BRPI0811270B1 - Food of low fat content, and, flavor intensification agent - Google Patents

Description

“ALIMENTO DE BAIXO TEOR DE GORDURA, E, AGENTE DE INTENSIFICAÇÃO DE SABOR” Campo técnico A presente invenção refere-se a um alimento de baixo teor de gordura, e a um agente de intensificação de sabor a ser usado para conferir suavidade e abundância semelhantes à gordura a um sabor de um alimento de baixo teor de gordura. Técnica anterior Nos últimos anos, atenção tem sido focalizada sobre problemas associados com doenças relacionadas com estilo de vida devido ao excesso de ingestão de calorias e gordura. Na indústria de alimentos, sob um tal fundamento, há interesse crescente em alimentos de baixa caloria, de baixo teor de gordura, e sem gordura, ou semelhantes por causa das necessidades diversificadas dos consumidores e da consciência crescente sobre a saúde. Baseando-se naquelas demandas, produtos têm sido desenvolvidos em vários campos. Contudo, devido ao fato de a gordura ter essencialmente uma contribuição grande para a palatabilidade de alimento, o sabor geral em alimentos de baixo teor de gordura ou sem gordura é insípido ou brando, é fraco em kokumi, e também é fraco em suavidade e sabor derivados de gordura, acarretando um problema dos alimentos de baixo teor de gordura ou sem gordura. Nas presentes circunstâncias, as preferências do consumidor não são suficientemente satisfeitas.

Ademais, no campo de produtos lácteos, em particular, embora haja muitos grupos de produtos nos quais gordura láctea é substituída por gordura ou óleo vegetal e semelhante, a diferença é claramente exibida em muitos casos.

Até aqui, vários esforços têm sido implementados com o propósito de solucionar os problemas acima mencionados. Por exemplo, em relação aos produtos lácteos, são exemplificados: um método de intensificação de sabor pela incorporação de uma fibra dietética solúvel em água (Documento de Patente 1); um método de melhora de qualidade pelo uso de um amido quimicamente modificado ou semelhante em combinação (Documentos de Patente 2 e 3); e um método de intensificação de sabor pelo uso de ágar (Documento de Patente 4). Ademais, em relação à substituição de gordura, têm sido relatadas várias tecnologias, tal como uma tecnologia para uma composição de óleo e gordura focalizada sobre seu ácido graxo constituinte (Documento de Patente 5).

Contudo, em todos os casos, nas presentes circunstâncias, demandas de consumidores não são suficientemente satisfeitas em termos de palatabilidade tais como uma fragrância, um sabor, um sabor, uma textura, e também em termos de etapas e preços de produção.

Entrementes, o receptor de cálcio que também é chamado de Receptor Sensível ao Cálcio (CaSR) é um receptor consistindo de 1.078 aminoácidos, que está classificado na classe C de sete receptores de transmembrana (receptor acoplado à proteína G; GPCR). Clonagem do gene para o receptor de cálcio foi relatada em 1993 (Documento de Não-Patente 1), e é sabido que o receptor de cálcio causa várias respostas celulares via elevação do nível intracelular de cálcio etc. quando está sendo ativado com cálcio etc. A sequência de nucleotídeos do receptor de cálcio de humano está registrada com o Número de Acesso no Banco de Gene de NM 000388 e está bem conservada dentre animais. O receptor de cálcio acima mencionado pode atuar para promover ou suprimir funções biológicas. Portanto, no momento, um agente terapêutico que utiliza uma ação de ativação sobre o receptor de cálcio e um agente terapêutico que utiliza uma ação de inibição sobre o receptor de cálcio são apropriadamente usados no tratamento de doenças neurológicas, doenças hepáticas, doenças cardiovasculares, doenças do sistema digestivo, e outras doenças, dependendo das condições patológicas. Por exemplo, o receptor de cálcio tem funções para detectar nível sanguíneo de cálcio aumentado na paratireóide, e suprimir a secreção do hormônio de paratireóide (PTH) para corrigir o nível sanguíneo de cálcio. Portanto, é esperado um efeito de redução do nível sanguíneo de cálcio para um ativador de receptor de cálcio. Tem sido realmente esclarecido que quando o ativador de receptor de cálcio é usado para tratar hiperparatiroidismo secundário em um paciente de hemodiálise, reduz o nível de PTH sem elevar os níveis de cálcio e fósforo.

Visto que a análise funcional do receptor de cálcio tem sido conduzida principalmente para homeostasia de cálcio, as pesquisas aplicadas, portanto, até agora principalmente focalizado sobre doenças ósseas nas quais regulação de cálcio está envolvida. Contudo, tem se tomado esclarecido que o receptor de cálcio está amplamente distribuído em corpos vivos diferentes da paratireóide e dos rins a partir dos resultados de análises de expressão genética etc. (Documentos de Não-Patente 2 e 3), e têm sido propostas suas possibilidades de estar envolvido em várias funções biológicas e causas de doenças. Por exemplo, é conjecturado que o receptor de cálcio está envolvido nas funções do fígado, coração, pulmão, trato gastrintestinal, linfócito, e pâncreas. Da presente invenção também têm-se confirmado que o receptor de cálcio é expressado em uma ampla variedade de tecidos em corpos vivos pela análise de RNAs extraídos de tecidos de rato usando RT-PCR. Dos pontos de vista acima mencionados, os valores de ativadores e inibidores do receptor de cálcio estão presentemente rapidamente aumentando para aplicações.

Além disso, em adição ao cálcio, cátions tal como um cátion de gadolínio, peptídeos básicos tal como poliarginina, poliamina tal como espermina, aminoácidos tal como fenil-alanina, e assim por diante têm sido relatados como ativadores de receptor de cálcio (Documento de Não-Patente 4). Documento de Não-Patente 5 relata que glutationa (γ-Glu-Cys-Gly), um peptídeo de peso molecular baixo, é um ativador de CaSR, mas não menciona em nenhum modo uma possibilidade de CaSR estar envolvido na recepção de sabor.

Até aqui, não tem sido sabido que um aminoácido ou peptídeo tenso uma estrutura particular é útil como um ativador de receptor de cálcio. Em adição, não tem sido sabido que um aminoácido ou peptídeo tendo um efeito ativador de receptor de cálcio confere suavidade e qualidade semelhantes à gordura a um sabor de um alimento de baixo teor de gordura. Documento de Patente 1: JP 2006-158232 A Documento de Patente 2: JP 2004-215563 A Documento de Patente 3: JP 2004-267160 A Documento de Patente 4: JP 2006-180792 A Documento de Patente 5: JP 2002-138296 A Documento de Não-Patente 1: Nature, 1993, Vol. 366(6455), pp. 575-580 Documento de Não-Patente 2: J. Endocrinol., 2000, Vol. 165(2), pp. 173-177 Documento de Não-Patente 3: Eur. J. Pharmacol., 2002, Vol. 447(2-3), pp. 271-278 Documento de Não-Patente 4: Cell Calcium, 2004, Vol. 35(3), pp. 209-216 Documento de Não-Patente 5: J. Biol. Chem., 2006, Vol. 281(13), pp. 8864-8870 Descrição da invenção Problema a ser solucionado pela invenção Um objetivo da presente invenção é fornecer um alimento de baixo teor de gordura ao qual são conferidas suavidade e qualidade semelhantes à gordura.

Meio para solucionar os problemas Da presente invenção têm-se verificado que um aminoácido e um peptídeo cada um tendo um efeito ativador de receptor de cálcio no processo de pesquisa de um ativador de receptor de cálcio. Têm-se adicionalmente verificado que o aminoácido e o peptídeo podem intensificar um sabor, uma suavidade e qualidade semelhantes à gordura, de um alimento de baixo teor de gordura. Assim, a presente invenção tem sido completada.

Isto é, a presente invenção fornece o seguinte: (1) Um alimento de baixo teor de gordura, sendo que um composto tendo efeito ativador de receptor de cálcio é adicionado ao mesmo em uma concentração final de 1 ppb a 99,9% em peso; (2) O alimento de baixo teor de gordura de acordo com (1), sendo que o composto é um tipo de ou dois ou mais tipos de aminoácidos ou peptídeos selecionado do grupo consistindo de γ-Glu-X-Gly (X representa um aminoácido ou um derivado de aminoácido), γ-Glu-Val-Y (Y representa um aminoácido ou um derivado de aminoácido), γ-Glu-Ala, γ-Glu-Gly, y-Glu-Cys, γ-Glu-Met, γ-Glu-Thr, γ-Glu-Val, γ-Glu-Om, Asp-Gly, Cys-Gly, Cys-Met, Glu-Cys, Gly-Cys, Leu-Asp, D-Cys, y-Glu-Met(O), y-Glu-y-Glu-Val, y-Glu-Val-NH2, γ-Glu-Val-ol, γ-Glu-Ser, γ-Glu-Tau, y-Glu-Cys(S-Me)(0), y-Glu-Leu, γ-Glu-Ile, γ-Glu-t-Leu, e y-Glu-Cys(S-Me); (3) O alimento de baixo teor de gordura de acordo com (2), sendo que ο X é Cys(SNO), Cys(S-alil), Gly, Cys(S-Me), Abu, t-Leu, Cie, Aib, Pen, ou Ser, e o Y é Gly, Vai, Glu, Lys, Phe, Ser, Pro, Arg, Asp, Met, Thr, His, Om, Asn, Cys, Gin, GlyA ou LacA; (4) O alimento de baixo teor de gordura de acordo com (2) ou (3), sendo que o composto é selecionado do grupo consistindo de y-Glu-Val-Gly e y-Glu-Abu-Gly; (5) O alimento de baixo teor de gordura de acordo qualquer um de (1) a (4), sendo que o alimento de baixo teor de gordura inclui um tipo ou dois ou mais tipos selecionados do grupo consistindo de um produto lácteo, um alimento contendo gordura e óleo animal e/ou gordura e óleo vegetal, e um alimento emulsificado; (6) Um agente de intensificação de sabor para conferir suavidade e qualidade semelhantes à gordura a um sabor de um alimento de baixo teor de gordura, que compreende um composto tendo um efeito ativador de receptor de cálcio.

