CN104846027A - 一种酶催化5-羟甲基糠醛合成高附加值衍生物的方法 - Google Patents
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Abstract
本发明公开了一种酶催化5-羟甲基糠醛合成高附加值衍生物的方法，具体是用特定的酶在相应的介质中催化5-羟甲基糠醛选择性氧化合成2,5-呋喃二醛、5-羟甲基糠酸、5-醛基糠酸及2,5-呋喃二酸。本发明具有反应过程简单、选择性高、反应条件温和、环境友好及产物易分离等优点，有效地克服了传统化学法及已报道的酶法的诸多缺点。
Description
技术领域
本发明属于生物催化及化学工业应用领域，具体涉及酶催化5-羟甲基糠醛选择性氧化合成各种高附加值衍生物2,5-二甲酰基呋喃、5-羟甲基糠酸、5-甲酰基糠酸及2,5-呋喃二酸的方法。
背景技术
随着石油资源的日益匮乏和全球变暖的加剧，近年来，人们逐渐将目光转移到生物基能源和平台化合物的开发和利用。5-羟甲基糠醛(HMF)是一种重要的生物基平台化合物，位居美国能源部宣布的“Top 10+4”平台化合物之列(Green Chem,2010,12,539；Chem Rev,2013,113,1499)。这种生物基平台化合物可以通过碳水化合物脱水制备得到。HMF有两个活性基团(羟基及醛基)，故可对其进行化学修饰合成各种有用的中间体。例如，经选择性氧化可以合成2,5-二甲酰基呋喃(DFF)、5-羟甲基糠酸(HMFCA)、5-甲酰基糠酸(FFCA)和2,5-呋喃二酸(FDCA)，结构如下式所示。这些氧化产物都是重要的合成砌块，在医药、高分子和能源领域均具有重要的应用价值。例如，DFF可用于合成药物、含呋喃的高分子材料及功能材料(J Catal,2014,316,57)。HMFCA是合成各种聚酯材料和白细胞介素抑制剂的重要合成砌块(Green Chem,2014,16,2762)。FDCA也是美国能源部宣布的“Top 10+4”平台化合物之一(GreenChem,2010,12,539)。
目前，从HMF出发合成各种有用的平台化合物主要是通过化学方法来实现(Chem Rev,2013,113,1499；Green Chem,2011,13,754)。化学方法通常使用化学计量的氧化剂或催化计量的重金属催化剂，环境不友好。此外，化学催化剂选择性不甚理想，故容易导致活性羟基或醛基的过度氧化，从而产生副产物，影响后续分离纯化；并且通常以毒性较大的吡啶、DMSO及CH2Cl2等为溶剂。与化学方法相比，生物催化路径具有诸多优点如反应条件温和、高选择性、副产物少、简单、无需利用有毒溶剂和催化剂，并且环境友好(Chem Rev,2013,114,1871)。然而，目前酶催化HMF选择性氧化合成各种高附加值化合物的报道仍非常少。Sheldon等以H2O2为催化剂，利用氯过氧化物酶催化HMF氧化合成DFF，但选择性最高仅为74％，产生大量副产物HMFCA(J CarbohydrChem,1997,16,299)。最近，Krystof等利用脂肪酶催化HMF氧化合成HMFCA，尽管底物转化率几乎到达100％，但仍产生约20％副产物HMFCA乙酸酯或丁酸酯，故选择性不佳(ChemSusChem,2013,6,826)。Fraaije等报道了利用一种HMF氧化酶催化HMF直接转化为FDCA，产率达95％，但底物浓度仅为4mM，不具工业应用价值(Angew Chem Int Ed,2014,53,6515)。
发明内容
针对上述问题，本发明的目的在于提供一种利用酶催化HMF高效、高选择性氧化合成DFF、HMFCA、FFCA及FDCA的方法。
为解决上述技术问题，本发明采用如下技术方案：
一种酶催化HMF合成高附加值衍生物的方法，选自下述方法中的一种或两种以上：
(1)将氧化酶及过氧化氢酶加入含有HMF的水相介质中，在10～50℃、150～250r/min下反应，每天向反应介质鼓入5min空气，用高效液相色谱监控反应过程，当目标产物DFF产率达到最大时，淬灭反应，得到DFF；
