SU534692A1

SU534692A1 - Способ определени степени качественных изменений м са

Info

Publication number: SU534692A1
Application number: SU2019439A
Authority: SU
Inventors: Николай Алексеевич Головкин; Любовь Андреевна Мелузова
Original assignee: Ленинградский технологический институт холодильной промышленности
Priority date: 1974-04-19
Filing date: 1974-04-19
Publication date: 1976-11-05

Description

(54) СПОСОБ ОПРЕДЕЛЕНИЯ СТЕПЕНИ КАЧЕСТВЕННЫХ ИЗМЕНЕНИЙ МЯСА

Изобретение отнех;итс к области холо- |аильного хранени м са, а именно к способу контрол его качества.i

I Известен способ контрол свежести м се ;рыбы по гипоксантину l.

Однако наличие гипоксантина характеризует не свежесть продукта, а его порчу.

Известен также способ отличи свежего .м са гов дины от несвежего по смешению максимума спектра люминйсценции в широкой области от 570 до 482 ммк 2. При этом не установлено, какое соединение обуславливает люминисценцию при порче продукта . Кроме того, люминесценци парного и охлажденного м са настолько мала, что не поддаетс измерению.

Целью изобретени вл етс объективный анализ качественных изменений м са после ;убо животного.

Поставленна цель достигаетс тем, что из исследуемого образца м са путем отде:лени белков саркоплазмы, экстрактивных .веществ и соединительной ткани получают экстракт фибрилл рных белков мышечной ткани, который затем подвергают фракцио нированию на колонке с выделением порций элюата, содержащего 4ракцию белков и фракцию пептидов мукополисахаридов внутримышечной соединительной ткани, затем осу- щестал ют,спектрофотомегрирование,а остепени качественных изменений суд т по построенным на основании данных спектрофо тометрировани кривым.

Способ осуществл ют следующим образом, i Растертую навеску м са экстраг-ируют .трехкратным объемом фосфатного буфера ; ионной силы ,О8, рН 7,4 в течение ЗО мин при . При этом из м са экстрагируютс саркоплазматические бейки и экстрактивные вещества. Полученный гюмогенат центрифугируют при скорости бОООхС в течение ЗО мин. Прозрачную надосадочку1о жидкость отбрасывают, а м сной остаток вторично обрабатывают, как указано выше,; Вторичной экстракцией достигаетс полное извлечение из м са белков саркоплазмы и :-экстрактивных вешеств. Полученный остаток м са, не содержащий саркоилазматических белков и экстрактивных веществ, экстра (гируют 2,5 объемами0,5 М раствора хлористо1-о калии с боратным буфером рН 8,6; 11 буф (обща ионна сила 0,6) и вьь держнвают при 30 мин,; В надосадочной жидкости, получаемой .nociie центрифугировани с охлаждением при ркорости бОООх Gf в течение 30 мин,, содержатс фибрилл рные белки мышечной тка ни, растворимые при 0,6, .Полученный остаток м са, который содержит внутримыщечную .соединительную ткань, отбрасывают ja прозрачный экстракт фибрилл5фных белков (фракционируют на колонке (1x60 см), упаскованной подготовленным сефадексом Г-25 (нижний слой высотою 1О см) и сефадексом Г-100 или Г-75 ({верхний слой ш.1сото|о 40 см). В колонку внос т 1 мл полученного эк стракта фибрилл рных белков м са. Эллюацию фракций с колонки производ т с помощью солевого растворител , используемого дл экстракции фибрилл рных белков, т.е, 0,5М раствора хлористого кали с боратным буфером рН 8,6, Элюат, выдел ющийс с колонки , собирают равными порци ми с помо-. .шью коллектора фракций и в каждой порции элюата измер ют оптическое поглощение Д |при 28О и ЗО8 ммк на спектрофотометреСтади созревани

Экстракт парного м са состоит из чисгых фракций А и В белков (фиг,. 1), Ультрафиолетовый спектр поглощени 4ракции А (фиг, 1), представленный на фиг, 4, и фракции В (фиг,:1) на фиг,,5, показывает, что максимум расположен в области погло-: Люни белков, т,е, при 276-285 ммк. ФракШ1Я пептидов мукополисахарицов.с максиliyMOM поглощени при 305-310 ммк от утствует. Это означает, что в.состав экбтракта парного м са вход т только фракции белков,

