - Google Patents
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Abstract
一种脱毛酶制剂及应用其脱毛的方法采用肝素酶、脂肪酶与WB 600/KerT角蛋白酶按酶活比例3:3:5复配制备。本发明采用上述技术方案具有以下技术效果:本发明可以有效解决传统硫化物脱毛导致的污染,通过肝素酶、角蛋白酶和脂肪酶高效作用于原皮毛发,大大降低脱毛过程中硫化钠的用量,降低废水的处理成本;减少硫化物排放,从而降低对环境的污染,进而实现脱毛过程的清洁化生产。
Description
技术领域
本发明涉及制革酶脱毛工艺领域,具体涉及到制备一种脱毛酶制剂及制备方法及其应用,可用于羊皮、牛皮、猪皮的脱毛处理。
背景技术
在制革生产过程中,多采用硫化物和石灰进行脱毛处理,但硫化物及石灰对环境造成严重的危害。
硫化物对毛的水解作用造成废水中有机物含量大幅度增加,这不仅造成水资源的破坏,脱毛过程中产生的毛难以回收也是对角蛋白资源的浪费,另外水内大量的有机物也加大了企业对废水的处理成本。因此,一系列酶脱毛方法得以被开发利用。
酶法脱毛是近几年制革行业的一大研究热点,但一直未取得实质性进展,原因在于酶在作用于毛囊或毛根的同时,造成松面、烂面等问题,也会对皮的胶原纤维造成一定影响,从而影响成革的机械性能,另外在于现有酶对温度及PH值有严格要求,限制了其应用。
发明内容
本发明要解决的技术问题是提供一种脱毛酶制剂,该酶制剂对毛发具有强去除作用,在使用过程中避免了松面、烂面问题,不会对皮的胶原纤维造成影响;该酶制剂作用于皮时,温度在25-40℃都适用,pH在7-12皆可使用,应用范围广;
本发明还提供了一种应用本酶制剂脱毛的方法,该方法降低传统硫化钠脱毛中产生的硫污染,实现脱毛过程清洁化生产。
本发明采用以下技术方案:一种脱毛酶制剂,其特征在于,采用肝素酶、脂肪酶与WB 600/KerT角蛋白酶按酶活比例3:3:5复配制备。
进一步改进:
所述的WB 600/KerT角蛋白酶来源于芽孢杆菌,其活力在5000-100000 U/g,30-1000U/mL酶浓度。
进一步改进:
所述的肝素酶来源于芽孢杆菌,其肝素活力在100-3000 U/L,100-1000 U/L酶浓度。
一种采用上述脱毛酶制剂脱毛的方法,包括以下步骤:
(1)选用山羊皮,进行常规浸水、去肉处理;
(2)脱毛处理:将步骤(1)中处理后山羊皮及水加入转鼓内,水用量为皮重60%,加入脱毛酶制剂进行脱毛处理;
脱毛酶制剂中含量肝素酶20 U/mL,角蛋白酶50 U/mL, 脂肪酶70 U/mL,反应3 h后,补加皮重0.05%硫化钠,反应1 h;
(3)常规浸灰、浸酸操作,酸皮称重;
(4)酸皮增重30%,进行醛鞣和植鞣。
一种采用上述脱毛酶制剂脱毛的方法,包括以下步骤:
(1)选用黄牛皮,进行常规浸水、去肉处理;
(2)脱毛处理:将步骤(1)中处理后黄牛皮及水加入转鼓内,水用量为皮重40%,加入脱毛酶制剂进行脱毛处理;
脱毛酶制剂中含量肝素酶30 U/mL, 角蛋白酶80 U/mL,脂肪酶50 U/mL;转鼓脱毛5 h后,加入石灰0.5%,静止过夜;
(3)常规浸灰、浸酸操作,酸皮称重;
(4)酸皮增重30%,进行醛鞣和植鞣。
本发明采用上述技术方案具有以下技术效果:本发明可以有效解决传统硫化物脱毛导致的污染,通过肝素酶、角蛋白酶和脂肪酶高效作用于原皮毛发,大大降低脱毛过程中硫化钠的用量,降低废水的处理成本;减少硫化物排放,从而降低对环境的污染,进而实现脱毛过程的清洁化生产。
此外,酶脱毛过程中产生的毛发可以完整收集,由于其中硫含量明显下降,因此回收利用的难度更低,从而减少了角蛋白资源的浪费。
