RU2557297C2 - Термофильная маннаногидролаза и содержащие ее жидкости разрыва - Google Patents
Термофильная маннаногидролаза и содержащие ее жидкости разрыва Download PDFInfo
- Publication number
- RU2557297C2 RU2557297C2 RU2012119789/10A RU2012119789A RU2557297C2 RU 2557297 C2 RU2557297 C2 RU 2557297C2 RU 2012119789/10 A RU2012119789/10 A RU 2012119789/10A RU 2012119789 A RU2012119789 A RU 2012119789A RU 2557297 C2 RU2557297 C2 RU 2557297C2
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- guar gum
- enzyme
- mannanohydrolase
- group
- crosslinking agent
- Prior art date
Links
- 239000012530 fluid Substances 0.000 title claims abstract description 38
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract description 70
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract description 70
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 claims abstract description 36
- 238000000034 method Methods 0.000 claims abstract description 23
- 239000003431 cross linking reagent Substances 0.000 claims abstract description 21
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 claims abstract description 20
- 238000004132 cross linking Methods 0.000 claims abstract description 8
- 244000007835 Cyamopsis tetragonoloba Species 0.000 claims abstract 5
- 229920002907 Guar gum Polymers 0.000 claims description 33
- 239000000665 guar gum Substances 0.000 claims description 33
- 235000010417 guar gum Nutrition 0.000 claims description 33
- 229960002154 guar gum Drugs 0.000 claims description 33
- 239000007788 liquid Substances 0.000 claims description 24
- 239000000243 solution Substances 0.000 claims description 13
- -1 boron ions Chemical class 0.000 claims description 12
- 239000003085 diluting agent Substances 0.000 claims description 8
- 229910052796 boron Inorganic materials 0.000 claims description 7
- 229920013818 hydroxypropyl guar gum Polymers 0.000 claims description 6
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims description 6
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 6
- 239000003002 pH adjusting agent Substances 0.000 claims description 5
- ZOXJGFHDIHLPTG-UHFFFAOYSA-N Boron Chemical compound [B] ZOXJGFHDIHLPTG-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 claims description 4
- 229920003090 carboxymethyl hydroxyethyl cellulose Polymers 0.000 claims description 4
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 3
- XAGFODPZIPBFFR-UHFFFAOYSA-N aluminium Chemical compound [Al] XAGFODPZIPBFFR-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 3
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 claims description 3
- RTAQQCXQSZGOHL-UHFFFAOYSA-N Titanium Chemical compound [Ti] RTAQQCXQSZGOHL-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- QCWXUUIWCKQGHC-UHFFFAOYSA-N Zirconium Chemical compound [Zr] QCWXUUIWCKQGHC-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- 239000000654 additive Substances 0.000 claims description 2
- 229910052782 aluminium Inorganic materials 0.000 claims description 2
- 229910052787 antimony Inorganic materials 0.000 claims description 2
- WATWJIUSRGPENY-UHFFFAOYSA-N antimony atom Chemical compound [Sb] WATWJIUSRGPENY-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 claims description 2
- 230000007797 corrosion Effects 0.000 claims description 2
- 238000005260 corrosion Methods 0.000 claims description 2
- 239000003112 inhibitor Substances 0.000 claims description 2
- 239000004094 surface-active agent Substances 0.000 claims description 2
- 229910052719 titanium Inorganic materials 0.000 claims description 2
- 239000010936 titanium Substances 0.000 claims description 2
- 229910052726 zirconium Inorganic materials 0.000 claims description 2
- 125000003275 alpha amino acid group Chemical group 0.000 claims 6
- FWMNVWWHGCHHJJ-SKKKGAJSSA-N 4-amino-1-[(2r)-6-amino-2-[[(2r)-2-[[(2r)-2-[[(2r)-2-amino-3-phenylpropanoyl]amino]-3-phenylpropanoyl]amino]-4-methylpentanoyl]amino]hexanoyl]piperidine-4-carboxylic acid Chemical compound C([C@H](C(=O)N[C@H](CC(C)C)C(=O)N[C@H](CCCCN)C(=O)N1CCC(N)(CC1)C(O)=O)NC(=O)[C@H](N)CC=1C=CC=CC=1)C1=CC=CC=C1 FWMNVWWHGCHHJJ-SKKKGAJSSA-N 0.000 claims 2
- 230000000996 additive effect Effects 0.000 claims 1
- 230000002401 inhibitory effect Effects 0.000 claims 1
- 229910052751 metal Inorganic materials 0.000 claims 1
- 239000002184 metal Substances 0.000 claims 1
- 239000002773 nucleotide Substances 0.000 abstract description 11
- 125000003729 nucleotide group Chemical group 0.000 abstract description 11
- 230000000694 effects Effects 0.000 abstract description 9
- 239000000126 substance Substances 0.000 abstract description 6
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 61
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 19
- 102000005720 Glutathione transferase Human genes 0.000 description 13
- 108010070675 Glutathione transferase Proteins 0.000 description 13
- 230000004888 barrier function Effects 0.000 description 12
- BTBUEUYNUDRHOZ-UHFFFAOYSA-N Borate Chemical compound [O-]B([O-])[O-] BTBUEUYNUDRHOZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 10
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 description 10
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 10
- 239000013612 plasmid Substances 0.000 description 9
- 241000588724 Escherichia coli Species 0.000 description 8
- 238000005755 formation reaction Methods 0.000 description 8
- 108010055059 beta-Mannosidase Proteins 0.000 description 7
- 239000008187 granular material Substances 0.000 description 7
- RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N Diethyl ether Chemical compound CCOCC RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 239000013604 expression vector Substances 0.000 description 6
- 239000000463 material Substances 0.000 description 6
- 238000001000 micrograph Methods 0.000 description 6
- 150000001413 amino acids Chemical group 0.000 description 5
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 5
- 229920000926 Galactomannan Polymers 0.000 description 4
- AVKUERGKIZMTKX-NJBDSQKTSA-N ampicillin Chemical compound C1([C@@H](N)C(=O)N[C@H]2[C@H]3SC([C@@H](N3C2=O)C(O)=O)(C)C)=CC=CC=C1 AVKUERGKIZMTKX-NJBDSQKTSA-N 0.000 description 4
- 229960000723 ampicillin Drugs 0.000 description 4
- 238000010367 cloning Methods 0.000 description 4
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 4
- 108091008146 restriction endonucleases Proteins 0.000 description 4
- 241000178335 Caldicellulosiruptor saccharolyticus Species 0.000 description 3
- 108020004705 Codon Proteins 0.000 description 3
- XEKOWRVHYACXOJ-UHFFFAOYSA-N Ethyl acetate Chemical compound CCOC(C)=O XEKOWRVHYACXOJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N Lactose Natural products OC[C@H]1O[C@@H](O[C@H]2[C@H](O)[C@@H](O)C(O)O[C@@H]2CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N 0.000 description 3
- VYPSYNLAJGMNEJ-UHFFFAOYSA-N Silicium dioxide Chemical compound O=[Si]=O VYPSYNLAJGMNEJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 3
- 150000001642 boronic acid derivatives Chemical class 0.000 description 3
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 3
- 239000000919 ceramic Substances 0.000 description 3
- 150000002148 esters Chemical class 0.000 description 3
- 230000004927 fusion Effects 0.000 description 3
- 239000000499 gel Substances 0.000 description 3
- 239000010903 husk Substances 0.000 description 3
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 3
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 3
- BPHPUYQFMNQIOC-NXRLNHOXSA-N isopropyl beta-D-thiogalactopyranoside Chemical compound CC(C)S[C@@H]1O[C@H](CO)[C@H](O)[C@H](O)[C@H]1O BPHPUYQFMNQIOC-NXRLNHOXSA-N 0.000 description 3
- 239000008101 lactose Substances 0.000 description 3
- 239000012528 membrane Substances 0.000 description 3
- 239000007800 oxidant agent Substances 0.000 description 3
- 239000000047 product Substances 0.000 description 3
- 239000002002 slurry Substances 0.000 description 3
- 235000020234 walnut Nutrition 0.000 description 3
- 239000003180 well treatment fluid Substances 0.000 description 3
- 239000002023 wood Substances 0.000 description 3
- OMDQUFIYNPYJFM-XKDAHURESA-N (2r,3r,4s,5r,6s)-2-(hydroxymethyl)-6-[[(2r,3s,4r,5s,6r)-4,5,6-trihydroxy-3-[(2s,3s,4s,5s,6r)-3,4,5-trihydroxy-6-(hydroxymethyl)oxan-2-yl]oxyoxan-2-yl]methoxy]oxane-3,4,5-triol Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1OC[C@@H]1[C@@H](O[C@H]2[C@H]([C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O2)O)[C@H](O)[C@H](O)[C@H](O)O1 OMDQUFIYNPYJFM-XKDAHURESA-N 0.000 description 2
- SVONRAPFKPVNKG-UHFFFAOYSA-N 2-ethoxyethyl acetate Chemical compound CCOCCOC(C)=O SVONRAPFKPVNKG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108091026890 Coding region Proteins 0.000 description 2
- 239000004971 Cross linker Substances 0.000 description 2
- 244000303965 Cyamopsis psoralioides Species 0.000 description 2
