CN101128580A - Enzymes for starch processing - Google Patents

Enzymes for starch processing Download PDF

Info

Publication number
CN101128580A
CN101128580A CNA2005800485980A CN200580048598A CN101128580A CN 101128580 A CN101128580 A CN 101128580A CN A2005800485980 A CNA2005800485980 A CN A2005800485980A CN 200580048598 A CN200580048598 A CN 200580048598A CN 101128580 A CN101128580 A CN 101128580A
Authority
CN
China
Prior art keywords
seq
amino acid
nucleotides
polypeptide
sequence
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Granted
Application number
CNA2005800485980A
Other languages
Chinese (zh)
Other versions
CN101128580B (en
Inventor
福山志朗
松井知子
宋子良
埃里克·阿兰
安德斯·维克索-尼尔森
宇田川裕晃
刘晔
段俊欣
吴文平
利尼·N·安德森
萨拉·兰德维克
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Novo Nordisk AS
Novozymes North America Inc
Original Assignee
Novo Nordisk AS
Novozymes North America Inc
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Novo Nordisk AS, Novozymes North America Inc filed Critical Novo Nordisk AS
Priority to CN201610591291.5A priority Critical patent/CN106397601A/en
Priority claimed from PCT/US2005/046725 external-priority patent/WO2006069290A2/en
Publication of CN101128580A publication Critical patent/CN101128580A/en
Application granted granted Critical
Publication of CN101128580B publication Critical patent/CN101128580B/en
Active legal-status Critical Current
Anticipated expiration legal-status Critical

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2405—Glucanases
    • C12N9/2408—Glucanases acting on alpha -1,4-glucosidic bonds
    • C12N9/2411—Amylases
    • C12N9/2414—Alpha-amylase (3.2.1.1.)
    • C12N9/2417—Alpha-amylase (3.2.1.1.) from microbiological source
    • C12N9/242—Fungal source
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2405—Glucanases
    • C12N9/2408—Glucanases acting on alpha -1,4-glucosidic bonds
    • C12N9/2411—Amylases
    • C12N9/2428—Glucan 1,4-alpha-glucosidase (3.2.1.3), i.e. glucoamylase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01001—Alpha-amylase (3.2.1.1)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01003—Glucan 1,4-alpha-glucosidase (3.2.1.3), i.e. glucoamylase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2319/00—Fusion polypeptide

Landscapes

  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Mycology (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)

Abstract

The present invention relates to polypeptides having glucoamylase activity and isolated polynucleotides encoding said polypeptides. The invention also relates to nucleic acid constructs, vectors, and host cells comprising the polynucleotides as well as methods for producing and using the polypeptides. The invention also relates to the composition comprising a glucoamylase of the invention as well as the use such compositions for starch conversion processes, brewing, including processes for producing fermentation products or syrups.