(2)将黄嘌呤氧化酶及过氧化氢酶加入含有HMF的水相介质中，在10～50℃、150～250r/min下反应，每天向反应介质鼓入5min空气，用高效液相色谱监控反应过程，当目标产物HMFCA产率达到最大时，淬灭反应，得到HMFCA；
(3)将漆酶加入含有HMF的水相介质中，然后加入20mol％的四甲基哌啶氮氧化物(TEMPO)在10～50℃、150～250r/min下反应，每天向反应介质鼓入5min空气，用高效液相色谱监控反应过程，当目标产物FFCA产率达到最大时，淬灭反应，得到FFCA；
(4)根据上述方法(1)合成DFF，利用乙酸乙酯萃取反应液，获得有机相，浓缩后加入等体积叔丁醇，再加入脂肪酶，在反应初始6h内，每小时滴入1～2倍当量H2O2，在20～60℃、150～250r/min下反应，用高效液相色谱监控反应过程，当目标产物FDCA产率达到最大时，淬灭反应，得到FDCA。
(1)中所述的氧化酶为来源于Candida boidinii或Pichia pastoris的醇氧化酶、来源于Dactylium dendroides的半乳糖氧化酶。
所述的氧化酶为来源于Dactylium dendroides的半乳糖氧化酶时，反应体系中还加入辣根过氧化物酶提高其催化活性。
(1)和(2)中所述的过氧化氢酶来源于牛肝。
所述的漆酶来源于Trametes versicolor、Panus conchatus或Flammulinavelutipes；
所述脂肪酶来源于Candida antarctica、Thermomyces lanuginosus、Rhizomucor miehe、Burkholderia cepacia、Pseudomonas fluorescens、Aspergillusniger、Mucor miehei或猪胰脏；
所述黄嘌呤氧化酶来源于Escherichia coli。
(1)和(2)中所述水相介质为去离子水或磷酸盐缓冲液；其中水相介质为磷酸盐缓冲液时，其pH介于5.0～8.0。
(3)中所述水相介质为醋酸盐缓冲液，其pH介于3.0～5.5。
(1)、(2)和(3)中所述氧化酶或漆酶的添加量介于2～10U/mL。
(4)中所述脂肪酶的添加量介于30～100U/mL。
本发明与现有的技术相比，具有如下优点：
1)与化学催化相比，本发明提出的酶法合成途径无需使用毒性有机溶剂和催化剂，并且反应条件温和、高选择性、副产物少，工艺简单。
2)与已报道的酶催化HMF氧化结果相比，本发明提出的酶法途径具有高度选择性，例如醇氧化酶及半乳糖氧化酶催化HMF氧化合成DFF的反应为绝对选择性，在反应过程中仅有DFF生成，无副产物形成，工艺高度原子经济。
3)在方法(1)和(2)中，氧化酶催化HMF氧化过程中，加入过氧化氢酶可以水解在氧化反应过程中产生的有毒的H2O2，减少其对酶蛋白的失活作用，提高酶的稳定性；同时，在H2O2水解过程中产生的O2又能用作氧化酶的底物。
4)在方法(1)中，当氧化酶为Dactylium dendroides的半乳糖氧化酶时，加入辣根过氧化物酶能有效提高半乳糖氧化酶的催化活性。
5)方法(1)、(2)及(3)中，以廉价、无毒的空气作为氧化剂，能有效地降低生产成本，而且对环境无害。
附图说明
图1为醇氧化酶催化HMF氧化合成DFF的反应液相色谱图；
图2为半乳糖氧化酶催化HMF氧化合成DFF的反应液相色谱图；
图3为黄嘌呤氧化酶催化HMF氧化合成HMFCA的反应液相色谱图；
图4为漆酶催化HMF氧化合成FFCA的反应液相色谱图；
图5为半乳糖氧化酶及脂肪酶催化HMF串联氧化合成FDCA的反应液相色谱图。
具体实施方式
通过实施例进一步说明本发明。对于未特别注明的工艺参数，可参照常规技术进行。
实施例1
醇氧化酶催化HMF选择性氧化合成DFF
将6U Candida boidinii醇氧化酶(购于Sigma-Aldrich公司)及1.1mg来源于牛肝的过氧化氢酶(购于Sigma-Aldrich公司)加入2mL含有30mM HMF的磷酸盐缓冲液(50mM，pH 7.5)中，每天向反应介质通入空气5min，于25℃、150rpm下反应，72h后，DFF产率为41％，并且液相色谱分析(见附图1，HMF及DFF保留时间分别为5.15及6.86分钟)表明无其他产物生成，反应选择性达100％。
