TH15949A - Non-reductive enzymes and their preparations and applications - Google Patents

Non-reductive enzymes and their preparations and applications

Info

Publication number
TH15949A
TH15949A TH9301002410A TH9301002410A TH15949A TH 15949 A TH15949 A TH 15949A TH 9301002410 A TH9301002410 A TH 9301002410A TH 9301002410 A TH9301002410 A TH 9301002410A TH 15949 A TH15949 A TH 15949A
Authority
TH
Thailand
Prior art keywords
trehalose
reducing
alpha
enzyme
starch
Prior art date
Application number
TH9301002410A
Other languages
Thai (th)
Other versions
TH28285B (en
Inventor
มารูตะ นางคาซูฮิโกะ
มิยาเกะ นายโตชิโอะ
ซูกิโมโตะ นายโตซิยูกิ
คูบตะ นายมิซิโอะ
Original Assignee
คาบูซิกิ ไกชา ฮายาชิบาระ เซยบุตสึ คากากุ เคนคิวโจ
นายจักรพรรดิ์ มงคลสิทธิ์
นายดำเนิน การเด่น
นายต่อพงศ์ โทณะวณิก
นายวิรัช ศรีเอนกราธา
Filing date
Publication date
Application filed by คาบูซิกิ ไกชา ฮายาชิบาระ เซยบุตสึ คากากุ เคนคิวโจ, นายจักรพรรดิ์ มงคลสิทธิ์, นายดำเนิน การเด่น, นายต่อพงศ์ โทณะวณิก, นายวิรัช ศรีเอนกราธา filed Critical คาบูซิกิ ไกชา ฮายาชิบาระ เซยบุตสึ คากากุ เคนคิวโจ
Publication of TH15949A publication Critical patent/TH15949A/en
Publication of TH28285B publication Critical patent/TH28285B/en

Links

Abstract

ได้เปิดเผยถึงเอนไซม์ที่สร้างนอน - รีดิวซิงค์แซคคาไรด์ชนิดใหม่ การเตรียมและการใช้งานของของมันเอนไซม์นั้นได้มา จากเซลล์เพาะเลี้ยงของจุลชีพ เช่น Rhizobium sp. M - 11(FERM BP -4316) และ Arthrobacter sP.Q36 (FERMBP -4316) และสามารถสร้างนอนรีดิวซิงค์แซคคาไรด์ที่มีโครงสร้างทรีฮาโลสเมื่อปล่อยให้ออกฤทธิ์ ต่อไฮโดรไลเลสบางส่วนของแป้ง ชนิดรีดิวซ์ กลูโคอะไมเลส และแอลฟาอะไมเลสเมื่อปล่อยให้ออกฤทธิ์ต่อนอนรีดิวซิงค์แซคคาไรด์จะได้ทรีฮาโลสออกมา นอนแซคคาไรด์เหล่านี้ และทรีฮาโลสมีประโยชน์เป็นอย่างมากต่อผลิตภัณฑ์อาหารเครื่องสำอางค์ และทางเภสัชกรรมA novel enzyme that synthesizes non-reducing zinc saccharides has been discovered. Its preparation and applications are derived from microbial cell cultures such as Rhizobium sp. M-11 (FERM BP-4316) and Arthrobacter sP.Q36 (FERMBP-4316). This enzyme can synthesize a non-reducing zinc saccharide with a trehalose structure when activated by certain starch hydrolyses, including reducing starch hydrolyses, glucoamylase, and alpha-amylase. These non-saccharides and trehalose have significant potential for use in food, cosmetic, and pharmaceutical products.