- NIQCNGHVCWTJSM-UHFFFAOYSA-N Dimethyl phthalate Chemical compound COC(=O)C1=CC=CC=C1C(=O)OC NIQCNGHVCWTJSM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 2
- PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N Glycerine Chemical compound OCC(O)CO PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 240000007049 Juglans regia Species 0.000 description 2
- 235000009496 Juglans regia Nutrition 0.000 description 2
- 239000004695 Polyether sulfone Substances 0.000 description 2
- DOOTYTYQINUNNV-UHFFFAOYSA-N Triethyl citrate Chemical compound CCOC(=O)CC(O)(C(=O)OCC)CC(=O)OCC DOOTYTYQINUNNV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 240000008042 Zea mays Species 0.000 description 2
- 235000002017 Zea mays subsp mays Nutrition 0.000 description 2
- 150000008064 anhydrides Chemical class 0.000 description 2
- 229910001730 borate mineral Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000010429 borate mineral Substances 0.000 description 2
- 238000004113 cell culture Methods 0.000 description 2
- 239000013599 cloning vector Substances 0.000 description 2
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 2
- 230000006378 damage Effects 0.000 description 2
- 235000013399 edible fruits Nutrition 0.000 description 2
- XYIBRDXRRQCHLP-UHFFFAOYSA-N ethyl acetoacetate Chemical compound CCOC(=O)CC(C)=O XYIBRDXRRQCHLP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 description 2
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 description 2
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 2
- 238000000227 grinding Methods 0.000 description 2
- 239000001963 growth medium Substances 0.000 description 2
- 230000001965 increasing effect Effects 0.000 description 2
- 239000010410 layer Substances 0.000 description 2
- QPJVMBTYPHYUOC-UHFFFAOYSA-N methyl benzoate Chemical compound COC(=O)C1=CC=CC=C1 QPJVMBTYPHYUOC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108020004707 nucleic acids Proteins 0.000 description 2
- 150000007523 nucleic acids Chemical class 0.000 description 2
- 102000039446 nucleic acids Human genes 0.000 description 2
- 238000005457 optimization Methods 0.000 description 2
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 2
- 230000035699 permeability Effects 0.000 description 2
- 229920006393 polyether sulfone Polymers 0.000 description 2
- 239000011148 porous material Substances 0.000 description 2
- 230000010076 replication Effects 0.000 description 2
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 2
- 230000032258 transport Effects 0.000 description 2
- 239000001069 triethyl citrate Substances 0.000 description 2
- VMYFZRTXGLUXMZ-UHFFFAOYSA-N triethyl citrate Natural products CCOC(=O)C(O)(C(=O)OCC)C(=O)OCC VMYFZRTXGLUXMZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 235000013769 triethyl citrate Nutrition 0.000 description 2
- 244000144725 Amygdalus communis Species 0.000 description 1
- 244000144730 Amygdalus persica Species 0.000 description 1
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 1
- 244000205479 Bertholletia excelsa Species 0.000 description 1
- 235000012284 Bertholletia excelsa Nutrition 0.000 description 1
- 241000167854 Bourreria succulenta Species 0.000 description 1
- 241000723418 Carya Species 0.000 description 1
- 235000009025 Carya illinoensis Nutrition 0.000 description 1
- 244000068645 Carya illinoensis Species 0.000 description 1
- 244000060011 Cocos nucifera Species 0.000 description 1
- 235000013162 Cocos nucifera Nutrition 0.000 description 1
- 108090000204 Dipeptidase 1 Proteins 0.000 description 1
- 241001198387 Escherichia coli BL21(DE3) Species 0.000 description 1
- 241000758791 Juglandaceae Species 0.000 description 1
- 239000006142 Luria-Bertani Agar Substances 0.000 description 1
- 229920000426 Microplastic Polymers 0.000 description 1
- 102000016943 Muramidase Human genes 0.000 description 1
- 108010014251 Muramidase Proteins 0.000 description 1
- 108010062010 N-Acetylmuramoyl-L-alanine Amidase Proteins 0.000 description 1
- 240000007817 Olea europaea Species 0.000 description 1
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 1
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 1
- 239000004952 Polyamide Substances 0.000 description 1
- 241000219000 Populus Species 0.000 description 1
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 1
- 244000018633 Prunus armeniaca Species 0.000 description 1
- 235000009827 Prunus armeniaca Nutrition 0.000 description 1
- 235000006040 Prunus persica var persica Nutrition 0.000 description 1
- 241000219492 Quercus Species 0.000 description 1
- 238000012300 Sequence Analysis Methods 0.000 description 1
- 244000186561 Swietenia macrophylla Species 0.000 description 1
- 101710137500 T7 RNA polymerase Proteins 0.000 description 1
- 235000005824 Zea mays ssp. parviglumis Nutrition 0.000 description 1
- 235000016383 Zea mays subsp huehuetenangensis Nutrition 0.000 description 1
- 150000007513 acids Chemical class 0.000 description 1
- 230000003213 activating effect Effects 0.000 description 1
- 150000001266 acyl halides Chemical class 0.000 description 1
- 238000005273 aeration Methods 0.000 description 1
- 235000020224 almond Nutrition 0.000 description 1
- 239000002518 antifoaming agent Substances 0.000 description 1
- 102000006635 beta-lactamase Human genes 0.000 description 1
- 229940063013 borate ion Drugs 0.000 description 1
- 229910021538 borax Inorganic materials 0.000 description 1
- KGBXLFKZBHKPEV-UHFFFAOYSA-N boric acid Chemical compound OB(O)O KGBXLFKZBHKPEV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004327 boric acid Substances 0.000 description 1
- 239000006172 buffering agent Substances 0.000 description 1
- 125000002057 carboxymethyl group Chemical group [H]OC(=O)C([H])([H])[*] 0.000 description 1
- 230000003197 catalytic effect Effects 0.000 description 1
- 239000013592 cell lysate Substances 0.000 description 1
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 1
- 235000019693 cherries Nutrition 0.000 description 1
- 238000004140 cleaning Methods 0.000 description 1
- 239000011247 coating layer Substances 0.000 description 1
- 229910021540 colemanite Inorganic materials 0.000 description 1
- 230000000295 complement effect Effects 0.000 description 1
- 235000005822 corn Nutrition 0.000 description 1
- 238000010790 dilution Methods 0.000 description 1
- 239000012895 dilution Substances 0.000 description 1
- FBSAITBEAPNWJG-UHFFFAOYSA-N dimethyl phthalate Natural products CC(=O)OC1=CC=CC=C1OC(C)=O FBSAITBEAPNWJG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229960001826 dimethylphthalate Drugs 0.000 description 1
- 230000002708 enhancing effect Effects 0.000 description 1
- 230000007613 environmental effect Effects 0.000 description 1
- 239000000706 filtrate Substances 0.000 description 1
- 239000006260 foam Substances 0.000 description 1
- 238000009472 formulation Methods 0.000 description 1
- 239000012634 fragment Substances 0.000 description 1
- 108020001507 fusion proteins Proteins 0.000 description 1
- 102000037865 fusion proteins Human genes 0.000 description 1
- 239000011521 glass Substances 0.000 description 1
- 235000011187 glycerol Nutrition 0.000 description 1
- 238000011534 incubation Methods 0.000 description 1
- 229910052500 inorganic mineral Inorganic materials 0.000 description 1
- 238000002955 isolation Methods 0.000 description 1
- 150000002632 lipids Chemical class 0.000 description 1
- 238000011068 loading method Methods 0.000 description 1
- 239000006166 lysate Substances 0.000 description 1
- 239000004325 lysozyme Substances 0.000 description 1
- 229960000274 lysozyme Drugs 0.000 description 1
- 235000010335 lysozyme Nutrition 0.000 description 1
- 235000009973 maize Nutrition 0.000 description 1
- 239000002609 medium Substances 0.000 description 1
- 229910021645 metal ion Inorganic materials 0.000 description 1
- 229940095102 methyl benzoate Drugs 0.000 description 1
- 239000011707 mineral Substances 0.000 description 1
- 210000004897 n-terminal region Anatomy 0.000 description 1
- 150000002894 organic compounds Chemical class 0.000 description 1
- 229920000620 organic polymer Polymers 0.000 description 1
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 description 1
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 description 1
- 230000001590 oxidative effect Effects 0.000 description 1
- 230000000149 penetrating effect Effects 0.000 description 1
- 230000035515 penetration Effects 0.000 description 1
- 239000003208 petroleum Substances 0.000 description 1
- 239000013600 plasmid vector Substances 0.000 description 1
- 229920002647 polyamide Polymers 0.000 description 1
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 1
- 239000004576 sand Substances 0.000 description 1
- 238000010008 shearing Methods 0.000 description 1
- 239000000377 silicon dioxide Substances 0.000 description 1
- 238000002415 sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis Methods 0.000 description 1
- 239000012064 sodium phosphate buffer Substances 0.000 description 1
