RU2006138235A - Суперагонисты человеческих гликопротеиновых гормонов и способы их применения - Google Patents

Суперагонисты человеческих гликопротеиновых гормонов и способы их применения Download PDF

Info

Publication number
RU2006138235A
RU2006138235A RU2006138235/15A RU2006138235A RU2006138235A RU 2006138235 A RU2006138235 A RU 2006138235A RU 2006138235/15 A RU2006138235/15 A RU 2006138235/15A RU 2006138235 A RU2006138235 A RU 2006138235A RU 2006138235 A RU2006138235 A RU 2006138235A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
modified
cancer
glycoprotein hormone
group
hormone
Prior art date
Application number
RU2006138235/15A
Other languages
English (en)
Inventor
Мариуш В. ШКУДЛИНСКИ (US)
Мариуш В. ШКУДЛИНСКИ
Брюс Д. УЭЙНТРАУБ (US)
Брюс Д. УЭЙНТРАУБ
Original Assignee
Трофоджен, Инк. (Us)
Трофоджен, Инк.
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Трофоджен, Инк. (Us), Трофоджен, Инк. filed Critical Трофоджен, Инк. (Us)
Publication of RU2006138235A publication Critical patent/RU2006138235A/ru

Links

Classifications

    • G—PHYSICS
    • G01—MEASURING; TESTING
    • G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/53—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor
    • G01N33/574—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor for cancer
    • G—PHYSICS
    • G01—MEASURING; TESTING
    • G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/53—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor
    • G01N33/574—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor for cancer
    • G01N33/57484—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor for cancer involving compounds serving as markers for tumor, cancer, neoplasia, e.g. cellular determinants, receptors, heat shock/stress proteins, A-protein, oligosaccharides, metabolites
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P15/00—Drugs for genital or sexual disorders; Contraceptives
    • A61P15/08—Drugs for genital or sexual disorders; Contraceptives for gonadal disorders or for enhancing fertility, e.g. inducers of ovulation or of spermatogenesis
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P35/00—Antineoplastic agents
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P43/00—Drugs for specific purposes, not provided for in groups A61P1/00-A61P41/00
    • G—PHYSICS
    • G01—MEASURING; TESTING
    • G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/53—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor
    • G01N33/531—Production of immunochemical test materials
    • G01N33/532—Production of labelled immunochemicals
    • G01N33/533—Production of labelled immunochemicals with fluorescent label
    • G—PHYSICS
    • G01—MEASURING; TESTING
    • G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/53—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor
    • G01N33/531—Production of immunochemical test materials
    • G01N33/532—Production of labelled immunochemicals
    • G01N33/534—Production of labelled immunochemicals with radioactive label
    • G—PHYSICS
    • G01—MEASURING; TESTING
    • G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/53—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor
    • G01N33/564—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor for pre-existing immune complex or autoimmune disease, i.e. systemic lupus erythematosus, rheumatoid arthritis, multiple sclerosis, rheumatoid factors or complement components C1-C9
    • G—PHYSICS
    • G01—MEASURING; TESTING
    • G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/68—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving proteins, peptides or amino acids
    • G—PHYSICS
    • G01—MEASURING; TESTING
    • G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/74—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving hormones or other non-cytokine intercellular protein regulatory factors such as growth factors, including receptors to hormones and growth factors
    • G01N33/76—Human chorionic gonadotropin including luteinising hormone, follicle stimulating hormone, thyroid stimulating hormone or their receptors

Landscapes

  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Hematology (AREA)
  • Urology & Nephrology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Cell Biology (AREA)
  • General Physics & Mathematics (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Pathology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Analytical Chemistry (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Endocrinology (AREA)
  • Reproductive Health (AREA)
  • Hospice & Palliative Care (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Pharmacology & Pharmacy (AREA)
  • Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
  • Oncology (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Public Health (AREA)
  • Animal Behavior & Ethology (AREA)
  • Veterinary Medicine (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Rehabilitation Therapy (AREA)
  • Rheumatology (AREA)
  • Gynecology & Obstetrics (AREA)
  • Pregnancy & Childbirth (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)

Claims (75)

