PL237103B1 - Sposób marynowania ryb morskich i słodkowodnych opornych na marynowanie - Google Patents
Sposób marynowania ryb morskich i słodkowodnych opornych na marynowanie Download PDFInfo
- Publication number
- PL237103B1 PL237103B1 PL426641A PL42664118A PL237103B1 PL 237103 B1 PL237103 B1 PL 237103B1 PL 426641 A PL426641 A PL 426641A PL 42664118 A PL42664118 A PL 42664118A PL 237103 B1 PL237103 B1 PL 237103B1
- Authority
- PL
- Poland
- Prior art keywords
- bath
- fish
- marinating
- meat
- activity
- Prior art date
Links
- 241000251468 Actinopterygii Species 0.000 title claims abstract description 67
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 31
- 239000013505 freshwater Substances 0.000 title claims abstract description 8
- 238000005554 pickling Methods 0.000 title abstract description 11
- 235000019688 fish Nutrition 0.000 claims abstract description 64
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 claims abstract description 56
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N Acetic acid Chemical compound CC(O)=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 45
- 241000252203 Clupea harengus Species 0.000 claims abstract description 26
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 claims abstract description 17
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims abstract description 17
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims abstract description 17
- 230000001953 sensory effect Effects 0.000 claims abstract description 15
- 235000019514 herring Nutrition 0.000 claims abstract description 14
- 230000003078 antioxidant effect Effects 0.000 claims abstract description 13
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 claims abstract description 9
- 238000001914 filtration Methods 0.000 claims abstract description 7
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 claims abstract description 6
- 229940024999 proteolytic enzymes for treatment of wounds and ulcers Drugs 0.000 claims abstract description 6
- 239000003963 antioxidant agent Substances 0.000 claims abstract description 4
- 239000011148 porous material Substances 0.000 claims abstract description 3
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 40
- 241000276438 Gadus morhua Species 0.000 description 32
- 150000002632 lipids Chemical class 0.000 description 25
- 241000252233 Cyprinus carpio Species 0.000 description 24
- 241000972773 Aulopiformes Species 0.000 description 22
- 235000019515 salmon Nutrition 0.000 description 22
- 241000277331 Salmonidae Species 0.000 description 21
- 102000005600 Cathepsins Human genes 0.000 description 19
- 108010084457 Cathepsins Proteins 0.000 description 19
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 18
- 235000015090 marinades Nutrition 0.000 description 17
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 16
- 235000002639 sodium chloride Nutrition 0.000 description 16
- 210000003205 muscle Anatomy 0.000 description 13
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 11
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 description 11
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 description 11
- 230000035800 maturation Effects 0.000 description 10
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 9
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 9
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 8
- 230000008569 process Effects 0.000 description 8
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 8
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 8
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 8
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 8
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 7
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 7
- 239000000047 product Substances 0.000 description 7
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 7
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 description 6
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 6
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 5
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 5
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 5
- 239000012267 brine Substances 0.000 description 5
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 5
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 5
- HPALAKNZSZLMCH-UHFFFAOYSA-M sodium;chloride;hydrate Chemical compound O.[Na+].[Cl-] HPALAKNZSZLMCH-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 5
- 241000276478 Gadus morhua callarias Species 0.000 description 4
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 description 4
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 4
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 4
- 238000011156 evaluation Methods 0.000 description 4
- 239000000284 extract Substances 0.000 description 4
- JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N lactic acid Chemical compound CC(O)C(O)=O JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 235000021110 pickles Nutrition 0.000 description 4
- 230000009467 reduction Effects 0.000 description 4
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 4
- 238000003860 storage Methods 0.000 description 4
- GETQZCLCWQTVFV-UHFFFAOYSA-N trimethylamine Chemical compound CN(C)C GETQZCLCWQTVFV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 108091005508 Acid proteases Proteins 0.000 description 3
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 3
- 102000003908 Cathepsin D Human genes 0.000 description 3
- 108090000258 Cathepsin D Proteins 0.000 description 3
- 241000723298 Dicentrarchus labrax Species 0.000 description 3
- XEEYBQQBJWHFJM-UHFFFAOYSA-N Iron Chemical compound [Fe] XEEYBQQBJWHFJM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 241000277275 Oncorhynchus mykiss Species 0.000 description 3
- 101150075039 Tepsin gene Proteins 0.000 description 3
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 description 3
- 238000003556 assay Methods 0.000 description 3
- 238000001816 cooling Methods 0.000 description 3
- 238000009792 diffusion process Methods 0.000 description 3
- 238000011534 incubation Methods 0.000 description 3
- 150000002505 iron Chemical class 0.000 description 3
- 230000002906 microbiologic effect Effects 0.000 description 3
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 3
- BHAAPTBBJKJZER-UHFFFAOYSA-N p-anisidine Chemical compound COC1=CC=C(N)C=C1 BHAAPTBBJKJZER-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 238000004321 preservation Methods 0.000 description 3
- 238000012545 processing Methods 0.000 description 3
- 230000017854 proteolysis Effects 0.000 description 3
- 150000003254 radicals Chemical class 0.000 description 3
- 210000001519 tissue Anatomy 0.000 description 3
- 241000473391 Archosargus rhomboidalis Species 0.000 description 2
- 102000004225 Cathepsin B Human genes 0.000 description 2
- 108090000712 Cathepsin B Proteins 0.000 description 2
- 102000004172 Cathepsin L Human genes 0.000 description 2
- 108090000624 Cathepsin L Proteins 0.000 description 2
- 241000555825 Clupeidae Species 0.000 description 2
- 241000624562 Cololabis saira Species 0.000 description 2
- 241000269825 Euthynnus alletteratus Species 0.000 description 2
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 description 2
- 241000269821 Scombridae Species 0.000 description 2
- 241000276707 Tilapia Species 0.000 description 2
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 2
- 230000000052 comparative effect Effects 0.000 description 2
- 235000018417 cysteine Nutrition 0.000 description 2
- XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N cysteine Natural products SCC(N)C(O)=O XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 230000003247 decreasing effect Effects 0.000 description 2
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 2
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 2
- 235000020988 fatty fish Nutrition 0.000 description 2
- 235000013373 food additive Nutrition 0.000 description 2
- 239000002778 food additive Substances 0.000 description 2
- 230000002401 inhibitory effect Effects 0.000 description 2
- 239000004310 lactic acid Substances 0.000 description 2
- 235000014655 lactic acid Nutrition 0.000 description 2
- -1 lipid hydroperoxides Chemical class 0.000 description 2
- 235000020640 mackerel Nutrition 0.000 description 2
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 2
- OKKJLVBELUTLKV-UHFFFAOYSA-N methanol Substances OC OKKJLVBELUTLKV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000000401 methanolic extract Substances 0.000 description 2
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 description 2
- 239000003921 oil Substances 0.000 description 2
- 150000002978 peroxides Chemical class 0.000 description 2
- 235000019833 protease Nutrition 0.000 description 2
- 235000019419 proteases Nutrition 0.000 description 2
- 230000007065 protein hydrolysis Effects 0.000 description 2
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 2
- 230000002829 reductive effect Effects 0.000 description 2
- 230000005070 ripening Effects 0.000 description 2
- 235000019512 sardine Nutrition 0.000 description 2
- 238000003307 slaughter Methods 0.000 description 2
- 241000894007 species Species 0.000 description 2
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 2
- 235000019640 taste Nutrition 0.000 description 2
- 235000013343 vitamin Nutrition 0.000 description 2