Descrição breve dos desenhos FIG. 1 mostra um gráfico ilustrando uma ação de cálcio sobre um receptor de cálcio. O cRNA de receptor de cálcio de humano foi injetado em oócitos de Xenopus laevis por microinjeção. Foram registrados valores de correntes de resposta intracelular que fluíram quando uma solução de cloreto de cálcio foi adicionada em uma concentração arbitrária. O valor máximo de correntes intracelulares foi definido como um valor de corrente de resposta. Foi confirmado que nenhuma resposta foi observada em oócitos injetados com água destilada por microinjeção como um controle. FIG. 2 mostra um gráfico ilustrando uma ação de um L-aminoácido sobre um receptor de cálcio. O cRNA de receptor de cálcio de humano foi injetado em oócitos de Xenopus laevis por microinjeção. Foram registrados valores de correntes de resposta intracelular que fluíram quando uma solução de L-aminoácido 10 mM foi adicionada. O valor máximo de correntes intracelulares foi definido como um valor de corrente de resposta. Foi confirmado que nenhuma resposta foi observada em oócitos injetados com água destilada por microinjeção como um controle. FIG. 3 mostra um gráfico ilustrando uma ação de um D-aminoácido sobre um receptor de cálcio. O cRNA de receptor de cálcio de humano foi injetado em oócitos de Xenopus laevis por microinjeção. Foram registrados valores de correntes de resposta intracelular que fluíram quando uma solução de D-aminoácido 10 mM foi adicionada. O valor máximo de correntes intracelulares foi definido como um valor de corrente de resposta. Foi confirmado que nenhuma resposta foi observada em oócitos injetados com água destilada por microinjeção como um controle. FIG. 4 mostra um gráfico ilustrando uma ação de um peptídeo sobre um receptor de cálcio. O cRNA de receptor de cálcio de humano foi injetado em oócitos de Xenopus laevis por microinjeção. Foram registrados valores de correntes de resposta intracelular que fluíram quando uma solução de peptídeo foi adicionada em uma concentração arbitrária. O valor máximo de correntes intracelulares foi definido como um valor de corrente de resposta. Foi confirmado que nenhuma resposta foi observada em oócitos injetados com água destilada por microinjeção como um controle.

Melhor modo de realizar a invenção Daqui em diante, a presente invenção é descrita em detalhe. A presente invenção é um alimento de baixo teor de gordura contendo um composto, preferivelmente um peptídeo ou um aminoácido, tendo um efeito ativador de receptor de cálcio. Ademais, outra modalidade da presente invenção é um agente de intensificação de sabor para um alimento de baixo teor de gordura que é adicionado a um alimento de baixo teor de gordura para conferir suavidade e qualidade semelhantes à gordura a um sabor do alimento de baixo teor de gordura, e que contêm um composto tendo um efeito ativador de receptor de cálcio. O agente de intensificação de sabor para um alimento de baixo teor de gordura da presente invenção tem um efeito de aperfeiçoamento de a qualidade semelhante à gordura de um alimento de baixo teor de gordura quando estiver sendo adicionado ao alimento de baixo teor de gordura antes de comer. Ademais, ainda outra modalidade da presente invenção é um alimento de baixo teor de gordura ao qual é adicionado o agente de intensificação de sabor para um alimento de baixo teor de gordura compreendendo um composto tendo um efeito ativador de receptor de cálcio.

Primeiro, o aminoácido ou o peptídeo tendo um efeito ativador de receptor de cálcio é descrito. Têm-se verificado que o aminoácido ou o peptídeo tendo um efeito ativador de receptor de cálcio pode conferir kokumi a um alimento. Em geral, o termo "kokumi" significa um sabor que não pode ser expressado pelos cinco sabores básicos, que são expressados por sabor doce, sabor salgado, sabor ácido, sabor amargo, e umami, no qual tanto sabores marginais dos sabores básicos, tais como grossura, crescimento (enchimento da boca), continuidade, e harmonia quanto sabores básicos são intensificados. Têm-se verificado que o composto tendo um efeito ativador de receptor de cálcio pode conferir kokumi, em particular, suavidade e qualidade semelhantes à gordura a um alimento de baixo teor de gordura. O termo "alimento de baixo teor de gordura" usado na presente invenção significa um alimento que originalmente contém gordura, mas cujo teor de gordura está reduzido. O termo "gordura" como aqui usado tem o mesmo significado do termo "óleo e gordura", e inclui ambos a gordura limitadamente definida, que é um sólido, e óleo graxo, que é um líquido na temperatura normal. Ademais, a gordura inclui tanto gordura animal quanto gordura vegetal. O aminoácido ou o peptídeo a ser usado na presente invenção pode conferir suavidade e qualidade semelhantes à gordura a um alimento contendo gordura em uma extensão maior ou menor dependendo do teor de gordura. Assim, a extensão da "redução" do teor de gordura não é limitada. Contudo, do ponto de vista de um efeito de conferir qualidade semelhante à gordura, é preferido um alimento tendo um teor de gordura menor do que um alimento contendo gordura similar convencional, que não é submetido ao processamento para reduzir o teor de gordura.

Ademais, conferir "suavidade e qualidade semelhantes à gordura" inclui ambos dar suavidade e qualidade semelhantes à gordura a um alimento tendo suavidade e qualidade semelhantes à gordura quase imperceptíveis, e intensificar a suavidade e a qualidade semelhantes à gordura que são inerentes a um alimento. A frase "intensificação de suavidade e qualidade semelhantes à gordura" como aqui usada também tem o mesmo significado. Exemplos específicos de alimento de baixo teor de gordura incluem: um produto lácteo tal como leite de vaca, iogurte, manteiga, e creme; um alimento contendo gordura e óleo animal e/ou gordura e óleo vegetal, tal como margarina, leite para café, molho, e roux\ e um alimento emulsificado tal como tempero e maionese.

Entrementes, o termo "qualidade semelhante à gordura" como aqui usado significa sabor principalmente em sabor intermediário a sabor restante sentido quando um alimento contendo gordura é comido. Ademais, o termo "suavidade" significa macieza e vigor que são sentidas quando um alimento contendo gordura é comido. Em geral, quando estes dois fatores são combinados, sabor viscoso e demoradamente pronunciado e sabor graxo são sentidos na boca e ao redor da língua. A sensação do sabor varia com a duração do tempo após o início do ato de comer e é sequencialmente chamada, de imediatamente após o início do ato de comer, sabor inicial, sabor intermediário, e sabor restante. Aquelas são noções relativas, e tipicamente, sabor inicial, sabor intermediário, e sabor restante são sentidos 0 a 2 segundos, 3 a 4 segundo, e 5 segundos ou mais tarde após o início do ato de comer, respectivamente. Daqui em diante, exceto para o caso onde suavidade e qualidade semelhantes à gordura são descritos em combinação, aqueles são simplesmente descritos como "qualidade semelhante à gordura" coletivamente em alguns casos. O termo "receptor de cálcio" na presente descrição significa um receptor que é chamado Receptor Sensível ao Cálcio (CaSR) e pertence à classe C de sete receptores de transmembrana. O termo "ativador de receptor de cálcio" na presente descrição significa que se liga no receptor de cálcio acima mencionado para ativar o receptor de cálcio. Ademais, a frase "para ativar um receptor de cálcio" na presente descrição significa que um ligante se liga em um receptor de cálcio para ativar uma proteína ligante de nucleotídeo guanina, para deste modo transmitir um sinal. Em adição, o termo "atividade de receptor de cálcio" significa que o receptor de cálcio transmite o sinal.

Na presente descrição, cada aminoácido e aminoácidos formando cada peptídeo são L-aminoácidos a não ser que seja indicado de outro modo. <1> Composto tendo efeito ativador de receptor de cálcio O composto tendo um efeito ativador de receptor de cálcio pode ser um aminoácido, um peptídeo, ou seus derivados, ou vários compostos de peso molecular baixo desde que o composto tenha um efeito de aperfeiçoamento de a qualidade semelhante à gordura do alimento de baixo teor de gordura. O composto também pode ser um composto novo obtido por triagem. Por exemplo, o composto pode ser obtido pela reação de um receptor de cálcio com uma substância de teste, e detecção da atividade de receptor de cálcio. E preferivelmente confirmado que o composto assim obtido tem um efeito de intensificação de uma qualidade semelhante à gordura do alimento de baixo teor de gordura.

Daqui em diante, um método de triagem do composto tendo um efeito ativador de receptor de cálcio é especificamente descrito, mas não é limitado às seguintes etapas de: 1) medir uma atividade de receptor de cálcio pela adição de uma substância de teste em um sistema de medição de atividade de receptor de cálcio para medir a atividade de receptor de cálcio; 2) comparar uma atividade de receptor de cálcio quando se adiciona a substância de teste com uma atividade de receptor de cálcio quando se está livre da substância de teste; e 3) selecionar a substância de teste exibindo uma atividade alta de estimulação de receptor de cálcio quando a substância de teste é adicionada. A atividade de receptor de cálcio é, por exemplo, medida pelo uso de um sistema de medição usando células que expressam receptores de cálcio. As células mencionadas acima podem ser células endogenamente expressando receptores de cálcio, ou podem ser células recombinantes na quais genes exógenos de receptor de cálcio estão introduzidos. O sistema de medição de atividade de receptor de cálcio descrito acima pode ser usado sem qualquer limitação particular desde que, quando um ligante (ativador) extracelular específico para um receptor de cálcio é adicionado nas células mencionadas acima que expressam os receptores de cálcio, o sistema de medição pode detectar a ligação (reação) entre o ativador e o receptor de cálcio, ou pode responder à ligação (reação) entre o ativador e o receptor de cálcio para deste modo transmitir um sinal detectável para dentro das células. Quando a atividade de receptor de cálcio é detectada através da reação com a substância de teste, é determinado que a substância de teste tem uma atividade de estimulação de receptor de cálcio, e é uma substância que pode intensificar a qualidade semelhante à gordura do alimento de baixo teor de gordura.