本发明用其对羊皮、牛皮、猪皮进行酶脱毛处理,可以有效推动制革行业的清洁绿色生产,实现资源化利用。
本发明中含有的肝素酶是一种α外切酶,配合角蛋白酶与脂肪酶使用,可以起到很好的脱毛效果;发挥了肝素酶,角蛋白酶,脂肪酶的底物特异性优势,从而对毛发具有强去除作用,在使用过程中避免了松面、烂面等问题。
本发明酶制剂作用于皮时,温度在25-40℃都适用,pH在7-12皆可使用。
附图说明
图1为新型脱毛酶酶活力表征图;
图2为肝素测定法标准曲线;
图3为不同酶对肝素的降解效果;
图4为添加硫化钠后脱毛效果图;
图5为不添加硫化钠脱毛效果图。
具体实施方式
实施例1,一种脱毛酶制剂,采用肝素酶、脂肪酶与WB 600/KerT角蛋白酶按酶活比例3:3:5复配制备。
所述的WB 600/KerT角蛋白酶来源于芽孢杆菌,其活力在5000-100000 U/g;WB600/KerT角蛋白酶以30-1000 U/mL酶浓度作用于山羊皮,该酶也可以作用于牛皮及猪皮。
所述的肝素酶来源于芽孢杆菌,其对肝素降解活力高,其肝素活力在100-3000 U/L;以100-1000 U/L酶浓度作用于山羊皮,该酶同样可作用于牛皮及猪皮。
除WB600/KerT角蛋白酶、肝素酶及脂肪酶外,其应用工艺中还可以选择性加入微量硫化钠。硫化钠加入量为皮重量的0.05%-0.5%,在酶制剂作用后3-8 h后进行添加。
上述脱毛酶制剂的应用方法包括滚酶堆置脱毛、涂酶堆置脱毛及转鼓内有温有浴脱毛。
实施例2,一种应用本酶制剂脱山羊皮毛的方法,包括以下步骤:
(1)选用山羊皮,进行常规浸水、去肉处理。
(2)脱毛处理:在转鼓内进行,水用量为皮重60%,其中脱毛酶中含量肝素酶20 U/mL,角蛋白酶50 U/mL, 脂肪酶70 U/mL。反应3 h后,补加皮重0.05%硫化钠,反应1 h。
(3)常规浸灰、浸酸操作,酸皮称重。
(4)酸皮增重30%,进行醛鞣(即戊二醛)和植鞣,两种鞣剂的添加顺序可相互变动。
实施例3:一种应用本酶制剂脱黄牛皮毛的方法,包括以下步骤:
(1) 选用黄牛皮,进行常规浸水、去肉处理。
脱毛处理:在转鼓内进行,水用量为皮重40%,其中脱毛酶中含量肝素酶30 U/mL,角蛋白酶80 U/mL,脂肪酶50 U/mL。转鼓脱毛5 h后,加入石灰0.5%,静止过夜。
(2) 常规浸灰、浸酸操作,酸皮称重。
(3) 酸皮增重30%,进行醛鞣(即戊二醛)和植鞣,两种鞣剂的添加顺序可相互变动。
如图1-3所述,本发明中关于肝素酶的酶活评估方法是采用标准曲线测定法,其具体测定方法如下:
称取一定量的肝素钠,用蒸馏水配制不同梯度(0.1%-0.8%)的肝素溶液,取9支试管,一支试管加入2 mL蒸馏水做空白对照,其他试管依次加入2 mL不同浓度梯度的肝素溶液。最后,每支试管加入2 mL 0.02%的天青溶液,混匀后于紫外-可见分光光度计上测A505,每支试管做三组平行样。依据以上步骤,获得肝素的标准曲线。
用天青A法测酶活,取100 mL酶液,加入20 mL肝素钠溶液(浓度为80 ug/mL)和80mL pH7.4硼酸缓冲液,取2 mL混合液,加入2 mL 0.02%天青A,测A505,在37℃下保温30 min,迅速取出重复以上操作,测A505。每个样品做三个平行样。酶活定义单位为,40℃ pH10.5条件下每小时降解1 mg酶量为一个单位。
(4) 计算:X=A×10-3×1×N/T
(5) X—样品中的肝素酶活力,U/mL
(6) A—单位时间内降解的肝素的量,ug
(7) N—稀释倍数
(8) T—反应作用的时间,h
(9) 本发明中WB 600/KerT角蛋白酶、肝素酶的顺序先后加都可以,两种方式都能得到良好的脱毛效果。
Claims (5)