实施例2
半乳糖氧化酶催化HMF选择氧化合成DFF
将4U Dactylium dendroides半乳糖氧化酶(购于Sigma-Aldrich公司)及1.1mg来源于牛肝的过氧化氢酶(购于Sigma-Aldrich公司)加入2mL含有30mM HMF的磷酸盐缓冲液(50mM，pH 7.0)中，每天向反应介质通入空气5min，于25℃、150rpm下反应，72h后，DFF产率为23％，并且液相色谱分析(见附图2，HMF及DFF保留时间分别为5.15及6.85分钟)表明无其他产物生成，反应选择性达100％。
实施例3
半乳糖氧化酶催化HMF选择氧化合成DFF
将4U Dactylium dendroides半乳糖氧化酶(购于Sigma-Aldrich公司)、1.1mg来源于牛肝的过氧化氢酶(购于Sigma-Aldrich公司)及1.3mg辣根过氧化物酶(购于阿拉丁试剂公司)加入2mL含有30mM HMF的磷酸盐缓冲液(50mM，pH 7.0)中，每天向反应介质通入空气5min，于25℃、150rpm下反应，72h后，DFF产率为28％，并且液相色谱分析表明无其他产物生成，反应选择性达100％。
实施例4
半乳糖氧化酶催化HMF选择氧化合成DFF
将8U Dactylium dendroides半乳糖氧化酶(购于Sigma-Aldrich公司)、1.1mg来源于牛肝的过氧化氢酶(购于Sigma-Aldrich公司)及1.3mg辣根过氧化物酶(购于阿拉丁试剂公司)加入2mL含有30mM HMF的去离子水中，每天向反应介质通入空气5min，于25℃、150rpm下反应，96h后，DFF产率为92％，并且液相色谱分析表明无其他产物生成，反应选择性达100％。
实施例5
黄嘌呤氧化酶催化HMF选择性氧化合成HMFCA
将5.6U Escherichia coli黄嘌呤氧化酶(购于Sigma-Aldrich公司)、1.1mg来源于牛肝的过氧化氢酶(购于Sigma-Aldrich公司)加入2.25mL含有26mMHMF的磷酸盐缓冲液(50mM，pH 7.5)中，每天向反应介质通入空气5min，于37℃、150rpm下反应，7h后，HMFCA产率为94％，并且液相色谱分析(见附图3，HMFCA及HMF的保留时间分别为24.9及37.4分钟)表明无其他产物生成，反应选择性达100％。
实施例6
黄嘌呤氧化酶催化HMF选择性氧化合成HMFCA
将5.6U Escherichia coli黄嘌呤氧化酶(购于Sigma-Aldrich公司)、1.1mg来源于牛肝的过氧化氢酶(购于Sigma-Aldrich公司)加入2.25mL含有26mMHMF的磷酸盐缓冲液(50mM，pH 7.0)中，每天向反应介质通入空气5min，于30℃、150rpm下反应，24h后，HMFCA产率为90％，并且液相色谱分析表明无其他产物生成，反应选择性达100％。
实施例7
漆酶催化HMF选择性氧化合成FFCA
将10.4U Panus conchatus漆酶(按照中国专利CN103571801A公开的真菌漆酶的发酵生产方法制备)、20mol％四甲基哌啶氮氧化物(TEMPO)加入2mL含有30mM HMF的醋酸钠缓冲液(50mM，pH 4.5)中，每天向反应介质通入空气5min，于25℃、150rpm下反应，96h后，FFCA产率为82％，同时DFF及FDCA的产率分别为4％及10％。反应过程中，利用液相色谱监控反应进程，色谱图见附图4，FDCA、FFCA、HMF及DFF的保留时间分别为18.8、26.0、37.1及46.0分钟。
实施例8
漆酶催化HMF选择性氧化合成FFCA
将27.0U Trametes versicolor漆酶(购于Sigma-Aldrich公司)、20mol％TEMPO加入2mL含有30mM HMF的醋酸钠缓冲液(50mM，pH 4.5)中，每天向反应介质通入空气5min，于25℃、150rpm下反应，96h后，FFCA产率为68％，同时DFF及FDCA的产率分别为6％及5％。
实施例9
半乳糖氧化酶及脂肪酶催化HMF串联氧化反应合成FDCA
