SU649745A1 - Method of obtaining protein hydrolysates - Google Patents

Method of obtaining protein hydrolysates

Info

Publication number
SU649745A1
SU649745A1 SU772461697A SU2461697A SU649745A1 SU 649745 A1 SU649745 A1 SU 649745A1 SU 772461697 A SU772461697 A SU 772461697A SU 2461697 A SU2461697 A SU 2461697A SU 649745 A1 SU649745 A1 SU 649745A1
Authority
SU
USSR - Soviet Union
Prior art keywords
yeast
proposed method
hydrolysis
enzymes
protein hydrolysates
Prior art date
Application number
SU772461697A
Other languages
Russian (ru)
Inventor
Бенциян Хаимович Шкляр
Алдона Пятро Шпокене
Антанас Бонифацо Рагавичус
Анатолий Георгиевич Побанок
Альгирдас Прано Ужкуренас
Владимир Владимирович Гребенко
Original Assignee
Институт Микробиологии Ан Белорусской Сср
Всесоюзный научно-исследовательский институт прикладной энзимологии
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Институт Микробиологии Ан Белорусской Сср, Всесоюзный научно-исследовательский институт прикладной энзимологии filed Critical Институт Микробиологии Ан Белорусской Сср
Priority to SU772461697A priority Critical patent/SU649745A1/en
Application granted granted Critical
Publication of SU649745A1 publication Critical patent/SU649745A1/en

Links

Landscapes

  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)

Description

дрожжей. Гидролиз провод т при 45° С при периодическом перемешивании в течение 4-х час. Затем в реакпионную смесь впос т ферментный препарат «Протосубтилин Г-ЗХ до концентрации 1% от сухого веса 1идролизуемых дрожжей и гидролиз продолжают при тех же услови х еще 2 часа. Затем отдел ют осадок центрифугированием при 7 тыс. об/мин в течение 20 мин.,yeast. The hydrolysis is carried out at 45 ° C with periodic stirring for 4 hours. Then, the protosubtilin G-3X enzyme preparation is added to the reaction mixture to a concentration of 1% of the dry weight of 1 hydrolyzed yeast and hydrolysis is continued under the same conditions for another 2 hours. Then the precipitate is separated by centrifugation at 7 thousand rpm for 20 minutes.

полученный гидролизат высушивают одним из известных способов, например, лиофилизируют .the resulting hydrolyzate is dried by one of the known methods, for example, lyophilized.

Данные сравнительной характеристики качественного состава гидролизатов дрожжей Candida guilliermondii по предлагаемому способу и известному (контроль) приведены в табл. 1.These comparative characteristics of the qualitative composition of the hydrolysates of the yeast Candida guilliermondii on the proposed method and the known (control) are given in table. one.

Таблица ITable I

УС.ПОВНЯ гидролизаUncap hydrolysis

Сумма свободных аминокислот , .«кг/100 мг сухого веса дрожжейThe amount of free amino acids. "Kg / 100 mg dry weight of yeast

Результаты таблицы 1 показывают, что сумма свободных аминокислот, характеризующа  глубину разрушени  белков в клетках дрожжей, по предлагаемому способу выше на 50% при сокращении продолжительности процесса гидролиза примерно в 2 раза.The results of table 1 show that the amount of free amino acids, which characterizes the depth of protein breakdown in yeast cells, according to the proposed method is higher by 50% while reducing the duration of the hydrolysis process by about 2 times.

Результаты табл. показывают, что получаемый гидролизат имеет повышенное качество (растворимый белок, аминный азот, редуцирующие сахара) и повышенный % их выхода.The results table. show that the resulting hydrolyzate has an increased quality (soluble protein, amine nitrogen, reducing sugars) and an increased% of their output.

Данные сравнительной характеристики гидролизатов дрожжей Candida guilliermonДанные сравнительной характеристики гидролизатов дрожжей Candida guiiliermondii , полученных при действии на пих различных ферментов и по предлагаемому способу (врем  гидролиза 6 час, концентраци  ферментов 1% от веса дрожжей), приведены в табл. 2.The data of the comparative characteristics of the hydrolysates of the Candida guilliermon yeast. The data of the comparative characteristics of the hydrolysates of the Candida guiiliermondii yeast obtained under the action of various enzymes and the proposed method (the hydrolysis time is 6 hours, the concentration of enzymes is 1% by weight of the yeast) are given in Table. 2

Таблица 2table 2

dii, полученных по предлагаемому способу и при действии ферментов Actinomyces cinerosus За и протосубтилина Г-ЗХ в отдельности и одновременно (концентраци  ферментов - 1% от веса дрожжей), приведены в табл. 3.The dii obtained by the proposed method and under the action of enzymes Actinomyces cinerosus Za and protosubtilin G-3X separately and simultaneously (the concentration of enzymes is 1% by weight of the yeast) are given in Table. 3

