PL46642B1 - - Google Patents
Download PDFInfo
- Publication number
- PL46642B1 PL46642B1 PL46642A PL4664262A PL46642B1 PL 46642 B1 PL46642 B1 PL 46642B1 PL 46642 A PL46642 A PL 46642A PL 4664262 A PL4664262 A PL 4664262A PL 46642 B1 PL46642 B1 PL 46642B1
- Authority
- PL
- Poland
- Prior art keywords
- kept
- filtered
- value
- enzymatic hydrolysis
- solution
- Prior art date
Links
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 7
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 7
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 6
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 claims description 6
- 238000009835 boiling Methods 0.000 claims description 5
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 claims description 5
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 claims description 4
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 claims description 4
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 claims description 4
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 claims description 4
- 239000000126 substance Substances 0.000 claims description 4
- XSTXAVWGXDQKEL-UHFFFAOYSA-N Trichloroethylene Chemical group ClC=C(Cl)Cl XSTXAVWGXDQKEL-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 3
- 210000004185 liver Anatomy 0.000 claims description 3
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 claims description 2
- 239000000047 product Substances 0.000 claims description 2
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Chemical compound O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- 238000004061 bleaching Methods 0.000 claims 1
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 claims 1
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 claims 1
- FIAFUQMPZJWCLV-UHFFFAOYSA-N suramin Chemical compound OS(=O)(=O)C1=CC(S(O)(=O)=O)=C2C(NC(=O)C3=CC=C(C(=C3)NC(=O)C=3C=C(NC(=O)NC=4C=C(C=CC=4)C(=O)NC=4C(=CC=C(C=4)C(=O)NC=4C5=C(C=C(C=C5C(=CC=4)S(O)(=O)=O)S(O)(=O)=O)S(O)(=O)=O)C)C=CC=3)C)=CC=C(S(O)(=O)=O)C2=C1 FIAFUQMPZJWCLV-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 11
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 4
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 4
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 2
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 2
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 2
- 239000000706 filtrate Substances 0.000 description 2
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 2
- 210000005228 liver tissue Anatomy 0.000 description 2
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 2
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 description 1
- 241000237858 Gastropoda Species 0.000 description 1
- ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N Phenol Chemical compound OC1=CC=CC=C1 ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010009736 Protein Hydrolysates Proteins 0.000 description 1
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 1
- 230000003321 amplification Effects 0.000 description 1
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 1
- 239000010425 asbestos Substances 0.000 description 1
- 239000008280 blood Substances 0.000 description 1
- 210000004369 blood Anatomy 0.000 description 1
- 238000005345 coagulation Methods 0.000 description 1
- 230000015271 coagulation Effects 0.000 description 1
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 1
- 239000000356 contaminant Substances 0.000 description 1
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 1
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 1
- 239000012530 fluid Substances 0.000 description 1
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 1
- 230000002440 hepatic effect Effects 0.000 description 1