Claims (36)

1.เอนไซม์ที่สร้างนอน - รีดิวซิงค์แซคคาไรด์ที่มีโครงสร้างที่มีทรีฮาโลส เมื่อให้ออกฤทธิ์ต่อไฮโดรไลเสทบางส่วนของแป้งชนิดรีดิวซ์1. An enzyme that produces non-reducing zinc saccharides with a trehalose structure, which acts on some hydrolysates of reducing starch. 2. เอนไซม์ของข้อถือสิทธิที่ 1 โดยที่โครงสร้างทรีฮาโลสในนอน- รีดิวซิงแซคคาไรด์ดังกล่าว อยู่ที่หน่วยตรงปลายของมัน และไฮโดรไลเสทบางส่วนของแป้งชนิดรีดิวซ์เป็นไฮโดรไลเสทบางส่วนของแป้งชนิดรีดิวซ์หนึ่ง หรือมากกว่าหนึ่งชนิดทีมีดีกรีของกลูโคสพอลิเมอไรเซซัน 3 หรือมากกว่า2. An enzyme of claim 1 where the trehalose structure in the aforementioned non-reducing saccharide is located at its terminal unit, and a partial hydrolysate of reducing starch is a partial hydrolysate of one or more reducing starches with a glucose polymerization degree of 3 or greater. 3. เอนไซม์ของข้อถือสิทธิที่ 1 ซึ่งอนุพัทธ์จากจุลชีพ3. The enzyme of claim 1, derived from a microorganism. 4. เอนไซม์ของข้อถือสิทธิที่ 3 โดยที่จุลชีพดังกล่าว เป็นสมาชิกที่คัดเลือกจากกลุ่มที่ประกอบด้วยพวกในสกุลRhizobium Arthrobacter Brevubacterium FlavobacteriumMicrococcus Curtobacterium Mycobacterium Terrabacter และ มิวแทนท์ของมัน4. Enzymes of claim 3, where the microorganism is a selected member of a group comprising the genera Rhizobium, Arthrobacter, Brevubacterium, Flavobacterium, Micrococcus, Curtobacterium, Mycobacterium, Terrabacter, and their mutants. 5. เอนไซม์ของข้อถือสิทธิที่ 1 ที่มีสมบัติทางเคมีฟิสิคดังนี้ (1) การออกฤทธิ์ สร้างนอน - รีดิว ซิงค์แซคคาไรด์ที่มีโครงสร้างทรีฮาโลสเป็นหน่วยตรงปลายเมื่อปล่อยให้ออกฤทธิ์ ต่อไฮโดรไลเลสบางส่วนของแป้งชนิดรี ดิวซ์หนึ่งหรือมากกว่าหนึ่งชนิด ทีมีดีกรีของกลูโคสพอลิเมอไลเซซัน 3 หรือมากกว่า (2) น้ำหนักโมเลกุล ประมาณ 76,000 - 87,000 ดอลตันบนโซเดียมโตเตซิล ซัลเฟต -พอลิอะคริลาไมด์เจล อีเลค โทรโฟเรซิส (SDS - PAGE) (3) จุดไอโซอีเลคทริค (Pi)ประมาณ 3.6 -4.6 บนไอโซอีเลคโทรโฟเรซิสโดยใช้แอมโฟไลท์ (4) อุณหภูมิที่เหมาะสมประมาณ 35 -40 *ซ เมื่อบ่มที่ pH 7.0 เป็นเวลา 60 นาที (5) pH ที่เหมาะสมประมาณ 6.4 -7.2 *ซ เมื่อบ่มที่ 40*ซ เป็นเวลา 60 นาที (6) ความเสถียรต่ออุณหภูมิเสถียรต่ออุณหภูมิของประมาณ 35 - 40 *ซ เมื่อบ่มที่ pH 7.0 เป็นเวลา 60 นาที (7) ความเสถียรต่อ pH เสถียรต่อpH ประมาณ 5.5-11.0 เมื่อบ่มที่ 25*ซ เป็นเวลา 16 ชั่วโมง5. An enzyme of claim 1 with the following chemistry and physical properties: (1) It acts to form non-reducing zinc saccharides with trehalose terminal structures when released to act on one or more partial hydrolysates of reducing starch. (2) Molecular weight approximately 76,000 - 87,000 Daltons on sodium totesyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS - PAGE) (3) Isoelectric point (Pi) approximately 3.6 -4.6 on isoelectrophoresis using ampholite (4) Optimal temperature approximately 35 -40 °C when incubated at pH 7.0 for 60 minutes (5) Optimal pH approximately 6.4 -7.2 °C when incubated at 40 °C for 60 minutes (6) Temperature