- 239000011782 vitamin Substances 0.000 description 2
- 229940088594 vitamin Drugs 0.000 description 2
- 229930003231 vitamin Natural products 0.000 description 2
- 239000002351 wastewater Substances 0.000 description 2
- QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-O Ammonium Chemical compound [NH4+] QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-O 0.000 description 1
- 241001365823 Anchoviella guianensis Species 0.000 description 1
- 241000504663 Andrena nippon Species 0.000 description 1
- 102000004580 Aspartic Acid Proteases Human genes 0.000 description 1
- 108010017640 Aspartic Acid Proteases Proteins 0.000 description 1
- 101150097247 CRT1 gene Proteins 0.000 description 1
- 102000005572 Cathepsin A Human genes 0.000 description 1
- 108010059081 Cathepsin A Proteins 0.000 description 1
- KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N EDTA Chemical compound OC(=O)CN(CC(O)=O)CCN(CC(O)=O)CC(O)=O KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 1
- 238000007696 Kjeldahl method Methods 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 1
- 241000316144 Macrodon ancylodon Species 0.000 description 1
- 241000276703 Oreochromis niloticus Species 0.000 description 1
- 244000178231 Rosmarinus officinalis Species 0.000 description 1
- 101000721481 Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) Succinyl-diaminopimelate desuccinylase Proteins 0.000 description 1
- 241000736062 Scomber scombrus Species 0.000 description 1
- 241000269809 Sparus aurata Species 0.000 description 1
- 229930006000 Sucrose Natural products 0.000 description 1
- CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N Sucrose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N 0.000 description 1
- ZMZDMBWJUHKJPS-UHFFFAOYSA-M Thiocyanate anion Chemical compound [S-]C#N ZMZDMBWJUHKJPS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 240000002657 Thymus vulgaris Species 0.000 description 1
- 235000007303 Thymus vulgaris Nutrition 0.000 description 1
- GLEVLJDDWXEYCO-UHFFFAOYSA-N Trolox Chemical compound O1C(C)(C(O)=O)CCC2=C1C(C)=C(C)C(O)=C2C GLEVLJDDWXEYCO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000003213 activating effect Effects 0.000 description 1
- 230000004888 barrier function Effects 0.000 description 1
- 238000003287 bathing Methods 0.000 description 1
- 230000008901 benefit Effects 0.000 description 1
- 230000004071 biological effect Effects 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 235000008429 bread Nutrition 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- 235000013351 cheese Nutrition 0.000 description 1
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 1
- 230000001055 chewing effect Effects 0.000 description 1
- 239000000306 component Substances 0.000 description 1
- 238000004042 decolorization Methods 0.000 description 1
- 230000018044 dehydration Effects 0.000 description 1
- 238000006297 dehydration reaction Methods 0.000 description 1
- 238000004925 denaturation Methods 0.000 description 1
- 230000036425 denaturation Effects 0.000 description 1
- 230000001419 dependent effect Effects 0.000 description 1
- 235000014113 dietary fatty acids Nutrition 0.000 description 1
- 229940079919 digestives enzyme preparation Drugs 0.000 description 1
- 229940042399 direct acting antivirals protease inhibitors Drugs 0.000 description 1
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 description 1
- 238000009826 distribution Methods 0.000 description 1
- HHEAADYXPMHMCT-UHFFFAOYSA-N dpph Chemical compound [O-][N+](=O)C1=CC([N+](=O)[O-])=CC([N+]([O-])=O)=C1[N]N(C=1C=CC=CC=1)C1=CC=CC=C1 HHEAADYXPMHMCT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000005284 excitation Effects 0.000 description 1
- 239000003925 fat Substances 0.000 description 1
- 235000019197 fats Nutrition 0.000 description 1
- 239000000194 fatty acid Substances 0.000 description 1
- 229930195729 fatty acid Natural products 0.000 description 1
- 150000004665 fatty acids Chemical class 0.000 description 1
- 239000000706 filtrate Substances 0.000 description 1
- 235000007983 food acid Nutrition 0.000 description 1
- 235000012041 food component Nutrition 0.000 description 1
- 239000005428 food component Substances 0.000 description 1
- 238000009472 formulation Methods 0.000 description 1
- 239000011521 glass Substances 0.000 description 1
- 239000003365 glass fiber Substances 0.000 description 1
- 239000008187 granular material Substances 0.000 description 1
- 235000020993 ground meat Nutrition 0.000 description 1
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 1
- ZMZDMBWJUHKJPS-UHFFFAOYSA-N hydrogen thiocyanate Natural products SC#N ZMZDMBWJUHKJPS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 150000002432 hydroperoxides Chemical class 0.000 description 1
- 230000002209 hydrophobic effect Effects 0.000 description 1
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 1
- 239000003112 inhibitor Substances 0.000 description 1
- 229910052500 inorganic mineral Inorganic materials 0.000 description 1
- 229910052742 iron Inorganic materials 0.000 description 1
- SUBFIBLJQMMKBK-UHFFFAOYSA-K iron(3+);trithiocyanate Chemical compound [Fe+3].[S-]C#N.[S-]C#N.[S-]C#N SUBFIBLJQMMKBK-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 1
- 230000000670 limiting effect Effects 0.000 description 1
- 210000003712 lysosome Anatomy 0.000 description 1
- 230000001868 lysosomic effect Effects 0.000 description 1
- 239000012528 membrane Substances 0.000 description 1
- 238000001471 micro-filtration Methods 0.000 description 1
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 description 1
- 238000012543 microbiological analysis Methods 0.000 description 1
- 244000005706 microflora Species 0.000 description 1
- 235000010755 mineral Nutrition 0.000 description 1
- 239000011707 mineral Substances 0.000 description 1
- 239000002773 nucleotide Substances 0.000 description 1
- 125000003729 nucleotide group Chemical group 0.000 description 1
- 235000019198 oils Nutrition 0.000 description 1
- 235000019629 palatability Nutrition 0.000 description 1
- 210000003254 palate Anatomy 0.000 description 1
- 230000035515 penetration Effects 0.000 description 1
- 239000000137 peptide hydrolase inhibitor Substances 0.000 description 1
- 230000000704 physical effect Effects 0.000 description 1
- 229920001184 polypeptide Polymers 0.000 description 1
- 229910052573 porcelain Inorganic materials 0.000 description 1
- RFAKLMBNSZNUNX-UHFFFAOYSA-N potassium;isothiocyanate Chemical compound [K+].[N-]=C=S RFAKLMBNSZNUNX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 description 1
- 238000002203 pretreatment Methods 0.000 description 1
- 238000011084 recovery Methods 0.000 description 1
- 235000020989 red meat Nutrition 0.000 description 1
- 230000008929 regeneration Effects 0.000 description 1
- 238000011069 regeneration method Methods 0.000 description 1
- 230000004044 response Effects 0.000 description 1
- 230000000717 retained effect Effects 0.000 description 1
- 230000002441 reversible effect Effects 0.000 description 1
- 230000002000 scavenging effect Effects 0.000 description 1
- 239000013049 sediment Substances 0.000 description 1
- 239000010865 sewage Substances 0.000 description 1
- 239000002002 slurry Substances 0.000 description 1
- 235000019614 sour taste Nutrition 0.000 description 1
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 1
- 238000005728 strengthening Methods 0.000 description 1
- 239000005720 sucrose Substances 0.000 description 1
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 1
- 230000009469 supplementation Effects 0.000 description 1
- 235000020679 tap water Nutrition 0.000 description 1
- 239000008399 tap water Substances 0.000 description 1
- 239000001585 thymus vulgaris Substances 0.000 description 1
- 238000012549 training Methods 0.000 description 1
- YNJBWRMUSHSURL-UHFFFAOYSA-N trichloroacetic acid Chemical compound OC(=O)C(Cl)(Cl)Cl YNJBWRMUSHSURL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000003828 vacuum filtration Methods 0.000 description 1
- 235000015112 vegetable and seed oil Nutrition 0.000 description 1
- 235000019871 vegetable fat Nutrition 0.000 description 1
- 239000005419 vinegar essence Substances 0.000 description 1
- 239000002699 waste material Substances 0.000 description 1
- 235000020990 white meat Nutrition 0.000 description 1
Classifications
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y02—TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
- Y02A—TECHNOLOGIES FOR ADAPTATION TO CLIMATE CHANGE
- Y02A40/00—Adaptation technologies in agriculture, forestry, livestock or agroalimentary production
- Y02A40/90—Adaptation technologies in agriculture, forestry, livestock or agroalimentary production in food processing or handling, e.g. food conservation
Landscapes
- Meat, Egg Or Seafood Products (AREA)
Abstract
Przedmiotem zgłoszenia jest sposób marynowania ryb morskich i słodkowodnych opornych na marynowanie, który polega na zalaniu surowca rybnego kąpielą marynującą. Sposób ten charakteryzuje się tym, że jako kąpiel marynującą stosuje się zużytą kąpiel pozostałą po marynowaniu śledzi, zawierającą biologicznie aktywne związki przeciwutleniające i enzymy proteolityczne, którą przefiltrowuje się przez filtr o wielkości porów nie większej niż 0,22 µm i nie mniejszej niż 0,1 µm, a po filtracji uzupełnia się stężenia chlorku sodu i kwasu octowego tak, aby uzyskać oczekiwane właściwości sensoryczne marynowanego mięsa.