Entrementes, um efeito de qualidade semelhante à gordura do alimento de baixo teor de gordura pode ser confirmado por um método tal como um teste de gosto por humanos. Ademais, embora o aminoácido e o peptídeo a serem usados como uma substância de teste não sejam particularmente limitados, o peptídeo é preferivelmente um peptídeo consistindo de 2 a 10 resíduos de aminoácido, ou um seu derivado, e mais preferivelmente um peptídeo consistindo de 2 ou 3 resíduos de aminoácido ou um seu derivado. Ademais, o resíduo de aminoácido no lado N-terminal do peptídeo é preferivelmente ácido γ-glutâmico. A origem do receptor de cálcio acima mencionado não é particularmente limitada. Seus exemplos incluem não apenas o receptor de cálcio de humano acima mencionado, mas também um receptor de cálcio derivado de um animal tal como um camundongo, um rato, e um cão.

Como descrito acima, a atividade de receptor de cálcio pode ser confirmada pelo uso de células vivas expressando um receptor de cálcio ou seu fragmento, membranas de célula expressando um receptor de cálcio ou seu fragmento um sistema in vitro contendo uma proteína de um receptor de cálcio ou seu fragmento, ou semelhante.

Um exemplo usando células vivas é descrito abaixo. Contudo, confirmação da atividade de receptor de cálcio não é limitada a este exemplo.

Um receptor de cálcio é expressado em células cultivadas tais como aquelas de oócitos de Xenopus laevis, células de ovário de hamster, e células de rim fetal de humano. O receptor de cálcio pode ser expressado por clonagem de um gene de receptor de cálcio gene em um plasmídeo que transporta um gene estranho e introdução do plasmídeo ou cRNA obtido pelo uso do plasmídeo como um modelo. Para detectar a reação, uma técnica eletrofisiológica e um indicador fluorescente que indica um aumento em nível de cálcio intracelular podem ser usados.

Expressão do receptor de cálcio é primeiro confirmada baseado na resposta ao cálcio ou a um ativador específico. São usados oócitos que mostraram corrente intracelular com cálcio em uma concentração de cerca de 5 mM, ou células cultivadas que mostraram fluorescência do reagente indicador fluorescente com cálcio em uma concentração de cerca de 5 mM. A dependência da concentração de cálcio é determinada pela mudança da concentração de cálcio. Então, uma substância de teste tal como um peptídeo é preparada em uma concentração de cerca de 1 μΜ a 1 mM, e adicionada nos oócitos ou nas célula cultivadas, e é determinada a atividade de receptor de cálcio do peptídeo acima mencionado ou semelhante.

Exemplos do composto a ser usado na presente invenção incluem vários aminoácidos, peptídeos, ou seus derivados, ou vários compostos de peso molecular baixo tendo um efeito ativador de receptor de cálcio (daqui em diante, quando "aminoácido" ou "peptídeo" é simplesmente usado, o aminoácido e o peptídeo alguma vezes significam ambos um aminoácido e um derivado de aminoácido, e ambos um peptídeo e um derivado de peptídeo, respectivamente) . O aminoácido ou o peptídeo tendo um efeito ativador de receptor de cálcio a ser usado na presente invenção pode ser um aminoácido ou um peptídeo tendo um efeito de intensificar a qualidade semelhante à gordura do alimento de baixo teor de gordura quando o alimento de baixo teor de gordura é comido após o aminoácido ou o peptídeo ser adicionado no mesmo. Exemplos de um tal aminoácido ou um tal peptídeo incluem y-Glu-X-Gly (X representa um aminoácido ou um derivado de aminoácido), y-Glu-Val-Y (Y representa um aminoácido ou um derivado de aminoácido), y-Glu-Ala, γ-Glu-Gly, γ-Glu-Cys, γ-Glu-Met, γ-Glu-Thr, γ-Glu-Val, γ-Glu-Om, Asp-Gly, Cys-Gly, Cys-Met, Glu-Cys, Gly-Cys, Leu-Asp, D-Cys, y-Glu-Met(O), y-Glu-y-Glu-Val, y-Glu-Val-NH2, γ-Glu-Val-ol, γ-Glu-Ser, y-Glu-Tau, y-Glu-Cys(S-Me)(0), γ-Glu-Leu, γ-Glu-Ile, γ-Glu-t-Leu, e y-Glu-Cys(S-Me) (daqui em diante, também chamado de "peptídeo ou semelhante da presente invenção" junto com o derivado de peptídeo descrito abaixo). Na presente invenção, um tipo daqueles peptídeos ou semelhante pode ser usado, ou dois ou mais tipos daqueles podem ser usados em combinação.

Ademais, o peptídeo pode ser um derivado de peptídeo tendo uma estrutura de y-Glu-X-OCH(Z)C02H (X representa um aminoácido ou um derivado de aminoácido, e Z representa H (um átomo de hidrogênio) ou CH3 (um grupo metila). Ademais, o peptídeo pode ser um composto no qual Y representa GlyA ou LacA na fórmula γ-Glu-Val-Y. Seus exemplos específicos preferíveis incluem γ-Glu-Val-GlyA, γ-Glu-tLeu-GlyA, y-Glu-Abu-GlyA, γ-Glu-Val-LacA, γ-Glu-tLeu-LacA, e γ-Glu-Abu-LacA. Deve ser observado que GlyA representa ácido glicólico e LacA representa ácido lático. Ácido lático pode ser um de ácido S-lático ou ácido R-lático, é preferido ácido S-lático. Fórmulas estruturais daqueles compostos são descritas abaixo.

Aqui, exemplos do aminoácido incluem: um aminoácido neutro tal como Gly, Ala, Vai, Leu, Ile, Ser, Thr, Cys, Met, Asn, Gin, Pro, Hyp, e t-Leu, um aminoácido ácido tal como Asp e Glu; um aminoácido básico tal como Lys, Arg, e His; um aminoácido aromático tal como Phe, Tyr, e Trp; homo-serina, citrulina, omitina, ácido α-amino-butírico, norvalina, norleucina, e taurina. O aminoácido também pode ser um aminoácido não-naturalmente ocorrente (não-constituinte de proteína) tal como terc-leucina, cicloleucina, ácido α-amino-isobutírico, e L-penicil-amina. Deve ser observado que X no peptídeo γ-Glu-X-Gly pode ser qualquer um de um tal aminoácido ou um derivado do mesmo descrito acima, e preferivelmente um aminoácido ou um derivado do mesmo diferente de Cys.

Aqui, abreviações para resíduos de aminoácido significam os seguintes aminoácidos. (1) Gly: Glicina (2) Ala: Alanina (3) Vai: Valina (4) Leu: Leucina (5) Ile: Isoleucina (6) Met: Metionina (7) Phe: Fenil-alanina (8) Tyr: Tirosina (9) Trp: Triptofano (10) His: Histidina (11) Lys: Lisina (12) Arg: Arginina (13) Ser: Serina (14) Thr: Treonina (15) Asp: Ácido aspártico (16) Glu: Ácido glutâmico (17) Asn: Asparagina (18) Gin: Glutamina (19) Cys: Cisteína (20) Pro: Prolina (21) Om: Omitina (22) Sar: Sarcosina (23) Cit: Citrullina (24) N-Val: Norvalina (25) N-Leu: Norleucina (26) Abu: Ácido a-amino-butírico (27) Tau: Taurina (28) Hyp: Hidróxi-prolina (29) t-Leu: terc-Leucina (30) Cie: Cicloleucina (31) Aib: Ácido α-amino-isobutírico (2-metil-alanina) (32) Pen: L-Penicil-amina Ademais, exemplos de derivado de aminoácido incluem vários derivados dos aminoácidos acima mencionados tais como um aminoácido incomum, um aminoácido não-natural, um amino-álcool, e um aminoácido substituído cuja cadeia lateral tal como o grupo carbonila terminal, o grupo amino terminal, e o grupo tiol de cisteína, está substituído com vários substituintes. Exemplos do substituinte incluem um grupo alquila, um grupo acila, um grupo hidroxila, um grupo amino, um grupo alquil-amino, um grupo nitro, um grupo sulfonila, e vários grupos protetores. Exemplos do aminoácido substituído incluem: Arg(N02) : Ν-γ-nitro-arginina; Cys(SNO): S-nitro-cisteína; Cys(S-Me): S-metil-cisteína; Cys(S-alil) : S-alil-cisteína; Val-NH2: valinamida; e Val-ol: valinol (2-amino-3-metil-l-butanol).

