RU2017101541A - Композиция молокосвертывающего фермента аспарагиновой протеазы - Google Patents

Композиция молокосвертывающего фермента аспарагиновой протеазы Download PDF

Info

Publication number
RU2017101541A
RU2017101541A RU2017101541A RU2017101541A RU2017101541A RU 2017101541 A RU2017101541 A RU 2017101541A RU 2017101541 A RU2017101541 A RU 2017101541A RU 2017101541 A RU2017101541 A RU 2017101541A RU 2017101541 A RU2017101541 A RU 2017101541A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
composition
milk
casein
protein
aspartic protease
Prior art date
Application number
RU2017101541A
Other languages
English (en)
Inventor
Мартин ЛУНД
Эникоэ Фодор ХАНСЕН
Йонас Якобсен
ДЕН БРИНК Йоханнес Мортен ВАН
Original Assignee
Кхр. Хансен А/С
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Кхр. Хансен А/С filed Critical Кхр. Хансен А/С
Publication of RU2017101541A publication Critical patent/RU2017101541A/ru

Links

Classifications

    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23C—DAIRY PRODUCTS, e.g. MILK, BUTTER OR CHEESE; MILK OR CHEESE SUBSTITUTES; MAKING THEREOF
    • A23C19/00—Cheese; Cheese preparations; Making thereof
    • A23C19/02—Making cheese curd
    • A23C19/032—Making cheese curd characterised by the use of specific microorganisms, or enzymes of microbial origin
    • A23C19/0326—Rennet produced by fermentation, e.g. microbial rennet; Rennet produced by genetic engineering
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23C—DAIRY PRODUCTS, e.g. MILK, BUTTER OR CHEESE; MILK OR CHEESE SUBSTITUTES; MAKING THEREOF
    • A23C9/00—Milk preparations; Milk powder or milk powder preparations
    • A23C9/12—Fermented milk preparations; Treatment using microorganisms or enzymes
    • A23C9/1203—Addition of, or treatment with, enzymes or microorganisms other than lactobacteriaceae
    • A23C9/1209—Proteolytic or milk coagulating enzymes, e.g. trypsine
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23C—DAIRY PRODUCTS, e.g. MILK, BUTTER OR CHEESE; MILK OR CHEESE SUBSTITUTES; MAKING THEREOF
    • A23C19/00—Cheese; Cheese preparations; Making thereof
    • A23C19/02—Making cheese curd
    • A23C19/032—Making cheese curd characterised by the use of specific microorganisms, or enzymes of microbial origin
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23K—FODDER
    • A23K20/00—Accessory food factors for animal feeding-stuffs
    • A23K20/10—Organic substances
    • A23K20/189—Enzymes
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
    • A23L33/00—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof
    • A23L33/10—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof using additives
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/0004—Oxidoreductases (1.)
    • C12N9/0065—Oxidoreductases (1.) acting on hydrogen peroxide as acceptor (1.11)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/48—Hydrolases (3) acting on peptide bonds (3.4)
    • C12N9/50—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25)
    • C12N9/64—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25) derived from animal tissue
    • C12N9/6421—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25) derived from animal tissue from mammals
    • C12N9/6478—Aspartic endopeptidases (3.4.23)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/48—Hydrolases (3) acting on peptide bonds (3.4)
    • C12N9/50—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25)
    • C12N9/64—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25) derived from animal tissue
    • C12N9/6421—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25) derived from animal tissue from mammals
    • C12N9/6478—Aspartic endopeptidases (3.4.23)
    • C12N9/6481—Pepsins (3.4.23.1; 3.4.23.2; 3.4.23.3)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/48—Hydrolases (3) acting on peptide bonds (3.4)
    • C12N9/50—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25)
    • C12N9/64—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25) derived from animal tissue
    • C12N9/6421—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25) derived from animal tissue from mammals
    • C12N9/6478—Aspartic endopeptidases (3.4.23)
    • C12N9/6483—Chymosin (3.4.23.4), i.e. rennin
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/96—Stabilising an enzyme by forming an adduct or a composition; Forming enzyme conjugates
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y111/00—Oxidoreductases acting on a peroxide as acceptor (1.11)
    • C12Y111/01—Peroxidases (1.11.1)
    • C12Y111/01007—Peroxidase (1.11.1.7), i.e. horseradish-peroxidase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y304/00—Hydrolases acting on peptide bonds, i.e. peptidases (3.4)
    • C12Y304/23—Aspartic endopeptidases (3.4.23)
    • C12Y304/23002—Pepsin B (3.4.23.2)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y304/00—Hydrolases acting on peptide bonds, i.e. peptidases (3.4)
    • C12Y304/23—Aspartic endopeptidases (3.4.23)
    • C12Y304/23004—Chymosin (3.4.23.4), i.e. rennin
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y304/00—Hydrolases acting on peptide bonds, i.e. peptidases (3.4)
    • C12Y304/23—Aspartic endopeptidases (3.4.23)
    • C12Y304/23023—Mucorpepsin (3.4.23.23)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y304/00—Hydrolases acting on peptide bonds, i.e. peptidases (3.4)
    • C12Y304/23—Aspartic endopeptidases (3.4.23)
    • C12Y304/23001—Pepsin A (3.4.23.1)