Description
Opis wynalazku
Przedmiotem wynalazku jest sposób marynowania ryb nieśledziowatych dotychczas uznawanych za oporne na marynowanie.
Występują 3 rodzaje marynat rybnych: zimne (tzw. dojrzewające), oraz gotowane i smażone. Marynaty zimne stanowią ponad 90% rynku marynat rybnych i charakteryzują się wyższymi wartościami odżywczymi w porównaniu do marynat gotowanych i smażonych. Produkcja marynat zimnych, czyli proces marynowania ryb odbywa się w roztworze soli i kwasu octowego, zwanym kąpielą marynującą, w temperaturze chłodniczej, stąd nazwa marynaty zimne. Podczas marynowania w mięsie ryb zachodzą zjawiska biochemiczne, w wyniku których powstają charakterystyczne cechy sensoryczne marynat, a mięso uzyskuje dojrzałość do spożycia. Głównym procesem odpowiedzialnym za dojrzewanie mięsa ryb jest proteoliza pod wpływem mięśniowych enzymów proteolitycznych. Kwas octowy obniża pH mięsa do 4.0-4.4 aktywując katepsyny, głównie D, E, B, L. Z kolei chlorek sodu w stężeniu 2.5-5% w mięsie ogranicza zbyt szybką i pełną hydrolizę białek, poprzez inhibicję katepsyn D, E i B (Szymczak M. 2017. Recovery of cathepsins from marinating brine waste, International Journal of Food Science & Technology, 52, 1, 154-160).
Według znanych sposobów wytwarzania zimnych marynat rybnych jako surowca do tego procesu używa się ryb oprawionych do postaci tusz, filetów ze skórą lub płatów, a niekiedy nawet ryb całych. Surowiec zalewa się roztworem soli i kwasu octowego zwanym kąpielą marynującą w taki sposób, aby całkowicie zanurzyć ryby w kąpieli marynującej oraz aby zapewnić uzyskanie odpowiedniego pH w czasie marynowania. Stosunek wagowy ryb do kąpieli marynującej najczęściej wynosi 2 : 1 do 3 : 2. Po zakończeniu procesu marynowania ryby są wybierane z kąpieli marynującej, a kąpiel marynująca wraz z zawiesiną i lipidami (substancje z mięsa dyfundują do kąpieli) jest wylewana do ścieków bezpośrednio lub po wstępnym oczyszczaniu. Stanowi to niewątpliwie duże obciążenie dla środowiska naturalnego, gdyż ścieki te są trudno neutralizowane. Ponadto tradycyjny sposób marynowania powoduje duże straty wagowe i odżywcze ryb, gdyż oprócz zawiesiny tkanki mięśniowej do kąpieli przechodzi duża ilość substancji rozpuszczalnych mięsa jak wolne aminokwasy, peptydy i polipeptydy, niektóre białka, nukleotydy, witaminy, substancje mineralne i inne. Przy rybach tłustych, które są podstawowym surowcem do marynowania, do kąpieli marynującej przechodzi także znaczna część substancji tłuszczowych i witamin rozpuszczalnych w tłuszczu.
Obecnie marynaty zimne produkuje się ze śledzi oraz ryb śledziowatych (np. sardela, sardynka). Jednakże w porównaniu do śledzi konsumenci chętniej wybierają inne ryby morskie, jak dorsz i łosoś, zaś ze słodkowodnych pstrąga i karpia. Ryby te są sprzedawane głównie w postaci świeżej, mrożonej oraz wędzonych lub solonych filetów. Dotychczas próbowano marynować takie ryby jak tuńczyk (Topuz O.K. 2016. Effects of marinating time, acetic acid and salt concentrations on the quality of little tunny fish (Euthynnus alletteratus) fillet. Journal of Food Processing and Preservation, 40: 1154-1163], makrela [Zhelyazkov G.I., Popova T., Stratev D. 2015. Chemical composition and fatty acid profile of marinated mackerel (Scomber scombrus) during processing and storage. Macedonian Journal of Animal Science, 5, 2, 75-80), sajra (Sallam Kh.I., Ahmed A.M., Elgazzar, Eldaly E.A. 2007. Chemical quality and sensory attributes of marinated Pacific Saury (Cololabis saira) Turing vacuum-packaged storage at 4°C. Food Chemistry. 102, 1061-1070), pstrąg tęczowy (Yildiz P. O. 2016. Effect of thyme and rosemary essentials oils on the shelf life of marinated rainbow trout. The Journal of Animal & Plant Sciences, 26 (3), 665-673), tilapia [Santo M. L. P. E., Vivian V., Mirapalheta T., Carbonera N., Coelho G., Damian C. 2008. Chemical, physical and microbiological changes in tilapia (Oreochromis Niloticus) during margination. Alim. Nutr., Araraquara, 18, 1, 1-5), dorada i okoń morski (Kaya G.K., Ba§turk O. 2013. Organoleptic and chemical changes during storage of sea bass marinades (Dicentrarchus labrax L., 1758). Journal of Food Processing and Preservation 38: 1072-1079.; Kaya G.K., Ba§turk O. 2015. Determination of some quality properties of marinated sea bream (Sparus aurata) during cold storage. Food Science and Technology. 35(2): 347-353). Niestety, mięso tych ryb nie ulega tak intensywnemu procesowi proteolizy (dojrzewaniu), jak mięso śledzi. Przypuszcza się, że jedną z przyczyn oporności na dojrzewanie tych ryb może być zbyt mała aktywność endogennych mięśniowych enzymów proteolitycznych w kwaśno-słonym środowisku. Dlatego w przypadku ryb nieśledziowatych stosuje się krótkie marynowanie (od kilkunastu minut do kilku godzin) tylko w celu wydłużenia czasu trwałości mięsa i wzrostu smakowitości, poprzez ograniczenie mikroflory, odwodnienie, wzmocnienie tkanki i nadanie kwaśnego smaku.
