TH50841C3 - เพสติไวรัสที่ได้รับการทำให้อ่อนฤทธิ์ - Google Patents

เพสติไวรัสที่ได้รับการทำให้อ่อนฤทธิ์

Info

Publication number
TH50841C3
TH50841C3 TH9901001951A TH9901001951A TH50841C3 TH 50841 C3 TH50841 C3 TH 50841C3 TH 9901001951 A TH9901001951 A TH 9901001951A TH 9901001951 A TH9901001951 A TH 9901001951A TH 50841 C3 TH50841 C3 TH 50841C3
Authority
TH
Thailand
Prior art keywords
glycoprotein
csfv
rnase activity
pestivirus
strains
Prior art date
Application number
TH9901001951A
Other languages
English (en)
Other versions
TH65757A3 (th
Inventor
เมเยอร์ส ดร.เกรเกอร์
Original Assignee
นายดำเนิน การเด่น
นายต่อพงศ์ โทณะวณิก
นายวิรัช ศรีเอนกราธา
นายจักรพรรดิ์ มงคลสิทธิ์
Filing date
Publication date
Application filed by นายดำเนิน การเด่น, นายต่อพงศ์ โทณะวณิก, นายวิรัช ศรีเอนกราธา, นายจักรพรรดิ์ มงคลสิทธิ์ filed Critical นายดำเนิน การเด่น
Publication of TH65757A3 publication Critical patent/TH65757A3/th
Publication of TH50841C3 publication Critical patent/TH50841C3/th

Links

Abstract

DC60 (28/09/55) การประดิษฐ์นี้เกี่ยวข้องกับเพสติไวรัส (pestiviral) ที่ได้รับการทำให้อ่อนฤทธิ์ ที่มีลักษณะ เฉพาะที่ว่า โดยที่ได้ทำให้แอคติวิตีของเอนไซม์ของมันใน ERNS ไกลโคโปรตีนหมดฤทธิ์, วิธีการ เตรียม, การใช้ และการตรวจหาสิ่งเหล่านี้ อุปกรณ์ที่เป็นเครื่องกระจายสำหรับการแพร่กระจายสารฤทธิ์ให้เคลื่อนที่ไปสู่อากาศ จะ ประกอบรวมด้วยภาชนะบรรจุ (10) สำหรับสารออกฤทธิ์ ซึ่งภาชนะบรรจุ (10) จะได้รับการนำมาใช้ งานเพื่อการลำเลียงส่งสารออกฤทธิ์ไปยังส่วนแพร่กระจาย (20) ซึ่งส่วนเพื่อการแพร่กระจาย (20) จะ ได้รับการปรับใช้งานเพื่อการเร่งการแพร่ของสารออกฤทธิ์ ที่ซึ่งภาชนะบรรจุ (10) และส่วนเพื่อการ แพร่กระจาย (20) นั้นจะทำงานร่วมกันกับวิถีทางเพื่อการเกี่ยวประสานร่วมกัน (14) ซึ่งได้รับการปรับ ใช้เพื่อช่วยให้ภาชนะบรรจุ (10) และส่วนเพื่อการแพร่กระจาย (20) นั้นได้รับการยึดติดซึ่งกันและกัน ซึ่งวิถีทางเพื่อการเกี่ยวประสาน (14) นั้นจะรวมถึงวิถีทางเพื่อการยึดติด (16a/b,40) และวิถีทางเพื่อ การยึดติดส่วนเพื่อการแพร่กระจาย (24a/b,42a/b/c) ที่ได้รับการปรับใช้เพื่อทำงานร่วมกันและกัน ที่ซึ่งการประกอบร่วมกันทั้งวิถีทางเพื่อการยึดติดภาชนะบรรจุ (16a/b,40) และวิถีทางเพื่อการยึดติด ส่วนเพื่อการแพร่กระจาย (24a/b,42a/b/c) นั้นจะได้รับการกำหนดไว้เพื่อประสิทธิภาพของการเกี่ยว ประสานของภาชนะบรรจุ (10) และส่วนเพื่อการแพร่กระจาย (20) สิทธิบัตรยา

Claims (2)

ข้อถือสิทธฺ์ (ทั้งหมด) ซึ่งจะไม่ปรากฏบนหน้าประกาศโฆษณา : 1.