TH50185A - วิธีการของการทำให้รีคอมบิแนนท์อิริโธรพอยอิทินของมนุษย์บริสุทธิ์จากส่วนลอยการเพาะเลี้ยงเซลล์ - Google Patents
วิธีการของการทำให้รีคอมบิแนนท์อิริโธรพอยอิทินของมนุษย์บริสุทธิ์จากส่วนลอยการเพาะเลี้ยงเซลล์Info
- Publication number
- TH50185A TH50185A TH9901004146A TH9901004146A TH50185A TH 50185 A TH50185 A TH 50185A TH 9901004146 A TH9901004146 A TH 9901004146A TH 9901004146 A TH9901004146 A TH 9901004146A TH 50185 A TH50185 A TH 50185A
- Authority
- TH
- Thailand
- Prior art keywords
- leu
- ala
- val
- arg
- ser
- Prior art date
Links
Abstract
DC60 (25/11/52) การประดิษฐ์นี้สัมพันธ์โดยทั่วไปกับวิธีการของการทำให้รีคอมบิแนนท์อิริโธรพอยอิทินของ มนุษย์ (EPO) บริสุทธิ์ การประดิษฐ์นี้ยังสัมพันธ์กับ EPO ที่บริสุทธิ์อย่างมีนัยสำคัญ วิธีการประกอบรวมด้วยการตกตะกอนที่แตกต่างกัน โครมาโทกราฟีอันตรกิริยาไฮโดรโฟบิก ขั้นตอนการทำให้เข้มข้นและไดแอฟิลเทรชันต่าง ๆ โครมาโทกราฟีแลกเปลี่ยนแอนไอออนและ แคทไอออนที่เรียงตามกันมา และโครมาโทกราฟีแบบการขจัดออกโมเลกุลสำหรับการหาได้ EPO ที่ บริสุทธิ์ วิธีการไม่ได้ประกอบรวมด้วยขั้นตอนไฮช์เพอร์ฟอร์แมนซ์ลิควิดโครมาโทกราฟี การประดิษฐ์ยังประกอบด้วย EPO ที่หาได้ตามลำดับขั้นตอนที่อ้างสิทธิ การประดิษฐ์นี้สัมพันธ์โดยทั่วไปกับวิธีการของการทำให้รีคอมบิแนนท์อิริโธรพอยอิทินของ มนุษย์ (EPO) บริสุทธิ์ การประดิษฐ์นี้ยังสัมพันธ์กับ EPO ที่บริสุทธิ์มากพอควร วิธีการประกอบด้วยการตกตะกอนที่แตกต่างกัน โครมาโทกราฟีอันตรกิริยาไฮโดรโฟบิก ขั้น ตอนการทำให้เข้มข้นและไดแอฟิลเทรชันต่าง ๆ โครมาโทกราฟีแลกเปลี่ยนแอนไอออนและแคท ไอออนที่เรียงตามกันมา และโครมาโทกราฟีแบบการขจัดออกโมเลกุลสำหรับการหาได้ EPO ที่ บริสุทธิ์ วิธีการไม่ได้ประกอบด้วยขั้นตอนไฮซ์เพอร์ฟอร์แมนซ์ลิควิดโครมาโทกราฟี การประดิษฐ์ยังประกอบด้วย EPO ที่หาได้ตามลำดับขั้นตอนที่อ้างสิทธิ
Claims (16)
1. วิธีการของการทำให้รีคอมบิแนนท์อิริโธรพอยอิทินของมนุษย์บริสุทธิ์จากส่วนลอย การเพาะเลี้ยงเซลล์ซึ่งมีลักษณะพิเศษโดยการรวมของขั้นตอนต่อไปนี้ : (a) การตกตะกอนเกลือที่แตกต่างกัน (b) โครมาโทกราฟีอันตรกิริยาไฮโดรโฟบิก (c) การทำให้เข้มข้นและไดแอฟิลเทรชัน (d) โครมาโทกราฟีแลกเปลี่ยนแอนไอออน (e) โครมาโทกราฟีและเปลี่ยนแคทไอออน (f) การทำให้เข้มข้นและไดแอฟิลเทรชัน (g) โครมาโทกราฟีแบบการขจัดออกโมเลกุล
2. ลำดับขั้นตอนดังที่มีลักษณะพิเศษให้ข้อถือสิทธิข้อ 1 ซึ่งขั้นตอน a) จนถึง g) ได้รับ การกระทำในลำดับต่อไปนี้ : (a) (b) (c) (d) (e) (f) และ (g)
3. ลำดับขั้นตอนดังที่มีลักษณะพิเศษให้ข้อถือสิทธิข้อ 1 ซึ่งขั้นตอน a) จนถึง g) ได้รับ การกระทำในลำดับต่อไปนี้ :(a) (c) (d) (e) (b) (f) และ (g)
4. ลำดับขั้นตอนดังที่มีลักษณะพิเศษให้ข้อถือสิทธิข้อ 1 ซึ่งขั้นตอน a) ประกอบด้วย การเติมของแอมโมเนียมซัลเฟทลงในส่วนลอยเพาะเลี้ยงตามด้วยการหมุนเหวี่ยง
5. ลำดับขั้นตอนดังที่มีลักษณะพิเศษให้ข้อถือสิทธิข้อ 1 ซึ่งขั้นตอน (b) ประกอบด้วย การใช้เมทริกอันตรกิริยาไฮโดรโฟบิก
