RU97121859A - MODIFIED / CHIMERIC SUPERANTIGENS AND THEIR APPLICATION - Google Patents

MODIFIED / CHIMERIC SUPERANTIGENS AND THEIR APPLICATION

Info

Publication number
RU97121859A
RU97121859A RU97121859/13A RU97121859A RU97121859A RU 97121859 A RU97121859 A RU 97121859A RU 97121859/13 A RU97121859/13 A RU 97121859/13A RU 97121859 A RU97121859 A RU 97121859A RU 97121859 A RU97121859 A RU 97121859A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
wild
superantigen
type
region
amino acid
Prior art date
Application number
RU97121859/13A
Other languages
Russian (ru)
Other versions
RU2198895C2 (en
Inventor
Антонссон Пер
Ханссон Йохан
Бьерк Пер
Дольстен Микаэль
Калланд Терье
Абрамсен Ларс
Форсберг Йеран
Original Assignee
Фармация энд Апджон АБ
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Priority claimed from SE9601245A external-priority patent/SE9601245D0/en
Application filed by Фармация энд Апджон АБ filed Critical Фармация энд Апджон АБ
Publication of RU97121859A publication Critical patent/RU97121859A/en
Application granted granted Critical
Publication of RU2198895C2 publication Critical patent/RU2198895C2/en

Links

Claims (1)