1. Способ визуализации клеток, включающих рецептор гликопротеинового гормона, где указанный способ включает введение субъекту модифицированного гликопротеинового гормона, причем указанный модифицированный гликопротеиновый гормон имеет, по меньшей мере, одну мутацию, которая увеличивает активность гормона относительно гликопротеинового гормона дикого типа, и выявление указанного модифицированного гликопротеинового гормона.
2. Способ по п.1, где модифицированный гликопротеиновый гормон представляет собой модифицированный тиреостимулирующий гормон (ТСГ).
3. Способ по п.1, где модифицированный гликопротеиновый гормон представляет собой модифицированный фолликулостимулирующий гормон (ФСГ).
4. Способ по п.1, где модифицированный гликопротеиновый гормон представляет собой лютеинизирующий гормон (ЛГ).
5. Способ по п.1, где модифицированный гликопротеиновый гормон представляет собой хорионический гонадотропин (ХГ).
6. Способ по п.2, где модифицированный ТСГ отличается от ТСГ дикого типа тем, что α-субъединица ТСГ включает, по меньшей мере, одну основную аминокислоту в положениях, выбранных из группы, состоящей из 11, 13, 14, 16, 17, 20 и 22.
7. Способ по п.6, где модифицированный ТСГ включает, по меньшей мере, одну основную аминокислоту в положениях 1, 6, 17, 58, 63, 66, 69 и 81 β-субъединицы.
8. Способ по п.6, где модифицированный ТСГ включает, по меньшей мере, три основных аминокислоты в положениях 11, 13, 14, 16, 17, 20 или 22 α-субъединицы.
9. Способ по п.6, 7 или 8, где основные аминокислоты представляют собой лизин или аргинин.
10. Способ по п.1, где клетки, включающие рецептор гликопротеинового гормона, представляют собой раковые клетки или клетки, указывающие на наличие аутоиммунного расстройства.
11. Способ по п.1, где выявление повышенных уровней указанного модифицированного гликопротеинового гормона у указанного субъекта указывает на присутствие раковых клеток или аутоиммунного расстройства.
12. Способ по п.11, где раковые клетки представляют собой клетки карциномы щитовидной железы.
13. Способ по п.11, где раковые клетки выбраны из группы, состоящей из рака яичников, рака матки, рака шейки матки, рака эндометрия, рака легких, тератом, рака молочной железы, рака семенников или опухоли гипофиза.
14. Способ по п.11, где аутоиммунное расстройство представляет собой болезнь Грейвса или расстройство Хашимото.
15. Способ по п.1, где указанный модифицированный гликопротеиновый гормон является меченым.
16. Способ по п.15, где метка представляет собой рентгеноконтрастную метку, радиоизотопную метку, флуоресцентную метку или парамагнитную метку.
17. Способ по п.16, где рентгеноконтрастная метка представляет собой ионный или неионный агент.
18. Способ по п.17, где ионный агент выбран из группы, состоящей из диатризоата меглумина 30%, диатризоата меглумина 60%, диатризоата меглумина 66%, диатризоата натрия 10%, диатризоата натрия 50%, иоталамата меглумина 30%, иоталамата меглумина 43%, иоталамата меглумина 60%, иоксаглата меглумина 39,3%, иоталамата натрия 19,6% или их комбинации.
19. Способ по п.17, где неионный агент выбран из группы, состоящей из гадодиамида, гадотеридола, гадоверсетамида, йодиксанола 270, йодиксанола 320, иогексола 140, иогексола 180, иогексола 240, иогексола 300, иогексола 350, иопамидола 41%, иопамидола 51%, иопамидола 61%, иопамидола 76%, иопромида 150, иопромида 240, иопромида 300, иопромида 370, иоверсола 34%, иоверсола 51%, иоверсола 64%, иоверсола 68%, иоверсола 74% или их комбинации.
20. Способ по п.16, где радиоизотопная метка представляет собой I131 или Tc99m.
21. Способ по п.16, где парамагнитная метка представляет собой гадодиамид, гадотеридол, гадоверсетамид, ферумоксиды, гадопентетат димеглумин, мангафодипир тринатрий или их комбинации.
22. Способ по п.1, дополнительно включающий введение протирелина, тиротропина альфа, гонадорелина или их комбинаций.
23. Способ по п.15, где меченый модифицированный гликопротеиновый гормон выявляется способом, выбранным из группы, состоящей из магнитно-резонансной визуализации, компьютерно-томографической визуализации, визуализации методами радиационной медицины, рентгеновской маммографии, радионуклидной визуализации или их комбинаций.
24. Способ по п.15, где выявление некоторого количества указанного меченого модифицированного гликопротеинового гормона у указанного субъекта указывает на присутствие раковых клеток или аутоиммунного расстройства.
25. Способ по п.24, где рак представляет собой рак щитовидной железы.
26. Способ по п.24, где раковые клетки выбраны из группы, состоящей из рака яичников, рака матки, рака шейки матки, рака эндометрия, рака легких, тератом, рака молочной железы, рака семенников или опухоли гипофиза.
