RU97107477A - Материалы для получения нанометровых структур и их применение - Google Patents

Материалы для получения нанометровых структур и их применение

Info

Publication number
RU97107477A
RU97107477A RU97107477/13A RU97107477A RU97107477A RU 97107477 A RU97107477 A RU 97107477A RU 97107477/13 A RU97107477/13 A RU 97107477/13A RU 97107477 A RU97107477 A RU 97107477A RU 97107477 A RU97107477 A RU 97107477A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
protein
bacteriophage
polypeptide
oligomer
dna encoding
Prior art date
Application number
RU97107477/13A
Other languages
English (en)
Other versions
RU2162856C2 (ru
Inventor
Б.Гольдберг Эдвард
Original Assignee
Б.Гольдберг Эдвард
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Priority claimed from US08/322,760 external-priority patent/US5877279A/en
Application filed by Б.Гольдберг Эдвард filed Critical Б.Гольдберг Эдвард
Publication of RU97107477A publication Critical patent/RU97107477A/ru
Application granted granted Critical
Publication of RU2162856C2 publication Critical patent/RU2162856C2/ru

Links

Claims (53)

1. Выделенный полипептид, состоящий, по существу, из gp37 белка нитевидного отростка бактериофага T4, в котором отсутствуют аминокислоты 99-496 /SEQ 1Д N: 6/ при нумерации от амино-конца, причем указанный полипептид обладает способностью к образованию димеров и взаимодействию с P36 белковым олигомером бактериофага T4.
2. Выделенный полипептид, состоящий, по существу, из слитого белка между белками gp36 и gp37 бактериофага T4, причем аминокислотные остатки 1-242 gp37 /SEQ 1Д N: 6/ слиты в надлежащей рамке считывания с аминокислотными остатками 118-221 gp36 /SEQ 1Д N: 5/.
3. Полипептид по п. 2, в котором множество карбокси-концов указанного полипептида обладают способностью к взаимодействию с амино-концом P37 белкового олигомера бактериофага T4 с образованием прикрепленного олигомера, а амино-концы олигомера указанного полипептида обладают способностью к взаимодействию с карбокси-концами gp36 полипептидов бактериофага T4.
4. Выделенный полипептидный олигомер, состоящий, в основном, из двух gp37 полипептидов бактериофага T4, причем амино-концы указанного олигомера теряют способность к взаимодействию с карбокси-концами gp36 полипептидов бактериофага T4.
5. Выделенный полипептидный олигомер, состоящий, в основном, из P37 белка бактериофага T4, причем амино-концы указанного олигомера теряют способность к взаимодействию с карбокси-концами gp36 полипептидов бактериофага T4.
6. Выделенный полипептид, состоящий, в основном, из варианта gp36 белка бактериофага T4, причем указанный полипептид теряет способность к взаимодействию с амино-концом P37 белкового олигомера бактериофага T4.
7. Выделенный полипептид, состоящий, в основном, из слитого белка между белками gp36 и gp34 бактериофага T4, причем аминокислотные остатки 1-73 gp36 /SEQ 1Д N: 5/ слиты в надлежащей рамке считывания по амино-концу с аминокислотными остатками 866-1289 gp34 /SEQ 1Д N:2/.
8. Олигомер полипептида по п. 7, в котором амино-концы указанного димера обладают способностью к взаимодействию с gp35 белком бактериофага T4.
9. Выделенный полипептид, состоящий, в основном, из варианта gp35 белка бактериофага T4, причем указанный полипептид образует угол менее, чем, примерно, 125o при соединении с P34 и P36-P37 белковыми олигомерами бактериофага T4 в условиях, когда белок gp35 дикого типа образует угол 137o при соединении с указанными олигомерами.
