RU2010106522A - POLYFUNCTIONAL POLYHEMOGLOBIN-ENZYME COMPLEX - Google Patents

POLYFUNCTIONAL POLYHEMOGLOBIN-ENZYME COMPLEX Download PDF

Info

Publication number
RU2010106522A
RU2010106522A RU2010106522/15A RU2010106522A RU2010106522A RU 2010106522 A RU2010106522 A RU 2010106522A RU 2010106522/15 A RU2010106522/15 A RU 2010106522/15A RU 2010106522 A RU2010106522 A RU 2010106522A RU 2010106522 A RU2010106522 A RU 2010106522A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
molecules
polyhemoglobin
tetramers
total number
complex
Prior art date
Application number
RU2010106522/15A
Other languages
Russian (ru)
Other versions
RU2432172C1 (en
Inventor
Геннадий Афанасьевич Вашанов (RU)
Геннадий Афанасьевич Вашанов
Игорь Андреевич Лавриненко (RU)
Игорь Андреевич Лавриненко
Михаил Константинович Рубан (RU)
Михаил Константинович Рубан
Original Assignee
Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Воронежский государственный университет" (ГОУ ВПО
Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Воронежский государственный университет" (ГОУ ВПО ВГУ)
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Воронежский государственный университет" (ГОУ ВПО, Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Воронежский государственный университет" (ГОУ ВПО ВГУ) filed Critical Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Воронежский государственный университет" (ГОУ ВПО
Priority to RU2010106522/15A priority Critical patent/RU2432172C1/en
Publication of RU2010106522A publication Critical patent/RU2010106522A/en
Application granted granted Critical
Publication of RU2432172C1 publication Critical patent/RU2432172C1/en

Links

Landscapes

  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Medicinal Preparation (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
  • Medicines Containing Material From Animals Or Micro-Organisms (AREA)

Abstract

Полифункциональный полигемоглобин-ферментный комплекс, состоящий из молекул полигемоглобина различного состава с молекулярной массой в диапазоне 300-3300 кДа, полученных с использованием глутарового альдегида; в комплексе 90-99,99% от общего числа молекул полигемоглобина составляют молекулы полиоксигемоглобина, полученные из тетрамеров бычьего оксигемоглобина (HbO2), к которому с помощью глутарового альдегида пришиты ферменты супероксиддисмутаза и каталаза, взятые в следующем диапазоне:общее количество тетрамеров в полиоксигемоглобине:СОД равно 5:1-5·103:1 и общее количество тетрамеров в полиоксигемоглобине:каталаза равно 5:1-5·103:1 соответственно; в комплексе 0,009-9% от общего числа молекул полигемоглобина составляют молекулы полигемоглобина, полученные из NO-производных тетрамеров бычьего гемоглобина; в комплексе 0,001-1% от общего числа молекул полигемоглобина составляют молекулы полигемоглобина, полученные из тетрамеров бычьего карбоксигемоглобина; количество молекул глутарового альдегида, используемое для полимеризации белков, должно быть выше количества полимеризуемых молекул в 4-24 раза. A polyfunctional polyhemoglobin-enzyme complex consisting of polyhemoglobin molecules of various compositions with a molecular weight in the range of 300-3300 kDa obtained using glutaraldehyde; In the complex, 90-99.99% of the total number of polyhemoglobin molecules are polyoxyhemoglobin molecules obtained from bovine oxyhemoglobin (HbO2) tetramers, to which superoxide dismutase and catalase enzymes are sewn using the following range: total number of tetramers in polyoxy Hemoglobin: equal to 5: 1-5 · 103: 1 and the total number of tetramers in polyoxyhemoglobin: catalase is 5: 1-5 · 103: 1, respectively; in the complex, 0.009-9% of the total number of polyhemoglobin molecules are polyhemoglobin molecules obtained from NO-derivatives of bovine hemoglobin tetramers; in the complex, 0.001-1% of the total number of polyhemoglobin molecules are polyhemoglobin molecules obtained from bovine carboxyhemoglobin tetramers; the number of glutaraldehyde molecules used for the polymerization of proteins should be 4-24 times higher than the number of polymerized molecules.

Claims (1)

