SU649745A1 - Method of obtaining protein hydrolysates - Google Patents
Method of obtaining protein hydrolysatesInfo
- Publication number
- SU649745A1 SU649745A1 SU772461697A SU2461697A SU649745A1 SU 649745 A1 SU649745 A1 SU 649745A1 SU 772461697 A SU772461697 A SU 772461697A SU 2461697 A SU2461697 A SU 2461697A SU 649745 A1 SU649745 A1 SU 649745A1
- Authority
- SU
- USSR - Soviet Union
- Prior art keywords
- yeast
- proposed method
- hydrolysis
- enzymes
- protein hydrolysates
- Prior art date
Links
Landscapes
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Description
дрожжей. Гидролиз провод т при 45° С при периодическом перемешивании в течение 4-х час. Затем в реакпионную смесь впос т ферментный препарат «Протосубтилин Г-ЗХ до концентрации 1% от сухого веса 1идролизуемых дрожжей и гидролиз продолжают при тех же услови х еще 2 часа. Затем отдел ют осадок центрифугированием при 7 тыс. об/мин в течение 20 мин.,yeast. The hydrolysis is carried out at 45 ° C with periodic stirring for 4 hours. Then, the protosubtilin G-3X enzyme preparation is added to the reaction mixture to a concentration of 1% of the dry weight of 1 hydrolyzed yeast and hydrolysis is continued under the same conditions for another 2 hours. Then the precipitate is separated by centrifugation at 7 thousand rpm for 20 minutes.
полученный гидролизат высушивают одним из известных способов, например, лиофилизируют .the resulting hydrolyzate is dried by one of the known methods, for example, lyophilized.
Данные сравнительной характеристики качественного состава гидролизатов дрожжей Candida guilliermondii по предлагаемому способу и известному (контроль) приведены в табл. 1.These comparative characteristics of the qualitative composition of the hydrolysates of the yeast Candida guilliermondii on the proposed method and the known (control) are given in table. one.
Таблица ITable I
УС.ПОВНЯ гидролизаUncap hydrolysis
Сумма свободных аминокислот , .«кг/100 мг сухого веса дрожжейThe amount of free amino acids. "Kg / 100 mg dry weight of yeast
Результаты таблицы 1 показывают, что сумма свободных аминокислот, характеризующа глубину разрушени белков в клетках дрожжей, по предлагаемому способу выше на 50% при сокращении продолжительности процесса гидролиза примерно в 2 раза.The results of table 1 show that the amount of free amino acids, which characterizes the depth of protein breakdown in yeast cells, according to the proposed method is higher by 50% while reducing the duration of the hydrolysis process by about 2 times.
Результаты табл. показывают, что получаемый гидролизат имеет повышенное качество (растворимый белок, аминный азот, редуцирующие сахара) и повышенный % их выхода.The results table. show that the resulting hydrolyzate has an increased quality (soluble protein, amine nitrogen, reducing sugars) and an increased% of their output.
Данные сравнительной характеристики гидролизатов дрожжей Candida guilliermonДанные сравнительной характеристики гидролизатов дрожжей Candida guiiliermondii , полученных при действии на пих различных ферментов и по предлагаемому способу (врем гидролиза 6 час, концентраци ферментов 1% от веса дрожжей), приведены в табл. 2.The data of the comparative characteristics of the hydrolysates of the Candida guilliermon yeast. The data of the comparative characteristics of the hydrolysates of the Candida guiiliermondii yeast obtained under the action of various enzymes and the proposed method (the hydrolysis time is 6 hours, the concentration of enzymes is 1% by weight of the yeast) are given in Table. 2
Таблица 2table 2
dii, полученных по предлагаемому способу и при действии ферментов Actinomyces cinerosus За и протосубтилина Г-ЗХ в отдельности и одновременно (концентраци ферментов - 1% от веса дрожжей), приведены в табл. 3.The dii obtained by the proposed method and under the action of enzymes Actinomyces cinerosus Za and protosubtilin G-3X separately and simultaneously (the concentration of enzymes is 1% by weight of the yeast) are given in Table. 3
Растворимые гидролизатаSoluble hydrolyzate
Фермент Actinomyces cinerosus ЗаEnzyme Actinomyces cinerosus
Прото:убтил1111 Г-ЗХProto: I killed 1111 G-ZX
Результаты табл. 3 показывают, что гидролизат, полученный по предлагаемому способу, имеет повышенное качество и повыпленный выход по сравнению с использованием ферментов Actinomyces cinerosus За и протосубтилина Г-ЗХ по отдельности и при нх одновременном действии.The results table. 3 show that the hydrolyzate obtained by the proposed method has an improved quality and a flooded yield as compared with the use of Actinomyces cinerosus Za and protosubtilin G-3X enzymes separately and with their simultaneous action.
