CN104846027A - 一种酶催化5-羟甲基糠醛合成高附加值衍生物的方法 - Google Patents
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Abstract
本发明公开了一种酶催化5-羟甲基糠醛合成高附加值衍生物的方法,具体是用特定的酶在相应的介质中催化5-羟甲基糠醛选择性氧化合成2,5-呋喃二醛、5-羟甲基糠酸、5-醛基糠酸及2,5-呋喃二酸。本发明具有反应过程简单、选择性高、反应条件温和、环境友好及产物易分离等优点,有效地克服了传统化学法及已报道的酶法的诸多缺点。
Description
技术领域
本发明属于生物催化及化学工业应用领域,具体涉及酶催化5-羟甲基糠醛选择性氧化合成各种高附加值衍生物2,5-二甲酰基呋喃、5-羟甲基糠酸、5-甲酰基糠酸及2,5-呋喃二酸的方法。
背景技术
随着石油资源的日益匮乏和全球变暖的加剧,近年来,人们逐渐将目光转移到生物基能源和平台化合物的开发和利用。5-羟甲基糠醛(HMF)是一种重要的生物基平台化合物,位居美国能源部宣布的“Top 10+4”平台化合物之列(Green Chem,2010,12,539;Chem Rev,2013,113,1499)。这种生物基平台化合物可以通过碳水化合物脱水制备得到。HMF有两个活性基团(羟基及醛基),故可对其进行化学修饰合成各种有用的中间体。例如,经选择性氧化可以合成2,5-二甲酰基呋喃(DFF)、5-羟甲基糠酸(HMFCA)、5-甲酰基糠酸(FFCA)和2,5-呋喃二酸(FDCA),结构如下式所示。这些氧化产物都是重要的合成砌块,在医药、高分子和能源领域均具有重要的应用价值。例如,DFF可用于合成药物、含呋喃的高分子材料及功能材料(J Catal,2014,316,57)。HMFCA是合成各种聚酯材料和白细胞介素抑制剂的重要合成砌块(Green Chem,2014,16,2762)。FDCA也是美国能源部宣布的“Top 10+4”平台化合物之一(GreenChem,2010,12,539)。
目前,从HMF出发合成各种有用的平台化合物主要是通过化学方法来实现(Chem Rev,2013,113,1499;Green Chem,2011,13,754)。化学方法通常使用化学计量的氧化剂或催化计量的重金属催化剂,环境不友好。此外,化学催化剂选择性不甚理想,故容易导致活性羟基或醛基的过度氧化,从而产生副产物,影响后续分离纯化;并且通常以毒性较大的吡啶、DMSO及CH2Cl2等为溶剂。与化学方法相比,生物催化路径具有诸多优点如反应条件温和、高选择性、副产物少、简单、无需利用有毒溶剂和催化剂,并且环境友好(Chem Rev,2013,114,1871)。然而,目前酶催化HMF选择性氧化合成各种高附加值化合物的报道仍非常少。Sheldon等以H2O2为催化剂,利用氯过氧化物酶催化HMF氧化合成DFF,但选择性最高仅为74%,产生大量副产物HMFCA(J CarbohydrChem,1997,16,299)。最近,Krystof等利用脂肪酶催化HMF氧化合成HMFCA,尽管底物转化率几乎到达100%,但仍产生约20%副产物HMFCA乙酸酯或丁酸酯,故选择性不佳(ChemSusChem,2013,6,826)。Fraaije等报道了利用一种HMF氧化酶催化HMF直接转化为FDCA,产率达95%,但底物浓度仅为4mM,不具工业应用价值(Angew Chem Int Ed,2014,53,6515)。
发明内容
针对上述问题,本发明的目的在于提供一种利用酶催化HMF高效、高选择性氧化合成DFF、HMFCA、FFCA及FDCA的方法。
为解决上述技术问题,本发明采用如下技术方案:
一种酶催化HMF合成高附加值衍生物的方法,选自下述方法中的一种或两种以上:
(1)将氧化酶及过氧化氢酶加入含有HMF的水相介质中,在10~50℃、150~250r/min下反应,每天向反应介质鼓入5min空气,用高效液相色谱监控反应过程,当目标产物DFF产率达到最大时,淬灭反应,得到DFF;