1. Конъюгат между а) суперантигеном дикого типа, который был модифицирован, и b) отыскивающей мишень частью молекулы; в котором модифицированный суперантиген содержит аминокислотную последовательность первого суперантигена дикого типа, в которой один или несколько аминокислотных остатков по меньшей мере в одном районе, i) который присутствует в аминокислотной последовательности первого суперантигена дикого типа и ii) который функционирует в определении связывания с TCR и активации субпопуляции Т-клеток,
заменены отличающимися аминокислотными остатками, причем модифицированный суперантиген сохраняет способность активации субпопуляции Т-клеток.
1. The conjugate between a) a wild-type superantigen that has been modified, and b) a target-seeking portion of the molecule; in which the modified superantigen contains the amino acid sequence of the first wild-type superantigen in which one or more amino acid residues in at least one region, i) which is present in the amino acid sequence of the first wild-type superantigen and ii) which functions in determining TCR binding and activation of the subpopulation T cells
replaced by different amino acid residues, and the modified superantigen retains the ability to activate a subpopulation of T cells.
2. Конъюгат по п.1, где указанный по меньшей мере один район функционирует в определении связывания с TCRVβ.
3. Конъюгат по любому из пп. 1-2, где указанный суперантиген дикого типа представляет собой SEA, SED или SEE или аналогичные суперантигены.
2. The conjugate of claim 1, wherein said at least one region functions in determining binding to TCRVβ.
3. The conjugate according to any one of paragraphs. 1-2, wherein said wild-type superantigen is SEA, SED or SEE or similar superantigens.
4. Конъюгат по любому из пп. 1-3, где указанный суперантиген дикого типа представляет собой SEE и указанный по меньшей мере один район выбран из группы, состоящей из районов А, С, F и Н, определенных в SEQ ID 8. 4. The conjugate according to any one of paragraphs. 1-3, wherein said wild-type superantigen is SEE and said at least one region is selected from the group consisting of regions A, C, F, and H defined in SEQ ID 8. 5. Конъюгат по любому из пп. 1-4, где указанный суперантиген дикого типа представляет собой SEE, в котором были сделаны следующие аминокислотные замены: R20G, N21T, S24G и R27K, где положения соответствуют положениям в SEQ ID 8 в фиг. 2. 5. The conjugate according to any one of paragraphs. 1-4, wherein said wild-type superantigen is an SEE in which the following amino acid substitutions have been made: R20G, N21T, S24G and R27K, where the positions correspond to those in SEQ ID 8 in FIG. 2. 6. Конъюгат по любому из пп. 1-5, где модифицированный суперантиген является химерой между а) первым суперантигеном дикого типа и b) одним или несколькими дополнительными суперантигенами дикого типа, причем каждый указанный один или несколько аминокислотных остатков по меньшей мере в одном районе первого суперантигена дикого типа был заменен соответствующим аминокислотным остатком, присутствующим в соответствующем районе в одном или нескольких дополнительных суперантигенах дикого типа. 6. The conjugate according to any one of paragraphs. 1-5, where the modified superantigen is a chimera between a) the first wild-type superantigen and b) one or more additional wild-type superantigens, each of which one or more amino acid residues in at least one region of the first wild-type superantigen has been replaced by a corresponding amino acid residue present in the corresponding region in one or more additional wild-type superantigens. 7. Конъюгат по п. 6, где первый и дополнительные суперантигены дикого типа выбраны из группы, состоящей из SEA, SED, SEE и аналогичных суперантигенов. 7. The conjugate of claim 6, wherein the first and additional wild-type superantigens are selected from the group consisting of SEA, SED, SEE and similar superantigens. 8. Конъюгат по п.7, где указанный по меньшей мере один район выбран из группы, состоящей из А, С, F и Н, определенных в SEQ ID 7 или 8 фиг. 2. 8. The conjugate of claim 7, wherein said at least one region is selected from the group consisting of A, C, F, and H, as defined in SEQ ID 7 or 8 of FIG. 2. 9. Конъюгат по п.8, где не менее одного аминокислотного остатка в положениях, соответствующих 20, 21, 24 и 27 в районе А, определенном в SEQ ID N7 и N8 фиг.2, заменены соответствующими аминокислотными остатками в районе А одного или нескольких дополнительных суперантигенов дикого типа. 9. The conjugate of claim 8, where at least one amino acid residue at positions corresponding to 20, 21, 24, and 27 in region A as defined in SEQ ID N7 and N8 of FIG. 2 is replaced by corresponding amino acid residues in region A of one or more additional wild type superantigens. 10. Конъюгат по любому из пп. 6-9, где первый суперантиген дикого типа представляет собой SEE и дополнительный суперантиген дикого типа представляет собой SEA. 10. The conjugate according to any one of paragraphs. 