Deve ser observado que aqui, y-Glu-Cys(SNO)-Gly tem a seguinte fórmula estrutural, e o "(0)" nas fórmulas acima γ-Glu-Met (O) e y-Glu-Cys (S-Me) (O) indica uma estrutura de sulfóxido. Ο "(γ)" no γ-Glu indica que o ácido glutâmico se liga em outro aminoácido via o grupo carboxila na posição-γ em ácido glutâmico. s-Nitrosoglutationa (GNSO) γ-Glu-X-Gly (X representa um aminoácido ou um derivado de aminoácido), γ-Glu-Val-Y (Y representa um aminoácido ou um derivado de aminoácido), γ-Glu-Ala, γ-Glu-Gly, γ-Glu-Cys, γ-Glu-Met, γ-Glu-Thr, y-Glu-Val, γ-Glu-Om, Asp-Gly, Cys-Gly, Cys-Met, Glu-Cys, Gly-Cys, Leu-Asp, D-Cys, y-Glu-Met(O), y-Glu-y-Glu-Val, y-Glu-Val-NH2, γ-Glu-Val-ol, y-Glu-Ser, γ-Glu-Tau, y-Glu-Cys(S-Me)(0), γ-Glu-Leu, γ-Glu-Ile, γ-Glu-t-Leu, e y-Glu-Cys(S-Me) cada um intensifica a qualidade semelhante à gordura do alimento de baixo teor de gordura.

Portanto, γ-Glu-X-Gly (X representa um aminoácido ou um derivado de aminoácido), γ-Glu-Val-Y (Y representa um aminoácido ou um derivado de aminoácido), y-Glu-Ala, γ-Glu-Gly, y-Glu-Cys, γ-Glu-Met, y-Glu-Thr, y-Glu-Val, γ-Glu-Om, Asp-Gly, Cys-Gly, Cys-Met, Glu-Cys, Gly-Cys, Leu-Asp, D-Cys, y-Glu-Met(O), γ-Glu-y-Glu-Val, y-Glu-Val-NH2, y- Glu-Val-ol, γ-Glu-Ser, γ-Glu-Tau, y-Glu-Cys(S-Me)(0), γ-Glu-Leu, y-Glu-Ile, γ-Glu-t-Leu, e y-Glu-Cys(S-Me) (daqui em diante, também chamado de "peptídeo e aminoácido a ser usado na presente invenção") podem ser usados como um agente de intensificação de sabor para um alimento de baixo teor de gordura que é adicionado a um alimento de baixo teor de gordura para conferir qualidade semelhante à gordura a um sabor do alimento de baixo teor de gordura. O composto a ser usado na presente invenção pode ser utilizado sozinho ou pode ser usado como uma mistura de dois tipos ou três ou mais tipos arbitrários. Daqueles, o composto preferido é um composto tendo a seguinte fórmula estrutural: γ-Glu-X-Gly (X representa Cys(SNO), Cys(S-alil), Gly, Cys(S-Me), Abu, t-Leu, Cie, Aib, Pen, ou Ser) ; ou y-Glu-Val-Y (Y representa Gly, Vai, Glu, Lys, Phe, Ser, Pro, Arg, Asp, Met, Thr, His, Om, Asn, Cys, Gin, GlyA, ou LacA). Daqueles compostos, composto particularmente preferido é γ-Glu-Val-Gly ou γ-Glu-Abu-Gly.

Como o composto mencionado acima está comercialmente disponível, um produto comercialmente disponível pode ser usado. Ademais, quando o composto for um peptídeo, o peptídeo pode ser obtido pelo uso apropriado de uma técnica conhecida tal como (1) um método de síntese química, ou (2) um método de síntese do peptídeo por uma reação enzimática. Visto que numerosos resíduos de aminoácido contidos no peptídeo a ser usado na presente invenção são comparativamente pequenos como 2 ou 3 resíduos, um método de síntese química é conveniente. Quando se sintetiza quimicamente o peptídeo, o oligopeptídeo pode ser sintetizado ou semi-sintetizado pelo uso de um sintetizador de peptídeo. Um exemplo do método de síntese química do peptídeo inclui um método de síntese de peptídeo em fase sólida. O peptídeo sintetizado como descrito acima pode ser purificado por meio costumeiro tal como cromatografia de troca iônica, cromatografia líquida em fase reversa de desempenho alto, ou cromatografia de afinidade.

Um tal método de síntese em fase sólida do peptídeo e a subsequente purificação do peptídeo são bem conhecidos neste campo técnico.

Ademais, o peptídeo a ser usado na presente invenção também pode ser produzido por uma reação enzimática. Por exemplo, o método descrito em WO 2004/011653 pode ser usado. Isto é, o peptídeo também pode ser produzido por: reação de um aminoácido ou dipeptídeo cuja terminação carboxila é esterificada ou amidada com um aminoácido tendo um grupo amino livre (por exemplo, um aminoácido cujo grupo carboxila está protegido) na presença de uma enzima produtora de peptídeo; e purificação do dipeptídeo ou tripeptídeo produzido. Exemplos da enzima produtora de peptídeo incluem uma cultura de microorganismo tendo uma capacidade para produzir um peptídeo, células microbianas separadas da cultura, ou um produto processado de células do microorganismo, ou uma enzima produtora do peptídeo derivada do microorganismo.

Deve ser observado que o peptídeo a ser usado na presente invenção é não apenas produzido por um tal método enzimático ou um método de síntese química como mencionado acima, mas também pode existir, por exemplo, em uma planta tal como uma hortaliça ou uma fruta, um microorganismo tal como uma levedura, e um extrato de levedo. Quando o peptídeo existe em produtos naturais, o peptídeo pode ser extraído destes produtos naturais antes do uso.

Ademais, o peptídeo não precisa ser isolado antes do uso, e pode ser usada uma fração contendo o peptídeo da presente invenção em uma quantidade grande.

Exemplos do composto de peso molecular baixo a ser usado na presente invenção incluem cinacalcet ((R)-N-(3-(3-(trifluoro-metil)-fenil)-propil)-l-(l-naftil)-etil-amina) e um seu composto análogo. Exemplos do composto análogo de cinacalcet incluem o composto representado pela seguinte fórmula química (1) ((R)-N-[(4-etóxi-3-metil-fenil)-metil]-l-(l- naftil)-etil-amina)) ou o composto representado pela seguinte fórmula química (2) ((R)-N-(3 -fenil-prop-2-enil)-1 -(3-metóxi-fenil)-etil-amina). Aqueles compostos podem ser sintetizados por um tal método conhecido como descrito em Patente US No. 6.211.244, por exemplo. Ademais, produtos comercialmente disnoníveis também nodem ser utilizados.

(D m O composto a ser usado na presente invenção também inclui a forma de um sal. Quando o peptídeo e o aminoácido a serem usados na presente invenção estão na forma de um sal, o sal pode ser um sal farmacologicamente aceitável. Exemplos de um sal com um grupo ácido tal como grupo caboxila na fórmula incluem: um sal de amônio; um sal com um metal alcalino tal como sódio e potássio; um sal com um metal alcalino-terroso tal como cálcio e magnésio, um sal de alumínio, um sal de zinco; um sal com uma amina orgânica tal como trietil-amina, etanol-amina, morfolina, pirrolidina, piperidina, piperazina, e diciclo-hexil-amina; e um sal com um aminoácido básico tal como arginina e lisina. Exemplos de um sal com um grupo básico no caso onde o grupo básico existe na fórmula incluem: um sal com um ácido inorgânico tal como ácido clorídrico, ácido sulfüríco, ácido fosfórico, ácido nítrico, e ácido bromídrico; um sal com um ácido orgânico carboxílico tal como ácido acético, ácido cítrico, ácido benzóico, ácido maleico, ácido fumárico, ácido tartárico, ácido succínico, ácido tânico, ácido butírico, ácido hibenzóico, ácido pamóico, ácido enantóico, ácido decanóico, ácido teóclico, ácido salicílico, ácido lático, ácido oxálico, ácido mandélico, e ácido málico; e um sal com um ácido orgânico sulfônico tal como ácido metano-sulfônico, ácido benzeno-sulfônico, e ácido p-tolueno-sulfônico. <2> Agente de intensificação de sabor para alimentos de baixo teor de gordura e alimentos de baixo teor de gordura O composto, preferivelmente o peptídeo e o aminoácido, a ser usado na presente invenção pode ser usado como um agente de intensificação de sabor para um alimento de baixo teor de gordura, que é adicionado a um alimento de baixo teor de gordura para intensificar a qualidade semelhante à gordura do alimento de baixo teor de gordura. O composto pode ser formado de apenas um tipo ou de uma mistura de dois ou mais tipos. Ademais, o composto a ser usado na presente invenção pode ser incorporado no alimento de baixo teor de gordura para formar um alimento de baixo teor de gordura tendo a qualidade semelhante à gordura intensificado. O agente de intensificação de sabor para um alimento de baixo teor de gordura da presente invenção pode ser formado de apenas um tipo ou de apenas dois ou mais tipos escolhidos dos compostos acima mencionados a serem usados na presente invenção, por exemplo, ou pode ser adicionalmente formado por adição opcional de outro composto, vários aditivos, e semelhante cada um tendo uma função de intensificar um sabor do alimento de baixo teor de gordura. A quantidade do agente de intensificação de sabor para um alimento de baixo teor de gordura a ser adicionada no alimento de baixo teor de gordura não é particularmente limitada desde que a quantidade possa ser suficiente para intensificar um sabor, em particular, a qualidade semelhante à gordura, do alimento de baixo teor de gordura. Especificamente, a quantidade do composto é 1 ppb a 99,9% em peso, preferivelmente 10 ppb a 10% em peso, e mais preferivelmente cerca dei ppm a 1% em peso no alimento de baixo teor de gordura, por exemplo. O alimento de baixo teor de gordura da presente invenção contém o composto a ser usado na presente invenção. O composto pode ser formado de apenas um tipo ou de uma mistura de dois ou mais tipos. O ingrediente do alimento de baixo teor de gordura da presente invenção não é particularmente diferente daquele de um alimento de baixo teor de gordura convencional exceto que o alimento de baixo teor de gordura da presente invenção contém o composto mencionado acima. Também para o método de produção, o alimento de baixo teor de gordura da presente invenção pode ser produzido na mesma maneira como em um alimento de baixo teor de gordura geral exceto para a adição do composto mencionado acima.