(2)将黄嘌呤氧化酶及过氧化氢酶加入含有HMF的水相介质中,在10~50℃、150~250r/min下反应,每天向反应介质鼓入5min空气,用高效液相色谱监控反应过程,当目标产物HMFCA产率达到最大时,淬灭反应,得到HMFCA;
(3)将漆酶加入含有HMF的水相介质中,然后加入20mol%的四甲基哌啶氮氧化物(TEMPO)在10~50℃、150~250r/min下反应,每天向反应介质鼓入5min空气,用高效液相色谱监控反应过程,当目标产物FFCA产率达到最大时,淬灭反应,得到FFCA;
(4)根据上述方法(1)合成DFF,利用乙酸乙酯萃取反应液,获得有机相,浓缩后加入等体积叔丁醇,再加入脂肪酶,在反应初始6h内,每小时滴入1~2倍当量H2O2,在20~60℃、150~250r/min下反应,用高效液相色谱监控反应过程,当目标产物FDCA产率达到最大时,淬灭反应,得到FDCA。
(1)中所述的氧化酶为来源于Candida boidinii或Pichia pastoris的醇氧化酶、来源于Dactylium dendroides的半乳糖氧化酶。
所述的氧化酶为来源于Dactylium dendroides的半乳糖氧化酶时,反应体系中还加入辣根过氧化物酶提高其催化活性。
(1)和(2)中所述的过氧化氢酶来源于牛肝。
所述的漆酶来源于Trametes versicolor、Panus conchatus或Flammulinavelutipes;
所述脂肪酶来源于Candida antarctica、Thermomyces lanuginosus、Rhizomucor miehe、Burkholderia cepacia、Pseudomonas fluorescens、Aspergillusniger、Mucor miehei或猪胰脏;
所述黄嘌呤氧化酶来源于Escherichia coli。
(1)和(2)中所述水相介质为去离子水或磷酸盐缓冲液;其中水相介质为磷酸盐缓冲液时,其pH介于5.0~8.0。
(3)中所述水相介质为醋酸盐缓冲液,其pH介于3.0~5.5。
(1)、(2)和(3)中所述氧化酶或漆酶的添加量介于2~10U/mL。
(4)中所述脂肪酶的添加量介于30~100U/mL。
本发明与现有的技术相比,具有如下优点:
1)与化学催化相比,本发明提出的酶法合成途径无需使用毒性有机溶剂和催化剂,并且反应条件温和、高选择性、副产物少,工艺简单。
2)与已报道的酶催化HMF氧化结果相比,本发明提出的酶法途径具有高度选择性,例如醇氧化酶及半乳糖氧化酶催化HMF氧化合成DFF的反应为绝对选择性,在反应过程中仅有DFF生成,无副产物形成,工艺高度原子经济。
3)在方法(1)和(2)中,氧化酶催化HMF氧化过程中,加入过氧化氢酶可以水解在氧化反应过程中产生的有毒的H2O2,减少其对酶蛋白的失活作用,提高酶的稳定性;同时,在H2O2水解过程中产生的O2又能用作氧化酶的底物。
4)在方法(1)中,当氧化酶为Dactylium dendroides的半乳糖氧化酶时,加入辣根过氧化物酶能有效提高半乳糖氧化酶的催化活性。
5)方法(1)、(2)及(3)中,以廉价、无毒的空气作为氧化剂,能有效地降低生产成本,而且对环境无害。
附图说明
图1为醇氧化酶催化HMF氧化合成DFF的反应液相色谱图;
图2为半乳糖氧化酶催化HMF氧化合成DFF的反应液相色谱图;
图3为黄嘌呤氧化酶催化HMF氧化合成HMFCA的反应液相色谱图;
图4为漆酶催化HMF氧化合成FFCA的反应液相色谱图;
图5为半乳糖氧化酶及脂肪酶催化HMF串联氧化合成FDCA的反应液相色谱图。
具体实施方式
通过实施例进一步说明本发明。对于未特别注明的工艺参数,可参照常规技术进行。
实施例1
醇氧化酶催化HMF选择性氧化合成DFF
将6U Candida boidinii醇氧化酶(购于Sigma-Aldrich公司)及1.1mg来源于牛肝的过氧化氢酶(购于Sigma-Aldrich公司)加入2mL含有30mM HMF的磷酸盐缓冲液(50mM,pH 7.5)中,每天向反应介质通入空气5min,于25℃、150rpm下反应,72h后,DFF产率为41%,并且液相色谱分析(见附图1,HMF及DFF保留时间分别为5.15及6.86分钟)表明无其他产物生成,反应选择性达100%。
实施例2