อุปกรณ์ที่เป็นเครื่องกระจายสำหรับการแพร่กระจายสารออกฤทธิ์ให้เคลื่อนที่ไปสู่ อากาศ จะประกอบรวมด้วยภาชนะบรรจุสำหรับสารออกฤทธิ์ ซึ่งภาชนะบรรจุนั้นจะได้รับการนำมา ใช้งานเพื่อการลำเลียงส่งสารออกฤทธิ์ไปยังส่วนแพร่กระจายที่มีช่องเปิด ซึ่งส่วนเพื่อการแพร่กระจาย นั้นจะได้รับการปรับใช้งานเพื่อการเร่งการแพร่ของสารออกฤทธิ์ ที่ซึ่งภาชนะบรรจุและส่วนแพร่กระจายจะทำงานร่วมกันกับวิถีทางเพื่อการเกี่ยว ประสานร่วมกันที่ได้รับการปรับใช้งานเพื่อช่วยให้ภาชนะและส่วนแพร่กระจายได้รับการยึดติดแน่น เข้าไว้ซึ่งกันและกัน ซึ่งวิถีทางเพื่อการเกี่ยวประสานจะรวมถึงวิถีทางเพื่อการยึดติดภาชนะบรรจุและ วิถีทางเพื่อการยึดติดส่วนเพื่อการแพร่กระจายที่ได้รับการปรับใช้ร่วมกัน ที่ซึ่งวิถีทางเพื่อการเกี่ยว ประสานนั้นจะรวมถึงชิ้นส่วนประกอบเกลียวร่วมและ/หรือชิ้นส่วนประกอบเพื่อการเกี่ยวประสาน เกลียวที่อยู่บนส่วนเพื่อการแพร่กระจายและภาชนะบรรจุ ที่ซึ่งการประกอบร่วมกันของทั้งวิถีทางเพื่อการยึดติดภาชนะบรรจุและวิถีทางเพื่อ การยึดติดส่วนเพื่อการแพร่กระจายนั้นจะได้รับการกำหนดไว้เพื่อประสิทธิภาพของการเกี่ยวประสาน ของภาชนะบรรจุและส่วนเพื่อการแพร่กระจาย ที่ซึ่งวิถีทางเพื่อการยึดติดส่วนเพื่อการแพร่กระจายนั้นอย่างน้อยที่สุดจะประกอบรวม ด้วยหนึ่งส่วนยื่นที่ยื่นขยายเข้าไปในช่องเปิดในส่วนเพื่อการแพร่กระจาย ที่ซึ่งวิถีทางเพื่อการยึดติดภาชนะบรรจุนั้นอย่างน้อยที่สุดจะประกอบรวมด้วยหนึ่ง ร่องที่มีรูปร่างเพื่อการรองรับอย่างน้อยที่สุดหนึ่งส่วนยื่นของวิถีทางเพื่อยึดติดส่วนเพื่อการแพร่ กระจาย และ ที่ซึ่งอย่างน้อยที่สุดหนึ่งร่องนั้นจะก่อรูปช่องว่างในเกลียวหรือสันที่ได้รับการก่อรูป อยู่บนภาชนะที่บรรจุ 2.วัคซีนของข้อถือสิทธิที่ 1 โดยที่ได้ทำให้แอคติวิตีของ RNase ดังกล่าวหมดฤทธิ์โดยการ หลุดหายและ/หรือการกลายของ กรดอะมิโนอย่างน้อย 1 ตัวของไกลโคโปรตีนดังกล่าว 3.วัคซีนของข้อถือสิทธิที่ 2 โดยที่การหลุดหายและ/หรือ การกลายดังกล่าวอยู่ที่กรดอะมิโน ตำแหน่ง 295 ถึง 307 และ/หรือตำแห่ง 338 ถึง 357 ของไกลโคโปรตีนดังกล่าวตามที่ อธิบายในรูปที่ 1 สำหรับ CSFV สายพันธุ์ Alfort ในรูปแบบที่ ยกเป็นตัวอย่างหรือที่ตรงกับมันในสายพันธุ์อื่น 4.วัคซีนตามข้อถือสิทธิข้อใดข้อหนึ่งของข้อถือสิทธิที่ 1 ถึง 3 โดยที่ ได้ทำให้แอคติวิตีของ RNase ดังกล่าวหมดฤทธิ์ โดยการหลุดหายหรือการกลายของกรดอะมิโนที่ ตำแหน่ง 346 ของ ไกลโคโปรตีนดังกล่าวตามที่อธิบายในรูปที่ 1 สำหรับ CSFV สายพันธุ์ Alfort ในรูปแบบที่ยกเป็นตัว อย่าง หรือที่ตรงกับมันในสายพันธุ์อื่น 5.วัคซีนตามข้อถือสิทธิข้อใดข้อหนึ่งของข้อถือสิทธิที่ 1 ถึง 4 โดยที่ ได้ทำให้แอคติวิตีของ RNase ดังกล่าวหมดฤทธิ์ โดยการหลุดหายของส่วนฮีสติดีน(histidine residue) ที่ตำแหน่ง 346 ของ ไกลโคโปรตีนดังกล่าวตามที่อธิบายในรูปที่ 1 สำหรับ CSFV สายพันธุ์ Alfort ในรูปแบบที่ยกเป็นตัว อย่าง หรือที่ตรงกับมันในสายพันธุ์อื่น 6.วัคซีนตามข้อถือสิทธิข้อใดข้อหนึ่งของข้อถือสิทธิที่ 1 ถึง 5 ที่ประกอบรวมด้วยเพสติไวรัส BVDV โดยที่ได้ทำให้แอคติวิ ตีของ RNase ดังกล่าวหมดฤทธิ์โดยการหลุดหายของส่วนฮีสติดีน (histidine residue) ที่ตำแหน่ง 346 ของไกลโคโปรตีนดัง กล่าวตามที่อธิบายในรูปที่ 1 สำหรับ CSFV สายพันธุ์ Alfort ใน รูปแบบที่ยกเป็นตัวอย่างหรือที่ตรงกับมันใน BVDVสายพันธุ์อื่น 7.เพสติไวรัสโดยที่ได้ทำให้แอคติวิตีของ RNase อยู่ใน ERNS ไกลโคโปรตีนหมดฤทธิ์โดย การหลุดหลายและ/หรือการกลายของกรดอะ มิโนอย่างน้อยหนึ่งตัวของไกลโคโปรตีนดังกล่าว ด้วย เงื่อนไขที่กรดอะมิโนที่ตำแหน่ง 297 และ/หรือ 346 ของ ไกลโคโปรตีนดังกล่าวไม่เป็นไลซีน ตามที่ อธิบายในรูปที่ 1 สำหรับ CSFV สาย พันธุ์ Alfort ในรูปแบบที่ยกเป็นตัวอย่างหรือที่ตรงกับมัน ในสาย พันธุ์อื่น 8.