Description

The enzyme that is used for starch processing
Cross reference with sequence table and conserving microorganism
The application comprises the information of sequence table form, and it is additional to the application, follows simultaneously the application also to submit its data medium to. In addition, the application relates to the microorganism of preservation. This paper adds the content of data medium and the microorganism of preservation as a reference fully.
Field that the present invention belongs to
The present invention relates to comprise the polypeptide of carbohydrate binding modules (" CBM ") and AMS catalyst structure domain. In addition, the present invention relates to include the AMS catalyst structure domain of usefulness and/or the wild type AMS polypeptide of CBM, also relate to catalyst structure domain sequence and/or CBM sequence. The invention still further relates to these polypeptide starch degradation is being the purposes in the starch liquefacation process of less oligosaccharides and/or polysaccharide fragment.
Background of invention
Described many starch is converted into starch hydrolysate, such as enzyme and the method for maltose, glucose or extraordinary syrup, described starch hydrolysate or as sweetener or as other carbohydrate precursor of fructose for example. Can be ethanol or other tunning with glucose fermentation also, such as citric acid, monosodium glutamate, gluconic acid, gluconic acid sodium salt, calcium gluconate, potassium gluconate, gluconic acid Δ lactone (glucono delta lactone) or sodium isoascorbate, itaconic acid, lactic acid, gluconic acid; Ketone; Amino acid, glutamic acid (monosodium glutamate (sodium monoglutaminate)), penicillin, tetracycline; Enzyme; Vitamin is such as riboflavin, B12, beta carotene or hormone.
The HMW polymer that starch is comprised of the chain of glucose unit. It is made of about 80% amylopectin and 20% amylose usually. Amylopectin is the side chain polysaccharide, and wherein the linear chain of α-Isosorbide-5-Nitrae D-Glucose residue links to each other by α-1,6 glycosidic bond.
Amylose is linear polysaccharide, is comprised of the D-glucopyranose unit that links together by α-Isosorbide-5-Nitrae glycosidic bond. Starch is being converted in the situation of soluble starch hydrolysate, described starch is by depolymerization. Conventional depolymerization method is by gelatinization step and two continuous treatment steps, i.e. liquefaction is processed and composition is processed in saccharification.
Pearl starch is comprised of trickle particle, and it is at room temperature water insoluble. When heating water-based starch slurry, described particle expands and finally breaks, and starch molecule is distributed in the solution. In this " gelatinization " process, viscosity sharply increases. Because solid level is 30-40% in the typical industry method, thus must dilute or " liquefaction " starch processed to enable. Now, this viscosity reduce mostly obtain by enzymatic degradation. During the liquefaction step, long-chain starch is degraded to less branch and linear unit (maltodextrin) by AMS. Typically, liquefaction process was implemented about 5 to 10 minutes at about 105-110 ℃, implemented about 1-2 hour at about 95 ℃ afterwards. Then temperature is reduced to 60 ℃, adds glucoamylase (being also referred to as GA or AMG) or beta amylase and optional debranching enzyme, such as isoamylase or amylopectase, and carried out saccharifying about 24 to 72 hours.
Can find out obviously that by above-mentioned discussion traditional starch conversion process consumes energy very much, because different demands is arranged during the different step aspect temperature. Therefore wish to select and/or to be designed for the enzyme of described process, need not starch gelatinization in order to can implement whole process. United States Patent (USP) 4,591,560,4,727,026 and 4,009,074, EP patent 0171218 and Danish Patent Application PA 2,003 00949 have such " giving birth to starch " processing procedure. The present invention discloses the polypeptide that is in particular such Process Design, it comprises the amino acid sequence of CBM and the amino acid sequence of starch degrading enzyme. Heterozyme is the theme of WO 9814601, WO0077165 and PCT/US2004/020499.
Summary of the invention
The inventor has surprisingly been found that by adding carbohydrate binding modules (CBM) to specific AMS can change activity and specificity, thereby strengthen the effect of different starch degradation processes, for example, comprise living, for example degraded of non-gelatinized starch and/or gelatinized starch. Also can change activity and specificity by substituting a kind of CBM with another kind of CBM.
These have superiority by having alpha-amylase activity and mainly having the more existing AMS of heterozygote that the polypeptide for the carbohydrate binding modules of the affinity of starch forms, this realizes by the catalyst structure domain of selecting to have desirable characteristics, desirable characteristics is pH spectrum, TEMPERATURE SPECTROSCOPY, non-oxidizability, calcium stability, substrate affinity or production spectra for example, this catalyst structure domain can be united with the carbohydrate binding modules, described carbohydrate binding modules has stronger or more weak binding affinity, described affinity for example for the specificity affinity of amylose, for the specificity affinity of amylopectin or for the affinity of the ad hoc structure in the carbohydrate. Therefore the present invention relates to have the heterozygote that changes characteristic with respect to the α-amylase that does not contain CBM and/or with respect to the amylase of prior art, as at low pH, for example, at the pH that is lower than 4, as had the stable and/or active of enhancing at 3.5 o'clock, strengthen at low pH even in the enhanced activity and/or the pearl starch degraded that have in the situation of shortage glucoamylase or when hanging down the glucose starch enzyme level for pearl starch, and/or have the production spectra of change.
Because the superior hydrolysing activity of these polypeptide, whole starch conversion processing can need not gelatinized starch and carry out, the starch of the wholly or in part gelatinization during the pearl starch during namely the living starch of described polypeptide hydrolysis is processed and traditional starch are processed.
Therefore first aspect the invention provides the polypeptide that comprises first amino acid sequence that contains catalytic module and contain second amino acid sequence of carbohydrate binding modules, described catalytic module has alpha-amylase activity, and wherein said second amino acid sequence has at least 60% homology with the arbitrary amino acid sequence that is selected from lower group: SEQ ID NO:52, SEQ ID NO:76, SEQ ID NO:78, SEQ ID NO:80, SEQ ID NO:82, SEQ ID NO:84, SEQ ID NO:86, SEQ ID NO:88, SEQ ID NO:90, SEQ ID NO:92, SEQ ID NO:94, SEQ ID NO:96, SEQ ID NO:98, SEQ ID NO:109, SEQ ID NO:137, SEQ ID NO:139, SEQ ID NO:141 and SEQ ID NO:143.
Second aspect the invention provides the polypeptide with alpha-amylase activity, it is selected from lower group: (a) have the polypeptide that the amino acid sequence of at least 75% homology is arranged with the amino acid that is selected from lower group mature polypeptide: the amino acid/11-441 among the SEQ ID NO:14, amino acid/11-471 among the SEQ ID NO:18, amino acid/11-450 among the SEQ ID NO:20, amino acid/11-445 among the SEQ ID NO:22, amino acid/11-498 among the SEQ ID NO:26, amino acid/11 8-513 among the SEQ ID NO:28, amino acid/11-507 among the SEQ ID NO:30, amino acid/11-481 among the SEQ ID NO:32, amino acid/11-495 among the SEQ ID NO:34, amino acid/11-477 among the SEQ ID NO:38, amino acid/11-449 among the SEQ ID NO:42, amino acid/11-442 among the SEQ ID NO:115, amino acid/11-441 among the SEQ ID NO:117, amino acid/11-477 among the SEQ ID NO:125, amino acid/11-446 among the SEQ ID NO:131, amino acid 41-481 among the SEQ ID NO:157, amino acid 22-626 among the SEQ ID NO:159, amino acid 24-630 among the SEQ ID NO:161, amino acid 27-602 among the SEQ ID NO:163, amino acid 21-643 among the SEQ ID NO:165, amino acid 29-566 among the SEQ ID NO:167, amino acid 22-613 among the SEQ ID NO:169, amino acid 21-463 among the SEQ ID NO:171, amino acid 21-587 among the SEQ ID NO:173, amino acid 30-773 among the SEQ ID NO:175, amino acid 22-586 among the SEQ ID NO:177, amino acid 20-582 among the SEQ ID NO:179, (b) by nucleotide sequence coded polypeptide, described nucleotide sequence (i) under low at least stringent condition with SEQ ID NO:13 in nucleotides 1-1326, nucleotides 1-1413 among the SEQ ID NO:17, nucleotides 1-1350 among the SEQ ID NO:19, nucleotides 1-1338 among the SEQ ID NO:21, nucleotides 1-1494 among the SEQ ID NO:25, nucleotides 52-1539 among the SEQ ID NO:27, nucleotides 1-1521 among the SEQ ID NO:29, nucleotides 1-1443 among the SEQ ID NO:31, nucleotides 1-1485 among the SEQ ID NO:33, nucleotides 1-1431 among the SEQ ID NO:37, nucleotides 1-1347 among the SEQ ID NO:41, nucleotides 1-1326 among the SEQ ID NO:114, nucleotides 1-1323 among the SEQ ID NO:116, nucleotides 1-1431 among the SEQ ID NO:124, nucleotides 1-1338 among the SEQ ID NO:130, nucleotides 121-1443 among the SEQ ID NO:156, nucleotides 64-1878 among the SEQ ID NO:158, nucleotides 70-1890 among the SEQ ID NO:160, nucleotides 79-1806 among the SEQ ID NO:162, nucleotides 61-1929 among the SEQ ID NO:164, nucleotides 85-1701 among the SEQ ID NO:166, nucleotides 64-1842 among the SEQ ID NO:168, nucleotides 61-1389 among the SEQ ID NO:170, nucleotides 61-1764 among the SEQ ID NO:172, nucleotides 61-2322 among the SEQ ID NO:174, nucleotides 64-1761 among the SEQ ID NO:176, nucleotides 58-1749 hybridization among the SEQ ID NO:178, perhaps (ii) under the medium at least stringent condition with in SEQ ID NO:13 nucleotides 1-1326, nucleotides 1-1413 among the SEQ ID NO:17, nucleotides 1-1350 among the SEQ ID NO:19, nucleotides 1-1338 among the SEQ ID NO:21, nucleotides 1-1494 among the SEQ ID NO:25, nucleotides 52-1539 among the SEQ ID NO:27, nucleotides 1-1521 among the SEQ ID NO:29, nucleotides 1-1443 among the SEQ ID NO:31, nucleotides 1-1485 among the SEQ ID NO:33, nucleotides 1-1431 among the SEQ ID NO:37, nucleotides 1-1347 among the SEQ ID NO:41, nucleotides 1-1326 among the SEQ ID NO:114, nucleotides 1-1323 among the SEQ ID NO:116, nucleotides 1-1431 among the SEQ ID NO:124, nucleotides 1-1338 among the SEQ ID NO:130, nucleotides 121-1443 among the SEQ ID NO:156, nucleotides 64-1878 among the SEQ ID NO:158, nucleotides 70-1890 among the SEQ ID NO:160, nucleotides 79-1806 among the SEQ ID NO:162, nucleotides 61-1929 among the SEQ ID NO:164, nucleotides 85-1701 among the SEQ ID NO:166, nucleotides 64-1842 among the SEQ ID NO:168, nucleotides 61-1389 among the SEQ ID NO:170, nucleotides 61-1764 among the SEQ ID NO:172, nucleotides 61-2322 among the SEQ ID NO:174, nucleotides 64-1761 among the SEQ ID NO:176, the cDNA sequence hybridization that comprises in the polynucleotides shown in the nucleotides 58-1749 among the SEQ ID NO:178, perhaps (iii), (i) or complementary strand (ii); (c) comprising one or more amino acid whose conservatives in being selected from lower group amino acid sequence replaces, disappearance, and/or the variant that inserts: the amino acid/11-441 among the SEQ ID NO:14, amino acid/11-471 among the SEQ ID NO:18, amino acid/11-450 among the SEQ ID NO:20, amino acid/11-445 among the SEQ ID NO:22, amino acid/11-498 among the SEQ ID NO:26, amino acid/11 8-513 among the SEQ ID NO:28, amino acid/11-507 among the SEQ ID NO:30, amino acid/11-481 among the SEQ ID NO:32, amino acid/11-495 among the SEQ ID NO:34, amino acid/11-477 among the SEQ ID NO:38, amino acid/11-449 among the SEQ ID NO:42, amino acid/11-442 among the SEQ ID NO:115, amino acid/11-441 among the SEQ ID NO:117, amino acid/11-477 among the SEQ ID NO:125, amino acid/11-446 among the SEQ ID NO:131, amino acid 41-481 among the SEQ ID NO:157, amino acid 22-626 among the SEQ ID NO:159, amino acid 24-630 among the SEQ ID NO:161, amino acid 27-602 among the SEQ ID NO:163, amino acid 21-643 among the SEQ ID NO:165, amino acid 29-566 among the SEQ ID NO:167, amino acid 22-613 among the SEQ ID NO:169, amino acid 21-463 among the SEQ ID NO:171, amino acid 21-587 among the SEQ ID NO:173, amino acid 30-773 among the SEQ ID NO:175, amino acid 20-582 among amino acid 22-586 among the SEQ ID NO:177 and the SEQ ID NO:179.
Second aspect the invention provides the polypeptide with carbohydrate binding affinity, is selected from lower group: (a) i) comprise the polypeptide that has the amino acid sequence of at least 60% homology with the sequence that is selected from lower group: the amino acid 487-586 of amino acid 30-287, the SEQ ID NO:177 of 492-587, the SEQ ID NO:175 of amino acid 513-613, the SEQ ID NO:173 of amino acid 502-566, the SEQ ID NO:169 of amino acid 540-643, the SEQ ID NO:167 of the amino acid 533-630 of the amino acid 529-626 of SEQ ID NO:159, SEQ ID NO:161, the amino acid 508-602 of SEQ ID NO:163, SEQ ID NO:165 and the amino acid 482-582 of SEQ ID NO:179; (b) by polypeptide coded with the nucleotide sequence of polynucleotide probes hybridization under low stringent condition, described polynucleotide probes is selected from lower group: the complementary strand that (i) is selected from lower group sequence: the nucleotides 1597-1890 among the nucleotides 1585-1878 among the SEQ ID NO:158, the SEQ ID NO:160, the nucleotides 1522-1806 among the SEQ ID NO:162, the nucleotides 1618-1929 among the SEQ ID NO:164, the nucleotides 1504-1701 among the SEQ ID NO:166, the nucleotides 1537-1842 among the SEQ ID NO:168, the nucleotides 1474-1764 among the SEQ ID NO:172, the nucleotides 61-861 among the SEQ ID NO:174, the nucleotides 1459-1761 among the SEQ ID NO:176 and the nucleotides 1444-1749 among the SEQ ID NO:178, (c) (a) or the fragment with carbohydrate binding affinity (b).
The invention provides first in other side, polypeptide aspect second and/or the 3rd is used for saccharification, be used for comprising fermentation process, be used for the starch conversion process, for example produce the process of maltodextrin or glucose and/or fructose syrup for the production of the process of oligosaccharides, for the production of fuel or drinking alcohol, for the production of beverage and/or for the production of the purposes in the fermentation process of organic compound such as citric acid, ascorbic acid, lysine, glutamic acid.
Another aspect the invention provides comprise first, the composition of the polypeptide of second and/or the 3rd aspect.
The invention provides on the other hand the method for starch saccharification, wherein with first, the polypeptide of second and/or the 3rd aspect processes starch.
Another aspect the invention provides a kind of method, comprising: a) starch is contacted with comprising catalytic module with alpha-amylase activity and the polypeptide of carbohydrate binding modules, described polypeptide for example, first, the polypeptide of second and/or the 3rd aspect; B) described starch is incubated with described polypeptide; C) fermenting and producing tunning, d) the optional tunning that reclaims, the enzyme or the disappearance that wherein have glucoamylase activity perhaps exist with the amount less than 0.5AGU/g DS starch substrates, and wherein step a, b, c and/or d can separate or carry out simultaneously.
The invention provides on the other hand a kind of method, comprise: a) starch substrates is contacted with yeast cells through transforming to express polypeptide, described polypeptide comprises catalytic module and the carbohydrate binding modules with alpha-amylase activity, for example, and the polypeptide of first and/or second aspect; B) described starch substrates is preserved with described yeast; C) fermentative production of ethanol; D) optional Recycled ethanol, wherein step a), b) and c) separately or carry out simultaneously. Being included in preferred embodiments the described starch substrates of 90%w/w at least is enough to be converted under time of fermentable sugars and the temperature and preserves described substrate with described yeast.
Another aspect the invention provides by the method for fermentation by starch-containing manufacture of materials ethanol, described method comprises: (i) with the polypeptide that comprises catalytic module with alpha-amylase activity and the carbohydrate binding modules described starch-containing material that liquefies, for example, the polypeptide of first and/or second aspect; (ii) liquefied fermented glutinous rice (mash) that obtains of saccharification; (iii) there be material and the optional Recycled ethanol that comprises that obtains in the bottom fermentation step (ii) at fermenting organism.
Many-sided the invention provides coding according to first, the dna sequence dna of polypeptide aspect second and/or the 3rd, the DNA construct that comprises described dna sequence dna, carry the recombinant expression carrier of described DNA construct, host cell with described DNA construct or the conversion of described carrier, described host cell, it is microorganism, particularly bacterium or fungal cell, yeast or plant cell.
Detailed Description Of The Invention
The starch that (raw) that term " pearl starch " understanding is made a living do not boil namely, not yet carries out the starch of gelatinization. Starch forms in plant with small water-fast particle. These particles are kept in the starch with the temperature that is lower than initial gelatinization point. In the time of in putting cold water into, particle can absorb a small amount of liquid. Swelling all is reversible in the time of 50 ℃ to 70 ℃, and the invertibity degree depends on specific starch. When temperature was higher, the irreversible swelling that is called gelatinization began.
Term " initial gelatinization point " is interpreted as that starch begins the minimum temperature of gelatinization. The starch that heats in water begins gelatinization between 50 ℃ and 75 ℃, the accurate temperature of gelatinization depends on specific starch, and those of skill in the art can measure at an easy rate. Therefore, initial gelatinization point can be different according to certain species and the growth conditions of plant species, plant species. In the context of the present invention, the initial gelatinization point of given starch refers to the Lii.C. with Gorinstein S.and, Starch/St  rke, when the described method of Vol. 44 (12) pp.461-466 (1992) is measured, the temperature when birefringence is lost in 5% the starch granules.
Term " soluble starch hydrolysate " is interpreted as the soluble product of the inventive method, can comprise monose, disaccharides and oligosaccharides, such as glucose, maltose, maltodextrin, cyclodextrin and these any mixture. Preferably, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97% or at least 98% of the drying solid of pearl starch be converted into the soluble starch hydrolysate.
Term polypeptide " homology " is interpreted as two homogeneity degree between the sequence, and it shows that first sequence derived by second sequence. GAP (the procedure manual of Wisconsin (Wisconsin) program package that provides in mode that can be by computer program known in the art such as the GCG program package, the 8th edition, in August, 1994, Genetics Computer Group, 575 Science Drive, Madison, the Wisconsin, USA 53711) suitably measure homology (Needleman, S.B.and Wunsch, C.D., (1970), Journal of Molecular Biology, 48,443-453). Amino acid sequence relatively adopts following setting: breach makes up point penalty 3.0, and breach extends point penalty 0.1. The relevant amino acid sequence that is used for homology mensuration partly is mature polypeptide, does not namely contain signal peptide. Be used for to measure nucleotide probe and homologous dna or RNA sequence low, or high stringency under the suitable experiment condition of hybridizing comprise and be immersed in advance 5x SSC (sodium chloride/sodium citrate with comprising the filter for the treatment of hybrid dna fragment or RNA, Sambrook et al.1989) 10min in, filter is prehybridization in the solution of the ultrasonic processing salmon sperm DNA (Sambrook et al.1989) of 5x SSC, 5x Denhardt ' s solution (Sambrook et al.1989), 0.5%SDS and 100 micrograms/ml sex change, comprising (the Feinberg that concentration is the random primer of 10ng/ml afterwards, A.P.and Vogelstein, B. (1983) Anal.Biochem.132:6-13),32(specific activity＞1 * 10 of P-dCTP mark9The cpm/ microgram) hybridized 12 hours in about 45 ℃ in the same solution of probe. Then described filter in 2x SSC, 0.5%SDS in about 55 ℃ (low stringencies), more preferably in about 60 ℃ (medium stringencies), be preferable over again about 65 ℃ (medium/high stringency), more be preferable over about 70 ℃ (high stringencies), even more preferably under about 75 ℃ (high stringencies), wash twice.
Detect under these conditions molecule with described oligonucleotide probe hybridization with the x-radiographic film.
Polypeptide
Polypeptide of the present invention can be heterozyme, and perhaps described polypeptide can be to have comprised catalytic module with alpha-amylase activity and the wild-type enzyme of carbohydrate binding modules. Polypeptide of the present invention also can be the variant of this wild-type enzyme. Heterozygote can be by first amino acid sequence of encoding the fusion of second dna sequence dna of second amino acid sequence of first dna sequence dna and coding produce, perhaps heterozygote can be produced as the gene that synthesizes fully based on the knowledge of the amino acid sequence of relevant suitable CBM, joint and catalyst structure domain.
This paper term " heterozyme " or " hybrid polypeptide " are used for characterizing the those polypeptides that the present invention comprises first amino acid sequence that contains at least one catalytic module and contains second amino acid sequence that comprises at least one carbohydrate binding modules, described catalytic module has alpha-amylase activity, wherein first with second amino acid sequence from different sources. Term " source " is interpreted as such as, but not limited to parent enzyme, for example amylase or glucoamylase, or comprise other catalytic activity of suitable catalytic module and/or suitable CBM and/or suitable joint.
Enzyme classification numbering (EC numbering) according toInternational bio chemistry and the name committee member of molecular biology federation Recommendation (Recommendations (1992) of the Nomenclature Committee of the of meeting International Union of Biochemistry and Molecular Biology，Academic Press Inc， 1992)。
Polypeptide mentioned in this article comprises the polypeptide kind of the amino acid sequence that comprises AMS (EC 3.2.1.1), the amino acid sequence of described AMS connects (that is, covalent bond) in the amino acid sequence that comprises carbohydrate binding modules (CBM).
The heterozyme that contains CBM, with and the detailed description of preparation and purifying be known in the art [referring to, for example, WO 90/00609, WO 94/24158 and WO 95/16782, and Greenwood et al.Biotechnology and Bioengineering 44(1994) pp.1295-1305]. For example can be by DNA construct be transformed in the host cell, and cultivate the host cell transform and prepare them to express fusion, described DNA construct is included in the dna fragmentation of the encoding carbohydrate binding modules of the dna sequence dna that has or do not have to be connected in the joint situation the interested polypeptide of coding at least. CBM in the polypeptide of the present invention can be positioned at peptide C-end, N-is terminal or inner. Polypeptide described in the embodiment can comprise and surpass one CBM, for example, and two CBM; One is positioned at the C-end, and another is positioned at the N-end, and perhaps two CBMs one in front and one in back are positioned at C-end, N-end or inner. Yet, same polypeptide of considering to have above two CBM.
AMS of the present invention
The present invention relates to can be used as the α-alpha-amylase polypeptide of the donor (parent's amylase) of CBM, joint and/or catalytic module. Polypeptide of the present invention can be that wild type AMS (EC 3.2.1.1) or described polypeptide also can be the variants of this wild-type enzyme. Polypeptide of the present invention can be the fragment of this kind of enzyme in addition, and for example, catalyst structure domain namely has alpha-amylase activity but CBM separated fragment when being present in the wild-type enzyme, and perhaps CBM for example namely has the fragment of carbohydrate binding modules. It also can be the heterozyme that comprises the fragment of this AMS, for example comprises the catalyst structure domain, joint and/or the CBM that come from AMS of the present invention.
In addition, polypeptide of the present invention can be the fragment of this kind of enzyme, for example, if the fragment that still comprises functional catalyst structure domain and be present in the CBM in the described wild-type enzyme, perhaps, for example, the fragment of wild-type enzyme, this wild-type enzyme does not comprise CBM, and wherein said fragment comprises functional catalyst structure domain.
AMS:The new polypeptide that the present invention relates to comprise carbohydrate binding modules (" CBM ") and have alpha-amylase activity. These polypeptide can come from any biology, those of preferred fungi or bacterium origin.
AMS of the present invention comprises the AMS that can be obtained by the species that are selected from the lower dependent of dead military hero: Absidia (Absidia), the branch mould genus of top spore (Acremonium), cone Chaetomium (Coniochaeta), Coriolus Qu61 (Coriolus), Cryptosporiopsis, Dichotomocladium, thorn shell bistrichiasis Pseudomonas (Dinemasporium), look two spore Pseudomonas (Diplodia), Fusarium (Fusarium), Gliocladium (Gliocladium), Malbranchea, inferior grifola frondosus Pseudomonas (Meriplilus), clump red shell bacterium (Necteria), Penicillium (Penicillium), Rhizomucor (Rhizomucor), Stereum (Stereum), streptomyces (Streptomyces), Subulispora, Syncephalastrum (Syncephalastrum), Thamindium, Thermoascus, thermophilic trichosporon spp (Thermomyces), Trametes (Trametes), Trichophaea and Valsaria. AMS can come from table 1 listed any genus and species or sequence.
Preferred described AMS comes from and is selected from any species of lower group: Thermomyces lanuginosus (Thermomyces lanuginosus) particularly has the polypeptide of amino acid/11-441 among the SEQ ID NO:14; The bacterial classification (Malbranchea sp.) that Malbranchea belongs to particularly has the polypeptide of the amino acid/11-471 among the SEQ ID NO:18; Rhizomucor pusillus (Rhizomucor pusillus) particularly has the polypeptide of the amino acid/11-450 among the SEQ ID NO:20; Dichotomocladium hesseltinei particularly has the polypeptide of the amino acid/11-445 among the SEQ ID NO:22; The bacterial classification of tough lead fungi (Stereum sp.) particularly has the polypeptide of the amino acid/11-498 among the SEQ ID NO:26; The bacterial classification of Trametes (Trametes sp.) particularly has the polypeptide of the amino acid/11 8-513 among the SEQ ID NO:28; Salmon shellfish leather covers bacterium (Coriolus consors), particularly has the polypeptide of the amino acid/11-507 among the SEQ ID NO:30; Sting the bacterial classification (Dinemasporium sp.) of shell bistrichiasis Pseudomonas, particularly have the polypeptide of the amino acid/11-481 among the SEQ ID NO:32; The bacterial classification of Cryptosporiopsis particularly has the polypeptide of the amino acid/11-495 among the SEQ ID NO:34; The bacterial classification of look two spore Pseudomonas (Diplidia sp.) particularly has the polypeptide of the amino acid/11-477 among the SEQ ID NO:38; The bacterial classification of Gliocladium (Gliocladium sp.) particularly has the polypeptide of the amino acid/11-449 among the SEQ ID NO:42; The bacterial classification (Nectria sp.) of the red shell Pseudomonas of clump particularly has the polypeptide of the amino acid/11-442 among the SEQ ID NO:115; The bacterial classification of Fusarium (Fusarium sp.) particularly has the polypeptide of the amino acid/11-441 among the SEQ ID NO:117; Thermophilic ascomycete (Thermoascus auranticus) particularly has the polypeptide of the amino acid/11-477 among the SEQ ID NO:125; Thamindium elegans particularly has the polypeptide of the amino acid/11-446 among the SEQ ID NO:131; Pappus colter mould (Absidia cristata) particularly has the polypeptide of the amino acid 41-481 among the SEQ ID NO:157; The bacterial classification (Acremonium sp.) of branch top spore mould genus particularly has the polypeptide of the amino acid 22-626 among the SEQ ID NO:159; Bore the bacterial classification (Coniochaeta sp.) of Chaetomium, particularly have the polypeptide of the amino acid 24-630 among the SEQ ID NO:161; Huge bracket fungus (Meripilus giganteus) particularly has the polypeptide of the amino acid 27-602 among the SEQ ID NO:163; The bacterial classification of Penicillium (Penicillium sp.) particularly has the polypeptide of the amino acid 21-643 among the SEQ ID NO:165; Mud streptomycete (Streptomyces limosus) particularly has the polypeptide of the amino acid 29-566 among the SEQ ID NO:167; Subulispora procurvata particularly has the polypeptide of the amino acid 22-613 among the SEQ ID NO:169; Syncephalastrum racemosum (Syncephalastrum racemosum) particularly has the polypeptide of the amino acid 21-463 among the SEQ ID NO:171; Gauffer bolt bacterium (Trametes currugata) particularly has the polypeptide of the amino acid 21-587 among the SEQ ID NO:173; Trichophaea saccata particularly has the polypeptide of the amino acid 30-773 among the SEQ ID NO:175; Valsaria rubricosa particularly has polypeptide and the Valsaria spartii of the amino acid 22-586 among the SEQ ID NO:177, particularly has the polypeptide of the amino acid 20-582 among the SEQ ID NO:179.
Also the mature peptide of any in preferred and the aforementioned polypeptide has at least 60%, at least 65%, at least 70%, at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 95% or even the AMS amino acid sequence of at least 98% homology. In another preferred embodiment, described α-amylase amino acid sequence has being no more than 10 sites, being no more than 9 sites, being no more than 8 sites, being no more than 7 sites, being no more than 6 sites, being no more than 5 sites, being no more than 4 sites, being no more than 3 sites, being no more than 2 sites or even surpassing 1 site and is different from any amino acid sequence in the aforementioned amino acid sequence.
Also preferably by the AMS amino acid sequence of dna sequence encoding, described dna sequence dna has at least 50% with the arbitrary sequence that is selected from lower group polynucleotides, at least 60%, at least 65%, at least 70%, at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 95%, perhaps even at least 98% homology, described polynucleotide sequence is expressed as: SEQ ID NO:1, SEQ ID NO:3, SEQ ID NO:5, SEQ ID NO:7, SEQ ID NO:9, SEQ ID NO:11, SEQ ID NO:13, SEQ ID NO:15, SEQ ID NO:17, SEQ ID NO:19, SEQ ID NO:21, SEQ ID NO:23, SEQ ID NO:25, SEQ ID NO:27, SEQ ID NO:29, SEQ ID NO:31, SEQ ID NO:33, SEQ ID NO:35, SEQ ID NO:37, SEQ ID NO:39, SEQ ID NO:41, SEQ ID NO:43, SEQ ID NO:110, SEQ ID NO:112, SEQ ID NO:114, SEQ ID NO:116, SEQ ID NO:118, SEQ ID NO:120, SEQ ID NO:122, SEQ ID NO:124, SEQ ID NO:126, SEQ ID NO:128, SEQ ID NO:130, SEQ ID NO:132, SEQ ID NO:134, SEQ ID NO:154 and SEQ ID NO:156, SEQ ID NO:13, SEQ ID NO:17, SEQ ID NO:19, SEQ ID NO:21, SEQ ID NO:25, SEQ ID NO:27, SEQ ID NO:29, SEQ ID NO:31, SEQ ID NO:33, SEQ ID NO:37, SEQ ID NO:41, SEQ ID NO:114, SEQ ID NO:116, SEQ ID NO:124, SEQ ID NO:130, SEQ ID NO:156, SEQ ID NO:158, SEQ ID NO:160, SEQ ID NO:162, SEQ ID NO:164, SEQ ID NO:166, SEQ ID NO:168, SEQ ID NO:170, SEQ ID NO:172, SEQ ID NO:174, SEQ ID NO:176 and SEQ ID NO:178. More preferably by under low, medium, medium/high, high and/or high stringency with aforementioned AMS dna sequence dna in the coded any AMS amino acid sequence of the dna sequence dna of any hybridization. Also optimized encoding AMS amino acid sequence and with aforementioned AMS dna sequence dna in any have at least 50%, at least 60%, at least 65%, at least 70%, at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 95%, at least 99% or even the dna sequence dna of 100% homology.
The AMS catalyst structure domain:The present invention relates to come from the catalyst structure domain that comprises carbohydrate binding modules (" CBM ") and have the polypeptide of alpha-amylase activity in the embodiment, as come from the catalyst structure domain of the polypeptide that is selected from the AMS shown in SEQ ID NO:14, SEQ ID NO:18, SEQ ID NO:20, SEQ ID NO:22, SEQ ID NO:26, SEQ ID NO:28, SEQ ID NO:30, SEQ ID NO:32, SEQ ID NO:34, SEQ ID NO:38, SEQ ID NO:42, SEQ ID NO:115, SEQ ID NO:117, SEQ ID NO:125, SEQ ID NO:131, SEQ ID NO:157, SEQ ID NO:159, SEQ ID NO:161, SEQ ID NO:163, SEQ ID NO:165, SEQ ID NO:167, SEQ ID NO:169, SEQ ID NO:171, SEQ ID NO:173, SEQ ID NO:175, SEQ ID NO:177 and the SEQ ID NO:179. Amino acid/11-441 among the SEQ ID NO:14, amino acid/11-471 among the SEQ ID NO:18, amino acid/11-450 among the SEQ ID NO:20, amino acid/11-445 among the SEQ ID NO:22, amino acid/11-498 among the SEQ ID NO:26, amino acid/11 8-513 among the SEQ ID NO:28, amino acid/11-507 among the SEQ ID NO:30, amino acid/11-481 among the SEQ ID NO:32, amino acid/11-495 among the SEQ ID NO:34, amino acid/11-477 among the SEQ ID NO:38, amino acid/11-449 among the SEQ ID NO:42, amino acid/11-442 among the SEQ ID NO:115, amino acid/11-441 among the SEQ ID NO:117, amino acid/11-477 among the SEQ ID NO:125, amino acid/11-446 among the SEQ ID NO:131, amino acid 41-481 among the SEQ ID NO:157, amino acid 22-502 among the SEQ ID NO:159, amino acid 24-499 among the SEQ ID NO:161, amino acid 27-492 among the SEQ ID NO:163, amino acid 21-496 among the SEQ ID NO:165, amino acid 29-501 among the SEQ ID NO:167, amino acid 22-487 among the SEQ ID NO:169, amino acid 21-463 among the SEQ ID NO:171, amino acid 21-477 among the SEQ ID NO:173, amino acid 288-773 among the SEQ ID NO:175, catalyst structure domain shown in the amino acid 20-470 among amino acid 22-471 among the SEQ ID NO:177 and the SEQ ID NO:179 is preferred. With in the aforementioned catalyst structure domain sequence any have at least 60%, at least 65%, at least 70%, at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90% or even the catalyst structure domain sequence of at least 95% homology also be preferred. In another preferred embodiment, described catalyst structure domain sequence has and is being no more than 10 sites, is no more than 9 sites, is no more than 8 sites, is no more than 7 sites, is no more than 6 sites, is no more than 5 sites, is no more than 4 sites, is no more than 3 sites, is no more than 2 sites or is even surpassing any different amino acid sequence in 1 site and the aforementioned catalyst structure domain sequence.
Also preferred by having at least 50% with any sequence that is selected from lower group polynucleotides, at least 60%, at least 65%, at least 70%, at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90% or even the coded catalytic structure domain amino acid sequence of dna sequence dna of at least 95% homology, the nucleotides 1-1326 among described polynucleotides such as the SEQ ID NO:13, nucleotides 1-1413 among the SEQ ID NO:17, nucleotides 1-1350 among the SEQ ID NO:19, nucleotides 1-1338 among the SEQ ID NO:21, nucleotides 1-1494 among the SEQ ID NO:25, nucleotides 52-1539 among the SEQ ID NO:27, nucleotides 1-1521 among the SEQ ID NO:29, nucleotides 1-1443 among the SEQ ID NO:31, nucleotides 1-1485 among the SEQ ID NO:33, nucleotides 1-1431 among the SEQ ID NO:37, nucleotides 1-1347 among the SEQ ID NO:41, nucleotides 1-1326 among the SEQ ID NO:114, nucleotides 1-1323 among the SEQ ID NO:116, nucleotides 1-1431 among the SEQ ID NO:124, nucleotides 1-1338 among the SEQ ID NO:130, nucleotides 121-1443 among the SEQ ID NO:156, nucleotides 64-1506 among the SEQ ID NO:158, nucleotides 70-1497 among the SEQ ID NO:160, nucleotides 79-1476 among the SEQ ID NO:162, nucleotides 61-1488 among the SEQ ID NO:164, nucleotides 85-1503 among the SEQ ID NO:166, nucleotides 64-1461 among the SEQ ID NO:168, nucleotides 61-1389 among the SEQ ID NO:170, nucleotides 61-1431 among the SEQ ID NO:172, nucleotides 862-2322 among the SEQ ID NO:174, shown in the nucleotides 58-1410 among nucleotides 64-1413 among the SEQ ID NO:176 and the SEQ ID NO:178. More preferably by under low, medium, medium/high, high and/or high stringency with aforementioned dna sequence dna in the coded any catalytic structure domain amino acid sequence of the dna sequence dna of any hybridization. Also optimized encoding catalytic structure domain amino acid sequence and with aforementioned catalyst structure domain dna sequence dna in any have at least 50%, at least 60%, at least 65%, at least 70%, at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 95%, at least 99% or even the DNA sequence of 100% homology.
Joint sequence:The present invention relates in one embodiment come from the joint sequence that comprises carbohydrate binding modules (" CBM ") and have the polypeptide of alpha-amylase activity. Be preferably selected from lower group joint amino acid sequence: such as the amino acid 500-532 among the amino acid 503-528 among the SEQ ID NO:159, the SEQ ID NO:161, the amino acid 493-507 among the SEQ ID NO:163, the amino acid 497-539 among the SEQ ID NO:165, amino acid 488-512, amino acid 478-491, amino acid 472-486 among the SEQ ID NO:177 among the SEQ ID NO:173 and the joint amino acid sequence shown in the amino acid 471-481 among the SEQ ID NO:179 among the SEQ ID NO:169. Also any in preferred and the aforementioned joint sequence has at least 60%, at least 65%, at least 70%, at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90% or even the joint amino acid sequence of at least 95% homology. In another preferred embodiment, described joint sequence has and is being no more than 10 sites, is no more than 9 sites, is no more than 8 sites, is no more than 7 sites, is no more than 6 sites, is no more than 5 sites, is no more than 4 sites, is no more than 3 sites, is no more than 2 sites or is even surpassing any different amino acid sequence in 1 site and the aforementioned joint sequence.
The carbohydrate binding modules:The present invention relates in one embodiment come from the CBM that comprises carbohydrate binding modules (" CBM ") and have the polypeptide of alpha-amylase activity, described CBM comes from the polypeptide that is selected from the AMS shown in SEQ ID NO:14, SEQ ID NO:18, SEQ ID NO:20, SEQ ID NO:22, SEQ ID NO:26, SEQ ID NO:28, SEQ ID NO:30, SEQ ID NO:32, SEQ ID NO:34, SEQ ID NO:38, SEQ ID NO:42, SEQ ID NO:115, SEQ ID NO:117, SEQ ID NO:125, SEQ ID NO:131, SEQ ID NO:157, SEQ ID NO:159, SEQ ID NO:161, SEQ ID NO:163, SEQ ID NO:165, SEQ ID NO:167, SEQ ID NO:169, SEQ ID NO:171, SEQ ID NO:173, SEQ ID NO:175, SEQ ID NO:177 and the SEQ ID NO:179. Be preferably selected from the CBM amino acid sequence of lower group of sequence: the sequence with amino acid 529-626, the amino acid 533-630 among the SEQ ID NO:161, the amino acid 508-602 among the SEQ ID NO:163, the amino acid 540-643 among the SEQ ID NO:165, the amino acid 502-566 among the SEQ ID NO:167, the amino acid 513-613 among the SEQ ID NO:169, the amino acid 492-587 among the SEQ ID NO:173, the amino acid 30-287 among the SEQ ID NO:175, the amino acid 487-586 among the SEQ ID NO:177 and the amino acid 482-582 among the SEQ ID NO:179 among the SEQ ID NO:159. Also any in preferred and the aforementioned CBM amino acid sequence has at least 60%, at least 65%, at least 70%, at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90% or even the CBM amino acid sequence of at least 95% homology. In another preferred embodiment, described CBM sequence has being no more than 10 sites, being no more than 9 sites, being no more than 8 sites, being no more than 7 sites, being no more than 6 sites, being no more than 5 sites, being no more than 4 sites, being no more than 3 sites, being no more than 2 sites or even surpassing 1 site and is different from any amino acid sequence in the aforementioned CBM sequence.
Also preferred by having at least 50% with any sequence that is selected from lower group polynucleotides, at least 60%, at least 65%, at least 70%, at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90% or even the coded CBM amino acid sequence of dna sequence dna of at least 95% homology, the nucleotides 1585-1878 among described polynucleotides such as the SEQ ID NO:158, nucleotides 1597-1890 among the SEQ ID NO:160, nucleotides 1522-1806 among the SEQ ID NO:162, nucleotides 1618-1929 among the SEQ ID NO:164, nucleotides 1504-1701 among the SEQ ID NO:166, nucleotides 1537-1842 among the SEQ ID NO:168, nucleotides 1474-1764 among the SEQ ID NO:172, nucleotides 61-861 among the SEQ ID NO:174, nucleotides 1444-1749 among nucleotides 1459-1761 among the SEQ ID NO:176 and the SEQ ID NO:178, SEQ ID NO:1, SEQ ID NO:3, SEQ ID NO:5, SEQ ID NO:7, SEQ ID NO:9, SEQ ID NO:11, SEQ ID NO:13, SEQ ID NO:15, SEQ ID NO:17, SEQ ID NO:19, SEQ ID NO:21, SEQ ID NO:23, SEQ ID NO:25, SEQ ID NO:27, SEQ ID NO:29, SEQ ID NO:31, SEQ ID NO:33, SEQ ID NO:35, SEQ ID NO:37, SEQ ID NO:39, SEQ ID NO:41, SEQ ID NO:43, SEQ ID NO:110, SEQ ID NO:112, SEQ ID NO:114, SEQ ID NO:116, SEQ ID NO:118, SEQ ID NO:120, SEQ ID NO:122, SEQ ID NO:124, SEQ ID NO:126, SEQ ID NO:128, SEQ ID NO:130, SEQ ID NO:132, SEQ ID NO:134, shown in SEQ ID NO:154 and the SEQ ID NO:156. More preferably by under low, medium, medium/high, high and/or high stringency with aforementioned CBM dna sequence dna in the coded any CBM amino acid sequence of any dna sequence dna of complementary dna sequence hybridization. Also optimized encoding CBM amino acid sequence and with aforementioned CBM dna sequence dna in any has at least 50%, at least 60%, at least 65%, at least 70%, at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 95%, at least 99% or even the dna sequence dna of 100% homology.
Dna sequence dna shown in the nucleotides 61-861 among nucleotides 1504-1701 among the SEQ ID NO:166 and the SEQ ID NO:174 and coded amino acid sequence also comprise joint sequence except CBM.
Table 1
AMS as catalyst structure domain and CBM donor. The position of catalyst structure domain, joint and CBM sequence.
Species Strain number   SEQ ID   NO Mature peptide Catalyst structure domain Joint   CBM Type
The pappus colter is mould   NN047841   SEQ ID NO：   156   121-1443   121-1443     Dna
The pappus colter is mould   NN047841   SEQ ID NO：   157   41-481   41-481 Amino acid
The bacterial classification of the mould genus of branch top spore   NN045509   SEQ ID NO：   158   64-1878   64-1506   1507-1584   1585-1878     Dna
The bacterial classification of the mould genus of branch top spore   NN045509   SEQ ID NO：   159   22-626   22-502   503-528   529-626 Amino acid
The bacterial classification of cone Chaetomium   NN047603   SEQ ID NO：   160   70-1890   70-1497   1498-1596   1597-1890     Dna
The bacterial classification of cone Chaetomium   NN047603   SEQ ID NO：   161   24-630   24-499   500-532   533-630 Amino acid
Salmon shellfish leather covers bacterium   NN048884   SEQ ID NO：   29   1-1521   1-1521     Dna
Salmon shellfish leather covers bacterium   NN048884   SEQ ID NO：   30   1-507   1-507 Amino acid
The bacterial classification that Cryptosporiopsis belongs to   NN047117   SEQ ID NO：   33   1-1485   1-1485     Dna
The bacterial classification that Cryptosporiopsis belongs to   NN047117   SEQ ID NO：   34   1-495   1-495 Amino acid
  Dichotomocladium   hesseltinei   NN103100   SEQ ID NO：   21   1-1338   1-1338     Dna
  Dichotomocladium   hesseltinei   NN103100   SEQ ID NO：   22   1-445   1-445 Amino acid
The bacterial classification of thorn shell bistrichiasis Pseudomonas   NN043050   SEQ ID NO：   31   1-1443   1-1443     Dna
The bacterial classification of thorn shell bistrichiasis Pseudomonas   NN043050   SEQ ID NO：   32   1-481   1-481 Amino acid
The bacterial classification of look two spore Pseudomonas   NN047649   SEQ ID NO：   37   1-1431   1-1431     Dna
The bacterial classification of look two spore Pseudomonas   NN047649   SEQ ID NO：   38   1-477   1-477 Amino acid
The bacterial classification of Fusarium   NN046318   SEQ ID NO：   116   1-1323   1-1323     dna
The bacterial classification of Fusarium   NN046318   SEQ ID NO：   117   1-441   1-441 Amino acid
The bacterial classification of Gliocladium   NN047683   SEQ ID NO：   41   1-1347   1-1347     Dna
The bacterial classification of Gliocladium   NN047683   SEQ ID NO：   42   1-449   1-449 Amino acid
The bacterial classification that Malbranchea belongs to   NN046840   SEQ ID NO：   17   1-1413   1-1413     Dna
The bacterial classification that Malbranchea belongs to   NN046840   SEQ ID NO：   18   1-471   1-471 Amino acid
Huge bracket fungus   NN006040   SEQ ID NO：   162   79-1806   79-1476   1477-1521   1522-1806     Dna
Huge bracket fungus  NN006040   SEQ ID NO：   163   27-602   27-492   493-507   508-602 Amino acid
The bacterial classification of the red shell Pseudomonas of clump  NN047728   SEQ ID NO：   114   1-1326   1-1326     Dna
The bacterial classification of the red shell Pseudomonas of clump  NN047728   SEQ ID NO：   115   1-442   1-442 Amino acid
The bacterial classification of Penicillium  NN050730   SEQ ID NO：   164   61-1929   61-1488   1489-1617   1618-1929     Dna
The bacterial classification of Penicillium  NN050730   SEQ ID NO：   165   21-643   21-496   497-539   540-643 Amino acid
Rhizomucor pusillus  NN101459   SEQ ID NO：   19   1-1350   1-1350     Dna
Rhizomucor pusillus  NN101459   SEQ ID NO：   20   1-450   1-450 Amino acid
The bacterial classification of Stereum  NN048875   SEQ ID NO：   25   1-1494   1-1494     Dna
The bacterial classification of Stereum  NN048875   SEQ ID NO：   26   1-498   1-498 Amino acid
The mud streptomycete  ATCC19778   SEQ ID NO：   166   85-1701   85-1503    1)1504-1701     Dna
The mud streptomycete  ATCC19778   SEQ ID NO：   167   29-566   29-501    1)502-566 Amino acid
  Subulispora   procurvata  NN042875   SEQ ID NO：   169   22-613   22-487   488-512   513-613 Amino acid
  Subulispora   provurvata  NN042875   SEQ ID NO：   168   64-1842   64-1461   1462-1536   1537-1842     Dna
Syncephalastrum racemosum   NN047920   SEQ ID NO：   170   61-1389   61-1389     Dna
Syncephalastrum racemosum   NN047920   SEQ ID NO：   171   21-463   21-463 Amino acid
  Thamindium   elegans   NN050372   SEQ ID NO：   130   1-1338   1-1338     Dna
  Thamindium   elegans   NN050372   SEQ ID NO：   131   1-446   1-446 Amino acid
Thermophilic ascomycete   NN047354   SEQ ID NO：   124   1-1431   1-1431     Dna
Thermophilic ascomycete   NN047354   SEQ ID NO：   125   1-477   1-477 Amino acid
Thermomyces lanuginosus   NN044958   SEQ ID NO：   13   1-1326   1-1326     Dna
Thermomyces lanuginosus   NN044958   SEQ ID NO：   14   1-441   1-441 Amino acid
Gauffer bolt bacterium   CGMCC5.61   SEQ ID NO：   172   61-1764   61-1431   1432-1473   1474-1764     Dna
Gauffer bolt bacterium   CGMCC5.61   SEQ ID NO：   173   21-587   21-477   478-491   492-587 Amino acid
The bacterial classification of Trametes   NN048968   SEQ ID NO：   27   52-1539   52-1539     Dna
The bacterial classification of Trametes   NN048968   SEQ ID NO：   28   18-513   18-513 Amino acid
  Trichophaea   saccata   NN102806   SEQ ID NO：   174   61-2322   862-2322    1)61-861     Dna
  Trichophaea   saccata   NN102806   SEQ ID NO：   175   30-773   288-773    1)30-287 Amino acid
  Valsaria rubricosa   NN046835   SEQ ID NO：   176   64-1761   64-1413   1414-1458   1459-1761     Dna
  Valsaria rubricosa   NN046835   SEQ ID NO：   177   22-586   22-471   472-486   487-586 Amino acid
  Valsaria spartii   NN050508   SEQ ID NO：   178   58-1749   58-1410   1411-1443   1444-1749     Dna
  Valsaria spartii   NN050508   SEQ ID NO：   179   20-582   20-470   471-481   482-582 Amino acid
   1)Described sequence had both comprised CBM and had also comprised joint
The AMS polypeptide can be applied in the starch degradation process and/or be used as the catalyst structure domain of hybrid polypeptide and/or the donor of CBM. The preferred polypeptide of the present invention, for example, hybrid polypeptide, comprise first amino acid sequence that contains catalytic module and second amino acid sequence that contains the carbohydrate binding modules, described catalytic module has alpha-amylase activity, and wherein said second amino acid sequence and any amino acid sequence that is selected from lower group have at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, such as at least 95% homology: the amino acid 533-630 among the amino acid 529-626 among the SEQ ID NO:159, the SEQ ID NO:161, the amino acid 508-602 among the SEQ ID NO:163, the amino acid 540-643 among the SEQ ID NO:165, the amino acid 502-566 among the SEQ ID NO:167, the amino acid 513-613 among the SEQ ID NO:169, the amino acid 492-587 among the SEQ ID NO:173, the amino acid 30-287 among the SEQ ID NO:175, the amino acid 487-586 among the SEQ ID NO:177 and the amino acid 482-582 among the SEQ ID NO:179. More preferably polypeptide, for example, hybrid polypeptide, wherein said first amino acid sequence has at least 60% with any amino acid sequence that is selected from lower group, at least 70%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, such as at least 95% homology: the amino acid/11-441 among the SEQ ID NO:14, amino acid/11-471 among the SEQ ID NO:18, amino acid/11-450 among the SEQ ID NO:20, amino acid/11-445 among the SEQ ID NO:22, amino acid/11-498 among the SEQ ID NO:26, amino acid/11 8-513 among the SEQ ID NO:28, amino acid/11-507 among the SEQ ID NO:30, amino acid/11-481 among the SEQ ID NO:32, amino acid/11-495 among the SEQ ID NO:34, amino acid/11-477 among the SEQ ID NO:38, amino acid/11-449 among the SEQ ID NO:42, amino acid/11-442 among the SEQ ID NO:115, amino acid/11-441 among the SEQ ID NO:117, amino acid/11-477 among the SEQ ID NO:125, amino acid/11-446 among the SEQ ID NO:131, amino acid 41-481 among the SEQ ID NO:157, amino acid 22-502 among the SEQ ID NO:159, amino acid 24-499 among the SEQ ID NO:161, amino acid 27-492 among the SEQ ID NO:163, amino acid 21-496 among the SEQ ID NO:165, amino acid 29-501 among the SEQ ID NO:167, amino acid 22-487 among the SEQ ID NO:169, amino acid 21-463 among the SEQ ID NO:171, amino acid 21-477 among the SEQ ID NO:173, amino acid 288-773 among the SEQ ID NO:175, amino acid 20-470 among amino acid 22-471 among the SEQ ID NO:177 and the SEQ ID NO:179. Preferred polypeptide also, for example, hybrid polypeptide, wherein joint sequence is present in the position between described first and described second amino acid sequence, and described joint sequence and any amino acid sequence that is selected from lower group have at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, such as at least 95% homology: the amino acid 500-532 among the amino acid 503-528 among the SEQ ID NO:159, the SEQ ID NO:161, the amino acid 493-507 among the SEQ ID NO:163, the amino acid 497-539 among the SEQ ID NO:165, the amino acid 488-512 among the SEQ ID NO:169, the amino acid 478-491 among the SEQ ID NO:173, the amino acid 472-486 among the SEQ ID NO:177 and the amino acid 471-481 among the SEQ ID NO:179.
The AMS sequence
Be suitable for making up the catalyst structure domain of the polypeptide of type of the present invention, that is, AMS catalyst structure domain (particularly sour stable AMS) can come from any biology, those of preferred fungi or bacterium origin.
Preferred described AMS is wild-type enzyme. More preferably described AMS is to comprise amino acid modified variant AMS, the protein stability that strengthens under the described amino acid modified activity that causes strengthening, low pH and/or the high pH, the stability that strengthens during for the stability of the enhancing of calcium loss and/or temperature increase.
The relevant AMS that is used for heterozygote of the present invention comprises the AMS that can obtain from being selected from the following species of listing: colter is mould, branch top spore is mould, aspergillus (Aspergillus), cone cupreum, cone cupreum, Cryptosporiopsis, Dichotomocladium, the bacterial classification of thorn shell bistrichiasis Pseudomonas, look two spore bacterium, sickle-like bacteria, sticking broom are mould, Malbranchea, inferior Grifolas frondosa germ (Meripilus), bolt bacterium, the red shell bacterium of clump, the red shell bacterium of clump, Penicillium notatum, Phanerochaete, root Mucor, head mold (Rhizopus), streptomycete, Subulispora, altogether mould, Thaminidium, Thermoascus, thermophilic hyphomycete, bolt bacterium, Trichophaea and Valsaria. The AMS catalyst structure domain also can derive from bacterium, for example, and bacillus (Bacillus).
Preferred selected AMS amino acid sequence derives from and is selected from any species of lower group: the pappus colter is mould, the bacterial classification of the mould genus of branch top spore, aspergillus niger (Aspergillus niger), aspergillus albicans (Aspergillus kawachii), aspergillus oryzae (Aspergillus oryzae), the bacterial classification of cone Chaetomium, the bacterial classification of cone Chaetomium, the bacterial classification that Cryptosporiopsis belongs to, Dichotomocladium hesseltinei, the bacterial classification of thorn shell bistrichiasis Pseudomonas, the bacterial classification of look two spore Pseudomonas, the bacterial classification of Fusarium, the bacterial classification of Gliocladium, the bacterial classification that Malbranchea belongs to, huge bracket fungus, the bacterial classification of the red shell Pseudomonas of clump, the bacterial classification of the red shell Pseudomonas of clump, the bacterial classification of Penicillium, Phanerochaete chrysosporium (Phanerochaete chrysosporium), Rhizomucor pusillus, Rhizopus oryzae (Rhizopus oryzae), the bacterial classification of Stereum, Streptomyces thermocyaneoviolaceus, the mud streptomycete, Subulispora procurvata, Syncephalastrum racemosum, Thaminidium elegans, thermophilic ascomycete, the bacterial classification that Thermoascus belongs to, Thermomyces lanuginosus, gauffer bolt bacterium, the bacterial classification of Trametes, Trichophaea saccata, Valsaria rubricosa, Valsaria spartii and Bacillus flavothermus (synonym: Anoxybacillus contaminans).
Preferred described heterozygote comprises the AMS amino acid sequence that is selected from table 1 or 2 listed AMS catalytic module.
Most preferably described heterozygote comprises the AMS amino acid sequence, and described AMS amino acid sequence is selected from from aspergillus niger (SEQ ID NO:2), aspergillus oryzae (SEQ ID NO:4 and SEQ ID NO:6), Trichophaea saccata (SEQ ID NO:8), Subulispora procurvata (SEQ ID NO:10), Valsaria rubricosa (SEQ ID NO:12), Thermomyces lanuginosus (SEQ ID NO:14), the bacterial classification (SEQ ID NO:16) of the mould genus of branch top spore, the bacterial classification (SEQ ID NO:18) that Malbranchea belongs to, Rhizomucor pusillus (SEQ ID NO:20), Dichotomocladium hesseltinei (SEQ ID NO:22), huge bracket fungus (SEQ ID NO:24), the bacterial classification AMY1179 of Stereum (SEQ ID NO:26), the bacterial classification of Trametes (SEQ ID NO:28), salmon shellfish leather covers bacterium (Coriolus censors) (SEQ ID NO:30), the bacterial classification (SEQ ID NO:32) of thorn shell bistrichiasis Pseudomonas, the bacterial classification (SEQ ID NO:34) that Cryptosporiopsis belongs to, the bacterial classification (SEQ ID NO:36) of cone Chaetomium, the bacterial classification of look two spore Pseudomonas (SEQ ID NO:38), the bacterial classification (SEQ ID NO:40) of the red shell Pseudomonas of clump, the bacterial classification of Gliocladium (SEQ ID NO:42), Streptomyces thermocyaneoviolaceus (SEQ ID NO:44), the bacterial classification II (SEQ ID NO:111) that Thermoascus belongs to, the bacterial classification (SEQ ID NO:113) of cone Chaetomium, the bacterial classification (SEQ ID NO:115) of the red shell Pseudomonas of clump, the bacterial classification of Fusarium (SEQ ID NO:117), gauffer bolt bacterium (SEQ ID NO:119), the bacterial classification of Penicillium (SEQ ID NO:121), Valsaria spartii (SEQ ID NO:123), Thermoascus aurantiacus (SEQ ID NO:125), Phanerochaete chrysosporium (SEQ ID NO:127), Rhizopus oryzae (SEQ ID NO:129), Thaminidium elegans (SEQ ID NO:131), pappus colter mould (SEQ ID NO:133), the AMS of Syncephalastrum racemosum (SEQ ID NO:135) and mud streptomycete (SEQ ID NO:155).
The present invention also preferably comprises the heterozygote of AMS amino acid sequence, and described AMS amino acid sequence has at least 60% with any sequence that is selected from lower group, at least 65%, at least 70%, at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90% or even at least 95% homology: SEQ ID NO:2, SEQ ID NO:4, SEQ ID NO:6, SEQ ID NO:8, SEQ ID NO:10, SEQ ID NO:12, SEQ ID NO:14, SEQ ID NO:16, SEQ ID NO:18, SEQ ID NO:20, SEQ ID NO:22, SEQ ID NO:24, SEQ ID NO:26, SEQ ID NO:28, SEQ ID NO:30, SEQ ID NO:32, SEQ ID NO:34, SEQ ID NO:36, SEQ ID NO:38, SEQ ID NO:40, SEQ ID NO:42, SEQ ID NO:44, SEQ ID NO:111, SEQ ID NO:113, SEQ ID NO:115, SEQ ID NO:117, SEQ ID NO:119, SEQ ID NO:121, SEQ ID NO:123, SEQ ID NO:125, SEQ ID NO:127, SEQ ID NO:129, SEQ ID NO:131, SEQ ID NO:133, SEQ ID NO:135 and SEQ ID NO:155.
Have at heterozyme described in another preferred embodiment and to be no more than 10 sites, be no more than 9 sites, be no more than 8 sites, be no more than 7 sites, be no more than 6 sites, be no more than 5 sites, be no more than 4 sites, be no more than 3 sites, be no more than 2 sites, be no more than the AMS sequence that 1 site is different from the amino acid sequence that is selected from lower group: SEQ ID NO:2, SEQ ID NO:4, SEQ ID NO:6, SEQ ID NO:8, SEQ ID NO:10, SEQ ID NO:12, SEQ ID NO:14, SEQ ID NO:16, SEQ ID NO:18, SEQ ID NO:20, SEQ ID NO:22, SEQ ID NO:24, SEQ ID NO:26, SEQ ID NO:28, SEQ ID NO:30, SEQ ID NO:32, SEQ ID NO:34, SEQ ID NO:36, SEQ ID NO:38, SEQ ID NO:40, SEQ ID NO:42, SEQ ID NO:44, SEQ ID NO:111, SEQ ID NO:113, SEQ ID NO:115, SEQ ID NO:117, SEQ ID NO:119, SEQ ID NO:121, SEQ ID NO:123, SEQ ID NO:125, SEQ ID NO:127, SEQ ID NO:129, SEQ ID NO:131, SEQ ID NO:133, SEQ ID NO:135 and SEQ ID NO:155.
The heterozygote that also preferably comprises the AMS amino acid sequence, described AMS amino acid sequence is by having at least 50% with any sequence that is selected from lower group, at least 60%, at least 65%, at least 70%, at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90% or even at least 95% homology: SEQ ID NO:1, SEQ ID NO:3, SEQ ID NO:5, SEQ ID NO:7, SEQ ID NO:9, SEQ ID NO:11, SEQ ID NO:13, SEQ ID NO:15, SEQ ID NO:17, SEQ ID NO:19, SEQ ID NO:21, SEQ ID NO:23, SEQ ID NO:25, SEQ ID NO:27, SEQ ID NO:29, SEQ ID NO:31, SEQ ID NO:33, SEQ ID NO:35, SEQ ID NO:37, SEQ ID NO:39, SEQ ID NO:41, SEQ ID NO:43, SEQ ID NO:110, SEQ ID NO:112, SEQ ID NO:114, SEQ ID NO:116, SEQ ID NO:118, SEQ ID NO:120, SEQ ID NO:122, SEQ ID NO:124, SEQ ID NO:126, SEQ ID NO:128, SEQ ID NO:130, SEQ ID NO:132, SEQ ID NO:134 and SEQ ID NO:154.
The heterozygote that more preferably comprises AMS, described AMS is by low, medium, medium/height, the dna sequence dna of hybridizing with any dna sequence dna that is selected from lower group under the high and/or high stringency is coded: SEQ ID NO:1, SEQ ID NO:3, SEQ ID NO:5, SEQ ID NO:7, SEQ ID NO:9, SEQ ID NO:11, SEQ ID NO:13, SEQ ID NO:15, SEQ ID NO:17, SEQ ID NO:19, SEQ ID NO:21, SEQ ID NO:23, SEQ ID NO:25, SEQ ID NO:27, SEQ ID NO:29, SEQ ID NO:31, SEQ ID NO:33, SEQ ID NO:35, SEQ ID NO:37, SEQ ID NO:39, SEQ ID NO:41, SEQ ID NO:43, SEQ ID NO:110, SEQ ID NO:112, SEQ ID NO:114, SEQ ID NO:116, SEQ ID NO:118, SEQ ID NO:120, SEQ ID NO:122, SEQ ID NO:124, SEQ ID NO:126, SEQ ID NO:128, SEQ ID NO:130, SEQ ID NO:132, SEQ ID NO:134 and SEQ ID NO:154.
Joint sequence
Joint sequence can be any suitable joint sequence, for example, derives from the joint sequence of AMS or glucoamylase. Described joint can be key, or comprises about 2 to about 100 carbon atoms, the particularly linking group of the weak point of 2 to 40 carbon atoms. Yet described joint is preferably about 2 sequences to about 100 amino acid residues, more preferably 4 to 40 amino acid residues, for example 6 to 15 amino acid residues.
Preferred described heterozygote comprises the joint sequence that derives from any species that are selected from lower group: branch top spore is mould, cone cupreum, cone cupreum, inferior Grifolas frondosa germ (Meripilus), thick spore pore fungi (Pachykytospora), Penicillium notatum, Sublispora, bolt bacterium, Trichophaea, Valsaria, Ah too bacterium (Athelia), Aspergillus, bolt bacterium and stake mushroom (Leucopaxillus). Described joint also can derive from bacterium, for example from the bacterial strain of bacillus bacterial classification. More preferably described joint derives from and is selected from lower group species: bacterial classification, Sublispora provurvata, gauffer bolt bacterium, Trichophaea saccata, Valsaia rubricosa, Valsario spartii, aspergillus albicans, aspergillus niger, Luo Eratai bacterium (Athelia rolfsii), leucopaxillus giganteus (Leucopaxillus gigantus), the large decorative pattern spore of papery (Pachykytospora papayracea), lobe ring bolt bacterium (Trametes cingulata) and the Bacillus flavothermus of the bacterial classification of the bacterial classification of the mould genus of branch top spore, cone Chaetomium, the bacterial classification of cone Chaetomium, huge bracket fungus, Penicillium.
Preferred described heterozygote comprises the joint amino acid sequence that is selected from listed joint in table 1 or 2.
More preferably described joint is from the joint that is selected from lower group glucoamylase: the large decorative pattern spore of papery (SEQ ID NO:46), lobe ring bolt bacterium (SEQ ID NO:48), leucopaxillus giganteus (SEQ ID NO:50), Luo Eratai bacterium (SEQ ID NO:68), aspergillus albicans (SEQ ID NO:70), aspergillus niger (SEQ ID NO:72), or from the joint that is selected from lower group AMS: Sublispora provurvata (SEQ ID NO:54), Valsaria rubricosa (SEQ ID NO:56), the bacterial classification (SEQ ID NO:58) of the mould genus of branch top spore, huge bracket fungus (SEQ ID NO:60), Bacillus flavothermus (SEQ ID NO:62, SEQ ID NO:64 or SEQ ID NO:66), the bacterial classification AM603 (SEQ ID NO:74) of cone Chaetomium, the bacterial classification (SEQ ID NO:145) of cone Chaetomium, gauffer bolt bacterium (SEQ ID NO:147), Valsario spartii (SEQ ID NO:149), the bacterial classification of Penicillium (SEQ ID NO:151), Trichophaea saccata (SEQ ID NO:52).
The present invention also preferred arbitrary sequence with being selected from lower group have at least 60%, at least 65%, at least 70%, at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90% or even any joint amino acid sequence of at least 95% homology: SEQ ID NO:46, SEQ ID NO:48, SEQ ID NO:50, SEQ ID NO:52, SEQ ID NO:54, SEQ ID NO:56, SEQ ID NO:58, SEQ ID NO:60, SEQ ID NO:62, SEQ ID NO:64, SEQ ID NO:66, SEQ ID NO:68, SEQ ID NO:70, SEQ ID NO:72, SEQ ID NO:74, SEQ ID NO:145, SEQ ID NO:147, SEQ ID NO:149 and SEQ ID NO:151.
Have at heterozyme described in another preferred embodiment and to be no more than 10 sites, to be no more than 9 sites, to be no more than 8 sites, to be no more than 7 sites, to be no more than 6 sites, to be no more than 5 sites, to be no more than 4 sites, to be no more than 3 sites, to be no more than 2 sites, to be no more than the joint sequence that 1 site is different from the amino acid sequence that is selected from lower group: SEQ ID NO:46, SEQ ID NO:48, SEQ ID NO:50, SEQ ID NO:52, SEQ ID NO:54, SEQ ID NO:56, SEQ ID NO:58, SEQ ID NO:60, SEQ ID NO:62, SEQ ID NO:64, SEQ ID NO:66, SEQ ID NO:68, SEQ ID NO:70, SEQ ID NO:72, SEQ ID NO:74, SEQ ID NO:145, SEQ ID NO:147, SEQ ID NO:149 and SEQ ID NO:151.
The heterozygote that also preferably comprises joint sequence, described joint sequence by with the arbitrary sequence that is selected from lower group have at least 60%, at least 65%, at least 70%, at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90% or even the dna sequence dna of at least 95% homology coded: SEQ ID NO:45, SEQ ID NO:47, SEQ ID NO:49, SEQ ID NO:51, SEQ ID NO:53, SEQ ID NO:55, SEQ ID NO:57, SEQ ID NO:59, SEQ ID NO:61, SEQ ID NO:63, SEQ ID NO:65, SEQ ID NO:67, SEQ ID NO:69, SEQ ID NO:71, SEQ ID NO:73, SEQ ID NO:144, SEQ ID NO:146, SEQ ID NO:148 and SEQ ID NO:150.
The heterozygote that more preferably comprises joint sequence, described joint sequence is coded by the dna sequence dna of hybridizing with the arbitrary dna sequence dna that is selected from lower group under high, the medium or low stringency: SEQ ID NO:45, SEQ ID NO:47, SEQ ID NO:49, SEQ ID NO:51, SEQ ID NO:53, SEQ ID NO:55, SEQ ID NO:57, SEQ ID NO:59, SEQ ID NO:61, SEQ ID NO:63, SEQ ID NO:65, SEQ ID NO:67, SEQ ID NO:69, SEQ ID NO:71, SEQ ID NO:73, SEQ ID NO:144, SEQ ID NO:146, SEQ ID NO:148 and SEQ ID NO:150.
Use in preferred embodiments the joint originate from the CBM source, for example, when the CBM that uses from Luo Eratai bacterium glucoamylase, will be used for described heterozygote from the joint sequence of Luo Eratai bacterium glucoamylase equally.
The carbohydrate binding modules
Carbohydrate binding modules (CBM), perhaps so-called carbohydrate binding structural domain (CBM) refers to preferentially in conjunction with polysaccharide or oligosaccharides (carbohydrate), often---but inevitable exclusively---in conjunction with the polypeptid acid sequence of its water-insoluble (comprising crystal) form.
The CBM that comes from starch degrading enzyme is commonly referred to starch binding modules (starch-binding module) or SBM (may reside in specific diastatic enzyme, in specific glucoamylase (GA), perhaps be present in enzyme as in the cyclodextrin glycosyl transferases, perhaps be present in the CBM in the AMS). Equally, other subclass of CBM will comprise, for example, cellulose binding modules (from the CBM of cellulolytic enzyme), chitin binding modules (typically being present in the CBM in the chitinase), xylan binding modules (typically being present in the CBM in the zytase), mannosan binding modules (typically being present in the CBM in the mannase). SBM is commonly referred to SBD (Starch Binding Domain) (starch binding structural domain).
Find that CBM is by the regional large-scale polypeptide that forms of two or more polypeptid acid sequences or the major part of protein, especially in the water-disintegrable enzyme (hydrolase) that typically comprises catalytic module and carbohydrate binding modules (CBM), wherein said catalytic module contains the avtive spot of substrate hydrolysis, and carbohydrate binding modules (CBM) is used in conjunction with the carbohydrate substrate of discussing. These enzymes may comprise and surpass a catalytic module and one, two or three CBM and the optional one or more polypeptid acid sequences that one or more CBM and one or more catalytic module are linked together that further comprise, and the zone of a rear type is commonly called " joint ". It is cellulase, zytase, mannonase arabinofuranosidase, acetylesterase and chitinase that the example that comprises the water-disintegrable enzyme of CBM---is mentioned more than the some of them---. Also in algae, for example, found that in red algae Porphyra purpurea non-water-disintegrable polysaccharide is in conjunction with the CBM of albumen form.
Exist therein in the protein/polypeptide (for example, enzyme, typically water-disintegrable enzyme) of CBM, CBM can be positioned at N or C end or be positioned at interior location.
The part that consists of the polypeptide of CBM itself or protein (for example, water-disintegrable enzyme) is by above about 30 and be less than about 250 amino acid residues and form.
" carbohydrate binding modules family 20 " or CBM-20 module definition are about 100 amino acid whose sequences in the context of the invention, and the carbohydrate binding modules (CBM) of the polypeptide that is disclosed in Biotechnol. Lett.19:1027-1031 by Joergensen et al. (1997) among itself and Fig. 1 has at least 45% homology. Described CBM comprises last 102 amino acid of polypeptide, the i.e. subsequence to amino acid 683 from amino acid 582. The numbering that is applied to the glycoside hydrolysis enzyme family in this specification is followed at URL:http://afmb.cnrs-mrs.fr/～cazy/CAZY/index.htmlOn Coutinho, P.M.﹠ Henrissat, B. (1999) CAZy-Carbohydrate-Active Enzymes server, or replacedly follow Coutinho, P.M.﹠Henrissat, B.1999; The modular structure of cellulases and other carbohydrate-active enzymes:an integrated database approach. exist " Genetics; Biochemistry and Ecology of Cellulose Degradation ", K.Ohmiya, K. Hayashi, K.Sakka, Y.Kobayashi, S.Karita and T.Kimura eds., Uni Publishers Co., Tokyo, among the pp.15-23, and Bourne, Y.﹠Henrissat, B.2001; Glycoside hydrolases and glycosyltransferases:families and functional modules, the thought of Current Opinion in Structural Biology 11:593-600.
The example that comprises the enzyme of the CBM that is suitable for the context of the invention is AMS, product maltogenic alpha-amylase enzyme, cellulase, zytase, mannonase arabinofuranosidase, acetylesterase and chitinase. The interested more CBMs relevant with the present invention comprise the CBM derived from glucoamylase (EC 3.2.1.3) or cyclodextrin glycosyl transferases (CGTase) (EC 2.4.1.19).
CBM derived from fungi, bacterium or plant origin will be suitable in the heterozygote of the present invention usually. The CBM of preferred fungi origin. In this connection, the technology that is suitable for separating related gene is well known in the art.
The heterozygote that preferably comprises the CBM of carbohydrate binding modules family 20,21 or 25. The CBM that is suitable for carbohydrate binding modules of the present invention family 20 can come from the glucoamylase of aspergillus awamori (Aspergillus awamori) (SWISSPROT Q12537), aspergillus albicans (SWISSPROT P23176), aspergillus niger (SWISSPROT P04064), aspergillus oryzae (SWISSPROT P36914), come from the AMS of aspergillus albicans (EMBL:#_AB008370), aspergillus nidulans (Aspergillus nidulans) (NCBI AAF17100.1), come from the beta amylase of Bacillus cercus (Bacillus cereus) (SWISSPROT P36924), perhaps come from the CGTases of Bacillus circulans (Bacillus circulans) (SWISSPROT P43379). Preferably have at least 60%, at least 65%, at least 70%, at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90% or even the CBM of at least 95% homology from the CBM of aspergillus albicans (EMBL:#_AB008370) AMS and with the CBM of aspergillus albicans (EMBL:#_AB008370) AMS. Preferred CBM comprises glucoamylase CBM, the bacterial classification that belongs to from Hormoconis, and as from Hormoconis resinae (synonym is creasote (Creosote) fungi, or Amorphotheca resinae), asSWISSPROT：Q03045CBM, from the bacterial classification of Lentinus (Lentinula), as from mushroom (Lentinula edodes) (mushroom (shiitake mushroom)), asSPTREMBL：Q9P4C5CBM, from the bacterial classification of Neurospora, as from Neurospora crassa (Neurospora crassa), asSWISSPROT：P14804CBM, bacterial classification (Talaromyces sp.) from Talaromyces, as from T. byssochlamydioides (Talaromyces byssochlamydioides), from the bacterial classification (Geosmithia sp.) that belongs to, as from Geosmithia cylindrospora, from the bacterial classification (Scorias sp.) that belongs to, as from Scorias spongiosa, from the bacterial classification (Eupenicillium sp.) of Eupenicillium sp, as from Eupenicillium ludwigii, from the bacterial classification of aspergillus, as from aspergillus japonicus (Aspergillus japonicus), bacterial classification from Penicillium, as from Penicillium cf.miczynskii, from the bacterial classification (Thysanophora sp.) that belongs to, and from the bacterial classification (Humicola sp.) of humic Pseudomonas, as from the mutation of grey humicola lanuginosa high temperature (Humicola grisea var.Thermoidea), such as the CBM of SPTREMBL:Q12623.
Preferred described heterozygote comprises and comes from arbitrary section of being selected from lower group or the CBM of species: the mould genus of branch top spore, aspergillus, Ah too bacterium, cone Chaetomium, Cryptosporiopsis, Dichotomocladium, thorn shell bistrichiasis Pseudomonas, look two spore Pseudomonas, Gliocladium, stake mushroom, Malbranchea, inferior Grifolas frondosa germ, the red shell Pseudomonas of clump, thick spore pore fungi, Penicillium notatum, Rhizomucor, Rhizomucor pusillus, streptomycete, Subulispora, thermophilic hyphomycete, Trametes, Trichophaea saccata and Valsaria. CBM also can derive from for example corn (for example, Zea mays) or derive from for example bacillus of bacterium of plant. More preferably described heterozygote comprises the CBM that derives from any species that are selected from lower group: the bacterial classification (Malbranchea sp.) that the bacterial classification of the bacterial classification of the mould genus of branch top spore, aspergillus albicans, aspergillus niger, aspergillus oryzae, Luo Eratai bacterium, Bacillus flavothermus, cone Chaetomium, the bacterial classification (Cryptosporiopsis sp.) that Cryptosporiopsis belongs to, Dichotomocladium hesseltinei, the bacterial classification of thorn shell bistrichiasis Pseudomonas, the bacterial classification of look two spore Pseudomonas, the bacterial classification of Gliocladium, leucopaxillus giganteus, Malbranchea belong to, huge bracket fungus, the large decorative pattern spore of bacterial classification, papery of the red shell Pseudomonas of clump, bacterial classification, Rhizomucor pusillus, Streptomyces thermocyaneoviolaceus, mud streptomycete, Subulispora provurvata, Thermomyces lanuginosus, lobe ring bolt bacterium, gauffer bolt bacterium, Trichophaea saccata, Valsaria rubricosa, Valsario spartii and the corn of Penicillium.
Preferred described heterozygote comprises the CBM amino acid sequence that is selected from listed CBM in table 1 or 2.
Most preferably described heterozygote comprises from the CBM that is selected from lower group glucoamylase: the large decorative pattern spore of papery (SEQ ID NO:76), lobe ring bolt bacterium (SEQ ID NO:78), leucopaxillus giganteus (SEQ ID NO:80), Luo Eratai bacterium (SEQ ID NO:92), aspergillus albicans (SEQ ID NO:94), aspergillus niger (SEQ ID NO:96) is perhaps from the CBM:Trichopheraea saccata that is selected from lower group AMS (SEQ ID NO:52), Subulispora provurvata (SEQ ID NO:82), Valsaria rubricosa (SEQ ID NO:84), the bacterial classification (SEQ ID NO:86) of the mould genus of branch top spore, huge bracket fungus (SEQ ID NO:88), Bacillus flavothermus (SEQ ID NO:90), the bacterial classification (SEQ ID NO:98) of cone Chaetomium, corn (SEQ ID NO:109), the bacterial classification (SEQ ID NO:137) of cone Chaetomium, gauffer bolt bacterium (SEQ ID NO:139), the bacterial classification (SEQ ID NO:143) of Valsario spartii (SEQ ID NO:141) and Penicillium.
Have at heterozyme described in another preferred embodiment and to be no more than 10 sites, to be no more than 9 sites, to be no more than 8 sites, to be no more than 7 sites, to be no more than 6 sites, to be no more than 5 sites, to be no more than 4 sites, to be no more than 3 sites, to be no more than 2 sites or even to surpass the CBM sequence that 1 site is different from the amino acid sequence that is selected from lower group: SEQ ID NO:52, SEQ ID NO:76, SEQ ID NO:78, SEQ ID NO:80, SEQ ID NO:82, SEQ ID NO:84, SEQ ID NO:86, SEQ ID NO:88, SEQ ID NO:90, SEQ ID NO:92, SEQ ID NO:94, SEQ ID NO:96, SEQ ID NO:98, SEQ ID NO:109, SEQ ID NO:137, SEQ ID NO:139, SEQ ID NO:141 and SEQ ID NO:143.
Also preferably by having at least 60%, at least 65%, at least 70%, at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90% or even any CBM:SEQ ID NO:75, SEQ ID NO:77, SEQ ID NO:79, SEQ ID NO:81, SEQ ID NO:83, SEQ ID NO:85, SEQ ID NO:87, SEQ ID NO:89, SEQ ID NO:91, SEQ ID NO:93, SEQ ID NO:95, SEQ ID NO:97, SEQ ID NO:108, SEQ ID NO:136, SEQ ID NO:140, the SEQ ID NO:142 of the DNA sequential coding of at least 95% homology with any sequence that is selected from lower group. More preferably by the DNA sequence of under high, medium or low stringency, hybridizing with any dna sequence dna that is selected from lower group coded any CBM:SEQ ID NO:75, SEQ ID NO:77, SEQ ID NO:79, SEQ ID NO:81, SEQ ID NO:83, SEQ ID NO:85, SEQ ID NO:87, SEQ ID NO:89, SEQ ID NO:91, SEQ ID NO:93, SEQ ID NO:95, SEQ ID NO:97, SEQ ID NO:108, SEQ ID NO:136, SEQ ID NO:138, SEQ ID NO:140 and SEQ ID NO:142.
Carbohydrate binding modules family 20,21 or 25 how suitable CBM can be at URL:http://afmb.cnrs-mrs.fr/～cazy/CAZY/index.html)Find.
In case identified as cDNA or as the nucleotide sequence in the coding Binding Capacity of chromosomal DNA (carbohydrate in conjunction with) zone, can operate in every way it to be fused to the dna sequence dna of the interested polypeptide of coding after it. Then use or connect without joint the DNA of the dna fragmentation of encoding carbohydrate binding amino acid sequence and the polypeptide of interest of encoding. Then can operate in every way the DNA of the connection that obtains to realize expression.
Particular
In preferred embodiments, described polypeptide comprises the CBM that derives from Luo Eratai bacterium, the large decorative pattern spore of papery, Valsaria rubricosa or huge bracket fungus. Any polypeptide that preferably comprises the CBM amino acid sequence that is selected from lower group: Luo Eratai bacterium glucoamylase (SEQ ID NO:92), the large decorative pattern spore of papery glucoamylase (SEQ ID NO:76), Valsaria rubricosa AMS (SEQ ID NO:84) and huge bracket fungus AMS (SEQ ID NO:88).
In another preferred embodiment, described polypeptide comprises the α-amylase sequence (SEQ ID NO:4) that derives from the aspergillus oryzae acid alpha-amylase, and preferred wherein said aspergillus oryzae amino acid sequence comprises and is selected from one or more 49-Phe ,82-Ser,115-Arg,144-Met,145-Asn ,161-Arg,169-Met Human Connective tissue growth factors of lower group: A128P, K138V, S141N, Q143A, D144S, Y155W, E156D, D157N, N244E, M246L, G446D, D448S and N450D. Most preferably described polypeptide comprises the catalyst structure domain with amino acid sequence shown in the SEQ ID NO:6. In preferred embodiments, described polypeptide further comprises the CBM that derives from the Luo Eratai bacterium, and preferred described polypeptide further comprises the CBM with amino acid sequence shown in the SEQ ID NO:92. Most preferably described polypeptide has amino acid sequence shown in the SEQ ID NO:100, and perhaps described polypeptide has with aforementioned amino acid sequence and has at least 60%, at least 65%, at least 70%, at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90% or even the amino acid sequence of at least 95% homology.
Also preferably by having at least 60%, at least 65%, at least 70%, at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90% or even the coded any polypeptide of the dna sequence dna of at least 95% homology with dna sequence dna shown in the SEQ ID NO:99.
In another preferred embodiment, described polypeptide comprises the catalytic module that derives from the Rhizomucor pusillus AMS and/or derives from the CBM of Luo Eratai bacterium. In particularly preferred embodiments, described polypeptide has the amino acid sequence shown in the SEQ ID NO:101 or described polypeptide and has with aforementioned any amino acid sequence and have at least 60%, at least 65%, at least 70%, at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90% or even the amino acid sequence of at least 95% homology.
In another preferred embodiment, described polypeptide comprises the catalytic module that derives from huge bracket fungus AMS and/or derives from the CBM of Luo Eratai bacterium. In particularly preferred embodiments, described polypeptide has the amino acid sequence shown in the SEQ ID NO:102 or described polypeptide and has with aforementioned amino acid sequence and have at least 60%, at least 65%, at least 70%, at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90% or even the amino acid sequence of at least 95% homology.
In another preferred embodiment, described polypeptide has and is being no more than 10 sites, is no more than 9 sites, is no more than 8 sites, is no more than 7 sites, is no more than 6 sites, is no more than 5 sites, is no more than 4 sites, is no more than 3 sites, is no more than 2 sites or is even surpassing the amino acid sequence that 1 site is different from any amino acid sequence shown in SEQ ID NO:100, SEQ ID NO:101 and the SEQ ID NO:102.
Also preferably by any polypeptide of dna sequence encoding, any dna sequence dna of described dna sequence dna and any amino acid sequence shown in coding SEQ ID NO:100, SEQ ID NO:101 and the SEQ ID NO:102 has at least 60%, at least 65%, at least 70%, at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90% or even at least 95% homology.
More preferably by the coded any CBM of the DNA sequence of under high, medium or low stringency, hybridizing with any dna sequence dna of arbitrary amino acid sequence shown in coding SEQ ID NO:100, SEQ ID NO:101 and the SEQ ID NO:102.
Other preferred embodiment of polypeptide of the present invention is shown in embodiment part table 3,4,5 and 6. Also preferred and table 1 to any amino acid sequence of polypeptide shown in 7 has at least 70%, more preferably at least 80% and even more preferably any polypeptide of at least 90% homology. More preferably by any polypeptide coded with the DNA sequence of the dna sequence dna hybridization of any amino acid sequence of polypeptide shown in the coding schedule 1 to 7 under low, medium or high stringency.
In preferred embodiments, described polypeptide comprises with aspergillus oryzae catalyst structure domain (SEQ ID NO:6) and has the catalyst structure domain of at least 75% homology and CBM:SEQ ID NO:82, SEQ ID NO:84, SEQ ID NO:86, SEQ ID NO:76, SEQ ID NO:78, SEQ ID NO:80, SEQ ID NO:88, SEQ ID NO:52, SEQ ID NO:92, SEQ ID NO:52 and the SEQ ID NO:90 that has at least 75% homology with the CBM that is selected from lower group. In a more preferred embodiment, described polypeptide comprises aspergillus oryzae catalyst structure domain (SEQ ID NO:6) and is selected from lower group CBM:SEQ ID NO:82, SEQ ID NO:84, SEQ ID NO:86, SEQ ID NO:76, SEQ ID NO:78, SEQ ID NO:80, SEQ ID NO:88, SEQ ID NO:52, SEQ ID NO:92, SEQ ID NO:52 and SEQ ID NO:90.
In preferred embodiments, described polypeptide comprises with Luo Eratai bacterium glucoamylase CBM (SEQ ID NO:92) and has the CBM of at least 75% homology and the catalyst structure domain that has at least 75% homology with the catalyst structure domain that is selected from lower group:SEQ ID NO:8, SEQ ID NO:10, SEQ ID NO:12, SEQ ID NO:14, SEQ ID NO:16, SEQ ID NO:18, SEQ ID NO:20, SEQ ID NO:22, SEQ ID NO:24, SEQ ID NO:26, SEQ ID NO:155, SEQ ID NO:30, SEQ ID NO:32, SEQ ID NO:34, SEQ ID NO:36, SEQ ID NO:38, SEQ ID NO:40, SEQ ID NO:42, SEQ ID NO:44, SEQ ID NO:111, SEQ ID NO:113, SEQ ID NO:115, SEQ ID NO:117, SEQ ID NO:119, SEQ ID NO:123, SEQ ID NO:125, SEQ ID NO:121, SEQ ID NO:127, SEQ ID NO:129, SEQ ID NO:131, SEQ ID NO:133 and SEQ ID NO:135. in a more preferred embodiment, described polypeptide comprises Luo Eratai bacterium glucoamylase CBM (SEQ ID NO:92) and is selected from lower group catalyst structure domain: SEQ ID NO:8, SEQ ID NO:10, SEQ ID NO:12, SEQ ID NO:14, SEQ ID NO:16, SEQ ID NO:18, SEQ ID NO:20, SEQ ID NO:22, SEQ ID NO:24, SEQ ID NO:26, SEQ ID NO:155, SEQ ID NO:30, SEQ ID NO:32, SEQ ID NO:34, SEQ ID NO:36, SEQ ID NO:38, SEQ ID NO:40, SEQ ID NO:42, SEQ ID NO:44, SEQ ID NO:111, SEQ ID NO:113, SEQ ID NO:115, SEQ ID NO:117, SEQ ID NO:119, SEQ ID NO:123, SEQ ID NO:125, SEQ ID NO:121, SEQ ID NO:127, SEQ ID NO:129, SEQ ID NO:131, SEQ ID NO:133 and SEQ ID NO:135.
In preferred embodiments, described polypeptide comprise with SEQ ID NO:145 in the large decorative pattern spore of papery glucoamylase CBM have the CBM of at least 75% homology and the catalyst structure domain that has at least 75% homology with the CBM that is selected from lower group: the AMS CBM of the bacterial classification of the branch top spore mould genus among the SEQ ID NO:16, the Rhizomucor pusillus AMS CBM among the SEQ ID NO:20 and the huge bracket fungus AMS CBM among the SEQ ID NO:24. In a more preferred embodiment, described polypeptide comprises the large decorative pattern spore of the papery glucoamylase CBM among the SEQ ID NO:145 and is selected from AMS CBM, the Rhizomucor pusillus AMS CBM among the SEQ ID NO:20 and the huge bracket fungus α among the SEQ ID NO:24-amylase CBM of the bacterial classification of the mould genus of branch top spore among lower group the CBM:SEQ ID NO:16.
In preferred embodiments, described polypeptide comprises with Rhizomucor pusillus AMS catalyst structure domain (SEQ ID NO:20) and has the catalyst structure domain of at least 75% homology and have aspergillus albicans glucoamylase CBM among the CBM:SEQ ID NO:94 of at least 75% homology and the aspergillus niger glucoamylase CBM among the SEQ ID NO:96 with the CBM that is selected from lower group. In a more preferred embodiment, described polypeptide comprises Rhizomucor pusillus AMS catalyst structure domain (SEQ ID NO:20) and is selected from aspergillus albicans glucoamylase CBM among lower group the CBM:SEQ ID NO:94 and the aspergillus niger glucoamylase CBM among the SEQ ID NO:96.
In preferred embodiments, described polypeptide comprises with huge bracket fungus AMS catalyst structure domain (SEQ ID NO:24) and has the catalyst structure domain of at least 75% homology and have Valsaria rubricosa AMS CBM among the large decorative pattern spore of papery glucoamylase CBM, the SEQ ID NO:84 among the CBM:SEQ ID NO:145 of at least 75% homology and the corn C BM among the SEQ ID NO:109 with the CBM that is selected from lower group. In a more preferred embodiment, described polypeptide comprises huge bracket fungus AMS catalyst structure domain (SEQ ID NO:24) and is selected from the large decorative pattern spore of papery glucoamylase, the Valsaria rubricosa AMS CBM among the SEQ ID NO:84 and the corn C BM among the SEQ ID NO:109 among lower group the CBM:SEQ ID NO:145.
In preferred embodiments, described polypeptide comprises with Rhizomucor pusillus AMS catalyst structure domain (SEQ ID NO:20) and has the catalyst structure domain of at least 75% homology and have Luo Eratai bacterium glucoamylase CBM among the CBM:SEQ ID NO:92 of at least 75% homology and the corn C BM among the SEQ ID NO:109, AMS CBM, the AMS CBM of bacterial classification of Penicillium among Valsaria spartii AMS CBM, the SEQ ID NO:121 among gauffer bolt bacterium AMS CBM, the SEQ ID NO:123 among the SEQ ID NO:119 of bacterial classification of cone Chaetomium among the SEQ ID NO:113 and the huge bracket fungus AMS CBM among the SEQ ID NO:88 with the CBM that is selected from lower group. In a more preferred embodiment, described polypeptide comprises Rhizomucor pusillus AMS catalyst structure domain (SEQ ID NO:20) and is selected from Luo Eratai bacterium glucoamylase CBM among lower group the CBM:SEQ ID NO:92 and the AMS CBM of the bacterial classification of the AMS CBM of the bacterial classification of the corn C BM among the SEQ ID NO:109, the cone Chaetomium among the SEQ ID NO:113, the Penicillium among Valsaria spartii AMS CBM, the SEQ ID NO:121 among the gauffer bolt bacterium α among the SEQ ID NO:119-amylase CBM, SEQ ID NO:123 and the huge bracket fungus AMS CBM among the SEQ ID NO:88.
Described polypeptide is selected from lower group in particularly preferred embodiments: V001, V002, V003, V004, V005, V006, V007, V008, V009, V010, V011, V012, V013, V014, V015, V016, V017, V018, V019, V021, V022, V023, V024, V025, V026, V027, V028, V029, V030, V031, V032, V033, V034, V035, V036, V037, V038, V039, V040, V041, V042, V043, V047, V048, V049, V050, V051, V052, V054, V055, V057, V059, V060, V061, V063, V064, V065, V066, V067, V068 and V069.
Expression vector
The invention still further relates to recombinant expression carrier, it can comprise dna sequence dna, promoter, the signal peptide sequence of coded polypeptide and transcribe and translate stop signal. Above-mentioned various DNA and control sequence can be linked together to prepare recombinant expression carrier, it can comprise that one or more easily restriction sites are with insertion or the replacement in these sites of the dna sequence dna that allows coding said polypeptide. Perhaps, can be inserted in the suitable carrier for expressing by dna sequence dna or the DNA construct that will comprise described sequence. In the construction of expression vector process, described coded sequence is arranged in carrier, in order to described coded sequence is operationally linked together with suitable control sequence, is used for expressing and possible secretion.
Described recombinant expression carrier can be any carrier (for example, plasmid or virus), can use it for easily the expression that the recombinant DNA process also can cause described dna sequence dna. The selection of carrier typically depends on the compatibility of described carrier and this carrier host cell to be imported. Described carrier can be plasmid linear or closed ring. Described carrier can be autonomously replicationg vector, that is, as the carrier that the outer entity of chromosome exists, it copies and is independent of chromosome replication, for example, and plasmid, the outer assembly of chromosome, minichromosome, clay (cosmid) or artificial chromosome. Described carrier can comprise be used to any mode of guaranteeing self-replacation. Perhaps, described carrier can be in importing to host cell the time, the carrier that is incorporated in the genome and copies with one or more chromosomes that it is integrated into. Described carrier system can be single carrier or plasmid or two or more carrier or the plasmid that comprises all DNA in the genome that will import to host cell, or transposons.
Mark
But carrier of the present invention preferably comprises one or more selected markers, and it allows easily to select the cell that transforms. Selectable mark is gene, and its product provides antiseptic or virus resistance, heavy metal resistance, prototrophy to auxotroph, etc.
But the example that is used for the selected marker of filamentous fungal host cell can be selected from and include but not limited to: amdS (acetamidase), argB (ornithine transcarbamylase), bar (careless ammonium phosphinothricin acetyl based transferase), hygB (hygromix phosphotransferase), niaD (nitrate reductase), pyrG (orotidine-5 '-phosphate decarboxylase), sC (sulfate adenylyl transferase (sulfate adenyltransferase)), trpC (o-amino benzoyl acid synthase) and careless fourth phosphine resistance marker and from the group of the equivalent of other species. What be preferred for the aspergillus cell is the amdS of aspergillus nidulans or aspergillus oryzae and the bar mark of pyrG mark and streptomyces hygroscopicus (Streptomyces hygroscopicus). In addition, can finish selection by cotransformation, for example described in the WO 91/17243, the wherein said selection to be marked at independently on the carrier.
Carrier of the present invention preferably comprises and allows described carrier stable integration in the host cell gene group or allow described carrier to be independent of cellular genome and one or more elements of self-replicating in cell.
Carrier of the present invention can be incorporated in the host cell gene group in the time of in being incorporated into host cell. In order to integrate, described carrier may rely on the dna sequence dna of coding polypeptide of interest or be used for making carrier to pass through homology or non-homogeneous restructuring stable integration to any other carrier element of genome. Perhaps, described carrier can comprise extra dna sequence dna, and described extra dna sequence dna is used for by the genome of homologous recombination directional integration to host cell. Described extra dna sequence dna can be incorporated in the host cell gene group the one or more exact positions in one or more chromosomes described carrier. In order to increase the possibility that is integrated in the exact position, described integrated assembly should preferably comprise enough several target DNAs, such as 100 to 1,500 base-pairs, preferred 400 to 1,500 base-pairs, most preferably 800 to 1,500 base-pairs, itself and corresponding target sequence height homology are to increase the probability of homologous recombination. Described integrated element can be the sequence of the target sequence homology in any and the host cell gene group. In addition, described integrated assembly can be non-coding or DNA sequences encoding. On the other hand, described carrier can be by non-homogeneous recombination and integration in the genome of host cell. These dna sequence dnas can be the sequences of the target sequence homology in any and the host cell gene group, and in addition, these dna sequence dnas can be non-coding or coded sequence.
For self-replicating, described carrier can further comprise replication origin, described replication origin make described carrier can be in the host cell of discussing self-replicating.
Can use the episomal replication of disclosed AMA1 plasmid vector among the WO 00/24883.
The dna sequence dna that surpasses the coding polypeptide of interest of a copy can be inserted in the host cell to increase the expression of dna sequence dna. Can be by using method well known in the art to be incorporated at least one additional copy of sequence in the host cell gene group and selecting transformant to obtain the stable amplification of dna sequence dna.
Be used for to connect said elements with the method that makes up recombinant expression carrier of the present invention be to those skilled in the art know (referring to, for example, Sambrook et al, 1989, Molecular Cloning, A Laboratory Manual, 2nd edition，Cold Spring Harbor，New York)。
Host cell
Host cell of the present invention (it comprises DNA construct or comprises the expression vector of the dna sequence dna that contains coding said polypeptide) is advantageously used for host cell in the recombinant production of polypeptide (for example, the wild-type enzyme of heterozyme, wild-type enzyme or genetic modification). Can transform described cell with expression vector. Perhaps, can be easily by DNA construct (with one or more copies) be incorporated in the host chromosome, DNA construct of the present invention with coding said polypeptide (for example, the wild-type enzyme of heterozyme, wild-type enzyme or genetic modification) transforms described cell. DNA construct can according to conventional method, for example, be undertaken by homology or heterologous recombination to the integration in the host chromosome.
Described host cell can be any suitable protokaryon or eukaryotic, for example, and bacterial cell, filamentous fungal cells, yeast, plant cell or mammalian cell.
In preferred embodiments, described host cell is the filamentous fungi by the representative of following sac fungus (Ascomycota) class, for example comprise neurospora (Neurospora), penicillium (Eupenicillium) (=mould), naked born of the same parents' shell (Emericella) (=aspergillus), loose capsule bacterium (Eurotium) (=aspergillus).
In a more preferred embodiment, described filamentous fungi comprises that all filamentous fungis of Eumycotina (Eumycota) and oomycetes subphylum (Oomycota) are (such as Hawksworth et al.In, Ainsworth and Bisby ' s Dictionary of The Fungi, 8thEdition, 1995, CAB International, University Press, Cambridge, UK is defined). Described filamentous fungi is take the vegetative mycelium that is comprised of chitin, cellulose, glucan, chitosan, mannosan and other complex polysaccharide as feature. Extend into by mycelia that row is nourished and grown and carbon catabolism is strict aerobic.
In the embodiment that is more preferably, described filamentous fungal host cell is the cell of species that includes but not limited to be selected from lower group cell: the aspergillus species, preferred aspergillus oryzae, aspergillus niger, aspergillus awamori, the bacterial strain of aspergillus albicans, or Bacillus strain, or fusarium bacterial strain, such as Fusarium oxysporum (Fusarium oxysporium), Fusarium graminearum (Fusarium graminearum) (more properly is expressed as Gibberella zeae (Gribberella zeae), be called Sphaeria zeae before, with pink red mould (Gibberella roseum) and pink red mould cereal mutation (Gibberella roseum f.sp.cerealis) synonym), or fusarium sulphureum (Fusarium sulphureum) (more properly is called Gibberella puricaris, with Fusarium trichothecioides, Fusarium bactridioides, Fusarium sambucium, pink sickle spore (Fusarium roseum), with pink sickle spore cereal mutation (Fusarium roseum var.graminearum) synonym), cereal reaping hook mould (Fusarium cerealis) (with Fusarium crookwellense synonym), or the bacterial strain of Fusarium venenatum.
In the most preferred embodiment, described filamentous fungal host cell is the aspergillus species, the cell of the bacterial strain of preferred aspergillus oryzae or aspergillus niger.
Described filamentous fungal host cell can be filamentous fungal host cell wild type filamentous fungal host cell or variation, sudden change or genetic modification. In a preferred embodiment of the invention described host cell be Deficient In Extracellular Proteases or protease negativity bacterial strain. Also consider especially the aspergillus bacterial strain, such as Aspergillus niger strain, its genetically modified destruction or reduced the expression of stable AMS, α-1,6 transglucosidase and proteinase activity of glucoamylase, acid.
The conversion of filamentous fungal host cell
Filamentous fungal host cell can transform by the method that the protoplast formation, protoplast transformation and the cell membrane that relate to mode known in the art are regenerated. EP 238 023, EP 184 438 and Yelton et al.1984 have described the suitable method that transforms the aspergillus host cell among the Proceedings of the National Academy of Sciences USA 81:1470-1474. Malardier et al.1989, Gene 78:147-156 or U.S. patent 6,060,305 have been described the suitable method that transforms the mould species of reaping hook.
The dna sequence dna of separation and clones coding parent AMS
For separating of or the technology of the dna sequence dna of clones coding polypeptide of interest be known in the art, comprise from genomic DNA separate, from cDNA preparation or its combination. Cloning dna sequence dna of the present invention from such genomic DNA may be for example, and the PCR (PCR) that utilization is known or the antibody screening of expression library carry out with the dna fragmentation that detection has the clone of common structure feature. Referring to, for example, Innis et al., 1990, PCR:A Guide to Methods and Application, Academic Press, New York. Can use other the DNA cloning method such as ligase chain reaction (LCR), connect to activate transcribe (LAT) and based on the amplification (NASBA) of dna sequence dna.
Can utilize several different methods well known in the art to separate the dna sequence dna of coding parent AMS from any cell of producing described AMS or microorganism. At first, should be used to make up genomic DNA and/or cDNA library from chromosomal DNA or the mRNA of the biology of producing the AMS that to study. Then, if the amino acid sequence of described AMS is known, oligonucleotide probe that so can complex sign also is used for clone from genomic library identification code AMS, the biology preparation of described genomic library from discussing. Perhaps, adopt the utmost point to be low to moderate hybridization and the wash conditions of high stringency, can will comprise labeled oligonucleotide probe with the sequence of another known alpha-amylase gene homology as probe, with the clone of identification code AMS.
The clone's of identification code AMS another kind of method will be referred to the fragment of genomic DNA is inserted in expression vector such as the plasmid, transform the AMS negative bacteria with the gained genome dna library, then with the bacterium that transforms at the substrate that contains AMS (namely, maltose) draw flat board on the agar, thereby allow to identify express alpha-diastatic clone.
Perhaps, can be with the standard method of having established by the synthetic dna sequence dna for preparing coding said polypeptide, for example, S.L.Beaucage and M.H.Caruthers, (1981), Tetrahedron Letters 22, p. the described phosphoroamidite method of 1859-1869, perhaps Matthes et al. (1984), EMBO J.3, the method that p. 801-805 describes. In the phosphoroamidite method, synthetic oligonucleotide in automatic dna synthesizer for example, purifying, annealing connects, and is cloned into suitable carrier.
At last, described dna sequence dna can be genome and synthetic mixed source, synthesize and cDNA mixed source or genome and cDNA mixed source, the fragment in, genome synthetic by connecting according to standard technique or cDNA source (suitable, corresponding to the fragment of the different piece of whole dna sequence dna) and preparing. Described dna sequence dna also can be with Auele Specific Primer by PCR (PCR) preparation, and for example United States Patent (USP) 4,683, and 202 or R.K.Saiki et al. (1988), Science 239,1988, described in the pp. 487-491.
The dna sequence dna that separates
The present invention be more particularly directed to comprise the dna sequence dna of separation of the dna sequence dna of coded polypeptide (for example wild-type enzyme of heterozyme, wild-type enzyme or genetic modification), described polypeptide comprises the amino acid sequence of the catalytic module with alpha-amylase activity and the amino acid sequence of carbohydrate binding modules, and wherein said catalytic module is the fungi origin.
Term used herein " dna sequence dna of separation " relates to the DNA sequence that is substantially free of other dna sequence dna, for example, pure at least about 20% when measuring by agarose electrophoresis, preferably pure at least about 40%, more preferably pure at least about 60%, be more preferably at least about 80% pure, most preferably pure at least about 90%.
For example, the dna sequence dna of separation can obtain by the standard cloning process that is used for genetic engineering, and described method is reoriented to the different loci that it will copy there with dna sequence dna from its natural place. Described cloning process may relate to excision with separate required comprising encode polypeptide of interest the DNA sequence dna fragmentation, described fragment is inserted in the carrier molecule, described recombinant vector is incorporated into the multicopy of described dna sequence dna or clones in the host cell that will copy therein. Can operate the dna sequence dna of separation so that the expression of polypeptide of interest to be provided by several different methods. Depending on described expression vector, before it is inserted in the carrier, may be to need or essential to the operation of described dna sequence dna. The technology of utilizing the recombinant DNA method modified dna sequence is well known in the art.
DNA construct
The present invention be more particularly directed to comprise the DNA construct of the dna sequence dna of coded polypeptide, described polypeptide is for example heterozyme or wild-type enzyme, wherein said heterozyme comprises first amino acid sequence that contains catalytic module and contains second amino acid sequence of carbohydrate binding modules, described catalytic module has alpha-amylase activity, perhaps wherein said wild-type enzyme comprises first amino acid sequence that contains catalytic module and second amino acid sequence that contains the carbohydrate binding modules, and described catalytic module has alpha-amylase activity. " DNA construct " is defined as strand or double chain DNA molecule herein, and it is by the Gene Isolation of natural generation, and perhaps modified and comprised dna fragmentation, described dna fragmentation makes up in the non-existent mode of occurring in nature and places side by side. When DNA construct comprised coded sequence of the present invention and expresses all required control sequences, term DNA construct and term expression cassette were synonyms.
Direct mutagenesis
In case separated the dna sequence dna of coding parent AMS, and determined required mutational site, can utilize synthetic oligonucleotides to introduce sudden change. These oligonucleotides comprise the nucleotide sequence that is positioned at required mutational site flank. In ad hoc approach, in carrying the carrier of alpha-amylase gene, make up the strand breach as the DNA of α-amylase coded sequence. Then will carry the synthesizing ribonucleotide of required sudden change and the homology of single stranded DNA partly anneals. Then use dna polymerase i (Klenow fragment) to fill remaining breach, utilize the T4 ligase to connect described construct. The specific embodiment of the method is described in Morinaga et al. (1984), and Biotechnology 2, p.646-639. United States Patent (USP) 4,760,025 discloses the oligonucleotides of introducing a plurality of sudden changes of coding by the minor alteration of expression cassette. Yet, can introduce a greater variety of sudden changes in any one time by the Morinaga method, because can introduce many oligonucleotides of different length.
The another kind of method that sudden change is incorporated in coding for alpha-diastatic dna sequence dna is described in Nelson and Long, and (1989), Analyticai Biochemistry 180, p.147-151. Its 3 steps that relate to the PCR fragment that comprises required sudden change produce, and wherein the DNA chain of chemical synthesis are introduced required sudden change as one of them primer in the PCR reaction. Can be by reinserting in the expression plasmid with the restriction enzyme enzymatic lysis and with it separate from the fragment that PCR produces and carry the dna fragmentation of described sudden change.
Localized random mutagenesis
Random mutagenesis can advantageously be confined to the part of parent's AMS of discussing. For example, can produce when having the variation that improves characteristic when the specific region that identifies enzyme particular importance and expection for the specified characteristic of enzyme are modified, this may be favourable. Under normal circumstances, when the tertiary structure of having illustrated parent enzyme and its function with enzyme are relevant, can identify these zones.
Induced-mutation technique or any other suitable technology known in the art of using aforesaid PCR to cause are implemented localization or regiospecificity random mutagenesis easily. Perhaps, the dna sequence dna of the part of the dna sequence dna that can separate encodes will modify for example by being inserted in the suitable carrier, can use any method of mutagenesis discussed above that described part is carried out mutagenesis subsequently.
The variant of heterozygote or wild-type enzyme
The wild type or the performance of heterozyme in the starch degradation method that contain carbohydrate binding modules (" CBM ") and AMS catalytic module can be improved by protein engineering, as by direct mutagenesis (site-directed mutagenesis), by localized random mutagenesis (localized random mutagenesis), by preparing parent's wild-type enzyme or parent's heterozyme with synthetic method new variant or by any other suitable protein engineering.
Can utilize traditional protein engineering to produce described variant.
The expression of polypeptide in host cell
The nucleotide sequence that is introduced in the host cell DNA can be incorporated in the nucleic acid construct, described nucleic acid construct comprises the nucleotide sequence that is operably connected to one or more control sequences, and described control sequence guiding coded sequence is expressed in suitable host cell under the condition compatible with control sequence.
Can pass through the nucleotide sequence of several different methods operate coding polypeptide so that expression of polypeptides. Depending on described expression vector, before described nucleotide sequence is inserted in the carrier, may be needs or essential to its operation. The technology of utilizing the recombinant DNA method modified nucleotide sequence is well known in the art.
Described control sequence can be suitable promoter sequence, and promoter sequence is identified to express the nucleotide sequence of nucleotide sequence by host cell. Described promoter sequence comprises transcriptional control sequence, the expression of its mediation polypeptide. Described promoter can be any nucleotide sequence that shows transcriptional activity in selected host cell, the promoter that comprises sudden change, brachymemma and heterozygosis can be obtained by the gene of polypeptide in encode or the born of the same parents outer with the born of the same parents of host cell homology or non-homology.
Guide nucleic acid construct of the present invention to transcribe, especially the example in the suitable promoter of bacterial host cell transcription is from the Escherichia coli lactose operon, streptomyces coelicolor (Streptomyces coelicolor) agarase gene (dagA), bacillus subtilis levansucrase (levansucrase) gene (sacB), bacillus licheniformis (Bacillus licheniformis) alpha-amylase gene (amyL), bacillus stearothermophilus (Bacillus stearothermophilus) produces maltogenic amylase (maltogenic amylase) gene (amyM), bacillus amyloliquefaciens (Bacillus amyloliquefaciens) alpha-amylase gene (amyQ), bacillus licheniformis penicillinase gene (penP), bacillus subtilis xylA and xylB gene, promoter (Villa-Kamaroff et al. with the acquisition of prokaryotes beta-lactamase gene, 1978, Proceedings of the National Academy of Sciences USA75:3727-3731), and tac promoter (DeBoer et al., 1983, Proceedings of the National Academy of Sciences USA80:21-25). More multiple promoter is described in Scientific American, " the Useful proteins from recombinant bacteria " among 1980, the 242:74-94; With Sambrook et al., 1989, with upper.
Being used for guiding nucleic acid construct of the present invention is the promoter that the gene by aspergillus oryzae TAKA amylase, rhizomucor miehei (Rhizomucor miehei) aspartic protease, aspergillus niger neutral alpha-amylase, aspergillus niger acid stable AMS, aspergillus niger or aspergillus awamori glucoamylase (glaA), rhizomucor miehei lipase, aspergillus oryzae alkali protease, aspergillus oryzae phosphotriose isomerase, aspergillus nidulans acetamidase and Fusarium oxysporum trypsin-like protease (WO 96/00787) obtains at the example of the suitable promoter of filamentous fungal host cell transcription, and NA2-tpi promoter (from the heterozygote of the promoter of the gene of aspergillus niger neutral alpha-amylase and aspergillus oryzae phosphotriose isomerase) and sudden change, promoter brachymemma and heterozygosis.
In yeast host, useful promoter is obtained by the kinase whose gene of saccharomyces cerevisiae (Saccharomyces cerevisiae) enolase (ENO-1), saccharomyces cerevisiae galactokinase (GAL1), Ethanol in Saccharomyces cerevisiae dehydrogenase/glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (ADH2/GAP) and saccharomyces cerevisiae 3-phoshoglyceric acid. Romanos et al., 1992, Yeast 8:423-488 have described other and can be used for the promoter of yeast host cell.
Described control sequence also can be suitable tanscription termination subsequence, and described tanscription termination subsequence is identified to stop transcribing by host cell. Described terminator sequence is operably connected to 3 ' end of the nucleotide sequence of coded polypeptide. Any have the terminator of function to may be used to the present invention in selected host cell.
The preferred terminator that is used for filamentous fungal host cell obtains from the gene of aspergillus oryzae TAKA amylase, aspergillus niger glucoamylase, aspergillus nidulans o-amino benzoyl acid synthase, aspergillus niger alpha-glucosidase and Fusarium oxysporum trypsin-like protease.
The gene that is used for preferred terminator home-brewed yeast enolase, brewing yeast cell pigment C (CYC1) and the saccharomyces cerevisiae glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase of yeast host cell obtains. Romanos et al., 1992, the same other the useful terminator that is used for yeast host cell of having described.
Described control sequence also can be suitable targeting sequencing, and described targeting sequencing is to be the untranslated zone of important mRNA for the translation of being undertaken by host cell. Described targeting sequencing is operably connected to 5 ' end of the nucleotide sequence of coded polypeptide. Any have the terminator of function to may be used to the present invention in selected host cell.
Be used for the preferred targeting sequencing of filamentous fungal host cell by the gene acquisition of aspergillus oryzae TAKA amylase and aspergillus nidulans phosphotriose isomerase.
Be used for the suitable targeting sequencing of yeast host cell by the gene acquisition of saccharomyces cerevisiae enolase (ENO-1), saccharomyces cerevisiae glycerol 3-phosphate acid kinase, saccharomyces cerevisiae α-factor and Ethanol in Saccharomyces cerevisiae dehydrogenase/glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (ADH2/GAP).
Described control sequence can also be the Polyadenylation sequence, and the Polyadenylation sequence is operably connected to 3 ' end of nucleotide sequence, and when transcribing, it is identified by host cell, as the signal that adds poly adenosine residue to the mRNA that transcribes. Any have the Polyadenylation sequence of function to may be used to the present invention in selected host cell.
Be used for the preferred Polyadenylation sequence of filamentous fungal host cell by the gene acquisition of aspergillus oryzae TAKA amylase, aspergillus niger glucoamylase, aspergillus nidulans o-amino benzoyl acid synthase, Fusarium oxysporum trypsin-like protease and aspergillus niger alpha-glucosidase.
Guo and Sherman, 1995, Molecular Cellular Biology 15:5983-5990 has described the Polyadenylation sequence that can be used for yeast host cell.
Described control sequence also can be that coding is connected to the aminoterminal amino acid sequence of polypeptide and coded polypeptide is directed to signal peptide coding region in the secretory pathway of cell. 5 ' of the coded sequence of nucleotide sequence terminal itself can comprise signal peptide coding region, its in the translation reading frame with natural linking to each other of code area fragment of coding secrete polypeptide. Perhaps, 5 ' of coded sequence end can comprise be the signal peptide coding region of external source concerning coded sequence. When described coded sequence does not comprise signal peptide coding region natively, may need the external source signal peptide coding region. Perhaps, the external source signal peptide coding region can be replaced natural signal peptide coding region simply to strengthen the secretion of polypeptide. Yet any signal peptide coding region that expressed polypeptide is directed to the secretory pathway of selected host cell may be used to the present invention.
To produce the signal peptide coding region that the gene of maltogenic amylases, bacillus stearothermophilus alpha-amylase, bacillus licheniformis subtilisin, bacillus licheniformis beta-lactamase, bacillus stearothermophilus neutral proteinase (nprT, nprS, nprM) and bacillus subtilis prsA obtains by bacillus NCIB 11837 to the effective signal peptide coding region of bacterial host cell. Simonen and Palva, 1993, Microbiological Reviews 57:109-137 has described more signal peptide.
The signal peptide coding region that is obtained by the gene of aspergillus oryzae TAKA amylase, aspergillus niger neutral starch enzyme, aspergillus niger glucoamylase, rhizomucor miehei aspartic protease, mould (Humicola insolens) cellulase of special humic and pubescence humicola lanuginosa (Humicola lanuginose) lipase to the effective signal peptide coding region of filamentous fungal host cell.
The signal peptide useful to yeast host cell obtained by saccharomyces cerevisiae α-factor and saccharomyces cerevisiae invertase gene. Romanos et al., 1992, the same other useful signal peptide coding region of having described.
Described control sequence can also be the front peptide-coding region that coding is positioned at the aminoterminal amino acid sequence of polypeptide. The gained polypeptide is called as proenzyme (proenzyme) or front polypeptide (propolypeptide) (being called proenzyme (zymogen) in some occasions). Front polypeptide is non-activity normally, can change ripe active peptides into by catalysis or the autocatalysis cracking from the propetide of front polypeptide. Front peptide-coding region can be obtained by the gene of bacillus subtilis alkali proteinase (aprE), bacillus subtilis neutral proteinase (nprT), saccharomyces cerevisiae α-factor, rhizomucor miehei aspartic protease and thermophilic fungus destroyed wire (Myceliophthora thermophila) laccase (WO 95/33836).
When signal peptide and pre-peptide region all were present in the amino terminal of polypeptide, pre-peptide region was positioned at the aminoterminal position of adjacent polypeptide, and the signal peptide zone is positioned at the aminoterminal position of adjacent pre-peptide region.
Interpolation allows the adjusting sequence of adjusting expression of polypeptides also may need with respect to the growth of host cell. The example of regulating system be cause the expression response chemistry of gene or physical stimulation thing to comprise the existence of regulating compound and open or close those. Regulating system in the prokaryotic system comprises lac, tac and trp operon system. In yeast, can use ADH2 system or GAL1 system. In filamentous fungi, TAKA AMS promoter, aspergillus niger glucoamylase promoter and aspergillus oryzae glucoamylase promoter can be as regulating sequence. Other example of regulating sequence is those of permission gene magnification. In eukaryotic system, these are included in methotrexate (MTX) and have the dihydrofolate reductase gene of lower amplification and follow heavy metal and the metallothionein gene that increases. In these examples, the nucleotide sequence of coded polypeptide can operate with the adjusting sequence and link to each other.
Above-mentioned multiple nucleotides and control sequence can be linked together to prepare recombinant expression carrier, it can comprise that one or more easily restriction sites are listed in insertion or the replacement in these sites with the nucleotides sequence that allows coding said polypeptide. Perhaps, can express nucleotide sequence of the present invention for the suitable carrier of expressing by nucleotide sequence or the nucleic acid construct insertion that will comprise described sequence. In the construction of expression vector process, described coded sequence is placed carrier, in order to described coded sequence is operationally linked together for expression with suitable control sequence.
Described recombinant expression carrier can be any carrier (for example, plasmid or virus), can use it for easily the expression that the recombinant DNA process also can cause described nucleotide sequence. The selection of carrier typically depends on the compatibility of described carrier and this carrier host cell to be imported. Described carrier can be plasmid linear or closed ring.
Described carrier can be autonomously replicationg vector, that is, as the carrier that the outer entity of chromosome exists, it copies and is independent of chromosome replication, for example, and plasmid, extra-chromosomal element, minichromosome or artificial chromosome.
Described carrier can comprise be used to any mode of guaranteeing self-replacation. Perhaps, described carrier can be in importing to host cell the time, the carrier that is incorporated in the genome and copies with one or more chromosomes that it is integrated into. In addition, can use to comprise single carrier or plasmid or two or more carrier or the plasmid that will import all DNA in the host cell gene group, or transposons.
But carrier of the present invention preferably comprises one or more selected markers, and it allows to select at an easy rate the cell that transforms. Selectable mark is gene, and its product provides antiseptic or virus resistance, heavy metal resistance, prototrophy to auxotroph, etc.
The appropriate flags that is used for yeast host cell is ADE2, HIS3, LEU2, LYS2, MET3, TRP1 and URA3. But the selected marker that is used for filamentous fungal host cell includes but not limited to amdS (acetamidase), argB (ornithine transcarbamylase), bar (careless ammonium phosphinothricin acetyl based transferase), hygB (hygromix phosphotransferase), niaD (nitrate reductase), pyrG (orotidine-5 '-phosphate decarboxylase), sC (sulfate adenylyl transferase), trpC (o-amino benzoyl acid synthase) and equivalent thereof.
What be preferred for the aspergillus cell is the amdS of aspergillus nidulans or aspergillus oryzae and the bar gene of pyrG gene and streptomyces hygroscopicus.
Carrier of the present invention preferably comprises and allows described carrier stable integration in the host cell gene group or allow described carrier to be independent of genome and one or more elements of self-replicating in cell.
In order to be incorporated in the host cell gene group, described carrier may rely on the nucleotide sequence of coded polypeptide or be used for carrier by homology or non-homogeneous restructuring stable integration any other carrier element to genome. Perhaps, described carrier can comprise extra nucleotide sequence, and described extra nucleotide sequence is used in reference to conducting and crosses the directional integration of homologous recombination in the host cell gene group. Described extra nucleotide sequence makes described carrier can be incorporated into the one or more exact positions in one or more chromosomes in the host cell gene group. In order to increase the possibility that is integrated in the exact position, described integrated element should preferably comprise the nucleotides of enough numbers, such as 100 to 1,500 base-pairs, preferred 400 to 1,500 base-pairs, most preferably 800 to 1,500 base-pairs, itself and corresponding target sequence height homology are to increase the probability of homologous recombination. Described integrated element can be the sequence of the target sequence homology in any and the host cell gene group. In addition, described integrated element can be non-coding or coding nucleotide sequence. On the other hand, described carrier can be by non-homogeneous recombination and integration in the genome of host cell.
For self-replicating, described carrier can further comprise replication origin, described replication origin make described carrier can be in the host cell of discussing self-replicating. The bacterium replication origin example be the replication origin that allows plasmid pBR322, pUC19, pACYC177 and the pACYC184 in Escherichia coli, copy, allow the replication origin of pUB110, the pE194, pTA1060 and the pAM β 1 that in bacillus, copy. The example that is used for the replication origin of yeast host cell is the combination of 2 microns (2micron) replication origins, ARS1, ARS4, ARS1 and CEN3 and the combination of ARS4 and CEN6. Replication origin can be the replication origin with sudden change, described sudden change make its in host cell, play the temperature sensitivity effect (referring to, for example, Ehrlich, 1978, Proceedings of the National Academy of Sciences USA75:1433).
The nucleotide sequence of the present invention that surpasses a copy can be inserted in the host cell to increase the production of gene outcome. Can be incorporated in the host cell gene group by at least one additional copy with sequence, but perhaps be included in nucleotide sequence by the selected marker gene that can increase, and the increase of acquisition nucleotide sequence copy numbers; But wherein by cultured cell in the presence of suitable selective reagent, but and select to comprise selected marker gene amplification copy, also thereby comprise the cell of the additional copy of nucleotide sequence.
Be used for to connect said elements with the method that makes up recombinant expression carrier of the present invention be those skilled in the art know (referring to, for example, Sambrook et al., 1989, the same).
Host cell:The invention still further relates to restructuring fermentation fungi, perhaps comprise the host cell of nucleic acid construct of the present invention, it is advantageously used on the spot (on site) recombinant production of polypeptide. The carrier that comprises nucleotide sequence of the present invention is introduced in the host cell so that described carrier forms part as chromosome or exists as the outer carrier of the self-replacation sex chromosome of describing before.
Described host cell is the fungal cell. " fungi " used herein comprises that Ascomycota (Ascomycota), Basidiomycota (Basidiomycota), chytrid door (Chytridiomycota) and Zygomycota (Zygomycota) are (such as Hawksworth et al., at Ainsworth and Bisby ' s Dictionary of The Fungi, the 8th edition, 1995, CAB International, University Press, Cambridge, define among the UK) and oomycetes subphylum (Oomycota) (such as Hawksworth et al., 1995, the same, quote for 171 pages) and all mitospore fungies (Hawksworth et al., 1995, the same).
In a more preferred embodiment, described fungal host cells is filamentous fungal cells. " filamentous fungi " comprises all thread forms (such as Hawksworth et al., 1995, the same definition) of fungi and oomycetes subphylum. Described filamentous fungi is take the mycelia body wall that is comprised of chitin, cellulose, glucan, chitosan, mannosan and other complex polysaccharide as feature. Extend into by mycelia that row is nourished and grown and carbon catabolism is strict aerobic.
In preferred embodiments, filamentous fungal host cell is thermophilic or the cell of heat-resisting fungi, species in Ascomycotina (Ascomycotina), Basidiomycotina (Basidiomycotina), Zygomycota or the chytrid door for example, the species in the group that is particularly formed by Chaetomium (Chaetomium), Thermoascus, Malbranchea or the mould genus of shuttle spore shell (Thielavia) (such as Thielavia terrestris (Thielavia terrestris)) or Peziza (Trichophaea). Being more preferably described host cell is that Trichophaea saccata or humic are mould such as the Humicola insolens bacterial strain.
The fungal cell can transform by relating to the method that forms in a manner known way protoplast, transforms protoplast and regenerative cell's wall. The suitable method that is used for conversion aspergillus host cell is described in EP 238 023 and Yelton et al., 1984, Proceedings of the National Academy of Sciences USA 81:1470-1474. Malardier et al., 1989, Gene 78:147-156 and WO 96/00787 have described the suitable method that is used for transforming the mould species of reaping hook. Can utilize Becker and Guarente, In Abelson, J.N.and Simon, M.I., editors, Guide to Yeast Genetics and Molecular Biology, Methods in Enzymology, Volume 194, pp 182-187, Academic Press, Inc., New York; Ito et al., 1983, Journal of Bacteriology 153:163; And Hinnen et al., the described method transformed yeast of 1978, Proceedings of the National Academy of Sciences USA 75:1920.
The expression of enzyme in plant
Can as described belowly in genetically modified plants, transform and express coding polypeptide of interest such as the variant of heterozyme of the present invention or wild-type enzyme or the dna sequence dna of heterozygote.
Described genetically modified plants can be dicots or monocotyledonous, are called for short dicotyledon or monocotyledon. Monocotyledonous example is grass, such as meadow grass (blue grass, Poa L. (Poa)), fodder grasses, such as sheep lance (Festuca), rye (Lolium), temperate zone grass (temperate grass), such as Agrostis (Agrostis), and cereal, for example, wheat, oat, rye, barley, rice, Chinese sorghum and maize (corn).
The example of dicotyledon is tobacco, legume (such as lupin), potato, beet, pea, soya bean (bean) and soybean (soybean), and crucifer (Cruciferae (Brassicaceae)), such as cauliflower, rape and closely-related model organism arabidopsis (Arabidopsis thaliana).
The example of plant part is stem, callus, leaf, root, fruit, seed and stem tuber (tuber) and the independent body that comprises these parts, for example, epidermis, mesophyll, interstitial tissue (parenchyme), vascular tissue, separate living tissue. In the present context, specific plant cell cell also is considered to plant part such as chloroplaset, apoplast, mitochondria, vacuole, peroxisome and cytoplasm. In addition, no matter any plant cell organizes what origin is, all is considered to plant part. Equally, plant part, as separated so that the particular organization of utilization of the present invention and cell also are considered to plant part, for example, embryo, endosperm, aleuron and kind skin.
The offspring of these plants, plant part and plant cell is also included within the scope of the present invention.
Can be according to genetically modified plants or the plant cell of methods known in the art construction expression polypeptide of interest. Briefly the one or more expression construct by the polypeptide of interest of will encoding are incorporated in the plant host genome and the plant through transforming of gained or plant cell breeding are made up plant or plant cell for genetically modified plants or plant cell.
Expediently, described expression construct is DNA construct, but it comprises the gene of adjusting sequence operative association polypeptide of interest and suitable of encoding, and described adjusting sequence is that described gene is expressed required in selected plant or plant part. In addition, but described expression construct can comprise for the identification of expression construct and be incorporated into the selected marker of host cell wherein and described construct imported to dna sequence dna essential in the plant of discussing (latter is depended on the DNA introduction method that will use).
For example according to described enzyme require when, where and selection how to express to determine regulating and controlling sequence (such as promoter and terminator sequence and optional signals or transit sequence). For example, the expression of the gene of the enzyme of the present invention of encoding can be composing type or derivable, perhaps can be growth, stage or tissue-specific, and gene outcome can be directed to specific cells cell, tissue or plant part such as seed or leaf. Such as Tague et al, Plant Phys. has described regulating and controlling sequence in 86,506,1988.
In order to carry out the constructive expression, can use 35S-CaMV, maize ubiquitin 1 and rice actin 1 promoter (Franck et al.1980.Cell 21:285-294, Christensen AH, Sharrock RA and Quail 1992.Maize polyubiquitin genes:structure, thermal perturbation of expression and transcript splicing, and promoter activity following transfer to protoplasts by electroporation.Plant Mo.Biol.18,675-689.; Zhang W, McElroy D.and Wu R 1991, Analysis of rice Actl 5 ' region activity in transgenic rice plants.Plant Cell 3,1155-1165). Organ specific promoters can for example be from thesaurus (storage sink) tissue such as seed, potato tubers, and fruit (Edwards ﹠ Coruzzi, 1990. Annu.Rev.Genet.24:275-303), or from metabolic pool (metabolic sink) tissue such as separate living tissue (Ito et al., 1994, Plant Mol.Biol.24:863-878) promoter, seed specific promoters is as from Rice Glutelin, alcohol soluble protein, globulin or albuminous promoter (Wu et al., Plant and Cell Physiology Vol.39, No.8pp.885-889 (1998)), Conrad U.et al, Journal of Plant Physiology Vol.152, No.6, pp.708-711 (1998) describe from the legumin B4 of broad bean (Vicia faba) and the broad bean promoter of unknown Seed Storage Protein, promoter (Chen et al. from the seed oil body protein, Plant and Cell Physiology, Vol.39, No.9, pp.935-941 (1998), storage protein napA promoter from cabbage type rape (Brassica napus), perhaps any other seed specific promoters known in the art, for example, described in the WO 91/14772. In addition, described promoter can be from the leaf specificity promoter of paddy rice or tomato such as rbcs promoter (Kyozuka et al., Plant Physiology, Vol.102, No.3, pp.991-1000 (1993), chlorella virus adenine methyl transferase gene promoter (Mitra, A.and Higgins, DW, Plant Molecular Biology, Vol.26, No.1, pp.85-93 (1994), or from aldP gene promoter (the Kagaya et al. of paddy rice, Molecular and General Genetics, Vol.248, No.6, pp.668-674 (1995) or wound inducible promoter such as potato pin2 promoter (Xu et al, Plant Molecular Biology, Vol.22, No.4, pp.573-588 (1993). Equally, described promoter can be changed by abiotic processing such as temperature, arid or salinity induces, or the material of the activation promoter that applies by the outside, for example, ethanol, estrogen, plant hormone sample ethene, abscisic acid and gibberellic acid and heavy metal are induced.
The promoter enhancer element is used in the higher expression of enzymes of acquisition in the plant. For example, described promoter enhancer assembly can be the introne between the nucleotide sequence of promoter and codase. For example, Xu et al.op cit discloses the purposes of the First Intron enhancing expression of rice actin 1 gene.
But any other parts of selectable marker gene and expression construct can existingly from this area be selected those.
Described DNA construct is incorporated in the Plant Genome according to conventional art known in the art, comprise the conversion of Agrobacterium (Agrobacterium) mediation, virus-mediated conversion, microinjection, particle bombardment, Bombardment-Mediated Transformation and electroporation (Gasser et al, Science, 244,1293; Potrykus, Bio/Techn.8,535,1990; Shimamoto et al, Nature, 338,274,1989).
At present, the transgenosis of Agrobacterium tumefaciems (Agrobacterium tumefaciens) mediation is that (summary is referring to Hooykas ﹠ Schilperoort for the method for selecting for production transgenosis dicotyledon, 1992, Plant Mol.Biol., 19:15-38), also can be used for transforming monocots, although usually use other method for transformation for these plants. At present, the desirable monocotyledonous method of production transgenosis that the Agrobacterium means are replenished is particle bombardment (with the coated micro-gold of transforming DNA or tungsten particle the) (Christou to embryo callus or developmental embryo, 1992, Plant J., 2:275-281; Shimamoto, 1994, Curr.Opin.Biotechnol., 5:158-162; Vasil et al., 1992, Bio/Technology 10:667-674). Be used for the alternative of transforming monocots with Omirulleh S, et al., Plant Molecular Biology, Vol.21, No.3, the described protoplast transformation of pp.415-428 (1993) is the basis.
After the conversion, select to have mixed the transformant of described expression construct and be complete plant according to method breeding well known in the art. Usually described method for transformation is designed for regeneration period or after production in for example utilize with two independently the T-DNA construct carry out cotransformation or excise the selective removal Select gene by the locus specificity that the specificity recombinase carries out Select gene.
Starch processing
First, the polypeptide of second and/or the 3rd aspect can be used for the method for liquefying starch, wherein in aqueous medium with described heterozyme processing gelatinization or pearl starch substrate. First, the polypeptide of second and/or the 3rd aspect also can be used for the method for saccharifying of liquefying starch substrate. Preferred purposes is in fermentation process, in the method starch substrates first, polypeptide aspect second and/or the 3rd in the presence of liquefaction and/or saccharification be suitable for being converted into by the fermenting organism preferred yeast glucose and/or the maltose of tunning with production. These fermentation process comprise produces fuel with the method for ethanol or drinking alcohol (portable alcohol), the method for preparation of drinks, the method for producing required organic compound, such as citric acid, itaconic acid, lactic acid, gluconic acid, gluconic acid sodium salt, calcium gluconate, potassium gluconate, gluconic acid Δ lactone or sodium isoascorbate; Ketone; Amino acid such as glutamic acid (monosodium glutamate (sodium monoglutaminate)), is difficult to more complex compounds such as antibiotic with synthetic method production, in addition such as penicillin, tetracycline; Enzyme; Vitamin is such as riboflavin, B12, beta carotene; Hormone.
Starch to be processed can be highly refined starch quality, preferred at least 90%, at least 95%, at least 97% or at least 99.5% is pure, perhaps it can be the starch-containing material of the thicker whole grain that comprises grinding, and it comprises that non-starch part is such as plumule residue and fiber. Raw material such as complete grain are polished to open tissue, thereby can further process. Two kinds of polishings are preferred according to the present invention: wet-milling and dry grinding. Also can use maize pulp, preferably the maize pulp through grinding.
Except starch, dry also will comprise a large amount of non-starch carbohydrates through grinding grain. When by this heterogeneous material of jet cooking (jet cooking) processing, usually only reach the part gelatinization of starch. Because polypeptide of the present invention has high activity for non-gelatinized starch, thus advantageously described polypeptide is applied to comprise to through the dry of jet cooking and through grind that starch liquefies and/or the method for saccharification in.
In addition, because the superior hydrolysing activity of polypeptide of first aspect, the demand to glucoamylase during the saccharification step reduces greatly. This permission is carried out saccharification under extremely low glucoamylase activity level, and preferred glucoamylase activity disappearance or if present, then be no more than or even less than 0.5AGU/g DS, more preferably no more than or even less than 0.4AGU/g DS, be more preferably be no more than or even less than 0.3AGU/g DS, most preferably be less than 0.1AGU/g DS, as being no more than or existing even less than the amount of 0.05AGU/g DS starch substrates. The enzyme with glucoamylase activity or the disappearance that represent with the mg zymoprotein, perhaps be no more than or even less than 0.5mg EP/g DS, more preferably no more than or even less than 0.4mg EP/g DS, be more preferably be no more than or even less than 0.3mg EP/g DS, be most preferably not exceeding or even less than 0.1mg EP/g DS, for example be no more than or even less than 0.05mg EP/g DS or be no more than or exist even less than the amount of 0.02mg EP/g DS starch substrates. Described glucoamylase can preferably derive from the bacterial strain in the bacterial classification of the bacterial classification of bacterial classification, Pachyktospora of bacterial classification, the Talaromyces of aspergillus or Trametes, more preferably comes from aspergillus niger, Talaromyces emersonii (Talaromyces emersonii), lobe ring bolt bacterium or the large decorative pattern spore of papery (Pachykytospora papyracea).
The same superior hydrolysing activity of polypeptide owing to first aspect, the demand to AMS in liquefaction and/or the saccharification step reduces greatly. The polypeptide of first aspect that represents with the mg zymoprotein can be no more than or even less than 0.5mg EP/g DS, more preferably no more than or even less than 0.4mg EP/g DS, be more preferably be no more than or even less than 0.3mg EP/g DS, be most preferably not exceeding or even less than 0.1mg EP/g DS, for example be no more than or even less than 0.05mg EP/g DS or be no more than or even less than the amount preparation of 0.02mg EP/g DS starch substrates. The polypeptide of first aspect can be with 0.05 to 10.0AFAU/g DS, preferred 0.1 to 5.0AFAU/g DS, the more preferably amount preparation of 0.25 to 2.5AFAU/g DS starch. Described method can comprise: a) with starch substrates with comprise catalytic module with alpha-amylase activity and the polypeptide of carbohydrate binding modules, for example, the contact of the polypeptide of first aspect; B) in be enough at least 90% or at least 92%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, at least 99%, the described starch substrates of 99.5%w/w is converted in the temperature and time of fermentable sugars at least, described starch substrates is hatched with described polypeptide; C) fermenting and producing tunning, d) the optional tunning that reclaims. At treatment step b) and/or c) during, have enzyme or the disappearance of glucoamylase activity, perhaps the amount with 0.001 to 2.0AGU/g DS, 0.01 to 1.5AGU/g DS, 0.05 to 1.0AGU/g DS, 0.01 to 0.5AGU/g DS exists. The enzyme or the disappearance that preferably have glucoamylase activity, perhaps be no more than or even less than 0.5AGU/g DS, more preferably no more than or even less than 0.4AGU/g DS, more preferably be no more than or even less than 0.3AGU/gDS, be most preferably not exceeding or even less than 0.1AGU, as be no more than or even exist less than the amount of 0.05AGU/g DS starch substrates. The enzyme with glucoamylase activity or the disappearance that represent with the mg zymoprotein, perhaps be no more than or even less than 0.5mg EP/g DS, more preferably no more than or even less than 0.4mg EP/g DS, be more preferably be no more than or even less than 0.3mg EP/g DS, be most preferably not exceeding or even less than 0.1mg EP/g DS, for example be no more than or even less than 0.05mg EP/g DS or be no more than or exist even less than the amount of 0.02 mg EP/g DS starch substrates. Step a, b, c and/or d can carry out individually or simultaneously in described method.
Described method can comprise on the other hand: a) starch substrates is contacted with yeast cells through transforming to express polypeptide, described polypeptide comprises catalytic module and the carbohydrate binding modules with alpha-amylase activity, for example, the polypeptide of first and/or second aspect; B) in the temperature and time that is enough to the described starch substrates of 90%w/w at least is converted into fermentable sugars, described starch substrates is hatched with described yeast; C) fermentation is to produce ethanol; D) optional Recycled ethanol. Step a, b and c can carry out separately or simultaneously.
The described method in another aspect comprises that the hydrolysis, particularly pearl starch of gelatinization or pearl starch slurry are hydrolyzed to the soluble starch hydrolysate under the temperature of the initial gelatinization point that is lower than described pearl starch. Except with comprise catalytic module with alpha-amylase activity and the polypeptide of carbohydrate binding modules, for example, outside the polypeptide contact of first aspect, described starch can also contact with the enzyme that is selected from lower group: fungal alpha-amylase (EC 3.2.1.1), beta amylase (E.C.3.2.1.2) and glucoamylase (E.C.3.2.1.3). Can further add bacterialα-amylase or debranching enzyme in embodiments, for example isoamylase (E.C.3.2.1.68) or amylopectase (E.C.3.2.1.41). In the context of the present invention bacterialα-amylase be as among the WO 99/19467 the 3rd page the 18th walk to the 6th page of defined AMS of the 27th row.
Described method is implemented being lower than under the temperature of initial gelatinization point in embodiments. Temperature during the described method of preferred enforcement is at least 30 ℃, at least 31 ℃, at least 32 ℃, at least 33 ℃, at least 34 ℃, at least 35 ℃, at least 36 ℃, at least 37 ℃, at least 38 ℃, at least 39 ℃, at least 40 ℃, at least 41 ℃, at least 42 ℃, at least 43 ℃, at least 44 ℃, at least 45 ℃, at least 46 ℃, at least 47 ℃, at least 48 ℃, at least 49 ℃, at least 50 ℃, at least 51 ℃, at least 52 ℃, at least 53 ℃, at least 54 ℃, at least 55 ℃, at least 56 ℃, at least 57 ℃, at least 58 ℃, at least 59 ℃ or preferably at least 60 ℃. PH when implementing described method can be 3.0 to 7.0, preferred 3.5 to 6.0 or more preferably in the 4.0-5.0 scope. In preferred embodiments, described method for example comprises at about 32 ℃, such as 30 to 35 ℃ temperature with culture propagation for example to produce ethanol.
In another preferred embodiment, described method for example comprises at 30 to 35 ℃, for example in about 32 ℃ temperature synchronous glycosylation and fermentation, for example with yeast to produce ethanol, perhaps with the suitable fermenting organism of another kind to produce required organic compound.
In above-mentioned fermentation process, ethanol content reaches at least 7%, at least 8%, at least 9%, at least 10%, at least 11%, at least 12%, at least 13%, at least 14%, at least 15%, such as at least 16% ethanol.
The starch slurry that is used for above-mentioned either side can have the dry solids shape starch of 20-55%, the dry solids shape starch of preferred 25-40%, more preferably the dry solids shape starch of 30-35%. With comprise catalytic module with alpha-amylase activity and the polypeptide of carbohydrate binding modules, for example, after the polypeptide contact of first aspect, at least 85%, at least 86%, at least 87%, at least 88%, at least 89%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98% or preferably at least 99% of the drying solid of pearl starch is converted into the soluble starch hydrolysate.
In another preferred embodiment, to comprise catalytic module with alpha-amylase activity and the polypeptide of carbohydrate binding modules, for example, the polypeptide of first aspect is used for liquefaction, the method for saccharifying of gelatinized starch, such as but not limited to the gelatinization of being undertaken by jet cooking. Described method can comprise that fermentation is to produce for example ethanol of tunning. Thisly comprise from the method for starch-containing material by fermentative production of ethanol: (i) with comprising catalytic module with alpha-amylase activity and the polypeptide of carbohydrate binding modules, for example, the polypeptide of first aspect described starch-containing material that liquefies; (ii) liquefied fermented glutinous rice that obtains of saccharification; (iii) there is the material that obtains in the bottom fermentation step (ii) at fermenting organism. Optional described method further comprises Recycled ethanol. Saccharification and fermentation can be used as synchronous glycosylation and fermentation process (SSF method) is implemented. Ethanol content reaches at least 7%, at least 8%, at least 9%, at least 10%, at least 11%, at least 12%, at least 13%, at least 14%, at least 15% such as at least 16% ethanol between yeast phase.
Especially, in the method aspect above-mentioned, starch to be processed can obtain from stem tuber, root, stem, legume, cereal or whole grain. More particularly, pearl starch can obtain from corn, corncob (cobs), wheat, barley, rye, milo, sago, cassava, tapioca, Chinese sorghum, paddy rice, pea, soya bean (bean), banana or potato. The special glutinous type of consideration and non-glutinous type corn and barley.
The invention still further relates to the composition of the polypeptide that comprises first and/or second aspect. Described composition comprises the polypeptide of first aspect in particularly preferred embodiments, and described polypeptide is selected from the group of V001, V002, V003, V004, V005, V006, V007, V008, V009, V010, V011, V012, V013, V014, V015, V016, V017, V018, V019, V021, V022, V023, V024, V025, V026, V027, V028, V029, V030, V031, V032, V033, V034, V035, V036, V037, V038, V039, V040, V041, V042, V043, V047, V048, V049, V050, V051, V052, V054, V055, V057, V059, V060, V061, V063, V064, V065, V066, V067, V068 and V069. Described composition can further comprise and is selected from lower group enzyme: fungal alpha-amylase (EC 3.2.1.1), beta amylase (E.C.3.2.1.2), glucoamylase (E.C.3.2.1.3) and amylopectase (E.C.3.2.1.41). Described glucoamylase can preferably come from aspergillus bacterial classification bacterial strain such as aspergillus niger or come from the bacterial classification of Talaromyces, particularly come from the bacterial strain of Talaromyces leycettanus, such as United States Patent (USP) Re.32, disclosed glucoamylase in 153, come from Talaromyces duponti and/or Talaromyces thermopiles, such as United States Patent (USP) 4, disclosed glucoamylase in 587,215, and more preferably come from Talaromyces emersonii. Most preferably described glucoamylase derives from Talaromyces emersonii bacterial strain CBS 793.97 and/or has among the WO 99/28448 such as the disclosed sequence of SEQ ID NO:7. More preferably have with aforementioned amino acid sequence and have at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90% or even the glucoamylase of the amino acid sequence of at least 95% homology. Commercial basket bacterium glucose starch enzyme preparation is called Spirizyme Fuel by Novozymes A/S supply.
For comprising first and/or the polypeptide of second aspect and the composition of glucoamylase, also preferably has the polypeptide of the bacterial strain that comes from Trametes, preferred lobe ring bolt bacterium of glucoamylase activity. More preferably have glucoamylase activity and with U.S. Patent application No.60/650, the amino acid of the mature polypeptide amino acid/11 to 575 of SEQ ID NO:5 has at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90% or even the polypeptide of at least 95% homology in 612.