参照实施例4所述方法，反应48h后，DFF产率为75％，加入2mL乙酸乙酯萃取三次，合并有机相，然后浓缩至约1mL，加入等体积的叔丁醇，混合均匀后，再加入50U/mL来源于Candida antarctic脂肪酶B，在反应初始6小时每小时滴加1.6当量H2O2，在40℃,150rpm下反应，24h后，FDCA浓度达到最高值。两步氧化反应FDCA总产率为66％(相对初始加入的HMF的摩尔量)。反应过程中，利用液相色谱监控反应进程，液相色谱图见附图5，未知化合物、FDCA、FFCA，HMF及DFF的保留时间分别为7.2、18.5、25.1、36.9及45.9分钟。脂肪酶催化DFF氧化反应过程，FFCA及FDCA收率如表1所示，其中FFCA及FDCA的收率是以脂肪酶催化氧化反应初始DFF摩尔量为基准计算得到的。
表1
实施例10
半乳糖氧化酶及脂肪酶催化HMF串联氧化反应合成FDCA
参照实施例4所述方法，反应96h后，DFF产率为93％，加入2mL乙酸乙酯萃取三次，合并有机相，然后浓缩至约1mL，加入等体积的叔丁醇，混合均匀后，再加入100U/mL来源于Candida antarctic脂肪酶B，在反应初期6小时每隔1小时滴加1.6当量H2O2，在45℃,150rpm下反应，24h后，FDCA浓度达到最高值。两步氧化反应FDCA总产率为90％。
对比例1
在无酶条件下，HMF的自发氧化
将2mL含有30mM HMF的醋酸钠缓冲液(50mM，pH 4.5)中，每天向反应介质通入空气5min，于25℃、150rpm下孵育，96h后，HMF浓度未见显著下降，并且无任何产物生成。
对比例2
在失活氧化酶催化HMF氧化
将8U Dactylium dendroides半乳糖氧化酶(购于Sigma-Aldrich公司)溶于2mL去离子水中，在100℃下加热10min使其完全失活，再加入1.1mg来源于牛肝的过氧化氢酶(购于Sigma-Aldrich公司)、1.3mg辣根过氧化物酶(购于阿拉丁试剂公司)及0.06mmol HMF，混合均匀，每天向反应介质通入空气5min，于25℃、150rpm下反应，96h后，HMF浓度未见显著下降，并且无任何产物生成。
对比例3
在牛血清蛋白催化HMF氧化
将3mg牛血清蛋白加入2mL含有30mM HMF的磷酸盐缓冲液(50mM，pH 7.0)中，每天向反应介质通入空气5min，于25℃、150rpm下反应，96h后，HMF浓度未见显著下降，并且无任何产物生成。
上述对比例说明所有HMF的氧化反应都是特定的生物催化剂作用的结果，而不是HMF自发氧化或无催化活性蛋白或失活蛋白的催化行为。
Claims (9)
1.一种酶催化5-羟甲基糠醛合成高附加值衍生物的方法，其特征在于，选自下述方法中的一种或两种以上：
(1)将氧化酶及过氧化氢酶加入含有5-羟甲基糠醛的水相介质中，在10～50℃、150～250r/min下反应，每天向反应介质鼓入5min空气，用高效液相色谱监控反应过程，当目标产物2,5-二甲酰基呋喃产率达到最大时，淬灭反应，得到2,5-二甲酰基呋喃；
(2)将黄嘌呤氧化酶及过氧化氢酶加入含有5-羟甲基糠醛的水相介质中，在10～50℃、150～250r/min下反应，每天向反应介质鼓入5min空气，用高效液相色谱监控反应过程，当目标产物5-羟甲基糠酸产率达到最大时，淬灭反应，得到5-羟甲基糠酸；
(3)将漆酶加入含有5-羟甲基糠醛的水相介质中，然后加入20mol％的四甲基哌啶氮氧化物在10～50℃、150～250r/min下反应，每天向反应介质鼓入5min空气，用高效液相色谱监控反应过程，当目标产物5-甲酰基糠酸产率达到最大时，淬灭反应，得到5-甲酰基糠酸；
(4)根据上述方法(1)合成2,5-呋喃二醛，利用乙酸乙酯萃取反应液，获得有机相，浓缩后加入等体积叔丁醇，再加入脂肪酶，在反应初始6h内，每小时滴入1～2倍当量H2O2，在20～60℃、150～250r/min下反应，用高效液相色谱监控反应过程，当目标产物2,5-呋喃二酸产率达到最大时，淬灭反应，得到2,5-呋喃二酸。
2.根据权利要求1所述的方法，其特征在于，(1)中所述的氧化酶为来源于Candida boidinii或Pichia pastoris的醇氧化酶、来源于Dactyliumdendroides的半乳糖氧化酶。