PL 237 103 B1
Z opisu patentowego PL 167938 znany jest sposób marynowania ryb, który polega na tym, że surowiec rybny rozdrabnia się na granulki lub płatki o grubości 1 do 5,5 mm i miesza z garbademo stężeniu 3 do 9% kwasu spożywczego oraz 5 do 14% soli kuchennej w proporcji wagowej od 4 : 1 do 2 : 1, po czym poddaje inkubowaniu i otrzymaną mieszaninę traktuje w całości jako dojrzałą marynatę. Inkubowanie przeprowadza się jako nisko lub wysokotemperaturowe. Inkubowanie niskotemperaturowe prowadzi się w temperaturze od -1 °C do +5°C, w czasie od 3 dni do 3 miesięcy, natomiast inkubowanie wysokotemperaturowe prowadzi się dogrzewając mieszaninę do temperatury od 33 do 55°C w czasie od 0,5 do 6 godzin, przy ciągłym mieszaniu, a następnie schładza się do temperatury poniżej 15°C.
Naukowcy wciąż poszukują proteaz do dojrzewania ryb, które dadzą tak dobre efekty jak endogenne katepsyny występujące naturalnie w rybach. Niestety brak jest handlowych preparatów katepsyn, które można zastosować do marynowania ryb opornych. Istnieje rozwiązanie problemu oporności wielu ryb morskich i słodkowodnych na dojrzewanie mięsa w kwaśno-słonej kąpieli bez stosowania sztucznych dodatków do żywności lub dodatku preparatów enzymatycznych pochodzenia mikrobiologicznego.
Sposób marynowania ryb morskich i słodkowodnych opornych na marynowanie (dojrzewanie), według wynalazku, polegający na zalaniu surowca rybnego kąpielą marynującą, charakteryzuje się tym, że jako kąpiel marynującą stosuje się zużytą kąpiel pozostałą po marynowaniu śledzi, zawierającą biologicznie aktywne związki przeciwutleniające i enzymy proteolityczne, którą przefiltrowuje się przez filtr o wielkości porów nie większej niż 0,22 μm i nie mniejszej niż 0,1 μm, a po filtracji uzupełnia się stężenia chlorku sodu i kwasu octowego tak, aby uzyskać oczekiwane właściwości sensoryczne marynowanego mięsa. Proces filtracji przeprowadza się aby usunąć z kąpieli osad, lipidy i mikroorganizmy, a także aby uszkodzić błony lizosomów obecnych w kąpieli, z których uwalniane są enzymy proteolityczne, co zwiększa ogólną aktywność proteolityczną kąpieli.
Stężenie kwasu octowego i chlorku sodu do wymaganej wartości należy uzupełnić dopiero po filtracji, gdyż uzupełnienie kwasu i soli przed filtracją jest niekorzystne ze względu na wytrącanie się białek enzymów, które zostałyby zatrzymane na filtrze i nie brały później udziału w dojrzewaniu.
Zaletą sposobu według wynalazku jest to, że podczas marynowania z kąpieli do mięsa ryb dyfundują enzymy, wolne aminokwasy i peptydy, przez co rośnie ich ilość w marynowanych rybach. Biologiczna aktywność tych związków w mięsie podczas marynowania pozwala zwiększyć stopień dojrzałości mierzony parametrami fizykochemicznymi i analizą sensoryczną. Ponadto wykorzystuje się zużytą kąpiel pozostałą po marynowaniu śledzi, którą w przemyśle rybnym wylewa się do ścieków.
Sposób zastosowania zużytej kąpieli wraz z proteazami i peptydami o właściwościach przeciwutleniających, według wynalazku, do marynowania ryb nieśledziowatych takich jak: filetów z łososia norweskiego, pstrąga tęczowego, dorsza bałtyckiego i karpia przedstawiono w przykładzie wykonania. Surowiec ten reprezentował ryby morskie i słodkowodne, dzikie i hodowlane, tłuste i chude, o jasnej i łososiowej barwie mięsa.
Zużytą kąpiel (ZK) uzyskano po 7 dobach procesu marynowania śledzi atlantyckich. Początkowo ZK przefiltrowano przez filtr 50 μm, aby usunąć zawiesinę i lipidy, a następnie ostatecznie stosując filtr o wielkości porów 0,22 μm. Mikrofiltrację kąpieli przeprowadzono przy użyciu filtrów wykonanych z włókna szklanego (0 = 47 mm) zamontowanych w urządzeniu do filtracji próżniowej (typ 162, Sartorius AG, Goettingen, Niemcy). Następnie, stężenie chlorku sodu i kwasu octowego uzupełniono w filtracie ZK odpowiednio do 6% i 5%. Wszystkie etapy procesu regeneracji kąpieli prowadzono w temperaturze chłodniczej. Marynaty dojrzewające w świeżej kąpieli (SK) o końcowym stężeniu NaCl i kwasu octowego w stężeniu 6% i 5% służyły jako próbka kontrolna. Do przygotowania kąpieli użyto wodę wodociągową, sól kamienną i 80% esencję octową.
Filety łososia, pstrąga, dorsza i karpia ze skórą podzielono na kawałki o podobnej wielkości i masie. Filety w kawałkach (1000 ± 10 g) umieszczano w szklanych słoikach o pojemności 2 L i zalano roztworem kąpieli SK lub ZK. Proces marynowania przeprowadzono w 7°C. Stosunek ryb do solanki wynosił 1,5 : 1 (m : m). Aby ułatwić dyfuzję składników z kąpieli do mięsa ryb, każdy słoik delikatnie obracano wokół własnej osi 3 razy dziennie, przez pierwsze 4 dni. Po 7 dobach marynowania, filety i solankę przeniesiono do dużych lejków i pozostawiono do pełnego rozdzielenia kąpieli od ryby przez około 5 minut w temperaturze pokojowej. Zarówno mięso i kąpiel zważono (z dokładnością ± 0,1 g), a mięso poddano poniższym analizom.
• Zawartość wody, lipidów, soli, kwasu octowego, azotu ogólnego oraz wartość pH
Wartość pH mięsa zmielonego i zhomogenizowanego z wodą destylowaną w stosunku 1 : 5 (m : v) mierzono za pomocą cyfrowego pH-metru. Zawartość wody i lipidów oraz całkowitą kwasowość wyrażoną
PL 237 103 B1 jako % kwasu octowego, a także zawartość soli i azotu ogółem określono przy użyciu technik analitycznych według AOAC (AOAC. 1990. Official Methods of Analysis of the Association of Official Analytical Chemists, 15th edition, In K. Helrich (Ed.) AOAC, Arlington, p. 1298).
• Analiza frakcji azotu niebiałkowego (NPN)
Zawartość następujących związków określono w ekstraktach z mięsa przy końcowym stężeniu kwasu trichlorooctowego przy 5% : (1) azot niebiałkowy za pomocą metody Kjeldahla (AOAC. 1990. Official Methods of Analysis of the Association of Official Analytical Chemists, 15th edition, In K. Helrich (Ed.) AOAC, Arlington, p. 1298); (2) produkty hydrolizy białka: tyrozyna (PHB (A)) i peptydy (PHB (R)) zmodyfikowaną metodą Lowry'ego (Kołakowski E. 2005. Analysis of proteins, peptides, and amino acids in foods. In S. Otles (Ed.), Methods of analysis of food components and additives (pp. 59-96). Boca Raton: CRC Taylor & Francis); i (3) zawartość lotnych zasad amonowych (TVB-N) i trimetyloaminy (TMA-N) metodą mikrodyfuzji (Conway E.J. 1947. Microdiffusion analysis and volumetric error. Crosby, Lockwood and Son, Ltd. London).