stability is approximately 35 - 40 °C when incubated at pH 7.0 for 60 minutes (7) pH stability is approximately 5.5-11.0 when incubated at 25 °C for 16 hours 6. เอนไซม์ของข้อถือสิทธิที่ 1 ที่มีลำดับของกรดอะมิโนชนิดบางส่วนหนึ่งหรือมากกว่าที่คัดเลือกจากกลุ่มที่ประกอบด้วย (1)x1-อาร์จินีน -ธรีโอนีน-โปรลีน -X2-ซีรีน -ธรีโอนีน -ไธโรซีน -อาร์จินีน -ลิวซีน- (โดยที่สัญลักษณ์"X1" หมายถึง วาลีน หรือ เมธิโอนีน และสัญลักษณะ "X2" หมายถึงอะลานีน หรือวาลีน ) (2) ไกลซีน-วาลีน -กลูทามีค แอซิด -แอสปาร์ติค แอซิด-ธรีโอนีน -อะลานีน -เฟนิลอะลานีน - เฟนิลอะลานีน-อาร์จินีน -ไทโรซีน (3) ลิวซีน-วาลีน-กลูตามีน -ลิวซีน-ธนรีโอนีน -เมธิโอนีน -โปรลีน -ไกลซีน -วาลีน โปรลีน และ (4) กลูตามิค แอซิด-ไกลซีน-อาร์จินีน -X3- ซีรีน -X4- ไทโรซีน --อะลานีน -X5- อะลานีน ( โดยที่สัญญลักษณ์"X3" หมายถึง ไกลซีน หรือกลูตามีน,"X4" โปรลีน หรืออาร์จินีน และ "x5" วาลีน หรือกลูตามิค แอซิด X6. Enzymes of claim 1 containing a sequence of one or more selected amino acids from the group consisting of (1) x1-arginine-threonine-proline-X2-serine-threonine-tyrosine-arginine-leucine- (where the symbol "X1" means valine or methionine and the symbol "X2" means alanine or valine) (2) glycine-valine-glutamic acid-aspartic acid-threonine-alanine-phenylalanine-phenylalanine-arginine-tyrosine (3) leucine-valine-glutamine -Leucine-Threonine -Methionine -Proline -Glycine -Valine Proline and (4) Glutamic Acid-Glycine-Arginine -X3-Serine -X4-Tyrosine --Alanine -X5-Alanine (where the symbol "X3" means glycine or glutamine, "X4" proline or arginine and "x5" valine or glutamic acid X 7.เอนไซม์ของข้อถือสิทธิที่ 2โดยที่ นอน - รีดิวเซิงแซคคาไรด์ ดังกล่าวเป็นแอลฟา -ไกล โคซิลทรีอาโลส ที่แสดงโดยสูตร Gn-T โดยสัญลักษณ์ G หมายถึงส่วนกลูโคส สัญญลักษณ์ n เป็นจำนวนเต็มหนึ่งหรือมากกว่า และสัญญลักษณ์" T" เป็นแอลฟา ,แอลฟา - ทรีฮาโลส เรวิดิว7. The enzyme of claim 2, where the non-reducing saccharide is alpha-glycosyl trehalose, denoted by the formula Gn-T, where G represents the glucose portion, n is an integer or greater, and T represents alpha-, alpha-trehalose replicate. 8. กรรมวิธีสำหรับเตรียมเอนไซม์ของข้อถือสิทธิที่ 1 ซึ่งประกอบด้วย การเพาะเลี้ยงจุลชีพที่สามารถสร้างเอนไซม์ในอาหารเพาะเลี้ยงนิวเทรียนท์ และเก็บเอนไซม์จากเซลล์เพาะเลี้ยงที่ได้8. A procedure for preparing the enzyme of claim 1, which includes culturing enzyme-producing microorganisms in a nutrient medium and harvesting the enzyme from the resulting cell cultures. 9. กรรมวิธีของข้อถือสิทธิที่ 8 โดยที่จุลชีพดังกล่าว เป็นสมาชิกที่คัดเลือกจากกลุ่มที่ประกอบด้วยพวกในสกุลRhizobium Arthrobacter Brevubacterium Flavobacterium Micrococcus Curtobacterium Mycobacterium Terrabacter และ มิวแทนท์ของมัน9. Procedure of Claim 8, whereby the microorganism is a selected member from a group comprising members of the genera Rhizobium, Arthrobacter, Brevubacterium, Flavobacterium, Micrococcus, Curtobacterium, Mycobacterium, Terrabacter, and their mutants. 