SU1475151A1 - Способ получени биокатализатора дл определени концентрации глюкозы - Google Patents
Способ получени биокатализатора дл определени концентрации глюкозы Download PDFInfo
- Publication number
- SU1475151A1 SU1475151A1 SU864071823A SU4071823A SU1475151A1 SU 1475151 A1 SU1475151 A1 SU 1475151A1 SU 864071823 A SU864071823 A SU 864071823A SU 4071823 A SU4071823 A SU 4071823A SU 1475151 A1 SU1475151 A1 SU 1475151A1
- Authority
- SU
- USSR - Soviet Union
- Prior art keywords
- glucose concentration
- alumina
- determining glucose
- adsorption
- glucose oxidase
- Prior art date
Links
Landscapes
- Solid-Sorbent Or Filter-Aiding Compositions (AREA)
- Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
Description
(46) 30.04.90. Бюл. № 16
(21)4071823/28-14
(22)19.05.86
(71)Институт катализа СО АН СССР
(72)Г,А.Коваленко( В.Д.Соколовский и Л.Н.Рачковска
(53) 612.015 (088.8) (56) Прикладна биохими и микробиологи , 1986, т.22, 5, с. 675- 678.
(54) СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ БИОКАТАЛИЗАТОРА ДЛЯ ОПРЕДЕЛЕНИЯ КОНЦЕНТРАЦИИ ГЛЮКОЗЫ
(57) Изобретение относитс к биохимии . Цель изобретени - увеличение стабильности биокатализатора. Сорбент заливают буферным раствором фермента. Через 2 сут. препарат отмывают буферным раствором. Глюкоэооксидаза, адсорбированна на среднеэауглеро- женной 9-окиси алюмини , дезактивируетс через 1,5-2 мес. 1 ил.
1
Изобретение относитс к способам получени высокостабильных биокатали- заторов на основе иммобилизованных ферментов дл использовани их в аналитических системах дл определени концентрации различных соединений , в частности глюкозы, и может быть применено в клинической биохимической практике, микробиологическом производстве и пищевой промышленности .
Цель изобретени - увеличение стабильности биокатализатора на основе иммобилизованной глюкозоокси- дазы. Это достигаетс за счет использовани в качестве адсорбента дл глюкоэооксидазы средне зауглерожен- ной 8 -окиси алюмини с углеродным покрытием 2,8-12,8 мас.%
На графике приведена зависимость величины адсорбции глюкозооксидазы от начальной концентрации фермента в растворе.
Пример 1. Адсорбционна иммобилизаци глюкозооксидазы на б-окиси алюмини .
Адсорбцию глюкозооксидазы из гриба Aspergillus niger на 9 -окиси алюмини (уд « 84 м2/г) провод т в статических услови х при С: 50 мг сорбента заливают 4 мл буферного раствора фермента (0,05 М фосфатный буфер рН 6,0) с начальной концентрацией 70-1200 мкг/мл н выдерживают 2 сут., периодически помешива сорбент и раствор фермента. По вчду зависимости величины адсорбции от начальной концентрации белка в растворе (см. график) можно заключить, ITO адсорбци глюкозооксидазы на среднезауглероженной 9-окиси алюмини - полимолекул рна .
Полученный препарат отмывают ст несв занного белка 3-4 кратныь промыванием буферным раствором рН 6,С При выдерживании отмытого бнокатапч
«
31475
затора а буфере рН 6,0 и растворе субстрата десорбировавшегос с носител фермента не обнаруживаетс , адсорбци прочна ,
Глюкозооксидаза, адсорбированна на среднезауглероженной б -окиси алюмини , дезактивируетс через 2 мес. хранени при 22-24°С.
П р и м е 2. Адсорбционна иммобилизаци глюкозооксидазы на зауглероженной 0 -окиси алюмини .
Аналогичен примеру 1t только в качестве адсорбента используетс & -окись алюмини с величиной углеро дного по- крыти 0.5 мас.% (Вил 77 м2/г),
QU
Величина адсорбции зависит от начальной концентрации фермента в растворе (см. график), Адсорбци в изученных услови х прочна ,
а, т /j
50
20.
200 Ш Ш № WOQ t№ С Нкг/нл
Составитель Л.Сабурова
Редактор Л.Пашкова
Техред А.Кравчук
Заказ 1 695Тираж 487Подписное
ВНИИПИ Государсгвенного комитета по изобретени м и открыти м при ГКНТ СССР 113035, Москва, Ж-35„ Раушска наб., д. 4/5
Иммобилизованна на таком носителе глюкозооксидаза дезактивируетс за 2 мес. хранени в буферном растворе рН 6,0 при 22-24°С.