27. Способ по п.24, где аутоиммунное расстройство представляет собой болезнь Грейвса или расстройство Хашимото.
28. Способ доставки агента в клетку, экспрессирующую гликопротеиновый рецептор, нуждающегося в нем субъекта, где указанный способ включает введение указанному субъекту агента, соединенного с модифицированным гликопротеиновым гормоном, имеющим, по меньшей мере, одну мутацию, которая увеличивает активность гормона относительно гликопротеинового гормона дикого типа.
29. Способ по 28, где модифицированный гликопротеиновый гормон представляет собой модифицированный ТСГ.
30. Способ по 28, где модифицированный гликопротеиновый гормон представляет собой модифицированный ФСГ.
31. Способ по п.28, где модифицированный гликопротеиновый гормон представляет собой модифицированный ЛГ.
32. Способ по п.28, где модифицированный гликопротеиновый гормон представляет собой модифицированный ХГ.
33. Способ по п.29, где модифицированный ТСГ отличается от ТСГ дикого типа тем, что α-субъединица модифицированного ТСГ включает, по меньшей мере, одну основную аминокислоту в положениях, выбранных из группы, состоящей из 11, 13, 14, 16, 17, 20 и 22.
34. Способ по п.29, где модифицированный ТСГ включает, по меньшей мере, одну основную аминокислоту в положениях 1, 6, 17, 58, 63, 66, 69 и 81 β-субъединицы.
35. Способ по п.29, где модифицированный ТСГ включает, по меньшей мере, три основных аминокислоты в положениях 11, 13, 14, 16, 17, 20 или 22 α-субъединицы.
36. Способ по пп.33, 34 или 35, где основные аминокислоты представляют собой лизин или аргинин.
37. Способ по п.28, где указанный агент выбран из группы, состоящей из цитопротективных соединений, антител, лекарственных препаратов, сенсибилизаторов, модификаторов биологической реакции, радионуклидов, токсинов, вирусов или их комбинаций.
38. Способ по п.37, где агент представляет собой препарат, выбранный из группы, состоящей из натуральных или синтетических эстрогенов, модуляторов эстрогеновых рецепторов, прогестинов, андрогенов, стимуляторов овуляции, гонадотропинвысвобождающих гормонов, ингибиторов андрогенов, бисфосфонатов, глюкокортикоидов, гормонов щитовидной железы, антитиреоидных средств, алкилирующих средств, антиметаболитов, антимикотических средств, эпиподофиллотоксинов, антинеопластических антибиотиков, антинеопластических гормонов, платиновых координационных комплексных агентов, антрацендионов, замещенных мочевин, производных метилгидразина, ингибиторов ДНК топоизомеразы, ретиноидов или их комбинаций.
39. Способ по п.38, где препарат выбран из группы, состоящей из кломифена, финастерида, пропилтиоурацила, метимазола, блеомицина, винкристина, винбластина, цисплатина, митомицина, ифосфамида, циклофосфамида, доксорубицина, паклитаксела, фторурацила, карбоплатина, эпирубицина, алтретамина, винорелбина, митоксантрона, бромкриптина, преднизона, порфимера, митотана или их комбинаций.
40. Способ по п.38, где сенсибилизатор выбран из группы, состоящей из метронидазола, мизонидазола, верапамила, дилтиазема или их комбинаций.
41. Способ по п.37, где агент представляет собой модификатор биологической реакции, выбранный из группы, состоящей из интерферона-α, интерферона-β, интерферона-γ, фактора опухолевого некроза, лимфотоксина, интерлейкина-1, интерлейкина-2, интерлейкина-3, интерлейкина-4, интерлейкина-5, интерлейкина-6, р53 или их комбинаций.
42. Способ по п.37, где агент представляет собой моноклональное антитело, поликлональное антитело или их комбинации.
43. Способ по п.37, где агент представляет собой модификатор пути передачи клеточного сигнала.
44. Способ по п.37, где агент выбран из группы, состоящей из форсколина, стауроспорина, сложных форболовых эфиров, нестероидных противовоспалительных препаратов, стероидов или их комбинаций.
45. Способ по п.37, где агент представляет собой цитопротективное соединение.
46. Способ по п.43, где цитопротективное соединение представляет собой месну или лейковорин.
47. Способ по п.37, где радионуклид выбран из группы, состоящей из 131I,  132I, 32P, 186Re, 188Re, 203Pb, 312Pb, 212Bi, 109Pd, 64Cu, 67Cu, 211At, 97Ru, 105Rh, 198Au и 199Au.
48. Способ по п.37, где токсин представляет собой рицин, абрин, дифтерийный токсин, экзотоксин А Pseudomonas, рибосомальные инактивирующие белки и микотоксины.
49. Способ по п.37, где вирусы выбраны из группы, состоящей из аденовируса, ретровируса или их комбинаций или фрагментов.
50. Способ по п.28, где субъект имеет или у него предполагается наличие расстройства, выбранного из группы, состоящей из рака щитовидной железы, болезни Грейвса, расстройства Хашимото, рака яичников, рака матки, рака шейки матки, рака эндометрия, рака легких, тератом, рака молочной железы, рака семенников или опухоли гипофиза.
