RU2001123926A - Polypeptide variants with increased heparin binding ability - Google Patents

Polypeptide variants with increased heparin binding ability

Info

Publication number
RU2001123926A
RU2001123926A RU2001123926/14A RU2001123926A RU2001123926A RU 2001123926 A RU2001123926 A RU 2001123926A RU 2001123926/14 A RU2001123926/14 A RU 2001123926/14A RU 2001123926 A RU2001123926 A RU 2001123926A RU 2001123926 A RU2001123926 A RU 2001123926A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
amino acid
polypeptide
seq
polypeptide variant
oligopeptide
Prior art date
Application number
RU2001123926/14A
Other languages
Russian (ru)
Other versions
RU2227743C2 (en
Inventor
Вальтер ЗЕБАЛЬД
Original Assignee
Остеогенетикс Гмбх
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Priority claimed from DE19906096A external-priority patent/DE19906096A1/en
Application filed by Остеогенетикс Гмбх filed Critical Остеогенетикс Гмбх
Publication of RU2001123926A publication Critical patent/RU2001123926A/en
Application granted granted Critical
Publication of RU2227743C2 publication Critical patent/RU2227743C2/en

Links

Claims (26)

1. Полипептидный вариант, обладающий повышенной гепаринсвязывающей способностью, отличающийся тем, что(I) к аминокислотной последовательности полипептида добавлен по меньшей мере один олигопептид, включающий аминокислотную последовательность Х1Х2Х3Х4Х5Х6, и/или (II) в аминокислотную последовательность полипептида встроен по меньшей мере один олигопептид, включающий аминокислотную последовательность Х1Х2Х3Х4Х5Х6, и/или (III) по меньшей мере одна олигопептидная последовательность, встречающаяся в естественных условиях в аминокислотной последовательности полипептида, заменена олигопептидом, включающим аминокислотную последовательность X1X2X3X4X5X6, где Х1 обозначает К, R или Н; Х2 обозначает К, R или Н; Х3 обозначает К, R, Н или не обозначает аминокислоту; Х4 не обозначает К, R, H, но обозначает любую другую аминокислоту; Х5 не обозначает К, R, Н, но обозначает любую другую аминокислоту или не обозначает аминокислоту; X6 не обозначает К, R, Н, но обозначает любую другую аминокислоту или не обозначает аминокислоту (SEQ ID No:1), или: X1 обозначает К, R или Н; Х2 не обозначает К, R, Н, но обозначает любую другую аминокислоту; X3 обозначает К, R или Н; Х4 не обозначает К, R, Н, но обозначает любую другую аминокислоту; Х5 не обозначает К, R, Н, но обозначает любую другую аминокислоту или не обозначает аминокислоту; Х6 не обозначает К, R, Н, но обозначает любую другую аминокислоту или не обозначает аминокислоту (SEQ ID No:2), иполипептид выбирают из представителей семейства DVR, включая суперсемейство TGF-β.1. A polypeptide variant having increased heparin binding ability, characterized in that (I) at least one oligopeptide comprising the amino acid sequence X 1 X 2 X 3 X 4 X 5 X 6 and / or (II) is added to the amino acid sequence of the polypeptide in the amino acid sequence of the polypeptide is embedded at least one oligopeptide comprising the amino acid sequence X 1 X 2 X 3 X 4 X 5 X 6, and / or (III) at least one oligopeptide sequence naturally occurring in aminokisl tnoj polypeptide sequence has been replaced by an oligopeptide comprising the amino acid sequence X 1 X 2 X 3 X 4 X 5 X 6, wherein X 1 is K, R or H; X 2 is K, R or H; X 3 is K, R, H or is not an amino acid; X 4 does not mean K, R, H, but denotes any other amino acid; X 5 is not K, R, H, but is any other amino acid or is not an amino acid; X 6 does not denote K, R, H, but denotes any other amino acid or does not denote an amino acid (SEQ ID No: 1), or: X 1 denotes K, R or H; X 2 does not mean K, R, H, but denotes any other amino acid; X 3 is K, R or H; X 4 does not mean K, R, H, but denotes any other amino acid; X 5 is not K, R, H, but is any other amino acid or is not an amino acid; X 6 does not mean K, R, H, but it denotes any other amino acid or does not denote an amino acid (SEQ ID No: 2), and the polypeptide is selected from representatives of the DVR family, including the TGF-β superfamily. 2. Полипептидный вариант по п.1, отличающийся тем, что 1-4 копии этого олигопептида встраивают в 1-4 положения полипептида.2. The polypeptide variant according to claim 1, characterized in that 1-4 copies of this oligopeptide are inserted into 1-4 positions of the polypeptide. 