6-9, wherein the first wild-type superantigen is SEE and the additional wild-type superantigen is SEA. 11. Конъюгат по любому из пп. 7-10, где замены одной или нескольких аминокислот находятся в положениях, соответствующих положениям 20, 21, 24, 27 (для района А) и/или 60, 62 (для района С) и/или 11, 114, 115, 117, 118, 124, 126 (для района F) b.bkb 200, 206, 207, (для района Н), определенных в SEQ ID N7 и N8 фиг.2, причем предпочтительно, чтобы остаток был замещен во всех 4 положениях в районе А в случае, когда первый суперантиген представляет собой SEE, а один или более дополнительных суперантигенов представляют собой SEA. 11. The conjugate according to any one of paragraphs. 7-10, where the substitutions of one or more amino acids are in the positions corresponding to the provisions of 20, 21, 24, 27 (for region A) and / or 60, 62 (for region C) and / or 11, 114, 115, 117, 118, 124, 126 (for region F) b.bkb 200, 206, 207, (for region H) defined in SEQ ID N7 and N8 of FIG. 2, and it is preferred that the residue is substituted in all 4 positions in region A in the case where the first superantigen is SEE and one or more additional superantigens are SEA. 12. Конъюгат по любому из пп. 1-11, где суперантигены дикого типа выбраны из суперантигенов, требующих иона цинка для связывания антигенов МНС Класса II, и где первый суперантиген дикого типа в случае его присутствия в конъюгате имеет последовательность, в которой аминокислотный остаток в положении, участвующем в связывании с ионом цинка, заменен для снижения этой способности связывания, с предпочтением положений 225 и/или 227, как показано в SEQ ID N7 и N8 в фиг.2. 12. The conjugate according to any one of paragraphs. 1-11, where the wild-type superantigens are selected from superantigens that require a zinc ion to bind MHC Class II antigens, and where the first wild-type superantigen, if present in the conjugate, has a sequence in which the amino acid residue at the position involved in binding to the zinc ion replaced to reduce this binding ability, with preference being given to positions 225 and / or 227, as shown in SEQ ID N7 and N8 in FIG. 2. 13. Конъюгат по любому из пп. 1-12, где отыскивающая мишень часть молекулы является антителом, в частности, активным фрагментом антитела. 13. The conjugate according to any one of paragraphs. 1-12, where the target part of the molecule is an antibody, in particular, an active fragment of an antibody. 14. Конъюгат по любому из пп. 1-13, где указанная отыскивающая мишень часть молекулы представляет собой фрагмент Fab. 14. The conjugate according to any one of paragraphs. 1-13, where the specified target-seeking part of the molecule is a Fab fragment. 15. Способ лечения заболевания млекопитающего путем активации его иммунной системы, предусматривающий введение млекопитающему терапевтически эффективного количества суперантигена, содержащего первый суперантиген дикого типа, который был модифицирован заменой одного или нескольких аминокислотных остатков по меньшей мере в одном районе, который i. присутствует в аминокислотной последовательности первого суперантигена дикого типа и ii. функционирует в определении связывания с TCR и последующей активации субпопуляции Т-клеток. 15. A method of treating a disease of a mammal by activating its immune system, comprising administering to the mammal a therapeutically effective amount of a superantigen containing a first wild-type superantigen that has been modified by replacing one or more amino acid residues in at least one region that i. present in the amino acid sequence of the first wild-type superantigen and ii. functions in determining binding to TCR and subsequent activation of a subpopulation of T cells. 16. Способ по п.16, где модифицированный суперантиген представляет собой химерный суперантиген между первым суперантигеном дикого типа и одним или несколькими дополнительными суперантигенами дикого типа, в том смысле, что один или каждый из нескольких аминокислотных остатков по меньшей мере в одном районе первого суперантигена дикого типа был заменен соответствующим аминокислотным остатком, присутствующим в соответствующем районе одного или нескольких дополнительных суперантигенов дикого типа. 16. The method according to clause 16, where the modified superantigen is a chimeric superantigen between the first wild-type superantigen and one or more additional wild-type superantigens, in the sense that one or each of several amino acid residues in at least one region of the first wild-type superantigen type was replaced by the corresponding amino acid residue present in the corresponding region of one or more additional wild-type superantigens. 17. Способ по любому из пп. 15-16, где заболевание связано с клетками, экспрессирующими структуру-мишень поверхности, которая связывается с суперантигеном в эпитопе, структурно отличающемся от эпитопа, связывающегося с TCR с последующей активацией Т-клеток. 17. The method according to any one of paragraphs. 15-16, where the disease is associated with cells expressing a target structure of a surface that binds to a superantigen in an epitope structurally different from an epitope that binds to TCR followed by activation of T cells. 18. Способ по любому из пп. 15-17, где заболевание выбрано из группы, состоящей из раковых заболеваний, вирусных инфекций, паразитарных инвазий и аутоиммунных заболеваний. 