51. Способ выявления анализируемого вещества, которое препятствует связыванию модифицированного гликопротеинового гормона с гликопротеиновым рецептором в биологическом образце, где указанный способ включает (i) обеспечение контакта образца с модифицированным гликопротеиновым гормоном, причем указанный модифицированный гликопротеиновый гормон имеет, по меньшей мере, одну мутацию, которая увеличивает активность гормона относительно гликопротеинового гормона дикого типа, и (ii) выявление сигнала, причем присутствие или величина выявленного сигнала указывает на присутствие или отсутствие анализируемого вещества, которое препятствует связыванию модифицированного гликопротеинового гормона с гликопротеиновым рецептором.
52. Способ по п.51, где сигнал представляет собой присутствие или количество модифицированного гликопротеинового гормона, связанного с гликопротеиновым рецептором в биологическом образце.
53. Способ по п.51, где сигнал представляет собой присутствие или количество цАМФ в биологическом образце.
54. Способ по п.51, где сигнал представляет собой присутствие или количество стероидов в биологическом образце.
55. Способ по п.54, где сигнал представляет собой присутствие или количество прогестерона в биологическом образце.
56. Способ по п.51, где сигнал представляет собой присутствие или количество инозитола трифосфата или другого компонента пути инозитола трифосфата.
57. Способ по п.51, где сигнал представляет собой присутствие или количество внутриклеточного кальция или активность кальцийзависимых киназ или их комбинацию.
58. Способ по п.51, где сигнал представляет собой присутствие, количество или активность протеинкиназы В (РКВ) или киназы, индуцированной сывороткой/глюкокортикоидом (SgK).
59. Способ по 51, где модифицированный гликопротеиновый гормон представляет собой модифицированный ТСГ.
60. Способ по 51, где модифицированный гликопротеиновый гормон представляет собой модифицированный ФСГ.
61. Способ по п.51, где модифицированный гликопротеиновый гормон представляет собой модифицированный ЛГ.
62. Способ по п.51, где модифицированный гликопротеиновый гормон представляет собой модифицированный ХГ.
63. Способ по п.59, где модифицированный ТСГ включает, по меньшей мере, одну основную аминокислоту в положении, выбранном из группы, состоящей из 11, 13, 14, 16, 17, 20 и 22 α-субъединицы.
64. Способ по п.59, где модифицированный ТСГ включает, по меньшей мере, одну основную аминокислоту в положении, выбранном из группы, состоящей из 1, 6, 17, 58, 63, 66, 69 и 81 β-субъединицы.
65. Способ по п.60, где модифицированный ФСГ включает, по меньшей мере, одну основную аминокислоту в положении, выбранном из группы, состоящей из 13, 14, 16, 17, 20, 21, 22, 66, 68, 73, 74 и 81 α-субъединицы.
66. Способ по п.60, где модифицированный ФСГ включает, по меньшей мере, одну основную аминокислоту в положении, выбранном из группы, состоящей из 2, 4, 14, 63, 64, 67 и 69 β-субъединицы.
67. Способ по пп.63, 64, 65 или 66, где основные аминокислоты представляют собой лизин или аргинин.
68. Способ по п.51, где анализируемое вещество представляет собой антитело к гликопротеиновому рецептору.
69. Способ по п.51, где анализируемое вещество представляет собой антитело к внеклеточному домену гликопротеинового гормонального рецептора.
70. Способ по п.51, где анализируемое вещество представляет собой гликопротеиновый гормон дикого типа.
71. Способ по п.51, где гликопротеиновый рецептор выбран из группы, состоящей из рецепторов для ТСГ, ФСГ, ЛГ, ХГ или их комбинаций.
72. Способ по п.51, где указанный модифицированный гликопротеиновый гормон является меченым.
73. Способ по п.51, где биологический образец включает цельные клетки.
74. Способ по п.51, где биологический образец включает клеточные мембраны.
75. Способ по п.51, где выявление сигнала указывает на то, что субъект, у которого был получен биологический образец, страдает расстройством, выбранным из группы, состоящей из рака щитовидной железы, болезни Грейвса, расстройства Хашимото, рака яичников, рака матки, рака эндометрия, рака легких, тератом, рака молочной железы, рака семенников, опухоли гипофиза, овуляторной дисфункции, дефекта фазы желтого тела, бесплодия неясной этиологии, бесплодия, вызванного мужским фактором, ограниченного по времени зачатия или спонтанного выкидыша.
RU2006138235/15A 2004-03-31 2005-03-18 Суперагонисты человеческих гликопротеиновых гормонов и способы их применения RU2006138235A (ru)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US55770404P 2004-03-31 2004-03-31
US60/557,704 2004-03-31

