RU2012135337A - METHOD FOR PRODUCING L-ARGININE USING A BACTERIA OF THE Enterobacteriaceae Family Containing Impaired N-Acetylornithindeacetylase - Google Patents

METHOD FOR PRODUCING L-ARGININE USING A BACTERIA OF THE Enterobacteriaceae Family Containing Impaired N-Acetylornithindeacetylase Download PDF

Info

Publication number
RU2012135337A
RU2012135337A RU2012135337/10A RU2012135337A RU2012135337A RU 2012135337 A RU2012135337 A RU 2012135337A RU 2012135337/10 A RU2012135337/10 A RU 2012135337/10A RU 2012135337 A RU2012135337 A RU 2012135337A RU 2012135337 A RU2012135337 A RU 2012135337A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
bacterium
amino acid
activity
bacterium according
acid sequence
Prior art date
Application number
RU2012135337/10A
Other languages
Russian (ru)
Other versions
RU2550269C2 (en
Inventor
Михаил Маркович Гусятинер
Юлия Георгиевна Ростова
Эльвира Борисовна Ворошилова
Михаил Юрьевич Кирюхин
Original Assignee
Закрытое акционерное общество "Научно-исследовательский институт Аджиномото-Генетика" (ЗАО "АГРИ")
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Закрытое акционерное общество "Научно-исследовательский институт Аджиномото-Генетика" (ЗАО "АГРИ") filed Critical Закрытое акционерное общество "Научно-исследовательский институт Аджиномото-Генетика" (ЗАО "АГРИ")
Priority to RU2012135337/10A priority Critical patent/RU2550269C2/en
Priority to PCT/JP2013/072341 priority patent/WO2014027702A1/en
Publication of RU2012135337A publication Critical patent/RU2012135337A/en
Application granted granted Critical
Publication of RU2550269C2 publication Critical patent/RU2550269C2/en

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/10Transferases (2.)
    • C12N9/1025Acyltransferases (2.3)
    • C12N9/1029Acyltransferases (2.3) transferring groups other than amino-acyl groups (2.3.1)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14Hydrolases (3)
    • C12N9/78Hydrolases (3) acting on carbon to nitrogen bonds other than peptide bonds (3.5)
    • C12N9/80Hydrolases (3) acting on carbon to nitrogen bonds other than peptide bonds (3.5) acting on amide bonds in linear amides (3.5.1)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12PFERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P13/00Preparation of nitrogen-containing organic compounds
    • C12P13/04Alpha- or beta- amino acids
    • C12P13/10Citrulline; Arginine; Ornithine
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y203/00Acyltransferases (2.3)
    • C12Y203/01Acyltransferases (2.3) transferring groups other than amino-acyl groups (2.3.1)
    • C12Y203/01035Glutamate N-acetyltransferase (2.3.1.35)

Abstract

1. Бактерия-продуцент L-аргинина, принадлежащая к семейству Enterobacteriaceae, имеющая рекомбинантную ДНК, которая содержит ген argJ, кодирующий фермент, имеющий, по меньшей мере, орнитинацетилтрансферазную активность, отличающаяся тем, что указанная бактерия модифицирована таким образом, что она содержит N-ацетилорнитиндеацетилазу с нарушенной активностью.2. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что указанный ген argJ происходит из микроорганизма, имеющего фермент, обладающий активностью орнитинацетилтрансферазы или орнитинацетилтрансферазы/N-ацетилглутаматсинтазы.3. Бактерия по п.1 или 2, отличающаяся тем, что указанный ген argJ происходит из микроорганизма, принадлежащего к семейству, выбранному из группы, состоящей из семейств Thermotogaceae, Bacillaceae и Methanocaldococcaceae.4. Бактерия по п.3, отличающаяся тем, что указанный ген argJ происходит из вида Thermotoga neapolitana.5. Бактерия по п.1 или 4, отличающаяся тем, что указанный ген argJ кодирует белок, выбранный из группы, состоящей из:(A) белка, имеющего аминокислотную последовательность, представленную в SEQ ID NO:2, который имеет активность орнитинацетилтрансферазы/N-ацетилглутаматсинтазы;(B) варианта белка, имеющего аминокислотную последовательность, представленную в SEQ ID NO:2, но которая включает замену, делецию, вставку и/или добавление одного или нескольких аминокислотных остатков и имеет активность орнитинацетилтрансферазы/N-ацетилглутаматсинтазы в соответствии с аминокислотной последовательностью, представленной в SEQ ID NO:2; и(C) их комбинацию.6. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что N-ацетилорнитиндеацетилаза является белком, выбранным из группы, состоящей из:(D) белка, имеющего аминокислотную последовател�1. The bacterium-producer of L-arginine, belonging to the Enterobacteriaceae family, having a recombinant DNA that contains the argJ gene encoding an enzyme having at least ornithine acetyltransferase activity, characterized in that said bacterium is modified so that it contains N- acetylornithine deacetylase with impaired activity. 2. The bacterium according to claim 1, characterized in that said argJ gene is derived from a microorganism having an enzyme having the activity of ornithine acetyltransferase or ornithine acetyltransferase / N-acetylglutamate synthase. The bacterium according to claim 1 or 2, characterized in that said argJ gene is derived from a microorganism belonging to the family selected from the group consisting of the families Thermotogaceae, Bacillaceae and Methanocaldococcaceae. 4. The bacterium according to claim 3, characterized in that said argJ gene is derived from Thermotoga neapolitana. 5. The bacterium according to claim 1 or 4, characterized in that said argJ gene encodes a protein selected from the group consisting of: (A) a protein having the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 2, which has ornithine acetyltransferase / N-acetylglutamate synthase activity ; (B) a variant of a protein having the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 2, but which includes the substitution, deletion, insertion and / or addition of one or more amino acid residues and has the activity of ornithine acetyltransferase / N-acetylglutamate synthase in accordance and the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 2; and (C) a combination thereof. 6. The bacterium according to claim 1, characterized in that N-acetylornithine deacetylase is a protein selected from the group consisting of: (D) a protein having an amino acid sequence�

Claims (13)

1. Бактерия-продуцент L-аргинина, принадлежащая к семейству Enterobacteriaceae, имеющая рекомбинантную ДНК, которая содержит ген argJ, кодирующий фермент, имеющий, по меньшей мере, орнитинацетилтрансферазную активность, отличающаяся тем, что указанная бактерия модифицирована таким образом, что она содержит N-ацетилорнитиндеацетилазу с нарушенной активностью.1. The bacterium-producer of L-arginine, belonging to the Enterobacteriaceae family, having a recombinant DNA that contains the argJ gene encoding an enzyme having at least ornithine acetyltransferase activity, characterized in that said bacterium is modified so that it contains N- acetylornithine deacetylase with impaired activity. 2. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что указанный ген argJ происходит из микроорганизма, имеющего фермент, обладающий активностью орнитинацетилтрансферазы или орнитинацетилтрансферазы/N-ацетилглутаматсинтазы.2. The bacterium according to claim 1, characterized in that said argJ gene is derived from a microorganism having an enzyme having ornithine acetyltransferase or ornithine acetyltransferase / N-acetylglutamate synthase activity. 3. Бактерия по п.1 или 2, отличающаяся тем, что указанный ген argJ происходит из микроорганизма, принадлежащего к семейству, выбранному из группы, состоящей из семейств Thermotogaceae, Bacillaceae и Methanocaldococcaceae.3. The bacterium according to claim 1 or 2, characterized in that said argJ gene is derived from a microorganism belonging to the family selected from the group consisting of the families Thermotogaceae, Bacillaceae and Methanocaldococcaceae. 4. Бактерия по п.3, отличающаяся тем, что указанный ген argJ происходит из вида Thermotoga neapolitana.4. The bacterium according to claim 3, characterized in that said argJ gene is derived from Thermotoga neapolitana. 5. Бактерия по п.1 или 4, отличающаяся тем, что указанный ген argJ кодирует белок, выбранный из группы, состоящей из:5. The bacterium according to claim 1 or 4, characterized in that said argJ gene encodes a protein selected from the group consisting of: (A) белка, имеющего аминокислотную последовательность, представленную в SEQ ID NO:2, который имеет активность орнитинацетилтрансферазы/N-ацетилглутаматсинтазы;(A) a protein having the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 2, which has the activity of ornithine acetyltransferase / N-acetylglutamate synthase; (B) варианта белка, имеющего аминокислотную последовательность, представленную в SEQ ID NO:2, но которая включает замену, делецию, вставку и/или добавление одного или нескольких аминокислотных остатков и имеет активность орнитинацетилтрансферазы/N-ацетилглутаматсинтазы в соответствии с аминокислотной последовательностью, представленной в SEQ ID NO:2; и(B) a variant of a protein having the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 2, but which includes the substitution, deletion, insertion and / or addition of one or more amino acid residues and has the activity of ornithine acetyltransferase / N-acetylglutamate synthase in accordance with the amino acid sequence represented by in SEQ ID NO: 2; and (C) их комбинацию.(C) their combination. 6. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что N-ацетилорнитиндеацетилаза является белком, выбранным из группы, состоящей из:6. The bacterium according to claim 1, characterized in that N-acetylornithine deacetylase is a protein selected from the group consisting of: (D) белка, имеющего аминокислотную последовательность, представленную в SEQ ID NO:4;(D) a protein having the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 4; (Е) варианта белка, имеющего аминокислотную последовательность, представленную в SEQ ID NO: 4, но которая включает замену, делецию, вставку и/или добавление одного или нескольких аминокислотных остатков и активность N-ацетилорнитиндеацетилазы в соответствии с аминокислотной последовательностью, представленной в SEQ ID NO:4; и(E) a variant of a protein having the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 4, but which includes the substitution, deletion, insertion and / or addition of one or more amino acid residues and the activity of N-acetylornithine deacetylase in accordance with the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 4; and (F) их комбинацию.