PL46642B1 - - Google Patents
Download PDFInfo
- Publication number
- PL46642B1 PL46642B1 PL46642A PL4664262A PL46642B1 PL 46642 B1 PL46642 B1 PL 46642B1 PL 46642 A PL46642 A PL 46642A PL 4664262 A PL4664262 A PL 4664262A PL 46642 B1 PL46642 B1 PL 46642B1
- Authority
- PL
- Poland
- Prior art keywords
- kept
- filtered
- value
- enzymatic hydrolysis
- solution
- Prior art date
Links
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 7
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 7
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 6
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 claims description 6
- 238000009835 boiling Methods 0.000 claims description 5
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 claims description 5
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 claims description 4
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 claims description 4
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 claims description 4
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 claims description 4
- 239000000126 substance Substances 0.000 claims description 4
- XSTXAVWGXDQKEL-UHFFFAOYSA-N Trichloroethylene Chemical group ClC=C(Cl)Cl XSTXAVWGXDQKEL-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 3
- 210000004185 liver Anatomy 0.000 claims description 3
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 claims description 2
- 239000000047 product Substances 0.000 claims description 2
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Chemical compound O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- 238000004061 bleaching Methods 0.000 claims 1
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 claims 1
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 claims 1
- FIAFUQMPZJWCLV-UHFFFAOYSA-N suramin Chemical compound OS(=O)(=O)C1=CC(S(O)(=O)=O)=C2C(NC(=O)C3=CC=C(C(=C3)NC(=O)C=3C=C(NC(=O)NC=4C=C(C=CC=4)C(=O)NC=4C(=CC=C(C=4)C(=O)NC=4C5=C(C=C(C=C5C(=CC=4)S(O)(=O)=O)S(O)(=O)=O)S(O)(=O)=O)C)C=CC=3)C)=CC=C(S(O)(=O)=O)C2=C1 FIAFUQMPZJWCLV-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 11
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 4
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 4
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 2
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 2
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 2
- 239000000706 filtrate Substances 0.000 description 2
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 2
- 210000005228 liver tissue Anatomy 0.000 description 2
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 2
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 description 1
- 241000237858 Gastropoda Species 0.000 description 1
- ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N Phenol Chemical compound OC1=CC=CC=C1 ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010009736 Protein Hydrolysates Proteins 0.000 description 1
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 1
- 230000003321 amplification Effects 0.000 description 1
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 1
- 239000010425 asbestos Substances 0.000 description 1
- 239000008280 blood Substances 0.000 description 1
- 210000004369 blood Anatomy 0.000 description 1
- 238000005345 coagulation Methods 0.000 description 1
- 230000015271 coagulation Effects 0.000 description 1
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 1
- 239000000356 contaminant Substances 0.000 description 1
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 1
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 1
- 239000012530 fluid Substances 0.000 description 1
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 1
- 230000002440 hepatic effect Effects 0.000 description 1