3. Полипептидный вариант по п.1 или 2, отличающийся тем, что олигопептид включает аминокислотную последовательность RKRA (SEQ ID No: 3) или RKRAKHKQ (SEQ ID No:4).3. The polypeptide variant according to claim 1 or 2, characterized in that the oligopeptide comprises the amino acid sequence RKRA (SEQ ID No: 3) or RKRAKHKQ (SEQ ID No: 4). 4. Полипептидный вариант по любому из пп.1-3, отличающийся тем, что олигопептид добавляют к N-концу и/или встраивают в N-концевую область, и/или им заменяют часть N-концевой области.4. The polypeptide variant according to any one of claims 1 to 3, characterized in that the oligopeptide is added to the N-terminus and / or inserted into the N-terminal region, and / or part of the N-terminal region is replaced with it. 5. Полипептидный вариант по любому из пп.1-4, отличающийся тем, что аминокислотная последовательность полипептидного варианта дополнительно содержит последовательность, пригодную для рекомбинантной экспрессии на N-конце, эта последовательность, пригодная для рекомбинантной экспрессии, представляет собой М или MZ, где М обозначает метионин и Z обозначает одну или несколько аминокислот.5. The polypeptide variant according to any one of claims 1 to 4, characterized in that the amino acid sequence of the polypeptide variant further comprises a sequence suitable for recombinant expression at the N-terminus, this sequence suitable for recombinant expression is M or MZ, where M denotes methionine and Z denotes one or more amino acids. 6. Полипептидный вариант по любому из пп.1-5, отличающийся тем, что6. The polypeptide variant according to any one of claims 1 to 5, characterized in that полипептидный вариант дополнительно содержит His-метку.the polypeptide variant further comprises a His tag. 7. Полипептидный вариант по любому из пп.1-6, отличающийся тем, что полипептидный вариант изменяют путем добавления, замены, инсерции, инверсии и/или делеции, причем, полипептид, измененный с помощью добавления, замены, инсерции, инверсии и/или делеции, обладает по меньшей мере 10% биологической активности неизмененного полипептида, и/или по меньшей мере 50% гомологией относительно неизмененного полипептида.7. The polypeptide variant according to any one of claims 1 to 6, characterized in that the polypeptide variant is changed by adding, replacing, insertion, inversion and / or deletion, moreover, the polypeptide modified by adding, replacing, insertion, inversion and / or deletion, has at least 10% biological activity of the unchanged polypeptide, and / or at least 50% homology relative to the unchanged polypeptide. 8. Полипептидный вариант по любому из пп.1-7, отличающийся тем, что полипептид представляет собой BMP-2, BMP-4, BMP-5, BMP-6, BMP-7/OP-1 или ВМР-8/ОР-2.8. The polypeptide variant according to any one of claims 1 to 7, characterized in that the polypeptide is BMP-2, BMP-4, BMP-5, BMP-6, BMP-7 / OP-1 or BMP-8 / OP- 2. 9. Полипептидный вариант по любому из пп.1-8, отличающийся тем, что полипептид встраивают перед цистеиновым узлом.9. The polypeptide variant according to any one of claims 1 to 8, characterized in that the polypeptide is inserted in front of the cysteine node. 10. Полипептидный вариант по п.8 или 9, отличающийся тем, что полипептидный вариант имеет аминокислотную последовательность, представленную в SEQ ID No:5 (Т3) или SEQ ID No:6 (T4).10. The polypeptide variant of claim 8 or 9, characterized in that the polypeptide variant has the amino acid sequence shown in SEQ ID No: 5 (T3) or SEQ ID No: 6 (T4). 11. Полипептидный вариант по любому из пп.1-10, отличающийся тем, что полипептидный вариант представляет собой полимер, олигомер или димер полипептидного варианта по любому из пп.1-10.11. The polypeptide variant according to any one of claims 1 to 10, characterized in that the polypeptide variant is a polymer, oligomer or dimer of the polypeptide variant according to any one of claims 1 to 10. 12. Молекула нуклеиновой кислоты, включающая нуклеотидную последовательность, кодирующую полипептидный вариант по любому из пп.1-11.12. A nucleic acid molecule comprising a nucleotide sequence encoding a polypeptide variant according to any one of claims 1 to 11. 