1.一种脱毛酶制剂,其特征在于,采用肝素酶、脂肪酶与WB 600/KerT角蛋白酶按酶活比例3:3:5复配制备。
2.根据权利要求1所述的脱毛酶制剂,其特征在于,所述的WB 600/KerT角蛋白酶来源于芽孢杆菌,其活力在5000-100000 U/g,30-1000 U/mL酶浓度。
3.根据权利要求1所述的脱毛酶制剂,其特征在于,所述的肝素酶来源于芽孢杆菌,其肝素活力在100-3000 U/L,100-1000 U/L酶浓度。
4.一种采用如权利要求1-3所述的脱毛酶制剂脱毛的方法,其特征在于,包括以下步骤:
(1)选用山羊皮,进行常规浸水、去肉处理;
(2)脱毛处理:将步骤(1)中处理后山羊皮及水加入转鼓内,水用量为皮重60%,加入脱毛酶制剂进行脱毛处理;
脱毛酶制剂中含量肝素酶20 U/mL,角蛋白酶50 U/mL, 脂肪酶70 U/mL,反应3 h后,补加皮重0.05%硫化钠,反应1 h;
(3)常规浸灰、浸酸操作,酸皮称重;
(4)酸皮增重30%,进行醛鞣和植鞣。
5.一种采用如权利要求1-3所述的脱毛酶制剂脱毛的方法,其特征在于,包括以下步骤:
(1)选用黄牛皮,进行常规浸水、去肉处理;
(2)脱毛处理:将步骤(1)中处理后黄牛皮及水加入转鼓内,水用量为皮重40%,加入脱毛酶制剂进行脱毛处理;
脱毛酶制剂中含量肝素酶30 U/mL, 角蛋白酶80 U/mL,脂肪酶50 U/mL;转鼓脱毛5 h后,加入石灰0.5%,静止过夜;
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(4)酸皮增重30%,进行醛鞣和植鞣。
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CN111349585A (zh) * | 2020-03-16 | 2020-06-30 | 山东大学 | 一种海洋来源的胶原蛋白膨胀蛋白酶vp9及其编码基因与应用 |
CN113122662A (zh) * | 2021-05-28 | 2021-07-16 | 齐鲁工业大学 | 一种复合酶制剂无换液一体化脱毛方法 |
Citations (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN105452456A (zh) * | 2013-05-29 | 2016-03-30 | 丹尼斯科美国公司 | 新型金属蛋白酶 |
CN106048104A (zh) * | 2016-07-28 | 2016-10-26 | 四川大学 | 制革用碱性复合脱毛酶制剂及其应用工艺 |
CN107916308A (zh) * | 2017-11-22 | 2018-04-17 | 江南大学 | 一种角蛋白酶的复配及在工业生产中的应用 |
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CN106048104A (zh) * | 2016-07-28 | 2016-10-26 | 四川大学 | 制革用碱性复合脱毛酶制剂及其应用工艺 |
CN107916308A (zh) * | 2017-11-22 | 2018-04-17 | 江南大学 | 一种角蛋白酶的复配及在工业生产中的应用 |
Cited By (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN111349585A (zh) * | 2020-03-16 | 2020-06-30 | 山东大学 | 一种海洋来源的胶原蛋白膨胀蛋白酶vp9及其编码基因与应用 |
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