Publications (1)

Publication Number Publication Date
RU2006138235A true RU2006138235A (ru) 2008-05-10

Family

ID=35150595

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2006138235/15A RU2006138235A (ru) 2004-03-31 2005-03-18 Суперагонисты человеческих гликопротеиновых гормонов и способы их применения

Country Status (13)

Country Link
US (1) US20090214424A1 (ru)
EP (1) EP1738174A2 (ru)
JP (1) JP2007530974A (ru)
KR (1) KR20070026493A (ru)
CN (1) CN1965234A (ru)
AU (1) AU2005233923A1 (ru)
BR (1) BRPI0509469A (ru)
CA (1) CA2561545A1 (ru)
CR (1) CR8700A (ru)
IL (1) IL178389A0 (ru)
MX (1) MXPA06011290A (ru)
RU (1) RU2006138235A (ru)
WO (1) WO2005101000A2 (ru)

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
RU2668174C2 (ru) * 2012-07-30 2018-09-26 Трофоген Инк. Суперагонисты гликопротеинового гормона длительного действия

Families Citing this family (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN101246176B (zh) * 2007-02-13 2013-06-05 许洋 鳞状细胞癌抗原阴性宫颈癌血清蛋白质检测的质谱试剂及其制备方法
CN102372780A (zh) * 2010-08-23 2012-03-14 上海市计划生育科学研究所 抗人绒毛膜促性腺激素抗体-白介素2融合蛋白的制备及其应用
CN102847151B (zh) * 2011-07-01 2014-08-13 天津金耀集团有限公司 含有巯乙基磺酸钠和糖皮质激素的吸入制剂及其制备方法
MX2015001912A (es) * 2012-08-21 2015-06-05 Repros Therapeutics Inc Formulaciones de trans - clomifeno y usos de las mismas.