13. Молекула нуклеиновой кислоты по п.12, отличающаяся тем, что эту нуклеотидную последовательность получают из геномной ДНК или кДНК, или она представляет собой синтетическую ДНК.13. The nucleic acid molecule according to p. 12, characterized in that this nucleotide sequence is obtained from genomic DNA or cDNA, or it is a synthetic DNA. 14. Молекула нуклеиновой кислоты по п.12 или 13, дополнительно включающая промотор, пригодный для контроля экспрессии, причем нуклеотидная последовательность, которая кодирует полипептидный вариант, находится под контролем промотора.14. The nucleic acid molecule according to item 12 or 13, further comprising a promoter suitable for controlling expression, the nucleotide sequence that encodes the polypeptide variant is under the control of the promoter. 15. Молекула нуклеиновой кислоты по любому из пп.12-14, где молекула нуклеиновой кислоты содержит по меньшей мере часть вектора.15. The nucleic acid molecule according to any one of paragraphs.12-14, where the nucleic acid molecule contains at least a portion of the vector. 16. Клетка-хозяин, содержащая молекулу нуклеиновой кислоты по любому из пп.12-15, где клетка-хозяин представляет собой прокариотическую или эукариотическую клетку, пригодную для экспрессии молекулы нуклеиновой кислоты.16. A host cell comprising a nucleic acid molecule according to any one of claims 12-15, wherein the host cell is a prokaryotic or eukaryotic cell suitable for expressing a nucleic acid molecule. 17. Способ получения полипептидного варианта, обладающего повышенной гепаринсвязывающей способностью, по любому из пп.1-11, предусматривающий: добавление к аминокислотной последовательности полипептида по меньшей мере одного олигопептида, который содержит аминокислотную последовательность, выбранную из SEQ ID No:1 или SEQ No:2; и/или встраивание в аминокислотную последовательность полипептида по меньшей мере одного олигопептида, который содержит аминокислотную последовательность, выбранную из SEQ ID No: 1 или SEQ No: 2; и/или замену по меньшей мере одной олигопептидной последовательности, которая в естественных условиях входит в состав аминокислотной последовательности, на олигопептид, содержащий аминокислотную последовательность, выбранную из SEQ ID No:1 или SEQ ID No:2.17. A method for producing a polypeptide variant having enhanced heparin binding ability according to any one of claims 1-11, comprising: adding to the amino acid sequence of the polypeptide at least one oligopeptide that contains an amino acid sequence selected from SEQ ID No: 1 or SEQ No: 2; and / or embedding in the amino acid sequence of the polypeptide of at least one oligopeptide that contains an amino acid sequence selected from SEQ ID No: 1 or SEQ No: 2; and / or replacing at least one oligopeptide sequence, which in vivo is part of the amino acid sequence, with an oligopeptide containing an amino acid sequence selected from SEQ ID No: 1 or SEQ ID No: 2. 18. Способ по п.17, отличающийся тем, что способ предусматривает использование метода химического и/или ферментативного синтеза.18. The method according to 17, characterized in that the method involves the use of chemical and / or enzymatic synthesis. 19. Способ по п.17 или 18, отличающийся тем, что способ предусматривает использование методов генной технологии.19. The method according to 17 or 18, characterized in that the method involves the use of genetic technology methods. 20. Способ по любому из пп.17-19, отличающийся тем, что способ предусматривает: а) мутагенез in vitro кодирующей полипептид нуклеиновой кислоты, например: (I) добавление к нуклеиновой кислоте, кодирующей полипептид, по меньшей мере одной нуклеиновой кислоты, кодирующей олигопептид, который содержит аминокислотную последовательность, выбранную из SEQ ID No:1 или SEQ ID No:2; и/или (II) встраивание в нуклеиновую кислоту, кодирующую полипептид, по меньшей мере одной нуклеиновой кислоты, кодирующей олигопептид, который содержит аминокислотную последовательность, выбранную из SEQ ID No:l или SEQ ID No:2; и/или (III) замену по меньшей мере одной нуклеотидной последовательности во встречающейся в естественных условиях нуклеотидной последовательности, кодирующей