- 235000010339 sodium tetraborate Nutrition 0.000 description 1
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 1
- 150000003461 sulfonyl halides Chemical class 0.000 description 1
- 239000000375 suspending agent Substances 0.000 description 1
- BSVBQGMMJUBVOD-UHFFFAOYSA-N trisodium borate Chemical compound [Na+].[Na+].[Na+].[O-]B([O-])[O-] BSVBQGMMJUBVOD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910021539 ulexite Inorganic materials 0.000 description 1
- 238000002604 ultrasonography Methods 0.000 description 1
- 241001148471 unidentified anaerobic bacterium Species 0.000 description 1
- 239000002966 varnish Substances 0.000 description 1
- 239000013598 vector Substances 0.000 description 1
Images
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C09—DYES; PAINTS; POLISHES; NATURAL RESINS; ADHESIVES; COMPOSITIONS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; APPLICATIONS OF MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
- C09K—MATERIALS FOR MISCELLANEOUS APPLICATIONS, NOT PROVIDED FOR ELSEWHERE
- C09K8/00—Compositions for drilling of boreholes or wells; Compositions for treating boreholes or wells, e.g. for completion or for remedial operations
- C09K8/60—Compositions for stimulating production by acting on the underground formation
- C09K8/84—Compositions based on water or polar solvents
- C09K8/86—Compositions based on water or polar solvents containing organic compounds
- C09K8/88—Compositions based on water or polar solvents containing organic compounds macromolecular compounds
- C09K8/90—Compositions based on water or polar solvents containing organic compounds macromolecular compounds of natural origin, e.g. polysaccharides, cellulose
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
- C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
- C12N9/2405—Glucanases
- C12N9/2434—Glucanases acting on beta-1,4-glucosidic bonds
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/195—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C09—DYES; PAINTS; POLISHES; NATURAL RESINS; ADHESIVES; COMPOSITIONS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; APPLICATIONS OF MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
- C09K—MATERIALS FOR MISCELLANEOUS APPLICATIONS, NOT PROVIDED FOR ELSEWHERE
- C09K8/00—Compositions for drilling of boreholes or wells; Compositions for treating boreholes or wells, e.g. for completion or for remedial operations
- C09K8/60—Compositions for stimulating production by acting on the underground formation
- C09K8/62—Compositions for forming crevices or fractures
- C09K8/66—Compositions based on water or polar solvents
- C09K8/68—Compositions based on water or polar solvents containing organic compounds
- C09K8/685—Compositions based on water or polar solvents containing organic compounds containing cross-linking agents
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
- C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
- C12N9/2477—Hemicellulases not provided in a preceding group
- C12N9/2488—Mannanases
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
- C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
- C12N9/2477—Hemicellulases not provided in a preceding group
- C12N9/2488—Mannanases
- C12N9/2494—Mannan endo-1,4-beta-mannosidase (3.2.1.78), i.e. endo-beta-mannanase
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
- C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
- C12Y302/01078—Mannan endo-1,4-beta-mannosidase (3.2.1.78), i.e. endo-beta-mannanase
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Zoology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- General Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Materials Engineering (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Compositions Of Macromolecular Compounds (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Lubricants (AREA)
Abstract
Изобретение относится к способу разрыва подземной формации, имеющей температуру в скважине, составляющую свыше 160°F, включающий введение в формацию водной гелеобразующей жидкости разрыва с рН от 9,5 до 11, включающей гидратируемый полимер, выбранный из группы, состоящей из гуаровой камеди и из модифицированных гуаровых камедей; сшивающий агент для поперечной сшивки гидратируемого полимера с образованием полимерного геля; и фермент-разжижитель, включающий фермент маннаногидролазу, который имеет аминокислотную последовательность, которая, по меньшей мере, на 90% гомологична аминокислотной последовательности SEQ ID NO:2. Изобретение позволяет проводить операции разрыва в скважинах при температуре выше 160°F. 3 н. и 16 з.п. ф-лы, 7 пр., 8 ил.
Description
Область техники
Выделенный фермент маннаногидролаза, который гидролизует галактоманнановые субстраты при температурах, составляющих свыше 160°F, обладает конкретной применимостью в качестве фермента-разжижителя в жидкостях разрыва, содержащих гуаровую камедь и модифицированные гуаровые камеди.
Уровень техники
Гидравлический разрыв используется для создания разрывов в подземных формациях, которые исходят от буровой скважины в область формации с целью увеличения скорости, с которой могут быть получены жидкости из формации. Как правило, высоковязкая жидкость разрыва закачивается в скважину под давлением, достаточным для разрыва подземной формации. С целью поддержания повышенного давления на формацию, добавляют твердый расклинивающий агент в жидкость разрыва, которая подается в разрыв под высоким давлением, применяемым к жидкости.
Более чем 65% стандартных жидкостей разрыва делают из гуаровой камеди (галактоманнаны) или из производных гуаровой камеди, таких как гидроксипрпилпроизводное гуаровой камеди (HPG), карбоксиметилпроизводное гуаровой камеди (CMG) и карбоксиметилгидроксипропилпроизводное гуаровой камеди (CMHPG). Эти полимеры могут быть поперечно-сшитыми с целью повышения их вязкости и повышения их способности к транспортировке расклинивающего агента.
После того как высоковязкая жидкость разрыва транспортирует расклинивающий агент в формацию, используются разжижители для снижения вязкости жидкости, которая дает возможность расклинивающему агенту оседать в разрыве, усиливая таким образом воздействие формации по отношению к скважине. Разжижители работают путем уменьшения молекулярной массы полимеров, "разрушая", таким образом, полимер. Затем разрыв становится высокопроницаемым проходом обратно в скважину для получаемых жидкостей и газа.
В качестве разжижителей наиболее широко используются химические окислители и ферменты. Окислитель генерирует радикал, который затем разрушает полимер. Реакция ограничена тем фактом, что окислители необходимо добавлять в стехиометрическом соотношении, иначе они будут атаковать не только полимер, но и любую молекулу, которая склонна к окислению. С другой стороны, ферменты являются каталитическими и специфичными к субстрату и будут катализировать гидролиз специфичных связей внутри полимера. Фермент будет разрушать множество полимерных связей в течение его срока действия. К сожалению, ферменты действуют в очень узком температурном интервале и их функции часто инактивируются при высоких температурах.
Обычные ферменты, используемые для разрушения галактоманнанов, хорошо работают при температурах от комнатной до умеренных (75°F - 150°F). При повышенных температурах, (>150°F), эти ферменты быстро денатурируют и теряют активность. Фермент бета-маннаназа, используемый в обычных ферментных составах, имеет температурный максимум, составляющий приблизительно 150°F. Профили активности выявили, что фермент сохраняет мало активности или не сохраняет ее после этого момента. Так как многие скважинные операции разрыва проводят при температурах, составляющих свыше 150°F, то было бы предпочтительно иметь фермент, который может разрушать жидкости разрыва на основе гуаровой камеди при таких повышенных температурах.
Сущность изобретения
Фермент маннаногидролаза эффективно гидролизует галактоманнины и обладает особенной эффективностью при гидролизе полимеров гуаровой камеди в интервалах повышенных температур. Высокотемпературный фермент маннаногидролаза может быть связан с глутатион-S-трансферазой (GST) или может быть не связан с GST.
Нуклеотидная последовательность, кодирующая фермент маннаногидролазу, была получена из гена β-маннаназы из Caldocellum saccharolyticum с оптимизацией кодонов для экспрессии в E. coli. Ген, кодирующий маннаногидролазу, (далее "htβ"), имеет нуклеотидную последовательность, представленную на ФИГ.1A, с оптимизацией кодонов для повышения экспрессии маннаногидролазы в E. coli. Ген htβ может затем быть проклонирован в подходящие плазмидные векторы, такие как pUC57, pUC 19 и pGS-21a, или в другие коммерчески доступные или специально сконструированные клонирующие векторы. Маннаногидролаза может быть трансформирована и экспрессирована в коммерчески доступных штаммах Escherichia coli. Транслированная аминокислотная последовательность маннаногидролазы представлена на ФИГ.1B.