Это объ сн етс тем, что каждый изThis is due to the fact that
Результаты табл. 4 показывают, что широко распространенные и примен емые кислотные гидролизаты по своим характеристикам уступают гидролизатам, полученным по предлагаемому способу.The results table. 4 show that the widely used and used acid hydrolysates are inferior in their characteristics to the hydrolyzates obtained by the proposed method.
Таким образом, комбинированное (последовательное и регламентированное во времени) действие дрожжелитических ферментов Actinomyces cinerosus За и протеолитического ферментного препарата протосубтилина Г-ЗХ приводит к повышению эффективности процесса получени гидролизата . Дрожжелитические ферменты Actinomyces cinerosus За предназначены дл лизиса дрожжей, вызывают разрушение их клеточной стенки, а протосубтилин зате.м расщепл ют высвободившиес цитоплазматические белки, заверша гидролиз.Thus, the combined (sequential and regulated in time) action of the yeast enzymatic enzymes Actinomyces cinerosus Za and the proteolytic enzyme preparation protosubtilin G-3X leads to an increase in the efficiency of the hydrolyzate production process. The Actinomyces cinerosus Za yeast enzymes are intended for lysis of yeast, cause destruction of their cell wall, and protosubtilin then splits the released cytoplasmic proteins, completing the hydrolysis.
По сравнению с кислотным гидролизомCompared to acid hydrolysis
66
Т а и л II ц а 3T a and l II c 3
АлишиыйI РедуцирующиеВы.ходAlishiyI ReducingWho.shoot
азот, сахара.гнрдобелки /1/г/г nitrogen, sugar / 1 / g / g
,1/г/г гидро- мгг гидро-лизата,, 1 / g / g hydro-mgg of hydro-lysate,
лизатаI лпзата%lysate lpzata%
22,822,8
ферментов самосто тельно не вызвать глубокий гидролиз дрожжей вследствие отсутстви соответствующего типа специфической активности в них.Enzymes do not cause a deep hydrolysis of yeast due to the absence of the corresponding type of specific activity in them.
Сравнительна характеристика гидролизатов дрожжей, полученных с иомогцью кислотного гидролиза и по предлагаемому способу, приведена в табл.4.A comparative description of the yeast hydrolysates obtained with acid hydrolysis and in the proposed method is given in table 4.
Таблица 4Table 4
предлагаемый способ обеспечивает увеличение содержани в гидролизатах а минного азота на 52%, редуцирующих Сахаров на 40%, свободных аминокислот на 93% при одновременном повышении выхода гидролизата на 40% (табл. 4).The proposed method provides an increase in the hydrolyzates of amino nitrogen by 52%, reducing sugars by 40%, free amino acids by 93%, while simultaneously increasing the yield of the hydrolyzate by 40% (Table 4).
Полученные по предлагаемому способу гидролизаты могут быть щироко использованы в микробиологической промышленности , например, как компонент питательной среды при получении лизина.Obtained by the proposed method, the hydrolysates can be widely used in the microbiological industry, for example, as a component of the nutrient medium upon receipt of lysine.