полипептид, на нуклеотидную последовательность, кодирующую олигопептид, который содержит аминокислотную последовательность, выбранную из SEQ ID No:1 или SEQ ID No:2; б) клонирование мутантной нуклеиновой кислоты в приемлемом векторе экспрессии; в) трансформацию/трансфекцию приемлемой клетки-хозяина полученным вектором экспрессии; г) культивирование трансформированной/трансфектированной клетки-хозяина в условиях, приемлемых для экспрессии; д) выделение и при необходимости ренатурацию экспрессируемого полипептида.20. A method according to any one of claims 17-19, characterized in that the method comprises: a) in vitro mutagenesis of a nucleic acid encoding a polypeptide, for example: (I) adding to the nucleic acid encoding a polypeptide at least one nucleic acid encoding an oligopeptide that contains an amino acid sequence selected from SEQ ID No: 1 or SEQ ID No: 2; and / or (II) embedding in a nucleic acid encoding a polypeptide of at least one nucleic acid encoding an oligopeptide that contains an amino acid sequence selected from SEQ ID No: l or SEQ ID No: 2; and / or (III) replacing at least one nucleotide sequence in a naturally occurring nucleotide sequence encoding a polypeptide with a nucleotide sequence encoding an oligopeptide that contains an amino acid sequence selected from SEQ ID No: 1 or SEQ ID No: 2; b) cloning of the mutant nucleic acid in an acceptable expression vector; c) transformation / transfection of an acceptable host cell with the obtained expression vector; d) culturing the transformed / transfected host cell under conditions suitable for expression; e) isolation and, if necessary, renaturation of the expressed polypeptide. 21. Способ по любому из пп.17-20, отличающийся тем, что способ осуществляют с использованием прокариотической клетки-хозяина, такой как предпочтительно Е. coli.21. The method according to any one of paragraphs.17-20, characterized in that the method is carried out using a prokaryotic host cell, such as preferably E. coli. 22. Способ по любому из пп.17-20, отличающийся тем, что способ осуществляют с использованием эукариотической клетки-хозяина, предпочтительно клетки дрожжей, растения или насекомого, СНО- или COS-клетки.22. The method according to any one of paragraphs.17-20, characterized in that the method is carried out using a eukaryotic host cell, preferably a yeast, plant or insect cell, CHO or COS cells. 23. Фармацевтическая композиция, включающая полипептидный вариант по любому из пп.1-11 и необязательно физиологически совместимые добавки.23. A pharmaceutical composition comprising the polypeptide variant according to any one of claims 1 to 11 and optionally physiologically compatible additives. 24. Применение полипептидного варианта по любому из пп.1-11 для стимуляции остеогенеза или заживления ран или для лечения воспаления или рака.24. The use of the polypeptide variant according to any one of claims 1 to 11 for the stimulation of osteogenesis or wound healing or for the treatment of inflammation or cancer. 25. Композиция для остеоиндукции, включающая полипептидный вариант по любому из пп.1-11 и носитель, выбранный из ряда, включающего гепарин, гидроксиапатит, гиалуроновую кислоту, синтетические полимеры и коллаген.25. A composition for osteoinduction, comprising the polypeptide variant according to any one of claims 1 to 11, and a carrier selected from the group consisting of heparin, hydroxyapatite, hyaluronic acid, synthetic polymers and collagen. 26. Остеоиндуктивный матрикс, отличающийся тем, что матрикс содержит или покрыт гепарином или гепаринподобными субстанциями и полипептидные варианты по любому из пп.1-11 адсорбированы на гепарин или гепаринподобные субстанции.26. Osteoinductive matrix, characterized in that the matrix contains or is coated with heparin or heparin-like substances and the polypeptide variants according to any one of claims 1 to 11 are adsorbed on heparin or heparin-like substances.
RU2001123926/15A 1999-02-13 2000-01-27 Polypeptide variants with enhanced heparin - binding capacity RU2227743C2 (en)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
DE19906096.7 1999-02-13
DE19906096A DE19906096A1 (en) 1999-02-13 1999-02-13 Protein with a heparin-binding epitope