10. Выделенный полипептид, состоящий, в основном, из варианта qp35 белка бактериофага T4, причем указанный полипептид образует угол более, чем, примерно, 145o при соединении с P34 и P36-P37 белковыми олигомерами бактериофага T4 в условиях, когда белок gp35 дикого типа образует угол 137o при соединении с указанными олигомерами.
11. Выделенный полипептид, состоящий, в основном, из варианта gp35 белка бактериофага T4, причем взаимодействие указанного полипептида с P34 белковым олигомером бактериофага T4 является неустойчивым при температурах в интервале от, примерно, 40oC до, примерно, 60oC.
12. Выделенный полипептидный олигомер, состоящий, в основном, из варианта P37 белка бактериофага T4, причем взаимодействие указанного олигомера с P36 белковым олигомером бактериофага T4 является нестабильным при температуре 40o - 60oC.
13. Выделенный полипептидный олигомер, состоящий, в основном, из варианта P37 белка бактериофага T4, причем карбокси-терминальный домен указанного олигомера модифицируют таким образом, что обеспечивается способность полного полипептида к специфическому связыванию с иммобилизованным лигандом.
14. Полипептид по п.13, где указанный лиганд выбирают из группы, состоящей из биотина, иммуноглобулина или ионов двухвалентных металлов.
15. Наноструктура, содержащая множество слитых белков, причем указанные слитые белки содержат первую часть, состоящую из, по крайней мере, первых 10 N-терминальных аминокислот белка нитевидного отростка, слитого через пептидную связь со второй частью, состоящей из, по крайней мере, последних 10 C-терминальных аминокислот второго белка нитевидного отростка, причем белки нитевидного отростка выбирают из группы, состоящей из gp34, gp35, gp36 и gp37 белков T-четно-подобного бактериофага, где первый и второй белки нитевидного отростка являются одинаковыми или различными.
16. Наноструктура по п.15, в которой первый и второй белки нитевидного отростка являются различными.
17. Наноструктура по п.15, которая дополнительно содержит молекулу, способную к самосборке в димер или тример, слитый с, по крайней мере 10-аминокислотной частью T-четно-подобного белка нитевидного отростка.
18. Наноструктура по п.17, в которой молекула имеет структуру лейциновой застежки-молнии.
19. Наноструктура по п.15, в которой указанная наноструктура содержит линейный одномерный стержень.
20. Наноструктура по п.16, в которой указанная наноструктура содержит многоугольник.
21. Наноструктура по п.15, в которой указанная наноструктура содержит трехмерный каркас или твердую систему.
22. Наноструктура по п.15, в которой указанная наноструктура содержит двумерный открытый или замкнутый лист.
23. Выделенный слитый белок, состоящий, в основном, из части gp37 белка T-четно-подобного бактериофага, состоящей из, по крайней мере, первых 10-60 N-терминальных аминокислот gp37 белка, слитого со второй частью gp36 белка T-четно-подобного бактериофага, состоящей из, по крайней мере, последних 10-60 C-терминальных аминокислот gp36 белка.
24. Выделенный слитый белок, состоящий, в основном, из части gp37 белка T-четно-подобного бактериофага, состоящей из, по крайней мере, первых 10 N-терминальных аминокислот gp37 белка, слитого со второй частью gp36 белка T-четно-подобного бактериофага, состоящей из, по крайней мере, последних 10 C-терминальных аминокислот gp36 белка.