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 230000000415 inactivating effect Effects 0.000 description 1
- 238000002347 injection Methods 0.000 description 1
- 239000007924 injection Substances 0.000 description 1
- 238000003199 nucleic acid amplification method Methods 0.000 description 1
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 description 1
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 1
- 229910052895 riebeckite Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 1
Description
Opublikowano dnia 8 lutego 1963 r, •TEK 4 5? ^^^1 O ^otentowsco POLSKIEJ RZECZYPOSPOLITEJ LUDOWEJ OPIS PATENTOWY Nr 46642 KI.KI. 30 h, 2/10 internat. A 61 k Tarchominskie Zaklady Farmaceutyczne „Polfa'*) Przedsiebiorstmo Panstiroiue Warszawa, Polska Sposób otrzymywania trwalego preparatu do iniekcji, zawierajacego aminokwasy i peptydy Patent trwa od dnia 13 sierpnia 1962 r.Wynalazek dotyczy sposobu otrzymywania trwalego preparatu watrobowego do iniekcji, zawierajacego aminokwasy i peptydy.Istota wynalazku jest sposób oczyszczania roz¬ tworu, uzyskanego z enzymatycznej hydrolizy tkanki watrobowej, najkorzystniej wedlug opisu patentowego Nr 46641, w celu uwolnienia go od substancji bialkowych i trudno rozpuszczalnych.W opisie patentowym Stanów Zjednoczonych' Ameryki Nr 2456297 opisany jest sposób oczy¬ szczania hydrolizatów bialkowych z krwi by¬ dlecej, w którym po zakonczeniu hydrolizy trwa¬ jacej 8 dni i oddzieleniu czesci stalych, nasta¬ wia sie Wartosc pH plynu na 4,5, unieczynnia enzym przez ogrzewanie w okresie 10 minut w temperaturze 80—90°C, po czym odwiro¬ wany lub zdekantowany roztwór oczyszcza sie, *) Wlasciciel patentu oswiadczyl, ze twórca wynalazku jest mgr Jan Kruk. stosujac stopniowe zageszczanie przy stalej war¬ tosci pH = 4,5.Okazalo sie, ze stosujac sposób wedlug wy¬ nalazku, a mianowicie wytracanie zanieczyszczen kolejno przy scisle okreslonych róznych war¬ tosciach pH oraz skoagulowanie i oddzielenie bialka z hydrolizatu za pomoca goracego trój¬ chloroetylenu, uzyskuje sie nadajacy sie do iniekcji trwaly preparat watrobowy, odpowia¬ dajacy warunkom iarmakopealnym.Wedlug wynalazku produkt enzymatycznej hydrolizy tkanki watrobowej, otrzymany sposo¬ bem wedlug opisu patentowego Nr 46641, w po¬ staci zobojetnionego roztworu do wartosci pH = = 7 ogrzewa sie i utrzymuje w temperaturze wrzenia przez 5—10 minut w celu wytracenia bialka i unieczynnienia enzymów, przesacza, zadaje 5-procentowym kwasem solnym do war¬ tosci pH = 4,7—4,9 i zagotowuje. Po ochlodze¬ niu roztworu do okolo 10°C saczy sie; a uzy-sikany przesacz doprowadza 10-proceiitowym NaOH do wartosci pH = 5,5—6, po czym do przesaczu^wiewa -sie goracy trójchloroetylen w ilosci 20^30 % objetosciowych, miesza przez 15 minut i pozostawia do rozwarstwienia. Wy¬ tracone bialko oddziela sie wraz z dolna war¬ stwa ¦trójchloroetylenu. Czynnosc usuwania bial¬ ka powtarza sie az do uzyskania negatywnego •wyniku na reakcje z kwasem sulfosalicyiowym.Pozbawiony bialka wodny roztwór oczyszcza sie nastepnie, dodajac do niego farmakopealnie czystego wegla aktywnego w ilosci 15—25 % w stosunku do zawartosci suchej substancji w roztworze. Roztwór wraz z weglem aktyw¬ nym ogrzewa sie do wrzenia i utrzymuje w tym stanie przez 5—10 minut. Po obnizeniu sie tem¬ peratury do 70°C roztwór przesacza sie, ochla¬ dza do temperatury +5—0°C, utrzymuje w tej temperaturze przez okolo 15 godzin i ponownie przesacza. Aminokwasy zaadsorbowane czescio¬ wo na weglu aktywnym odSjykuje sie przez ekstrahowanie wrzacym 70-procentowym eta¬ nolem, który nastepnie laczy sie z roztworem glównym. Calosc zageszcza sie pod zmniejszonym cisnieniem do konsystencji syropu, przenosi do chlodni o temperaturze +5—0°C na okres 24— —28 godzin i saczy na lejku Buchnera przez cien¬ ka warstwe azbestu. Otrzymany koncentrat ami¬ nokwasów i peptydów rozciencza sie farma¬ kopealnie czysta woda destylowana do zawar¬ tosci suchej substancji 20—25%, po czym na kazdy litr plynu dodaje sie 3 ml fenolu i na¬ tychmiast w celu wyjalowienia saczy do kolb przez filtr Seitza. Kolby z roztworem pozostawia sie w temperaturze pokojowej przez okres 7—8 dni i w przypadku utrzymania sie roztworu bez zmian przekazuje do ampulkowania.Uzyskany plyn do iniekcji zawiera w 1 ml roztworu taka ilosc aminokwasów i peptydów, jaka zawiera 20 g swiezej watroby. PL