Publications (2)

Publication Number Publication Date
RU2001123926A true RU2001123926A (en) 2003-06-27
RU2227743C2 RU2227743C2 (en) 2004-04-27

Family

ID=7897433

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2001123926/15A RU2227743C2 (en) 1999-02-13 2000-01-27 Polypeptide variants with enhanced heparin - binding capacity

Country Status (11)

Country Link
US (1) US7253254B1 (en)
EP (1) EP1151095B1 (en)
JP (3) JP4155711B2 (en)
CN (1) CN1169959C (en)
AT (1) ATE470713T1 (en)
AU (1) AU762387B2 (en)
BR (1) BR0008785A (en)
CA (1) CA2362496C (en)
DE (2) DE19906096A1 (en)
RU (1) RU2227743C2 (en)
WO (1) WO2000047736A1 (en)

Families Citing this family (19)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US8328876B2 (en) 2003-12-31 2012-12-11 Warsaw Orthopedic, Inc. Bone matrix compositions and methods
WO2005082005A2 (en) * 2004-02-20 2005-09-09 Biosurface Engineering Technologies, Inc., Et Al. Positive modulator of bone morphogenic protein-2
US7910552B2 (en) 2005-05-27 2011-03-22 Bbs-Bioactive Bone Substitutes Oy Bone morphogenetic proteins containing a heparin binding site and osteogenic devices and pharmaceutical products containing thereof
US9216212B2 (en) 2005-08-05 2015-12-22 University Of Massachusetts Virus-like particles as vaccines for paramyxovirus
US7951384B2 (en) * 2005-08-05 2011-05-31 University Of Massachusetts Virus-like particles as vaccines for paramyxovirus
US8911759B2 (en) 2005-11-01 2014-12-16 Warsaw Orthopedic, Inc. Bone matrix compositions and methods
JP2007332106A (en) * 2006-06-16 2007-12-27 Okayama Univ Sustained release pharmaceutical composition for osteogenesis
JP2009541358A (en) 2006-06-22 2009-11-26 バイオサーフェス エンジニアリング テクノロジーズ,インク. Compositions and methods for delivering a BMP-2 amplification factor / co-activator to enhance bone formation
US20080206299A1 (en) * 2007-02-27 2008-08-28 Shimp Lawrence A Method for Recovering Minerals From Bone and Use of Same
WO2008157492A2 (en) 2007-06-15 2008-12-24 Osteotech, Inc. Osteoinductive demineralized cancellous bone
AU2008265850B2 (en) 2007-06-15 2014-06-26 Warsaw Orthopedic, Inc. Bone matrix compositions and methods
US9554920B2 (en) 2007-06-15 2017-01-31 Warsaw Orthopedic, Inc. Bone matrix compositions having nanoscale textured surfaces
US9358113B2 (en) 2007-07-10 2016-06-07 Warsaw Orthopedic, Inc. Delivery system
JP2009045142A (en) * 2007-08-16 2009-03-05 Okayama Univ Method of processing base material for inducing bone formation around base material in vivo
US8580270B2 (en) * 2008-09-30 2013-11-12 University Of Massachusetts Respiratory synctial virus (RSV) sequences for protein expression and vaccines
WO2010071190A1 (en) * 2008-12-19 2010-06-24 国立大学法人 新潟大学 Heparin affinity erythropoietin
WO2010093955A1 (en) 2009-02-12 2010-08-19 Osteotech,Inc. Segmented delivery system
GB201601136D0 (en) 2016-01-21 2016-03-09 Mörgelin Matthias And Abdillahi Suado M Novel polypeptides and medical uses thereof
EP3407908B1 (en) 2016-12-30 2020-12-09 Biogend Therapeutics Co., Ltd. Recombinant polypeptides and nucleic acid molecules, compositions, and methods of making and uses thereof