Затем может быть получена водная жидкость разрыва, содержащая фермент, полимер на основе гуаровой камеди и сшивающий агент.
При использовании в гидравлическом разрыве маннаногидролаза эффективна в разрушении полимеров на основе гуаровой камеди при температурах, составляющих свыше 160°F.
Краткое описание чертежей
С целью более полного понимания чертежей, на которые делается ссылка в подробном описании настоящего изобретения, представлено краткое описание каждого чертежа, где:
На ФИГ.1A представлена нуклеотидная последовательность, которая кодирует маннаногидролазу, используемую в изобретении;
На ФИГ.1B представлена аминокислотная последовательность фермента маннаногидролазы;
На ФИГ.2 представлена схема создания плазмид pUC57-htβ, pGS-21a-gst-htβ и pGS-21-htβ, несущих ген маннаногидролазы;
На ФИГ.3 сопоставляется уменьшение вязкости 25 частей на триллион суспензии гуаровой камеди, поперечно сшитой с помощью бората, содержащей фермент маннаногидролазу, через 18 часов при 180°F по сравнению с суспензией, не содержащей фермент маннаногидролазу;
На ФИГ.4 сопоставляется уменьшение вязкости 25 частей на триллион суспензии гуаровой камеди, поперечно сшитой с помощью бората, содержащей фермент маннаногидролазу, через 18 часов при 160°F по сравнению с суспензией, не содержащей фермент маннаногидролазу;
На ФИГ.5 сопоставляется уменьшение вязкости суспензии гуаровой камеди, поперечно сшитой с помощью бората, содержащей фермент маннаногидролазу, через 10 часов при 180°F по сравнению с суспензией, не содержащей фермент маннаногидролазу;
На ФИГ.6 сопоставляется уменьшение вязкости суспензии гуаровой камеди, поперечно сшитой с помощью бората, содержащей фермент маннаногидролазу, через 3,5 часа при 140°F по сравнению с суспензией, не содержащей фермент маннаногидролазу;
На ФИГ.7 сопоставляется уменьшение вязкости при различных температурах суспензии гуаровой камеди, содержащей фермент маннаногидролазу;
На ФИГ.8 представлены микрофотографии барьеров из расклинивающего агента, и сопоставляется проводимость суспензии, содержащей фермент маннаногидролазу, по сравнению с суспензией, не содержащей фермент маннаногидролазу.
Подробное описание предпочтительных вариантов осуществления изобретения
Высокотемпературный фермент, используемый в способе разрыва по изобретению, если он не связан с глутатион-S-трансферазой (GST), то обозначается в настоящем документе как "маннаногидролаза", и "GST-маннаногидролаза", когда он представляет собой продукт слияния β-маннаназы и GST.
Фермент маннаногидролаза, описанный в настоящем документе, происходит из термофильных и анаэробных бактерий Caldocellum saccharolyticum. Выделение гена, кодирующего фермент β-маннаназу, описано в публикации E. Luthi et al., "Cloning, Sequence Analysis, and Expression in Escherichia coli of a Gene Coding for a β-Mannanase From the Extremely Thermophilic Bacterium 'Caldocellum saccharolyticum', Applied and Environmental Microbiology, Mar. 1991, pp. 694-700, которая включена в настоящей документ в качестве ссылки.
Затем проводили оптимизацию кодонов гена фермента маннаногидролазы для повышения эффективности его экспрессии в E. coli. Нуклеотидная последовательность гена htβ представлена на ФИГ.1 A. Нуклеотидная последовательность имеет 74% гомологии с последовательностью гена маннаназы, изображенной на ФИГ.2 у Luthi et al. Нуклеотидная последовательность включает кодирующую последовательность маннаногидролазы и лидерную последовательность на N-конце.
На ФИГ.2 (a) проиллюстрировано, что ген htβ может быть проклонирован в клонирующий вектор pUC57 для создания плазмиды pUC57-htβ. На (b) и (c) проиллюстрировано, что ген может быть проклонирован в экспрессирующий вектор pGS-21a, который содержит кодирующий участок белка GST. На (b) проиллюстрировано, что полученный в результате ген кодирует продукт слияния GST и маннаногидролазы. На (c) проиллюстрировано, что полученный в результате ген кодирует фермент без слияния с фрагментом GST. В результате экспрессия с использованием плазмид pGS-21a-gst-htβ и pGS-21a-htβ (b) и (c), соответственно, получают маннаногидролазу, слитую с N-концевой областью белка GST, и маннаногидролазу, не связанную с белком GST, соответственно.
На каждой из ФИГ.2 (a), (b) и (c), Ampr регулирует экспрессию β-лактамазы, rep(pMBl), и fl ori соответствуют последовательностям начала репликации pUC57 и pGS-21a, соответственно, ответственным за репликацию плазмид, lacl кодирует лактозный репрессор, T7 соответствует T7 РНК-полимеразному промотору, и MCS соответствует полилинкеру с множеством сайтов клонирования. 5'-конец оптимизированной последовательности содержит сайт эндонуклеазы рестрикции BamHI, и 3'-конец содержит сайт эндонуклеазы рестрикции HindIII для клонирования в экспрессирующий вектор pGS-21a для создания слитого белка GST-маннаногидролаза. Альтернативно, 5'-сайт BamHI заменяли на сайт эндонуклеазы рестрикции Ndel для создания белка маннаногидролазы, не связанной с GST.
Плазмиды pGS-21a-htβ, pGS-21a-gst-htβ и pUC57-htβ могут быть трансформированы в коммерчески доступные штаммы E. coli и могут культивироваться. Затем клетки могут быть собраны, лизированы, и полученный в результате раствор используют в качестве клеточного лизата. Бесклеточный экстракт может быть получен путем удаления клеточного дебриса из лизата, и затем фермент может быть выделен из экстракта. Термин "выделенный" означает, что фермент был удален из интактных клеток или из клеточного дебриса, и при условиях, отличных от естественной среды, он является свободным от других чужеродных или нежелательных нуклеиновых кислот, протеаз и липидов, и представлен в форме, подходящей для применения в качестве разжижителя для жидкостей разрыва.
Ген, кодирующий фермент маннаногидролазу, может дополнительно содержать нуклеотидную последовательность, которая по существу гомологична нуклеотидной последовательности, представленной на ФИГ.1A. Термин "по существу гомологичный" используется в настоящем документе для обозначения нуклеотидов, обладающих, по меньшей мере, 75% идентичности последовательности, более предпочтительно, по меньшей мере, 80%, более предпочтительно, по меньшей мере, 85%, и еще более предпочтительно, по меньшей мере, 90% идентичности последовательности с последовательностью, представленной на ФИГ.1.
Транслированная аминокислотная последовательность маннаногидролазы представлена на ФИГ.1B. Как правило, транслированная аминокислотная последовательность фермента маннаногиролазы, используемого для способа гидравлического разрыва, описанного в настоящем документе, по меньшей мере, на 60% гомологична транслированной аминокислотной последовательности, представленной на ФИГ.1B.
В предпочтительной форме, выделенный белок по существу свободен от других белков. Предпочтительно получение белков со степенью чистоты более чем 40%, более предпочтительно, со степенью чистоты более чем 60%. Еще более предпочтительно, получение белка в высокочистом виде, т.е., со степенью чистоты более чем 80%, более предпочтительно, со степенью чистоты более чем 95%, и еще более предпочтительно, со степенью чистоты более чем 99%, которую определяли с помощью SDS-PAGE.
Маннаногидролаза эффективно гидролизует полимер на основе гуаровой камеди в интервалах повышенных температур, таких как свыше 72°F, как правило, в интервалах pH примерно от 5 примерно до 11. Фактически, маннаногидролаза гидролизует полимер на основе гуаровой камеди при температурах, составляющих свыше 160°F, а также свыше 180°F. Кроме того, маннаногидролаза может использоваться в комбинации с другими ферментами и/или с окисляющими разжижителями для разрушения гелей гуаровой камеди при более широких температурных интервалах и интервалах pH.
Водная жидкость разрыва, используемая по изобретению, может быть получена путем смешивания гидратируемого полимера в водной жидкости. Водная жидкость может представлять собой, например, воду, солевой раствор или водно-спиртовые смеси. Для этой процедуры может использоваться любой аппарат для смешивания. В случае периодического смешивания, гидратируемый полимер и водная жидкость смешиваются в течение периода времени, которого достаточно для образования гидратируемого раствора. Гидратируемый полимер добавляют к водной жидкости в концентрациях в интервале примерно от 0,1% до 5% по массе водной жидкости. Наиболее предпочтительный интервал по настоящему изобретению составляет примерно от 0,2% до 0,8% по массе.