เพสติไวรัสตามข้อถือสิทธิที่ 7 โดยที่ได้ทำให้แอคติวิดตีของ RNase ดังกล่าวหมดฤทธิ์โดย การหลุดหลายและ/หรือการกลาย ที่อยู่ที่กรดอะมิโนที่ตำแหน่ง 295 ถึง 307 และ/หรือที่ ตำแหน่ง 338 ถึง 357 ของไกลโคโปรตีนดังกล่าวตามที่อธิบายใน รูปที่ 1 สำหรับ CSFV สายพันธุ์ Alfort ในรูปแบบที่ ยกเป็น ตัวอย่างหรือที่ตรงกับมันในสายพันธุ์อื่น 9.เพสติไวรัสของข้อถือสิทธิที่ 7 หรือ 8 โดยที่ได้ทำให้แอ คติวิตีของ RNase ดังกล่าวหมด ฤทธิ์โดยการหลุดหายหรือ การกลายของกรดอะมิโนที่ตำแหน่ง 346 ของไกลโคโปรตีน ดังกล่าวตามที่ อธิบายในรูปที่ 1 สำหรับ CSFV สายพันธุ์ Alfort ในรูปแบบที่ยกเป็นตัวอย่างหรือที่ตรงกับมันในสาย พันธุ์อื่น 1 0.เพสติไวรัสตามข้อใดข้อหนึ่งของข้อถือสิทธิ ที่ 7 ถึง 9 โดยที่ได้ทำให้แอคติวิตีของ RNase ดังกล่าวหมด ฤทธิ์โดยการหลุดหายของส่วนฮีสติดีน (histidine residue) ที่ ตำแหน่ง 346 ของ ไกลโคโปรตีนดังกล่าวตามที่อธิบายในรูปที่ 1 สำหรับ CSFV สายพันธุ์ Alfort ในรูปแบบที่ยกเป็นตัว อย่าง หรือที่ตรงกับมันในสายพันธุ์อื่น 1 1.เพสติไวรัส BVDV ตามข้อใดข้อหนึ่งของข้อถือสิทธิที่ 7 ถึง 10 โดยที่ได้ทำให้แอคติวิตี ของ RNase ดังกล่าวหมดฤทธิ์ โดยการหลุดหายของส่วนฮีสติดีน (histidine residue) ที่ ตำแหน่ง 346 ของไกลโคโปรตีนดังกล่าวตามที่อธิบายในรูปที่ 1 สำหรับ CSFV สายพันธุ์ Alfort ในรูปแบบที่ยก เป็นตัวอย่าง หรือที่ตรงกับมันในสายพันธุ์อื่น 1 2.กรดนิวคลิอิคที่เป็นรหัสสำหรับ ERNS ไกลโคโปรตีน โดยที่ ได้ทำให้แอคติวิตีของ RNase ที่อยู่ในไกลโคโปรตีนดังกล่าว หมดฤทธิ์โดยการหลุดหายและ/หรือการกลายของกรดอะมิโนอย่าง น้อยหนึ่งตัวของไกลโคโปรตีนดังกล่าวด้วยเงื่อนไขที่กรดอะมิ โนที่ตำแหน่ง 297 และ/หรือ 346 ของ ไกลโคโปรตีนดังกล่าวไม่ เป็นไลซีน ตามที่อธิบายในรูปที่ 1 สำหรับ CSFV สาย พันธุ์ Alfort ในรูป แบบที่ยกเป็นตัวอย่างที่ตรงกับมันในสาย พันธุ์อื่น 1 3.กรดนิวคลิอิคของข้อถือสิทธิที่ 12 โดยที่ได้ทำให้แอ คติวิตีของ RNase ดังกล่าวหมดฤทธิ์ โดยการหลุดหายและ/หรือ การกลายที่อยู่ที่กรดอะมิโนตำแหน่ง 295 ถึง 307 และ/หรือตำแหน่ง 338 ถึง 357 ของไกลโคโปรตีนดังกล่าวตามที่ อธิบายในรูปที่ 1 สำหรับ CSFV สายพันธุ์ Alfort ในรูป แบบ ที่ยกเป็นตัวอย่างหรือที่ตรงกับมันในสายพันธุ์อื่น 1 4.กรดนิวคลิอิคของข้อถือสิทธิที่ 12 หรือ 13 โดยที่ได้ทำ ให้แอคติวิตีของ RNase ดังกล่าว หมดฤทธิ์โดยการหลุดหาย และ/หรือการกลายของกรดอะมิโนตำแหน่ง 346 ของไกลโคโปรตีนดัง กล่าว ตามที่อธิบายไว้ในรูปที่ 1 สำหรับ CSFV สายพันธุ์ Alfort ในรูปแบบที่ยกเป็นตัวอย่างหรือที่ตรงกับมัน ใน สายพันธุ์อื่น 1 5.กรดนิวคลิอิคตามข้อใดข้อหนึ่งของข้อถือสิทธิที่ 12 ถึง 14 โดยที่ได้ทำให้แอคติวิตีของ RNase ดังกล่าวหมด ฤทธิ์โดยการหลุดหายของส่วนฮีสติดีน (histidine residue) ที่ตำแหน่ง346 ของ ไกลโคโปรตีนดังกล่าวตามที่ อธิบายในรูปที่ 1 สำหรับ CSFV สายพันธุ์ Alfort ในรูป แบบที่ยกเป็นตัว อย่างหรือที่ตรงกับมันในสายพันธุ์อื่น 1 6.