• Liczba nadtlenkowa i anizidynowa lipidów
Liczbę nadtlenkową (PV) tłuszczów w mięsie oznaczono metodą tiocyjanianową (Mihaljević B, Katusin-Razem B, Razem D. 1996. The reevaluation of the ferric thiocyanate assay for lipid hydroperoxides with special considerations of the mechanistic aspects of the response. Free Radic Biol Med. 21(1):53-63), opartą na utlenianiu soli żelazowej za pomocą wodoronadtlenków i reakcji soli żelaza z izotiocyjanianem potasu. Utworzone czerwone kompleksy żelazowe mierzono spektrofotometrycznie. Liczbę PV wyrażano jako meq 02 / kg lipidów. Liczbę anizydynową (AsV) i całkowitą wartość utlenienia lipidów (Totox) oznaczono zgodnie z metodą ISO-6885 (ISO 6885. 2008. Animal and vegetable fats and oils. Determination of anisidine value).
• Aktywność przeciwutleniająca
Aktywność przeciwutleniającą mięsa ryb oznaczono zgodnie z metodą Re i in. (Re R., Pellegrini N., Proteggente A., Pannala A., Yang M., Rice-Evans C. 1999. Antioxidant activity applying an improved ABTS radical cation decolorization assay. Free Radical Biol Med 26:1231-1237) w buforze (TEAC-H2O) i w ekstraktach metanolowych (TEAC-MeOH). Zdolność zmiatania wolnych rodników DPPH (RSA) oznaczono w ekstraktach metanolowych według Brand-Williams i in. (Brand-Williams W., Cuvelier M.E., Berset C. 1995. Use of a free radical method to evaluate antioxidant activity. Lebensm.-Wiss. Technol. 28, 25-30) i zdolność redukcji jonów żelaza III (FRAP) oznaczono w ekstraktach buforowych według Benzie i Strain (Benzie I.F., Strain J.J. 1996. The ferric reducing ability of plasma (FRAP) as a measure of „antioxidant power”: the FRAP assay. Anal Biochem. 239, 1,70-6). Wszystkie wyniki wyrażono jako ekwiwalenty Trolox (μΤΕ) na 1 g mięsa.
• Aktywność katepsyn
Zmielone mięso ryb wraz z wodą (1 : 5 m : v, 0,25 M sacharozy, 1 mM EDTA) homogenizowano dwukrotnie w odstępie 30 minut w temperaturze 4°C. Po odwirowaniu (9000 g przez 10 min., 4°C) w supernatancie zmierzono aktywność peptydaz aspartylowych (katepsyna D + E) i cysteinowych (katepsyna B + L) odpowiednio wobec Mca-GKPILFFRLK (Dnp)-r-NH2 i Z-FR-MCA (PeptaNova, Concord, Kalifornia, USA). Fluorescencję mierzono stosując mikrokuwetę za pomocą spektrofluorymetru (Hitachi, F-7000, Tokio, Japonia) o długościach wzbudzenia i emisji odpowiednio przy 328 i 393 dla aspartylowych i 322 i 460 nm dla peptydaz cysteinowych. Jedna jednostka aktywności enzymatycznej (Umca) została zdefiniowana jako 1 nmol MCA uwolniony przez 1 g mięsa podczas 1 minuty w 37°C.
• Analiza mikrobiologiczna
Analizy mikrobiologiczne marynowanego mięsa rybnego oraz zużytej kąpieli po filtracji obejmowały oznaczenie: ogólnej liczby bakterii psychrofilnych i mezofilnych (ISO 48331/2013 Microbiology of the food chain - Horizontal method for the enumeration of microorganisms - Part 1: Colony count at 20 and 30°C by the pour plate technique), liczby drożdży i pleśni (ISO 21527-2:2009 Food and feed microbiology - Horizontal method for the determination of yeast and mold counts - Part 2: Method for counting colonies in products with water activity less than or equal to 0.95) oraz mezofilnych bakterii kwasu mlekowego (ISO 15214:2002 Microbiology of food and feed - Horizontal method for determining the number of mesophilic lactic acid bacteria - Plate method at 30°C).
PL 237 103 B1 • Ocena sensoryczna
Mięso marynat było analizowane za pomocą profilowania sensorycznego wykonywanego przez wyszkolony zespół sensoryczny, przy użyciu pięciostopniowej skali z dokładnością 0,5 punktu (Szymczak M., Szymczak B., Koronkiewicz A., Felisiak K., Bednarek M. 2013. Effect of cover brine type on the quality of meat from herring marinades. Journal of Food Science, 78, 4, 619-625). Trzy kawałki filetów ze skórą z każdej próbki podano na tacach porcelanowych. Asesorzy używali wody i chleba do czyszczenia podniebienia pomiędzy testowanymi próbkami. Słownictwo zostało opracowane podczas wstępnych sesji szkoleniowych. Atrybutami sensorycznymi były tekstura, smak, zapach i wygląd. Suma ocen indywidualnych dała ogólny wynik, który reprezentował ogólną ocenę sensoryczną marynat.
• Analiza barwy
Barwę powierzchni filetów oceniono za pomocą obiektywnej metody kolorymetrem HunterLab, typ D25-D2 (Hunter Associates Laboratory, Reston, VA, USA), stosując wzorzec C-6544 do kalibracji kolorymetru. Obliczono różnicę zabarwienia (AE = [(AL)2 + (Aa)2 + (Ab)2)0·5); gdzie AL, Aa i Ab są różnicami w wartościach L, a i b między próbą marynat-ponownie-użytej-kąpieli, a próbą marynat-świeżejkąpieli.
• Parametr twardości
Twardość określono za pomocą analizatora tekstury TA-XT 2 / 25® (STable Micro Systems, Godaiming, UK). Test obejmował dwukrotną penetrację cylindrycznego trzpienia P10, z odkształceniem próbki do 50% jego wysokości przy prędkości 5 mm · s-1. Przebieg testu rejestrowano jako krzywe reprezentujące zmiany siły w czasie. Testy przeprowadzono oddzielnie dla każdego kawałka filetu (w 2 powtórzeniach każdy), tylko w centralnej części mięśnia grzbietowego.
Poniżej wyniki przedstawiające wpływ użycia kąpieli regenerowanej na podniesienie jakości marynowanych ryb.
Po 7 dobach marynowania w świeżej kąpieli wydajność masy ryb była nieistotnie statystycznie niższa o 1 punkt procentowy niż stosując regenerowaną kąpiel (Tab. 1). Mięso ryb marynowanych w regenerowanej kąpieli zawierało tyle samo lub więcej kwasu octowego. Mimo to wartość pH była wyższa niż stosując świeżą kąpiel (Tab. 1). Ryby dojrzewające w regenerowanej kąpieli charakteryzowały się mniejszą zawartością wody. Jednak różnice były istotne tylko w przypadku karpia, w którym oznaczono mniej wody o 2,5% i jednocześnie o tyle samo więcej azotu całkowitego (Tab. 1). Zastosowanie regenerowanej kąpieli wpłynęło na mniejszą zawartość lipidów w dorszu, łososiu i pstrągu (Tab. 4).