For comprising first and/or the polypeptide of second aspect and the composition of glucoamylase, also preferably have the bacterial strain that comes from Pachyktospora, the preferred large decorative pattern spore of papery of glucoamylase activity or come from the polypeptide that is deposited in DSMZ and gives the coli strain of preserving number DSM 17105. More preferably have glucoamylase activity and with U.S. Patent application No.60/650, the amino acid of the mature polypeptide amino acid/11 to 556 of SEQ ID NO:2 has at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90% or even the polypeptide of at least 95% homology in 612.
Above-mentioned composition can be used for liquefying and/or the saccharification gelatinization or granular starch, and the starch of part gelatinization. The starch of part gelatinization refers to a certain extent by the starch of gelatinization, i.e. wherein irreversibly expansion and gelatinization and partial starch still exists with the graininess state of partial starch.
Above-mentioned composition can preferably comprise with 0.01 to 10AFAU/g DS, preferred 0.1 to 5 AFAU/g DS, more preferably 0.5 to 3 AFAU/g DS, the acid alpha-amylase that exists of the amount of 0.3 to 2 AFAU/g DS most preferably. Described composition can be applied in above-mentioned arbitrary starch process.
Materials and methods
The mensuration of acid alpha-amylase activity
When used according to the invention, can measure with AFAU (acid fungal alpha-amylase unit) activity of any acid alpha-amylase, it is with respect to the enzyme standard test. 1AFAU is defined as the amount of the enzyme of the 5.260mg starch dry matter of per hour degrading under the standard conditions of mentioning below.
Acid alpha-amylase, the i.e. stable AMS of acid, a kind of inscribe-AMS (1,4-α-D-glucan-glucoside base-hydrolase (1,4-alpha-D-glucan-glucano-hydrolase), E.C.3.2.1.1), have dextrin and the oligosaccharides of different chain length with formation at the interior zone hydrolyzing alpha-Isosorbide-5-Nitrae of starch molecule-glycosidic bond. The intensity of the color that forms with iodine is directly proportional with the concentration of starch. Amylase activity with the reverse colorimetric method (reverse colorimetry) of the reduction of starch concentration, is measured under the analysis condition of appointment.
Figure A20058004859800631
Indigo plant/purple t=23 discolors second
Standard conditions/reaction condition:
Substrate: soluble starch, about 0.17g/L
Buffer solution: citrate, about 0.03M
Iodine (I2): 0.03g/L
CaCl 2：         1.85mM
pH：            2.50±0.05
Incubation temperature: 40 ℃
Reaction time: 23 seconds
Wavelength: 590nm
Enzyme concentration: 0.025AFAU/mL
Enzyme working range: 0.01-0.04AFAU/mL
The brochure of this analytical method is described in more detailEB-SM-0259.02/01Can be to Novozymes A/S, Denmark asks for, and this brochure is added as a reference herein.
Glucoamylase activity
Can measure glucoamylase activity with amyloglucosidase unit (AGU). AGU is defined as at 37 ℃, pH4.3, substrate: maltose 23.2mM, buffer solution: per minute is hydrolyzed the amount of the enzyme of 1 micromole's maltose under acetate 0.1M, the standard conditions in 5 minutes reaction time.
Can use the automatic analysis instrument system. In GDH reagent, add mutarotase, so that existing any alpha-D-glucose all is converted into β-D-Glucose. GDH forms NADH with β-D-Glucose reaction specifically in above-mentioned reaction, utilizes photometer to measure NADH at the 340nm place, as measuring of initial glucose concentration.
AMG is hatched:
Substrate: maltose 23.2mM
Buffer solution: acetate 0.1M
Ph：          4.30±0.05
Incubation temperature: 37 ℃ ± 1
Reaction time: 5 minutes
Enzyme working range: 0.5-4.0AGU/mL
Color reaction:
GlucDH：      430U/L
Mutarotase: 9U/L
NAD：         0.21mM
Buffer solution: phosphate 0.12M; 0.15M NaCl
pH：          7.60±0.05
Incubation temperature: 37 ℃ ± 1
Reaction time: 5 minutes
Wavelength: 340nm
The brochure (EB-SM-0131.02/01) of describing in more detail this analytical method can be to Novozymes A/S, and Denmark asks for, and this brochure is added as a reference herein.
Bacterial strain and plasmid
Escherichia coli DH12S (can be obtained by Gibco BRL) is used for yeast plasmid rescue (rescue).
PLA1 is saccharomyces cerevisiae and the shuttle vehicle that is under the control of TPI promoter, has described it among the WO 01/92502 and has made up from pJC039. Wherein insert acid black aspergillus AMS burst, acid black aspergillus alpha-amylase gene (SEQ ID NO:1) and comprised joint (SEQ ID NO:67) and the part Luo Eratai bacterium glucoamylase gene sequence of CBM (SEQ ID NO:91). Provided the complete sequence of described plasmid among the SEQ ID NO:103. Alpha-amylase gene is from 5029 to 6468 sequence, and joint is from 6469 to 6501 sequence, and CBM is from 6502 to 6795 sequence. Described carrier is used for AMS CBM heterozygote and makes up.
Saccharomyces cerevisiae YNG318:MATa Dpep4[cir+] ura3-52, leu2-D2, his 4-539 are used to alpha-amylase variants and express. J.Biol.Chem.272 (15), pp 9720-9727,1997 are seen in its description.
Culture medium and substrate
The 10X base soln:Do not contain amino acid whose yeast nitrogen base (DIFCO) 66.8g/l, succinate (salt) 100g/l, NaOH 60g/l.
SC-glucose:20% glucose (that is, 100ml/l, 5% threonine 4ml/l, 1% tryptophan 10ml/l, 20% casamino acid 25ml/l, the 10X base soln 100ml/l of 2% final concentration=2g/100ml). The solution filter sterilised in 0.20 micron in aperture. Agar and H2O (about 761ml) is autoclaving together, and adds the SC-glucose solution of separately sterilization to described agar solution.
YPD：Bacto peptone 20g/l, yeast extract 10g/l, 20% glucose 100ml/l.
PEG/LiAc solution:40%PEG4000 50ml, 5M lithium acetate 1ml.
The DNA operation
Except as otherwise noted, Sambrook et al. (1989) Molecular Cloning:A Laboratory Manual, Cold Spring Harbor Lab., Cold Spring Harbor, NY are adopted in DNA operation and conversion; Ausubel, F.M.et al. (eds.) " Current Protocols in Molecular Biology ", John Wiley and Sons, 1995; Harwood, C.R.and Cutting, the standard molecular biological method described in the S.M. (eds.) is carried out.
Yeast conversion
Implement yeast conversion with the lithium acetate method. The carrier (digesting by restriction endonuclease) of 0.5 μ L is mixed with the PCR fragment of 1 μ L. The YNG318 competent cell thaws on ice. The carrier DNA (Clontech) that in 12ml polypropylene test tube (Falcon 2059), mixes cell, DNA mixture and the 10 μ L of 100 μ L. Add 0.6ml PEG/LiAc solution and gently mixing. 30 ℃, 200rpm are hatched 30min. Hatch 30min (heat shock) for 42 ℃. Transferred to the eppendorf pipe also centrifugal 5 seconds. The removal supernatant also is dissolved among the 3ml YPD. 30 ℃ of 200rpm are hatched described cell suspension 45min. Described suspension is poured into SC-glucose flat board and hatched 3 days to produce bacterium colony in 30 ℃. With Nucleic Acids Research, Vol.20, Robzyk and Kassir ' the s method of describing among the No.14 (1992) 3790 is extracted the total DNA of yeast.
Dna sequencing
Implement Escherichia coli by electroporation (BIO-RAD Gene impulse generator) and transform, be used for the DNA order-checking. With alkaline process (molecular cloning, Cold Spring Harbor) or use QiagenThe Plasmid kit prepares the DNA plasmid. Reclaim dna fragmentation with the Qiagen gel extraction kit from Ago-Gel. Implement PCR with PTC-200 DNA Engine. ABI PRISMTM310 Genetic Analyzer are used for the mensuration of all dna sequences.
Table 2
The amino acid (AA) of used catalyst structure domain (CD), joint, carbohydrate binding modules (CBM), plasmid and primer and dna sequence dna numbering. AA refers to AMS, and GA refers to glucoamylase.
Type Code The sequence source SEQ ID
 CD  C001 The aspergillus niger AMS SEQ ID NO：1  dna
 CD  C001 The aspergillus niger AMS SEQ ID NO：2  aa
 CD  C002 Aspergillus oryzae AMS Fungamyl SEQ ID NO：3  dna
 CD  C002 Aspergillus oryzae AMS Fungamyl SEQ ID NO：4  Aa
 CD  C003 Aspergillus oryzae AMS Fungamyl variant SEQ ID NO：5  Dna
 CD  C003 Aspergillus oryzae AMS Fungamyl variant SEQ ID NO：6  Aa
 CD  C004 Trichophaea saccata AMS SEQ ID NO：7  Dna
 CD  C004 Trichophaea saccata AMS SEQ ID NO：8  Aa
 CD  C005 Subulispora provurvata AMS SEQ ID NO：9  Dna
 CD  C005 Subulispora procurvata AMS SEQ ID NO：10  Aa
 CD  C006 Valsaria rubricosa AMS SEQ ID NO：11  Dna
 CD  C006 Valsaria rubricosa AMS SEQ ID NO：12  Aa
 CD  C007 The Thermomyces lanuginosus AMS SEQ ID NO：13  Dna
 CD  C007 The Thermomyces lanuginosus AMS SEQ ID NO：14  Aa
 CD  C008 The bacterial classification AMS of the mould genus of branch top spore SEQ ID NO：15  Dna
 CD  C008 The bacterial classification AMS of the mould genus of branch top spore SEQ ID NO：16  Aa
 CD  C009 The bacterial classification AMS that Malbranchea belongs to SEQ ID NO：17  dna
 CD  C009 The bacterial classification AMS that Malbranchea belongs to SEQ ID NO：18  Aa
 CD  C010 The Rhizomucor pusillus AMS SEQ ID NO：19  Dna
 CD  C010 The Rhizomucor pusillus AMS SEQ ID NO：20  Aa
 CD  C011 Dichotomocladium hesseltinei AMS SEQ ID NO：21  dna
 CD  C011 Dichotomocladium hesseltinei AMS SEQ ID NO：22  Aa
 CD  C012 The bacterial classification AMS of huge Polyporus SEQ ID NO：23  dna
 CD  C012 The bacterial classification AMS of huge Polyporus SEQ ID NO：24  Aa
 CD  C013 Tough lead fungi AMS SEQ ID NO：25  dna
 CD  C013 Tough lead fungi AMS SEQ ID NO：26  aa
 CD  C014 The bacterial classification of Trametes SEQ ID NO：27  dna
 CD  C014 The bacterial classification of Trametes SEQ ID NO：28  aa
 CD  C015 Salmon shellfish leather covers the bacterium AMS SEQ ID NO：29  dna
 CD  C015 Salmon shellfish leather covers the bacterium AMS SEQ ID NO：30  aa
 CD  C016 The bacterial classification AMS of thorn shell bistrichiasis Pseudomonas SEQ ID NO：31  dna
 CD  C016 The bacterial classification AMS of thorn shell bistrichiasis Pseudomonas SEQ ID NO：32  aa
 CD  C017 The bacterial classification AMS that Cryptosporiopsis belongs to SEQ ID NO：33  dna
 CD  C017 The bacterial classification AMS that Cryptosporiopsis belongs to SEQ ID NO：34  aa
 CD  C018 The bacterial classification AMS of cone Chaetomium SEQ ID NO：35  dna
 CD  C018 The bacterial classification AMS of cone Chaetomium SEQ ID NO：36  aa
 CD  C020 The bacterial classification AMS of look two spore Pseudomonas SEQ ID NO：37  Dna
 CD  C020 The bacterial classification AMS of look two spore Pseudomonas SEQ ID NO：38  Aa
 CD  C021 The bacterial classification AMS of the red shell Pseudomonas of clump SEQ ID NO：39  Dna
 CD  C021 The bacterial classification AMS of the red shell Pseudomonas of clump SEQ ID NO：40  Aa
 CD  C022 The bacterial classification AMS of Gliocladium SEQ ID NO：41  Dna
 CD  C022 The bacterial classification AMS of Gliocladium SEQ ID NO：42  Aa
 CD  C023 Streptomyces thermocyaneoviolaceus AMS SEQ ID NO：43  Dna
 CD  C023 Streptomyces thermocyaneoviolaceus AMS SEQ ID NO：44  Aa
Joint  C024 The large decorative pattern spore of papery glucoamylase SEQ ID NO：45  Dna
Joint  C024 The large decorative pattern spore of papery glucoamylase SEQ ID NO：46  Aa
Joint  C025 Lobe ring bolt bacterium glucoamylase SEQ ID NO：47  Dna
Joint  C025 Lobe ring bolt bacterium glucoamylase SEQ ID NO：48  Aa
Joint  C026 The leucopaxillus giganteus glucoamylase SEQ ID NO：49  Dna
Joint  C026 The leucopaxillus giganteus glucoamylase SEQ ID NO：50  Aa
Joint+CBM  C027 Trichophaea saccata AMS SEQ ID NO：51  Dna
Joint+CBM  C027 Trichophaea saccata AMS SEQ ID NO：52  Aa
Joint  C028 Sublispora provurvata AMS SEQ ID NO：53  dna
Joint  C028 Sublispora provurvata AMS SEQ ID NO：54  aa
Joint  C029 Valsaria rubricosa AMS SEQ ID NO：55  dna
Joint  C029 Valsaria rubricosa AMS SEQ ID NO：56  aa
Joint  C030 The bacterial classification AMS of the mould genus of branch top spore SEQ ID NO：57  dna
Joint  C030 The bacterial classification AMS of the mould genus of branch top spore SEQ ID NO：58  aa
Joint  C031 Huge bracket fungus (Meripilus giganteus) AMS SEQ ID NO：59  dna
Joint  C031 Huge bracket fungus AMS SEQ ID NO：60  aa
Joint  C032 Bacillus flavothermus AMS short circuit head SEQ ID NO：61  dna
Joint  C032 Bacillus flavothermus AMS short circuit head SEQ ID NO：62  aa
Joint  C033 The lengthening joint of Bacillus flavothermus AMS SEQ ID NO：63  dna
Joint  C033 The lengthening joint of Bacillus flavothermus AMS SEQ ID NO：64  aa
Joint  C034 Bacillus flavothermus AMS SEQ ID NO：65  dna
Joint  C034 Bacillus flavothermus AMS SEQ ID NO：66  aa
Joint  C035 Luo Eratai bacterium (Athelia rolfsii) glucoamylase SEQ ID NO：67  dna
Joint  C035 Luo Eratai bacterium glucoamylase SEQ ID NO：68  aa
Joint  C036 Aspergillus albicans (Aspergillus kawachii) glucoamylase SEQ ID NO：69  Dna
Joint  C036 Aspergillus albicans (Aspergillus kawachii) glucoamylase SEQ ID NO：70  Aa
Joint  C037 Aspergillus niger (Aspergillus niger) glucoamylase SEQ ID NO：71  dna
Joint  C037 Aspergillus niger Aspergillus niger glucoamylase SEQ ID NO：72  aa
Joint  C038 The bacterial classification AMS of cone Chaetomium (Coniochaeta) SEQ ID NO：73  dna
Joint  C038 The bacterial classification AMS that cone Chaetomium (Coniochaeta) belongs to SEQ ID NO：74  aa
 CBM  C039 The large decorative pattern spore of papery (Pachykytospora papayracea) glucoamylase SEQ ID NO：75  dna
 CBM  C039 The large decorative pattern spore of papery (Pachykytospora papayracea) glucoamylase SEQ ID NO：76  aa
 CBM  C040 Lobe ring bolt bacterium (Trametes cingulata) glucoamylase SEQ ID NO：77  dna
 CBM  C040 Lobe ring bolt bacterium (Trametes cingulata) glucoamylase SEQ ID NO：78  aa
 CBM  C041 Leucopaxillus giganteus (Leucopaxillus gigauntes) glucoamylase SEQ ID NO：79  dna
 CBM  C041 Leucopaxillus giganteus (Leucopaxillus gigantus) glucoamylase SEQ ID NO：80  aa
 CBM  C042 Subulispora provurvata AMS SEQ ID NO：81  dna
 CBM  C042 Subulispora provurvata AMS SE0 ID NO：82  aa
 CBM  C043 Valsaria rubricosa AMS SEQ ID NO：83  dna
 CBM  C043 Valsaria rubricosa AMS SEQ ID NO：84  aa
 CBM  C044 Bacterial classification (Acremonium sp.) AMS of the mould genus of branch top spore SEQ ID NO：85  dna
 CBM  C044 Bacterial classification (Acremontum sp.) AMS of the mould genus of branch top spore SEQ ID NO：86  aa
 CBM  C045 Huge bracket fungus (Meripilus giganteus) AMS SEQ ID NO：87  dna
 CBM  C045 Huge bracket fungus (Meripilus giganteus) AMS SEQ ID NO：88  aa
 CBM  C046 Bacillus flavothermus AMS SEQ ID NO：89  dna
 CBM  C046 Bacillus flavothermus AMS SEQ ID NO：90  aa
 CBM  C047 Sieve ear eldest bacterium (Athelia rolfsii) glucoamylase SEQ ID NO：91  dna
 CBM  C047 Luo Eratai bacterium Athelia rolfsii glucoamylase SEQ ID NO：92  aa
 CBM  C048 Aspergillus albicans (Aspergillus kawachii) glucoamylase SEQ ID NO：93  dna
 CBM  C048 White bent poison (Aspergillus kawachii) glucoamylase SEQ ID NO：94  aa
 CBM  C049 Aspergillus niger (Aspergillus niger) glucoamylase SEQ ID NO：95  dna
 CBM  C049 Aspergillus niger (Aspergillus niger) glucoamylase SEQ ID NO：96  aa
 CBM  C050 The bacterial classification (Coniochaeta sp.) of cone Chaetomium SEQ ID NO：97  dna
 CBM  C050 The bacterial classification (Coniochaeta sp.) of cone Chaetomium SEQ ID NO：98  aa
Heterozygote  V051 The heterozygote of Fungamyl variant CD and Luo Eratai bacterium glucoamylase CBM SEQ ID NO：99  dna
Heterozygote  V051 The heterozygote of Fungamyl variant CD and Luo Eratai bacterium glucoamylase CBM SEQ ID NO：100  aa
Heterozygote  V019 The heterozygote of Rhizomucor pusillus AMS CD and Luo Eratai bacterium glucoamylase CBM SEQ ID NO：101  aa
Heterozygote  V022 The heterozygote of huge bracket fungus AMS and Luo Eratai bacterium glucoamylase CBM SEO ID NO：102  aa
Plasmid  pLA1 Plasmid SEQ ID NO：103  dna
Primer  P001 Primer SEQ ID NO：104  dna
Primer  P002 Primer SEQ ID NO：105  dna
Primer  P003 Primer SEQ ID NO：106  dna
Primer  P004 Primer SEQ ID NO：107  dna
 CBM Corn SEQ ID NO：108  dna
 CBM Corn SEQ ID NO：109  aa
 CD  C051 The bacterial classification II that Thermoascus belongs to SEQ ID NO：110  dna
 CD  C051 The bacterial classification II AMS that Thermoascus belongs to SEQ ID NO：111  aa
 CD  C055 Bacterial classification (Coniochaeta sp.) the II AMS of cone Chaetomium SEQ ID NO：112  dna
 CD  C055 Bacterial classification (Coniochaeta sp.) the II AMS of cone Chaetomium SEQ ID NO：113  aa
 CD  C052 The bacterial classification AMS of the red shell Pseudomonas of clump (Nectria sp.) SEQ ID NO：114  dna
 CD  C052 The red shell mattress of clump belongs to the bacterial classification AMS of (Nectria sp.) SEQ ID NO：115  aa
 CD  C054 The bacterial classification AMS of Fusarium SEQ ID NO：116  dna
 CD  C054 The bacterial classification AMS of Fusarium SEQ ID NO：117  aa
 CD  C057 Trametes corrugate AMS SEQ ID NO：118  dna
 CD  C057 Trametes corrugata AMS SEQ ID NO：119  aa
 CD  C059 The bacterial classification AMS of Penicillium SEQ ID NO：120  dna
 CD  C059 The bacterial classification AMS of Penicillium SEQ ID NO：121  aa
 CD  C060 Valsaria spartii AMS SEQ ID NO：122  dna
 CD  C060 Valsaria spartii AMS SEQ ID NO：123  aa
 CD  C061 Thermophilic ascomycete (Thermoascus aurantiacus) AMS SEQ ID NO：124  dna
  CD   C061 Thermophilic ascomycete (Thermoascus aurantiacus) AMS   SEQ ID NO：125   aa
  CD   C062 Phanerochaete chrysosporium (Phanerochaete chrysosporium) AMS   SEQ ID NO：126   dna
  CD   C062 Phanerochaete chrysosporium (Phanerochaete chrysosporium) AMS   SEQ ID NO：127   aa
  CD   C063 Rhizopus oryzae (Rhizopus oryzae) AMS   SEQ ID NO：128   dna
  CD   C063 Rhizopus oryzae (Rhizopus oryzae) AMS   SEQ ID NO：129   aa
  CD   C064 Thaminidium elegans AMS   SEQ ID NO：130   dna
  CD   C064 Thaminidium elegans AMS   SEQ ID NO：131   aa
  CD   C065 Pappus colter mould (Absidia cristata) AMS   SEQ ID NO：132   dna
  CD   C065 The mould AMS of pappus colter   SEQ ID NO：133   aa
  CD   C066 Syncephalastrum racemosum (Syncephalastrum racemosum) AMS   SEQ ID NO：134   dna
  CD   C066 Syncephalastrum racemosum (Syncephalastrum racemosum) AMS   SEQ ID NO：135   aa
  CBM   C067 Bacterial classification (Coniochaeta sp.) AMS of cone Chaetomium   SEQ ID NO：136   dna
  CBM   C067 Bacterial classification (Coniochaeta sp.) AMS of cone Chaetomium   SEQ ID NO：137   aa
  CBM   C068 Trametes corrugata AMS   SEQ ID NO：138   dna
  CBM   C068 Trametes corrugata AMS   SEQ ID NO：139   aa
  CBM   C069 Valsario spartii AMS   SEQ ID NO：140   dna
  CBM   C069 Valsario spartii AMS   SEQ ID NO：141   aa
  CBM   C070 The bacterial classification AMS of Penicillium   SEQ ID NO：142   dna
  CBM   C070 The bacterial classification AMS of Penicillium   SEQ ID NO：143   aa
Joint   C072 Bacterial classification (Coniochaeta sp.) AMS of cone Chaetomium   SEQ ID NO：144   dna
Joint   C072 Bacterial classification (Coniochaeta sp.) AMS of cone Chaetomium   SEQ ID NO：145   aa
Joint   C073 Gauffer bolt bacterium (Trametes corrugata) AMS   SEQ ID NO：146   dna
Joint   C073 Gauffer bolt bacterium (Trametes corrugata) AMS   SEQ ID NO：147   aa
Joint   C074 Valsario spartii AMS   SEQ ID NO：148   na
Joint   C074 Valsario spartii AMS   SEQ ID NO：149   aa
Joint   C075 The bacterial classification AMS of Penicillium   SEQ ID NO：150   dna
Joint   C075 The bacterial classification AMS of Penicillium   SEQ ID NO：151   aa
  CD   C077 Streptomyces limosus AMS   SEQ ID NO：154   dna
  CD   C077 Streptomyces limosus AMS   SEQ ID NO：155   aa
Embodiment 1: the structure of the nucleotide sequence V019 of coding Rhizomucor pusillus (Rhizomucor pusillus) alpha amylase and Luo Eratai bacterium (Athelia rolfsii) glucoamylase CBM
With suitable restriction endonuclease digested vector pLA1, to cut away the zone of coding aspergillus niger α-catalyzed by amylase domain. With primer P001 (SEQ ID NO:104) and P002 (SEQ ID NO:105) pcr amplification Rhizomucor pusillus alpha-amylase gene, the fragment of amplification is shown in SEQ ID NO:19.
The PCR reaction system: Condition:
  38.9μL   5μL   1μL   4μL   0.3μL X 2   0.5μL   H 2O 10X reaction buffer Klen Taq LA (CLONTECH) 10mM dNTPs 100pmole/ μ L primer template DNA   1   2   1-2   3   98℃   68℃ 10 seconds 90 seconds
30 circulations
  68℃ 10 minutes
Reclaim dna fragmentation with the Qiagen gel extraction kit from Ago-Gel. Purifying fragment and the vector digestion thing of gained are mixed together. The solution that mixes is imported in the saccharomyces cerevisiae, to pass through recombination to construct expression plasmid pLAV019 in the body.
Embodiment 2: the structure of the nucleotide sequence V022 of the huge bracket fungus of encoding (Meripilus giganteus) alpha amylase and Luo Eratai bacterium glucoamylase CBM
With primer P003 (SEQ ID NO:106) and the huge bracket fungus alpha-amylase gene of P004 (SEQ ID NO:107) pcr amplification.
Reclaim dna fragmentation with the Qiagen gel extraction kit from Ago-Gel. With the purifying fragment of gained and the carrier pLA1 mixing of having cut away coding aspergillus niger AMS catalyst structure domain with suitable restriction endonuclease digestion. The solution that mixes is imported in the saccharomyces cerevisiae, to pass through recombination to construct expression plasmid pLAV022 in the body.
Embodiment 3. expresses the amylase with CBM in aspergillus oryzae
The construct that comprises with the alpha amylase gene of CBM of describing among the embodiment 1 and 2 is respectively applied to construction of expression vector pAspV019 and pAspV022. These two plasmids of pAspV019 and pAspV022 are comprised of expression cassette, described expression cassette is based on aspergillus niger neutral starch enzyme II promoter and aspergillus niger starch glycosidase (amyloglycosidase) terminator (Tamg), and described neutral starch enzyme II promoter is blended in the targeting sequencing (Pna2/tpi) of aspergillus nidulans phosphotriose isomerase untranslated. Also have the aspergillus selected marker amdS from aspergillus nidulans on the described plasmid, its permission is grown at the acetamide as only nitrogen source. Such as Lassen et al. (2001), Applied and Environmental Micorbiology is transformed into expression plasmid pAspV019 and pAspV022 in the aspergillus described in 67, the 4701-4707. With the transformant of expressing V019 and V022 separate, purifying and being incubated in the shaking flask. (Biochem.J. (2003) 372, and 905-910) purifying is by the fluid nutrient medium of aspergillus oryzae fermentation acquisition, and described aspergillus oryzae is expressed the amylase with CBM with the protein affinity purification method.
Embodiment 4. is with the amylase of CBM
Produced polypeptide of the present invention; The catalyst structure domain of selecting is blended in the joint of Luo Eratai bacterium glucoamylase-CBM zone, the CBM zone of selecting is attached to C003 aspergillus oryzae catalyst structure domain (Fungamyl PE variant).
Because the CBM+ joint from Trichophaea saccata AMS is positioned at the N-end, so it is inserted between SP288 signal and the aspergillus oryzae catalyst structure domain. Other CBM places C-terminal.
Variant V008 had both comprised Luo Eratai bacterium glucoamylase joint and the CBM zone that places the C end, also comprised the joint+CBM from Trichophaea saccata AMS that places the N-end.
The catalyst structure domain variant of the CBM variant of aspergillus oryzae AMS and Luo Eratai bacterium glucoamylase CBM is listed in respectively table 3 and 4. Other polypeptide that the present invention produces is listed in table 5 and 6.
Described variant especially has the activity of improvement for starch for pearl starch.
Table 3
Polypeptide with aspergillus oryzae AMS Fungamyl variant catalyst structure domain (SEQ ID NO:6)
Code Joint and CBM from   CBM Joint
  V001 Sublispora provurvata AMS   SEQ ID NO：82   SEQ ID NO：54
  V002   Valsaria rubricosa   SEQ ID NO：84   SEQ ID NO：56
  V003 The AMS of the bacterial classification of branch top spore Pseudomonas   SEQ ID NO：86   SEQ ID NO：58
  V004 The large decorative pattern spore of papery glucoamylase   SEQ ID NO：76   SEQ ID NO：46
  V005 Trametes cingulata glucoamylase   SEQ ID NO：78   SEQ ID NO：48
  V006 The leucopaxillus giganteus glucoamylase   SEQ ID NO：80   SEQ ID NO：50
  V007 Huge bracket fungus AMS   SEQ ID NO：88   SEQ ID NO：60
    V008 Trichophaea saccata AMS (the CBM21-N end comprises joint)   SEQ ID NO：52
+ Luo Eratai bacterium glucoamylase (C-end)   SEQ ID NO：92   SEQ ID NO：68
  V009 Trichophaea saccata AMS (the CBM21-N end comprises joint)   SEQ ID NO：52
    V010 Yellow hot bacillus (Bacillus flavothermus) AMS with short circuit head  SEQ ID NO：90   SEQ ID NO：62
  V011 Yellow hot bacillus α-amylase with lengthening joint  SEQ ID NO：90   SEQ ID NO：64
  V012 Yellow hot bacillus AMS  SEQ ID NO：90   SEQ ID NO：66
Table 4
Polypeptide with Luo Eratai bacterium glucoamylase joint (SEQ ID NO:68) and CBM (SEQ ID NO:92)
Code Catalytic module from: Catalyst structure domain SEQ ID
  V013 Trichophaea saccata AMS   SEQ ID NO：8
  V014 Subulispora provurvata AMS   SEQ ID NO：10
  V015 Valsaria rubricosa AMS   SEQ ID NO：12
  V016 The Thermomyces lanuginosus AMS   SEQ ID NO：14
  V017 The bacterial classification AMS of branch top spore Pseudomonas   SEQ ID NO：16
  V018 The bacterial classification AMS that Malbranchea belongs to   SEQ ID NO：18
  V019 The Rhizomucor pusillus AMS   SEQ ID NO：20
  V021 Dichotomocladium hesseltinei AMS   SEQ ID NO：22
  V022 Huge bracket fungus AMS   SEQ ID NO：24
  V023 The bacterial classification of Stereum   SEQ ID NO：26
  V024 Mud streptomycete (Streptomyces limosus) AMS   SEQ ID NO：155
  V025   Coriolus censors   SEQ ID NO：30
  V026 Bacterial classification (Dinemasporium sp.) α-amylase that thorn cup hair spore belongs to   SEQ ID NO：32
  V027 The bacterial classification AMS that Cryptosporiopsis belongs to   SEQ ID NO：34
  V028 Bacterial classification (Coniochaeta sp.) AMS of cone Chaetomium   SEQ ID NO：36
  V029 The bacterial classification of two spore Pseudomonas (Diplodia sp.) AMS   SEQ ID NO：38
  V030 The bacterial classification of Nectria (Nectria sp.) AMS   SEQ ID NO：40
  V031 The bacterial classification of Gliocladium (Gliocladium sp.) AMS   SEQ ID NO：42
  V032 Streptomyces thermocyaneoviolaceus AMS   SEQ ID NO：44
  V047 Bacterial classification (Thermoascus sp.) II that Thermoascus belongs to   SEQ ID NO：111
  V048 The bacterial classification 2 of cone Chaetomium   SEQ ID NO：113
  V049 The bacterial classification AMS of Nectria   SEQ ID NO：115
  V050 The bacterial classification of Fusarium   SEQ ID NO：117
  V051 Gauffer bolt bacterium (Trametes corrugata)   SEQ ID NO：119
  V052   Valsaria spartii   SEQ ID NO：123
  V054 Thermophilic ascomycete (Thermoascus aurantiacus)   SEQ ID NO：125
  V055 The bacterial classification of Penicillium (Penicillum sp.)   SEQ ID NO：121
  V057 Phanerochaete chrysosporium (Phanerochaete chrysosporium)   SEQ ID NO：127
  V059 Rhizopus oryzae (Rhizopus oryzae)   SEQ ID NO：129
  V060   Thaminidium elegans   SEQ ID NO：131
  V061 Pappus colter mould (Absidia cristata)   SEQ ID NO：133
  V063 Syncephalastrum racemosum (Syncephalastrum racemosum)   SEQ ID NO：135
Table 5
Polypeptide with other catalyst structure domain/CBM of belt lacing. CBM and joint have Different Origin among the V069.
Code Domain from:   CD   SEQ ID   NO CBM and joint from: Joint SEQ ID NO  CBM  SEQ ID  NO
  V033 Bacterial classification α-the amylase of Acremonium   SEQ ID   NO：16 The large decorative pattern spore of papery glucoamylase  SEQ ID  NO：46  SEQ ID  NO：145
  V034 The Rhizomucor pusillus AMS   SEQ ID   NO：20 The large decorative pattern spore of papery glucoamylase  SEQ ID  NO：46  SEQ ID  NO：145
  V035 Huge bracket fungus AMS   SEQ ID   NO：24 The large decorative pattern spore of papery glucoamylase  SEQ ID  NO：46  SEQ ID  NO：145
  V036 Huge bracket fungus AMS   SEQ ID   NO：24   Valsaria   rubricosa  SEQ ID  NO：56  SEQ ID  NO：84
  V037 Huge bracket fungus AMS   SEQ ID   NO：24 Huge bracket fungus α-amylase  SEQ ID  NO：60  SEQ ID  NO：88
  V038 The Rhizomucor pusillus AMS   SEQ ID   NO：20 The aspergillus albicans glucoamylase  SEQ ID  NO：70  SEQ ID  NO：94
  V039 The Rhizomucor pusillus AMS   SEQ ID   NO：20 The aspergillus niger glucoamylase  SEQ ID  NO：72  SEQ ID  NO：96
  V040 Aspergillus oryzae Fungamyl variant   SEQ ID   NO：06 The bacterial classification AM603 of cone Chaetomium  SEQ ID  NO：74  SEQ ID  NO：98
  V069 Huge bracket fungus AMS   SEQ ID   NO：24 Corn C BM Luo Eratai bacterium glucoamylase joint  SEQ ID  NO：68  SEQ ID  NO：109
Table 6
With the polypeptide of Rhizomucor pusillus AMS catalyst structure domain (SEQ ID NO:20), and CBM and joint from:
Code CBM from   CBM SEQ ID   NO Joint from Joint SEQ ID NO
  V041 Luo Eratai bacterium glucoamylase   SEQ ID   NO：92 The aspergillus albicans AMS  SEQ ID NO：70
  V042 Luo Eratai bacterium glucoamylase   SEQ ID   NO：92 The aspergillus niger glucoamylase  SEQ ID NO：72
  V043 Corn   SEQ ID   NO：109 Luo Eratai bacterium glucoamylase  SEQ ID NO：68
  V064 The bacterial classification of cone Chaetomium   SEQ ID   NO：113 The bacterial classification of cone Chaetomium  SEQ ID  NO：145
  V065 Gauffer bolt bacterium   SEQ ID   NO：119 Gauffer bolt bacterium  SEQ ID  NO：147
  V066   Valsaria spartii   SEQ ID   NO：123   Valsaria spartii  SEQ ID  NO：149
  V067 The bacterial classification of Penicillium   SEQ ID   NO：121 The bacterial classification of Penicillium  SEQ ID  NO：151
  V068 Huge bracket fungus   SEQ ID   NO：88 Huge bracket fungus  SEQ ID NO：60
Embodiment 5
In fermenting on a small scale, assess the performance of polypeptide V019 with Talaromyces emersonii (Talaromyces emersonii) glucoamylase of various dose. With starch substrates, the crushing maize of 583.3g is added in the 912.2g running water. Replenish the 1g/L penicillin solution of 4.5ml in this mixture. Use 40% H2SO 4The pH of these slurries is transferred to 5.0. Duplicate mensuration DS level is 34.2 ± 0.8%. This slurries of about 5g are added in the 20ml phial. Each phial according to dosage adds an amount of enzyme, adds afterwards 200 μ L yeast propagation thing/5g slurries. The accurate weight of actual dose corn slurries in each phial is the basis. Phial is in 32 ℃ of insulations. Pass in time after the fermentation and measure the loss in weight. Stop fermentation in the time of 70 hours, and prepare HPLC and analyze. The preparation of HPLC comprises by adding the 40%H of 50 μ L2SO 4Cessation reaction, centrifugal and filter by 0.45 micron filter. Wait for that the sample of HPLC analysis is in 4 ℃ of storages.
Table 7
The performance of polypeptide V019 in fermenting on a small scale. With respect to 0.14AGU/DS and there is not α-diastatic 70 hours ethanol.
Amylase dosage (mg albumen/g DS) Talaromyces emersonii glucoamylase dosage (AGU/g DS) 70 hours ethanol
 0   0.14   1.00
 0   0.50   1.35
 0   0.86   1.73
 0.05 Nothing   3.69
 0.05   0.14   3.69
 0.05   0.50   3.73
 0.05   0.86   3.73
Embodiment 6
By will be with heat-staple bacterialα-amylase (LIQUOZYME XTM, Novozymes A/S) and DE 11 maltodextrins of cornstarch preparation of liquefaction are dissolved in Milli-QTMIn the water, and dry solids content (DS) is adjusted to 30%, and for the preparation of the substrate of saccharification. Under 60 ℃, the condition of initial pH 4.3, prolonged agitation, in the 2ml glass vial of sealing, carry out mashing test. After the standard of utilizing 0.35AGU/g DS Talaromyces emersonii glucoamylase and 0.04AFAU/g DS aspergillus niger acid alpha-amylase is processed, apply CBM AMS V019 or the V022 of two kinds of various dose at once.
In official hour interval sampling, and heating 15 minutes in boiling water, with enzyme-deactivating. After the cooling, before HPLC analyzes, Sample Dilution is also filtered (Sartorius MINISART to 5%DSTM0.2 micron of NML). The glucose level that provides the percentage with total soluble-carbohydrate to represent in the following table 8.
Table 8
All all utilize 0.35 AGU/g DS Talaromyces emersonii glucoamylase and 0.04 AFAU/g DS aspergillus niger acid alpha-amylase to process. And then, according to described form, quantitatively add acid alpha-amylase variant V019 and V022.
    DPI
Extra enzyme Acid alpha-amylase modification A FAU/g DS     24h     48h     70h
Contrast V019 V022     0     0.0875     0.1750     0.0875     0.1750     81.5     95.7     92.1     93.8     92.9     90.2     96.2     96.2     95.6     95.9     93.1     95.6     96.2     95.5     96.0
Embodiment 7
Assessing living starch SSF processing in the fermentation on a small scale. Mix 410g fine grinding corn, 590ml running water, 3.0ml 1g/L penicillin and 1g urea, obtain the pearl starch slurry of 35%DS. With 5N NaOH the pH of slurries is transferred to 4.5, the 5g sample is assigned in the 20ml phial. Quantitatively add an amount of enzyme, inoculation yeast in the phial. Phial is in 32 ℃ of insulations. Every kind of processing is in nonuplicate fermented. Select to come in triplicate the analysis as 24 hours, 48 hours and 70 hours points. Vortex phial in the time of 24,48 and 70 hours. The time point analysis comprises weighs and prepares for the sample of HPLC phial. For carrying out HPLC, by adding 50 μ L 40%H2SO 4Cessation reaction, centrifugal, and filter by 0.45 μ m filter. To wait for that the sample of HPLC analysis is in 4 ℃ of storages.
Embodiment 7a
Enzyme and employed amount are as shown in the table. A-AMG is aspergillus niger glucose starch enzymatic compositions.
Table 9
With the living starch SSF that aspergillus niger glucoamylase and V019 carry out, enzyme dosage
Tested number % dosage   mg/gDS   AGU/gDS   AFAU/gDS
  A-AMG   V019   A-AMG   V019   A-AMG   V019
  2   100％   0％   0.5   0   0.95   0
  3   90％   10％   0.45   0.01   0.855   0.01
  4   80％   20％   0.4   0.02   0.76   0.02
  5   70％   30％   0.35   0.03   0.665   0.03
  6   60％   40％   0.3   0.04   0.57   0.04
  7   45％   55％   0.225   0.055   0.4275   0.055
  8   30％   70％   0.15   0.07   0.285   0.07
  9   15％   85％   0.075   0.085   0.1425   0.085
  10   0％   100％   0   0.1   0   0.1
In the ratio ranges of the aspergillus niger AMG of 1.7-85.5 AGU/AFAU and V019, observe after the fermentation in 70 hours well alcohol yied, the mixture that shows aspergillus niger AMG and V019 is having the performance of excellence in activity ratio scope widely.
Table 10
With the living starch SSF that aspergillus niger glucoamylase and V019 carry out, result
Tested number   AGU/gDS   AFAU/gDS Ethanol production (g/l) AGU/AFAU ratio
  A-AMG   V019   24hr   48hr   70hr
  2   3   4   5   6   7   8   9   10   0.950   0.855   0.760   0.665   0.570   0.428   0.285   0.143   0.000   0.000   0.010   0.020   0.030   0.040   0.055   0.070   0.085   0.100   77.7   92.9   93.1   92.6   91.6   90.1   87.11   84.3   80.8   119.46   134.6   133.7   134.3   132.8   130.8   127.7   120.9   114.55   139.2   144.3   145.4   147.5   145.7   146.2   144.8   143.4   134.0   N/A   85.5   38.0   22.2   14.3   7.8   4.1   1.7   0.0
Embodiment 7b
Enzyme and employed amount are as shown in the table. A-AMG is Talaromyces emersonii glucose starch enzymatic compositions.
Table 11
With the living starch SSF that Talaromyces emersonii glucoamylase and V019 carry out, enzyme dosage
Tested number % dosage   mg/gDS   AGU/gDS   AFAU/gDS
  T-AMG   V019   T-AMG   V019   T-AMG   V019
  2   3   4   5   6   7   8   9   10   100％   90％   80％   70％   60％   45％   30％   15％   0％   0％   10％   20％   30％   40％   55％   70％   85％   100％   0.3   0.27   0.24   0.21   0.18   0.135   0.09   0.045   0   0   0.01   0.02   0.03   0.04   0.055   0.07   0.085   0.1   2.4   2.16   1.92   1.68   1.44   1.08   0.72   0.36   0   0   0.01   0.02   0.03   0.04   0.055   0.07   0.085   0.1
In the Talaromyces emersonii AMG and V019 ratio ranges of 10-216AGU/AFAU, observe the rear well ethanol production of fermentation in 70 hours, shown the widely activity ratio scope of the mixture of Talaromyces emersonii AMG and V019.
Table 12
With the living starch SSF that Talaromyces emersonii glucoamylase and V019 carry out, result
Tested number   AGU/g DS   AFAU/gDS Ethanol production (g/l) The AGU/AFAU ratio
  Sp Fuel   V019   24hrs   48hrs   70hrs
  2   3   4   5   6   7   8   9   10   2.4   2.16   1.92   1.68   1.44   1.08   0.72   0.36   0   0   0.01   0.02   0.03   0.04   0.055   0.07   0.085   0.1   60.07   89.00   91.02   93.31   93.71   92.83   91.25   86.14   80.63   91.77   129.36   132.07   133.75   134.16   131.53   125.48   124.22   115.00   113.17   142.91   147.18   148.19   146.84   141.80   139.25   137.38   132.08   N/A   216.0   96.0   56.0   36.0   19.6   10.3   4.2   0.0
The biomaterial preservation
Following biomaterial is deposited in Deutsche Sammmlung von Microorganismen und Zellkulturen GmbH (DSMZ) according to budapest treaty, Mascheroder Weg 1b, D-38124Braunschweig DE, and given following preserving number:
Preservation preserving number preservation date
Escherichia coli NN049798 DSM17106 on February 2nd, 2005
Escherichia coli NN049797 DSM17105 on February 2nd, 2005
Described bacterial strain is guaranteeing that the patent and trademark committee member determines that according to 37 C.F.R. § 1.14 and 35 U.S.C. § 122 its titular people can obtain under the condition of this culture by preservation during present patent application is undecided. Described preserved material is the basically pure culture of institute's preservation strain. In the foreign country of the correspondence application of having submitted described application to or its son application, can be such as preserved material as described in the desired acquisition of these national Patent Laws. Yet, should be understood that to obtain this preserved material, be not formed in to invade and implement license of the present invention in the patent right process of being authorized by action by government.
Sequence table
＜110〉Novozymes Company (NOVOZYMES A/S)
Novozymes North America, Inc. (NOVOZYMES NORTH AMERICA, INC.)
Fukuyama，Shiro
Matsui，Tomoko
Soong，Chee Leong
Allain，Eric
Nielsen，Anders Vikso
Udagawa，Hiroaki
Liu，Ye
Duan，Junxin
Wu，Wenping
Andersen，Lene Nonboe
＜120〉be used for the enzyme that starch is processed
<130>10729.500-US
<160>179
<170>PatentIn version 3.3
<210>1
<211>1533
<212>DNA
＜213〉aspergillus niger (Aspergillus niger)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1533)
<400>1
atg aga tta tcg act tcg agt ctc ttc ctt tcc gtg tct ctg ctg ggg     48
Met Arg Leu Ser Thr Ser Ser Leu Phe Leu Ser Val Ser Leu Leu Gly
1               5                   10                  15
aag ctg gcc ctc ggg ctg tcg gct gca gaa tgg cgc act cag tcg att     96
Lys Leu Ala Leu Gly Leu Ser Ala Ala Glu Trp Arg Thr Gln Ser Ile
            20                  25                  30
tac ttc cta ttg acg gat cgg ttc ggt agg acg gac aat tcg acg aca    144
Tyr Phe Leu Leu Thr Asp Arg Phe Gly Arg Thr Asp Asn Ser Thr Thr
        35                  40                  45
gct aca tgc gat acg ggt gac caa atc tat tgt ggt ggc agt tgg caa    192
Ala Thr Cys Asp Thr Gly Asp Gln Ile Tyr Cys Gly Gly Ser Trp Gln
    50                  55                  60
gga atc atc aac cat ctg gat tat atc cag ggc atg gga ttc acg gcc    240
Gly Ile Ile Asn His Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Met Gly Phe Thr Ala
65                  70                  75                  80
atc tgg atc tcg cct atc act gaa cag ctg ccc cag gat act gct gat    288
Ile Trp Ile Ser Pro Ile Thr Glu Gln Leu Pro Gln Asp Thr Ala Asp
                85                  90                  95
ggt gaa gct tac cat gga tat tgg cag cag aag ata tac gac gtg aac    336
Gly Glu Ala Tyr His Gly Tyr Trp Gln Gln Lys Ile Tyr Asp Val Asn
            100                 105                 110
tcc aac ttc ggc act gca gat gac ctc aag tcc ctc tca gat gcg ctt    384
Ser Asn Phe Gly Thr Ala Asp Asp Leu Lys Ser Leu Ser Asp Ala Leu
        115                 120                 125
cat gcc cgc gga atg tac ctc atg gtg gac gtc gtc cct aac cac atg    432
His Ala Arg Gly Met Tyr Leu Met Val Asp Val Val Pro Asn His Met
    130                 135                 140
ggc tac gcc ggc aac ggc aac gat gta gac tac agc gtc ttc gac ccc    480
Gly Tyr Ala Gly Asn Gly Asn Asp Val Asp Tyr Ser Val Phe Asp Pro
145                 150                 155                 160
ttc gat tcc tcc tcc tac ttc cac cca tac tgc ctg atc aca gat tgg    528
Phe Asp Ser Ser Ser Tyr Phe His Pro Tyr Cys Leu Ile Thr Asp Trp
                165                 170                 175
gac aac ttg acc atg gtc caa gat tgt tgg gag ggt gac acc atc gta    576
Asp Asn Leu Thr Met Val Gln Asp Cys Trp Glu Gly Asp Thr Ile Val
            180                 185                 190
tct ctg cca gac cta aac acc acc gaa act gcc gtg aga aca atc tgg    624
Ser Leu Pro Asp Leu Asn Thr Thr Glu Thr Ala Val Arg Thr Ile Trp
        195                 200                 205
tat gac tgg gta gcc gac ctg gta tcc aat tat tca gtc gac gga ctc    672
Tyr Asp Trp Val Ala Asp Leu Val Ser Asn Tyr Ser Val Asp Gly Leu
    210                 215                 220
cgc atc gac agt gtc ctc gaa gtc gaa cca gac ttc ttc ccg ggc tac    720
Arg Ile Asp Ser Val Leu Glu Val Glu Pro Asp Phe Phe Pro Gly Tyr
225                 230                 235                 240
cag gaa gca gca ggt gtc tac tgc gtc ggc gaa gtc gac aac ggc aac    768
Gln Glu Ala Ala Gly Val Tyr Cys Val Gly Glu Val Asp Asn Gly Asn
                245                 250                 255
cct gcc ctc gac tgc cca tac cag aag gtc ctg gac ggc gtc ctc aac    816
Pro Ala Leu Asp Cys Pro Tyr Gln Lys Val Leu Asp Gly Val Leu Asn
            260                 265                 270
tat ccg atc tac tgg caa ctc ctc tac gcc ttc gaa tcc tcc agc ggc    864
Tyr Pro Ile Tyr Trp Gln Leu Leu Tyr Ala Phe Glu Ser Ser Ser Gly
        275                 280                 285
agc atc agc aat ctc tac aac atg atc aaa tcc gtc gca agc gac tgc    912
Ser Ile Ser Asn Leu Tyr Asn Met Ile Lys Ser Val Ala Ser Asp Cys
    290                 295                 300
tcc gat ccg aca cta ctc ggc aac ttc atc gaa aac cac gac aat ccc    960
Ser Asp Pro Thr Leu Leu Gly Asn Phe Ile Glu Asn His Asp Asn Pro
305                 310                 315                 320
cgt ttc gcc tcc tac acc tcc gac tac tcg caa gcc aaa aac gtc ctc   1008
Arg Phe Ala Ser Tyr Thr Ser Asp Tyr Ser Gln Ala Lys Asn Val Leu
                325                 330                 335
agc tac atc ttc ctc tcc gac ggc atc ccc atc gtc tac gcc ggc gaa   1056
Ser Tyr Ile Phe Leu Ser Asp Gly Ile Pro Ile Val Tyr Ala Gly Glu
            340                 345                 350
gaa cag cac tac tcc ggc ggc aag gtg ccc tac aac cgc gaa gcg acc     1104
Glu Gln His Tyr Ser Gly Gly Lys Val Pro Tyr Asn Arg Glu Ala Thr
        355                 360                 365
tgg ctt tca ggc tac gac acc tcc gca gag ctg tac acc tgg ata gcc     1152
Trp Leu Ser Gly Tyr Asp Thr Ser Ala Glu Leu Tyr Thr Trp Ile Ala
    370                 375                 380
acc acg aac gcg atc cgc aaa cta gcc atc tca gct gac tcg gcc tac     1200
Thr Thr Asn Ala Ile Arg Lys Leu Ala Ile Ser Ala Asp Ser Ala Tyr
385                 390                 395                 400
att acc tac gcg aat gat gca ttc tac act gac agc aac acc atc gca     1248
Ile Thr Tyr Ala Asn Asp Ala Phe Tyr Thr Asp Ser Asn Thr Ile Ala
                405                 410                 415
atg cgc aaa ggc acc tca ggg agc caa gtc atc acc gtc ctc tcc aac     1296
Met Arg Lys Gly Thr Ser Gly Ser Gln Val Ile Thr Val Leu Ser Asn
            420                 425                 430
aaa ggc tcc tca gga agc agc tac acc ctg acc ctc agc gga agc ggc     1344
Lys Gly Ser Ser Gly Ser Ser Tyr Thr Leu Thr Leu Ser Gly Ser Gly
        435                 440                 445
tac aca tcc ggc acg aag ctg atc gaa gcg tac aca tgc aca tcc gtg     1392
Tyr Thr Ser Gly Thr Lys Leu Ile Glu Ala Tyr Thr Cys Thr Ser Val
    450                 455                 460
acc gtg gac tcg agc ggc gat att ccc gtg ccg atg gcg tcg gga tta     1440
Thr Val Asp Ser Ser Gly Asp Ile Pro Val Pro Met Ala Ser Gly Leu
465                 470                 475                 480
ccg aga gtt ctt ctg ccc gcg tcc gtc gtc gat agc tct tcg ctc tgt     1488
Pro Arg Val Leu Leu Pro Ala Ser Val Val Asp Ser Ser Ser Leu Cys
                485                 490                 495
ggc ggg agc gga aga aca acc acg acc aca act gct gct act agt         1533
Gly Gly Ser Gly Arg Thr Thr Thr Thr Thr Thr Ala Ala Thr Ser
            500                 505                 510
<210>2
<211>511
<212>PRT
＜213〉aspergillus niger (Aspergillus niger)
<400>2
Met Arg Leu Ser Thr Ser Ser Leu Phe Leu Ser Val Ser Leu Leu Gly
1               5                   10                  15
Lys Leu Ala Leu Gly Leu Ser Ala Ala Glu Trp Arg Thr Gln Ser Ile
            20                  25                  30
Tyr Phe Leu Leu Thr Asp Arg Phe Gly Arg Thr Asp Asn Ser Thr Thr
        35                  40                  45
Ala Thr Cys Asp Thr Gly Asp Gln Ile Tyr Cys Gly Gly Ser Trp Gln
    50                  55                      60
Gly Ile Ile Asn His Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Met Gly Phe Thr Ala
65                  70                  75                  80
Ile Trp Ile Ser Pro Ile Thr Glu Gln Leu Pro Gln Asp Thr Ala Asp
                85                  90                  95
Gly Glu Ala Tyr His Gly Tyr Trp Gln Gln Lys Ile Tyr Asp Val Asn
            100                 105                 110
Ser Asn Phe Gly Thr Ala Asp Asp Leu Lys Ser Leu Ser Asp Ala Leu
        115                 120                 125
His Ala Arg Gly Met Tyr Leu Met Val Asp Val Val Pro Asn His Met
    130                 135                 140
Gly Tyr Ala Gly Asn Gly Asn Asp Val Asp Tyr Ser Val Phe Asp Pro
145                 150                 155                 160
Phe Asp Ser Ser Ser Tyr Phe His Pro Tyr Cys Leu Ile Thr Asp Trp
                165                 170                 175
Asp Asn Leu Thr Met Val Gln Asp Cys Trp Glu Gly Asp Thr Ile Val
            180                 185                 190
Ser Leu Pro Asp Leu Asn Thr Thr Glu Thr Ala Val Arg Thr Ile Trp
        195                 200                 205
Tyr Asp Trp Val Ala Asp Leu Val Ser Asn Tyr Ser Val Asp Gly Leu
    210                 215                 220
Arg Ile Asp Ser Val Leu Glu Val Glu Pro Asp Phe Phe Pro Gly Tyr
225                 230                 235                 240
Gln Glu Ala Ala Gly Val Tyr Cys Val Gly Glu Val Asp Asn Gly Asn
                245                 250                 255
Pro Ala Leu Asp Cys Pro Tyr Gln Lys Val Leu Asp Gly Val Leu Asn
            260                 265                 270
Tyr Pro Ile Tyr Trp Gln Leu Leu Tyr Ala Phe Glu Ser Ser Ser Gly
        275                 280                 285
Ser Ile Ser Asn Leu Tyr Asn Met Ile Lys Ser Val Ala Ser Asp Cys
    290                 295                 300
Ser Asp Pro Thr Leu Leu Gly Asn Phe Ile Glu Asn His Asp Asn Pro
305                 310                 315                 320
Arg Phe Ala Ser Tyr Thr Ser Asp Tyr Ser Gln Ala Lys Asn Val Leu
                325                 330                 335
Ser Tyr Ile Phe Leu Ser Asp Gly Ile Pro Ile Val Tyr Ala Gly Glu
            340                 345                 350
Glu Gln His Tyr Ser Gly Gly Lys Val Pro Tyr Asn Arg Glu Ala Thr
        355                 360                 365
Trp Leu Ser Gly Tyr Asp Thr Ser Ala Glu Leu Tyr Thr Trp Ile Ala
    370                 375                 380
Thr Thr Asn Ala Ile Arg Lys Leu Ala Ile Ser Ala Asp Ser Ala Tyr
385                 390                 395                 400
Ile Thr Tyr Ala Asn Asp Ala Phe Tyr Thr Asp Ser Asn Thr Ile Ala
                405                 410                 415
Met Arg Lys Gly Thr Ser Gly Ser Gln Val Ile Thr Val Leu Ser Asn
            420                 425                 430
Lys Gly Ser Ser Gly Ser Ser Tyr Thr Leu Thr Leu Ser Gly Ser Gly
        435                 440                 445
Tyr Thr Ser Gly Thr Lys Leu Ile Glu Ala Tyr Thr Cys Thr Ser Val
    450                 455                 460
Thr Val Asp Ser Ser Gly Asp Ile Pro Val Pro Met Ala Ser Gly Leu
465                 470                 475                 480
Pro Arg Val Leu Leu Pro Ala Ser Val Val Asp Ser Ser Ser Leu Cys
                485                 490                 495
Gly Gly Ser Gly Arg Thr Thr Thr Thr Thr Thr Ala Ala Thr Ser
            500                 505                 510
<210>3
<211>1440
<212>DNA
＜213〉aspergillus oryzae (Aspergillus oryzae)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1440)
<400>3
gca acg cct gcg gac tgg cga tcg caa tcc att tat ttc ctt ctc acg     48
Ala Thr Pro Ala Asp Trp Arg Ser Gln Ser Ile Tyr Phe Leu Leu Thr
1               5                   10                  15
gat cga ttt gca agg acg gat ggg tcg acg act gcg act tgt aat act     96
Asp Arg Phe Ala Arg Thr Asp Gly Ser Thr Thr Ala Thr Cys Asn Thr
            20                  25                  30
gcg gat cag aaa tac tgt ggt gga aca tgg cag ggc atc atc gac aag    144
Ala Asp Gln Lys Tyr Cys Gly Gly Thr Trp Gln Gly Ile Ile Asp Lys
        35                  40                  45
ttg gac tat atc cag gga atg ggc ttc aca gcc atc tgg atc acc ccc    192
Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Met Gly Phe Thr Ala Ile Trp Ile Thr Pro
    50                  55                  60
gtt aca gcc cag ctg ccc cag acc acc gca tat gga gat gcc tac cat    240
Val Thr Ala Gln Leu Pro Gln Thr Thr Ala Tyr Gly Asp Ala Tyr His
65                  70                  75                  80
ggc tac tgg cag cag gat ata tac tct ctg aac gaa aac tac ggc act    288
Gly Tyr Trp Gln Gln Asp Ile Tyr Ser Leu Asn Glu Asn Tyr Gly Thr
                85                  90                  95
gca gat gac ttg aag gcg ctc tct tcg gcc ctt cat gag agg ggg atg    336
Ala Asp Asp Leu Lys Ala Leu Ser Ser Ala Leu His Glu Arg Gly Met
            100                 105                 110
tat ctt atg gtc gat gtg gtt gct aac cat atg ggc tat gat gga gcg    384
Tyr Leu Met Val Asp Val Val Ala Asn His Met Gly Tyr Asp Gly Ala
        115                 120                 125
ggt agc tca gtc gat tac agt gtg ttt aaa ccg ttc agt tcc caa gac    432
Gly Ser Ser Val Asp Tyr Ser Val Phe Lys Pro Phe Ser Ser Gln Asp
    130                 135                 140
tac ttc cac ccg ttc tgt ttc att caa aac tat gaa gat cag act cag    480
Tyr Phe His Pro Phe Cys Phe Ile Gln Asn Tyr Glu Asp Gln Thr Gln
145                 150                 155                 160
gtt gag gat tgc tgg cta gga gat aac act gtc tcc ttg cct gat ctc    528
Val Glu Asp Cys Trp Leu Gly Asp Asn Thr Val Ser Leu Pro Asp Leu
                165                 170                 175
gat acc acc aag gat gtg gtc aag aat gaa tgg tac gac tgg gtg gga    576
Asp Thr Thr Lys Asp Val Val Lys Asn Glu Trp Tyr Asp Trp Val Gly
            180                 185                 190
tca ttg gta tcg aac tac tcc att gac ggc ctc cgt atc gac aca gta    624
Ser Leu Val Ser Asn Tyr Ser Ile Asp Gly Leu Arg Ile Asp Thr Val
        195                 200                 205
aaa cac gtc cag aag gac ttc tgg ccc ggg tac aac aaa gcc gca ggc    672
Lys His Val Gln Lys Asp Phe Trp Pro Gly Tyr Asn Lys Ala Ala Gly
    210                 215                 220
gtg tac tgt atc ggc gag gtg ctc gac ggt gat ccg gcc tac act tgt    720
Val Tyr Cys Ile Gly Glu Val Leu Asp Gly Asp Pro Ala Tyr Thr Cys
225                 230                 235                 240
ccc tac cag aac gtc atg gac ggc gta ctg aac tat ccc att tac tat    768
Pro Tyr Gln Asn Val Met Asp Gly Val Leu Asn Tyr Pro Ile Tyr Tyr
                245                 250                 255
cca ctc ctc aac gcc ttc aag tca acc tcc ggc agc atg gac gac ctc    816
Pro Leu Leu Asn Ala Phe Lys Ser Thr Ser Gly Ser Met Asp Asp Leu
            260                 265                 270
tac aac atg atc aac acc gtc aaa tcc gac tgt cca gac tca aca ctc    864
Tyr Asn Met Ile Asn Thr Val Lys Ser Asp Cys Pro Asp Ser Thr Leu
        275                 280                 285
ctg ggc aca ttc gtc gag aac cac gac aac cca cgg ttc gct tct tac    912
Leu Gly Thr Phe Val Glu Asn His Asp Asn Pro Arg Phe Ala Ser Tyr
    290                 295                 300
acc aac gac ata gcc ctc gcc aag aac gtc gca gca ttc atc atc ctc    960
Thr Asn Asp Ile Ala Leu Ala Lys Asn Val Ala Ala Phe Ile Ile Leu
305                 310                 315                 320
aac gac gga atc ccc atc atc tac gcc ggc caa gaa cag cac tac gcc    1008
Asn Asp Gly Ile Pro Ile Ile Tyr Ala Gly Gln Glu Gln His Tyr Ala
                325                 330                 335
ggc gga aac gac ccc gcg aac cgc gaa gca acc tgg ctc tcg ggc tac    1056
Gly Gly Asn Asp Pro Ala Asn Arg Glu Ala Thr Trp Leu Ser Gly Tyr
            340                 345                 350
ccg acc gac agc gag ctg tac aag tta att gcc tcc gcg aac gca atc    1104
Pro Thr Asp Ser Glu Leu Tyr Lys Leu Ile Ala Ser Ala Asn Ala Ile
        355                 360                 365
cgg aac tat gcc att agc aaa gat aca gga ttc gtg acc tac aag aac    1152
Arg Asn Tyr Ala Ile Ser Lys Asp Thr Gly Phe Val Thr Tyr Lys Asn
    370                 375                 380
tgg ccc atc tac aaa gac gac aca acg atc gcc atg cgc aag ggc aca    1200
Trp Pro Ile Tyr Lys Asp Asp Thr Thr Ile Ala Met Arg Lys Gly Thr
385                 390                 395                 400
gat ggg tcg cag atc gtg act atc ttg tcc aac aag ggt gct tcg ggt    1248
Asp Gly Ser Gln Ile Val Thr Ile Leu Ser Asn Lys Gly Ala Ser Gly
                405                 410                 415
gat tcg tat acc ctc tcc ttg agt ggt gcg ggt tac aca gcc ggc cag    1296
Asp Ser Tyr Thr Leu Ser Leu Ser Gly Ala Gly Tyr Thr Ala Gly Gln
            420                 425                 430
caa ttg acg gag gtc att ggc tgc acg acc gtg acg gtt ggt tcg gat    1344
Gln Leu Thr Glu Val Ile Gly Cys Thr Thr Val Thr Val Gly Ser Asp
        435                 440                 445
gga aat gtg cct gtt cct atg gca ggt ggg cta cct agg gta ttg tat    1392
Gly Asn Val Pro Val Pro Met Ala Gly Gly Leu Pro Arg Val Leu Tyr
    450                 455                 460
ccg act gag aag ttg gca ggt agc aag atc tgt agt agc tcg gga aga    1440
Pro Thr Glu Lys Leu Ala Gly Ser Lys Ile Cys Ser Ser Ser Gly Arg
465                 470                 475                 480
<210>4
<211>480
<212>PRT
＜213〉aspergillus oryzae (Aspergillus oryzae)
<400>4
Ala Thr Pro Ala Asp Trp Arg Ser Gln Ser Ile Tyr Phe Leu Leu Thr
1               5                   10                  15
Asp Arg Phe Ala Arg Thr Asp Gly Ser Thr Thr Ala Thr Cys Asn Thr
            20                  25                  30
Ala Asp Gln Lys Tyr Cys Gly Gly Thr Trp Gln Gly Ile Ile Asp Lys
        35                  40                  45
Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Met Gly Phe Thr Ala Ile Trp Ile Thr Pro
    50                  55                  60
Val Thr Ala Gln Leu Pro Gln Thr Thr Ala Tyr Gly Asp Ala Tyr His
65                  70                  75                  80
Gly Tyr Trp Gln Gln Asp Ile Tyr Ser Leu Asn Glu Asn Tyr Gly Thr
                85                  90                  95
Ala Asp Asp Leu Lys Ala Leu Ser Ser Ala Leu His Glu Arg Gly Met
            100                 105                 110
Tyr Leu Met Val Asp Val Val Ala Asn His Met Gly Tyr Asp Gly Ala
        115                 120                 125
Gly Ser Ser Val Asp Tyr Ser Val Phe Lys Pro Phe Ser Ser Gln Asp
    130                 135                 140
Tyr Phe His Pro Phe Cys Phe Ile Gln Asn Tyr Glu Asp Gln Thr Gln
145                 150                 155                 160
Val Glu Asp Cys Trp Leu Gly Asp Asn Thr Val Ser Leu Pro Asp Leu
                165                 170                 175
Asp Thr Thr Lys Asp Val Val Lys Asn Glu Trp Tyr Asp Trp Val Gly
            180                  185                  190
Ser Leu Val Ser Asn Tyr Ser Ile Asp Gly Leu Arg Ile Asp Thr Val
        195                  200                  205
Lys His Val Gln Lys Asp Phe Trp Pro Gly Tyr Asn Lys Ala Ala Gly
    210                  215                  220
Val Tyr Cys Ile Gly Glu Val Leu Asp Gly Asp Pro Ala Tyr Thr Cys
225                 230                 235                 240
Pro Tyr Gln Asn Val Met Asp Gly Val Leu Asn Tyr Pro Ile Tyr Tyr
                245                 250                 255
Pro Leu Leu Asn Ala Phe Lys Ser Thr Ser Gly Ser Met Asp Asp Leu
            260                 265                 270
Tyr Asn Met Ile Asn Thr Val Lys Ser Asp Cys Pro Asp Ser Thr Leu
        275                 280                 285
Leu Gly Thr Phe Val Glu Asn His Asp Asn Pro Arg Phe Ala Ser Tyr
    290                 295                 300
Thr Asn Asp Ile Ala Leu Ala Lys Asn Val Ala Ala Phe Ile Ile Leu
305                 310                 315                 320
Asn Asp Gly Ile Pro Ile Ile Tyr Ala Gly Gln Glu Gln His Tyr Ala
                325                 330                 335
Gly Gly Asn Asp Pro Ala Asn Arg Glu Ala Thr Trp Leu Ser Gly Tyr
            340                 345                 350
Pro Thr Asp Ser Glu Leu Tyr Lys Leu Ile Ala Ser Ala Asn Ala Ile
        355                 360                 365
Arg Asn Tyr Ala Ile Ser Lys Asp Thr Gly Phe Val Thr Tyr Lys Asn
    370                 375                 380
Trp Pro Ile Tyr Lys Asp Asp Thr Thr Ile Ala Met Arg Lys Gly Thr
385                 390                 395                 400
Asp Gly Ser Gln Ile Val Thr Ile Leu Ser Asn Lys Gly Ala Ser Gly
                405                 410                 415
Asp Ser Tyr Thr Leu Ser Leu Ser Gly Ala Gly Tyr Thr Ala Gly Gln
            420                 425                 430
Gln Leu Thr Glu Val Ile Gly Cys Thr Thr Val Thr Val Gly Ser Asp
        435                 440                 445
Gly Asn Val Pro Val Pro Met Ala Gly Gly Leu Pro Arg Val Leu Tyr
    450                 455                 460
Pro Thr Glu Lys Leu Ala Gly Ser Lys Ile Cys Ser Ser Ser Gly Arg
465                 470                 475                 480
<210>5
<211>1434
<212>DNA
＜213〉aspergillus oryzae (Aspergillus oryzae)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1434)
<400>5
gca acg cct gcg gac tgg cga tcg caa tcc att tat ttc ctt ctc acg     48
Ala Thr Pro Ala Asp Trp Arg Ser Gln Ser Ile Tyr Phe Leu Leu Thr
1               5                   10                  15
gat cga ttt gca agg acg gat ggg tcg acg act gcg act tgt aat act     96
Asp Arg Phe Ala Arg Thr Asp Gly Ser Thr Thr Ala Thr Cys Asn Thr
            20                  25                  30
gcg gat cag aaa tac tgt ggt gga aca tgg cag ggc atc atc gac aag    144
Ala Asp Gln Lys Tyr Cys Gly Gly Thr Trp Gln Gly Ile Ile Asp Lys
        35                  40                  45
ttg gac tat atc cag gga atg ggc ttc aca gcc atc tgg atc acc ccc    192
Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Met Gly Phe Thr Ala Ile Trp Ile Thr Pro
    50                  55                  60
gtt aca gcc cag ctg ccc cag acc acc gca tat gga gat gcc tac cat    240
Val Thr Ala Gln Leu Pro Gln Thr Thr Ala Tyr Gly Asp Ala Tyr His
65                  70                  75                  80
ggc tac tgg cag cag gat ata tac tct ctg aac gaa aac tac ggc act    288
Gly Tyr Trp Gln Gln Asp Ile Tyr Ser Leu Asn Glu Asn Tyr Gly Thr
                85                  90                      95
gca gat gac ttg aag gcg ctc tct tcg gcc ctt cat gag agg ggg atg    336
Ala Asp Asp Leu Lys Ala Leu Ser Ser Ala Leu His Glu Arg Gly Met
            100                 105                 110
tat ctt atg gtc gat gtg gtt gct aac cat atg ggc tat gat gga ccg    384
Tyr Leu Met Val Asp Val Val Ala Asn His Met Gly Tyr Asp Gly Pro
        115                 120                 125
ggt agc tca gtc gat tac agt gtg ttt gtt ccg ttc aat tcc gct agc    432
Gly Ser Ser Val Asp Tyr Ser Val Phe Val Pro Phe Asn Ser Ala Ser
    130                 135                 140
tac ttc cac ccg ttc tgt ttc att caa aac tgg aat gat cag act cag    480
Tyr Phe His Pro Phe Cys Phe Ile Gln Asn Trp Asn Asp Gln Thr Gln
145                 150                 155                 160
gtt gag gat tgc tgg cta gga gat aac act gtc tcc ttg cct gat ctc    528
Val Glu Asp Cys Trp Leu Gly Asp Asn Thr Val Ser Leu Pro Asp Leu
                165                 170                 175
gat acc acc aag gat gtg gtc aag aat gaa tgg tac gac tgg gtg gga    576
Asp Thr Thr Lys Asp Val Val Lys Asn Glu Trp Tyr Asp Trp Val Gly
            180                 185                 190
tca ttg gta tcg aac tac tcc att gac ggc ctc cgt atc gac aca gta    624
Ser Leu Val Ser Asn Tyr Ser Ile Asp Gly Leu Arg Ile Asp Thr Val
        195                 200                 205
aaa cac gtc cag aag gac ttc tgg ccc ggg tac aac aaa gcc gca ggc    672
Lys His Val Gln Lys Asp Phe Trp Pro Gly Tyr Asn Lys Ala Ala Gly
    210                 215                 220
gtg tac tgt atc ggc gag gtg ctc gac ggt gat ccg gcc tac act tgt    720
Val Tyr Cys Ile Gly Glu Val Leu Asp Gly Asp Pro Ala Tyr Thr Cys
225                 230                 235                 240
ccc tac cag gaa gtc ctg gac ggc gta ctg aac tac ccc att tac tat    768
Pro Tyr Gln Glu Val Leu Asp Gly Val Leu Asn Tyr Pro Ile Tyr Tyr
                245                 250                 255
cca ctc ctc aac gcc ttc aag tca acc tcc ggc agc atg gac gac ctc    816
Pro Leu Leu Asn Ala Phe Lys Ser Thr Ser Gly Ser Met Asp Asp Leu
            260                 265                 270
tac aac atg atc aac acc gtc aaa tcc gac tgt cca gac tca aca ctc    864
Tyr Asn Met Ile Asn Thr Val Lys Ser Asp Cys Pro Asp Ser Thr Leu
        275                 280                 285
ctg ggc aca ttc gtc gag aac cac gac aac cca cgg ttc gct tct tac    912
Leu Gly Thr Phe Val Glu Asn His Asp Asn Pro Arg Phe Ala Ser Tyr
    290                 295                 300
acc aac gac ata gcc ctc gcc aag aac gtc gca gca ttc atc atc ctc    960
Thr Asn Asp Ile Ala Leu Ala Lys Asn Val Ala Ala Phe Ile Ile Leu
305                 310                 315                 320
aac gac gga atc ccc atc atc tac gcc ggc caa gaa cag cac tac gcc    1008
Asn Asp Gly Ile Pro Ile Ile Tyr Ala Gly Gln Glu Gln His Tyr Ala
                325                 330                 335
ggc gga aac gac ccc gcg aac cgc gaa gca acc tgg ctc tcg ggc tac    1056
Gly Gly Asn Asp Pro Ala Asn Arg Glu Ala Thr Trp Leu Ser Gly Tyr
            340                 345                 350
ccg acc gac agc gag ctg tac aag tta att gcc tcc gcg aac gca atc    1104
Pro Thr Asp Ser Glu Leu Tyr Lys Leu Ile Ala Ser Ala Asn Ala Ile
        355                 360                 365
cgg aac tat gcc att agc aaa gat aca gga ttc gtg acc tac aag aac    1152
Arg Asn Tyr Ala Ile Ser Lys Asp Thr Gly Phe Val Thr Tyr Lys Asn
    370                 375                 380
tgg ccc atc tac aaa gac gac aca acg atc gcc atg cgc aag ggc aca    1200
Trp Pro Ile Tyr Lys Asp Asp Thr Thr Ile Ala Met Arg Lys Gly Thr
385                 390                 395                 400
gat ggg tcg cag atc gtg act atc ttg tcc aac aag ggt gct tcg ggt    1248
Asp Gly Ser Gln Ile Val Thr Ile Leu Ser Asn Lys Gly Ala Ser Gly
                405                 410                 415
gat tcg tat acc ctc tcc ttg agt ggt gcg ggt tac aca gcc ggc cag    1296
Asp Ser Tyr Thr Leu Ser Leu Ser Gly Ala Gly Tyr Thr Ala Gly Gln
            420                 425                 430
caa ttg acg gag gtc att ggc tgc acg acc gtg acg gtt gat tcg tcg    1344
Gln Leu Thr Glu Val Ile Gly Cys Thr Thr Val Thr Val Asp Ser Ser
        435                 440                 445
gga gat gtg cct gtt cct atg gcg ggt ggg cta cct agg gta ttg tat    1392
Gly Asp Val Pro Val Pro Met Ala Gly Gly Leu Pro Arg Val Leu Tyr
    450                 455                 460
ccg act gag aag ttg gca ggt agc aag atc tgt agt agc tcg    1434
Pro Thr Glu Lys Leu Ala Gly Ser Lys Ile Cys Ser Ser Ser
465                 470                 475
<210>6
<211>478
<212>PRT
＜213〉aspergillus oryzae (Aspergillus oryzae)
<400>6
Ala Thr Pro Ala Asp Trp Arg Ser Gln Ser Ile Tyr Phe Leu Leu Thr
1               5                   10                  15
Asp Arg Phe Ala Arg Thr Asp Gly Ser Thr Thr Ala Thr Cys Asn Thr
            20                  25                  30
Ala Asp Gln Lys Tyr Cys Gly Gly Thr Trp Gln Gly Ile Ile Asp Lys
        35                  40                  45
Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Met Gly Phe Thr Ala Ile Trp Ile Thr Pro
    50                  55                  60
Val Thr Ala Gln Leu Pro Gln Thr Thr Ala Tyr Gly Asp Ala Tyr His
65                  70                  75                  80
Gly Tyr Trp Gln Gln Asp Ile Tyr Ser Leu Asn Glu Asn Tyr Gly Thr
                85                  90                  95
Ala Asp Asp Leu Lys Ala Leu Ser Ser Ala Leu His Glu Arg Gly Met
            100                 105                 110
Tyr Leu Met Val Asp Val Val Ala Asn His Met Gly Tyr Asp Gly Pro
        115                 120                 125
Gly Ser Ser Val Asp Tyr Ser Val Phe Val Pro Phe Asn Ser Ala Ser
    130                 135                 140
Tyr Phe His Pro Phe Cys Phe Ile Gln Asn Trp Asn Asp Gln Thr Gln
145                 150                 155                 160
Val Glu Asp Cys Trp Leu Gly Asp Asn Thr Val Ser Leu Pro Asp Leu
                165                 170                 175
Asp Thr Thr Lys Asp Val Val Lys Asn Glu Trp Tyr Asp Trp Val Gly
            180                 185                 190
Ser Leu Val Ser Asn Tyr Ser Ile Asp Gly Leu Arg Ile Asp Thr Val
        195                 200                 205
Lys His Val Gln Lys Asp Phe Trp Pro Gly Tyr Asn Lys Ala Ala Gly
    210                 215                 220
Val Tyr Cys Ile Gly Glu Val Leu Asp Gly Asp Pro Ala Tyr Thr Cys
225                 230                 235                 240
Pro Tyr Gln Glu Val Leu Asp Gly Val Leu Asn Tyr Pro Ile Tyr Tyr
                245                 250                 255
Pro Leu Leu Asn Ala Phe Lys Ser Thr Ser Gly Ser Met Asp Asp Leu
            260                 265                 270
Tyr Asn Met Ile Asn Thr Val Lys Ser Asp Cys Pro Asp Ser Thr Leu
        275                 280                 285
Leu Gly Thr Phe Val Glu Asn His Asp Asn Pro Arg Phe Ala Ser Tyr
    290                 295                 300
Thr Asn Asp Ile Ala Leu Ala Lys Asn Val Ala Ala Phe Ile Ile Leu
305                 310                 315                 320
Asn Asp Gly Ile Pro Ile Ile Tyr Ala Gly Gln Glu Gln His Tyr Ala
                325                 330                 335    
Gly Gly Asn Asp Pro Ala Asn Arg Glu Ala Thr Trp Leu Ser Gly Tyr
            340                 345                 350
Pro Thr Asp Ser Glu Leu Tyr Lys Leu Ile Ala Ser Ala Asn Ala Ile
        355                 360                 365
Arg Asn Tyr Ala Ile Ser Lys Asp Thr Gly Phe Val Thr Tyr Lys Asn
    370                 375                 380
Trp Pro Ile Tyr Lys Asp Asp Thr Thr Ile Ala Met Arg Lys Gly Thr
385                 390                 395                 400
Asp Gly Ser Gln Ile Val Thr Ile Leu Ser Asn Lys Gly Ala Ser Gly
                405                 410                 415
Asp Ser Tyr Thr Leu Ser Leu Ser Gly Ala Gly Tyr Thr Ala Gly Gln
            420                 425                 430
Gln Leu Thr Glu Val Ile Gly Cys Thr Thr Val Thr Val Asp Ser Ser
        435                 440                 445
Gly Asp Val Pro Val Pro Met Ala Gly Gly Leu Pro Arg Val Leu Tyr
    450                 455                 460
Pro Thr Glu Lys Leu Ala Gly Ser Lys Ile Cys Ser Ser Ser
465                 470                 475
<210>7
<211>1461
<212>DNA
<213>Trichophaea saccata
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1461)
<400>7
tca tcc ggc aag aaa tta gag ctg gag gcc ctc aac ttt gtt tgg cag    48
Ser Ser Gly Lys Lys Leu Glu Leu Glu Ala Leu Asn Phe Val Trp Gln
1               5                   10                  15
aat gca gtt ctt act ggc gct cag agc act ttc aac aat ggg cag aag    96
Asn Ala Val Leu Thr Gly Ala Gln Ser Thr Phe Asn Asn Gly Gln Lys
            20                  25                  30
ggc gct att gtg gag ctt ttt ggg tgg ccg tat gca gat att gca aag   144
Gly Ala Ile Val Glu Leu Phe Gly Trp Pro Tyr Ala Asp Ile Ala Lys
        35                  40                  45
gag tgc gct ttc ctt gga aaa gcc gga tac atg gga gtc aag gtt tgg   192
Glu Cys Ala Phe Leu Gly Lys Ala Gly Tyr Met Gly Val Lys Val Trp
    50                  55                  60
cct cca aac gag cac atc tgg gga tcg gac tac tac gaa acc gac aat   240
Pro Pro Asn Glu His Ile Trp Gly Ser Asp Tyr Tyr Glu Thr Asp Asn
65                  70                  75                  80
atg ttc cgt ccg tgg tat ctg gtg tac cag ccg gtc agt tac aag ctt   288
Met Phe Arg Pro Trp Tyr Leu Val Tyr Gln Pro Val Ser Tyr Lys Leu
                85                  90                  95
gtg agc cgt caa gga acc cgt gag gag ctt cga gct atg ata act gct   336
Val Ser Arg Gln Gly Thr Arg Glu Glu Leu Arg Ala Met Ile Thr Ala
            100                 105                 110
tgc cgg agt gct gga gtg cgc gtc tat gcc gac gcc gtc att aat cac   384
Cys Arg Ser Ala Gly Val Arg Val Tyr Ala Asp Ala Val Ile Asn His
        115                 120                 125
atg tct gga aac gga aac gat atc caa aac cat cgt aat acc gcc tgc   432
Met Ser Gly Asn Gly Asn Asp Ile Gln Asn His Arg Asn Thr Ala Cys
    130                 135                 140
gcc tac tgg aca ggc cac aac gca acc gcg aat tcg cct tac ttc acc   480
Ala Tyr Trp Thr Gly His Asn Ala Thr Ala Asn Ser Pro Tyr Phe Thr
145                 150                 155                 160
tcc ggt tac acc tat ctt att aat ccc ttc acg aac aca cgc ccc acc     528
Ser Gly Tyr Thr Tyr Leu Ile Asn Pro Phe Thr Asn Thr Arg Pro Thr
                165                 170                 175
ttc gag tac cca gcg gta cca tgg ggc cca act gat ttc cat tgc gtt     576
Phe Glu Tyr Pro Ala Val Pro Trp Gly Pro Thr Asp Phe His Cys Val
            180                 185                 190
tcc tct atc aca gat tgg acc aac ggc caa atc gtc aca aag ggc tat     624
Ser Ser Ile Thr Asp Trp Thr Asn Gly Gln Ile Val Thr Lys Gly Tyr
        195                 200                 205
ctc gtg gga ctc tcc gat ctc aac aca gag aag gat tac gtc cag gac     672
Leu Val Gly Leu Ser Asp Leu Asn Thr Glu Lys Asp Tyr Val Gln Asp
    210                 215                 220
cgc atc gcc act tat ctt gtg gat ctc ttg tca atc ggc ttc tcc ggc     720
Arg Ile Ala Thr Tyr Leu Val Asp Leu Leu Ser Ile Gly Phe Ser Gly
225                 230                 235                 240
ttc cgt gtt gat gcg gca aaa cat att ggc ccc acc tcc atg gca cag     768
Phe Arg Val Asp Ala Ala Lys His Ile Gly Pro Thr Ser Met Ala Gln
                245                 250                 255
atc ttc gga agg gtt gca aag aag atg ggc gga agt ctt cca gat gat     816
Ile Phe Gly Arg Val Ala Lys Lys Met Gly Gly Ser Leu Pro Asp Asp
            260                 265                 270
ttt atc act tgg ctt gaa gtg ttg atg ggt ggt gag aag gag cag tat     864
Phe Ile Thr Trp Leu Glu Val Leu Met Gly Gly Glu Lys Glu Gln Tyr
        275                 280                 285
gct tgc ggc ggc ggt gaa tgg agt tgg tac acc aac ttc aat acc cag     912
Ala Cys Gly Gly Gly Glu Trp Ser Trp Tyr Thr Asn Phe Asn Thr Gln
    290                 295                 300
ctt tcc aat gcg gga att agt gac act gat atc aat aag atc aag att     960
Leu Ser Asn Ala Gly Ile Ser Asp Thr Asp Ile Asn Lys Ile Lys Ile
305                 310                 315                 320
tgg agc tcc gac tat ccc aag gag ttc ccg atc tgc ggt tct tgg atc    1008
Trp Ser Ser Asp Tyr Pro Lys Glu Phe Pro Ile Cys Gly Ser Trp Ile
                325                 330                 335
atc cca tcc act cgc ttt gtc atc caa aat gac gac cat gac cag cag    1056
Ile Pro Ser Thr Arg Phe Val Ile Gln Asn Asp Asp His Asp Gln Gln
            340                 345                 350
aac ccg ggc tct tcc tcc aga gat atg ggt gac caa ggc tcc gta ctc    1104
Asn Pro Gly Ser Ser Ser Arg Asp Met Gly Asp Gln Gly Ser Val Leu
        355                 360                 365
atc aaa gat caa gat gta gcc aag cac cgg gca ttt gag gtc aag ctc    1152
Ile Lys Asp Gln Asp Val Ala Lys His Arg Ala Phe Glu Val Lys Leu
    370                 375                 380
ttc acc cgt acc gac ggt gac tgg caa atc agg aat atc ctc tcc tct    1200
Phe Thr Arg Thr Asp Gly Asp Trp Gln Ile Arg Asn Ile Leu Ser Ser
385                 390                 395                 400
tat atg ttt gcc tcc aac gga gca aat ggc ttc ccc gat ggt ctt tcg    1248
Tyr Met Phe Ala Ser Asn Gly Ala Asn Gly Phe Pro Asp Gly Leu Ser
                405                 410                 415
gat tgt tcc ctt tat act ggc tca cag agt gcg agt ggt tgt ttg ggt    1296
Asp Cys Ser Leu Tyr Thr Gly Ser Gln Ser Ala Ser Gly Cys Leu Gly
            420                 425                 430
atc gcg aag gat acc gct tat gta gaa ggt atc tgt ggg tat act atg    1344
Ile Ala Lys Asp Thr Ala Tyr Val Glu Gly Ile Cys Gly Tyr Thr Met
        435                 440                 445
gtt gct gga agg tac acc agg ccg cat agg gat ctg agc atc att aat    1392
Val Ala Gly Arg Tyr Thr Arg Pro His Arg Asp Leu Ser Ile Ile Asn
    450                 455                 460
gct atg agg agt tgg gtc ggg ttg tcg agt acc aca gcg gat gct ctt    1440
Ala Met Arg Ser Trp Val Gly Leu Ser Ser Thr Thr Ala Asp Ala Leu
465                 470                 475                 480
gga atc ccc ggt tgt agc tga                                        1461
Gly Ile Pro Gly Cys Ser
                485
<210>8
<211>486
<212>PRT
<213>Trichophaea saccata
<400>8
Ser Ser Gly Lys Lys Leu Glu Leu Glu Ala Leu Asn Phe Val Trp Gln
1               5                   10                  15
Asn Ala Val Leu Thr Gly Ala Gln Ser Thr Phe Asn Asn Gly Gln Lys
            20                  25                  30
Gly Ala Ile Val Glu Leu Phe Gly Trp Pro Tyr Ala Asp Ile Ala Lys
        35                  40                  45
Glu Cys Ala Phe Leu Gly Lys Ala Gly Tyr Met Gly Val Lys Val Trp
    50                  55                  60
Pro Pro Asn Glu His Ile Trp Gly Ser Asp Tyr Tyr Glu Thr Asp Asn
65                  70                  75                  80
Met Phe Arg Pro Trp Tyr Leu Val Tyr Gln Pro Val Ser Tyr Lys Leu
                85                  90                  95
Val Ser Arg Gln Gly Thr Arg Glu Glu Leu Arg Ala Met Ile Thr Ala
            100                 105                 110
Cys Arg Ser Ala Gly Val Arg Val Tyr Ala Asp Ala Val Ile Asn His
        115                 120                 125
Met Ser Gly Asn Gly Asn Asp Ile Gln Asn His Arg Asn Thr Ala Cys
    130                 135                 140
Ala Tyr Trp Thr Gly His Asn Ala Thr Ala Asn Ser Pro Tyr Phe Thr
145                 150                 155                 160
Ser Gly Tyr Thr Tyr Leu Ile Asn Pro Phe Thr Asn Thr Arg Pro Thr
                165                 170                 175
Phe Glu Tyr Pro Ala Val Pro Trp Gly Pro Thr Asp Phe His Cys Val
            180                 185                 190
Ser Ser Ile Thr Asp Trp Thr Asn Gly Gln Ile Val Thr Lys Gly Tyr
        195                 200                 205
Leu Val Gly Leu Ser Asp Leu Asn Thr Glu Lys Asp Tyr Val Gln Asp
    210                 215                 220
Arg Ile Ala Thr Tyr Leu Val Asp Leu Leu Ser Ile Gly Phe Ser Gly
225                 230                 235                 240
Phe Arg Val Asp Ala Ala Lys His Ile Gly Pro Thr Ser Met Ala Gln
                245                 250                 255
Ile Phe Gly Arg Val Ala Lys Lys Met Gly Gly Ser Leu Pro Asp Asp
            260                 265                 270
Phe Ile Thr Trp Leu Glu Val Leu Met Gly Gly Glu Lys Glu Gln Tyr
        275                 280                 285
Ala Cys Gly Gly Gly Glu Trp Ser Trp Tyr Thr Asn Phe Asn Thr Gln
    290                 295                 300
Leu Ser Asn Ala Gly Ile Ser Asp Thr Asp Ile Asn Lys Ile Lys Ile
305                 310                 315                 320
Trp Ser Ser Asp Tyr Pro Lys Glu Phe Pro Ile Cys Gly Ser Trp Ile
                325                 330                 335
Ile Pro Ser Thr Arg Phe Val Ile Gln Asn Asp Asp His Asp Gln Gln
            340                 345                 350
Asn Pro Gly Ser Ser Ser Arg Asp Met Gly Asp Gln Gly Ser Val Leu
        355                 360                 365
Ile Lys Asp Gln Asp Val Ala Lys His Arg Ala Phe Glu Val Lys Leu
    370                 375                 380
Phe Thr Arg Thr Asp Gly Asp Trp Gln Ile Arg Asn Ile Leu Ser Ser
385                 390                 395                 400
Tyr Met Phe Ala Ser Asn Gly Ala Asn Gly Phe Pro Asp Gly Leu Ser
                405                 410                 415
Asp Cys Ser Leu Tyr Thr Gly Ser Gln Ser Ala Ser Gly Cys Leu Gly
            420                 425                 430
Ile Ala Lys Asp Thr Ala Tyr Val Glu Gly Ile Cys Gly Tyr Thr Met
        435                 440                 445
Val Ala Gly Arg Tyr Thr Arg Pro His Arg Asp Leu Ser Ile Ile Asn
    450                 455                 460
Ala Met Arg Ser Trp Val Gly Leu Ser Ser Thr Thr Ala Asp Ala Leu
465                 470                 475                 480
Gly Ile Pro Gly Cys Ser
485
<210>9
<211>1398
<212>DNA
<213>Subulispora provurvata
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1398)
<400>9
acc gaa tgg ggg agt cag tcc atc tac cag gta ttg acg gat cgc ttt     48
Thr Glu Trp Gly Ser Gln Ser Ile Tyr Gln Val Leu Thr Asp Arg Phe
1               5                   10                  15
gcc cgc act gat ggg tct act acc gcc tcc tgt gat gtg aac aag tac     96
Ala Arg Thr Asp Gly Ser Thr Thr Ala Ser Cys Asp Val Asn Lys Tyr
            20                  25                  30
tgc ggc ggc acc tgg cag ggc ata atc gac aag ctg gac tac atc cag    144
Cys Gly Gly Thr Trp Gln Gly Ile Ile Asp Lys Leu Asp Tyr Ile Gln
        35                  40                  45
ggc atg ggt ttc act gcg atc tgg att tcg cct atc gtc gac aac atc    192
Gly Met Gly Phe Thr Ala Ile Trp Ile Ser Pro Ile Val Asp Asn Ile
    50                  55                  60
gac gcc gat act gtt gat ggc acc tct tat cac ggt tac tgg gcc cag    240
Asp Ala Asp Thr Val Asp Gly Thr Ser Tyr His Gly Tyr Trp Ala Gln
65                  70                  75                  80
gac atc acc tca gtg aac tcg gcg ttc ggc acg gag cag gac ctc atc    288
Asp Ile Thr Ser Val Asn Ser Ala Phe Gly Thr Glu Gln Asp Leu Ile
                85                  90                  95
aac ctc tca gca gct ctg cac gac agg ggc atg tat ctg atg gta gac    336
Asn Leu Ser Ala Ala Leu His Asp Arg Gly Met Tyr Leu Met Val Asp
            100                 105                 110
gtg gta aac aac cac atg gga tac aac ggc tgc ggc gat tgt gtt gac    384
Val Val Asn Asn His Met Gly Tyr Asn Gly Cys Gly Asp Cys Val Asp
        115                 120                 125
tac agc ata tac acg cca ttc aac cag cag tcc tac tac cac ccg tac    432
Tyr Ser Ile Tyr Thr Pro Phe Asn Gln Gln Ser Tyr Tyr His Pro Tyr
    130                 135                 140
tgc gcc act gat tac agc aac ctg acc tcc atc cag gtg tgc tgg gag    480
Cys Ala Thr Asp Tyr Ser Asn Leu Thr Ser Ile Gln Val Cys Trp Glu
145                 150                 155                 160
ggt gac aac att gtc agt ctc ccc gac ctg agg aca gag gat gac gat    528
Gly Asp Asn Ile Val Ser Leu Pro Asp Leu Arg Thr Glu Asp Asp Asp
                165                 170                 175
gtc cgc acc atg tgg tac gac tgg atc acg ccg ttg gta acc aag tac     576
Val Arg Thr Met Trp Tyr Asp Trp Ile Thr Pro Leu Val Thr Lys Tyr
            180                 185                 190
tcg atc gat gga ctg cgc atg gac agc gcc gag cat gtc gag aag agc     624
Ser Ile Asp Gly Leu Arg Met Asp Ser Ala Glu His Val Glu Lys Ser
        195                 200                 205
ttc tgg cct ggt tgg gta tcc gcc tcg gga gta tac aac ata gga gag     672
Phe Trp Pro Gly Trp Val Ser Ala Ser Gly Val Tyr Asn Ile Gly Glu
    210                 215                 220
gtt gat gag ggc gac ccc acc atc ttc cca gac tgg ctg aac tac atc     720
Val Asp Glu Gly Asp Pro Thr Ile Phe Pro Asp Trp Leu Asn Tyr Ile
225                 230                 235                 240
gac gga acc ttg aac tat cca gct tac tac tgg atc act caa gct ttc     768
Asp Gly Thr Leu Asn Tyr Pro Ala Tyr Tyr Trp Ile Thr Gln Ala Phe
                245                 250                 255
cag tca act tct ggt tct atc agc aac ctg gtt aat gga atc aac caa     816
Gln Ser Thr Ser Gly Ser Ile Ser Asn Leu Val Asn Gly Ile Asn Gln
            260                 265                 270
atg aag ggc tca atg aaa acc agc acc ctc ggg tcg ttc ctt gag aat     864
Met Lys Gly Ser Met Lys Thr Ser Thr Leu Gly Ser Phe Leu Glu Asn
        275                 280                 285
cac gac cag cca cga ttc cct tct ctg act agt gat gcg gat ttg gcg     912
His Asp Gln Pro Arg Phe Pro Ser Leu Thr Ser Asp Ala Asp Leu Ala
    290                 295                 300
aag aac gct atc gct ttt gct atg ctt gct gat ggc gtc cca atc gtc     960
Lys Asn Ala Ile Ala Phe Ala Met Leu Ala Asp Gly Val Pro Ile Val
305                 310                 315                 320
tac tat ggt caa gag cag gcc tac tcg ggt ggt ggc gtg cct aat gac    1008
Tyr Tyr Gly Gln Glu Gln Ala Tyr Ser Gly Gly Gly Val Pro Asn Asp
                325                 330                 335
cgt gag cca ctg tgg aca tcg gga tac agc acc aca tcg gca ggt tac    1056
Arg Glu Pro Leu Trp Thr Ser Gly Tyr Ser Thr Thr Ser Ala Gly Tyr
            340                 345                 350
acg ttc atc acg acc atc aac aaa atc cgc cgc ctg gct ctc acc cag    1104
Thr Phe Ile Thr Thr Ile Asn Lys Ile Arg Arg Leu Ala Leu Thr Gln
        355                 360                 365
gac agt gcc tac gta gca tac cag acc tac ccg atc tat tcg gat tct    1152
Asp Ser Ala Tyr Val Ala Tyr Gln Thr Tyr Pro Ile Tyr Ser Asp Ser
    370                 375                 380
cac gtc atc gcc atg aag aag agc agc gtc gtc tcc gtc tat agc aac    1200
His Val Ile Ala Met Lys Lys Ser Ser Val Val Ser Val Tyr Ser Asn
385                 390                 395                 400
att ggc tcc agc ggc agc acc tat tcg atc acc cta cct gcc ggc aca    1248
Ile Gly Ser Ser Gly Ser Thr Tyr Ser Ile Thr Leu Pro Ala Gly Thr
                405                 410                 415
ttc act ggg agt gta gcg ctc aca gac gtg gtg agc tgc cag acg tac    1296
Phe Thr Gly Ser Val Ala Leu Thr Asp Val Val Ser Cys Gln Thr Tyr
            420                 425                 430
acg gcg agc tct act ggc agc ctc acc ttc acc ttc gga caa gtt ccc    1344
Thr Ala Ser Ser Thr Gly Ser Leu Thr Phe Thr Phe Gly Gln Val Pro
        435                 440                 445
tcc gtc ttc tac ccg acg gca agc ctg tcc ggc agc ggg ctc tgc tct    1392
Ser Val Phe Tyr Pro Thr Ala Ser Leu Ser Gly Ser Gly Leu Cys Ser
    450                 455                 460
agc tcc                                                            1398
Ser Ser
465
<210>10
<211>466
<212>PRT
<213>Subulispora provurvata
<400>10
Thr Glu Trp Gly Ser Gln Ser Ile Tyr Gln Val Leu Thr Asp Arg Phe
1               5                   10                  15
Ala Arg Thr Asp Gly Ser Thr Thr Ala Ser Cys Asp Val Asn Lys Tyr
            20                  25                  30
Cys Gly Gly Thr Trp Gln Gly Ile Ile Asp Lys Leu Asp Tyr Ile Gln
        35                  40                  45
Gly Met Gly Phe Thr Ala Ile Trp Ile Ser Pro Ile Val Asp Asn Ile
    50                  55                  60
Asp Ala Asp Thr Val Asp Gly Thr Ser Tyr His Gly Tyr Trp Ala Gln
65                  70                  75                  80
Asp Ile ThrSer Val Asn Ser Ala Phe Gly Thr Glu Gln Asp Leu Ile
               85                  90                  95
Asn Leu Ser Ala Ala Leu His Asp Arg Gly Met Tyr Leu Met Val Asp
            100                 105                 110
Val Val Asn Asn His Met Gly Tyr Asn Gly Cys Gly Asp Cys Val Asp
        115                 120                 125
Tyr Ser Ile Tyr Thr Pro Phe Asn Gln Gln Ser Tyr Tyr His Pro Tyr
    130                 135                 140
Cys Ala Thr Asp Tyr Ser Asn Leu Thr Ser Ile Gln Val Cys Trp Glu
145                 150                 155                 160
Gly Asp Asn Ile Val Ser Leu Pro Asp Leu Arg Thr Glu Asp Asp Asp
                165                 170                 175
Val Arg Thr Met Trp Tyr Asp Trp Ile Thr Pro Leu Val Thr Lys Tyr
            180                 185                 190
Ser Ile Asp Gly Leu Arg Met Asp Ser Ala Glu His Val Glu Lys Ser
        195                 200                 205
Phe Trp Pro Gly Trp Val Ser Ala Ser Gly Val Tyr Asn Ile Gly Glu
    210                 215                 220
Val Asp Glu Gly Asp Pro Thr Ile Phe Pro Asp Trp Leu Asn Tyr Ile
225                 230                 235                 240
Asp Gly Thr Leu Asn Tyr Pro Ala Tyr Tyr Trp Ile Thr Gln Ala Phe
                245                 250                 255
Gln Ser Thr Ser Gly Ser Ile Ser Asn Leu Val Asn Gly Ile Asn Gln
            260                 265                 270
Met Lys Gly Ser Met Lys Thr Ser Thr Leu Gly Ser Phe Leu Glu Asn
        275                 280                 285
His Asp Gln Pro Arg Phe Pro Ser Leu Thr Ser Asp Ala Asp Leu Ala
    290                 295                 300
Lys Asn Ala Ile Ala Phe Ala Met Leu Ala Asp Gly Val Pro Ile Val
305                 310                 315                 320
Tyr Tyr Gly Gln Glu Gln Ala Tyr Ser Gly Gly Gly Val Pro Asn Asp
                325                 330                 335
Arg Glu Pro Leu Trp Thr Ser Gly Tyr Ser Thr Thr Ser Ala Gly Tyr
            340                 345                 350
Thr Phe Ile Thr Thr Ile Asn Lys Ile Arg Arg Leu Ala Leu Thr Gln
        355                 360                 365
Asp Ser Ala Tyr Val Ala Tyr Gln Thr Tyr Pro Ile Tyr Ser Asp Ser
    370                 375                 380
His Val Ile Ala Met Lys Lys Ser Ser Val Val Ser Val Tyr Ser Asn
385                 390                 395                 400
Ile Gly Ser Ser Gly Ser Thr Tyr Ser Ile Thr Leu Pro Ala Gly Thr
                405                 410                 415
Phe Thr Gly Ser Val Ala Leu Thr Asp Val Val Ser Cys Gln Thr Tyr
            420                 425                 430
Thr Ala Ser Ser Thr Gly Ser Leu Thr Phe Thr Phe Gly Gln Val Pro
        435                 440                 445
Ser Val Phe Tyr Pro Thr Ala Ser Leu Ser Gly Ser Gly Leu Cys Ser
    450                 455                 460
Ser  Ser
465
<210>11
<211>1350
<212>DNA
<213>Valsaria rubricosa
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1350)
<400>11
agc aac tcc gac tgg agg tcc cgc aat atc tac ttt gcc ttg acc gac     48
Ser Asn Ser Asp Trp Arg Ser Arg Asn Ile Tyr Phe Ala Leu Thr Asp
1               5                   10                  15
cgc gtc gcc aat ccg tcc acc acg acc gca tgt agt gac ctg agc aac     96
Arg Val Ala Asn Pro Ser Thr Thr Thr Ala Cys Ser Asp Leu Ser Asn
            20                  25                  30
tac tgc ggc ggc acg tgg agc ggc ctg tcg agc aag ctg gac tac atc    144
Tyr Cys Gly Gly Thr Trp Ser Gly Leu Ser Ser Lys Leu Asp Tyr Ile
        35                  40                  45
caa ggg atg ggc ttc gat tcc atc tgg att acc ccc gtg gtc gag aac    192
Gln Gly Met Gly Phe Asp Ser Ile Trp Ile Thr Pro Val Val Glu Asn
    50                  55                  60
tgc gac ggt ggc tac cac ggc tac tgg gcc aag gcg ctc tac aac gtc    240
Cys Asp Gly Gly Tyr His Gly Tyr Trp Ala Lys Ala Leu Tyr Asn Val
65                  70                  75                  80
aac acg aac tac ggc agt gcg gat gat ctg aag aac ttc gtt gcg gcc    288
Asn Thr Asn Tyr Gly Ser Ala Asp Asp Leu Lys Asn Phe Val Ala Ala
                85                  90                  95
gcc cat gcg aag ggc atg tac gtg atg gtg gac gtc gtc gcg aat cac    336
Ala His Ala Lys Gly Met Tyr Val Met Val Asp Val Val Ala Asn His
            100                 105                 110
atg ggt tcc tgc ggc atc gcc aac ctc tcc cca cct ccc ctg aac gag    384
Met Gly Ser Cys Gly Ile Ala Asn Leu Ser Pro Pro Pro Leu Asn Glu
        115                 120                 125
cag agc tct tat cac acc cag tgc gac att gac tac agc agt cag tcc    432
Gln Ser Ser Tyr His Thr Gln Cys Asp Ile Asp Tyr Ser Ser Gln Ser
    130                 135                 140
agc att gag acg tgc tgg ata tcc ggc ctc cct gac ctg gac acc acc    480
Ser Ile Glu Thr Cys Trp Ile Ser Gly Leu Pro Asp Leu Asp Thr Thr
145                 150                 155                 160
gat agc act atc cga tcc ctc ttc cag acc tgg gtc cac ggc ctg gtc    528
Asp Ser Thr Ile Arg Ser Leu Phe Gln Thr Trp Val His Gly Leu Val
                165                 170                 175
agc aac tac agc ttc gac ggt ctc cgc gtc gac acc gtc aag cac gtg    576
Ser Asn Tyr Ser Phe Asp Gly Leu Arg Val Asp Thr Val Lys His Val
            180                 185                 190
gag aag gat tac tgg ccc ggc ttc gtg tcg gcg gcg ggc acc tac gcc    624
Glu Lys Asp Tyr Trp Pro Gly Phe Val Ser Ala Ala Gly Thr Tyr Ala
        195                 200                 205
atc ggc gaa gtc ttc tcc ggc gac acc tcc tac gtg gcc ggc tat caa     672
Ile Gly Glu Val Phe Ser Gly Asp Thr Ser Tyr Val Ala Gly Tyr Gln
    210                 215                 220
tcg gtg atg ccg ggc ttg ctc aac tat ccc atc tac tat ccg ctc atc     720
Ser Val Met Pro Gly Leu Leu Asn Tyr Pro Ile Tyr Tyr Pro Leu Ile
225                 230                 235                 240
cgc gtc ttc gcg cag ggt gcg tcc ttc acc gat ctc gtc aac aac cac     768
Arg Val Phe Ala Gln Gly Ala Ser Phe Thr Asp Leu Val Asn Asn His
                245                 250                 255
gat acc gtc ggc tcg acc ttc tcc gac ccg acg ctg ctg ggt aac ttt     816
Asp Thr Val Gly Ser Thr Phe Ser Asp Pro Thr Leu Leu Gly Asn Phe
            260                 265                 270
atc gac aac cac gac aac cca cgt ttc ctg agc tac acc agc gac cac     864
Ile Asp Asn His Asp Asn Pro Arg Phe Leu Ser Tyr Thr Ser Asp His
        275                 280                 285
gcc ctc ctc aag aac gct ctg gcc tac gtc atc ctg gcc aga ggc atc     912
Ala Leu Leu Lys Asn Ala Leu Ala Tyr Val Ile Leu Ala Arg Gly Ile
    290                 295                 300
ccc atc gtc tac tac ggc acc gag caa ggc tac tcg ggt tcg tcc gac     960
Pro Ile Val Tyr Tyr Gly Thr Glu Gln Gly Tyr Ser Gly Ser Ser Asp
305                 310                 315                 320
ccg gcg aac cgc gag gat ctc tgg cgt agc gga tac agc act acg gga    1008
Pro Ala Asn Arg Glu Asp Leu Trp Arg Ser Gly Tyr Ser Thr Thr Gly
                325                 330                 335
gac atc tac acc acc atc gcc gcg ctc tcc gcc gcg cgc acc gcg gcc    1056
Asp Ile Tyr Thr Thr Ile Ala Ala Leu Ser Ala Ala Arg Thr Ala Ala
            340                 345                 350
ggt ggc ctc gcc ggt aac gac cac gtc cac ctg tac acg acc gac aac    1104
Gly Gly Leu Ala Gly Asn Asp His Val His Leu Tyr Thr Thr Asp Asn
        355                 360                 365
gcg tac gcc tgg tcc cgg gcg agc ggc aag ctc atc gtc gtc acg tcc    1152
Ala Tyr Ala Trp Ser Arg Ala Ser Gly Lys Leu Ile Val Val Thr Ser
    370                 375                 380
aac cgc ggc agc tcc gac agc agc acc atc tgc ttc agc acc cag cag    1200
Asn Arg Gly Ser Ser Asp Ser Ser Thr Ile Cys Phe Ser Thr Gln Gln
385                 390                 395                 400
gcc agc ggc acc acc tgg acc agc acg atc acc ggc aac tcg tac acc    1248
Ala Ser Gly Thr Thr Trp Thr Ser Thr Ile Thr Gly Asn Ser Tyr Thr
                405                 410                 415
gcc gac agc aac ggc cag atc tgc gtg cag ctg tcc agc ggc gga ccc    1296
Ala Asp Ser Asn Gly Gln Ile Cys Val Gln Leu Ser Ser Gly Gly Pro
            420                 425                 430
gag gcg ctc gtc gtc tcc acc gcg acc ggc acc gcc acc gcg acg act    1344
Glu Ala Leu Val Val Ser Thr Ala Thr Gly Thr Ala Thr Ala Thr Thr
        435                 440                 445
ctg tcc                                                           1350
Leu Ser
450
<210>12
<211>450
<212>PRT
<213>Valsaria rubricosa
<400>12
Ser Asn Ser Asp Trp Arg Ser Arg Asn Ile Tyr Phe Ala Leu Thr Asp
1               5                   10                  15
Arg Val Ala Asn Pro Ser Thr Thr Thr Ala Cys Ser Asp Leu Ser Asn
            20                  25                  30
Tyr Cys Gly Gly Thr Trp Ser Gly Leu Ser Ser Lys Leu Asp Tyr Ile
        35                  40                  45
Gln Gly Met Gly Phe Asp Ser Ile Trp Ile Thr Pro Val Val Glu Asn
    50                  55                  60
Cys Asp Gly Gly Tyr His Gly Tyr Trp Ala Lys Ala Leu Tyr Asn Val
65                  70                  75                  80
Asn Thr Asn Tyr Gly Ser Ala Asp Asp Leu Lys Asn Phe Val Ala Ala
                85                  90                  95
Ala His Ala Lys Gly Met Tyr Val Met Val Asp Val Val Ala Asn His
            100                 105                 110
Met Gly Ser Cys Gly Ile Ala Asn Leu Ser Pro Pro Pro Leu Asn Glu
        115                 120                 125
Gln Ser Ser Tyr His Thr Gln Cys Asp Ile Asp Tyr Ser Ser Gln Ser
    130                 135                 140
Ser Ile Glu Thr Cys Trp Ile Ser Gly Leu Pro Asp Leu Asp Thr Thr
145                 150                 155                 160
Asp Ser Thr Ile Arg Ser Leu Phe Gln Thr Trp Val His Gly Leu Val
                165                 170                 175
Ser Asn Tyr Ser Phe Asp Gly Leu Arg Val Asp Thr Val Lys His Val
            180                 185                 190
Glu Lys Asp Tyr Trp Pro Gly Phe Val Ser Ala Ala Gly Thr Tyr Ala
        195                 200                 205
Ile Gly Glu Val Phe Ser Gly Asp Thr Ser Tyr Val Ala Gly Tyr Gln
    210                 215                 220
Ser Val Met Pro Gly Leu Leu Asn Tyr Pro Ile Tyr Tyr Pro Leu Ile
225                 230                 235                 240
Arg Val Phe Ala Gln Gly Ala Ser Phe Thr Asp Leu Val Asn Asn His
                245                 250                 255
Asp Thr Val Gly Ser Thr Phe Ser Asp Pro Thr Leu Leu Gly Asn Phe
            260                 265                 270
Ile Asp Asn His Asp Asn Pro Arg Phe Leu Ser Tyr Thr Ser Asp His
        275                 280                 285
Ala Leu Leu Lys Asn Ala Leu Ala Tyr Val Ile Leu Ala Arg Gly Ile
    290                 295                 300
Pro Ile Val Tyr Tyr Gly Thr Glu Gln Gly Tyr Ser Gly Ser Ser Asp
305                 310                 315                 320
Pro Ala Asn Arg Glu Asp Leu Trp Arg Ser Gly Tyr Ser Thr Thr Gly
                325                 330                 335
Asp Ile Tyr Thr Thr Ile Ala Ala Leu Ser Ala Ala Arg Thr Ala Ala
            340                 345                 350
Gly Gly Leu Ala Gly Asn Asp His Val His Leu Tyr Thr Thr Asp Asn
        355                 360                 365
Ala Tyr Ala Trp Ser Arg Ala Ser Gly Lys Leu Ile Val Val Thr Ser
    370                 375                 380
Asn Arg Gly Ser Ser Asp Ser Ser Thr Ile Cys Phe Ser Thr Gln Gln
385                390                  395                 400
Ala Ser Gly Thr Thr Trp Thr Ser Thr Ile Thr Gly Asn Ser Tyr Thr
                405                 410                 415
Ala Asp Ser Asn Gly Gln Ile Cys Val Gln Leu Ser Ser Gly Gly Pro
            420                 425                 430
Glu Ala Leu Val Val Ser Thr Ala Thr Gly Thr Ala Thr Ala Thr Thr
        435                 440                 445
Leu Ser
    450
<210>13
<211>1326
<212>DNA
＜213〉Thermomyces lanuginosus (Thermomyces lanuginosus)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1326)
<400>13
aaa tat tgc ggg gga aca tgg cga ggt atc atc aac aac ctg gat tac    48
Lys Tyr Cys Gly Gly Thr Trp Arg Gly Ile Ile Asn Asn Leu Asp Tyr
1               5                   10                  15
atc cag gat atg ggc ttc aca gct atc tgg att act cca gtg aca gcc    96
Ile Gln Asp Met Gly Phe Thr Ala Ile Trp Ile Thr Pro Val Thr Ala
            20                  25                  30
cag tgg gac gac gat gtg gat gcg gca gat gca acg tcg tat cac ggt    144
Gln Trp Asp Asp Asp Val Asp Ala Ala Asp Ala Thr Ser Tyr His Gly
        35                  40                  45
tat tgg cag aaa gac cta tac tct ctg aat tcg aaa ttc ggc act gcc    192
Tyr Trp Gln Lys Asp Leu Tyr Ser Leu Asn Ser Lys Phe Gly Thr Ala
    50                  55                  60
gat gac ttg aaa gcc ctg gct gat acc ctt cac gcc cgt ggg atg ctt    240
Asp Asp Leu Lys Ala Leu Ala Asp Thr Leu His Ala Arg Gly Met Leu
65                  70                  75                  80
ctc atg gtc gac gtc gtg gct aat cac ttt ggc tac ggc ggt tct cat    288
Leu Met Val Asp Val Val Ala Asn His Phe Gly Tyr Gly Gly Ser His
                85                  90                  95
agc gag gtg gat tac tcg atc ttc aat cct ctg aac agc cag gat tac    336
Ser Glu Val Asp Tyr Ser Ile Phe Asn Pro Leu Asn Ser Gln Asp Tyr
            100                 105                 110
ttc cac ccg ttc tgt ctc att gag gac tac gac aac cag gaa gaa gtc    384
Phe His Pro Phe Cys Leu Ile Glu Asp Tyr Asp Asn Gln Glu Glu Val
        115                 120                 125
gaa caa tgc tgg ctg gcc gat act ccg acg aca ttg ccc gac gtg gac    432
Glu Gln Cys Trp Leu Ala Asp Thr Pro Thr Thr Leu Pro Asp Val Asp
    130                 135                 140
acc acc aat cct cag gtt cgg acg ttt ttc aac gac tgg atc aag agc    480
Thr Thr Asn Pro Gln Val Arg Thr Phe Phe Asn Asp Trp Ile Lys Ser
145                 150                 155                 160
ctg gtg gcg aac tac tcc atc gat ggt ctg cgc gtc gac acc gtt aag    528
Leu Val Ala Asn Tyr Ser Ile Asp Gly Leu Arg Val Asp Thr Val Lys
                165                 170                 175
cac gtg gag aaa gat ttc tgg ccc gac ttc aac gaa gct gct ggc gtg    576
His Val Glu Lys Asp Phe Trp Pro Asp Phe Asn Glu Ala Ala Gly Val
            180                 185                 190
tac gcc gtc ggc gag gtg ttc aac ggt gac cca gcg tac acc tgc cca    624
Tyr Ala Val Gly Glu Val Phe Asn Gly Asp Pro Ala Tyr Thr Cys Pro
        195                 200                 205
tac cag gaa gtg ctg gat ggc gtt ctg aac tat ccg atc tac tat cct    672
Tyr Gln Glu Val Leu Asp Gly Val Leu Asn Tyr Pro Ile Tyr Tyr Pro
    210                 215                 220
gcg ctt gat gca ttc aag tct gtc ggc ggc aat ctc ggc ggc ttg gct    720
Ala Leu Asp Ala Phe Lys Ser Val Gly Gly Asn Leu Gly Gly Leu Ala
225                 230                 235                 240
cag gcc atc acc acc gtg cag gag agc tgc aag gat tcc aat ctg ctc    768
Gln Ala Ile Thr Thr Val Gln Glu Ser Cys Lys Asp Ser Asn Leu Leu
                245                 250                 255
ggc aat ttc ctt gag aat cac gac att gct cgc ttt gct tcg tac acg    816
Gly Asn Phe Leu Glu Asn His Asp Ile Ala Arg Phe Ala Ser Tyr Thr
            260                 265                 270
gat gac ctt gct ctc gcc aag aat ggt ctc gct ttc atc atc ctc tcg     864
Asp Asp Leu Ala Leu Ala Lys Asn Gly Leu Ala Phe Ile Ile Leu Ser
        275                 280                 285
gat ggt att ccg atc atc tac gcg ggc cag gag cag cac tac gcc ggt     912
Asp Gly Ile Pro Ile Ile Tyr Ala Gly Gln Glu Gln His Tyr Ala Gly
    290                 295                 300
gat cac gat ccc aca aat cgt gag gcc gtc tgg ctg tct ggc tac aat     960
Asp His Asp Pro Thr Asn Arg Glu Ala Val Trp Leu Ser Gly Tyr Asn
305                 310                 315                 320
acc gac gcc gag ctg tac cag ttc atc aag aag gcc aat ggc atc cgc    1008
Thr Asp Ala Glu Leu Tyr Gln Phe Ile Lys Lys Ala Asn Gly Ile Arg
                325                 330                 335
aac ttg gct atc agc cag aac ccg gaa ttc acc tcc tcc aag acc aag    1056
Asn Leu Ala Ile Ser Gln Asn Pro Glu Phe Thr Ser Ser Lys Thr Lys
            340                 345                 350
gtc atc tac caa gac gat tcg acc ctt gcc att aac cgg ggc ggc gtc    1104
Val Ile Tyr Gln Asp Asp Ser Thr Leu Ala Ile Asn Arg Gly Gly Val
        355                 360                 365
gtt act gtc ctg agc aat gaa ggc gcc tcc ggc gga gac cgg act gtc    1152
Val Thr Val Leu Ser Asn Glu Gly Ala Ser Gly Gly Asp Arg Thr Val
    370                 375                 380
tcc att ccg gga act ggc ttc gag gcc ggc acg gaa ttg act gat gtc    1200
Ser Ile Pro Gly Thr Gly Phe Glu Ala Gly Thr Glu Leu Thr Asp Val
385                 390                 395                 400
atc tcc tgc aag acc gtg act gcg ggg gac agc ggg gcg gtc gac gtg    1248
Ile Ser Cys Lys Thr Val Thr Ala Gly Asp Ser Gly Ala Val Asp Val
                405                 410                 415
ccc ttg tcg ggc gga ctg cca agc gtg ctc tat ccc agc tcc cag ctg    1296
Pro Leu Ser Gly Gly Leu Pro Ser Val Leu Tyr Pro Ser Ser Gln Leu
            420                 425                 430
gcc aag agt ggt ctg tgt gcg tcg gcg tga    1326
Ala Lys Ser Gly Leu Cys Ala Ser Ala
        435                 440
<210>14
<211>441
<212>PRT
＜213〉Thermomyces lanuginosus (Thermomyces lanuginosus)
<400>14
Lys Tyr Cys Gly Gly Thr Trp Arg Gly Ile Ile Asn Asn Leu Asp Tyr
1               5                   10                  15
Ile Gln Asp Met Gly Phe Thr Ala Ile Trp Ile Thr Pro Val Thr Ala
            20                  25                  30
Gln Trp Asp Asp Asp Val Asp Ala Ala Asp Ala Thr Ser Tyr His Gly
        35                  40                  45
Tyr Trp Gln Lys Asp Leu Tyr Ser Leu Asn Ser Lys Phe Gly Thr Ala
    50                  55                  60
Asp Asp Leu Lys Ala Leu Ala Asp Thr Leu His Ala Arg Gly Met Leu
65                  70                  75                  80
Leu Met Val Asp Val Val Ala Asn His Phe Gly Tyr Gly Gly Ser His
                85                  90                  95
Ser Glu Val Asp Tyr Ser Ile Phe Asn Pro Leu Asn Ser Gln Asp Tyr
            100                 105                 110
Phe His Pro Phe Cys Leu Ile Glu Asp Tyr Asp Asn Gln Glu Glu Val
        115                 120                 125
Glu Gln Cys Trp Leu Ala Asp Thr Pro Thr Thr Leu Pro Asp Val Asp
    130                 135                 140
Thr Thr Asn Pro Gln Val Arg Thr Phe Phe Asn Asp Trp Ile Lys Ser
145                 150                 155                 160
Leu Val Ala Asn Tyr Ser Ile Asp Gly Leu Arg Val Asp Thr Val Lys
                165                 170                     175
His Val Glu Lys Asp Phe Trp Pro Asp Phe Asn Glu Ala Ala Gly Val
            180                 185                 190
Tyr Ala Val Gly Glu Val Phe Asn Gly Asp Pro Ala Tyr Thr Cys Pro
        195                 200                 205
Tyr Gln Glu Val Leu Asp Gly Val Leu Asn Tyr Pro Ile Tyr Tyr Pro
    210                 215                 220
Ala Leu Asp Ala Phe Lys Ser Val Gly Gly Asn Leu Gly Gly Leu Ala
225                 230                 235                 240
Gln Ala Ile Thr Thr Val Gln Glu Ser Cys Lys Asp Ser Asn Leu Leu
                245                 250                 255
Gly Asn Phe Leu Glu Asn His Asp Ile Ala Arg Phe Ala Ser Tyr Thr
            260                 265                 270
Asp Asp Leu Ala Leu Ala Lys Asn Gly Leu Ala Phe Ile Ile Leu Ser
        275                 280                 285
Asp Gly Ile Pro Ile Ile Tyr Ala Gly Gln Glu Gln His Tyr Ala Gly
    290                 295                 300
Asp His Asp Pro Thr Asn Arg Glu Ala Val Trp Leu Ser Gly Tyr Asn
305                 310                 315                 320
Thr Asp Ala Glu Leu Tyr Gln Phe Ile Lys Lys Ala Asn Gly Ile Arg
                325                 330                 335
Asn Leu Ala Ile Ser Gln Asn Pro Glu Phe Thr Ser Ser Lys Thr Lys
            340                 345                 350
Val Ile Tyr Gln Asp Asp Ser Thr Leu Ala Ile Asn Arg Gly Gly Val
        355                 360                 365
Val Thr Val Leu Ser Asn Glu Gly Ala Ser Gly Gly Asp Arg Thr Val
    370                 375                 380
Ser Ile Pro Gly Thr Gly Phe Glu Ala Gly Thr Glu Leu Thr Asp Val
385                 390                 395                 400
Ile Ser Cys Lys Thr Val Thr Ala Gly Asp Ser Gly Ala Val Asp Val
                405                 410                 415
Pro Leu Ser Gly Gly Leu Pro Ser Val Leu Tyr Pro Ser Ser Gln Leu
            420                 425                 430
Ala Lys Ser Gly Leu Cys Ala Ser Ala
        435                 440
<210>15
<211>1443
<212>DNA
＜213〉bacterial classification (Acremonium sp.) of the mould genus of branch top spore
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1443)
<400>15
gct gcc ggg ctc tcg gct gcc gag tgg cgg agc cag tcc atc tac cag     48
Ala Ala Gly Leu Ser Ala Ala Glu Trp Arg Ser Gln Ser Ile Tyr Gln
1               5                   10                  15
gtt gtc acc gac agg ttc gcc cgg acc gac ctg tcg acc acg gcg tcg     96
Val Val Thr Asp Arg Phe Ala Arg Thr Asp Leu Ser Thr Thr Ala Ser
            20                  25                  30
tgc aac acg gca gac caa gtc tac tgc gga ggg aca tgg cag ggg ctc    144
Cys Asn Thr Ala Asp Gln Val Tyr Cys Gly Gly Thr Trp Gln Gly Leu
        35                  40                  45
atc tcc aag ctg gac tac atc cag ggc atg ggt ttc acc gcc gta tgg    192
Ile Ser Lys Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Met Gly Phe Thr Ala Val Trp
    50                  55                  60
atc tca cca gtg gtc aag cag gtg gaa ggc aat tcc cag gac ggg tcg    240
Ile Ser Pro Val Val Lys Gln Val Glu Gly Asn Ser Gln Asp Gly Ser
65                  70                  75                  80
gcc tat cac gga tac tgg gcg cag gat atc tgg gcc ttg aat ccg gct    288
Ala Tyr His Gly Tyr Trp Ala Gln Asp Ile Trp Ala Leu Asn Pro Ala
                85                  90                  95
ttt ggg acc gag gag gat ctc gct gcg ctt gcc gcg gcg ctg cat gcc    336
Phe Gly Thr Glu Glu Asp Leu Ala Ala Leu Ala Ala Ala Leu His Ala
            100                 105                 110
cga ggc atg tac ctc atg gtt gac att gtc acc aac cac atg gca tac    384
Arg Gly Met Tyr Leu Met Val Asp Ile Val Thr Asn His Met Ala Tyr
        115                 120                 125
atg ggc tgc ggc acc tgt gta gac tac agc ctg ttc aac ccc ttc tca     432
Met Gly Cys Gly Thr Cys Val Asp Tyr Ser Leu Phe Asn Pro Phe Ser
    130                 135                 140
tcg tca tcg tac ttc cac cca tat tgc gcc atc gac tac agc aac cag     480
Ser Ser Ser Tyr Phe His Pro Tyr Cys Ala Ile Asp Tyr Ser Asn Gln
145                 150                 155                 160
acg tcg gtc gag gtt tgc tgg caa ggg gat aac att gtc agt ctg cct     528
Thr Ser Val Glu Val Cys Trp Gln Gly Asp Asn Ile Val Ser Leu Pro
                165                 170                 175
gac ctg cgc acc gag gat gac acg gtg cgc agc atc tgg aac cgc tgg     576
Asp Leu Arg Thr Glu Asp Asp Thr Val Arg Ser Ile Trp Asn Arg Trp
            180                 185                 190
gtt agc cag ctc gtg tcc aac tac tcc atc gac ggc ttc cga gtc gac     624
Val Ser Gln Leu Val Ser Asn Tyr Ser Ile Asp Gly Phe Arg Val Asp
        195                 200                 205
agc gca aaa cac gtc gag acg tcc ttt tgg caa gac ttc tcg aca gcg     672
Ser Ala Lys His Val Glu Thr Ser Phe Trp Gln Asp Phe Ser Thr Ala
    210                 215                 220
gcg ggc gtg tac ctg ctg ggc gag gtc ttt gac ggg gac ccg tcg tac     720
Ala Gly Val Tyr Leu Leu Gly Glu Val Phe Asp Gly Asp Pro Ser Tyr
225                 230                 235                 240
gtg gcg cct tac cag aac tac ctc aac ggg gtt ctg gat tat ccc agc     768
Val Ala Pro Tyr Gln Asn Tyr Leu Asn Gly Val Leu Asp Tyr Pro Ser
                245                 250                 255
tac tac tgg atc ctc cgg gct ttc cag tca tcc agc ggc agc atc agc     816
Tyr Tyr Trp Ile Leu Arg Ala Phe Gln Ser Ser Ser Gly Ser Ile Ser
            260                 265                 270
gac ctc gtc tcc ggg ctc aac acg ctc cat ggc gtt gct ctg gac ctg     864
Asp Leu Val Ser Gly Leu Asn Thr Leu His Gly Val Ala Leu Asp Leu
        275                 280                 285
agt cta tat ggg tcc ttc ctc gag aac cac gat gtg gcg cgg ttt gcg     912
Ser Leu Tyr Gly Ser Phe Leu Glu Asn His Asp Val Ala Arg Phe Ala
    290                 295                 300
tcc ttc acg cag gac atg tcc cta gcg aag aat gcc atc gca ttc aca     960
Ser Phe Thr Gln Asp Met Ser Leu Ala Lys Asn Ala Ile Ala Phe Thr
305                 310                 315                 320
atg ctg aaa gac ggc atc ccc atc ata tac cag gga caa gag caa cat    1008
Met Leu Lys Asp Gly Ile Pro Ile Ile Tyr Gln Gly Gln Glu Gln His
                325                 330                 335
tac gct ggc gga acg acg ccc aac aac cgc gag gcg ctc tgg ctc tcg    1056
Tyr Ala Gly Gly Thr Thr Pro Asn Asn Arg Glu Ala Leu Trp Leu Ser
            340                 345                 350
ggc tac tcg act agc tcc gag ctc tac aag tgg att gcc gcc ttg aac    1104
Gly Tyr Ser Thr Ser Ser Glu Leu Tyr Lys Trp Ile Ala Ala Leu Asn
        355                 360                 365
cag atc cgg gcc cga gct att gct caa gat agc ggc tac ctc tcc tac    1152
Gln Ile Arg Ala Arg Ala Ile Ala Gln Asp Ser Gly Tyr Leu Ser Tyr
    370                 375                 380
agc agc caa gcc atc tac tcg gac agc cat acc att gcc atg cgc aaa    1200
Ser Ser Gln Ala Ile Tyr Ser Asp Ser His Thr Ile Ala Met Arg Lys
385                 390                 395                 400
ggt acc tcg gga tac cag atc gtg ggc gtg ttc acc aat gtc ggg gcc    1248
Gly Thr Ser Gly Tyr Gln Ile Val Gly Val Phe Thr Asn Val Gly Ala
                405                 410                 415
tcg tcg tcg gct acg gtc acc cta acc tct tcc gca acg ggc ttc ggg    1296
Ser Ser Ser Ala Thr Val Thr Leu Thr Ser Ser Ala Thr Gly Phe Gly
            420                 425                 430
gcg aac caa gca ctc gtc gac gtg atg agc tgc acc gct tac acc aca    1344
Ala Asn Gln Ala Leu Val Asp Val Met Ser Cys Thr Ala Tyr Thr Thr
        435                 440                 445
gat tcg acg gga gcc ctc acg gta acc ctg aac gac ggc ctg ccc aag    1392
Asp Ser Thr Gly Ala Leu Thr Val Thr Leu Asn Asp Gly Leu Pro Lys
    450                 455                 460
gtg ctt tat ccg att gcg cgg ctc tcg ggc agc ggt atc tgc cca ggg    1440
Val Leu Tyr Pro Ile Ala Arg Leu Ser Gly Ser Gly Ile Cys Pro Gly
465                 470                 475                 480
cag                                                                1443
Gln
<210>16
<211>481
<212>PRT
＜213〉bacterial classification (Acremonium sp.) of the mould genus of branch top spore
<400>16
Ala Ala Gly Leu Ser Ala Ala Glu Trp Arg Ser Gln Ser Ile Tyr Gln
1               5                   10                  15
Val Val Thr Asp Arg Phe Ala Arg Thr Asp Leu Ser Thr Thr Ala Ser
            20                  25                  30
Cys Asn Thr Ala Asp Gln Val Tyr Cys Gly Gly Thr Trp Gln Gly Leu
        35                  40                  45
Ile Ser Lys Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Met Gly Phe Thr Ala Val Trp
    50                  55                  60
Ile Ser Pro Val Val Lys Gln Val Glu Gly Asn Ser Gln Asp Gly Ser
65                  70                  75                  80
Ala Tyr His Gly Tyr Trp Ala Gln Asp Ile Trp Ala Leu Asn Pro Ala
                85                  90                  95
Phe Gly Thr Glu Glu Asp Leu Ala Ala Leu Ala Ala Ala Leu His Ala
            100                 105                 110
Arg Gly Met Tyr Leu Met Val Asp Ile Val Thr Asn His Met Ala Tyr
        115                 120                 125
Met Gly Cys Gly Thr Cys Val Asp Tyr Ser Leu Phe Asn Pro Phe Ser
    130                 135                 140
Ser Ser Ser Tyr Phe His Pro Tyr Cys Ala Ile Asp Tyr Ser Asn Gln
145                 150                 155                 160
Thr Ser Val Glu Val Cys Trp Gln Gly Asp Asn Ile Val Ser Leu Pro
                165                 170                 175
Asp Leu Arg Thr Glu Asp Asp Thr Val Arg Ser Ile Trp Asn Arg Trp
            180                 185                 190
Val Ser Gln Leu Val Ser Asn Tyr Ser Ile Asp Gly Phe Arg Val Asp
        195                 200                 205
Ser Ala Lys His Val Glu Thr Ser Phe Trp Gln Asp Phe Ser Thr Ala
    210                 215                 220
Ala Gly Val Tyr Leu Leu Gly Glu Val Phe Asp Gly Asp Pro Ser Tyr
225                 230                 235                 240
Val Ala Pro Tyr Gln Asn Tyr Leu Asn Gly Val Leu Asp Tyr Pro Ser
                245                 250                 255
Tyr Tyr Trp Ile Leu Arg Ala Phe Gln Ser Ser Ser Gly Ser Ile Ser
            260                 265                 270
Asp Leu Val Ser Gly Leu Asn Thr Leu His Gly Val Ala Leu Asp Leu
        275                 280                 285
Ser Leu Tyr Gly Ser Phe Leu Glu Asn His Asp Val Ala Arg Phe Ala
    290                 295                 300
Ser Phe Thr Gln Asp Met Ser Leu Ala Lys Asn Ala Ile Ala Phe Thr
305                 310                 315                 320
Met Leu Lys Asp Gly Ile Pro Ile Ile Tyr Gln Gly Gln Glu Gln His
                325                 330                 335
Tyr Ala Gly Gly Thr Thr Pro Asn Asn Arg Glu Ala Leu Trp Leu Ser
            340                 345                 350
Gly Tyr Ser Thr Ser Ser Glu Leu Tyr Lys Trp Ile Ala Ala Leu Asn
        355                 360                 365
Gln Ile Arg Ala Arg Ala Ile Ala Gln Asp Ser Gly Tyr Leu Ser Tyr
    370                 375                 380
Ser Ser Gln Ala Ile Tyr Ser Asp Ser His Thr Ile Ala Met Arg Lys
385                 390                 395                 400
Gly Thr Ser Gly Tyr Gln Ile Val Gly Val Phe Thr Asn Val Gly Ala
                405                 410                 415
Ser Ser Ser Ala Thr Val Thr Leu Thr Ser Ser Ala Thr Gly Phe Gly
            420                 425                 430
Ala Asn Gln Ala Leu Val Asp Val Met Ser Cys Thr Ala Tyr Thr Thr
        435                 440                 445
Asp Ser Thr Gly Ala Leu Thr Val Thr Leu Asn Asp Gly Leu Pro Lys
    450                 455                 460
Val Leu Tyr Pro Ile Ala Arg Leu Ser Gly Ser Gly Ile Cys Pro Gly
465                 470                 475                 480
Gln
<210>17
<211>1413
<212>DNA
<213>Malbranchea sp.
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1413)
<400>17
gcc acg cct gat gag tgg cgc tca agg tcc atc tat cag gtc ctg acc     48
Ala Thr Pro Asp Glu Trp Arg Ser Arg Ser Ile Tyr Gln Val Leu Thr
1               5                   10                  15
gac cgg ttc gcc cgc ggg gat ggc tcg acc gat gcc ccg tgc gat acg     96
Asp Arg Phe Ala Arg Gly Asp Gly Ser Thr Asp Ala Pro Cys Asp Thr
            20                  25                  30
ggt gcc agg aag tat tgc gga gga aac tat cgg gga ctc atc agc cag    144
Gly Ala Arg Lys Tyr Cys Gly Gly Asn Tyr Arg Gly Leu Ile Ser Gln
        35                  40                  45
ctc gac tat atc cag ggc atg gga ttc gac agc gtc tgg ata tcc ccc    192
Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Met Gly Phe Asp Ser Val Trp Ile Ser Pro
    50                  55                  60
atc acc aag cag ttt gag gat gac tgg aac ggt gcc ccg tac cac ggg    240
Ile Thr Lys Gln Phe Glu Asp Asp Trp Asn Gly Ala Pro Tyr His Gly
65                  70                  75                  80
tac tgg cag acg gac ctc tat gcg ctg aac gag cac ttt ggt acc gag    288
Tyr Trp Gln Thr Asp Leu Tyr Ala Leu Asn Glu His Phe Gly Thr Glu
                85                  90                  95
gag gat ctc cga gct ctc gcc gat gag ctc cac gcc cgt ggc atg ttc    336
Glu Asp Leu Arg Ala Leu Ala Asp Glu Leu His Ala Arg Gly Met Phe
            100                 105                 110
ctc atg gtc gac gtc gtc atc aac cac aac ggc tgg ccc ggc gac gca    384
Leu Met Val Asp Val Val Ile Asn His Asn Gly Trp Pro Gly Asp Ala
        115                 120                 125
gcg tcc atc gac tac tcg cag ttc aac ccg ttc aac agc tcc gac tat     432
Ala Ser Ile Asp Tyr Ser Gln Phe Asn Pro Phe Asn Ser Ser Asp Tyr
    130                 135                 140
tac cat cca ccc tgt gag atc aac tat gac gac cag act tcg gtc gag     480
Tyr His Pro Pro Cys Glu Ile Asn Tyr Asp Asp Gln Thr Ser Val Glu
145                 150                 155                 160
cag tgc tgg ctc tac acc ggg gcc aat gcg ctg cct gat ctc aag acg     528
Gln Cys Trp Leu Tyr Thr Gly Ala Asn Ala Leu Pro Asp Leu Lys Thr
                165                 170                 175
gag gac ccc cat gtc tcg cag gtg cac aac gac tgg atc gcc gac ctc     576
Glu Asp Pro His Val Ser Gln Val His Asn Asp Trp Ile Ala Asp Leu
            180                 185                 190
gtc tcc aag tat tcc atc gac ggc ttg cgc att gac acc aca aag cat     624
Val Ser Lys Tyr Ser Ile Asp Gly Leu Arg Ile Asp Thr Thr Lys His
        195                 200                 205
gtg gac aaa ccc gct atc ggt tcc ttc aat gac gcc gct ggc gtg tac     672
Val Asp Lys Pro Ala Ile Gly Ser Phe Asn Asp Ala Ala Gly Val Tyr
    210                 215                 220
gcc gtc gga gag gtt tac cac ggt gat cct gca tac act tgt ccc tac     720
Ala Val Gly Glu Val Tyr His Gly Asp Pro Ala Tyr Thr Cys Pro Tyr
225                 230                 235                 240
cag gac tgg gtc gac ggg gtc ctc aac ttc cct gtc tac tac ccg cta     768
Gln Asp Trp Val Asp Gly Val Leu Asn Phe Pro Val Tyr Tyr Pro Leu
                245                 250                 255
atc gac gcg ttc aag tcg cct tcg ggc acc atg tgg tct ctt gtc gac     816
Ile Asp Ala Phe Lys Ser Pro Ser Gly Thr Met Trp Ser Leu Val Asp
            260                 265                 270
aac atc aac aaa gtc ttc caa acc tgc aat gac ccg cgg ctc ctg ggg     864
Asn Ile Asn Lys Val Phe Gln Thr Cys Asn Asp Pro Arg Leu Leu Gly
        275                 280                 285
acc ttc tcg gag aac cat gac atc ccc cgc ttc gcc tcg tac acg caa     912
Thr Phe Ser Glu Asn His Asp Ile Pro Arg Phe Ala Ser Tyr Thr Gln
    290                 295                 300
gac ctc gcc ctc gcg aag aac gtg ctg gcc ttc acg atc ctg ttc gac     960
Asp Leu Ala Leu Ala Lys Asn Val Leu Ala Phe Thr Ile Leu Phe Asp
305                 310                 315                 320
ggc atc cca atc gtc tac gcg ggc cag gag caa cag tac tct gga gac    1008
Gly Ile Pro Ile Val Tyr Ala Gly Gln Glu Gln Gln Tyr Ser Gly Asp
                325                 330                 335
tcg gac ccg tat aat cga gag gcc ctc tgg ctc tcc gga ttc aac acc    1056
Ser Asp Pro Tyr Asn Arg Glu Ala Leu Trp Leu Ser Gly Phe Asn Thr
            340                 345                 350
gac gct cct cta tac aag cac att gca gct tgc aac aga ata cgg tcg    1104
Asp Ala Pro Leu Tyr Lys His Ile Ala Ala Cys Asn Arg Ile Arg Ser
        355                 360                 365
cac gca gtg tcc aac gac gac gcg tac atc acc act ccg acg gac atc    1152
His Ala Val Ser Asn Asp Asp Ala Tyr Ile Thr Thr Pro Thr Asp Ile
    370                 375                 380
aag tac agc gat gac cac acc ctg gcg ctg gtc aag ggt gcg gtg acg    1200
Lys Tyr Ser Asp Asp His Thr Leu Ala Leu Val Lys Gly Ala Val Thr
385                 390                 395                 400
acc gtg ctg acc aac gcc ggc gcc aac gcc ggc gag acc acc gta acg    1248
Thr Val Leu Thr Asn Ala Gly Ala Asn Ala Gly Glu Thr Thr Val Thr
                405                 410                 415
gtg gaa gca acc ggc tat gcc agt gga gag cag gtt act gat gtg ctg    1296
Val Glu Ala Thr Gly Tyr Ala Ser Gly Glu Gln Val Thr Asp Val Leu
            420                 425                 430
agc tgc gag tcg atc gct gcg tcg gat ggc gga cgt ctc agt gta aca    1344
Ser Cys Glu Ser Ile Ala Ala Ser Asp Gly Gly Arg Leu Ser Val Thr
        435                 440                 445
ctg aac cag ggc ctt cca cgt gtg ttc ttc ccg act gat gcc ctt gcg    1392
Leu Asn Gln Gly Leu Pro Arg Val Phe Phe Pro Thr Asp Ala Leu Ala
    450                 455                 460
ggc tcc ggg ctc tgc gag aac                                        1413
Gly Ser Gly Leu Cys Glu Asn
465                 470
<210>18
<211>471
<212>PRT
<213>Malbranchea sp.
<400>18
Ala Thr Pro Asp Glu Trp Arg Ser Arg Ser Ile Tyr Gln Val Leu Thr
1               5                   10                  15
Asp Arg Phe Ala Arg Gly Asp Gly Ser Thr Asp Ala Pro Cys Asp Thr
            20                  25                  30
Gly Ala Arg Lys Tyr Cys Gly Gly Asn Tyr Arg Gly Leu Ile Ser Gln
        35                  40                  45
Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Met Gly Phe Asp Ser Val Trp Ile Ser Pro
    50                  55                  60
Ile Thr Lys Gln Phe Glu Asp Asp Trp Asn Gly Ala Pro Tyr His Gly
65                  70                  75                  80
Tyr Trp Gln Thr Asp Leu Tyr Ala Leu Asn Glu His Phe Gly Thr Glu
                85                  90                  95
Glu Asp Leu Arg Ala Leu Ala Asp Glu Leu His Ala Arg Gly Met Phe
            100                 105                 110
Leu Met Val Asp Val Val Ile Asn His Asn Gly Trp Pro Gly Asp Ala
        115                 120                 125
Ala Ser Ile Asp Tyr Ser Gln Phe Asn Pro Phe Asn Ser Ser Asp Tyr
    130                 135                 140
Tyr His Pro Pro Cys Glu Ile Asn Tyr Asp Asp Gln Thr Ser Val Glu
145                 150                 155                 160
Gln Cys Trp Leu Tyr Thr Gly Ala Asn Ala Leu Pro Asp Leu Lys Thr
                165                 170                 175
Glu Asp Pro His Val Ser Gln Val His Asn Asp Trp Ile Ala Asp Leu
            180                 185                 190
Val Ser Lys Tyr Ser Ile Asp Gly Leu Arg Ile Asp Thr Thr Lys His
        195                 200                 205
Val Asp Lys Pro Ala Ile Gly Ser Phe Asn Asp Ala Ala Gly Val Tyr
    210                 215                 220
Ala Val Gly Glu Val Tyr His Gly Asp Pro Ala Tyr Thr Cys Pro Tyr
225                 230                 235                 240
Gln Asp Trp Val Asp Gly Val Leu Asn Phe Pro Val Tyr Tyr Pro Leu
                245                 250                 255
Ile Asp Ala Phe Lys Ser Pro Ser Gly Thr Met Trp Ser Leu Val Asp
            260                 265                 270
Asn Ile Asn Lys Val Phe Gln Thr Cys Asn Asp Pro Arg Leu Leu Gly
        275                 280                 285
Thr Phe Ser Glu Asn His Asp Ile Pro Arg Phe Ala Ser Tyr Thr Gln
    290                 295                 300
Asp Leu Ala Leu Ala Lys Asn Val Leu Ala Phe Thr Ile Leu Phe Asp
305                 310                 315                 320
Gly Ile Pro Ile Val Tyr Ala Gly Gln Glu Gln Gln Tyr Ser Gly Asp
                325                 330                 335
Ser Asp Pro Tyr Asn Arg Glu Ala Leu Trp Leu Ser Gly Phe Asn Thr
            340                 345                 350
Asp Ala Pro Leu Tyr Lys His Ile Ala Ala Cys Asn Arg Ile Arg Ser
        355                 360                 365
His Ala Val Ser Asn Asp Asp Ala Tyr Ile Thr Thr Pro Thr Asp Ile
    370                 375                 380
Lys Tyr Ser Asp Asp His Thr Leu Ala Leu Val Lys Gly Ala Val Thr
385                 390                 395                 400
Thr Val Leu Thr Asn Ala Gly Ala Asn Ala Gly Glu Thr Thr Val Thr
                405                 410                 415
Val Glu Ala Thr Gly Tyr Ala Ser Gly Glu Gln Val Thr Asp Val Leu
            420                 425                 430
Ser Cys Glu Ser Ile Ala Ala Ser Asp Gly Gly Arg Leu Ser Val Thr
        435                 440                 445
Leu Asn Gln Gly Leu Pro Arg Val Phe Phe Pro Thr Asp Ala Leu Ala
    450                 455                 460
Gly Ser Gly Leu Cys Glu Asn
465                 470
<210>19
<211>1350
<212>DNA
＜213〉Rhizomucor pusillus (Rhizomucor pusillus)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1350)
<400>19
agc cct ttg ccc caa cag cag cga tat ggc aaa aga gca act tcg gat     48
Ser Pro Leu Pro Gln Gln Gln Arg Tyr Gly Lys Arg Ala Thr Ser Asp
1               5                   10                  15
gac tgg aaa ggc aag gcc att tat cag ctg ctt aca gat cga ttt ggc     96
Asp Trp Lys Gly Lys Ala Ile Tyr Gln Leu Leu Thr Asp Arg Phe Gly
            20                  25                  30
cgc gcc gat gac tca aca agc aac tgc tct aat tta tcc aac tac tgt    144
Arg Ala Asp Asp Ser Thr Ser Asn Cys Ser Asn Leu Ser Asn Tyr Cys
        35                  40                  45
ggt ggt acc tac gaa ggc att acg aag cat ctt gac tac att tcc ggt    192
Gly Gly Thr Tyr Glu Gly Ile Thr Lys His Leu Asp Tyr Ile Ser Gly
    50                  55                  60
atg ggc ttt gat gct atc tgg ata tcg cca att ccc aag aac tcg gat    240
Met Gly Phe Asp Ala Ile Trp Ile Ser Pro Ile Pro Lys Asn Ser Asp
65                  70                  75                  80
gga ggc tac cac ggc tac tgg gct aca gat ttc tac caa cta aac agc    288
Gly Gly Tyr His Gly Tyr Trp Ala Thr Asp Phe Tyr Gln Leu Asn Ser
                85                  90                  95
aac ttt ggt gat gaa tcc cag ctc aaa gcg ctc atc cag gct gcc cat    336
Asn Phe Gly Asp Glu Ser Gln Leu Lys Ala Leu Ile Gln Ala Ala His
            100                 105                 110
gaa cgt gac atg tat gtt atg ctt gat gtc gta gcc aat cat gca ggt    384
Glu Arg Asp Met Tyr Val Met Leu Asp Val Val Ala Asn His Ala Gly
        115                 120                 125
ccc acc agc aat ggc tac tcg ggt tac aca ttc ggc gat gca agt tta    432
Pro Thr Ser Asn Gly Tyr Ser Gly Tyr Thr Phe Gly Asp Ala Ser Leu
    130                 135                 140
tat cat cct aaa tgc acc ata gat tac aat gat cag acg tct att gag    480
Tyr His Pro Lys Cys Thr Ile Asp Tyr Asn Asp Gln Thr Ser Ile Glu
145                 150                 155                 160
caa tgc tgg gtt gct gac gag ttg cct gat att gac act gaa aat tct    528
Gln Cys Trp Val Ala Asp Glu Leu Pro Asp Ile Asp Thr Glu Asn Ser
                165                 170                 175
gac aac gtg gcc att ctc aac gac atc gtc tcc ggc tgg gtg ggt aac     576
Asp Asn Val Ala Ile Leu Asn Asp Ile Val Ser Gly Trp Val Gly Asn
            180                 185                 190
tat agc ttt gac ggc atc cgc att gat act gtc aag cat att cgc aag     624
Tyr Ser Phe Asp Gly Ile Arg Ile Asp Thr Val Lys His Ile Arg Lys
        195                 200                 205
gac ttt tgg aca ggc tac gca gaa gct gcc ggc gta ttc gca act gga     672
Asp Phe Trp Thr Gly Tyr Ala Glu Ala Ala Gly Val Phe Ala Thr Gly
    210                 215                 220
gag gtc ttc aat ggt gat ccg gcc tac gtt gga cct tat caa aag tac     720
Glu Val Phe Asn Gly Asp Pro Ala Tyr Val Gly Pro Tyr Gln Lys Tyr
225                 230                 235                 240
ctg cca tct ctc atc aat tac cca atg tat tac gct ttg aac gac gtc     768
Leu Pro Ser Leu Ile Asn Tyr Pro Met Tyr Tyr Ala Leu Asn Asp Val
                245                 250                 255
ttt gta tcc aaa agc aaa gga ttc agc cgc atc agc gaa atg cta gga     816
Phe Val Ser Lys Ser Lys Gly Phe Ser Arg Ile Ser Glu Met Leu Gly
            260                 265                 270
tca aat cgc aat gcg ttt gag gat acc agc gta ctt aca acg ttt gta     864
Ser Asn Arg Asn Ala Phe Glu Asp Thr Ser Val Leu Thr Thr Phe Val
        275                 280                 285
gac aac cat gac aat ccg cgc ttc ttg aac agt caa agc gac aag gct     912
Asp Asn His Asp Asn Pro Arg Phe Leu Asn Ser Gln Ser Asp Lys Ala
    290                 295                 300
ctc ttc aag aac gct ctc aca tac gta ctg cta ggt gaa ggc atc cca     960
Leu Phe Lys Asn Ala Leu Thr Tyr Val Leu Leu Gly Glu Gly Ile Pro
305                 310                 315                 320
att gtg tat tat ggt tct gag caa ggt ttc agc gga gga gcg gat cct    1008
Ile Val Tyr Tyr Gly Ser Glu Gln Gly Phe Ser Gly Gly Ala Asp Pro
                325                 330                 335
gct aac cgt gaa gtg ctg tgg acc acc aat tat gat aca tcc agc gat    1056
Ala Asn Arg Glu Val Leu Trp Thr Thr Asn Tyr Asp Thr Ser Ser Asp
            340                 345                 350
ctc tac caa ttt atc aag aca gtc aac agt gtc cgc atg aaa agc aac    1104
Leu Tyr Gln Phe Ile Lys Thr Val Asn Ser Val Arg Met Lys Ser Asn
        355                 360                 365
aag gcc gtc tac atg gat att tat gtt ggc gac aat gct tac gcc ttc    1152
Lys Ala Val Tyr Met Asp Ile Tyr Val Gly Asp Asn Ala Tyr Ala Phe
    370                 375                 380
aag cac ggc gat gct ttg gtt gtt ctc aat aac tat gga tca ggt tcc    1200
Lys His Gly Asp Ala Leu Val Val Leu Asn Asn Tyr Gly Ser Gly Ser
385                 390                 395                 400
aca aac caa gtc agc ttc agc gtt agt ggc aag ttc gat agc ggc gca    1248
Thr Asn Gln Val Ser Phe Ser Val Ser Gly Lys Phe Asp Ser Gly Ala
                405                 410                 415
agc ctc atg gat att gtc agt aac att acc acc acg gtg tcc tcg gat    1296
Ser Leu Met Asp Ile Val Ser Asn Ile Thr Thr Thr Val Ser Ser Asp
            420                 425                 430
gga aca gtc act ttc aac ctt aaa gat gga ctt ccg gct atc ttc acc    1344
Gly Thr Val Thr Phe Asn Leu Lys Asp Gly Leu Pro Ala Ile Phe Thr
        435                 440                 445
tct gct                                                            1350
Ser Ala
    450
<210>20
<211>450
<212>PRT
＜213〉Rhizomucor pusillus (Rhizomucor pusillus)
<400>20
Ser Pro Leu Pro Gln Gln Gln Arg Tyr Gly Lys Arg Ala Thr Ser Asp
1               5                   10                  15
Asp Trp Lys Gly Lys Ala Ile Tyr Gln Leu Leu Thr Asp Arg Phe Gly
            20                  25                  30
Arg Ala Asp Asp Ser Thr Ser Asn Cys Ser Asn Leu Ser Asn Tyr Cys
        35                  40                  45
Gly Gly Thr Tyr Glu Gly Ile Thr Lys His Leu Asp Tyr Ile Ser Gly
    50                  55                  60
Met Gly Phe Asp Ala Ile Trp Ile Ser Pro Ile Pro Lys Asn Ser Asp
65                  70                  75               80
Gly Gly Tyr His Gly Tyr Trp Ala Thr Asp Phe Tyr Gln Leu Asn Ser
                85                  90                  95
Asn Phe Gly Asp Glu Ser Gln Leu Lys Ala Leu Ile Gln Ala Ala His
            100                 105                 110
Glu Arg Asp Met Tyr Val Met Leu Asp Val Val Ala Asn His Ala Gly
        115                 120                 125
Pro Thr Ser Asn Gly Tyr Ser Gly Tyr Thr Phe Gly Asp Ala Ser Leu
    130                 135                 140
Tyr His Pro Lys Cys Thr Ile Asp Tyr Asn Asp Gln Thr Ser Ile Glu
145                 150                 155                 160
Gln Cys Trp Val Ala Asp Glu Leu Pro Asp Ile Asp Thr Glu Asn Ser
                165                 170                 175
Asp Asn Val Ala Ile Leu Asn Asp Ile Val Ser Gly Trp Val Gly Asn
            180                 185                 190
Tyr Ser Phe Asp Gly Ile Arg Ile Asp Thr Val Lys His Ile Arg Lys
        195                 200                 205
Asp Phe Trp Thr Gly Tyr Ala Glu Ala Ala Gly Val Phe Ala Thr Gly
    210                 215                 220
Glu Val Phe Asn Gly Asp Pro Ala Tyr Val Gly Pro Tyr Gln Lys Tyr
225                 230                 235                 240
Leu Pro Ser Leu Ile Asn Tyr Pro Met Tyr Tyr Ala Leu Asn Asp Val
                245                 250                 255
Phe Val Ser Lys Ser Lys Gly Phe Ser Arg Ile Ser Glu Met Leu Gly
            260                 265                 270
Ser Asn Arg Asn Ala Phe Glu Asp Thr Ser Val Leu Thr Thr Phe Val
        275                 280                 285
Asp Asn His Asp Asn Pro Arg Phe Leu Asn Ser Gln Ser Asp Lys Ala
    290                 295                 300
Leu Phe Lys Asn Ala Leu Thr Tyr Val Leu Leu Gly Glu Gly Ile Pro
305                 310                 315                 320
Ile Val Tyr Tyr Gly Ser Glu Gln Gly Phe Ser Gly Gly Ala Asp Pro
                325                 330                 335
Ala Asn Arg Glu Val Leu Trp Thr Thr Asn Tyr Asp Thr Ser Ser Asp
            340                 345                 350
Leu Tyr Gln Phe Ile Lys Thr Val Asn Ser Val Arg Met Lys Ser Asn
        355                 360                 365
Lys Ala Val Tyr Met Asp Ile Tyr Val Gly Asp Asn Ala Tyr Ala Phe
    370                 375                 380
Lys His Gly Asp Ala Leu Val Val Leu Asn Asn Tyr Gly Ser Gly Ser
385                 390                 395                 400
Thr Asn Gln Val Ser Phe Ser Val Ser Gly Lys Phe Asp Ser Gly Ala
                405                 410                 415
Ser Leu Met Asp Ile Val Ser Asn Ile Thr Thr Thr Val Ser Ser Asp
            420                 425                 430
Gly Thr Val Thr Phe Asn Leu Lys Asp Gly Leu Pro Ala Ile Phe Thr
        435                 440                 445
Ser Ala
    450
<210>21
<211>1338
<212>DNA
<213>Dichotomocladium hesseltinei
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1338)
<400>21
caa ccg gtg aac atc acg aag cga gct tct gct gct gac tgg cgc tcg     48
Gln Pro Val Asn Ile Thr Lys Arg Ala Ser Ala Ala Asp Trp Arg Ser
1               5                   10                  15
cgt gcc atc tac caa gtc ctg acc gac cgc ttt gcg cgt acc gat ggg     96
Arg Ala Ile Tyr Gln Val Leu Thr Asp Arg Phe Ala Arg Thr Asp Gly
            20                  25                  30
tcc aca agc gga tgc tca aac ttg tca aat tat tgc ggt ggc acg ttc    144
Ser Thr Ser Gly Cys Ser Asn Leu Ser Asn Tyr Cys Gly Gly Thr Phe
        35                  40                  45
aaa ggc att acc aac aag ctt gac tac att gcc aac ctg ggc ttt gac    192
Lys Gly Ile Thr Asn Lys Leu Asp Tyr Ile Ala Asn Leu Gly Phe Asp
    50                  55                  60
gct atc tgg atc tca ccc atc cca aca aac tcg ccc ggc ggc tac cat    240
Ala Ile Trp Ile Ser Pro Ile Pro Thr Asn Ser Pro Gly Gly Tyr His
65                  70                  75                  80
ggc tac tgg gcc acc gac ttt tat ggt atc aat agc aac ttt gga tcc    288
Gly Tyr Trp Ala Thr Asp Phe Tyr Gly Ile Asn Ser Asn Phe Gly Ser
                85                  90                  95
tcg aac gat ctc aag gag ctt gtc aat gct gct cac gcc aag ggt atg    336
Ser Asn Asp Leu Lys Glu Leu Val Asn Ala Ala His Ala Lys Gly Met
            100                 105                 110
tac gtc atg ctc gat gtc gtg gca aac cac gct ggt cca acc tcg aac    384
Tyr Val Met Leu Asp Val Val Ala Asn His Ala Gly Pro Thr Ser Asn
        115                 120                 125
ggc gac tac tct ggc tac acg ttc ggt tcc tct ggc ctc tac cat aac    432
Gly Asp Tyr Ser Gly Tyr Thr Phe Gly Ser Ser Gly Leu Tyr His Asn
    130                 135                 140
cgg tgc tcg atc aac tac aac gac cag aga tcc att gag cag tgc tgg    480
Arg Cys Ser Ile Asn Tyr Asn Asp Gln Arg Ser Ile Glu Gln Cys Trp
145                 150                 155                 160
gtg gcc gac gat ctc cct gat att aac acc gag aac aac gac aac gtc    528
Val Ala Asp Asp Leu Pro Asp Ile Asn Thr Glu Asn Asn Asp Asn Val
                165                 170                 175
aac aag ccc aat aac att gtg tcc acc tgg gtc aag aca tat ggc ttt    576
Asn Lys Pro Asn Asn Ile Val Ser Thr Trp Val Lys Thr Tyr Gly Phe
            180                 185                 190
gat gct atc cgc att gac acc gtc aag cat gtc cgc aag gat ttc tgg    624
Asp Ala Ile Arg Ile Asp Thr Val Lys His Val Arg Lys Asp Phe Trp
        195                 200                 205
cct ggt tat aca tct gct gca ggc gtg ttc gcc act ggc gag gtc ttt    672
Pro Gly Tyr Thr Ser Ala Ala Gly Val Phe Ala Thr Gly Glu Val Phe
    210                 215                 220
gat ggt aac ccg agt tat gtg gcc gat tat caa aac tac atg gag tcg    720
Asp Gly Asn Pro Ser Tyr Val Ala Asp Tyr Gln Asn Tyr Met Glu Ser
225                 230                 235                 240
ctc atc aac tac ccg ctc tac tac gcg ctc aat gac gtc ttt gcg tcg      768
Leu Ile Asn Tyr Pro Leu Tyr Tyr Ala Leu Asn Asp Val Phe Ala Ser
                245                 250                 255
ggt tat agc ttc agc cgg ctg agc aac cag cgt gtc gca aac tac cac      816
Gly Tyr Ser Phe Ser Arg Leu Ser Asn Gln Arg Val Ala Asn Tyr His
            260                 265                 270
gcc ttc aaa gac gtg agc gtc ctt ccc att ttt atc gac aac cac gac      864
Ala Phe Lys Asp Val Ser Val Leu Pro Ile Phe Ile Asp Asn His Asp
        275                 280                 285
aac ccc cgc ttc ctc aac aaa aag aat gac atc gcc cag ttc aag aac      912
Asn Pro Arg Phe Leu Asn Lys Lys Asn Asp Ile Ala Gln Phe Lys Asn
    290                 295                 300
gct ctg acc tac gtg ctt ctc ggt gag ggc atc cct gtc gtc tac tac      960
Ala Leu Thr Tyr Val Leu Leu Gly Glu Gly Ile Pro Val Val Tyr Tyr
305                 310                 315                 320
ggc tcc gag caa gct tac gcg ggt ggt gcc gac ccg gcc aac cgc gag     1008
Gly Ser Glu Gln Ala Tyr Ala Gly Gly Ala Asp Pro Ala Asn Arg Glu
                325                 330                 335
gcc ctc tgg tcg agc ggg ttc tcg acc aac tcg gac atg tac cag ttc     1056
Ala Leu Trp Ser Ser Gly Phe Ser Thr Asn Ser Asp Met Tyr Gln Phe
            340                 345                 350
att gcc aaa ctc aat cgc gtc cgt caa aag agc aac aag agc gtg tac     1104
Ile Ala Lys Leu Asn Arg Val Arg Gln Lys Ser Asn Lys Ser Val Tyr
        355                 360                 365
atg gac ctg gac gtc cag aac aat gtg tac gcc ttc atg cac ggc aaa     1152
Met Asp Leu Asp Val Gln Asn Asn Val Tyr Ala Phe Met His Gly Lys
    370                 375                 380
tcg ctc gtt gtg ctc aac aac ttt ggt aac ggt gcc tcg aga cag gtt     1200
Ser Leu Val Val Leu Asn Asn Phe Gly Asn Gly Ala Ser Arg Gln Val
385                 390                 395                 400
act gtc aat gtc gga gct cag gtg gcc agc aac acc cga ttg acg gat     1248
Thr Val Asn Val Gly Ala Gln Val Ala Ser Asn Thr Arg Leu Thr Asp
                405                 410                 415
gtt gtc agc ggc aca tcg gtc acg gtt tcg ggc agc tct gtc acc ttc     1296
Val Val Ser Gly Thr Ser Val Thr Val Ser Gly Ser Ser Val Thr Phe
            420                 425                 430
act atc aac aac ggt ttg ccc gca gtc ttc act gtt tct tag             1338
Thr Ile Asn Asn Gly Leu Pro Ala Val Phe Thr Val Ser
        435                 440                 445
<210>22
<211>445
<212>PRT
<213>Dichotomocladium hesseltinei
<400>22
Gln Pro Val Asn Ile Thr Lys Arg Ala Ser Ala Ala Asp Trp Arg Ser
1               5                   10                  15
Arg Ala Ile Tyr Gln Val Leu Thr Asp Arg Phe Ala Arg Thr Asp Gly
            20                  25                  30
Ser Thr Ser Gly Cys Ser Asn Leu Ser Asn Tyr Cys Gly Gly Thr Phe
        35                  40                  45
Lys Gly Ile Thr Asn Lys Leu Asp Tyr Ile Ala Asn Leu Gly Phe Asp
    50                  55                  60
Ala Ile Trp Ile Ser Pro Ile Pro Thr Asn Ser Pro Gly Gly Tyr His
65                  70                  75                  80
Gly Tyr Trp Ala Thr Asp Phe Tyr Gly Ile Asn Ser Asn Phe Gly Ser
                85                  90                  95
Ser Asn Asp Leu Lys Glu Leu Val Asn Ala Ala His Ala Lys Gly Met
            100                 105                 110
Tyr Val Met Leu Asp Val Val Ala Asn His Ala Gly Pro Thr Ser Asn
        115                 120                 125
Gly Asp Tyr Ser Gly Tyr Thr Phe Gly Ser Ser Gly Leu Tyr His Asn
    130                 135                 140
Arg Cys Ser Ile Asn Tyr Asn Asp Gln Arg Ser Ile Glu Gln Cys Trp
145                 150                 155                 160
Val Ala Asp Asp Leu Pro Asp Ile Asn Thr Glu Asn Asn Asp Asn Val
                165                 170                 175
Asn Lys Pro Asn Asn Ile Val Ser Thr Trp Val Lys Thr Tyr Gly Phe
            180                 185                 190
Asp Ala Ile Arg Ile Asp Thr Val Lys His Val Arg Lys Asp Phe Trp
        195                 200                 205
Pro Gly Tyr Thr Ser Ala Ala Gly Val Phe Ala Thr Gly Glu Val Phe
    210                 215                 220
Asp Gly Asn Pro Ser Tyr Val Ala Asp Tyr Gln Asn Tyr Met Glu Scr
225                 230                 235                 240
Leu Ile Asn Tyr Pro Leu Tyr Tyr Ala Leu Asn Asp Val Phe Ala Ser
                245                 250                 255
Gly Tyr Ser Phe Ser Arg Leu Ser Asn Gln Arg Val Ala Asn Tyr His
            260                 265                 270
Ala Phe Lys Asp Val Ser Val Leu Pro Ile Phe Ile Asp Asn His Asp
        275                 280                 285
Asn Pro Arg Phe Leu Asn Lys Lys Asn Asp Ile Ala Gln Phe Lys Asn
    290                 295                 300
Ala Leu Thr Tyr Val Leu Leu Gly Glu Gly Ile Pro Val Val Tyr Tyr
305                 310                 315                 320
Gly Ser Glu Gln Ala Tyr Ala Gly Gly Ala Asp Pro Ala Asn Arg Glu
                325                 330                 335
Ala Leu Trp Ser Ser Gly Phe Ser Thr Asn Ser Asp Met Tyr Gln Phe
            340                 345                 350
Ile Ala Lys Leu Asn Arg Val Arg Gln Lys Ser Asn Lys Ser Val Tyr
        355                 360                 365
Met Asp Leu Asp Val Gln Asn Asn Val Tyr Ala Phe Met His Gly Lys
    370                 375                 380
Ser Leu Val Val Leu Asn Asn Phe Gly Asn Gly Ala Ser Arg Gln Val
385                 390                 395                 400
Thr Val Asn Val Gly Ala Gln Val Ala Ser Asn Thr Arg Leu Thr Asp
                405                  410               415
Val Val Ser Gly Thr Ser Val Thr Val Ser Gly Ser Ser Val Thr Phe
            420              425              430
Thr Ile Asn Asn Gly Leu Pro Ala Val Phe Thr Val Ser
        435             440             445
<210>23
<211>1398
<212>DNA
＜213〉huge bracket fungus (Meripilus giganteus)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1398)
<400>23
cgc cct act gtc ttt gac gcc ggc gcg gac gca cac tcg ctg cat gcc     48
Arg Pro Thr Val Phe Asp Ala Gly Ala Asp Ala His Ser Leu His Ala
1               5                   10                  15
cgg gcc ccc tcc ggc agc aag gat gtc atc atc cag atg ttt gag tgg     96
Arg Ala Pro Ser Gly Ser Lys Asp Val Ile Ile Gln Met Phe Glu Trp
            20                  25                  30
aac tgg gac agc gtc gct gcc gag tgc act aac ttc atc ggc ccc gcc    144
Asn Trp Asp Ser Val Ala Ala Glu Cys Thr Asn Phe Ile Gly Pro Ala
        35                  40                  45
ggg tac ggc ttc gtg caa gtg agc ccg ccc cag gag acc atc cag ggc    192
Gly Tyr Gly Phe Val Gln Val Ser Pro Pro Gln Glu Thr Ile Gln Gly
    50                  55                  60
gcg cag tgg tgg acc gac tac cag ccg gtg tcg tac acg ctc act ggg    240
Ala Gln Trp Trp Thr Asp Tyr Gln Pro Val Ser Tyr Thr Leu Thr Gly
65                  70                  75                  80
aag cgg ggc gac cgc tcc cag ttt gcg aac atg att act acg tgc cac    288
Lys Arg Gly Asp Arg Ser Gln Phe Ala Asn Met Ile Thr Thr Cys His
                85                  90                  95
gcc gcg ggc gtc ggc gtg atc gtt gac acc atc tgg aac cac atg gcg    336
Ala Ala Gly Val Gly Val Ile Val Asp Thr Ile Trp Asn His Met Ala
            100                 105                 110
ggc gtc gac tcc ggc acg ggt acc gcc ggc tcg tcc ttc acg cac tac    384
Gly Val Asp Ser Gly Thr Gly Thr Ala Gly Ser Ser Phe Thr His Tyr
        115                 120                 125
aac tac ccc ggc atc tac caa aac cag gac ttt cac cac tgc ggc ctc    432
Asn Tyr Pro Gly Ile Tyr Gln Asn Gln Asp Phe His His Cys Gly Leu
    130                 135                 140
gag ccg ggc gat gac atc gtc aac tac gac aac gcg gtt gag gtc cag    480
Glu Pro Gly Asp Asp Ile Val Asn Tyr Asp Asn Ala Val Glu Val Gln
145                 150                 155                 160
acc tgc gag ctt gtc aac ctc gct gac ctc gcc acc gac acg gag tat    528
Thr Cys Glu Leu Val Asn Leu Ala Asp Leu Ala Thr Asp Thr Glu Tyr
                165                 170                 175
gtg cgc ggt cgc ctt gcc cag tac gga aac gac ctg ctc tcg ctc ggt    576
Val Arg Gly Arg Leu Ala Gln Tyr Gly Asn Asp Leu Leu Ser Leu Gly
            180                 185                 190
gcc gat ggc ctg cgt ctt gac gct tcc aaa cac att cct gtg ggc gac    624
Ala Asp Gly Leu Arg Leu Asp Ala Ser Lys His Ile Pro Val Gly Asp
        195                 200                 205
atc gcg aac atc ctg tct cgc ctc agt cgc tct gtc tac atc acc cag    672
Ile Ala Asn Ile Leu Ser Arg Leu Ser Arg Ser Va1 Tyr Ile Thr Gln
    210                 215                 220
gaa gtc atc ttt ggg gcc ggc gag ccc atc acg ccg aac cag tac acc    720
Glu Val Ile Phe Gly Ala Gly Glu Pro Ile Thr Pro Asn Gln Tyr Thr
225                 230                 235                 240
ggg aac ggc gac gtt cag gag ttc cgc tac acc tct gcg cta aag gac    768
Gly Asn Gly Asp Val Gln Glu Phe Arg Tyr Thr Ser Ala Leu Lys Asp
                245                 250                 255
gcc ttc ttg agc tcg ggc ata tcc aac ctg cag gac ttc gaa aac cgt    816
Ala Phe Leu Ser Ser Gly Ile Ser Asn Leu Gln Asp Phe Glu Asn Arg
            260                 265                 270
gga tgg gta cct ggc tcg ggc gcc aac gtg ttc gtc gtc aac cat gac    864
Gly Trp Val Pro Gly Ser Gly Ala Asn Val Phe Val Val Asn His Asp
        275                 280                 285
acc gag cgg aac ggc gcg tcg ctg aac aac aac tcg cct tcg aac acc    912
Thr Glu Arg Asn Gly Ala Ser Leu Asn Asn Asn Ser Pro Ser Asn Thr
    290                 295                 300
tac gtc acc gcg acg atc ttc tcg ctc gca cac ccg tac ggc acg ccc    960
Tyr Val Thr Ala Thr Ile Phe Ser Leu Ala His Pro Tyr Gly Thr Pro
305                 310                 315                 320
acg atc ctc tcc tcg tat gat ggc ttc acg aac acc gac gcc ggt gcg    1008
Thr Ile Leu Ser Ser Tyr Asp Gly Phe Thr Asn Thr Asp Ala Gly Ala
                325                 330                 335
ccg aac aac aac gtc ggc aca tgc tcg acc agc ggt ggt gcg aac ggg    1056
Pro Asn Asn Asn Val Gly Thr Cys Ser Thr Ser Gly Gly Ala Asn Gly
            340                 345                 350
tgg ctc tgc cag cac cgc tgg acc gcg atc gcc ggc atg gtc ggc ttc    1104
Trp Leu Cys Gln His Arg Trp Thr Ala Ile Ala Gly Met Val Gly Phe
        355                 360                 365
cgc aac aac gtc ggc agc gct gca ctc aac aac tgg cag gcc ccg cag    1152
Arg Asn Asn Val Gly Ser Ala Ala Leu Asn Asn Trp Gln Ala Pro Gln
    370                 375                 380
tcg cag cag att gcg ttc ggt cgc ggc gca ctt ggc ttc gtc gcg atc    1200
Ser Gln Gln Ile Ala Phe Gly Arg Gly Ala Leu Gly Phe Val Ala Ile
385                 390                 395                 400
aac aac gcc gac tcg gcc tgg tct acg acg ttc acc act tcc ctc ccc    1248
Asn Asn Ala Asp Ser Ala Trp Ser Thr Thr Phe Thr Thr Ser Leu Pro
                405                 410                 415
gat ggt tcc tac tgc gat gtc atc agc ggc aag gcc tcc ggc agt agc    1296
Asp Gly Ser Tyr Cys Asp Val Ile Ser Gly Lys Ala Ser Gly Ser Ser
            420                 425                 430
tgc acc ggt tct tcg ttc acc gtc tcc ggc ggg aag ctg acc gcc acg    1344
Cys Thr Gly Ser Ser Phe Thr Val Ser Gly Gly Lys Leu Thr Ala Thr
        435                 440                 445
gtg ccg gcg cgt agc gcc atc gcc gtg cac acc ggt cag aaa ggt tct    1392
Val Pro Ala Arg Ser Ala Ile Ala Val His Thr Gly Gln Lys Gly Ser
    450                 455              460
ggt ggt                                                            1398
Gly Gly
465
<210>24
<211>466
<212>PRT
＜213〉huge bracket fungus (Meripilus giganteus)
<400>24
Arg Pro Thr Val Phe Asp Ala Gly Ala Asp Ala His Ser Leu His Ala
1               5                   10                  15
Arg Ala Pro Ser Gly Ser Lys Asp Val Ile Ile Gln Met Phe Glu Trp
            20                  25                  30
Asn Trp Asp Ser Val Ala Ala Glu Cys Thr Asn Phe Ile Gly Pro Ala
        35                  40                  45
Gly Tyr Gly Phe Val Gln Val Ser Pro Pro Gln Glu Thr Ile Gln Gly
    50                  55                  60
Ala Gln Trp Trp Thr Asp Tyr Gln Pro Val Ser Tyr Thr Leu Thr Gly
65                  70                  75                  80
Lys Arg Gly Asp Arg Ser Gln Phe Ala Asn Met Ile Thr Thr Cys His
                85                  90                  95
Ala Ala Gly Val Gly Val Ile Val Asp Thr Ile Trp Asn His Met Ala
            100                 105                 110
Gly Val Asp Ser Gly Thr Gly Thr Ala Gly Ser Ser Phe Thr His Tyr
        115                 120                 125
Asn Tyr Pro Gly Ile Tyr Gln Asn Gln Asp Phe His His Cys Gly Leu
    130                 135                 140
Glu Pro Gly Asp Asp Ile Val Asn Tyr Asp Asn Ala Val Glu Val Gln
145                 150                 155                 160
Thr Cys Glu Leu Val Asn Leu Ala Asp Leu Ala Thr Asp Thr Glu Tyr
                165                 170                 175
Val Arg Gly Arg Leu Ala Gln Tyr Gly Asn Asp Leu Leu Ser Leu Gly
            180                 185                 190
Ala Asp Gly Leu Arg Leu Asp Ala Ser Lys His Ile Pro Val Gly Asp
        195                 200                 205
Ile Ala Asn Ile Leu Ser Arg Leu Ser Arg Ser Val Tyr Ile Thr Gln
    210                 215                 220
Glu Val Ile Phe Gly Ala Gly Glu Pro Ile Thr Pro Asn Gln Tyr Thr
225                 230                 235                 240
Gly Asn Gly Asp Val Gln Glu Phe Arg Tyr Thr Ser Ala Leu Lys Asp
                245                 250                 255
Ala Phe Leu Ser Ser Gly Ile Ser Asn Leu Gln Asp Phe Glu Asn Arg
            260                 265                 270
Gly Trp Val Pro Gly Ser Gly Ala Asn Val Phe Val Val Asn His Asp
        275                 280                 285
Thr Glu Arg Asn Gly Ala Ser Leu Asn Asn Asn Ser Pro Ser Asn Thr
    290                 295                 300
Tyr Val Thr Ala Thr Ile Phe Ser Leu Ala His Pro Tyr Gly Thr Pro
305                 310                 315                 320
Thr Ile Leu Ser Ser Tyr Asp Gly Phe Thr Asn Thr Asp Ala Gly Ala
                325                 330                 335
Pro Asn Asn Asn Val Gly Thr Cys Ser Thr Ser Gly Gly Ala Asn Gly
            340                 345                 350
Trp Leu Cys Gln His Arg Trp Thr Ala Ile Ala Gly Met Val Gly Phe
        355                 360                 365
Arg Asn Asn Val Gly Ser Ala Ala Leu Asn Asn Trp Gln Ala Pro Gln
    370                 375                 380
Ser Gln Gln Ile Ala Phe Gly Arg Gly Ala Leu Gly Phe Val Ala Ile
385                 390                 395                 400
Asn Asn Ala Asp Ser Ala Trp Ser Thr Thr Phe Thr Thr Ser Leu Pro
                405              410              415
Asp Gly Ser Tyr Cys Asp Val Ile Ser Gly Lys Ala Ser Gly Ser Ser
            420              425              430
Cys Thr Gly Ser Ser Phe Thr Val Ser Gly Gly Lys Leu Thr Ala Thr
        435              440              445
Val Pro Ala Arg Ser Ala Ile Ala Val His Thr Gly Gln Lys Gly Ser
    450              455              460
Gly Gly
465
<210>25
<211>1494
<212>DNA
＜213〉bacterial classification of Stereum (Stereum sp.)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1494)
<400>25
gat gat tgg aag aac cgt act atc tat cag ctc gtg acg gac cgc ttc     48
Asp Asp Trp Lys Asn Arg Thr Ile Tyr Gln Leu Val Thr Asp Arg Phe
1               5                   10                  15
gcg cta gcc aat gat tcc agc ggt tca tgc gac act tca gac cgt gtt     96
Ala Leu Ala Asn Asp Ser Ser Gly Ser Cys Asp Thr Ser Asp Arg Val
            20                  25                  30
tac tgt gga gga tca tgg caa ggt gtt atc aac cac ctc gat tac atc    144
Tyr Cys Gly Gly Ser Trp Gln Gly Val Ile Asn His Leu Asp Tyr Ile
        35                  40                  45
caa aac atg ggc ttc gac gcc gtc tgg att tct ccc gtc agc acc aac    192
Gln Asn Met Gly Phe Asp Ala Val Trp Ile Ser Pro Val Ser Thr Asn
    50                  55                  60
ttt gaa ggc tcg agt gct tat ggc gag gcc ttc cat ggt tac tgg ccc    240
Phe Glu Gly Ser Ser Ala Tyr Gly Glu Ala Phe His Gly Tyr Trp Pro
65                  70                  75                  80