Экстракт м са в стадии окоченени помимоб4}лков содержит фракцию пептидов

276-285

305-310

Claims

Гмукополисахаридов внутримышечной соединительной ткани (фиг; 2), Фракци С имеет больше Д при 308 ммк (крива 2), чем. 1при длине волны 280 ммк (крива 1),,Это: указывает на присутствие фрак. пептидов мукопописахаридов внутримышечной соединительной ткани. Спектр поглощени фракции С (фиг,..,2), представленный на фиг,6, по;казывает максимум при 305-310 ммк, что :подтверждает вывод, сделанный на основании кривых 4ракционировани (фиг, 2), Наличие в составе экстракта фракции пептидов муко:полисахаридов вл етс отличительным гфиэнаком м са в стадии окоченени от парного м са. Под измеренным величинам Д вычерчивб ;К т две кривые 4чзакционировани при 280 ммк (крива 1) и 308 ммк (крива 2), фиг,), 2, 3, Пики на кривой 1-фракционировани , измеренной при 280 ммк, регистрируют выход белковых фракций,.Крива 2 4ракцио;нировани , измеренна при ЗО8 ммк, показывает выход фракции пептидов мукополисахаридов , В тех порци х элюата, где крива 2 регистрирует большее оптическое поглощение Д., чем крива 1, содержитс фракци пептидов мукопаписахаридов внутримыщечной соединительной ткани. Дл провЕфКИ эти порции элюата объедин ют во фракцию,и спектрофотометрируют в области 250-315 ммк, Фракционнь;1й состав экстракта фибрилл рных белков, растворимых при ионной силе Д1 0,6, измен етс в зависимости от состо ни м са в послеубойный период. Приведенна ниже таблица отражает от личие м са в различных состо ни х по фра ционному составу и максимуму ультрафиолетового спектра поглощени каждой фракции . Экстракт м са в стадии созревани содержит фршкпаю пептидов мукопописахар дов внутримышечной соединительной ткани .св занную с белками. Как видно иа фиг, 3, фракци В имеет близкое Д как при 280мм ( крива 1)| так и при 308 ммк (крива 2) . Спектр поглощени фракции В .(фиг, 3), представленный на фиг, 7, показывает наличие двух максимумов в области поглощеНИИ белков при 276-285 ммк и в областипоглощени пептидов мукополисахаридов внутримышечной соединительной ткани при 305-310 ммк. Следовательно, 4рвкци В экстракта созревшего м са (фиг, 3) вл етс комплексной фракцией белков, св занных с пептидами мукополисахаридов внутр№мышечной соединительной ткани,. Предлагаемый способ обеспечивает объек тивный контроль качественных изменений м са и возможность регулировани техноло1№ческих процессов обработки и хранени м с в послеубойный период,, Формула изобретени Способ определени степени качественных изменений м са непосредственно после

fpiii.1 убо животного до кулинарной обработки, отличающийс тем, что, с целью обьвктивности анализа, из исследуемого образца м са путем отделени белков саркоплазмы, экстршстивных веществ и со-одинительиой ткани получают экстракт ф брилл рных белков мышечной ткани, кото- , :рый затем подвергают (|$)акционированию ни колонке с выделением порций адюата, содержащего (} акции белков и фракцию пептидов мукополисах идов внутримышечиой соединительной ткани, затем осуществл ют спектрофотометрирование, а о степени качественных изменений суд т по построе{ьным кривым на основании данных спектрофотометрировани . Источники информации, прин тые во внимание при экспертизе: iSpineeCv З.Дхтипа M..Mwnuc1ii D.I.Tood Seience, 1964 г., .3 29, f 6, P. TlOj 2, Крылова Н, Н, и Л сковска Ю, И,, Физик -химические методы исследовани продуктов животного происхождени , изд. Пищева промышленность, М„ 1965 г., стр, 260,

д

В

IQ

0.5

SO

Д

to

100

у, мл

ffut.Z

В

0.5

50

100

,мл

Уиг.З

д

0.25

250

280 зов

320 Л.нмк ut.4f

32ffЛ, ffiitc

280yOff

U9.S