Family Cites Families (78)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4455256A (en) 1981-05-05 1984-06-19 The Regents Of The University Of California Bone morphogenetic protein
US4804744A (en) 1984-01-04 1989-02-14 International Genetic Engineering, Inc. Osteogenic factors
NZ210699A (en) 1984-01-04 1989-06-28 Int Genetic Eng Isolation of an osteogenic protein of the p3 immunologically related family
US4627982A (en) 1984-07-16 1986-12-09 Collagen Corporation Partially purified bone-inducing factor
US5187076A (en) 1986-07-01 1993-02-16 Genetics Institute, Inc. DNA sequences encoding BMP-6 proteins
US4877864A (en) 1987-03-26 1989-10-31 Genetics Institute, Inc. Osteoinductive factors
US5459047A (en) 1986-07-01 1995-10-17 Genetics Institute, Inc. BMP-6 proteins
US5106748A (en) 1986-07-01 1992-04-21 Genetics Institute, Inc. Dna sequences encoding 5 proteins
ZA874681B (en) 1986-07-01 1988-04-27 Genetics Inst Novel osteoinductive factors
US5631142A (en) 1986-07-01 1997-05-20 Genetics Institute, Inc. Compositions comprising bone morphogenetic protein-2 (BMP-2)
US5366875A (en) 1986-07-01 1994-11-22 Genetics Institute, Inc. Methods for producing BMP-7 proteins
US6150328A (en) 1986-07-01 2000-11-21 Genetics Institute, Inc. BMP products
US5013649A (en) 1986-07-01 1991-05-07 Genetics Institute, Inc. DNA sequences encoding osteoinductive products
IL83003A (en) 1986-07-01 1995-07-31 Genetics Inst Osteoinductive factors
US5250302A (en) 1988-04-08 1993-10-05 Stryker Corporation Osteogenic devices
US5344654A (en) 1988-04-08 1994-09-06 Stryker Corporation Prosthetic devices having enhanced osteogenic properties
US4975526A (en) 1989-02-23 1990-12-04 Creative Biomolecules, Inc. Bone collagen matrix for zenogenic implants
EP0372031B1 (en) 1988-04-08 1996-09-11 Stryker Corporation Biosynthetic osteogenic proteins and osteogenic devices containing them
US5011691A (en) 1988-08-15 1991-04-30 Stryker Corporation Osteogenic devices
US4968590A (en) 1988-04-08 1990-11-06 Stryker Corporation Osteogenic proteins and polypeptides
US5258494A (en) 1988-04-08 1993-11-02 Stryker Corporation Osteogenic proteins
US5354557A (en) 1988-04-08 1994-10-11 Stryker Corporation Osteogenic devices
US5324819A (en) 1988-04-08 1994-06-28 Stryker Corporation Osteogenic proteins
US5266683A (en) 1988-04-08 1993-11-30 Stryker Corporation Osteogenic proteins
US4967737A (en) 1988-08-03 1990-11-06 Osteg Dyne Inc. Method and device for treating bone disorders characterized by low bone mass
US5106626A (en) 1988-10-11 1992-04-21 International Genetic Engineering, Inc. Osteogenic factors
US5510418A (en) 1988-11-21 1996-04-23 Collagen Corporation Glycosaminoglycan-synthetic polymer conjugates
US4928959A (en) 1988-12-16 1990-05-29 Osteo-Dyne, Inc. Method and device for providing active exercise treatment for a patient suffering from a bone disorder
EP0384731B1 (en) 1989-02-23 1996-12-18 Yissum Research Development Company Of The Hebrew University Of Jerusalem Osteogenic growth polypeptides identified from regenerating bone marrow
EP0414915B1 (en) 1989-03-06 1996-06-12 Suntory Limited New superoxide dismutase
EP0429570B1 (en) 1989-03-28 1998-01-14 Genetics Institute, Inc. Osteoinductive compositions
US5061786A (en) 1989-05-25 1991-10-29 Genentech, Inc. Biologically active polypeptides based on transforming growth factor-β
CA2020729A1 (en) 1989-07-19 1991-01-20 Michael C. Kiefer Bone morphogenetic protein