tct gac ctt tca tct gtc aac tct cac ttc ggt tct gat gac gac ctc    288
Ser Asp Leu Ser Ser Val Asn Ser His Phe Gly Ser Asp Asp Asp Leu
                85                  90                  95
aag agc ctt gca tca gcc ctt cat gat cgc tca atg tac ctc atg att    336
Lys Ser Leu Ala Ser Ala Leu His Asp Arg Ser Met Tyr Leu Met Ile
            100                 105                 110
gat gtc gtc gtc aat cac ctc gtc tac ccc tcc aac cct ccc acc ttc    384
Asp Val Val Val Asn His Leu Val Tyr Pro Ser Asn Pro Pro Thr Phe
        115                 120                 125
agt gac ttc aac cct ttc aac acc gag tcc gac ttc cat ccc gag tgc     432
Ser Asp Phe Asn Pro Phe Asn Thr Glu Ser Asp Phe His Pro Glu Cys
    130                 135                 140
ttc atc acc gac tat aat aac caa act gat gtt gag cag tgc tgg ctc     480
Phe Ile Thr Asp Tyr Asn Asn Gln Thr Asp Val Glu Gln Cys Trp Leu
145                 150                 155                 160
ggt gat tca aac ttg cct ctg gca gat acc aac acg gag gat gat gat     528
Gly Asp Ser Asn Leu Pro Leu Ala Asp Thr Asn Thr Glu Asp Asp Asp
                165                 170                 175
aac gtc tcg agc ttg tac agc tgg att aag aac ctt gtc agc acg tac     576
Asn Val Ser Ser Leu Tyr Ser Trp Ile Lys Asn Leu Val Ser Thr Tyr
            180                 185                 190
agc gct gac ggt atc cgt atc gac acc gtg aag cac atc cgt cag gac     624
Ser Ala Asp Gly Ile Arg Ile Asp Thr Val Lys His Ile Arg Gln Asp
        195                 200                 205
ttc tgg ccc gac ttt gct agc tct gct gga gtc tac acc att gga gag     672
Phe Trp Pro Asp Phe Ala Ser Ser Ala Gly Val Tyr Thr Ile Gly Glu
    210                 215                 220
gtt ctg agc aac gac acc gcc tac atc gcc aac tac acg caa gtc ctt     720
Val Leu Ser Asn Asp Thr Ala Tyr Ile Ala Asn Tyr Thr Gln Val Leu
225                 230                 235                 240
gac ggt gtt ctc gat tac tct acc tgg tat cct ctc gtg gct ggc ttc     768
Asp Gly Val Leu Asp Tyr Ser Thr Trp Tyr Pro Leu Val Ala Gly Phe
                245                 250                 255
cag tcg acc tcc gga aac ctt tcc gct atc aag gcc acc tat agc caa     816
Gln Ser Thr Ser Gly Asn Leu Ser Ala Ile Lys Ala Thr Tyr Ser Gln
            260                 265                 270
gtc tcc agc tcg ttc aag aac ggc ggg ttc caa tca ggc tct ttc ctc     864
Val Ser Ser Ser Phe Lys Asn Gly Gly Phe Gln Ser Gly Ser Phe Leu
        275                 280                 285
gaa aac cat gac cag ccc cgt ttc cag agc atg acc acg gat cag tct     912
Glu Asn His Asp Gln Pro Arg Phe Gln Ser Met Thr Thr Asp Gln Ser
    290                 295                 300
ctc gtc aag aac gcg atg acc tgg ccc ttc atc aac gat ggt att ccc     960
Leu Val Lys Asn Ala Met Thr Trp Pro Phe Ile Asn Asp Gly Ile Pro
305                 310                 315                 320
att ctg tac tac gga caa gag caa ggc tac tct ggt ggc gct gac ccc    1008
Ile Leu Tyr Tyr Gly Gln Glu Gln Gly Tyr Ser Gly Gly Ala Asp Pro
                325                 330                 335
gct aac cgt gag gcc ctt tgg tcg tcc ggc tac gaa gag gat aag gat    1056
Ala Asn Arg Glu Ala Leu Trp Ser Ser Gly Tyr Glu Glu Asp Lys Asp
            340                 345                 350
ctc gtt acc cac gtg aag acg ctc gtt gcc gcc cgc aag ctc gct gct    1104
Leu Val Thr His Val Lys Thr Leu Val Ala Ala Arg Lys Leu Ala Ala
        355                 360                 365
gcc gct aac agc aac ttc cac agt acc gct gcc acg ttc ccc acg act    1152
Ala Ala Asn Ser Asn Phe His Ser Thr Ala Ala Thr Phe Pro Thr Thr
    370                 375                 380
agc gac gaa tcc acc ctg gcc gtc ctc aaa acc cca atg ctt gcc ctc    1200
Ser Asp Glu Ser Thr Leu Ala Val Leu Lys Thr Pro Met Leu Ala Leu
385                 390                 395                 400
ctc act aac acc ggc tca tcc ggc tct gca tcc ttc tcg act tca ggc    1248
Leu Thr Asn Thr Gly Ser Ser Gly Ser Ala Ser Phe Ser Thr Ser Gly
                405                 410                 415
gcc ggc ttt tcc gct aac gag gcg ctc gtt gat gtc ctc act tgc aac    1296
Ala Gly Phe Ser Ala Asn Glu Ala Leu Val Asp Val Leu Thr Cys Asn
            420                 425                 430
acc gtc acc gct gac tcg tcc ggt gag gtc ggg ctc gcg tct aag tcg    1344
Thr Val Thr Ala Asp Ser Ser Gly Glu Val Gly Leu Ala Ser Lys Ser
        435                 440                 445
ggc ctg ccg cag gtg tta ttg ccc gtc agt gcg ctg acg tcg gcc ggt    1392
Gly Leu Pro Gln Val Leu Leu Pro Val Ser Ala Leu Thr Ser Ala Gly
    450                 455                 460
ggc gtg tgc acg aac ttg gtg agc gcg gcg cat gtc agc gcg aga gtg    1440
Gly Val Cys Thr Asn Leu Val Ser Ala Ala His Val Ser Ala Arg Val
465                 470                 475                 480
ccg agt gcg atg gtg gcg acg acg gtg ttg ttt gcg ctc ttc cga ttc    1488
Pro Ser Ala Met Val Ala Thr Thr Val Leu Phe Ala Leu Phe Arg Phe
                485                 490                 495
ctg gcg                                                            1494
Leu Ala
<210>26
<211>498
<212>PRT
＜213〉bacterial classification of Stereum (Stereum sp.)
<400>26
Asp Asp Trp Lys Asn Arg Thr Ile Tyr Gln Leu Val Thr Asp Arg Phe
1               5                   10                  15
Ala Leu Ala Asn Asp Ser Ser Gly Ser Cys Asp Thr Ser Asp Arg Val
            20                  25                  30
Tyr Cys Gly Gly Ser Trp Gln Gly Val Ile Asn His Leu Asp Tyr Ile
        35                  40                  45
Gln Asn Met Gly Phe Asp Ala Val Trp Ile Ser Pro Val Ser Thr Asn
    50                  55                  60
Phe Glu Gly Ser Ser Ala Tyr Gly Glu Ala Phe His Gly Tyr Trp Pro
65                  70                  75                  80
Ser Asp Leu Ser Ser Val Asn Ser His Phe Gly Ser Asp Asp Asp Leu
                85                  90                  95
Lys Ser Leu Ala Ser Ala Leu His Asp Arg Ser Met Tyr Leu Met Ile
            100                 105                 110
Asp Val Val Val Asn His Leu Val Tyr Pro Ser Asn Pro Pro Thr Phe
        115                 120                 125
Ser Asp Phe Asn Pro Phe Asn Thr Glu Ser Asp Phe His Pro Glu Cys
    130                 135                 140
Phe Ile Thr Asp Tyr Asn Asn Gln Thr Asp Val Glu Gln Cys Trp Leu
145                 150                 155                 160
Gly Asp Ser Asn Leu Pro Leu Ala Asp Thr Asn Thr Glu Asp Asp Asp
                165                 170                 175
Asn Val Ser Ser Leu Tyr Ser Trp Ile Lys Asn Leu Val Ser Thr Tyr
            180                 185                 190
Ser Ala Asp Gly Ile Arg Ile Asp Thr Val Lys His Ile Arg Gln Asp
        195                 200                 205
Phe Trp Pro Asp Phe Ala Ser Ser Ala Gly Val Tyr Thr Ile Gly Glu
    210                 215                 220
Val Leu Ser Asn Asp Thr Ala Tyr Ile Ala Asn Tyr Thr Gln Val Leu
225                 230                 235                 240
Asp Gly Val Leu Asp Tyr Ser Thr Trp Tyr Pro Leu Val Ala Gly Phe
                245                 250                 255
Gln Ser Thr Ser Gly Asn Leu Ser Ala Ile Lys Ala Thr Tyr Ser Gln
            260                 265                 270
Val Ser Ser Ser Phe Lys Asn Gly Gly Phe Gln Ser Gly Ser Phe Leu
        275                 280                 285
Glu Asn His Asp Gln Pro Arg Phe Gln Ser Met Thr Thr Asp Gln Ser
    290                 295                 300
Leu Val Lys Asn Ala Met Thr Trp Pro Phe Ile Asn Asp Gly Ile Pro
305                 310                 315                 320
Ile Leu Tyr Tyr Gly Gln Glu Gln Gly Tyr Ser Gly Gly Ala Asp Pro
                325                 330                 335
Ala Asn Arg Glu Ala Leu Trp Ser Ser Gly Tyr Glu Glu Asp Lys Asp
            340                 345                 350
Leu Val Thr His Val Lys Thr Leu Val Ala Ala Arg Lys Leu Ala Ala
        355                 360                 365
Ala Ala Asn Ser Asn Phe His Ser Thr Ala Ala Thr Phe Pro Thr Thr
    370                 375                 380
Ser Asp Glu Ser Thr Leu Ala Val Leu Lys Thr Pro Met Leu Ala Leu
385                 390                 395                 400
Leu Thr Asn Thr Gly Ser Ser Gly Ser Ala Ser Phe Ser Thr Ser Gly
                405                 410                 415
Ala Gly Phe Ser Ala Asn Glu Ala Leu Val Asp Val Leu Thr Cys Asn
            420                 425                 430
Thr Val Thr Ala Asp Ser Ser Gly Glu Val Gly Leu Ala Ser Lys Ser
        435                 440                 445
Gly Leu Pro Gln Val Leu Leu Pro Val Ser Ala Leu Thr Ser Ala Gly
    450                 455                 460
Gly Val Cys Thr Asn Leu Val Ser Ala Ala His Val Ser Ala Arg Val
465                 470                 475                 480
Pro Ser Ala Met Val Ala Thr Thr Val Leu Phe Ala Leu Phe Arg Phe
                485                 490                 495
Leu Ala
<210>27
<211>1539
<212>DNA
＜213〉bacterial classification of Trametes (Trametes sp.)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1539)
<400>27
gcg agc gca gac cag tgg cag aac cgg tct atc tac cag ttg gta aca     48
Ala Ser Ala Asp Gln Trp Gln Asn Arg Ser Ile Tyr Gln Leu Val Thr
1               5                   10                  15
gat cgt ttt gca acc cct gac ggc tct agc ccg tca tgc gac act tcg     96
Asp Arg Phe Ala Thr Pro Asp Gly Ser Ser Pro Ser Cys Asp Thr Ser
            20                  25                  30
caa cgc cag tat tgt ggt ggc acc tgg aaa ggc gtg gca aac aaa ctc    144
Gln Arg Gln Tyr Cys Gly Gly Thr Trp Lys Gly Val Ala Asn Lys Leu
        35                  40                  45
gac tac att cag aac atg ggc ttt gac gcg atc tgg atc tcc ccg atc    192
Asp Tyr Ile Gln Asn Met Gly Phe Asp Ala Ile Trp Ile Ser Pro Ile
    50                  55                  60
gtc gca aac gtc gag ggg aac acc tca tat ggc gaa gca ttc cat gga    240
Val Ala Asn Val Glu Gly Asn Thr Ser Tyr Gly Glu Ala Phe His Gly
65                  70                  75                  80
tac tgg aca caa gac atc aac tcg ctc aac tct cat ttc ggt tcc gcc    288
Tyr Trp Thr Gln Asp Ile Asn Ser Leu Asn Ser His Phe Gly Ser Ala
                85                  90                  95
gac gat ctc aaa gcc ctc agc tca gcc ttg cat gat cga ggc atg tac    336
Asp Asp Leu Lys Ala Leu Ser Ser Ala Leu His Asp Arg Gly Met Tyr
            100                 105                 110
ctc atg gtc gac gtc gtt gta aac cac atg gtt ggc acc tcc gac ccg     384
Leu Met Val Asp Val Val Val Asn His Met Val Gly Thr Ser Asp Pro
        115                 120                 125
ccc aac ttc tct tcc ttc cag ccg ttc tcg tca cag tcc gac ttc cac     432
Pro Asn Phe Ser Ser Phe Gln Pro Phe Ser Ser Gln Ser Asp Phe His
    130                 135                 140
tcc gag tgc ttt gtg tcg aac tac gac aac cag acc gaa gtc gaa cag     480
Ser Glu Cys Phe Val Ser Asn Tyr Asp Asn Gln Thr Glu Val Glu Gln
145                 150                 155                 160
tgc tgg cta ggc gac aag aac gtc ccc ttg gta gac ttg aac acc gag     528
Cys Trp Leu Gly Asp Lys Asn Val Pro Leu Val Asp Leu Asn Thr Glu
                165                 170                 175
gat gcg gac atc gta aag acc atg aac aca tgg atc tct acg ctc gtt     576
Asp Ala Asp Ile Val Lys Thr Met Asn Thr Trp Ile Ser Thr Leu Val
            180                 185                 190
ggt aac tac agc gtc gac ggt gtc cgt atc gac act gtc aag cac gtc     624
Gly Asn Tyr Ser Val Asp Gly Val Arg Ile Asp Thr Val Lys His Val
        195                 200                 205
cgg aaa gac ttc tgg ccc gac ttc gcc aag tct gct ggc gtc ttc acc     672
Arg Lys Asp Phe Trp Pro Asp Phe Ala Lys Ser Ala Gly Val Phe Thr
    210                 215                 220
att ggc gag gtc ctc cac aat gag acg gat tac gtc tcg gca tac act     720
Ile Gly Glu Val Leu His Asn Glu Thr Asp Tyr Val Ser Ala Tyr Thr
225                 230                 235                 240
cag gtc ctc gac agc gtc ctc gac tac ccc acc tgg ttc ccg ctt gtg     768
Gln Val Leu Asp Ser Val Leu Asp Tyr Pro Thr Trp Phe Pro Leu Val
                245                 250                 255
gct gct ttc cag act acg ggt ggc aat ctg tca gct ctt gct gcg acc     816
Ala Ala Phe Gln Thr Thr Gly Gly Asn Leu Ser Ala Leu Ala Ala Thr
            260                 265                 270
gtt caa cag gcg caa ggc tct tat aag aag ggc gag ttc atg acg ggt     864
Val Gln Gln Ala Gln Gly Ser Tyr Lys Lys Gly Glu Phe Met Thr Gly
        275                 280                 285
tcc ttc ctt gag aac cac gat cag cct cga ttc caa tcc ctc acg caa     912
Ser Phe Leu Glu Asn His Asp Gln Pro Arg Phe Gln Ser Leu Thr Gln
    290                 295                 300
gat cag gcg ttg gta aag aac gcc atg act tgg cca ttc gtt caa gat     960
Asp Gln Ala Leu Val Lys Asn Ala Met Thr Trp Pro Phe Val Gln Asp
305                 310                 315                 320
ggt gtc ccg att atg tac tac ggc caa gaa cag tcc tac gct gga gga    1008
Gly Val Pro Ile Met Tyr Tyr Gly Gln Glu Gln Ser Tyr Ala Gly Gly
                325                 330                 335
cct gac ccg gcc aac cgt gaa gct ttg tgg ctc tcc ggc tat gtc gaa    1056
Pro Asp Pro Ala Asn Arg Glu Ala Leu Trp Leu Ser Gly Tyr Val Glu
            340                 345                 350
gat aag ccc ctg gtc aag cat gtt agg gca cta aac gca gcc cgc aaa    1104
Asp Lys Pro Leu Val Lys His Val Arg Ala Leu Asn Ala Ala Arg Lys
        355                 360                 365
gct gcg atc tcg gcg aac agt aac tat ctg aac acc ggc gtc aaa ttt    1152
Ala Ala Ile Ser Ala Asn Ser Asn Tyr Leu Asn Thr Gly Val Lys Phe
    370                 375                 380
ttg tcc acc gga tcc gaa tcc tcc atg gcc gtg tct aag ccg ccc atg    1200
Leu Ser Thr Gly Ser Glu Ser Ser Met Ala Val Ser Lys Pro Pro Met
385                 390                 395                 400
ctg gct ctc ctc acg aac ggc ggc agc tcg tca acg cct tcg tgg acc    1248
Leu Ala Leu Leu Thr Asn Gly Gly Ser Ser Ser Thr Pro Ser Trp Thr
                405                 410                 415
gtc tca gat gct ggg tac caa gcc aac gag gag ctg atc gac gtg ctc    1296
Val Ser Asp Ala Gly Tyr Gln Ala Asn Glu Glu Leu Ile Asp Val Leu
            420                 425                 430
agt tgc cag aag gtc acc gcc gac gga aac ggc ggg gtg agc gtg cag    1344
Ser Cys Gln Lys Val Thr Ala Asp Gly Asn Gly Gly Val Ser Val Gln
        435                 440                 445
gga tcc agc ggc agc cct caa gtc ctc atg ccg acg tct gcg ctc aac    1392
Gly Ser Ser Gly Ser Pro Gln Val Leu Met Pro Thr Ser Ala Leu Asn
    450                 455                 460
aag tct gga agc atc tgt gca gaa gac gcg acg gga ggc caa gcc tcg    1440
Lys Ser Gly Ser Ile Cys Ala Glu Asp Ala Thr Gly Gly Gln Ala Ser
465                 470                 475                 480
gct gcg caa ggc tgg atc gaa cgt gcg gca gag tct ctg cca atc gct    1488
Ala Ala Gln Gly Trp Ile Glu Arg Ala Ala Glu Ser Leu Pro Ile Ala
                485                 490                 495
gct gcg ctg ttg ctc gcg gga tgg gct gcg cag tcc agc ctt gtt atc    1536
Ala Ala Leu Leu Leu Ala Gly Trp Ala Ala Gln Ser Ser Leu Val Ile
            500                 505                 510
ctg                                                                1539
Leu
<210>28
<211>513
<212>PRT
＜213〉bacterial classification of Trametes (Trametes sp.)
<400>28
Ala Ser Ala Asp Gln Trp Gln Asn Arg Ser Ile Tyr Gln Leu Val Thr
1               5                   10                  15
Asp Arg Phe Ala Thr Pro Asp Gly Ser Ser Pro Ser Cys Asp Thr Ser
            20                  25                  30
Gln Arg Gln Tyr Cys Gly Gly Thr Trp Lys Gly Val Ala Asn Lys Leu
        35                  40                  45
Asp Tyr Ile Gln Asn Met Gly Phe Asp Ala Ile Trp Ile Ser Pro Ile
    50                  55                  60
Val Ala Asn Val Glu Gly Asn Thr Ser Tyr Gly Glu Ala Phe His Gly
65                  70                  75                  80
Tyr Trp Thr Gln Asp Ile Asn Ser Leu Asn Ser His Phe Gly Ser Ala
                85                  90                  95
Asp Asp Leu Lys Ala Leu Ser Ser Ala Leu His Asp Arg Gly Met Tyr
            100                 105                 110
Leu Met Val Asp Val Val Val Asn His Met Val Gly Thr Ser Asp Pro
        115                 120                 125
Pro Asn Phe Ser Ser Phe Gln Pro Phe Ser Ser Gln Ser Asp Phe His
    130                 135                 140
Ser Glu Cys Phe Val Ser Asn Tyr Asp Asn Gln Thr Glu Val Glu Gln
145                 150                 155                 160
Cys Trp Leu Gly Asp Lys Asn Val Pro Leu Val Asp Leu Asn Thr Glu
                165                 170                 175
Asp Ala Asp Ile Val Lys Thr Met Asn Thr Trp Ile Ser Thr Leu Val
            180                 185                 190
Gly Asn Tyr Ser Val Asp Gly Val Arg Ile Asp Thr Val Lys His Val
        195                 200                 205
Arg Lys Asp Phe Trp Pro Asp Phe Ala Lys Ser Ala Gly Val Phe Thr
    210                 215                 220
Ile Gly Glu Val Leu His Asn Glu Thr Asp Tyr Val Ser Ala Tyr Thr
225                 230                 235                 240
Gln Val Leu Asp Ser Val Leu Asp Tyr Pro Thr Trp Phe Pro Leu Val
                245                 250                 255
Ala Ala Phe Gln Thr Thr Gly Gly Asn Leu Ser Ala Leu Ala Ala Thr
            260                 265                 270
Val Gln Gln Ala Gln Gly Ser Tyr Lys Lys Gly Glu Phe Met Thr Gly
        275                 280                 285
Ser Phe Leu Glu Asn His Asp Gln Pro Arg Phe Gln Ser Leu Thr Gln
    290                 295                 300
Asp Gln Ala Leu Val Lys Asn Ala Met Thr Trp Pro Phe Val Gln Asp
305                 310                 315                 320
Gly Val Pro Ile Met Tyr Tyr Gly Gln Glu Gln Ser Tyr Ala Gly Gly
                325                 330                 335
Pro Asp Pro Ala Asn Arg Glu Ala Leu Trp Leu Ser Gly Tyr Val Glu
            340                 345                 350
Asp Lys Pro Leu Val Lys His Val Arg Ala Leu Asn Ala Ala Arg Lys
        355                 360                 365
Ala Ala Ile Ser Ala Asn Ser Asn Tyr Leu Asn Thr Gly Val Lys Phe
    370                 375                 380
Leu Ser Thr Gly Ser Glu Ser Ser Met Ala Val Ser Lys Pro Pro Met
385                 390                 395                 400
Leu Ala Leu Leu Thr Asn Gly Gly Ser Ser Ser Thr Pro Ser Trp Thr
                405                 410                 415
Val Ser Asp Ala Gly Tyr Gln Ala Asn Glu Glu Leu Ile Asp Val Leu
            420                 425                 430
Ser Cys Gln Lys Val Thr Ala Asp Gly Asn Gly Gly Val Ser Val Gln
        435                 440                 445
Gly Ser Ser Gly Ser Pro Gln Val Leu Met Pro Thr Ser Ala Leu Asn
    450                 455                 460
Lys Ser Gly Ser Ile Cys Ala Glu Asp Ala Thr Gly Gly Gln Ala Ser
465                 470                 475                 480
Ala Ala Gln Gly Trp Ile Glu Arg Ala Ala Glu Ser Leu Pro Ile Ala
                485                 490                 495
Ala Ala Leu Leu Leu Ala Gly Trp Ala Ala Gln Ser Ser Leu Val Ile
            500                 505                 510
Leu
<210>29
<211>1521
<212>DNA
＜213〉salmon shellfish leather covers bacterium (Coriolus censor)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1521)
<400>29
gcc tct cct gac gac tgg cgt act agg tcg atc tac cag ctt gtg acc     48
Ala Ser Pro Asp Asp Trp Arg Thr Arg Ser Ile Tyr Gln Leu Val Thr
1               5                   10                  15
gac aga ttt gca acc cct gat ggc tca agc cca aca tgt aac acc gag     96
Asp Arg Phe Ala Thr Pro Asp Gly Ser Ser Pro Thr Cys Asn Thr Glu
            20                  25                  30
gac cga agg tac tgc ggt ggt aac tac aag ggt atc atc aac aag ctc    144
Asp Arg Arg Tyr Cys Gly Gly Asn Tyr Lys Gly Ile Ile Asn Lys Leu
        35                  40                  45
gac tac att caa aac atg ggg ttt gac gcc atc tgg atc tca cct gtg    192
Asp Tyr Ile Gln Asn Met Gly Phe Asp Ala Ile Trp Ile Ser Pro Val
    50                  55                  60
gtc gcg aat gta gag gga aat acc agt ctc ggt gaa gcc ttc cat ggc    240
Val Ala Asn Val Glu Gly Asn Thr Ser Leu Gly Glu Ala Phe His Gly
65                  70                  75                  80
tac tgg act caa gat atc aac aaa ttg aac gat cat ttc ggg tct act    288
Tyr Trp Thr Gln Asp Ile Asn Lys Leu Asn Asp His Phe Gly Ser Thr
                85                  90                  95
gac gat ttg aag tcg ctt tcg gat gcc ctg cac aag cgt aac atg tat    336
Asp Asp Leu Lys Ser Leu Ser Asp Ala Leu His Lys Arg Asn Met Tyr
            100                 105                 110
ctg atg gtc gat gtg gtt gtc aac cat atg gcg gca acg tca aac cca    384
Leu Met Val Asp Val Val Val Asn His Met Ala Ala Thr Ser Asn Pro
        115                 120                 125
ccg aac ttt ggc agt ttc gcg ccc ttc aat caa cag tcc aac ttc cac    432
Pro Asn Phe Gly Ser Phe Ala Pro Phe Asn Gln Gln Ser Asn Phe His
    130                 135                 140
ccg gaa tgt ttt atc caa gcc tcg gac tac gac aac aat cag acc gct    480
Pro Glu Cys Phe Ile Gln Ala Ser Asp Tyr Asp Asn Asn Gln Thr Ala
145                 150                 155                 160
gtc gaa caa tgc tgg ctt ggc gac gaa aat ctc cca ctc gcg gat atg    528
Val Glu Gln Cys Trp Leu Gly Asp Glu Asn Leu Pro Leu Ala Asp Met
                165                 170                 175
aat acc gag gac caa aac gtg atc agc aca tgg aac aca tgg atc ggc    576
Asn Thr Glu Asp Gln Asn Val Ile Ser Thr Trp Asn Thr Trp Ile Gly
            180                 185                 190
gac ttg gtc aag aac tat act atc gat ggt gtc cgc att gat act gtc    624
Asp Leu Val Lys Asn Tyr Thr Ile Asp Gly Val Arg Ile Asp Thr Val
        195                 200                 205
aag cat gtg cga aag gac ttc tgg ccc gac ttt gcc aag gcc gct ggc    672
Lys His Val Arg Lys Asp Phe Trp Pro Asp Phe Ala Lys Ala Ala Gly
    210                 215                 220
gta tac act att ggt gaa gtt ttg cac aac gat acc aac tat gtt gca    720
Val Tyr Thr Ile Gly Glu Val Leu His Asn Asp Thr Asn Tyr Val Ala
225                 230                 235                 240
ccc tac acg cag gcg ctt tct gct gca cta gac tat cct gcc tac ttc    768
Pro Tyr Thr Gln Ala Leu Ser Ala Ala Leu Asp Tyr Pro Ala Tyr Phe
                245                 250                 255
ttc ttg act gct ggt ttc caa acc tcc aac ggc aac tta tcg aat ttt    816
Phe Leu Thr Ala Gly Phe Gln Thr Ser Asn Gly Asn Leu Ser Asn Phe
            260                 265                 270
gct tcg gtt atc cag gcc ggg cag ggt gca tac aac aat ggc gag cac    864
Ala Ser Val Ile Gln Ala Gly Gln Gly Ala Tyr Asn Asn Gly Glu His
        275                 280                 285
tac atg ggc tcc ttc ctt gag aat cac gac aac cct cgt ttc caa tcc     912
Tyr Met Gly Ser Phe Leu Glu Asn His Asp Asn Pro Arg Phe Gln Ser
    290                 295                 300
ctc act caa gat caa gca ttg gta aag aat gcg atg act tgg cca ttt     960
Leu Thr Gln Asp Gln Ala Leu Val Lys Asn Ala Met Thr Trp Pro Phe
305                 310                 315                 320
atc caa gac ggt atc ccg atc ctt tac tac ggt cag gaa caa ggc tac    1008
Ile Gln Asp Gly Ile Pro Ile Leu Tyr Tyr Gly Gln Glu Gln Gly Tyr
                325                 330                 335
gcc ggt gga aat gat cct gct aac cgt gaa gca ctc tgg ctg tcc ggg    1056
Ala Gly Gly Asn Asp Pro Ala Asn Arg Glu Ala Leu Trp Leu Ser Gly
            340                 345                 350
tac ggc gaa gac aaa ccc ctg gtt cag cat gtc aag acg ttg aac gcc    1104
Tyr Gly Glu Asp Lys Pro Leu Val Gln His Val Lys Thr Leu Asn Ala
        355                 360                 365
gcg cgt aag gcc gct gcc gct gcc aaa agc gac ttc cac acc agc agc    1152
Ala Arg Lys Ala Ala Ala Ala Ala Lys Ser Asp Phe His Thr Ser Ser
    370                 375                 380
ctc caa ttc ctt gtc agc aca cag aac aat ctg gcc att tcg aag ccc    1200
Leu Gln Phe Leu Val Ser Thr Gln Asn Asn Leu Ala Ile Ser Lys Pro
385                 390                 395                 400
cct atg ctt acg ctg ctc act aat gaa ggt agc act tct acg cca caa    1248
Pro Met Leu Thr Leu Leu Thr Asn Glu Gly Ser Thr Ser Thr Pro Gln
                405                 410                 415
tgg agc gtc cca aac gct ggg ttc agc gca aac gag gaa gtc gtc gat    1296
Trp Ser Val Pro Asn Ala Gly Phe Ser Ala Asn Glu Glu Val Val Asp
            420                 425                 430
gtg ttg act tgc acg aag ata aac gct gac gct aac gga ggt gtc act    1344
Val Leu Thr Cys Thr Lys Ile Asn Ala Asp Ala Asn Gly Gly Val Thr
        435                 440                 445
gtc aaa ggc tcg gga ggt aat ccc caa gtc ctg atg cct act tct gcc    1392
Val Lys Gly Ser Gly Gly Asn Pro Gln Val Leu Met Pro Thr Ser Ala
    450                 455                 460
ctt cca aaa ggc ggg acc gta tgt ccc gac tta gca acg gga gca cag    1440
Leu Pro Lys Gly Gly Thr Val Cys Pro Asp Leu Ala Thr Gly Ala Gln
465                 470                 475                 480
tct tcc tct gct cgt tca ctc gcg gtg cag gtg ctt ggg act tct ctc    1488
Ser Ser Ser Ala Arg Ser Leu Ala Val Gln Val Leu Gly Thr Ser Leu
                485                 490                 495
gct gcc gtt ctc act ctc gcc att gca ttc tcg                        1521
Ala Ala Val Leu Thr Leu Ala Ile Ala Phe Ser
            500                 505
<210>30
<211>507
<212>PRT
＜213〉salmon shellfish leather covers bacterium (Coriolus censor)
<400>30
Ala Ser Pro Asp Asp Trp Arg Thr Arg Ser Ile Tyr Gln Leu Val Thr
1               5                   10                  15
Asp Arg Phe Ala Thr Pro Asp Gly Ser Ser Pro Thr Cys Asn Thr Glu
            20                  25                  30
Asp Arg Arg Tyr Cys Gly Gly Asn Tyr Lys Gly Ile Ile Asn Lys Leu
        35                  40                  45
Asp Tyr Ile Gln Asn Met Gly Phe Asp Ala Ile Trp Ile Ser Pro Val
    50                  55                  60
Val Ala Asn Val Glu Gly Asn Thr Ser Leu Gly Glu Ala Phe His Gly
65                  70                  75                  80
Tyr Trp Thr Gln Asp Ile Asn Lys Leu Asn Asp His Phe Gly Ser Thr
                85                  90                  95
Asp Asp Leu Lys Ser Leu Ser Asp Ala Leu His Lys Arg Asn Met Tyr
            100                 105                 110
Leu Met Val Asp Val Val Val Asn His Met Ala Ala Thr Ser Asn Pro
        115                 120                 125
Pro Asn Phe Gly Ser Phe Ala Pro Phe Asn Gln Gln Ser Asn Phe His
    130                 135                 140
Pro Glu Cys Phe Ile Gln Ala Ser Asp Tyr Asp Asn Asn Gln Thr Ala
145                 150                 155                 160
Val Glu Gln Cys Trp Leu Gly Asp Glu Asn Leu Pro Leu Ala Asp Met
                165                 170                 175
Asn Thr Glu Asp Gln Asn Val Ile Ser Thr Trp Asn Thr Trp Ile Gly
            180                 185                 190
Asp Leu Val Lys Asn Tyr Thr Ile Asp Gly Val Arg Ile Asp Thr Val
        195                 200                 205
Lys His Val Arg Lys Asp Phe Trp Pro Asp Phe Ala Lys Ala Ala Gly
    210                 215                 220
Val Tyr Thr Ile Gly Glu Val Leu His Asn Asp Thr Asn Tyr Val Ala
225                 230                 235                 240
Pro Tyr Thr Gln Ala Leu Ser Ala Ala Leu Asp Tyr Pro Ala Tyr Phe
                245                 250                 255
Phe Leu Thr Ala Gly Phe Gln Thr Ser Asn Gly Asn Leu Ser Asn Phe
            260                 265                 270
Ala Ser Val Ile Gln Ala Gly Gln Gly Ala Tyr Asn Asn Gly Glu His
        275                 280                 285
Tyr Met Gly Ser Phe Leu Glu Asn His Asp Asn Pro Arg Phe Gln Ser
    290                 295                 300
Leu Thr Gln Asp Gln Ala Leu Val Lys Asn Ala Met Thr Trp Pro Phe
305                 310                 315                 320
Ile Gln Asp Gly Ile Pro Ile Leu Tyr Tyr Gly Gln Glu Gln Gly Tyr
                325                 330                 335
Ala Gly Gly Asn Asp Pro Ala Asn Arg Glu Ala Leu Trp Leu Ser Gly
            340                 345                 350
Tyr Gly Glu Asp Lys Pro Leu Val Gln His Val Lys Thr Leu Asn Ala
        355                 360                 365
Ala Arg Lys Ala Ala Ala Ala Ala Lys Ser Asp Phe His Thr Ser Ser
    370                 375                 380
Leu Gln Phe Leu Val Ser Thr Gln Asn Asn Leu Ala Ile Ser Lys Pro
385                 390                 395                 400
Pro Met Leu Thr Leu Leu Thr Asn Glu Gly Ser Thr Ser Thr Pro Gln
                405                 410                 415
Trp Ser Val Pro Asn Ala Gly Phe Ser Ala Asn Glu Glu Val Val Asp
            420                 425                 430
Val Leu Thr Cys Thr Lys Ile Asn Ala Asp Ala Asn Gly Gly Val Thr
        435                 440                 445
Val Lys Gly Ser Gly Gly Asn Pro Gln Val Leu Met Pro Thr Ser Ala
    450                 455                 460
Leu Pro Lys Gly Gly Thr Val Cys Pro Asp Leu Ala Thr Gly Ala Gln
465                 470                 475                 480
Ser Ser Ser Ala Arg Ser Leu Ala Val Gln Val Leu Gly Thr Ser Leu
                485                 490                 495
Ala Ala Val Leu Thr Leu Ala Ile Ala Phe Ser
            500                 505
<210>31
<211>1443
<212>DNA
＜213〉bacterial classification (Dinemasporium sp.) of thorn shell bistrichiasis Pseudomonas
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1443)
<400>31
gcc acg gca gag caa tgg agg tcg cgg gcg ata tat cag ctt ctc act    48
Ala Thr Ala Glu Gln Trp Arg Ser Arg Ala Ile Tyr Gln Leu Leu Thr
1               5                   10                  15
gat cga ttc gca aga cca gat aat agc acg aca gca aca tgt tat aca    96
Asp Arg Phe Ala Arg Pro Asp Asn Ser Thr Thr Ala Thr Cys Tyr Thr
            20                  25                  30
cca gat aga aac tac tgt gga gga act tgg agt ggc atc atc agc caa    144
Pro Asp Arg Asn Tyr Cys Gly Gly Thr Trp Ser Gly Ile Ile Ser Gln
        35                  40                  45
tta gat tac atc cag gac atg ggc ttc acc gcg ata tgg ata tct ccc    192
Leu Asp Tyr Ile Gln Asp Met Gly Phe Thr Ala Ile Trp Ile Ser Pro
    50                  55                  60
gta act tcg aac att cct aat ata act tct tac ggc tac gct tat cac    240
Val Thr Ser Asn Ile Pro Asn Ile Thr Ser Tyr Gly Tyr Ala Tyr His
65                  70                  75                  80
gga tac tgg caa caa gac ctt tat aag ttg aat gat cat ttt ggc act    288
Gly Tyr Trp Gln Gln Asp Leu Tyr Lys Leu Asn Asp His Phe Gly Thr
                85                  90                  95
gcc gaa gat ttg aaa gca ctc agc cag gca ttg cat gac aga gac atg    336
Ala Glu Asp Leu Lys Ala Leu Ser Gln Ala Leu His Asp Arg Asp Met
            100                 105                 110
tat ctg atg gta gat gta gtc gca aac cat aac ggc tgg ccc ggc gat    384
Tyr Leu Met Val Asp Val Val Ala Asn His Asn Gly Trp Pro Gly Asp
        115                 120                 125
tct gcc tca gta aat tac tcc gcg ttc tac ccg ttc gac aat gca tca    432
Ser Ala Ser Val Asn Tyr Ser Ala Phe Tyr Pro Phe Asp Asn Ala Ser
    130                 135                 140
cac tat cat ttg ttc tgc gtc gtc gac gat tat agc aat cag acc gac    480
His Tyr His Leu Phe Cys Val Val Asp Asp Tyr Ser Asn Gln Thr Asp
145                 150                 155                 160
gtc gag gac tgt tgg ctc ggg gat acg aat gtc gag ctg gtg gat tta    528
Val Glu Asp Cys Trp Leu Gly Asp Thr Asn Val Glu Leu Val Asp Leu
                165                 170                 175
gac acg aac agt caa gat gtt gtt gat ggg tac tct aaa tgg att ggt    576
Asp Thr Asn Ser Gln Asp Val Val Asp Gly Tyr Ser Lys Trp Ile Gly
            180                 185                 190
gaa ttg gtc tcg aac tac tcc atc gac ggt ctc cgc atc gac acg gta    624
Glu Leu Val Ser Asn Tyr Ser Ile Asp Gly Leu Arg Ile Asp Thr Val
        195                 200                 205
aag cac gtc gac aag ccc ttc tgg act tct ttc caa caa gca gcc ggc    672
Lys His Val Asp Lys Pro Phe Trp Thr Ser Phe Gln Gln Ala Ala Gly
    210                 215                 220
gtc ttc acg aca ggg gaa ata ctc tcg ggt gat cct tcc tat act tgc    720
Val Phe Thr Thr Gly Glu Ile Leu Ser Gly Asp Pro Ser Tyr Thr Cys
225                 230                 235                 240
gac tac cag aat tat ctt gat agt aca ttg aac tac ccg tta tgg tgg    768
Asp Tyr Gln Asn Tyr Leu Asp Ser Thr Leu Asn Tyr Pro Leu Trp Trp
                245                 250                 255
cca gca atg gcg ttc ctc aac tca aca tct ggc tcc tcc gcc aac ctc    816
Pro Ala Met Ala Phe Leu Asn Ser Thr Ser Gly Ser Ser Ala Asn Leu
            260                 265                 270
ctc aac cta ctg agc tcc cta cgg tct act tgc aaa gac gtc tcc gtc     864
Leu Asn Leu Leu Ser Ser Leu Arg Ser Thr Cys Lys Asp Val Ser Val
        275                 280                 285
ctc ggt gta ttc acc gag aac cac gac ctc cct cgc ttc gcc tcg caa     912
Leu Gly Val Phe Thr Glu Asn His Asp Leu Pro Arg Phe Ala Ser Gln
    290                 295                 300
act caa gac atg gct tta gcc aag aac gct ctc gcc ctc acg atc ttg     960
Thr Gln Asp Met Ala Leu Ala Lys Asn Ala Leu Ala Leu Thr Ile Leu
305                 310                 315                 320
tct gac ggc ata ccc ata gtc tac gca gga caa gaa caa cac tac gac    1008
Ser Asp Gly Ile Pro Ile Val Tyr Ala Gly Gln Glu Gln His Tyr Asp
                325                 330                 335
gga tcg ggc gat ccc tac aac aga gag gca aat tgg ctc tcg ggc tac    1056
Gly Ser Gly Asp Pro Tyr Asn Arg Glu Ala Asn Trp Leu Ser Gly Tyr
            340                 345                 350
tcg cgc tcg aac gaa ctg tac ctc ctc gtc gcc gcc gtc aac caa gtc    1104
Ser Arg Ser Asn Glu Leu Tyr Leu Leu Val Ala Ala Val Asn Gln Val
        355                 360                 365
cgc aac aga gcc ttg tat cga gat gca aac tac gcg act tat aat gct    1152
Arg Asn Arg Ala Leu Tyr Arg Asp Ala Asn Tyr Ala Thr Tyr Asn Ala
    370                 375                 380
acc tct atc tat agt gat caa cat act gtt gcg ttc cgc aaa ggg tac    1200
Thr Ser Ile Tyr Ser Asp Gln His Thr Val Ala Phe Arg Lys Gly Tyr
385                 390                 395                 400
gat gga cac cag atc atc tcc gtc atc acc aat acc ggg acc tct act    1248
Asp Gly His Gln Ile Ile Ser Val Ile Thr Asn Thr Gly Thr Ser Thr
                405                 410                 415
cct cta tgg aac ctc acg gtg ccg gac aca ggt ctg gca tct ggc act    1296
Pro Leu Trp Asn Leu Thr Val Pro Asp Thr Gly Leu Ala Ser Gly Thr
            420                 425                 430
gct gtt gta gag att ata acg tgc gat cag tct gtc att gcg agt gat    1344
Ala Val Val Glu Ile Ile Thr Cys Asp Gln Ser Val Ile Ala Ser Asp
        435                 440                 445
ggg agt cta gct gtg ccg atg gaa gga ggg atg ccg agg ata tat tat    1392
Gly Ser Leu Ala Val Pro Met Glu Gly Gly Met Pro Arg Ile Tyr Tyr
    450                 455                 460
ccg gtg gat gag gcg gtt ggt agt ggg att tgt aat ctt acg agt agc    1440
Pro Val Asp Glu Ala Val Gly Ser Gly Ile Cys Asn Leu Thr Ser Ser
465                 470                 475                 480
tat                                                                1443
Tyr
<210>32
<211>481
<212>PRT
＜213〉bacterial classification (Dinemasporium sp.) of thorn shell bistrichiasis Pseudomonas
<400>32
Ala Thr Ala Glu Gln Trp Arg Ser Arg Ala Ile Tyr Gln Leu Leu Thr
1               5                   10                  15
Asp Arg Phe Ala Arg Pro Asp Asn Ser Thr Thr Ala Thr Cys Tyr Thr
            20                  25                  30
Pro Asp Arg Asn Tyr Cys Gly Gly Thr Trp Ser Gly Ile Ile Ser Gln
        35                  40                  45
Leu Asp Tyr Ile Gln Asp Met Gly Phe Thr Ala Ile Trp Ile Ser Pro
    50                  55                  60
Val Thr Ser Asn Ile Pro Asn Ile Thr Ser Tyr Gly Tyr Ala Tyr His
65                  70                  75                  80
Gly Tyr Trp Gln Gln Asp Leu Tyr Lys Leu Asn Asp His Phe Gly Thr
                85                  90                  95
Ala Glu Asp Leu Lys Ala Leu Ser Gln Ala Leu His Asp Arg Asp Met
            100                 105                 110
Tyr Leu Met Val Asp Val Val Ala Asn His Asn Gly Trp Pro Gly Asp
        115                 120                 125
Ser Ala Ser Val Asn Tyr Ser Ala Phe Tyr Pro Phe Asp Asn Ala Ser
    130                 135                 140
His Tyr His Leu Phe Cys Val Val Asp Asp Tyr Ser Asn Gln Thr Asp
145                 150                 155                 160
Val Glu Asp Cys Trp Leu Gly Asp Thr Asn Val Glu Leu Val Asp Leu
                165                 170                 175
Asp Thr Asn Ser Gln Asp Val Val Asp Gly Tyr Ser Lys Trp Ile Gly
            180                 185                 190
Glu Leu Val Ser Asn Tyr Ser Ile Asp Gly Leu Arg Ile Asp Thr Val
        195                 200                 205
Lys His Val Asp Lys Pro Phe Trp Thr Ser Phe Gln Gln Ala Ala Gly
    210                 215                 220
Val Phe Thr Thr Gly Glu Ile Leu Ser Gly Asp Pro Ser Tyr Thr Cys
225                 230                 235                 240
Asp Tyr Gln Asn Tyr Leu Asp Ser Thr Leu Asn Tyr Pro Leu Trp Trp
                245                 250                 255
Pro Ala Met Ala Phe Leu Asn Ser Thr Ser Gly Ser Ser Ala Asn Leu
            260                 265                 270
Leu Asn Leu Leu Ser Ser Leu Arg Ser Thr Cys Lys Asp Val Ser Val
        275                 280                 285
Leu Gly Val Phe Thr Glu Asn His Asp Leu Pro Arg Phe Ala Ser Gln
    290                 295                 300
Thr Gln Asp Met Ala Leu Ala Lys Asn Ala Leu Ala Leu Thr Ile Leu
305                 310                 315                 320
Ser Asp Gly Ile Pro Ile Val Tyr Ala Gly Gln Glu Gln His Tyr Asp
                325                 330                 335
Gly Ser Gly Asp Pro Tyr Asn Arg Glu Ala Asn Trp Leu Ser Gly Tyr
            340                 345                 350
Ser Arg Ser Asn Glu Leu Tyr Leu Leu Val Ala Ala Val Asn Gln Val
        355                 360                 365
Arg Asn Arg Ala Leu Tyr Arg Asp Ala Asn Tyr Ala Thr Tyr Asn Ala
    370                 375                 380
Thr Ser Ile Tyr Ser Asp Gln His Thr Val Ala Phe Arg Lys Gly Tyr
385                 390                 395                 400
Asp Gly His Gln Ile Ile Ser Val Ile Thr Asn Thr Gly Thr Ser Thr
                405                 410                 415
Pro Leu Trp Asn Leu Thr Val Pro Asp Thr Gly Leu Ala Ser Gly Thr
            420                 425                 430
Ala Val Val Glu Ile Ile Thr Cys Asp Gln Ser Val Ile Ala Ser Asp
        435                 440                 445
Gly Ser Leu Ala Val Pro Met Glu Gly Gly Met Pro Arg Ile Tyr Tyr
    450                 455                 460
Pro Val Asp Glu Ala Val Gly Ser Gly Ile Cys Asn Leu Thr Ser Ser
465                 470                 475                 480
Tyr
<210>33
<211>1485
<212>DNA
<213>Cryptosporiopsis sp.
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1485)
<400>33
ttg gac gca gca gga tgg cga aac cag agc atc tac cag gtc ctg acg     48
Leu Asp Ala Ala Gly Trp Arg Asn Gln Ser Ile Tyr Gln Val Leu Thr
1               5                   10                  15
gac cgc ttc gcc atg gcc gac ggc tcg aca ccc gca tgc gac gca tcc     96
Asp Arg Phe Ala Met Ala Asp Gly Ser Thr Pro Ala Cys Asp Ala Ser
            20                  25                  30
caa ggc ctc tac tgc ggt ggc acc tgg cag ggc atc acc aac cag ttg    144
Gln Gly Leu Tyr Cys Gly Gly Thr Trp Gln Gly Ile Thr Asn Gln Leu
        35                  40                  45
gat tac atc cag aac ctg ggt gcc acc gcc gtc tgg atc tcc cct gtc    192
Asp Tyr Ile Gln Asn Leu Gly Ala Thr Ala Val Trp Ile Ser Pro Val
    50                  55                  60
atc aag aac gtc gag ggc aac ttt gcc gat tcc ggc gag gcc tac cac    240
Ile Lys Asn Val Glu Gly Asn Phe Ala Asp Ser Gly Glu Ala Tyr His
65                  70                  75                  80
ggc ttc tgg gcg caa gac ctc tac tcg ctc aac tcg cat ttc ggt acc    288
Gly Phe Trp Ala Gln Asp Leu Tyr Ser Leu Asn Ser His Phe Gly Thr
                85                  90                  95
gag gcc gac ctc aag gcc ctc gcc gac gcg ctc cac gcc cgg ggc atg    336
Glu Ala Asp Leu Lys Ala Leu Ala Asp Ala Leu His Ala Arg Gly Met
            100                 105                 110
tac ctg atg gtc gac atc gcc ccg aac cac gtg ggc ctg aat acg gat    384
Tyr Leu Met Val Asp Ile Ala Pro Asn His Val Gly Leu Asn Thr Asp
        115                 120                 125
gcc aac aac tat acc ggt tac act ccc ttc aac gag acc gaa tac tac    432
Ala Asn Asn Tyr Thr Gly Tyr Thr Pro Phe Asn Glu Thr Glu Tyr Tyr
    130                 135                 140
cac gac gag tgc agc atc gtc tgg aac gtc cct acg tcc gag agg ctc    480
His Asp Glu Cys Ser Ile Val Trp Asn Val Pro Thr Ser Glu Arg Leu
145                 150                 155                 160
tgc tgg ctc gag ggt ctg ccc gac ctg cgt acc gaa gat gcc ggc gta    528
Cys Trp Leu Glu Gly Leu Pro Asp Leu Arg Thr Glu Asp Ala Gly Val
                165                 170                 175
cgc cag gtg tat gcg gaa tgg atc aag gac ctg gtt gcc aat tac tcc    576
Arg Gln Val Tyr Ala Glu Trp Ile Lys Asp Leu Val Ala Asn Tyr Ser
            180                 185                 190
atc gac ggt ctc cgt atc gat acc gcc ctg gag atc gag ccg gag  ttc   624
Ile Asp Gly Leu Arg Ile Asp Thr Ala Leu Glu Ile Glu Pro Glu Phe
        195                 200                 205
tgg acc gac ggt ggt gtc cgc gag gcc gcc ggc gtc ttc ctc ctg gcc    672
Trp Thr Asp Gly Gly Val Arg Glu Ala Ala Gly Val Phe Leu Leu Ala
    210                 215                 220
gag att aac cac agc aac ccg gag acc ctg gcg ccc tac cag cag tac    720
Glu Ile Asn His Ser Asn Pro Glu Thr Leu Ala Pro Tyr Gln Gln Tyr
225                 230                 235                 240
ctc gac ggg tac atg gac tac agc agc tgg aac tgg atc acg gat tcg    768
Leu Asp Gly Tyr Met Asp Tyr Ser Ser Trp Asn Trp Ile Thr Asp Ser
                245                 250                 255
ttc cag gcc gtc gac gcc agc atg acc gac ctc tac gag ggg acc aac    816
Phe Gln Ala Val Asp Ala Ser Met Thr Asp Leu Tyr Glu Gly Thr Asn
            260                 265                 270
cag ctg gcg gcc atg acc gac atc gac ccg tcg ctc ttc ggc tcc ttt    864
Gln Leu Ala Ala Met Thr Asp Ile Asp Pro Ser Leu Phe Gly Ser Phe
        275                 280                 285
gtc gag aac cac gac cag gtc cgg ttc ccc tac cgc aac gcc gac atg        912
Val Glu Asn His Asp Gln Val Arg Phe Pro Tyr Arg Asn Ala Asp Met
    290                 295                 300
gcc ctg gcc aag aac ctg tac acc ctc gcc ctg ctc cgg gac ggg atc        960
Ala Leu Ala Lys Asn Leu Tyr Thr Leu Ala Leu Leu Arg Asp Gly Ile
305                 310                 315                 320
ccc atc gtc tac tac gga cag gag cag cac ttt gac ggc ggc atc gtg       1008
Pro Ile Val Tyr Tyr Gly Gln Glu Gln His Phe Asp Gly Gly Ile Val
                325                 330                 335
ccc agc aac cgg gag gcg ctc tgg ctc ggc acc tac gac atc tac gcc       1056
Pro Ser Asn Arg Glu Ala Leu Trp Leu Gly Thr Tyr Asp Ile Tyr Ala
            340                 345                 350
gag ctg tac ggc tgg atc cag cag acc atc aag gcg cgc gcg cac gcc       1104
Glu Leu Tyr Gly Trp Ile Gln Gln Thr Ile Lys Ala Arg Ala His Ala
        355                 360                 365
gcg gcg gcg gac gcc acc ttc ctc acg acg cag agg aca cag gcc atc       1152
Ala Ala Ala Asp Ala Thr Phe Leu Thr Thr Gln Arg Thr Gln Ala Ile
    370                 375                 380
ttc tac cag aac gcc acc gac atc aac agc agc gtc atc ggc ttc cgc       1200
Phe Tyr Gln Asn Ala Thr Asp Ile Asn Ser Ser Val Ile Gly Phe Arg
385                 390                 395                 400
aag ggc cag atg ctc acc atg tac acc aac ggt ggc gcc gat gcc ctc       1248
Lys Gly Gln Met Leu Thr Met Tyr Thr Asn Gly Gly Ala Asp Ala Leu
                405                 410                 415
aac ggt gcc tac ttt gcc att gcc cgc aac gtg cac ggc tac gcc atc       1296
Asn Gly Ala Tyr Phe Ala Ile Ala Arg Asn Val His Gly Tyr Ala Ile
            420                 425                 430
ggt gag gac ctg gtc gac gtg gtg aac tgc gaa tcg ttc cag gtc gcc       1344
Gly Glu Asp Leu Val Asp Val Val Asn Cys Glu Ser Phe Gln Val Ala
        435                 440                 445
ccc cac gga cgg ctc tgg gtc cag atg ccc aac ggt ggt ctg ccg cgt       1392
Pro His Gly Arg Leu Trp Val Gln Met Pro Asn Gly Gly Leu Pro Arg
    450                 455                 460
gtg ttt tta ccg gtg aat cag acc gag ggg ctc tgc aac aac gtc ggc       1440
Val Phe Leu Pro Val Asn Gln Thr Glu Gly Leu Cys Asn Asn Val Gly
465                 470                 475                 480
acg cct ttg tct aac tct acc atc act gtt gcg att gac aag gca           1485
Thr Pro Leu Ser Asn Ser Thr Ile Thr Val Ala Ile Asp Lys Ala
                485                 490                 495
<210>34
<211>495
<212>PRT
<213>Cryptosporiopsis sp.
<400>34
Leu Asp Ala Ala Gly Trp Arg Asn Gln Ser Ile Tyr Gln Val Leu Thr
1               5                   10                  15
Asp Arg Phe Ala Met Ala Asp Gly Ser Thr Pro Ala Cys Asp Ala Ser
            20                  25                  30
Gln Gly Leu Tyr Cys Gly Gly Thr Trp Gln Gly Ile Thr Asn Gln Leu
        35                  40                  45
Asp Tyr Ile Gln Asn Leu Gly Ala Thr Ala Val Trp Ile Ser Pro Val
    50                  55                  60
Ile Lys Asn Val Glu Gly Asn Phe Ala Asp Ser Gly Glu Ala Tyr His
65                  70                  75                  80
Gly Phe Trp Ala Gln Asp Leu Tyr Ser Leu Asn Ser His Phe Gly Thr
                85                  90                  95
Glu Ala Asp Leu Lys Ala Leu Ala Asp Ala Leu His Ala Arg Gly Met
            100                 105                 110
Tyr Leu Met Val Asp Ile Ala Pro Asn His Val Gly Leu Asn Thr Asp
        115                 120                 125
Ala Asn Asn Tyr Thr Gly Tyr Thr Pro Phe Asn Glu Thr Glu Tyr Tyr
    130                 135                 140
His Asp Glu Cys Ser Ile Val Trp Asn Val Pro Thr Ser Glu Arg Leu
145                 150                 155                 160
Cys Trp Leu Glu Gly Leu Pro Asp Leu Arg Thr Glu Asp Ala Gly Val
                165                 170                 175
Arg Gln Val Tyr Ala Glu Trp Ile Lys Asp Leu Val Ala Asn Tyr Ser
            180                 185                 190
Ile Asp Gly Leu Arg Ile Asp Thr Ala Leu Glu Ile Glu Pro Glu Phe
        195                 200                 205
Trp Thr Asp Gly Gly Val Arg Glu Ala Ala Gly Val Phe Leu Leu Ala
    210                 215                 220
Glu Ile Asn His Ser Asn Pro Glu Thr Leu Ala Pro Tyr Gln Gln Tyr
225                 230                 235                 240
Leu Asp Gly Tyr Met Asp Tyr Ser Ser Trp Asn Trp Ile Thr Asp Ser
                245                 250                 255
Phe Gln Ala Val Asp Ala Ser Met Thr Asp Leu Tyr Glu Gly Thr Asn
            260                 265                 270
Gln Leu Ala Ala Met Thr Asp Ile Asp Pro Ser Leu Phe Gly Ser Phe
        275                 280                 285
Val Glu Asn His Asp Gln Val Arg Phe Pro Tyr Arg Asn Ala Asp Met
    290                 295                 300
Ala Leu Ala Lys Asn Leu Tyr Thr Leu Ala Leu Leu Arg Asp Gly Ile
305                 310                 315                 320
Pro Ile Val Tyr Tyr Gly Gln Glu Gln His Phe Asp Gly Gly Ile Val
                325                 330                 335
Pro Ser Asn Arg Glu Ala Leu Trp Leu Gly Thr Tyr Asp Ile Tyr Ala
            340                 345                 350
Glu Leu Tyr Gly Trp Ile Gln Gln Thr Ile Lys Ala Arg Ala His Ala
        355                 360                 365
Ala Ala Ala Asp Ala Thr Phe Leu Thr Thr Gln Arg Thr Gln Ala Ile
    370                 375                 380
Phe Tyr Gln Asn Ala Thr Asp Ile Asn Ser Ser Val Ile Gly Phe Arg
385                 390                 395                 400
Lys Gly Gln Met Leu Thr Met Tyr Thr Asn Gly Gly Ala Asp Ala Leu
                405                 410                 415
Asn Gly Ala Tyr Phe Ala Ile Ala Arg Asn Val His Gly Tyr Ala Ile
            420                 425                 430
Gly Glu Asp Leu Val Asp Val Val Asn Cys Glu Ser Phe Gln Val Ala
        435                 440                 445
Pro His Gly Arg Leu Trp Val Gln Met Pro Asn Gly Gly Leu Pro Arg
    450                 455                 460
Val Phe Leu Pro Val Asn Gln Thr Glu Gly Leu Cys Asn Asn Val Gly
465                 470                 475                 480
Thr Pro Leu Ser Asn Ser Thr Ile Thr Val Ala Ile Asp Lys Ala
                485                 490                 495
<210>35
<211>1428
<212>DNA
＜213〉bacterial classification (Coniochaeta sp.) of cone Chaetomium
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1428)
<400>35
gca gac tgg cgt gag cag tcc atc tac cag gtc gtg acg gac cgc ttc     48
Ala Asp Trp Arg Glu Gln Ser Ile Tyr Gln Val Val Thr Asp Arg Phe
1               5                   10                  15
gcg cgg acg gac ctg tcc acc acg gcc acg tgc gac acc tcg gcg cag     96
Ala Arg Thr Asp Leu Ser Thr Thr Ala Thr Cys Asp Thr Ser Ala Gln
            20                  25                  30
gtg tat tgc ggc ggc acg tac aag ggt ctg atc tcc aag ctg gat tac    144
Val Tyr Cys Gly Gly Thr Tyr Lys Gly Leu Ile Ser Lys Leu Asp Tyr
        35                  40                  45
att cag ggc atg ggc ttc act gcc atc tgg ata tcg ccc atc gtc gag    192
Ile Gln Gly Met Gly Phe Thr Ala 1le Trp Ile Ser Pro Ile Val Glu
    50                  55                  60
cag atg gac ggt aat act gcc gac ggc tcc tcg  tat cac ggt tac tgg   240
Gln Met Asp Gly Asn Thr Ala Asp Gly Ser Ser Tyr His Gly Tyr Trp
65                  70                  75                  80
gcg cag gat att tgg agt ctg aac ccg tcg ttc gga tcg gct ggc gac    288
Ala Gln Asp Ile Trp Ser Leu Asn Pro Ser Phe Gly Ser Ala Gly Asp
                85                  90                  95
ctg atc gcg ctc tcc aac gcg ctg cac gcc cgg ggc atg tac ctc atg    336
Leu Ile Ala Leu Ser Asn Ala Leu His Ala Arg Gly Met Tyr Leu Met
            100                 105                 110
ctg gac gtg gtg acc aac cac ttt gct tac aac ggc tgc ggc aac tgc    384
Leu Asp Val Val Thr Asn His Phe Ala Tyr Asn Gly Cys Gly Asn Cys
        115                 120                 125
gtc gac tac agc atc ttc acc ccg ttc aac tcg tcg tcg tac ttc cac    432
Val Asp Tyr Ser Ile Phe Thr Pro Phe Asn Ser Ser Ser Tyr Phe His
    130                 135                 140
ccc ttc tgc ttg atc gac tac aac aac cag acg tcg atc gag cag tgc    480
Pro Phe Cys Leu Ile Asp Tyr Asn Asn Gln Thr Ser Ile Glu Gln Cys
145                 150                 155                 160
tgg gag gga gac aac acc gtc agc ctg ccg gac ctg cgg acg gag aac    528
Trp Glu Gly Asp Asn Thr Val Ser Leu Pro Asp Leu Arg Thr Glu Asn
                165                 170                 175
tcc aac gta cgc gcg ata tgg aac gac tgg atc acg cag att gtg gcg    576
Ser Asn Val Arg Ala Ile Trp Asn Asp Trp Ile Thr Gln Ile Val Ala
            180                 185                 190
gcg tac ggc atc gac ggt ctg cgc atc gac agc gtc aag cac cag gag    624
Ala Tyr Gly Ile Asp Gly Leu Arg Ile Asp Ser Val Lys His Gln Glu
        195                 200                 205
acg tcg ttc tgg tcc ggt ttc ggg tcg gcc gcc ggc gtg ttc atg ctg    672
Thr Ser Phe Trp Ser Gly Phe Gly Ser Ala Ala Gly Val Phe Met Leu
    210                 215                 220
ggc gag gtg tac aac ggc gat ccg acg cag ctg gcg ccg tac cag gat    720
Gly Glu Val Tyr Asn Gly Asp Pro Thr Gln Leu Ala Pro Tyr Gln Asp
225                 230                 235                 240
tac atg ccc gga ctg ctg gac tac gcg agc tac tac tgg atc acg agg    768
Tyr Met Pro Gly Leu Leu Asp Tyr Ala Ser Tyr Tyr Trp Ile Thr Arg
                245                 250                 255
gcg ttc cag tcg agc agc ggg agt atg agc gat ctg gcg tct ggt gtc    816
Ala Phe Gln Ser Ser Ser Gly Ser Met Ser Asp Leu Ala Ser Gly Val
            260                 265                 270
aac aca ctc aag agc att gcc agg aac aca agc ctg tac gga tct ttc    864
Asn Thr Leu Lys Ser Ile Ala Arg Asn Thr Ser Leu Tyr Gly Ser Phe
        275                 280                 285
ctg gag aac cac gac cag ccg cgg ttc gcg tcg ctt acc tcg gac gtc    912
Leu Glu Asn His Asp Gln Pro Arg Phe Ala Ser Leu Thr Ser Asp Val
    290                 295                 300
gcc ttg gcg aag aat gcg ata gcg ttt act atg ctg aag gac ggt atc    960
Ala Leu Ala Lys Asn Ala Ile Ala Phe Thr Met Leu Lys Asp Gly Ile
305                 310                 315                 320
ccg gtc gtt tac cag ggc caa gag cag cac tat gcg ggc gga aat gtc   1008
Pro Val Val Tyr Gln Gly Gln Glu Gln His Tyr Ala Gly Gly Asn Val
                325                 330                 335
cca gct gac cgc gaa gcg atc tgg ttg tcg ggg tac tcc acg tct gcg   1056
Pro Ala Asp Arg Glu Ala Ile Trp Leu Ser Gly Tyr Ser Thr Ser Ala
            340                 345                 350
acg ctg tac acc tgg atc gcc gcg ctg aac aag gtc cgt tcg agg gct   1104
Thr Leu Tyr Thr Trp Ile Ala Ala Leu Asn Lys Val Arg Ser Arg Ala
        355                 360                 365
atc gcg caa gac agc agc tac ctg agc tat cag gcg tat cct gtc tat   1152
Ile Ala Gln Asp Ser Ser Tyr Leu Ser Tyr Gln Ala Tyr Pro Val Tyr
    370                 375                 380
acg gac agc aac acc att gcc atg cgc aag gga cgg gac gga tac cag   1200
Thr Asp Ser Asn Thr Ile Ala Met Arg Lys Gly Arg Asp Gly Tyr Gln
385                 390                 395                 400
gtc atc ggg gtg ttc acc aac aag gga tcg agc ggg ttg tcc agt ctc   1248
Val Ile Gly Val Phe Thr Asn Lys Gly Ser Ser Gly Leu Ser Ser Leu
                405                 410                 415
acc ctc acg acg tcg atg acc gga ttc acg gcg ggc cag gcg gtc gtg   1296
Thr Leu Thr Thr Ser Met Thr Gly Phe Thr Ala Gly Gln Ala Val Val
            420                 425                 430
gat gtc atg agc tgc acc act ttc acg acg gac tac agc ggt agc ctc   1344
Asp Val Met Ser Cys Thr Thr Phe Thr Thr Asp Tyr Ser Gly Ser Leu
        435                 440                 445
gct gtc acc ctt tcg gga ggc att ccg cgg gtg ttc tat cca agc gcg   1392
Ala Val Thr Leu Ser Gly Gly Ile Pro Arg Val Phe Tyr Pro Ser Ala
    450                 455                 460
agg ttg agt ggc tca gga ata tgt ggc tcc aat ggg                   1428
Arg Leu Ser Gly Ser Gly Ile Cys Gly Ser Asn Gly
465                 470                 475
<210>36
<211>476
<212>PRT
＜213〉bacterial classification (Coniochaeta sp.) of cone Chaetomium
<400>36
Ala Asp Trp Arg Glu Gln Ser Ile Tyr Gln Val Val Thr Asp Arg Phe
1               5                   10                  15
Ala Arg Thr Asp Leu Ser Thr Thr Ala Thr Cys Asp Thr Ser Ala Gln
            20                  25                  30
Val Tyr Cys Gly Gly Thr Tyr Lys Gly Leu Ile Ser Lys Leu Asp Tyr
        35                  40                  45
Ile Gln Gly Met Gly Phe Thr Ala Ile Trp Ile Ser Pro 1le Val Glu
    50                  55                  60
Gln Met Asp Gly Asn Thr Ala Asp Gly Ser Ser Tyr His Gly Tyr Trp
65                  70                  75                  80
Ala Gln Asp Ile Trp Ser Leu Asn Pro Ser Phe Gly Ser Ala Gly Asp
                85                  90                  95
Leu Ile Ala Leu Ser Asn Ala Leu His Ala Arg Gly Met Tyr Leu Met
            100                 105                 110
Leu Asp Val Val Thr Asn His Phe Ala Tyr Asn Gly Cys Gly Asn Cys
        115                 120                 125
Val Asp Tyr Ser Ile Phe Thr Pro Phe Asn Ser Ser Ser Tyr Phe His
    130                 135                 140
Pro Phe Cys Leu Ile Asp Tyr Asn Asn Gln Thr Ser Ile Glu Gln Cys
145                 150                 155                 160
Trp Glu Gly Asp Asn Thr Val Ser Leu Pro Asp Leu Arg Thr Glu Asn
                165                 170                 175
Ser Asn Val Arg Ala Ile Trp Asn Asp Trp Ile Thr Gln Ile Val Ala
            180                 185                 190
Ala Tyr Gly Ile Asp Gly Leu Arg Ile Asp Ser Val Lys His Gln Glu
        195                 200                 205
Thr Ser Phe Trp Ser Gly Phe Gly Ser Ala Ala Gly Val Phe Met Leu
    210                 215                 220
Gly Glu Val Tyr Asn Gly Asp Pro Thr Gln Leu Ala Pro Tyr Gln Asp
225                 230                 235                 240
Tyr Met Pro Gly Leu Leu Asp Tyr Ala Ser Tyr Tyr Trp Ile Thr Arg
                245                 250                 255
Ala Phe Gln Ser Ser Ser Gly Ser Met Ser Asp Leu Ala Ser Gly Val
            260                 265                 270
Asn Thr Leu Lys Ser Ile Ala Arg Asn Thr Ser Leu Tyr Gly Ser Phe
        275                 280                 285
Leu Glu Asn His Asp Gln Pro Arg Phe Ala Ser Leu Thr Ser Asp Val
    290                 295                 300
Ala Leu Ala Lys Asn Ala Ile Ala Phe Thr Met Leu Lys Asp Gly Ile
305                 310                 315                 320
Pro Val Val Tyr Gln Gly Gln Glu Gln His Tyr Ala Gly Gly Asn Val
                325                 330                 335
Pro Ala Asp Arg Glu Ala Ile Trp Leu Ser Gly Tyr Ser Thr Ser Ala
            340                 345                 350
Thr Leu Tyr Thr Trp Ile Ala Ala Leu Asn Lys Val Arg Ser Arg Ala
        355                 360                 365
Ile Ala Gln Asp Ser Ser Tyr Leu Ser Tyr Gln Ala Tyr Pro Val Tyr
    370                 375                 380
Thr Asp Ser Asn Thr Ile Ala Met Arg Lys Gly Arg Asp Gly Tyr Gln
385                 390                 395                 400
Val Ile Gly Val Phe Thr Asn Lys Gly Ser Ser Gly Leu Ser Ser Leu
                405                 410                 415
Thr Leu Thr Thr Ser Met Thr Gly Phe Thr Ala Gly Gln Ala Val Val
            420                 425                 430
Asp Val Met Ser Cys Thr Thr Phe Thr Thr Asp Tyr Ser Gly Ser Leu
        435                 440                 445
Ala Val Thr Leu Ser Gly Gly Ile Pro Arg Val Phe Tyr Pro Ser Ala
    450                 455                 460
Arg Leu Ser Gly Ser Gly Ile Cys Gly Ser Asn Gly
465                 470                 475
<210>37
<211>1431
<212>DNA
＜213〉bacterial classification of look two spore Pseudomonas (Diplodia sp.)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1431)
<400>37
gct act ccc gcc caa tgg cgc tcc aag tcc atc tac cag gtc ctc act     48
Ala Thr Pro Ala Gln Trp Arg Ser Lys Ser Ile Tyr Gln Val Leu Thr
1               5                   10                  15
gat agg ttt gcc cgc acc gat ggc agc acc agc gca acg tgc aac acg     96
Asp Arg Phe Ala Arg Thr Asp Gly Ser Thr Ser Ala Thr Cys Asn Thr
            20                  25                  30
cag gac aga aag tac tgc ggc gga acg tac cag gga atc atc aac caa    144
Gln Asp Arg Lys Tyr Cys Gly Gly Thr Tyr Gln Gly Ile Ile Asn Gln
        35                  40                  45
ctg gac tac ata cag ggc atg ggc ttc act gcc att tgg atc tcc ccc    192
Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Met Gly Phe Thr Ala Ile Trp Ile Ser Pro
    50                  55                  60
gtc gtc aag aat ctg ccc gag acc act ggc tat gga gag gcc tac cac    240
Val Val Lys Asn Leu Pro Glu Thr Thr Gly Tyr Gly Glu Ala Tyr His
65                  70                  75                  80
ggc tac tgg cag cag gac ctg tac agc ctc aat gag aac ttt gga tct    288
Gly Tyr Trp Gln Gln Asp Leu Tyr Ser Leu Asn Glu Asn Phe Gly Ser
                85                  90                  95
gca gct gat ctc cag gct ctc gct gcc gag ctg cat gac cgc gac atg    336
Ala Ala Asp Leu Gln Ala Leu Ala Ala Glu Leu His Asp Arg Asp Met
            100                 105                 110
tac ttg atg gtg gat att gtc gtc aac cac aat ggc tgg gct ggc tcg    384
Tyr Leu Met Val Asp Ile Val Val Asn His Asn Gly Trp Ala Gly Ser
        115                 120                 125
tca agc tct gtg gac tac agc agg ttc aac ccg ttc aac tcg cag gac    432
Ser Ser Ser Val Asp Tyr Ser Arg Phe Asn Pro Phe Asn Ser Gln Asp
    130                 135                 140
tac tat cat tcg tac tgc acc gtc tcc gac tac aac aac cag gac ctc    480
Tyr Tyr His Ser Tyr Cys Thr Val Ser Asp Tyr Asn Asn Gln Asp Leu
145                 150                 155                 160
gtc gag gat tgc tgg ctt ggt gac aac act gtc cag ctc gtc gac ctc    528
Val Glu Asp Cys Trp Leu Gly Asp Asn Thr Val Gln Leu Val Asp Leu
                165                 170                 175
aag acc gaa gac tcg gcc gtt gcc gat ggc tac aac acc tgg atc tcc    576
Lys Thr Glu Asp Ser Ala Val Ala Asp Gly Tyr Asn Thr Trp Ile Ser
            180                 185                 190
caa ctt gtt gca aac tac tcc att gac ggt ctg cgg atc gac acg gcc    624
Gln Leu Val Ala Asn Tyr Ser Ile Asp Gly Leu Arg Ile Asp Thr Ala
        195                 200                 205
aag cac gtg gac aag gca ttc tac cct ccc ttt gag gct gcg gct ggt    672
Lys His Val Asp Lys Ala Phe Tyr Pro Pro Phe Glu Ala Ala Ala Gly
    210                 215                 220
gtc ttc tcc acc ggc gaa gtc tac gat ggc aac cca tcc tac act tgt    720
Val Phe Ser Thr Gly Glu Val Tyr Asp Gly Asn Pro Ser Tyr Thr Cys
225                 230                 235                 240
gac tac cag aac tat atg gac agc gtg ctc aac tat ccc gta tac tac    768
Asp Tyr Gln Asn Tyr Met Asp Ser Val Leu Asn Tyr Pro Val Tyr Tyr
                245                 250                 255
ccg cta gtc cgg gcc ttc act tcg acc agt ggc tcc atc tcc gat ctt    816
Pro Leu Val Arg Ala Phe Thr Ser Thr Ser Gly Ser Ile Ser Asp Leu
            260                 265                 270
gtg aac atg gtc agc acg ctc aag agc ggc tgc aag gac acc acg ctt    864
Val Asn Met Val Ser Thr Leu Lys Ser Gly Cys Lys Asp Thr Thr Leu
        275                 280                 285
ctc ggc acc ttc tcc gag aac cac gac atc acg cgc ttc gcc gcc atc    912
Leu Gly Thr Phe Ser Glu Asn His Asp Ile Thr Arg Phe Ala Ala Ile
    290                 295                 300
acg tcc gac ttc tcg cag gcc aag aac gtc atc gcc ttc aac atc ctc    960
Thr Ser Asp Phe Ser Gln Ala Lys Asn Val Ile Ala Phe Asn Ile Leu
305                 310                 315                 320
gcc gac ggc atc cct atc atc tac cag ggc cag gag caa cac tac tcg    1008
Ala Asp Gly Ile Pro Ile Ile Tyr Gln Gly Gln Glu Gln His Tyr Ser
                325                 330                 335
ggc gcc gag gac ccg gac aac cgc gag gcc gtc tgg ctc tcg ggc tac    1056
Gly Ala Glu Asp Pro Asp Asn Arg Glu Ala Val Trp Leu Ser Gly Tyr
            340                 345                 350
aac acg ggc gcc gag ctg tac acc ttc acc gcc gcc gtc aac gcc atc    1104
Asn Thr Gly Ala Glu Leu Tyr Thr Phe Thr Ala Ala Val Asn Ala Ile
        355                 360                 365
cgc aac cgc gcc atc gcc gac gac gcc gac tac ctg acg tac cag aac    1152
Arg Asn Arg Ala Ile Ala Asp Asp Ala Asp Tyr Leu Thr Tyr Gln Asn
    370                 375                 380
tgg gtc atc tac agc gac acg acc acc atc gct atg cgc aag ggc ttc    1200
Trp Val Ile Tyr Ser Asp Thr Thr Thr Ile Ala Met Arg Lys Gly Phe
385                 390                 395                 400
gac ggc tac cag atc atc acc gtc ttg agc aac aag ggc gcc aat ggc    1248
Asp Gly Tyr Gln Ile Ile Thr Val Leu Ser Asn Lys Gly Ala Asn Gly
                405                 410                 415
gat gcg tac acg ctc aat ctg tcc aac acg ggc tgg acg agt gga acc    1296
Asp Ala Tyr Thr Leu Asn Leu Ser Asn Thr Gly Trp Thr Ser Gly Thr
            420                 425                 430
gag gtc gtc gag gtg ctg acg tgc agc aga gtc acg gtg acg agc agc    1344
Glu Val Val Glu Val Leu Thr Cys Ser Arg Val Thr Val Thr Ser Ser
        435                 440                 445
ggg acg gtg acg gta ccc atg tcg aat ggt ctg ccg agg gtc tac tac  1392
Gly Thr Val Thr Val Pro Met Ser Asn Gly Leu Pro Arg Val Tyr Tyr
    450                 455                 460
ccg gct gcc cgg ctg agc ggg tcg ggc atc tgt gat cta    1431
Pro Ala Ala Arg Leu Ser Gly Ser Gly Ile Cys Asp Leu
465                 470                 475
<210>38
<211>477
<212>PRT
＜213〉bacterial classification of look two spore Pseudomonas (Diplodia sp.)
<400>38
Ala Thr Pro Ala Gln Trp Arg Ser Lys Ser Ile Tyr Gln Val Leu Thr
1               5                   10                  15
Asp Arg Phe Ala Arg Thr Asp Gly Ser Thr Ser Ala Thr Cys Asn Thr
            20                  25                  30
Gln Asp Arg Lys Tyr Cys Gly Gly Thr Tyr Gln Gly Ile Ile Asn Gln
        35                  40                  45
Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Met Gly Phe Thr Ala Ile Trp Ile Ser Pro
    50                  55                  60
Val Val Lys Asn Leu Pro Glu Thr Thr Gly Tyr Gly Glu Ala Tyr His
65                  70                  75                  80
Gly Tyr Trp Gln Gln Asp Leu Tyr Ser Leu Asn Glu Asn Phe Gly Ser
                85                  90                  95
Ala Ala Asp Leu Gln Ala Leu Ala Ala Glu Leu His Asp Arg Asp Met
            100                 105                 110
Tyr Leu Met Val Asp Ile Val Val Asn His Asn Gly Trp Ala Gly Ser
        115                 120                 125
Ser Ser Ser Val Asp Tyr Ser Arg Phe Asn Pro Phe Asn Ser Gln Asp
    130                 135                 140
Tyr Tyr His Ser Tyr Cys Thr Val Ser Asp Tyr Asn Asn Gln Asp Leu
145                 150                 155                 160
Val Glu Asp Cys Trp Leu Gly Asp Asn Thr Val Gln Leu Val Asp Leu
                165                 170                 175
Lys Thr Glu Asp Ser Ala Val Ala Asp Gly Tyr Asn Thr Trp Ile Ser
            180                 185                 190
Gln Leu Val Ala Asn Tyr Ser Ile Asp Gly Leu Arg Ile Asp Thr Ala
        195                 200                 205
Lys His Val Asp Lys Ala Phe Tyr Pro Pro Phe Glu Ala Ala Ala Gly
    210                 215                 220
Val Phe Ser Thr Gly Glu Val Tyr Asp Gly Asn Pro Ser Tyr Thr Cys
225                 230                 235                 240
Asp Tyr Gln Asn Tyr Met Asp Ser Val Leu Asn Tyr Pro Val Tyr Tyr
                245                 250                 255
Pro Leu Val Arg Ala Phe Thr Ser Thr Ser Gly Ser Ile Ser Asp Leu
            260                 265                 270
Val Asn Met Val Ser Thr Leu Lys Ser Gly Cys Lys Asp Thr Thr Leu
        275                 280                 285
Leu Gly Thr Phe Ser Glu Asn His Asp Ile Thr Arg Phe Ala Ala Ile
    290                 295                 300
Thr Ser Asp Phe Ser Gln Ala Lys Asn Val Ile Ala Phe Asn Ile Leu
305                 310                 315                 320
Ala Asp Gly Ile Pro Ile Ile Tyr Gln Gly Gln Glu Gln His Tyr Ser
                325                 330                 335
Gly Ala Glu Asp Pro Asp Asn Arg Glu Ala Val Trp Leu Ser Gly Tyr
            340                 345                 350
Asn Thr Gly Ala Glu Leu Tyr Thr Phe Thr Ala Ala Val Asn Ala Ile
        355                 360                 365
Arg Asn Arg Ala Ile Ala Asp Asp Ala Asp Tyr Leu Thr Tyr Gln Asn
    370                 375                 380
Trp Val Ile Tyr Ser Asp Thr Thr Thr Ile Ala Met Arg Lys Gly Phe
385                 390                 395                 400
Asp Gly Tyr Gln Ile Ile Thr Val Leu Ser Asn Lys Gly Ala Asn Gly
                405                 410                 415
Asp Ala Tyr Thr Leu Asn Leu Ser Asn Thr Gly Trp Thr Ser Gly Thr
            420                 425                 430
Glu Val Val Glu Val Leu Thr Cys Ser Arg Val Thr Val Thr Ser Ser
        435                 440                 445
Gly Thr Val Thr Val Pro Met Ser Asn Gly Leu Pro Arg Val Tyr Tyr
    450                 455                 460
Pro Ala Ala Arg Leu Ser Gly Ser Gly Ile Cys Asp Leu
465                 470                 475
<210>39
<211>1323
<212>DNA
＜213〉bacterial classification (Nectria sp.) of the red shell Pseudomonas of clump
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1323)
<400>39
gcc gac acc cag tca tgg aag tct cgc aac atc tat ttt gcc ctg aca     48
Ala Asp Thr Gln Ser Trp Lys Ser Arg Asn Ile Tyr Phe Ala Leu Thr
1               5                   10                  15
gac cgc atc gcc aag agc agc tcg gac act ggc ggc agt gcc tgt ggc     96
Asp Arg Ile Ala Lys Ser Ser Ser Asp Thr Gly Gly Ser Ala Cys Gly
            20                  25                  30
aat ctt gga aac tac tgt ggt ggc acg ttc cag ggt ctg cag tcc aag    144
Asn Leu Gly Asn Tyr Cys Gly Gly Thr Phe Gln Gly Leu Gln Ser Lys
        35                  40                  45
ctt gac tac atc aag ggc atg ggc ttt gac gcc atc tgg ata aca ccc    192
Leu Asp Tyr Ile Lys Gly Met Gly Phe Asp Ala Ile Trp Ile Thr Pro
    50                  55                  60
gtc gtg gag aac act gat ggt ggc tac cat gga tac tgg gcc aag gac    240
Val Val Glu Asn Thr Asp Gly Gly Tyr His Gly Tyr Trp Ala Lys Asp
65                  70                  75                  80
ctg tac tct gtc aat tcc aag tac gga act gcg gat gac ttg aag agc    288
Leu Tyr Ser Val Asn Ser Lys Tyr Gly Thr Ala Asp Asp Leu Lys Ser
                85                  90                  95
ttg gtc agc gca gcg cat ggc aag ggc atc tac atg atg gtt gac gtt    336
Leu Val Ser Ala Ala His Gly Lys Gly Ile Tyr Met Met Val Asp Val
            100                 105                 110
gtt gcc aac cac atg ggt agt ggc gac atc agc aca tac aac ccc ccg    384
Val Ala Asp His Met Gly Ser Gly Asp Ile Ser Thr Tyr Asn Pro Pro
        115                 120                 125
ccg ctc aac caa gcg agc gcc tac cac ggc tcg tgt gat atc aac tac     432
Pro Leu Asn Gln Ala Ser Ala Tyr His Gly Ser Cys Asp Ile Asn Tyr
    130                 135                 140
gac gac cag aac agc att gag cag tgc agg att tcc ggt ctt ccg gat     480
Asp Asp Gln Asn Ser Ile Glu Gln Cys Arg Ile Ser Gly Leu Pro Asp
145                 150                 155                 160
atc aac acg gag gat aac tca gtg aaa gcg gcc ctg cac gaa tgg gtc     528
Ile Asn Thr Glu Asp Asn Ser Val Lys Ala Ala Leu His Glu Trp Val
                165                 170                 175
gga tgg ctt gtc aag gag tac aac ttt gac ggt gtc cgc atc gac aca     576
Gly Trp Leu Val Lys Glu Tyr Asn Phe Asp Gly Val Arg Ile Asp Thr
            180                 185                 190
gtc aag cat gtg tcg aag agt ttc tgg cct gat ttt gcc tgg tcc tct     624
Val Lys His Val Ser Lys Ser Phe Trp Pro Asp Phe Ala Trp Ser Ser
        195                 200                 205
gga gta tac acc att ggc gag gtc ttc aat ggc gac ccc gat tac cta     672
Gly Val Tyr Thr Ile Gly Glu Val Phe Asn Gly Asp Pro Asp Tyr Leu
    210                 215                 220
gcc gaa tat gac aac ctc atg gga ggt ctc ctc aac tat gcc gtc tac     720
Ala Glu Tyr Asp Asn Leu Met Gly Gly Leu Leu Asn Tyr Ala Val Tyr
225                 230                 235                 240
tac ccc atg aac cgg ttc tac cag cag gag gga tcc tcg aag gac ctt     768
Tyr Pro Met Asn Arg Phe Tyr Gln Gln Glu Gly Ser Ser Lys Asp Leu
                245                 250                 255
gcc agc atg atc gac acg gtt agt gcc aaa ttc tcc gat ccg acg acc     816
Ala Ser Met Ile Asp Thr Val Ser Ala Lys Phe Ser Asp Pro Thr Thr
            260                 265                 270
ctg gga aca ttc ctc gac aac cat gac aac cct cga tgg ctc aac aag     864
Leu Gly Thr Phe Leu Asp Asn His Asp Asn Pro Arg Trp Leu Asn Lys
        275                 280                 285
aag aac gac gtc act ctg ttc aag aac gcc ctg gct ttc gtc atc ctc     912
Lys Asn Asp Val Thr Leu Phe Lys Asn Ala Leu Ala Phe Val Ile Leu
    290                 295                 300
gct cgt ggc att ccc atc gtc tac tac ggt agt gag cag ggc tac ggc     960
Ala Arg Gly Ile Pro Ile Val Tyr Tyr Gly Ser Glu Gln Gly Tyr Gly
305                 310                 315                 320
ggt ggt gct gat ccg cag aac cgg gag gac ctt tgg cga agc ggc ttc    1008
Gly Gly Ala Asp Pro Gln Asn Arg Glu Asp Leu Trp Arg Ser Gly Phe
                325                 330                 335
aac acc aac tct gac ctg tac ggt gcc atc tcg cgc ctc tct gct gcg    1056
Asn Thr Asn Ser Asp Leu Tyr Gly Ala Ile Ser Arg Leu Ser Ala Ala
            340                 345                 350
cga tca gca cat ggt ggc ctc ccc aac aac gac cac gtc cac ctc aac    1104
Arg Ser Ala His Gly Gly Leu Pro Asn Asn Asp His Val His Leu Asn
        355                 360                 365
acc gaa gac gga ata tac gcc tgg agc cga gcg ggc ggc gat ctc gtc    1152
Thr Glu Asp Gly Ile Tyr Ala Trp Ser Arg Ala Gly Gly Asp Leu Val
    370                 375                 380
gtc ttc act tcc aac cgc ggc tcc agc ctc aac ggc gag tac tgc ttc    1200
Val Phe Thr Ser Asn Arg Gly Ser Ser Leu Asn Gly Glu Tyr Cys Phe
385                 390                 395                 400
act act gat cgt tca aat gga tcg tgg aac gat gtt ttt ggc agc ggg    1248
Thr Thr Asp Arg Ser Asn Gly Ser Trp Asn Asp Val Phe Gly Ser Gly
                405                 410                 415
tcc tat act tcg gat ggt aac ggc agg gtc tgt gtc aat gtg aac aat    1296
Ser Tyr Thr Ser Asp Gly Asn Gly Arg Val Cys Val Asn Val Asn Asn
            420                 425                 430
ggc cag ccg gtg gtc ctg agt gct aaa                                1323
Gly Gln Pro Val Val Leu Ser Ala Lys
        435                 440
<210>40
<211>441
<212>PRT
＜213〉bacterial classification (Nectria sp.) of the red shell Pseudomonas of clump
<400>40
Ala Asp Thr Gln Ser Trp Lys Ser Arg Asn Ile Tyr Phe Ala Leu Thr
1               5                   10                  15
Asp Arg Ile Ala Lys Ser Ser Ser Asp Thr Gly Gly Ser Ala Cys Gly
            20                  25                  30
Asn Leu Gly Asn Tyr Cys Gly Gly Thr Phe Gln Gly Leu Gln Ser Lys
        35                  40                  45
Leu Asp Tyr Ile Lys Gly Met Gly Phe Asp Ala Ile Trp Ile Thr Pro
    50                  55                  60
Val Val Glu Asn Thr Asp Gly Gly Tyr His Gly Tyr Trp Ala Lys Asp
65                  70                  75                  80
Leu Tyr Ser Val Asn Ser Lys Tyr Gly Thr Ala Asp Asp Leu Lys Ser
                85                  90                  95
Leu Val Ser Ala Ala His Gly Lys Gly Ile Tyr Met Met Val Asp Val
            100                 105                 110
Val Ala Asn His Met Gly Ser Gly Asp Ile Ser Thr Tyr Asn Pro Pro
        115                 120                 125
Pro Leu Asn Gln Ala Ser Ala Tyr His Gly Ser Cys Asp Ile Asn Tyr
    130                 135                 140
Asp Asp Gln Asn Ser Ile Glu Gln Cys Arg Ile Ser Gly Leu Pro Asp
145                 150                 155                 160
Ile Asn Thr Glu Asp Asn Ser Val Lys Ala Ala Leu His Glu Trp Val
                165                 170                 175
Gly Trp Leu Val Lys Glu Tyr Asn Phe Asp Gly Val Arg Ile Asp Thr
            180                 185                 190
Val Lys His Val Ser Lys Ser Phe Trp Pro Asp Phe Ala Trp Ser Ser
        195                 200                 205
Gly Val Tyr Thr Ile Gly Glu Val Phe Asn Gly Asp Pro Asp Tyr Leu
    210                 215                 220
Ala Glu Tyr Asp Asn Leu Met Gly Gly Leu Leu Asn Tyr Ala Val Tyr
225                 230                 235                 240
Tyr Pro Met Asn Arg Phe Tyr Gln Gln Glu Gly Ser Ser Lys Asp Leu
                245                 250                 255
Ala Ser Met Ile Asp Thr Val Ser Ala Lys Phe Ser Asp Pro Thr Thr
            260                 265                 270
Leu Gly Thr Phe Leu Asp Asn His Asp Asn Pro Arg Trp Leu Asn Lys
        275                 280                 285
Lys Asn Asp Val Thr Leu Phe Lys Asn Ala Leu Ala Phe Val Ile Leu
    290                 295                 300
Ala Arg Gly Ile Pro Ile Val Tyr Tyr Gly Ser Glu Gln Gly Tyr Gly
305                 310                 315                 320
Gly Gly Ala Asp Pro Gln Asn Arg Glu Asp Leu Trp Arg Ser Gly Phe
                325                 330                 335
Asn Thr Asn Ser Asp Leu Tyr Gly Ala Ile Ser Arg Leu Ser Ala Ala
            340                 345                 350
Arg Ser Ala His Gly Gly Leu Pro Asn Asn Asp His Val His Leu Asn
        355                 360                 365
Thr Glu Asp Gly Ile Tyr Ala Trp Ser Arg Ala Gly Gly Asp Leu Val
    370                 375                 380
Val Phe Thr Ser Asn Arg Gly Ser Ser Leu Asn Gly Glu Tyr Cys Phe
385                 390                 395                 400
Thr Thr Asp Arg Ser Asn Gly Ser Trp Asn Asp Val Phe Gly Ser Gly
                405                 410                 415
Ser Tyr Thr Ser Asp Gly Asn Gly Arg Val Cys Val Asn Val Asn Asn
            420                 425                 430
Gly Gln Pro Val Val Leu Ser Ala Lys
        435                 440
<210>41
<211>1347
<212>DNA
＜213〉bacterial classification of Gliocladium (Gliocladium sp.)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1347)
<400>41
gcc gac act gcc aca tgg aag tcc cgc aga att tac ttt gcg ctg acg     48
Ala Asp Thr Ala Thr Trp Lys Ser Arg Arg Ile Tyr Phe Ala Leu Thr
1               5                   10                  15
gac cgc att gcc cgg agc agc acc gac gcc ggt gga ggc tcg tgc agc     96
Asp Arg Ile Ala Arg Ser Ser Thr Asp Ala Gly Gly Gly Ser Cys Ser
            20                  25                  30
gac ctt ggt agc tac tgc ggt ggc acg ttc cag ggc ctg cag gcc aag    144
Asp Leu Gly Ser Tyr Cys Gly Gly Thr Phe Gln Gly Leu Gln Ala Lys
        35                  40                  45
ctc gac tac atc cag ggt ctg ggt ttt gac gct gtc tgg atc acg cca    192
Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Leu Gly Phe Asp Ala Val Trp Ile Thr Pro
    50                  55                  60
gtc gtc gcg aac agc gat ggc ggc tac cac ggc tac tgg gcc gag gac    240
Val Val Ala Asn Ser Asp Gly Gly Tyr His Gly Tyr Trp Ala Glu Asp
65                  70                  75                  80
ctc ttc gcc att aac ccc aag tac gga tct gcc gac gac ctg aag agc    288
Leu Phe Ala Ile Asn Pro Lys Tyr Gly Ser Ala Asp Asp Leu Lys Ser
                85                  90                  95
ctc gtc aat gcg agc cac gaa aaa ggc atg ttt gtt atg gtc gac gtc    336
Leu Val Asn Ala Ser His Glu Lys Gly Met Phe Val Met Val Asp Val
            100                 105                 110
gtc gcc aac cat atg ggc cgc gcc aac atc gcc gac gac aag ccc tcg    384
Val Ala Asn His Met Gly Arg Ala Asn Ile Ala Asp Asp Lys Pro Ser
        115                 120                 125
ccc ctc gat cag gag acg tcc tac cac gcg cca tgc acc atc gac tac    432
Pro Leu Asp Gln Glu Thr Ser Tyr His Ala Pro Cys Thr Ile Asp Tyr
    130                 135                 140
tcc aac cag acg agt gtc gag aac tgc cgc atc gcc gcc gat ttg ccc    480
Ser Asn Gln Thr Ser Val Glu Asn Cys Arg Ile Ala Ala Asp Leu Pro
145                 150                 155                 160
gat gtg gac acg cat gac ccg gcc att cgg cag ctc tat cag tcg tgg    528
Asp Val Asp Thr His Asp Pro Ala Ile Arg Gln Leu Tyr Gln Ser Trp
                165                 170                 175
gtg cac tgg ctc gtg tct gag ttc agc ttc gac ggc gtg cgc att gac    576
Val His Trp Leu Val Ser Glu Phe Ser Phe Asp Gly Val Arg Ile Asp
            180                 185                 190
acg gtc aag cac gtc gaa aag gac ttc tgg ccg ccg ttt gct acc gcc    624
Thr Val Lys His Val Glu Lys Asp Phe Trp Pro Pro Phe Ala Thr Ala
        195                 200                 205
gcc ggt gtc tac acc atc ggc gag gtc ttc cat ggc gat ccg gcc tac    672
Ala Gly Val Tyr Thr Ile Gly Glu Val Phe His Gly Asp Pro Ala Tyr
    210                 215                 220
gtc gct agc tac gcg gga ctc atg tcg ggg ctg ctc aac tat gct gtc     720
Val Ala Ser Tyr Ala Gly Leu Met Ser Gly Leu Leu Asn Tyr Ala Val
225                 230                 235                 240
tac ttc ccg ctc acc cgt ttt tac cag cag cgc ggt tcg tct cag gat     768
Tyr Phe Pro Leu Thr Arg Phe Tyr Gln Gln Arg Gly Ser Ser Gln Asp
                245                 250                 255
ctc gtc gat atg cac gat gca gtc agc tcc aag ttc ccc gac ccg gcc     816
Leu Val Asp Met His Asp Ala Val Ser Ser Lys Phe Pro Asp Pro Ala
            260                 265                 270
gcc ctg ggc acc ttt ctc gac aac cac gac aat ccg cgg tgg cta ggc     864
Ala Leu Gly Thr Phe Leu Asp Asn His Asp Asn Pro Arg Trp Leu Gly
        275                 280                 285
cag aac ggc gac acc gtc ctg cta cgc aac gct ttg acg tac gta ctg     912
Gln Asn Gly Asp Thr Val Leu Leu Arg Asn Ala Leu Thr Tyr Val Leu
    290                 295                 300
ctt gcg cgg ggg gtc ccc atc ctg tac tac ggc acc gag cag ggg ttc     960
Leu Ala Arg Gly Val Pro Ile Leu Tyr Tyr Gly Thr Glu Gln Gly Phe
305                 310                 315                 320
tca ggt ggt gcc gac ccg gcc aac cgg gag gac ctc tgg cgc agc ggc    1008
Ser Gly Gly Ala Asp Pro Ala Asn Arg Glu Asp Leu Trp Arg Ser Gly
                325                 330                 335
ttc gcc act gac ggg cct ctc tac aag ttc ata gcc acc atg gcg ggt    1056
Phe Ala Thr Asp Gly Pro Leu Tyr Lys Phe Ile Ala Thr Met Ala Gly
            340                 345                 350
gta cgc agg tct gct ggt ggg ctg ccg gat aac gac cat gtg cat ctt    1104
Val Arg Arg Ser Ala Gly Gly Leu Pro Asp Asn Asp His Val His Leu
        355                 360                 365
tac gtt gcg ggt gat gcg tac gcg tgg agc cgc gcc ggc ggt aag gtc    1152
Tyr Val Ala Gly Asp Ala Tyr Ala Trp Ser Arg Ala Gly Gly Lys Val
    370                 375                 380
atc gca ctg acg agc aac ggc ggg agc ggc aag tcg cag cgc tac tgc    1200
Ile Ala Leu Thr Ser Asn Gly Gly Ser Gly Lys Ser Gln Arg Tyr Cys
385                 390                 395                 400
ttc aac tca cag agg cag aac gga gcg tgg aag ggg gcc tta gac ggc    1248
Phe Asn Ser Gln Arg Gln Asn Gly Ala Trp Lys Gly Ala Leu Asp Gly
                405                 410                 415
aag acg tac gcg tcg gat gga aga ggg cag ctt tgt gcg gac gtg acc    1296
Lys Thr Tyr Ala Ser Asp Gly Arg Gly Gln Leu Cys Ala Asp Val Thr
            420                 425                 430
aag ggg gag ccc gtc gtc ctt gtc gct tcc acc gcc atg cca ggg gaa    1344
Lys Gly Glu Pro Val Val Leu Val Ala Ser Thr Ala Met Pro Gly Glu
        435                 440                 445
ttg                                                              1347
Leu
<210>42
<211>449
<212>PRT
＜213〉bacterial classification of Gliocladium (Gliocladium sp.)
<400>42
Ala Asp Thr Ala Thr Trp Lys Ser Arg Arg Ile Tyr Phe Ala Leu Thr
1               5                   10                  15
Asp Arg Ile Ala Arg Ser Ser Thr Asp Ala Gly Gly Gly Ser Cys Ser
            20                  25                  30
Asp Leu Gly Ser Tyr Cys Gly Gly Thr Phe Gln Gly Leu Gln Ala Lys
        35                  40                  45
Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Leu Gly Phe Asp Ala Val Trp Ile Thr Pro
    50                  55                  60
Val Val Ala Asn Ser Asp Gly Gly Tyr His Gly Tyr Trp Ala Glu Asp
65                  70                  75                  80
Leu Phe Ala Ile Asn Pro Lys Tyr Gly Ser Ala Asp Asp Leu Lys Ser
                85                  90                  95
Leu Val Asn Ala Ser His Glu Lys Gly Met Phe Val Met Val Asp Val
            100                 105                 110
Val Ala Asn His Met Gly Arg Ala Asn Ile Ala Asp Asp Lys Pro Ser
        115                 120                 125
Pro Leu Asp Gln Glu Thr Ser Tyr His Ala Pro Cys Thr Ile Asp Tyr
    130                 135                 140
Ser Asn Gln Thr Ser Val Glu Asn Cys Arg Ile Ala Ala Asp Leu Pro
145                 150                 155                 160
Asp Val Asp Thr His Asp Pro Ala Ile Arg Gln Leu Tyr Gln Ser Trp
                165                 170                 175
Val His Trp Leu Val Ser Glu Phe Ser Phe Asp Gly Val Arg Ile Asp
            180                 185                 190
Thr Val Lys His Val Glu Lys Asp Phe Trp Pro Pro Phe Ala Thr Ala
        195                 200                 205
Ala Gly Val Tyr Thr Ile Gly Glu Val Phe His Gly Asp Pro Ala Tyr
    210                 215                 220
Val Ala Ser Tyr Ala Gly Leu Met Ser Gly Leu Leu Asn Tyr Ala Val
225                 230                 235                 240
Tyr Phe Pro Leu Thr Arg Phe Tyr Gln Gln Arg Gly Ser Ser Gln Asp
                245                 250                 255
Leu Val Asp Met His Asp Ala Val Ser Ser Lys Phe Pro Asp Pro Ala
            260                 265                 270
Ala Leu Gly Thr Phe Leu Asp Asn His Asp Asn Pro Arg Trp Leu Gly
        275                 280                 285
Gln Asn Gly Asp Thr Val Leu Leu Arg Asn Ala Leu Thr Tyr Val Leu
    290                 295                 300
Leu Ala Arg Gly Val Pro Ile Leu Tyr Tyr Gly Thr Glu Gln Gly Phe
305                 310                 315                 320
Ser Gly Gly Ala Asp Pro Ala Asn Arg Glu Asp Leu Trp Arg Ser Gly
                325                 330                 335
Phe Ala Thr Asp Gly Pro Leu Tyr Lys Phe Ile Ala Thr Met Ala Gly
            340                 345                 350
Val Arg Arg Ser Ala Gly Gly Leu Pro Asp Asn Asp His Val His Leu
        355                 360                 365
Tyr Val Ala Gly Asp Ala Tyr Ala Trp Ser Arg Ala Gly Gly Lys Val
    370                 375                 380
Ile Ala Leu Thr Ser Asn Gly Gly Ser Gly Lys Ser Gln Arg Tyr Cys
385                 390                 395                 400
Phe Asn Ser Gln Arg Gln Asn Gly Ala Trp Lys Gly Ala Leu Asp Gly
                405                 410                 415
Lys Thr Tyr Ala Ser Asp Gly Arg Gly Gln Leu Cys Ala Asp Val Thr
            420                 425                 430
Lys Gly Glu Pro Val Val Leu Val Ala Ser Thr Ala Met Pro Gly Glu
        435                 440                 445
Leu
<210>43
<211>1317
<212>DNA
<213>Streptomyces thermocyaneoviolaceus
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1317)
<400>43
gct ccc gcc acc gtc gcc cac gcc tcc ccg ccc ggc acc aag gac gtc     48
Ala Pro Ala Thr Val Ala His Ala Ser Pro Pro Gly Thr Lys Asp Val
1               5                   10                  15
acc gcc gtc ctc ttc gag tgg gac tac gcc tcc gtg gcc aag gag tgc     96
Thr Ala Val Leu Phe Glu Trp Asp Tyr Ala Ser Val Ala Lys Glu Cys
            20                  25                  30
acc agc acc ctc ggc ccg gcc ggc tac ggc tac gtg cag gtc tcc ccg    144
Thr Ser Thr Leu Gly Pro Ala Gly Tyr Gly Tyr Val Gln Val Ser Pro
        35                  40                  45
ccc gcc gag cac atc cag ggc tcc cag tgg tgg acg tcg tac cag ccg    192
Pro Ala Glu His Ile Gln Gly Ser Gln Trp Trp Thr Ser Tyr Gln Pro
    50                  55                  60
gtg agc tac aag atc gcc ggc cgg ctc ggc gac cgt gcc gcc ttc cga    240
Val Ser Tyr Lys Ile Ala Gly Arg Leu Gly Asp Arg Ala Ala Phe Arg
65                  70                  75                  80
tcc atg gtg aac acc tgc cac gcc gcc ggg gtg aag gtg gtc gtc gac    288
Ser Met Val Asn Thr Cys His Ala Ala Gly Val Lys Val Val Val Asp
                85                  90                  95
acg gtg atc aac cac atg tcg gcc ggc agc ggc acc ggc acc gga ggc    336
Thr Val Ile Asn His Met Ser Ala Gly Ser Gly Thr Gly Thr Gly Gly
            100                 105                 110
tcg tcg tac acg aag tac gac tac ccg ggg ctg tac tcg gcc ccg gac    384
Ser Ser Tyr Thr Lys Tyr Asp Tyr Pro Gly Leu Tyr Ser Ala Pro Asp
        115                 120                 125
ttc gac gac tgc acc gcg gag atc acc gac tac cag gac cgc tgg aac    432
Phe Asp Asp Cys Thr Ala Glu Ile Thr Asp Tyr Gln Asp Arg Trp Asn
    130                 135                 140
gtc cag cac tgc gaa ctg gtg ggc ctc gcc gac ctc gac acc ggt gag    480
Val Gln His Cys Glu Leu Val Gly Leu Ala Asp Leu Asp Thr Gly Glu
145                 150                 155                 160
gag tac gtg cga cag acg atc gcc ggc tac atg aac gac ctg ctc tcc    528
Glu Tyr Val Arg Gln Thr Ile Ala Gly Tyr Met Asn Asp Leu Leu Ser
                165                 170                 175
ctc ggc gtc gac ggc ttc cgc atc gac gcg gcc aag cac atc ccc gcc    576
Leu Gly Val Asp Gly Phe Arg Ile Asp Ala Ala Lys His Ile Pro Ala
            180                 185                 190
gag gac ctc gcg aac atc aag tcc cgc ctg agc aac ccg aac gcc tac    624
Glu Asp Leu Ala Asn Ile Lys Ser Arg Leu Ser Asn Pro Asn Ala Tyr
        195                 200                 205
tgg aag cag gag gtc atc tac ggc gcc ggc gaa gcc gtc cag ccc ggc    672
Trp Lys Gln Glu Val Ile Tyr Gly Ala Gly Glu Ala Val Gln Pro Gly
    210                 215                 220
gag tac acc ggc acc ggc gac gtc cag gag ttc cgc tac gcc tac gac    720
Glu Tyr Thr Gly Thr Gly Asp Val Gln Glu Phe Arg Tyr Ala Tyr Asp
225                 230                 235                 240
ctc aag cgg gtc ttc acc cag gag cac ctc gcc tac ctg aag aac tac    768
Leu Lys Arg Val Phe Thr Gln Glu His Leu Ala Tyr Leu Lys Asn Tyr
                245                 250                 255
ggc gag gac tgg ggc tac ctg agc agc acg acg gcc ggg gtc ttc gtc    816
Gly Glu Asp Trp Gly Tyr Leu Ser Ser Thr Thr Ala Gly Val Phe Val
            260                 265                 270
gac aac cac gac acc gag cgc aac ggc tcc acg ctg aac tac aag aac    864
Asp Asn His Asp Thr Glu Arg Asn Gly Ser Thr Leu Asn Tyr Lys Asn
        275                 280                 285
gac gcc acc tac acc ctg gcc aac gtc ttc atg ctg gcc tgg ccc tac     912
Asp Ala Thr Tyr Thr Leu Ala Asn Val Phe Met Leu Ala Trp Pro Tyr
    290                 295                 300
ggc gcc ccc gac atc aat tcc ggc tac gag tgg tcc gac ccg gac gcc     960
Gly Ala Pro Asp Ile Asn Ser Gly Tyr Glu Trp Ser Asp Pro Asp Ala
305                 310                 315                 320
ggc ccg ccc gac ggc ggc cac gtc gac gcc tgc tgg cag aac ggc tgg    1008
Gly Pro Pro Asp Gly Gly His Val Asp Ala Cys Trp Gln Asn Gly Trp
                325                 330                 335
aag tgc cag cac aag tgg ccc gag atc gcc tcc atg gtc gcc ttc cgc    1056
Lys Cys Gln His Lys Trp Pro Glu Ile Ala Ser Met Val Ala Phe Arg
            340                 345                 350
aac gcc acc cgc ggc gag ccg gtc acc gac tgg tgg gac gac ggc gcg    1104
Asn Ala Thr Arg Gly Glu Pro Val Thr Asp Trp Trp Asp Asp Gly Ala
        355                 360                 365
gac gcc atc gcc ttc ggc cgg ggc agc aag ggc ttc gtg gcc atc aac    1152
Asp Ala Ile Ala Phe Gly Arg Gly Ser Lys Gly Phe Val Ala Ile Asn
    370                 375                 380
cac gag tcc gcc acc gtc cag cgc acc tac cag acc tcc ctg ccc gcc    1200
His Glu Ser Ala Thr Val Gln Arg Thr Tyr Gln Thr Ser Leu Pro Ala
385                 390                 395                 400
ggc acc tac tgc gac gtg cag agc aac acc acg gtg acg gtg gac tcc    1248
Gly Thr Tyr Cys Asp Val Gln Ser Asn Thr Thr Val Thr Val Asp Ser
                405                 410                 415
gcc gga cgg ttc acc gcc gcg ctc ggc ccg gac acg gca ctg gcc ctg    1296
Ala Gly Arg Phe Thr Ala Ala Leu Gly Pro Asp Thr Ala Leu Ala Leu
            420                 425                 430
cac acc ggc agg acg agc tgc                                        1317
His Thr Gly Arg Thr Ser Cys
        435
<210>44
<211>439
<212>PRT
<213>Streptomyces thermocyaneoviolaceus
<400>44
Ala Pro Ala Thr Val Ala His Ala Ser Pro Pro Gly Thr Lys Asp Val
1               5                   10                  15
Thr Ala Val Leu Phe Glu Trp Asp Tyr Ala Ser Val Ala Lys Glu Cys
            20                  25                  30
Thr Ser Thr Leu Gly Pro Ala Gly Tyr Gly Tyr Val Gln Val Ser Pro
        35                  40                  45
Pro Ala Glu His Ile Gln Gly Ser Gln Trp Trp Thr Ser Tyr Gln Pro
    50                  55                  60
Val Ser Tyr Lys Ile Ala Gly Arg Leu Gly Asp Arg Ala Ala Phe Arg
65                  70                  75                  80
Ser Met Val Asn Thr Cys His Ala Ala Gly Val Lys Val Val Val Asp
                85                  90                  95
Thr Val Ile Asn His Met Ser Ala Gly Ser Gly Thr Gly Thr Gly Gly
            100                 105                 110
Ser Ser Tyr Thr Lys Tyr Asp Tyr Pro Gly Leu Tyr Ser Ala Pro Asp
        115                 120                 125
Phe Asp Asp Cys Thr Ala Glu Ile Thr Asp Tyr Gln Asp Arg Trp Asn
    130                 135                 140
Val Gln His Cys Glu Leu Val Gly Leu Ala Asp Leu Asp Thr Gly Glu
145                 150                 155                 160
Glu Tyr Val Arg Gln Thr Ile Ala Gly Tyr Met Asn Asp Leu Leu Ser
                165                 170                 175
Leu Gly Val Asp Gly Phe Arg Ile Asp Ala Ala Lys His Ile Pro Ala
            180                 185                 190
Glu Asp Leu Ala Asn Ile Lys Ser Arg Leu Ser Asn Pro Asn Ala Tyr
        195                 200                 205
Trp Lys Gln Glu Val Ile Tyr Gly Ala Gly Glu Ala Val Gln Pro Gly
    210                 215                 220
Glu Tyr Thr Gly Thr Gly Asp Val Gln Glu Phe Arg Tyr Ala Tyr Asp
225                 230                 235                 240
Leu Lys Arg Val Phe Thr Gln Glu His Leu Ala Tyr Leu Lys Asn Tyr
                245                 250                 255
Gly Glu Asp Trp Gly Tyr Leu Ser Ser Thr Thr Ala Gly Val Phe Val
            260                 265                 270
Asp Asn His Asp Thr Glu Arg Asn Gly Ser Thr Leu Asn Tyr Lys Asn
        275                 280                 285
Asp Ala Thr Tyr Thr Leu Ala Asn Val Phe Met Leu Ala Trp Pro Tyr
    290                 295                 300
Gly Ala Pro Asp Ile Asn Ser Gly Tyr Glu Trp Ser Asp Pro Asp Ala
305                 310                 315                 320
Gly Pro Pro Asp Gly Gly His Val Asp Ala Cys Trp Gln Asn Gly Trp
                325                 330                 335
Lys Cys Gln His Lys Trp Pro Glu Ile Ala Ser Met Val Ala Phe Arg
            340                 345                 350
Asn Ala Thr Arg Gly Glu Pro Val Thr Asp Trp Trp Asp Asp Gly Ala
        355                 360                 365
Asp Ala Ile Ala Phe Gly Arg Gly Ser Lys Gly Phe Val Ala Ile Asn
    370                 375                 380
His Glu Ser Ala Thr Val Gln Arg Thr Tyr Gln Thr Ser Leu Pro Ala
385                 390                 395                 400
Gly Thr Tyr Cys Asp Val Gln Ser Asn Thr Thr Val Thr Val Asp Ser
                405                 410                 415
Ala Gly Arg Phe Thr Ala Ala Leu Gly Pro Asp Thr Ala Leu Ala Leu
            420                 425                 430
His Thr Gly Arg Thr Ser Cys
        435
<210>45
<211>18
<212>DNA
＜213〉the large decorative pattern spore of papery (Pachykytospora papayracea)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(18)
<400>45
ggt aac gcg ggc ccc agc                                             18
Gly Asn Ala Gly Pro Ser
1               5
<210>46
<211>6
<212>PRT
＜213〉the large decorative pattern spore of papery (Pachykytospora papayracea)
<400>46
Gly Asn Ala Gly Pro Ser
1               5
<210>47
<211>21
<212>DNA
＜213〉lobe ring bolt bacterium (Trametes cingulata)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(21)
<400>47
ggg agt ggc ggt gct ggg act                                        21
Gly Ser Gly Gly Ala Gly Thr
1               5
<210>48
<211>7
<212>PRT
＜213〉lobe ring bolt bacterium (Trametes cingulata)
<400>48
Gly Ser Gly Gly Ala Gly Thr
1               5
<210>49
<211>33
<212>DNA
＜213〉leucopaxillus giganteus (Leucopaxillus gigantus)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(33)
<400>49
ggg ggt ggt tca aac cca ggt ggt gga ggg tcg                              33
Gly Gly Gly Ser Asn Pro Gly Gly Gly Gly Ser
1               5                   10
<210>50
<211>11
<212>PRT
＜213〉leucopaxillus giganteus (Leucopaxillus gigantus)
<400>50
Gly Gly Gly Ser Asn Pro Gly Gly Gly Gly Ser
1               5                   10
<210>51
<211>801
<212>DNA
<213>Trichophaea saccata
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(801)
<400>51
tcg cca gtt cat cag aac acc aaa cga tct acc caa gtg tcg ttg atc        48
Ser Pro Val His Gln Asn Thr Lys Arg Ser Thr Gln Val Ser Leu Ile
1               5                   10                  15
agc tat acg ttt tct aac aat att ctc tct gga tcc atc agc att caa        96
Ser Tyr Thr Phe Ser Asn Asn Ile Leu Ser Gly Ser Ile Ser Ile Gln
            20                  25                  30
aac att gct tac gcc aaa acg gtc agc gtt acc tat gcc att ggg agc        144
Asn Ile Ala Tyr Ala Lys Thr Val Ser Val Thr Tyr Ala Ile Gly Ser
        35                  40                  45
tct tgg agc tcc tct cag gtg ata agc gct gcc tac tcc aca ggt cct        192
Ser Trp Ser Ser Set Gln Val Ile Ser Ala Ala Tyr Ser Thr Gly Pro
    50                  55                  60
gat agc acc ggt tat gaa gtc tgg acg ttt agc ggc aca gca acg ggg        240
Asp Ser Thr Gly Tyr Glu Val Trp Thr Phe Ser Gly Thr Ala Thr Gly
65                  70                  75                  80
gca act cag ttc tac att gcg tat act gtc tca ggg acc acc tac tac        288
Ala Thr Gln Phe Tyr Ile Ala Tyr Thr Val Ser Gly Thr Thr Tyr Tyr
                85                  90                  95
gat cct gga aat ggc atc aat tac acg atc ggc acg ggt tcg tcc act        336
Asp Pro Gly Asn Gly Ile Asn Tyr Thr Ile Gly Thr Gly Ser Ser Thr
            100                 105                 110
act tcc agc aca tct gcc act tcg aca acc aaa agt tcc acc act tcc        384
Thr Ser Ser Thr Ser Ala Thr Ser Thr Thr Lys Ser Ser Thr Thr Ser
        115                 120                 125
acg agc act gcg act agc aca agc gtg gcg acc agc agt ctc cct gct        432
Thr Ser Thr Ala Thr Ser Thr Ser Val Ala Thr Ser Ser Leu Pro Ala
    130                 135                 140
atc att tca tcc agt att cct tct gag gcg gca gcc acc gcg ctt tct        480
Ile Ile Ser Ser Ser Ile Pro Ser Glu Ala Ala Ala Thr Ala Leu Ser
145                 150                 155                 160
gga tgc aat act tgg gat ggt ttt gac aac tgc caa act agt ggc gtg        528
Gly Cys Asn Thr Trp Asp Gly Phe Asp Asn Cys Gln Thr Ser Gly Val
                165                 170                 175
tac gac ttt gtg gcc agt gcc gaa aac cgc aga tgg cag acg ccc ccg        576
Tyr Asp Phe Val Ala Ser Ala Glu Asn Arg Arg Trp Gln Thr Pro Pro
            180                 185                 190
gac ggc gat cct gcc tat gtc aat acg ttc caa gac tac cga gat ctc        624
Asp Gly Asp Pro Ala Tyr Val Asn Thr Phe Gln Asp Tyr Arg Asp Leu
        195                 200                 205
att ggc tac gcc gat atc cag tac agc cct tca cga acc tcc gcc gtt        672
Ile Gly Tyr Ala Asp Ile Gln Tyr Ser Pro Ser Arg Thr Ser Ala Val
    210                 215                 220
gtg act gtc aat gct gct tcg cgg acc ggc gag act ttg acc tac aaa        720
Val Thr Val Asn Ala Ala Ser Arg Thr Gly Glu Thr Leu Thr Tyr Lys
225                 230                 235                 240
ttt ggg gga att act cag acg tct aac gcg tac acc gtg agc agc tcg        768
Phe Gly Gly Ile Thr Gln Thr Ser Asn Ala Tyr Thr Val Ser Ser Ser
                245                 250                 255
ttt atc gga acc ctg gca atc aca gtc acc agt                            801
Phe Ile Gly Thr Leu Ala Ile Thr Val Thr Ser
            260                 265
<210>52
<211>267
<212>PRT
<213>Trichophaea  saccata
<400>52
Ser Pro Val His Gln Asn Thr Lys Arg Ser Thr Gln Val Ser Leu Ile
1               5                   10                  15
Ser Tyr Thr Phe Ser Asn Asn Ile Leu Ser Gly Ser Ile Ser Ile Gln
            20                  25                  30
Asn Ile Ala Tyr Ala Lys Thr Val Ser Val Thr Tyr Ala Ile Gly Ser
        35                  40                  45
Ser Trp Ser Ser Ser Gln Val Ile Ser Ala Ala Tyr Ser Thr Gly Pro
    50                  55                  60
Asp Ser Thr Gly Tyr Glu Val Trp Thr Phe Ser Gly Thr Ala Thr Gly
65                  70                  75                  80
Ala Thr Gln Phe Tyr Ile Ala Tyr Thr Val Ser Gly Thr Thr Tyr Tyr
                85                  90                  95
Asp Pro Gly Asn Gly Ile Asn Tyr Thr Ile Gly Thr Gly Ser Ser Thr
            100                 105                 110
Thr Ser Ser Thr Ser Ala Thr Ser Thr Thr Lys Ser Ser Thr Thr Ser
        115                 120                 125
Thr Ser Thr Ala Thr Ser Thr Ser Val Ala Thr Ser Ser Leu Pro Ala
    130                 135                 140
Ile Ile Ser Ser Ser Ile Pro Ser Glu Ala Ala Ala Thr Ala Leu Ser
145                 150                 155                 160
Gly Cys Ash Thr Trp Asp Gly Phe Asp Asn Cys Gln Thr Ser Gly Val
                165                 170                 175
Tyr Asp Phe Val Ala Ser Ala Glu Asn Arg Arg Trp Gln Thr Pro Pro
            180                 185                 190
Asp Gly Asp Pro Ala Tyr Val Asn Thr Phe Gln Asp Tyr Arg Asp Leu
        195                 200                 205
Ile Gly Tyr Ala Asp Ile Gln Tyr Ser Pro Ser Arg Thr Ser Ala Val
    210                 215                 220
Val Thr Val Asn Ala Ala Ser Arg Thr Gly Glu Thr Leu Thr Tyr Lys
225                 230                 235                 240
Phe Gly Gly Ile Thr Gln Thr Ser Asn Ala Tyr Thr Val Ser Ser Ser
                245                 250                 255
Phe Ile Gly Thr Leu Ala Ile Thr Val Thr Ser
            260                 265
<210>53
<211>75
<212>DNA
<213>Subulispora provurvata
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(75)
<400>53
gga ggc agc ggt acc act acc acg acc act acc agc act gca ggc aca        48
Gly Gly Ser Gly Thr Thr Thr Thr Thr Thr Thr Ser Thr Ala Gly Thr
1               5                   10                  15
tcg cca act tcg aca gcg tgc tcc tcg                                     75
Ser Pro Thr Ser Thr Ala Cys Ser Ser
            20                  25
<210>54
<211>25
<212>PRT
<213>Subulispora provurvata
<400>54
Gly Gly Ser Gly Thr Thr Thr Thr Thr Thr Thr Ser Thr Ala Gly Thr
1               5                   10                  15
Ser Pro Thr Ser Thr Ala Cys Ser Ser
            20                  25
<210>55
<211>45
<212>DNA
<213>Valsaria rubricosa
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(45)
<400>55
acg acc acc aag acg tcc acc tcg acc gcc tcc tgc gcc gcc acc            45
Thr Thr Thr Lys Thr Ser Thr Ser Thr Ala Ser Cys Ala Ala Thr
1               5                   10                  15
<210>56
<211>15
<212>PRT
<213>Valsaria rubricosa
<400>56
Thr Thr Thr Lys Thr Ser Thr Ser Thr Ala Ser Cys Ala Ala Thr
1               5                   10                  15
<210>57
<211>78
<212>DNA
＜213〉bacterial classification (Acremonium sp.) of the mould genus of branch top spore
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(78)
<400>57
acc agc aca gcg ctg ccg acg tca agc ttg act gca gca tca gcc acg        48
Thr Ser Thr Ala Leu Pro Thr Ser Ser Leu Thr Ala Ala Ser Ala Thr
1               5                   10                  15
acg act gcc tca gcc tgc tcc ttg tcg gcg                                78
Thr Thr Ala Ser Ala Cys Ser Leu Ser Ala
        20                  25
<210>58
<211>26
<212>PRT
＜213〉bacterial classification (Acremonium sp.) of the mould genus of branch top spore
<400>58
Thr Ser Thr Ala Leu Pro Thr Ser Ser Leu Thr Ala Ala Ser Ala Thr
1               5                   10                  15
Thr Thr Ala Ser Ala Cys Ser Leu Ser Ala
            20                  25
<210>59
<211>45
<212>DNA
＜213〉huge bracket fungus (Meripilus giganteus)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(45)
<400>59
gcc acg ccc acc tcc gcc cct agt act aca cca acc agc ggc act            45
Ala Thr Pro Thr Ser Ala Pro Ser Thr Thr Pro Thr Ser Gly Thr
1               5                   10                  15
<210>60
<211>15
<212>PRT
＜213〉huge bracket fungus (Meripilus giganteus)
<400>60
Ala Thr Pro Thr Ser Ala Pro Ser Thr Thr Pro Thr Ser Gly Thr
1               5                   10                  15
<210>61
<211>9
<212>DNA
<213>Bacillus flavothermus
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(9)
<400>61
aac gcc aca                                                            9
Asn Ala Thr
1
<210>62
<211>3
<212>PRT
<213>Bacillus flavothermus
<220>
<221>PEPTIDE
<222>(1)..(3)
<400>62
Asn Ala Thr
1
<210>63
<211>186
<212>DNA
<213>Bacillus flavothermus
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(186)
<400>63
act gag aag ttg gca ggt agc aag atc tgt agt ggc agt gga aat acc        48
Thr Glu Lys Leu Ala Gly Ser Lys Ile Cys Ser Gly Ser Gly Asn Thr
1               5                   10                  15
aca aca acg act acc gcg gct act agc acc agt aaa gcc act aca tca        96
Thr Thr Thr Thr Thr Ala Ala Thr Ser Thr Ser Lys Ala Thr Thr Ser
            20                  25                  30
agt tcc agc tct tcg gcg gct gca aca act agt tca tct tgt act gct        144
Ser Ser Ser Ser Ser Ala Ala Ala Thr Thr Ser Ser Ser Cys Thr Ala
        35                  40                  45
aca tct act acg ctg cct ata aca ttt gaa gag ctc gta acg                186
Thr Scr Thr Thr Leu Pro Ile Thr Phe Glu Glu Leu Val Thr
    50                  55                  60
<210>64
<211>62
<212>PRT
<213>Bacillus flavothermus
<400>64
Thr Glu Lys Leu Ala Gly Ser Lys Ile Cys Ser Gly Ser Gly Asn Thr
1               5                   10                  15
Thr Thr Thr Thr Thr Ala Ala Thr Ser Thr Ser Lys Ala Thr Thr Ser
            20                  25                  30
Ser Ser Ser Ser Ser Ala Ala Ala Thr Thr Ser Ser Ser Cys Thr Ala
        35                  40                  45
Thr Ser Thr Thr Leu Pro Ile Thr Phe Glu Glu Leu Val Thr
    50                  55                  60
<210>65
<211>105
<212>DNA
<213>Bacillus flavothermus
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(105)
<400>65
act gag aag ttg gca ggt agc aag atc tgt agt aca tac act acg gcc        48
Thr Glu Lys Leu Ala Gly Ser Lys Ile Cys Ser Thr Tyr Thr Thr Ala
1               5                   10                  15
tca cca cct ccg gga ggt tgt tct gcg gga act gta gtt ttc gat gtg        96
Ser Pro Pro Pro Gly Gly Cys Ser Ala Gly Thr Val Val Phe Asp Val
            20                  25                  30
tat gtc caa                                                            105
Tyr Val Gln
        35
<210>66
<211>35
<212>PRT
<213>Bacillus flavothermus
<400>66
Thr Glu Lys Leu Ala Gly Ser Lys Ile Cys Ser Thr Tyr Thr Thr Ala
1               5                   10                  15
Ser Pro Pro Pro Gly Gly Cys Ser Ala Gly Thr Val Val Phe Asp Val
            20                  25                  30
Tyr Val Gln
        35
<210>67
<211>33
<212>DNA
＜213〉Luo Eratai bacterium (Athelia rolfsii)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(33)
<400>67
ggt gct aca agc ccg ggt ggc tcc tcg ggt agt                              33
Gly Ala Thr Ser Pro Gly Gly Ser Ser Gly Ser
1               5                   10
<210>68
<211>11
<212>PRT
＜213〉Luo Eratai bacterium (Athelia rolfsii)
<400>68
Gly Ala Thr Ser Pro Gly Gly Ser Ser Gly Ser
1               5                   10
<210>69
<211>93
<212>DNA
＜213〉aspergillus albicans (Aspergillus kawachii)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(93)
<400>69
aca acc acg acc aca act gct gct gct act agt aca tcc aaa gcc acc        48
Thr Thr Thr Thr Thr Thr Ala Ala Ala Thr Ser Thr Ser Lys Ala Thr
1               5                   10                  15
acc tcc tct tct tct tct tct gct gct gct act act tct tca tca            93
Thr Ser Ser Ser Ser Ser Ser Ala Ala Ala Thr Thr Ser Ser Ser
            20                  25                  30
<210>70
<211>31
<212>PRT
＜213〉aspergillus albicans (Aspergillus kawachii)
<400>70
Thr Thr Thr Thr Thr Thr Ala Ala Ala Thr Ser Thr Ser Lys Ala Thr
1               5                   10                  15
Thr Ser Ser Ser Ser Ser Ser Ala Ala Ala Thr Thr Ser Ser Ser
            20                  25                  30
<210>71
<211>111
<212>DNA
＜213〉aspergillus niger (Aspergillus niger)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(111)
<400>71
act ggc ggc acc act acg acg gct acc ccc act gga tcc ggc agc gtg        48
Thr Gly Gly Thr Thr Thr Thr Ala Thr Pro Thr Gly Ser Gly Ser Val
1               5                   10                  15
acc tcg acc agc aag acc acc gcg act gct agc aag acc agc acc agt        96
Thr Ser Thr Ser Lys Thr Thr Ala Thr Ala Ser Lys Thr Ser Thr Ser
            20                  25                  30
acg tca tca acc tcc                                                    111
Thr Ser Ser Thr Ser
        35
<210>72
<211>37
<212>PRT
＜213〉aspergillus niger (Aspergillus niger)
<400>72
Thr Gly Gly Thr Thr Thr Thr Ala Thr Pro Thr Gly Ser Gly Ser Val
1               5                   10                  15
Thr Ser Thr Ser Lys Thr Thr Ala Thr Ala Ser Lys Thr Ser Thr Ser
            20                  25                  30
Thr Ser Ser Thr Ser
        35
<210>73
<211>96
<212>DNA
＜213〉bacterial classification (Coniochaeta sp.) of cone Chaetomium
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(96)
<400>73
acc acg aca aca gct acg acg aag acg agc acg acg ctg acc acg tcg        48
Thr Thr Thr Thr Ala Thr Thr Lys Thr Ser Thr Thr Leu Thr Thr Ser
1               5                   10                  15
acg aca aca acc tcc aca aag aca agt agt tct tgc acc gcc acc gcg        96
Thr Thr Thr Thr Ser Thr Lys Thr Ser Ser Ser Cys Thr Ala Thr Ala
            20                  25                  30
<210>74
<211>32
<212>PRT
＜213〉bacterial classification (Coniochaeta sp.) of cone Chaetomium
<400>74
Thr Thr Thr Thr Ala Thr Thr Lys Thr Ser Thr Thr Leu Thr Thr Ser
1               5                   10                  15
Thr Thr Thr Thr Ser Thr Lys Thr Ser Ser Ser Cys Thr Ala Thr Ala
            20                  25                  30
<210>75
<211>285
<212>DNA
＜213〉the large decorative pattern spore of papery (Pachykytospora papayracea)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(285)
<400>75
gtg aag gtg acg ttc aac gtc cag gct acg act acc ttc ggc gag aac        48
Val Lys Val Thr Phe Asn Val Gln Ala Thr Thr Thr Phe Gly Glu Asn
1               5                   10                  15
atc tac atc acc ggt aac acc gct gcg ctc cag aac tgg tcg ccc gat        96
Ile Tyr Ile Thr Gly Asn Thr Ala Ala Leu Gln Asn Trp Ser Pro Asp
            20                  25                  30
aac gcg ctc ctc ctc tct gct gac aag tac ccc acc tgg agc atc acg        144
Asn Ala Leu Leu Leu Ser Ala Asp Lys Tyr Pro Thr Trp Ser Ile Thr
        35                  40                  45
ctc gac ctc ccc gcg aac acc gtc gtc gag tac aaa tac atc cgc aag        192
Leu Asp Leu Pro Ala Asn Thr Val Val Glu Tyr Lys Tyr Ile Arg Lys
    50                  55                  60
ttc aac ggc cag gtc acc tgg gaa tcg gac ccc aac aac tcg atc acg        240
Phe Asn Gly Gln Val Thr Trp Glu Ser Asp Pro Asn Asn Ser Ile Thr
65                  70                  75                  80
acg ccc gcc gac ggt acc ttc acc cag aac gac acc tgg cgg tga            285
Thr Pro Ala Asp Gly Thr Phe Thr Gln Asn Asp Thr Trp Arg
                85                  90
<210>76
<211>94
<212>PRT
＜213〉the large decorative pattern spore of papery (Pachykytospora papayracea)
<400>76
Val Lys Val Thr Phe Asn Val Gln Ala Thr Thr Thr Phe Gly Glu Asn
1               5                   10                  15
Ile Tyr Ile Thr Gly Asn Thr Ala Ala Leu Gln Asn Trp Ser Pro Asp
            20                  25                  30
Asn Ala Leu Leu Leu Ser Ala Asp Lys Tyr Pro Thr Trp Ser Ile Thr
        35                  40                  45
Leu Asp Leu Pro Ala Asn Thr Val Val Glu Tyr Lys Tyr Ile Arg Lys
    50                  55                  60
Phe Asn Gly Gln Val Thr Trp Glu Ser Asp Pro Asn Asn Ser Ile Thr
65                  70                  75                  80
Thr Pro Ala Asp Gly Thr Phe Thr Gln Asn Asp Thr Trp Arg
                85                  90
<210>77
<211>285
<212>DNA
＜213〉lobe ring bolt bacterium (Trametes cingulata)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(285)
<400>77
gtg gcc gtc acc ttc aac gtg cag gcg acc acc gtg ttc ggc gag aac        48
Val Ala Val Thr Phe Asn Val Gln Ala Thr Thr Val Phe Gly Glu Asn
1               5                   10                  15
att tac atc aca ggc tcg gtc ccc gct ctc cag aac tgg tcg ccc gac        96
Ile Tyr Ile Thr Gly Ser Val Pro Ala Leu Gln Asn Trp Ser Pro Asp
            20                  25                  30
aac gcg ctc atc ctc tca gcg gcc aac tac ccc act tgg agc atc acc        144
Asn Ala Leu Ile Leu Ser Ala Ala Asn Tyr Pro Thr Trp Ser Ile Thr
        35                  40                  45
gtg aac ctg ccg gcg agc acg acg atc gag tac aag tac att cgc aag        192
Val Asn Leu Pro Ala Ser Thr Thr Ile Glu Tyr Lys Tyr Ile Arg Lys
    50                  55                  60
ttc aac ggc gcg gtc acc tgg gag tcc gac ccg aac aac tcg atc acg        240
Phe Asn Gly Ala Val Thr Trp Glu Ser Asp Pro Asn Asn Ser Ile Thr
65                  70                  75                  80
acg ccc gcg agc ggc acg ttc acc cag aac gac acc tgg cgg tag            285
Thr Pro Ala Ser Gly Thr Phe Thr Gln Asn Asp Thr Trp Arg
                85                  90
<210>78
<211>94
<212>PRT
＜213〉lobe ring bolt bacterium (Trametes cingulata)
<400>78
Val Ala Val Thr Phe Asn Val Gln Ala Thr Thr Val Phe Gly Glu Asn
1               5                   10                  15
Ile Tyr Ile Thr Gly Ser Val Pro Ala Leu Gln Asn Trp Ser Pro Asp
            20                  25                  30
Asn Ala Leu Ile Leu Ser Ala Ala Asn Tyr Pro Thr Trp Ser Ile Thr
        35                  40                  45
Val Asn Leu Pro Ala Ser Thr Thr Ile Glu Tyr Lys Tyr Ile Arg Lys
    50                  55                  60
Phe Asn Gly Ala Val Thr Trp Glu Ser Asp Pro Asn Asn Ser Ile Thr
65                  70                  75                  80
Thr Pro Ala Ser Gly Thr Phe Thr Gln Asn Asp Thr Trp Arg
                85                  90
<210>79
<211>285
<212>DNA
＜213〉leucopaxillus giganteus (Leucopaxillus gigantus)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(285)
<400>79
gtc tct gtt acg ttc aat gtt caa gct aca acc acc ttt ggt gaa aac        48
Val Ser Val Thr Phe Asn Val Gln Ala Thr Thr Thr Phe Gly Glu Asn
1               5                   10                  15
att ttt ttg acc ggc tcg atc aac gag tta gct aac tgg tct cct gat        96
Ile Phe Leu Thr Gly Ser Ile Asn Glu Leu Ala Asn Trp Ser Pro Asp
            20                  25                  30
aat gct ctc gcc ctc tct gcg gcc aat tat ccc acc tgg agc agt acc        144
Asn Ala Leu Ala Leu Ser Ala Ala Asn Tyr Pro Thr Trp Ser Ser Thr
        35                  40                  45
gtc aac gtt ccc gca agc act acg atc caa tac aag ttt atc cgt aaa        192
Val Asn Val Pro Ala Ser Thr Thr Ile Gln Tyr Lys Phe Ile Arg Lys
    50                  55                  60
ttc aac gga gcc atc acc tgg gag tcc gac ccg aat agg cag atc aca        240
Phe Asn Gly Ala Ile Thr Trp Glu Ser Asp Pro Asn Arg Gln Ile Thr
65                  70                  75                  80
acg ccg tct tcg gga agt ttt gtc cag aat gac tcg tgg aag tag            285
Thr Pro Ser Ser Gly Ser Phe Val Gln Asn Asp Ser Trp Lys
                85                  90
<210>80
<211>94
<212>PRT
＜213〉leucopaxillus giganteus (Leucopaxillus gigantus)
<400>80
Val Ser Val Thr Phe Asn Val Gln Ala Thr Thr Thr Phe Gly Glu Asn
1               5                   10                  15
Ile Phe Leu Thr Gly Ser Ile Asn Glu Leu Ala Asn Trp Ser Pro Asp
            20                  25                  30
Asn Ala Leu Ala Leu Ser Ala Ala Asn Tyr Pro Thr Trp Ser Ser Thr
        35                  40                  45
Val Asn Val Pro Ala Ser Thr Thr Ile Gln Tyr Lys Phe Ile Arg Lys
    50                  55                  60
Phe Asn Gly Ala Ile Thr Trp Glu Ser Asp Pro Asn Arg Gln Ile Thr
65                  70                  75                  80
Thr Pro Ser Ser Gly Ser Phe Val Gln Asn Asp Ser Trp Lys
                85                  90
<210>81
<211>306
<212>DNA
<213>Subulispora provurvata
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(306)
<400>81
gtc ccc gta acg ttc cgc gaa acg gtc aca act acg gta gga cag aca        48
Val Pro Val Thr Phe Arg Glu Thr Val Thr Thr Thr Val Gly Gln Thr
1               5                   10                  15
atc aag ata tct ggc gac gtc tcc gcc ctt gga aac tgg gat acg gac        96
Ile Lys Ile Ser Gly Asp Val Ser Ala Leu Gly Asn Trp Asp Thr Asp
            20                  25                  30
gac gcg gtg gcc ctg agc gcc gcg agc tac acg tcc agc aac ccc gtg        144
Asp Ala Val Ala Leu Ser Ala Ala Ser Tyr Thr Ser Ser Asn Pro Val
        35                  40                  45
tgg gac gtg acc gtc agc ttc gcc ccc ggc acc gtc atc gag tac aag        192
Trp Asp Val Thr Val Ser Phe Ala Pro Gly Thr Val Ile Glu Tyr Lys
    50                  55                  60
tac atc aac gtg gcg agc ggc ggc gcc gtg acc tgg gag gcc gac ccg        240
Tyr Ile Asn Val Ala Ser Gly Gly Ala Val Thr Trp Glu Ala Asp Pro
65                  70                  75                  80
aac cac acc tac acg gtg cct tcg tcc tgc gcc acc gcc gtg gtc tcc        288
Asn His Thr Tyr Thr Val Pro Ser Ser Cys Ala Thr Ala Val Val Ser
                85                  90                  95
aac acc tgg cag acg tga                                                306
Asn Thr Trp Gln Thr
            100
<210>82
<211>101
<212>PRT
<213>Subulispora provurvata
<400>82
Val Pro Val Thr Phe Arg Glu Thr Val Thr Thr Thr Val Gly Gln Thr
1               5                   10                  15
Ile Lys Ile Ser Gly Asp Val Ser Ala Leu Gly Asn Trp Asp Thr Asp
            20                  25                  30
Asp Ala Val Ala Leu Ser Ala Ala Ser Tyr Thr Ser Ser Asn Pro Val
        35                  40                  45
Trp Asp Val Thr Val Ser Phe Ala Pro Gly Thr Val Ile Glu Tyr Lys
    50                  55                  60
Tyr Ile Asn Val Ala Ser Gly Gly Ala Val Thr Trp Glu Ala Asp Pro
65                  70                  75                  80
Asn His Thr Tyr Thr Val Pro Ser Ser Cys Ala Thr Ala Val Val Ser
                85                  90                  95
Asn Thr Trp Gln Thr
            100
<210>83
<211>303
<212>DNA
<213>Valsaria rubricosa
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(303)
<400>83
gtc gcc gtc acc ttc aac gag ctc gtc acc acg aac tac ggc gac acc        48
Val Ala Val Thr Phe Asn Glu Leu Val Thr Thr Asn Tyr Gly Asp Thr
1               5                   10                  15
atc cgc ctg acg ggc tcc atc tcc cag ctc agc agc tgg agc gca acc        96
Ile Arg Leu Thr Gly Ser Ile Ser Gln Leu Ser Ser Trp Ser Ala Thr
            20                  25                  30
tcc ggg ctg gcc ctg agc gcg tcc gcg tac acg tcc agc aac ccg ctc        144
Ser Gly Leu Ala Leu Ser Ala Ser Ala Tyr Thr Ser Ser Asn Pro Leu
        35                  40                  45
tgg agc gtg acg gtc agc ctg ccg gcc ggc acg tcg ttc gag tac aag        192
Trp Ser Val Thr Val Ser Leu Pro Ala Gly Thr Ser Phe Glu Tyr Lys
    50                  55                  60
ttc gtc cgc atc acg agc gac ggc acc gtg acc tgg gaa tcg gac ccg        240
Phe Val Arg Ile Thr Ser Asp Gly Thr Val Thr Trp Glu Ser Asp Pro
65                  70                  75                  80
aac cgc agc tac acc gtc ccg acg tgc gcg agc acc gcg acg atc agc        288
Asn Arg Ser Tyr Thr Val Pro Thr Cys Ala Ser Thr Ala Thr Ile Ser
                85                  90                  95
aat acc tgg cgg tga                                                    303
Asn Thr Trp Arg
            100
<210>84
<211>100
<212>PRT
<213>Valsaria rubricosa
<400>84
Val Ala Val Thr Phe Asn Glu Leu Val Thr Thr Asn Tyr Gly Asp Thr
1               5                   10                  15
Ile Arg Leu Thr Gly Ser Ile Ser Gln Leu Ser Ser Trp Ser Ala Thr
            20                  25                  30
Ser Gly Leu Ala Leu Ser Ala Ser Ala Tyr Thr Ser Ser Asn Pro Leu
        35                  40                  45
Trp Ser Val Thr Val Ser Leu Pro Ala Gly Thr Ser Phe Glu Tyr Lys
    50                  55                  60
Phe Val Arg Ile Thr Ser Asp Gly Thr Val Thr Trp Glu Ser Asp Pro
65                  70                  75                  80
Asn Arg Ser Tyr Thr Val Pro Thr Cys Ala Ser Thr Ala Thr Ile Ser
                85                  90                  95
Asn Thr Trp Arg
        100
<210>85
<211>294
<212>DNA
＜213〉bacterial classification (Acremonium sp.) of the mould genus of branch top spore
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(294)
<400>85
gtg aac atc acc ttc aac gag ctc gtc acc acg gtg tgg ggg gac acg        48
Val Asn Ile Thr Phe Asn Glu Leu Val Thr Thr Val Trp Gly Asp Thr
1               5                   10                  15
atc aag ctg gcc ggc aac ata tcc gct ctc ggc agc tgg agc cca agc        96
Ile Lys Leu Ala Gly Asn Ile Ser Ala Leu Gly Ser Trp Ser Pro Ser
            20                  25                  30
agc gcc ttg aca ctg agc gca tcg cag tat tca caa agc aat ccg ctc        144
Ser Ala Leu Thr Leu Ser Ala Ser Gln Tyr Ser Gln Ser Asn Pro Leu
        35                  40                  45
tgg tcg gtc tca acc ctg ctc ggt cca gga acg gtg atc gag tac aag        192
Trp Ser Val Ser Thr Leu Leu Gly Pro Gly Thr Val Ile Glu Tyr Lys
    50                  55                  60
ttt atc aag gtc agc gcc tcc ggg act gta acg tgg gag tca gac ccg        240
Phe Ile Lys Val Ser Ala Ser Gly Thr Val Thr Trp Glu Ser Asp Pro
65                  70                  75                  80
aac cgc gtc tac act gtg ccc tgc gca act gcg acg gtc agt agc act        288
Asn Arg Val Tyr Thr Val Pro Cys Ala Thr Ala Thr Val Ser Ser Thr
                85                  90                  95
tgg cga                                                                294
Trp Arg
<210>86
<211>98
<212>PRT
＜213〉bacterial classification (Acremonium sp.) of the mould genus of branch top spore
<400>86
Val Ash Ile Thr Phe Asn Glu Leu Val Thr Thr Val Trp Gly Asp Thr
1               5                   10                  15
Ile Lys Leu Ala Gly Asn Ile Ser Ala Leu Gly Ser Trp Ser Pro Ser
            20                  25                  30
Ser Ala Leu Thr Leu Ser Ala Ser Gln Tyr Ser Gln Ser Asn Pro Leu
        35                  40                  45
Trp Ser Val Ser Thr Leu Leu Gly Pro Gly Thr Val Ile Glu Tyr Lys
    50                  55                  60
Phe Ile Lys Val Ser Ala Ser Gly Thr Val Thr Trp Glu Ser Asp Pro
65                  70                  75                  80
Asn Arg Val Tyr Thr Val Pro Cys Ala Thr Ala Thr Val Ser Ser Thr
                 85                 90                  95
Trp Arg
<210>87
<211>285
<212>DNA
＜213〉huge bracket fungus (Meripilus giganteus)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(285)
<400>87
gtc agc atg acc ttc gct gag cag gcg acg acc acc ttc ggc gag aac        48
Val Ser Met Thr Phe Ala Glu Gln Ala Thr Thr Thr Phe Gly Glu Asn
1               5                   10                  15
atc ttc ctc gtc ggc agt att tcg cag ctc ggg aac tgg aac cca gcc        96
Ile Phe Leu Val Gly Ser Ile Ser Gln Leu Gly Asn Trp Asn Pro Ala
            20                  25                  30
agc gcg atc gcc ctg tcc tct gcg gcg tac cct acg tgg tct gtg tct        144
Ser Ala Ile Ala Leu Ser Ser Ala Ala Tyr Pro Thr Trp Ser Val Ser
        35                  40                  45
gtg aac att ccc gct gga acg acc ttc cag tac aag ttc atc cgc aag        192
Val Asn Ile Pro Ala Gly Thr Thr Phe Gln Tyr Lys Phe Ile Arg Lys
    50                  55                  60
gag acg gac ggt agc gtc gtc tgg gag tcg gac ccc aac cgc cag gct        240
Glu Thr Asp Gly Ser Val Val Trp Glu Ser Asp Pro Asn Arg Gln Ala
65                  70                  75                  80
acc gcg ccc gcg tcc ggt acc acc acg ctc acg tcc agc tgg cgg            285
Thr Ala Pro Ala Ser Gly Thr Thr Thr Leu Thr Ser Ser Trp Arg
                85                  90                  95
<210>88
<211>95
<212>PRT
＜213〉huge bracket fungus (Meripilus giganteus)
<400>88
Val Ser Met Thr Phe Ala Glu Gln Ala Thr Thr Thr Phe Gly Glu Asn
1               5                   10                  15
Ile Phe Leu Val Gly Ser Ile Ser Gln Leu Gly Asn Trp Asn Pro Ala
            20                  25                  30
Ser Ala Ile Ala Leu Ser Ser Ala Ala Tyr Pro Thr Trp Ser Val Ser
        35                  40                  45
Val Asn Ile Pro Ala Gly Thr Thr Phe Gln Tyr Lys Phe Ile Arg Lys
    50                  55                  60
Glu Thr Asp Gly Ser Val Val Trp Glu Ser Asp Pro Asn Arg Gln Ala
65                  70                  75                  80
Thr Ala Pro Ala Ser Gly Thr Thr Thr Leu Thr Ser Ser Trp Arg
                85                  90                  95
<210>89
<211>261
<212>DNA
<213>Bacillus flavothermus
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(261)
<400>89
acc gtt tgg gga caa aat gta tac gtt gtc ggg aat att tcg cag ctg        48
Thr Val Trp Gly Gln Asn Val Tyr Val Val Gly Asn Ile Ser Gln Leu
1               5                   10                  15
ggg aac tgg gat cca gtc cac gca gtt caa atg acg ccg tct tct tat        96
Gly Asn Trp Asp Pro Val His Ala Val Gln Met Thr Pro Ser Ser Tyr
            20                  25                  30
cca aca tgg act gta aca atc cct ctt ctt caa ggg caa aac ata caa        144
Pro Thr Trp Thr Val Thr Ile Pro Leu Leu Gln Gly Gln Asn Ile Gln
        35                  40                  45
ttt aaa ttt atc aaa aaa gat tca gct gga aat gtc att tgg gaa gat        192
Phe Lys Phe Ile Lys Lys Asp Ser Ala Gly Asn Val Ile Trp Glu Asp
    50                  55                  60
ata tcg aat cga aca tac acc gtc cca act gct gca tcc gga gca tat        240
Ile Ser Asn Arg Thr Tyr Thr Val Pro Thr Ala Ala Ser Gly Ala Tyr
65                  70                  75                  80
aca gcc agc tgg aac gtg ccc                                            261
Thr Ala Ser Trp Asn Val Pro
                85
<210>90
<211>87
<212>PRT
<213>Bacillus flavothermus
<400>90
Thr Val Trp Gly Gln Asn Val Tyr Val Val Gly Asn Ile Ser Gln Leu
1               5                   10                  15
Gly Asn Trp Asp Pro Val His Ala Val Gln Met Thr Pro Ser Ser Tyr
            20                  25                  30
Pro Thr Trp Thr Val Thr Ile Pro Leu Leu Gln Gly Gln Asn Ile Gln
        35                  40                  45
Phe Lys Phe Ile Lys Lys Asp Ser Ala Gly Asn Val Ile Trp Glu Asp
    50                  55                  60
Ile Ser Asn Arg Thr Tyr Thr Val Pro Thr Ala Ala Ser Gly Ala Tyr
65                  70                  75                  80
Thr Ala Ser Trp Asn Val Pro
                85
<210>91
<211>294
<212>DNA
＜213〉Luo Eratai bacterium (Athelia rolfsii)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(294)
<400>91
gtc gag gtc act ttc gac gtt tac gct acc aca gta tat ggc cag aac        48
Val Glu Val Thr Phe Asp Val Tyr Ala Thr Thr Val Tyr Gly Gln Asn
1               5                   10                  15
atc tat atc acc ggt gat gtg agt gag ctc ggc aac tgg aca ccc gcc        96
Ile Tyr Ile Thr Gly Asp Val Ser Glu Leu Gly Asn Trp Thr Pro Ala
            20                  25                  30
aat ggt gtt gca ctc tct tct gct aac tac ccc acc tgg agt gcc acg        144
Asn Gly Val Ala Leu Ser Ser Ala Asn Tyr Pro Thr Trp Ser Ala Thr
        35                  40                  45
atc gct ctc ccc gct gac acg aca atc cag tac aag tat gtc aac att        192
Ile Ala Leu Pro Ala Asp Thr Thr Ile Gln Tyr Lys Tyr Val Asn Ile
    50                  55                  60
gac ggc agc acc gtc atc tgg gag gat gct atc agc aat cgc gag atc        240
Asp Gly Ser Thr Val Ile Trp Glu Asp Ala Ile Ser Asn Arg Glu Ile
65                  70                  75                  80
acg acg ccc gcc agc ggc aca tac acc gaa aaa gac act tgg gat gaa        288
Thr Thr Pro Ala Ser Gly Thr Tyr Thr Glu Lys Asp Thr Trp Asp Glu
                85                  90                  95
tct tag                                                                294
Ser
<210>92
<211>97
<212>PRT
＜213〉Luo Eratai bacterium (Athelia rolfsii)
<400>92
Val Glu Val Thr Phe Asp Val Tyr Ala Thr Thr Val Tyr Gly Gln Asn
1               5                   10                  15
Ile Tyr Ile Thr Gly Asp Val Ser Glu Leu Gly Asn Trp Thr Pro Ala
            20                  25                  30
Asn Gly Val Ala Leu Ser Ser Ala Asn Tyr Pro Thr Trp Ser Ala Thr
        35                  40                  45
Ile Ala Leu Pro Ala Asp Thr Thr Ile Gln Tyr Lys Tyr Val Asn Ile
    50                  55                  60
Asp Gly Ser Thr Val Ile Trp Glu Asp Ala Ile Ser Asn Arg Glu Ile
65                  70                  75                  80
Thr Thr Pro Ala Ser Gly Thr Tyr Thr Glu Lys Asp Thr Trp Asp Glu
                85                  90                  95
Ser
<210>93
<211>327
<212>DNA
＜213〉white song always mould (Aspergillus kawachii)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(327)
<400>93
tgc acc gca aca agc acc acc ctc ccc atc acc ttc gaa gaa ctc gtc        48
Cys Thr Ala Thr Ser Thr Thr Leu Pro Ile Thr Phe Glu Glu Leu Val
1               5                   10                  15
acc act acc tac ggg gaa gaa gtc tac ctc agc gga tct atc tcc cag        96
Thr Thr Thr Tyr Gly Glu Glu Val Tyr Leu Ser Gly Ser Ile Ser Gln
            20                  25                  30
ctc gga gag tgg gat acg agt gac gcg gtg aag ttg tcc gcg gat gat        144
Leu Gly Glu Trp Asp Thr Ser Asp Ala Val Lys Leu Ser Ala Asp Asp
        35                  40                  45
tat acc tcg agt aac ccc gag tgg tct gtt act gtg tcg ttg ccg gtg        192
Tyr Thr Ser Ser Asn Pro Glu Trp Ser Val Thr Val Ser Leu Pro Val
    50                  55                  60
ggg acg acc ttc gag tat aag ttt att aag gtc gat gag ggt gga agt        240
Gly T0r Thr Phe Glu Tyr Lys Phe Ile Lys Val Asp Glu Gly Gly Ser
65                  70                  75                  80
gtg act tgg gaa agt gat ccg aat agg gag tat act gtg cct gaa tgt        288
Val Thr Trp Glu Ser Asp Pro Asn Arg Glu Tyr Thr Val Pro Glu Cys
                85                  90                  95
ggg aat ggg agt ggg gag acg gtg gtt gat acg tgg agg                    327
Gly Asn Gly Ser Gly Glu Thr Val Val Asp Thr Trp Arg
            100                 105
<210>94
<211>109
<212>PRT
＜213〉aspergillus albicans (Aspergillus kawachii)
<400>94
Cys Thr Ala Thr Ser Thr Thr Leu Pro Ile Thr Phe Glu Glu Leu Val
1               5                   10                  15
Thr Thr Thr Tyr Gly Glu Glu Val Tyr Leu Ser Gly Ser Ile Ser Gln
            20                  25                  30
Leu Gly Glu Trp Asp Thr Ser Asp Ala Val Lys Leu Ser Ala Asp Asp
        35                  40                  45
Tyr Thr Ser Ser Asn Pro Glu Trp Ser Val Thr Val Ser Leu Pro Val
    50                  55                  60
Gly Thr Thr Phe Glu Tyr Lys Phe Ile Lys Val Asp Glu Gly Gly Ser
65                  70                  75                  80
Val Thr Trp Glu Ser Asp Pro Asn Arg Glu Tyr Thr Val Pro Glu Cys
                85                  90                  95
Gly Asn Gly Ser Gly Glu Thr Val Val Asp Thr Trp Arg
            100                 105
<210>95
<211>324
<212>DNA
＜213〉aspergillus niger (Aspergillus niger)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(324)
<400>95
tgt acc act ccc acc gcc gtg gct gtg act ttc gat ctg aca gct acc        48
Cys Thr Thr Pro Thr Ala Val Ala Val Thr Phe Asp Leu Thr Ala Thr
1               5                   10                  15
acc acc tac ggc gag aac atc tac ctg gtc gga tcg atc tct cag ctg        96
Thr Thr Tyr Gly Glu Asn Ile Tyr Leu Val Gly Ser Ile Ser Gln Leu
            20                  25                  30
ggt gac tgg gaa acc agc gac ggc ata gct ctg agt gct gac aag tac        144
Gly Asp Trp Glu Thr Ser Asp Gly Ile Ala Leu Ser Ala Asp Lys Tyr
        35                  40                  45
act tcc agc gac ccg ctc tgg tat gtc act gtg act ctg ccg gct ggt        192
Thr Ser Ser Asp Pro Leu Trp Tyr Val Thr Val Thr Leu Pro Ala Gly
    50                  55                  60
gag rcg ttt gag tac aag ttt atc cgc att gag agc gat gac tcc gtg        240
Glu Ser Phe Glu Tyr Lys Phe Ile Arg Ile Glu Ser Asp Asp Ser Val
65                  70                  75                  80
gag tgg gag agt gat ccc aac cga gaa tac acc gtt cct cag gcg tgc        288
Glu Trp Glu Ser Asp Pro Asn Arg Glu Tyr Thr Val Pro Gln Ala Cys
                85                  90                  95
gga acg tcg acc gcg acg gtg act gac acc tgg cgg                        324
Gly Thr Ser Thr Ala Thr Val Thr Asp Thr Trp Arg
            100                 105
<210>96
<211>108
<212>PRT
＜213〉aspergillus niger (Aspergillus niger)
<400>96
Cys Thr Thr Pro Thr Ala Val Ala Val Thr Phe Asp Leu Thr Ala Thr
1               5                   10                  15
Thr Thr Tyr Gly Glu Asn Ile Tyr Leu Val Gly Ser Ile Ser Gln Leu
            20                  25                  30
Gly Asp Trp Glu Thr Ser Asp Gly Ile Ala Leu Ser Ala Asp Lys Tyr
        35                  40                  45
Thr Ser Ser Asp Pro Leu Trp Tyr Val Thr Val Thr Leu Pro Ala Gly
    50                  55                  60
Glu Ser Phe Glu Tyr Lys Phe Ile Arg Ile Glu Ser Asp Asp Ser Val
65                  70                  75                  80
Glu Trp Glu Ser Asp Pro Asn Arg Glu Tyr Thr Val Pro Gln Ala Cys
                85                  90                  95
Gly Thr Ser Thr Ala Thr Val Thr Asp Thr Trp Arg
            100                 105
<210>97
<211>300
<212>DNA
＜213〉bacterial classification (Coniochaeta sp.) of cone Chaetomium
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(300)
<400>97
gta gca atc acc ttc aac gag ctc gtg tcg acc tcc tac ggc gac aca        48
Val Ala Ile Thr Phe Asn Glu Leu Val Ser Thr Ser Tyr Gly Asp Thr
1               5                   10                  15
gtc aag ctc acg ggc aac ata aca gcc ctg ggc agc tgg aac acg gcc        96
Val Lys Leu Thr Gly Asn Ile Thr Ala Leu Gly Ser Trp Asn Thr Ala
            20                  25                  30
aac gcc gtc agc ctc agc gca tcg cag tac aca tct ggt agc ccg ctc        144
Asn Ala Val Ser Leu Ser Ala Ser Gln Tyr Thr Ser Gly Ser Pro Leu
        35                  40                  45
tgg tcg ggc acc gtg tct ctg cct ccg ggc gtc ggg gta cag tac aag        192
Trp Ser Gly Thr Val Ser Leu Pro Pro Gly Val Gly Val Gln Tyr Lys
    50                  55                  60
ttc gtc agg gtc ggc agc tcg ggg agc gtg acg tgg gag gcg gac ccg        240
Phe Val Arg Val Gly Ser Ser Gly Ser Val Thr Trp Glu Ala Asp Pro
65                  70                  75                  80
aac cac act tat tct gtg ccg tgc gcg gct gct act gtc ggt ggg agt        288
Asn His Thr Tyr Ser Val Pro Cys Ala Ala Ala Thr Val Gly Gly Ser
                85                  90                  95
tgg cag agc tga                                                        300
Trp Gln Ser
<210>98
<211>99
<212>PRT
＜213〉bacterial classification (Coniochaeta sp.) of cone Chaetomium
<400>98
Val Ala Ile Thr Phe Asn Glu Leu Val Ser Thr Ser Tyr Gly Asp Thr
1               5                   10                  15
Val Lys Leu Thr Gly Asn Ile Thr Ala Leu Gly Ser Trp Asn Thr Ala
            20                  25                  30
Asn Ala Val Ser Leu Ser Ala Ser Gln Tyr Thr Ser Gly Ser Pro Leu
        35                  40                  45
Trp Ser Gly Thr Val Ser Leu Pro Pro Gly Val Gly Val Gln Tyr Lys
    50                  55                  60
Phe Val Arg Val Gly Ser Ser Gly Ser Val Thr Trp Glu Ala Asp Pro
65                  70                  75                  80
Asn His Thr Tyr Ser Val Pro Cys Ala Ala Ala Thr Val Gly Gly Ser
                85                  90                  95
Trp Gln Ser
<210>99
<211>1761
<212>DNA
＜213〉artificial
<220>
＜223〉comprise the heterozygote of Fungamyl variant CD and Luo Eratai bacterium (A.rolfsii) CBM
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1761)
<400>99
gca acg cct gcg gac tgg cga tcg caa tcc att tat ttc ctt ctc acg        48
Ala Thr Pro Ala Asp Trp Arg Ser Gln Ser Ile Tyr Phe Leu Leu Thr
1               5                   10                  15
gat cga ttt gca agg acg gat ggg tcg acg act gcg act tgt aat act        96
Asp Arg Phe Ala Arg Thr Asp Gly Ser Thr Thr Ala Thr Cys Asn Thr
            20                  25                  30
gcg gat cag aaa tac tgt ggt gga aca tgg cag ggc atc atc gac aag        144
Ala Asp Gln Lys Tyr Cys Gly Gly Thr Trp Gln Gly Ile Ile Asp Lys
        35                  40                  45
ttg gac tat atc cag gga atg ggc ttc aca gcc atc tgg atc acc ccc        192
Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Met Gly Phe Thr Ala Ile Trp Ile Thr Pro
    50                  55                  60
gtt aca gcc cag ctg ccc cag acc acc gca tat gga gat gcc tac cat        240
Val Thr Ala Gln Leu Pro Gln Thr Thr Ala Tyr Gly Asp Ala Tyr His
65                  70                  75                  80
ggc tac tgg cag cag gat ata tac tct ctg aac gaa aac tac ggc act        288
Gly Tyr Trp Gln Gln Asp Ile Tyr Ser Leu Asn Glu Asn Tyr Gly Thr
                85                  90                  95
gca gat gac ttg aag gcg ctc tct tcg gcc ctt cat gag agg ggg atg        336
Ala Asp Asp Leu Lys Ala Leu Ser Ser Ala Leu His Glu Arg Gly Met
            100                 105                 110
tat ctt atg gtc gat gtg gtt gct aac cat atg ggc tat gat gga ccg        384
Tyr Leu Met Val Asp Val Val Ala Asn His Met Gly Tyr Asp Gly Pro
        115                 120                 125
ggt agc tca gtc gat tac agt gtg ttt gtt ccg ttc aat tcc gct agc        432
Gly Ser Ser Val Asp Tyr Ser Val Phe Val Pro Phe Asn Ser Ala Ser
    130                 135                 140
tac ttc cac ccg ttc tgt ttc att caa aac tgg aat gat cag act cag        480
Tyr Phe His Pro Phe Cys Phe Ile Gln Asn Trp Asn Asp Gln Thr Gln
145                 150                 155                 160
gtt gag gat tgc tgg cta gga gat aac act gtc tcc ttg cct gat ctc        528
Val Glu Asp Cys Trp Leu Gly Asp Asn Thr Val Ser Leu Pro Asp Leu
                165                 170                 175
gat acc acc aag gat gtg gtc aag aat gaa tgg tac gac tgg gtg gga        576
Asp Thr Thr Lys Asp Val Val Lys Asn Glu Trp Tyr Asp Trp Val Gly
            180                 185                 190
tca ttg gta tcg aac tac tcc att gac ggc ctc cgt atc gac aca gta        624
Ser Leu Val Ser Asn Tyr Ser Ile Asp Gly Leu Arg Ile Asp Thr Val
        195                 200                 205
aaa cac gtc cag aag gac ttc tgg ccc ggg tac aac aaa gcc gca ggc        672
Lys His Val Gln Lys Asp Phe Trp Pro Gly Tyr Asn Lys Ala Ala Gly
    210                 215                 220
gtg tac tgt atc ggc gag gtg ctc gac ggt gat ccg gcc tac act tgt        720
Val Tyr Cys Ile Gly Glu Val Leu Asp Gly Asp Pro Ala Tyr Thr Cys
225                 230                 235                 240
ccc tac cag gaa gtc ctg gac ggc gta ctg aac tac ccc att tac tat        768
Pro Tyr Gln Glu Val Leu Asp Gly Val Leu Asn Tyr Pro Ile Tyr Tyr
                245                 250                 255
cca ctc ctc aac gcc ttc aag tca acc tcc ggc agc atg gac gac ctc        816
Pro Leu Leu Asn Ala Phe Lys Ser Thr Ser Gly Ser Met Asp Asp Leu
            260                 265                 270
tac aac atg atc aac acc gtc aaa tcc gac tgt cca gac tca aca ctc        864
Tyr Asn Met Ile Asn Thr Val Lys Ser Asp Cys Pro Asp Ser Thr Leu
        275                 280                 285
ctg ggc aca ttc gtc gag aac cac gac aac cca cgg ttc gct tct tac        912
Leu Gly Thr Phe Val Glu Asn His Asp Asn Pro Arg Phe Ala Ser Tyr
    290                 295                 300
acc aac gac ata gcc ctc gcc aag aac gtc gca gca ttc atc atc ctc        960
Thr Asn Asp Ile Ala Leu Ala Lys Asn Val Ala Ala Phe Ile Ile Leu
305                 310                 315                 320
aac gac gga atc ccc atc atc tac gcc ggc caa gaa cag cac tac gcc        1008
Asn Asp Gly Ile Pro Ile Ile Tyr Ala Gly Gln Glu Gln His Tyr Ala
                325                 330                 335
ggc gga aac gac ccc gcg aac cgc gaa gca acc tgg ctc tcg ggc tac        1056
Gly Gly Asn Asp Pro Ala Asn Arg Glu Ala Thr Trp Leu Ser Gly Tyr
            340                 345                 350
ccg acc gac agc gag ctg tac aag tta att gcc tcc gcg aac gca atc        1104
Pro Thr Asp Ser Glu Leu Tyr Lys Leu Ile Ala Ser Ala Asn Ala Ile
        355                 360                 365
cgg aac tat gcc att agc aaa gat aca gga ttc gtg acc tac aag aac        1152
Arg Asn Tyr Ala IIe Ser Lys Asp Thr Gly Phe Val Thr Tyr Lys Asn
    370                 375                 380
tgg ccc atc tac aaa gac gac aca acg atc gcc atg cgc aag ggc aca        1200
Trp Pro Ile Tyr Lys Asp Asp Thr Thr Ile Ala Met Arg Lys Gly Thr
385                 390                 395                 400
gat ggg tcg cag atc gtg act atc ttg tcc aac aag ggt gct tcg ggt        1248
Asp Gly Ser Gln Ile Val Thr Ile Leu Ser Asn Lys Gly Ala Ser Gly
                405                 410                 415
gat tcg tat acc ctc tcc ttg agt ggt gcg ggt tac aca gcc ggc cag        1296
Asp Set Tyr Thr Leu Ser Leu Ser Gly Ala Gly Tyr Thr Ala Gly Gln
            420                 425                 430
caa ttg acg gag gtc att ggc tgc acg acc gtg acg gtt gat tcg tcg        1344
Gln Leu Thr Glu Val Ile Gly Cys Thr Thr Val Thr Val Asp Ser Ser
        435                 440                 445
gga gat gtg cct gtt cct atg gcg ggt ggg cta cct agg gta ttg tat        1392
Gly Asp Val Pro Val Pro Met Ala Gly Gly Leu Pro Arg Val Leu Tyr
    450                 455                 460
ccg act gag aag ttg gca ggt agc aag atc tgt agt agc tcg ggt gct        1440
Pro Thr Glu Lys Leu Ala Gly Ser Lys Ile Cys Ser Ser Ser Gly Ala
465                 470                 475                 480
aca agc ccg ggt ggc tcc tcg ggt agt gtc gag gtc act ttc gac gtt        1488
Thr Ser Pro Gly Gly Ser Ser Gly Ser Val Glu Val Thr Phe Asp Val
                485                 490                 495
tac gct acc aca gta tat ggc cag aac atc tat atc acc ggt gat gtg        1536
Tyr Ala Thr Thr Val Tyr Gly Gln Asn Ile Tyr Ile Thr Gly Asp Val
            500                 505                 510
agt gag ctc ggc aac tgg aca ccc gcc aat ggt gtt gca ctc tct tct        1584
Ser Glu Leu Gly Asn Trp Thr Pro Ala Asn Gly Val Ala Leu Ser Ser
        515                 520                 525
gct aac tac ccc acc tgg agt gcc acg atc gct ctc ccc gct gac acg        1632
Ala Asn Tyr Pro Thr Trp Ser Ala Thr Ile Ala Leu Pro Ala Asp Thr
    530                 535                 540
aca atc cag tac aag tat gtc aac att gac ggc agc acc gtc atc tgg        1680
Thr Ile Gln Tyr Lys Tyr Val Asn Ile Asp Gly Ser Thr Val Ile Trp
545                 550                 555                 560
gag gat gct atc agc aat cgc gag atc acg acg ccc gcc agc ggc aca        1728
Glu Asp Ala Ile Ser Asn Arg Glu Ile Thr Thr Pro Ala Ser Gly Thr
                565                 570                 575
tac acc gaa aaa gac act tgg gat gaa tct tag                            1761
Tyr Thr Glu Lys Asp Thr Trp Asp Glu Ser
            580                 585
<210>100
<211>586
<212>PRT
＜213〉artificial
<220>
＜223〉synthetic construct
<400>100
Ala Thr Pro Ala Asp Trp Arg Ser Gln Ser Ile Tyr Phe Leu Leu Thr
1               5                   10                  15
Asp Arg Phe Ala Arg Thr Asp Gly Ser Thr Thr Ala Thr Cys Asn Thr
            20                  25                  30
Ala Asp Gln Lys Tyr Cys Gly Gly Thr Trp Gln Gly Ile Ile Asp Lys
        35                  40                  45
Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Met Gly Phe Thr Ala Ile Trp Ile Thr Pro
    50                  55                  60
Val Thr Ala Gln Leu Pro Gln Thr Thr Ala Tyr Gly Asp Ala Tyr His
65                  70                  75                  80
Gly Tyr Trp Gln Gln Asp Ile Tyr Ser Leu Asn Glu Asn Tyr Gly Thr
                85                  90                  95
Ala Asp Asp Leu Lys Ala Leu Ser Ser Ala Leu His Glu Arg Gly Met
            100                 105                 110
Tyr Leu Met Val Asp Val Val Ala Asn His Met Gly Tyr Asp Gly Pro
        115                 120                 125
Gly Ser Ser Val Asp Tyr Ser Val Phe Val Pro Phe Asn Ser Ala Ser
    130                 135                 140
Tyr Phe His Pro Phe Cys Phe Ile Gln Asn Trp Asn Asp Gln Thr Gln
145                 150                 155                 160
Val Glu Asp Cys Trp Leu Gly Asp Asn Thr Val Ser Leu Pro Asp Leu
                165                 170                 175
Asp Thr Thr Lys Asp Val Val Lys Asn Glu Trp Tyr Asp Trp Val Gly
            180                 185                 190
Ser Leu Val Ser Asn Tyr Ser Ile Asp Gly Leu Arg Ile Asp Thr Val
        195                 200                 205
Lys His Val Gln Lys Asp Phe Trp Pro Gly Tyr Asn Lys Ala Ala Gly
    210                 215                 220
Val Tyr Cys Ile Gly Glu Val Leu Asp Gly Asp Pro Ala Tyr Thr Cys
225                 230                 235                 240
Pro Tyr Gln Glu Val Leu Asp Gly Val Leu Asn Tyr Pro Ile Tyr Tyr
                245                 250                 255
Pro Leu Leu Asn Ala Phe Lys Ser Thr Ser Gly Ser Met Asp Asp Leu
            260                 265                 270
Tyr Asn Met Ile Asn Thr Val Lys Ser Asp Cys Pro Asp Ser Thr Leu
        275                 280                 285
Leu Gly Thr Phe Val Glu Asn His Asp Asn Pro Arg Phe Ala Ser Tyr
    290                 295                 300
Thr Asn Asp Ile Ala Leu Ala Lys Asn Val Ala Ala Phe Ile Ile Leu
305                 310                 315                 320
Asn Asp Gly Ile Pro Ile Ile Tyr Ala Gly Gln Glu Gln His Tyr Ala
                325                 330                 335
Gly Gly Asn Asp Pro Ala Asn Arg Glu Ala Thr Trp Leu Ser Gly Tyr
            340                 345                 350
Pro Thr Asp Ser Glu Leu Tyr Lys Leu Ile Ala Ser Ala Asn Ala Ile
        355                 360                 365
Arg Asn Tyr Ala Ile Ser Lys Asp Thr Gly Phe Val Thr Tyr Lys Asn
    370                 375                 380
Trp Pro Ile Tyr Lys Asp Asp Thr Thr Ile Ala Met Arg Lys Gly Thr
385                 390                 395                 400
Asp Gly Ser Gln Ile Val Thr Ile Leu Ser Asn Lys Gly Ala Ser Gly
                405                 410                 415
Asp Ser Tyr Thr Leu Ser Leu Ser Gly Ala Gly Tyr Thr Ala Gly Gln
            420                 425                 430
Gln Leu Thr Glu Val Ile Gly Cys Thr Thr Val Thr Val Asp Ser Ser
        435                 440                 445
Gly Asp Val Pro Val Pro Met Ala Gly Gly Leu Pro Arg Val Leu Tyr
    450                 455                 460
Pro Thr Glu Lys Leu Ala Gly Ser Lys Ile Cys Ser Ser Ser Gly Ala
465                 470                 475                 480
Thr Ser Pro Gly Gly Ser Ser Gly Ser Val Glu Val Thr Phe Asp Val
                485                 490                 495
Tyr Ala Thr Thr Val Tyr Gly Gln Asn Ile Tyr Ile Thr Gly Asp Val
            500                 505                 510
Ser Glu Leu Gly Asn Trp Thr Pro Ala Asn Gly Val Ala Leu Ser Ser
        515                 520                 525
Ala Asn Tyr Pro Thr Trp Ser Ala Thr Ile Ala Leu Pro Ala Asp Thr
    530                 535                 540
Thr Ile Gln Tyr Lys Tyr Val Asn Ile Asp Gly Ser Thr Val Ile Trp
545                 550                 555                 560
Glu Asp Ala Ile Ser Asn Arg Glu Ile Thr Thr Pro Ala Ser Gly Thr
                565                 570                 575
Tyr Thr Glu Lys Asp Thr Trp Asp Glu Ser
            580                 585
<210>101
<211>558
<212>PRT
＜213〉artificial
<220>
＜223〉with Rhizomucor pusillus (Rhizomucor pusillus) amylase of joint with from Luo Eratai bacterium (A.rolfsii)
SBD
<400>101
Ser Pro Leu Pro Gln Gln Gln Arg Tyr Gly Lys Arg Ala Thr Ser Asp
1               5                   10                  15
Asp Trp Lys Ser Lys Ala Ile Tyr Gln Leu Leu Thr Asp Arg Phe Gly
            20                  25                  30
Arg Ala Asp Asp Ser Thr Ser Asn Cys Ser Asn Leu Ser Asn Tyr Cys
        35                  40                  45
Gly Gly Thr Tyr Glu Gly Ile Thr Lys His Leu Asp Tyr Ile Ser Gly
    50                  55                  60
Met Gly Phe Asp Ala Ile Trp Ile Ser Pro Ile Pro Lys Asn Ser Asp
65                  70                  75                  80
Gly Gly Tyr His Gly Tyr Trp Ala Thr Asp Phe Tyr Gln Leu Asn Ser
                85                  90                  95
Asn Phe Gly Asp Glu Ser Gln Leu Lys Ala Leu Ile Gln Ala Ala His
            100                 105                 110
Glu Arg Asp Met Tyr Val Met Leu Asp Val Val Ala Asn His Ala Gly
        115                 120                 125
Pro Thr Ser Asn Gly Tyr Ser Gly Tyr Thr Phe Gly Asp Ala Ser Leu
    130                 135                 140
Tyr His Pro Lys Cys Thr Ile Asp Tyr Asn Asp Gln Thr Ser Ile Glu
145                 150                 155                 160
Gln Cys Trp Val Ala Asp Glu Leu Pro Asp Ile Asp Thr Glu Asn Ser
                165                 170                 175
Asp Asn Val Ala Ile Leu Asn Asp Ile Val Ser Gly Trp Val Gly Asn
            180                 185                 190
Tyr Ser Phe Asp Gly Ile Arg Ile Asp Thr Val Lys His Ile Arg Lys
        195                 200                 205
Asp Phe Trp Thr Gly Tyr Ala Glu Ala Ala Gly Val Phe Ala Thr Gly
    210                 215                 220
Glu Val Phe Asn Gly Asp Pro Ala Tyr Val Gly Pro Tyr Gln Lys Tyr
225                 230                 235                 240
Leu Pro Ser Leu Ile Asn Tyr Pro Met Tyr Tyr Ala Leu Asn Asp Val
                245                 250                 255
Phe Val Ser Lys Ser Lys Gly Phe Ser Arg Ile Ser Glu Met Leu Gly
            260                 265                 270
Ser Asn Arg Asn Ala Phe Glu Asp Thr Ser Val Leu Thr Thr Phe Val
        275                 280                 285
Asp Asn His Asp Asn Pro Arg Phe Leu Asn Ser Gln Ser Asp Lys Ala
    290                 295                 300
Leu Phe Lys Asn Ala Leu Thr Tyr Val Leu Leu Gly Glu Gly Ile Pro
305                 310                 315                 320
Ile Val Tyr Tyr Gly Ser Glu Gln Gly Phe Ser Gly Gly Ala Asp Pro
                325                 330                 335
Ala Asn Arg Glu Val Leu Trp Thr Thr Asn Tyr Asp Thr Ser Ser Asp
            340                 345                 350
Leu Tyr Gln Phe Ile Lys Thr Val Asn Ser Val Arg Met Lys Ser Asn
        355                 360                 365
Lys Ala Val Tyr Met Asp Ile Tyr Val Gly Asp Asn Ala Tyr Ala Phe
    370                 375                 380
Lys His Gly Asp Ala Leu Val Val Leu Asn Asn Tyr Gly Ser Gly Ser
385                 390                 395                 400
Thr Asn Gln Val Ser Phe Ser Val Ser Gly Lys Phe Asp Ser Gly Ala
                405                 410                 415
Ser Leu Met Asp Ile Val Ser Asn Ile Thr Thr Thr Val Ser Ser Asp
            420                 425                 430
Gly Thr Val Thr Phe Asn Leu Lys Asp Gly Leu Pro Ala Ile Phe Thr
        435                 440                 445
Ser Ala Gly Ala Thr Ser Pro Gly Gly Ser Ser Gly Ser Val Glu Val
    450                 455                 460
Thr Phe Asp Val Tyr Ala Thr Thr Val Tyr Gly Gln Asn Ile Tyr Ile
465                 470                 475                 480
Thr Gly Asp Val Ser Glu Leu Gly Asn Trp Thr Pro Ala Asn Gly Val
                485                 490                 495
Ala Leu Ser Ser Ala Asn Tyr Pro Thr Trp Ser Ala Thr Ile Ala Leu
            500                 505                 510
Pro Ala Asp Thr Thr Ile Gln Tyr Lys Tyr Val Asn Ile Asp Gly Ser