6. ลำดับขั้นตอนดังที่มีลักษณะพิเศษให้ข้อถือสิทธิข้อ 5 ซึ่งเมทริกซ์อันตรกิริยาไฮโดร โฟบิกที่ใช้ คือ ฟีนิลเซฟาโรส 6 ฟาสท์โฟลว์
7. ลำดับขั้นตอนดังที่มีลักษณะพิเศษให้ข้อถือสิทธิข้อ 1 ซึ่งขั้นตอน (d) ประกอบด้วย การใช้เมทริกซ์แลกเปลี่ยนแอนไอออน
8. ลำดับขั้นตอนดังที่มีลักษณะพิเศษให้ข้อถือสิทธิข้อ 7 ซึ่งเมทริกซ์แลกเปลี่ยนแอน ไอออนที่ใช้ คือ Q-เซฟาโรสฟาสท์โฟลว์
9. ลำดับขั้นตอนดังที่มีลักษณะพิเศษให้ข้อถือสิทธิข้อ 1 ซึ่งขั้นตอน (e) ประกอบด้วย การใช้เมทริกซ์แลกเปลี่ยนแคทไอออน
10. ลำดับขั้นตอนดังที่มีลักษณะพิเศษให้ข้อถือสิทธิข้อ 9 ซึ่งเมทริกซ์แลกเปลี่ยนแคท ไอออนที่ใช้คือ SP-เซฟาโรสฟาสท์โฟลว์
11. ลำดับขั้นตอนดังที่มีลักษณะพิเศษให้ข้อถือสิทธิข้อ 1 ซึ่งขั้นตอน (g) ประกอบด้วย การใช้เมทริกซ์การขจัดออกโมเลกุล
12. ลำดับขั้นตอนดังที่มีลักษณะพิเศษให้ข้อถือสิทธิข้อ 11 ซึ่งเมทริกซ์การขจัดออก โมเลกุลที่ใช้ คือ เซฟาคริล S-200HP
13. อิริโธรพอยอิทินที่บริสุทธิ์มากพอควรหาได้ตามลำดับขั้นตอนที่มีลักษณะพิเศษในข้อ ถือสิทธิข้อ 1
14. อิริโธรพอยอิทินดังที่มีลักษณะพิเศษในข้อถือสิทธิข้อ 13 ซึ่งสารดังกล่าวมีความ บริสุทธิ์มากกว่า 99% ตามที่ได้กำหนดโดยการวิเคราะห์การเคลื่อนย้ายสู่ขั้วไฟฟ้าแบบพอลิอะคริลา มีดเจล (SDS-PAGE) และโครมาโทกราฟีของเหลวเฟสผันกลับและแบบการขจัดออกโมเลกุล
15. อิริโธรพอยอิทินดังที่มีลักษณะพิเศษในข้อถือสิทธิข้อ 13 ซึ่งสารดังกล่าวได้รับการ ประกอบด้วยอนุกรมของไอโซฟอร์มของค่าจุดไอโซอิเล็กทริกประกอบระหว่าง 3.0 แล 4.5
16. อิริโธรพอยอิทินดังที่มีลักษณะพิเศษในข้อถือสิทธิข้อ 13 ซึ่งสารดังกล่าวแสดงฮอมอ โลจีทั้งหมดต่ออิริโธรพอยอิทินของมนุษย์จากธรรมชาติซึ่งมีลำดับกรดอะมิโนดังต่อไปนี้ : NH2- ALa Pro Pro Arg Leu Ile Cys Asp Ser Arg Val Leu GIu Arg Tyr Leu Leu Glu Ala Lys Glu Ala Glu Asn Ile Thr Thr Gly Cys Ala Glu Hys Cys Ser Leu Asn Glu Asn Ile Thr Val Pro Asp Thr Lys Val Asn Phe Tyr Ala Trp Lys Arg Met Glu Val Gly Gln Gln Ala Val Glu Val Trp Gln Gly Leu Ala Leu Leu Ser Glu Ala Val Leu Arg Gly Gln Ala Leu Leu Val Asn Ser Ser Gln Pro Trp Glu Pro Leu Gln Leu Hys Val Asp Lys Ala Val Ser Gly Leu Arg Ser Leu Thr Thr Leu Leu Arg Ala Leu Gly Ala Gln Lys Glu Ala Ile Ser Pro Pro Asp Ala Ala Ser Ala Ala Pro Leu Arg Thr Ile Thr Ala Asp Thr Phe Arg Lys Leu Phe Arg Val Tyr Ser Asn Phe Leu Arg Gly Lys Leu Lys Leu Tyr Thr Gly Glu Ala Cys ArG Thr Gly Asp----COOH X สถานที่ไกลโคซิเลซัน (ข้อถือสิทธิ 16 ข้อ, 3 หน้า, 6 รูป)
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| TH50185A3 TH50185A3 (th) | 2002-03-18 |
| TH50185A true TH50185A (th) | 2002-03-18 |
Family
ID=
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Wang | [23] Purification of titin and nebulin | |