18. The method according to any one of paragraphs. 15-17, where the disease is selected from the group consisting of cancer, viral infections, parasitic infestations and autoimmune diseases. 19. Способ по любому из пп. 15-18, где суперантигены дикого типа выбраны из группы, состоящей из SEA, SED, SEE и аналогичных суперантигенов. 19. The method according to any one of paragraphs. 15-18, where wild-type superantigens are selected from the group consisting of SEA, SED, SEE and similar superantigens. 20. Способ по п. 19, где по меньшей мере один район выбран из группы, состоящей из районов, соответствующих районам А, С, F или Н, определенных в SEQ ID N7 и N8 фиг.2. 20. The method of claim 19, wherein at least one region is selected from the group consisting of regions corresponding to regions A, C, F, or H defined in SEQ ID N7 and N8 of FIG. 2. 21. Способ по любому из пп. 15-20, где первый суперантиген дикого типа представляет собой SEE и по меньшей мере один район выбран из группы состоящих из районов А, С, F и Н, определенных в SEQ ID N8 фиг.2. 21. The method according to any one of paragraphs. 15-20, where the first wild-type superantigen is SEE and at least one region is selected from the group consisting of regions A, C, F, and H defined in SEQ ID N8 of FIG. 2. 22. Способ по п. 21, где по меньшей мере один район представляет район А и где были сделаны следующие замены аминокислотных остатков: R20G, N21T, S24G и R27K, где положения соответствуют положениям, определенным в SEQ ID N8 в фиг.2. 22. The method according to p. 21, where at least one region represents region A and where the following substitutions of amino acid residues were made: R20G, N21T, S24G and R27K, where the positions correspond to the positions defined in SEQ ID N8 in figure 2. 23. Способ по любому из пп. 15-22, где по меньшей мере один суперантиген дикого типа представляет собой SEA. 23. The method according to any one of paragraphs. 15-22, where at least one wild-type superantigen is SEA. 24. Способ по пп. 15-23, где суперантиген представляет собой конъюгат по любому из пп. 1-14. 24. The method according to PP. 15-23, where the superantigen is a conjugate according to any one of paragraphs. 1-14. 25. Способ по п. 24, где суперантигены дикого типа были выбраны среди суперантигенов, которые требуют связывания с ионами цинка для связывания с МНС Класса II, и аминокислотный остаток последовательности первого суперантигена дикого типа был заменен в положении, участвующим в связывании с цинком, для снижения способности связывания МНС Класса II. 25. The method of claim 24, wherein the wild-type superantigens were selected among superantigens that require binding to zinc ions to bind to MHC Class II, and the amino acid residue of the sequence of the first wild-type superantigen was replaced at the position involved in zinc binding, for decreased ability to bind MHC Class II. 26. Способ по п. 25, где указанное положение соответствует положению 227, определенному в SEQ ID N7 и N8, с предпочтением мутации D227A. 26. The method of claim 25, wherein said position corresponds to position 227 defined in SEQ ID N7 and N8, with preference for mutation D227A. 27. Способ по любому из пп. 24-26, где отыскивающая мишень часть молекулы представляет собой фрагмент Fab, в котором каждый остаток цистеина, обеспечивающий связь между цепями, был заменен аминокислотным остатком, не допускающим образование связи между цепями, с предпочтением, отдаваемым серину в качестве заменяющего аминокислотного остатка. 27. The method according to any one of paragraphs. 24-26, where the target-searching portion of the molecule is a Fab fragment in which each cysteine residue providing a link between the chains has been replaced by an amino acid residue that does not allow linking between the chains, with serine being preferred as a substitute amino acid residue. 28. Фармацевтическая композиция, содержащая модифицированное антитело, в котором цистеины, обеспечивающие межцепочечные цистиновые связи в нативном антителе, были заменены для прекращения образования цистина. 28. A pharmaceutical composition comprising a modified antibody in which cysteines providing interchain cystine bonds in a native antibody have been replaced to stop cystine formation. 29. Фармацевтическая композиция по п. 28, где заменяющим остатком является остаток серина. 29. The pharmaceutical composition according to p. 28, where the replacement residue is a serine residue. 30. Фармацевтическая композиция по п. 29, где антитело представляет собой фрагмент Fab. 30. The pharmaceutical composition of claim 29, wherein the antibody is a Fab fragment. 31. Фармацевтическая композиция по п. 30, где антитело слито с пептидной частью, обеспечивающий активацию Т-клеток Vβ-специфическим образом. 31. The pharmaceutical composition according to p. 30, where the antibody is fused to the peptide portion, providing for the activation of T cells in a Vβ-specific manner.
RU97121859/13A 1996-03-29 1997-03-26 Conjugate eliciting ability to activate immune system and pharmaceutical composition comprising indicated conjugate RU2198895C2 (en)