        515                 520                 525
Thr Val Ile Trp Glu Asp Ala Ile Ser Asn Arg Glu Ile Thr Thr Pro
    530                 535                 540
Ala Ser Gly Thr Tyr Thr Glu Lys Asp Thr Trp Asp Glu Ser
545                 550                 555
<210>102
<211>574
<212>PRT
＜213〉artificial
<220>
＜223〉heterozygote of huge bracket fungus (Meripilus giganteus) amylase and Luo Eratai bacterium (A.rolfsii) SBD
<400>102
Arg Pro Thr Val Phe Asp Ala Gly Ala Asp Ala His Ser Leu His Ala
1               5                   10                  15
Arg Ala Pro Ser Gly Ser Lys Asp Val Ile Ile Gln Met Phe Glu Trp
            20                  25                  30
Asn Trp Asp Ser Val Ala Ala Glu Cys Thr Asn Phe Ile Gly Pro Ala
        35                  40                  45
Gly Tyr Gly Phe Val Gln Val Ser Pro Pro Gln Glu Thr Ile Gln Gly
    50                  55                  60
Ala Gln Trp Trp Thr Asp Tyr Gln Pro Val Ser Tyr Thr Leu Thr Gly
65                  70                  75                  80
Lys Arg Gly Asp Arg Ser Gln Phe Ala Asn Met Ile Thr Thr Cys His
                85                  90                  95
Ala Ala Gly Val Gly Val Ile Val Asp Thr Ile Trp Asn His Met Ala
            100                 105                 110
Gly Val Asp Ser Gly Thr Gly Thr Ala Gly Ser Ser Phe Thr His Tyr
        115                 120                 125
Asn Tyr Pro Gly Ile Tyr Gln Asn Gln Asp Phe His His Cys Gly Leu
    130                 135                 140
Glu Pro Gly Asp Asp Ile Val Asn Tyr Asp Asn Ala Val Glu Val Gln
145                 150                 155                 160
Thr Cys Glu Leu Val Asn Leu Ala Asp Leu Ala Thr Asp Thr Glu Tyr
                165                 170                 175
Val Arg Gly Arg Leu Ala Gln Tyr Gly Asn Asp Leu Leu Ser Leu Gly
            180                 185                 190
Ala Asp Gly Leu Arg Leu Asp Ala Ser Lys His Ile Pro Val Gly Asp
        195                 200                 205
Ile Ala Asn Ile Leu Ser Arg Leu Ser Arg Ser Val Tyr Ile Thr Gln
    210                 215                  220
Glu Val Ile Phe Gly Ala Gly Glu Pro Ile Thr Pro Asn Gln Tyr Thr
225                 230                 235                 240
Gly Asn Gly Asp Val Gln Glu Phe Arg Tyr Thr Ser Ala Leu Lys Asp
                245                 250                 255
Ala Phe Leu Ser Ser Gly Ile Ser Asn Leu Gln Asp Phe Glu Asn Arg
            260                 265                 270
Gly Trp Val Pro Gly Ser Gly Ala Asn Val Phe Val Val Asn His Asp
        275                 280                 285
Thr Glu Arg Asn Gly Ala Ser Leu Asn Asn Asn Ser Pro Ser Asn Thr
    290                 295                 300
Tyr Val Thr Ala Thr Ile Phe Ser Leu Ala His Pro Tyr Gly Thr Pro
305                 310                 315                 320
Thr Ile Leu Ser Ser Tyr Asp Gly Phe Thr Asn Thr Asp Ala Gly Ala
                325                 330                 335
Pro Asn Asn Asn Val Gly Thr Cys Ser Thr Ser Gly Gly Ala Asn Gly
            340                 345                 350
Trp Leu Cys Gln His Arg Trp Thr Ala Ile Ala Gly Met Val Gly Phe
        355                 360                 365
Arg Asn Asn Val Gly Ser Ala Ala Leu Asn Asn Trp Gln Ala Pro Gln
    370                 375                 380
Ser Gln Gln Ile Ala Phe Gly Arg Gly Ala Leu Gly Phe Val Ala Ile
385                 390                 395                 400
Asn Asn Ala Asp Ser Ala Trp Ser Thr Thr Phe Thr Thr Ser Leu Pro
                405                 410                 415
Asp Gly Ser Tyr Cys Asp Val Ile Ser Gly Lys Ala Ser Gly Ser Ser
            420                 425                 430
Cys Thr Gly Ser Ser Phe Thr Val Ser Gly Gly Lys Leu Thr Ala Thr
        435                 440                 445
Val Pro Ala Arg Ser Ala Ile Ala Val His Thr Gly Gln Lys Gly Ser
    450                 455                 460
Gly Gly Gly Ala Thr Ser Pro Gly Gly Ser Ser Gly Ser Val Glu Val
465                 470                 475                 480
Thr Phe Asp Val Tyr Ala Thr Thr Val Tyr Gly Gln Asn Ile Tyr Ile
                485                 490                 495
Thr Gly Asp Val Ser Glu Leu Gly Asn Trp Thr Pro Ala Asn Gly Val
            500                 505                 510
Ala Leu Ser Ser Ala Asn Tyr Pro Thr Trp Ser Ala Tnr Ile Ala Leu
        515                 520                 525
Pro Ala Asp Thr Thr Ile Gln Tyr Lys Tyr Val Asn Ile Asp Gly Ser
    530                 535                 540
Thr Val Ile Trp Glu Asp Ala Ile Ser Asn Arg Glu Ile Thr Thr Pro
545                 550                 555                 560
Ala Ser Gly Thr Tyr Thr Glu Lys Asp Thr Trp Asp Glu Ser
                565                 570
<210>103
<211>7063
<212>DNA
＜213〉artificial
<220>
＜223〉for the plasmid that makes up heterozygote
<220>
<221>misc_feature
<222>(1)..(7063)
<400>103
ctgcattaat gaatcggcca acgcgcgggg agaggcggtt tgcgtattgg gcgctcttcc    60
gcttcctcgc tcactgactc gctgcgctcg gtcgttcggc tgcggcgagc ggtatcagct    120
cactcaaagg cggtaatacg gttatccaca gaatcagggg ataacgcagg aaagaacatg    180
tgagcaaaag gccagcaaaa ggccaggaac cgtaaaaagg ccgcgttgct ggcgtttttc    240
cataggctcc gcccccctga cgagcatcac aaaaatcgac gctcaagtca gaggtggcga    300
aacccgacag gactataaag ataccaggcg tttccccctg gaagctccct cgtgcgctct    360
cctgttccga ccctgccgct taccggatac ctgtccgcct ttctcccttc gggaagcgtg    420
gcgctttctc atagctcacg ctgtaggtat ctcagttcgg tgtaggtcgt tcgctccaag    480
ctgggctgtg tgcacgaacc ccccgttcag cccgaccgct gcgccttatc cggtaactat    540
cgtcttgagt ccaacccggt aagacacgac ttatcgccac tggcagcagc cactggtaac    600
aggattagca gagcgaggta tgtaggcggt gctacagagt tcttgaagtg gtggcctaac    660
tacggctaca ctagaaggac agtatttggt atctgcgctc tgctgaagcc agttaccttc    720
ggaaaaagag ttggtagctc ttgatccggc aaacaaacca ccgctggtag cggtggtttt    780
tttgtttgca agcagcagat tacgcgcaga aaaaaaggat ctcaagaaga tcctttgatc    840
ttttctacgg ggtctgacgc tcagtggaac gaaaactcac gttaagggat tttggtcatg    900
agattatcaa aaaggatctt cacctagatc cttttaaatt aaaaatgaag ttttaaatca    960
atctaaagta tatatgagta aacttggtct gacagttacc aatgcttaat cagtgaggca    1020
cctatctcag cgatctgtct atttcgttca tccatagttg cctgactccc cgtcgtgtag    1080
ataactacga tacgggaggg cttaccatct ggccccagtg ctgcaatgat accgcgagac    1140
ccacgctcac cggctccaga tttatcagca ataaaccagc cagccggaag ggccgagcgc    1200
agaagtggtc ctgcaacttt atccgcctcc atccagtcta ttaattgttg ccgggaagct    1260
agagtaagta gttcgccagt taatagtttg cgcaacgttg ttgccattgc tacaggcatc    1320
gtggtgtcac gctcgtcgtt tggtatggct tcattcagct ccggttccca acgatcaagg    1380
cgagttacat gatcccccat gttgtgcaaa aaagcggtta gctccttcgg tcctccgatc    1440
gttgtcagaa gtaagttggc cgcagtgtta tcactcatgg ttatggcagc actgcataat    1500
tctcttactg tcatgccatc cgtaagatgc ttttctgtga ctggtgagta ctcaaccaag    1560
tcattctgag aatagtgtat gcggcgaccg agttgctctt gcccggcgtc aatacgggat    1620
aataccgcgc cacatagcag aactttaaaa gtgctcatca ttggaaaacg ttcttcgggg    1680
cgaaaactct caaggatctt accgctgttg agatccagtt cgatgtaacc cactcgtgca    1740
cccaactgat cttcagcatc ttttactttc accagcgttt ctgggtgagc aaaaacagga    1800
aggcaaaatg ccgcaaaaaa gggaataagg gcgacacgga aatgttgaat actcatactc    1860
ttcctttttc aatgggtaat aactgatata attaaattga agctctaatt tgtgagttta    1920
gtatacatgc atttacttat aatacagttt tttagttttg ctggccgcat cttctcaaat    1980
atgcttccca gcctgctttt ctgtaacgtt caccctctac cttagcatcc cttccctttg    2040
caaatagtcc tcttccaaca ataataatgt cagatcctgt agagaccaca tcatccacgg    2100
ttctatactg ttgacccaat gcgtctccct tgtcatctaa acccacaccg ggtgtcataa    2160
tcaaccaatc gtaaccttca tctcttccac ccatgtctct ttgagcaata aagccgataa    2220
caaaatcttt gtcgctcttc gcaatgtcaa cagtaccctt agtatattct ccagtagata    2280
gggagccctt gcatgacaat tctgctaaca tcaaaaggcc tctaggttcc tttgttactt    2340
cttctgccgc ctgcttcaaa ccgctaacaa tacctgggcc caccacaccg tgtgcattcg    2400
taatgtctgc ccattctgct attctgtata cacccgcaga gtactgcaat ttgactgtat    2460
taccaatgtc agcaaatttt ctgtcttcga agagtaaaaa attgtacttg gcggataatg    2520
cctttagcgg cttaactgtg ccctccatgg aaaaatcagt caagatatcc acatgtgttt    2580
ttagtaaaca aattttggga cctaatgctt caactaactc cagtaattcg ttggtggtac    2640
gaacatccaa tgaagcacac aagtttgttt gcttttcgtg catgatatta aatagcttgg    2700
cagcaacagg actaggatga gtagcagcac gttccttata tgtagctttc gacatgattt    2760
atcttcgttt cctgcagctt ctcaatgata ttcgaatacg ctttgaggag atacagccta    2820
atatccgaca aactgtttta cagatttacg atcgtacttg ttacccatca ttgaattttg    2880
aacatccgaa cctgggagtt ttccctgaaa cagatagtat atttgaacct gtataataat    2940
atatagtcta gcgctttacg gaagacaatg tatgtatttc ggttcctgga gaaactattg    3000
catctattgc ataggtaatc ttgcacgtcg catccccggt tcattttctg cgtttccatc    3060
ttgcacttca atagcatatc tttgttaacg aagcatctgt gcttcatttt gtagaacaaa    3120
aatgcaacgc gagagcgcta atttttcaaa caaagaatct gagctgcatt tttacagaac    3180
agaaatgcaa cgcgaaagcg ctattttacc aacgaagaat ctgtgcttca tttttgtaaa    3240
acaaaaatgc aacgcgagag cgctaatttt tcaaacaaag aatctgagct gcatttttac    3300
agaacagaaa tgcaacgcga gagcgctatt ttaccaacaa agaatctata cttctttttt    3360
gttctacaaa aatgcatccc gagagcgcta tttttctaac aaagcatctt agattacttt    3420
ttttctcctt tgtgcgctct ataatgcagt ctcttgataa ctttttgcac tgtaggtccg    3480
ttaaggttag aagaaggcta ctttggtgtc tattttctct tccataaaaa aagcctgact    3540
ccacttcccg cgtttactga ttactagcga agctgcgggt gcattttttc aagataaagg    3600
catccccgat tatattctat accgatgtgg attgcgcata ctttgtgaag agaaagtgat    3660
agcgttgatg attcttcatt ggtcagaaaa ttatgaacgg tttcttctat tttgtctcta    3720
tatactacgt ataggaaatg tttacatttt cgtattgttt tcgattcact ctatgaatag    3780
ttcttactac aatttttttg tctaaagagt aatactagag ataaacataa aaaatgtaga    3840
ggtcgagttt agatgcaagt tcaaggagcg aaaggtggat gggtaggtta tatagggata    3900
tagcacagag atatatagca aagagatact tttgagcaat gtttgtggaa gcggtattcg    3960
caatgggaag ctcccaggcc ggttgataat cagaaaagcc ccaaaaaaca ggaagattgt    4020
ataagcaaat atttaaattg taaacgttaa tattttgtta aaattcgcgt taaatttttg    4080
ttaaatcagc tcatttttta acgaatagcc cgaaatcggc aaaatccctt ataaatcaaa    4140
agaatagacc gagatagggt tgagtgttgt tccagtttcc aacaagagtc cactattaaa    4200
gaacgtggac tccaacgtca aagggcgaaa aagggtctat cagggcgatg gcccactacg    4260
tgaaccatca ccctaatgaa gttttttggg gtcgaggtgc cgtaaagcag taaatcggaa    4320
gggtaaacgg atgcccccat ttagagcttg acggggaaag ccggcgaacg tggcgagaaa    4380
ggaagggaag aaagcgaaac cagcgggggc tagggcggtg ggaagtgtag gggtcacgct    4440
gggcgtaacc accacacccg ccgcgcttaa tggggcgcta cagggcgcgt ggggatatcc    4500
actagcatgc ctcagcttcc tctattgatg ttacacctgg acaccccttt tctggcatcc    4560
agtttttaat cttcagtggc atgtgagatt ctccgaaatt aattaaagca atcacacaat    4620
tctctcggat accacctcgg ttgaaactga caggtggttt gttacgctaa tgcaaaggag    4680
cctatatacc tttggctcgg ctgctgtaac agggaatata aagggcagca taatttagga    4740
gtttagtgaa cttgcaacat ttactatttt cccttcttac gtaaatattt ttctttttaa    4800
ttctaaatca atctttttca attttttgtt tgtattcttt tcttgcttaa atctataact    4860
acaaaaaaca catacagaaa ttcattcaag aatagttcaa acaagaagat tacaaactat    4920
caatttcata cacaatataa acgacgggac ccggggatcg aattcatgag attatcgact    4980
tcgagtctct tcctttccgt gtctctgctg gggaagctgg ccctcgggct gtcggctgca    5040
gaatggcgca ctcagtcgat ttacttccta ttgacggatc ggttcggtag gacggacaat    5100
tcgacgacag ctacatgcga tacgggtgac caaatctatt gtggtggcag ttggcaagga    5160
atcatcaacc atctggatta tatccagggc atgggattca cggccatctg gatctcgcct    5220
atcactgaac agctgcccca ggatactgct gatggtgaag cttaccatgg atattggcag    5280
cagaagatat acgacgtgaa ctccaacttc ggcactgcag atgacctcaa gtccctctca    5340
gatgcgcttc atgcccgcgg aatgtacctc atggtggacg tcgtccctaa ccacatgggc    5400
tacgccggca acggcaacga tgtagactac agcgtcttcg accccttcga ttcctcctcc    5460
tacttccacc catactgcct gatcacagat tgggacaact tgaccatggt ccaagattgt    5520
tgggagggtg acaccatcgt atctctgcca gacctaaaca ccaccgaaac tgccgtgaga    5580
acaatctggt atgactgggt agccgacctg gtatccaatt attcagtcga cggactccgc    5640
atcgacagtg tcctcgaagt cgaaccagac ttcttcccgg gctaccagga agcagcaggt    5700
gtctactgcg tcggcgaagt cgacaacggc aaccctgccc tcgactgccc ataccagaag    5760
gtcctggacg gcgtcctcaa ctatccgatc tactggcaac tcctctacgc cttcgaatcc    5820
tccagcggca gcatcagcaa tctctacaac atgatcaaat ccgtcgcaag cgactgctcc    5880
gatccgacac tactcggcaa cttcatcgaa aaccacgaca atccccgttt cgcctcctac    5940
acctccgact actcgcaagc caaaaacgtc ctcagctaca tcttcctctc cgacggcatc    6000
cccatcgtct acgccggcga agaacagcac tactccggcg gcaaggtgcc ctacaaccgc    6060
gaagcgacct ggctttcagg ctacgacacc tccgcagagc tgtacacctg gatagccacc    6120
acgaacgcga tccgcaaact agccatctca gctgactcgg cctacattac ctacgcgaat    6180
gatgcattct acactgacag caacaccatc gcaatgcgca aaggcacctc agggagccaa    6240
gtcatcaccg tcctctccaa caaaggctcc tcaggaagca gctacaccct gaccctcagc    6300
ggaagcggct acacatccgg cacgaagctg atcgaagcgt acacatgcac atccgtgacc  6360
gtggactcga gcggcgatat tcccgtgccg atggcgtcgg gattaccgag agttcttctg  6420
cccgcgtccg tcgtcgatag ctcttcgctc tgtggcggga gcggaagagg tgctacaagc  6480
ccgggtggct cctcgggtag tgtcgaggtc actttcgacg tttacgctac cacagtatat  6540
ggccagaaca tctatatcac cggtgatgtg agtgagctcg gcaactggac acccgccaat  6600
ggtgttgcac tctcttctgc taactacccc acctggagtg ccacgatcgc tctccccgct  6660
gacacgacaa tccagtacaa gtatgtcaac attgacggca gcaccgtcat ctgggaggat  6720
gctatcagca atcgcgagat cacgacgccc gccagcggca catacaccga aaaagacact  6780
tgggatgaat cttaggcggc cgcgggccgc atcatgtaat tagttatgtc acgcttacat  6840
tcacgccctc cccccacatc cgctctaacc gaaaaggaag gagttagaca acctgaagtc  6900
taggtcccta tttatttttt tatagttatg ttagtattaa gaacgttatt tatatttcaa  6960
atttttcttt tttttctgta cagacgcgtg tacgcatgta acattatact gaaaaccttg  7020
cttgagaagg ttttgggacg ctcgaaggct ttaatttgcg gcc                    7063
<210>104
<211>41
<212>DNA
＜213〉artificial
<220>
＜223〉primer
<220>
<221>misc_feature
<222>(1)..(41)
<400>104
gctggggaag ctggccctcg ggagcccttt gccccaacagc                       41
<210>105
<211>42
<212>DNA
<213>ja126r
<220>
<221>misc_feature
<222>(1)..(42)
<400>105
agccacccgg gcttgtagca ccagcagagg tgaagatagc cg                     42
<210>106
<211>42
<212>DNA
＜213〉artificial
<220>
＜223〉primer
<400>106
gctggggaag ctggccctcg ggcgccctac tgtctttgac gc                         42
<210>107
<211>42
<212>DNA
＜213〉artificial
<220>
＜223〉primer
<400>107
agccacccgg gcttgtagca ccaccaccag aacctttctg ac                         42
<210>108
<211>387
<212>DNA
＜213〉corn (Zea mays)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(387)
<400>108
gtg cgt gtt cga ttt gtg ctg aaa agg cag tgc acg ttc ggg cag agc        48
Val Arg Val Arg Phe Val Leu Lys Arg Gln Cys Thr Phe Gly Gln Ser
1               5                   10                  15
gtc tgc ctt gtc ggc gac gac cct gcg ctc ggc ctc tgg gat ctg tcg        96
Val Cys Leu Val Gly Asp Asp Pro Ala Leu Gly Leu Trp Asp Leu Ser
            20                  25                  30
aac gcg ttt cct ttg aag tgg gcg gaa agc cac gac tgg acc tta gag        144
Asn Ala Phe Pro Leu Lys Trp Ala Glu Ser His Asp Trp Thr Leu Glu
        35                  40                  45
aaa gat ttg ccg gcc aac aag ctg att gag ttc aag ttc ttg ctc caa        192
Lys Asp Leu Pro Ala Asn Lys Leu Ile Glu Phe Lys Phe Leu Leu Gln
    50                  55                  60
gat tcc aca gga aag ttg cat tgg cag ggt ggg cca aac aga agc ttt        240
Asp Ser Thr Gly Lys Leu His Trp Gln Gly Gly Pro Asn Arg Ser Phe
65                  70                  75                  80
cag aca ggt gaa acc gcc gca aac aca ttg gtt gtg ttt gaa gat tgg        288
Gln Thr Gly Glu Thr Ala Ala Asn Thr Leu Val Val Phe Glu Asp Trp
                85                  90                  95
ggt gat gtg aag aat cag aaa ata gta gaa gag ggg gga gtg gcg tct        336
Gly Asp Val Lys Asn Gln Lys Ile Val Glu Glu Gly Gly Val Ala Ser
            100                 105                 110
gct ggg ata gaa caa act gtt gtt tca aat gac agc gaa agc aga aag        384
Ala Gly Ile Glu Gln Thr Val Val Ser Asn Asp Ser Glu Ser Arg Lys
        115                 120                 125
tag                                                                    387
<210>109
<211>128
<212>PRT
＜213〉corn (Zea mays)
<400>109
Val Arg Val Arg Phe Val Leu Lys Arg Gln Cys Thr Phe Gly Gln Ser
1               5                   10                  15
Val Cys Leu Val Gly Asp Asp Pro Ala Leu Gly Leu Trp Asp Leu Ser
            20                  25                  30
Asn Ala Phe Pro Leu Lys Trp Ala Glu Ser His Asp Trp Thr Leu Glu
        35                  40                  45
Lys Asp Leu Pro Ala Asn Lys Leu Ile Glu Phe Lys Phe Leu Leu Gln
    50                  55                  60
Asp Ser Thr Gly Lys Leu His Trp Gln Gly Gly Pro Asn Arg Ser Phe
65                  70                  75                  80
Gln Thr Gly Glu Thr Ala Ala Asn Thr Leu Val Val Phe Glu Asp Trp
                85                  90                  95
Gly Asp Val Lys Asn Gln Lys Ile Val Glu Glu Gly Gly Val Ala Ser
            100                 105                 110
Ala Gly Ile Glu Gln Thr Val Val Ser Asn Asp Ser Glu Ser Arg Lys
        115                 120                 125
<210>110
<211>1428
<212>DNA
＜213〉bacterial classification (Thermoascus sp.) of Thermoascus genus
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1428)
<400>110
gcg acg cct gcc gaa tgg cgc tcg cag tca att tac ttt tta ctc acc        48
Ala Thr Pro Ala Glu Trp Arg Ser Gln Ser Ile Tyr Phe Leu Leu Thr
1               5                   10                  15
gat cgc ttt gcc cgc acc gac aac tcg aca acc gcc gaa tgt gat act        96
Asp Arg Phe Ala Arg Thr Asp Asn Ser Thr Thr Ala GIu Cys Asp Thr
            20                  25                  30
agt gcg gtg aag tac tgt ggc ggg act tgg cag gga atc att aac cag        144
Ser Ala Val Lys Tyr Cys Gly Gly Thr Trp Gln Gly Ile Ile Asn Gln
        35                  40                  45
ctg gac tac atc cag ggg atg ggc ttc aca gca acc tgg atc acc cca        192
Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Met Gly Phe Thr Ala Thr Trp Ile Thr Pro
    50                  55                  60
gtg acc gcc aat ctc gag gat ggg cag cat ggg gag gca tac cat ggg        240
Val Thr Ala Asn Leu Glu Asp Gly Gln His Gly Glu Ala Tyr His Gly
65                  70                  75                  80
tac tgg cag cag gat ata tat gcg ttg aac ccg cac ttt ggc act caa        288
Tyr Trp Gln Gln Asp Ile Tyr Ala Leu Asn Pro His Phe Gly Thr Gln
                85                  90                  95
gac gac ctc cga gca ctg tct gac gcg ctg cac gac cga gga atg tac        336
Asp Asp Leu Arg Ala Leu Ser Asp Ala Leu His Asp Arg Gly Met Tyr
            100                 105                 110
ctt atg gtc gac gtg gtt gcc aat cat ttt ggc tac gac gcc ccc gcc        384
Leu Met Val Asp Val Val Ala Asn His Phe Gly Tyr Asp Ala Pro Ala
        115                 120                 125
gcg tcg gtc gac tac agc gtc ttc aac ccg ttt aac tcg gca gac tac        432
Ala Ser Val Asp Tyr Ser Val Phe Asn Pro Phe Asn Ser Ala Asp Tyr
    130                 135                 140
ttc cac act ccc tgc gat atc acg gac tac gac aac cag acc cag gtc        480
Phe His Thr Pro Cys Asp Ile Thr Asp Tyr Asp Asn Gln Thr Gln Val
145                 150                 155                 160
gag gat tgc tgg ctg tac acc gac gcc gtc agt ctg cca gat gtc gat        528
Glu Asp Cys Trp Leu Tyr Thr Asp Ala Val Ser Leu Pro Asp Val Asp
                165                 170                 175
acc acc aac gag gag gtc aag gag att tgg tac gac tgg gtg ggt gac        576
Thr Thr Asn Glu Glu Val Lys Glu Ile Trp Tyr Asp Trp Val Gly Asp
            180                 185                 190
ctt gtg tct aac tac tct atc gac ggg ctt cgc atc gac acc gct cgg        624
Leu Val Ser Asn Tyr Ser Ile Asp Gly Leu Arg Ile Asp Thr Ala Arg
        195                 200                 205
cac gta cag aag gac ttc tgg cgc gac tac aac gat gcc gcg ggc gtg        672
His Val Gln Lys Asp Phe Trp Arg Asp Tyr Asn Asp Ala Ala Gly Val
    210                 215                 220
tac tgc gtc ggc gag gtc ttc cag ggc gat ccc gat tac aca tgc ggg        720
Tyr Cys Val Gly Glu Val Phe Gln Gly Asp Pro Asp Tyr Thr Cys Gly
225                 230                 235                 240
tac cag gag gtt atg gac ggg gtg ctg aac tat ccc atc tac tac ccc        768
Tyr Gln Glu Val Met Asp Gly Val Leu Asn Tyr Pro Ile Tyr Tyr Pro
                245                 250                 255
ctg ttg cgc gct ttc agc tcc aca tct ggc agt ctc agc gat cta gcc        816
Leu Leu Arg Ala Phe Ser Ser Thr Ser Gly Ser Leu Ser Asp Leu Ala
            260                 265                 270
aac atg atc gaa acg gtc aag tac acc tgc tca gac gct acc ttg ctg        864
Asn Met Ile Glu Thr Val Lys Tyr Thr Cys Ser Asp Ala Thr Leu Leu
        275                 280                 285
ggc aac ttc atc gag aac cac gat aac cca cgc ttt gcc tcg tac acc        912
Gly Asn Phe Ile Glu Asn His Asp Asn Pro Arg Phe Ala Ser Tyr Thr
    290                 295                 300
gac gac atc tcc ctc gcc aag aac gtc gcc gcc ttc gtg atc ctc tcc        960
Asp Asp Ile Ser Leu Ala Lys Asn Val Ala Ala Phe Val Ile Leu Ser
305                 310                 315                 320
gac ggg atc ccc ata atc tac gcc ggt caa gaa cag cac tac tcc ggc        1008
Asp Gly Ile Pro Ile Ile Tyr Ala Gly Gln Glu Gln His Tyr Ser Gly
                325                 330                 335
gca gga gac ccg gca aac cgc gag gca acc tgg cta tcc ggt tac gac        1056
Ala Gly Asp Pro Ala Asn Arg Glu Ala Thr Trp Leu Ser Gly Tyr Asp
            340                 345                 350
aca acg agc gag ctg tac cag ttc att gcg aag acg aac cag atc cgg        1104
Thr Thr Ser Glu Leu Tyr Gln Phe Ile Ala Lys Thr Asn Gln Ile Arg
        355                 360                 365
aat cat gct atc tgg cag aat gag acc tac ctt tct tac aaa aac tat        1152
Asn His Ala Ile Trp Gln Asn Glu Thr Tyr Leu Ser Tyr Lys Asn Tyr
    370                 375                 380
gct atc tac aac gag aac aac gtc ctt gtc atg cgc aaa gga ttc gac        1200
Ala Ile Tyr Asn Glu Asn Asn Val Leu Val Met Arg Lys Gly Phe Asp
385                 390                 395                 400
ggg tcg cag atc att aca atc ctc acg aac gct ggc gct gac gct ggt        1248
Gly Ser Gln Ile Ile Thr Ile Leu Thr Asn Ala Gly Ala Asp Ala Gly
                405                 410                 415
tca tcg act gtc tcg gtt ccg aac acc ggg ttc acg gct ggt gcg gca        1296
Ser Ser Thr Val Ser Val Pro Asn Thr Gly Phe Thr Ala Gly Ala Ala
            420                 425                 430
gtc act gag atc tat acc tgt gag gac att acg gtc tcg gac agc ggt        1344
Val Thr Glu Ile Tyr Thr Cys Glu Asp Ile Thr Val Ser Asp Ser Gly
        435                 440                 445
gaa gtg tca gtg cct atg gag agc ggc ttg ccg agg gtt ctg tat ccg        1392
Glu Val Ser Val Pro Met Glu Ser Gly Leu Pro Arg Val Leu Tyr Pro
    450                 455                 460
aag gcg aag ctg gaa ggg agc ggg att tgc gac ctg                        1428
Lys Ala Lys Leu Glu Gly Ser Gly Ile Cys Asp Leu
465                 470                 475
<210>111
<211>476
<212>PRT
＜213〉bacterial classification (Thermoascus sp.) of Thermoascus genus
<400>111
Ala Thr Pro Ala Glu Trp Arg Ser Gln Ser Ile Tyr Phe Leu Leu Thr
1               5                   10                  15
Asp Arg Phe Ala Arg Thr Asp Asn Ser Thr Thr Ala Glu Cys Asp Thr
            20                  25                  30
Ser Ala Val Lys Tyr Cys Gly Gly Thr Trp Gln Gly Ile Ile Asn Gln
        35                  40                  45
Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Met Gly Phe Thr Ala Thr Trp Ile Thr Pro
    50                  55                  60
Val Thr Ala Asn Leu Glu Asp Gly Gln His Gly Glu Ala Tyr His Gly
65                  70                  75                  80
Tyr Trp Gln Gln Asp Ile Tyr Ala Leu Asn Pro His Phe Gly Thr Gln
                85                  90                  95
Asp Asp Leu Arg Ala Leu Ser Asp Ala Leu His Asp Arg Gly Met Tyr
            100                 105                 110
Leu Met Val Asp Val Val Ala Asn His Phe Gly Tyr Asp Ala Pro Ala
        115                 120                 125
Ala Ser Val Asp Tyr Ser Val Phe Asn Pro Phe Asn Ser Ala Asp Tyr
    130                 135                 140
Phe His Thr Pro Cys Asp Ile Thr Asp Tyr Asp Asn Gln Thr Gln Val
145                 150                 155                 160
Glu Asp Cys Trp Leu Tyr Thr Asp Ala Val Ser Leu Pro Asp Val Asp
                165                 170                 175
Thr Thr Asn Glu Glu Val Lys Glu Ile Trp Tyr Asp Trp Val Gly Asp
            180                 185                 190
Leu Val Ser Asn Tyr Ser Ile Asp Gly Leu Arg Ile Asp Thr Ala Arg
        195                 200                 205
His Val Gln Lys Asp Phe Trp Arg Asp Tyr Asn Asp Ala Ala Gly Val
    210                 215                 220
Tyr Cys Val Gly Glu Val Phe Gln Gly Asp Pro Asp Tyr Thr Cys Gly
225                 230                 235                 240
Tyr Gln Glu Val Met Asp Gly Val Leu Asn Tyr Pro Ile Tyr Tyr Pro
                245                 250                 255
Leu Leu Arg Ala Phe Ser Ser Thr Ser Gly Ser Leu Ser Asp Leu Ala
            260                 265                 270
Asn Met Ile Glu Thr Val Lys Tyr Thr Cys Ser Asp Ala Thr Leu Leu
        275                 280                 285
Gly Asn Phe Ile Glu Asn His Asp Asn Pro Arg Phe Ala Ser Tyr Thr
    290                 295                 300
Asp Asp Ile Ser Leu Ala Lys Asn Val Ala Ala Phe Val Ile Leu Ser
305                 310                 315                 320
Asp Gly Ile Pro Ile Ile Tyr Ala Gly Gln Glu Gln His Tyr Ser Gly
                325                 330                 335
Ala Gly Asp Pro Ala Asn Arg Glu Ala Thr Trp Leu Ser Gly Tyr Asp
            340                 345                 350
Thr Thr Ser Glu Leu Tyr Gln Phe Ile Ala Lys Thr Asn Gln Ile Arg
        355                 360                 365
Asn His Ala Ile Trp Gln Asn Glu Thr Tyr Leu Ser Tyr Lys Asn Tyr
    370                 375                 380
Ala Ile Tyr Asn Glu Asn Asn Val Leu Val Met Arg Lys Gly Phe Asp
385                 390                 395                 400
Gly Ser Gln Ile Ile Thr Ile Leu Thr Asn Ala Gly Ala Asp Ala Gly
                405                 410                 415
Ser Ser Thr Val Ser Val Pro Asn Thr Gly Phe Thr Ala Gly Ala Ala
            420                 425                 430
Val Thr Glu Ile Tyr Thr Cys Glu Asp Ile Thr Val Ser Asp Ser Gly
        435                 440                 445
Glu Val Ser Val Pro Met Glu Ser Gly Leu Pro Arg yal Leu Tyr Pro
    450                 455                 460
Lys Ala Lys Leu Glu Gly Ser Gly Ile Cys Asp Leu
465                 470                 475
<210>112
<211>1440
<212>DNA
＜213〉bacterial classification (Coniocheata sp.) of cone Chaetomium
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1440)
<400>112
ctc agc gcg gcc ggc tgg cgc cag cag tcc att tac cag gtc atg acg        48
Leu Ser Ala Ala Gly Trp Arg Gln Gln Ser Ile Tyr Gln Val Met Thr
1               5                   10                 15
gac cgc ttc gcg ccg acc gac ctg tcc acc acc gcc gca tgc gac acc        96
Asp Arg Phe Ala Pro Thr Asp Leu Ser Thr Thr Ala Ala Cys Asp Thr
            20                  25                  30
tcg gcc cag gcg tac tgc ggc ggc acg tac cag ggc ctc atc tcc aag        144
Ser Ala Gln Ala Tyr Cys Gly Gly Thr Tyr Gln Gly Leu Ile Ser Lys
        35                  40                  45
ctg gac tac atc cag ggc atg ggc ttc acc gcc gtg tgg ata tcg ccc        192
Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Met Gly Phe Thr Ala Val Trp Ile Ser Pro
    50                  55                  60
atc gtc aag cag atg gac ggc aac acc gcc gac ggg tcc tcg tac cac        240
Ile Val Lys Gln Met Asp Gly Ash Thr Ala Asp Gly Ser Ser Tyr His
65                  70                  75                  80
ggg tac tgg gcg cag gac atc tgg agt ctg aac ccc tcc ttc ggc acg        288
Gly Tyr Trp Ala Gln Asp Ile Trp Ser Leu Asn Pro Ser Phe Gly Thr
                85                  90                  95
gcg ggc gac ctg atc gcg ctc tcc aat gcg ctg cac gcc cgc ggg atg        336
Ala Gly Asp Leu Ile Ala Leu Ser Asn Ala Leu His Ala Arg Gly Met
            100                 105                  110
tac ctg atg cta gac gtg gtg acg aac cac gtc gcc tac aag ggc tgc        384
Tyr Leu Met Leu Asp Val Val Thr Asn His Val Ala Tyr Lys Gly Cys
        115                 120                 125
ggc gcc tgc gtc gac tac agc ctc ttc acg ccg ttc gac tcg gcg tcc        432
Gly Ala Cys Val Asp Tyr Ser Leu Phe Thr Pro Phe Asp Ser Ala Ser
    130                 135                 140
tac ttc cac ccc ttc tgt ctg atc gac tac agc aac cag acc tcc atc        480
Tyr Phe His Pro Phe Cys Leu Ile Asp Tyr Ser Asn Gln Thr Ser Ile
145                 150                 155                 160
gag cag tgc tgg gag ggc gac aac acc gtc agc ctg ccc gac ctg cgg        528
Glu Gln Cys Trp Glu Gly Asp Asn Thr Val Ser Leu Pro Asp Leu Arg
                165                 170                 175
acc gag gac tcc tcc gtg cgc gcc atc tgg aac gac tgg att gcg cag        576
Thr Glu Asp Ser Ser Val Arg Ala Ile Trp Asn Asp Trp Ile Ala Gln
            180                 185                 190
gtc gtg gag acg tac ggc atc gac ggc ctg cgc gtc gac agc gtc aag        624
Val Val Glu Thr Tyr Gly Ile Asp Gly Leu Arg Val Asp Ser Val Lys
        195                 200                 205
cac cag gag acg tcg ttc tgg tcc ggc ttc ggg gcc gcc gcc ggc gtc        672
His Gln Glu Thr Ser Phe Trp Ser Gly Phe Gly Ala Ala Ala Gly Val
    210                 215                 220
ttc atg ctg ggc gag gtg tac aac ggc gac ccg gcg cag ctg gcg ccc        720
Phe Met Leu Gly Glu Val Tyr Asn Gly Asp Pro Ala Gln Leu Ala Pro
225                 230                 235                 240
tac cag gac tac atg ccg ggc ctg ctg gac tac gcg agc tac tac tgg        768
Tyr Gln Asp Tyr Met Pro Gly Leu Leu Asp Tyr Ala Ser Tyr Tyr Trp
                245                 250                 255
atc acg cgc gcc ttc cag tcg agc tcg gga agc atc agc aac ctt gcc        816
Ile Thr Arg Ala Phe Gln Ser Ser Ser Gly Ser Ile Ser Asn Leu Ala
            260                 265                 270
tcc ggc atc aac acg ctc aag ggc gtc gcg agg aac acc agc ctg tac        864
Ser Gly Ile Asn Thr Leu Lys Gly Val Ala Arg Asn Thr Ser Leu Tyr
        275                 280                 285
ggg agc ttc ctc gag aac cac gac cag ccg cgg ttc gcg tcg ctg act        912
Gly Ser Phe Leu Glu Asn His Asp Gln Pro Arg Phe Ala Ser Leu Thr
    290                 295                 300
gcg gat ctc gcg ctg gcc aag aac gcg atc gcg ttc acg atg ctg aaa        960
Ala Asp Leu Ala Leu Ala Lys Asn Ala Ile Ala Phe Thr Met Leu Lys
305                 310                 315                 320
gac ggc atc ccg gtc gtg tac cag ggc cag gag cag cac ttc gcc gga        1008
Asp Gly Ile Pro Val Val Tyr Gln Gly Gln Glu Gln His Phe Ala Gly
                325                 330                 335
gga aac gtg ccg gcc gac cgc gag gcg ctc tgg tcg tcg ggg tac gac        1056
Gly Asn Val Pro Ala Asp Arg Glu Ala Leu Trp Ser Ser Gly Tyr Asp
            340                 345                 350
acg tcc gcg acg ctg tac gcg tgg atc gca gcg ctg aat aag atc cgc        1104
Thr Ser Ala Thr Leu Tyr Ala Trp Ile Ala Ala Leu Asn Lys Ile Arg
        355                 360                 365
gcg agg gcc atc gcg cag gac ggc gcg tac ctg agc tac cag gcg tat        1152
Ala Arg Ala Ile Ala Gln Asp Gly Ala Tyr Leu Ser Tyr Gln Ala Tyr
    370                 375                 380
ccg gtg tac acg gac agc aac acc atc gcc atg cgc aaa gga cga gac        1200
Pro Val Tyr Thr Asp Ser Asn Thr Ile Ala Met Arg Lys Gly Arg Asp
385                 390                 395                 400
ggg tac cag atc gtc ggg gtg ttc acc aac aag ggc tcc tcg gga ggg        1248
Gly Tyr Gln Ile Val Gly Val Phe Thr Asn Lys Gly Ser Ser Gly Gly
                405                 410                 415
acg tcg agc gtc acg ctc acg acg tcg atg acg ggg ttt act gcc ggc        1296
Thr Ser Ser Val Thr Leu Thr Thr Ser Met Thr Gly Phe Thr Ala Gly
            420                 425                 430
cag gcc gtg gtg gac gtc atg agc tgc acg acg ttc acg gcg gac tca        1344
Gln Ala Val Val Asp Val Met Ser Cys Thr Thr Phe Thr Ala Asp Ser
        435                 440                 445
agc ggc agc ctg ggc atc acg ctc tcg ggg ggg att cca agg gtg ttc        1392
Ser Gly Ser Leu Gly Ile Thr Leu Ser Gly Gly Ile Pro Arg Val Phe
    450                 455                 460
tac ccg agc gca agg ctg agc ggg tcc ggg ata tgc ggg tcc ggg agc        1440
Tyr Pro Ser Ala Arg Leu Ser Gly Ser Gly Ile Cys Gly Ser Gly Ser
465                 470                 475                 480
<210>113
<211>480
<212>PRT
＜213〉bacterial classification (Coniocheata sp.) of cone Chaetomium
<400>113
Leu Ser Ala Ala Gly Trp Arg Gln Gln Ser Ile Tyr Gln Val Met Thr
1               5                   10                  15
Asp Arg Phe Ala Pro Thr Asp Leu Ser Thr Thr Ala Ala Cys Asp Thr
            20                  25                  30
Ser Ala Gln Ala Tyr Cys Gly Gly Thr Tyr Gln Gly Leu Ile Ser Lys
        35                  40                  45
Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Met Gly Phe Thr Ala Val Trp Ile Ser Pro
    50                  55                  60
Ile Val Lys Gln Met Asp Gly Asn Thr Ala Asp Gly Ser Ser Tyr His
65                  70                  75                  80
Gly Tyr Trp Ala Gln Asp Ile Trp Ser Leu Asn Pro Ser Phe Gly Thr
                85                  90                  95
Ala Gly Asp Leu Ile Ala Leu Ser Asn Ala Leu His Ala Arg Gly Met
            100                 105                 110
Tyr Leu Met Leu Asp Val Val Thr Asn His Val Ala Tyr Lys Gly Cys
        115                 120                 125
Gly Ala Cys Val Asp Tyr Ser Leu Phe Thr Pro Phe Asp Ser Ala Ser
    130                 135                 140
Tyr Phe His Pro Phe Cys Leu Ile Asp Tyr Ser Asn Gln Thr Ser Ile
145                 150                 155                 160
Glu Gln Cys Trp Glu Gly Asp Asn Thr Val Ser Leu Pro Asp Leu Arg
                165                 170                 175
Thr Glu Asp Ser Ser Val Arg Ala Ile Trp Asn Asp Trp Ile Ala Gln
            180                 185                 190
Val Val Glu Thr Tyr Gly Ile Asp Gly Leu Arg Val Asp Ser Val Lys
        195                 200                 205
His Gln Glu Thr Ser Phe Trp Ser Gly Phe Gly Ala Ala Ala Gly Val
    210                 215                 220
Phe Met Leu Gly Glu Val Tyr Asn Gly Asp Pro Ala Gln Leu Ala Pro
225                 230                 235                 240
Tyr Gln Asp Tyr Met Pro Gly Leu Leu Asp Tyr Ala Ser Tyr Tyr Trp
                245                 250                 255
Ile Thr Arg Ala Phe Gln Ser Ser Ser Gly Ser Ile Ser Asn Leu Ala
            260                 265                 270
Ser Gly Ile Asn Thr Leu Lys Gly Val Ala Arg Asn Thr Ser Leu Tyr
        275                 280                 285
Gly Ser Phe Leu Glu Asn His Asp Gln Pro Arg Phe Ala Ser Leu Thr
    290                 295                 300
Ala Asp Leu Ala Leu Ala Lys Asn Ala Ile Ala Phe Thr Met Leu Lys
305                 310                 315                 320
Asp Gly Ile Pro Val Val Tyr Gln Gly Gln Glu Gln His Phe Ala Gly
                325                 330                 335
Gly Asn Val Pro Ala Asp Arg Glu Ala Leu Trp Ser Ser Gly Tyr Asp
            340                 345                 350
Thr Ser Ala Thr Leu Tyr Ala Trp Ile Ala Ala Leu Asn Lys Ile Arg
        355                 360                 365
Ala Arg Ala Ile Ala Gln Asp Gly Ala Tyr Leu Ser Tyr Gln Ala Tyr
    370                 375                 380
Pro Val Tyr Thr Asp Ser Asn Thr Ile Ala Met Arg Lys Gly Arg Asp
385                 390c                395                 400
Gly Tyr Gln Ile Val Gly Val Phe Thr Asn Lys Gly Ser Ser Gly Gly
                405                 410                 415
Thr Ser Ser Val Thr Leu Thr Thr Ser Met Thr Gly Phe Thr Ala Gly
            420                 425                 430
Gln Ala Val Val Asp Val Met Ser Cys Thr Thr Phe Thr Ala Asp Ser
        435                 440                 445
Ser Gly Ser Leu Gly Ile Thr Leu Ser Gly Gly Ile Pro Arg Val Phe
    450                 455                 460
Tyr Pro Ser Ala Arg Leu Ser Gly Ser Gly Ile Cys Gly Ser Gly Ser
465                 470                 475                 480
<210>114
<211>1326
<212>DNA
＜213〉bacterial classification (Nectria sp.) of the red shell Pseudomonas of clump
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1326)
<400>114
gct gat acg gcg gcg tgg aag tcc cgc aac atc tac ttc gct ttg act        48
Ala Asp Thr Ala Ala Trp Lys Ser Arg Asn Ile Tyr Phe Ala Leu Thr
1               5                   10                  15
gac cgt att gcc cgc tct gct gat gac ggc ggc ggc gat gca tgc gga        96
Asp Arg Ile Ala Arg Ser Ala Asp Asp Gly Gly Gly Asp Ala Cys Gly
            20                  25                  30
aac ttg ggt cag tat tgt ggt ggc acc ttt aag ggc ctc gag ggc aag        144
Asn Leu Gly Gln Tyr Cys Gly Gly Thr Phe Lys Gly Leu Glu Gly Lys
        35                  40                  45
ctt gat tac atc aag gga atg ggg ttc gac gcc atc tgg att aca cca        192
Leu Asp Tyr Ile Lys Gly Met Gly Phe Asp Ala Ile Trp Ile Thr Pro
    50                  55                  60
gtt gtt caa aac agt cct ggt ggt tac cac ggc tac tgg gca aca gac        240
Val Val Gln Asn Ser Pro Gly Gly Tyr His Gly Tyr Trp Ala Thr Asp
65                  70                  75                  80
ctc tac tct gtc aac tcc gaa tat gga act gca gat gac ctg aag agc        288
Leu Tyr Ser Val Asn Ser Glu Tyr Gly Thr Ala Asp Asp Leu Lys Ser
                85                  90                  95
ctc gta gct act gct cat gac aag ggc att tat atc atg gcc gat gtg        336
Leu Val Ala Thr Ala His Asp Lys Gly Ile Tyr Ile Met Ala Asp Val
            100                 105                 110
gta gca aac cac atg ggc cct act gat att tca gca aac aag ccg gag        384
Val Ala Asn His Met Gly Pro Thr Asp Ile Ser Ala Asn Lys Pro Glu
        115                 120                 125
cct ctc aac caa ggt tca tcc tat cat gac aac tgc gac atc aac tat        432
Pro Leu Asn Gln Gly Ser Ser Tyr His Asp Asn Cys Asp Ile Asn Tyr
    130                 135                 140
aat gac caa aat agt atc gag acg tgc cgc att gcc ggt ctc cca gat        480
Asn Asp Gln Asn Ser Ile Glu Thr Cys Arg Ile Ala Gly Leu Pro Asp
145                 150                 155                 160
gtc aag aca gag gat gag act atc cga acc ctc tat aaa gat tgg atc        528
Val Lys Thr Glu Asp Glu Thr Ile Arg Thr Leu Tyr Lys Asp Trp Ile
                165                 170                 175
aag tgg ctt gtt gaa gag tac tct ttc gac ggc att cgc att gac act        576
Lys Trp Leu Val Glu Glu Tyr Ser Phe Asp Gly Ile Arg Ile Asp Thr
            180                 185                 190
gtt aag cat gtt gaa aag agc ttc tgg cct gga ttc gcc gag gcc gca        624
Val Lys His Val Glu Lys Ser Phe Trp Pro Gly Phe Ala Glu Ala Ala
        195                 200                 205
ggg gtc tac tcc atc ggc gaa gtc ttc gac gga ggc cca gac tac ctc        672
Gly Val Tyr Ser Ile Gly Glu Val Phe Asp Gly Gly Pro Asp Tyr Leu
    210                 215                 220
gct ggc tac gcg agc gtt ttg cct ggt ctt ctt aac tat gcc atc tat        720
Ala Gly Tyr Ala Ser Val Leu Pro Gly Leu Leu Asn Tyr Ala Ile Tyr
225                 230                 235                 240
tat ccc atg aac agg ttc tat cag cag gcg ggt tca tcg caa gac ctg        768
Tyr Pro Met Asn Arg Phe Tyr Gln Gln Ala Gly Ser Ser Gln Asp Leu
                245                 250                 255
gct aat atg gtt gac gag gtc tcg tcc aag ttc ccc gac cct tcc gct        816
Ala Asn Met Val Asp Glu Val Ser Ser Lys Phe Pro Asp Pro Ser Ala
            260                 265                 270
ctt ggt act ttc ctc gat aat cac gac aac gcg cgt tgg ctc aac acc        864
Leu Gly Thr Phe Leu Asp Asn His Asp Asn Ala Arg Trp Leu Asn Thr
        275                 280                 285
aag aac gac aag act ctg ctc aag aac gcc ctg gct tat gtg atc ctc        912
Lys Asn Asp Lys Thr Leu Leu Lys Asn Ala Leu Ala Tyr Val Ile Leu
    290                 295                 300
gcc cga ggt atc ccc atc gtc tat tat gga acc gaa cag ggg tac gct        960
Ala Arg Gly Ile Pro Ile Val Tyr Tyr Gly Thr Glu Gln Gly Tyr Ala
305                 310                 315                 320
ggc ggt aac gac cca gcc aac cgc gaa gat ctc tgg cgc agc agc ttc        1008
Gly Gly Asn Asp Pro Ala Asn Arg Glu Asp Leu Trp Arg Ser Ser Phe
                325                 330                 335
agc act gat gcg gaa ctt tac caa gcc att aag cgt ctc tct gct gct        1056
Ser Thr Asp Ala Glu Leu Tyr Gln Ala Ile Lys Arg Leu Ser Ala Ala
            340                 345                 350
aga tct gcc gtc ggt ggc cta gct gcg gac gat cat caa cat gtc ctt        1104
Arg Ser Ala Val Gly Gly Leu Ala Ala Asp Asp His Gln His Val Leu
        355                 360                 365
gtg tct gac ggt gtt tac gct tgg aag cgc gct ggt gga gac ctc gtt        1152
Val Ser Asp Gly Val Tyr Ala Trp Lys Arg Ala Gly Gly Asp Leu Val
    370                 375                 380
gtt ctc aca acc aac agt ggt agc agt ggt ggt ggt gag cgt tgc ctg        1200
Val Leu Thr Thr Asn Ser Gly Ser Ser Gly Gly Gly Glu Arg Cys Leu
385                 390                 395                 400
caa act gga cgg gct aac caa aaa tac gat gac gca ttc ggt gat ggc        1248
Gln Thr Gly Arg Ala Asn Gln Lys Tyr Asp Asp Ala Phe Gly Asp Gly
                405                 410                 415
tct tat acc gct gat gga aat ggg cag gtc tgc gtt act atc tcc ggc        1296
Ser Tyr Thr Ala Asp Gly Asn Gly Gln Val Cys Val Thr Ile Ser Gly
            420                 425                 430
ggt aac cct gtg gtg ctg gtg gct tcg gga                                1326
Gly Asn Pro Val Val Leu Val Ala Ser Gly
        435                 440
<210>115
<211>442
<212>PRT
＜213〉bacterial classification (Nectria sp.) of the red shell Pseudomonas of clump
<400>115
Ala Asp Thr Ala Ala Trp Lys Ser Arg Asn Ile Tyr Phe Ala Leu Thr
1               5                   10                  15
Asp Arg Ile Ala Arg Ser Ala Asp Asp Gly Gly Gly Asp Ala Cys Gly
            20                  25                  30
Asn Leu Gly Gln Tyr Cys Gly Gly Thr Phe Lys Gly Leu Glu Gly Lys
        35                  40                  45
Leu Asp Tyr Ile Lys Gly Met Gly Phe Asp Ala Ile Trp Ile Thr Pro
    50                  55                  60
Val Val Gln Asn Ser Pro Gly Gly Tyr His Gly Tyr Trp Ala Thr Asp
65                  70                  75                  80
Leu Tyr Ser Val Asn Ser Glu Tyr Gly Thr Ala Asp Asp Leu Lys Ser
                85                  90                  95
Leu Val Ala Thr Ala His Asp Lys Gly Ile Tyr Ile Met Ala Asp Val
            100                 105                 110
Val Ala Asn His Met Gly Pro Thr Asp Ile Ser Ala Asn Lys Pro Glu
        115                 120                 125
Pro Leu Asn Gln Gly Ser Ser Tyr His Asp Asn Cys Asp Ile Asn Tyr
    130                 135                 140
Asn Asp Gln Asn Ser Ile Glu Thr Cys Arg Ile Ala Gly Leu Pro Asp
145                 150                 155                 160
Val Lys Thr Glu Asp Glu Thr Ile Arg Thr Leu Tyr Lys Asp Trp Ile
                165                 170                 175
Lys Trp Leu Val Glu Glu Tyr Ser Phe Asp Gly Ile Arg Ile Asp Thr
            180                 185                 190
Val Lys His Val Glu Lys Ser Phe Trp Pro Gly Phe Ala Glu Ala Ala
        195                 200                 205
Gly Val Tyr Ser Ile Gly Glu Val Phe Asp Gly Gly Pro Asp Tyr Leu
    210                 215                 220
Ala Gly Tyr Ala Ser Val Leu Pro Gly Leu Leu Asn Tyr Ala Ile Tyr
225                 230                 235                 240
Tyr Pro Met Asn Arg Phe Tyr Gln Gln Ala Gly Ser Ser Gln Asp Leu
                245                 250                 255
Ala Asn Met Val Asp Glu Val Ser Ser Lys Phe Pro Asp Pro Ser Ala
            260                 265                 270
Leu Gly Thr Phe Leu Asp Asn His Asp Asn Ala Arg Trp Leu Asn Thr
        275                 280                 285
Lys Asn Asp Lys Thr Leu Leu Lys Asn Ala Leu Ala Tyr Val Ile Leu
    290                 295                 300
Ala Arg Gly Ile Pro Ile Val Tyr Tyr Gly Thr Glu Gln Gly Tyr Ala
305                 310                 315                 320
Gly Gly Asn Asp Pro Ala Asn Arg Glu Asp Leu Trp Arg Ser Ser Phe
                325                 330                 335
Ser Thr Asp Ala Glu Leu Tyr Gln Ala Ile Lys Arg Leu Ser Ala Ala
            340                 345                 350
Arg Ser Ala Val Gly Gly Leu Ala Ala Asp Asp His Gln His Val Leu
        355                 360                 365
Val Ser Asp Gly Val Tyr Ala Trp Lys Arg Ala Gly Gly Asp Leu Val
    370                 375                 380
Val Leu Thr Thr Asn Ser Gly Ser Ser Gly Gly Gly Glu Arg Cys Leu
385                 390                 395                 400
Gln Thr Gly Arg Ala Asn Gln Lys Tyr Asp Asp Ala Phe Gly Asp Gly
                405                 410                 415
Ser Tyr Thr Ala Asp Gly Asn Gly Gln Val Cys Val Thr Ile Ser Gly
            420                 425                 430
Gly Asn Pro Val Val Leu Val Ala Ser Gly
        435                 440
<210>116
<211>1323
<212>DNA
＜213〉bacterial classification of Fusarium (Fusarium sp.)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1323)
<400>116
gcg gac gca aac gct tgg aag tcg cga aac atc tat ttc gca ctt act        48
Ala Asp Ala Asn Ala Trp Lys Ser Arg Asn Ile Tyr Phe Ala Leu Thr
1               5                   10                  15
gat cgt gtt gcg cga agc gct gac gat aat ggc ggt agt gca tgc gga        96
Asp Arg Val Ala Arg Ser Ala Asp Asp Asn Gly Gly Ser Ala Cys Gly
            20                  25                  30
aac ctc gga aat tat tgt ggt gga act ttc aag ggt ctc gag tcg aag        144
Asn Leu Gly Asn Tyr Cys Gly Gly Thr Phe Lys Gly Leu Glu Ser Lys
        35                  40                  45
ctt gat tat atc aag ggc atg gga ttt gat gct atc tgg att act ccc        192
Leu Asp Tyr Ile Lys Gly Met Gly Phe Asp Ala Ile Trp Ile Thr Pro
    50                  55                  60
gtt gtt gac aat act gat gga gga tac cac gga tac tgg gcc aag gat        240
Val Val Asp Asn Thr Asp Gly Gly Tyr His Gly Tyr Trp Ala Lys Asp
65                  70                  75                  80
ctt tat gcg gtc aac ccc aag tat ggt act gca gat gac ttg aag agt        288
Leu Tyr Ala Val Asn Pro Lys Tyr Gly Thr Ala Asp Asp Leu Lys Ser
                85                  90                  95
ctt gtc aag tct gct cat gac aag aac atg tac gtc atg tgc gac gtg        336
Leu Val Lys Ser Ala His Asp Lys Asn Met Tyr Val Met Cys Asp Val
            100                 105                 110
gtc gca aac cac atg ggc aaa gga atc tca gac cac aaa ccc tcg ccc        384
Val Ala Asn His Met Gly Lys Gly Ile Ser Asp His Lys Pro Ser Pro
        115                 120                 125
ctc aac gaa caa agc tca tac cac act cct tgc gac atc gac tac agc        432
Leu Asn Glu Gln Ser Ser Tyr His Thr Pro Cys Asp Ile Asp Tyr Ser
    130                 135                 140
aac cag aac agc att gaa cag tgc gaa atc gcc ggt ctt cca gat ctc        480
Asn Gln Asn Ser Ile Glu Gln Cys Glu Ile Ala Gly Leu Pro Asp Leu
145                 150                 155                 160
aac acc ggc agc gac act gtc aag aag gtc ctc tac gac tgg atc aaa        528
Asn Thr Gly Ser Asp Thr Val Lys Lys Val Leu Tyr Asp Trp Ile Lys
                165                 170                 175
tgg ctc gtc tct gag tac agc ttc gac ggt atc cgc atc gac act gtc        576
Trp Leu Val Ser Glu Tyr Ser Phe Asp Gly Ile Arg Ile Asp Thr Val
            180                 185                 190
aag cat gtt gaa aag ccc ttc tgg cct ggt ttc caa gac gcc gct ggt        624
Lys His Val Glu Lys Pro Phe Trp Pro Gly Phe Gln Asp Ala Ala Gly
        195                 200                 205
gtt tac gcc atc ggt gaa gtc tgg gac gga ggt cct gat tat ctc gct        672
Val Tyr Ala Ile Gly Glu Val Trp Asp Gly Gly Pro Asp Tyr Leu Ala
    210                 215                 220
ggt tat gcc cag gtc atg cct ggt ctt ttg aac tac gct atg tac tac        720
Gly Tyr Ala Gln Val Met Pro Gly Leu Leu Asn Tyr Ala Met Tyr Tyr
225                 230                 235                 240
ccc atg aac cgc ttt tac cag caa aag gga gat cct tca gat gtt gtc        768
Pro Met Asn Arg Phe Tyr Gln Gln Lys Gly Asp Pro Ser Asp Val Val
                245                 250                 255
gcc atg cac gat gag att agc aac aaa ttc cct gat ccc act atc ctc        816
Ala Met His Asp Glu Ile Ser Asn Lys Phe Pro Asp Pro Thr Ile Leu
            260                 265                 270
gga aca ttc atc gac aac cac gat aac cct cgt tgg ctc agc cag aag        864
Gly Thr Phe Ile Asp Asn His Asp Asn Pro Arg Trp Leu Ser Gln Lys
        275                 280                 285
aat gac aaa gct ctt ctg aag aac gcc ctc gca tac gtt atc ctt gct        912
Asn Asp Lys Ala Leu Leu Lys Asn Ala Leu Ala Tyr Val Ile Leu Ala
    290                 295                 300
cga gga att ccc atc gtc tac tac gga aca gag caa ggt tac gct ggc        960
Arg Gly Ile Pro Ile Val Tyr Tyr Gly Thr Glu Gln Gly Tyr Ala Gly
305                 310                 315                 320
ggc aat gac ccc gcc aac cgg gaa gat ctc tgg cga agc agt ttc agc        1008
Gly Asn Asp Pro Ala Asn Arg Glu Asp Leu Trp Arg Ser Ser Phe Ser
                325                 330                 335
acc aac gca gat ctc tac caa cac atc tcg cgt ctc tct aag gct cgg        1056
Thr Asn Ala Asp Leu Tyr Gln His Ile Ser Arg Leu Ser Lys Ala Arg
            340                 345                 350
tcg gca gtc ggt ggc ctc ggt gga aat gac cac aag cat ctt tac tct        1104
Ser Ala Val Gly Gly Leu Gly Gly Asn Asp His Lys His Leu Tyr Ser
        355                 360                 365
cag aac agc gcc tac gcc tgg agt cgt gcg gac ggc gat ctt atc gtg        1152
Gln Asn Ser Ala Tyr Ala Trp Ser Arg Ala Asp Gly Asp Leu Ile Val
    370                 375                 380
ctt acg ttg aac cgc ggt cag gga tac tca gga cag tac tgc ttc aac        1200
Leu Thr Leu Asn Arg Gly Gln Gly Tyr Ser Gly Gln Tyr Cys Phe Asn
385                 390                 395                 400
act gga aag aac aac aag act tgg gac aag gta ttt gga agt ggc act        1248
Thr Gly Lys Asn Asn Lys Thr Trp Asp Lys Val Phe Gly Ser Gly Thr
                405                 410                 415
gtt acc tct gat ggc aat gga cag gtt tgc gtt agc tac act aac ggt        1296
Val Thr Ser Asp Gly Asn Gly Gln Val Cys Val Ser Tyr Thr Asn Gly
            420                 425                 430
gag cct gag gtc ttg gtt gcc tct agc                                    1323
Glu Pro Glu Val Leu Val Ala Ser Ser
        435                 440
<210>117
<211>441
<212>PRT
＜213〉bacterial classification of Fusarium (Fusarium sp.)
<400>117
Ala Asp Ala Asn Ala Trp Lys Ser Arg Asn Ile Tyr Phe Ala Leu Thr
1               5                   10                  15
Asp Arg Val Ala Arg Ser Ala Asp Asp Asn Gly Gly Ser Ala Cys Gly
            20                  25                  30
Asn Leu Gly Asn Tyr Cys Gly Gly Thr Phe Lys Gly Leu Glu Ser Lys
        35                  40                  45
Leu Asp Tyr Ile Lys Gly Met Gly Phe Asp Ala Ile Trp Ile Thr Pro
    50                  55                  60
Val Val Asp Asn Thr Asp Gly Gly Tyr His Gly Tyr Trp Ala Lys Asp
65                  70                  75                  80
Leu Tyr Ala Val Asn Pro Lys Tyr Gly Thr Ala Asp Asp Leu Lys Ser
                85                  90                  95
Leu Val Lys Ser Ala His Asp Lys Asn Met Tyr Val Met Cys Asp Val
            100                 105                 110
Val Ala Asn His Met Gly Lys Gly Ile Ser Asp His Lys Pro Ser Pro
        115                 120                 125
Leu Asn Glu Gln Ser Ser Tyr His Thr Pro Cys Asp Ile Asp Tyr Ser
    130                 135                 140
Asn Gln Asn Ser Ile Glu Gln Cys Glu Ile Ala Gly Leu Pro Asp Leu
145                 150                 155                 160
Asn Thr Gly Ser Asp Thr Val Lys Lys Val Leu Tyr Asp Trp Ile Lys
                165                 170                 175
Trp Leu Val Ser Glu Tyr Ser Phe Asp Gly Ile Arg Ile Asp Thr Val
            180                 185                 190
Lys His Val Glu Lys Pro Phe Trp Pro Gly Phe Gln Asp Ala Ala Gly
        195                 200                 205
Val Tyr Ala Ile Gly Glu Val Trp Asp Gly Gly Pro Asp Tyr Leu Ala
    210                 215                 220
Gly Tyr Ala Gln Val Met Pro Gly Leu Leu Asn Tyr Ala Met Tyr Tyr
225                 230                 235                 240
Pro Met Asn Arg Phe Tyr Gln Gln Lys Gly Asp Pro Ser Asp Val Val
                245                 250                 255
Ala Met His Asp Glu Ile Ser Asn Lys Phe Pro Asp Pro Thr Ile Leu
            260                 265                 270
Gly Thr Phe Ile Asp Asn His Asp Asn Pro Arg Trp Leu Ser Gln Lys
        275                 280                 285
Asn Asp Lys Ala Leu Leu Lys Asn Ala Leu Ala Tyr Val Ile Leu Ala
    290                 295                 300
Arg Gly Ile Pro Ile Val Tyr Tyr Gly Thr Glu Gln Gly Tyr Ala Gly
305                 310                 315                 320
Gly Asn Asp Pro Ala Asn Arg Glu Asp Leu Trp Arg Ser Ser Phe Ser
                325                 330                 335
Thr Asn Ala Asp Leu Tyr Gln His Ile Ser Arg Leu Ser Lys Ala Arg
            340                 345                 350
Ser Ala Val Gly Gly Leu Gly Gly Asn Asp His Lys His Leu Tyr Ser
        355                 360                 365
Gln Asn Ser Ala Tyr Ala Trp Ser Arg Ala Asp Gly Asp Leu Ile Val
    370                 375                 380
Leu Thr Leu Asn Arg Gly Gln Gly Tyr Ser Gly Gln Tyr Cys Phe Asn
385                 390                 395                 400
Thr Gly Lys Asn Asn Lys Thr Trp Asp Lys Val Phe Gly Ser Gly Thr
                405                 410                 415
Val Thr Ser Asp Gly Asn Gly Gln Val Cys Val Ser Tyr Thr Asn Gly
            420                 425                 430
Glu Pro Glu Val Leu Val Ala Ser Ser
        435                 440
<210>118
<211>1371
<212>DNA
＜213〉gauffer bolt bacterium (Trametes currogata)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1371)
<400>118
gcg gat acg agt gca tgg aag tcc cgc agc atc tac ttc gtt ctg acc        48
Ala Asp Thr Ser Ala Trp Lys Ser Arg Ser Ile Tyr Phe Val Leu Thr
1               5                   10                  15
gat cgt gtt gct cga agc agc agc gac acc ggc ggt tcc tct tgc agc        96
Asp Arg Val Ala Arg Ser Ser Ser Asp Thr Gly Gly Ser Ser Cys Ser
            20                  25                  30
aac ctg ggc aat tac tgt gga gga act ttc aaa ggt ctc gaa tct aag        144
Asn Leu Gly Asn Tyr Cys Gly Gly Thr Phe Lys Gly Leu Glu Ser Lys
        35                  40                  45
ctg gat tac atc caa ggc ttg ggc ttt gac gct atc tgg atc acg cct        192
Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Leu Gly Phe Asp Ala Ile Trp Ile Thr Pro
    50                  55                  60
gtc gtt gct aac agt gct ggt ggc tac cat ggc tat tgg gca caa gac        240
Val Val Ala Asn Ser Ala Gly Gly Tyr His Gly Tyr Trp Ala Gln Asp
65                  70                  75                  80
ttg tat tct gtc aac tcg aat tat ggt act gca gac gac cta aag agc        288
Leu Tyr Ser Val Asn Ser Asn Tyr Gly Thr Ala Asp Asp Leu Lys Ser
                85                  90                  95
ctg gtc agc tct gct cat gcg aag ggc ata tat gtg atg gtc gat gtc        336
Leu Val Ser Ser Ala His Ala Lys Gly Ile Tyr Val Met Val Asp Val
            100                 105                 110
gta gcc aat cat atg ggt aac ggt gca att gcc gat aac cgc cct gag        384
Val Ala Asn His Met Gly Asn Gly Ala Ile Ala Asp Asn Arg Pro Glu
        115                 120                 125
cct ttg aac cag gct tca tcc tac cac cca gcc tgc gac atc aac tac        432
Pro Leu Asn Gln Ala Ser Ser Tyr His Pro Ala Cys Asp Ile Asn Tyr
    130                 135                 140
gat aac cag acc agc atc gag cag tgc agc atc ggc ggt ctt gct gat        480
Asp Asn Gln Thr Ser Ile Glu Gln Cys Ser Ile Gly Gly Leu Ala Asp
145                 150                 155                 160
ctt aac act gag agt acc gag gtt cgc act gtt ctc aac acc tgg gtt        528
Leu Asn Thr Glu Ser Thr Glu Val Arg Thr Val Leu Asn Thr Trp Val
                165                 170                 175
tca tgg ctc gtc gac gag tac agc ttc gac gga gta cgt atc gac aca        576
Ser Trp Leu Val Asp Glu Tyr Ser Phe Asp Gly Val Arg Ile Asp Thr
            180                 185                 190
gtc aag cac gtt caa aag gac ttc tgg cca gac ttc gtg tct tcc ata        624
Val Lys His Val Gln Lys Asp Phe Trp Pro Asp Phe Val Ser Ser Ile
        195                 200                 205
ggc gaa tac agc atc ggt gag gtg ttt gac ggc aac cct cca tac ctc        672
Gly Glu Tyr Ser Ile Gly Glu Val Phe Asp Gly Asn Pro Pro Tyr Leu
    210                 215                 220
gct gag tat gcc aag ctc atg cct ggg gtt cta aac tat gca gtc tac        720
Ala Glu Tyr Ala Lys Leu Met Pro Gly Val Leu Asn Tyr Ala Val Tyr
225                 230                 235                 240
tac ccc atg aat gcc ttc tac cag caa acg ggc tca tct cag gca ctg        768
Tyr Pro Met Asn Ala Phe Tyr Gln Gln Thr Gly Ser Ser Gln Ala Leu
                245                 250                 255
gtc gac atg atg aac acg att agc agc aca ttc cca gac ccc tca gca        816
Val Asp Met Met Asn Thr Ile Ser Ser Thr Phe Pro Asp Pro Ser Ala
            260                 265                 270
ctc ggc acg ttc ctc gac aac cac gac aac ccg cgc tgg cta aac gtg        864
Leu Gly Thr Phe Leu Asp Asn His Asp Asn Pro Arg Trp Leu Asn Val
        275                 280                 285
aag aac gac cag aca ctc ctg aag aac gca cta gcc tac gtc att cta        912
Lys Asn Asp Gln Thr Leu Leu Lys Asn Ala Leu Ala Tyr Val Ile Leu
    290                 295                 300
gcc cga ggc att ccc atc cta tac tac ggc acc gag caa ggt tac tcc        960
Ala Arg Gly Ile Pro Ile Leu Tyr Tyr Gly Thr Glu Gln Gly Tyr Ser
305                 310                 315                 320
gga ggc gcc gac cca gca aac cgc gaa gat ctt tgg cgc agc agc ttc        1008
Gly Gly Ala Asp Pro Ala Asn Arg Glu Asp Leu Trp Arg Ser Ser Phe
                325                 330                 335
aat aca aac gcg gac ctc tac caa tcc atc aaa aag ctc acc gca gcc        1056
Asn Thr Asn Ala Asp Leu Tyr Gln Ser Ile Lys Lys Leu Thr Ala Ala
            340                 345                 350
cga aaa gcc gcc ggc ggc ctc gcc ggc aac gac cac acg cat ctc tac        1104
Arg Lys Ala Ala Gly Gly Leu Ala Gly Asn Asp His Thr His Leu Tyr
        355                 360                 365
gtc gcc gac acg gca tat gcc tgg agc cgg gca aac ggc gcc ctc atc        1152
Val Ala Asp Thr Ala Tyr Ala Trp Ser Arg Ala Asn Gly Ala Leu Ile
    370                 375                 380
gtg ctc acc acc aac gcc ggc agc agc tcc aac gcg caa cac tgc ttc        1200
Val Leu Thr Thr Asn Ala Gly Ser Ser Ser Asn Ala Gln His Cys Phe
385                 390                 395                 400
aac acg cag atg gca aac ggg aaa tgg acg aac acg tat ggt gat ggc        1248
Asn Thr Gln Met Ala Asn Gly Lys Trp Thr Asn Thr Tyr Gly Asp Gly
                405                 410                 415
gca acg gtg acc gcg gat tcc agc ggt aat atc tgc gtc acc gtt agc        1296
Ala Thr Val Thr Ala Asp Ser Ser Gly Asn Ile Cys Val Thr Val Ser
            420                 425                 430
aac ggc gag cct gtt gtc ctc gtc gcc agc gca tca aca acg ggg gtt        1344
Asn Gly Glu Pro Val Val Leu Val Ala Ser Ala Ser Thr Thr Gly Val
        435                 440                 445
acg ccc act aca gct aca acg ctg cgc                                    1371
Thr Pro Thr Thr Ala Thr Thr Leu Arg
    450                 455
<210>119
<211>457
<212>PRT
＜213〉gauffer bolt bacterium (Trametes currogata)
<400>119
Ala Asp Thr Ser Ala Trp Lys Ser Arg Ser Ile Tyr Phe Val Leu Thr
1               5                   10                  15
Asp Arg Val Ala Arg Ser Ser Ser Asp Thr Gly Gly Ser Ser Cys Ser
            20                  25                  30
Asn Leu Gly Asn Tyr Cys Gly Gly Thr Phe Lys Gly Leu Glu Ser Lys
        35                  40                  45
Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Leu Gly Phe Asp Ala Ile Trp Ile Thr Pro
    50                  55                  60
Val Val Ala Asn Ser Ala Gly Gly Tyr His Gly Tyr Trp Ala Gln Asp
65                  70                  75                  80
Leu Tyr Ser Val Asn Ser Asn Tyr Gly Thr Ala Asp Asp Leu Lys Ser
                85                  90                  95
Leu Val Ser Ser Ala His Ala Lys Gly Ile Tyr Val Met Val Asp Val
            100                 105                 110
Val Ala Asn His Met Gly Asn Gly Ala Ile Ala Asp Asn Arg Pro Glu
        115                 120                 125
Pro Leu Asn Gln Ala Ser Ser Tyr His Pro Ala Cys Asp Ile Asn Tyr
    130                 135                 140
Asp Asn Gln Thr Ser Ile Glu Gln Cys Ser Ile Gly Gly Leu Ala Asp
145                 150                 155                 160
Leu Asn Thr Glu Ser Thr Glu Val Arg Thr Val Leu Asn Thr Trp Val
                165                 170                 175
Ser Trp Leu Val Asp Glu Tyr Ser Phe Asp Gly Val Arg Ile Asp Thr
            180                 185                 190
Val Lys His Val Gln Lys Asp Phe Trp Pro Asp Phe Val Ser Ser Ile
        195                 200                 205
Gly Glu Tyr Ser Ile Gly Glu Val Phe Asp Gly Asn Pro Pro Tyr Leu
    210                 215                 220
Ala Glu Tyr Ala Lys Leu Met Pro Gly Val Leu Asn Tyr Ala Val Tyr
225                 230                 235                 240
Tyr Pro Met Asn Ala Phe Tyr Gln Gln Thr Gly Ser Ser Gln Ala Leu
                245                 250                 255
Val Asp Met Met Asn Thr Ile Ser Ser Thr Phe Pro Asp Pro Ser Ala
            260                 265                 270
Leu Gly Thr Phe Leu Asp Asn His Asp Asn Pro Arg Trp Leu Asn Val
        275                 280                 285
Lys Asn Asp Gln Thr Leu Leu Lys Asn Ala Leu Ala Tyr Val Ile Leu
    290                 295                 300
Ala Arg Gly Ile Pro Ile Leu Tyr Tyr Gly Thr Glu Gln Gly Tyr Ser
305                 310                 315                 320
Gly Gly Ala Asp Pro Ala Asn Arg Glu Asp Leu Trp Arg Ser Ser Phe
                325                 330                 335
Asn Thr Asn Ala Asp Leu Tyr Gln Ser Ile Lys Lys Leu Thr Ala Ala
            340                 345                 350
Arg Lys Ala Ala Gly Gly Leu Ala Gly Asn Asp His Thr His Leu Tyr
        355                 360                 365
Val Ala Asp Thr Ala Tyr Ala Trp Ser Arg Ala Asn Gly Ala Leu Ile
    370                 375                 380
Val Leu Thr Thr Asn Ala Gly Ser Ser Ser Asn Ala Gln His Cys Phe
385                 390                 395                 400
Asn Thr Gln Met Ala Asn Gly Lys Trp Thr Asn Thr Tyr Gly Asp Gly
                405                 410                 415
Ala Thr Val Thr Ala Asp Ser Ser Gly Asn Ile Cys Val Thr Val Ser
            420                 425                 430
Asn Gly Glu Pro Val Val Leu Val Ala Ser Ala Ser Thr Thr Gly Val
        435                 440                 445
Thr Pro Thr Thr Ala Thr Thr Leu Arg
    450                 455
<210>120
<211>1428
<212>DNA
＜213〉bacterial classification of Penicillium (Penicillium sp.)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1428)
<400>120
gca gaa tgg cgc agt cag tcg atc tac ttt ctt cta act gat cgc ttt        48
Ala Glu Trp Arg Ser Gln Ser Ile Tyr Phe Leu Leu Thr Asp Arg Phe
1               5                   10                  15
ggc cga acg gac aat tcc acc acg gca gca tgc aat gtc agc gat cgg        96
Gly Arg Thr Asp Asn Ser Thr Thr Ala Ala Cys Asn Val Ser Asp Arg
            20                  25                  30
gtc tac tgt ggt ggc agc tgg caa gga atc atc aat cac ttg gat tac        144
Val Tyr Cys Gly Gly Ser Trp Gln Gly Ile Ile Asn His Leu Asp Tyr
        35                  40                  45
att cag ggc atg gga ttc acc gcg att tgg att acc cct gtc aca gaa        192
Ile Gln Gly Met Gly Phe Thr Ala Ile Trp Ile Thr Pro Val Thr Glu
    50                  55                  60
cag ctc tct caa gac act gga gat ggc gag gca tac cac gga tac tgg        240
Gln Leu Ser Gln Asp Thr Gly Asp Gly Glu Ala Tyr His Gly Tyr Trp
65                  70                  75                  80
caa caa gag ata tac aac gtc aac aca aac tat ggc act gct gct gac        288
Gln Gln Glu Ile Tyr Asn Val Asn Thr Asn Tyr Gly Thr Ala Ala Asp
                85                  90                  95
ctt ttg gca ctt tct aaa gcc ctg cac agt cgt ggc atg tac ctc atg        336
Leu Leu Ala Leu Ser Lys Ala Leu His Ser Arg Gly Met Tyr Leu Met
            100                 105                 110
gta gac gtg gtt gca aac cac atg ggc tat gat gga gct gga aat act        384
Val Asp Val Val Ala Asn His Met Gly Tyr Asp Gly Ala Gly Asn Thr
        115                 120                 125
gtt gac tac agt gtc ttt aat cca ttc gac tct tcg tct tac ttc cac        432
Val Asp Tyr Ser Val Phe Asn Pro Phe Asp Ser Ser Ser Tyr Phe His
    130                 135                 140
tcg tat tgt gag atc agc gat tac tct gat cag aca aac gtg gag gac        480
Ser Tyr Cys Glu Ile Ser Asp Tyr Ser Asp Gln Thr Asn Val Glu Asp
145                 150                 155                 160
tgt tgg ctt gga gac act aca gtt tct ctt cca gat ctc gac acg acc        528
Cys Trp Leu Gly Asp Thr Thr Val Ser Leu Pro Asp Leu Asp Thr Thr
                165                 170                 175
ctt act tct gtt cag acg atc tgg tat aac tgg gtc act gaa ttg gtg        576
Leu Thr Ser Val Gln Thr Ile Trp Tyr Asn Trp Val Thr Glu Leu Val
            180                 185                 190
tcc aac tac tcc att gat ggt ttg cga att gat aca gtc aaa cac gtg        624
Ser Asn Tyr Ser Ile Asp Gly Leu Arg Ile Asp Thr Val Lys His Val
        195                 200                 205
cag aag tcg ttc tgg ccg ggc tac aac agt gct gca ggt gtc tac tgt        672
Gln Lys Ser Phe Trp Pro Gly Tyr Asn Ser Ala Ala Gly Val Tyr Cys
    210                 215                 220
gtg gga gag gtg ttt gat ggg gac cca gca tac act tgc ccc tac cag        720
Val Gly Glu Val Phe Asp Gly Asp Pro Ala Tyr Thr Cys Pro Tyr Gln
225                 230                 235                 240
agc tac ctc gat ggt gtt ctg aac tat ccg att tat tac caa ctg ctg        768
Ser Tyr Leu Asp Gly Val Leu Asn Tyr Pro Ile Tyr Tyr Gln Leu Leu
                245                 250                 255
tac gca ttc gag tcg aca agt ggc agt atc agc ggt cta tat aat atg        816
Tyr Ala Phe Glu Ser Thr Ser Gly Ser Ile Ser Gly Leu Tyr Asn Met
            260                 265                 270
atc aac tcc gtt gca tct gac tgt tcc gat cca acc ttg ctc gga aac        864
Ile Asn Ser Val Ala Ser Asp Cys Ser Asp Pro Thr Leu Leu Gly Asn
        275                 280                 285
ttc atc gag aat cat gac aac cca cgc ttt gct tcc tac acg agc gat        912
Phe Ile Glu Asn His Asp Asn Pro Arg Phe Ala Ser Tyr Thr Ser Asp
    290                 295                 300
tat tct caa gcg aag aat gtg att tct ttc atc ttc ttc tcg gat ggt        960
Tyr Ser Gln Ala Lys Asn Val Ile Ser Phe Ile Phe Phe Ser Asp Gly
305                 310                 315                 320
att cca atc gtc tat gct ggc cag gaa caa cac tat agc ggt ggc agt        1008
Ile Pro Ile Val Tyr Ala Gly Gln Glu Gln His Tyr Ser Gly Gly Ser
                325                 330                 335
gac cct gcc aat cgt gaa gca act tgg cta tcc gga tac gac aag aca        1056
Asp Pro Ala Asn Arg Glu Ala Thr Trp Leu Ser Gly Tyr Asp Lys Thr
            340                 345                 350
gct cag ctt tac acc tac atc acc acc aca aac aag atc cgt gcc cta        1104
Ala Gln Leu Tyr Thr Tyr Ile Thr Thr Thr Asn Lys Ile Arg Ala Leu
        355                 360                 365
gcc att tca aag gac agc gcc tac ata agt tcc aag aat aat gct ttc        1152
Ala Ile Ser Lys Asp Ser Ala Tyr Ile Ser Ser Lys Asn Asn Ala Phe
    370                 375                 380
tac act gat agc aat act att gcc atg aag aaa gga tct agc ggc tcg        1200
Tyr Thr Asp Ser Asn Thr Ile Ala Met Lys Lys Gly Ser Ser Gly Ser
385                 390                 395                 400
caa gtt ata act gtt ctt tca aac cgt ggc tca tcg ggt agc tcg tat        1248
Gln Val Ile Thr Val Leu Ser Asn Arg Gly Ser Ser Gly Ser Ser Tyr
                405                 410                 415
acc ttg act ctt agc gga agc ggt tac tcg tct ggc acg aag ctc atg        1296
Thr Leu Thr Leu Ser Gly Ser Gly Tyr Ser Ser Gly Thr Lys Leu Met
            420                 425                 430
gag atg tac acc tgc aca gcc gtg act gtg gac tct agt ggc aac atc        1344
Glu Met Tyr Thr Cys Thr Ala Val Thr Val Asp Ser Ser Gly Asn Ile
        435                 440                 445
gcc gtg ccg atg gct tcc gga ctc cct cga gtc tac atg ctt gct tcc        1392
Ala Val Pro Met Ala Ser Gly Leu Pro Arg Val Tyr Met Leu Ala Ser
    450                 455                 460
tcg gct tgc tct att tgc agt tct gcc tgt tca gca                        1428
Ser Ala Cys Ser Ile Cys Ser Ser Ala Cys Ser Ala
465                 470                 475
<210>121
<211>476
<212>PRT
＜213〉bacterial classification of Penicillium (Penicillium sp.)
<400>121
Ala Glu Trp Arg Ser Gln Ser Ile Tyr Phe Leu Leu Thr Asp Arg Phe
1               5                   10                  15
Gly Arg Thr Asp Asn Ser Thr Thr Ala Ala Cys Asn Val Ser Asp Arg
            20                  25                  30
Val Tyr Cys Gly Gly Ser Trp Gln Gly Ile Ile Asn His Leu Asp Tyr
        35                  40                  45
Ile Gln Gly Met Gly Phe Thr Ala Ile Trp Ile Thr Pro Val Thr Glu
    50                  55                  60
Gln Leu Ser Gln Asp Thr Gly Asp Gly Glu Ala Tyr His Gly Tyr Trp
65                  70                  75                  80
Gln Gln Glu Ile Tyr Asn Val Asn Thr Asn Tyr Gly Thr Ala Ala Asp
                85                  90                  95
Leu Leu Ala Leu Ser Lys Ala Leu His Ser Arg Gly Met Tyr Leu Met
            100                 105                 110
Val Asp Val Val Ala Asn His Met Gly Tyr Asp Gly Ala Gly Asn Thr
        115                 120                 125
Val Asp Tyr Ser Val Phe Asn Pro Phe Asp Ser Ser Ser Tyr Phe His
    130                 135                 140
Ser Tyr Cys Glu Ile Ser Asp Tyr Ser Asp Gln Thr Asn Val Glu Asp
145                 150                 155                 160
Cys Trp Leu Gly Asp Thr Thr Val Ser Leu Pro Asp Leu Asp Thr Thr
                165                 170                 175
Leu Thr Ser Val Gln Thr Ile Trp Tyr Asn Trp Val Thr Glu Leu Val
            180                 185                 190
Ser Asn Tyr Ser Ile Asp Gly Leu Arg Ile Asp Thr Val Lys His Val
        195                 200                 205
Gln Lys Ser Phe Trp Pro Gly Tyr Asn Ser Ala Ala Gly Val Tyr Cys
    210                 215                 220
Val Gly Glu Val Phe Asp Gly Asp Pro Ala Tyr Thr Cys Pro Tyr Gln
225                 230                 235                 240
Ser Tyr Leu Asp Gly Val Leu Asn Tyr Pro Ile Tyr Tyr Gln Leu Leu
                245                 250                 255
Tyr Ala Phe Glu Ser Thr Ser Gly Ser Ile Ser Gly Leu Tyr Asn Met
            260                 265                 270
Ile Asn Ser Val Ala Ser Asp Cys Ser Asp Pro Thr Leu Leu Gly Asn
        275                 280                 285
Phe Ile Glu Asn His Asp Asn Pro Arg Phe Ala Ser Tyr Thr Ser Asp
    290                 295                 300
Tyr Ser Gln Ala Lys Asn Val Ile Ser Phe Ile Phe Phe Ser Asp Gly
305                 310                 315                 320
Ile Pro Ile Val Tyr Ala Gly Gln Glu Gln His Tyr Ser Gly Gly Ser
                325                 330                 335
Asp Pro Ala Asn Arg Glu Ala Thr Trp Leu Ser Gly Tyr Asp Lys Thr
            340                 345                 350
Ala Gln Leu Tyr Thr Tyr Ile Thr Thr Thr Asn Lys Ile Arg Ala Leu
        355                 360                 365
Ala Ile Ser Lys Asp Ser Ala Tyr Ile Ser Ser Lys Asn Asn Ala Phe
    370                 375                 380
Tyr Thr Asp Ser Asn Thr Ile Ala Met Lys Lys Gly Ser Ser Gly Ser
385                 390                 395                 400
Gln Val Ile Thr Val Leu Ser Asn Arg Gly Ser Ser Gly Ser Ser Tyr
                405                 410                 415
Thr Leu Thr Leu Ser Gly Ser Gly Tyr Ser Ser Gly Thr Lys Leu Met
            420                 425                 430
Glu Met Tyr Thr Cys Thr Ala Val Thr Val Asp Ser Ser Gly Asn Ile
        435                 440                 445
Ala Val Pro Met Ala Ser Gly Leu Pro Arg Val Tyr Met Leu Ala Ser
    450                 455                 460
Ser Ala Cys Ser Ile Cys Ser Ser Ala Cys Ser Ala
465                 470                 475
<210>122
<211>1353
<212>DNA
<213>Valsaria spartii
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1353)
<400>122
gcc agc aac gcg gat tgg aaa tcg cgc aac atc tac ttt gcc ttg acg        48
Ala Ser Asn Ala Asp Trp Lys Ser Arg Asn Ile Tyr Phe Ala Leu Thr
1               5                   10                  15
gac cgc gtc gct ggt cct acc ggg gga tca tgc ggc aac ctg gga aac        96
Asp Arg Val Ala Gly Pro Thr Gly Gly Ser Cys Gly Asn Leu Gly Asn
            20                  25                  30
tac tgc ggc ggt acc tgg aac gga ttg acg gat aag ttg gac tac atc        144
Tyr Cys Gly Gly Thr Trp Asn Gly Leu Thr Asp Lys Leu Asp Tyr Ile
        35                  40                  45
cag ggc atg gga ttc gat gcc atc tgg atc acc ccg gtc atc aag aac        192
Gln Gly Met Gly Phe Asp Ala Ile Trp Ile Thr Pro Val Ile Lys Asn
    50                  55                  60
agc ccc ggc ggt tat cac gga tat tgg gct caa gat ctc tac agc gtg        240
Ser Pro Gly Gly Tyr His Gly Tyr Trp Ala Gln Asp Leu Tyr Ser Val
65                  70                  75                  80
aac gag aac tat ggc act gcg caa gat ctg aag gat ttc gta aat gcg        288
Asn Glu Asn Tyr Gly Thr Ala Gln Asp Leu Lys Asp Phe Val Asn Ala
                85                  90                  95
gcg cac gca aag ggg atc tac gtc atg gtc gac gtg gtc gca aac cac        336
Ala His Ala Lys Gly Ile Tyr Val Met Val Asp Val Val Ala Asn His
            100                 105                 110
atg ggc aac ggt gga atc tca act ctc tcc cca cct ccc ttg aac cag        384
Met Gly Asn Gly Gly Ile Ser Thr Leu Ser Pro Pro Pro Leu Asn Gln
        115                 120                 125
gag agt tcc tat cac tcc aaa tgc aac atc gac tac agc agc caa aac        432
Glu Ser Ser Tyr His Ser Lys Cys Asn Ile Asp Tyr Ser Ser Gln Asn
    130                 135                 140
agc atc gag aat tgc tgg atc gct gac ctg ccc gac ctc gtc acc acc        480
Ser Ile Glu Asn Cys Trp Ile Ala Asp Leu Pro Asp Leu Val Thr Thr
145                 150                 155                 160
gac aac acc atc cgc gat gtc ttc aag gac tgg atc gcc aac ctc acc        528
Asp Asn Thr Ile Arg Asp Val Phe Lys Asp Trp Ile Ala Asn Leu Thr
                165                 170                 175
acc acc tac tcc ttc gac ggc ctc cgc gtc gac acc gtc aag cat gta        576
Thr Thr Tyr Ser Phe Asp Gly Leu Arg Val Asp Thr Val Lys His Val
            180                 185                 190
gag aag gac ttt tgg ccg ggc ttc gtc gag gct gcc ggc atg tat gcc        624
Glu Lys Asp Phe Trp Pro Gly Phe Val Glu Ala Ala Gly Met Tyr Ala
        195                 200                 205
atc ggc gag gtt ctc gat ggc ggc acc tcc tac gtt gcc ggc tac cag        672
Ile Gly Glu Val Leu Asp Gly Gly Thr Ser Tyr Val Ala Gly Tyr Gln
    210                 215                 220
agc gtg atg cca ggc ctt ctc aac tat ccc atg tac tat cct ctc atc        720
Ser Val Met Pro Gly Leu Leu Asn Tyr Pro Met Tyr Tyr Pro Leu Ile
225                 230                 235                 240
cgc acc ttt acc cag ggc gcc tcc ttc aac gac ttc gtc aac agt cac        768
Arg Thr Phe Thr Gln Gly Ala Ser Phe Asn Asp Phe Val Asn Ser His
                245                 250                 255
aac gag gtt ggt tcc gga ttc tcc gat ccc acc ctc ctc ggc acc ttc        816
Asn Glu Val Gly Ser Gly Phe Ser Asp Pro Thr Leu Leu Gly Thr Phe
            260                 265                 270
atc gac aac cac gac cag cag cgc ttc ctc tac aag aac agc gac cac        864
Ile Asp Asn His Asp Gln Gln Arg Phe Leu Tyr Lys Asn Ser Asp His
        275                 280                 285
gcc ctc ttg aag aac gct ctg gcc tac gtg atc ctt ggc cga ggt atc        912
Ala Leu Leu Lys Asn Ala Leu Ala Tyr Val Ile Leu Gly Arg Gly Ile
    290                 295                 300
cca atc gtg tac tac ggc acc gag caa gcc tac ggc ggt ggt gac gac        960
Pro Ile Val Tyr Tyr Gly Thr Glu Gln Ala Tyr Gly Gly Gly Asp Asp
305                 310                 315                 320
ccg gcg aac cgc gag gac ctc tgg cga agc ggc tac tcc acc acc tcc        1008
Pro Ala Asn Arg Glu Asp Leu Trp Arg Ser Gly Tyr Ser Thr Thr Ser
                325                 330                 335
gag ata tac acc acc atc tcg ggc cta tcc tcc gct cgc aaa tcc gcc        1056
Glu Ile Tyr Thr Thr Ile Ser Gly Leu Ser Ser Ala Arg Lys Ser Ala
            340                 345                 350
ggc ggc ctc cca ggc aac gac cac tcc cac ctc tac acc acc aac aac        1104
Gly Gly Leu Pro Gly Asn Asp His Ser His Leu Tyr Thr Thr Asn Asn
        355                 360                 365
gcg tac gcc tgg tcc cgc gcg gac ggg aag gtg atc gcg ttg gtg acc        1152
Ala Tyr Ala Trp Ser Arg Ala Asp Gly Lys Val Ile Ala Leu Val Thr
    370                 375                 380
aac gcc ggc ggc tcc gac acc agc acc cac tgc ttc aac acc aag aaa        1200
Asn Ala Gly Gly Ser Asp Thr Ser Thr His Cys Phe Asn Thr Lys Lys
385                 390                 395                 400
ccg agc ggc acg cgc tgg acc agc gtc ctc cgc agc ggc gga acc agc        1248
Pro Ser Gly Thr Arg Trp Thr Ser Val Leu Arg Ser Gly Gly Thr Ser
                405                 410                 415
tac acc gcc gac ggc aac ggc caa atc tgc atc cag atc caa aac ggc        1296
Tyr Thr Ala Asp Gly Asn Gly Gln Ile Cys Ile Gln Ile Gln Asn Gly
            420                 425                 430
ggg ccc gag gca atc gtc ctc tcc acc ggc acc ggc acc gaa acc aca        1344
Gly Pro Glu Ala Ile Val Leu Ser Thr Gly Thr Gly Thr Glu Thr Thr
        435                 440                 445
tcc agc gcc                                                            1353
Ser Ser Ala
    450
<210>123
<211>451
<212>PRT
<213>Valsaria spartii
<400>123
Ala Ser Asn Ala Asp Trp Lys Ser Arg Asn Ile Tyr Phe Ala Leu Thr
1               5                   10                  15
Asp Arg Val Ala Gly Pro Thr Gly Gly Ser Cys Gly Asn Leu Gly Asn
            20                  25                  30
Tyr Cys Gly Gly Thr Trp Asn Gly Leu Thr Asp Lys Leu Asp Tyr Ile
        35                  40                  45
Gln Gly Met Gly Phe Asp Ala Ile Trp Ile Thr Pro Val Ile Lys Asn
    50                  55                  60
Ser Pro Gly Gly Tyr His Gly Tyr Trp Ala Gln Asp Leu Tyr Ser Val
65                  70                  75                  80
Asn Glu Asn Tyr Gly Thr Ala Gln Asp Leu Lys Asp Phe Val Asn Ala
                85                  90                  95
Ala His Ala Lys Gly Ile Tyr Val Met Val Asp Val Val Ala Asn His
            100                 105                 110
Met Gly Asn Gly Gly Ile Ser Thr Leu Ser Pro Pro Pro Leu Asn Gln
        115                 120                 125
Glu Ser Ser Tyr His Ser Lys Cys Asn Ile Asp Tyr Ser Ser Gln Asn
    130                 135                 140
Ser Ile Glu Asn Cys Trp Ile Ala Asp Leu Pro Asp Leu Val Thr Thr
145                 150                 155                 160
Asp Asn Thr Ile Arg Asp Val Phe Lys Asp Trp Ile Ala Asn Leu Thr
                165                 170                 175
Thr Thr Tyr Ser Phe Asp Gly Leu Arg Val Asp Thr Val Lys His Val
            180                 185                 190
Glu Lys Asp Phe Trp Pro Gly Phe Val Glu Ala Ala Gly Met Tyr Ala
        195                 200                 205
Ile Gly Glu Val Leu Asp Gly Gly Thr Ser Tyr Val Ala Gly Tyr Gln
    210                 215                 220
Ser Val Met Pro Gly Leu Leu Asn Tyr Pro Met Tyr Tyr Pro Leu Ile
225                 230                 235                 240
Arg Thr Phe Thr Gln Gly Ala Ser Phe Asn Asp Phe Val Asn Ser His
                245                 250                 255
Asn Glu Val Gly Ser Gly Phe Ser Asp Pro Thr Leu Leu Gly Thr Phe
            260                 265                 270
Ile Asp Asn His Asp Gln Gln Arg Phe Leu Tyr Lys Asn Ser Asp His
        275                 280                 285
Ala Leu Leu Lys Asn Ala Leu Ala Tyr Val Ile Leu Gly Arg Gly Ile
    290                 295                 300
Pro Ile Val Tyr Tyr Gly Thr Glu Gln Ala Tyr Gly Gly Gly Asp Asp
305                 310                 315                 320
Pro Ala Asn Arg Glu Asp Leu Trp Arg Ser Gly Tyr Ser Thr Thr Ser
                325                 330                 335
Glu Ile Tyr Thr Thr Ile Ser Gly Leu Ser Ser Ala Arg Lys Ser Ala
            340                 345                 350
Gly Gly Leu Pro Gly Asn Asp His Ser His Leu Tyr Thr Thr Asn Asn
        355                 360                 365
Ala Tyr Ala Trp Ser Arg Ala Asp Gly Lys Val Ile Ala Leu Val Thr
    370                 375                 380
Asn Ala Gly Gly Ser Asp Thr Ser Thr His Cys Phe Asn Thr Lys Lys
385                 390                 395                 400
Pro Ser Gly Thr Arg Trp Thr Ser Val Leu Arg Ser Gly Gly Thr Ser
                405                 410                 415
Tyr Thr Ala Asp Gly Asn Gly Gln Ile Cys Il e Gln Ile Gln Asn Gly
            420                 425                  430
Gly Pro Glu Ala Ile Val Leu Ser Thr Gly Thr Gly Thr Glu Thr Thr
        435                 440                 445
Ser Ser Ala
    450
<210>124
<211>1431
<212>DNA
＜213〉thermophilic ascomycete (Thermoascus auranticus)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1431)
<400>124
gcc acg cca gcc caa tgg cgc tct cga tca gta tac ttc ctt ctg acg       48
Ala Thr Pro Ala Gln Trp Arg Ser Arg Ser Val Tyr Phe Leu Leu Thr
1               5                   10                  15
gac agg ttt gca agg agt gat ggg tca acc acc gct gcc tgt gac acc        96
Asp Arg Phe Ala Arg Ser Asp Gly Ser Thr Thr Ala Ala Cys Asp Thr
            20                  25                  30
agt gca agg caa tac tgc ggc gga act tgg cag ggg ata atc gac cat        144
Ser Ala Arg Gln Tyr Cys Gly Gly Thr Trp Gln Gly Ile Ile Asp His
        35                  40                  45
ctc gac tat atc caa gga atg gga ttc act gct att tgg att tcc ccc        192
Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Met Gly Phe Thr Ala Ile Trp Ile Ser Pro
    50                  55                  60
gtc acc gaa cag ctg cct cag gat acg gga gat ggg aca gcg tat cat        240
Val Thr Glu Gln Leu Pro Gln Asp Thr Gly Asp Gly Thr Ala Tyr His
65                  70                  75                  80
ggc tac tgg cag caa gat att tac tcc ctg aat ccc aac ttt ggc aca        288
Gly Tyr Trp Gln Gln Asp Ile Tyr Ser Leu Asn Pro Asn Phe Gly Thr
                85                  90                  95
gcc gac gac ctc cgc gcg ctc gca gac gct ctc cat gca cgc gga atg        336
Ala Asp Asp Leu Arg Ala Leu Ala Asp Ala Leu His Ala Arg Gly Met
            100                 105                 110
tac ctc atg gtc gac gtc gta gcc aac cat atg gga tac gcc ggc ccg        384
Tyr Leu Met Val Asp Val Val Ala Asn His Met Gly Tyr Ala Gly Pro
        115                 120                 125
ggg aac tct gtc gac tac agc gtc ttc aac ccc ttc aac aaa cag gaa        432
Gly Asn Ser Val Asp Tyr Ser Val Phe Asn Pro Phe Asn Lys Gln Glu
    130                 135                 140
tac ttc cac ccc tac tgc gag ata acc aac tac gac gac caa tcc aac        480
Tyr Phe His Pro Tyr Cys Glu Ile Thr Asn Tyr Asp Asp Gln Ser Asn
145                 150                 155                 160
gtc gag aat tgc tgg ctc gga gac aca ata gtc tca ctg ccc gat ctg        528
Val Glu Asn Cys Trp Leu Gly Asp Thr Ile Val Ser Leu Pro Asp Leu
                165                 170                 175
aat acg gcc agg tcg gat gta gag gat ata tgg tac agt tgg gtg agg        576
Asn Thr Ala Arg Ser Asp Val Glu Asp Ile Trp Tyr Ser Trp Val Arg
            180                 185                 190
gct ctg gtg tcg aac tac tcg gtc gac ggc ctc cgc atc gac acc gtc        624
Ala Leu Val Ser Asn Tyr Ser Val Asp Gly Leu Arg Ile Asp Thr Val
        195                 200                 205
aaa cac gtc cag aag gac ttc tgg ccc ggc tac aac gac gcc gcg ggc        672
Lys His Val Gln Lys Asp Phe Trp Pro Gly Tyr Asn Asp Ala Ala Gly
    210                 215                 220
gtc tac tgc gtg ggc gag gtg ttc gac ggt gac ccc agc tac acc tgc        720
Val Tyr Cys Val Gly Glu Val Phe Asp Gly Asp Pro Ser Tyr Thr Cys
225                 230                 235                 240
gac tac cag aac tat ctg gat ggg gtg ctg aac tat ccg atg tac tac        768
Asp Tyr Gln Asn Tyr Leu Asp Gly Val Leu Asn Tyr Pro Met Tyr Tyr
                245                 250                 255
ccc ctc ctc aga gcg ttc tcc tcc acg agc ggc agc atc agc gac ctg        816
Pro Leu Leu Arg Ala Phe Ser Ser Thr Ser Gly Ser Ile Ser Asp Leu
            260                 265                 270
tac aac atg atc aac acg gtg aaa tcg cag tgc gcg gat tcg acc ctc        864
Tyr Asn Met Ile Asn Thr Val Lys Ser Gln Cys Ala Asp Ser Thr Leu
        275                 280                 285
ctg ggt acc ttt gtc gag aac cat gac gtg ccg agg ttt gct tca tac        912
Leu Gly Thr Phe Val Glu Asn His Asp Val Pro Arg Phe Ala Ser Tyr
    290                 295                 300
acg agc gac atc gcc ctc gcc aag aac gcg atc gcg ttc acc atc ctc        960
Thr Ser Asp Ile Ala Leu Ala Lys Asn Ala Ile Ala Phe Thr Ile Leu
305                 310                 315                 320
tcg gac ggc atc cct att atc tat gcc ggc cag gag cag cac tac agc        1008
Ser Asp Gly Ile Pro Ile Ile Tyr Ala Gly Gln Glu Gln His Tyr Ser
                325                 330                 335
ggc ggc aac gac ccc gcg aac cgc gag gcg gtc tgg ctg tcc ggc tac        1056
Gly Gly Asn Asp Pro Ala Asn Arg Glu Ala Val Trp Leu Ser Gly Tyr
            340                 345                 350
tcg acg acc agc gag ctc tac cag ttc atc gcg gtc tcg aac cag atc        1104
Ser Thr Thr Ser Glu Leu Tyr Gln Phe Ile Ala Val Ser Asn Gln Ile
        355                 360                 365
cgc aat tac gcc atc tat gtg gac gag ggg tat ttg acg tac aag gcc        1152
Arg Asn Tyr Ala Ile Tyr Val Asp Glu Gly Tyr Leu Thr Tyr Lys Ala
    370                 375                 380
tgg ccc atc tat caa gac agc cac acg ctc gca atc cgc aaa gga ttc        1200
Trp Pro Ile Tyr Gln Asp Ser His Thr Leu Ala Ile Arg Lys Gly Phe
385                 390                 395                 400
gac ggc aat cag gtc atc acc gtg ctc tcg aac ctg ggt tcc tcc ggc        1248
Asp Gly Asn Gln Val Ile Thr Val Leu Ser Asn Leu Gly Ser Ser Gly
                405                 410                 415
agc tcg tac acg ctc tcg ctg agc ggg acg ggc tat gct gcc ggc cag        1296
Ser Ser Tyr Thr Leu Ser Leu Ser Gly Thr Gly Tyr Ala Ala Gly Gln
            420                 425                 430
cag gtg acc gag atc tac tcc tgc acg gat gtc acg gcc gac tcg aac        1344
Gln Val Thr Glu Ile Tyr Ser Cys Thr Asp Val Thr Ala Asp Ser Asn
        435                 440                 445
ggg aat atc gcg gtc tcc atg ggt ggt ggg ctt ccg aag gcg ttt ttc        1392
Gly Asn Ile Ala Val Ser Met Gly Gly Gly Leu Pro Lys Ala Phe Phe
    450                 455                 460
ccg aca gca aag ctg gct ggg agt gga atc tgt tgg aaa                    1431
Pro Thr Ala Lys Leu Ala Gly Ser Gly Ile Cys Trp Lys
465                 470                 475
<210>125
<211>477
<212>PRT
＜213〉thermophilic ascomycete (Thermoascus auranticus)
<400>125
Ala Thr Pro Ala Gln Trp Arg Ser Arg Ser Val Tyr Phe Leu Leu Thr
1               5                   10                  15
Asp Arg Phe Ala Arg Ser Asp Gly Ser Thr Thr Ala Ala Cys Asp Thr
            20                  25                  30
Ser Ala Arg Gln Tyr Cys Gly Gly Thr Trp Gln Gly Ile Ile Asp His
        35                  40                  45
Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Met Gly Phe Thr Ala Ile Trp Ile Ser Pro
    50                  55                  60
Val Thr Glu Gln Leu Pro Gln Asp Thr Gly Asp Gly Thr Ala Tyr His
65                  70                  75                  80
Gly Tyr Trp Gln Gln Asp Ile Tyr Ser Leu Asn Pro Asn Phe Gly Thr
                85                  90                  95
Ala Asp Asp Leu Arg Ala Leu Ala Asp Ala Leu His Ala Arg Gly Met
            100                 105                 110
Tyr Leu Met Val Asp Val Val Ala Asn His Met Gly Tyr Ala Gly Pro
        115                 120                 125
Gly Asn Ser Val Asp Tyr Ser Val Phe Asn Pro Phe Asn Lys Gln Glu
    130                 135                 140
Tyr Phe His Pro Tyr Cys Glu Ile Thr Asn Tyr Asp Asp Gln Ser Asn
145                 150                 155                 160
Val Glu Asn Cys Trp Leu Gly Asp Thr Ile Val Ser Leu Pro Asp Leu
                165                 170                 175
Asn Thr Ala Arg Ser Asp Val Glu Asp Ile Trp Tyr Ser Trp Val Arg
            180                 185                 190
Ala Leu Val Ser Asn Tyr Ser Val Asp Gly Leu Arg Ile Asp Thr Val
        195                 200                 205
Lys His Val Gln Lys Asp Phe Trp Pro Gly Tyr Asn Asp Ala Ala Gly
    210                 215                 220
Val Tyr Cys Val Gly Glu Val Phe Asp Gly Asp Pro Ser Tyr Thr Cys
225                 230                 235                 240
Asp Tyr Gln Asn Tyr Leu Asp Gly Val Leu Asn Tyr Pro Met Tyr Tyr
                245                 250                 255
Pro Leu Leu Arg Ala Phe Ser Ser Thr Ser Gly Ser Ile Ser Asp Leu
            260                 265                 270
Tyr Asn Met Ile Asn Thr Val Lys Ser Gln Cys Ala Asp Ser Thr Leu
        275                 280                 285
Leu Gly Thr Phe Val Glu Asn His Asp Val Pro Arg Phe Ala Ser Tyr
    290                 295                 300
Thr Ser Asp Ile Ala Leu Ala Lys Asn Ala Ile Ala Phe Thr Ile Leu
305                 310                 315                 320
Ser Asp Gly Ile Pro Ile Ile Tyr Ala Gly Gln Glu Gln His Tyr Ser
                325                 330                 335
Gly Gly Asn Asp Pro Ala Asn Arg Glu Ala Val Trp Leu Ser Gly Tyr
            340                 345                 350
Ser Thr Thr Ser Glu Leu Tyr Gln Phe Ile Ala Val Ser Asn Gln Ile
        355                 360                 365
Arg Asn Tyr Ala Ile Tyr Val Asp Glu Gly Tyr Leu Thr Tyr Lys Ala
    370                 375                 380
Trp Pro Ile Tyr Gln Asp Ser His Thr Leu Ala Ile Arg Lys Gly Phe
385                 390                 395                 400
Asp Gly Asn Gln Val Ile Thr Val Leu Ser Asn Leu Gly Ser Ser Gly
                405                 410                 415
Ser Ser Tyr Thr Leu Ser Leu Ser Gly Thr Gly Tyr Ala Ala Gly Gln
            420                 425                 430
Gln Val Thr Glu Ile Tyr Ser Cys Thr Asp Val Thr Ala Asp Ser Asn
        435                 440                 445
Gly Asn Ile Ala Val Ser Met Gly Gly Gly Leu Pro Lys Ala Phe Phe
    450                 455                 460
Pro Thr Ala Lys Leu Ala Gly Ser Gly Ile Cys Trp Lys
465                 470                 475
<210>126
<211>1347
<212>DNA
＜213〉Phanerochaete chrysosporium (Phanerochaete chryosporium)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1347)
<400>126
gcg ccc gcg cac cat gcc gtg cgc gcg ccc tcg cag gcc aag acc gtc        48
Ala Pro Ala His His Ala Val Arg Ala Pro Ser Gln Ala Lys Thr Val
1               5                   10                  15
atc gcg cag atg ttc gag tgg acg tgg gac agc gtc gcc gcc gag tgc        96
Ile Ala Gln Met Phe Glu Trp Thr Trp Asp Ser Val Ala Ala Glu Cys
            20                  25                  30
acc gcg ttc ctc ggc ccc gcc ggc tac ggc ttc gtg cag gtc agc ccc        144
Thr Ala Phe Leu Gly Pro Ala Gly Tyr Gly Phe Val Gln Val Ser Pro
        35                  40                  45
gcg cag gag cac gtc cag ggc ccg cag tgg tgg acg gac tac cag ccc        192
Ala Gln Glu His Val Gln Gly Pro Gln Trp Trp Thr Asp Tyr Gln Pro
    50                  55                  60
gtg tcg tac acc ctc acc tcc aag cgc ggc acg cgc gcg cag cac cag        240
Val Ser Tyr Thr Leu Thr Ser Lys Arg Gly Thr Arg Ala Gln His Gln
65                  70                  75                  80
aac atg gtc aat acg tgc caa gcc gcc ggc gtg gga gtc att gcg gac        288
Asn Met Val Asn Thr Cys Gln Ala Ala Gly Val Gly Val Ile Ala Asp
                85                  90                  95
acg atc ttc aat cac atg agc ggc cag gac aat ggc ggc gtc ggc gtc        336
Thr Ile Phe Asn His Met Ser Gly Gln Asp Asn Gly Gly Val Gly Val
            100                 105                 110
gcg ggg tcg tcc ttc cag cac tat gta tac ccc ggc atc tac cag aac        384
Ala Gly Ser Ser Phe Gln His Tyr Val Tyr Pro Gly Ile Tyr Gln Asn
        115                 120                 125
cag gac ttc cac cac tgc ggc ctc gag ccc ggc gac gac atc gtg aac        432
Gln Asp Phe His His Cys Gly Leu Glu Pro Gly Asp Asp Ile Val Asn
    130                 135                 140
tac gac aat gcc gtc gag gtg cag acc tgc gag ctc gtg aac ctc gcc        480
Tyr Asp Asn Ala Val Glu Val Gln Thr Cys Glu Leu Val Asn Leu Ala
145                 150                 155                 160
gac ctt gct aca gag acc gag tat gtt cgc agc cgg ctc gca gag tac        528
Asp Leu Ala Thr Glu Thr Glu Tyr Val Arg Ser Arg Leu Ala Glu Tyr
                165                 170                 175
gcc aac gat ttg ctg tcg ttg ggc gtc gac ggg ctg cgg ctc gac gca        576
Ala Asn Asp Leu Lcu Ser Leu Gly Val Asp Gly Leu Arg Leu Asp Ala
            180                 185                 190
gcg aag cac atc aat gcg aat gac att gcc aac atc acg tct cgc ttc        624
Ala Lys His Ile Asn Ala Asn Asp Ile Ala Asn Ile Thr Ser Arg Phe
        195                 200                 205
acg cgg aag ccc tac cta aca cag gag gtc atc tae ggg gcc ggg gag        672
Thr Arg Lys Pro Tyr Leu Thr Gln Glu Val Ile Tyr Gly Ala Gly Glu
    210                 215                 220
ccc atc acg ccc aat caa tac gtc ttc att ggt gat gtg caa gac gcc        720
Pro Ile Thr Pro Asn Gln Tyr Val Phe Ile Gly Asp Val Gln Asp Ala
225                 230                 235                 240
ttc tct ggc ggc ggg atc tcg agc ctg cag aac ctc gac aac caa ggc        768
Phe Ser Gly Gly Gly Ile Ser Ser Leu Gln Asn Leu Asp Asn Gln Gly
                245                 250                 255
tgg gtc ccg ggc acc tct gcg aac gte ttc gtc acg atc cac gac acg        816
Trp Val Pro Gly Thr Ser Ala Asn Val Phe Val Thr I1e His Asp Thr
            260                 265                 270
gag agg aac gga gcc tcg ctg aac gca aac tcg cca tcg aac aca tac        864
Glu Arg Asn Gly Ala Ser Leu Asn Ala Asn Ser Pro Ser Asn Thr Tyr
        275                 280                 285
acg ctc gcg atg gtc ttc tcg ctc gca cac ccg tac ggc acg ccg acg        912
Thr Leu Ala Met Val Phe Ser Leu Ala His Pro Tyr Gly Thr Pro Thr
    290                 295                 300
atc ctc tcg agc tac agc ggc ttc acg gac acg gac gcc ggt gca ccc        960
Ile Leu Ser Ser Tyr Ser Gly Phe Thr Asp Thr Asp Ala Gly Ala Pro
305                 310                 315                 320
aac ggc ggc aca ggc acc tgc acg gcc ggc ggc ggc gcg gac ggc tgg        1008
Asn Gly Gly Thr Gly Thr Cys Thr Ala Gly Gly Gly Ala Asp Gly Trp
                325                 330                 335
ctg tgc cag cac cgc tgg acg gcc gtc gcg ggc atg gtc ggc ttc cgg        1056
Leu Cys Gln His Arg Trp Thr Ala Val Ala Gly Met Val Gly Phe Arg
            340                 345                 350
aac acc gtc ggc ggc gcg ccg ctc acg aac tgg gcc gcg ccg agc gct        1104
Asn Thr Val Gly Gly Ala Pro Leu Thr Asn Trp Ala Ala Pro Ser Ala
        355                 360                 365
gag caa att gcg ttc ggg cgc ggc gcg ctc ggg ttc gtc gcg ctc aac        1152
Glu Gln Ile Ala Phe Gly Arg Gly Ala Leu Gly Phe Val Ala Leu Asn
    370                 375                 380
aac gcg gac gcg gtg tgg agc gcg gcg ttc agc acg gcg ctc ccc gac        1200
Asn Ala Asp Ala Val Trp Ser Ala Ala Phe Ser Thr Ala Leu Pro Asp
385                 390                 395                 400
ggc acg tac tgc gat gtc gtc ggc ggc gcg agc cag ggt ggg aag tgc        1248
Gly Thr Tyr Cys Asp Val Val Gly Gly Ala Ser Gln Gly Gly Lys Cys
                405                 410                 415
acg ggc agc gcg ttt acg gtc aag ggc ggg gcg ttc acc gcg aac gta       1296
Thr Gly Ser Ala Phe Thr Val Lys Gly Gly Ala Phe Thr Ala Asn Val
            420                 425                 430
cag gcg cgc aac gcg att gcg ata cac gtc ggc gcg aag ggc acc gcg        1344
Gln Ala Arg Asn Ala Ile Ala Ile His yal Gly Ala Lys Gly Thr Ala
        435                 440                 445
ggc                                                                    1347
Gly
<210>127
<211>449
<212>PRT
＜213〉Phanerochaete chrysosporium (Phanerochaete chryosporium)
<400>127
Ala Pro Ala His His Ala Val Arg Ala Pro Ser Gln Ala Lys Thr Val
1               5                   10                  15
Ile Ala Gln Met Phe Glu Trp Thr Trp Asp Ser Val Ala Ala Glu Cys
            20                  25                  30
Thr Ala Phe Leu Gly Pro Ala Gly Tyr Gly Phe Val Gln Val Ser Pro
        35                  40                  45
Ala Gln Glu His Val Gln Gly Pro Gln Trp Trp Thr Asp Tyr Gln Pro
    50                  55                  60
Val Ser Tyr Thr Leu Thr Ser Lys Arg Gly Thr Arg Ala Gln His Gln
65                  70                  75                  80
Asn Met Val Asn Thr Cys Gln Ala Ala Gly Val Gly Val Ile Ala Asp
                85                  90                  95
Thr Ile Phe Asn His Met Ser Gly Gln Asp Asn Gly Gly Val Gly Val
            100                 105                 110
Ala Gly Ser Ser Phe Gln His Tyr Val Tyr Pro Gly Ile Tyr Gln Asn
        115                 120                 125
Gln Asp Phe His His Cys Gly Leu Glu Pro Gly Asp Asp Ile Val Asn
    130                 135                 140
Tyr Asp Asn Ala Val Glu Val Gln Thr Cys Glu Leu Val Asn Leu Ala
145                 150                 155                 160
Asp Leu Ala Thr Glu Thr Glu Tyr Val Arg Ser Arg Leu Ala Glu Tyr
                165                 170                 175
Ala Asn Asp Leu Leu Ser Leu Gly Val Asp Gly Leu Arg Leu Asp Ala
            180                 185                 190
Ala Lys His Ile Asn Ala Asn Asp Ile Ala Asn Ile Thr Ser Arg Phe
        195                 200                 205
Thr Arg Lys Pro Tyr Leu Thr Gln Glu Val Ile Tyr Gly Ala Gly Glu
    210                 215                 220
Pro Ile Thr Pro Asn Gln Tyr Val Phe Ile Gly Asp Val Gln Asp Ala
225                 230                 235                 240
Phe Ser Gly Gly Gly Ile Ser Ser Leu Gln Asn Leu Asp Asn Gln Gly
                245                 250                 255
Trp Val Pro Gly Thr Ser Ala Asn Val Phe Val Thr Ile His Asp Thr
            260                 265                 270
Glu Arg Asn Gly Ala Ser Leu Asn Ala Asn Ser Pro Ser Asn Thr Tyr
        275                 280                 285
Thr Leu Ala Met Val Phe Ser Leu Ala His Pro Tyr Gly Thr Pro Thr
    290                 295                 300
Ile Leu Ser Ser Tyr Ser Gly Phe Thr Asp Thr Asp Ala Gly Ala Pro
305                 310                 315                 320
Asn Gly Gly Thr Gly Thr Cys Thr Ala Gly Gly Gly Ala Asp Gly Trp
                325                 330                 335
Leu Cys Gln His Arg Trp Thr Ala Val Ala Gly Met Val Gly Phe Arg
            340                 345                 350
Asn Thr Val Gly Gly Ala Pro Leu Thr Asn Trp Ala Ala Pro Ser Ala
        355                 360                 365
Glu Gln Ile Ala Phe Gly Arg Gly Ala Leu Gly Phe Val Ala Leu Asn
    370                 375                 380
Asn Ala Asp Ala Val Trp Ser Ala Ala Phe Ser Thr Ala Leu Pro Asp
385                 390                 395                 400
Gly Thr Tyr Cys Asp Val Val Gly Gly Ala Ser Gln Gly Gly Lys Cys
                405                 410                 415
Thr Gly Ser Ala Phe Thr Val Lys Gly Gly Ala Phe Thr Ala Asn Val
            420                 425                 430
Gln Ala Arg Asn Ala Ile Ala Ile His Val Gly Ala Lys Gly Thr Ala
        435                 440                 445
Gly
<210>128
<211>1308
<212>DNA
＜213〉Rhizopus oryzae (Rhizopus oryzae)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1308)
<400>128
gcc tca gcc agc gac tgg gag aac cga gtc atc tac caa ttg tta act        48
Ala Ser Ala Ser Asp Trp Glu Asn Arg Val Ile Tyr Gln Leu Leu Thr
1               5                   10                  15
gat cga ttt gca aaa tcg acc gat gat acc aat ggc tgc aat aac ctg        96
Asp Arg Phe Ala Lys Ser Thr Asp Asp Thr Asn Gly Cys Asn Asn Leu
            20                  25                  30
agt gac tac tgt ggc gga aca ttt caa gga atc att aat cac ttg gat        144
Ser Asp Tyr Cys Gly Gly Thr Phe Gln Gly Ile Ile Asn His Leu Asp
        35                  40                  45
tac att gcc gga atg gga ttt gat gct atc tgg ata tca cct atc ccc        192
Tyr Ile Ala Gly Met Gly Phe Asp Ala Ile Trp Ile Ser Pro Ile Pro
    50                  55                  60
aaa aat gcg aat gga ggt tac cat ggc tat tgg gct act gac ttt tct        240
Lys Asn Ala Asn Gly Gly Tyr His Gly Tyr Trp Ala Thr Asp Phe Ser
65                  70                  75                  80
caa ata aat gag cat ttt gga act gct gat gac ttg aaa aag ttg gtt        288
Gln Ile Asn Glu His Phe Gly Thr Ala Asp Asp Leu Lys Lys Leu Val
                85                  90                  95
gca gct gct cat gca aag aac atg tac gtt atg ctg gac gtt gtt gcc        336
Ala Ala Ala His Ala Lys Asn Met Tyr Val Met Leu Asp Val Val Ala
            100                 105                 110
aat cat gct ggc att cct tca tca ggt ggc gac tac tct ggc tac acg        384
Asn His Ala Gly Ile Pro Ser Ser Gly Gly Asp Tyr Ser Gly Tyr Thr
        115                 120                 125
ttc ggt caa agc tct gaa tac cac aca gcc tgt gat atc aat tac aac        432
Phe Gly Gln Ser Ser Glu Tyr His Thr Ala Cys Asp Ile Asn Tyr Asn
    130                 135                 140
agc cag acc tct att gag cag tgc tgg att tct ggt ttg cct gat atc        480
Ser Gln Thr Ser Ile Glu Gln Cys Trp Ile Ser Gly Leu Pro Asp Ile
145                 150                 155                 160
aac act gaa gac tcg gcc att gtt agc aaa ttg aat tcg att gtt tct        528
Asn Thr Glu Asp Ser Ala Ile Val Ser Lys Leu Asn Ser Ile Val Ser
                165                 170                 175
ggt tgg gta tct gat tat ggc ttt gac ggt ctt cga atc gac act gtg        576
Gly Trp Val Ser Asp Tyr Gly Phe Asp Gly Leu Arg Ile Asp Thr Val
            180                 185                 190
aag cac att cgt aaa gat ttc tgg gac ggc tat gtc tct gct gct ggt        624
Lys His Ile Arg Lys Asp Phe Trp Asp Gly Tyr Val Ser Ala Ala Gly
        195                 200                 205
gta ttt gct acc gga gaa gtg ctt agc ggc gat gtt tct tat gtc tca        672
Val Phe Ala Thr Gly Glu Val Leu Ser Gly Asp Val Ser Tyr Val Ser
    210                 215                 220
ccc tat cag cag cat gtt cct tct tta ctc aac tac cca ttg tat tat        720
Pro Tyr Gln Gln His Val Pro Ser Leu Leu Asn Tyr Pro Leu Tyr Tyr
225                 230                 235                 240
cca gtc tat gat gta ttc acc aaa tcc cgt acc atg agc cgt tta agc        768
Pro Val Tyr Asp Val Phe Thr Lys Ser Arg Thr Met Ser Arg Leu Scr
                245                 250                 255
tct ggc ttt tct gat att aaa aat gga aac ttt aaa gac att gat gtc        816
Ser Gly Phe Ser Asp Ile Lys Asn Gly Asn Phe Lys Asp Ile Asp Val
            260                 265                 270
ttg gtc aac ttt att gac aat cac gat cag cct cgt ttg tta tcc aaa        864
Leu Val Asn Phe Ile Asp Asn His Asp Gln Pro Arg Leu Leu Ser Lys
        275                 280                 285
gct gat caa agt ctc gtc aag aat gct ctt gct tat tct ttc atg gtc        912
Ala Asp Gln Ser Leu Val Lys Asn Ala Leu Ala Tyr Ser Phe Met Val
    290                 295                 300
caa ggt atc cct gtc ttg tac tat ggt aca gaa caa tcc ttc aag ggt        960
Gln Gly Ile Pro Val Leu Tyr Tyr Gly Thr Glu Gln Ser Phe Lys Gly
305                 310                 315                 320
ggt aac gat cct aac aac aga gag gtc tta tgg acc act ggt tac tcg        1008
Gly Asn Asp Pro Asn Asn Arg Glu Val Leu Trp Thr Thr Gly Tyr Ser
                325                 330                 335
acc aca tct gat atg tac aag ttt gtc act act ctt gtc aag gca cgc        1056
Thr Thr Ser Asp Met Tyr Lys Phe Val Thr Thr Leu Val Lys Ala Arg
            340                 345                 350
aag ggc tca aac tcc aca gta aat atg gga att gct caa acc gat aac        1104
Lys Gly Ser Asn Ser Thr Val Asn Met Gly Ile Ala Gln Thr Asp Asn
        355                 360                 365
gtc tat gtg ttc caa aga ggt ggc tct ctg gtt gtt gtc aat aac tat        1152
Val Tyr Val Phe Gln Arg Gly Gly Ser Leu Val Val Val Asn Asn Tyr
    370                 375                 380
ggt caa gga tca aca aac aca att act gta aag gct ggc tcg ttc tct        1200
Gly Gln Gly Ser Thr Asn Thr Ile Thr Val Lys Ala Gly Ser Phe Ser
385                 390                 395                 400
aat gga gat act ttg act gat gtg ttc tcc aac aaa tct gtt act gtt        1248
Asn Gly Asp Thr Leu Thr Asp Val Phe Ser Asn Lys Ser Val Thr Val
                405                 410                 415
caa aat aac cag atc aca ttc caa ttg cag aat gga aac cct gcc ata        1296
Gln Asn Asn Gln Ile Thr Phe Gln Leu Gln Asn Gly Asn Pro Ala Ile
            420                 425                 430
ttc caa aag aaa                                                        1308
Phe Gln Lys Lys
        435
<210>129
<211>436
<212>PRT
＜213〉Rhizopus oryzae (Rhizopus oryzae)
<400>129
Ala Ser Ala Ser Asp Trp Glu Asn Arg Val Ile Tyr Gln Leu Leu Thr
1               5                   10                  15
Asp Arg Phe Ala Lys Ser Thr Asp Asp Thr Asn Gly Cys Asn Asn Leu
            20                  25                  30
Ser Asp Tyr Cys Gly Gly Thr Phe Gln Gly Ile Ile Asn His Leu Asp
        35                  40                  45
Tyr Ile Ala Gly Met Gly Phe Asp Ala Ile Trp Ile Ser Pro Ile Pro
    50                  55                  60
Lys Asn Ala Asn Gly Gly Tyr His Gly Tyr Trp Ala Thr Asp Phe Ser
65                  70                  75                  80
Gln Ile Asn Glu His Phe Gly Thr Ala Asp Asp Leu Lys Lys Leu Val
                85                  90                  95
Ala Ala Ala His Ala Lys Asn Met Tyr Val Met Leu Asp Val Val Ala
            100                 105                 110
Asn His Ala Gly Ile Pro Ser Ser Gly Gly Asp Tyr Ser Gly Tyr Thr
        115                 120                 125
Phe Gly Gln Ser Ser Glu Tyr His Thr Ala Cys Asp Ile Asn Tyr Asn
    130                 135                 140
Ser Gln Thr Ser Ile Glu Gln Cys Trp Ile Ser Gly Leu Pro Asp Ile
145                 150                 155                 160
Asn Thr Glu Asp Ser Ala Ile Val Ser Lys Leu Asn Ser Ile Val Ser
                165                 170                 175
Gly Trp Val Ser Asp Tyr Gly Phe Asp Gly Leu Arg Ile Asp Thr Val
            180                 185                 190
Lys His Ile Arg Lys Asp Phe Trp Asp Gly Tyr Val Ser Ala Ala Gly
        195                 200                 205
Val Phe Ala Thr Gly Glu Val Leu Ser Gly Asp Val Ser Tyr Val Ser
    210                 215                 220
Pro Tyr Gln Gln His Val Pro Ser Leu Leu Asn Tyr Pro Leu Tyr Tyr
225                 230                 235                 240
Pro Val Tyr Asp Val Phe Thr Lys Ser Arg Thr Met Ser Arg Leu Ser
                245                 250                 255
Ser Gly Phe Ser Asp Ile Lys Asn Gly Asn Phe Lys Asp Ile Asp Val
            260                 265                 270
Leu Val Asn Phe Ile Asp Asn His Asp Gln Pro Arg Leu Leu Ser Lys
        275                 280                 285
Ala Asp Gln Ser Leu Val Lys Asn Ala Leu Ala Tyr Ser Phe Met Val
    290                 295                 300
Gln Gly Ile Pro Val Leu Tyr Tyr Gly Thr Glu Gln Ser Phe Lys Gly
305                 310                 315                 320
Gly Asn Asp Pro Asn Asn Arg Glu Val Leu Trp Thr Thr Gly Tyr Ser
                325                 330                 335
Thr Thr Ser Asp Met Tyr Lys Phe Val Thr Thr Leu Val Lys Ala Arg
            340                 345                 350
Lys Gly Ser Asn Ser Thr Val Asn Met Gly Ile Ala Gln Thr Asp Asn
        355                 360                 365
Val Tyr Val Phe Gln Arg Gly Gly Ser Leu Val Val Val Asn Asn Tyr
    370                 375                 380
Gly Gln Gly Ser Thr Asn Thr Ile Thr Val Lys Ala Gly Ser Phe Ser
385                 390                 395                 400
Asn Gly Asp Thr Leu Thr Asp Val Phe Ser Asn Lys Ser Val Thr Val
                405                 410                 415
Gln Asn Asn Gln Ile Thr Phe Gln Leu Gln Asn Gly Asn Pro Ala Ile
            420                 425                 430
Phe Gln Lys Lys
        435
<210>130
<211>1338
<212>DNA
<213>Thaminidium elegans
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1338)
<400>130
aac ggt gtc acg act ttg agc aag cgt gca gct gct gat gac tgg aaa        48
Asn Gly Val Thr Thr Leu Ser Lys Arg Ala Ala Ala Asp Asp Trp Lys
1               5                   10                  15
tcc cgg tcc att tac caa gtt gtg acg gat cgt ttc ggt cgc tcg gat        96
Ser Arg Ser Ile Tyr Gln Val Val Thr Asp Arg Phe Gly Arg Ser Asp
            20                  25                  30
ggc tcg acc tct gct tgc ggt gac ctg tcc aac tac tgc ggc ggt gac        144
Gly Ser Thr Ser Ala Cys Gly Asp Leu Ser Asn Tyr Cys Gly Gly Asp
        35                  40                  45
tac aag ggc att cag aat cag ctc gac tac att gct ggc atg ggc ttc        192
Tyr Lys Gly Ile Gln Asn Gln Leu Asp Tyr Ile Ala Gly Met Gly Phe
    50                  55                  60
gac gcc att tgg atc tcg cct att cct gag aac aca gac ggc ggc tac        240
Asp Ala Ile Trp Ile Ser Pro Ile Pro Glu Asn Thr Asp Gly Gly Tyr
65                  70                  75                  80
cat ggt tac tgg gca aag gac ttt gaa aag ctc aac acc aat ttt ggc        288
His Gly Tyr Trp Ala Lys Asp Phe Glu Lys Leu Asn Thr Asn Phe Gly
                85                  90                  95
agt gcg gat gat ctc aag gct ctc gtg aca gct gcg cac ggc aag ggc        336
Ser Ala Asp Asp Leu Lys Ala Leu Val Thr Ala Ala His Gly Lys Gly
            100                 105                 110
atg tat gtc atg ctg gat gtc gtc aca aac cac gca ggt ccc gcc agc        384
Met Tyr Val Met Leu Asp Val Val Thr Asn His Ala Gly Pro Ala Ser
        115                 120                 125
ggc gac tac agc ggc ttc acc ttc agc tcc gcc agt aat tat cat ccg        432
Gly Asp Tyr Ser Gly Phe Thr Phe Ser Ser Ala Ser Asn Tyr His Pro
    130                 135                 140
cag tgc acg atc gac tgc gac aac cag act tcc gtc gag cag tgc tgg        480
Gln Cys Thr Ile Asp Cys Asp Asn Gln Thr Ser Val Glu Gln Cys Trp
145                 150                 155                 160
gtg gcg gac aac ctg ccc gac att aac acc gag gat gat acc att gtt        528
Val Ala Asp Asn Leu Pro Asp Ile Asn Thr Glu Asp Asp Thr Ile Val
                165                 170                 175
tcc aag ctg cac agc att gtc tct gat tgg gtc acc acc tac gat ttt        576
Ser Lys Leu His Ser Ile Val Ser Asp Trp Val Thr Thr Tyr Asp Phe
            180                 185                 190
gat ggc att cgt atc gat act gtc aag cat atc cgt aaa gac ttc tgg        624
Asp Gly Ile Arg Ile Asp Thr Val Lys His Ile Arg Lys Asp Phe Trp
        195                 200                 205
tct ggc tac gaa gag gct gct gga gtc ttt gct act ggc gaa gtc ttt        672
Ser Gly Tyr Glu Glu Ala Ala Gly Val Phe Ala Thr Gly Glu Val Phe
    210                 215                 220
gac ggc gac gcg gct tat gtc ggt cct tac cag gac cag ttg agc tcg        720
Asp Gly Asp Ala Ala Tyr Val Gly Pro Tyr Gln Asp Gln Leu Ser Ser
225                 230                 235                 240
ctc atc aac tac cca ctt tac tat gct atc cgc gat gtc ttc acc gcc        768
Leu Ile Asn Tyr Pro Leu Tyr Tyr Ala Ile Arg Asp Val Phe Thr Ala
                245                 250                 255
ggc tcg ggc ttt agc cgc atc agc gac atg ctt tcc agc atc aac tcg        816
Gly Ser Gly Phe Ser Arg Ile Ser Asp Met Leu Ser Ser Ile Asn Ser
            260                 265                 270
aac ttc aag gac ccc tcc gcg ctc acg acc ttt gtg gat aac caa gac        864
Asn Phe Lys Asp Pro Ser Ala Leu Thr Thr Phe Val Asp Asn Gln Asp
        275                 280                 285
aac gcc cgc ttc ctc agt gtg aag agt gac atg tct ctg tac aag aat        912
Asn Ala Arg Phe Leu Ser Val Lys Ser Asp Met Ser Leu Tyr Lys Asn
    290                 295                 300
gct ctt gcg ttc acg att ctg acc gag ggt atc cct gtt gtg tac tac        960
Ala Leu Ala Phe Thr Ile Leu Thr Glu Gly Ile Pro Val Val Tyr Tyr
305                 310                 315                 320
ggc acc gag caa ggc ttc aaa ggt ggt gat gac ccc aag aac cgt gag        1008
Gly Thr Glu Gln Gly Phe Lys Gly Gly Asp Asp Pro Lys Asn Arg Glu
                325                 330                 335
gtc ctc tgg acc tcc aac tat gat acc tcc tcg gat ctc tac aag ttt        1056
Val Leu Trp Thr Ser Asn Tyr Asp Thr Ser Ser Asp Leu Tyr Lys Phe
            340                 345                 350
atc aag att gtg aac aat gat gtt cgc cag aaa tca aac aag tct gtg        1104
Ile Lys Ile Val Asn Asn Asp Val Arg Gln Lys Ser Asn Lys Ser Val
        355                 360                 365
act ctg aac gta gac gtg gga acc aac acc tac gcg ttc aca cac ggc        1152
Thr Leu Asn Val Asp Val Gly Thr Asn Thr Tyr Ala Phe Thr His Gly
    370                 375                 380
aag aat ctc atc gtt gtc aac aac tat ggc agt ggt tcc act gcg tct        1200
Lys Asn Leu Ile Val Val Asn Asn Tyr Gly Ser Gly Ser Thr Ala Ser
385                 390                 395                 400
gtc act gtc aag gct ggt gac att gca gac ggc aca aaa ctg gtg gat        1248
Val Thr Val Lys Ala Gly Asp Ile Ala Asp Gly Thr Lys Leu Val Asp
                405                 410                 415
gct gtc agt aac att acg gct acc gtc tcg gga ggc agc atc aca ttc        1296
Ala Val Ser Asn Ile Thr Ala Thr Val Ser Gly Gly Ser Ile Thr Phe
            420                 425                 430
tcc ttg aag gac ggt ctt ccg gct ctt ttc gtg ccc agc tcg                1338
Ser Leu Lys Asp Gly Leu Pro Ala Leu Phe Val Pro Ser Ser
        435                 440                 445
<210>131
<211>446
<212>PRT
<213>Thaminidium elegans
<400>131
Asn Gly Val Thr Thr Leu Ser Lys Arg Ala Ala Ala Asp Asp Trp Lys
1               5                   10                  15
Ser Arg Ser Ile Tyr Gln Val Val Thr Asp Arg Phe Gly Arg Ser Asp
            20                  25                  30
Gly Ser Thr Ser Ala Cys Gly Asp Leu Ser Asn Tyr Cys Gly Gly Asp
        35                  40                  45
Tyr Lys Gly Ile Gln Asn Gln Leu Asp Tyr Ile Ala Gly Met Gly Phe
    50                  55                  60
Asp Ala Ile Trp Ile Ser Pro Ile Pro Glu Asn Thr Asp Gly Gly Tyr
65                  70                  75                  80
His Gly Tyr Trp Ala Lys Asp Phe Glu Lys Leu Asn Thr Asn Phe Gly
                85                  90                  95
Ser Ala Asp Asp Leu Lys Ala Leu Val Thr Ala Ala His Gly Lys Gly
            100                 105                 110
Met Tyr Val Met Leu Asp Val Val Thr Asn His Ala Gly Pro Ala Ser
        115                 120                 125
Gly Asp Tyr Ser Gly Phe Thr Phe Ser Ser Ala Ser Asn Tyr His Pro
    130                 135                 140
Gln Cys Thr Ile Asp Cys Asp Asn Gln Thr Ser Val Glu Gln Cys Trp
145                 150                 155                 165
Val Ala Asp Asn Leu Pro Asp Ile Asn Thr Glu Asp Asp Thr Ile Val
                165                 170                 175
Ser Lys Leu His Ser Ile Val Ser Asp Trp Val Thr Thr Tyr Asp Phe
            180                 185                 190
Asp Gly Ile Arg Ile Asp Thr Val Lys His Ile Arg Lys Asp Phe Trp
        195                 200                 205
Ser Gly Tyr Glu Glu Ala Ala Gly Val Phe Ala Thr Gly Glu Val Phe
    210                 215                 220
Asp Gly Asp Ala Ala Tyr Val Gly Pro Tyr Gln Asp Gln Leu Ser Ser
225                 230                 235                 240
Leu Ile Asn Tyr Pro Leu Tyr Tyr Ala Ile Arg Asp Val Phe Thr Ala
                245                 250                 255
Gly Ser Gly Phe Ser Arg Ile Ser Asp Met Leu Ser Ser Ile Asn Ser
            260                 265                 270
Asn Phe Lys Asp Pro Ser Ala Leu Thr Thr Phe Val Asp Asn Gln Asp
        275                 280                 285
Asn Ala Arg Phe Leu Ser Val Lys Ser Asp Met Ser Leu Tyr Lys Asn
    290                 295                 300
Ala Leu Ala Phe Thr Ile Leu Thr Glu Gly Ile Pro Val Val Tyr Tyr
305                 310                 315                 320
Gly Thr Glu Gln Gly Phe Lys Gly Gly Asp Asp Pro Lys Asn Arg Glu
                325                 330                 335
Val Leu Trp Thr Ser Asn Tyr Asp Thr Ser Ser Asp Leu Tyr Lys Phe
            340                 345                 350
Ile Lys Ile Val Asn Asn Asp Val Arg Gln Lys Ser Asn Lys Ser Val
        355                 360                 365
Thr Leu Asn Val Asp Val Gly Thr Asn Thr Tyr Ala Phe Thr His Gly
    370                 375                 380
Lys Asn Leu Ile Val Val Asn Asn Tyr Gly Ser Gly Ser Thr Ala Ser
385                 390                 395                 400
Val Thr Val Lys Ala Gly Asp Ile Ala Asp Gly Thr Lys Leu Val Asp
                405                 410                 415
Ala Val Ser Asn Ile Thr Ala Thr Val Ser Gly Gly Ser Ile Thr Phe
            420                 425                 430
Ser Leu Lys Asp Gly Leu Pro Ala Leu Phe Val Pro Ser Ser
        435                 440                 445
<210>132
<211>1305
<212>DNA
＜213〉pappus colter mould (Absidia crista)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1305)
<400>132
gca ggc gcc gat gat tgg aga tca cgt tcc atc tat caa tta ttg act        48
Ala Gly Ala Asp Asp Trp Arg Ser Arg Ser Ile Tyr Gln Leu Leu Thr
1               5                   10                  15
gat cgc ttt gct ggt ggc ggt gat tgt tct gat tta tcc gat tat tgt        96
Asp Arg Phe Ala Gly Gly Gly Asp Cys Ser Asp Leu Ser Asp Tyr Cys
            20                  25                  30
ggt ggt aat tat aaa ggc atg att gaa cac ctg gat tat atc caa gga        144
Gly Gly Asn Tyr Lys Gly Met Ile Glu His Leu Asp Tyr Ile Gln Gly
        35                  40                  45
atg gga ttc gat gcc atc tgg att tcc ccc atc cct acc aac tca ccc        192
Met Gly Phe Asp Ala Ile Trp Ile Ser Pro Ile Pro Thr Asn Ser Pro
    50                  55                  60
ggc ggt tac cat ggc tac tgg gca act gac ttc aat ggt tta aat gaa        240
Gly Gly Tyr His Gly Tyr Trp Ala Thr Asp Phe Asn Gly Leu Asn Glu
65                  70                  75                  80
aac ttt gga acc aag gac gat ctc aag gct ttg gtg gat gca gca cat        288
Asn Phe Gly Thr Lys Asp Asp Leu Lys Ala Leu Val Asp Ala Ala His
                85                  90                  95
aag ctc gac atg tat gtc atg ttg gat gtc gtt gcc aat cat gct gga        336
Lys Leu Asp Met Tyr Val Met Leu Asp Val Val Ala Asn His Ala Gly
            100                 105                 110
caa ccc agt acg gca ggt gac tat tct ggc tac aca ttc gat tct aaa        384
Gln Pro Ser Thr Ala Gly Asp Tyr Ser Gly Tyr Thr Phe Asp Ser Lys
        115                 120                 125
gac caa tac cat tcc caa tgc aaa atc gat tat gat gat caa aac tct        432
Asp Gln Tyr His Ser Gln Cys Lys Ile Asp Tyr Asp Asp Gln Asn Ser
    130                 135                 140
att gag cag tgt tgg gtg gct gat gtg ttg cct gac atc aac act gag        480
Ile Glu Gln Cys Trp Val Ala Asp Val Leu Pro Asp Ile Asn Thr Glu
145                 150                 155                 160
gat gat aac gtg gtc aag acg ctc aat gat att gtc agc aac tgg gta        528
Asp Asp Asn Val Val Lys Thr Leu Asn Asp Ile Val Ser Asn Trp Val
                165                 170                 175
act aca tat ggc ttt gat ggt att cgc att gac act gtc aag cat gta        576
Thr Thr Tyr Gly Phe Asp Gly Ile Arg Ile Asp Thr Val Lys His Val
            180                 185                 190
cgt caa gac ttt tgg gat gga tac aat gaa gca gct ggt gta ttt gct        624
Arg Gln Asp Phe Trp Asp Gly Tyr Asn Glu Ala Ala Gly Val Phe Ala
        195                 200                 205
aca gga gaa gtc ttt gat ggt gat tca tcc tat gtt ggt gga tat caa        672
Thr Gly Glu Val Phe Asp Gly Asp Ser Ser Tyr Val Gly Gly Tyr Gln
    210                 215                 220
aag cat ttg gac tcg ctt ctc aat tac cca atg tat tac gca ctc aat        720
Lys His Leu Asp Ser Leu Leu Asn Tyr Pro Met Tyr Tyr Ala Leu Asn
225                 230                 235                 240
gat gta ttt ggt tct gga aag ggt ttt agt cgt atc agc gag atg att        768
Asp Val Phe Gly Ser Gly Lys Gly Phe Ser Arg Ile Ser Glu Met Ile
                245                 250                 255
gca acc aat gca gat gca ttt gct gat acc agt gtt ctg acc aac ttt        816
Ala Thr Asn Ala Asp Ala Phe Ala Asp Thr Ser Val Leu Thr Asn Phe
            260                 265                 270
att gac aac cat gat aac cca cgt ttc ctt aat acc aac aag gat act        864
Ile Asp Asn His Asp Asn Pro Arg Phe Leu Asn Thr Asn Lys Asp Thr
        275                 280                 285
act ctc ttc aag aac gct ttg acc tac gtg ttg ctc gct gat ggt att        912
Thr Leu Phe Lys Asn Ala Leu Thr Tyr Val Leu Leu Ala Asp Gly Ile
    290                 295                 300
cca gtg gtg tat tat gga tca gaa caa ggc ttt tca ggt ggt gct gat        960
Pro Val Val Tyr Tyr Gly Ser Glu Gln Gly Phe Ser Gly Gly Ala Asp
305                 310                 315                 320
cct gcc aat cgt gaa gca tta tgg tca act gac ttt gac acc tcg tcc        1008
Pro Ala Asn Arg Glu Ala Leu Trp Ser Thr Asp Phe Asp Thr Ser Ser
                325                 330                 335
gat ttg tac aag ttt atg gct act gtc aac aag gat gtt cgt caa aag        1056
Asp Leu Tyr Lys Phe Met Ala Thr Val Asn Lys Asp Val Arg Gln Lys
            340                 345                 350
gaa aac aaa aag gtg gtg atg gat gtt gat gtg caa gac aac gtg tat        1104
Glu Asn Lys Lys Val Val Met Asp Val Asp Val Gln Asp Asn Val Tyr
        355                 360                 365
gca ttc atg cac ggc gat gct ctt gtg gta ttg aac aac tac ggc agt        1152
Ala Phe Met His Gly Asp Ala Leu Val Val Leu Asn Asn Tyr Gly Ser
    370                 375                 380
gga gcc agc aac gag gtt act gtc aag gtc gga tca cat gtt gat gat        1200
Gly Ala Ser Asn Glu Val Thr Val Lys Val Gly Ser His Val Asp Asp
385                 390                 395                 400
gga gcc aag atg aac gac gtc ttt acc aat agc aca gtc tcg gta tct        1248
Gly Ala Lys Met Asn Asp Val Phe Thr Asn Ser Thr Val Ser Val Ser
                405                 410                 415
ggt ggt tca ttc act ttc aaa ctt gac aat gga aat cct gcc atc ttt        1296
Gly Gly Ser Phe Thr Phe Lys Leu Asp Asn Gly Asn Pro Ala Ile Phe
            420                 425                 430
acc act gct                                                            1305
Thr Thr Ala
        435
<210>133
<211>435
<212>PRT
＜213〉pappus colter mould (Absidia crista)
<400>133
Ala Gly Ala Asp Asp Trp Arg Ser Arg Ser Ile Tyr Gln Leu Leu Thr
1               5                   10                  15
Asp Arg Phe Ala Gly Gly Gly Asp Cys Ser Asp Leu Ser Asp Tyr Cys
            20                  25                  30
Gly Gly Asn Tyr Lys Gly Met Ile Glu His Leu Asp Tyr Ile Gln Gly
        35                  40                  45
Met Gly Phe Asp Ala Ile Trp Ile Ser Pro Ile Pro Thr Asn Ser Pro
    50                  55                  60
Gly Gly Tyr His Gly Tyr Trp Ala Thr Asp Phe Asn Gly Leu Asn Glu
65                  70                  75                  80
Asn Phe Gly Thr Lys Asp Asp Leu Lys Ala Leu Val Asp Ala Ala His
                85                  90                  95
Lys Leu Asp Met Tyr Val Met Leu Asp Val Val Ala Asn His Ala Gly
            100                 105                 110
Gln Pro Ser Thr Ala Gly Asp Tyr Ser Gly Tyr Thr Phe Asp Ser Lys
        115                 120                 125
Asp Gln Tyr His Ser Gln Cys Lys Ile Asp Tyr Asp Asp Gln Asn Ser
    130                 135                 140
Ile Glu Gln Cys Trp Val Ala Asp Val Leu Pro Asp Ile Asn Thr Glu
145                 150                 155                 160
Asp Asp Asn Val Val Lys Thr Leu Asn Asp Ile Val Ser Asn Trp Val
                165                 170                 175
Thr Thr Tyr Gly Phe Asp Gly Ile Arg Ile Asp Thr Val Lys His Val
            180                 185                 190
Arg Gln Asp Phe Trp Asp Gly Tyr Asn Glu Ala Ala Gly Val Phe Ala
        195                 200                 205
Thr Gly Glu Val Phe Asp Gly Asp Ser Ser Tyr Val Gly Gly Tyr Gln
    210                 215                 220
Lys His Leu Asp Ser Leu Leu Asn Tyr Pro Met Tyr Tyr Ala Leu Asn
225                 230                 235                 240
Asp Val Phe Gly Ser Gly Lys Gly Phe Ser Arg Ile Ser Glu Met Ile
                245                 250                 255
Ala Thr Asn Ala Asp Ala Phe Ala Asp Thr Ser Val Leu Thr Asn Phe
            260                 265                 270
Ile Asp Asn His Asp Asn Pro Arg Phe Leu Asn Thr Asn Lys Asp Thr
        275                 280                 285
Thr Leu Phe Lys Asn Ala Leu Thr Tyr Val Leu Leu Ala Asp Gly Ile
    290                 295                 300
Pro Val Val Tyr Tyr Gly Ser Glu Gln Gly Phe Ser Gly Gly Ala Asp
305                 310                 315                 320
Pro Ala Asn Arg Glu Ala Leu Trp Ser Thr Asp Phe Asp Thr Ser Ser
                325                 330                 335
Asp Leu Tyr Lys Phe Met Ala Thr Val Asn Lys Asp Val Arg Gln Lys
            340                 345                 350
Glu Asn Lys Lys Val Val Met Asp Val Asp Val Gln Asp Asn Val Tyr
        355                 360                 365
Ala Phe Met His Gly Asp Ala Leu Val Val Leu Asn Asn Tyr Gly Ser
    370                 375                 380
Gly Ala Ser Asn Glu Val Thr Val Lys Val Gly Ser His Val Asp Asp
385                 390                 395                 400
Gly Ala Lys Met Asn Asp Val Phe Thr Asn Ser Thr Val Ser Val Ser
                405                 410                 415
Gly Gly Ser Phe Thr Phe Lys Leu Asp Asn Gly Asn Pro Ala Ile Phe
            420                 425                 430
Thr Thr Ala
        435
<210>134
<211>1308
<212>DNA
＜213〉Syncephalastrum racemosum (Syncephalastrum racemosum)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1308)
<400>134
gcg act gct agt gac tgg gaa aat cga gtt atc tac caa ttg ttg aca        48
Ala Thr Ala Ser Asp Trp Glu Asn Arg Val Ile Tyr Gln Leu Leu Thr
1               5                   10                  15
gat cga ttt gct aaa agc tct gac gac aca aac ggt tgc tcc aac cta        96
Asp Arg Phe Ala Lys Ser Ser Asp Asp Thr Asn Gly Cys Ser Asn Leu
            20                  25                  30
ggc aat tat tgt ggc ggg acg ttt caa ggg att atc aat cat cta gac        144
Gly Asn Tyr Cys Gly Gly Thr Phe Gln Gly Ile Ile Asn His Leu Asp
        35                  40                  45
tat att gcc ggt atg gga ttc gat gcg atc tgg ata tcg cca att cct        192
Tyr Ile Ala Gly Met Gly Phe Asp Ala Ile Trp Ile Ser Pro Ile Pro
    50                  55                  60
gaa aac tcg gat ggg ggg tat cac ggt tac tgg gct acc aac ttt tct        240
Glu Asn Ser Asp Gly Gly Tyr His Gly Tyr Trp Ala Thr Asn Phe Ser
65                  70                  75                  80
gcc atc aac tca cat ttt ggg tcg tct aat gat ttg aag aaa ttg gtg        288
Ala Ile Asn Ser His Phe Gly Ser Ser Asn Asp Leu Lys Lys Leu Val
                85                  90                  95
tca gca gct cat gac aag ggc atg tat gtt atg ctt gac gtg gtt gct        336
Ser Ala Ala His Asp Lys Gly Met Tyr Val Met Leu Asp Val Val Ala
            100                 105                 110
aac cac gtt ggc ata cct tcc tcc agt ggc caa tac tcg gga tac acg        384
Asn His Val Gly Ile Pro Ser Ser Ser Gly Gln Tyr Ser Gly Tyr Thr
        115                 120                 125
ttt gat caa agc tct cag tat cat agt tct tgt gat att aac tat gac        432
Phe Asp Gln Ser Ser Gln Tyr His Ser Ser Cys Asp Ile Asn Tyr Asp
    130                 135                 140
aac caa aac tct att gaa caa tgc tgg atc tct ggc tta cct gat ctt        480
Asn Gln Asn Ser Ile Glu Gln Cys Trp Ile Ser Gly Leu Pro Asp Leu
145                 150                 155                 160
aac acc gaa gat tca gcg gta gtc agc aag cta aac tcg att gtg tca        528
Asn Thr Glu Asp Ser Ala Val Val Ser Lys Leu Asn Ser Ile Val Ser
                165                 170                 175
aac tgg gta tcc gaa tat gac ttt gat ggg ctt cgt att gat act gtc        576
Asn Trp Val Ser Glu Tyr Asp Phe Asp Gly Leu Arg Ile Asp Thr Val
            180                 185                 190
aag cac att cgc aag gat ttt tgg gat ggc tat gta tct gct gca ggt        624
Lys His Ile Arg Lys Asp Phe Trp Asp Gly Tyr Val Ser Ala Ala Gly
        195                 200                 205
gta ttt gcc act ggg gaa gtc ttg aac ggt gct gtt tct tat gtt gct        672
Val Phe Ala Thr Gly Glu Val Leu Asn Gly Ala Val Ser Tyr Val Ala
    210                 215                 220
cca tac caa caa cat gtt ccc tct tta ctc aac tac cca ctg tat ttc        720
Pro Tyr Gln Gln His Val Pro Ser Leu Leu Asn Tyr Pro Leu Tyr Phe
225                 230                 235                 240
ccc gtc aat gat gtg ttc acg aag gct tct acc atg agt cgt ttg gga        768
Pro Val Asn Asp Val Phe Thr Lys Ala Ser Thr Met Ser Arg Leu Gly
                245                 250                 255
tca ggc tat gct gat atc cag tct ggc agc ttt aca aac aga aac cat        816
Ser Gly Tyr Ala Asp Ile Gln Ser Gly Ser Phe Thr Asn Arg Asn His
            260                 265                 270
ctg gtt aac ttt atc gac aac cat gac aat cct cgt ttg tta tcc aag        864
Lcu Val Asn Phe Ile Asp Asn His Asp Asn Pro Arg Leu Leu Ser Lys
        275                 280                 285
tct gat cag gtc ttg gtg aag aat gct ctt aca tac acc atg atg att        912
Ser Asp Gln Val Leu Val Lys Asn Ala Leu Thr Tyr Thr Met Met Ile
    290                 295                 300
gaa gga atc cca gcc atg tac tat ggt acc gag caa tca ttc aat gga        960
Glu Gly Ile Pro Ala Met Tyr Tyr Gly Thr Glu Gln Ser Phe Asn Gly
305                 310                 315                 320
ggc tct gac cct gcc aac aga gag gtc tta tgg acc acg aat tat tcg        1008
Gly Ser Asp Pro Ala Asn Arg Glu Val Leu Trp Thr Thr Asn Tyr Ser
                325                 330                 335
acc aca tcc gac atg tac aag ttt gtc act tta ctc gtc aaa aca cgc        1056
Thr Thr Ser Asp Met Tyr Lys Phe Val Thr Leu Leu Val Lys Thr Arg
            340                 345                 350
aag agc tcg gga aac acg gtt act aca ggc att gac cag acc aac aat        1104
Lys Ser Ser Gly Asn Thr Val Thr Thr Gly Ile Asp Gln Thr Asn Asn
        355                 360                 365
gtt tat gtg ttt caa aga gac aag tat ctg gtt gtt gtg aac aat tac        1152
Val Tyr Val Phe Gln Arg Asp Lys Tyr Leu Val Val Val Asn Asn Tyr
    370                 375                 380
ggc tca gga tcc acc aat tcg atc act gta aag gct ggt tca ttc tcc        1200
Gly Ser Gly Ser Thr Asn Ser Ile Thr Val Lys Ala Gly Ser Phe Ser
385                 390                 395                 400
aat ggt gtt acc ctt gtg gat ata ttc tcg aat aaa aca gtg act gtg        1248
Asn Gly Val Thr Leu Val Asp Ile Phe Ser Asn Lys Thr Val Thr Val
                405                 410                 415
tca aac gga tcg atc acc ttc cag ctt caa aat ggt aat cct gct gta        1296
Ser Asn Gly Ser Ile Thr Phe Gln Leu Gln Asn Gly Asn Pro Ala Val
            420                 425                 430
ttc caa agc aaa                                                        1308
Phe Gln Ser Lys
        435
<210>135
<211>436
<212>PRT
＜213〉Syncephalastrum racemosum (Syncephalastrum racemosum)
<400>135
Ala Thr Ala Ser Asp Trp Glu Asn Arg Val Ile Tyr Gln Leu Leu Thr
1               5                   10                  15
Asp Arg Phe Ala Lys Ser Ser Asp Asp Thr Asn Gly Cys Ser Asn Leu
            20                  25                  30
Gly Asn Tyr Cys Gly Gly Thr Phe Gln Gly lle Ile Asn His Leu Asp
        35                  40                  45
Tyr Ile Ala Gly Met Gly Phe Asp Ala Ile Trp Ile Ser Pro Ile Pro
    50                  55                  60
Glu Asn Ser Asp Gly Gly Tyr His Gly Tyr Trp Ala Thr Asn Phe Ser
65                  70                  75                  80
Ala Ile Asn Ser His Phe Gly Ser Ser Asn Asp Leu Lys Lys Leu Val
                85                  90                  95
Ser Ala Ala His Asp Lys Gly Met Tyr Val Met Leu Asp Val Val Ala
            100                 105                 110
Asn His Val Gly Ile Pro Ser Ser Ser Gly Gln Tyr Ser Gly Tyr Thr
        115                 120                 125
Phe Asp Gln Ser Ser Gln Tyr His Ser Ser Cys Asp Ile Asn Tyr Asp
    130                 135                 140
Asn Gln Asn Ser Ile Glu Gln Cys Trp Ile Ser Gly Leu Pro Asp Leu
145                 150                 155                 160
Asn Thr Glu Asp Ser Ala Val Val Ser Lys Leu Asn Ser Ile Val Ser
                165                 170                 175
Asn Trp Val Ser Glu Tyr Asp Phe Asp Gly Leu Arg Ile Asp Thr Val
            180                 185                 190
Lys His Ile Arg Lys Asp Phe Trp Asp Gly Tyr Val Ser Ala Ala Gly
        195                 200                 205
Val Phe Ala Thr Gly Glu Val Leu Asn Gly Ala Val Ser Tyr Val Ala
    210                 215                 220
Pro Tyr Gln Gln His Val Pro Ser Leu Leu Asn Tyr Pro Leu Tyr Phe
225                 230                 235                 240
Pro Val Asn Asp Val Phe Thr Lys Ala Ser Thr Met Ser Arg Leu Gly
                245                 250                 255
Ser Gly Tyr Ala Asp Ile Gln Ser Gly Ser Phe Thr Asn Arg Asn His
            260                 265                 270
Leu Val Asn Phe Ile Asp Asn His Asp Asn Pro Arg Leu Leu Ser Lys
        275                 280                 285
Ser Asp Gln Val Leu Val Lys Asn Ala Leu Thr Tyr Thr Met Met Ile
    290                 295                 300
Glu Gly Ile Pro Ala Met Tyr Tyr Gly Thr Glu Gln Ser Phe Asn Gly
305                 310                 315                 320
Gly Ser Asp Pro Ala Asn Arg Glu Val Leu Trp Thr Thr Asn Tyr Ser
                325                 330                 335
Thr Thr Ser Asp Met Tyr Lys Phe Val Thr Leu Leu Val Lys Thr Arg
            340                 345                 350
Lys Ser Ser Gly Asn Thr Val Thr Thr Gly Ile Asp Gln Thr Asn Asn
        355                 360                 365
Val Tyr Val Phe Gln Arg Asp Lys Tyr Leu Val Val Val Asn Asn Tyr
    370                 375                 380
Gly Ser Gly Ser Thr Asn Ser Ile Thr Val Lys Ala Gly Ser Phe Ser
385                 390                 395                 400
Asn Gly Val Thr Leu Val Asp Ile Phe Ser Asn Lys Thr Val Thr Val
                405                 410                 415
Ser Asn Gly Ser Ile Thr Phe Gln Leu Gln Asn Gly Asn Pro Ala Val
            420                 425                 430
Phe Gln Ser Lys
        435
<210>136
<211>297
<212>DNA
＜213〉bacterial classification (Coniochaeta sp.) of cone Chaetomium
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(297)
<400>136
gta gcc atc acg ttc aac gag ctc gtg tcc aca gcc tac ggc gat acg        48
Val Ala Ile Thr Phe Asn Glu Leu Val Ser Thr Ala Tyr Gly Asp Thr
1               5                   10                  15
atc aag ctc tcc ggc aac ata acc gcc cta ggc agc tgg aac gcg gcc        96
Ile Lys Leu Ser Gly Asn Ile Thr Ala Leu Gly Ser Trp Asn Ala Ala
            20                  25                  30
aac gcc gtc agc ctg agc gcg tcg ggg tac acg gcc gcc aac ccg ctg        144
Asn Ala Val Ser Leu Ser Ala Ser Gly Tyr Thr Ala Ala Asn Pro Leu
        35                  40                  45
tgg tcg ggc acg gtg aac ctc gcg ccg ggg acc ggg gtg cag tac aag        192
Trp Ser Gly Thr Val Asn Leu Ala Pro Gly Thr Gly Val Gln Tyr Lys
    50                  55                  60
ttc gtg aag gtc ggc agc tcg gga agc gtc acc tgg gag gcg gac ccg        240
Phe Val Lys Val Gly Ser Ser Gly Ser Val Thr Trp Glu Ala Asp Pro
65                  70                  75                  80
aat cac acg tac gcc gtg ccg tgc gcg ggg gct act gtt agt ggg agc        288
Asn His Thr Tyr Ala Val Pro Cys Ala Gly Ala Thr Val Ser Gly Ser
                85                  90                  95
tgg cag agc                                                            297
Trp Gln Ser
<210>137
<211>99
<212>PRT
＜213〉bacterial classification (Coniochaeta sp.) of cone Chaetomium
<400>137
Val Ala Ile Thr Phe Asn Glu Leu Val Ser Thr Ala Tyr Gly Asp Thr
1               5                   10                  15
Ile Lys Leu Ser Gly Asn Ile Thr Ala Leu Gly Ser Trp Asn Ala Ala
            20                  25                  30
Asn Ala Val Ser Leu Ser Ala Ser Gly Tyr Thr Ala Ala Asn Pro Leu
        35                  40                  45
Trp Ser Gly Thr Val Asn Leu Ala Pro Gly Thr Gly Val Gln Tyr Lys
    50                  55                  60
Phe Val Lys Val Gly Ser Ser Gly Ser Val Thr Trp Glu Ala Asp Pro
65                  70                  75                  80
Asn His Thr Tyr Ala Val Pro Cys Ala Gly Ala Thr Val Ser Gly Ser
                85                  90                  95
Trp Gln Ser
<210>138
<211>300
<212>DNA
＜213〉gauffer bolt bacterium (Trametes corrugata)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(300)
<400>138
gtt gca gta tcg ttc acg cac agc atc acc act gtg ccc ggc gac act        48
Val Ala Val Ser Phe Thr His Ser Ile Thr Thr Val Pro Gly Asp Thr
1               5                   10                  15
atc aag atc gcg ggt aac acg acg caa ctc ggt agc tgg act gta gct        96
Ile Lys Ile Ala Gly Asn Thr Thr Gln Leu Gly Ser Trp Thr Val Ala
            20                  25                  30
tcc gca ccc gcg ctc tca gcg tca tcg tac acg tcg agt aac cct gta        144
Ser Ala Pro Ala Leu Ser Ala Ser Ser Tyr Thr Ser Ser Asn Pro Val
        35                  40                  45
tgg acg att acg ctg agc atg ccg gcg aag cag gcg gtg cag tat aag        192
Trp Thr Ile Thr Leu Ser Met Pro Ala Lys Gln Ala Val Gln Tyr Lys
    50                  55                  60
Ltt gtt aag gtg gcg agt ggg ggc gcg gtg acg tgg gag agc gat ccg        240
Phe Val Lys Val Ala Ser Gly Gly Ala Val Thr Trp Glu Ser Asp Pro
65                  70                  75                  80
aat cgt agt tat agc gtc ccg gcg tgt cag gcg agt gcg gcg gtg agt        288
Asn Arg Ser Tyr Ser Val Pro Ala Cys Gln Ala Ser Ala Ala Val Ser
                85                  90                  95
agt agt tgg cag                                                        300
Ser Ser Trp Gln
            100
<210>139
<211>100
<212>PRT
＜213〉gauffer bolt bacterium (Trametes corrugata)
<400>139
Val Ala Val Ser Phe Thr His Ser Ile Thr Thr Val Pro Gly Asp Thr
1               5                   10                  15
Ile Lys Ile Ala Gly Asn Thr Thr Gln Leu Gly Ser Trp Thr Val Ala
            20                  25                  30
Ser Ala Pro Ala Leu Ser Ala Ser Ser Tyr Thr Ser Ser Asn Pro Val
        35                  40                  45
Trp Thr Ile Thr Leu Ser Met Pro Ala Lys Gln Ala Val Gln Tyr Lys
    50                  55                  60
Phe Val Lys Val Ala Ser Gly Gly Ala Val Thr Trp Glu Ser Asp Pro
65                  70                  75                  80
Asn Arg Ser Tyr Ser Val Pro Ala Cys Gln Ala Ser Ala Ala Val Ser
                85                  90                  95
Ser Ser Trp Gln
            100
<210>140
<211>306
<212>DNA
<213>Valsario spartii
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(306)
<400>140
gtc tcc gtc aca ttc acc aac ctc gtc aca acc cag gtc ggc gac acc        48
Val Ser Val Thr Phe Thr Asn Leu Val Thr Thr Gln Val Gly Asp Thr
1               5                   10                  15
atc aaa gtc acc ggc aac gtc tcg cag ctg ggc aac tgg aac cct tcc        96
Ile Lys Val Thr Gly Asn Val Ser Gln Leu Gly Asn Trp Asn Pro Ser
            20                  25                  30
tcc gcc ccc gcc tta tcc gca acc gga tac acg gcc agc aac ccc aaa        144
Ser Ala Pro Ala Leu Ser Ala Thr Gly Tyr Thr Ala Ser Asn Pro Lys
        35                  40                  45
tgg agc gga acc gtc aag ttg ccc gcc ggc tcg acg gtg cag tat aag        192
Trp Ser Gly Thr Val Lys Leu Pro Ala Gly Ser Thr Val Gln Tyr Lys
    50                  55                  60
ttt gtg aag gtc gct agc ggg ggt ggc gcc gtg act tgg gag agc gat        240
Phe Val Lys Val Ala Ser Gly Gly Gly Ala Val Thr Trp Glu Ser Asp
65                  70                  75                  80
ccc aac agg agt tat agc gtt cct agt tgt cag gct agc gcg act gtt        288
Pro Asn Arg Ser Tyr Ser Val Pro Ser Cys Gln Ala Ser Ala Thr Val
                85                  90                  95
gat tcg agc tgg aag taa                                                306
Asp Ser Ser Trp Lys
            100
<210>141
<211>101
<212>PRT
<213>Valsario spartii
<400>141
Val Ser Val Thr Phe Thr Asn Leu Val Thr Thr Gln Val Gly Asp Thr
1c              5                   10                  15
Ile Lys Val Thr Gly Asn Val Ser Gln Leu Gly Asn Trp Asn Pro Ser
            20                  25                  30
Ser Ala Pro Ala Leu Ser Ala Thr Gly Tyr Thr Ala Ser Asn Pro Lys
        35                  40                  45
Trp Ser Gly Thr Val Lys Leu Pro Ala Gly Ser Thr Val Gln Tyr Lys
    50                  55                  60
Phe Val Lys Val Ala Ser Gly Gly Gly Ala Val Thr Trp Glu Ser Asp
65                  70                  75                  80
Pro Asn Arg Ser Tyr Ser Val Pro Ser Cys Gln Ala Ser Ala Thr Val
                85                  90                  95
Asp Ser Ser Trp Lys
            100
<210>142
<211>312
<212>DNA
＜213〉bacterial classification of Penicillium (Penicillium sp.)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(312)
<400>142
ttg cca gtt ttg ttc aaa gag att gtc acc act tca tac ggg cag agt        48
Leu Pro Val Leu Phe Lys Glu Ile Val Thr Thr Ser Tyr Gly Gln Ser
1               5                   10                  15
atc tat atc tca ggc tct ata agt caa ctc gga agc tgg gac acg tct        96
Ile Tyr Ile Ser Gly Ser Ile Ser Gln Leu Gly Ser Trp Asp Thr Ser
            20                  25                  30
agc gcc gtt gcc ctc tct gct gat cag tac aca tca tcc agc cat ctg        144
Ser Ala Val Ala Leu Ser Ala Asp Gln Tyr Thr Ser Ser Ser His Leu
        35                  40                  45
tgg tat gtt gtc gtg aca att cca gtg ggc acc tcg ttc cag tac aag        192
Trp Tyr Val Val Val Thr Ile Pro Val Gly Thr Ser Phe Gln Tyr Lys
    50                  55                  60
ttc atc gag gag acg agc ggg tct agt act att act tgg gag agt gat        240
Phe Ile Glu Glu Thr Ser Gly Ser Ser Thr Ile Thr Trp Glu Ser Asp
65                  70                  75                  80
ccg aac cgc tct tat acg gtg cca acg ggc tgt gca ggc tca acg gct        288
Pro Asn Arg Ser Tyr Thr Val Pro Thr Gly Cys Ala Gly Ser Thr Ala
                85                  90                  95
acc gtc aca gcg acc tgg aga tag                                        312
Thr Val Thr Ala Thr Trp Arg
            100
<210>143
<211>103
<212>PRT
＜213〉bacterial classification of Penicillium (Penicillium sp.)
<400>143
Leu Pro Val Leu Phe Lys Glu Ile Val Thr Thr Ser Tyr Gly Gln Ser
1               5                   10                  15
Ile Tyr Ile Ser Gly Ser Ile Ser Gln Leu Gly Ser Trp Asp Thr Ser
            20                  25                  30
Ser Ala Val Ala Leu Ser Ala Asp Gln Tyr Thr Ser Ser Ser His Leu
        35                  40                  45
Trp Tyr Val Val Val Thr Ile Pro Val Gly Thr Ser Phe Gln Tyr Lys
    50                  55                  60
Phe Ile Glu Glu Thr Ser Gly Ser Ser Thr Ile Thr Trp Glu Ser Asp
65                  70                  75                  80
Pro Asn Arg Ser Tyr Thr Val Pro Thr Gly Cys Ala Gly Ser Thr Ala
                85                  90                  95
Thr Val Thr Ala Thr Trp Arg
            100
<210>144
<211>123
<212>DNA
＜213〉bacterial classification (Coniochaeta sp.) of cone Chaetomium
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(123)
<400>144
acg acg tcg acg agt acg ggg acg agc tcg acc acg agg acg ggg acg        48
Thr Thr Ser Thr Ser Thr Gly Thr Ser Ser Thr Thr Arg Thr Gly Thr
1               5                   10                  15
acg ctg acg acg tcc acg aag act acg gcg tcg acg acg acg acg aag        96
Thr Leu Thr Thr Ser Thr Lys Thr Thr Ala Ser Thr Thr Thr Thr Lys
            20                  25                  30
agc agc agt Lcc tgc acc gcc aca gca                                    123
Ser Ser Ser Ser Cys Thr Ala Thr Ala
        35                  40
<210>145
<211>41
<212>PRT
＜213〉bacterial classification (Coniochaeta sp.) of cone Chaetomium
<400>145
Thr Thr Ser Thr Ser Thr Gly Thr Ser Ser Thr Thr Arg Thr Gly Thr
1               5                   10                  15
Thr Leu Thr Thr Ser Thr Lys Thr Thr Ala Ser Thr Thr Thr Thr Lys
            20                  25                  30
Ser Ser Ser Ser Cys Thr Ala Thr Ala
        35                  40
<210>146
<211>30
<212>DNA
＜213〉gauffer bolt bacterium (Trametes corrugata)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(30)
<400>146
act acc aca gcc tcc gcg tgt ccg act tcc                                30
Thr Thr Thr Ala Ser Ala Cys Pro Thr Ser
1               5                   10
<210>147
<211>10
<212>PRT
＜213〉gauffer bolt bacterium (Trametes corrugata)
<400>147
Thr Thr Thr Ala Ser Ala Cys Pro Thr Ser
1               5                   10
<210>148
<211>33
<212>DNA
<213>Valsario spartii
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(33)
<400>148
acc acc tcc cca acc gcc ggc tgc ccc tcc acc                                33
Thr Thr Ser Pro Thr Ala Gly Cys Pro Ser Thr
1               5                   10
<210>149
<211>11
<212>PRT
<213>Valsario spartii
<400>149
Thr Thr Ser Pro Thr Ala Gly Cys Pro Ser Thr
1               5                   10
<210>150
<211>132
<212>DNA
＜213〉bacterial classification of Penicillium (Penicillium sp.)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(132)
<400>150
act acc aca acc tcg tcg acg gct tct act tca acg aca acg tca acc        48
Thr Thr Thr Thr Ser Ser Thr Ala Ser Thr Ser Thr Thr Thr Ser Thr
1               5                   10                  15
aca ctg aag act acc acg aca acg tca act act tcg aaa act act acg        96
Thr Leu Lys Thr Thr Thr Thr Thr Ser Thr Thr Ser Lys Thr Thr Thr
            20                  25                  30
tcc act aca tcc acg agc tgc aca cag gct act gca                    132
Set Thr Thr Ser Thr Ser Cys Thr Gln Ala Thr Ala
        35                  40
<210>151
<211>44
<212>PRT
＜213〉bacterial classification of Penicillium (Penicillium sp.)
<400>151
Thr Thr Thr Thr Ser Ser Thr Ala Ser Thr Ser Thr Thr Thr Ser Thr
1               5                   10                  15
Thr Leu Lys Thr Thr Thr Thr Thr Ser Thr Thr Ser Lys Thr Thr Thr
            20                  25                  30
Ser Thr Thr Ser Thr Ser Cys Thr Gln Ala Thr Ala
        35                  40
<210>152
<400>152
000
<210>153
<400>153
000
<210>154
<211>1221
<212>DNA
＜213〉mud streptomycete (Streptomyces limosus)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1221)
<400>154
gcc ccg ccc ggg gcg aag gac gtc acc gcc gtc ctc ttc gag tgg aag        48
Ala Pro Pro Gly Ala Lys Asp Val Thr Ala Val Leu Phe Glu Trp Lys
1               5                   10                  15
ttc gcc tcc gta gcc cgc gcc tgc acc gac agc ctc ggc ccg gcc ggc        96
Phe Ala Ser Val Ala Arg Ala Cys Thr Asp Ser Leu Gly Pro Ala Gly
            20                  25                  30
tac gga tac gtc cag gtc tcg ccg ccc cag gag cac atc cag ggc agc        144
Tyr Gly Tyr Val Gln Val Ser Pro Pro Gln Glu His Ile Gln Gly Ser
        35                  40                  45
cag tgg tgg acc tcc tac cag ccc gtc agc tac aag atc gcc gga cgg        192
Gln Trp Trp Thr Ser Tyr Gln Pro Val Ser Tyr Lys Ile Ala Gly Arg
    50                  55                  60
ctc ggc gac cgc gcc gcc ttc aag tcc atg gtc gac acc tgc cac gcg        240
Leu Gly Asp Arg Ala Ala Phe Lys Ser Met Val Asp Thr Cys His Ala
65                  70                  75                  80
gcc ggc gtc aag gtc gtc gcc gac tcg gtc atc aac cac atg gcc gcg        288
Ala Gly Val Lys Val Val Ala Asp Ser Val Ile Asn His Met Ala Ala
                85                  90                  95
ggt tcc ggc acc ggc acc ggc ggc agc gcg tac cag aag tac gac tac        336
Gly Ser Gly Thr Gly Thr Gly Gly Ser Ala Tyr Gln Lys Tyr Asp Tyr
            100                 105                 110
ccg ggc atc tgg tcc ggc gcc gac atg gac gac tgc cgc agc gag atc        384
Pro Gly Ile Trp Ser Gly Ala Asp Met Asp Asp Cys Arg Ser Glu Ile
        115                 120                 125
aac gac tac ggc aac cgc gcc aac gtc cag aac tgc gaa ctg gtc ggc        432
Asn Asp Tyr Gly Asn Arg Ala Asn Val Gln Asn Cys Glu Leu Val Gly
    130                 135                 140
ctc gcc gac ctc gac acc ggt gag tcg tac gtc cgc gac cgc atc gcc        480
Leu Ala Asp Leu Asp Thr Gly Glu Ser Tyr Val Arg Asp Arg Ile Ala
145                 150                 155                 160
gcc tac ctc aac gac ctg ctc tcg ctc ggt gtg gac ggc ttc cgc atc        528
Ala Tyr Leu Asn Asp Leu Leu Ser Leu Gly Val Asp Gly Phe Arg Ile
                165                 170                 175
gac gcc gcc aag cac atg ccc gcc gcc gac ctc acc gcc atc aag gcc        576
Asp Ala Ala Lys His Met Pro Ala Ala Asp Leu Thr Ala Ile Lys Ala
            180                 185                 190
aag gtc ggc aac ggg agc acg tac tgg aag cag gag gcc atc cac ggc        624
Lys Val Gly Asn Gly Ser Thr Tyr Trp Lys Gln Glu Ala Ile His Gly
        195                 200                 205
gcg ggc gag gcc gtc cag ccc agc gag tac ctc ggc acc ggc gac gtc        672
Ala Gly Glu Ala Val Gln Pro Ser Glu Tyr Leu Gly Thr Gly Asp Val
    210                 215                 220
cag gag ttc cgc tac gcc cgc gac ctc aag cgg gtc ttc cag aac gag        720
Gln Glu Phe Arg Tyr Ala Arg Asp Leu Lys Arg Val Phe Gln Asn Glu