3.根据权利要求2所述的方法，其特征在于，所述的氧化酶为来源于Dactylium dendroides的半乳糖氧化酶时，反应体系中还加入辣根过氧化物酶。
4.根据权利要求1所述的方法，其特征在于，(1)和(2)中所述的过氧化氢酶来源于牛肝。
5.根据权利要求1或2或3或4所述的方法，其特征在于，所述的漆酶来源于Trametes versicolor、Panus conchatus或Flammulina velutipes；
所述脂肪酶来源于Candida antarctica、Thermomyces lanuginosus、Rhizomucor miehe、Burkholderia cepacia、Pseudomonas fluorescens、Aspergillusniger、Mucor miehei或猪胰脏；
所述黄嘌呤氧化酶来源于Escherichia coli。
6.根据权利要求5所述的方法，其特征在于，(1)、(2)和(3)中所述氧化酶或漆酶的添加量介于2～10U/mL；(4)中所述脂肪酶的添加量介于30～100U/mL。
7.根据权利要求6所述的方法，其特征在于，(1)和(2)中所述水相介质为去离子水或磷酸盐缓冲液。
8.根据权利要求7所述的方法，其特征在于，(1)和(2)中所述水相介质为磷酸盐缓冲液时，其pH介于5.0～8.0。
9.根据权利要求1或2或3或4所述的方法，其特征在于，(3)中所述水相介质为醋酸盐缓冲液，其pH介于3.0～5.5。
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Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| CN (1) | CN104846027B (zh) |
Cited By (9)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN106554978A (zh) * | 2015-09-30 | 2017-04-05 | 中国科学院大连化学物理研究所 | 一种酶法制备2,5-呋喃二甲酸的方法 |
| CN107365724A (zh) * | 2017-07-25 | 2017-11-21 | 华南理工大学 | 一株睾丸酮丛毛单胞菌及其在5‑羟甲基糠酸合成中的应用 |
| CN109293608A (zh) * | 2018-09-21 | 2019-02-01 | 中国科学技术大学 | 一种5-甲酰基糠酸的制备方法 |
| CN109811020A (zh) * | 2019-03-20 | 2019-05-28 | 南京工业大学 | 利用乌鲁木齐奇异球菌催化合成5-羟甲基糠酸的方法 |
| CN109988792A (zh) * | 2019-03-20 | 2019-07-09 | 南京工业大学 | 一种利用耐辐射奇球菌r1合成5-羟甲基糠酸的方法 |
| CN110272402A (zh) * | 2019-07-15 | 2019-09-24 | 南京林业大学 | 一种化学反应和生物反应耦合生产2,5-呋喃二甲酸的方法 |
| CN110408659A (zh) * | 2019-08-20 | 2019-11-05 | 华南理工大学 | 一种可控合成呋喃羧酸的方法 |
| CN112442521A (zh) * | 2019-09-02 | 2021-03-05 | 中国科学院天津工业生物技术研究所 | 酶法催化木糖固定一碳化合物的方法 |
| CN116199354A (zh) * | 2021-11-29 | 2023-06-02 | 中国科学院宁波材料技术与工程研究所 | 一种含2,5-呋喃二甲酸废水的处理方法 |
Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2009023174A2 (en) * | 2007-08-10 | 2009-02-19 | Archer Daniels Midland Company | Enzymatic oxidation of hmf |