• Aktywność katepsyn i zawartość NPN
Aktywność katepsyn w marynatach dojrzewających w świeżej kąpieli zależała od gatunku ryby (Tab. 2). Aktywność proteaz aspartylowych najniższa była w dorszu bałtyckim (0.1 UMCA), następnie ośmiokrotnie wyższa w łososiu i pstrągu, i najwyższa w karpiu (1.5). Natomiast aktywność proteaz cysternowych najniższa była w dorszu i karpiu (0.2), następnie w pstrągu (0.26), a najwyższa w łososiu (0.55). Aktywność kwaśnych proteaz mięśniowych u tych ryb była niższa niż w mięsie marynowanych śledzi (Szymczak M. 2017a. Effect of technological factors on the activity and losses of cathepsins B, D and L during marinating of Atlantic and Baltic herrings, Journal of the Science of Food and Agriculture, 97, 5, 1488-1496). Wyniki wielu badań pokazują, że optimum aktywności proteaz mięśniowych śledzi występuje w pH kwaśnym (Stoknes I., Rustadand T., Mohr V. 1993. Comparative studies of the proteolytic activity of tissue extracts from cod (Gadus morhua) and herring (Clupea harengus). Comp. Biochem. Physiol. 106B, 3, 613-619). W mięsie dorsza atlantyckiego optimum aktywności przypadała w pH 6.6, zaś proteazy kwaśne w pH 4.0-4.5 wykazują tylko 10-15% maksymalnej aktywności (Angsupanich K. and Ledward D. A. 1998. High pressure treatment effects on cod (Gadus morhua) muscle. Food Chemistry, 63, 1, 39-50). Z kolei aktywność proteolityczna mięsa dorsza bałtyckiego w typowym dla marynat pH 4.0-4.6 jest prawie zerowa (Malinowska-Pańczyk E., Kołodziejska I. 2018. Changes in enzymatic activity of fish and slaughter animals meat after high pressure treatment at subzero temperatures. Pol. J. Food Nutr. Sci. 68, 2, 125-131). W przypadku łososia optimum aktywności proteaz mięśniowych również przypada w pH 3, zaś w pH 4,2 proteazy wykazują prawie połowę maksymalnej aktywności (Malinowska-Pańczyk E., Kołodziejska I. 2018. Changes in enzymatic activity of fish and slaughter animals meat after high pressure treatment at subzero temperatures. Pol. J. Food Nutr. Sci. 68, 2, 125-131). W porównaniu do wcześniej wspomnianych ryb aktywność katepsyn karpia jest relatywnie wysoka w kwaśnym środowisku, lecz brak jest wiedzy o wpływie NaCl i temperatury chłodniczej
PL 237 103 B1 na ich aktywność (Makinodan, Y. , Akasaka, T. , Toyohara, H. And Ikeda, S. 1982. Purification and properties of Carp muscle cathepsin D. Journal of Food Science, 47, 647-652.; Toyohara H., Makinodan Y., Ikeda S. 1982 Purification and properties of Carp muscle cathepsin A. Nippon Suisan Gakkaishi, 8, 1145-1150.; Ogata, H. , Aranishi, F. , Hara, K. , Osatomi, K. and Ishihara, T. 1998. Proteolytic degradation of myofibrillar components by carp cathepsin L. J. Sci. Food Agric., 76: 499-504). Również Aoki i in. (Aoki T., Yamashita T., Ueno R. 2000. Distribution of cathepsins in red and white muscles among fish species. Fisheries Science, 66: 776-782) stwierdzili, że aktywność katepsyn morskich ryb o czerwonym mięsie (sardynki) była stosunkowo wyższa niż ryb o białym mięsie (dorsz, łosoś) i ryb słodkowodnych (pstrąg, karp). Wyniki pokazują zatem, że słabe dojrzewanie pstrąga, łososia, a szczególnie dorsza w kąpieli marynującej może być związane w pierwszej kolejności ze zbyt niską aktywnością proteolityczną w kwaśno-słonym środowisku.
Kiedy do marynowania użyto regenerowaną kąpiel, to aktywność katepsyn D, B+L i B w mięsie ryb wzrosła średnio odpowiednio o 0.2, 0.1-0.3 i 0.05 Umca (Tab. 2). Względny wzrost aktywności proteaz wynosił od 18% w karpiu do 30-50% w łososiu i pstrągu (ryby tłuste). Z kolei w przypadku dorsza użycie regenerowanej kąpieli spowodowało aż 3 krotny wzrost aktywności katepsyny D i 20-30% wzrost katepsyny B i L. Zauważono także, że w dorszu wzrost aktywności katepsyny L (różnica w aktywności B+L do aktywności B) jest znacznie niższy niż u pozostałych ryb (Tab. 2). Może to wskazywać, że aktywność enzymatyczna w marynatach nie zależy wyłącznie od ilości tych enzymów w mięsie ryb. Stoknes i in. (Stoknes I., Rustadand T., Mohr V. 1993. Comparative studies of the proteolytic activity of tissue extracts from cod (Gadus morhua) and herring (Clupea harengus). Comp. Biochem. Physiol. 106B, 3, 613-619) wykazali, że mniejsza aktywność kwaśnych proteaz mięśniowych dorsza niż śledzi jest spowodowana również silnym wpływem inhibitorów specyficznych dla kwaśnych proteaz mięśniowych. Można zatem sądzić, że słabe dojrzewanie marynowanego mięsa dorsza, w porównaniu do łososia i pstrąga, jest spowodowane nie tylko mniejszą aktywnością katepsyn, ale, po drugie, również aktywnością inhibitorów kwaśnych proteaz. Dlatego na tej podstawie oporność na dojrzewanie ryb nieśledziowatych podzielono na dwa stopnie: (i) oporność pierwszego stopnia, spowodowana tylko niską aktywnością katepsyn (np. łosoś i pstrąg) oraz (ii) oporność drugiego stopnia, spowodowana jednocześnie niską aktywnością katepsyn oraz wysokim wpływem inhibitorów katepsyn (np. dorsz bałtycki).
Bez względu na gatunek ryby marynowanie w regenerowanej kąpieli powodowało wzrost zawartości azotu niebiałkowego (NPN) o 40-50% (Tab. 2). Wyjątkiem był dorsz, w którym ilość NPN wzrosła tylko o 8,5%. Prawdopodobnie przyczyną mniej intensywnej dyfuzji NPN do dorsza była najniższa zawartość lipidów spośród badanych ryb (Tab. 3). Lipidy chronią białka przed denaturacją spowodowaną wysokim stężeniem kwasu octowego i soli. Zdenaturowane białko dorsza tworzy barierę na powierzchni filetów, co utrudnia dyfuzję szczególnie podczas pierwszych 2-3 dób marynowania (Szymczak M., Kołakowski E. 2012. Losses of nitrogen fractions from herring to brine during marinating. Food Chemistry, 132(1), 237-243.; Szymczak M. 2017a. Effect of technological factors on the activity and losses of cathepsins B, D and L during marinating of Atlantic and Baltic herrings, Journal of the Science of Food and Agriculture, 97, 5, 1488-1496).
• Aktywność przeciwutleniająca i utlenianie lipidów
Zastosowanie zregenerowanej kąpieli spowodowało wzrost aktywności przeciwutleniającej TEAC-H2O, która jest efektem zawartości szczególnie frakcji hydrofilowej NPN, najbardziej w dorszu (o 54%) i łososiu (47%), a najmniej w pstrągu (14%) i karpiu (6%). Aktywność przeciwutleniająca TEACMeOH (frakcja hydrofobowa NPN) wzrosła w mięsie dorsza (37%), pstrąga (22%) i karpia (11%). Wyjątkiem było mięso łososia, w którym wartość TEAC-MeOH zmniejszyła się o 21% (Tab. 3). Wartość RSA w mięsie dorsza i łososia marynowanego w ponownie użytej kąpieli wzrosła dwukrotnie więcej niż w mięsie pstrąga i karpia (Tab. 3). Aktywność FRAP jest typowa dla związków NPN o masie cząsteczkowej do 3kDa, stąd zastosowanie regenerowanej kąpieli pozwoliło uzyskać znacznie wyższą zdolność redukcji Fe3+, szczególnie w mięsie pstrąga i karpia (Tab. 3). U ryb marynowanych w regenerowanej kąpieli wartości RSA wzrosły, co może wynikać z wiązania części peptydów i aminokwasów przez wolne rodniki obecne w kąpieli i znalazło odzwierciedlenie w zmniejszonym utlenianiu lipidów (Tab. 3).