Exemplos Daqui em diante, a presente invenção é mais especificamente descrita com referência aos exemplos. Contudo, o escopo da presente invenção não é limitado a estes exemplos.

[Exemplo de Referência 1] Preparação de gene de receptor de cálcio (cRNA) O gene do gene de receptor de cálcio foi preparado como segue. Baseando-se na sequência de DNA registrada em NCBI (receptor de cálcio: NM_000388), foram sintetizados oligo DNAs sintéticos (iniciador direto (SEQ ID NO: 1) e iniciador inverso (SEQ ID NO: 2)) usados para PCR. cDNA de rim de humano (manufaturado por Clontech) foi usado como um material, e PCR foi realizada pelo uso dos iniciadores e PfU ultra DMA Polimerase (manufaturada por Stratagene) sob as seguintes condições. Após uma reação a 94°C por 3 minutos, um ciclo de reações a 94°C por 30 segundos, 55°C por 30 segundos, e 72°C por 2 minutos foi repetido 35 vezes, e então uma reação foi realizada a 72°C por 7 minutos. Se amplificação foi alcançada por PCR foi detectada por realização de eletroforese em agarose, corando com um reagente de coloração de DNA, e subsequente irradiação de ultravioleta. Os comprimentos de cadeia dos produtos de PCR foram conformados por comparação com marcadores de DNA de tamanhos conhecidos que foram simultaneamente submetidos à eletroforese. O vetor plasmídeo pBR322 foi digerido com a enzima de restrição EcoRV (manufaturada por Takara). O fragmento de gene amplificado por PCR foi ligado no sítio de divagem do plasmídeo pelo uso de Kit de Ligação (manufaturado por Promega). A cepa Escherichia coli DH5a foi transformada com a solução de reação de ligação, e foi selecionado o transformante hospedando o plasmídeo no qual o produto de amplificação por PCR foi clonado. O produto de amplificação por PCR foi confirmado por análise de sequência de DNA. Pelo uso do plasmídeo recombinante como um modelo, cRNA do gene de receptor de cálcio foi preparado usando um kit de preparação de cRNA (manufaturado por Ambion).

[Exemplo de Referência 2] Preparação de várias amostras Como amostras de L-aminoácido, foram usados 23 tipos de aminoácidos de grau especial incluindo alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, glutamina, ácido glutâmico, glicina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenil-alanina, prolina, serina, treonina, triptofano, tirosina, valina, omitina, e taurina (todos estes da Ajinomoto Co., Inc.), e hidróxi-prolina (Nacarai Tesque, Inc.). Como D-Cys e D-Trp (Nacarai Tesque, Inc.) e cloreto de cálcio, aqueles de grau especial foram usados.

Ademais, como amostras de peptídeo, foram usados γ-Glu-Cys-Gly (Sigma Aldrich Japan K.K.), y-Glu-Cys(SNO)-Gly (Dojindo Laboratories), γ-Glu-Ala (Bachem Feinchemikalien AG), γ-Glu-Gly (Bachem Feinchemikalien AG), γ-Glu-Cys (Sigma Aldrich Japan K.K.), γ-Glu-Met (Bachem Feinchemikalien AG), γ-Glu-Abu-Gly (Abu: ácido a-amino-butírico, Bachem Feinchemikalien AG), γ-Glu-Thr (Kokusan Chemical Co., Ltd.), γ-Glu-Val (Kokusan Chemical Co., Ltd.), γ-Glu-Leu (produto de síntese encomendada), γ-Glu-Ile (produto de síntese encomendada), γ-Glu-Val (Kokusan Chemical Co., Ltd.), Asp-Gly (produto de síntese encomendada), Cys-Gly (produto de síntese encomendada), Cys-Met (produto de síntese encomendada), Glu-Cys (produto de síntese encomendada), Gly-Cys (produto de síntese encomendada), Leu-Asp (produto de síntese encomendada), γ-Glu-Val-Val (produto de síntese encomendada), γ-Glu-Val-Glu (produto de síntese encomendada), γ-Glu-Val-Lys (produto de síntese encomendada), γ-Glu-y-Glu-Val (produto de síntese encomendada), γ-Glu-Gly-Gly (produto de síntese encomendada), γ-Glu-Val-Phe (produto de síntese encomendada), γ-Glu-Val-Ser (produto de síntese encomendada), γ-Glu-Val-Pro (produto de síntese encomendada), γ-Glu-Val-Arg (produto de síntese encomendada), γ-Glu-Val-Asp (produto de síntese encomendada), γ-Glu-Val-Met (produto de síntese encomendada), γ-Glu-Val-Ihr (produto de síntese encomendada), γ-Glu-Val-His (produto de síntese encomendada), γ-Glu-Val-Asn (produto de síntese encomendada), γ-Glu-Val-Gln (produto de síntese encomendada), γ-Glu-Val-Cys (produto de síntese encomendada), γ-Glu-Val-Om (produto de síntese encomendada), e γ-Glu-Ser-Gly (produto de síntese encomendada). Glutamina e cisteína foram preparadas em uso, e as outras amostras foram armazenadas a-20°C após preparação. Como os peptídeos, foram usados aqueles tendo, cada um, uma pureza de 90% ou maior. Pureza de 80% ou maior foi usada apenas para γ-Glu-Cys.

Quando a solução obtida por dissolução de cada amostra mostrou um pH ácido ou alcalino, a solução foi ajustada para um pH aproximadamente neutro pelo uso de NaOH ou HC1. A solução utilizada para dissolução de aminoácidos e peptídeos, preparação de oócitos de Xenopus laevis, e cultura dos oócitos teve a seguinte composição: NaCl 96 mM, KC1 2 mM, MgCl2 1 mM, CaCl2 1,8 mM, Hepes 5 mM, e pH 7,2.

[Exemplo de Referência 3] Síntese de γ-Glu-Val-Gly Boc-Val-OH (8,69 g, 40,0 mmol) e Gly-OBzl-HCl (8,07 g, 40,0 mmol) foram dissolvidos em cloreto de metileno (100 ml) e a solução foi mantida a 0°C. Trietil-amina (6,13 ml, 44,0 mmol), HOBt (1-hidróxi- benzotriazol, 6,74 g, 44,0 mmol), e WSC.HC1 cloridrato de (l-etil-3-(3-dimetil-amino-propil)-carbodiimida, 8,44 g, 44,0 mmol) foram adicionados na solução, e a mistura foi agitada durante a noite na temperatura ambiente. A solução de reação foi concentrada sob pressão reduzida, e o resíduo foi dissolvido em acetato de etila (200 ml). A solução foi lavada com água (50 ml), solução aquosa de ácido cítrico 5% (50 ml x duas vezes), salmoura saturada (50 ml), solução aquosa de bicarbonato de sódio 5% (50 ml x duas vezes), e salmoura saturada (50 ml). A camada orgânica foi seca sobre sulfato de magnésio anidro, sulfato de magnésio foi removido por filtração, e o filtrado foi concentrado sob pressão reduzida. O resíduo foi recristalizado em acetato de etila/n-hexano para obter Boc-Val-Gly-OBzl (13,2 g, 36,2 mmol) como um cristal branco.

Boc-Val-Gly-OBzl (5,47 g, 15,0 mmol) foi adicionado em uma solução de HC1 4 N/dioxano (40 ml), e a mistura foi agitada na temperatura ambiente por 50 minutos. Dioxano foi removido por concentração sob pressão reduzida, n-hexano (30 ml) foi adicionado no resíduo, e a mistura foi concentrada sob pressão reduzida. O procedimento foi repetido 3 vezes para quantitativamente obter H-Val-Gly-OBzl.HCl. H-Val-Gly-OBzl-HCl e Z-Glu-OBzl (5,57 g, 15,0 mmol) descritos acima foram dissolvidos em cloreto de metileno (50 ml), e a solução foi mantida a 0°C. Trietil-amina (2,30 ml, 16,5 mmol), HOBt (1-hidróxi-benzotriazol, 2,53 g, 16,5 mmol), e WSC-HC1 cloridrato de (l-etil-3-(3-dimetil-amino-propil)-carbodiimida, 3,16 g, 16,5 mmol) foram adicionados na solução, e a mistura foi agitada na temperatura ambiente durante a noite por 2 dias. A solução de reação foi concentrada sob pressão reduzida, e o resíduo foi dissolvido em acetato de etila aquecido (1.500 ml). A solução foi lavada com água (200 ml), solução aquosa de ácido cítrico 5% (200 ml x duas vezes), salmoura saturada (150 ml), solução aquosa de bicarbonato de sódio 5% (200 ml x duas vezes), e salmoura saturada (150 ml). A camada orgânica foi seca sobre sulfato de magnésio anidro, sulfato de magnésio foi removido por filtração, e o filtrado foi concentrado sob pressão reduzida. O cristal precipitado foi colhido por filtração e seco sob pressão reduzida para obter Z-Glu(Val-Gly-OBzl)-OBzl (6,51 g, 10,5 mmol) como um cristal branco. Z-Glu(Val-Gly-OBzl)-OBzl descrito acima (6,20 g, 10,03 mmol) foi suspenso em etanol (200 ml), paládio 10%/carbono (1,50 g) foi adicionado na suspensão, e uma reação de redução foi realizada sob uma atmosfera de hidrogênio a 55°C por 5 horas. Durante a reação, 100 ml em um volume total de água foram gradualmente adicionados. O catalisador foi removido por filtração usando um funil Kiriyama, e o filtrado foi concentrado sob pressão reduzida para metade do volume. A solução de reação foi depois filtrada através de um filtro de membrana, e o filtrado foi concentrado sob pressão reduzida. Após o resíduo ser dissolvido em um volume pequeno de água, etanol foi adicionado na solução resultante para precipitar um cristal, e o cristal foi colhido por filtração e seco sob pressão reduzida para obter γ-Glu-Val-Gly como um pó branco (2,85 g, 9,40 mmol). ESI-MS: (M+H)+= 304,1. !H-NMR (400 MHz, D20) δ (ppm) : 0,87 (3H, d, J=6,8 Hz), 0,88 (3H, d, J=6,8 Hz), 1,99-2,0 9 (3H, m), 2,38-2,51 (2H, m) 3,72 (1H, t, J-6,35 Hz), 3,86 (1H, d, J-17,8 Hz), 3,80 (1H, d, J=17,8 Hz), 4,07 (1H, d, J=6,8 Hz).