10. วิธีสำหรับการลดกำลังการรีดิวซ์ของไฮโดรไลเลสบางส่วนของแป้งชนิดรีดิวซ์มีขั้นตอนของการปล่อยให้เอนไซม์ของข้อถือสิทธิข้อที่ 1 ออกฤทธิ์ต่อสารละลายที่มีไฮโดรไลเสทบางส่วนของแป้งชนิดรีดิวซ์หนึ่งชนิดหรือมากกว่าที่มีดีกรีของกลูโคสพอริเมอ์ไรเซชัน 3 หรือมากกว่า10. The method for reducing the reducing power of partial hydrolysates of reducing starch involves a procedure of allowing the enzyme of claim 1 to act on a solution containing one or more partial hydrolysates of reducing starch with a glucose polymerization degree of 3 or greater. 11. วิธีของข้อถือสิทธิที่ 10โดยที่ไฮโดรไลสทบางส่วนของแป้งชนิดรีดิวซ์ดังกล่าวเป็น ไฮโดรไลเสทบางส่วนของแป้งชนิดรีดิวซ์หนึ่งชนิดหรือมากกว่าที่มีดีกรีของกลูโคสพอลิเมอร์ไรเซชัน 3 หรือมากกว่า11. Method of Claim 10 where a partial hydrolysate of such reducing starch is a partial hydrolysate of one or more reducing starches with a glucose polymerization degree of 3 or greater. 12. นอน-รีดิวชิงแซคคาไรด์ที่มีโครงสร้างทรีฮาโลส ซึ่งผลิตโดย (a) ปล่อยให้เอนไซม์ของข้อถือสิทธิที่ 1 ออกฤทธิต่อสารละลายที่มีไฮโดรไลเสทบางส่วน ของแป้งชนิดรีดิวซ์เพื่อให้เกิดนอน-รีดิวซิงแซคคาไรค์ดังกล่าวและ (b) เก็บนอน-รีดิวซิงแซคคาไรค์ดังกล่าวโดยมีหรือปราศจากไฮโดรไลเสทบางส่วนของแป้ง ชนิดรีดิวซ์ที่ครบส่วน12. Non-reducing saccharides with a trehalose structure produced by (a) allowing the enzyme of claim 1 to act on a solution containing partial hydrolysates of reducing starch to produce such non-reducing saccharides and (b) collecting such non-reducing saccharides with or without partial hydrolysates of complete reducing starch. 13. แซคคาไรด์ของข้อถือสิทธิที่ 12 โดยที่โครงสร้างทรีฮาโลสในนอน-รีดิวชิงแซคคาไรด์ ดังกล่าวอยูที่หน่วยทางปลายของมน13. A saccharide of claim 12 where the trehalose structure in such non-reducing saccharide is located at the terminal unit of the nucleus. 14. แซคคาไรด์ของข้อถือสิทธิที่ 13 โดยที่ แอลฟา-ไกลโคซิลทรีฮาโลสแสดงโดยสูตรของ Gn-T โดยสัญลักษณ์ "G" หมายถึงกลูโคส เรชิดิว สัญลักษณ์ "n" เป็นจำนวนเต็มหนึ่งหรือมากกว่า และ สัญลักษณ์"T" เป็นแอลฟา, แอลฟา-ทรีฮาโลส เรชิคิว14. Saccharide of claim 13, where alpha-glycosyl trehalose is denoted by the formula Gn-T, where the symbol "G" denotes glucose residue, the symbol "n" is one or more integers, and the symbol "T" is alpha, alpha-trehalose residue. 15. แซคคาไรด์ของข้อถือสิทธิที่ 12 โดยที่ไฮโดรไลเสทบางส่วนของแป้งชนิดรีดิวซ์ดังกล่าวเซชัน 3 หรือมากกว่า15. Saccharides of claim 12, where a portion of the hydrolysate of such reducing starch is section 3 or more. 16. องค์ประกอบที่มีนอน-รีดิวชิงแซคคาไรด์ของข้อถือสิทธิที่ 1216. The non-reducing saccharide component of claim 12. 17. องค์ประกอบของข้อถือสิทธิที่ 16 ที่เป็นผลิตภัณฑ์อาหาร17. The element of claim 16 that is a food product. 18. องค์ประกอบของข้อถือสิทธิที่ 16 ที่เป็นเครื่องสำอาง18. Elements of claim 16 relating to cosmetics. 19. องค์ประกอบของข้อถือสิทธิที่ 16 ที่เป็นสารทางเภสัชกรรม19. The elements of claim 16, which concerns pharmaceutical substances. 