半乳糖氧化酶催化HMF选择氧化合成DFF
将4U Dactylium dendroides半乳糖氧化酶(购于Sigma-Aldrich公司)及1.1mg来源于牛肝的过氧化氢酶(购于Sigma-Aldrich公司)加入2mL含有30mM HMF的磷酸盐缓冲液(50mM,pH 7.0)中,每天向反应介质通入空气5min,于25℃、150rpm下反应,72h后,DFF产率为23%,并且液相色谱分析(见附图2,HMF及DFF保留时间分别为5.15及6.85分钟)表明无其他产物生成,反应选择性达100%。
实施例3
半乳糖氧化酶催化HMF选择氧化合成DFF
将4U Dactylium dendroides半乳糖氧化酶(购于Sigma-Aldrich公司)、1.1mg来源于牛肝的过氧化氢酶(购于Sigma-Aldrich公司)及1.3mg辣根过氧化物酶(购于阿拉丁试剂公司)加入2mL含有30mM HMF的磷酸盐缓冲液(50mM,pH 7.0)中,每天向反应介质通入空气5min,于25℃、150rpm下反应,72h后,DFF产率为28%,并且液相色谱分析表明无其他产物生成,反应选择性达100%。
实施例4
半乳糖氧化酶催化HMF选择氧化合成DFF
将8U Dactylium dendroides半乳糖氧化酶(购于Sigma-Aldrich公司)、1.1mg来源于牛肝的过氧化氢酶(购于Sigma-Aldrich公司)及1.3mg辣根过氧化物酶(购于阿拉丁试剂公司)加入2mL含有30mM HMF的去离子水中,每天向反应介质通入空气5min,于25℃、150rpm下反应,96h后,DFF产率为92%,并且液相色谱分析表明无其他产物生成,反应选择性达100%。
实施例5
黄嘌呤氧化酶催化HMF选择性氧化合成HMFCA
将5.6U Escherichia coli黄嘌呤氧化酶(购于Sigma-Aldrich公司)、1.1mg来源于牛肝的过氧化氢酶(购于Sigma-Aldrich公司)加入2.25mL含有26mMHMF的磷酸盐缓冲液(50mM,pH 7.5)中,每天向反应介质通入空气5min,于37℃、150rpm下反应,7h后,HMFCA产率为94%,并且液相色谱分析(见附图3,HMFCA及HMF的保留时间分别为24.9及37.4分钟)表明无其他产物生成,反应选择性达100%。
实施例6
黄嘌呤氧化酶催化HMF选择性氧化合成HMFCA
将5.6U Escherichia coli黄嘌呤氧化酶(购于Sigma-Aldrich公司)、1.1mg来源于牛肝的过氧化氢酶(购于Sigma-Aldrich公司)加入2.25mL含有26mMHMF的磷酸盐缓冲液(50mM,pH 7.0)中,每天向反应介质通入空气5min,于30℃、150rpm下反应,24h后,HMFCA产率为90%,并且液相色谱分析表明无其他产物生成,反应选择性达100%。
实施例7
漆酶催化HMF选择性氧化合成FFCA
将10.4U Panus conchatus漆酶(按照中国专利CN103571801A公开的真菌漆酶的发酵生产方法制备)、20mol%四甲基哌啶氮氧化物(TEMPO)加入2mL含有30mM HMF的醋酸钠缓冲液(50mM,pH 4.5)中,每天向反应介质通入空气5min,于25℃、150rpm下反应,96h后,FFCA产率为82%,同时DFF及FDCA的产率分别为4%及10%。反应过程中,利用液相色谱监控反应进程,色谱图见附图4,FDCA、FFCA、HMF及DFF的保留时间分别为18.8、26.0、37.1及46.0分钟。
实施例8
漆酶催化HMF选择性氧化合成FFCA
将27.0U Trametes versicolor漆酶(购于Sigma-Aldrich公司)、20mol%TEMPO加入2mL含有30mM HMF的醋酸钠缓冲液(50mM,pH 4.5)中,每天向反应介质通入空气5min,于25℃、150rpm下反应,96h后,FFCA产率为68%,同时DFF及FDCA的产率分别为6%及5%。
实施例9
半乳糖氧化酶及脂肪酶催化HMF串联氧化反应合成FDCA