Растворимые гидролизатаSoluble hydrolyzate

Фермент Actinomyces cinerosus ЗаEnzyme Actinomyces cinerosus

Прото:убтил1111 Г-ЗХProto: I killed 1111 G-ZX

Результаты табл. 3 показывают, что гидролизат, полученный по предлагаемому способу, имеет повышенное качество и повыпленный выход по сравнению с использованием ферментов Actinomyces cinerosus За и протосубтилина Г-ЗХ по отдельности и при нх одновременном действии.The results table. 3 show that the hydrolyzate obtained by the proposed method has an improved quality and a flooded yield as compared with the use of Actinomyces cinerosus Za and protosubtilin G-3X enzymes separately and with their simultaneous action.

Это объ сн етс  тем, что каждый изThis is due to the fact that

Результаты табл. 4 показывают, что широко распространенные и примен емые кислотные гидролизаты по своим характеристикам уступают гидролизатам, полученным по предлагаемому способу.The results table. 4 show that the widely used and used acid hydrolysates are inferior in their characteristics to the hydrolyzates obtained by the proposed method.

Таким образом, комбинированное (последовательное и регламентированное во времени) действие дрожжелитических ферментов Actinomyces cinerosus За и протеолитического ферментного препарата протосубтилина Г-ЗХ приводит к повышению эффективности процесса получени  гидролизата . Дрожжелитические ферменты Actinomyces cinerosus За предназначены дл  лизиса дрожжей, вызывают разрушение их клеточной стенки, а протосубтилин зате.м расщепл ют высвободившиес  цитоплазматические белки, заверша  гидролиз.Thus, the combined (sequential and regulated in time) action of the yeast enzymatic enzymes Actinomyces cinerosus Za and the proteolytic enzyme preparation protosubtilin G-3X leads to an increase in the efficiency of the hydrolyzate production process. The Actinomyces cinerosus Za yeast enzymes are intended for lysis of yeast, cause destruction of their cell wall, and protosubtilin then splits the released cytoplasmic proteins, completing the hydrolysis.

По сравнению с кислотным гидролизомCompared to acid hydrolysis

66

Т а и л II ц а 3T a and l II c 3

АлишиыйI РедуцирующиеВы.ходAlishiyI ReducingWho.shoot

азот, сахара.гнрдобелки /1/г/г nitrogen, sugar / 1 / g / g

,1/г/г гидро- мгг гидро-лизата,, 1 / g / g hydro-mgg of hydro-lysate,

лизатаI лпзата%lysate lpzata%

22,822,8

ферментов самосто тельно не вызвать глубокий гидролиз дрожжей вследствие отсутстви  соответствующего типа специфической активности в них.Enzymes do not cause a deep hydrolysis of yeast due to the absence of the corresponding type of specific activity in them.

Сравнительна  характеристика гидролизатов дрожжей, полученных с иомогцью кислотного гидролиза и по предлагаемому способу, приведена в табл.4.A comparative description of the yeast hydrolysates obtained with acid hydrolysis and in the proposed method is given in table 4.

Таблица 4Table 4

предлагаемый способ обеспечивает увеличение содержани  в гидролизатах а минного азота на 52%, редуцирующих Сахаров на 40%, свободных аминокислот на 93% при одновременном повышении выхода гидролизата на 40% (табл. 4).The proposed method provides an increase in the hydrolyzates of amino nitrogen by 52%, reducing sugars by 40%, free amino acids by 93%, while simultaneously increasing the yield of the hydrolyzate by 40% (Table 4).

Полученные по предлагаемому способу гидролизаты могут быть щироко использованы в микробиологической промышленности , например, как компонент питательной среды при получении лизина.Obtained by the proposed method, the hydrolysates can be widely used in the microbiological industry, for example, as a component of the nutrient medium upon receipt of lysine.

На основании лабораторных и полупроизводственных исследований установлено, что полученный по предлагаемому способу гидролизат в количестве 1 % обеспечивает полноценную замену 2%-ного кукурузного экстракта, примен емого в производстве лизина.On the basis of laboratory and semi-industrial studies, it was found that the hydrolyzate obtained in the amount of 1% provides a complete replacement of the 2% corn extract used in the production of lysine.