Полифункциональный полигемоглобин-ферментный комплекс, состоящий из молекул полигемоглобина различного состава с молекулярной массой в диапазоне 300-3300 кДа, полученных с использованием глутарового альдегида; в комплексе 90-99,99% от общего числа молекул полигемоглобина составляют молекулы полиоксигемоглобина, полученные из тетрамеров бычьего оксигемоглобина (HbO2), к которому с помощью глутарового альдегида пришиты ферменты супероксиддисмутаза и каталаза, взятые в следующем диапазоне:общее количество тетрамеров в полиоксигемоглобине:СОД равно 5:1-5·103:1 и общее количество тетрамеров в полиоксигемоглобине:каталаза равно 5:1-5·103:1 соответственно; в комплексе 0,009-9% от общего числа молекул полигемоглобина составляют молекулы полигемоглобина, полученные из NO-производных тетрамеров бычьего гемоглобина; в комплексе 0,001-1% от общего числа молекул полигемоглобина составляют молекулы полигемоглобина, полученные из тетрамеров бычьего карбоксигемоглобина; количество молекул глутарового альдегида, используемое для полимеризации белков, должно быть выше количества полимеризуемых молекул в 4-24 раза. Polyfunctional polyhemoglobin-enzyme complex consisting of polyhemoglobin molecules of various compositions with a molecular weight in the range of 300-3300 kDa obtained using glutaraldehyde; in the complex 90-99.99% of the total number of polyhemoglobin molecules are polyoxyhemoglobin molecules obtained from bovine oxyhemoglobin tetramers (HbO 2 ), to which superoxide dismutase and catalase enzymes are sewn using the following range: total number of tetramers in polyoxyhemoglobin SOD is 5: 1-5 · 10 3 : 1 and the total number of tetramers in polyoxyhemoglobin: catalase is 5: 1-5 · 10 3 : 1, respectively; in the complex, 0.009-9% of the total number of polyhemoglobin molecules are polyhemoglobin molecules obtained from NO-derivatives of bovine hemoglobin tetramers; in the complex, 0.001-1% of the total number of polyhemoglobin molecules are polyhemoglobin molecules obtained from bovine carboxyhemoglobin tetramers; the number of glutaraldehyde molecules used for the polymerization of proteins should be 4-24 times higher than the number of polymerized molecules.
RU2010106522/15A 2010-02-24 2010-02-24 Polyfunctional polyhemoglobin-enzyme complex RU2432172C1 (en)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
RU2010106522/15A RU2432172C1 (en) 2010-02-24 2010-02-24 Polyfunctional polyhemoglobin-enzyme complex

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
RU2010106522/15A RU2432172C1 (en) 2010-02-24 2010-02-24 Polyfunctional polyhemoglobin-enzyme complex

Publications (2)

Publication Number Publication Date
RU2010106522A true RU2010106522A (en) 2011-08-27
RU2432172C1 RU2432172C1 (en) 2011-10-27

Family

ID=44756329

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2010106522/15A RU2432172C1 (en) 2010-02-24 2010-02-24 Polyfunctional polyhemoglobin-enzyme complex

Country Status (1)

Country Link
RU (1) RU2432172C1 (en)

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN113813372A (en) * 2021-09-26 2021-12-21 云锦华彰(北京)生物科技有限公司 Heme composition, pharmaceutical composition and application thereof

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN113813372A (en) * 2021-09-26 2021-12-21 云锦华彰(北京)生物科技有限公司 Heme composition, pharmaceutical composition and application thereof

Also Published As

Publication number Publication date
RU2432172C1 (en) 2011-10-27

Similar Documents

Publication Publication Date Title
JP2015515462A5 (en)
RU2534564C3 (en) MULTI-SPECIFIC BINDING ANTIGEN MOLECULE WHICH HAS AN ALTERNATIVE FUNCTION TO THE FUNCTION OF THE BLOOD COAGING FACTOR VIII
PE20071327A1 (en) JOINT CULTURE OF PLACENTARY STEM CELLS AND STEM CELLS FROM A SECOND SOURCE
WO2009135853A3 (en) Encapsulation of biologically active agents
WO2011084808A3 (en) Bifunctional polypeptide compositions and methods for treatment of metabolic and cardiovascular diseases
WO2014078688A3 (en) Recombinant adenoviruses and use thereof
NZ607069A (en) Modified relaxin polypeptides and their uses
EA202091105A1 (en) GUANILATCYCLASE COMPOSITIONS AND METHODS FOR TREATMENT OF CONGENITAL LEBER AMAVROSIS TYPE 1 (LCA1)
WO2012064709A3 (en) Variant, recombinant beta-glucocerebrosidase proteins with increased stability and increased retained catalytic activity
TN2014000236A1 (en) Use of chemically modified heparin derivates in sickle cell disease
EA201001569A1 (en) Incapsulation of biologically active agents
EA201390720A1 (en) METHODS TO IMPROVE TISSUE OXYGENATION, DANGEROUS HAZARDS
WO2012053823A3 (en) Fusion protein having factor ix activity
RU2010106522A (en) POLYFUNCTIONAL POLYHEMOGLOBIN-ENZYME COMPLEX
CA2908236C (en) Diaspirin crosslinked pegylated hemoglobin
EA201100653A1 (en) LIGANDS CONNECTING INTERLAYKIN-13 (IL-13)
PH12017550132A1 (en) Beta-casein a2 and antioxidant capacity
Claudia et al. Laccase induced maize bran arabinoxylan gels: Structural and rheological properties
ATE531445T1 (en) MEMBRANES WITH IMPROVED PERFORMANCE
WO2009135854A3 (en) Encapsulation of biologically active agents
EA201591095A1 (en) PROTEIN SLURP-1 FOR USE IN THE TREATMENT OF EYE DISEASES
RU2012122468A (en) COMPOSITION FOR TREATMENT OF SKIN INJURIES
RU2011114963A (en) TRANSBUKAL OINTMENT CONTAINING INSULIN AND LIPOSOMES
RU2019109061A (en) Composition for the treatment of gynecological and proctological diseases accompanied by oxidative stress
WO2011106674A3 (en) Use of endogenous antioxidant proteins in the treatment of stroke

Legal Events

Date Code Title Description
MM4A The patent is invalid due to non-payment of fees

Effective date: 20130225