US5194596A (en) * 1989-07-27 1993-03-16 California Biotechnology Inc. Production of vascular endothelial cell growth factor
JP3045398B2 (en) 1989-09-06 2000-05-29 武田薬品工業株式会社 Proteins, DNAs and their uses
US5350836A (en) * 1989-10-12 1994-09-27 Ohio University Growth hormone antagonists
CA2042577A1 (en) 1989-10-17 1991-04-18 Hermann Oppermann Osteogenic devices
GB8927546D0 (en) 1989-12-06 1990-02-07 Ciba Geigy Process for the production of biologically active tgf-beta
EP0536186B1 (en) 1990-05-16 2001-11-21 Genetics Institute, Inc. Bone and cartilage inductive proteins
US5168050A (en) 1990-05-24 1992-12-01 Genentech, Inc. Mammalian expression of the bone morphogenetic protein-2b using bmp2a/bmp2b fusion
US5645591A (en) 1990-05-29 1997-07-08 Stryker Corporation Synthetic bone matrix
US5364839A (en) 1990-06-18 1994-11-15 Genetics Institute, Inc. Osteoinductive pharmaceutical formulations
CA2094027C (en) 1990-10-18 2001-12-25 Hermann Oppermann Osteogenic peptides
CA2071912C (en) 1990-11-30 2002-10-15 Hanne Bentz Use of a bone morphogenetic protein in synergistic combination with tgf-beta for bone repair
US6395883B1 (en) 1991-03-11 2002-05-28 Curis, Inc. Soluble morphogenic protein complex compositions of matter
US5652118A (en) 1991-03-11 1997-07-29 Creative Biomolecules, Inc. Nucleic acid encoding a novel morphogenic protein, OP-3
WO1992015323A1 (en) 1991-03-11 1992-09-17 Creative Biomolecules, Inc. Protein-induced morphogenesis
US5318898A (en) 1991-04-02 1994-06-07 Genetics Institute, Inc. Production of recombinant bone-inducing proteins
KR0145278B1 (en) 1991-06-21 1998-07-15 브루스 엠. 에이센 Pharmaceutical formulations of osteogenic proteins
DE69233022T2 (en) 1991-11-04 2004-02-12 Genetics Institute, LLC, Cambridge RECOMBINANT BONE MORPHOGENETIC PROTEIN HETERODIMERS, COMPOSITIONS AND METHODS OF USE
JP3193050B2 (en) 1992-02-12 2001-07-30 ビオファルム ゲゼルシャフト ツア ビオテヒノロ ギッシェン エントヴィックルング フォン ファル マカ ミット ベシュレンクテル ハフツング DNA sequences encoding novel growth / differentiation factors
US6120760A (en) 1992-02-12 2000-09-19 Biopharm Gesellschaft Zur Biotechnologischen Entwicklung Growth/differentiation factors of the TGF-β family
US6180602B1 (en) 1992-08-04 2001-01-30 Sagami Chemical Research Center Human novel cDNA, TGF-beta superfamily protein encoded thereby and the use of immunosuppressive agent
CA2153654A1 (en) 1993-01-12 1994-07-21 Se-Jin Lee Growth differentiation factor-5
IL104954A (en) 1993-03-04 2006-08-01 Yissum Res Dev Co Use of osteogenic oligopeptides in the preparation of pharmaceutical compositions for the treatment of bone diseases and some such novel oligopeptides, pharmaceutical compositions containing them and their preparation
US5652332A (en) * 1993-03-12 1997-07-29 Xoma Biologically active peptides from functional domains of bactericidal/permeability-increasing protein and uses thereof
IL108947A0 (en) 1993-03-12 1994-06-24 Osteopharm Ltd Bone stimulating factor
EP1333035A3 (en) 1993-03-19 2004-07-07 The Johns Hopkins University School Of Medicine Growth differentiation factor-8
US5637480A (en) 1993-05-12 1997-06-10 Genetics Institute, Inc. DNA molecules encoding bone morphogenetic protein-10
CA2165776A1 (en) 1993-07-09 1995-01-19 Se-Jin Lee Growth differentiation factor-6
IL110589A0 (en) 1993-08-10 1994-11-11 Bioph Biotech Entw Pharm Gmbh Growth/differentiation factor of the TGF- beta family
US5385887A (en) 1993-09-10 1995-01-31 Genetics Institute, Inc. Formulations for delivery of osteogenic proteins