Гидратиуемый полимер, используемый в настоящем изобретении, представляет собой не модифицированную гуаровую камедь, а также модифицированную гуаровую камедь. Не модифицированная гуаровая камедь является предпочтительной. Примеры модифицированной гуаровой камеди включают гидроксипропилгуаровую камедь, карбоксиметилгидроксипропилгуаровую камедь и карбоксиметилгидроксиэтилцеллюлозу.
Дополнительно к ферменту-разжижителю и гидратируемому полимеру жидкость разрыва включает сшивающий агент. Сшивающий агент может представлять собой полимер с ионами металлов, включающими соединения, содержащие алюминий, сурьму, цирконий и титан, включающие так называемые органотитанаты, а также соединения, высвобождающие бораты и бор. В случае боратных сшивателей, сшивающим агентом может быть любое вещество, которое является источником боратных ионов. Подходящие боратные сшиватели включают органобораты, монобораты, полибораты, минеральные бораты, борную кислоту, борат натрия, включая ангидрид или любой гидрат, боратные минералы, такие как колеманит или улексит, а также любые боратные комплексы с органическими соединениями для задержки высвобождения боратного иона. Боратные сшивающие агенты являются предпочтительными.
Сшивающий агент предпочтительно присутствует в количестве в интервале примерно от 0,001% до свыше 0,5% по массе водной жидкости. Предпочтительно, концентрация сшивающего агента находится в интервале примерно от 0,005% примерно до 0,25% по массе водной жидкости.
Как правило, фермент вводят в виде водного раствора фермента. Массовое процентное содержание раствора фермента в жидкости для обработки скважины зависит от количества единиц активности фермента в водном растворе фермента. Например, количество водного раствора фермента, имеющего активность 30000 единиц активности фермента в жидкости для обработки скважины, как правило, составляет примерно от 0,05 примерно до 1,3 масс.%, предпочтительно, примерно от 0,103 примерно до 0,206 масс.%. Массовое процентное содержание раствора фермента, содержащего различное количество единиц активности фермента, можно определить с использованием определенного массового процентного содержания для раствора фермента, содержащего 30000 единиц активности фермента.
Оптимальное pH водной жидкости, содержащей сшиваемый полимер, является щелочным и, как правило, составляет примерно от 9,5 примерно до 11.
Жидкости разрыва по изобретению также могут содержать включенное в их состав вещество, регулирующее pH, в качестве материала, дополнительного к ферменту-разжижителю. Веществом, регулирующим pH, может быть любое вещество, которое исходно инертно, но при этом слегка гидролизует в гелеобразной жидкости разрыва с получением кислоты Брэнстеда, таким образом, постепенно снижая pH гелеобразной жидкости и активируя фермент-разжижитель. Предпочтительные вещества, регулирующие pH, включают органические ангидриды, ацилгалогениды, сульфонилгалогениды, бензилгалогениды и низкомолекулярные эфиры, которые медленно гидролизуют с получением кислот Брэнстеда. Под "низкомолекулярным" эфиром понимают, что эфир должен быть растворим в жидкости разрыва с целью осуществления его предназначенной цели гидролиза в течение периода времени с получением кислоты. Как правило, чем выше молекулярная масса, тем менее растворим эфир. В результате, эфиры с меньшей молекулярной массой являются предпочтительными в связи с легкостью применения. Предпочтительно, вещество, регулирующее pH, представляет собой низкомолекулярный эфир, выбранный из группы, состоящей из этилацетата, 2-этоксиэтилацетата, этилацетоацетата, триэтилцитрата, метилбензоата и диметилфталата. Типичные молекулярные массы для 2-этоксиэтилацетата, этилацетоацетата и триэтилцитрата, используемых в примерах, которые представлены ниже, составляет 132, 130 и 276, соответственно. Предпочтительно, количество вещества, регулирующего рН, находится в интервале примерно от 0,01% примерно до 0,85% по массе водной жидкости.
Жидкость обработки скважины может быть получена на месте с использованием пеногенератора с большими сдвиговыми усилиями или может быть транспортирована в желаемое месторасположение.
Жидкость разрыва может дополнительно содержать расклинивающий агент, который обычно добавляют к жидкости перед добавлением сшивающего агента. Подходящие расклинивающие агенты включают стандартные агенты, известные в данной области, включающие зернистый кварцевый песок, стеклянные гранулы, алюминиевые гранулы, керамику, пластмассовые гранулы, включающие полиамиды, и сверхлегкие (ULW) частицы, такие как перемолотая или измельченная шелуха орехов типа грецкого ореха, кокоса, ореха-пекана, миндаля, плода фителефаса, бразильского ореха и т.д.; перемолотая или измельченная шелуха семян (включая косточки фруктов), таких как слива, олива, персик, вишня, абрикос и т.д.; перемолотая или измельченная шелуха семян других растений, таких как маис (например, сердцевина кукурузного початка или кукурузные зерна), и т.д.; обработанный древесный материал, такой как материал, полученный из древесины, такой как древесина дуба, гикори, грецкого ореха, тополя, красного дерева и т.д., включая такую древесину, которая была обработана с помощью шлифовки, обтесывания или другой формы измельчения, обработки и т.д.
Кроме того, расклинивающий агент может включать пористую керамику или органические полимерные частицы. Пористый зернистый материал может быть обработан с использованием непористого проникающего материала, покрывающего слоя или лакирующего слоя. Например, пористый зернистый материал может представлять собой обработанный зернистый материал, определенный в Патентной публикации U.S. № 20050028979, где (a) ASG обработанного пористого материала составляет менее чем ASG пористого зернистого материала; (b) проницаемость обработанного материала составляет менее чем проницаемость пористого зернистого материала; или (c) пористость обработанного материала составляет менее чем пористость пористого зернистого материала.
Расклинивающие агенты обычно используются в концентрациях примерно от 1 до 8 фунтов на галлон состава жидкости разрыва, но если необходимо, могут использоваться более высокие или более низкие концентрации.
Жидкость разрыва также может содержать другие подходящие добавки, широко распространенные в индустрии эксплуатации скважины, такие как поверхностно-активные вещества, ингибиторы коррозии, агенты замедляющие сшивку и так далее.
В обычной операции разрыва, жидкость разрыва по изобретению прокачивают под достаточно высоким давлением для того, чтобы вызвать образование или расширение разрывов и для помещения расклинивающего агента в разрыв.
Следующие примеры являются иллюстрациями некоторых из вариантов осуществления настоящего изобретения. Все процентные содержания, представленные в Примерах, приведены в виде массовых единиц за исключением тех, что могут быть указаны иначе.
ПРИМЕРЫ
Пример 1. Ген htβ клонировали в клонирующий вектор pUC57 с созданием плазмиды pUC57-htβ и в экспрессирующий вектор pGS-21a c созданием плазмиды pGS-21a-htβ. Плазмиды pGS-21a-htβ и pUC57-htβ трансформировали в компетентные клетки E. Coli, штаммы BL21 (DE3) или DH5a, и культивировали в 5 мл питательной среды LB-Miller при 98,6°F при 200 об./мин. в течение 16 часов. Культуральный бульон с добавленным в него ампициллином в концентрации 100 мкг/мл использовали в качестве посевного материала для 100 мл культуры E. coli, несущей плазмиды pGS-21a-htβ или pUC57-htβ. Эти культуры растили при 98,6°F и при 200 об./мин. Через 4 часа к культуре добавляли изопропил-β-D-1-тиогалактопиранозид (IPTG) до конечной концентрации 0,1 мМ. Через 3 часа инкубации в присутствии IPTG, клетки охлаждали до 39°F и собирали с помощью центрифугирования при 3000 об./мин. в течение 20 минут. Культуральную среду затем удаляли и клетки хранили при -4°F до момента применения. Клетки затем размораживали и ресуспендировали в 5 мл охлажденного 50 мМ натриево-фосфатного буфера. Лизоцим добавляли до конечной концентрации 1 мг/мл, и культуру инкубировали при комнатной температуре в течение 30 минут. Нуклеиновые кислоты разрушали с помощью коротких стимулов ультразвука, и конечный бесклеточный экстракт (CFX) получали путем центрифугирования.