[Exemplo de Referência 4] Síntese de y-Glu-Cys(S-Me)-Gly [Cys(S-Me): S-metil-cisteína] Glutationa reduzida (15,0 g, 48,8 mmol) foi adicionada em água (45 ml) e hidróxido de sódio (4,52 g, 2,2 equivalentes, 107 mmol) foi adicionado em porções na mistura sob borbulhamento com nitrogênio. Iodeto de metila (4,56 ml, 1,5 equivalentes, 73 mmol) foi adicionado na mistura, e a solução foi selada e agitada na temperatura ambiente por 2 horas. A solução de reação foi ajustada para pH 2 a 3 com ácido clorídrico concentrado, suplementada com etanol (150 ml), e armazenada durante a noite em um refrigerador. Visto que um produto oleoso foi separado, o sobrenadante foi removido. Quando o produto oleoso restante foi dissolvido em água e gradualmente suplementado com etanol, foi precipitado um produto oleoso parcialmente cristalizado. Portanto, o sobrenadante foi de novo removido. O resíduo foi dissolvido em água (300 ml), adsorvido em uma coluna cheia com uma resina de troca iônica to (Dowex 1-acetato, 400 ml), lavada com água, e então eluída com uma solução aquosa de ácido acético 1 N. O eluato foi concentrado sob pressão reduzida, e reprecipitado em água/etanol para obter γ-Glu-Cys (S-Me)-Gly como um pó branco (5,08 g, 15,8 mmol). FAB-MS: (M+H)+ = 322. *H-NMR (400 MHz, D20) δ (ppm) : 2,14 (3H, s), 2,15-2,22 (2H, m), 2,50-2,58 (2H, m), 2,86 (1H, dd, J=9,0 Hz, J=14,0 Hz), 3,03 (1H, dd, J-5,0 Hz, J-14,0 Hz), 3,84 (1H, t, J=6,5 Hz), 3,99 (2H, s), 4,59 (1H, dd, J=5,0 Hz, J=9,0 Hz) [Exemplo de Referência 5] Síntese de outros peptídeos y-Glu-Met(O), y-Glu-Val-NH2, γ-Glu-Val-ol, γ-Glu-Ser, y-Glu-Tau, y-Glu-Cys(S-Me)(0), γ-Glu-t-Leu, y-Glu-Cys(S-alil)-Gly, e y-Glu-Cys(S-Me) foram sintetizados de acordo com os Exemplos de Referência 3 e 4.

[Exemplo de Referência 6] Avaliação do efeito ativador de receptor de cálcio Para avaliação do efeito ativador de receptor de cálcio, foi usado um método de medição de corrente iônica de Cl dependente da concentração de Ca usando um sistema de expressão de oócito de Xenopus laevis. Se cada ativador é adicionado nos oócitos de Xenopus laevis expressando o receptor de cálcio, íons Ca intracelulares aumentam. Então, o canal de Cl dependente da concentração de íon Ca abre, e o valor da corrente intracelular muda como uma corrente iônica. Pela medição da mudança no valor da corrente intracelular, pode ser sabido se o efeito ativador de receptor de cálcio está ou não presente.

Especificamente, abdômen de Xenopus laevis foi aberto, e uma porção de ovos foi retirada e então tratada com uma solução de colagenase 1% a 20°C por 2 horas para obter oócitos individuais. Para dentro dos oócitos, 50 nl de cRNA de receptor 1 pg/μΐ ou 50 nl de água esterilizada por oócito foram injetados pelo uso de um microcapilar de vidro, e os oócitos foram cultivados a 18°C por 2 a 3 dias. Para a cultura, foi usada uma solução obtida pela adição de ácido pirúvico 2 mM, penicilina 10 U/ml, e estreptomicina 10 ug/ml na solução mencionada em Exemplo de Referência 2. Após a cultura, uma solução de teste foi adicionada nos oócitos injetados com cRNA ou água esterilizada. Medição eletrofisiológica foi realizada pelo uso de um amplificador Geneclamp 500 (manufaturado por Axon) e programa de computador de registro AxoScope 9.0 (manufaturado por Axon). Os oócitos foram fixados no potencial da membrana a -70 mV pelo método de fixação de potencial de eletrodo duplo, e foi medida a corrente intracelular via o íon Cl dependente da concentração de íon Ca. O valor máximo das correntes intracelulares foi considerado como o valor da corrente de resposta.

[Exemplo de Referência 7] Avaliação de efeito ativador do cálcio sobre receptor de cálcio O efeito ativador do cálcio sobre o receptor de cálcio foi avaliado pelo uso do método descrito em Exemplo de Referência 6. Isto é, oócitos injetados com cRNA do receptor de cálcio ou água esterilizada foram preparados, e fixados no potencial da membrana a-70 mV pelo método de fixação de potencial de eletrodo duplo. Para oócitos fixados no potencial, cálcio foi adicionado (2 mM, 5 mM, 10 mM, e 20 mM), e corrente de resposta de Cl dependente de concentração de íon Ca foi medida. FIG. 1 mostra os resultados. Os resultados confirmaram que cRNA do receptor de cálcio injetado nos oócitos foi funcionalmente expressado. Ademais, visto que os oócitos injetados com água não responderam até mesmo a uma concentração alta de cálcio, foi confirmado que o receptor de cálcio não foi expressado nos próprios oócitos.

[Exemplo de Referência 8] Avaliação do efeito ativador de L-aminoácidos sobre receptor de cálcio O efeito de L-aminoácidos sobre o receptor de cálcio foi avaliado pelo uso do método descrito em Exemplo de Referência 6. Isto é, oócitos injetados com cRNA do receptor de cálcio ou água esterilizada foram preparados, e fixados no potencial da membrana a- 70 mV pelo método de fixação de potencial de eletrodo duplo. Nos oócitos fixados no potencial, alanina (10 mM), arginina(10 mM), asparagina (10 mM), ácido aspártico (10 mM), cisteína (10 mM), glutamina (10 mM), ácido glutâmico (10 mM), glicina (10 mM), histidina (10 mM), isoleucina (10 mM), leucina (10 mM), lisina (10 mM), metionina (10 mM), fenil-alanina (10 mM), prolina (10 mM), serina (10 mM), treonina (10 mM), triptofano (10 mM), tirosina (10 mM), valina (10 mM), omitina (10 mM), taurina (10 mM), ou hidróxi-prolina (10 mM) foi adicionada(o), e foi medida corrente de resposta Cl dependente da concentração de íon Ca. FIG. 2 mostra os resultados. Os resultados demonstraram que cisteína, histidina, fenil-alanina, triptofano, e tirosina tiveram, cada uma, um efeito ativador de receptor de cálcio definido. Como para os aminoácidos mencionados acima, o efeito ativador foi relatado em Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 25 de Abr., 2000, 97(9): 4814-9.

[Exemplo de Referência 9] Avaliação de efeito ativador de D-cisteína sobre receptor de cálcio O efeito ativador de D-cisteína sobre receptor de cálcio foi avaliado pelo uso do método descrito em Exemplo de Referência 6. Isto é, oócitos injetados com cRNA do receptor de cálcio ou água esterilizada foram preparados, e fixados no potencial da membrana a- 70 mV pelo método de fixação de potencial de eletrodo duplo. Nos oócitos fixados no potencial, D- cisteína (10 mM), L-cisteína (10 mM), D-triptofano (10 mM), ou L-triptofano (10 mM) foi adicionada(o), e foi medida corrente de resposta Cl dependente da concentração de íon Ca. FIG. 3 mostra os resultados. Os resultados demonstraram que D-cisteína teve um efeito ativador de receptor de cálcio definido.

[Exemplo de Referência 10] Avaliação de efeito ativador de peptídeos sobre receptor de cálcio O efeito ativador de um peptídeo sobre receptor de cálcio foi avaliado pelo uso do método descrito em Exemplo de Referência 6. Isto é, oócitos injetados com cRNA do receptor de cálcio ou água esterilizada foram preparados, e fixados no potencial da membrana a- 70 mV pelo método de fixação de potencial de eletrodo duplo. Nos oócitos fixados no potencial, foi adicionado γ-Glu-Cys-Gly (50 μΜ), y-Glu-Cys(SNO)-Gly (50 μΜ), γ-Glu-Ala (50 μΜ), γ-Glu-Gly (500 μΜ), γ-Glu-Cys (50 μΜ), γ-Glu-Met (500 μΜ), γ-Glu-Thr (50 μΜ), γ-Glu-Val (50 μΜ), γ-Glu-Om (500 μΜ), Asp-Gly (1 mM), Cys-Gly (1 mM), Cys-Met (1 mM), Glu-Cys (50 μΜ), Gly-Cys (500 μΜ), ou Leu-Asp (1 mM), e foi medida corrente de resposta Cl dependente da concentração de íon Ca. FIG. 4 mostra os resultados. Os resultados demonstraram que o peptídeo acima mencionado teve um efeito ativador de receptor de cálcio definido.