US5399677A (en) 1993-12-07 1995-03-21 Genetics Institute, Inc. Mutants of bone morphogenetic proteins
TW440566B (en) 1994-07-25 2001-06-16 Novartis Ag Novel process for the production of biologically active dimeric protein
US6180606B1 (en) 1994-09-28 2001-01-30 Gensci Orthobiologics, Inc. Compositions with enhanced osteogenic potential, methods for making the same and uses thereof
US5707962A (en) 1994-09-28 1998-01-13 Gensci Regeneration Sciences Inc. Compositions with enhanced osteogenic potential, method for making the same and therapeutic uses thereof
US5782919A (en) 1995-03-27 1998-07-21 Sdgi Holdings, Inc. Interbody fusion device and method for restoration of normal spinal anatomy
US5739277A (en) 1995-04-14 1998-04-14 Genentech Inc. Altered polypeptides with increased half-life
US5800811A (en) * 1995-06-06 1998-09-01 Hall; Frederick L. Artificial skin prepared from coclagen matrix containing transforming growth factor-β having a collagen binding site
US5902785A (en) 1995-06-06 1999-05-11 Genetics Institute, Inc. Cartilage induction by bone morphogenetic proteins
ZA966489B (en) 1995-08-03 1997-02-26 Bioph Biotech Entw Pharm Gmbh New protein human MP52 Arg.
DE19548476A1 (en) * 1995-12-22 1997-06-26 Bioph Biotech Entw Pharm Gmbh Targeted connections with cartilage and / or bone inducing activity
WO1997027296A1 (en) 1996-01-26 1997-07-31 Hsc Research And Development Limited Partnership Nucleic acids and proteins related to alzheimer's disease, and uses therefor
US5877153A (en) * 1996-06-11 1999-03-02 Commonwealth Biotechnologies Inc. Heparin-binding peptides
EP0959682B1 (en) 1996-10-08 2007-11-28 University of Washington Therapeutic applications of laminin and laminin-derived protein fragments
US6080779A (en) 1996-12-13 2000-06-27 Osteoscreen, Inc. Compositions and methods for stimulating bone growth
US6894022B1 (en) * 1998-08-27 2005-05-17 Eidgenossische Technische Hochschule Zurich Growth factor modified protein matrices for tissue engineering
AU2001251507A1 (en) 2000-04-11 2001-10-23 Cogent Neuroscience, Inc. Compositions and methods for diagnosing and treating conditions, disorders, or diseases involving cell death

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2001123926A (en) Polypeptide variants with increased heparin binding ability
RU2227743C2 (en) Polypeptide variants with enhanced heparin - binding capacity
US7638495B2 (en) Peptides as solubilizing excipients for transforming growth factor β proteins
CA2151547C (en) Recombinant chimeric proteins and methods of use thereof
KR100231640B1 (en) Bmp-10 compositions
EP1970382B1 (en) Activated collagen scaffold materials and their special fused active restoration factors
US6171827B1 (en) Procollagens
KR19990014917A (en) BMP-15 composition
JPH09506259A (en) Bone morphogenetic protein mutant
US6958223B2 (en) Methods for producing extracellular matrix proteins
JP4115085B2 (en) Amino acid modified polypeptide
US20060178506A1 (en) Amino acid modified polypeptides
EP1357130A1 (en) Basic fibroblastic growth factor with a specific collagen binding domain
KR20190005240A (en) Compositions for Treating Bone and Cartilage Diseases Containing AB6 Family Designer Ligands of the TGF-Beta Super Family and Use Thereof
KR20190005239A (en) Composition for the treatment of liver disease, including the AB6 family designer ligand of the TGF-beta super family and use thereof
JPH06209785A (en) Production of osteogenetic protein with protein expression system utilizing silkworm