Lipidy mięsa ryb marynowanych w świeżej i regenerowanej kąpieli charakteryzowały się zbliżoną podatnością na proces oksydacji, za wyjątkiem lipidów dorsza. Jedynie w przypadku dorsza marynowanie w regenerowanej kąpieli spowodowało wzrost pierwotnych produktów utlenienia lipidów (PV) o 70% (Tab. 4). Odwrotną zależność stwierdzono dla lipidów mięsa pozostałych gatunków, przy czym w przypadku łososia i karpia zmiany te były statystycznie nieistotne. Marynowanie w regenerowanej kąpieli
PL 237 103 B1 ograniczyło natomiast powstawanie pierwotnych produktów utlenienia lipidów w mięsie pstrąga o 30% (Tab. 4). Z kolei największą ilość wtórnych produktów utlenienia lipidów (AsV) stwierdzono w lipidach pstrąga, marynowanego w świeżej kąpieli, natomiast najniższą dla lipidów dorsza i łososia (Tab. 4). Marynowanie w regenerowanej kąpieli spowodowało wzrost AsV ponad 3 krotny w przypadku dorsza i o 30% u łososia. Z kolei w lipidach mięsa pstrąga i karpia wartości AsV zmalały odpowiednio o 12 i 5%. Sumarycznie parametr Totox pokazuje, że marynowanie w regenerowanej kąpieli przyczynia się do obniżenia całkowitego stopienia utlenienia lipidów, za wyjątkiem dorsza, dla którego wartość Totox wzrosła dwukrotnie (Tab. 4).
• Ocena sensoryczna, barwa i twardość mięsa
Kiedy do marynowania użyto regenerowanej kąpiel, ocena sensoryczna wszystkich ryb istotnie się poprawiła (Tab. 2). Największy wzrost ogólnej oceny sensorycznej nastąpił dla pstrąga i łososia (0.7-0.8 pkt), zaś najmniejszy 0.4-0.5 w przypadku dorsza i karpia. Charakterystyczny smak i zapach łososia był jeszcze bardziej wyczuwalny. Zastosowanie regenerowanej kąpieli zwiększało też soczystość wraz z obniżeniem twardości mięsa podczas żucia. Również analiza tekstury wykazała zmniejszenie twardości mięsa od 6 do 23% (Tab. 2).
Barwa mięsa marynowanego w regenerowanej kąpieli różniła się istotne od mięsa marynowanego w świeżej kąpieli. Największe zmiany barwy zaobserwowano w przypadku dorsza (AE = 5,5), następnie w pstrągu (4.9), łososiu (4.3) i karpiu (3.6). Wartość AE powyżej 3 oznacza, że różnice w barwie były wykrywalne sensorycznie. W przypadku ryb o mięsie jasnym barwa była ciemniejsza z bardzo słabo zauważalnym żółtym odcieniem. Żółta barwa pochodzi z regenerowanej kąpieli prawdopodobnie ze względu na zawarte w niej hydrofilne produkty utlenienia lipidów. Z kolei w przypadku ryb o barwie łososiowej ich mięso miało niższą jasność, przez co barwa różowa była bardziej intensywna. U tych ryb żółty odcień nie był zauważalny, przeciwnie pozytywnie wzmacniał łososiową barwę.
• Jakość mikrobiologiczna (Tab. 5)
Stężenie soli i kwasu octowego w mięsie marynat jest niewystarczające do pełnej konserwacji. Dlatego marynaty nazywane są półprezerwami i muszą być składowane w warunkach chłodniczych. Po zastosowaniu regenerowanej kąpieli zawartość lotnych zasad w mięsie wzrosła od 13 do 88%. W przypadku dorsza wskaźnik TVB wzrósł o 70%, w przypadku łososia i karpia od 40 do 80%, a najmniejszy wpływ regenerowanej kąpieli był w przypadku pstrąga (13-55%). Mimo to, zawartość TVB w rybach marynowanych w regenerowanej kąpieli jest ponad 3-krotnie niższa niż dopuszczalna wartość 35 mg (EC DIRECTIVE. 2005. Commission regulation No 2074/2005 of 5 December 2005. Total volatile basic nitrogen (TVB-N) limit values for certain categories of fishery products and analysis methods to be used). Zużyta kąpiel po przefiltrowaniu przez filtr 0,22 μm nie zawierała żadnych z pięciu badanych grup mikroorganizmów. Mimo to tylko w dorszu marynowanym w regenerowanej kąpiel wykazano obecność 2 log psychrofili i mezofili, które nie występowały po marynowaniu w świeżej kąpieli.
PL237 103 B1
Tabela 1. Wydajność marynowania, skład podstawowy i parametry barwy marynowanego mięsa ryb.
| Karp | 41 o 0© | o -H o© ci | 1,73 ±0,0b | 4,202 ±0,0 | 73,01 ±0,04 | o 41 <o ΓΊη | 41 of | u cc o 41 | rf 41 ci | |
| U | ||||||||||
| Q- | o | |||||||||
| o | r-j | re | 03 | |||||||
| Ολ | O | CO | ||||||||
| ‘ΪΡ fi | CD fi“ | 41 cm | cT -H | o 41 | o 41 LC | o 41 | θ' -H | 41 | 41 | c4‘ 41 |
| ci £ o | (Λ | «X oo | CM | cc | CM | H. | δ | in c<T | χ©^ crT | |
| 1) | s | on' | ||||||||
| fi | ||||||||||
| u | ||||||||||
| CD | ||||||||||
| 15 | ||||||||||
| £ a) | O | O | O | 00 | δ | K c©n | ||||
| fi ci | o co | 41 | O -H | 41 | 41 | θ' 41 | o 41 | c*4 41 | θ' 41 | ci 41 |
| £ o | O pj | ©X X© | O O | m | s | c4 | cc | cn ci | ||
| fi | CO | cm | cf | cT λ© | on | \o | '—1 | |||
| ci | ||||||||||
| 5 | ||||||||||
| rt | o | rt \O | rk | « | ||||||
| N | o | O, | θ' | >—1 | o | i— | Sn | X© | ||
| CO Q | 1 < 41 | o' -H | θ' 41 | 41 x© | o' 41 | o' 41 | 41 | 4Ϊ | 41 | |
| *© o' | CM | X© 1 d | ——1 | s | ©\ | χ©^ | O | |||
| c4 | CM | |||||||||
| & ci | c 41 00 | o 0' 41 | o Φ 41 | o o 41 Ki | 1 ±0,12 | o in o θ' 41 | 41 | XCr θ' 41 | i 1 +1 | |
| o© | «x ci. ci | cn | \© ΓΌ | CN λ© | x© m | r-Γ | oe cT | |||
| __, | ||||||||||
| —H | ||||||||||
| j kąpie | CO fi1 | CM 41 | « o θ' -H | s O, θ' 41 | re O θ' 41 | θ' 41 | o 41 | s 0©^ 41 | s x©r 41 | 4) |
| CU ’N | cm Ph | co | 00 | <3^ | σγ | |||||
| li | Ol | r4 | ||||||||
| 00 | c4 | X© | sj | |||||||
| § | i | ^© | en | |||||||
| '•(Z | ||||||||||
| £ | ||||||||||
| U fi ci S 0 | ser O cm | ΐη t 41 | C3 o o -H | a O O θ' 41 | ra o 41 | O\ O o 41 | o o 41 | π 41 | rt X©^ 41 | Π 41 |
| fi | x© | Cl | <fi> | o | c\ | o4 | ι/γ | |||
| ci s | X 0O | ci | 0© | i—d | 00 \© | c*4 | χ©' X© | 1—^ | ||
| e3 | § | •d | rt | |||||||
| t3 | Cl | K | <Cfi) | r-i | Ί— | Q | ||||
| N cm O | 41 | fi o -H | O O 41 | 4 | O 41 | o θ' 41 | ri 41 | 41 | +i | |
| Q | Χ O | χ© | K< co | δ | 00 <© | cT oo | xn κΓ | I—H O©1 | ||
| cf | ·—1 | c*n | ||||||||
| -CJ | ||||||||||
| za | •cm o | sC | □η O | i—1 *05 xo | >> SD | |||||
| ζΐ | fi | 2—i | £ O | c <4- —1 | > O | |||||
| fi | fi O π | ω | cm ci > —> | cc >> £ | o o 44 · | |||||
| £ | ci Z | > \O | o. | fi θ N £ | < δϊ | » fi | * -fi |
abcŚrednie w wierszu małej litery lub z różną małą literą różnią się statystycznie istotnie (p < 0.05);
PL237 103 B1
Tabela 2. Aktywność proteolityczna i wskaźniki dojrzałości mięsa ryb marynowanych w świeżej i regenerowanej kąpieli.