20. ทรีฮาโลสที่ผลิตได้โดยกรรมวิธีที่ประกอบรวมด้วย (a) ปล่อยให้เอนไซม์ของข้อถือสิทธิที่ 1 ออกฤทธิ์ต่อสารละลายที่มีไฮโดรไลเสทบางส่วนของแป้งชนิดรีดิวซ์เพื่อให้เกิดนอน-รีดิวชิงแซคคาไรด์ที่มีโครงสร้างทรีฮาโลส (b) ให้กลูโคอะไมเลส หรือ แอลฟา-กลูโคสิเดสออกฤทธิต่อนอน-รีดิวชิงแซคคาไรด์ที่ไค้เพื่อ ให้เกิดเป็นทรีทโลส และ (c) เก็บทรีฮาโลสที่ไค้20. Trehalose is produced by a process that includes (a) allowing the enzyme of claim 1 to act on a solution containing partial hydrolysates of reducing starch to form non-reducing saccharides with a trehalose structure, (b) allowing glucoamylase or alpha-glucosidase to act on the non-reducing saccharides to form trethlose, and (c) storing the trehalose. 21. ทรีฮาโลสของข้อถือสิทธิที่ 20 โดยที่ขั้นตอน (b) ยังมีตอนของการตกผลึกทรีฮาโลสดังกล่าว21. The trehalose of claim 20, where procedure (b) also contains a section of the crystallization of the said trehalose. 22. ทรีฮาโลสของข้อถือสิทธิที่ 21 โดยที่ทรีฮาโลสดังกล่าวเป็นผลึกทรีฮาโลสชนิดไฮดรัสหเอแอนไฮดรัส22. The trehalose of claim 21, where the said trehalose is an anhydrous anhydrous crystal. 23. ทรีฮาโลสของข้อถือสิทธิที่ 20 โดยที่ของผสมที่ได้ในขั้นตอน (b) ได้รับการใส่ต่อลงใน คอลัมน์โครมาโตรกราฟีโดยใช้เรซินแลกแคทไอออนชนิดที่เป็นกรดแรงเพึ่อเพิ่มส่วนประกอบของทรีฮาโลส23. Trehalose of claim 20, where the mixture obtained in step (b) is further added to a column chromatography using a strong acidic lactation resin to increase the trehalose component. 24. ทรีฮาโลสของข้อถือสิทธิที่ 20 โดยที่โครงสรัางทรีฮาโลสในนอน-รีดิวซิงแซคคาไรค์ ดังกล่าวอยู่ที่หน่วยทางปลายของมัน24. The trehalose of claim 20, where the trehalose structure in the aforementioned non-reducing saccharide is located at its terminal unit. 25. แซคคาไรด์ของข้อถือสิทธิที่ 24 โดยที่นอน-รีคิวซิงแซคคาไรด์ดังกล่าวเป็น แอลฟา-ไกลโคซิล ทรีฮาโลสที่แสดงโดยสูตรของ Gn-T โดยสัญลักษณ์ "G" หมายถึงกลูโคส เรซิดิว สัญลักษณ์"n" เป็นจำนวนเต็มหนึ่งหรือมากกว่า และ สัญลักษณ์ "T" เป็นแอลฟา, แอลฟา-ทรีฮาโลส เรซิคิว25. The saccharide of claim 24, where the non-requiring saccharide is alpha-glycosyl trehalose, denoted by the formula Gn-T, where "G" represents glucose residue, "n" is one or more integers, and "T" represents alpha-, alpha-trehalose residue. 26. ทรีฮาโลสของข้อถือสิทธิที่ 20 โดยที่ไฮโดรไลเสทบางส่วนของแป้งชนิดรีคิวซ์ดังกล่าว เป็นไฮโดรไลเสทบางส่วนของแป้งชนิดรีคิวซ์หนึ่งชนิดหรือมากกว่า ที่มีดีกรีของกลูโคสพอลิเมอไร-เซชัน 3 หรือมากกว่า26. Trehalose of claim 20, whereby a partial hydrolysate of such Receive starch is a partial hydrolysate of one or more Receive starch types with a glucose polymerization degree of 3 or greater. 