กรดนิวคลิอิคของ BVDV ตามข้อใดข้อหนึ่งของข้อถือสิทธิ ที่ 12 ถึง 15 โดยที่ได้ทำให้ แอคติวิตีของ RNase ดังกล่าว หมดฤทธิ์โดยการหลุดหายของส่วนฮีสติดีน (histidine residue) ที่ ตำแหน่ง 346 ของไกลโคโปรตีนดังกล่าวตามที่ อธิบายในรูปที่ 1 สำหรับ CSFV สายพันธุ์ Alfort ใน รูป แบบที่ยกเป็นตัวอย่างที่ตรงกับมันใน BVDV สายพันธุ์อื่น 1 7.การใช้กรดนิวคลีอิคตามข้อใดข้อหนึ่งของข้อถือสิทธิที่ 12 ถึง 16 สำหรับเตรียม นิวคลีโอไทด์วัคซีน และ/หรือ เวค เตอร์วัคซีน 1 8.สารผสมทางเภสัชที่ประกอบรวมด้วยวัคซีนตามข้อใดข้อ หนึ่งของข้อถือสิทธิที่ 1 ถึง 6 และ/หรือ เพสติไวรัสตามข้อ ใดข้อหนึ่งของข้อถือสิทธิที่ 7 ถึง 11 และ/หรือ ลำดับนิวคลี โอไทด์ตามข้อ ใดข้อหนึ่งของข้อถือสิทธิที่ 12 ถึง 16 1 9.วิธีการสำหรับการทำให้เพสติไวรัสอ่อนฤทธิ์ แสดงลักษณะ โดยที่ได้ทำให้แอคติวิตีของ RNase ที่อยู่ใน ERNS ไกลโค โปรตีนหมดฤทธิ์ 2 0.วิธีของข้อถือสิทธิที่ 19 โดยที่ได้ทำให้แอคติวิตีของ RNase ดังกล่าวหมดฤทธิ์โดยการ หลุดหายและ/หรือการกลายของ กรดอะมิโนอย่างน้อยหนึ่งตัวของไกลโคโปรตีนดังกล่าว 2 1.วิธีของข้อถือสิทธิที่ 19 หรือ 20 โดยที่การหลุดหาย และ/หรือการกลายดังกล่าวอยู่ที่กรด อะมิโนตำแหน่งที่ 295 ถึง 307 และ/หรือตำแหน่งที่ 338 ถึง 357 ของไกลโคโปรตีนดัง กล่าวตามที่ อธิบายไว้ในรูปที่ 1 สำหรับ CSFV สายพันธุ์ Alfort ในรูปแบบที่ยกเป็นตัวอย่างที่ตรงกับมันใน สาย พันธุ์อื่น 2 2.วิธีตามข้อใดข้อหนึ่งของข้อถือสิทธิที่ 19 ถึง 21 โดยที่ได้ทำให้แอคติวิตีของ RNase ดังกล่าวหมดฤทธิ์โดยการ หลุดหายหรือการกลายของกรดอะมิโนที่ตำแหน่ง 346 ของไกล โคโปรตีน ดังกล่าวตามที่อธิบายในรูปที่ 1 สำหรับ CSFV สายพันธุ์ Alfort ในรูปแบบที่ยกเป็นตัวอย่างหรือ ที่ตรง กับมันในสายพันธุ์อื่น 2 3.วิธีการตามข้อใดข้อหนึ่งของข้อถือสิทธิที่ 19 ถึง 22 โดยที่ได้ทำให้แอคติวิตีของ RNase ดังกล่าวหมดฤทธิ์โดยการ หลุดหายของส่วนฮีสติดีนที่ตำแหน่ง 346 ของไกล โคโปรตีนดังกล่าวตามที่ อธิบายในรูปที่ 1 สำหรับ CSFV สายพันธุ์ Alfort ในรูปแบบที่ยกเป็นตัวอย่าง หรือที่ตรงกับมันในสาย พันธุ์อื่น 2 4.วิธีสำหรับผลิตวัคซีนที่ได้รับการทำให้อ่อนฤทธิ์ อย่างจำเพาะที่แสดงลักษณะโดยที่ได้ทำ ให้แอคติวิตีของ RNase ที่อยู่ใน ERNS ไกลโคโปรตีนหมดฤทธิ์ 2 5.วิธีของข้อถือสิทธิที่ 24 โดยที่ได้ทำให้แอคติวิตีของ RNase ดังกล่าวหมดฤทธิ์โดยการ หลุดหายและ/หรือการกลายของกร ดอะมิโนอย่างน้อยหนึ่งตัวของไกลโคโปรตีนดังกล่าว 2 6.วิธีของข้อถือสิทธิที่ 24 หรือ 25 โดยที่การหลุดหาย และ/หรือการกลายดังกล่าวอยู่ที่กรด อะมิโนตำแหน่งที่ 295 ถึง 307 และ/หรือตำแหน่งที่ 338 ถึง 357 ของไกลโคโปรตีนดัง กล่าวตามที่ อธิบายในรูปที่ 1 สำหรับ CSFV สายพันธุ์ Alfort ในรูปแบบที่ยกเป็นตัวอย่างหรือที่ตรงกับมันใน สาย พันธุ์อื่น 2 7.วิธีตามข้อใดข้อหนึ่งของข้อถือสิทธิที่ 24 ถึง 26 โดยที่ได้ทำให้แอคติวิตี ของ RNase ดังกล่าวหมดฤทธิ์โดยการหลุดหายหรือการกลายของ กรดอะมิโนที่ตำแหน่ง 346 ของไกลโคโปรตีน ดังกล่าวตามที่อธิบายในรูปที่ 1 สำหรับ CSFV สายพันธุ์ Alfort ในรูปแบบที่ยกเป็นตัวอย่างหรือที่ตรง กับมันในสายพันธุ์ อื่น 2 8.