25. Выделенный слитый белок, в основном состоящий из части gp37 белка T-четноподобного бактериофага, состоящей из, по крайней мере, первых 20 N-терминальных аминокислот gp37 белка, слитого со второй частью gp36 белка T-четноподобного бактериофага, состоящей из, по крайней мере, последних 20 C-терминальных аминокислот gp36 белка.
26. Изолированный слитый белок, состоящий, в основном, из части gp36 белка T-четноподобного бактериофага, состоящей из, по крайней мере, первых 10-60 N-терминальных аминокислот gp36 белка, слитого со второй частью gp34 белка T-четноподобного бактериофага, состоящей из, по крайней мере, последних 10-60 C-терминальных аминокислот gp34 белка.
27. Изолированный белок, содержащий, по крайней мере, 20 смежных аминокислот gp37, gp36 или gp34 белка T-четно-подобного бактериофага, и в котором отсутствуют, по крайней мере, 5 аминокислот амино- или карбокси концов белка.
28. Изолированная ДНК, кодирующая полипептид по п.1.
29. Изолированная ДНК, кодирующая полипептид по п.2.
30. Изолированная ДНК, кодирующая полипептид по п.4.
31. Изолированная ДНК, кодирующая полипептид по п.5.
32. Изолированная ДНК, кодирующая полипептид по п.6.
33. Изолированная ДНК, кодирующая полипептид по п.7.
34. Изолированная ДНК, кодирующая полипептид по п.9.
35. Изолированная ДНК, кодирующая полипептид по п.10.
36. Изолированная ДНК, кодирующая полипептид по п.11.
37. Изолированная ДНК, кодирующая полипептид по п.12.
38. Изолированная ДНК, кодирующая полипептид по п.13.
39. Изолированная ДНК, кодирующая белок по п.23.
40. Изолированная ДНК, кодирующая белок по п.25.
41. Изолированная ДНК, кодирующая белок по п.26.
42. Изолированная ДНК, кодирующая белок по п.27.
43. Способ получения многоугольной наноструктуры, заключающийся в контактировании белка по пункту 26 с очищенными gp35 белками T-четно-подобного бактериофага.
44. Способ получения наноструктуры, заключающийся в контактировании множества белков по пункту 23 друг с другом.
45. Набор, содержащий в одном или более контейнерах слитый белок по п. 23.
46. Набор, содержащий в одном или более контейнерах слитый белок по п. 25.
47. Набор, содержащий в одном или более контейнерах слитый белок по п. 26.
48. Набор, содержащий в одном или более контейнерах слитый белок по п. 26, а также изолированный gp35 белок T-четно-подобного бактериофага.
49. Белок по пункту 23, причем T-четно-подобный бактериофаг представляет собой T4.
50. Белок по пункту 26, причем T-четно-подобный бактериофаг представляет собой T4.
51. Изолированный полипептид, состоящий, в основном, из варианта gp36 белка бактериофага T4, причем взаимодействие указанного полипептида с P37 белковым олигомером бактериофага T4 является нестабильным при температурах 40o - 60oC.
52. Изолированный полипептид, состоящий, в основном, из варианта gp36 белка бактериофага T4, причем взаимодействие указанного полипептида с gp35 белком бактериофага T4 является нестабильным в области температур 40o - 60oC.
53. Выделенный полипептид состоящий, в основном, из варианта gp34 белка бактериофага T4, причем взаимодействие указанного полипептида с gp35 белком бактериофага T4 является нестабильным при температурах от, примерно, 40oC до, примерно, 60oC.
RU97107477/13A 1994-10-13 1995-10-13 Выделенный полипептид, выделенный слитый белок (варианты) и выделенный белок (варианты) для получения наноструктуры RU2162856C2 (ru)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US322,760 1994-10-13
US08/322,760 US5877279A (en) 1994-10-13 1994-10-13 Materials for the production of nanometer structures and use thereof