[Exemplo de Referência 11] Avaliação de efeito ativador de peptídeos sobre receptor de cálcio Os efeitos ativadores de peptídeos sobre receptor de cálcio foram avaliados na mesma maneira que a do Exemplo de Referência 10. Cada um dos peptídeos mostrados em Tabela 1 foi adicionado em oócitos fixados no potencial a 1.000 μΜ, 300 μΜ, 100 μΜ, 30 μΜ, 10 μΜ, 3 μΜ, 1 μΜ, 0,3 μΜ, e 0,1 μΜ, e foi medida corrente de resposta Cl dependente da concentração de íon Ca. A concentração mais baixa na qual corrente foi detectada foi mostrada em Tabela 1 como a atividade. Os resultados revelaram que aqueles 32 tipos de peptídeos tiveram, cada um, um efeito ativador de receptor de cálcio.

Tabela 1 [Exemplo de Referência 12] Atividade de conferir kokumi do peptídeo e do aminoácido a ser usado na presente invenção Exemplos típicos são selecionados de γ-Glu-X-Gly (X representa Cys (SNO), Cys(S-alil), Gly, Cys (S-Me), Abu, ou Ser), γ-Glu-Val-Y (Y representa Gly, Vai, Glu, Lys, Phe, Ser, Pro, Arg, Asp, Met, Thr, His, Om, Asn, Cys, ou Gin), γ-Glu-Ala, γ-Glu-Gly, γ-Glu-Cys, γ-Glu-Met, γ- Glu-Thr, γ-Glu-Val, γ-Glu-Om, Asp-Gly, Cys-Gly, Cys-Met, Glu-Cys, Gly-Cys, Leu-Asp, D-Cys, y-Glu-Met(O), y-Glu-y-Glu-Val, y-Glu-Val-NH2, y-Glu-Val-ol, γ-Glu-Ser, γ-Glu-Tau, y-Glu-Cys(S-Me)(0), γ-Glu-Leu, y-Glu-Ile, γ-Glu-t-Leu, e y-Glu-Cys(S-Me), em cada um dos quais foi verificado um efeito ativador de receptor de cálcio, e a presença ou ausência de atividade de conferir kokumi foi examinada por um teste de avaliação sensorial. O teste de avaliação sensorial foi realizado como segue. Em água destilada contendo glutamato de sódio (0,05 g/dl), monofosfato de inosina (0,05 g/dl), e cloreto de cálcio (1 mM), cada um de alliin (S-alil-cisteína sulfóxido: experimento de controle de atividade de conferir kokumi), y-Glu-Cys-Gly, γ-Glu-Cys, γ-Glu-Ala, e γ-Glu-Val foi misturado como uma amostra em uma quantidade de 0,2 g/dl, e a presença ou ausência de atividade de conferir kokumi foi determinada. Deve ser notado que uma amostra, que se tomou ácida após a amostra ter sido dissolvida, foi ajustada com NaOH para pH 6,8 a 7,2 antes do uso. Tabela 2 mostra os resultados.

Tabela 2 Atividade de conferir kokumi de ativador de receptor de cálcio [Exemplo de Referência 13] Atividade de conferir kokumi de peptídeo a ser usado na presente invenção Um peptídeo no qual um efeito ativador de receptor de cálcio foi verificado foi examinado para sua intensidade de atividade de conferir kokumi por um teste de avaliação sensorial quantitativa. O teste de avaliação sensorial quantitativa foi realizado como segue. Em água destilada contendo glutamato de sódio (0,05 g/dl), monofosfato de inosina (0,05 g/dl), e cloreto de sódio (0,5 g/dl), cada um de γ-Glu-Cys-Gly (glutationa), γ-Glu-Ala, γ-Glu-Met, e γ-Glu-Val foi misturado como uma amostra em uma quantidade de 0,1 g/dl, e a intensidade da atividade de conferir kokumi foi medida.

Deve ser observado que uma amostra, que se tomou ácida após a amostra ter sido dissolvida, foi ajustada com NaOH para pH 6,8 a 7,2 antes do uso. Também deve ser observado que é sabido que glutationa pode conferir kokumi a um alimento, e assim, glutationa foi usada como um controle comparativo. O teste foi realizado com n=3 baseado nas seguintes classificações de avaliação sensorial: controle (0 ponto) e adição de glutationa (3 pontos). Tabela 3 mostra os resultados. Deve ser observado que o termo "sabor inicial e intermediário" é um termo coletivo de um sabor inicial e um sabor intermediário.

Tabela 3 [Exemplo de Keteréncia 14J Atividade de conferir kokumi de peptídeo a ser usado na presente invenção Um peptídeo no qual um efeito ativador de receptor de cálcio foi verificado foi examinado para sua intensidade de atividade de conferir kokumi por um teste de avaliação sensorial quantitativa. O teste de avaliação sensorial quantitativa foi realizado como segue. Em água destilada contendo glutamato de sódio (0,05 g/dl), monofosfato de inosina (0,05 g/dl), e cloreto de sódio (0,5 g/dl), cada um de γ-Glu-Cys-Gly (glutationa), γ-Glu-Cys, γ-Glu-Val, e γ-Glu-Val-Gly foi misturado como uma amostra em uma quantidade de 0,1 g/dl, ou 0,01 g/dl como exigido, e a intensidade de atividade de conferir kokumi foi medida. Deve ser observado que uma amostra, que se tomou ácida após a amostra ter sido dissolvida, foi ajustada com NaOH para pH 6,8 a 7,2 antes do uso. O teste foi realizado com n=5 baseado nas seguintes classificações de avaliação sensorial: controle (0 ponto) e adição de glutationa (3 pontos). Tabela 4 mostra os resultados.

Tabela 4 * Não-mensurável: atividade de conferir kokumi é muito forte para medir por avaliação sensorial.

[Exemplo de Referência 15] Atividade de conferir kokumi de peptídeo a ser usado na presente invenção Um peptídeo no qual um efeito ativador de receptor de cálcio foi verificado foi examinado para sua intensidade de atividade de conferir kokumi por um teste de avaliação sensorial quantitativa. O teste de avaliação sensorial quantitativa foi realizado como segue. Em água destilada contendo glutamato de sódio (0,05 g/dl), monofosfato de inosina (0,05 g/dl), e cloreto de sódio (0,5g/dl), cada um de γ-Glu-Cys-Gly (glutationa), γ-Glu-Abu-Gly, e γ-Glu-Val-Gly foi misturado como uma amostra em uma quantidade de 0,1 g/dl ou 0,01 g/dl, e a intensidade de atividade de conferir kokumi foi medida. Deve ser observado que uma amostra, que se tomou ácida após a amostra ter sido dissolvida, foi ajustada com NaOH para pH 6,8 a 7,2 antes do uso. O teste foi realizado com n=12 baseado nas seguintes classificações de avaliação sensorial : controle (0 ponto) e adição de glutationa (3 pontos). Tabela 5 mostra os resultados.

Tabela 5 [Exemplo 1] Leite de baixo teor de gordura (I) Um peptídeo no qual um efeito ativador de receptor de cálcio e a atividade de conferir kokumi foram verificados foi examinado para sua intensidade de conferir qualidade semelhante à gordura ao leite de baixo teor de gordura por um teste de avaliação sensorial quantitativa. O teste de avaliação sensorial quantitativa foi realizado como segue. Cada um de γ-Glu-Cys-Gly (glutationa), γ-Glu-Val-Gly, e γ-Glu-Abu-Gly foi misturado com leite de baixo teor de gordura comercialmente disponível (teor de sólidos de leite não-gordo: 8,6% ou maior, teor de gordura de leite: 1,5%) em uma concentração de 0,00001 a 1 g/dl, e a intensidade de conferir qualidade semelhante à gordura foi medida.

Deve ser observado que cada peptídeo foi dissolvido em leite de baixo teor de gordura, e então uma amostra, cujo pH foi abaixado, foi ajustada com NaOH de modo que o pH pudesse ser ±0,2 com respeito ao pH do leite de baixo teor de gordura livre de peptídeo. A classificação sensorial para suavidade e qualidade semelhantes à gordura foi definido como segue: controle (livre de peptídeo): 0 ponto; forte: 3 pontos; e muito forte: 5 pontos. Então, o teste foi realizado com n=12. A atividade de conferir sabor foi amplamente exibida nas concentrações de adição mencionadas acima. Tabela 6 mostra os resultados em concentrações típicas. Como esclarecido da Tabela 6, foi confirmado que o peptídeo da presente invenção conferiu suavidade e qualidade semelhantes à gordura ao leite de vaca de baixo teor de gordura em uma concentração menor do que a glutationa.

Tabela f\ [Exemplo 2] maionese de baixa caloria (molho cremoso de salada de baixa caloria) (I) Um peptídeo no qual um efeito ativador de receptor de cálcio e a atividade de conferir kokumi foram verificados foi examinado para sua intensidade de conferir qualidade semelhante à gordura à maionese de baixa caloria por um teste de avaliação sensorial quantitativa.

Na mesma maneira que em Exemplo 1 exceto que maionese de baixa caloria comercialmente disponível (tendo um teor de gordura reduzido em 50% comparado com um produto normal) foi usada no lugar de leite de baixo teor de gordura, cada peptídeo foi medido para sua intensidade de conferir qualidade semelhante à gordura.

Cada peptídeo amplamente exibiu uma atividade de intensificação de sabor em várias concentrações. Tabela 7 mostra os resultados em concentrações típicas. Como esclarecido da Tabela 7, foi confirmado que o peptídeo da presente invenção conferiu suavidade e qualidade semelhantes à gordura à maionese de baixa caloria em uma concentração mais baixa do que a glutationa.