วิธีตามข้อใดข้อหนึ่งของข้อถือสิทธิที่ 24 ถึง 27 โดยที่ได้ทำให้แอคติวิตี ของ RNase ดังกล่าวหมดฤทธิ์โดยการหลุดหายของส่วนฮีสติดีนที่ตำแหน่ง 346 ของไกลโคโปรตีนดังกล่าวตามที่ อธิบายในรูปที่ 1 สำหรับ CSFV สายพันธุ์ Alfort ในรูปแบบที่ยกเป็นตัวอย่างที่ตรงกับมันในสาย พันธุ์ อื่น 2 9.วิธีสำหรับติดฉลากเพสติไวรัสที่สามารถตรวจหาได้ที่แสดง ลักษระโดยที่ได้ทำให้ แอคติวิตีของ RNase ที่อยู่ใน ERNS ไกล โคโปรตีนหมดฤทธิ์ 3 0.วิธีของข้อถือสิทธิที่ 29 โดยที่ได้ทำให้แอคติวิตีของ RNase ดังกล่าวหมดฤทธิ์โดยการ หลุดหายและ/หรือการกลายของ กรดอะมิโนอย่างน้อยหนึ่งตัวของไกลโคโปรตีนดังกล่าว 3 1.วิธีของข้อถือสิทธิที่ 29 หรือ 30 โดยที่การหลุดหาย และ/หรือการกลายดังกล่าวอยู่ที่กรด อะมิโนตำแหน่งที่ 295 ถึง 307 และ/หรือตำแหน่งที่ 338 ถึง 357 ของไกลโคโปรตีนดัง กล่าวตามที่ อธิบายในรูปที่ 1 สำหรับ CSFV สายพันธุ์ Alfort ในรูปแบบที่ยกเป็นตัวอย่างหรือที่ตรงกับมันใน สาย พันธุ์อื่น 3 2.วิธีตามข้อใดข้อหนึ่งของข้อถือสิทธิที่ 29 ถึง 31 โดย ที่ได้ทำให้แอคติวิตีของ RNase ดังกล่าวหมดฤทธิ์โดยการหลุด หายหรือการกลายของกรดอะมิโนที่ตำแหน่ง 346 ของไกลโคโปรตีน ดังกล่าวตามที่อธิบายในรูปที่ 1 สำหรับ CSFV สายพันธุ์ Alfort ในรูปแบบที่ยกเป็นตัวอย่างหรือที่ตรง กับ มันในสายพันธุ์อื่น 3 3.วิธีตามข้อใดข้อหนึ่งของข้อถือสิทธิที่ 29 ถึง 32 โดย ที่ได้ทำให้แอคติวิตีของ RNase ดังกล่าวหมดฤทธิ์โดยการหลุด หายของส่วนฮีสติดีนที่ตำแหน่ง 346 ของไกลโคโปรตีน ดังกล่าวตามที่ อธิบายในรูปที่ 1 สำหรับ CSFV สายพันธุ์ Alfort ในรูปแบบที่ยกเป็นตัวอย่างหรือที่ตรงกับ มันในสาย พันธุ์อื่น 3 4.การใช้วัคซีนตามข้อใดข้อหนึ่งของข้อถือสิทธิที่ 1 ถึง 6 หรือสารผสมทางเภสัชตามข้อถือ สิทธิที่ 18 ในการผลิตยาสำหรับ การป้องกันและการรักษาการติดเชื้อเพสติไวรัสในสัตว์ 3 5.กระบวนการสำหรับการเตรียมเพสติไวรัสที่ได้รับการทำให้ อ่อนฤทธิ์อย่างจำเพาะที่แสดง ลักษณะโดยที่ได้ทำให้แอคติวิตี ของ RNase ที่อยู่ใน ERNS ไกลโคโปรตีนหมดฤทธิ์ 3 6.กระบวนการของข้อถือสิทธิที่ 35 โดยที่ได้ทำให้แอคติวิตีของ RNase ดังกล่าวหมดฤทธิ์ โดยการหลุดหายและ/หรือการกลาย ของกรดอะมิโนอย่างน้อยหนึ่งตัวของไกลโคโปรตีนดังกล่าว 3 7.กระบวนการของข้อถือสิทธิที่ 35 หรือ 36 โดยที่การหลุด หายและ/หรือการกลายดังกล่าว อยู่ที่กรดอะมิโนตำแหน่งที่ 295 ถึง 307 และ/หรือตำแหน่งที่ 338 ถึง 357 ของไกลโคโปรตีนดัง กล่าว ตามที่อธิบายไว้ในรูปที่ 1 สำหรับ CSFV สายพันธุ์ Alfort ในรูปแบบที่ยกเป็นตัวอย่างที่ตรงกับมัน ใน สายพันธุ์อื่น 3 8.กระบวนการตามข้อใดข้อหนึ่งของข้อถือสิทธิที่ 35 ถึง 37 โดยที่ได้ทำให้แอคติวิตีของ RNase ดังกล่าวหมดฤทธิ์โดยการ หลุดหายหรือการกลายของกรดอะมิโนที่ตำแหน่ง 346 ของ ไกลโค โปรตีนดังกล่าวตามที่อธิบายไว้ในรูปที่ 1 สำหรับ CSFV สายพันธุ์ Alfort ในรูปแบบที่ยกเป็นตัว อย่างหรือ ที่ตรงกับมันในสายพันธุ์อื่น 3 9. กระบวนการตามข้อใดข้อหนึ่งของข้อถือสิทธิที่ 36 ถึง 38 โดยที่ได้ทำให้แอคติวิตีของ RNase ดังกล่าวหมดฤทธิ์โดยการ หลุดหายของส่วนฮีสติดีนที่ตำแหน่ง 346 ของไกลโค โปรตีน ดังกล่าวตามที่อธิบายไว้ในรูปที่ 1 สำหรับ CSFV สายพันธุ์ Alfort ในรูปแบบที่ยกเป็นตัวอย่าง ที่ตรง กับมันในสายพันธุ์อื่น 4 0.