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
SE9601245-5 1996-03-29
SE9601245A SE9601245D0 (en) 1996-03-29 1996-03-29 Chimeric superantigens and their use
US08/695,692 1996-08-12

Publications (2)

Publication Number Publication Date
RU97121859A true RU97121859A (en) 2000-01-10
RU2198895C2 RU2198895C2 (en) 2003-02-20

Family

ID=20402035

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU97121859/13A RU2198895C2 (en) 1996-03-29 1997-03-26 Conjugate eliciting ability to activate immune system and pharmaceutical composition comprising indicated conjugate

Country Status (10)

Country Link
US (1) US6514498B1 (en)
KR (1) KR100537292B1 (en)
CN (1) CN1318450C (en)
AR (1) AR006455A1 (en)
DK (1) DK0835266T3 (en)
MY (1) MY126352A (en)
RU (1) RU2198895C2 (en)
SE (1) SE9601245D0 (en)
UA (1) UA46772C2 (en)
ZA (1) ZA972492B (en)

Families Citing this family (38)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
SE9402430L (en) * 1994-07-11 1996-01-12 Pharmacia Ab Conjugate between modified superantigen and a targeting compound and use of the conjugates
TW517061B (en) * 1996-03-29 2003-01-11 Pharmacia & Amp Upjohn Ab Modified/chimeric superantigens and their use
ES2332435T3 (en) * 1997-06-04 2010-02-04 Oxford Biomedica (Uk) Limited VECTOR DIRECTED TO TUMORS.
US7276488B2 (en) * 1997-06-04 2007-10-02 Oxford Biomedica (Uk) Limited Vector system
US7635687B2 (en) * 1997-06-04 2009-12-22 Oxford Biomedica (Uk) Limited Vector system
CN1275085A (en) * 1997-07-21 2000-11-29 法玛西雅和厄普约翰公司 Cytolysis of target cell, reagent and composition for cytolysis and compound for preparing these reagents
US6514495B1 (en) * 1998-03-23 2003-02-04 Novozymes A/S Phytase varinats
US7491402B2 (en) * 1998-12-24 2009-02-17 Auckland Uniservices Limited Superantigens SMEZ-2, SPE-G, SPE-H and SPE-J and uses thereof
JP2003515323A (en) * 1999-11-18 2003-05-07 オックスフォード バイオメディカ(ユーケイ)リミテッド Body
JP2004515479A (en) * 2000-12-04 2004-05-27 オークランド ユニサーヴィスィズ リミテッド Immunomodulatory constructs and uses thereof
SE0102327D0 (en) * 2001-06-28 2001-06-28 Active Biotech Ab A novel engineered superantigen for human therapy
GB0118155D0 (en) * 2001-07-25 2001-09-19 Lorantis Ltd Superantigen
GB0126378D0 (en) * 2001-11-02 2002-01-02 Oxford Biomedica Ltd Antigen
US20060240044A1 (en) * 2002-05-09 2006-10-26 Fraser John D Streptococcal superantigens spe-l and spe-m
ITRM20020277A1 (en) * 2002-05-17 2003-11-17 Geymonat Spa TYPE 1 PLACENTAR GROWTH FACTOR MUTEINE, PREPARATION METHOD AND THEIR APPLICATIONS.
NZ519371A (en) * 2002-06-04 2004-11-26 Auckland Uniservices Ltd Immunomodulatory constructs and their uses
SE0402025D0 (en) * 2004-08-13 2004-08-13 Active Biotech Ab Treatment of hyperproliferative disease with superantigens in combination with another anticancer agent
US20070178113A1 (en) * 2005-11-22 2007-08-02 Backstrom B T Superantigen conjugate
EP2600901B1 (en) 2010-08-06 2019-03-27 ModernaTX, Inc. A pharmaceutical formulation comprising engineered nucleic acids and medical use thereof
HRP20220796T1 (en) 2010-10-01 2022-10-14 ModernaTX, Inc. Ribonucleic acids containing n1-methyl-pseudouracils and uses thereof
CA2831613A1 (en) 2011-03-31 2012-10-04 Moderna Therapeutics, Inc. Delivery and formulation of engineered nucleic acids
US9464124B2 (en) 2011-09-12 2016-10-11 Moderna Therapeutics, Inc. Engineered nucleic acids and methods of use thereof
UY34317A (en) 2011-09-12 2013-02-28 Genzyme Corp T cell antireceptor antibody (alpha) / ß
EP3492109B1 (en) 2011-10-03 2020-03-04 ModernaTX, Inc. Modified nucleosides, nucleotides, and nucleic acids, and uses thereof
RS63244B1 (en) 2011-12-16 2022-06-30 Modernatx Inc Modified mrna compositions
WO2013151664A1 (en) 2012-04-02 2013-10-10 modeRNA Therapeutics Modified polynucleotides for the production of proteins
US9283287B2 (en) 2012-04-02 2016-03-15 Moderna Therapeutics, Inc. Modified polynucleotides for the production of nuclear proteins
US9572897B2 (en) 2012-04-02 2017-02-21 Modernatx, Inc. Modified polynucleotides for the production of cytoplasmic and cytoskeletal proteins
US9303079B2 (en) 2012-04-02 2016-04-05 Moderna Therapeutics, Inc. Modified polynucleotides for the production of cytoplasmic and cytoskeletal proteins
US9790268B2 (en) 2012-09-12 2017-10-17 Genzyme Corporation Fc containing polypeptides with altered glycosylation and reduced effector function
SG11201506088RA (en) 2013-03-11 2015-09-29 Genzyme Corp Hyperglycosylated binding polypeptides
US8980864B2 (en) 2013-03-15 2015-03-17 Moderna Therapeutics, Inc. Compositions and methods of altering cholesterol levels
HUE061339T2 (en) 2014-03-19 2023-06-28 Genzyme Corp Site-specific glycoengineering of targeting moieties
AU2015330869B2 (en) 2014-10-09 2021-07-08 Genzyme Corporation Glycoengineered antibody drug conjugates
KR20180100412A (en) 2016-01-10 2018-09-10 네오티엑스 테라퓨틱스 엘티디. Superantigen-mediated cancer immunotherapy promoted by immunity enhancers
US20220213194A1 (en) 2019-05-15 2022-07-07 Neotx Therapeutics Ltd. Cancer treatment
CA3170369A1 (en) 2020-03-05 2022-04-14 Michal Shahar Methods and compositions for treating cancer with immune cells
CN113981031A (en) * 2021-11-01 2022-01-28 山西中医药大学 Novel T cell function detection method