Tabela 7 [Exemplo 3] Leite de baixo teor de gordura (II) Um peptídeo no qual um efeito ativador de receptor de cálcio e a atividade de conferir kokumi foram verificados e cinacalcet que conhecidamente tem um efeito ativador de receptor de cálcio foram examinados para suas intensidades de conferir sabor semelhante à gordura ao leite de baixo teor de gordura por um teste de avaliação sensorial quantitativa. O teste de avaliação sensorial quantitativa foi realizado como segue. Cada um de γ-Glu-Val-Gly e cinacalcet foi misturado com leite de baixo teor de gordura comercialmente disponível (teor de sólidos de leite não-gordo: 8,6% ou maior, teor de gordura de leite: 1,5%} em uma concentração de 0,00001 a 1 g/dl, e a intensidade de conferir qualidade semelhante à gordura foi medida.

Deve ser observado que cada amostra foi dissolvida em leite de baixo teor de gordura, e então uma amostra, cujo pH foi abaixado, foi ajustada com NaOH de modo que o pH pudesse ser ±0,2 com respeito ao pH do leite de baixo teor de gordura livre de uma amostra. A classificação sensorial para suavidade e qualidade semelhantes à gordura foi definido como segue: controle (livre de amostra): 0 ponto; forte: 3 pontos; e muito forte: 5 pontos. Então, o teste foi realizado com n=12. A atividade de conferir sabor foi amplamente exibida nas concentrações de adição mencionadas acima. Tabela 8 mostra os resultados em concentrações típicas. Como esclarecido da Tabela 8, foi confirmado que cinacalcet conferiu suavidade e qualidade semelhantes à gordura ao leite de baixo teor de gordura com uma concentração comparável à de γ-Glu-Val-Gly.

Tabela 8 [Exemplo 4] Maionese de baixa caloria (molho cremoso de salada de baixa caloria) (II) Um peptídeo no qual um efeito ativador de receptor de cálcio e a atividade de conferir kokumi foram verificados, e cinacalcet que conhecidamente tem um efeito ativador de receptor de cálcio foram examinados para suas intensidades de conferir qualidade semelhante à gordura à maionese de baixa caloria por um teste de avaliação sensorial quantitativa.

Na mesma maneira que em Exemplo 2, cada amostra foi medida para sua intensidade de conferir qualidade semelhante à gordura.

Cada amostra amplamente exibiu uma atividade de intensificação de sabor em várias concentrações. Tabela 9 mostra os resultados em concentrações típicas. Como esclarecido da Tabela 9, foi confirmado que o cinacalcet conferiu suavidade e qualidade semelhantes à gordura à maionese de baixa caloria em uma concentração comparável à de γ-Glu-Val-Gly.

Tabela 9 [Exemplo 5] Iogurte de baixo teor de gordura Um peptídeo no qual um efeito ativador de receptor de cálcio e a atividade de conferir kokumi foram verificados, e cinacalcet conhecidamente tendo um efeito ativador de receptor de cálcio foram examinados para suas intensidades de conferir qualidade semelhante à gordura ao iogurte de baixo teor de gordura pelo uso de um teste de avaliação sensorial quantitativa. O teste de avaliação sensorial quantitativa foi realizado como segue. Cada um de γ-Glu-Val-Gly e cinacalcet foi misturado com iogurte de baixo teor de gordura comercialmente disponível (teor de sólidos de leite não-gordo: 10,0%, teor de gordura de leite: 1,0%) em uma concentração de 0,00001 a 1 g/dl, e a intensidade de conferir qualidade semelhante à gordura foi medida.

Deve ser observado que após cada amostra ter sido dissolvida em iogurte de baixo teor de gordura, e uma amostra, cujo pH foi abaixado, foi ajustada com NaOH de modo que o pH pudesse ser ±0,2 com respeito ao pH do leite de baixo teor de gordura livre de uma amostra. A classificação sensorial para suavidade e qualidade semelhantes à gordura foi definido como segue: controle (livre de amostra): 0 ponto; forte: 3 pontos; e muito forte: 5 pontos. Então, o teste foi realizado com n=12. Uma atividade de intensificação de sabor foi exibida em uma faixa ampla das concentrações de adição mencionadas acima. Tabela 10 mostra os resultados em concentrações típicas. Como esclarecido da Tabela 10, foi confirmado que cinacalcet e γ-Glu-Val-Gly conferiu, cada um, suavidade e qualidade semelhantes à gordura ao iogurte de baixo teor de gordura em uma concentração similar.

Tabela 10 Aplicabilidade industrial O alimento de baixo teor de gordura contendo o composto, preferivelmente o aminoácido ou o peptídeo, tendo um efeito ativador de receptor de cálcio da presente invenção é excelente em sabor, em particular, suavidade e qualidade semelhantes à gordura, e consequentemente, pode ser amplamente utilizado para um produto lácteo, um alimento emulsificado, e semelhante. O composto tendo um efeito ativador de receptor de cálcio também pode ser utilizado como um agente de intensificação de sabor que é adicionado a um alimento de baixo teor de gordura para conferir a qualidade semelhante à gordura a um sabor do alimento de baixo teor de gordura.

REIVINDICAÇÕES

Claims (6)

1. Alimento de baixo teor de gordura, caracterizado pelo fato de que um composto tendo efeito ativador de receptor de cálcio é adicionado ao mesmo em uma concentração final de 1 ppb a 99,9% em peso, em que o composto é um tipo, ou dois ou mais tipos de aminoãcídos ou peptídeos selecionados do grupo consistindo de y-Glu-X-Gly (X representa um amínoácído diferente de Cys, ou um derivado de amínoácído), γ-GIu-Val-Y (Y representa um aminoácido ou um derivado de aminoácido), y-Glu-Ala, γ-Glu-Gly, y-Glu-Met, γ-Glu-Thr, y-Glu-Val, γ-Glu-Om, Asp-Gly, Cys-Gly, Cys-Met, Glu-Cys, Gly-Cys, Leu-Asp, D-Cys, y-Glu-Met(O), γ-Glu-y-Glu-Val, y-GIu-Val-NH^, y-Glu-Val-ol, γ-Glu-Ser, y-Glu-Tau, y-Glu-Cys(S-Me)(0), γ-Glu-Leu, y-Glu-Ue, y-Glu-t-Leu, e y-Glu-Cys(S-Me): e em que X é Cys(SNO), Cys(S-alil), Cys(S-Me), Abu, t-Leu, Cie, Aib, Pen, ou Ser, e Y é Gly, Vai, GJu, Lys, Phe, Ser, Pro, Arg, Asp, Met, Thr, His, Om, Asn, Cys, GlyA, LacA, ou Gin; em que o alimento de baixo teor de gordura contém gordura, mas o ter de gordura do mesmo é reduzido.

2, Alimento de baixo teor de gordura de acordo com a reivindicação I, caracterizado pelo fato de que o composto é selecionado do grupo consistindo de γ-Glu-Val-Gly e y-Glu-Abu-Gly.

3. Alimento de baixo teor de gordura de acordo com qualquer uma das reivindicações 1 a 2, caracterizado pelo fato de que o alimento de baixo teor de gordura é um tipo ou dois ou mais tipos selecionados do grupo consistindo em um produto lácteo, um alimento contendo gordura e óleo animal e/ou gordura e óleo vegetal, e um alimento emulsiííeado.

4. Agente de intensificação de sabor para uso em conferir suavidade e qualidade semelhantes à gordura ao sabor de um alimento de baixo teor de gordura, caracterizado pelo fato de compreender um composto tendo um efeito ativador de receptor de cálcio, em que o composto é um tipo, ou dois ou mais tipos de aminoácidos ou peptídeos selecionados do grupo consistindo de γ-Glu-X-Gly (X representa um aminoácido diferente de Cys, ou um derivado de aminoácido), γ-Glu-VaI-Y (Y representa um aminoácido ou um derivado de aminoácido), γ-Glu-Ala, γ-Glu-Gly, γ-Glu-Met, γ-Glu-Thr, γ-Glu-Val, γ-Glu-Om, Asp-Gly, Cys-Gly, Cys-Met, Glu-Cys, Gly-Cys, Leu-Asp, D-Cys, y-Glu-Met(O), γ-Glu-y-Glu-Val, y-Glu-Val-NPk, γ-Glu-Val-ol, γ-Glu-Ser, γ-Glu-Tau, y-Glu-Cys(S-Me)(0), γ-Glu-Leu, γ-Glu-Ile, γ-Glu-t-Leu, e γ-Glu-Cys(S-Me); e em que X é Cys(SNO), Cys(S-alil), Cys(S-Me), Abu, t-Leu, Cie, Aib, Pen, ou Ser, e Y é Gly, Vai, Glu, Lys, Phe, Ser, Pro, Arg, Asp, Met, Thr, His, Om, Asn, Cys, GlyA, LacA, ou Gin; em que o alimento de baixo teor de gordura contém gordura, mas o ter de gordura do mesmo é reduzido.

5. Agente de intensificação de sabor, de acordo com a reivindicação 4, caracterizado pelo fato de que o composto é selecionado do grupo consistindo de γ-Glu-Val-Gly e γ-Glu-Abu-Gly.

6. Agente de intensificação de sabor, de acordo com qualquer uma das reivindicações 1 a 2, caracterizado pelo fato de que o alimento de baixo teor de gordura é um tipo ou dois ou mais tipos selecionados do grupo consistindo em um produto lácteo, um alimento contendo gordura e óleo animal e/ou gordura e óleo vegetal, e um alimento emulsificado.