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Polymers & Plastics (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Animal Husbandry (AREA)
  • Mycology (AREA)
  • Nutrition Science (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Dairy Products (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)

Claims (39)

1. Способ приготовления жидкой композиции молокосвертывающего фермента аспарагиновой протеазы, включающий стадии:
(a): получения очищенного жидкого образца молокосвертывающего фермента аспарагиновой протеазы, содержащего:
(1): активность от 25 IMCU (Международных молокосвертывающих единиц)/г до 30000 IMCU/г образца; и
(2): где по меньшей мере 70% от общего количества белков, имеющих размер больше чем 10 кДа, определенный при помощи SDS-PAGE (электрофорез в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия), в очищенном образце представляют собой молокосвертывающий фермент аспарагиновую протеазу; и
(b): добавления подходящего количества полипептидной композиции, содержащей полипептиды длиной более чем 10 аминокислот, к образцу со стадии (а), где полипептиды не являются молокосвертывающими ферментами аспарагиновыми протеазами и не являются ферментами, которые деградируют ферменты аспарагиновые протеазы, с получением жидкой композиции молокосвертывающего фермента аспарагиновой протеазы, содержащей:
(I): молокосвертывающий фермент аспарагиновую протеазу с активностью от 26 IMCU/г до 30100 IMCU/г композиции; и
(II): добавленные на стадии (b) полипептиды, не являющиеся молокосвертывающими ферментами аспарагиновыми протеазами, длиной более чем 10 аминокислот в концентрации от 0,01% до 10% (масс./масс.) композиции; и
где активность (IMCU/г композиции) согласно (I), измеренная через одну неделю хранения при 5°С, по меньшей мере на 1% выше чем активность согласно (1) (IMCU/г образца).
2. Способ по п. 1, где молокосвертывающий фермент аспарагиновая протеаза представляет собой химозин (ЕС 3.4.23.4).
3. Способ по п. 2,
где молокосвертывающий фермент аспарагиновая протеаза представляет собой химозин Camelius dromedarius, содержащий полипептидную аминокислотную последовательность, представленную на Фиг. 5 в настоящем документе (названную "Camel_chymosin"), или вариант химозина Camelius dromedarius, содержащий полипептидную последовательность, обладающую по меньшей мере 90% (предпочтительно по меньшей мере 95%, более предпочтительно по меньшей мере 99%) идентичностью последовательности с полипептидной аминокислотной последовательностью верблюжьего химозина, представленной на Фиг. 5 в настоящем документе; или
где молокосвертывающий фермент аспарагиновая протеаза представляет собой бычий пепсин, содержащий полипептидную аминокислотную последовательность, представленную на Фиг. 5 в настоящем документе (названную "Cow_pepsin"), или вариант бычьего пепсина, содержащий полипептидную последовательность, обладающую по меньшей мере 90% (предпочтительно по меньшей мере 95%, более предпочтительно по меньшей мере 99%) идентичностью последовательности с полипептидной аминокислотной последовательностью бычьего пепсина, представленной на Фиг. 5 в настоящем документе.
4. Способ по любому из пп. 1-3, где полипептиды длиной более чем 10 аминокислот представляют собой белки длиной более чем 75 аминокислот.
5. Способ по любому из пп. 1-4, где полипептиды длиной более чем 10 аминокислот представляют собой по меньшей мере один полипептид, выбранный из группы полипептидов, состоящей из: белков молочной сыворотки, альфа-лактальбумина, бета-лактоглобулина, трансферрина, лактопероксидазы, казеина, альфа-s1-казеина, альфа-s2-казеина, бета-казеина, каппа-казеина, овальбумина, желатина, бычьего сывороточного альбумина, белков сои, белков гороха, белков кукурузы, белков картофеля, белков конопли, белков риса, белков спирулины, белков пшеницы, белков арахиса, белков подсолнечника, белков рапсового семени, белков крови и белков водорослей.
6. Способ по п. 5, где полипептиды длиной более чем 10 аминокислот представляют собой по меньшей мере один полипептид, выбранный из группы полипептидов, состоящей из: белков молочной сыворотки, альфа-лактальбумина, бета-лактоглобулина, трансферрина, лактопероксидазы, казеина, альфа-s1-казеина, альфа-s2-казеина, бета-казеина, каппа-казеина, овальбумина, желатина и бычьего сывороточного альбумина.
7. Способ по любому из пп. 1-6, где активность (IMCU/г композиции) согласно (I), измеренная через одну неделю хранения при 5°С, по меньшей мере на 10% выше чем активность согласно (1) (IMCU/г композиции).
8. Способ по любому из пп. 1-7, где концентрация добавленных полипептидов, не являющихся молокосвертывающими ферментами аспарагиновыми протеазами, согласно (II) составляет от 0,5% до 4% (масс./масс.) композиции.
9. Жидкая композиция молокосвертывающего фермента аспарагиновой протеазы, получаемая способом по любому из пп. 1-8.