225                 230                 235                 240
aac ctc gcc cac ctg aag aac ttc ggc gag gac tgg ggc tac atg gcg        768
Asn Leu Ala His Leu Lys Asn Phe Gly Glu Asp Trp Gly Tyr Met Ala
                245                 250                 255
agc ggc aag tcc gcc gtc ttc gtc gac aac cac gac acc gag cgg ggc        816
Ser Gly Lys Ser Ala Val Phe Val Asp Asn His Asp Thr Glu Arg Gly
            260                 265                 270
ggc gac acc ctc aac tac aag aac ggc tcc gcc tac acc ctc gcc ggc        864
Gly Asp Thr Leu Asn Tyr Lys Asn Gly Ser Ala Tyr Thr Leu Ala Gly
        275                 280                 285
gtc ttc atg ctg gcc tgg ccc tac ggc tcc ccg gac gtc cac tcc ggc        912
Val Phe Met Leu Ala Trp Pro Tyr Gly Ser Pro Asp Val His Ser Gly
    290                 295                 300
tac gag ttc acc gac cac gac gcc ggc ccg ccc aac ggc ggc acc gtc        960
Tyr Glu Phe Thr Asp His Asp Ala Gly Pro Pro Asn Gly Gly Thr Val
305                 310                 315                 320
aac gcc tgc tac agc gac ggc tgg aag tgc cag cac gcc tgg ccc gag        1008
Asn Ala Cys Tyr Ser Asp Gly Trp Lys Cys Gln His Ala Trp Pro Glu
                325                 330                 335
ctc tcc tcc atg gtc ggc ctg cgc aac acc gcc tcc ggg cag ccc gtc        1056
Leu Ser Ser Met Val Gly Leu Arg Asn Thr Ala Ser Gly Gln Pro Val
            340                 345                 350
acc aac tgg tgg gac aac ggc ggc gac cag atc gcc ttc ggc cgc ggc        1104
Thr Asn Trp Trp Asp Asn Gly Gly Asp Gln Ile Ala Phe Gly Arg Gly
        355                 360                 365
gac aag gcg tac gtc gcc atc aac cac gag ggc tcc gcg ctg aac cgc        1152
Asp Lys Ala Tyr Val Ala Ile Asn His Glu Gly Ser Ala Leu Asn Arg
    370                 375                 380
acc ttc cag agc ggc ctg ccc ggc ggc gcc tac tgc gac gtc cag agc        1200
Thr Phe Gln Ser Gly Leu Pro Gly Gly Ala Tyr Cys Asp Val Gln Ser
385                 390                 395                 400
ggc agg tcc gtc acg gtc ggc                                            1221
Gly Arg Ser Val Thr Val Gly
                405
<210>155
<211>407
<212>PRT
＜213〉mud streptomycete (Streptomyces limosus)
<400>155
Ala Pro Pro Gly Ala Lys Asp Val Thr Ala Val Leu Phe Glu Trp Lys
1               5                   10                  15
Phe Ala Ser Val Ala Arg Ala Cys Thr Asp Ser Leu Gly Pro Ala Gly
            20                  25                  30
Tyr Gly Tyr Val Gln Val Ser Pro Pro Gln Glu His Ile Gln Gly Ser
        35                  40                  45
Gln Trp Trp Thr Ser Tyr Gln Pro Val Ser Tyr Lys Ile Ala Gly Arg
    50                  55                  60
Leu Gly Asp Arg Ala Ala Phe Lys Ser Met Val Asp Thr Cys His Ala
65                  70                  75                  80
Ala Gly Val Lys Val Val Ala Asp Ser Val Ile Asn His Met Ala Ala
                85                  90                  95
Gly Ser Gly Thr Gly Thr Gly Gly Ser Ala Tyr Gln Lys Tyr Asp Tyr
            100                 105                 110
Pro Gly Ile Trp Ser Gly Ala Asp Met Asp Asp Cys Arg Ser Glu Ile
        115                 120                 125
Asn Asp Tyr Gly Asn Arg Ala Asn Val Gln Asn Cys Glu Leu Val Gly
    130                 135                 140
Leu Ala Asp Leu Asp Thr Gly Glu Ser Tyr Val Arg Asp Arg Ile Ala
145                 150                 155                 160
Ala Tyr Leu Asn Asp Leu Leu Ser Leu Gly Val Asp Gly Phe Arg Ile
                165                 170                 175
Asp Ala Ala Lys His Met Pro Ala Ala Asp Leu Thr Ala Ile Lys Ala
            180v                185                 190
Lys Val Gly Asn Gly Ser Thr Tyr Trp Lys Gln Glu Ala Ile His Gly
        195                 200                 205
Ala Gly Glu Ala Val Gln Pro Ser Glu Tyr Leu Gly Thr Gly Asp Val
    210                 215                 220
Gln Glu Phe Arg Tyr Ala Arg Asp Leu Lys Arg Val Phe Gln Asn Glu
225                 230                 235                 240
Asn Leu Ala His Leu Lys Asn Phe Gly Glu Asp Trp Gly Tyr Met Ala
                245                 250                 255
Ser Gly Lys Ser Ala Val Phe Val Asp Asn His Asp Thr Glu Arg Gly
            260                 265                 270
Gly Asp Thr Leu Asn Tyr Lys Asn Gly Ser Ala Tyr Thr Leu Ala Gly
        275                 280                 285
Val Phe Met Leu Ala Trp Pro Tyr Gly Ser Pro Asp Val His Ser Gly
    290                 295                 300
Tyr Glu Phe Thr Asp His Asp Ala Gly Pro Pro Asn Gly Gly Thr Val
305                 310                 315                 320
Asn Ala Cys Tyr Ser Asp Gly Trp Lys Cys Gln His Ala Trp Pro Glu
                325                 330                 335
Leu Ser Ser Met Val Gly Leu Arg Asn Thr Ala Ser Gly Gln Pro Val
            340                 345                 350
Thr Asn Trp Trp Asp Asn Gly Gly Asp Gln Ile Ala Phe Gly Arg Gly
        355                 360                 365
Asp Lys Ala Tyr Val Ala Ile Asn His Glu Gly Ser Ala Leu Asn Arg
    370                 375                 380
Thr Phe Gln Ser Gly Leu Pro Gly Gly Ala Tyr Cys Asp Val Gln Ser
385                 390                 395                 400
Gly Arg Ser Val Thr Val Gly
                405
<210>156
<211>1443
<212>DNA
＜213〉pappus colter mould (Absidia cristata)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1443)
<220>
<221>sig_peptide
<222>(1)..(120)
<220>
<221>misc_feature
<222>(121)..(1443)
＜223〉catalyst structure domain
<400>156
atg cat cca acg cgt tgg gag ctc tcc cat atg gtc gac ctg cag gcg        48
Met His Pro Thr Arg Trp Glu Leu Ser His Met Val Asp Leu Gln Ala
1               5                   10                  15
gcc gca cta gtg att atg aag ctt tcc att ctt aca tta tcc aca ctc        96
Ala Ala Leu Val Ile Met Lys Leu Ser Ile Leu Thr Leu Ser Thr Leu
            20                  25                  30
ctt tgt gct act gct gtt ctt ggt cgt ccc att gtg aag cgt gca ggc        144
Leu Cys Ala Thr Ala Val Leu Gly Arg Pro Ile Val Lys Arg Ala Gly
        35                  40                  45
gcc gat gat tgg aga tca cgt tcc atc tat caa tta ttg act gat cgc        192
Ala Asp Asp Trp Arg Ser Arg Ser Ile Tyr Gln Leu Leu Thr Asp Arg
    50                  55                  60
ttt gct ggt ggc ggt gat tgt tct gat tta tcc gat tat tgt ggt ggt        240
Phc Ala Gly Gly Gly Asp Cys Ser Asp Leu Ser Asp Tyr Cys Gly Gly
65                  70                  75                  80
aat tat aaa ggc atg att gaa cac ctg gat tat atc caa gga atg gga        288
Asn Tyr Lys Gly Met Ile Glu His Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Met Gly
                85                  90                  95
ttc gat gcc atc tgg att tcc ccc atc cct acc aac tca ccc ggc ggt        336
Phe Asp Ala Ile Trp Ile Ser Pro Ile Pro Thr Asn Ser Pro Gly Gly
            100                 105                 110
tac cat ggc tac tgg gca act gac ttc aat ggt tta aat gaa aac ttt        384
Tyr His Gly Tyr Trp Ala Thr Asp Phe Asn Gly Leu Asn Glu Asn Phe
        115                 120                 125
gga acc aag gac gat ctc aag gct ttg gtg gat gca gca cat aag ctc        432
Gly Thr Lys Asp Asp Leu Lys Ala Leu Val Asp Ala Ala His Lys Leu
    130                 135                 140
gac atg tat gtc atg ttg gat gtc gtt gcc aat cat gct gga caa ccc        480
Asp Met Tyr Val Met Leu Asp Val Val Ala Asn His Ala Gly Gln Pro
145                 150                 155                 160
agt acg gca ggt gac tat tct ggc tac aca ttc gat tct aaa gac caa        528
Ser Thr Ala Gly Asp Tyr Ser Gly Tyr Thr Phe Asp Ser Lys Asp Gln
                165                 170                 175
tac cat tcc caa tgc aaa atc gat tat gat gat caa aac tct att gag        576
Tyr His Ser Gln Cys Lys Ile Asp Tyr Asp Asp Gln Asn Ser Ile Glu
            180                 185                 190
cag tgt tgg gtg gct gat gtg ttg cct gac atc aac act gag gat gat        624
Gln Cys Trp Val Ala Asp Val Leu Pro Asp Ile Asn Thr Glu Asp Asp
        195                 200                 205
aac gtg gtc aag acg ctc aat gat att gtc agc aac tgg gta act aca        672
Asn Val Val Lys Thr Leu Asn Asp Ile Val Ser Asn Trp Val Thr Thr
    210                 215                 220
tat ggc ttt gat ggt att cgc att gac act gtc aag cat gta cgt caa        720
Tyr Gly Phe Asp Gly Ile Arg Ile Asp Thr Val Lys His Val Arg Gln
225                 230                 235                 240
gac ttt tgg gat gga tac aat gaa gca gct ggt gta ttt gct aca gga        768
Asp Phe Trp Asp Gly Tyr Asn Glu Ala Ala Gly Val Phe Ala Thr Gly
                245                 250                 255
gaa gtc ttt gat ggt gat tca tcc tat gtt ggt gga tat caa aag cat        816
Glu Val Phe Asp Gly Asp Ser Ser Tyr Val Gly Gly Tyr Gln Lys His
            260                 265                 270
ttg gac tcg ctt ctc aat tac cca atg tat tac gca ctc aat gat gta        864
Leu Asp Ser Leu Leu Asn Tyr Pro Met Tyr Tyr Ala Leu Asn Asp Val
        275                 280                 285
ttt ggt tct gga aag ggt ttt agt cgt atc agc gag atg att gca acc        912
Phe Gly Ser Gly Lys Gly Phe Ser Arg Ile Ser Glu Met Ile Ala Thr
    290                 295                 300
aat gca gat gca ttt gct gat acc agt gtt ctg acc aac ttt att gac        960
Asn Ala Asp Ala Phe Ala Asp Thr Ser Val Leu Thr Asn Phe Ile Asp
305                 310                 315                 320
aac cat gat aac cca cgt ttc ctt aat acc aac aag gat act act ctc        1008
Asn His Asp Asn Pro Arg Phe Leu Asn Thr Asn Lys Asp Thr Thr Leu
                325                 330                 335
ttc aag aac gct ttg acc tac gtg ttg ctc gct gat ggt att cca gtg        1056
Phe Lys Asn Ala Leu Thr Tyr Val Leu Leu Ala Asp Gly Ile Pro Val
            340                 345                 350
gtg tat tat gga tca gaa caa ggc ttt tca ggt ggt gct gat cct gcc        1104
Val Tyr Tyr Gly Ser Glu Gln Gly Phe Ser Gly Gly Ala Asp Pro Ala
        355                 360                 365
aat cgt gaa gca tta tgg tca act gac ttt gac acc tcg tcc gat ttg        1152
Asn Arg Glu Ala Leu Trp Ser Thr Asp Phe Asp Thr Ser Ser Asp Leu
    370                 375                 380
tac aag ttt atg gct act gtc aac aag gat gtt cgt caa aag gaa aac        1200
Tyr Lys Phe Met Ala Thr Val Asn Lys Asp Val Arg Gln Lys Glu Asn
385                 390                 395                 400
aaa aag gtg gtg atg gat gtt gat gtg caa gac aac gtg tat gca ttc        1248
Lys Lys Val Val Met Asp Val Asp Val Gln Asp Asn Val Tyr Ala Phe
                405                 410                 415
atg cac ggc gat gct ctt gtg gta ttg aac aac tac ggc agt gga gcc        1296
Met His Gly Asp Ala Leu Val Val Leu Asn Asn Tyr Gly Ser Gly Ala
            420                 425                 430
agc aac gag gtt act gtc aag gtc gga tca cat gtt gat gat gga gcc        1344
Ser Asn Glu Val Thr Val Lys Val Gly Ser His Val Asp Asp Gly Ala
        435                 440                 445
aag atg aac gac gtc ttt acc aat agc aca gtc tcg gta tct ggt ggt        1392
Lys Met Asn Asp Val Phe Thr Asn Ser Thr Val Ser Val Ser Gly Gly
    450                 455                 460
tca ttc act ttc aaa ctt gac aat gga aat cct gcc atc ttt acc act        1440
Ser Phe Thr Phe Lys Leu Asp Asn Gly Asn Pro Ala Ile Phe Thr Thr
465                 470                 475                 480
gct                                                                    1443
Ala
<210>157
<211>481
<212>PRT
＜213〉pappus colter mould (Absidia cristata)
<400>157
Met His Pro Thr Arg Trp Glu Leu Ser His Met Val Asp Leu Gln Ala
1               5                   10                  15
Ala Ala Leu Val Ile Met Lys Leu Ser Ile Leu Thr Leu Ser Thr Leu
            20                  25                  30
Leu Cys Ala Thr Ala Val Leu Gly Arg Pro Ile Val Lys Arg Ala Gly
        35                  40                  45
Ala Asp Asp Trp Arg Ser Arg Se rIle Tyr Gln Leu Leu Thr Asp Arg
    50                  55                  60
Phe Ala Gly Gly Gly Asp Cys Ser Asp Leu Ser Asp Tyr Cys Gly Gly
65                  70                  75                  80
Asn Tyr Lys Gly Met Ile Glu His Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Met Gly
                85                  90                  95
Phe Asp Ala Ile Trp Ile Ser Pro Ile Pro Thr Asn Ser Pro Gly Gly
            100                 105                 110
Tyr His Gly Tyr Trp Ala Thr Asp Phe Asn Gly Leu Asn Glu Asn Phe
        115                 120                 125
Gly Thr Lys Asp Asp Leu Lys Ala Leu Val Asp Ala Ala His Lys Leu
    130                 135                 140
Asp Met Tyr Val Met Leu Asp Val Val Ala Asn His Ala Gly Gln Pro
145                 150                 155                 160
Ser Thr Ala Gly Asp Tyr Ser Gly Tyr Thr Phe Asp Ser Lys Asp Gln
                165v                170                 175
Tyr His Ser Gln Cys Lys Ile Asp Tyr Asp Asp Gln Asn Ser Ile Glu
            180                 185                 190
Gln Cys Trp Val Ala Asp Val Leu Pro Asp Ile Asn Thr Glu Asp Asp
        195                 200                 205
Asn Val Val Lys Thr Leu Asn Asp Ile Val Ser Asn Trp Val Thr Thr
    210                 215                 220
Tyr Gly Phe Asp Gly Ile Arg Ile Asp Thr Val Lys His Val Arg Gln
225                 230                 235                 240
Asp Phe Trp Asp Gly Tyr Asn Glu Ala Ala Gly Val Phe Ala Thr Gly
                245                 250                 255
Glu Val Phe Asp Gly Asp Ser Ser Tyr Val Gly Gly Tyr Gln Lys His
            260                 265                 270
Leu Asp Ser Leu Leu Asn Tyr Pro Met Tyr Tyr Ala Leu Asn Asp Val
        275                 280                 285
Phe Gly Ser Gly Lys Gly Phe Ser Arg Ile Ser Glu Met Ile Ala Thr
    290                 295                 300
Asn Ala Asp Ala Phe Ala Asp Thr Ser Val Leu Thr Asn Phe Ile Asp
305                 310                 315                 320
Asn His Asp Asn Pro Arg Phe Leu Asn Thr Asn Lys Asp Thr Thr Leu
                325                 330                 335
Phe Lys Asn Ala Leu Thr Tyr Val Leu Leu Ala Asp Gly Ile Pro Val
            340                 345                 350
Val Tyr Tyr Gly Ser Glu Gln Gly Phe Ser Gly Gly Ala Asp Pro Ala
        355                 360                 365
Asn Arg Glu Ala Leu Trp Ser Thr Asp Phe Asp Thr Ser Ser Asp Leu
    370                 375                 380
Tyr Lys Phe Met Ala Thr Val Asn Lys Asp Val Arg Gln Lys Glu Asn
385                 390                 395                 400
Lys Lys Val Val Met Asp Val Asp Val Gln Asp Asn Val Tyr Ala Phe
                405                 410                 415
Met His Gly Asp Ala Leu Val Val Leu Asn Asn Tyr Gly Ser Gly Ala
            420                 425                 430
Ser Asn Glu Val Thr Val Lys Val Gly Ser His Val Asp Asp Gly Ala
        435                 440                 445
Lys Met Asn Asp Val Phe Thr Asn Ser Thr Val Ser Val Ser Gly Gly
    450                 455                 460
Ser Phe Thr Phe Lys Leu Asp Asn Gly Asn Pro Ala Ile Phe Thr Thr
465                 470                 475                 480
Ala
<210>158
<211>1878
<212>DNA
＜213〉bacterial classification (Acremonium sp.) of the mould genus of branch top spore
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1878)
<220>
<221>sig_peptide
<222>(1)..(63)
<220>
<221>misc_feature
<222>(64)..(1506)
＜223〉catalyst structure domain
<220>
<221>misc_feature
<222>(1507)..(1584)
＜223〉joint
<220>
<221>misc_feature
<222>(1585)..(1878)
<223>CBM
<400>158
atg cgc act ctc cac caa gcc ctt ctt gtc ctg gcc gga gca gtc ctg        48
Met Arg Thr Leu His Gln Ala Leu Leu Val Leu Ala Gly Ala Val Leu
1               5                   10                  15
gaa gct tcg caa ggt gct gcc ggg ctc tcg gct gcc gag tgg cgg agc        96
Glu Ala Ser Gln Gly Ala Ala Gly Leu Ser Ala Ala Glu Trp Arg Ser
            20                  25                  30
cag tcc atc tac cag gtt gtc acc gac agg ttc gcc cgg acc gac ctg        144
Gln Ser Ile Tyr Gln Val Val Thr Asp Arg Phe Ala Arg Thr Asp Leu
        35                  40                  45
tcg acc acg gcg tcg tgc aac acg gca gac caa gtc tac tgc gga ggg        192
Ser Thr Thr Ala Ser Cys Asn Thr Ala Asp Gln Val Tyr Cys Gly Gly
    50                  55                  60
aca tgg cag ggg ctc atc tcc aag ctg gac tac atc cag ggc atg ggt        240
Thr Trp Gln Gly Leu Ile Ser Lys Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Met Gly
65                  70                  75                  80
ttc acc gcc gta tgg atc tca cea gtg gtc aag cag gtg gaa ggc aat        288
Phe Thr Ala Val Trp Ile Ser Pro Val Val Lys Gln Val Glu Gly Asn
                85                  90                  95
tcc cag gac ggg tcg gcc tat cac gga tac tgg gcg cag gat atc tgg        336
Ser Gln Asp Gly Ser Ala Tyr His Gly Tyr Trp Ala Gln Asp Ile Trp
            100                 105                 110
gcc ttg aat ccg gct ttt ggg acc gag gag gat ctc gct gcg ctt gcc        384
Ala Leu Asn Pro Ala Phe Gly Thr Glu Glu Asp Leu Ala Ala Leu Ala
        115                 120                 125
gcg gcg ctg cat gcc cga ggc atg tac ctc atg gtt gac att gtc acc        432
Ala Ala Leu His Ala Arg Gly Met Tyr Leu Met Val Asp Ile Val Thr
    130                 135                 140
aac cac atg gca tac atg ggc tgc ggc acc tgt gta gac tac agc ctg        480
Asn His Met Ala Tyr Met Gly Cys Gly Thr Cys Val Asp Tyr Ser Leu
145                 150                 155                 160
ttc aac ccc ttc tca tcg tca tcg tac ttc cac cca tat tgc gcc atc        528
Phe Asn Pro Phe Ser Ser Ser Ser Tyr Phe His Pro Tyr Cys Ala Ile
                165                 170                 175
gac tac agc aac cag acg tcg gtc gag gtt tgc tgg caa ggg gat aac        576
Asp Tyr Ser Asn Gln Thr Ser Val Glu Val Cys Trp Gln Gly Asp Asn
            180                 185                 190
att gtc agt ctg cct gac ctg cgc acc gag gat gac acg gtg cgc agc        624
Ile Val Ser Leu Pro Asp Leu Arg Thr Glu Asp Asp Thr Val Arg Ser
        195                 200                 205
atc tgg aac cgc tgg gtt agc cag ctc gtg tcc aac tac tcc atc gac        672
Ile Trp Asn Arg Trp Val Ser Gln Leu Val Ser Asn Tyr Ser Ile Asp
    210                 215                 220
ggc ttc cga gtc gac agc gca aaa cac gtc gag acg tcc ttt tgg caa        720
Gly Phe Arg Val Asp Ser Ala Lys His Val Glu Thr Ser Phe Trp Gln
225                 230                 235                 240
gac ttc tcg aca gcg gcg ggc gtg tac ctg ctg ggc gag gtc ttt gac        768
Asp Phe Ser Thr Ala Ala Gly Val Tyr Leu Leu Gly Glu Val Phe Asp
                245                 250                 255
ggg gac ccg tcg tac gtg gcg cct tac cag aac tac ctc aac ggg gtt        816
Gly Asp Pro Ser Tyr Val Ala Pro Tyr Gln Asn Tyr Leu Asn Gly Val
            260                 265                 270
ctg gat tat ccc agc tac tac tgg atc ctc cgg gct ttc cag tca tcc        864
Leu Asp Tyr Pro Ser Tyr Tyr Trp Ile Leu Arg Ala Phe Gln Ser Ser
        275                 280                 285
agc ggc agc atc agc gac ctc gtc tcc ggg ctc aac acg ctc cat ggc        912
Ser Gly Ser Ile Ser Asp Leu Val Ser Gly Leu Asn Thr Leu His Gly
    290                 295                 300
gtt gct ctg gac ctg agt cta tat ggg tcc ttc ctc gag aac cac gat        960
Val Ala Leu Asp Leu Ser Leu Tyr Gly Ser Phe Leu Glu Asn His Asp
305                 310                 315                 320
gtg gcg cgg ttt gcg tcc ttc acg cag gac atg tcc cta gcg aag aat        1008
Val Ala Arg Phe Ala Ser Phe Thr Gln Asp Met Ser Leu Ala Lys Asn
                325                 330                 335
gcc atc gca ttc aca atg ctg aaa gac ggc atc ccc atc ata tac cag        1056
Ala Ile Ala Phe Thr Met Leu Lys Asp Gly Ile Pro Ile Ile Tyr Gln
            340                 345                 350
gga caa gag caa cat tac gct ggc gga acg acg ccc aac aac cgc gag        1104
Gly Gln Glu Gln His Tyr Ala Gly Gly Thr Thr Pro Asn Asn Arg Glu
        355                 360                 365
gcg ctc tgg ctc tcg ggc tac tcg act agc tcc gag ctc tac aag tgg        1152
Ala Leu Trp Leu Ser Gly Tyr Ser Thr Ser Ser Glu Leu Tyr Lys Trp
    370                 375                 380
att gcc gcc ttg aac cag atc cgg gcc cga gct att gct caa gat agc        1200
Ile Ala Ala Leu Asn Gln Ile Arg Ala Arg Ala Ile Ala Gln Asp Ser
385                 390                 395                 400
ggc tac ctc tcc tac agc agc caa gcc atc tac tcg gac agc cat acc        1248
Gly Tyr Leu Ser Tyr Ser Ser Gln Ala Ile Tyr Ser Asp Ser His Thr
                405                 410                 415
att gcc atg cgc aaa ggt acc tcg gga tac cag atc gtg ggc gtg ttc        1296
Ile Ala Met Arg Lys Gly Thr Ser Gly Tyr Gln Ile Val Gly Val Phe
            420                 425                 430
acc aat gtc ggg gcc tcg tcg tcg gct acg gtc acc cta acc tct  tcc       1344
Thr Asn Val Gly Ala Ser Ser Ser Ala Thr Val Thr Leu Thr Ser Ser
        435                 440                 445
gca acg ggc ttc ggg gcg aac caa gca ctc gtc gac gtg atg agc tgc        1392
Ala Thr Gly Phe Gly Ala Asn Gln Ala Leu Val Asp Val Met Ser Cys
    450                 455                 460
acc gct tac acc aca gat tcg acg gga gcc ctc acg gta acc ctg aac        1440
Thr Ala Tyr Thr Thr Asp Ser Thr Gly Ala Leu Thr Val Thr Leu Asn
465                 470                 475                 480
gac ggc ctg ccc aag gtg ctt tat ccg att gcg cgg ctc tcg ggc agc        1488
Asp Gly Leu Pro Lys Val Leu Tyr Pro Ile Ala Arg Leu Ser Gly Ser
                485                 490                 495
ggt atc tgc cca ggg cag acc agc aca gcg ctg ccg acg tca agc ttg        1536
Gly Ile Cys Pro Gly Gln Thr Ser Thr Ala Leu Pro Thr Ser Ser Leu
            500                 505                 510
act gca gca tca gcc acg acg act gcc tca gcc tgc tcc ttg tcg gcg        1584
Thr Ala Ala Ser Ala Thr Thr Thr Ala Ser Ala Cys Ser Leu Ser Ala
        515                 520                 525
gtg aac atc acc ttc aac gag ctc gtc acc acg gtg tgg ggg gac acg        1632
Val Asn Ile Thr Phe Asn Glu Leu Val Thr Thr Val Trp Gly Asp Thr
    530                 535                 540
atc aag ctg gcc ggc aac ata tcc gct ctc ggc agc tgg agc cca agc        1680
Ile Lys Leu Ala Gly Asn Ile Ser Ala Leu Gly Ser Trp Ser Pro Ser
545                 550                 555                 560
agc gcc ttg aca ctg agc gca tcg cag tat tca caa agc aat ccg ctc        1728
Ser Ala Leu Thr Leu Ser Ala Ser Gln Tyr Ser Gln Ser Asn Pro Leu
                565                 570                 575
tgg tcg gtc tca acc ctg ctc ggt cca gga acg gtg atc gag tac aag        1776
Trp Ser Val Ser Thr Leu Leu Gly Pro Gly Thr Val Ile Glu Tyr Lys
            580                 585                 590
ttt atc aag gtc agc gcc tcc ggg act gta acg tgg gag tca gac ccg        1824
Phe Ile Lys Val Ser Ala Ser Gly Thr Val Thr Trp Glu Ser Asp Pro
        595                 600                 605
aac cgc gtc tac act gtg ccc tgc gca act gcg acg gtc agt agc act        1872
Asn Arg Val Tyr Thr Val Pro Cys Ala Thr Ala Thr Val Ser Ser Thr
    610                 615                 620
tgg cga                                                                1878
Trp Arg
625
<210>159
<211>626
<212>PRT
＜213〉bacterial classification (Acremonium sp.) of the mould genus of branch top spore
<400>159
Met Arg Thr Leu His Gln Ala Leu Leu Val Leu Ala Gly Ala Val Leu
1               5                   10                  15
Glu Ala Ser Gln Gly Ala Ala Gly Leu Ser Ala Ala Glu Trp Arg Ser
            20                  25                  30
Gln Ser Ile Tyr Gln Val Val Thr Asp Arg Phe Ala Arg Thr Asp Leu
        35                  40                  45
Ser Thr Thr Ala Ser Cys Asn Thr Ala Asp Gln Val Tyr Cys Gly Gly
    50                  55                  60
Thr Trp Gln Gly Leu Ile Ser Lys Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Met Gly
65                  70                  75                  80
Phe Thr Ala Val Trp Ile Ser Pro Val Val Lys Gln Val Glu Gly Asn
                85                  90                  95
Ser Gln Asp Gly Ser Ala Tyr His Gly Tyr Trp Ala Gln Asp Ile Trp
            100                 105                 110
Ala Leu Asn Pro Ala Phe Gly Thr Glu Glu Asp Leu Ala Ala Leu Ala
        115                 120                 125
Ala Ala Leu His Ala Arg Gly Met Tyr Leu Met Val Asp Ile Val Thr
    130                 135                 140
Asn His Met Ala Tyr Met Gly Cys Gly Thr Cys Val Asp Tyr Ser Leu
145                 150                 155                 160
Phe Asn Pro Phe Ser Ser Ser Ser Tyr Phe His Pro Tyr Cys Ala Ile
                165                 170                 175
Asp Tyr Ser Asn Gln Thr Ser Val Glu Val Cys Trp Gln Gly Asp Asn
            180                 185                 190
Ile Val Ser Leu Pro Asp Leu Arg Thr Glu Asp Asp Thr Val Arg Ser
        195                 200                 205
Ile Trp Asn Arg Trp Val Ser Gln Leu Val Ser Asn Tyr Ser Ile Asp
    210                 215                 220
Gly Phe Arg Val Asp Ser Ala Lys His Val Glu Thr Ser Phe Trp Gln
225                 230                 235                 240
Asp Phe Ser Thr Ala Ala Gly Val Tyr Leu Leu Gly Glu Val Phe Asp
                245                 250                 255
Gly Asp Pro Ser Tyr Val Ala Pro Tyr Gln Asn Tyr Leu Asn Gly Val
            260                 265                 270
Leu Asp Tyr Pro Ser Tyr Tyr Trp Ile Leu Arg Ala Phe Gln Ser Ser
        275                 280                 285
Ser Gly Ser Ile Ser Asp Leu Val Ser Gly Leu Asn Thr Leu His Gly
    290                 295                 300
Val Ala Leu Asp Leu Ser Leu Tyr Gly Ser Phe Leu Glu Asn His Asp
305                 310                 315                 320
Val Ala Arg Phe Ala Ser Phe Thr Gln Asp Met Ser Leu Ala Lys Asn
                325                 330                 335
Ala Ile Ala Phe Thr Met Leu Lys Asp Gly Ile Pro Ile Ile Tyr Gln
            340                 345                 350
Gly Gln Glu Gln His Tyr Ala Gly Gly Thr Thr Pro Asn Asn Arg Glu
        355                 360                 365
Ala Leu Trp Leu Ser Gly Tyr Ser Thr Ser Ser Glu Leu Tyr Lys Trp
    370                 375                 380
Ile Ala Ala Leu Asn Gln Ile Arg Ala Arg Ala Ile Ala Gln Asp Ser
385                 390                 395                 400
Gly Tyr Leu Ser Tyr Ser Ser Gln Ala Ile Tyr Ser Asp Ser His Thr
                405                 410                 415
Ile Ala Met Arg Lys Gly Thr Ser Gly Tyr Gln Ile Val Gly Val Phe
            420                 425                 430
Thr Asn Val Gly Ala Ser Ser Ser Ala Thr Val Thr Leu Thr Ser Ser
        435                 440                 445
Ala Thr Gly Phe Gly Ala Asn Gln Ala Leu Val Asp Val Met Ser Cys
    450                 455                 460
Thr Ala Tyr Thr Thr Asp Ser Thr Gly Ala Leu Thr Val Thr Leu Asn
465                 470                 475                 480
Asp Gly Leu Pro Lys Val Leu Tyr Pro Ile Ala Arg Leu Ser Gly Ser
                485                 490                 495
Gly Ile Cys Pro Gly Gln Thr Ser Thr Ala Leu Pro Thr Ser Ser Leu
            500                 505                 510
Thr Ala Ala Ser Ala Thr Thr Thr Ala Ser Ala Cys Ser Leu Ser Ala
        515                 520                 525
Val Asn Ile Thr Phe Asn Glu Leu Val Thr Thr Val Trp Gly Asp Thr
    530                 535                 540
Ile Lys Leu Ala Gly Asn Ile Ser Ala Leu Gly Ser Trp Ser Pro Ser
545                 550                 555                 560
Ser Ala Leu Thr Leu Ser Ala Ser Gln Tyr Ser Gln Ser Asn Pro Leu
                565                 570                 575
Trp Ser Val Ser Thr Leu Leu Gly Pro Gly Thr Val Ile Glu Tyr Lys
            580                 585                 590
Phe Ile Lys Val Ser Ala Ser Gly Thr Val Thr Trp Glu Ser Asp Pro
        595                 600                 605
Asn Arg Val Tyr Thr Val Pro Cys Ala Thr Ala Thr Val Ser Ser Thr
    610                 615                 620
Trp Arg
625
<210>160
<211>1890
<212>DNA
＜213〉bacterial classification (Coniochaeta sp.) of cone Chaetomium
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1890)
<220>
<221>sig_peptide
<222>(1)..(69)
<220>
<221>misc_feature
<222>(70)..(1497)
＜223〉catalyst structure domain
<220>
<221>misc_feature
<222>(1498)..(1596)
＜223〉joint
<220>
<221>misc_feature
<222>(1597)..(1890)
<223>CBM
<400>160
atg cgg cct atc cta agc tgc ctc ttt ctc gcg tcc gtc gtg gcc cag        48
Met Arg Pro Ile Leu Ser Cys Leu Phe Leu Ala Ser Val Val Ala Gln
1               5               10                      15
gtg gcg tgg ggc ctc agc gca gca gac tgg cgt gag cag tcc atc tac        96
Val Ala Trp Gly Leu Ser Ala Ala Asp Trp Arg Glu Gln Ser Ile Tyr
            20                  25                  30
cag gtc gtg acg gac cgc ttc gcg cgg acg gac ctg tcc acc acg gcc        144
Gln Val Val Thr Asp Arg Phe Ala Arg Thr Asp Leu Ser Thr Thr Ala
        35                  40                  45
acg tgc gac acc tcg gcg cag gtg tat tgc ggc ggc acg tac aag ggt        192
Thr Cys Asp Thr Ser Ala Gln Val Tyr Cys Gly Gly Thr Tyr Lys Gly
    50                  55                  60
ctg atc tcc aag ctg gat tac att cag ggc atg ggc ttc act gcc atc        240
Leu Ile Ser Lys Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Met Gly Phe Thr Ala Ile
65                  70                  75                  80
tgg ata tcg ccc atc gtc gag cag atg gac ggt aat act gcc gac ggc        288
Trp Ile Ser Pro Ile Val Glu Gln Met Asp Gly Asn Thr Ala Asp Gly
                85                  90                  95
tcc tcg tat cac ggt tac tgg gcg cag gat att tgg agt ctg aac ccg        336
Ser Ser Tyr His Gly Tyr Trp Ala Gln Asp Ile Trp Ser Leu Asn Pro
            100                 105                 110
tcg ttc gga tcg gct ggc gac ctg atc gcg ctc tcc aac gcg ctg cac        384
Ser Phe Gly Ser Ala Gly Asp Leu Ile Ala Leu Ser Asn Ala Leu His
        115                 120                 125
gcc cgg ggc atg tac ctc atg ctg gac gtg gtg acc aac cac ttt gct        432
Ala Arg Gly Met Tyr Leu Met Leu Asp Val Val Thr Asn His Phe Ala
    130                 135                 140
tac aac ggc tgc ggc aac tgc gtc gac tac agc atc ttc acc ccg ttc        480
Tyr Asn Gly Cys Gly Asn Cys Val Asp Tyr Ser Ile Phe Thr Pro Phe
145                 150                 155                 160
aac tcg tcg tcg tac ttc cac ccc ttc tgc ttg atc gac tac aac aac        528
Asn Ser Ser Ser Tyr Phe His Pro Phe Cys Leu Ile Asp Tyr Asn Asn
                165                 170                 175
cag acg tcg atc gag cag tgc tgg gag gga gac aac acc gtc agc ctg        576
Gln Thr Ser Ile Glu Gln Cys Trp Glu Gly Asp Asn Thr Val Ser Leu
            180                 185                 190
ccg gac ctg cgg acg gag aac tcc aac gta cgc gcg ata tgg aac gac        624
Pro Asp Leu Arg Thr Glu Asn Ser Asn Val Arg Ala Ile Trp Asn Asp
        195                 200                 205
tgg atc acg cag att gtg gcg gcg tac ggc atc gac ggt ctg cgc atc        672
Trp Ile Thr Gln Ile Val Ala Ala Tyr Gly Ile Asp Gly Leu Arg Ile
    210                 215                 220
gac agc gtc aag cac cag gag acg tcg ttc tgg tcc ggt ttc ggg tcg        720
Asp Ser Val Lys His Gln Glu Thr Ser Phe Trp Ser Gly Phe Gly Ser
225                 230                 235                 240
gcc gcc ggc gtg ttc atg ctg ggc gag gtg tac aac ggc gat ccg acg        768
Ala Ala Gly Val Phe Met Leu Gly Glu Val Tyr Asn Gly Asp Pro Thr
                245                 250                 255
cag ctg gcg ccg tac cag gat tac atg ccc gga ctg ctg gac tac gcg        816
Gln Leu Ala Pro Tyr Gln Asp Tyr Met Pro Gly Leu Leu Asp Tyr Ala
            260                 265                 270
agc tac tac tgg atc acg agg gcg ttc cag tcg agc agc ggg agt atg        864
Ser Tyr Tyr Trp Ile Thr Arg Ala Phe Gln Ser Ser Ser Gly Ser Met
        275                 280                 285
agc gat ctg gcg tct ggt gtc aac aca ctc aag agc att gcc agg aac        912
Ser Asp Leu Ala Ser Gly Val Asn Thr Leu Lys Ser Ile Ala Arg Asn
    290                 295                 300
aca agc ctg tac gga tct ttc ctg gag aac cac gac cag ccg cgg ttc        960
Thr Ser Leu Tyr Gly Ser Phe Leu Glu Asn His Asp Gln Pro Arg Phe
305                 310                 315                 320
gcg tcg ctt acc tcg gac gtc gcc ttg gcg aag aat gcg ata gcg ttt        1008
Ala Ser Leu Thr Ser Asp Val Ala Leu Ala Lys Asn Ala Ile Ala Phe
                325                 330                 335
act atg ctg aag gac ggt atc ccg gtc gtt  tac cag ggc caa gag cag       1056
Thr Met Leu Lys Asp Gly Ile Pro Val Val Tyr Gln Gly Gln Glu Gln
            340                 345                 350
cac tat gcg ggc gga aat gtc cca gct gac cgc gaa gcg atc tgg ttg        1104
His Tyr Ala Gly Gly Asn Val Pro Ala Asp Arg Glu Ala Ile Trp Leu
        355                 360                 365
tcg ggg tac tcc acg tct gcg acg ctg tac acc tgg atc gcc gcg ctg        1152
Ser Gly Tyr Ser Thr Ser Ala Thr Leu Tyr Thr Trp Ile Ala Ala Leu
    370                 375                 380
aac aag gtc cgt tcg agg gct atc gcg caa gac agc agc tac ctg agc        1200
Asn Lys Val Arg Ser Arg Ala Ile Ala Gln Asp Ser Ser Tyr Leu Ser
385                 390                 395                 400
tat cag gcg tat cct gtc tat acg gac agc aac acc att gcc atg cgc        1248
Tyr Gln Ala Tyr Pro Val Tyr Thr Asp Ser Asn Thr Ile Ala Met Arg
                405                 410                 415
aag gga cgg gac gga tac cag gtc atc ggg gtg ttc acc aac aag gga        1296
Lys Gly Arg Asp Gly Tyr Gln Val Ile Gly Val Phe Thr Asn Lys Gly
            420                 425                 430
tcg agc ggg ttg tcc agt ctc acc ctc acg acg tcg atg acc gga ttc        1344
Ser Ser Gly Leu Ser Ser Leu Thr Leu Thr Thr Ser Met Thr Gly Phe
        435                 440                 445
acg gcg ggc cag gcg gtc gtg gat gtc atg agc tgc acc act ttc acg        1392
Thr Ala Gly Gln Ala Val Val Asp Val Met Ser Cys Thr Thr Phe Thr
    450                 455                 460
acg gac tac agc ggt agc ctc gct gtc acc ctt tcg gga ggc att ccg        1440
Thr Asp Tyr Ser Gly Ser Leu Ala Val Thr Leu Ser Gly Gly Ile Pro
465                 470                 475                 480
cgg gtg ttc tat cca agc gcg agg ttg agt ggc tca gga ata tgt ggc        1488
Arg Val Phe Tyr Pro Ser Ala Arg Leu Ser Gly Ser Gly Ile Cys Gly
                485                 490                 495
tcc aat ggg acc acg aca aca gct acg acg aag acg agc acg acg ctg        1536
Ser Asn Gly Thr Thr Thr Thr Ala Thr Thr Lys Thr Ser Thr Thr Leu
            500                 505                 510
acc acg tcg acg aca aca acc tcc aca aag aca agt agt tct tgc acc        1584
Thr Thr Ser Thr Thr Thr Thr Ser Thr Lys Thr Ser Ser Ser Cys Thr
        515                 520                 525
gcc acc gcg gta gca atc ac cttc aac gag ctc gtg tcg acc tcc tac        1632
Ala Thr Ala Val Ala Ile Thr Phe Asn Glu Leu Val Ser Thr Ser Tyr
    530                 535                 540
ggc gac aca gtc aag ctc acg ggc aac ata aca gcc ctg ggc agc tgg        1680
Gly Asp Thr Val Lys Leu Thr Gly Asn Ile Thr Ala Leu Gly Ser Trp
545                 550                 555                 560
aac acg gcc aac gcc gtc agc ctc agc gca tcg cag tac aca tct ggt        1728
Asn Thr Ala Asn Ala Val Ser Leu Ser Ala Ser Gln Tyr Thr Ser Gly
                565                 570                 575
agc ccg ctc tgg tcg ggc acc gtg tct ctg cct ccg ggc gtc ggg gta        1776
Ser Pro Leu Trp Ser Gly Thr Val Ser Leu Pro Pro Gly Val Gly Val
            580                 585                 590
cag tac aag ttc gtc agg gtc ggc agc tcg ggg agc gtg acg tgg gag        1824
Gln Tyr Lys Phe Val Arg Val Gly Ser Ser Gly Ser Val Thr Trp Glu
        595                 600                 605
gcg gac ccg aac cac act tat tct gtg ccg tgc gcg gct gct act gtc        1872
Ala Asp Pro Asn His Thr Tyr Ser Val Pro Cys Ala Ala Ala Thr Val
    610                 615                 620
ggt ggg agt tgg cag agc                                                1890
Gly Gly Ser Trp Gln Ser
625                 630
<210>161
<211>630
<212>PRT
＜213〉bacterial classification (Coniochacta sp.) of cone Chaetomium
<400>161
Met Arg Pro Ile Leu Ser Cys Leu Phe Leu Ala Ser Val Val Ala Gln
1               5                   10                  15
Val Ala Trp Gly Leu Ser Ala Ala Asp Trp Arg Glu Gln Ser Ile Tyr
            20                  25                  30
Gln Val Val Thr Asp Arg Phe Ala Arg Thr Asp Leu Ser Thr Thr Ala
        35                  40                  45
Thr Cys Asp Thr Ser Ala Gln Val Tyr Cys Gly Gly Thr Tyr Lys Gly
    50                  55                  60
Leu Ile Ser Lys Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Met Gly Phe Thr Ala Ile
65                  70                  75                  80
Trp Ile Ser Pro Ile Val Glu Gln Met Asp Gly Asn Thr Ala Asp Gly
                85                  90                  95
Ser Ser Tyr His Gly Tyr Trp Ala Gln Asp Ile Trp Ser Leu Asn Pro
            100                 105                 110
Ser Phe Gly Ser Ala Gly Asp Leu Ile Ala Leu Ser Asn Ala Leu His
        115                 120                 125
Ala Arg Gly Met Tyr Leu Met Leu Asp Val Val Thr Asn His Phe Ala
    130                 135                 140
Tyr Asn Gly Cys Gly Asn Cys Val Asp Tyr Ser Ile Phe Thr Pro Phe
145                 150                 155                 160
Asn Ser Ser Ser Tyr Phe His Pro Phe Cys Leu Ile Asp Tyr Asn Asn
                165                 170                 175
Gln Thr Ser Ile Glu Gln Cys Trp Glu Gly Asp Asn Thr Val Ser Leu
            180                 185                 190
Pro Asp Leu Arg Thr Glu Asn Ser Asn Val Arg Ala Ile Trp Asn Asp
        195                 200                 205
Trp Ile Thr Gln Ile Val Ala Ala Tyr Gly Ile Asp Gly Leu Arg Ile
    210                 215                 220
Asp Ser Val Lys His Gln Glu Thr Ser Phe Trp Ser Gly Phe Gly Ser
225                 230                 235                 240
Ala Ala Gly Val Phe Met Leu Gly Glu Val Tyr Asn Gly Asp Pro Thr
                245                 250                 255
Gln Leu Ala Pro Tyr Gln Asp Tyr Met Pro Gly Leu Leu Asp Tyr Ala
            260                 265                 270
Ser Tyr Tyr Trp Ile Thr Arg Ala Phe Gln Ser Ser Ser Gly Ser Met
        275                 280                 285
Ser Asp Leu Ala Ser Gly Val Asn Thr Leu Lys Ser Ile Ala Arg Asn
    290                 295                 300
Thr Ser Leu Tyr Gly Ser Phe Leu Glu Asn His Asp Gln Pro Arg Phe
305                 310                 315                 320
Ala Ser Leu Thr Ser Asp Val Ala Leu Ala Lys Asn Ala Ile Ala Phe
                325                 330                 335
Thr Met Leu Lys Asp Gly Ile Pro Val Val Tyr Gln Gly Gln Glu Gln
            340                 345                 350
His Tyr Ala Gly Gly Asn Val Pro Ala Asp Arg Glu Ala Ile Trp Leu
        355                 360                 365
Ser Gly Tyr Ser Thr Ser Ala Thr Leu Tyr Thr Trp Ile Ala Ala Leu
    370                 375                 380
Asn Lys Val Arg Ser Arg Ala Ile Ala Gln Asp Ser Ser Tyr Leu Ser
385                 390                 395                 400
Tyr Gln Ala Tyr Pro Val Tyr Thr Asp Ser Asn Thr Ile Ala Met Arg
                405                 410                 415
Lys Gly Arg Asp Gly Tyr Gln Val Ile Gly Val Phe Thr Asn Lys Gly
            420                 425                 430
Ser Ser Gly Leu Ser Ser Leu Thr Leu Thr Thr Ser Met Thr Gly Phe
        435                 440                 445
Thr Ala Gly Gln Ala Val Val Asp Val Met Ser Cys Thr Thr Phe Thr
    450                 455                 460
Thr Asp Tyr Ser Gly Ser Leu Ala Val Thr Leu Ser Gly Gly Ile Pro
465                 470                 475                 480
Arg Val Phe Tyr Pro Ser Ala Arg Leu Ser Gly Ser Gly Ile Cys Gly
                485                 490                 495
Ser Asn Gly Thr Thr Thr Thr Ala Thr Thr Lys Thr Ser Thr Thr Leu
            500                 505                 510
Thr Thr Ser Thr Thr Thr Thr Ser Thr Lys Thr Ser Ser Ser Cys Thr
        515                 520                 525
Ala Thr Ala Val Ala Ile Thr Phe Asn Glu Leu Val Ser Thr Ser Tyr
    530                 535                 540
Gly Asp Thr Val Lys Leu Thr Gly Asn Ile Thr Ala Leu Gly Ser Trp
545                 550                 555                 560
Asn Thr Ala Asn Ala Val Ser Leu Ser Ala Ser Gln Tyr Thr Ser Gly
                565                 570                 575
Ser Pro Leu Trp Ser Gly Thr Val Ser Leu Pro Pro Gly Val Gly Val
            580                 585                 590
Gln Tyr Lys Phe Val Arg Val Gly Ser Ser Gly Ser Val Thr Trp Glu
        595                 600                 605
Ala Asp Pro Asn His Thr Tyr Ser Val Pro Cys Ala Ala Ala Thr Val
    610                 615                 620
Gly Gly Ser Trp Gln Ser
625                 630
<210>162
<211>1806
<212>DNA
＜213〉huge bracket fungus (Meripilus giganteus)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1806)
<220>
<221>sig_peptide
<222>(1)..(78)
<220>
<221>misc_feature
<222>(79)..(1476)
＜223〉catalyst structure domain
<220>
<221>misc_feature
<222>(1477)..(1521)
＜223〉joint
<220>
<221>misc_feature
<222>(1522)..(1806)
<223>CBM
<400>162
atg tca aac tgg gtc aag ctc gcc gca ctc gcc gca ctc gcc gcc ctc        48
Met Ser Asn Trp Val Lys Leu Ala Ala Leu Ala Ala Leu Ala Ala Leu
1               5                   10                  15
gga gtg ttc tgc acc gcc gcc gtc gac gcc cgc cct act gtc ttt gac        96
Gly Val Phe Cys Thr Ala Ala Val Asp Ala Arg Pro Thr Val Phe Asp
            20                  25                  30
gcc ggc gcg gac gca cac tcg ctg cat gcc cgg gcc ccc tcc ggc agc        144
Ala Gly Ala Asp Ala His Ser Leu His Ala Arg Ala Pro Ser Gly Ser
        35                  40                  45
aag gat gtc atc atc cag atg ttt gag tgg aac tgg gac agc gtc gct        192
Lys Asp Val Ile Ile Gln Met Phe Glu Trp Asn Trp Asp Ser Val Ala
    50                  55                  60
gcc gag tgc act aac ttc atc ggc ccc gcc ggg tac ggc ttc gtg caa        240
Ala Glu Cys Thr Asn Phe Ilc Gly Pro Ala Gly Tyr Gly Phe Val Gln
65                  70                  75                  80
gtg agc ccg ccc cag gag acc atc cag ggc gcg cag tgg tgg acc gac        288
Val Ser Pro Pro Gln Glu Thr Ile Gln Gly Ala Gln Trp Trp Thr Asp
                85                  90                  95
tac cag ccg gtg tcg tac acg ctc act ggg aag cgg ggc gac cgc tcc        336
Tyr Gln Pro Val Ser Tyr Thr Leu Thr Gly Lys Arg Gly Asp Arg Ser
            100                 105                 110
cag ttt gcg aac atg att act acg tgc cac gcc gcg ggc gtc ggc gtg        384
Gln Phe Ala Asn Met Ile Thr Thr Cys His Ala Ala Gly Val Gly Val
        115                 120                 125
atc gtt gac acc atc tgg aac cac atg gcg ggc gtc gac tcc ggc acg        432
Ile Val Asp Thr Ile Trp Asn His Met Ala Gly Val Asp Ser Gly Thr
    130                 135                 140
ggt acc gcc ggc tcg tcc ttc acg cac tac aac tac ccc ggc atc tac        480
Gly Thr Ala Gly Ser Ser Phe Thr His Tyr Asn Tyr Pro Gly Ile Tyr
145                 150                 155                 160
caa aac cag gac ttt cac cac tgc ggc ctc gag ccg ggc gat gac atc        528
Gln Asn Gln Asp Phe His His Cys Gly Leu Glu Pro Gly Asp Asp Ile
                165                 170                 175
gtc aac tac gac aac gcg gtt gag gtc cag acc tgc gag ctt gtc aac        576
Val Asn Tyr Asp Asn Ala Val Glu Val Gln Thr Cys Glu Leu Val Asn
            180                 185                 190
ctc gct gac ctc gcc acc gac acg gag tat gtg cgc ggt cgc ctt gcc        624
Leu Ala Asp Leu Ala Thr Asp Thr Glu Tyr Val Arg Gly Arg Leu Ala
        195                 200                 205
cag tac gga aac gac ctg ctc tcg ctc ggt gcc gat ggc ctg cgt ctt        672
Gln Tyr Gly Asn Asp Leu Leu Ser Leu Gly Ala Asp Gly Leu Arg Leu
    210                 215                 220
gac gct tcc aaa cac att cct gtg ggc gac atc gcg aac atc ctg tct        720
Asp Ala Ser Lys His Ile Pro Val Gly Asp Ile Ala Asn Ile Leu Ser
225                 230                 235                 240
cgc ctc agt cgc tct gtc tac atc acc cag gaa gtc atc ttt ggg gcc        768
Arg Leu Ser Arg Ser Val Tyr Ile Thr Gln Glu Val Ile Phe Gly Ala
                245                 250                 255
ggc gag ccc atc acg ccg aac cag tac acc ggg aac ggc gac gtt cag        816
Gly Glu Pro Ile Thr Pro Asn Gln Tyr Thr Gly Asn Gly Asp Val Gln
            260                 265                 270
gag ttc cgc tac acc tct gcg cta aag gac gcc ttc ttg agc tcg ggc        864
Glu Phe Arg Tyr Thr Ser Ala Leu Lys Asp Ala Phe Leu Ser Ser Gly
        275                 280                 285
ata tcc aac ctg cag gac ttc gaa aac cgt gga tgg gta cct ggc tcg        912
Ile Ser Asn Leu Gln Asp Phe Glu Asn Arg Gly Trp Val Pro Gly Ser
    290                 295                 300
ggc gcc aac gtg ttc gtc gtc aac cat gac acc gag cgg aac ggc gcg        960
Gly Ala Asn Val Phe Val Val Asn His Asp Thr Glu Arg Asn Gly Ala
305                 310                 315                 320
tcg ctg aac aac aac tcg cct tcg aac acc tac gtc acc gcg acg atc        1008
Ser Leu Asn Asn Asn Ser Pro Ser Asn Thr Tyr Val Thr Ala Thr Ile
                325                 330                 335
ttc tcg ctc gca cac ccg tac ggc acg ccc acg atc ctc tcc tcg tat        1056
Phe Ser Leu Ala His Pro Tyr Gly Thr Pro Thr Ile Leu Ser Ser Tyr
            340                 345                 350
gat ggc ttc acg aac acc gac gcc ggt gcg ccg aac aac aac gtc ggc        1104
Asp Gly Phe Thr Asn Thr Asp Ala Gly Ala Pro Asn Asn Asn Val Gly
        355                 360                 365
aca tgc tcg acc agc ggt ggt gcg aac ggg tgg ctc tgc cag cac cgc        1152
Thr Cys Ser Thr Ser Gly Gly Ala Asn Gly Trp Leu Cys Gln His Arg
    370                 375                 380
tgg acc gcg atc gcc ggc atg gtc ggc ttc cgc aac aac gtc ggc agc        1200
Trp Thr Ala Ile Ala Gly Met Val Gly Phe Arg Asn Asn Val Gly Ser
385                 390                 395                 400
gct gca ctc aac aac tgg cag gcc ccg cag tcg cag cag att gcg ttc        1248
Ala Ala Leu Asn Asn Trp Gln Ala Pro Gln Ser Gln Gln Ile Ala Phe
                405                 410                 415
ggt cgc ggc gca ctt ggc ttc gtc gcg atc aac aac gcc gac tcg gcc        1296
Gly Arg Gly Ala Leu Gly Phe Val Ala Ile Asn Asn Ala Asp Ser Ala
            420                 425                 430
tgg tct acg acg ttc acc act tcc ctc ccc gat ggt tcc tac tgc gat        1344
Trp Ser Thr Thr Phe Thr Thr Ser Leu Pro Asp Gly Ser Tyr Cys Asp
        435                 440                 445
gtc atc agc ggc aag gcc tcc ggc agt agc tgc acc ggt tct tcg ttc        1392
Val Ile Ser Gly Lys Ala Ser Gly Ser Ser Cys Thr Gly Ser Ser Phe
    450                 455                 460
acc gtc tcc ggc ggg aag ctg acc gcc acg gtg ccg gcg cgt agc gcc        1440
Thr Val Ser Gly Gly Lys Leu Thr Ala Thr Val Pro Ala Arg Ser Ala
465                 470                 475                 480
atc gcc gtg cac acc ggt cag aaa ggt tct ggt ggt gcc acg ccc acc        1488
Ile Ala Val His Thr Gly Gln Lys Gly Ser Gly Gly Ala Thr Pro Thr
                485                 490                 495
tcc gcc cct agt act aca cca acc agc ggc act gtc agc atg acc ttc        1536
Ser Ala Pro Ser Thr Thr Pro Thr Ser Gly Thr Val Ser Met Thr Phe
            500                 505                 510
gct gag cag gcg acg acc acc ttc ggc gag aac atc ttc ctc gtc ggc        1584
Ala Glu Gln Ala Thr Thr Thr Phe Gly Glu Asn Ile Phe Leu Val Gly
        515                 520                 525
agt att tcg cag ctc ggg aac tgg aac cca gcc agc gcg atc gcc ctg        1632
Ser Ile Ser Gln Leu Gly Asn Trp Asn Pro Ala Ser Ala Ile Ala Leu
    530                 535                 540
tcc tct gcg gcg tac cct acg tgg tct gtg tct gtg aac att ccc gct        1680
Ser Ser Ala Ala Tyr Pro Thr Trp Ser Val Ser Val Asn Ile Pro Ala
545                 550                 555                 560
gga acg acc ttc cag tac aag ttc atc cgc aag gag acg gac ggt agc        1728
Gly Thr Thr Phe Gln Tyr Lys Phe Ile Arg Lys Glu Thr Asp Gly Ser
                565                 570                 575
gtc gtc tgg gag tcg gac ccc aac cgc cag gct acc gcg ccc gcg tcc        1776
Val Val Trp Glu Ser Asp Pro Asn Arg Gln Ala Thr Ala Pro Ala Ser
            580                 585                 590
ggt acc acc acg ctc acg tcc agc tgg cgg                                1806
Gly Thr Thr Thr Leu Thr Ser Ser Trp Arg
        595                 600
<210>163
<211>602
<212>PRT
＜213〉huge bracket fungus (Meripilus giganteus)
<400>163
Met Ser Asn Trp Val Lys Leu Ala Ala Leu Ala Ala Leu Ala Ala Leu
1               5                   10                  15
Gly Val Phe Cys Thr Ala Ala Val Asp Ala Arg Pro Thr Val Phe Asp
            20                  25                  30
Ala Gly Ala Asp Ala His Ser Leu His Ala Arg Ala Pro Ser Gly Ser
        35                  40                  45
Lys Asp Val Ile Ile Gln Met Phe Glu Trp Asn Trp Asp Ser Val Ala
    50                  55                  60
Ala Glu Cys Thr Asn Phe Ile Gly Pro Ala Gly Tyr Gly Phe Val Gln
65                  70                  75                  80
Val Ser Pro Pro Gln Glu Thr Ile Gln Gly Ala Gln Trp Trp Thr Asp
                85                  90                  95
Tyr Gln Pro Val Ser Tyr Thr Leu Thr Gly Lys Arg Gly Asp Arg Ser
            100                 105                 110
Gln Phe Ala Asn Met Ile Thr Thr Cys His Ala Ala Gly Val Gly Val
        115                 120                 125
Ile Val Asp Thr Ile Trp Asn His Met Ala Gly Val Asp Ser Gly Thr
    130                 135                 140
Gly Thr Ala Gly Ser Ser Phe Thr His Tyr Asn Tyr Pro Gly Ile Tyr
145                 150                 155                 160
Gln Asn Gln Asp Phe His His Cys Gly Leu Glu Pro Gly Asp Asp Ile
                165                 170                 175
Val Asn Tyr Asp Asn Ala Val Glu Val Gln Thr Cys Glu Leu Val Asn
            180                 185                 190
Leu Ala Asp Leu Ala Thr Asp Thr Glu Tyr Val Arg Gly Arg Leu Ala
        195                 200                 205
Gln Tyr Gly Asn Asp Leu Leu Ser Leu Gly Ala Asp Gly Leu Arg Leu
    210                 215                 220
Asp Ala Ser Lys His Ile Pro Val Gly Asp Ile Ala Asn Ile Leu Ser
225                 230                 235                 240
Arg Leu Ser Arg Ser Val Tyr Ile Thr Gln Glu Val Ile Phe Gly Ala
                245                 250                 255
Gly Glu Pro Ile Thr Pro Asn Gln Tyr Thr Gly Asn Gly Asp Val Gln
            260                 265                 270
Glu Phe Arg Tyr Thr Ser Ala Leu Lys Asp Ala Phe Leu Ser Ser Gly
        275                 280                 285
Ile Ser Asn Leu Gln Asp Phe Glu Asn Arg Gly Trp Val Pro Gly Ser
    290                 295                 300
Gly Ala Asn Val Phe Val Val Asn His Asp Thr Glu Arg Asn Gly Ala
305                 310                 315                 320
Ser Leu Asn Asn Asn Ser Pro Ser Asn Thr Tyr Val Thr Ala Thr Ile
                325                 330                 335
Phe Ser Leu Ala His Pro Tyr Gly Thr Pro Thr Ile Leu Ser Ser Tyr
            340                 345                 350
Asp Gly Phe Thr Asn Thr Asp Ala Gly Ala Pro Asn Asn Asn Val Gly
        355                 360                 365
Thr Cys Ser Thr Ser Gly Gly Ala Asn Gly Trp Leu Cys Gln His Arg
    370                 375                 380
Trp Thr Ala Ile Ala Gly Met Val Gly Phe Arg Asn Asn Val Gly Ser
385                 390                 395                 400
Ala Ala Leu Asn Asn Trp Gln Ala Pro Gln Ser Gln Gln Ile Ala Phe
                405                 410                 415
Gly Arg Gly Ala Leu Gly Phe Val Ala Ile Asn Asn Ala Asp Ser Ala
            420                 425                 430
Trp Ser Thr Thr Phe Thr Thr Ser Leu Pro Asp Gly Ser Tyr Cys Asp
        435                 440                 445
Val Ile Ser Gly Lys Ala Ser Gly Ser Ser Cys Thr Gly Ser Ser Phe
    450                 455                 460
Thr Val Ser Gly Gly Lys Leu Thr Ala Thr Val Pro Ala Arg Ser Ala
465                 470                 475                 480
Ile Ala Val His Thr Gly Gln Lys Gly Ser Gly Gly Ala Thr Pro Thr
                485                 490                 495
Ser Ala Pro Ser Thr Thr Pro Thr Ser Gly Thr Val Ser Met Thr Phe
            500                 505                 510
Ala Glu Gln Ala Thr Thr Thr Phe Gly Glu Asn Ile Phe Leu Val Gly
        515                 520                 525
Ser Ile Ser Gln Leu Gly Asn Trp Asn Pro Ala Ser Ala Ile Ala Leu
    530                 535                 540
Ser Ser Ala Ala Tyr Pro Thr Trp Ser Val Ser Val Asn Ile Pro Ala
545                 550                 555                 560
Gly Thr Thr Phe Gln Tyr Lys Phe Ile Arg Lys Glu Thr Asp Gly Ser
                565                 570                 575
Val Val Trp Glu Ser Asp Pro Asn Arg Gln Ala Thr Ala Pro Ala Ser
            580                 585                 590
Gly Thr Thr Thr Leu Thr Ser Ser Trp Arg
        595                 600
<210>164
<211>1929
<212>DNA
＜213〉bacterial classification of Penicillium (Penicillium sp.)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1929)
<220>
<221>sig_peptide
<222>(1)..(60)
<220>
<221>misc_feature
<222>(61)..(1488)
＜223〉catalyst structure domain
<220>
<221>misc_feature
<222>(1489)..(1617)
＜223〉joint
<220>
<221>misc_feature
<222>(1618)..(1929)
<223>CBM
<400>164
atg aag gca ctt gcg ttg gcc gca cta tgc ctc gcg aag gct gtt gcc        48
Met Lys Ala Leu Ala Leu Ala Ala Leu Cys Leu Ala Lys Ala Val Ala
1               5                   10                  15
ggt ctg acg gct gca gaa tgg cgc agt cag tcg atc tac ttt ctt cta        96
Gly Leu Thr Ala Ala Glu Trp Arg Ser Gln Ser Ile Tyr Phe Leu Leu
            20                  25                  30
act gat cgc ttt ggc cga acg gac aat tcc acc acg gca gca tgc aat        144
Thr Asp Arg Phe Gly Arg Thr Asp Asn Ser Thr Thr Ala Ala Cys Asn
        35                  40                  45
gtc agc gat cgg gtc tac tgt ggt ggc agc tgg caa gga atc atc aat        192
Val Ser Asp Arg Val Tyr Cys Gly Gly Ser Trp Gln Gly Ile Ile Asn
    50                  55                  60
cac ttg gat tac att cag ggc atg gga ttc acc gcg att tgg att acc        240
His Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Met Gly Phe Thr Ala Ile Trp Ile Thr
65                  70                  75                  80
cct gtc aca gaa cag ctc tct caa gac act gga gat ggc gag gca tac        288
Pro Val Thr Glu Gln Leu Ser Gln Asp Thr Gly Asp Gly Glu Ala Tyr
                85                  90                  95
cac gga tac tgg caa caa gag ata tac aac gtc aac aca aac tat ggc        336
His Gly Tyr Trp Gln Gln Glu Ile Tyr Asn Val Asn Thr Asn Tyr Gly
            100                 105                 110
act gct gct gac ctt ttg gca ctt tct aaa gcc ctg cac agt cgt ggc        384
Thr Ala Ala Asp Leu Leu Ala Leu Ser Lys Ala Leu His Ser Arg Gly
        115                 120                 125
atg tac ctc atg gta gac gtg gtt gca aac cac atg ggc tat gat gga        432
Met Tyr Leu Met Val Asp Val Val Ala Asn His Met Gly Tyr Asp Gly
    130                 135                 140
gct gga aat act gtt gac tac agt gtc ttt aat cca ttc gac tct tcg        480
Ala Gly Asn Thr Val Asp Tyr Ser Val Phe Asn Pro Phe Asp Ser Ser
145                 150                 155                 160
tct tac ttc cac tcg tat tgt gag atc agc gat tac tct gat cag aca        528
Ser Tyr Phe His Ser Tyr Cys Glu Ile Ser Asp Tyr Ser Asp Gln Thr
                165                 170                 175
aac gtg gag gac tgt tgg ctt gga gac act aca gtt tct ctt cca gat        576
Asn Val Glu Asp Cys Trp Leu Gly Asp Thr Thr Val Ser Leu Pro Asp
            180                 185                 190
ctc gac acg acc ctt act tct gtt cag acg atc tgg tat aac tgg gtc        624
Leu Asp Thr Thr Leu Thr Ser Val Gln Thr Ile Trp Tyr Asn Trp Val
        195                 200                 205
act gaa ttg gtg tcc aac tac tcc att gat ggt ttg cga att gat aca        672
Thr Glu Leu Val Ser Asn Tyr Ser Ile Asp Gly Leu Arg Ile Asp Thr
    210                 215                 220
gtc aaa cac gtg cag aag tcg ttc tgg ccg ggc tac aac agt gct gca        720
Val Lys His Val Gln Lys Ser Phe Trp Pro Gly Tyr Asn Ser Ala Ala
225                 230                 235                 240
ggt gtc tac tgt gtg gga gag gtg ttt gat ggg gac cca gca tac act        768
Gly Val Tyr Cys Val Gly Glu Val Phe Asp Gly Asp Pro Ala Tyr Thr
                245                 250                 255
tgc ccc tac cag agc tac ctc gat ggt gtt ctg aac tat ccg att tat        816
Cys Pro Tyr Gln Ser Tyr Leu Asp Gly Val Leu Asn Tyr Pro Ile Tyr
            260                 265                 270
tac caa ctg ctg tac gca ttc gag tcg aca agt ggc agt atc agc ggt        864
Tyr Gln Leu Leu Tyr Ala Phe Glu Ser Thr Ser Gly Ser Ile Ser Gly
        275                 280                 285
cta tat aat atg atc aac tcc gtt gca tct gac tgt tcc gat cca acc        912
Leu Tyr Asn Met Ile Asn Ser Val Ala Ser Asp Cys Ser Asp Pro Thr
    290                 295                 300
ttg ctc gga aac ttc atc gag aat cat gac aac cca cgc ttt gct tcc        960
Leu Leu Gly Asn Phe Ile Glu Asn His Asp Asn Pro Arg Phe Ala Ser
305                 310                 315                 320
tac acg agc gat tat tct caa gcg aag aat gtg att tct ttc atc ttc        1008
Tyr Thr Ser Asp Tyr Ser Gln Ala Lys Asn Val Ile Ser Phe Ile Phe
                325                 330                 335
ttc tcg gat ggt att cca atc gtc tat gct ggc cag gaa caa cac tat        1056
Phe Ser Asp Gly Ile Pro Ile Val Tyr Ala Gly Gln Glu Gln His Tyr
            340                 345                 350
agc ggt ggc agt gac cct gcc aat cgt gaa gca act tgg cta tcc gga        1104
Ser Gly Gly Ser Asp Pro Ala Asn Arg Glu Ala Thr Trp Leu Ser Gly
        355                 360                 365
tac gac aag aca gct cag ctt tac acc tac atc acc acc aca aac aag        1152
Tyr Asp Lys Thr Ala Gln Leu Tyr Thr Tyr Ile Thr Thr Thr Asn Lys
    370                 375                 380
atc cgt gcc cta gcc att tca aag gac agc gcc tac ata agt tcc aag        1200
Ile Arg Ala Leu Ala Ile Ser Lys Asp Ser Ala Tyr Ile Ser Ser Lys
385                 390                 395                 400
aat aat gct ttc tac act gat agc aat act att gcc atg aag aaa gga        1248
Asn Asn Ala Phe Tyr Thr Asp Ser Asn Thr Ile Ala Met Lys Lys Gly
                405                 410                 415
tct agc ggc tcg caa gtt ata act gtt ctt tca aac cgt ggc tca tcg        1296
Ser Ser Gly Ser Gln Val Ile Thr Val Leu Ser Asn Arg Gly Ser Ser
            420                 425                 430
ggt agc tcg tat acc ttg act ctt agc gga agc ggt tac tcg tct ggc        1344
Gly Ser Ser Tyr Thr Leu Thr Leu Ser Gly Ser Gly Tyr Ser Ser Gly
        435                 440                 445
acg aag ctc atg gag atg tac acc tgc aca gcc gtg act gtg gac tct        1392
Thr Lys Leu Met Glu Met Tyr Thr Cys Thr Ala Val Thr Val Asp Ser
    450                 455                 460
agt ggc aac atc gcc gtg ccg atg gct tcc gga ctc cct cga gtc tac        1440
Ser Gly Asn Ile Ala Val Pro Met Ala Ser Gly Leu Pro Arg Val Tyr
465                 470                 475                 480
atg ctt gct tcc tcg gct tgc tct att tgc agt tct gcc tgt tca gca        1488
Met Leu Ala Ser Ser Ala Cys Ser Ile Cys Ser Ser Ala Cys Ser Ala
                485                 490                 495
act acc aca acc tcg tcg acg gct tct act tca acg aca acg tca acc        1536
Thr Thr Thr Thr Ser Ser Thr Ala Ser Thr Ser Thr Thr Thr Ser Thr
            500                 505                 510
aca ctg aag act acc acg aca acg tca act act tcg aaa act act acg        1584
Thr Leu Lys Thr Thr Thr Thr Thr Ser Thr Thr Ser Lys Thr Thr Thr
        515                 520                 525
tcc act aca tcc acg agc tgc aca cag gct act gca ttg cca gtt ttg        1632
Ser Thr Thr Ser Thr Ser Cys Thr Gln Ala Thr Ala Leu Pro Val Leu
    530                 535                 540
ttc aaa gag att gtc acc act tca tac ggg cag agt atc tat atc tca        1680
Phe Lys Glu Ile Val Thr Thr Ser Tyr Gly Gln Ser Ile Tyr Ile Ser
545                 550                 555                 560
ggc tct ata agt caa ctc gga agc tgg gac acg tct agc gcc gtt gcc        1728
Gly Ser Ile Ser Gln Leu Gly Ser Trp Asp Thr Ser Ser Ala Val Ala
                565                 570                 575
ctc tct gct gat cag tac aca tca tcc agc cat ctg tgg tat gtt gtc        1776
Leu Ser Ala Asp Gln Tyr Thr Ser Ser Ser His Leu Trp Tyr Val Val
            580                 585                 590
gtg aca att cca gtg ggc acc tcg ttc cag tac aag ttc atc gag gag        1824
Val Thr Ile Pro Val Gly Thr Ser Phe Gln Tyr Lys Phe Ile Glu Glu
        595                 600                 605
acg agc ggg tct agt act att act tgg gag agt gat ccg aac cgc tct        1872
Thr Ser Gly Ser Ser Thr Ile Thr Trp Glu Ser Asp Pro Asn Arg Ser
    610                 615                 620
tat acg gtg cca acg ggc tgt gca ggc tca acg gct acc gtc aca gcg        1920
Tyr Thr Val Pro Thr Gly Cys Ala Gly Ser Thr Ala Thr Val Thr Ala
625                 630                 635                 640
acc tgg aga                                                            1929
Thr Trp Arg
<210>165
<211>643
<212>PRT
＜213〉bacterial classification of Penicillium (Penicillium sp.)
<400>165
Met Lys Ala Leu Ala Leu Ala Ala Leu Cys Leu Ala Lys Ala Val Ala
1               5                   10                  15
Gly Leu Thr Ala Ala Glu Trp Arg Ser Gln Ser Ile Tyr Phe Leu Leu
            20                  25                  30
Thr Asp Arg Phe Gly Arg Thr Asp Asn Ser Thr Thr Ala Ala Cys Asn
        35                  40                  45
Val Ser Asp Arg Val Tyr Cys Gly Gly Ser Trp Gln Gly Ile Ile Asn
    50                  55                  60
His Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Met Gly Phe Thr Ala Ile Trp Ile Thr
65                  70                  75                  80
Pro Val Thr Glu Gln Leu Ser Gln Asp Thr Gly Asp Gly Glu Ala Tyr
                85                  90                  95
His Gly Tyr Trp Gln Gln Glu Ile Tyr Asn Val Asn Thr Asn Tyr Gly
            100                 105                 110
Thr Ala Ala Asp Leu Leu Ala Leu Ser Lys Ala Leu His Ser Arg Gly
        115                 120                 125
Met Tyr Leu Met Val Asp Val Val Ala Asn His Met Gly Tyr Asp Gly
    130                 135                 140
Ala Gly Asn Thr Val Asp Tyr Ser Val Phe Asn Pro Phe Asp Ser Ser
145                 150                 155                 160
Ser Tyr Phe His Ser Tyr Cys Glu Ile Ser Asp Tyr Ser Asp Gln Thr
                165                 170                 175
Asn Val Glu Asp Cys Trp Leu Gly Asp Thr Thr Val Ser Leu Pro Asp
            180                 185                 190
Leu Asp Thr Thr Leu Thr Ser Val Gln Thr Ile Trp Tyr Asn Trp Val
        195                 200                 205
Thr Glu Leu Val Ser Asn Tyr Ser Ile Asp Gly Leu Arg Ile Asp Thr
    210                 215                 220
Val Lys His Val Gln Lys Ser Phe Trp Pro Gly Tyr Asn Ser Ala Ala
225                 230                 235                 240
Gly Val Tyr Cys Val Gly Glu Val Phe Asp Gly Asp Pro Ala Tyr Thr
                245                 250                 255
Cys Pro Tyr Gln Ser Tyr Leu Asp Gly Val Leu Asn Tyr Pro Ile Tyr
            260                 265                 270
Tyr Gln Leu Leu Tyr Ala Phe Glu Ser Thr Ser Gly Ser Ile Ser Gly
        275                 280                 285
Leu Tyr Asn MetIle A sn Ser Val Ala Ser Asp Cys Ser Asp Pro Thr
    290                 295                 300
Leu Leu Gly Asn Phe Ile Glu Asn His Asp Asn Pro Arg Phe Ala Ser
305                 310                 315                 320
Tyr Thr Ser Asp Tyr Ser Gln Ala Lys Asn Val Ile Ser Phe Ile Phe
                325                 330                 335
Phe Ser Asp Gly Ile Pro Ile Val Tyr Ala Gly Gln Glu Gln His Tyr
            340                 345                 350
Ser Gly Gly Ser Asp Pro Ala Asn Arg Glu Ala Thr Trp Leu Ser Gly
        355                 360                 365
Tyr Asp Lys Thr Ala Gln Leu Tyr Thr Tyr Ile Thr Thr Thr Asn Lys
    370                 375                 380
Ile Arg Ala Leu Ala Ile Ser Lys Asp Ser Ala Tyr Ile Ser Ser Lys
385                 390                 395                 400
Asn Asn Ala Phe Tyr Thr Asp Ser Asn Thr Ile Ala Met Lys Lys Gly
                405                 410                 415
Ser Ser Gly Ser Gln Val Ile Thr Val Leu Ser Asn Arg Gly Ser Ser
            420                 425                 430
Gly Ser Ser Tyr Thr Leu Thr Leu Ser Gly Ser Gly Tyr Ser Ser Gly
        435                 440                 445
Thr Lys Leu Met Glu Met Tyr Thr Cys Thr Ala Val Thr Val Asp Ser
    450                 455                 460
Ser Gly Asn Ile Ala Val Pro Met Ala Ser Gly Leu Pro Arg Val Tyr
465                 470                 475                 480
Met Leu Ala Ser Ser Ala Cys Ser Ile Cys Ser Ser Ala Cys Ser Ala
                485                 490                 495
Thr Thr Thr Thr Ser Ser Thr Ala Ser Thr Ser Thr Thr Thr Ser Thr
            500                 505                 510
Thr Leu Lys Thr Thr Thr Thr Thr Ser Thr Thr Ser Lys Thr Thr Thr
        515                 520                 525
Ser Thr Thr Ser Thr Ser Cys Thr Gln Ala Thr Ala Leu Pro Val Leu
    530                 535                 540
Phe Lys Glu Ile Val Thr Thr Ser Tyr Gly Gln Ser Ile Tyr Ile Ser
545                 550                 555                 560
Gly Ser Ile Ser Gln Leu Gly Ser Trp Asp Thr Ser Ser Ala Val Ala
                565                 570                 575
Leu Ser Ala Asp Gln Tyr Thr Ser Ser Ser His Leu Trp Tyr Val Val
            580                 585                 590
Val Thr Ile Pro Val Gly Thr Ser Phe Gln Tyr Lys Phe Ile Glu Glu
        595                 600                 605
Thr Ser Gly Ser Ser Thr Ile Thr Trp Glu Ser Asp Pro Ash Arg Ser
    610                 615                 620
Tyr Thr Val Pro Thr Gly Cys Ala Gly Ser Thr Ala Thr Val Thr Ala
625                 630                 635                 640
Thr Trp Arg
<210>166
<211>1698
<212>DNA
＜213〉mud streptomycete (Streptomyces limosus)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1698)
<220>
<221>sig_peptide
<222>(1)..(84)
<220>
<221>misc_feature
<222>(85)..(1503)
＜223〉catalyst structure domain
<220>
<221>misc_feature
<222>(1504)..(1701)
＜223〉joint+CBM
<400>166
atg gcc cgc aga ctc gcc acc gcg tcc cta gcc gtg ctg gcg gcg gcc        48
Met Ala Arg Arg Leu Ala Thr Ala Ser Leu Ala Val Leu Ala Ala Ala
1               5                   10                  15
gcc acc gcc ctc acc gcg ccc aca ccc gcc gct gcc gcc ccg ccc ggg        96
Ala Thr Ala Leu Thr Ala Pro Thr Pro Ala Ala Ala Ala Pro Pro Gly
            20                  25                  30
gcg aag gac gtc acc gcc gtc ctc ttc gag tgg aag ttc gcc tcc gta        144
Ala Lys Asp Val Thr Ala Val Leu Phe Glu Trp Lys Phe Ala Ser Val
        35                  40                  45
gcc cgc gcc tgc acc gac agc ctc ggc ccg gcc ggc tac gga tac gtc        192
Ala Arg Ala Cys Thr Asp Ser Leu Gly Pro Ala Gly Tyr Gly Tyr Val
    50                  55                  60
cag gtc tcg ccg ccc cag gag cac atc cag ggc agc cag tgg tgg acc        240
Gln Val Ser Pro Pro Gln Glu His Ile Gln Gly Ser Gln Trp Trp Thr
65                  70                  75                  80
tcc tac cag ccc gtc agc tac aag atc gcc gga cgg ctc ggc gac cgc        288
Ser Tyr Gln Pro Val Ser Tyr Lys Ile Ala Gly Arg Leu Gly Asp Arg
                85                  90                  95
gcc gcc ttc aag tcc atg gtc gac acc tgc cac gcg gcc ggc gtc aag        336
Ala Ala Phe Lys Ser Met Val Asp Thr Cys His Ala Ala Gly Val Lys
            100                 105                 110
gtc gtc gcc gac tcg gtc atc aac cac atg gcc gcg ggt tcc ggc acc        384
Val Val Ala Asp Ser Val Ile Asn His Met Ala Ala Gly Ser Gly Thr
        115                 120                 125
ggc acc ggc ggc agc gcg tac cag aag tac gac tac ccg ggc atc tgg        432
Gly Thr Gly Gly Ser Ala Tyr Gln Lys TyrA sp Tyr Pro Gly Ile Trp
    130                 135                 140
tcc ggc gcc gac atg gac gac tgc cgc agc gag atc aac gac tac ggc        480
Ser Gly Ala Asp Met Asp Asp Cys Arg Ser Glu Ile Asn Asp Tyr Gly
145                 150                 155                 160
aac cgc gcc aac gtc cag aac tgc gaa ctg gtc ggc ctc gcc gac ctc        528
Asn Arg Ala Asn Val Gln Asn Cys Glu Leu Val Gly Leu Ala Asp Leu
                165                 170                 175
gac acc ggt gag tcg tac gtc cgc gac cgc atc gcc gcc tac ctc aac        576
Asp Thr Gly Glu Ser Tyr Val Arg Asp Arg Ile Ala Ala Tyr Leu Asn
            180                 185                 190
gac ctg ctc tcg ctc ggt gtg gac ggc ttc cgc atc gac gcc gcc aag        624
Asp Leu Leu Ser Leu Gly Val Asp Gly Phe Arg Ile Asp Ala Ala Lys
        195                 200                 205
cac atg ccc gcc gcc gac ctc acc gcc atc aag gcc aag gtc ggc aac        672
His Met Pro Ala Ala Asp Leu Thr Ala Ile Lys Ala Lys Val Gly Asn
    210                 215                 220
ggg agc acg tac tgg aag cag gag gcc atc cac ggc gcg ggc gag gcc        720
Gly Ser Thr Tyr Trp Lys Gln Glu Ala Ile His Gly Ala Gly Glu Ala
225                 230                 235                 240
gtc cag ccc agc gag tac ctc ggc acc ggc gac gtc cag gag ttc cgc        768
Val Gln Pro Ser Glu Tyr Leu Gly Thr Gly Asp Val Gln Glu Phe Arg
                245                 250                 255
tac gcc cgc gac ctc aag cgg gtc ttc cag aac gag aac ctc gcc cac        816
Tyr Ala Arg Asp Leu Lys Arg Val Phe Gln Asn Glu Asn Leu Ala His
            260                 265                 270
ctg aag aac ttc ggc gag gac tgg ggc tac atg gcg agc ggc aag tcc        864
Leu Lys Asn Phe Gly Glu Asp Trp Gly Tyr Met Ala Ser Gly Lys Ser
        275                 280                 285
gcc gtc ttc gtc gac aac cac gac acc gag cgg ggc ggc gac acc ctc        912
Ala Val Phe Val Asp Asn His Asp Thr Glu Arg Gly Gly Asp Thr Leu
    290                 295                 300
aac tac aag aac ggc tcc gcc tac acc ctc gcc ggc gtc ttc atg ctg        960
Asn Tyr Lys Asn Gly Ser Ala Tyr Thr Leu Ala Gly Val Phe Met Leu
305                 310                 315                 320
gcc tgg ccc tac ggc tcc ccg gac gtc cac tcc ggc tac gag ttc acc        1008
Ala Trp Pro Tyr Gly Ser Pro Asp Val His Ser Gly Tyr Glu Phe Thr
                325                 330                 335
gac cac gac gcc ggc ccg ccc aac ggc ggc acc gtc aac gcc tgc tac        1056
Asp His Asp Ala Gly Pro Pro Asn Gly Gly Thr Val Asn Ala Cys Tyr
            340                 345                 350
agc gac ggc tgg aag tgc cag cac gcc tgg ccc gag ctc tcc tcc atg        1104
Ser Asp Gly Trp Lys Cys Gln His Ala Trp Pro Glu Leu Ser Ser Met
        355                 360                 365
gtc ggc ctg cgc aac acc gcc tcc ggg cag ccc gtc acc aac tgg tgg        1152
Val Gly Leu Arg Asn Thr Ala Ser Gly Gln Pro Val Thr Asn Trp Trp
    370                 375                 380
gac aac ggc ggc gac cag atc gcc ttc ggc cgc ggc gac aag gcg tac        1200
Asp Asn Gly Gly Asp Gln Ile Ala Phe Gly Arg Gly Asp Lys Ala Tyr
385                 390                 395                 400
gtc gcc atc aac cac gag ggc tcc gcg ctg aac cgc acc ttc cag agc        1248
Val Ala Ile Asn His Glu Gly Ser Ala Leu Asn Arg Thr Phe Gln Ser
                405                 410                 415
ggc ctg ccc ggc ggc gcc tac tgc gac gtc cag agc ggc agg tcc gtc        1296
Gly Leu Pro Gly Gly Ala Tyr Cys Asp Val Gln Ser Gly Arg Ser Val
            420                 425                 430
acg gtc ggc tcc gac ggc acc ttc acc gcc acc gtc gcc gcc ggc acc        1344
Thr Val Gly Ser Asp Gly Thr Phe Thr Ala Thr Val Ala Ala Gly Thr
        435                 440                 445
gcc ctg gcc ctg cac acc ggg gcc cgt acc tgc tcc ggc ggc gga acc        1392
Ala Leu Ala Leu His Thr Gly Ala Arg Thr Cys Ser Gly Gly Gly Thr
    450                 455                 460
ggc ccc ggc acc ggg cag acc tcc gcc tcc ttc cac gtc aac gcc acc        1440
Gly Pro Gly Thr Gly Gln Thr Ser Ala Ser Phe His Val Asn Ala Thr
465                 470                 475                 480
acc gcc tgg ggc gag aac atc tac gtc acc ggt gac cag gcc gcc ctc        1488
Thr Ala Trp Gly Glu Asn Ile Tyr Val Thr Gly Asp Gln Ala Ala Leu
                485                 490                 495
ggc aac tgg gac ccg gcc cgc gcc ctc aag ctc gac ccg gcc gcc tac        1536
Gly Asn Trp Asp Pro Ala Arg Ala Leu Lys Leu Asp Pro Ala Ala Tyr
            500                 505                 510
ccg gtg tgg aag ctc gac gtg ccg ctg gcc gcc gga acc ccc ttc cag        1584
Pro Val Trp Lys Leu Asp Val Pro Leu Ala Ala Gly Thr Pro Phe Gln
        515                 520                 525
tac aag tac ctg cgc aag gac gcc gcg ggg aag gcc gtc tgg gag tcc        1632
Tyr Lys Tyr Leu Arg Lys Asp Ala Ala Gly Lys Ala Val Trp Glu Ser
    530                 535                 540
ggc gcc aac cgc acg gcg acc gtc ggc acc acc ggc gcc ctc acc ctc        1680
Gly Ala Asn Arg Thr Ala Thr Val Gly Thr Thr Gly Ala Leu Thr Leu
545                 550                 555                 560
aac gac acc tgg cgc ggc                                                1698
Asn Asp Thr Trp Arg Gly
                565
<210>167
<211>566
<212>PRT
＜213〉mud streptomycete (Streptomyces limosus)
<400>167
Met Ala Arg Arg Leu Ala Thr Ala Ser Leu Ala Val Leu Ala Ala Ala
1               5                   10                  15
Ala Thr Ala Leu Thr Ala Pro Thr Pro Ala Ala Ala Ala Pro Pro Gly
            20                  25                  30
Ala Lys Asp Val Thr Ala Val Leu Phe Glu Trp Lys Phe Ala Ser Val
        35                  40                  45
Ala Arg Ala Cys Thr Asp Ser Leu Gly Pro Ala Gly Tyr Gly Tyr Val
    50                  55                  60
Gln Val Ser Pro Pro Gln Glu His Ile Gln Gly Ser Gln Trp Trp Thr
65                  70                  75                  80
Ser Tyr Gln Pro Val Ser Tyr Lys Ile Ala Gly Arg Leu Gly Asp Arg
                85                  90                  95
Ala Ala Phe Lys Ser Met Val Asp Thr Cys His Ala Ala Gly Val Lys
            100                 105                 110
Val Val Ala Asp Ser Val Ile Asn His Met Ala Ala Gly Ser Gly Thr
        115                 120                 125
Gly Thr Gly Gly Ser Ala Tyr Gln Lys Tyr Asp Tyr Pro Gly Ile Trp
    130                 135                 140
Ser Gly Ala Asp Met Asp Asp Cys Arg Ser Glu Ile Asn Asp Tyr Gly
145                 150                 155                 160
Asn Arg Ala Asn Val Gln Asn Cys Glu Leu Val Gly Leu Ala Asp Leu
                165                 170                 175
Asp Thr Gly Glu Ser Tyr Val Arg Asp Arg Ile Ala Ala Tyr Leu Asn
            180                 185                 190
Asp Leu Leu Ser Leu Gly Val Asp Gly Phe Arg Ile Asp Ala Ala Lys
        195                 200                 205
His Met Pro Ala Ala Asp Leu Thr Ala Ile Lys Ala Lys Val Gly Asn
    210                 215                 220
Gly Ser Thr Tyr Trp Lys Gln Glu Ala Ile His Gly Ala Gly Glu Ala
225                 230                 235                 240
Val Gln Pro Ser Glu Tyr Leu Gly Thr Gly Asp Val Gln Glu Phe Arg
                245                 250                 255
Tyr Ala Arg Asp Leu Lys Arg Val Phe Gln Asn Glu Asn Leu Ala His
            260                 265                 270
Leu Lys Asn Phe Gly Glu Asp Trp Gly Tyr Met Ala Ser Gly Lys Ser
        275                 280                 285
Ala Val Phe Val Asp Asn His Asp Thr Glu Arg Gly Gly Asp Thr Leu
    290                 295                 300
Asn Tyr Lys Asn Gly Ser Ala Tyr Thr Leu Ala Gly Val Phe Met Leu
305                 310                 315                 320
Ala Trp Pro Tyr Gly Ser Pro Asp Val His Ser Gly Tyr Glu Phe Thr
                325                 330                 335
Asp His Asp Ala Gly Pro Pro Asn Gly Gly Thr Val Asn Ala Cys Tyr
            340                 345                 350
Ser Asp Gly Trp Lys Cys Gln His Ala Trp Pro Glu Leu Ser Ser Met
        355                 360                 365
Val Gly Leu Arg Asn Thr Ala Ser Gly Gln Pro Val Thr Asn Trp Trp
    370                 375                 380
Asp Asn Gly Gly Asp Gln Ile Ala Phe Gly Arg Gly Asp Lys Ala Tyr
385                 390                 395                 400
Val Ala Ile Asn His Glu Gly Ser Ala Leu Asn Arg Thr Phe Gln Ser
                405                 410                 415
Gly Leu Pro Gly Gly Ala Tyr Cys Asp Val Gln Ser Gly Arg Ser Val
            420                 425                 430
Thr Val Gly Ser Asp Gly Thr Phe Thr Ala Thr Val Ala Ala Gly Thr
        435                 440                 445
Ala Leu Ala Leu His Thr Gly Ala Arg Thr Cys Ser Gly Gly Gly Thr
    450                 455                 460
Gly Pro Gly Thr Gly Gln Thr Ser Ala Ser Phe His Val Asn Ala Thr
465                 470                 475                 480
Thr Ala Trp Gly Glu Asn Ile Tyr Val Thr Gly Asp Gln Ala Ala Leu
                485                 490                 495
Gly Asn Trp Asp Pro Ala Arg Ala Leu Lys Leu Asp Pro Ala Ala Tyr
            500                 505                 510
Pro Val Trp Lys Leu Asp Val Pro Leu Ala Ala Gly Thr Pro Phe Gln
        515                 520                 525
Tyr Lys Tyr Leu Arg Lys Asp Ala Ala Gly Lys Ala Val Trp Glu Ser
    530                 535                 540
Gly Ala Asn Arg Thr Ala Thr Val Gly Thr Thr Gly Ala Leu Thr Leu
545                 550                 555                 560
Asn Asp Thr Trp Arg Gly
                565
<210>168
<211>1842
<212>DNA
<213>Subulispora provurta
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1842)
<220>
<221>sig_peptide
<222>(1)..(63)
<220>
<221>misc_feature
<222>(64)..(1461)
＜223〉catalyst structure domain
<220>
<221>misc_feature
<222>(1462)..(1536)
＜223〉joint
<220>
<221>misc_feature
<222>(1537)..(1842)
<223>CBM
<400>168
atg aag acg aac gcg ctg ttg ctg ccc ggc ctc tgg gct gcc act gcc        48
Met Lys Thr Asn Ala Leu Leu Leu Pro Gly Leu Trp Ala Ala Thr Ala
1               5                   10                  15
caa gcc ttg tct gcc acc gaa tgg ggg agt cag tcc atc tac cag gta        96
Gln Ala Leu Ser Ala Thr Glu Trp Gly Ser Gln Ser Ile Tyr Gln Val
            20                  25                  30
ttg acg gat cgc ttt gcc cgc act gat ggg tct act acc gcc tcc tgt        144
Leu Thr Asp Arg Phe Ala Arg Thr Asp Gly Ser Thr Thr Ala Ser Cys
        35                  40                  45
gat gtg aac aag tac tgc ggc ggc acc tgg cag ggc ata atc gac aag        192
Asp Val Asn Lys Tyr Cys Gly Gly Thr Trp Gln Gly Ile Ile Asp Lys
    50                  55                  60
ctg gac tac atc cag ggc atg ggt ttc act gcg atc tgg att tcg cct        240
Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Met Gly Phe Thr Ala Ile Trp Ile Ser Pro
65                  70                  75                  80
atc gtc gac aac atc gac gcc gat act gtt gat ggc acc tct tat cac        288
Ile Val Asp Asn Ile Asp Ala Asp Thr Val Asp Gly Thr Ser Tyr His
                85                  90                  95
ggt tac tgg gcc cag gac atc acc tca gtg aac tcg gcg ttc ggc acg        336
Gly Tyr Trp Ala Gln Asp Ile Thr Ser Val Asn Ser Ala Phe Gly Thr
            100                 105                 110
gag cag gac ctc atc aac ctc tca gca gct ctg cac gac agg ggc atg        384
Glu Gln Asp Leu Ile Asn Leu Ser Ala Ala Leu His Asp Arg Gly Met
        115                 120                 125
tat ctg atg gta gac gtg gta aac aac cac atg gga tac aac ggc tgc        432
Tyr Leu Met Val Asp Val Val Asn Asn His Met Gly Tyr Asn Gly Cys
    130                 135                 140
ggc gat tgt gtt gac tac agc ata tac acg cca ttc aac cag cag tcc        480
Gly Asp Cys Val Asp Tyr Ser Ile Tyr Thr Pro Phe Asn Gln Gln Ser
145                 150                 155                 160
tac tac cac ccg tac tgc gcc act gat tac agc aac ctg acc tcc atc        528
Tyr Tyr His Pro Tyr Cys Ala Thr Asp Tyr Ser Asn Leu Thr Ser Ile
                165                 170                 175
cag gtg tgc tgg gag ggt gac aac att gtc agt ctc ccc gac ctg agg        576
Gln Val Cys Trp Glu Gly Asp Asn Ile Val Ser Leu Pro Asp Leu Arg
            180                 185                 190
aca gag gat gac gat gtc cgc acc atg tgg tac gac tgg atc acg ccg        624
Thr Glu Asp Asp Asp Val Arg Thr Met Trp Tyr Asp Trp Ile Thr Pro
        195                 200                 205
ttg gta acc aag tac tcg atc gat gga ctg cgc atg gac agc gcc gag        672
Leu Val Thr Lys Tyr Ser Ile Asp Gly Leu Arg Met Asp Ser Ala Glu
    210                 215                 220
cat gtc gag aag agc ttc tgg cct ggt tgg gta tcc gcc tcg gga gta        720
His Val Glu Lys Ser Phe Trp Pro Gly Trp Val Ser Ala Ser Gly Val
225                 230                 235                 240
tac aac ata gga gag gtt gat gag ggc gac ccc acc atc ttc cca gac        768
Tyr Asn Ile Gly Glu Val Asp Glu Gly Asp Pro Thr Ile Phe Pro Asp
                245                 250                 255
tgg ctg aac tac atc gac gga acc ttg aac tat cca gct tac tac tgg        816
Trp Leu Asn Tyr Ile Asp Gly Thr Leu Asn Tyr Pro Ala Tyr Tyr Trp
            260                 265                 270
atc act caa gct ttc cag tca act tct ggt tct atc agc aac ctg gtt        864
Ile Thr Gln Ala Phe Gln Ser Thr Ser Gly Ser Ile Ser Asn Leu Val
        275                 280                 285
aat gga atc aac caa atg aag ggc tca atg aaa acc agc acc ctc ggg        912
Asn Gly Ile Asn Gln Met Lys Gly Ser Met Lys Thr Ser Thr Leu Gly
    290                 295                 300
tcg ttc ctt gag aat cac gac cag cca cga ttc cct tct ctg act agt        960
Ser Phe Leu Glu Asn His Asp Gln Pro Arg Phe Pro Ser Leu Thr Ser
305                 310                 315                 320
gat gcg gat ttg gcg aag aac gct atc gct ttt gct atg ctt gct gat        1008
Asp Ala Asp Leu Ala Lys Asn Ala Ile Ala Phe Ala Met Leu Ala Asp
                325                 330                 335
ggc gtc cca atc gtc tac tat ggt caa gag cag gcc tac tcg ggt ggt        1056
Gly Val Pro Ile Val Tyr Tyr Gly Gln Glu Gln Ala Tyr Ser Gly Gly
            340                 345                 350
ggc gtg cct aat gac cgt gag cca ctg tgg aca tcg gga tac agc acc        1104
Gly Val Pro Asn Asp Arg Glu Pro Leu Trp Thr Ser Gly Tyr Ser Thr
        355                 360                 365
aca tcg gca ggt tac acg ttc atc acg acc atc aac aaa atc cgc cgc        1152
Thr Ser Ala Gly Tyr Thr Phe Ile Thr Thr Ile Asn Lys Ile Arg Arg
    370                 375                 380
ctg gct ctc acc cag gac agt gcc tac gta gca tac cag acc tac ccg        1200
Leu Ala Leu Thr Gln Asp Ser Ala Tyr Val Ala Tyr Gln Thr Tyr Pro
385                 390                 395                 400
atc tat tcg gat tct cac gtc atc gcc atg aag aag agc agc gtc gtc        1248
Ile Tyr Ser Asp Ser His Val Ile Ala Met Lys Lys Ser Ser Val Val
                405                 410                 415
tcc gtc tat agc aac att ggc tcc agc ggc agc acc tat tcg atc acc        1296
Ser Val Tyr Ser Asn Ile Gly Ser Ser Gly Ser Thr Tyr Ser Ile Thr
            420                 425                 430
cta cct gcc ggc aca ttc act ggg agt gta gcg ctc aca gac gtg gtg        1344
Leu Pro Ala Gly Thr Phe Thr Gly Ser Val Ala Leu Thr Asp Val Val
        435                 440                 445
agc tgc cag acg tac acg gcg agc tct act ggc agc ctc acc ttc acc        1392
Ser Cys Gln Thr Tyr Thr Ala Ser Ser Thr Gly Ser Leu Thr Phe Thr
    450                 455                 460
ttc gga caa gtt ccc tcc gtc ttc tac ccg acg gca agc ctg tcc ggc        1440
Phe Gly Gln Val Pro Ser Val Phe Tyr Pro Thr Ala Ser Leu Ser Gly
465                 470                 475                 480
agc ggg ctc tgc tct agc tcc gga ggc agc ggt acc act acc acg acc        1488
Ser Gly Leu Cys Ser Ser Ser Gly Gly Ser Gly Thr Thr Thr Thr Thr
                485                 490                 495
act acc agc act gca ggc aca tcg cca act tcg aca gcg tgc tcc tcg        1536
Thr Thr Ser Thr Ala Gly Thr Ser Pro Thr Ser Thr Ala Cys Ser Ser
            500                 505                 510
gtc ccc gta acg ttc cgc gaa acg gtc aca act acg gta gga cag aca        1584
Val Pro Val Thr Phe Arg Glu Thr Val Thr Thr Thr Val Gly Gln Thr
        515                 520                 525
atc aag ata tct ggc gac gtc tcc gcc ctt gga aac tgg gat acg gac        1632
Ile Lys Ile Ser Gly Asp Val Ser Ala Leu Gly Asn Trp Asp Thr Asp
    530                 535                 540
gac gcg gtg gcc ctg agc gcc gcg agc tac acg tcc agc aac ccc gtg        1680
Asp Ala Val Ala Leu Ser Ala Ala Ser Tyr Thr Ser Ser Asn Pro Val
545                 550                 555                 560
tgg gac gtg acc gtc agc ttc gcc ccc ggc acc gtc atc gag tac aag        1728
Trp Asp Val Thr Val Ser Phe Ala Pro Gly Thr Val Ile Glu Tyr Lys
                565                 570                 575
tac atc aac gtg gcg agc ggc ggc gcc gtg acc tgg gag gcc gac ccg        1776
Tyr Ile Asn Val Ala Ser Gly Gly Ala Val Thr Trp Glu Ala Asp Pro
            580                 585                 590
aac cac acc tac acg gtg cct tcg tcc tgc gcc acc gcc gtg gtc tcc        1824
Asn His Thr Tyr Thr Val Pro Ser Ser Cys Ala Thr Ala Val Val Ser
        595                 600                 605
aac acc tgg cag acg tga                                                1842
Asn Thr Trp Gln Thr
    610
<210>169
<211>613
<212>PRT
<213>Subulispora provurta
<400>169
Met Lys Thr Asn Ala Leu Leu Leu Pro Gly Leu Trp Ala Ala Thr Ala
1               5                   10                  15
Gln Ala Leu Ser Ala Thr Glu Trp Gly Ser Gln Ser Ile Tyr Gln Val
            20                  25                  30
Leu Thr Asp Arg Phe Ala Arg Thr Asp Gly Ser Thr Thr Ala Ser Cys
        35                  40                  45
Asp Val Asn Lys Tyr Cys Gly Gly Thr Trp Gln Gly Ile Ile Asp Lys
    50                  55                  60
Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Met Gly Phe Thr Ala Ile Trp Ile Ser Pro
65                  70                  75                  80
Ile Val Asp Asn Ile Asp Ala Asp Thr Val Asp Gly Thr Ser Tyr His
                85                  90                  95
Gly Tyr Trp Ala Gln Asp Ile Thr Ser Val Asn Ser Ala Phe Gly Thr
            100                 105                 110
Glu Gln Asp Leu Ile Asn Leu Ser Ala Ala Leu His Asp Arg Gly Met
        115                 120                 125
Tyr Leu Met Val Asp Val Val Asn Asn His Met Gly Tyr Asn Gly Cys
    130                 135                 140
Gly Asp Cys Val Asp Tyr Ser Ile Tyr Thr Pro Phe Asn Gln Gln Ser
145                 150                 155                 160
Tyr Tyr His Pro Tyr Cys Ala Thr Asp Tyr Ser Asn Leu Thr Ser Ile
                165                 170                 175
Gln Val Cys Trp Glu Gly Asp Asn Ile Val Ser Leu Pro Asp Leu Arg
            180                 185                 190
Thr Glu Asp Asp Asp Val Arg Thr Met Trp Tyr Asp Trp Ile Thr Pro
        195                 200                 205
Leu Val Thr Lys Tyr Ser Ile Asp Gly Leu Arg Met Asp Ser Ala Glu
    210                 215                 220
His Val Glu Lys Ser Phe Trp Pro Gly Trp Val Ser Ala Ser Gly Val
225                 230                 235                 240
Tyr Asn Ile Gly Glu Val Asp Glu Gly Asp Pro Thr Ile Phe Pro Asp
                245                 250                 255
Trp Leu Asn Tyr Ile Asp Gly Thr Leu Asn Tyr Pro Ala Tyr Tyr Trp
            260                 265                 270
Ile Thr Gln Ala Phe Gln Ser Thr Ser Gly Ser Ile Ser Asn Leu Val
        275                 280                 285
Asn Gly Ile Asn Gln Met Lys Gly Ser Met Lys Thr Ser Thr Leu Gly
    290                 295                 300
Ser Phe Leu Glu Asn His Asp Gln Pro Arg Phe Pro Ser Leu Thr Ser
305                 310                 315                 320
Asp Ala Asp Leu Ala Lys Asn Ala Ile Ala Phe Ala Met Leu Ala Asp
                325                 330                 335
Gly Val Pro Ile Val Tyr Tyr Gly Gln Glu Gln Ala Tyr Ser Gly Gly
            340                 345                 350
Gly Val Pro Asn Asp Arg Glu Pro Leu Trp Thr Ser Gly Tyr Ser Thr
        355                 360                 365
Thr Ser Ala Gly Tyr Thr Phe Ile Thr Thr Ile Asn Lys Ile Arg Arg
    370                 375                 380
Leu Ala Leu Thr Gln Asp Ser Ala Tyr Val Ala Tyr Gln Thr Tyr Pro
385                 390                 395                 400
Ile Tyr Ser Asp Ser His Val Ile Ala Met Lys Lys Ser Ser Val Val
                405                 410                 415
Ser Val Tyr Ser Asn Ile Gly Ser Ser Gly Ser Thr Tyr Ser Ile Thr
            420                 425                 430
Leu Pro Ala Gly Thr Phe Thr Gly Ser Val Ala Leu Thr Asp Val Val
        435                 440                 445
Ser Cys Gln Thr Tyr Thr Ala Ser Ser Thr Gly Ser Leu Thr Phe Thr
    450                 455                 460
Phe Gly Gln Val Pro Ser Val Phe Tyr Pro Thr Ala Ser Leu Ser Gly
465                 470                 475                 480
Ser Gly Leu Cys Ser Ser Ser Gly Gly Ser Gly Thr Thr Thr Thr Thr
                485                 490                 495
Thr Thr Ser Thr Ala Gly Thr Ser Pro Thr Ser Thr Ala Cys Ser Ser
            500                 505                 510
Val Pro Val Thr Phe Arg Glu Thr Val Thr Thr Thr Val Gly Gln Thr
        515                 520                 525
Ile Lys Ile Ser Gly Asp Val Ser Ala Leu Gly Asn Trp Asp Thr Asp
    530                 535                 540
Asp Ala Val Ala Leu Ser Ala Ala Ser Tyr Thr Ser Ser Asn Pro Val
545                 550                 555                 560
Trp Asp Val Thr Val Ser Phe Ala Pro Gly Thr Val Ile Glu Tyr Lys
                565                 570                 575
Tyr Ile Asn Val Ala Ser Gly Gly Ala Val Thr Trp Glu Ala Asp Pro
            580                 585                 590
Asn His Thr Tyr Thr Val Pro Ser Ser Cys Ala Thr Ala Val Val Ser
        595                 600                 605
Asn Thr Trp Gln Thr
    610
<210>170
<211>1389
<212>DNA
＜213〉Syncephalastrum racemosum (Syncephalastrum racemosum)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1389)
<220>
<221>sig_peptide
<222>(1)..(60)
<220>
<221>misc_feature
<222>(61)..(1389)
＜223〉catalyst structure domain
<400>170
atg aag gtc ttt atg aac gtt ctc tgt ggg gtc ctt ttc ctg tct ctt        48
Met Lys Val Phe Met Asn Val Leu Cys Gly Val Leu Phe Leu Ser Leu
1               5                   10                  15
ttg act gaa tcc aaa cct att gtg aaa aaa cgt gcg act gct agt gac        96
Leu Thr Glu Ser Lys Pro Ile Val Lys Lys Arg Ala Thr Ala Ser Asp
            20                  25                  30
tgg gaa aat cga gtt atc tac caa ttg ttg aca gat cga ttt gct aaa        144
Trp Glu Asn Arg Val Ile Tyr Gln Leu Leu Thr Asp Arg Phe Ala Lys
        35                  40                  45
agc tct gac gac aca aac ggt tgc tcc aac cta ggc aat tat tgt ggc        192
Ser Ser Asp Asp Thr Asn Gly Cys Ser Asn Leu Gly Asn Tyr Cys Gly
    50                  55                  60
ggg acg ttt caa ggg att atc aat cat cta gac tat att gcc ggt atg        240
Gly Thr Phe Gln Gly Ile Ile Asn His Leu Asp Tyr Ile Ala Gly Met
65                  70                  75                  80
gga ttc gat gcg atc tgg ata tcg cca att cct gaa aac tcg gat ggg        288
Gly Phe Asp Ala Ile Trp Ile Ser Pro Ile Pro Glu Asn Ser Asp Gly
                85                  90                  95
ggg tat cac ggt tac tgg gct acc aac ttt tct gcc atc aac tca cat        336
Gly Tyr His Gly Tyr Trp Ala Thr Asn Phe Ser Ala Ile Asn Ser His
            100                 105                 110
ttt ggg tcg tct aat gat ttg aag aaa ttg gtg tca gca gct cat gac        384
Phe Gly Ser Ser Asn Asp Leu Lys Lys Leu Val Ser Ala Ala His Asp
        115                 120                 125
aag ggc atg tat gtt atg ctt gac gtg gtt gct aac cac gtt ggc ata        432
Lys Gly Met Tyr Val Met Leu Asp Val Val Ala Asn His Val Gly Ile
    130                 135                 140
cct tcc tcc agt ggc caa tac tcg gga tac acg ttt gat caa agc tct        480
Pro Ser Ser Ser Gly Gln Tyr Ser Gly Tyr Thr Phe Asp Gln Ser Ser
145                 150                 155                 160
cag tat cat agt tct tgt gat att aac tat gac aac caa aac tct att        528
Gln Tyr His Ser Ser Cys Asp Ile Asn Tyr Asp Asn Gln Asn Ser Ile
                165                 170                 175
gaa caa tgc tgg atc tct ggc tta cct gat ctt aac acc gaa gat tca        576
Glu Gln Cys Trp Ile Ser Gly Leu Pro Asp Leu Asn Thr Glu Asp Ser
            180                 185                 190
gcg gta gtc agc aag cta aac tcg att gtg tca aac tgg gta tcc gaa        624
Ala Val Val Ser Lys Leu Asn Ser Ile Val Ser Asn Trp Val Ser Glu
        195                 200                 205
tat gac ttt gat ggg ctt cgt att gat act gtc aag cac att cgc aag        672
Tyr Asp Phe Asp Gly Leu Arg Ile Asp Thr Val Lys His Ile Arg Lys
    210                 215                 220
gat ttt tgg gat ggc tat gta tct gct gca ggt gta ttt gcc act ggg        720
Asp Phe Trp Asp Gly Tyr Val Ser Ala Ala Gly Val Phe Ala Thr Gly
225                 230                 235                 240
gaa gtc ttg aac ggt gct gtt tct tat gtt gct cca tac caa caa cat        768
Glu Val Leu Asn Gly Ala Val Ser Tyr Val Ala Pro Tyr Gln Gln His
                245                 250                 255
gtt ccc tct tta ctc aac tac cca ctg tat ttc ccc gtc aat gat gtg        816
Val Pro Ser Leu Leu Asn Tyr Pro Leu Tyr Phe Pro Val Asn Asp Val
            260                 265                 270
ttc acg aag gct tct acc atg agt cgt ttg gga tca ggc tat gct gat        864
Phe Thr Lys Ala Ser Thr Met Ser Arg Leu Gly Ser Gly Tyr Ala Asp
        275                 280                 285
atc cag tct ggc agc ttt aca aac aga aac cat ctg gtt aac ttt atc        912
Ile Gln Ser Gly Ser Phe Thr Asn Arg Asn His Leu Val Asn Phe Ile
    290                 295                 300
gac aac cat gac aat cct cgt ttg tta tcc aag tct gat cag gtc ttg        960
Asp Asn His Asp Asn Pro Arg Leu Leu Ser Lys Ser Asp Gln Val Leu
305                 310                 315                 320
gtg aag aat gct ctt aca tac acc atg atg att gaa gga atc cca gcc        1008
Val Lys Asn Ala Leu Thr Tyr Thr Met Met Ile Glu Gly Ile Pro Ala
                325                 330                 335
atg tac tat ggt acc gag caa tca ttc aat gga ggc tct gac cct gcc        1056
Met Tyr Tyr Gly Thr Glu Gln Ser Phe Asn Gly Gly Ser Asp Pro Ala
            340                 345                 350
aac aga gag gtc tta tgg acc acg aat tat tcg acc aca tcc gac atg        1104
Asn Arg Glu Val Leu Trp Thr Thr Asn Tyr Ser Thr Thr Ser Asp Met
        355                 360                 365
tac aag ttt gtc act tta ctc gtc aaa aca cgc aag agc tcg gga aac        1152
Tyr Lys Phe Val Thr Leu Leu Val Lys Thr Arg Lys Ser Ser Gly Asn
    370                 375                 380
acg gtt act aca ggc att gac cag acc aac aat gtt tat gtg ttt caa        1200
Thr Val Thr Thr Gly Ile Asp Gln Thr Asn Asn Val Tyr Val Phe Gln
385                 390                 395                 400
aga gac aag tat ctg gtt gtt gtg aac aat tac ggc tca gga tcc acc        1248
Arg Asp Lys Tyr Leu Val Val Val Asn Asn Tyr Gly Ser Gly Ser Thr
                405                 410                 415
aat tcg atc act gta aag gct ggt tca ttc tcc aat ggt gtt acc ctt        1296
Asn Ser Ile Thr Val Lys Ala Gly Ser Phe Ser Asn Gly Val Thr Leu
            420                 425                 430
gtg gat ata ttc tcg aat aaa aca gtg act gtg tca aac gga tcg atc        1344
Val Asp Ile Phe Ser Asn Lys Thr Val Thr Val Ser Asn Gly Ser Ile
        435                 440                 445
acc ttc cag ctt caa aat ggt aat cct gct gta ttc caa agc aaa            1389
Thr Phe Gln Leu Gln Asn Gly Asn Pro Ala Val Phe Gln Ser Lys
    450                 455                 460
<210>171
<211>463
<212>PRT
＜213〉Syncephalastrum racemosum (Syncephalastrum racemosum)
<400>171
Met Lys Val Phe Met Asn Val Leu Cys Gly Val Leu Phe Leu Ser Leu
1               5                   10                  15
Leu Thr Glu Ser Lys Pro Ile Val Lys Lys Arg Ala Thr Ala Ser Asp
            20                  25                  30
Trp Glu Asn Arg Val Ile Tyr Gln Leu Leu Thr Asp Arg Phe Ala Lys
        35                  40                  45
Ser Ser Asp Asp Thr Asn Gly Cys Ser Asn Leu Gly Asn Tyr Cys Gly
    50                  55                  60
Gly Thr Phe Gln Gly Ile Ile Asn His Leu Asp Tyr Ile Ala Gly Met
65                  70                  75                  80
Gly Phe Asp Ala Ile Trp Ile Ser Pro Ile Pro Glu Asn Ser Asp Gly
                85                  90                  95
Gly Tyr His Gly Tyr Trp Ala Thr Asn Phe Ser Ala Ile Asn Ser His
            100                 105                 110
Phe Gly Ser Ser Asn Asp Leu Lys Lys Leu Val Ser Ala Ala His Asp
        115                 120                 125
Lys Gly Met Tyr Val Met Leu Asp Val Val Ala Asn His Val Gly Ile
    130                 135                 140
Pro Ser Ser Ser Gly Gln Tyr Ser Gly Tyr Thr Phe Asp Gln Ser Ser
145                 150                 155                 160
Gln Tyr His Ser Ser Cys Asp Ile Asn Tyr Asp Asn Gln Asn Ser Ile
                165                 170                 175
Glu Gln Cys Trp Ile Ser Gly Leu Pro Asp Leu Asn Thr Glu Asp Ser
            180                 185                 190
Ala Val Val Ser Lys Leu Asn Ser Ile Val Ser Asn Trp Val Ser Glu
        195                 200                 205
Tyr Asp Phe Asp Gly Leu Arg Ile Asp Thr Val Lys His Ile Arg Lys
    210                 215                 220
Asp Phe Trp Asp Gly Tyr Val Ser Ala Ala Gly Val Phe Ala Thr Gly
225                 230                 235                 240
Glu Val Leu Asn Gly Ala Val Ser Tyr Val Ala Pro Tyr Gln Gln His
                245                 250                 255
Val Pro Ser Leu Leu Asn Tyr Pro Leu Tyr Phe Pro Val Asn Asp Val
            260                 265                 270
Phe Thr Lys Ala Ser Thr Met Ser Arg Leu Gly Ser Gly Tyr Ala Asp
        275                 280                 285
Ile Gln Ser Gly Ser Phe Thr Asn Arg Asn His Leu Val Asn Phe Ile
    290                 295                 300
Asp Asn His Asp Asn Pro Arg Leu Leu Ser Lys Ser Asp Gln Val Leu
305                 310                 315                 320
Val Lys Asn Ala Leu Thr Tyr Thr Met Met Ile Glu Gly Ile Pro Ala
                325                 330                 335
Met Tyr Tyr Gly Thr Glu Gln Ser Phe Asn Gly Gly Ser Asp Pro Ala
            340                 345                 350
Asn Arg Glu Val Leu Trp Thr Thr Asn Tyr Ser Thr Thr Ser Asp Met
        355                 360                 365
Tyr Lys Phe Val Thr Leu Leu Val Lys Thr Arg Lys Ser Ser Gly Asn
    370                 375                 380
Thr Val Thr Thr Gly Ile Asp Gln Thr Asn Asn Val Tyr Val Phe Gln
385                 390                 395                 400
Arg Asp Lys Tyr Leu Val Val Val Asn Asn Tyr Gly Ser Gly Ser Thr
                405                 410                 415
Asn Ser Ile Thr Val Lys Ala Gly Ser Phe Ser Asn Gly Val Thr Leu
            420                 425                 430
Val Asp Ile Phe Ser Asn Lys Thr Val Thr Val Ser Asn Gly Ser Ile
        435                 440                 445
Thr Phe Gln Leu Gln Asn Gly Asn Pro Ala Val Phe Gln Ser Lys
    450                 455                 460
<210>172
<211>1764
<212>DNA
＜213〉gauffer bolt bacterium (Trametes corrugata)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1764)
<220>
<221>sig_peptide
<222>(1)..(60)
<220>
<221>misc_feature
<222>(61)..(1431)
＜223〉catalyst structure domain
<220>
<221>misc_feature
<222>(1432)..(1473)
＜223〉joint
<220>
<221>misc_feature
<222>(1474)..(1764)
<223>CBM
<400>172
atg ttg ttc ctt tct acg ctc ctc tcg ttc ttc ttt tac ttc agc tcc        48
Met Leu Phe Leu Ser Thr Leu Leu Ser Phe Phe Phe Tyr Phe Ser Ser
1               5                   10                  15
att gtg aca gcg gcg gat acg agt gca tgg aag tcc cgc agc atc tac        96
Ile Val Thr Ala Ala Asp Thr Ser Ala Trp Lys Ser Arg Ser Ile Tyr
            20                  25                  30
ttc gtt ctg acc gat cgt gtt gct cga agc agc agc gac acc ggc ggt        144
Phe Val Leu Thr Asp Arg Val Ala Arg Ser Ser Ser Asp Thr Gly Gly
        35                  40                  45
tcc tct tgc agc aac ctg ggc aat tac tgt gga gga act ttc aaa ggt        192
Ser Ser Cys Ser Asn Leu Gly Asn Tyr Cys Gly Gly Thr Phe Lys Gly
    50                  55                  60
ctc gaa tct aag ctg gat tac atc caa ggc ttg ggc ttt gac gct atc        240
Leu Glu Ser Lys Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Leu Gly Phe Asp Ala Ile
65                  70                  75                  80
tgg atc acg cct gtc gtt gct aac agt gct ggt ggc tac cat ggc tat        288
Trp Ile Thr Pro Val Val Ala Asn Ser Ala Gly Gly Tyr His Gly Tyr
                85                  90                  95
tgg gca caa gac ttg tat tct gtc aac tcg aat tat ggt act gca gac        336
Trp Ala Gln Asp Leu Tyr Ser Val Asn Ser Asn Tyr Gly Thr Ala Asp
            100                 105                 110
gac cta aag agc ctg gtc agc tct gct cat gcg aag ggc ata tat gtg        384
Asp Leu Lys Ser Leu Val Ser Ser Ala His Ala Lys Gly Ile Tyr Val
        115                 120                 125
atg gtc gat gtc gta gcc aat cat atg ggt aac ggt gca att gcc gat        432
Met Val Asp Val Val Ala Asn His Met Gly Asn Gly Ala Ile Ala Asp
    130                 135                 140
aac cgc cct gag cct ttg aac cag gct tca tcc tac cac cca gcc tgc        480
Asn Arg Pro Glu Pro Leu Asn Gln Ala Ser Ser Tyr His Pro Ala Cys
145                 150                 155                 160
gac atc aac tac gat aac cag acc agc atc gag cag tgc agc atc ggc        528
Asp Ile Asn Tyr Asp Asn Gln Thr Ser Ile Glu Gln Cys Ser Ile Gly
                165                 170                 175
ggt ctt gct gat ctt aac act gag agt acc gag gtt cgc act gtt ctc        576
Gly Leu Ala Asp Leu Asn Thr Glu Ser Thr Glu Val Arg Thr Val Leu
            180                 185                 190
aac acc tgg gtt tca tgg ctc gtc gac gag tac agc ttc gac gga gta        624
Asn Thr Trp Val Ser Trp Leu Val Asp Glu Tyr Ser Phe Asp Gly Val
        195                 200                 205
cgt atc gac aca gtc aag cac gtt caa aag gac ttc tgg cca gac ttc        672
Arg Ile Asp Thr Val Lys His Val Gln Lys Asp Phe Trp Pro Asp Phe
    210                 215                 220
gtg tct tcc ata ggc gaa tac agc atc ggt gag gtg ttt gac ggc aac        720
Val Ser Ser Ile Gly Glu Tyr Ser Ile Gly Glu Val Phe Asp Gly Asn
225                 230                 235                 240
cct cca tac ctc gct gag tat gcc aag ctc atg cct ggg gtt cta aac        768
Pro Pro Tyr Leu Ala Glu Tyr Ala Lys Leu Met Pro Gly Val Leu Asn
                245                 250                 255
tat gca gtc tac tac ccc atg aat gcc ttc tac cag caa acg ggc tca        816
Tyr Ala Val Tyr Tyr Pro Met Asn Ala Phe Tyr Gln Gln Thr Gly Ser
            260                 265                 270
tct cag gca ctg gtc gac atg atg aac acg att agc agc aca ttc cca        864
Ser Gln Ala Leu Val Asp Met Met Asn Thr Ile Ser Ser Thr Phe Pro
        275                 280                 285
gac ccc tca gca ctc ggc acg ttc ctc gac aac cac gac aac ccg cgc        912
Asp Pro Ser Ala Leu Gly Thr Phe Leu Asp Asn His Asp Asn Pro Arg
    290                 295                 300
tgg cta aac gtg aag aac gac cag aca ctc ctg aag aac gca cta gcc        960
Trp Leu Asn Val Lys Asn Asp Gln Thr Leu Leu Lys Asn Ala Leu Ala
305                 310                 315                 320
tac gtc att cta gcc cga ggc att ccc atc cta tac tac ggc acc gag        1008
Tyr Val Ile Leu Ala Arg Gly Ile Pro Ile Leu Tyr Tyr Gly Thr Glu
                325                 330                 335
caa ggt tac tcc gga ggc gcc gac cca gca aac cgc gaa gat ctt tgg        1056
Gln Gly Tyr Ser Gly Gly Ala Asp Pro Ala Asn Arg Glu Asp Leu Trp
            340                 345                 350
cgc agc agc ttc aat aca aac gcg gac ctc tac caa tcc atc aaa aag        1104
Arg Ser Ser Phe Asn Thr Asn Ala Asp Leu Tyr Gln Ser Ile Lys Lys
        355                 360                 365
ctc acc gca gcc cga aaa gcc gcc ggc ggc ctc gcc ggc aac gac cac        1152
Leu Thr Ala Ala Arg Lys Ala Ala Gly Gly Leu Ala Gly Asn Asp His
    370                 375                 380
acg cat ctc tac gtc gcc gac acg gca tat gcc tgg agc cgg gca aac        1200
Thr His Leu Tyr Val Ala Asp Thr Ala Tyr Ala Trp Ser Arg Ala Asn
385                 390                 395                 400
ggc gcc ctc atc gtg ctc acc acc aac gcc ggc agc agc tcc aac gcg        1248
Gly Ala Leu Ile Val Leu Thr Thr Asn Ala Gly Ser Ser Ser Asn Ala
                405                 410                 415
caa cac tgc ttc aac acg cag atg gca aac ggg aaa tgg acg aac acg        1296
Gln His Cys Phe Asn Thr Gln Met Ala Asn Gly Lys Trp Thr Asn Thr
            420                 425                 430
tat ggt gat ggc gca acg gtg acc gcg gat tcc agc ggt aat atc tgc        1344
Tyr Gly Asp Gly Ala Thr Val Thr Ala Asp Ser Ser Gly Asn Ile Cys
        435                 440                 445
gtc acc gtt agc aac ggc gag cct gtt gtc ctc gtc gcc agc gca tca        1392
Val Thr Val Ser Asn Gly Glu Pro Val Val Leu Val Ala Ser Ala Ser
    450                 455                 460
aca acg ggg gtt acg ccc act aca gct aca acg ctg cgc act acc aca        1440
Thr Thr Gly Val Thr Pro Thr Thr Ala Thr Thr Leu Arg Thr Thr Thr
465                 470                 475                 480
gcc tcc gcg tgt ccg act tcc gtt gca gta tcg ttc acg cac agc atc        1488
Ala Ser Ala Cys Pro Thr Ser Val Ala Val Ser Phe Thr His Ser Ile
                485                 490                 495
acc act gtg ccc ggc gac act atc aag atc gcg ggt aac acg acg caa        1536
Thr Thr Val Pro Gly Asp Thr Ile Lys Ile Ala Gly Asn Thr Thr Gln
            500                 505                 510
ctc ggt agc tgg act gta gct tcc gca ccc gcg ctc tca gcg tca tcg        1584
Leu Gly Ser Trp Thr Val Ala Ser Ala Pro Ala Leu Ser Ala Ser Ser
        515                 520                 525
tac acg tcg agt aac cct gta tgg acg att acg ctg agc atg ccg gcg        1632
Tyr Thr Ser Ser Asn Pro Val Trp Thr Ile Thr Leu Ser Met Pro Ala
    530                 535                 540
aag cag gcg gtg cag tat aag ttt gtt aag gtg gcg agt ggg ggc gcg        1680
Lys Gln Ala Val Gln Tyr Lys Phe Val Lys Val Ala Ser Gly Gly Ala
545                 550                 555                 560
gtg acg tgg gag agc gat ccg aat cgt agt tat agc gtc ccg gcg tgt        1728
Val Thr Trp Glu Ser Asp Pro Asn Arg Ser Tyr Ser Val Pro Ala Cys
                565                 570                 575
cag gcg agt gcg gcg gtg agt agt agt tgg cag tga                        1764
Gln Ala Ser Ala Ala Val Ser Ser Ser Trp Gln
            580                 585
<210>173
<211>587
<212>PRT
＜213〉gauffer bolt bacterium (Trametes corrugata)
<400>173
Met Leu Phe Leu Ser Thr Leu Leu Ser Phe Phe Phe Tyr Phe Ser Ser
1               5                   10                  15
Ile Val Thr Ala Ala Asp Thr Ser Ala Trp Lys Ser Arg Ser Ile Tyr
            20                  25                  30
Phe Val Leu Thr Asp Arg Val Ala Arg Ser Ser Ser Asp Thr Gly Gly
        35                  40                  45
Ser Ser Cys Ser Asn Leu Gly Asn Tyr Cys Gly Gly Thr Phe Lys Gly
    50                  55                  60
Leu Glu Ser Lys Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Leu Gly Phe Asp Ala Ile
65                  70                  75                  80
Trp Ile Thr Pro Val Val Ala Asn Ser Ala Gly Gly Tyr His Gly Tyr
                85                  90                  95
Trp Ala Gln Asp Leu Tyr Ser Val Asn Ser Asn Tyr Gly Thr Ala Asp
            100                 105                 110
Asp Leu Lys Ser Leu Val Ser Ser Ala His Ala Lys Gly Ile Tyr Val
        115                 120                 125
Met Val Asp Val Val Ala Asn His Met Gly Asn Gly Ala Ile Ala Asp
    130                 135                 140
Asn Arg Pro Glu Pro Leu Asn Gln Ala Ser Ser Tyr His Pro Ala Cys
145                 150                 155                 160
Asp Ile Asn Tyr Asp Asn Gln Thr Ser Ile Glu Gln Cys Ser Ile Gly
                165                 170                 175
Gly Leu Ala Asp Leu Asn Thr Glu Ser Thr Glu Val Arg Thr Val Leu
            180                 185                 190
Asn Thr Trp Val Ser Trp Leu Val Asp Glu Tyr Ser Phe Asp Gly Val
        195                 200                 205
Arg Ile Asp Thr Val Lys His Val Gln Lys Asp Phe Trp Pro Asp Phe
    210                 215                 220
Val Ser Ser Ile Gly Glu Tyr Ser Ile Gly Glu Val Phe Asp Gly Asn
225                 230                 235                 240
Pro Pro Tyr Leu Ala Glu Tyr Ala Lys Leu Met Pro Gly Val Leu Asn
                245                 250                 255
Tyr Ala Val Tyr Tyr Pro Met Asn Ala Phe Tyr Gln Gln Thr Gly Ser
            260                 265                 270
Ser Gln Ala Leu Val Asp Met Met Asn Thr Ile Ser Ser Thr Phe Pro
        275                 280                 285
Asp Pro Ser Ala Leu Gly Thr Phe Leu Asp Asn His Asp Asn Pro Arg
    290                 295                 300
Trp Leu Asn Val Lys Asn Asp Gln Thr Leu Leu Lys Asn Ala Leu Ala
305                 310                 315                 320
Tyr Val Ile Leu Ala Arg Gly Ile Pro Ile Leu Tyr Tyr Gly Thr Glu
                325                 330                 335
Gln Gly Tyr Ser Gly Gly Ala Asp Pro Ala Asn Arg Glu Asp Leu Trp
            340                 345                 350
Arg Ser Ser Phe Asn Thr Asn Ala Asp Leu Tyr Gln Ser Ile Lys Lys
        355                 360                 365
Leu Thr Ala Ala Arg Lys Ala Ala Gly Gly Leu Ala Gly Asn Asp His
    370                 375                 380
Thr His Leu Tyr Val Ala Asp Thr Ala Tyr Ala Trp Ser Arg Ala Asn
385                 390                 395                 400
Gly Ala Leu Ile Val Leu Thr Thr Asn Ala Gly Ser Ser Ser Asn Ala
                405                 410                 415
Gln His Cys Phe Asn Thr Gln Met Ala Asn Gly Lys Trp Thr Asn Thr
            420                 425                 430
Tyr Gly Asp Gly Ala Thr Val Thr Ala Asp Ser Ser Gly Asn Ile Cys
        435                 440                 445
Val Thr Val Ser Asn Gly Glu Pro Val Val Leu Val Ala Ser Ala Ser
    450                 455                 460
Thr Thr Gly Val Thr Pro Thr Thr Ala Thr Thr Leu Arg Thr Thr Thr
465                 470                 475                 480
Ala Ser Ala Cys Pro Thr Ser Val Ala Val Ser Phe Thr His Ser Ile
                485                 490                 495
Thr Thr Val Pro Gly Asp Thr Ile Lys Ile Ala Gly Asn Thr Thr Gln
            500                 505                 510
Leu Gly Ser Trp Thr Val Ala Ser Ala Pro Ala Leu Ser Ala Ser Ser
        515                 520                 525
Tyr Thr Ser Ser Asn Pro Val Trp Thr Ile Thr Leu Ser Met Pro Ala
    530                 535                 540
Lys Gln Ala Val Gln Tyr Lys Phe Val Lys Val Ala Ser Gly Gly Ala
545                 550                 555                 560
Val Thr Trp Glu Ser Asp Pro Asn Arg Ser Tyr Ser Val Pro Ala Cys
                565                 570                 575
Gln Ala Ser Ala Ala Val Ser Ser Ser Trp Gln
            580                 585
<210>174
<211>2322
<212>DNA
<213>Trichopheraea saccata
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(2322)
<220>
<221>sig_peptide
<222>(1)..(60)
<220>
<221>misc_feature
<222>(61)..(861)
＜223〉joint+CBM (N-is terminal)
<220>
<221>misc_feature
<222>(862)..(2322)
＜223〉catalyst structure domain
<400>174
atg tgt tcg ctg cgt tac ttc gcc ctt ttt ctg ttt cca ttt ctc ctt        48
Met Cys Ser Leu Arg Tyr Phe Ala Leu Phe Leu Phe Pro Phe Leu Leu
1               5                   10                  15
ttg gtc agt gca tcg cca gtt cat cag aac acc aaa cga tct acc caa        96
Leu Val Ser Ala Ser Pro Val His Gln Asn Thr Lys Arg Ser Thr Gln
            20                  25                  30
gtg tcg ttg atc agc tat acg ttt tct aac aat att ctc tct gga tcc        144
Val Ser Leu Ile Ser Tyr Thr Phe Ser Asn Asn Ile Leu Ser Gly Ser
        35                  40                  45
atc agc att caa aac att gct tac gcc aaa acg gtc agc gtt acc tat        192
Ile Ser Ile Gln Asn Ile Ala Tyr Ala Lys Thr Val Ser Val Thr Tyr
    50                  55                  60
gcc att ggg agc tct tgg agc tcc tct cag gtg ata agc gct gcc tac        240
Ala Ile Gly Ser Ser Trp Ser Ser Ser Gln Val Ile Ser Ala Ala Tyr
65                  70                  75                  80
tcc aca ggt cct gat agc acc ggt tat gaa gtc tgg acg ttt agc ggc        288
Ser Thr Gly Pro Asp Ser Thr Gly Tyr Glu Val Trp Thr Phe Ser Gly
                85                  90                  95
aca gca acg ggg gca act cag ttc tac att gcg tat act gtc tca ggg        336
Thr Ala Thr Gly Ala Thr Gln Phe Tyr Ile Ala Tyr Thr Val Ser Gly
            100                 105                 110
acc acc tac tac gat cct gga aat ggc atc aat tac acg atc ggc acg        384
Thr Thr Tyr Tyr Asp Pro Gly Asn Gly Ile Asn Tyr Thr Ile Gly Thr
        115                 120                 125
ggt tcg tcc act act tcc agc aca tct gcc act tcg aca acc aaa agt        432
Gly Ser Ser Thr Thr Ser Ser Thr Ser Ala Thr Ser Thr Thr Lys Ser
    130                 135                 140
tcc acc act tcc acg agc act gcg act agc aca agc gtg gcg acc agc        480
Ser Thr Thr Ser Thr Ser Thr Ala Thr Ser Thr Ser Val Ala Thr Ser
145                 150                 155                 160
agt ctc cct gct atc att tca tcc agt att cct tct gag gcg gca gcc        528
Ser Leu Pro Ala Ile Ile Ser Ser Ser Ile Pro Ser Glu Ala Ala Ala
                165                 170                 175
acc gcg ctt tct gga tgc aat act tgg gat ggt ttt gac aac tgc caa        576
Thr Ala Leu Ser Gly Cys Asn Thr Trp Asp Gly Phe Asp Asn Cys Gln
            180                 185                 190
act agt ggc gtg tac gac ttt gtg gcc agt gcc gaa aac cgc aga tgg        624
Thr Ser Gly Val Tyr Asp Phe Val Ala Ser Ala Glu Asn Arg Arg Trp
        195                 200                 205
cag acg ccc ccg gac ggc gat cct gcc tat gtc aat acg ttc caa gac        672
Gln Thr Pro Pro Asp Gly Asp Pro Ala Tyr Val Asn Thr Phe Gln Asp
    210                 215                 220
tac cga gat ctc att ggc tac gcc gat atc cag tac agc cct tca cga        720
Tyr Arg Asp Leu Ile Gly Tyr Ala Asp Ile Gln Tyr Ser Pro Ser Arg
225                 230                 235                 240
acc tcc gcc gtt gtg act gtc aat gct gct tcg cgg acc ggc gag act        768
Thr Ser Ala Val Val Thr Val Asn Ala Ala Ser Arg Thr Gly Glu Thr
                245                 250                 255
ttg acc tac aaa ttt ggg gga att act cag acg tct aac gcg tac acc        816
Leu Thr Tyr Lys Phe Gly Gly Ile Thr Gln Thr Ser Asn Ala Tyr Thr
            260                 265                 270
gtg agc agc tcg ttt atc gga acc ctg gca atc aca gtc acc agt tca        864
Val Ser Ser Ser Phe Ile Gly Thr Leu Ala Ile Thr Val Thr Ser Ser
        275                 280                 285
tcc ggc aag aaa tta gag ctg gag gcc ctc aac ttt gtt tgg cag aat        912
Ser Gly Lys Lys Leu Glu Leu Glu Ala Leu Asn Phe Val Trp Gln Asn
    290                 295                 300
gca gtt ctt act ggc gct cag agc act ttc aac aat ggg cag aag ggc        960
Ala Val Leu Thr Gly Ala Gln Ser Thr Phe Asn Asn Gly Gln Lys Gly
305                 310                 315                 320
gct att gtg gag ctt ttt ggg tgg ccg tat gca gat att gca aag gag        1008
Ala Ile Val Glu Leu Phe Gly Trp Pro Tyr Ala Asp Ile Ala Lys Glu
                325                 330                 335
tgc gct ttc ctt gga aaa gcc gga tac atg gga gtc aag gtt tgg cct        1056
Cys Ala Phe Leu Gly Lys Ala Gly Tyr Met Gly Val Lys Val Trp Pro
            340                 345                 350
cca aac gag cac atc tgg gga tcg gac tac tac gaa acc gac aat atg        1104
Pro Asn Glu His Ile Trp Gly Ser Asp Tyr Tyr Glu Thr Asp Asn Met
        355                 360                 365
ttc cgt ccg tgg tat ctg gtg tac cag ccg gtc agt tac aag ctt gtg        1152
Phe Arg Pro Trp Tyr Leu Val Tyr Gln Pro Val Ser Tyr Lys Leu Val
    370                 375                 380
agc cgt caa gga acc cgt gag gag ctt cga gct atg ata act gct tgc        1200
Ser Arg Gln Gly Thr Arg Glu Glu Leu Arg Ala Met Ile Thr Ala Cys
385                 390                 395                 400
cgg agt gct gga gtg cgc gtc tat gcc gac gcc gtc att aat cac atg        1248
Arg Ser Ala Gly Val Arg Val Tyr Ala Asp Ala Val Ile Asn His Met
                405                 410                 415
tct gga aac gga aac gat atc caa aac cat cgt aat acc gcc tgc gcc        1296
Ser Gly Asn Gly Asn Asp Ile Gln Asn His Arg Asn Thr Ala Cys Ala
            420                 425                 430
tac tgg aca ggc cac aac gca acc gcg aat tcg cct tac ttc acc tcc        1344
Tyr Trp Thr Gly His Asn Ala Thr Ala Asn Ser Pro Tyr Phe Thr Ser
        435                 440                 445
ggt tac acc tat ctt att aat ccc ttc acg aac aca cgc ccc acc ttc        1392
Gly Tyr Thr Tyr Leu Ile Asn Pro Phe Thr Asn Thr Arg Pro Thr Phe
    450                 455                 460
gag tac cca gcg gta cca tgg ggc cca act gat ttc cat tgc gtt tcc        1440
Glu Tyr Pro Ala Val Pro Trp Gly Pro Thr Asp Phe His Cys Val Ser
465                 470                 475                 480
tct atc aca gat tgg acc aac ggc caa atc gtc aca aag ggc tat ctc        1488
Ser Ile Thr Asp Trp Thr Asn Gly Gln Ile Val Thr Lys Gly Tyr Leu
                485                 490                 495
gtg gga ctc tcc gat ctc aac aca gag aag gat tac gtc cag gac cgc        1536
Val Gly Leu Ser Asp Leu Asn Thr Glu Lys Asp Tyr Val Gln Asp Arg
            500                 505                 510
atc gcc act tat ctt gtg gat ctc ttg tca atc ggc ttc tcc ggc ttc        1584
Ile Ala Thr Tyr Leu Val Asp Leu Leu Ser Ile Gly Phe Ser Gly Phe
        515                 520                 525
cgt gtt gat gcg gca aaa cat att ggc ccc acc tcc atg gca cag atc        1632
Arg Val Asp Ala Ala Lys His Ile Gly Pro Thr Ser Met Ala Gln Ile
    530                 535                 540
ttc gga agg gtt gca aag aag atg ggc gga agt ctt cca gat gat ttt        1680
Phe Gly Arg Val Ala Lys Lys Met Gly Gly Ser Leu Pro Asp Asp Phe
545                 550                 555                 560
atc act tgg ctt gaa gtg ttg atg ggt ggt gag aag gag cag tat gct        1728
Ile Thr Trp Leu Glu Val Leu Met Gly Gly Glu Lys Glu Gln Tyr Ala
                565                 570                 575
tgc ggc ggc ggt gaa tgg agt tgg tac acc aac ttc aat acc cag ctt        1776
Cys Gly Gly Gly Glu Trp Ser Trp Tyr Thr Asn Phe Asn Thr Gln Leu
            580                 585                 590
tcc aat gcg gga att agt gac act gat atc aat aag atc aag att tgg        1824
Ser Asn Ala Gly Ile Ser Asp Thr Asp Ile Asn Lys Ile Lys Ile Trp
        595                 600                 605
agc tcc gac tat ccc aag gag ttc ccg atc tgc ggt tct tgg atc atc        1872
Ser Ser Asp Tyr Pro Lys Glu Phe Pro Ile Cys Gly Ser Trp Ile Ile
    610                 615                 620
cca tcc act cgc ttt gtc atc caa aat gac gac cat gac cag cag aac        1920
Pro Ser Thr Arg Phe Val Ile Gln Asn Asp Asp His Asp Gln Gln Asn
625                 630                 635                 640
ccg ggc tct tcc tcc aga gat atg ggt gac caa ggc tcc gta ctc atc        1968
Pro Gly Ser Ser Ser Arg Asp Met Gly Asp Gln Gly Ser Val Leu Ile
                645                 650                 655
aaa gat caa gat gta gcc aag cac cgg gca ttt gag gtc aag ctc ttc        2016
Lys Asp Gln Asp Val Ala Lys His Arg Ala Phe Glu Val Lys Leu Phe
            660                 665                 670
acc cgt acc gac ggt gac tgg caa atc agg aat atc ctc tcc tct tat        2064
Thr Arg Thr Asp Gly Asp Trp Gln Ile Arg Asn Ile Leu Ser Ser Tyr
        675                 680                 685
atg ttt gcc tcc aac gga gca aat ggc ttc ccc gat ggt ctt tcg gat        2112
Met Phe Ala Ser Asn Gly Ala Asn Gly Phe Pro Asp Gly Leu Ser Asp
    690                 695                 700
tgt tcc ctt tat act ggc tca cag agt gcg agt ggt tgt ttg ggt atc        2160
Cys Ser Leu Tyr Thr Gly Ser Gln Ser Ala Ser Gly Cys Leu Gly Ile
705                 710                 715                 720
gcg aag gat acc gct tat gta gaa ggt atc tgt ggg tat act atg gtt        2208
Ala Lys Asp Thr Ala Tyr Val Glu Gly Ile Cys Gly Tyr Thr Met Val
                725                 730                 735
gct gga agg tac acc agg ccg cat agg gat ctg agc atc att aat gct        2256
Ala Gly Arg Tyr Thr Arg Pro His Arg Asp Leu Ser Ile Ile Asn Ala
            740                 745                 750
atg agg agt tgg gtc ggg ttg tcg agt acc aca gcg gat gct ctt gga        2304
Met Arg Ser Trp Val Gly Leu Ser Ser Thr Thr Ala Asp Ala Leu Gly
        755                 760                 765
atc ccc ggt tgt agc tga                                                2322
Ile Pro Gly Cys Ser
    770
<210>175
<211>773
<212>PRT
<213>Trichopheraea saccata
<400>175
Met Cys Ser Leu Arg Tyr Phe Ala Leu Phe Leu Phe Pro Phe Leu Leu
1               5                   10                  15
Leu Val Ser Ala Ser Pro Val His Gln Asn Thr Lys Arg Ser Thr Gln
            20                  25                  30
Val Ser Leu Ile Ser Tyr Thr Phe Ser Asn Asn Ile Leu Ser Gly Ser
        35                  40                  45
Ile Ser Ile Gln Asn Ile Ala Tyr Ala Lys Thr Val Ser Val Thr Tyr
    50                  55                  60
Ala Ile Gly Ser Ser Trp Ser Ser Ser Gln Val Ile Ser Ala Ala Tyr
65                  70                  75                  80
Ser Thr Gly Pro Asp Ser Thr Gly Tyr Glu Val Trp Thr Phe Ser Gly
                85                  90                  95
Thr Ala Thr Gly Ala Thr Gln Phe Tyr Ile Ala Tyr Thr Val Ser Gly
            100                 105                 110
Thr Thr Tyr Tyr Asp Pro Gly Asn Gly Ile Asn Tyr Thr Ile Gly Thr
        115                 120                 125
Gly Ser Ser Thr Thr Ser Ser Thr Ser Ala Thr Ser Thr Thr Lys Ser
    130                 135                 140
Ser Thr Thr Ser Thr Ser Thr Ala Thr Ser Thr Ser Val Ala Thr Ser
145                 150                 155                 160
Ser Leu Pro Ala Ile Ile Ser Ser Ser Ile Pro Ser Glu Ala Ala Ala
                165                 170                 175
Thr Ala Leu Ser Gly Cys Asn Thr Trp Asp Gly Phe Asp Asn Cys Gln
            180                 185                 190
Thr Ser Gly Val Tyr Asp Phe Val Ala Ser Ala Glu Asn Arg Arg Trp
        195                 200                 205
Gln Thr Pro Pro Asp Gly Asp Pro Ala Tyr Val Asn Thr Phe Gln Asp
    210                 215                 220
Tyr Arg Asp Leu Ile Gly Tyr Ala Asp Ile Gln Tyr Ser Pro Ser Arg
225                 230                 235                 240
Thr Ser Ala Val Val Thr Val Asn Ala Ala Ser Arg Thr Gly Glu Thr
                245                 250                 255
Leu Thr Tyr Lys Phe Gly Gly Ile Thr Gln Thr Ser Asn Ala Tyr Thr
            260                 265                 270
Val Ser Ser Ser Phe Ile Gly Thr Leu Ala Ile Thr Val Thr Ser Ser
        275                 280                 285
Ser Gly Lys Lys Leu Glu Leu Glu Ala Leu Asn Phe Val Trp Gln Asn
    290                 295                 300
Ala Val Leu Thr Gly Ala Gln Ser Thr Phe Asn Asn Gly Gln Lys Gly
305                 310                 315                 320
Ala Ile Val Glu Leu Phe Gly Trp Pro Tyr Ala Asp Ile Ala Lys Glu
                325                 330                 335
Cys Ala Phe Leu Gly Lys Ala Gly Tyr Met Gly Val Lys Val Trp Pro
            340                 345                 350
Pro Asn Glu His Ile Trp Gly Ser Asp Tyr Tyr Glu Thr Asp Asn Met
        355                 360                 365
Phe Arg Pro Trp Tyr Leu Val Tyr Gln Pro Val Ser Tyr Lys Leu Val
    370                 375                 380
Ser Arg Gln Gly Thr Arg Glu Glu Leu Arg Ala Met Ile Thr Ala Cys
385                 390                 395                 400
Arg Ser Ala Gly Val Arg Val Tyr Ala Asp Ala Val Ile Asn His Met
                405                 410                 415
Ser Gly Asn Gly Asn Asp Ile Gln Asn His Arg Asn Thr Ala Cys Ala
            420                 425                 430
Tyr Trp Thr Gly His Asn Ala Thr Ala Asn Ser Pro Tyr Phe Thr Ser
        435                 440                 445
Gly Tyr Thr Tyr Leu Ile Asn Pro Phe Thr Asn Thr Arg Pro Thr Phe
    450                 455                 460
Glu Tyr Pro Ala Val Pro Trp Gly Pro Thr Asp Phe His Cys Val Ser
465                 470                 475                 480
Ser Ile Thr Asp Trp Thr Asn Gly Gln Ile Val Thr Lys Gly Tyr Leu
                485                 490                 495
Val Gly Leu Ser Asp Leu Asn Thr Glu Lys Asp Tyr Val Gln Asp Arg
            500                 505                 510
Ile Ala Thr Tyr Leu Val Asp Leu Leu Ser Ile Gly Phe Ser Gly Phe
        515                 520                 525
Arg Val Asp Ala Ala Lys His Ile Gly Pro Thr Ser Met Ala Gln Ile
    530                 535                 540
Phe Gly Arg Val Ala Lys Lys Met Gly Gly Ser Leu Pro Asp Asp Phe
545                 550                 555                 560
Ile Thr Trp Leu Glu Val Leu Met Gly Gly Glu Lys Glu Gln Tyr Ala
                565                 570                 575
Cys Gly Gly Gly Glu Trp Ser Trp Tyr Thr Asn Phe Asn Thr Gln Leu
            580                 585                 590
Ser Asn Ala Gly Ile Ser Asp Thr Asp Ile Asn Lys Ile Lys Ile Trp
        595                 600                 605
Ser Ser Asp Tyr Pro Lys Glu Phe Pro Ile Cys Gly Ser Trp Ile Ile
    610                 615                 620
Pro Ser Thr Arg Phe Val Ile Gln Asn Asp Asp His Asp Gln Gln Asn
625                 630                 635                 640
Pro Gly Ser Ser Ser Arg Asp Met Gly Asp Gln Gly Ser Val Leu Ile
                645                 650                 655
Lys Asp Gln Asp Val Ala Lys His Arg Ala Phe Glu Val Lys Leu Phe
            660                 665                 670
Thr Arg Thr Asp Gly Asp Trp Gln Ile Arg Asn Ile Leu Ser Ser Tyr
        675                 680                 685
Met Phe Ala Ser Asn Gly Ala Asn Gly Phe Pro Asp Gly Leu Ser Asp
    690                 695                 700
Cys Ser Leu Tyr Thr Gly Ser Gln Ser Ala Ser Gly Cys Leu Gly Ile
705                 710                 715                 720
Ala Lys Asp Thr Ala Tyr Val Glu Gly Ile Cys Gly Tyr Thr Met Val
                725                 730                 735
Ala Gly Arg Tyr Thr Arg Pro His Arg Asp Leu Ser Ile Ile Asn Ala
            740                 745                 750
Met Arg Ser Trp Val Gly Leu Ser Ser Thr Thr Ala Asp Ala Leu Gly
        755                 760                 765
Ile Pro Gly Cys Ser
    770
<210>176
<211>1761
<212>DNA
<213>Valsaria rubricosa
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1761)
<220>
<221>sig_peptide
<222>(1)..(63)
<220>
<221>misc_feature
<222>(64)..(1413)
＜223〉catalyst structure domain
<220>
<221>misc_feature
<222>(1414)..(1458)
＜223〉joint
<220>
<221>misc_feature
<222>(1459)..(1761)
<223>CBM
<400>176
atg cga tcc ttc ctc gcc ctc tca gcc ttg ctg ctg ctg tac ccg ctg        48
Met Arg Ser Phe Leu Ala Leu Ser Ala Leu Leu Leu Leu Tyr Pro Leu
1               5                   10                  15
cag ctg ctc gcc gcc agc aac tcc gac tgg agg tcc cgc aat atc tac        96
Gln Leu Leu Ala Ala Ser Asn Ser Asp Trp Arg Ser Arg Asn Ile Tyr
            20                  25                  30
ttt gcc ttg acc gac cgc gtc gcc aat ccg tcc acc acg acc gca tgt        144
Phe Ala Leu Thr Asp Arg Val Ala Asn Pro Ser Thr Thr Thr Ala Cys
        35                  40                  45
agt gac ctg agc aac tac tgc ggc ggc acg tgg agc ggc ctg tcg agc        192
Ser Asp Leu Ser Asn Tyr Cys Gly Gly Thr Trp Ser Gly Leu Ser Ser
    50                  55                  60
aag ctg gac tac atc caa ggg atg ggc ttc gat tcc atc tgg att acc        240
Lys Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Met Gly Phe Asp Ser Ile Trp Ile Thr
65                  70                  75                  80
ccc gtg gtc gag aac tgc gac ggt ggc tac cac ggc tac tgg gcc aag        288
Pro Val Val Glu Asn Cys Asp Gly Gly Tyr His Gly Tyr Trp Ala Lys
                85                  90                  95
gcg ctc tac aac gtc aac acg aac tac ggc agt gcg gat gat ctg aag        336
Ala Leu Tyr Asn Val Asn Thr Asn Tyr Gly Ser Ala Asp Asp Leu Lys
            100                 105                 110
aac ttc gtt gcg gcc gcc cat gcg aag ggc atg tac gtg atg gtg gac        384
Asn Phe Val Ala Ala Ala His Ala Lys Gly Met Tyr Val Met Val Asp
        115                 120                 125
gtc gtc gcg aat cac atg ggt tcc tgc ggc atc gcc aac ctc tcc cca        432
Val Val Ala Asn His Met Gly Ser Cys Gly Ile Ala Asn Leu Ser Pro
    130                 135                 140
cct ccc ctg aac gag cag agc tct tat cac acc cag tgc gac att gac        480
Pro Pro Leu Asn Glu Gln Ser Ser Tyr His Thr Gln Cys Asp Ile Asp
145                 150                 155                 160
tac agc agt cag tcc agc att gag acg tgc tgg ata tcc ggc ctc cct        528
Tyr Ser Ser Gln Ser Ser Ile Glu Thr Cys Trp Ile Ser Gly Leu Pro
                165                 170                 175
gac ctg gac acc acc gat agc act atc cga tcc ctc ttc cag acc tgg        576
Asp Leu Asp Thr Thr Asp Ser Thr Ile Arg Ser Leu Phe Gln Thr Trp
            180                 185                 190
gtc cac ggc ctg gtc agc aac tac agc ttc gac ggt ctc cgc gtc gac        624
Val His Gly Leu Val Ser Asn Tyr Ser Phe Asp Gly Leu Arg Val Asp
        195                 200                 205
acc gtc aag cac gtg gag aag gat tac tgg ccc ggc ttc gtg tcg gcg        672
Thr Val Lys His Val Glu Lys Asp Tyr Trp Pro Gly Phe Val Ser Ala
    210                 215                 220
gcg ggc acc tac gcc atc ggc gaa gtc ttc tcc ggc gac acc tcc tac        720
Ala Gly Thr Tyr Ala Ile Gly Glu Val Phe Ser Gly Asp Thr Ser Tyr
225                 230                 235                 240
gtg gcc ggc tat caa tcg gtg atg ccg ggc ttg ctc aac tat ccc atc        768
Val Ala Gly Tyr Gln Ser Val Met Pro Gly Leu Leu Asn Tyr Pro Ile
                245                 250                 255
tac tat ccg ctc atc cgc gtc ttc gcg cag ggt gcg tcc ttc acc gat        816
Tyr Tyr Pro Leu Ile Arg Val Phe Ala Gln Gly Ala Ser Phe Thr Asp
            260                 265                 270
ctc gtc aac aac cac gat acc gtc ggc tcg acc ttc tcc gac ccg acg        864
Leu Val Asn Asn His Asp Thr Val Gly Ser Thr Phe Ser Asp Pro Thr
        275                 280                 285
ctg ctg ggt aac ttt atc gac aac cac gac aac cca cgt ttc ctg agc        912
Leu Leu Gly Asn Phe Ile Asp Asn His Asp Asn Pro Arg Phe Leu Ser
    290                 295                 300
tac acc agc gac cac gcc ctc ctc aag aac gct ctg gcc tac gtc atc        960
Tyr Thr Ser Asp His Ala Leu Leu Lys Asn Ala Leu Ala Tyr Val Ile
305                 310                 315                 320
ctg gcc aga ggc atc ccc atc gtc tac tac ggc acc gag caa ggc tac        1008
Leu Ala Arg Gly Ile Pro Ile Val Tyr Tyr Gly Thr Glu Gln Gly Tyr
                325                 330                 335
tcg ggt tcg tcc gac ccg gcg aac cgc gag gat ctc tgg cgt agc gga        1056
Ser Gly Ser Ser Asp Pro Ala Asn Arg Glu Asp Leu Trp Arg Ser Gly
            340                 345                 350
tac agc act acg gga gac atc tac acc acc atc gcc gcg ctc tcc gcc        1104
Tyr Ser Thr Thr Gly Asp Ile Tyr Thr Thr Ile Ala Ala Leu Ser Ala
        355                 360                 365
gcg cgc acc gcg gcc ggt ggc ctc gcc ggt aac gac cac gtc cac ctg        1152
Ala Arg Thr Ala Ala Gly Gly Leu Ala Gly Asn Asp His Val His Leu
    370                 375                 380
tac acg acc gac aac gcg tac gcc tgg tcc cgg gcg agc ggc aag ctc        1200
Tyr Thr Thr Asp Asn Ala Tyr Ala Trp Ser Arg Ala Ser Gly Lys Leu
385                 390                 395                 400
atc gtc gtc acg tcc aac cgc ggc agc tec gac agc agc acc atc tgc        1248
Ile Val Val Thr Ser Asn Arg Gly Ser Ser Asp Ser Ser Thr Ile Cys
                405                 410                 415
ttc agc acc cag cag gcc agc ggc acc acc tgg acc agc acg atc acc        1296
Phe Ser Thr Gln Gln Ala Ser Gly Thr Thr Trp Thr Ser Thr Ile Thr
            420                 425                 430
ggc aac tcg tac acc gcc gac agc aac ggc cag atc tgc gtg cag ctg        1344
Gly Asn Ser Tyr Thr Ala Asp Ser Asn Gly Gln Ile Cys Val Gln Leu
        435                 440                 445
tcc agc ggc gga ccc gag gcg ctc gtc gtc tcc acc gcg acc ggc acc        1392
Ser Ser Gly Gly Pro Glu Ala Leu Val Val Ser Thr Ala Thr Gly Thr
    450                 455                 460
gcc acc gcg acg act ctg tcc acg acc acc aag acg tcc acc tcg acc        1440
Ala Thr Ala Thr Thr Leu Ser Thr Thr Thr Lys Thr Ser Thr Ser Thr
465                 470                 475                 480
gcc tcc tgc gcc gcc acc gtc gcc gtc acc ttc aac gag ctc gtc acc        1488
Ala Ser Cys Ala Ala Thr Val Ala Val Thr Phe Asn Glu Leu Val Thr
                485                 490                 495
acg aac tac ggc gac acc atc cgc ctg acg ggc tcc atc tcc cag ctc        1536
Thr Asn Tyr Gly Asp Thr Ile Arg Leu Thr Gly Ser Ile Ser Gln Leu
            500                 505                 510
agc agc tgg agc gca acc tcc ggg ctg gcc ctg agc gcg tcc gcg tac        1584
Ser Ser Trp Ser Ala Thr Ser Gly Leu Ala Leu Ser Ala Ser Ala Tyr
        515                 520                 525
acg tcc agc aac ccg ctc tgg agc gtg acg gtc agc ctg ccg gcc ggc        1632
Thr Ser Ser Asn Pro Leu Trp Ser Val Thr Val Ser Leu Pro Ala Gly
    530                 535                 540
acg tcg ttc gag tac aag ttc gtc cgc atc acg agc gac ggc acc gtg        1680
Thr Ser Phe Glu Tyr Lys Phe Val Arg Ile Thr Ser Asp Gly Thr Val
545                 550                 555                 560
acc tgg gaa tcg gac ccg aac cgc agc tac acc gtc ccg acg tgc gcg        1728
Thr Trp Glu Ser Asp Pro Asn Arg Ser Tyr Thr Val Pro Thr Cys Ala
                565                 570                 575
agc acc gcg acg atc agc aat acc tgg cgg tga                            1761
Ser Thr Ala Thr Ile Ser Asn Thr Trp Arg
            580                 585
<210>177
<211>586
<212>PRT
<213>Valsaria rubricosa
<400>177
Met Arg Ser Phe Leu Ala Leu Ser Ala Leu Leu Leu Leu Tyr Pro Leu
1               5                   10                  15
Gln Leu Leu Ala Ala Ser Asn Ser Asp Trp Arg Ser Arg Asn Ile Tyr
            20                  25                  30
Phe Ala Leu Thr Asp Arg Val Ala Asn Pro Ser Thr Thr Thr Ala Cys
        35                  40                  45
Ser Asp Leu Ser Asn Tyr Cys Gly Gly Thr Trp Ser Gly Leu Ser Ser
    50                  55                  60
Lys Leu Asp Tyr Ile Gln Gly Met Gly Phe Asp Ser Ile Trp Ile Thr
65                  70                  75                  80
Pro Val Val Glu Asn Cys Asp Gly Gly Tyr His Gly Tyr Trp Ala Lys
                85                  90                  95
Ala Leu Tyr Asn Val Asn Thr Asn Tyr Gly Ser Ala Asp Asp Leu Lys
            100                 105                 110
Asn Phe Val Ala Ala Ala His Ala Lys Gly Met Tyr Val Met Val Asp
        115                 120                 125
Val Val Ala Asn His Met Gly Ser Cys Gly Ile Ala Asn Leu Ser Pro
    130                 135                 140
Pro Pro Leu Asn Glu Gln Ser Ser Tyr His Thr Gln Cys Asp Ile Asp
145                 150                 155                 160
Tyr Ser Ser Gln Ser Ser Ile Glu Thr Cys Trp Ile Ser Gly Leu Pro
                165                 170                 175
Asp Leu Asp Thr Thr Asp Ser Thr Ile Arg Ser Leu Phe Gln Thr Trp
            180                 185                 190
Val His Gly Leu Val Ser Asn Tyr Ser Phe Asp Gly Leu Arg Val Asp
        195                 200                 205
Thr Val Lys His Val Glu Lys Asp Tyr Trp Pro Gly Phe Val Ser Ala
    210                 215                 220
Ala Gly Thr Tyr Ala Ile Gly Glu Val Phe Ser Gly Asp Thr Ser Tyr
225                 230                 235                 240
Val Ala Gly Tyr Gln Ser Val Met Pro Gly Leu Leu Asn Tyr Pro Ile
                245                 250                 255
Tyr Tyr Pro Leu Ile Arg Val Phe Ala Gln Gly Ala Ser Phe Thr Asp
            260                 265                 270
Leu Val Asn Asn His Asp Thr Val Gly Ser Thr Phe Ser Asp Pro Thr
        275                 280                 285
Leu Leu Gly Asn Phe Ile Asp Asn His Asp Asn Pro Arg Phe Leu Ser
    290                 295                 300
Tyr Thr Ser Asp His Ala Leu Leu Lys Asn Ala Leu Ala Tyr Val Ile
305                 310                 315                 320
Leu Ala Arg Gly Ile Pro Ile Val Tyr Tyr Gly Thr Glu Gln Gly Tyr
                325                 330                 335
Ser Gly Ser Ser Asp Pro Ala Asn Arg Glu Asp Leu Trp Arg Ser Gly
            340                 345                 350
Tyr Ser Thr Thr Gly Asp Ile Tyr Thr Thr Ile Ala Ala Leu Ser Ala
        355                  360                365
Ala Arg Thr Ala Ala Gly Gly Leu Ala Gly Asn Asp His Val His Leu
    370                 375                 380
Tyr Thr Thr Asp Asn Ala Tyr Ala Trp Ser Arg Ala Ser Gly Lys Leu
385                 390                 395                 400
Ile Val Val Thr Ser Asn Arg Gly Ser Ser Asp Ser Ser Thr Ile Cys
                405                 410                 415
Phe Ser Thr Gln Gln Ala Ser Gly Thr Thr Trp Thr Ser Thr Ile Thr
            420                 425                 430
Gly Asn Ser Tyr Thr Ala Asp Ser Asn Gly Gln Ile Cys Val Gln Leu
        435                 440                 445
Ser Ser Gly Gly Pro Glu Ala Leu Val Val Ser Thr Ala Thr Gly Thr
    450                 455                 460
Ala Thr Ala Thr Thr Leu Ser Thr Thr Thr Lys Thr Ser Thr Ser Thr
465                 470                 475                 480
Ala Ser Cys Ala Ala Thr Val Ala Val Thr Phe Asn Glu Leu Val Thr
                485                 490                 495
Thr Asn Tyr Gly Asp Thr Ile Arg Leu Thr Gly Ser Ile Ser Gln Leu
            500                 505                 510
Ser Ser Trp Ser Ala Thr Ser Gly Leu Ala Leu Ser Ala Ser Ala Tyr
        515                 520                 525
Thr Ser Ser Asn Pro Leu Trp Ser Val Thr Val Ser Leu Pro Ala Gly
    530                 535                 540
Thr Ser Phe Glu Tyr Lys Phe Val Arg Ile Thr Ser Asp Gly Thr Val
545                 550                 555                 560
Thr Trp Glu Ser Asp Pro Asn Arg Ser Tyr Thr Val Pro Thr Cys Ala
                565                 570                 575
Ser Thr Ala Thr Ile Ser Asn Thr Trp Arg
            580                 585
<210>178
<211>1749
<212>DNA
<213>Valsaria spartii
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1749)
<220>
<221>sig_peptide
<222>(1)..(57)
<220>
<221>misc_feature
<222>(58)..(1410)
＜223〉catalyst structure domain
<220>
<221>misc_feature
<222>(1411)..(1443)
＜223〉joint
<220>
<221>misc_feature
<222>(1444)..(1749)
<223>CBM
<400>178
atg cag ttc ctt tgc gcc ctt gca gca ctc ctg tgc ttc cca tcg cag        48
Met Gln Phe Leu Cys Ala Leu Ala Ala Leu Leu Cys Phe Pro Ser Gln
1               5                   10                  15
ctt ctc gcc gcc agc aac gcg gat tgg aaa tcg cgc aac atc tac ttt        96
Leu Leu Ala Ala Ser Asn Ala Asp Trp Lys Ser Arg Asn Ile Tyr Phe
            20                  25                  30
gcc ttg acg gac cgc gtc gct ggt cct acc ggg gga tca tgc ggc aac        144
Ala Leu Thr Asp Arg Val Ala Gly Pro Thr Gly Gly Ser Cys Gly Asn
        35                  40                  45
ctg gga aac tac tgc ggc ggt acc tgg aac gga ttg acg gat aag ttg        192
Leu Gly Asn Tyr Cys Gly Gly Thr Trp Asn Gly Leu Thr Asp Lys Leu
    50                  55                  60
gac tac atc cag ggc atg gga ttc gat gcc atc tgg atc acc ccg gtc        240
Asp Tyr Ile Gln Gly Met Gly Phe Asp Ala Ile Trp Ile Thr Pro Val
65                  70                  75                  80
atc aag aac agc ccc ggc ggt tat cac gga tat tgg gct caa gat ctc        288
Ile Lys Asn Ser Pro Gly Gly Tyr His Gly Tyr Trp Ala Gln Asp Leu
                85                  90                  95
tac agc gtg aac gag aac tat ggc act gcg caa gat ctg aag gat ttc        336
Tyr Ser Val Asn Glu Asn Tyr Gly Thr Ala Gln Asp Leu Lys Asp Phe
            100                 105                 110
gta aat gcg gcg cac gca aag ggg atc tac gtc atg gtc gac gtg gtc        384
Val Asn Ala Ala His Ala Lys Gly Ile Tyr Val Met Val Asp Val Val
        115                 120                 125
gca aac cac atg ggc aac ggt gga atc tca act ctc tcc cca cct ccc        432
Ala Asn His Met Gly Asn Gly Gly Ile Ser Thr Leu Ser Pro Pro Pro
    130                 135                 140
ttg aac cag gag agt tcc tat cac tcc aaa tgc aac atc gac tac agc        480
Leu Asn Gln Glu Ser Ser Tyr His Ser Lys Cys Asn Ile Asp Tyr Ser
145                 150                 155                 160
agc caa aac agc atc gag aat tgc tgg atc gct gac ctg ccc gac ctc        528
Ser Gln Asn Ser Ile Glu Asn Cys Trp Ile Ala Asp Leu Pro Asp Leu
                165                 170                 175
gtc acc acc gac aac acc atc cgc gat gtc ttc aag gac tgg atc gcc        576
Val Thr Thr Asp Asn Thr Ile Arg Asp Val Phe Lys Asp Trp Ile Ala
            180                 185                 190
aac ctc acc acc acc tac tcc ttc gac ggc ctc cgc gtc gac acc gtc        624
Asn Leu Thr Thr Thr Tyr Ser Phe Asp Gly Leu Arg Val Asp Thr Val
        195                 200                 205
aag cat gta gag aag gac ttt tgg ccg ggc ttc gtc gag gct gcc ggc        672
Lys His Val Glu Lys Asp Phe Trp Pro Gly Phe Val Glu Ala Ala Gly
    210                 215                 220
atg tat gcc atc ggc gag gtt ctc gat ggc ggc acc tcc tac gtt gcc        720
Met Tyr Ala Ile Gly Glu Val Leu Asp Gly Gly Thr Ser Tyr Val Ala
225                 230                 235                 240
ggc tac cag agc gtg atg cca ggc ctt ctc aac tat ccc atg tac tat        768
Gly Tyr Gln Ser Val Met Pro Gly Leu Leu Asn Tyr Pro Met Tyr Tyr
                245                 250                 255
cct ctc atc cgc acc ttt acc cag ggc gcc tcc ttc aac gac ttc gtc        816
Pro Leu Ile Arg Thr Phe Thr Gln Gly Ala Ser Phe Asn Asp Phe Val
            260                 265                 270
aac agt cac aac gag gtt ggt tcc gga ttc tcc gat ccc acc ctc ctc        864
Asn Ser His Asn Glu Val Gly Ser Gly Phe Ser Asp Pro Thr Leu Leu
        275                 280                 285
ggc acc ttc atc gac aac cac gac cag cag cgc ttc ctc tac aag aac        912
Gly Thr Phe Ile Asp Asn His Asp Gln Gln Arg Phe Leu Tyr Lys Asn
    290                 295                 300
agc gac cac gcc ctc ttg aag aac gct ctg gcc tac gtg atc ctt ggc        960
Ser Asp His Ala Leu Leu Lys Asn Ala Leu Ala Tyr Val Ile Leu Gly
305                 310                 315                 320
cga ggt atc cca atc gtg tac tac ggc acc gag caa gcc tac ggc ggt        1008
Arg Gly Ile Pro Ile Val Tyr Tyr Gly Thr Glu Gln Ala Tyr Gly Gly
                325                 330                 335
ggt gac gac ccg gcg aac cgc gag gac ctc tgg cga agc ggc tac tcc        1056
Gly Asp Asp Pro Ala Asn Arg Glu Asp Leu Trp Arg Ser Gly Tyr Ser
            340                 345                 350
acc acc tcc gag ata tac acc acc atc tcg ggc cta tcc tcc gct cgc        1104
Thr Thr Ser Glu Ile Tyr Thr Thr Ile Ser Gly Leu Ser Ser Ala Arg
        355                 360                 365
aaa tcc gcc ggc ggc ctc cca ggc aac gac cac tcc cac ctc tac acc        1152
Lys Ser Ala Gly Gly Leu Pro Gly Asn Asp His Ser His Leu Tyr Thr
    370                 375                 380
acc aac aac gcg tac gcc tgg tcc cgc gcg gac ggg aag gtg atc gcg        1200
Thr Asn Asn Ala Tyr Ala Trp Ser Arg Ala Asp Gly Lys Val Ile Ala
385                 390                 395                 400
ttg gtg acc aac gcc ggc ggc tcc gac acc agc acc cac tgc ttc aac        1248
Leu Val Thr Asn Ala Gly Gly Ser Asp Thr Ser Thr His Cys Phe Asn
                405                 410                 415
acc aag aaa ccg agc ggc acg cgc tgg acc agc gtc ctc cgc agc ggc        1296
Thr Lys Lys Pro Ser Gly Thr Arg Trp Thr Ser Val Leu Arg Ser Gly
            420                 425                 430
gga acc agc tac acc gcc gac ggc aac ggc caa atc tgc atc cag atc        1344
Gly Thr Ser Tyr Thr Ala Asp Gly Asn Gly Gln Ile Cys Ile Gln Ile
        435                 440                 445
caa aac ggc ggg ccc gag gca atc gtc ctc tcc acc ggc acc ggc acc        1392
Gln Asn Gly Gly Pro Glu Ala Ile Val Leu Ser Thr Gly Thr Gly Thr
    450                 455                 460
gaa acc aca tcc agc gcc acc acc tcc cca acc gcc ggc tgc ccc tcc        1440
Glu Thr Thr Ser Ser Ala Thr Thr Ser Pro Thr Ala Gly Cys Pro Ser
465                 470                 475                 480
acc gtc tcc gtc aca ttc acc aac ctc gtc aca acc cag gtc ggc gac        1488
Thr Val Ser Val Thr Phe Thr Asn Leu Val Thr Thr Gln Val Gly Asp
                485                 490                 495
acc atc aaa gtc acc ggc aac gtc tcg cag ctg ggc aac tgg aac cct        1536
Thr Ile Lys Val Thr Gly Asn Val Ser Gln Leu Gly Asn Trp Asn Pro
            500                 505                 510
tcc tcc gcc ccc gcc tta tcc gca acc gga tac acg gcc agc aac ccc        1584
Ser Ser Ala Pro Ala Leu Ser Ala Thr Gly Tyr Thr Ala Ser Asn Pro
        515                 520                 525
aaa tgg agc gga acc gtc aag ttg ccc gcc ggc tcg acg gtg cag tat        1632
Lys Trp Ser Gly Thr Val Lys Leu Pro Ala Gly Ser Thr Val Gln Tyr
    530                 535                 540
aag ttt gtg aag gtc gct agc ggg ggt ggc gcc gtg act tgg gag agc        1680
Lys Phe Val Lys Val Ala Ser Gly Gly Gly Ala Val Thr Trp Glu Ser
545                 550                 555                 560
gat ccc aac agg agt tat agc gtt cct agt tgt cag gct agc gcg act        1728
Asp Pro Asn Arg Ser Tyr Ser Val Pro Ser Cys Gln Ala Ser Ala Thr
                565                 570                 575
gtt gat tcg agc tgg aag taa                                            1749
Val Asp Ser Ser Trp Lys
            580
<210>179
<211>582
<212>PRT
<213>Valsaria spartii
<400>179
Met Gln Phe Leu Cys Ala Leu Ala Ala Leu Leu Cys Phe Pro Ser Gln
1               5                   10                  15
Leu Leu Ala Ala Ser Asn Ala Asp Trp Lys Ser Arg Asn Ile Tyr Phe
            20                  25                  30
Ala Leu Thr Asp Arg Val Ala Gly Pro Thr Gly Gly Ser Cys Gly Asn
        35                  40                  45
Leu Gly Asn Tyr Cys Gly Gly Thr Trp Asn Gly Leu Thr Asp Lys Leu
    50                  55                  60
Asp Tyr Ile Gln Gly Met Gly Phe Asp Ala Ile Trp Ile Thr Pro Val
65                  70                  75                  80
Ile Lys Asn Ser Pro Gly Gly Tyr His Gly Tyr Trp Ala Gln Asp Leu
                85                  90                  95
Tyr Ser Val Asn Glu Asn Tyr Gly Thr Ala Gln Asp Leu Lys Asp Phe
            100                 105                 110
Val Asn Ala Ala His Ala Lys Gly Ile Tyr Val Met Val Asp Val Val
        115                 120                 125
Ala Asn His Met Gly Asn Gly Gly Ile Ser Thr Leu Ser Pro Pro Pro
    130                 135                 140
Leu Asn Gln Glu Ser Ser Tyr His Ser Lys Cys Asn Ile Asp Tyr Ser
145                 150                 155                 160
Ser Gln Asn Ser Ile Glu Asn Cys Trp Ile Ala Asp Leu Pro Asp Leu
                165                 170                 175
Val Thr Thr Asp Asn Thr Ile Arg Asp Val Phe Lys Asp Trp Ile Ala
            180                 185                 190
Asn Leu Thr Thr Thr Tyr Ser Phe Asp Gly Leu Arg Val Asp Thr Val
        195                 200                 205
Lys His Val Glu Lys Asp Phe Trp Pro Gly Phe Val Glu Ala Ala Gly
    210                 215                 220
Met Tyr Ala Ile Gly Glu Val Leu Asp Gly Gly Thr Ser Tyr Val Ala
225                 230                 235                 240
Gly Tyr Gln Ser Val Met Pro Gly Leu Leu Asn Tyr Pro Met Tyr Tyr
                245                 250                 255
Pro Leu Ile Arg Thr Phe Thr Gln Gly Ala Ser Phe Asn Asp Phe Val
            260                 265                 270
Asn Ser His Asn Glu Val Gly Ser Gly Phe Ser Asp Pro Thr Leu Leu
        275                 280                 285
Gly Thr Phe Ile Asp Asn His Asp Gln Gln Arg Phe Leu Tyr Lys Asn
    290                 295                 300
Ser Asp His Ala Leu Leu Lys Asn Ala Leu Ala Tyr Val Ile Leu Gly
305                 310                 315                 320
Arg Gly Ile Pro Ile Val Tyr Tyr Gly Thr Glu Gln Ala Tyr Gly Gly
                325                 330                 335
Gly Asp Asp Pro Ala Asn Arg Glu Asp Leu Trp Arg Ser Gly Tyr Ser
            340                 345                 350
Thr Thr Ser Glu Ile Tyr Thr Thr Ile Ser Gly Leu Ser Ser Ala Arg
        355                 360                 365
Lys Ser Ala Gly Gly Leu Pro Gly Asn Asp His Ser His Leu Tyr Thr
    370                 375                 380
Thr Asn Asn Ala Tyr Ala Trp Ser Arg Ala Asp Gly Lys Val Ile Ala
385                 390                 395                 400
Leu Val Thr Asn Ala Gly Gly Ser Asp Thr Ser Thr His Cys Phe Asn
                405                 410                 415
Thr Lys Lys Pro Ser Gly Thr Arg Trp Thr Ser Val Leu Arg Ser Gly
            420                 425                 430
Gly Thr Ser Tyr Thr Ala Asp Gly Asn Gly Gln Ile Cys Ile Gln Ile
        435                 440                 445
Gln Asn Gly Gly Pro Glu Ala Ile Val Leu Ser Thr Gly Thr Gly Thr
    450                 455                 460
Glu Thr Thr Ser Ser Ala Thr Thr Ser Pro Thr Ala Gly Cys Pro Ser
465                 470                 475                 480
Thr Val Ser Val Thr Phe Thr Asn Leu Val Thr Thr Gln Val Gly Asp
                485                 490                 495
Thr Ile Lys Val Thr Gly Asn Val Ser Gln Leu Gly Asn Trp Asn Pro
            500                 505                 510
Ser Ser Ala Pro Ala Leu Ser Ala Thr Gly Tyr Thr Ala Ser Asn Pro
        515                 520                 525
Lys Trp Ser Gly Thr Val Lys Leu Pro Ala Gly Ser Thr Val Gln Tyr
    530                 535                 540
Lys Phe Val Lys Val Ala Ser Gly Gly Gly Ala Val Thr Trp Glu Ser
545                 550                 555                 560
Asp Pro Asn Arg Ser Tyr Ser Val Pro Ser Cys Gln Ala Ser Ala Thr
                565                 570                 575
Val Asp Ser Ser Trp Lys
            580