Family Cites Families (6)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US6326467B1 (en) * 1989-02-23 2001-12-04 Colorado State University Research Foundation Hormone-recombinant toxin compounds and methods for using same
EP0517829B2 (en) * 1990-03-02 2007-12-26 Boston Medical Center Corporation Improved chimeric toxins
EP1947117B1 (en) * 1996-05-08 2013-07-17 THE UNITED STATES GOVERNMENT as represented by THE DEPARTMENT OF HEALTH AND HUMAN SERVICES Glycoprotein hormone superagonists
US6361992B1 (en) * 1996-05-08 2002-03-26 The United States Of America As Represented By The Department Of Health And Human Services Thyroid stimulating hormone superagonists
KR100642586B1 (ko) * 1997-09-22 2006-11-10 유니버시티 어브 메릴랜드, 발티모어 갑상선 자극 호르몬의 변이체 및 이에 근거한 방법
EP1115866A1 (en) * 1998-09-22 2001-07-18 University of Maryland at Baltimore Cystine knot growth factor mutants

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
RU2668174C2 (ru) * 2012-07-30 2018-09-26 Трофоген Инк. Суперагонисты гликопротеинового гормона длительного действия

Also Published As

Publication number Publication date
CR8700A (es) 2007-07-19
CA2561545A1 (en) 2005-10-27
KR20070026493A (ko) 2007-03-08
AU2005233923A1 (en) 2005-10-27
IL178389A0 (en) 2007-02-11
US20090214424A1 (en) 2009-08-27
BRPI0509469A (pt) 2007-09-11
WO2005101000A2 (en) 2005-10-27
CN1965234A (zh) 2007-05-16
JP2007530974A (ja) 2007-11-01
EP1738174A2 (en) 2007-01-03
MXPA06011290A (es) 2007-03-21
WO2005101000A3 (en) 2006-11-23

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Braunstein et al. Presence in normal human testes of a chorionic-gonadotropin-like substance distinct from human luteinizing hormone
BRAUNSTEIN et al. Ectopic production of human chorionic gonadotrophin by neoplasms
Martuza et al. Estrogen and progestin binding by cytosolic and nuclear fractions of human meningiomas
RU2006138235A (ru) Суперагонисты человеческих гликопротеиновых гормонов и способы их применения
US9201077B2 (en) Direct enzyme immunoassay for measurement of serum progesterone levels
WO2008063479A2 (en) Pancreatic cancer biomarkers
Giusti et al. Anti-Müllerian hormone in pre-menopausal females after ablative radioiodine treatment for differentiated thyroid cancer
Cortright et al. Clinical features of progressive vacuolar hepatopathy in Scottish Terriers with and without hepatocellular carcinoma: 114 cases (1980–2013)
Harvey et al. Differences in total human chorionic gonadotropin immunoassay analytical specificity and ability to measure human chorionic gonadotropin in gestational trophoblastic disease and germ cell tumors
Alpert Alpha-I-Fetoprotein: Serologic Marker of Hu-man Hepatoma and Embryonal Carcinoma¹2
Syne et al. Estrogen binding sites in the nucleus of normal and malignant human tissue: characteristics of the multiple nuclear binding sites
Anastasilakis et al. Coexistence of Graves’ disease, papillary thyroid carcinoma and unilateral benign struma ovarii: case report and review of the literature
Guignat et al. Chromogranin A and the α-subunit of glycoprotein hormones in medullary thyroid carcinoma and phaeochromocytoma
RU2652304C2 (ru) Способ прогнозирования риска развития сердечно-сосудистой патологии у особи женского пола
Giovanella et al. Thyroid functional and molecular imaging
Pascolo et al. Detention and mapping of iron and toxic environmental elements in human ovarian endometriosis: A suggested combined role
Rutteman et al. Steroid receptors in mammary tumours of the cat
Greene et al. Pathology consultation on human chorionic gonadotropin testing for pregnancy assessment
Campisi et al. Evidence for soluble and nuclear site I binding of estrogens in human aorta
Rüther et al. Role of human chorionic gonadotropin in patients with pure seminoma
V Sekar et al. Imaging cellular receptors in breast cancers: an overview
Wang et al. High salt intake negatively impacts ovarian follicle development
Lee et al. Development of follicle-stimulating hormone receptor binding probes to image ovarian xenografts
US5583110A (en) Detection of neoplasms by hormonal tumor stimulation test
JP7135238B2 (ja) 破壊性甲状腺炎を他の病態から鑑別する方法

Legal Events

Date Code Title Description
FA92 Acknowledgement of application withdrawn (lack of supplementary materials submitted)

Effective date: 20090507