27. องค์ประกอบที่มีทรีฮาโลสที่ได้โดย (a) ปล่อยไหเอนไซม์ของข้อถือสิทธิที่ 1 ออกฤทธิต่อสารละลายที่มีไฮโดรไลเสทบางส่วน ของแป้งชนิดรีคิวซ์เพื่อให้เกิดนอน-รีคิวซิงแซคคาไรด์ที่มีโครงสร้างทรีฮาโลส (b) ให้กลูโคอะไมเลสหรือแอลฟา-กลูโคสิเดสออกฤทธิ์ตอนอน-รีคิวซิงแซคคาไรด์ที่ไรด์เพื่อ ให้เกิดเป็นทรีฮาโลส และ (c) รวมทรีฮาโลสที่ได้เข้าไปในผลิตภัณฑ์27. The trehalose-containing compound is obtained by (a) releasing the enzyme of claim 1 to act on a solution containing partially hydrolyzed starch to produce non-reducing saccharides with a trehalose structure, (b) acting on the non-reducing saccharides to produce trehalose, and (c) incorporating the obtained trehalose into the product. 28. องค์ประกอบของข้อถือสิทธิที่ 27 โดยที่ขั้นตอน (b) ยังมีขั้นตอนของการตกผลึก ทรีฮาโลสดังกส่าว28. Elements of claim 27 where step (b) also contains the crystallization step of the aforementioned trehalose. 29. องค์ประกอบของข้อถือสิทธิที่ 28 โดยที่ทรีฮาโลสดังกล่าวเป็นผลึกทรีฮาโลสชนิด ไฮครส หรือแอนไฮดรัส29. Components of claim 28 where the said trehalose is a hydrous or anhydrous crystalline trehalose. 30.องค์ประกอบของข้อถือสิทธิที่ 27 โดยที่ของผสมที่ได้ในขั้นตอน (b) ได้รับการใส่ต่อลงในคอลัมน์ โครมาโตกราฟีโดยใช้เรซินแลกแคทไอออนชนิดที่เป็นกรดแรงเพื่อเพิ่มส่วนประกอบของทรีฮาโลส30. Components of claim 27 where the mixture obtained in step (b) is further fed into a column chromatography using a strong acidic lactation resin to increase the trehalose component. 31. องค์ประกอบของข้อถือสิทธิที่ 27 โดยที่โครงสร้างทรีฮาโลสในนอน -รีดิวซิงแซคคาไรด์ดังกล่าวอยู่ที่หน่วยทางปลายของมัน31. Elements of claim 27 where the trehalose structure in such non-reducing saccharide is located at its terminal unit. 32. องค์ประกอบของข้อถือสิทธิที่ 31 โดยที่นอน -รีดิวซิงแซคคาไรด์ดังกล่าวที่มีโครงสร้างทรีฮาโลสหรือแอลฟา-ไกลโดวิลหรือฮาโลสแสดงโดยสูตรของ Gn-T โดยสัญลักษณ์ "G" หมายถึงกลูโคส เรซิดิว สัญลักษณ์"n" เป็นจำนวนเต็มหนึ่งหรือมากกว่า และ สัญลักษณ์ "T" เป็นแอลฟา, แอลฟา-ทรีฮาโลส เรซิคิว32. Components of claim 31, where such non-reducing saccharide with a trehalose or alpha-glidoville or halose structure is represented by the formula Gn-T, where the symbol "G" denotes glucose residue, the symbol "n" is one or more integers, and the symbol "T" is alpha, alpha-trehalose residue. 33. องค์ประกอบของข้อถือสิทธิที่ 27 โดยที่ไฮโดรไลเสทบางส่วนของแป้งชนิดรีดิวซ์ดังกล่าวเป็นไฮโดรไลเสทบางส่วนของแป้งชนิดรีดิวซ์หนึ่งชนิดหรือมากกว่าที่มีดีกรีของกลูโคสพอลิเมอร์ไรเซชัน 3 หรือมากกว่า33. Components of Claim 27 where a portion of such reducing starch hydrolysates is a portion of one or more reducing starch hydrolysates with a glucose polymerization degree of 3 or greater. 34. องค์ประกอบของข้อถือสิทธิที่ 27 ที่เป็นผลิตภัณฑ์อาหาร34. The elements of claim 27 that relate to food products. 35. องค์ประกอบของข้อถือสิทธิที่ 27 ที่เป็นเครื่องสำอาง35. Elements of claim 27 relating to cosmetics. 36. องค์ประกอบของข้อถือสิทธิที่ 27 ที่เป็นสารทางเภสัชกรรม36. The elements of claim 27 that are pharmaceutical substances.
TH9301002410A 1993-12-27 Non-reducing enzymes and their preparations and applications TH28285B (en)