10. Способ приготовления высушенной композиции молокосвертывающего фермента аспарагиновой протеазы, включающий стадии:
(1): сначала приготовления композиции молокосвертывающего фермента аспарагиновой протеазы в соответствии со способом по любому из пп. 1-8;
(2): сушки и гранулирования жидкой композиции со стадии (1) с получением высушенной гранулированной композиции молокосвертывающего фермента аспарагиновой протеазы.
11. Высушенная гранулированная композиция молокосвертывающего фермента аспарагиновой протеазы, которую получают при помощи способа по п. 10.
12. Жидкая композиция молокосвертывающего фермента аспарагиновой протеазы, содержащая:
(I): молокосвертывающий фермент аспарагиновую протеазу с активностью от 25 IMCU/г до 30000 IMCU/г композиции;
(II): полипептиды, не являющиеся молокосвертывающими ферментами аспарагиновыми протеазами, длиной более чем 10 аминокислот в концентрации от 0,01% до 10% (масс./масс.) композиции; и
(III): соль в концентрации от 1 до 350 г/кг, и где рН композиции составляет от 2 до 8; и
(х): где полипептиды длиной более чем 10 аминокислот согласно (II) представляют собой по меньшей мере один полипептид, выбранный из группы полипептидов, состоящей из: белков молочной сыворотки, альфа-лактальбумина, бета-лактоглобулина, трансферрина, лактопероксидазы, казеина, альфа-s1-казеина, альфа-s2-казеина, бета-казеина, каппа-казеина, овальбумина, желатина, бычьего сывороточного альбумина, белков сои, белков гороха, белков кукурузы, белков картофеля, белков конопли, белков риса, белков спирулины, белков пшеницы, белков арахиса, белков подсолнечника, белков рапсового семени, белков крови и белков водорослей.
13. Высушенная гранулированная композиция молокосвертывающего фермента аспарагиновой протеазы, содержащая:
(I): молокосвертывающий фермент аспарагиновую протеазу с активностью от 25 IMCU/г до 30000 IMCU/г композиции;
(II): полипептиды, не являющиеся молокосвертывающими ферментами аспарагиновыми протеазами, длиной более чем 10 аминокислот в концентрации от 0,01% до 10% (масс./масс.) композиции; и
(III): соль, и где рН композиции, суспендированной в воде, составляет от 2 до 8; и
(х): где полипептиды длиной более чем 10 аминокислот согласно абзацу (II) представляют собой по меньшей мере один полипептид, выбранный из группы полипептидов, состоящей из: белков молочной сыворотки, альфа-лактальбумина, бета-лактоглобулина, трансферрина, лактопероксидазы, казеина, альфа-s1-казеина, альфа-s2-казеина, бета-казеина, каппа-казеина, овальбумина, желатина, бычьего сывороточного альбумина, белков сои, белков гороха, белков кукурузы, белков картофеля, белков конопли, белков риса, белков спирулины, белков пшеницы, белков арахиса, белков подсолнечника, белков рапсового семени, белков крови и белков водорослей.
14. Жидкая композиция молокосвертывающего фермента аспарагиновой протеазы по п. 12 или высушенная гранулированная композиция молокосвертывающего фермента аспарагиновой протеазы по п. 13, где молокосвертывающий фермент аспарагиновая протеаза представляет собой химозин (ЕС 3.4.23.4).
15. Жидкая композиция молокосвертывающего фермента аспарагиновой протеазы по п. 12 или 14 или высушенная гранулированная композиция молокосвертывающего фермента аспарагиновой протеазы по п. 13 или 14,
где концентрация добавленных полипептидов, не являющихся молокосвертывающими ферментами аспарагиновыми протеазами, согласно абзацу (II) составляет от 0,5% до 4% (масс./масс.) композиции; и
где, если композиция представляет собой жидкую композицию, то указанная жидкая композиция имеет общую массу от 100 г до 3000 кг, или, если композиция представляет собой высушенную композицию, то указанная высушенная гранулированная композиция имеет общую массу от 0,5 г до 50 кг; и
(у): где сумма количеств фермента аспарагиновой протеазы согласно абзацу (I) и полипептидов длиной более чем 10 аминокислот согласно абзацу (II), определенных при помощи SDS-PAGE, составляет больше чем 50% (масс./масс.) от общего количества белков и/или полипептидов длиной более чем 10 аминокислот в композиции; и
где полипептиды длиной более чем 10 аминокислот представляют собой по меньшей мере один полипептид, выбранный из группы полипептидов, состоящей из: белков молочной сыворотки, альфа-лактальбумина, бета-лактоглобулина, трансферрина, лактопероксидазы, казеина, альфа-s1-казеина, альфа-s2-казеина, бета-казеина, каппа-казеина, овальбумина, желатина и бычьего сывороточного альбумина.
16. Способ приготовления пищевого продукта или кормового продукта, включающий добавление эффективного количества композиции молокосвертывающего фермента аспарагиновой протеазы по любому из пп. 9 или 11-15 к ингредиенту(ам) пищевого продукта или кормового продукта и осуществление дополнительных этапов изготовления с получением пищевого продукта или кормового продукта.
RU2017101541A 2014-07-11 2015-07-10 Композиция молокосвертывающего фермента аспарагиновой протеазы RU2017101541A (ru)