กระบวนการสำหรับการเตรียมเพสติไวรัสที่ได้รับการติดฉลากอย่างจำเพาะที่แสดง ลักษณะโดยที่ได้ทำให้แอคติวิตี ของ RNase ที่อยู่ใน ERNS ไกลโคโปรตีนหมดฤทธิ์ 4 1.กระบวนการของข้อถือสิทธิที่ 40 โดยที่ได้ทำให้แอคติวีติ ของ RNase ดังกล่าวหมดฤทธิ์ โดยการหลุดหายและ/หรือการกลาย ของกรดอะมิโนอย่างน้อยหนึ่งตัวของไกลโคโปรตีนดังกล่าว 4 2.กระบวนการของข้อถือสิทธิที่ 40 หรือ 41โดยที่การหลุดหาย และ/หรือการกลายดังกล่าว อยู่ที่กรดอะมิโนตำแหน่งที่ 295 ถึง 307 และ/หรือตำแหน่งที่ 338 ถึง 357 ของไกลโคโปรตีนดัง กล่าว ตามที่อธิบายไว้ในรูปที่ 1 สำหรับ CSFV สายพันธุ์ Alfort ในรูปแบบที่ยกเป็นตัวอย่างที่ตรงกับมัน ใน สายพันธุ์อื่น 4 3.กระบวนการตามข้อใดข้อหนึ่งของข้อถือสิทธิที่ 40 ถึง 42 โดยที่ได้ทำให้แอคติวิตีของ RNase ดังกล่าวหมดฤทธิ์โดยการ หลุดหายหรือการกลายของกรดอะมิโนที่ตำแหน่ง 346 ของ ไกลโค โปรตีนดังกล่าวตามที่อธิบายไว้ในรูปที่ 1 สำหรับ CSFV สายพันธุ์ Alfort ในรูปแบบที่ยกเป็นตัว อย่าง หรือที่ตรงกับมันในสายพันธุ์อื่น 4 4.กระบวนการตามข้อใดข้อหนึ่งของข้อถือสิทธิที่ 40 ถึง 43 โดยที่ได้ทำให้แอคติวิตีของ RNase ดังกล่าวหมดฤทธิ์โดยการ หลุดหายของส่วนฮีสติดีนที่ตำแหน่ง 346 ของไกลโค โปรตีน ดังกล่าวตามที่อธิบายไว้ในรูปที่ 1 สำหรับ CSFV สายพันธุ์ Alfort ในรูปแบบที่ยกเป็นตัวอย่าง หรือที่ตรง กับมันในสายพันธุ์อื่น 4 5.การใช้วัคซีนของข้อใดข้อหนึ่งของข้อถือสิทธิที่ 1 ถึง 6 สำหรับการป้องกันและการรักษา การติดเชื้อเพสติไวรัสในสัตว์ 4 6.การใช้สารผสมทางเภสัชของข้อถือสิทธิที่ 18 สำหรับการ ป้องกันและการรักษาการติด เชื้อเพสติไวรัสในสัตว์ 4 7.การใช้เพสติไวรัสของข้อใดข้อหนึ่งของข้อถือสิทธิที่ 7 ถึง 11 และ/หรือลำดับ นิวคลีโอไทด์ตามข้อใดข้อหนึ่งของข้อ ถือสิทธิที่ 12 ถึง 16 สำหรับการเตรียมวัคซีนหรือสารผสมทาง เภสัช 4 8.วิธีสำหรับแยกความแตกต่างของสัตว์ที่ได้รับการติดเชื้อเพ สติไวรัสออกจากสัตว์ที่ได้รับ วัคซีนด้วยเพสติไวรัสที่ได้ รับการทำให้อ่อนฤทธิ์อย่างจำเพาะ โดยที่ได้ทำให้เพสติไวรัส ที่ได้รับการ ทำให้อ่อนฤทธิ์อย่างจำเพาะดังกล่าวอ่อนฤทธิ์ ตามวิธีในข้อใดข้อหนึ่งของข้อถือสิทธิที่ 19 ถึง 23 ที่ ประกอบรวม ด้วยขั้นตอนต่อไปนี้ (1) การได้รับตัวอย่างจากสัตว์ที่อยู่ ในความสนใจที่สงสัยการติดเชื้อเพสติไวรัสหรือสัตว์ที่ได้ รับวัคซีน (2) การบ่งชี้ลำดับนิวคลีโอไทด์ของเพสติไวรัสใน ตัวอย่างดังกล่าว (3) แสดงความเกี่ยวพันของการหลุดหาย และ/หรือการกลายของลำดับนิวคลีโอไทด์ ERNS ที่มี อยู่ใน วัคซีนกับสัตว์ที่ได้รับวัคซีนและแสดงความเกี่ยวพันของการ ไม่มีการหลุดหายและ/หรือการ กลายดังกล่าวกับการติดเชื้อเพ สติไวรัสของสัตว์ดังกล่าว 4 9.