На основании лабораторных и полупроизводственных исследований установлено, что полученный по предлагаемому способу гидролизат в количестве 1 % обеспечивает полноценную замену 2%-ного кукурузного экстракта, примен емого в производстве лизина.On the basis of laboratory and semi-industrial studies, it was found that the hydrolyzate obtained in the amount of 1% provides a complete replacement of the 2% corn extract used in the production of lysine.
Claims (6)
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
SU772461697A SU649745A1 (en) | 1977-03-09 | 1977-03-09 | Method of obtaining protein hydrolysates |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
SU772461697A SU649745A1 (en) | 1977-03-09 | 1977-03-09 | Method of obtaining protein hydrolysates |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
SU649745A1 true SU649745A1 (en) | 1979-02-28 |
Family
ID=20699151
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
SU772461697A SU649745A1 (en) | 1977-03-09 | 1977-03-09 | Method of obtaining protein hydrolysates |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
SU (1) | SU649745A1 (en) |
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US4614717A (en) * | 1983-04-13 | 1986-09-30 | Hoechst Aktiengesellschaft | Process for cultivation of organisms wherein a uniform protein from microorganisms is enzymatically degraded |
-
1977
- 1977-03-09 SU SU772461697A patent/SU649745A1/en active
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US4614717A (en) * | 1983-04-13 | 1986-09-30 | Hoechst Aktiengesellschaft | Process for cultivation of organisms wherein a uniform protein from microorganisms is enzymatically degraded |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
JP5453116B2 (en) | Solubilization of protease crystals in fermentation broth | |
Stadtman | On the metabolism of an amino acid fermenting Clostridium | |
Zech et al. | Invertase from Saccharomyces cerevisiae: reversible inactivation by components of industrial molasses media | |
SU649745A1 (en) | Method of obtaining protein hydrolysates | |
RU2148636C1 (en) | Method of preparing yeast low-molecular extract and substance prepared by this method | |
JPS62201595A (en) | Production of yeast extract | |
Yokoyama et al. | A new type of acid carboxypeptidase of molds of the genus Penicillium | |
FR2747131A1 (en) | PROCESS FOR THE PRODUCTION OF AMINO ACID BY CORYNEBACTERIUM FERMENTATION EXPRESSING TREHALASE ACTIVITY | |
EP1394260A1 (en) | Enzyme from Streptomyces sp. for synthesis and hydrolysis of amide, in particular amides derived from amine and fatty acid, and method for producing the enzyme | |
SU1138073A1 (en) | Method of breaking chlorella cell wall | |
Czajkowska et al. | Biosynthesis of protein by microscopic fungi in solid state fermentation. I. Selection of Aspergillus strain for enrichment of starchy raw materials in protein | |
RU2104300C1 (en) | Method of preparing the yeast biomass protein hydrolyzate | |
EP0834573A1 (en) | Process for the production of glutamic acid and the use of protein hydrolysates in this process | |
SU1056909A3 (en) | Process for preparing glycerin-dehydrogenase | |
RU2096965C1 (en) | Method of preparing the protein hydrolyzate from blood | |
Simlot et al. | Synthesis of antibiotics by enzymes from altered growth conditions by Bacillus licheniformis | |
JP4351776B2 (en) | Protein synthesis method | |
JPH06277040A (en) | Producion of yeast cell wall-lysing enzyme and method for lysing the same | |
Igloi et al. | Threonyl-tRNA synthetase from yeast Aminoacylation of tRNA on its non-accepting 3′-terminal hydroxyl group and its behaviour in enzyme-catalyzed deacylation | |
SU958499A1 (en) | Process for producing proteinaceous substrate for microbiological culture media | |
SU718079A1 (en) | Feed protein production method | |
KR19980061479A (en) | Manufacturing method of yeast extract for microbial culture | |
Damberga et al. | Proteolysis upon dehydration of yeasts saccharomyces cerevisiae | |
SU1576566A1 (en) | Method of obtaining fodder l-lysine | |
GB1494049A (en) | Process for recovering protein material from live yeast cells |