参照实施例4所述方法,反应48h后,DFF产率为75%,加入2mL乙酸乙酯萃取三次,合并有机相,然后浓缩至约1mL,加入等体积的叔丁醇,混合均匀后,再加入50U/mL来源于Candida antarctic脂肪酶B,在反应初始6小时每小时滴加1.6当量H2O2,在40℃,150rpm下反应,24h后,FDCA浓度达到最高值。两步氧化反应FDCA总产率为66%(相对初始加入的HMF的摩尔量)。反应过程中,利用液相色谱监控反应进程,液相色谱图见附图5,未知化合物、FDCA、FFCA,HMF及DFF的保留时间分别为7.2、18.5、25.1、36.9及45.9分钟。脂肪酶催化DFF氧化反应过程,FFCA及FDCA收率如表1所示,其中FFCA及FDCA的收率是以脂肪酶催化氧化反应初始DFF摩尔量为基准计算得到的。
表1
实施例10
半乳糖氧化酶及脂肪酶催化HMF串联氧化反应合成FDCA
参照实施例4所述方法,反应96h后,DFF产率为93%,加入2mL乙酸乙酯萃取三次,合并有机相,然后浓缩至约1mL,加入等体积的叔丁醇,混合均匀后,再加入100U/mL来源于Candida antarctic脂肪酶B,在反应初期6小时每隔1小时滴加1.6当量H2O2,在45℃,150rpm下反应,24h后,FDCA浓度达到最高值。两步氧化反应FDCA总产率为90%。
对比例1
在无酶条件下,HMF的自发氧化
将2mL含有30mM HMF的醋酸钠缓冲液(50mM,pH 4.5)中,每天向反应介质通入空气5min,于25℃、150rpm下孵育,96h后,HMF浓度未见显著下降,并且无任何产物生成。
对比例2
在失活氧化酶催化HMF氧化
将8U Dactylium dendroides半乳糖氧化酶(购于Sigma-Aldrich公司)溶于2mL去离子水中,在100℃下加热10min使其完全失活,再加入1.1mg来源于牛肝的过氧化氢酶(购于Sigma-Aldrich公司)、1.3mg辣根过氧化物酶(购于阿拉丁试剂公司)及0.06mmol HMF,混合均匀,每天向反应介质通入空气5min,于25℃、150rpm下反应,96h后,HMF浓度未见显著下降,并且无任何产物生成。
对比例3
在牛血清蛋白催化HMF氧化
将3mg牛血清蛋白加入2mL含有30mM HMF的磷酸盐缓冲液(50mM,pH 7.0)中,每天向反应介质通入空气5min,于25℃、150rpm下反应,96h后,HMF浓度未见显著下降,并且无任何产物生成。
上述对比例说明所有HMF的氧化反应都是特定的生物催化剂作用的结果,而不是HMF自发氧化或无催化活性蛋白或失活蛋白的催化行为。
Claims (9)
1.一种酶催化5-羟甲基糠醛合成高附加值衍生物的方法,其特征在于,选自下述方法中的一种或两种以上:
(1)将氧化酶及过氧化氢酶加入含有5-羟甲基糠醛的水相介质中,在10~50℃、150~250r/min下反应,每天向反应介质鼓入5min空气,用高效液相色谱监控反应过程,当目标产物2,5-二甲酰基呋喃产率达到最大时,淬灭反应,得到2,5-二甲酰基呋喃;
(2)将黄嘌呤氧化酶及过氧化氢酶加入含有5-羟甲基糠醛的水相介质中,在10~50℃、150~250r/min下反应,每天向反应介质鼓入5min空气,用高效液相色谱监控反应过程,当目标产物5-羟甲基糠酸产率达到最大时,淬灭反应,得到5-羟甲基糠酸;
(3)将漆酶加入含有5-羟甲基糠醛的水相介质中,然后加入20mol%的四甲基哌啶氮氧化物在10~50℃、150~250r/min下反应,每天向反应介质鼓入5min空气,用高效液相色谱监控反应过程,当目标产物5-甲酰基糠酸产率达到最大时,淬灭反应,得到5-甲酰基糠酸;
(4)根据上述方法(1)合成2,5-呋喃二醛,利用乙酸乙酯萃取反应液,获得有机相,浓缩后加入等体积叔丁醇,再加入脂肪酶,在反应初始6h内,每小时滴入1~2倍当量H2O2,在20~60℃、150~250r/min下反应,用高效液相色谱监控反应过程,当目标产物2,5-呋喃二酸产率达到最大时,淬灭反应,得到2,5-呋喃二酸。
2.根据权利要求1所述的方法,其特征在于,(1)中所述的氧化酶为来源于Candida boidinii或Pichia pastoris的醇氧化酶、来源于Dactyliumdendroides的半乳糖氧化酶。