| Be et al. | Isolation and characterisation of three polypeptides with neurotoxic activity fromAnemonia sulcata | |
| US4490289A (en) | Homogeneous human interleukin 2 | |
| Dus et al. | Cytochrome c2 of Rhodospirillum rubrum: II. Complete Amino Acid Sequence and Phylogenetic RELATIONSHIPS | |
| Tanabe et al. | Properties of phosphorylated 32 kd nonamelogenin proteins isolated from porcine secretory enamel | |
| Maylie et al. | Isolation and partial identification of a pancreatic colipase | |
| EP0134385A3 (en) | A protein having cell growth stimulating action, composition thereof and method for producing the same | |
| KR850003734A (ko) | 고 정제 단백질의 제조방법 | |
| ATE195344T1 (de) | Gereinigtes interleukin-1 und für interleukin-1 kodierende dns und deren herstellung, solche dns enthaltende vektoren und deren herstellung und verwendung zum transformieren von wirten, die die expression von interleukin-1 zulassen | |
| Joubert et al. | Naja melanoleuca (forest cobra) venom: purification and some properties of phospholipases A | |
| Kawashima et al. | Studies on fraction I protein: II. Comparison of physical, chemical, immunological and enzymatic properties between spinach and tobacco fraction I proteins | |
| Matsuda et al. | Studies on the Structure of γ-Glutamyltranspeptidase: I. Correlation between Sialylation and Isozymic Forms | |
| Kramps et al. | The polypeptide chains of α-crystallin from old human eye lenses | |
| Adachi et al. | Efficient large-scale purification of non-histone chromosomal proteins HMG1 and HMG2 by using Polybuffer-exchanger PBE94 | |
| HUT43188A (en) | Monoclonic antibodies and antigenes for treatment of human, having not-small celts carcinoma of lungs | |
| Cooray et al. | Isolation and purification of bovine myeloperoxidase from neutrophil granules | |
| Groves et al. | Bovine homologue of β2-microglobulin isolated from milk | |
| KR920700293A (ko) | 결정형 r-h-GM-CSF 및 이의 제조방법 | |
| Thatcher et al. | The amino‐acid sequence of the major parvalbumin from thornback‐ray muscle | |
| KR860008270A (ko) | α-인터페론의 제조 및 정제 방법 | |
| Wells | A simple and high yield purification of Crotalus adamanteus phospholipases A2 | |
| Tsukumo et al. | Purification and characterization of high molecular weight human epidermal growth factor from human urine | |
| Brown et al. | Heterogeneity of proteins resembling high-mobility-group protein HMG-T in trout testes nuclei | |
| 土屋隆英 et al. | Physico-chemical properties of squid paramyosin. | |
| 渡部終五 et al. | Studies on adductor muscle proteins of the scallop. II. Physico-chemical and enzymatic properties of myosin. |