วิธีของข้อถือสิทธิที่ 48 ที่ประกอบรวมด้วยขั้นตอนต่อไป นี้ (1) การได้รับตัวอย่างจากสัตว์ที่อยู่ในความสนใจที่ สงสัยการติดเชื้อเพสติไวรัสหรือสัตว์ที่ได้ รับวัคซีน (2) การบ่งชี้ ERNS ไกลโคโปรตีนที่ได้รับการดัดแปรของเพสติ ไวรัสที่ได้รับการทำให้อ่อน ฤทธิ์โดยการจับอย่างจำเพาะของโ มโนโคลนัลหรือพอลิโคนนัลแอนติบอดีต่อ ERNS ไกลโคโปรตีน ที่ อยู่ในตัวอย่างดังกล่าว ไกลโคโปรตีนดังกล่าวได้รับการดัด แปรโดยวิธีตามข้อใดข้อหนึ่งของข้อถือ สิทธิที่ 19 ถึง 23 โดยที่โมโนโคลนัลแอลติบอดีหรือพอลีโคลนัลแอติบอดีดังกล่าว ไม่จับกับ ERNS ไกลโคโปรตีนที่ไม่ได้รับการดัดแปร (3) แสดง ความเกี่ยวพันของการจับอย่างจำเพาะของโมโน โคลนัลหรือพอลิโคลนัลแอนติบอดี ดังกล่าวกับสัตว์ที่ได้รับ วัคซีนและแสดงความเกี่ยวพันของการไม่มีแอนติบอดีที่จับต่อ การติดเชื้อ เพสติไวรัสของสัตว์ดังกล่าวภายใต้เงื่อนไขที่ ว่า มีการสร้างวัสดุของเพสติไวรัส (pestiviral material) ชนิดอื่นในสัตว์ดังกล่าวและ/หรือในตัวอย่างดังกล่าว 5 0.วิธีของข้อถือสิทธิที่ 49 ที่ประกอบรวมด้วยขั้นตอนต่อไป นี้ (1) ได้รับตัวอย่างจากสัตว์ที่อยู่ในความสนใจที่ สงสัยการติดเชื้อเพสติไวรัสหรือสัตว์ที่ได้รับ วัคซีน (2) การบ่งชี้ ERNS ไกลโคโปรตีนที่ไม่ได้รับการดัดแปรของเพสติ ไวรัสที่ได้รับการทำให้อ่อน ฤทธิ์โดยการจับอย่างจำเพาะของโ มโนโคลนัลหรือพอลิโคลนัลแอนติบอดีต่อ ERNS ไกลโคโปรตีน ที่ อยู่ในตัวอย่างดังกล่าว ไกลโคโปรตีนดังกล่าวไม่ได้รับการดัด แปรโดยวิธีตามข้อใดข้อหนึ่งของข้อถือ สิทธิที่ 19 ถึง 23 โดยที่โมโนโดลนัลแอลติบอดีหรือพอลิโคลนัลแอนติบอดีดังกล่าว ไม่จับกับ ERNS ไกลโคโปรตีนที่ไม่มีการดัดแปร (3) แสดง ความเกี่ยวพันของการจับอย่างจำเพาะของโมโน โคลนัลหรือพอลิโคนัลแอนติบอดี ดังกล่าวกับการติดเชื้อเพสติไวรัสในสัตว์ดังกล่าวและแสดงความเกี่ยวพันของการไม่มีแอนติบอดีที่ จับกับสัตว์ที่ได้รับวัคซีน ภายใต้เงื่อนไขที่ ว่า มีการสร้างวัสดุของเพสติไวรัส (pestiviral material) ชนิดอื่นในสัตว์ดังกล่าวและ/หรือในตัวอย่างดังกล่าว 5
1.วิธีของข้อถือสิทธิที่ 48 ที่ประกอบรวมด้วยขั้นตอนต่อไป นี้ (1) การได้รับตัวอย่างจากสัตว์ที่อยู่ในความสนใจที่ สงสัยการติดเชื้อเพสติไวรัสหรือสัตว์ที่ได้รับ วัคซีน (2) การตรวจหาการไม่มีหรือการมีแอนติวิตีของ RNase ของ ERNS ไกลโคโปรตีน ภายใน ตัวอย่างดังกล่าว (3) แสดงความเกี่ยวพัน ของการไม่มีแอนติวิตีของ RNase ของ ERNS ไกลโคโปรตีนกับ สัตว์ที่ ได้รับวัคซีนและแสดงความเกี่ยวพันของการมีแอ คติวิตีดังกล่าวกับการติดเชื้อเพสติไวรัสของสัตว์ ดังกล่าว 5
2.วิธีของข้อถือสิทธิที่ 48 ที่ประกอบรวมด้วยขั้นตอนต่อไป นี้ (1) การได้รับตัวอย่างของพอลิโคลนัลแอนติบอดีจากสัตว์ ที่อยู่ในความสนใจที่สังสัยการติดเชื้อ เพสติไวรัสหรือสัตว์ ที่ได้รับวัคซีน (2) การบ่งชี้การจับอย่างจำเพาะใดๆ ของพอ ลิโคลนัลแอนติบอดีดังกล่าวต่อ ERNS ไกลโคโปรตีน ที่ไม่ได้ รับการดัดแปร หรือ ERNS ไกลโคโปรตีน ที่ได้รับการดัดแปรตาม การประดิษฐ์ (3) แสดงความเกี่ยวพันของการจับของพอลิโคลนัล แอนติบอดีดังกล่าวกับ ERNS ไกลโคโปรตีน ที่ไม่ได้รับการดัด แปรกับการติดเชื้อเพสติไวรัส และแสดงความเกี่ยวพันของการ จับ ของพอลิโคลนันแอนติบอดีดังกล่าวกับ ERNS ไกลโคโปรตีน ที่ ได้รับการดัดแปรตามการประดิษฐ์กับ การได้รับวัคซีน
TH9901001951A 1999-06-03 เพสติไวรัสที่ได้รับการทำให้อ่อนฤทธิ์ TH50841C3 (th)

Publications (2)

Publication Number Publication Date