3.根据权利要求2所述的方法,其特征在于,所述的氧化酶为来源于Dactylium dendroides的半乳糖氧化酶时,反应体系中还加入辣根过氧化物酶。
4.根据权利要求1所述的方法,其特征在于,(1)和(2)中所述的过氧化氢酶来源于牛肝。
5.根据权利要求1或2或3或4所述的方法,其特征在于,所述的漆酶来源于Trametes versicolor、Panus conchatus或Flammulina velutipes;
所述脂肪酶来源于Candida antarctica、Thermomyces lanuginosus、Rhizomucor miehe、Burkholderia cepacia、Pseudomonas fluorescens、Aspergillusniger、Mucor miehei或猪胰脏;
所述黄嘌呤氧化酶来源于Escherichia coli。
6.根据权利要求5所述的方法,其特征在于,(1)、(2)和(3)中所述氧化酶或漆酶的添加量介于2~10U/mL;(4)中所述脂肪酶的添加量介于30~100U/mL。
7.根据权利要求6所述的方法,其特征在于,(1)和(2)中所述水相介质为去离子水或磷酸盐缓冲液。
8.根据权利要求7所述的方法,其特征在于,(1)和(2)中所述水相介质为磷酸盐缓冲液时,其pH介于5.0~8.0。
9.根据权利要求1或2或3或4所述的方法,其特征在于,(3)中所述水相介质为醋酸盐缓冲液,其pH介于3.0~5.5。
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Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
CN (1) | CN104846027B (zh) |
Cited By (9)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN106554978A (zh) * | 2015-09-30 | 2017-04-05 | 中国科学院大连化学物理研究所 | 一种酶法制备2,5-呋喃二甲酸的方法 |
CN107365724A (zh) * | 2017-07-25 | 2017-11-21 | 华南理工大学 | 一株睾丸酮丛毛单胞菌及其在5‑羟甲基糠酸合成中的应用 |
CN109293608A (zh) * | 2018-09-21 | 2019-02-01 | 中国科学技术大学 | 一种5-甲酰基糠酸的制备方法 |
CN109811020A (zh) * | 2019-03-20 | 2019-05-28 | 南京工业大学 | 利用乌鲁木齐奇异球菌催化合成5-羟甲基糠酸的方法 |
CN109988792A (zh) * | 2019-03-20 | 2019-07-09 | 南京工业大学 | 一种利用耐辐射奇球菌r1合成5-羟甲基糠酸的方法 |
CN110272402A (zh) * | 2019-07-15 | 2019-09-24 | 南京林业大学 | 一种化学反应和生物反应耦合生产2,5-呋喃二甲酸的方法 |
CN110408659A (zh) * | 2019-08-20 | 2019-11-05 | 华南理工大学 | 一种可控合成呋喃羧酸的方法 |
CN112442521A (zh) * | 2019-09-02 | 2021-03-05 | 中国科学院天津工业生物技术研究所 | 酶法催化木糖固定一碳化合物的方法 |
CN116199354A (zh) * | 2021-11-29 | 2023-06-02 | 中国科学院宁波材料技术与工程研究所 | 一种含2,5-呋喃二甲酸废水的处理方法 |
Citations (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
WO2009023174A2 (en) * | 2007-08-10 | 2009-02-19 | Archer Daniels Midland Company | Enzymatic oxidation of hmf |