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 230000000415 inactivating effect Effects 0.000 description 1
- 238000002347 injection Methods 0.000 description 1
- 239000007924 injection Substances 0.000 description 1
- 238000003199 nucleic acid amplification method Methods 0.000 description 1
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 description 1
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 1
- 229910052895 riebeckite Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 1
Description
Opublikowano dnia 8 lutego 1963 r, •TEK 4 5? ^^^1 O ^otentowsco POLSKIEJ RZECZYPOSPOLITEJ LUDOWEJ OPIS PATENTOWY Nr 46642 KI.KI. 30 h, 2/10 internat. A 61 k Tarchominskie Zaklady Farmaceutyczne „Polfa'*) Przedsiebiorstmo Panstiroiue Warszawa, Polska Sposób otrzymywania trwalego preparatu do iniekcji, zawierajacego aminokwasy i peptydy Patent trwa od dnia 13 sierpnia 1962 r.Wynalazek dotyczy sposobu otrzymywania trwalego preparatu watrobowego do iniekcji, zawierajacego aminokwasy i peptydy.Istota wynalazku jest sposób oczyszczania roz¬ tworu, uzyskanego z enzymatycznej hydrolizy tkanki watrobowej, najkorzystniej wedlug opisu patentowego Nr 46641, w celu uwolnienia go od substancji bialkowych i trudno rozpuszczalnych.W opisie patentowym Stanów Zjednoczonych' Ameryki Nr 2456297 opisany jest sposób oczy¬ szczania hydrolizatów bialkowych z krwi by¬ dlecej, w którym po zakonczeniu hydrolizy trwa¬ jacej 8 dni i oddzieleniu czesci stalych, nasta¬ wia sie Wartosc pH plynu na 4,5, unieczynnia enzym przez ogrzewanie w okresie 10 minut w temperaturze 80—90°C, po czym odwiro¬ wany lub zdekantowany roztwór oczyszcza sie, *) Wlasciciel patentu oswiadczyl, ze twórca wynalazku jest mgr Jan Kruk. stosujac stopniowe zageszczanie przy stalej war¬ tosci pH = 4,5.Okazalo sie, ze stosujac sposób wedlug wy¬ nalazku, a mianowicie wytracanie zanieczyszczen kolejno przy scisle okreslonych róznych war¬ tosciach pH oraz skoagulowanie i oddzielenie bialka z hydrolizatu za pomoca goracego trój¬ chloroetylenu, uzyskuje sie nadajacy sie do iniekcji trwaly preparat watrobowy, odpowia¬ dajacy warunkom iarmakopealnym.Wedlug wynalazku produkt enzymatycznej hydrolizy tkanki watrobowej, otrzymany sposo¬ bem wedlug opisu patentowego Nr 46641, w po¬ staci zobojetnionego roztworu do wartosci pH = = 7 ogrzewa sie i utrzymuje w temperaturze wrzenia przez 5—10 minut w celu wytracenia bialka i unieczynnienia enzymów, przesacza, zadaje 5-procentowym kwasem solnym do war¬ tosci pH = 4,7—4,9 i zagotowuje. Po ochlodze¬ niu roztworu do okolo 10°C saczy sie; a uzy-sikany przesacz doprowadza 10-proceiitowym NaOH do wartosci pH = 5,5—6, po czym do przesaczu^wiewa -sie goracy trójchloroetylen w ilosci 20^30 % objetosciowych, miesza przez 15 minut i pozostawia do rozwarstwienia. Wy¬ tracone bialko oddziela sie wraz z dolna war¬ stwa ¦trójchloroetylenu. Czynnosc usuwania bial¬ ka powtarza sie az do uzyskania negatywnego •wyniku na reakcje z kwasem sulfosalicyiowym.Pozbawiony bialka wodny roztwór oczyszcza sie nastepnie, dodajac do niego farmakopealnie czystego wegla aktywnego w ilosci 15—25 % w stosunku do zawartosci suchej substancji w roztworze. Roztwór wraz z weglem aktyw¬ nym ogrzewa sie do wrzenia i utrzymuje w tym stanie przez 5—10 minut. Po obnizeniu sie tem¬ peratury do 70°C roztwór przesacza sie, ochla¬ dza do temperatury +5—0°C, utrzymuje w tej temperaturze przez okolo 15 godzin i ponownie przesacza. Aminokwasy zaadsorbowane czescio¬ wo na weglu aktywnym odSjykuje sie przez ekstrahowanie wrzacym 70-procentowym eta¬ nolem, który nastepnie laczy sie z roztworem glównym. Calosc zageszcza sie pod zmniejszonym cisnieniem do konsystencji syropu, przenosi do chlodni o temperaturze +5—0°C na okres 24— —28 godzin i saczy na lejku Buchnera przez cien¬ ka warstwe azbestu. Otrzymany koncentrat ami¬ nokwasów i peptydów rozciencza sie farma¬ kopealnie czysta woda destylowana do zawar¬ tosci suchej substancji 20—25%, po czym na kazdy litr plynu dodaje sie 3 ml fenolu i na¬ tychmiast w celu wyjalowienia saczy do kolb przez filtr Seitza. Kolby z roztworem pozostawia sie w temperaturze pokojowej przez okres 7—8 dni i w przypadku utrzymania sie roztworu bez zmian przekazuje do ampulkowania.Uzyskany plyn do iniekcji zawiera w 1 ml roztworu taka ilosc aminokwasów i peptydów, jaka zawiera 20 g swiezej watroby. PL