TH65757A3 TH65757A3 (th) 2004-12-23
TH50841C3 true TH50841C3 (th) 2016-08-19

Family

ID=

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Wang et al. Effective synthetic peptide vaccine for foot-and-mouth disease in swine
AU2014273089B2 (en) A LAGLIDADG homing endonuclease cleaving the C-C Chemokine Receptor Type-5 (CCR5) gene and uses thereof
Piacenza et al. Vaccination with cathepsin L proteinases and with leucine aminopeptidase induces high levels of protection against fascioliasis in sheep
Lee et al. CD4 T cell-independent antibody response promotes resolution of primary influenza infection and helps to prevent reinfection
CN111172133B (zh) 一种碱基编辑工具及其用途
AU766955B2 (en) Antigenic complex comprising immunostimulatory peptide, CD4, and chemokine receptor domain for HIV treatment and immune disorders
CA2330178A1 (en) Synthetic peptide vaccines for foot-and-mouth disease
AU3567797A (en) Hiv envelope polypeptides and vaccine
Barteling Modern inactivated foot-and-mouth disease (FMD) vaccines: historical background and key elements in production and use
CN109475619A (zh) 神经元蜡样脂褐质沉积症的基因治疗
CN101951950A (zh) 疫苗
Clinton et al. EEHV1A glycoprotein B subunit vaccine elicits humoral and cell-mediated immune responses in mice
TH50841C3 (th) เพสติไวรัสที่ได้รับการทำให้อ่อนฤทธิ์
TH65757A3 (th) เพสติไวรัสที่ได้รับการทำให้อ่อนฤทธิ์
AU4149699A (en) Use of inactivated immunosuppressive and/or angiogenic immunogenic proteins, preparation method and pharmaceutical or vaccine uses
CA2048594A1 (en) Embodiments of the hiv principal neutralizing determinant
Lubroth et al. Cattle response to foot‐and‐mouth disease virus nonstructural proteins as antigens within vaccines produced using different concentrations
US20220016268A1 (en) Skin-based testing for detection of cell-mediated immune responses to sars-cov-2
Race et al. A multistep procedure for the chemical inactivation of human immunodeficiency virus for use as an experimental vaccine
US20110104298A1 (en) Universally applicable virus inactivated blood plasma produced from portions of non-Caucasians plasma
Zhan et al. Minor components of a multi-envelope HIV vaccine are recognized by type-specific T-helper cells
CA2498770A1 (en) Infectious hepacivirus pseudo-particles containing functional e1, e2 envelope proteins
AU759220B2 (en) Gene deleted recombinant FeLV proviral DNA for production of vaccines against FeLV
Hilfenhaus et al. Safety of human blood products: inactivation of retroviruses by heat treatment at 60° C
US20230146694A1 (en) Peptide immunogens targeting pituitary adenylate cyclase-activating peptide (pacap) and formulations thereof for prevention and treatment of migraine