Claims (50)

1. a peptide species, it comprises the first amino acid sequence that contains catalytic module and the second amino acid sequence that contains the carbohydrate binding modules, wherein said catalytic module has alpha-amylase activity, and wherein said the second amino acid sequence has at least 60% homology with the arbitrary amino acid sequence that is selected from lower group: SEQ ID NO:52, SEQ ID NO:76, SEQ ID NO:78, SEQ ID NO:80, SEQ ID NO:82, SEQ ID NO:84, SEQ ID NO:86, SEQ ID NO:88, SEQ ID NO:90, SEQ ID NO:92, SEQ ID NO:94, SEQ ID NO:96, SEQ ID NO:98, SEQ ID NO:109, SEQ ID NO:137, SEQ ID NO:139, SEQ ID NO:141 and SEQ ID NO:143.
2. the polypeptide of claim 1, wherein said the first amino acid sequence has at least 60% homology with the arbitrary amino acid sequence that is selected from lower group: SEQ ID NO:02, SEQ ID NO:04, SEQ ID NO:06, SEQ ID NO:08, SEQ ID NO:10, SEQ ID NO:12, SEQ ID NO:14, SEQ ID NO:16, SEQ ID NO:18, SEQ ID NO:20, SEQ ID NO:22, SEQ ID NO:24, SEQ ID NO:26, SEQ ID NO:28, SEQ ID NO:30, SEQ ID NO:32, SEQ ID NO:34, SEQ ID NO:36, SEQ ID NO:38, SEQ ID NO:40, SEQ ID NO:42, SEQ ID NO:44, SEQ ID NO:111, SEQ ID NO:113, SEQ ID NO:115, SEQ ID NO:117, SEQ ID NO:119, SEQ ID NO:121, SEQ ID NO:123, SEQ ID NO:125, SEQ ID NO:127, SEQ ID NO:129, SEQ ID NO:131, SEQ ID NO:133, SEQ ID NO:135 and SEQ ID NO:155.
3. claim 1 or 2 polypeptide, wherein described first and described the second amino acid sequence between the position have joint sequence, described joint sequence has at least 60% homology with the arbitrary amino acid sequence that is selected from lower group: SEQ ID NO:46, SEQ ID NO:48, SEQ ID NO:50, SEQ ID NO:54, SEQ ID NO:56, SEQ ID NO:58, SEQ ID NO:60, SEQ ID NO:62, SEQ ID NO:64, SEQ ID NO:66, SEQ ID NO:68, SEQ ID NO:70, SEQ ID NO:72, SEQ ID NO:74, SEQ ID NO:145, SEQ ID NO:147, SEQ ID NO:149, SEQ ID NO:151 and SEQ ID NO:52.
4. each polypeptide of claim 1-3, amino acid sequence has at least 60% homology shown in wherein said the first amino acid sequence and the SEQ ID NO:4, and wherein said the first amino acid sequence comprises and is selected from one or more 49-Phe ,82-Ser,115-Arg,144-Met,145-Asn ,161-Arg,169-Met Human Connective tissue growth factors of lower group: A128P, K138V, S141N, Q143A, D144S, Y155W, E156D, D157N, N244E, M246L, G446D, D448S and N450D.
5. the polypeptide of claim 4, the amino acid sequence that wherein said polypeptide has the amino acid sequence shown in the SEQ ID NO:100 or has at least 60% homology with amino acid sequence shown in the SEQ ID NO:100.
6. each polypeptide of claim 1-3, the amino acid sequence that wherein said polypeptide has the amino acid sequence shown in the SEQ ID NO:101 or has at least 60% homology with amino acid sequence shown in the SEQ ID NO:101.
7. each polypeptide of claim 1-3, the amino acid sequence that wherein said polypeptide has the amino acid sequence shown in the SEQ ID NO:102 or has at least 50% homology with amino acid sequence shown in the SEQ ID NO:102.
8. each polypeptide of claim 1-7, wherein said polypeptide is heterozygote.
9. the polypeptide that has alpha-amylase activity is selected from lower group:
(a) peptide species, it has the amino acid sequence that at least 75% homology is arranged with the amino acid of mature polypeptide, and the amino acid of described mature polypeptide is selected from lower group: the amino acid/11-441 among the SEQ ID NO:14, amino acid/11-471 among the SEQ ID NO:18, amino acid/11-450 among the SEQ ID NO:20, amino acid/11-445 among the SEQ ID NO:22, amino acid/11-498 among the SEQ ID NO:26, amino acid/11 8-513 among the SEQ ID NO:28, amino acid/11-507 among the SEQ ID NO:30, amino acid/11-481 among the SEQ ID NO:32, amino acid/11-495 among the SEQ ID NO:34, amino acid/11-477 among the SEQ ID NO:38, amino acid/11-449 among the SEQ ID NO:42, amino acid/11-442 among the SEQ ID NO:115, amino acid/11-441 among the SEQ ID NO:117, amino acid/11-477 among the SEQ ID NO:125, amino acid/11-446 among the SEQ ID NO:131, amino acid 41-481 among the SEQ ID NO:157, amino acid 22-626 among the SEQ ID NO:159, amino acid 24-630 among the SEQ ID NO:161, amino acid 27-602 among the SEQ ID NO:163, amino acid 21-643 among the SEQ ID NO:165, amino acid 29-566 among the SEQ ID NO:167, amino acid 22-613 among the SEQ ID NO:169, amino acid 21-463 among the SEQ ID NO:171, amino acid 21-587 among the SEQ ID NO:173, amino acid 30-773 among the SEQ ID NO:175, amino acid 22-586 among the SEQ ID NO:177, amino acid 20-582 among the SEQ ID NO:179.
(b) by nucleotide sequence coded polypeptide, described nucleotide sequence (i) at least under low stringent condition with SEQ ID NO:13 in nucleotides 1-1326, nucleotides 1-1413 among the SEQ ID NO:17, nucleotides 1-1350 among the SEQ ID NO:19, nucleotides 1-1338 among the SEQ ID NO:21, nucleotides 1-1494 among the SEQ ID NO:25, nucleotides 52-1539 among the SEQ ID NO:27, nucleotides 1-1521 among the SEQ ID NO:29, nucleotides 1-1443 among the SEQ ID NO:31, nucleotides 1-1485 among the SEQ ID NO:33, nucleotides 1-143 1 among the SEQ ID NO:37, nucleotides 1-1347 among the SEQ ID NO:41, nucleotides 1-1326 among the SEQ ID NO:114, nucleotides 1-1323 among the SEQ ID NO:116, nucleotides 1-1431 among the SEQ ID NO:124, nucleotides 1-1338 among the SEQ ID NO:130, nucleotides 121-1443 among the SEQ ID NO:156, nucleotides 64-1878 among the SEQ ID NO:158, nucleotides 70-1890 among the SEQ ID NO:160, nucleotides 79-1806 among the SEQ ID NO:162, nucleotides 61-1929 among the SEQ ID NO:164, nucleotides 85-1701 among the SEQ ID NO:166, nucleotides 64-1842 among the SEQ ID NO:168, nucleotides 61-1389 among the SEQ ID NO:170, nucleotides 61-1764 among the SEQ ID NO:172, nucleotides 61-2322 among the SEQ ID NO:174, nucleotides 64-1761 among the SEQ ID NO:176, nucleotides 58-1749 hybridization among the SEQ ID NO:178, perhaps (ii) at least under medium stringent condition be contained in nucleotides 1-1326 among the SEQ ID NO:13, nucleotides 1-1413 among the SEQ ID NO:17, nucleotides 1-1350 among the SEQ ID NO:19, nucleotides 1-1338 among the SEQ ID NO:21, nucleotides 1-1494 among the SEQ ID NO:25, nucleotides 52-1539 among the SEQ ID NO:27, nucleotides 1-1521 among the SEQ ID NO:29, nucleotides 1-1443 among the SEQ ID NO:31, nucleotides 1-1485 among the SEQ ID NO:33, nucleotides 1-1431 among the SEQ ID NO:37, nucleotides 1-1347 among the SEQ ID NO:41, nucleotides 1-1326 among the SEQ ID NO:114, nucleotides 1-1323 among the SEQ ID NO:116, nucleotides 1-1431 among the SEQ ID NO:124, nucleotides 1-1338 among the SEQ ID NO:130, nucleotides 121-1443 among the SEQ ID NO:156, nucleotides 64-1878 among the SEQ ID NO:158, nucleotides 70-1890 among the SEQ ID NO:160, nucleotides 79-1806 among the SEQ ID NO:162, nucleotides 61-1929 among the SEQ ID NO:164, nucleotides 85-1701 among the SEQ ID NO:166, nucleotides 64-1842 among the SEQ ID NO:168, nucleotides 61-1389 among the SEQ ID NO:170, nucleotides 61-1764 among the SEQ ID NO:172, nucleotides 61-2322 among the SEQ ID NO:174, nucleotides 64-1761 among the SEQ ID NO:176, cDNA sequence hybridization in the polynucleotides shown in the nucleotides 58-1749 among the SEQ ID NO:178, perhaps (iii), (i) or complementary strand (ii); With
(c) a kind of variant, it comprises one or more amino acid whose conservatives and replaces in being selected from lower group amino acid sequence, disappearance, and/or insert: the amino acid/11-441 among the SEQ ID NO:14, amino acid/11-471 among the SEQ ID NO:18, amino acid/11-450 among the SEQ ID NO:20, amino acid/11-445 among the SEQ ID NO:22, amino acid/11-498 among the SEQ ID NO:26, amino acid/11 8-513 among the SEQ ID NO:28, amino acid/11-507 among the SEQ ID NO:30, amino acid/11-481 among the SEQ ID NO:32, amino acid/11-495 among the SEQ ID NO:34, amino acid/11-477 among the SEQ ID NO:38, amino acid/11-449 among the SEQ ID NO:42, amino acid/11-442 among the SEQ ID NO:115, amino acid/11-441 among the SEQ ID NO:117, amino acid/11-477 among the SEQ ID NO:125, amino acid/11-446 among the SEQ ID NO:131, amino acid 41-481 among the SEQ ID NO:157, amino acid 22-626 among the SEQ ID NO:159, amino acid 24-630 among the SEQ ID NO:161, amino acid 27-602 among the SEQ ID NO:163, amino acid 21-643 among the SEQ ID NO:165, amino acid 29-566 among the SEQ ID NO:167, amino acid 22-613 among the SEQ ID NO:169, amino acid 21-463 among the SEQ ID NO:171, amino acid 21-587 among the SEQ ID NO:173, amino acid 30-773 among the SEQ ID NO:175, amino acid 20-582 among amino acid 22-586 among the SEQ ID NO:177 and the SEQ ID NO:179.
10. the polypeptide that has the carbohydrate binding affinity, described polypeptide are selected from lower group:
(a) comprise the polypeptide that has the amino acid sequence of at least 60% homology with the sequence that is selected from lower group: the amino acid 487-586 of amino acid 30-287, the SEQ ID NO:177 of 492-587, the SEQ ID NO:175 of amino acid 513-613, the SEQ ID NO:173 of amino acid 502-566, the SEQ ID NO:169 of amino acid 540-643, the SEQ ID NO:167 of the amino acid 533-630 of the amino acid 529-626 of SEQ ID NO:159, SEQ ID NO:161, the amino acid 508-602 of SEQ ID NO:163, SEQ ID NO:165 and the amino acid 482-582 of SEQ ID NO:179;
(b) by nucleotide sequence coded polypeptide, described nucleotides sequence is listed under the low stringent condition hybridizes with polynucleotide probes, and described polynucleotide probes is selected from the complementary strand of lower group of sequence: the nucleotides 1597-1890 among the nucleotides 1585-1878 among the SEQ ID NO:158, the SEQ ID NO:160, the nucleotides 1522-1806 among the SEQ ID NO:162, the nucleotides 1618-1929 among the SEQ ID NO:164, the nucleotides 1504-1701 among the SEQ ID NO:166, the nucleotides 1537-1842 among the SEQ ID NO:168, the nucleotides 1474-1764 among the SEQ ID NO:172, the nucleotides 61-861 among the SEQ ID NO:174, the nucleotides 1459-1761 among the SEQ ID NO:176 and the nucleotides 1444-1749 among the SEQ ID NO:178;
(c) (a) or the fragment with carbohydrate binding affinity (b).
11. the polypeptide of claim 10, wherein said carbohydrate binding affinity is the starch binding affinity.
12. each polypeptide is used for the purposes of liquefaction according to claim 1-11.
13. each polypeptide is used for the purposes of saccharification according to claim 1-11.
14. each polypeptide is for the purposes of the method that comprises fermentation according to claim 1-11.
15. the purposes of each polypeptide in the starch method for transformation according to claim 1-11.
16. the purposes of each polypeptide in producing the method for oligosaccharides according to claim 1-11.
17. the purposes of each polypeptide in the method for producing maltodextrin or glucose syrup according to claim 1-11.
18. the purposes of each polypeptide in the method for producing fuel or drinking alcohol according to claim 1-11.
19. the purposes of each polypeptide in the method for preparation of drinks according to claim 1-11.
20. each polypeptide is for the production of the purposes in the fermentation process of organic compound according to claim 1-11, described organic compound is citric acid, ascorbic acid, lysine, glutamic acid for example.
21. comprise according to claim 1-11 composition of each polypeptide.
22. the method for starch saccharification is wherein used according to claim 1-11 each polypeptide processing starch.
23. method according to claim 22 comprises and changes starch into contain dextrose and/or maltose syrup.
24. according to claim 22 or 23 method, wherein said starch is starch gelatinization or granular.
25. each method according to claim 22-24, wherein the starch with saccharification contacts to produce tunning with fermenting organism.
26. method according to claim 24, wherein said fermenting organism is yeast, and tunning is ethanol.
27. a method comprises:
(a) starch is contacted with polypeptide, described polypeptide comprises catalytic module and carbohydrate binding modules, and described catalytic module has alpha-amylase activity;
(b) described starch is incubated with described polypeptide;
(c) fermentation, with the production tunning,
(d) the described tunning of optional recovery,
The enzyme or the disappearance that wherein have glucoamylase activity, perhaps be no more than or even exist less than the amount of 0.5 AGU/g DS, more preferably no more than or even less than 0.4 AGU/g DS starch substrates, even more preferably no more than or even less than 0.3 AGU/g DS starch substrates, and be most preferably not exceeding or even less than 0.1 AGU/g DS starch substrates, for example be no more than or even less than 0.05 AGU/g DS starch substrates, and wherein step a, b, c and/or d can carry out separately or simultaneously.
28. method according to claim 27, wherein said polypeptide are according to claim 1 to 11 each polypeptide.
29. a method comprises:
(a) starch substrates is contacted with yeast cells, described yeast cells is converted to express the polypeptide that comprises catalytic module and carbohydrate binding modules, and described catalytic module has alpha-amylase activity;
(b) described starch substrates is preserved with described yeast;
(c) fermentation is to produce ethanol;
(d) optional Recycled ethanol;
Wherein step a, b and c divide out or carry out simultaneously.
30. the method for claim 29, wherein said yeast cells are the yeast cells of claim 43.
31. by the method for fermentation by amyloid manufacture of materials ethanol, described method comprises:
(i) with the polypeptide described amyloid material that liquefies, described polypeptide comprises catalytic module and carbohydrate binding modules, and described catalytic module has alpha-amylase activity;
(ii) liquefied fermented glutinous rice that obtains of saccharification;
(iii) there is the material that obtains in the bottom fermentation step (ii) at fermenting organism.
32. the method for claim 31, wherein said polypeptide are each polypeptide according to claim 1-11.
33. according to claim 31 or 32 method, further comprise Recycled ethanol.
34. each method according to claim 31-33, wherein said saccharification and fermentation are implemented with saccharification simultaneously and fermentation process (SSF method).
35. each method according to claim 31-34, wherein ethanol content reaches at least 7%, at least 8%, at least 9%, at least 10%, for example at least 11%, at least 12%, at least 13%, at least 14%, at least 15%, for example at least 16% ethanol during the step I ii.
36. each method according to claim 31-35, wherein said acid alpha-amylase exists with 0.01 to 10 AFAU/g DS, preferred 0.1 to 5 AFAU/g DS, the especially amount of 0.3 to 2 AFAU/g DS.
37. each method according to claim 31-36, wherein said acid alpha-amylase and glucoamylase with 0.1 to 10AFAU/AGU, preferred 0.30 to 5AFAU/AGU, especially 0.5 to 3AFAU/AGU ratio adds.
38. coding is the dna sequence dna of each polypeptide according to claim 1-11.
39. comprise the DNA construct of dna sequence dna according to claim 38.
40. carry the recombinant expression carrier of DNA construct according to claim 39.
41. the host cell that transforms with according to claim 39 DNA construct or carrier according to claim 40.
42. host cell according to claim 41, it is microorganism, particularly bacterium or fungal cell.
43. according to claim 41 or 42 host cell, it is yeast.
44. according to claim 41 or 42 host cell, its be from aspergillus bacterial strain, from the bacterial strain of Talaromyces or from the bacterial strain of trichoderma, described bacterial strain from aspergillus is aspergillus niger particularly, and described bacterial strain from Talaromyces is Talaromyces emersonii particularly.
45. host cell according to claim 41, it is plant cell.
46. comprise according to claim 1-11 composition of each polypeptide.
47. composition according to claim 46, described composition further comprises glucoamylase.
48. according to claim 46 or 47 composition, wherein said glucoamylase derives from the bacterial strain in the bacterial classification of the bacterial classification of bacterial classification, Trametes of bacterial classification, the Eurotium of Talaromyces or Pachyktospora.
49. each composition according to claim 46-48, wherein said glucoamylase derives from and is selected from lower group species: aspergillus niger, Talaromyces leycettanus, Talaromyces duponti, Talaromyces emersonii, lobe ring bolt bacterium and the large decorative pattern spore of papery.
50. each composition is used for making purposes gelatinization, part gelatinization or granular starch liquefacation and/or saccharification according to claim 46-49.
CN200580048598.0A 2004-12-22 2005-12-22 For the enzyme of starch processing Active CN101128580B (en)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CN201610591291.5A CN106397601A (en) 2004-12-22 2005-12-22 Enzymes for starch processing