Claims (1)
1. Zastrzezenie patentowe Sposób otrzymywania trwalego preparatu wa¬ trobowego do iniekcji, zawierajacego aminokwa¬ sy i peptydy, z produktu hydrolizy enzyma¬ tycznej, uzyskanego najkorzystniej wedlug opi¬ su patentowego Nr 46641, znamienny tym, ze roztwór zobojetniony po hydrolizie enzymatycz¬ nej ogrzewa sie i utrzymuje w temperaturze wrzenia przez 5—10 minut, przesacza, zadaje 5-procentowym kwasem solnym do wartosci pH = 4,7—4,9 i ponownie ogrzewa do wrzenia, odsacza od wydzielonego osadu oraz doprowa¬ dza za pomoca 10% NaOH do wartosci pH — = 5,5—6, po czym dodatkowo odbialcza gora¬ cym trójchloroetylenem, oczyszcza weglem ak¬ tywnym, saczy, zageszcza pod zmniejszonym cisnieniem, utrzymuje w chlodni w temperatu¬ rze +5—0°C przez okres 24—28 godzin, ponow¬ nie saczy i w koncu rozciencza woda destylo¬ wana do zawartosci suchej substancji 20—25% oraz ampulkuje. Tarchominskie Zaklady Farma ceutyczne „Po 1 f a" Praieldisijeibio rs twoi Panstwotwe Zastepca: mgr inz. Antoni Sentek rzecznik patentowy 2911. RSW „Prasa", Kielce. PL
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| PL46642B1 true PL46642B1 (pl) | 1963-02-15 |
Family
ID=
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| US3396081A (en) | Hyaluronic acid preparation and method of producing same | |
| Fischer et al. | Growth of animal tissue cells in artificial media. | |
| KR100189144B1 (ko) | 신규 생리 활성 물질 | |
| US3945889A (en) | Preparation of human placental hyaluronidase | |
| Gulland et al. | Phosphoesterases of bone and snake venoms | |
| Berg | Lytic effects of sperm extracts on the eggs of Mytilus edulis | |
| Julianelle et al. | THE PRODUCTION OF PURPURA BY DERIVATIVES OF PNEUMOCOCCUS: I. GENERAL CONSIDERATIONS OF THE REACTION | |
| Walker | A method for the isolation of toxic and immunizing fractions from bacteria of the Salmonella group | |
| PL46642B1 (pl) | ||
| US12325868B2 (en) | Purified fish proteases with high specific activities and its process of production | |
| Claude et al. | Chemical properties of the purified spreading factor from testicle | |
| CN100456948C (zh) | 一种燕麦肽及其提取方法 | |
| Hospelhorn et al. | The isolation of elastic tissue from lung | |
| US7429561B2 (en) | Method for stimulating cell growth using sponge protein hydrolysates | |
| Thomas | The pathogenesis of footrot in sheep with reference to proteases of Fusiformis nodosus | |
| Taylor et al. | Observations on the etiologic relationship of achylia gastrica to pernicious anemia. VII. Resemblances between the proteolytic activity of normal human gastric juice on casein in neutral solution and the activity of the intrinsic factor | |
| Beraldo et al. | Experiments on the factor in urine forming substance U | |
| US2954321A (en) | Process for preparing heparin | |
| US2573099A (en) | Method of recovering proteolytic enzymes from mammalian pancreas glands with urea | |
| US2190248A (en) | Process for obtaining a substance lowering the blood pressure | |
| JPS597695B2 (ja) | 免疫制御作用を有するペプタイド製剤 | |
| GB842806A (en) | Improvements in or relating to the treatment of blood | |
| US3806411A (en) | Enzymatic treatment of protein mixtures containing orgotein | |
| US2893920A (en) | Pro-elastase and preparation thereof | |
| Cullumbine | Leukotaxine and histamine |