(F) their combination. 7. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что указанная активность N-ацетилорнитиндеацетилазы понижена.7. The bacterium according to claim 1, characterized in that the indicated activity of N-acetylornithine deacetylase is reduced. 8. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что указанная активность N-ацетилорнитиндеацетилазы отсутствует.8. The bacterium according to claim 1, characterized in that the indicated activity of N-acetylornithine deacetylase is absent. 9. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что указанная бактерия принадлежит к роду Escherichia.9. The bacterium according to claim 1, characterized in that said bacterium belongs to the genus Escherichia. 10. Бактерия по п.9, отличающаяся тем, что указанная бактерия принадлежит к виду Escherichia coli.10. The bacterium according to claim 9, characterized in that said bacterium belongs to the species Escherichia coli. 11. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что указанная бактерия принадлежит к роду Pantoea.11. The bacterium according to claim 1, characterized in that said bacterium belongs to the genus Pantoea. 12. Бактерия по п.11, отличающаяся тем, что указанная бактерия принадлежит к виду Pantoea ananatis.12. The bacterium according to claim 11, characterized in that said bacterium belongs to the species Pantoea ananatis. 13. Способ получения L-аргинина или его соли, включающий:13. A method for producing L-arginine or a salt thereof, comprising: (i) выращивание бактерии по любому из пп.1-12 в питательной среде;(i) growing bacteria according to any one of claims 1 to 12 in a nutrient medium; (ii) накопление L-аргинина или его соли в бактерии или культуральной жидкости, или обоих; и, если необходимо,(ii) the accumulation of L-arginine or its salt in bacteria or culture fluid, or both; and if necessary (iii) выделение L-аргинина или его соли из бактерии или культуральной жидкости. (iii) isolation of L-arginine or its salt from a bacterium or culture fluid.
RU2012135337/10A 2012-08-17 2012-08-17 METHOD OF PRODUCING L-ARGININE USING Enterobacteriaceae BACTERIA, CONTAINING DISRUPTED-ACTIVITY N-ACETYLORNITHINE DEACETYLASE RU2550269C2 (en)

Priority Applications (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
RU2012135337/10A RU2550269C2 (en) 2012-08-17 2012-08-17 METHOD OF PRODUCING L-ARGININE USING Enterobacteriaceae BACTERIA, CONTAINING DISRUPTED-ACTIVITY N-ACETYLORNITHINE DEACETYLASE
PCT/JP2013/072341 WO2014027702A1 (en) 2012-08-17 2013-08-15 Method for producing l-arginine using bacterium of the family enterobacteriaceae having n-acetylornithine deacetylase with downregulated activity

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
RU2012135337/10A RU2550269C2 (en) 2012-08-17 2012-08-17 METHOD OF PRODUCING L-ARGININE USING Enterobacteriaceae BACTERIA, CONTAINING DISRUPTED-ACTIVITY N-ACETYLORNITHINE DEACETYLASE

Publications (2)

Publication Number Publication Date
RU2012135337A true RU2012135337A (en) 2014-02-27
RU2550269C2 RU2550269C2 (en) 2015-05-10

Family

ID=49115554

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2012135337/10A RU2550269C2 (en) 2012-08-17 2012-08-17 METHOD OF PRODUCING L-ARGININE USING Enterobacteriaceae BACTERIA, CONTAINING DISRUPTED-ACTIVITY N-ACETYLORNITHINE DEACETYLASE

Country Status (2)