Applications Claiming Priority (5)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US63861404P 2004-12-22 2004-12-22
US60/638,614 2004-12-22
US65061205P 2005-02-07 2005-02-07
US60/650,612 2005-02-07
PCT/US2005/046725 WO2006069290A2 (en) 2004-12-22 2005-12-22 Enzymes for starch processing

Related Child Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
CN201610591291.5A Division CN106397601A (en) 2004-12-22 2005-12-22 Enzymes for starch processing

Publications (2)

Publication Number Publication Date
CN101128580A true CN101128580A (en) 2008-02-20
CN101128580B CN101128580B (en) 2016-08-24

Family

ID=39096041

Family Applications (3)

Application Number Title Priority Date Filing Date
CN2005800443174A Active CN101194015B (en) 2004-12-22 2005-12-22 Polypeptides having glucoamylase activity and polynucleotides encoding same
CN200580048598.0A Active CN101128580B (en) 2004-12-22 2005-12-22 For the enzyme of starch processing
CN201610591291.5A Pending CN106397601A (en) 2004-12-22 2005-12-22 Enzymes for starch processing

Family Applications Before (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
CN2005800443174A Active CN101194015B (en) 2004-12-22 2005-12-22 Polypeptides having glucoamylase activity and polynucleotides encoding same

Family Applications After (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
CN201610591291.5A Pending CN106397601A (en) 2004-12-22 2005-12-22 Enzymes for starch processing

Country Status (1)

Country Link
CN (3) CN101194015B (en)

Cited By (12)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN102869770A (en) * 2009-11-30 2013-01-09 诺维信公司 Polypeptides having glucoamylase activity and polynucleotides encoding same
CN103068975A (en) * 2010-01-04 2013-04-24 诺维信公司 Alpha-amylase variants and polynucleotides encoding same
CN103298359A (en) * 2010-11-08 2013-09-11 诺维信公司 Polypeptides having glucoamylase activity and polynucleotides encoding same
CN103509720A (en) * 2012-06-19 2014-01-15 中国农业大学 Method for preparing alpha-amylase and dedicated strain thereof and related protein
CN104640994A (en) * 2012-08-16 2015-05-20 丹尼斯科美国公司 Method of using alpha-amylase from aspergillus clavatus and isoamylase for saccharification
CN104769106A (en) * 2012-10-10 2015-07-08 丹尼斯科美国公司 Method of using alpha-amylase from talaromyces emersonii for saccharification
CN104903458A (en) * 2012-12-14 2015-09-09 丹尼斯科美国公司 Method of using alpha-amylase from aspergillus fumigatus and isoamylase for saccharification
CN104903461A (en) * 2012-12-20 2015-09-09 丹尼斯科美国公司 Method of using [alpha]-amylase from aspergillus terreus and pullulanase for saccharification
CN104903459A (en) * 2012-12-14 2015-09-09 丹尼斯科美国公司 Method of using alpha-amylase from aspergillus fumigatus and pullulanase for saccharification
CN108588056A (en) * 2018-03-12 2018-09-28 中国农业科学院饲料研究所 A kind of low temperature alpha-amylase Tcamy and its gene and application
CN111117986A (en) * 2020-01-16 2020-05-08 南京林业大学 Encoding gene of calcium-dependent heat-resistant α -L-arabinofuranosidase, preparation technology and application
CN112105729A (en) * 2018-04-09 2020-12-18 诺维信公司 Polypeptides having alpha-amylase activity and polynucleotides encoding same

Families Citing this family (15)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CA2782154C (en) * 2009-11-30 2018-10-16 Novozymes A/S Polypeptides having glucoamylase activity and polynucleotides encoding same
US8557541B2 (en) * 2009-12-01 2013-10-15 Novozymes A/S Polypeptides having glucoamylase activity and polynucleotides encoding same
US9732332B2 (en) * 2010-11-08 2017-08-15 Novozymes A/S Polypeptides having glucoamylase activity and polynucleotides encoding same
DK2734633T3 (en) * 2011-07-22 2019-06-11 Novozymes North America Inc PROCEDURES FOR PREPARING CELLULOSE MATERIALS AND IMPROVING HYDROLYSIS THEREOF
WO2013029494A1 (en) * 2011-08-26 2013-03-07 Novozymes A/S Polypeptides having glucoamylase activity and polynucleotides encoding same
WO2013034097A1 (en) * 2011-09-09 2013-03-14 Novozymes A/S Polypeptides having glucoamylase activity and polynucleotides encoding same
US10612058B2 (en) * 2014-12-19 2020-04-07 Danisco Us Inc Methods for saccharifying a starch substrate
CA2979410A1 (en) * 2015-03-27 2016-10-06 Cargill, Incorporated Glucoamylase-modified yeast strains and methods for bioproduct production
CN106479996B (en) * 2015-08-24 2021-03-02 丰益(上海)生物技术研发中心有限公司 Novel amylase
CA3032736A1 (en) 2016-08-05 2018-02-08 Cargill, Incorporated Leader-modified glucoamylase polypeptides and engineered yeast strains having enhanced bioproduct production
CN107475219B (en) * 2017-09-29 2020-06-09 天津科技大学 Three recombinant saccharifying enzymes and preparation method and application thereof
CN108410841B (en) * 2018-01-25 2020-06-30 中国农业大学 Efficient preparation and application of Dupont thermophila α -amylase
CN111944790B (en) * 2020-07-01 2022-09-09 深圳润康生态环境股份有限公司 Neutral protease gene, neutral protease, preparation method and application thereof
CN113151220A (en) * 2021-04-29 2021-07-23 广州博识生物科技有限公司 Acid-resistant alpha-amylase
CN113201518A (en) * 2021-04-29 2021-08-03 广州博识生物科技有限公司 High-activity alpha-amylase

Family Cites Families (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
AU4551097A (en) * 1996-10-11 1998-05-11 Novo Nordisk A/S Alpha-amylase fused to cellulose binding domain, for starch degradation
WO2000056900A2 (en) * 1999-03-22 2000-09-28 Novo Nordisk Biotech, Inc. Promoter sequences derived from fusarium venenatum and uses thereof
DK1576152T3 (en) * 2002-12-17 2007-04-10 Novozymes As Heat-stable alpha-amylases

Cited By (18)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN102869770A (en) * 2009-11-30 2013-01-09 诺维信公司 Polypeptides having glucoamylase activity and polynucleotides encoding same
CN102869770B (en) * 2009-11-30 2015-12-16 诺维信公司 There are the polypeptide of glucoamylase activity and the polynucleotide of this polypeptide of coding
CN103068975A (en) * 2010-01-04 2013-04-24 诺维信公司 Alpha-amylase variants and polynucleotides encoding same
CN103298359B (en) * 2010-11-08 2016-01-06 诺维信公司 There are the polypeptide of glucoamylase activity and the polynucleotide of this polypeptide of coding
CN103298359A (en) * 2010-11-08 2013-09-11 诺维信公司 Polypeptides having glucoamylase activity and polynucleotides encoding same
CN103509720A (en) * 2012-06-19 2014-01-15 中国农业大学 Method for preparing alpha-amylase and dedicated strain thereof and related protein
CN103509720B (en) * 2012-06-19 2015-07-01 中国农业大学 Method for preparing alpha-amylase and dedicated strain thereof and related protein
CN104640994A (en) * 2012-08-16 2015-05-20 丹尼斯科美国公司 Method of using alpha-amylase from aspergillus clavatus and isoamylase for saccharification
CN104769106A (en) * 2012-10-10 2015-07-08 丹尼斯科美国公司 Method of using alpha-amylase from talaromyces emersonii for saccharification
CN104903458A (en) * 2012-12-14 2015-09-09 丹尼斯科美国公司 Method of using alpha-amylase from aspergillus fumigatus and isoamylase for saccharification
CN104903459A (en) * 2012-12-14 2015-09-09 丹尼斯科美国公司 Method of using alpha-amylase from aspergillus fumigatus and pullulanase for saccharification
CN104903461A (en) * 2012-12-20 2015-09-09 丹尼斯科美国公司 Method of using [alpha]-amylase from aspergillus terreus and pullulanase for saccharification
CN108588056A (en) * 2018-03-12 2018-09-28 中国农业科学院饲料研究所 A kind of low temperature alpha-amylase Tcamy and its gene and application
CN108588056B (en) * 2018-03-12 2020-03-27 中国农业科学院饲料研究所 Low-temperature α -amylase Tcamy and gene and application thereof
CN112105729A (en) * 2018-04-09 2020-12-18 诺维信公司 Polypeptides having alpha-amylase activity and polynucleotides encoding same
CN112105729B (en) * 2018-04-09 2024-05-14 诺维信公司 Polypeptides having alpha-amylase activity and polynucleotides encoding same
CN111117986A (en) * 2020-01-16 2020-05-08 南京林业大学 Encoding gene of calcium-dependent heat-resistant α -L-arabinofuranosidase, preparation technology and application
CN111117986B (en) * 2020-01-16 2022-04-22 南京林业大学 Encoding gene of calcium-dependent heat-resistant alpha-L-arabinofuranosidase, preparation technology and application

Also Published As

Publication number Publication date
CN101128580B (en) 2016-08-24
CN101194015A (en) 2008-06-04
CN106397601A (en) 2017-02-15
CN101194015B (en) 2013-05-08

Similar Documents

Publication Publication Date Title
CN101128580B (en) For the enzyme of starch processing
DK2365068T3 (en) ENZYMER FOR PROCESSING STARCH
EP2791350B1 (en) Enzyme cocktails prepared from mixed cultures
US9777304B2 (en) Enzymes for starch processing
CN101466844A (en) Processes for production of a starch hydrolysate
MX2008013100A (en) Polypeptides having glucoamylase activity and polynucleotides encoding same.
MXPA06000212A (en) Enzymes for starch processing.
CN101517072A (en) Processes for producing a fermentation product
CN101087887A (en) Fermentation product processes
CA2918685C (en) Enzyme composition and uses thereof
AU2011203101B2 (en) Enzymes for starch processing
Omardien Bioprospecting for beta-glucosidases and beta-xylosidases from non-Saccharomyces yeast

Legal Events

Date Code Title Description
C06 Publication
PB01 Publication
C10 Entry into substantive examination
SE01 Entry into force of request for substantive examination
C14 Grant of patent or utility model
GR01 Patent grant