| WO2014015256A2 (en) * | 2012-07-20 | 2014-01-23 | Novozymes A/S | Enzymatic oxidation of 5-hydroxymethylfurfural and derivatives thereof |
-
2015
- 2015-04-30 CN CN201510220555.1A patent/CN104846027B/zh not_active Expired - Fee Related
Patent Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2009023174A2 (en) * | 2007-08-10 | 2009-02-19 | Archer Daniels Midland Company | Enzymatic oxidation of hmf |
| WO2014015256A2 (en) * | 2012-07-20 | 2014-01-23 | Novozymes A/S | Enzymatic oxidation of 5-hydroxymethylfurfural and derivatives thereof |
Non-Patent Citations (3)
| Title |
|---|
| MONIKA KRYSTOF等: "Lipase-Mediated Selective Oxidation of Furfural and 5-Hydroxymethylfurfural", <CHEMSUSCHIM> * |
| 王新、李小华等: "《天然食品添加剂》", 31 March 2014, 中国轻工业出版社 * |
| 郑荣梁等: "《自由基生物学》", 30 June 2007, 高等教育出版社 * |
Cited By (14)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN106554978A (zh) * | 2015-09-30 | 2017-04-05 | 中国科学院大连化学物理研究所 | 一种酶法制备2,5-呋喃二甲酸的方法 |
| CN106554978B (zh) * | 2015-09-30 | 2020-03-10 | 中国科学院大连化学物理研究所 | 一种酶法制备2,5-呋喃二甲酸的方法 |
| CN107365724A (zh) * | 2017-07-25 | 2017-11-21 | 华南理工大学 | 一株睾丸酮丛毛单胞菌及其在5‑羟甲基糠酸合成中的应用 |
| CN107365724B (zh) * | 2017-07-25 | 2020-04-28 | 华南理工大学 | 一株睾丸酮丛毛单胞菌及其在5-羟甲基糠酸合成中的应用 |
| CN109293608A (zh) * | 2018-09-21 | 2019-02-01 | 中国科学技术大学 | 一种5-甲酰基糠酸的制备方法 |
| CN109293608B (zh) * | 2018-09-21 | 2023-06-16 | 中国科学技术大学 | 一种5-甲酰基糠酸的制备方法 |
| CN109811020B (zh) * | 2019-03-20 | 2022-03-29 | 南京工业大学 | 利用乌鲁木齐奇异球菌催化合成5-羟甲基糠酸的方法 |
| CN109811020A (zh) * | 2019-03-20 | 2019-05-28 | 南京工业大学 | 利用乌鲁木齐奇异球菌催化合成5-羟甲基糠酸的方法 |
| CN109988792A (zh) * | 2019-03-20 | 2019-07-09 | 南京工业大学 | 一种利用耐辐射奇球菌r1合成5-羟甲基糠酸的方法 |
| CN110272402A (zh) * | 2019-07-15 | 2019-09-24 | 南京林业大学 | 一种化学反应和生物反应耦合生产2,5-呋喃二甲酸的方法 |
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