Country Link
RU (1) RU2550269C2 (en)
WO (1) WO2014027702A1 (en)

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN108893438A (en) * 2018-06-25 2018-11-27 江南大学 A method of it improving Corynebacterium crenatum and synthesizes L-Orn yield

Families Citing this family (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
KR101735935B1 (en) * 2015-07-20 2017-05-16 씨제이제일제당 (주) Microorganisms for producing putrescine or ornithine and process for producing putrescine or ornithine using them
WO2017146195A1 (en) 2016-02-25 2017-08-31 Ajinomoto Co., Inc. A method for producing l-amino acids using a bacterium of the family enterobacteriaceae overexpressing a gene encoding an iron exporter
CN108642100B (en) * 2018-05-16 2020-12-29 江南大学 Method for synthesizing L-ornithine in corynebacterium crenatum
CN110964683B (en) * 2019-12-02 2021-08-13 天津科技大学 Genetically engineered bacterium for producing L-arginine and construction method and application thereof

Family Cites Families (18)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
SU875663A1 (en) 1978-06-30 1982-09-15 Всесоюзный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов Strains e. coli vniigenetika voltage 334 ru no.6 and vniigenetika voltage 334 no.7 producersof l-treonite and method for preparing them
JPS5618596A (en) 1979-07-23 1981-02-21 Ajinomoto Co Inc Production of l-lysine through fermentation process
DE3891417T1 (en) 1988-10-25 1991-01-10 Vnii Genetiki Selektsii Promy STEM OF THE BACTERIA ESCHERICHIA COLI BKIIM B-3996, PRODUCED BY L-THREONIN
WO1994011517A1 (en) 1992-11-10 1994-05-26 Ajinomoto Co., Inc. Process for producing l-threonine by fermentation
JPH07155184A (en) 1993-12-08 1995-06-20 Ajinomoto Co Inc Production of l-lysine by fermentation method
US5998178A (en) 1994-05-30 1999-12-07 Ajinomoto Co., Ltd. L-isoleucine-producing bacterium and method for preparing L-isoleucine through fermentation
WO1995034672A1 (en) 1994-06-14 1995-12-21 Ajinomoto Co., Inc. α-KETOGLUTARIC DEHYDROGENASE GENE
DE4440118C1 (en) 1994-11-11 1995-11-09 Forschungszentrum Juelich Gmbh Gene expression in coryneform bacteria regulating DNA
ES2335828T3 (en) 1998-09-25 2010-04-05 Ajinomoto Co., Inc. CORINEFORM BACTERIA TO PRODUCE L-GLU.
JP4682454B2 (en) 2000-06-28 2011-05-11 味の素株式会社 Process for producing novel mutant N-acetylglutamate synthase and L-arginine
RU2208640C2 (en) 2000-07-06 2003-07-20 Закрытое акционерное общество "Научно-исследовательский институт Аджиномото-Генетика" Methof for preparing l-arginine, strain escherichia coli as producer of l-arginine
RU2207371C2 (en) 2000-09-26 2003-06-27 Закрытое акционерное общество "Научно-исследовательский институт Аджиномото-Генетика" Method for preparing l-amino acids of l-glutamic acid family, strain of bacterium escherichia coli as producer of l-amino acid (variants)
EP1201758B1 (en) * 2000-10-27 2008-04-09 Ajinomoto Co., Inc. Microorganisms and method for L-arginine production by fermentation
JP4894134B2 (en) 2003-07-29 2012-03-14 味の素株式会社 Methods for determining metabolic fluxes that affect substance production
JP4380305B2 (en) 2003-11-21 2009-12-09 味の素株式会社 Method for producing L-amino acid by fermentation
ATE443757T1 (en) * 2004-01-30 2009-10-15 Ajinomoto Kk L-AMINO ACID PRODUCING MICROORGANISM AND METHOD FOR L-AMINO ACID PRODUCTION
RU2355763C2 (en) 2006-09-13 2009-05-20 Закрытое акционерное общество "Научно-исследовательский институт Аджиномото-Генетика" (ЗАО АГРИ) Mutant acetolactase synthase and method of producing branched l-amino acids
RU2418069C2 (en) 2006-09-29 2011-05-10 Закрытое акционерное общество "Научно-исследовательский институт Аджиномото-Генетика" (ЗАО АГРИ) Method of constructing recombinant bacteria belonging to genus pantoea and method of l-amino acids production with application of bacteria belonging to genus pantoea