Пример 2. Около 1 г/т стандартного фермента бета-маннаназы, коммерчески доступного как GBW-12CD от BJ Services Company, разводили в объемном соотношении 1:33 в воде, и добавляли около 2 мл CFX Примера 1, содержащего pGS-21a-htβ и pUC57-htβ, к 100 мл водной жидкости, содержащей 25 частей на триллион GW3, 2 г/т BF-7L и 1 г/т XLW-32, и инкубировали в течение 18 часов при 180°F. (GW-3 представляет собой агент суспензии гуаровой камеди, XLW-32 представляет собой боратный сшивающий агент, и BF-7L представляет собой буферный агент, каждый из которых коммерчески доступен в BJ Services Company). Образцам затем давали охладиться до комнатной температуры, и их вязкость измеряли с использованием вискозиметра Fann 35. Результаты представлены на ФИГ.3, где иллюстрируется, что маннаногидролаза обеспечивает почти полное снижение вязкости гуаровой камеди через 18 часов при 180°F, в то время как стандартный ферментный продукт не проявляет себя в качестве эффективного средства в снижении вязкости поперечно сшитой жидкости при данных температуре и pH. Стрелка на ФИГ.3 соответствует неразрушенному образцу. Исходное значение pH всех образцов составило 10,5.
Пример 3. Около 1 г/т стандартного фермента Примера 3 и 2 мл CFX из образцов, содержащих pGS-21a-htβ и pUC57-htβ из Примера 1, добавляли к 100 мл водной жидкости, содержащей 25 частей на триллион GW3, 2 г/т BF-7L и 1 г/т XLW-32, и инкубировали в течение 18 часов при 160°F. Образцы использовали при pH 6,5 и 10,5. Было продемонстрировано, что стандартный фермент, GBW-12, разрушает образец GW-3 при pH 6,5, но не при 10,5. Образцы, содержащие маннаногидролазу, обеспечивали частичное или полное разрушение поперечно сшитого GW-3 через 18 часов при 160°F. вязкости измеряли на приборе Fann 35, и их значения представлены на ФИГ.4, где демонстрируется снижение вязкости с помощью маннаногидролазы в 25 частей на триллион образца GW-3, поперечно сшитого с помощью бората. Стрелка соответствует неразрушенному образцу.
Пример 4. Получали 100 мл водной жидкости, содержащей 25 частей на триллион GW3, 1,5 г/т BF-7L и 1,5 г/т сшивающего агента в виде боратного минерала, суспендированного в нефтяном масле, коммерчески доступного в BJ Services Company в виде XLW-30. pH раствора составило 10,8. Затем получали образец. Один образец, обозначенный как (-), не содержал фермента в жидкости. Другой образец, обозначенный как (+), содержал 0,75 г/т разведенного 1/25 раствора маннаногидролазы, CFX, полученной из экспрессирующего вектора pGS21a-htβ. ФИГ.5 демонстрирует снижение вязкости двух образцов через 10 часов при 180°F. ФИГ.6 демонстрирует снижение вязкости двух образцов через 10 часов при 140°F.
Пример 5. Получали 100 мл водной жидкости, содержащей 25 частей на триллион GW3, 1,3 г/т BF-7L и 1 г/т сшивающего агента XLW-32, для тестов при 72°F и 140°F. Получали вторые 100 мл водной жидкости, содержащей 25 частей на триллион GW3, 2 г/т BF-7L и 1,5 г/т сшивающего агента XLW-32, для тестов при 200°F. Во всех образцах концентрация фермента маннаногидролазы составила 0,5 г/т. Реологические свойства каждого образца измеряли на вискозиметре Chandler HTHP 5550 при 100 сек-1. ФИГ.7 демонстрирует реологические профили тестов при различных температурах и демонстрирует, что маннаногидролаза эффективна в снижении вязкости поперечно сшитого полимера галактоманнана в температурном интервале от 72°F до, по меньшей мере, 200°F.
Примеры 2, 3, 4 и 5 демонстрируют, что жидкости, содержащие маннаногидролазу, эффективно гидролизуют полимер на основе гуаровой камеди в интервалах повышенных температур и при таких pH, когда стандартный фермент не настолько эффективен.
Пример 6. Данный пример иллюстрирует восстановленную проводимость барьера из расклинивающего агента, обработанного с использованием водной жидкости, которая содержит фермент-разжижитель маннаногидролазу. Получали два образца по 100 мл водной жидкости, содержащих 25 частей на триллион GW-3, 1,5 г/т BF-7L и 1,3 г/т XLW-30. Один образец дополнительно содержал 1,25 г/т (разведение 1/5) маннаногидролазы (упомянутой в Примере 6); другой образец не содержал никакого фермента. 60-мл шприц оснащали проволочной мембраной 30 меш, обрезанной по внутреннему диаметру шприца. К мембране прилагался кусок фильтровальной бумаги (размер пор 2,5 мкм), которую также обрезали по внутреннему диаметру шприца. Затем на фильтровальную бумагу наносили 10 граммов 20/40 CarboProp, расклинивающего агента Carbo Ceramics. Затем добавляли 100 мл поперечно сшитой жидкости к слою расклинивающего агента и продавливали через барьер из расклинивающего агента до тех пор, пока плунжер не остановится наверху барьера из расклинивающего агента. На конец шприца надевали колпачок, и шприц погружали в водяную баню при 180°F на 24 часа. Затем шприц удаляли из водяной бани и давали ему охладиться до комнатной температуры. Затем шприц переворачивали и плунжер мягко удаляли для минимизации повреждений барьера из расклинивающего агента. Барьер из расклинивающего агента помещали на синее блюдце весов и немедленно визуализировали под сложным световым микроскопом с 10-м увеличением. На ФИГ.8 представлены микрофотографии барьеров из расклинивающего агента, иллюстрирующие проводимость суспензии, не содержащей маннаногидролазу (микрофотография А), по сравнению с суспензией, содержащей фермент маннаногидролазу (микрофотография В).
Как представлено на микрофотографии A, барьер из расклинивающего агента обладает высокоточной структурой, обозначающей то, что жидкость разрыва остается поперечно сшитой. (Оставшаяся жидкость из шприца также была поперечно сшита). Микрофотография B иллюстрирует барьеры из расклинивающего агента без четкой структуры, где барьер "распадается" немедленно после удаления из шприца. Оставшаяся жидкость из шприца была подобна воде, имея очень низкую вязкость. Барьеры из расклинивающего агента из жидкостей, содержащих мананногидролазу, демонстрировали состояния от геля с небольшим количеством поперечных сшивок до геля без поперечных сшивок. Это предполагает превосходную очистку и высокую степень получения проницаемости барьера из расклинивающего агента.
Пример 7. Далее данный пример иллюстрирует получение фермента маннаногидролазы в процессе ферментации с загрузкой 10 литров. Ген htβ клонировали в экспрессирующий вектор pGS21-a с использованием эндонуклеаз рестрикции NdeI и HindIII с созданием маннаногидролазы, не связанной с GST. Полученный в результате экспрессирующий вектор трансформировали в клетки BL21 (DE3) E. coli и высевали на чашки с LB-агаром, содержащим 100 мкг/мл ампициллина. Чашки инкубировали при 98,6°F в течение ночи. Одну колонию выкалывали с чашки и использовали в качестве посевного материала в 100 мл бульона LB-Miller, содержащего 100 мкг/мл ампициллина. Культуру инкубировали в течение ночи при 98,6°F при 200 об./мин.
100 мл ночной культуры использовали в качестве посевного материала в 10 л среды Terrific Broth в ферментере Bioflow 3000 из New Brunswick Scientific. Ампициллин добавляли до конечной концентрации 100 мкг/мл. Ферментационную культуру растили в течение 24 часов при 98,6°F с максимальным перемешиванием и подпиткой сжатым воздухом для поддержания максимально возможной аэрации. Глицерин добавляли со скоростью 4 мл/час в течение полных 24 часов. Раствор противовспенивателя добавляли по необходимости. По достижении OD600 значения 0,5 добавляли к смеси стерильный раствор лактозы, так, чтобы конечная концентрация лактозы в системе составила 15 мМ. Через 24 часа клеточную культуру сохраняли при 39°F до момента следующей обработки.
Затем клеточную культуру гомогенизировали и клеточный дебрис удаляли или посредством центрифугирования, или фильтрации через полиэфирсульфоновую мембрану с размером пор 0,2 мкм. Полученный в результате раствор затем можно было использовать в качестве раствора фермента маннаногидролазы или по необходимости подвергать его дополнительному концентрированию. В данном примере, фильтрат концентрировали с помощью проточной фильтрации вдоль потока (TFF) с использованием полиэфирсульфонового фильтра 30000 MWCO. Ультраконцентрат затем использовали в качестве раствора фермента маннаногидролазы.
Другие варианты осуществления в рамках данной формулы изобретения будут очевидны специалисту в данной области из описания изобретения, представленного в данном документе. Подразумевается, что описание изобретения вместе с примерами рассматриваются только в качестве примера, в то время как рамки и сущность изобретения определены с помощью формулы изобретения, представленной ниже.