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
EP14176744 2014-07-11
EP14176744.2 2014-07-11
PCT/EP2015/065885 WO2016005587A1 (en) 2014-07-11 2015-07-10 Milk clotting aspartic protease enzyme composition

Publications (1)

Publication Number Publication Date
RU2017101541A true RU2017101541A (ru) 2018-08-15

Family

ID=51225278

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2017101541A RU2017101541A (ru) 2014-07-11 2015-07-10 Композиция молокосвертывающего фермента аспарагиновой протеазы

Country Status (11)

Country Link
US (1) US20170202230A1 (ru)
EP (1) EP3167056B1 (ru)
KR (1) KR20170020706A (ru)
CN (1) CN106661567B (ru)
AR (1) AR101173A1 (ru)
AU (1) AU2015286563A1 (ru)
BR (1) BR112016027842A2 (ru)
CA (1) CA2953249A1 (ru)
MX (1) MX2016016250A (ru)
RU (1) RU2017101541A (ru)
WO (1) WO2016005587A1 (ru)

Families Citing this family (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US11233676B2 (en) 2017-08-11 2022-01-25 Apple Inc. Control signaling for sounding reference signal (SRS)
CN107927319B (zh) * 2017-12-26 2021-06-22 南京爱美倍健生物科技有限公司 一种利用花生固有蛋白酶水解花生蛋白制备花生多肽液的方法
CN110483631B (zh) * 2019-08-07 2022-07-05 华中农业大学 中黑盲蝽生殖相关蛋白PG及其编码基因、dsRNA干扰序列和应用
CN114591984B (zh) * 2022-03-29 2023-09-19 广西大学 OsAP79基因诱导水稻抗褐飞虱的应用