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN108893438A (en) * 2018-06-25 2018-11-27 江南大学 A method of it improving Corynebacterium crenatum and synthesizes L-Orn yield

Also Published As

Publication number Publication date
WO2014027702A1 (en) 2014-02-20
RU2550269C2 (en) 2015-05-10

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2012135337A (en) METHOD FOR PRODUCING L-ARGININE USING A BACTERIA OF THE Enterobacteriaceae Family Containing Impaired N-Acetylornithindeacetylase
IN2014CN03937A (en)
RU2017128034A (en) New promoter and ways of its application
RU2006132818A (en) Mutant Acetolactate Synthase and Method for the Production of Branched L-Amino Acids
RU2011108196A (en) METHOD FOR PRODUCING PYRROLOCINOLINOquinone (PQQ) USING THE GENUS BACTERIA Methylobacterium OR Hyphomicrobium
RU2014153638A (en) OF ISOPRENE SYNTHESIS AND ITS ENCODING GENE, METHOD FOR PRODUCING ISOPRENE MONOMER
RU2015142261A (en) Putrescine-producing microorganisms and a method for producing putrescine using these microorganisms
RU2014132431A (en) MICROORGANISM, ABLE TO PRODUCE L-AMINO ACID AND METHOD FOR PRODUCING L-AMINO ACID USING THIS MICROORGANISM
HRP20201021T1 (en) Modified host cells and uses thereof
RU2012112651A (en) SELF-INDUCED EXPRESSION SYSTEM AND ITS APPLICATION FOR PRODUCING USEFUL METABOLITES USING THE Enterobacteriaceae Family Bacteria
RU2018132244A (en) Microorganism for producing O-acetyl homoserine and a method for producing O-acetyl homoserine using this microorganism
RU2013144250A (en) METHOD FOR PRODUCING L-AMINO ACIDS USING THE BACTERIA OF THE Enterobacteriaceae FAMILY IN WHICH THE EXPRESSION OF A GENE CODING A PHOSPHATE TRANSPORTER IS DECREASED
RU2016147962A (en) A MICROORGANISM WITH AN IMPROVED ABILITY FOR PRODUCING L-LYSINE AND A METHOD OF PRODUCING L-LYSINE USING THIS MICRO-ORGANISM
RU2017141773A (en) A microorganism of the genus Escherichia producing L-tryptophan and a method for producing L-tryptophan using it
RU2011134436A (en) METHOD FOR PRODUCING L-AMINO ACID USING THE ENTEROBACTERIACEAE FAMILY POSSESSING AN INCREASED EXPRESSION OF GENES OF THE CASCADE OF THE FORMATION OF FLAGELLS AND CELL MOBILITY
EA201290703A1 (en) GENES, CODE PROTOCOLS, ABLE TO IMPROVE THERMAL STABILITY OF PLANTS AND MICROORGANISMS AND THEIR APPLICATION
BR112012012915A2 (en) bacteria belonging to the enterobacteriaceae family, and method for producing l-cysteine, l-cystine, a derivative thereof, or a mixture thereof
RU2018144165A (en) METHOD FOR ENZYMATIC L-LYSINE PRODUCTION
BR112013006031A2 (en) bacteria, and method for producing a sulfur-containing amino acid, a related substance, or a mixture thereof.
RU2016145258A (en) MICROORGANISM POSSESSING THE IMPROVED INTRAcellular ENERGY LEVEL AND METHOD FOR PRODUCING L-AMINO ACID USING IT
RU2009104610A (en) STRAIN ENTEROCOCCUS FAECIUM LVP1073, PRODUCER AGAINST BACTERIAL PATHOGENS bacteriocin, the bacteriocin E1073 AGAINST BACTERIAL PATHOGENS, STRAIN LACTOBACILLUS PLANTARUM 1 LVP7 - INDUCTOR SYNTHESIS bacteriocin E1073, SIGNAL PEPTIDE SYNTHESIS SP1073 REGULATOR bacteriocin E1073, E1073 METHOD FOR PRODUCING bacteriocins
CN103992992A (en) Coding gene of (+) gamma-lactamase in Sulfolobus solfataricus P2, and application thereof
RU2005140649A (en) METHOD FOR PRODUCING AROMATIC L-AMINO ACIDS USING A BACTERIA BELONGING TO THE GENUS METHYLOPHILUS
RU2013146377A (en) METHOD FOR PRODUCING ISOPRENE USING BACTERIA OF THE GENUS Bacillus
CN102716499B (en) Streptococcus iniae trivalent DNA vaccine and construction method thereof