Family Cites Families (22)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US3627644A (en) 1968-03-01 1971-12-14 Hajime Okamoto Process for the cultivation of hemolytic streptococci
US4237224A (en) 1974-11-04 1980-12-02 Board Of Trustees Of The Leland Stanford Jr. University Process for producing biologically functional molecular chimeras
GB1587244A (en) 1977-07-01 1981-04-01 Memm Spa Streptococcal antigen pharmaceutical compositions containing it and its use in medical diagnosis and treatment
US4268434A (en) 1979-01-09 1981-05-19 Higerd Thomas B Immunosuppressive extracellular product from oral bacteria
US5091091A (en) 1981-11-06 1992-02-25 Terman David S Protein A perfusion and post perfusion drug infusion
US4699783A (en) 1983-03-11 1987-10-13 Terman David S Products and methods for treatment of cancer
US4681870A (en) 1985-01-11 1987-07-21 Imre Corporation Protein A-silica immunoadsorbent and process for its production
FR2589267B1 (en) 1985-10-25 1991-05-31 Bertin & Cie IMAGE PROCESSING PROCESS, PARTICULARLY IN A POSTAL SORTING INSTALLATION
US4980160A (en) 1986-10-16 1990-12-25 Biogen, Inc. Combinations of tumor necrosis factors and anti-inflammatory agents and methods for treating malignant and non-malignant diseases
EP0403559A1 (en) 1988-03-04 1990-12-27 Cancer Research Campaign Technology Limited Improvements relating to antigens
DE3822997A1 (en) 1988-07-07 1990-01-18 Henkel Kgaa DETERGENT MIXTURE FROM NON-IONIC AND ANIONIC SURFACES AND THEIR USE
EP0355047B1 (en) 1988-07-22 1993-06-30 Imre Corporation Purified protein a compositions and methods for their preparation
DE3921211C1 (en) 1989-06-28 1990-11-29 Idt Ag Fuer In Vivo Diagnostik Und Therapie, Zuerich, Ch
SE8903100D0 (en) 1989-09-20 1989-09-20 Pharmacia Ab NEW PHARMACEUTICAL AGENT
US6126945A (en) * 1989-10-03 2000-10-03 Pharmacia Ab Tumor killing effects of enterotoxins, superantigens, and related compounds
EP1129717B2 (en) 1990-01-17 2013-03-06 TERMAN, David S. Use of homologues of staphylococcal enterotoxins for cancer treatment
EP0610179B1 (en) 1990-07-20 1996-10-16 Pharmacia AB (reg.number 556131-9608) Target specific antibody-superantigen conjugates and their preparation
WO1993024136A1 (en) 1991-01-17 1993-12-09 Terman David S Tumor killing effects of enterotoxins, superantigens, and related compounds
US6090914A (en) * 1991-06-27 2000-07-18 Bristol-Myers Squibb Company CTLA4/CD28Ig hybrid fusion proteins and uses thereof
SE9102074D0 (en) 1991-07-03 1991-07-03 Kabi Pharmacia Ab TOMOUR ANTIGEN SPECIFIC ANTIBODY
AU681341B2 (en) 1992-01-28 1997-08-28 National Jewish Center For Immunology And Respiratory Medicine Protective effects of mutated superantigens
SE9402430L (en) 1994-07-11 1996-01-12 Pharmacia Ab Conjugate between modified superantigen and a targeting compound and use of the conjugates