Publications (2)

Publication Number Publication Date
TH15949A true TH15949A (en) 1995-05-26
TH28285B TH28285B (en) 2010-07-22

Family

ID=

Similar Documents

Publication Publication Date Title
KR940014777A (en) Non-Reducing Glycose Generating Enzyme, Method of Use and Use thereof
CA2124758A1 (en) Trehalose-releasing enzyme, and its preparation and uses
EP0344683B1 (en) Transaminase, preparation and use thereof
KR950003444A (en) Maltose-trehalose converting enzyme and preparation method and use thereof
KR950032615A (en) Maltohexaose and maltoheptaose producing amylase and methods for preparing the same
KR960001113A (en) Heat-resistant non-reducing sugar-producing enzyme, method for producing the same and use thereof
KR960001112A (en) Heat-resistant trehalose releasing enzyme and preparation method and use thereof
IE60256B1 (en) Enzymatic process
CN113046401A (en) Method for preparing glucosamine by biological enzyme catalysis
KR950032623A (en) DNAs encoding enzymes, recombinant DNAs and enzymes, transformants, and methods of making and using the same
TH28285B (en) Non-reducing enzymes and their preparations and applications
JPS60188355A (en) Manufacture of d-2-amino-2,3-dimethylbutylamide, d-2-amino-2,3-dimethylbutylamide and/or l-2-amino-2,3-dimethylbutyric acid
SU1232148A3 (en) Method of producing insulin of man
Ueda et al. Some properties of amylase inhibitor produced by Streptomyces sp. No. 280
TH32831B (en) Enzymes that release trehalose, and their preparations and applications?
TH51246A (en) Enzymes that release trehalose, and their preparations and applications?
JPH03259090A (en) Production of difructose dianhydride iii
JPH09224691A (en) Production of sugar phosphate
Kristjansson et al. Purification and properties of malate dehydrogenase from the extreme thermophile Bacillus caldolyticus
KR960036928A (en) Functional Silk Amino Acids and Manufacturing Method Thereof
JPH04200386A (en) Beta-fructofuranosidase and production thereof
JPS6244181A (en) Heat-resistant aminoacylase sk-1 and production thereof
Yuxian et al. Bioinformatics analysis and efficient preparation of β-agarase from marine bacteria
JPH0574353B2 (en)
JPS62146598A (en) Production of n-acetylchitooligosaccharide by enzyme