Claims (1)
- Формула изобретени ,Способ получени биокаталнэ атора дй определени концентрации- глюкозы путем иммобилизации глюкозооксидазы на сорбенте с Последующим удалением несв занного фермента, отличающийс тем, что, с целью увеличени стабильности биокатализа-, тора, в качестве сорбента используют зауглероженную 8-окись алюмини с величиной углеродного покрыти 2,8- 12,8 мас.%.Ш,%г.С-i;.%€O.S7.C 0%СУКорректор С.Шекмар
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| SU864071823A SU1475151A1 (ru) | 1986-05-19 | 1986-05-19 | Способ получени биокатализатора дл определени концентрации глюкозы |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| SU864071823A SU1475151A1 (ru) | 1986-05-19 | 1986-05-19 | Способ получени биокатализатора дл определени концентрации глюкозы |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| SU1475151A1 true SU1475151A1 (ru) | 1990-04-30 |
Family
ID=21239310
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| SU864071823A SU1475151A1 (ru) | 1986-05-19 | 1986-05-19 | Способ получени биокатализатора дл определени концентрации глюкозы |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| SU (1) | SU1475151A1 (ru) |
-
1986
- 1986-05-19 SU SU864071823A patent/SU1475151A1/ru active
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Palomo et al. | Modulation of the enantioselectivity of Candida antarctica B lipase via conformational engineering. Kinetic resolution of (±)-α-hydroxy-phenylacetic acid derivatives | |
| Kulys et al. | Mediatorless peroxidase electrode and preparation of bienzyme sensors | |
| US3907644A (en) | Creatinine amidohydrolase composition and process for the determination of creatinine | |
| US5618710A (en) | Crosslinked enzyme crystals | |
| Barbosa et al. | Versatility of glutaraldehyde to immobilize lipases: Effect of the immobilization protocol on the properties of lipase B from Candida antarctica | |
| Bı́lková et al. | Oriented immobilization of galactose oxidase to bead and magnetic bead cellulose and poly (HEMA-co-EDMA) and magnetic poly (HEMA-co-EDMA) microspheres | |
| Messing | [11] Adsorption and inorganic bridge formations | |
| IL94545A (en) | Process for hydrolysis, sterilization and stereoselective transesterification with stable isosimes | |
| Piccolomini et al. | Glutathione transferase in bacteria: subunit composition and antigenic characterization | |
| PT98564B (pt) | Processo para a realizacao de processos catalizados por enzimas com cristais reticulados como forma de imobilizacao de enzimas e dispositivos que os contem | |
| KOCH‐SCHMIDT et al. | Aspects on Microenvironmental Compartmentation: An Evaluation of the Influence of Restricted Diffusion, Exclusion Effects, and Enzyme Proximity on the Overall Efficiency of the Sequential Two‐Enzyme System Malate Dehydrogenase–Citrate Synthase in Its Soluble and Immobilized Form | |
| Röhlen et al. | Development of an amperometric biosensor platform for the combined determination of l-malic, fumaric, and l-aspartic acid | |
| US3935072A (en) | Purification of coenzyme A | |
| Chang et al. | Aspartate transcarbamylase from Streptococcus faecalis. Purification, properties, and nature of an allosteric activator site | |
| Orth et al. | Carrier‐Bound Biologically Active Substances and Their Applications | |
| SU1475151A1 (ru) | Способ получени биокатализатора дл определени концентрации глюкозы | |
| Kang et al. | Effect of water on hydrolysis of olive oil by immobilized lipase in reverse phase system | |
| Welker et al. | DE NOVO SYNTHESIS OF α-AMYLASE BY BACILLUS STEAROTHERMOPHILUS | |
| Jensen et al. | Production of penicillins and cephalosporins in an immobilized enzyme reactor | |
| Petronijević et al. | Immobilization of dextransucrase on regenerated benzoyl cellulose carriers | |
| Sudhakaran et al. | Hydrophobic interaction chromatography of penicillin amidase | |
| Pundir et al. | Immobilization of Arthrobacter sarcosine oxidase onto alkylamine and arylamine glass and its application in serum sarcosine determination | |
| Goldman et al. | Glucose-6-phosphate dehydrogenase adsorbed on collodion membranes | |
| Le et al. | NAD+/NADH recycling by coimmobilized lactate dehydrogenase and glutamate dehydrogenase | |
| Moshiri et al. | Conformational changes in the membrane-bound hydrogenase of Bradyrhizobium japonicum. Evidence that the redox state of the enzyme affects its accessibility to protease and membrane-impermeant reagents. |