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU97121859A (en) MODIFIED / CHIMERIC SUPERANTIGENS AND THEIR APPLICATION
CA2222757A1 (en) Modified/chimeric superantigens and their use
Wilkinson The amino acid sequence of troponin C from chicken skeletal muscle
Martin et al. Purification and chemical and biological characterizations of seven toxins from the Mexican scorpion, Centruroides suffusus suffusus.
RU96123299A (en) SOLUBLE POLYPEPTIDE FRACTIONS OF PROTEIN LAG-3; METHOD FOR PRODUCING; THERAPEUTIC COMPOSITION; ANTIIDIOTYPICAL ANTIBODY
Cotterill et al. Qa‐1 interaction and T cell recognition of the Qa‐1 determinant modifier peptide
CA2289912A1 (en) Human receptor proteins; related reagents and methods
WO1996023071A3 (en) MONOCLONAL ANTIBODIES SPECIFIC FOR DIFFERENT EPITOPES OF HUMAN gp39 AND METHODS FOR THEIR USE IN DIAGNOSIS AND THERAPY
Koshland Location of specificity and allotypic amino acid residues in antibody Fd fragments
RU97102113A (en) CONJUGATE BETWEEN MODIFIED SUPERANTIGEN AND TARGET DIRECTED COMPOUND AND APPLICATION OF THE CONJUGATE
De Preval et al. Variability of interchain binding of immunoglobulins: interchain bridges of mouse IgG2a and IgG2b
DK0413383T3 (en) Mutants of human interleukin-3.
CA2270176A1 (en) Methylated, smd homologous peptides, reactive with the antibodies from sera of living beings affected with systemic lupus erythematosus
EP0463053A1 (en) Production and use of anthelmintic agents and protective immunogens
JP3799059B2 (en) Antibodies acting on fusion polypeptides having a histidine moiety
WO1998006851A3 (en) DEFINING EPITOPES OF THE OUTER MEMBRANE PROTEIN CopB OF $i(MORAXELLA CATARRHALIS)
JP3018451B2 (en) Antibodies against highly conserved amino acid sequences of immunogens, methods for producing these antibodies and their use in immunoassays
GB2299994A (en) Equine arteritis virus peptides antibodies and their use in a diagnostic test
Akashi et al. Structural Characterization of Mouse Monoclonal Antibody 13-1 against a Porphyrin Derivative: Identification of a Disulfide Bond in CDR-H3 of Mab13-1
WO2023178306A3 (en) Compositions and methods for treatment of sjögren's syndrome and/or systemic lupus erythematosus
Conde et al. Comparative studies of sheep immunoglobulins IgG1 and IgG2: Amino acid sequence of carboxy‐terminal cyanogen bromide fragments from their heavy chains
Bahraoui et al. Specificity of antibodies to sea anemone toxin III and immunogenicity of the pharmacological site of anemone and scorpion toxins
Vogt et al. Functional identity of anaphylatoxin preparations obtained from different species and by different activation procedures. II. Immunological identity
Jaśkiewicz et al. Fine specificities of murine anti‐Mg monoclonal antibodies
EP0754755A2 (en) Recombinant autologous Epstein-Barr viral fusion proteins, test kits containing them and methods for the detection of Epstein-Barr virus specific antibodies