Claims (19)
1. Способ разрыва подземной формации, имеющей температуру в скважине, составляющую свыше 160°F, включающий введение в формацию водной гелеобразующей жидкости разрыва с рН от 9,5 до 11, включающей:
(a) гидратируемый полимер, выбранный из группы, состоящей из гуаровой камеди и из модифицированных гуаровых камедей;
(b) сшивающий агент для поперечной сшивки гидратируемого полимера с образованием полимерного геля; и
(c) фермент-разжижитель, включающий фермент маннаногидролазу, который имеет аминокислотную последовательность, которая, по меньшей мере, на 90% гомологична аминокислотной последовательности SEQ ID NO:2.
(a) гидратируемый полимер, выбранный из группы, состоящей из гуаровой камеди и из модифицированных гуаровых камедей;
(b) сшивающий агент для поперечной сшивки гидратируемого полимера с образованием полимерного геля; и
(c) фермент-разжижитель, включающий фермент маннаногидролазу, который имеет аминокислотную последовательность, которая, по меньшей мере, на 90% гомологична аминокислотной последовательности SEQ ID NO:2.
2. Способ по п. 1, где гидратируемый полимер представляет собой немодифицированную гуаровую камедь.
3. Способ по п. 1, где сшивающий агент содержит бор или способен обеспечивать жидкость ионами бора.
4. Способ по п. 1, где температура в скважине подземной формации составляет до 180°F.
5. Способ по п. 1, где гуаровая камедь выбрана из группы, состоящей из гидроксипропилпроизводного гуаровой камеди, карбоксиметилгидроксипропилпроизводного гуаровой камеди и карбоксиметилгидроксизтилцеллюлозы.
6. Способ по п. 1, где сшивающий агент представляет собой полимерный сшивающий агент, содержащий металл, выбранный из группы, состоящей из алюминия, сурьмы, циркония и титана.
7. Способ по п. 1, где гидратируемый полимер представлен в виде раствора, выбранного из группы, состоящей из водного раствора, солевого раствора и водно-спиртовой смеси.
8. Способ по п. 1, где водная гелеобразующая жидкость разрыва дополнительно включает вещество, регулирующее рН.
9. Способ по п. 1, где водную гелеобразующую жидкость разрыва получают на месте.
10. Способ по п. 1, где водная гелеобразующая жидкость разрыва дополнительно содержит расклинивающий агент.
11. Способ по п. 1, где водная гелеобразующая жидкость разрыва дополнительно содержит, по меньшей мере, одну добавку, выбранную из группы, состоящей из поверхностно-активных веществ, ингибиторов коррозии и агентов, замедляющих поперечную сшивку.
12. Способ гидравлического разрыва подземной формации, имеющей температуру в скважине, составляющую свыше 160°F, включающий введение в формацию водной гелеобразующей жидкости разрыва под давлением, достаточным для создания или расширения разрывов в формации, с рН от 9,5 до 11, указанная жидкость включает:
(a) гидратируемый полимер, выбранный из группы, состоящей из немодифицированных гуаровых камедей и из модифицированных гуаровых камедей;
(b) сшивающий агент для поперечной сшивки гидратируемого полимера с образованием полимерного геля; и
(c) фермент-разжижитель, включающий фермент маннаногидролазу, который имеет аминокислотную последовательность, которая, по меньшей мере, на 90% гомологична аминокислотной последовательности SEQ ID No:2.
(a) гидратируемый полимер, выбранный из группы, состоящей из немодифицированных гуаровых камедей и из модифицированных гуаровых камедей;
(b) сшивающий агент для поперечной сшивки гидратируемого полимера с образованием полимерного геля; и
(c) фермент-разжижитель, включающий фермент маннаногидролазу, который имеет аминокислотную последовательность, которая, по меньшей мере, на 90% гомологична аминокислотной последовательности SEQ ID No:2.
13. Способ по п. 12, где температура в скважине подземной формации составляет свыше 180°F.
14. Способ по п. 12, где гидратируемый полимер представляет собой немодифицированную гуаровую камедь.
15. Способ по п. 1, где сшивающий агент содержит бор или способен обеспечивать жидкость ионами бора.
16. Способ по п. 12, где гуаровая камедь выбрана из группы, состоящей из гидроксипропилпроизводного гуаровой камеди, карбоксиметилгидроксипропилпроизводного гуаровой камеди и карбоксиметилгидроксиэтилцеллюлозы.
17. Способ по п. 12, где водную гелеобразующую жидкость разрыва получают на месте.
18. Способ разрыва подземной формации, имеющей температуру в скважине, составляющую свыше 160°F, включающий введение в формацию водной гелеобразующей жидкости разрыва с рН от 9,5 до 11, включающей:
(a) водную жидкость, выбранную из группы, состоящей из воды, солевого раствора и водно-спиртовых смесей;
(b) гидратируемый полимер, выбранный из группы, состоящей из немодифицированной гуаровой камеди, гидроксипропилпроизводного гуаровой камеди, карбоксиметилгидроксипропилпроизводного гуаровой камеди и карбоксиметилгидроксиэтилцеллюлозы;
(c) сшивающий агент для поперечной сшивки гидратируемого полимера с образованием полимерного геля, где сшивающий агент содержит бор или способен обеспечивать жидкость ионами бора; и
(d) фермент-разжижитель, включающий фермент маннаногидролазу, который имеет аминокислотную последовательность, которая, по меньшей мере, на 90% гомологична аминокислотной последовательности SEQ ID NO:2.
(a) водную жидкость, выбранную из группы, состоящей из воды, солевого раствора и водно-спиртовых смесей;
(b) гидратируемый полимер, выбранный из группы, состоящей из немодифицированной гуаровой камеди, гидроксипропилпроизводного гуаровой камеди, карбоксиметилгидроксипропилпроизводного гуаровой камеди и карбоксиметилгидроксиэтилцеллюлозы;
(c) сшивающий агент для поперечной сшивки гидратируемого полимера с образованием полимерного геля, где сшивающий агент содержит бор или способен обеспечивать жидкость ионами бора; и
(d) фермент-разжижитель, включающий фермент маннаногидролазу, который имеет аминокислотную последовательность, которая, по меньшей мере, на 90% гомологична аминокислотной последовательности SEQ ID NO:2.
19. Способ по п. 18, где температура в скважине подземной формации составляет до 180°F.
Applications Claiming Priority (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US12/579,771 US8058212B2 (en) | 2009-10-15 | 2009-10-15 | Method of fracturing using mannanohydrolase enzyme breaker |
| US12/579,771 | 2009-10-15 | ||
| PCT/US2010/002579 WO2011046585A1 (en) | 2009-10-15 | 2010-09-21 | Thermophilic mannanohydrolase and fracturing fluids containing the same |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2012119789A RU2012119789A (ru) | 2013-11-20 |
| RU2557297C2 true RU2557297C2 (ru) | 2015-07-20 |
Family
ID=43228374
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2012119789/10A RU2557297C2 (ru) | 2009-10-15 | 2010-09-21 | Термофильная маннаногидролаза и содержащие ее жидкости разрыва |
Country Status (10)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US8058212B2 (ru) |
| CN (1) | CN102822195A (ru) |
| AU (1) | AU2010307295B2 (ru) |
| BR (1) | BR112012012144A2 (ru) |
| CA (1) | CA2775446C (ru) |
| GB (1) | GB2487340B (ru) |
| IN (1) | IN2012DN02995A (ru) |
| MX (1) | MX2012004372A (ru) |
| RU (1) | RU2557297C2 (ru) |
| WO (1) | WO2011046585A1 (ru) |
Families Citing this family (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US8486867B2 (en) * | 2009-10-15 | 2013-07-16 | Baker Hughes Incorporated | Method of fracturing using mannanohydrolase enzyme breaker |
| US8833457B2 (en) * | 2011-03-08 | 2014-09-16 | Baker Hughes Incorporated | Sulfates and phosphates as allosteric effectors in mannanohydrolase enzyme breakers |
| WO2014154814A1 (en) | 2013-03-28 | 2014-10-02 | Basf Se | Method for blocking permeable zones in oil and natural gas bearing subterranean formations by in-situ xyloglucan degalactosylation |
| US9856414B2 (en) | 2013-06-10 | 2018-01-02 | Dober Chemical Corp. | Compositions, systems and methods of making coated additive components |
| CN104559994A (zh) * | 2013-10-14 | 2015-04-29 | 中国石油集团川庆钻探工程有限公司长庆井下技术作业公司 | 一种生物破胶剂 |
| CN110664012A (zh) * | 2013-12-23 | 2020-01-10 | 尤尔实验室有限公司 | 蒸发装置系统和方法 |
