SU498315A1 - Способ получени иммобилизованной полинуклеотидфосфорилазы - Google Patents

Способ получени иммобилизованной полинуклеотидфосфорилазы

Info

Publication number
SU498315A1
SU498315A1 SU1989378A SU1989378A SU498315A1 SU 498315 A1 SU498315 A1 SU 498315A1 SU 1989378 A SU1989378 A SU 1989378A SU 1989378 A SU1989378 A SU 1989378A SU 498315 A1 SU498315 A1 SU 498315A1
Authority
SU
USSR - Soviet Union
Prior art keywords
immobilized
residues
phosphorylase
residue
immobilized polynucleotide
Prior art date
Application number
SU1989378A
Other languages
English (en)
Inventor
Виктор Прокофьевич Кумарев
Антонина Сергеевна Райт
Владимир Карлович Райт
Виктор Васильевич Хомов
Original Assignee
Новосибирский государственный университет
Специальное Конструкторско-Технологическое Бюро Биологически Активных Веществ
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Новосибирский государственный университет, Специальное Конструкторско-Технологическое Бюро Биологически Активных Веществ filed Critical Новосибирский государственный университет
Priority to SU1989378A priority Critical patent/SU498315A1/ru
Application granted granted Critical
Publication of SU498315A1 publication Critical patent/SU498315A1/ru

Links

Landscapes

  • Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)

Description

определенным по 1 1етоду Лоури. Дл  определени  активности инкубируют при 37°С 1 мл реакционной смеси, содержащей в мк-моль; АДФ 25; трис 100; Mg (СНзСОО)2 10 (рН 8,0) и водорастворимую или иммобилизованную полииуклеотидфосфорилазу. За единицу активности принимают такое количество фермента в препарате, которое в вышеуказанных услови х за 10 мин катализирует превращение 1 мк-моль АДФ в полимер. Таким образом , с 1 г сил«ка1гел  св зываетс  ковалентно .41-51 мг белка (1,2-1,5 мг белка на мк-экв. альдегидных групп), содержащего 66- 120 единиц активности (1,9-3,5 единиц активности на мк-экв альдегидных групп). Иммобилизованна  полинуклеотидфосфорилаза полностью сохран ет активность в течение мес ца np« 4-6°С. Период «полужизни иммобилизованного фермента в процессе непрерывного использовани  в реакции полимеризации (при рН реакционной смеси 8,0) составл ет 25 суток.

Claims (2)

1.Способ получени  иммобилизованной полинуклеотидфосфорИлазы путем ковалептного ее св зывани  с активированным водоперастворимым носителем, отличающийс   тем, ЧТО, с целью увеличени  активности иммобилизованной полипу клеотидфосфорилазы и придани  ей необходимых технологических свойств, в качестве носител  используют силикагель, несущий активные остатки альдегида, присоединенные к носителю по св зи кремний-углерод.
2.Способ по п. 2, отличающийс  тем, что, с целью стабилизацией иммобилизованной иолинуклеотидфосфорилазы, ее обрабатывают восстанавливающим агентом, например боргидридом натри  в боратном буфере.
SU1989378A 1974-01-23 1974-01-23 Способ получени иммобилизованной полинуклеотидфосфорилазы SU498315A1 (ru)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
SU1989378A SU498315A1 (ru) 1974-01-23 1974-01-23 Способ получени иммобилизованной полинуклеотидфосфорилазы

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
SU1989378A SU498315A1 (ru) 1974-01-23 1974-01-23 Способ получени иммобилизованной полинуклеотидфосфорилазы

Publications (1)

Publication Number Publication Date
SU498315A1 true SU498315A1 (ru) 1976-01-05

Family

ID=20573644

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
SU1989378A SU498315A1 (ru) 1974-01-23 1974-01-23 Способ получени иммобилизованной полинуклеотидфосфорилазы

Country Status (1)

Country Link
SU (1) SU498315A1 (ru)

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Takata et al. Screening of matrix suitable for immobilization of microbial cells
Takata et al. Immobilization of Brevibacterium flavum with carrageenan and its application for continuous production of L-malic acid
Hecht et al. Binding of amino acids to the end group of a soluble ribonucleic acid
Bolton et al. A general method for the isolation of RNA complementary to DNA
Adamany et al. Isolation of a tetrasaccharide common to MM, NN and MN antigens
CA1296665C (en) Method of preparing immobilized enzyme or immobilized microbe
SU498315A1 (ru) Способ получени иммобилизованной полинуклеотидфосфорилазы
CA1056750A (en) Glucose to fructose isomerization in the presence of iron salt
Coughlin et al. Preparation and properties of soluble–insoluble nicotinamide coenzymes
US4337172A (en) Enhanced immobilization of a glucose isomerase
JPH0257919B2 (ru)
GB1347032A (en) Process for producing silicic acid
Bachner et al. Sepharose-bound poly (I). poly (C): Interaction with cells and interferon production
GB1511868A (en) Process for conditioning bacterial cells containing glucose isomerase activity
Schröder et al. Interaction of polyribosomal components and polyribonucleotides with microtubule proteins
Grzeskowiak et al. Template-directed synthesis with 2-aminoadenosine
RU2054481C1 (ru) Способ получения иммобилизованных ферментов
Yamane et al. Comparison of reactivity between D-propanediol and L-propanediol in intramolecular oxidation-reduction catalyzed by dioldehydrase requiring cobamide coenzyme
Csányi et al. Iodine sensitivity of Bacillus cereus penicillinase
US5190869A (en) Process for obtaining sorbitol and gluconic acid or gluconate usingzymomonas mobilis
Williams et al. Nucleotide effectors of aspartase
GB1371489A (en) Process for isomerizing glucose to fructose
US3698999A (en) Fermentative preparation of coenzyme a
Miller et al. Affinity labeling of a cysteine at or near the catalytic center of Escherichia coli B DNA-dependent RNA polymerase
SU722197A1 (ru) Способ получени иммобилизованных ферментов