Publications (2)

Publication Number Publication Date
RU97107477A true RU97107477A (ru) 1999-05-20
RU2162856C2 RU2162856C2 (ru) 2001-02-10

Family

ID=23256290

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU97107477/13A RU2162856C2 (ru) 1994-10-13 1995-10-13 Выделенный полипептид, выделенный слитый белок (варианты) и выделенный белок (варианты) для получения наноструктуры

Country Status (17)

Country Link
US (4) US5877279A (ru)
EP (1) EP0785946B1 (ru)
JP (1) JPH10508194A (ru)
KR (2) KR100555998B1 (ru)
CN (1) CN1113068C (ru)
AT (1) ATE286068T1 (ru)
AU (1) AU689662B2 (ru)
BR (1) BR9509487A (ru)
CA (1) CA2202474A1 (ru)
DE (1) DE69533894T2 (ru)
ES (1) ES2236715T3 (ru)
HU (1) HUT77683A (ru)
IL (1) IL115632A0 (ru)
MX (1) MX9702657A (ru)
NZ (1) NZ295046A (ru)
RU (1) RU2162856C2 (ru)
WO (1) WO1996011947A1 (ru)

Families Citing this family (27)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US20040039168A1 (en) * 1994-10-13 2004-02-26 Goldberg Edward B. Method for manufacture of nanostructures using staged-assembly
US20030198956A1 (en) * 2002-02-21 2003-10-23 Lee Makowski Staged assembly of nanostructures
US20040018587A1 (en) * 1994-10-13 2004-01-29 Lee Makowski Nanostructures containing antibody assembly units
US5877279A (en) 1994-10-13 1999-03-02 Nanoframes, Llc Materials for the production of nanometer structures and use thereof
JP3673617B2 (ja) * 1997-06-26 2005-07-20 キヤノン株式会社 インクジェット記録装置およびインクジェット記録方法
CN1075842C (zh) * 1998-07-31 2001-12-05 中国科学院感光化学研究所 在单分子膜上形成小于10纳米金属原子簇或金属原子二维有序点阵的方法
US6756039B1 (en) * 1999-05-10 2004-06-29 The Regents Of The University Of California Self assembling proteins
EP1185638A4 (en) * 1999-06-11 2002-10-18 Tufts College GENE AND PROTEIN SEQUENCES OF PHAGE T4 GENE 35
GB9922013D0 (en) 1999-09-17 1999-11-17 Univ Sussex Peptides
EP1267935A2 (en) * 2000-01-12 2003-01-02 Light Sciences Corporation Novel treatment for eye disease
US8124355B2 (en) * 2001-02-01 2012-02-28 Biomerieux S.A. Detection and identification of groups of bacteria
DK2055267T3 (da) * 2001-05-01 2013-07-01 Amedica Corp Strålegennemtrængeligt knogletransplantat
US20050164515A9 (en) * 2001-06-05 2005-07-28 Belcher Angela M. Biological control of nanoparticle nucleation, shape and crystal phase
US20030148380A1 (en) * 2001-06-05 2003-08-07 Belcher Angela M. Molecular recognition of materials
US20030113714A1 (en) * 2001-09-28 2003-06-19 Belcher Angela M. Biological control of nanoparticles
WO2003004444A1 (en) * 2001-07-02 2003-01-16 Exxonmobil Chemical Patents Inc. Inhibiting catalyst coke formation in the manufacture of an olefin
US20030108949A1 (en) * 2001-07-03 2003-06-12 Gang Bao Filtration-based microarray chip
CN100343671C (zh) * 2002-06-24 2007-10-17 普罗福斯股份公司 检测和去除内毒素的方法
DE602004008582T2 (de) * 2003-02-17 2008-05-21 Peter Burkhard Peptidische nanoteilchen als arzneimittelabgabe- und antigen-display-systeme
WO2005037856A2 (en) 2003-10-15 2005-04-28 Board Of Regents, The University Of Texas System Multifunctional biomaterials as scaffolds for electronic, optical, magnetic, semiconducting, and biotechnological applications
US20080093219A1 (en) * 2005-03-15 2008-04-24 Tufts University Magnetic Protein Nanosensors and Methods of Use
US8584841B1 (en) * 2012-11-05 2013-11-19 Gregory D. Tiegs Container
CO7090253A1 (es) * 2014-10-10 2014-10-21 Univ Del Valle Bacteriofago artificial basado en nanoestructuras de carbono para el suministro de medicamentos
CN113215115B (zh) 2014-12-16 2024-07-02 C3J治疗公司 用于体外病毒基因组工程的组合物和方法
RU2633508C1 (ru) * 2016-12-27 2017-10-12 Федеральное государственное учреждение "Федеральный исследовательский центр "Фундаментальные основы биотехнологии" Российской академии наук (ФИЦ Биотехнологии РАН) Штамм E. coli - продуцент изолированного домена 1 протективного антигена Bacillus anthracis в форме вирусоподобных частиц
RU2633504C1 (ru) * 2016-12-27 2017-10-12 Федеральное государственное учреждение "Федеральный исследовательский центр "Фундаментальные основы биотехнологии" Российской академии наук (ФИЦ Биотехнологии РАН) Штамм E.coli - продуцент полноразмерного протективного антигена Bacillus anthracis в форме вирусоподобных частиц
WO2024030432A1 (en) 2022-08-01 2024-02-08 Gensaic, Inc. Therapeutic phage-derived particles