WO2014015256A2 (en) * | 2012-07-20 | 2014-01-23 | Novozymes A/S | Enzymatic oxidation of 5-hydroxymethylfurfural and derivatives thereof |
-
2015
- 2015-04-30 CN CN201510220555.1A patent/CN104846027B/zh not_active Expired - Fee Related
Patent Citations (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
WO2009023174A2 (en) * | 2007-08-10 | 2009-02-19 | Archer Daniels Midland Company | Enzymatic oxidation of hmf |
WO2014015256A2 (en) * | 2012-07-20 | 2014-01-23 | Novozymes A/S | Enzymatic oxidation of 5-hydroxymethylfurfural and derivatives thereof |
Non-Patent Citations (3)
Title |
---|
MONIKA KRYSTOF等: "Lipase-Mediated Selective Oxidation of Furfural and 5-Hydroxymethylfurfural", <CHEMSUSCHIM> * |
王新、李小华等: "《天然食品添加剂》", 31 March 2014, 中国轻工业出版社 * |
郑荣梁等: "《自由基生物学》", 30 June 2007, 高等教育出版社 * |
Cited By (14)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN106554978A (zh) * | 2015-09-30 | 2017-04-05 | 中国科学院大连化学物理研究所 | 一种酶法制备2,5-呋喃二甲酸的方法 |
CN106554978B (zh) * | 2015-09-30 | 2020-03-10 | 中国科学院大连化学物理研究所 | 一种酶法制备2,5-呋喃二甲酸的方法 |
CN107365724A (zh) * | 2017-07-25 | 2017-11-21 | 华南理工大学 | 一株睾丸酮丛毛单胞菌及其在5‑羟甲基糠酸合成中的应用 |
CN107365724B (zh) * | 2017-07-25 | 2020-04-28 | 华南理工大学 | 一株睾丸酮丛毛单胞菌及其在5-羟甲基糠酸合成中的应用 |
CN109293608A (zh) * | 2018-09-21 | 2019-02-01 | 中国科学技术大学 | 一种5-甲酰基糠酸的制备方法 |
CN109293608B (zh) * | 2018-09-21 | 2023-06-16 | 中国科学技术大学 | 一种5-甲酰基糠酸的制备方法 |
CN109811020B (zh) * | 2019-03-20 | 2022-03-29 | 南京工业大学 | 利用乌鲁木齐奇异球菌催化合成5-羟甲基糠酸的方法 |
CN109811020A (zh) * | 2019-03-20 | 2019-05-28 | 南京工业大学 | 利用乌鲁木齐奇异球菌催化合成5-羟甲基糠酸的方法 |
CN109988792A (zh) * | 2019-03-20 | 2019-07-09 | 南京工业大学 | 一种利用耐辐射奇球菌r1合成5-羟甲基糠酸的方法 |
CN110272402A (zh) * | 2019-07-15 | 2019-09-24 | 南京林业大学 | 一种化学反应和生物反应耦合生产2,5-呋喃二甲酸的方法 |
CN110408659A (zh) * | 2019-08-20 | 2019-11-05 | 华南理工大学 | 一种可控合成呋喃羧酸的方法 |
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