Family Cites Families (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP0758380B1 (en) * 1994-05-03 2005-02-02 Chr. Hansen A/S A process for separating milk clotting enzymes
EP0805866B1 (en) * 1994-12-21 2008-10-29 Chr. Hansen A/S Microbially derived rennin having enhanced milk clotting activity and method of producing same
CN101709295B (zh) * 2009-11-26 2012-03-14 陕西师范大学 固体羔羊皱胃酶的制备方法
WO2012127005A1 (en) * 2011-03-22 2012-09-27 Dsm Ip Assets B.V. Chymosin formulation

Also Published As

Publication number Publication date
US20170202230A1 (en) 2017-07-20
WO2016005587A1 (en) 2016-01-14
CA2953249A1 (en) 2016-01-14
MX2016016250A (es) 2017-04-06
EP3167056B1 (en) 2024-09-11
CN106661567A (zh) 2017-05-10
AR101173A1 (es) 2016-11-30
EP3167056A1 (en) 2017-05-17
KR20170020706A (ko) 2017-02-23
BR112016027842A2 (pt) 2017-10-31
CN106661567B (zh) 2021-08-13
AU2015286563A1 (en) 2016-12-01

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Anusha et al. Characterisation of potential milk coagulants from Calotropis gigantea plant parts and their hydrolytic pattern of bovine casein
RU2017101541A (ru) Композиция молокосвертывающего фермента аспарагиновой протеазы
Armaforte et al. Proteins and proteolysis in pre-term and term human milk and possible implications for infant formulae
Vishwanatha et al. Production and characterization of a milk-clotting enzyme from Aspergillus oryzae MTCC 5341
Hinz et al. Comparison of the principal proteins in bovine, caprine, buffalo, equine and camel milk
Klomklao et al. Trypsins from yellowfin tuna (Thunnus albacores) spleen: purification and characterization
Kumari et al. Religiosin B, a milk-clotting serine protease from Ficus religiosa
Zhou et al. Purification and partial characterisation of a cathepsin L-like proteinase from sea cucumber (Stichopus japonicus) and its tissue distribution in body wall
Cao et al. Myofibril‐bound serine proteinase (MBP) and its degradation of myofibrillar proteins
RU2014123364A (ru) Пищевой белковый ингредиент и способы его получения
ATE356878T1 (de) Herstellung von proteinen in eiern
BR0110394A (pt) Proteìna anti-congelamento, sequência nucleica, vetor, método para produzir uma proteìna anti-congelamento, organismo geneticamente modificado, extrato contendo proteìna, e, produto alimentìcio
ELAGAMY Physicochemical, molecular and immunological characterization of camel calf rennet: a comparison with buffalo rennet
Kumar et al. Enzymatic hydrolysis of camel milk proteins and its antioxidant properties
Uniacke-Lowe et al. Proteomic comparison of equine and bovine milks on renneting
US9745564B2 (en) Enzyme system for extraction of proteins from distillers grains
Zamani et al. Antioxidative activitiy of protein hydrolysate from the muscle of common kilka (Clupeonella cultriventris caspia) prepared using the purified trypsin from common kilka intestine
RU2581911C2 (ru) Способ получения функциональной добавки на основе гидролизата казеина
Wróblewska et al. The reduction of cow milk proteins immunoreactivity by two-step enzymatic hydrolysis
Muraoka et al. Three polypeptides with distinct biochemical properties are major α chain-size components of type IV collagen in bovine lens capsule
Mekhaneg et al. Physico-chemical characterization of a milk-clotting fraction extracted from turkey (Meleagris gallopavo) proventriculus
Ahmed et al. Hydrolysis of ovine and caprine caseins by enzymatic extract from Solanum dubium seeds
RU2017141178A (ru) СПОСОБ ОПРЕДЕЛЕНИЯ НАЛИЧИЯ β-КАЗЕИНА АЛЛЕЛЕЙ А1 И/ИЛИ А2 ГРУППЫ В МОЛОКЕ КРС
Sugimoto et al. Occurrence of ovalbumin in ovarian yolk of chicken during oogenesis
Iukalo Milk-coagulation and proteolytic activity of «Glek»—Carpathian enzyme preparation

Legal Events

Date Code Title Description
FA93 Acknowledgement of application withdrawn (no request for examination)

Effective date: 20200120