| US10215008B2 (en) * | 2014-09-24 | 2019-02-26 | Halliburton Energy Services, Inc. | Polymeric metal crosslinker for shear tolerant fracturing fluid application |
Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2007124428A (ru) * | 2007-03-02 | 2009-01-10 | Трайкэн Велл Сервис Лтд. (Ca) | Устройство и способ гидравлического разрыва пласта |
Family Cites Families (28)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5874558A (en) | 1986-03-17 | 1999-02-23 | Novo Nordisk | Nucleic acid encoding a recombinant humicola sp. lipase |
| US5800992A (en) | 1989-06-07 | 1998-09-01 | Fodor; Stephen P.A. | Method of detecting nucleic acids |
| US5165477A (en) | 1990-12-21 | 1992-11-24 | Phillips Petroleum Company | Enzymatic decomposition of drilling mud |
| US5067566A (en) | 1991-01-14 | 1991-11-26 | Bj Services Company | Low temperature degradation of galactomannans |
| US5226479A (en) | 1992-01-09 | 1993-07-13 | The Western Company Of North America | Fracturing fluid having a delayed enzyme breaker |
| US5247995A (en) | 1992-02-26 | 1993-09-28 | Bj Services Company | Method of dissolving organic filter cake obtained from polysaccharide based fluids used in production operations and completions of oil and gas wells |
| US5201370A (en) | 1992-02-26 | 1993-04-13 | Bj Services Company | Enzyme breaker for galactomannan based fracturing fluid |
| US5224544A (en) | 1992-02-26 | 1993-07-06 | Bj Services Company | Enzyme complex used for breaking crosslinked cellulose based blocking gels at low to moderate temperatures |
| DK38893D0 (da) | 1993-03-31 | 1993-03-31 | Novo Nordisk As | Dna |
| US5421412A (en) * | 1994-03-10 | 1995-06-06 | North Carolina State University | Methods and compositions for fracturing subterranean formations |
| US5421409A (en) | 1994-03-30 | 1995-06-06 | Bj Services Company | Slag-based well cementing compositions and methods |
| US5441109A (en) | 1994-04-19 | 1995-08-15 | The Western Company Of North America | Enzyme breakers for breaking fracturing fluids and methods of making and use thereof |
| US5562160A (en) | 1994-08-08 | 1996-10-08 | B. J. Services Company | Fracturing fluid treatment design to optimize fluid rheology and proppant pack conductivity |
| US5437331A (en) | 1994-08-24 | 1995-08-01 | The Western Company Of North America | Method for fracturing subterranean formations using controlled release breakers and compositions useful therein |
| US5566759A (en) | 1995-01-09 | 1996-10-22 | Bj Services Co. | Method of degrading cellulose-containing fluids during completions, workover and fracturing operations of oil and gas wells |
| US5547026A (en) | 1995-04-19 | 1996-08-20 | Bj Services Company | Crosslinked guar based blocking gel system for use at low to high temperatures |
| WO1997025417A1 (en) | 1996-01-11 | 1997-07-17 | Recombinant Biocatalysis, Inc. | Glycosidase enzymes |
| US5806597A (en) | 1996-05-01 | 1998-09-15 | Bj Services Company | Stable breaker-crosslinker-polymer complex and method of use in completion and stimulation |
| US5881813A (en) | 1996-11-06 | 1999-03-16 | Bj Services Company | Method for improved stimulation treatment |
| US20050028979A1 (en) | 1996-11-27 | 2005-02-10 | Brannon Harold Dean | Methods and compositions of a storable relatively lightweight proppant slurry for hydraulic fracturing and gravel packing applications |
| DE69733322T2 (de) | 1996-12-06 | 2006-02-02 | Diversa Corp., San Diego | Glycosidase-enzyme |
| US6110875A (en) | 1997-03-07 | 2000-08-29 | Bj Services Company | Methods and materials for degrading xanthan |
| CN101024826B (zh) | 1998-06-10 | 2014-09-03 | 诺沃奇梅兹有限公司 | 新的甘露聚糖酶 |
| US6138760A (en) | 1998-12-07 | 2000-10-31 | Bj Services Company | Pre-treatment methods for polymer-containing fluids |
| US20020193343A1 (en) * | 2000-09-27 | 2002-12-19 | Khan Saad A. | Controlled enzymatic degradation of guar galactomannan solutions using enzymatic inhibition |
| US7585818B2 (en) | 2005-05-10 | 2009-09-08 | Halliburton Energy Services, Inc. | Nonnatural galactomannans and methods of use |
| EP2021432B1 (en) * | 2006-05-19 | 2012-02-01 | Hercules Incorporated | Oxidized guar for oilfield servicing fluids |
| CN101412905B (zh) * | 2008-11-28 | 2010-12-15 | 中国石油集团川庆钻探工程有限公司 | 一种水力压裂的复合压裂液的制备方法 |
-
2009
- 2009-10-15 US US12/579,771 patent/US8058212B2/en not_active Expired - Fee Related
-
2010
- 2010-09-21 CN CN2010800465776A patent/CN102822195A/zh active Pending
- 2010-09-21 GB GB1208509.8A patent/GB2487340B/en not_active Expired - Fee Related
- 2010-09-21 CA CA2775446A patent/CA2775446C/en not_active Expired - Fee Related
- 2010-09-21 BR BR112012012144A patent/BR112012012144A2/pt not_active Application Discontinuation
- 2010-09-21 AU AU2010307295A patent/AU2010307295B2/en not_active Ceased
- 2010-09-21 WO PCT/US2010/002579 patent/WO2011046585A1/en active Application Filing
- 2010-09-21 MX MX2012004372A patent/MX2012004372A/es active IP Right Grant
- 2010-09-21 RU RU2012119789/10A patent/RU2557297C2/ru not_active IP Right Cessation
-
2012
- 2012-04-09 IN IN2995DEN2012 patent/IN2012DN02995A/en unknown
Patent Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2007124428A (ru) * | 2007-03-02 | 2009-01-10 | Трайкэн Велл Сервис Лтд. (Ca) | Устройство и способ гидравлического разрыва пласта |
Non-Patent Citations (1)
| Title |
|---|
| LUTHI E et.al. Cloning, sequence analysis, and expression in Escherichia coli of a gene coding for a beta-mannanase from the extremely thermophilic bacterium "Caldocellum saccharolyticum", Appl Environ Microbiol. 1991 March; 57(3): 694-700. * |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| AU2010307295B2 (en) | 2014-01-23 |
| RU2012119789A (ru) | 2013-11-20 |
| WO2011046585A1 (en) | 2011-04-21 |
| US20110092397A1 (en) | 2011-04-21 |
| AU2010307295A1 (en) | 2012-05-03 |
| US8058212B2 (en) | 2011-11-15 |
| CA2775446C (en) | 2017-08-29 |
| GB2487340A (en) | 2012-07-18 |
| BR112012012144A2 (pt) | 2016-04-12 |
| GB2487340B (en) | 2017-08-23 |
| CN102822195A (zh) | 2012-12-12 |
| IN2012DN02995A (ru) | 2015-07-31 |
| GB201208509D0 (en) | 2012-06-27 |
| CA2775446A1 (en) | 2011-04-21 |
| MX2012004372A (es) | 2012-06-12 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| US8486867B2 (en) | Method of fracturing using mannanohydrolase enzyme breaker | |
| RU2557297C2 (ru) | Термофильная маннаногидролаза и содержащие ее жидкости разрыва | |
| US5869435A (en) | Compositions for fracturing subterranean formations | |
| McCutchen et al. | Characterization of extremely thermostable enzymatic breakers (α‐1, 6‐galactosidase and β‐1, 4‐mannanase) from the hyperthermophilic bacterium Thermotoga neapolitana 5068 for hydrolysis of guar gum | |
| US8096360B2 (en) | Alkaline β-mannanase containing compositions useful for the hydrolysis of guar in high pH environments and methods related thereto | |
| US5226479A (en) | Fracturing fluid having a delayed enzyme breaker | |
| NO303744B1 (no) | Fremgangsmöte til avstivning av brudd i geologiske formasjoner og hydraulisk vµske til samme | |
| WO1995028548A1 (en) | Enzyme breakers for breaking fracturing fluids and methods of making and using thereof | |
| US20230183559A1 (en) | Glycosyl hydrolase enzymes in high temperature industrial processes | |
| KR20140139118A (ko) | 극한의 갱정 조건 하에서 구아 파쇄액을 가수 분해하기 위한 셀룰라아제를 코딩하는 유전자 | |
| Hu et al. | Performance of a new thermostable mannanase in breaking guar-based fracturing fluids at high temperatures with little premature degradation | |
| Berezina et al. | Xanthan: enzymatic degradation and novel perspectives of applications | |
| US8844629B2 (en) | Method of fracturing using alkaliphile derived enzyme breaker | |
| CA2861254C (en) | Compositions useful for the hydrolysis of guar in high ph environments and methods related thereto |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| MM4A | The patent is invalid due to non-payment of fees |
Effective date: 20200922 |