Claims (6)

1.Патент США N° 3961080, кл. 426-60, сиу блик. 1970.1. US patent N ° 3961080, cl. 426-60, Sioux flare. 1970. 2.Авторское свидетельство2. The author's certificate СССР the USSR 335277, кл. С 12 С 11/26, 1970. 335277, cl. C 12 C 11/26, 1970. 3.Авторское свидетельство СССР До 367140, кл. С 12 С 11/26, 1962.3. Authors certificate of the USSR To 367140, cl. C 12 C 11/26, 1962. 4.Авторское свидетельство СССР 292688, кл. А 23 J 1/18, 1969.4. The author's certificate of the USSR 292688, cl. A 23 J 1/18, 1969. 5.Яровенко В. Л. и др. «Производство ферментных препаратов из грибов и бактерий , М., 1970.5. VL Yarovenko and others. “Production of enzyme preparations from fungi and bacteria, M., 1970. 6.Коновалов С. А. и др. «Ферментативный метод разрущени  клеточных стенок дрожжей, ж-л «Прикладна  биохими  и микробиологи , 1975, т. 11, № 4, с. 620- 622 (прототип).6. Konovalov S. A., et al. “The enzymatic method of destroying yeast cell walls, w-l“ Applied biochemistry and microbiologists, 1975, vol. 11, no. 4, p. 620-622 (prototype).
SU772461697A 1977-03-09 1977-03-09 Method of obtaining protein hydrolysates SU649745A1 (en)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
SU772461697A SU649745A1 (en) 1977-03-09 1977-03-09 Method of obtaining protein hydrolysates

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
SU772461697A SU649745A1 (en) 1977-03-09 1977-03-09 Method of obtaining protein hydrolysates

Publications (1)

Publication Number Publication Date
SU649745A1 true SU649745A1 (en) 1979-02-28

Family

ID=20699151

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
SU772461697A SU649745A1 (en) 1977-03-09 1977-03-09 Method of obtaining protein hydrolysates

Country Status (1)

Country Link
SU (1) SU649745A1 (en)

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4614717A (en) * 1983-04-13 1986-09-30 Hoechst Aktiengesellschaft Process for cultivation of organisms wherein a uniform protein from microorganisms is enzymatically degraded

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4614717A (en) * 1983-04-13 1986-09-30 Hoechst Aktiengesellschaft Process for cultivation of organisms wherein a uniform protein from microorganisms is enzymatically degraded

Similar Documents

Publication Publication Date Title
JP5453116B2 (en) Solubilization of protease crystals in fermentation broth
Stadtman On the metabolism of an amino acid fermenting Clostridium
Zech et al. Invertase from Saccharomyces cerevisiae: reversible inactivation by components of industrial molasses media
SU649745A1 (en) Method of obtaining protein hydrolysates
RU2148636C1 (en) Method of preparing yeast low-molecular extract and substance prepared by this method
JPS62201595A (en) Production of yeast extract
Yokoyama et al. A new type of acid carboxypeptidase of molds of the genus Penicillium
FR2747131A1 (en) PROCESS FOR THE PRODUCTION OF AMINO ACID BY CORYNEBACTERIUM FERMENTATION EXPRESSING TREHALASE ACTIVITY
EP1394260A1 (en) Enzyme from Streptomyces sp. for synthesis and hydrolysis of amide, in particular amides derived from amine and fatty acid, and method for producing the enzyme
SU1138073A1 (en) Method of breaking chlorella cell wall
Czajkowska et al. Biosynthesis of protein by microscopic fungi in solid state fermentation. I. Selection of Aspergillus strain for enrichment of starchy raw materials in protein
RU2104300C1 (en) Method of preparing the yeast biomass protein hydrolyzate
EP0834573A1 (en) Process for the production of glutamic acid and the use of protein hydrolysates in this process
SU1056909A3 (en) Process for preparing glycerin-dehydrogenase
RU2096965C1 (en) Method of preparing the protein hydrolyzate from blood
Simlot et al. Synthesis of antibiotics by enzymes from altered growth conditions by Bacillus licheniformis
JP4351776B2 (en) Protein synthesis method
JPH06277040A (en) Producion of yeast cell wall-lysing enzyme and method for lysing the same
Igloi et al. Threonyl-tRNA synthetase from yeast Aminoacylation of tRNA on its non-accepting 3′-terminal hydroxyl group and its behaviour in enzyme-catalyzed deacylation
SU958499A1 (en) Process for producing proteinaceous substrate for microbiological culture media
SU718079A1 (en) Feed protein production method
KR19980061479A (en) Manufacturing method of yeast extract for microbial culture
Damberga et al. Proteolysis upon dehydration of yeasts saccharomyces cerevisiae
SU1576566A1 (en) Method of obtaining fodder l-lysine
GB1494049A (en) Process for recovering protein material from live yeast cells