Claims (1)
1. Zastrzezenie patentowe Sposób otrzymywania trwalego preparatu wa¬ trobowego do iniekcji, zawierajacego aminokwa¬ sy i peptydy, z produktu hydrolizy enzyma¬ tycznej, uzyskanego najkorzystniej wedlug opi¬ su patentowego Nr 46641, znamienny tym, ze roztwór zobojetniony po hydrolizie enzymatycz¬ nej ogrzewa sie i utrzymuje w temperaturze wrzenia przez 5—10 minut, przesacza, zadaje 5-procentowym kwasem solnym do wartosci pH = 4,7—4,9 i ponownie ogrzewa do wrzenia, odsacza od wydzielonego osadu oraz doprowa¬ dza za pomoca 10% NaOH do wartosci pH — = 5,5—6, po czym dodatkowo odbialcza gora¬ cym trójchloroetylenem, oczyszcza weglem ak¬ tywnym, saczy, zageszcza pod zmniejszonym cisnieniem, utrzymuje w chlodni w temperatu¬ rze +5—0°C przez okres 24—28 godzin, ponow¬ nie saczy i w koncu rozciencza woda destylo¬ wana do zawartosci suchej substancji 20—25% oraz ampulkuje. Tarchominskie Zaklady Farma ceutyczne „Po 1 f a" Praieldisijeibio rs twoi Panstwotwe Zastepca: mgr inz. Antoni Sentek rzecznik patentowy 2911. RSW „Prasa", Kielce. PL
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| PL46642B1 true PL46642B1 (pl) | 1963-02-15 |
Family
ID=
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| US3396081A (en) | Hyaluronic acid preparation and method of producing same | |
| Fischer et al. | Growth of animal tissue cells in artificial media. | |
| KR100189144B1 (ko) | 신규 생리 활성 물질 | |
| US3945889A (en) | Preparation of human placental hyaluronidase | |
| Gulland et al. | Phosphoesterases of bone and snake venoms | |
| Berg | Lytic effects of sperm extracts on the eggs of Mytilus edulis | |
| Seibert | The chemical composition of the active principle of tuberculin. XI. An improved and simplified method for making a standard undenatured tuberculin of any desired strength and a method of chemical assay. | |
| Julianelle et al. | THE PRODUCTION OF PURPURA BY DERIVATIVES OF PNEUMOCOCCUS: I. GENERAL CONSIDERATIONS OF THE REACTION | |
| Walker | A method for the isolation of toxic and immunizing fractions from bacteria of the Salmonella group | |
| PL46642B1 (pl) | ||
| US12325868B2 (en) | Purified fish proteases with high specific activities and its process of production | |
| Claude et al. | Chemical properties of the purified spreading factor from testicle | |
| GB1383223A (en) | Soluble protein | |
| CN100456948C (zh) | 一种燕麦肽及其提取方法 | |
| US7429561B2 (en) | Method for stimulating cell growth using sponge protein hydrolysates | |
| Hospelhorn et al. | The isolation of elastic tissue from lung | |
| Thomas | The pathogenesis of footrot in sheep with reference to proteases of Fusiformis nodosus | |
| Beraldo et al. | Experiments on the factor in urine forming substance U | |
| US2954321A (en) | Process for preparing heparin | |
| US2573099A (en) | Method of recovering proteolytic enzymes from mammalian pancreas glands with urea | |
| US2190248A (en) | Process for obtaining a substance lowering the blood pressure | |
| JPS597695B2 (ja) | 免疫制御作用を有するペプタイド製剤 | |
| GB842806A (en) | Improvements in or relating to the treatment of blood | |
| US3806411A (en) | Enzymatic treatment of protein mixtures containing orgotein | |
| US2893920A (en) | Pro-elastase and preparation thereof |