Family Cites Families (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US3532593A (en) * 1966-02-01 1970-10-06 Swift & Co Process of improving collagen by removing fat therefrom
ATE199392T1 (de) * 1992-12-04 2001-03-15 Medical Res Council Multivalente und multispezifische bindungsproteine, deren herstellung und verwendung
US5561043A (en) * 1994-01-31 1996-10-01 Trustees Of Boston University Self-assembling multimeric nucleic acid constructs
US5877279A (en) 1994-10-13 1999-03-02 Nanoframes, Llc Materials for the production of nanometer structures and use thereof

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU97107477A (ru) Материалы для получения нанометровых структур и их применение
KR970707152A (ko) 미소구조 생산용 물질과 이의 용도(meterials for the production of nanometer structures and use thereof)
Suzuki et al. Complete amino acid sequence of human vitronectin deduced from cDNA. Similarity of cell attachment sites in vitronectin and fibronectin.
McColl et al. Conservation of structural motifs and antigenic diversity in the Plasmodium falciparum merozoite surface protein-3 (MSP-3)
Cramer et al. Forces involved in the assembly and stabilization of membrane proteins 1
CA2190371A1 (en) Receptor for oncostatin m
KR920019820A (ko) 히브리드 폴리펩티드 조성물, 히브리드 폴리펩티드의 제조방법 및 이를위한 dna 발현벡터
JP2001509368A5 (ru)
RU95117238A (ru) Нуклеиновая кислота, рекомбинантная плазмида, рекомбинантный вектор, белок, синтетический пептид, химерная молекула, иммуногенная композиция, антисыворотка или антитела
JP2002508183A5 (ru)
CA2225378A1 (en) Cytokine that induces apoptosis
MXPA97002657A (es) Materiales para la produccion de estructuras nanometricas y uso de las mismas
JP2004514406A5 (ru)
JP2003517300A5 (ru)
DeGrado et al. The design of a four-helix bundle protein
JP2002514418A5 (ru)
CA2066913A1 (en) Novel binding peptides
RU94042726A (ru) Ген, кластер генов, протеины, конъгат, синтетический пептид
Maruyama et al. A novel domain sequence of connectin localized at the I band of skeletal muscle sarcomeres: homology to neurofilament subunits
RU2206610C2 (ru) Выделенная и очищенная молекула нуклеиновой кислоты (варианты), плазмидный вектор, выделенный и очищенный высокомолекулярный белок (hmw) нетипичных haemophilus, конъюгат, синтетический пептид
CA2324513A1 (en) Chimeric protein containing an intramolecular chaperone-like sequence and its application to insulin production
CA2404429A1 (en) Malaria plasmodium antigen polypeptide se36, method of purifying the same and vaccine and diagnostic with the use of the thus obtained antigen
CA2521038A1 (en) Polypeptide comprising cell adhesion motif, t cell epitope and b cell epitope for inducing antibody production
RU98119720A (ru) Высокомолекулярные поверхностные белки нетипичных гемофильных бактерий
Lee et al. Reovirus cell attachment protein σ1: structure-function relationships and biogenesis