| Karp | 379 ±0 | 66,5 ±1,7= | 333,8 ±4,7 | 1,756 ±0,1 | 0,35 ±0,01 | 0,189+0,0( | 15,2 ±l,4a | |
| □ | ||||||||
| o | O | c | >r» \o o | □ CN | 'rt cO | |||
| * | (N | f· | [*· | Φ | c> | |||
| o E rt £ | Pstrą; | -H | (N 4 c | 4 | o 4 00 'C | co' 4 CN | o 4 Ol | r4 4 |
| g | 00 | Φ· | o | m | ||||
| ω | Φ | r. | ||||||
| c | O | |||||||
| ϋ | ||||||||
| 50 | ||||||||
| OJ | ||||||||
| oo | Sn | |||||||
| £ | sc | <4 | o | ,ώ | ||||
| U = Cd £ O | Łosoś | 438 ±2C | θ' 4 | 10,3 ±2, | '89 ±0,0 | o o 4 o r-J | 92 +0,0i | 6,9+1,7 |
| c | 00 | σ> | 00 | © | 1·^ | |||
| o | θ' | CE | ||||||
| c5 | ||||||||
| Σ | ||||||||
| ri | •ri | |||||||
| o | cq | m | fi | |||||
| orsz | eE+ i | Ί+0 | 4 Έ | c? co 4 | Φ CE 4 | © O 4 | + | |
| Q | oj | O | un | <N | 238 | 158 | 00 o | |
| O | © | |||||||
| r-j | ||||||||
| Karp | 254 ±2 | 50,8 ±1,1 | 274,2 ±4, | 1,481 ±0,0 | 0,212 ±0,01 lb | ^600‘0T o4o | 16,1 ±1,4 | |
| Έ | <N | |||||||
| 1-, | o | <— | ^C> <O | « | fi | fi Φ | ||
| ctf* | 00 | ΠΊ | eT | rj | ||||
| 4 cj | 4 | 4 | O 4 | 8 S | 09i ,00 | Cs] 4 | ||
| '8 u | X | σ-. C-d | 00 un | 814 | ° ± | ° A | v4 | |
| £ | cc | θ' | ||||||
| “(Λ | ||||||||
| £ | ||||||||
| o | fi | Cl | tr ri | s | ||||
| c | fi | SC | e. | o | ||||
| cd g | o | 4 | 4 | 4 | ‘07 | o 4 | CE 4 | γ<Γ 4 |
| = | o | rJ | ITJ scT | tri | LT 'd- | O •T) | 00^ | |
| cd | C | φ | O· | iTj | o | c-d | ||
| Σ | o | O | o | |||||
| oo | _D | |||||||
| o | 1— | |||||||
| N <Λ O | -Η 'sC | φ 41 o | ,9±1, | ±0,0 | ±0,4 | ^-1 o\ Cs] — Φ | vn 4 | |
| Q | θ', fsj | LT) O | Γ4 O i H | 198 | o CO 4 | c-T —H | ||
| r | ||||||||
| O | Φ | |||||||
| o | |----------------1 | |||||||
| s | £* ‘to | 50 | bo | Q | Φ | Ω | ||
| ’σ < | ot białkom PN) g-100 | O §7 2 60 | 001 *8 (u)a: | tepsyna MCA] | tepsyna L mc a] 29l | tepsyna mca] | /ardość | |
| N r-7 e < Έ 6£ | cd —> iż EL | 4 —j pa ci | cd —a >4 EL | H |
i
Ol· fi '£
N
ŁO
PL237 103 B1
Tabela 3-4. Wskaźniki utlenienia lipidów i właściwości przeciwutleniające w mięsie ryb marynowanych w świeżej i regenerowanej kąpieli.
“^Średnie w wierszu małej litery lub z różną małą literą różnią się statystycznie istotnie (p < 0.05)
PL237 103 Β1
Średnie w wierszu małej litery lub z różną małą literą różnią się statystycznie istotnie (p < 0.05)
PL 237 103 B1
Claims (1)
- Zastrzeżenie patentowe1. Sposób marynowania ryb morskich i słodkowodnych opornych na marynowanie polegający na zalaniu surowca rybnego kąpielą marynującą, znamienny tym, że jako kąpiel marynującą stosuje się zużytą kąpiel pozostałą po marynowaniu śledzi, zawierającą biologicznie aktywne związki przeciwutleniające i enzymy proteolityczne, którą przefiltrowuje się przez filtr o wielkości porów nie większej niż 0,22 μm i nie mniejszej niż 0,1 μm, a po filtracji uzupełnia się stężenia chlorku sodu i kwasu octowego tak, aby uzyskać oczekiwane właściwości sensoryczne marynowanego mięsa.
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| PL426641A PL237103B1 (pl) | 2018-08-13 | 2018-08-13 | Sposób marynowania ryb morskich i słodkowodnych opornych na marynowanie |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| PL426641A PL237103B1 (pl) | 2018-08-13 | 2018-08-13 | Sposób marynowania ryb morskich i słodkowodnych opornych na marynowanie |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| PL426641A1 PL426641A1 (pl) | 2020-02-24 |
| PL237103B1 true PL237103B1 (pl) | 2021-03-22 |
Family
ID=75108062
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| PL426641A PL237103B1 (pl) | 2018-08-13 | 2018-08-13 | Sposób marynowania ryb morskich i słodkowodnych opornych na marynowanie |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| PL (1) | PL237103B1 (pl) |
Families Citing this family (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| PL245905B1 (pl) * | 2022-12-20 | 2024-10-28 | Univ West Pomeranian Szczecin Tech | Sposób wytwarzania surowego preparatu proteaz trawiennych z ryb |
| PL247744B1 (pl) * | 2023-02-16 | 2025-08-25 | Univ West Pomeranian Szczecin Tech | Sposób obróbki solanki pozostałej po procesie solenia lub marynowania lub nasalania |
-
2018
- 2018-08-13 PL PL426641A patent/PL237103B1/pl unknown
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| PL426641A1 (pl) | 2020-02-24 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Cai et al. | Physicochemical responses and quality changes of red sea bream (Pagrosomus major) to gum arabic coating enriched with ergothioneine treatment during refrigerated storage | |
| Oliveira et al. | Processing of salted cod (Gadus spp.): a review | |
| Szymczak et al. | Effect of constant and fluctuating temperatures during frozen storage on quality of marinated fillets from Atlantic and Baltic herrings (Clupea harengus) | |
| Puke et al. | Factors affecting smoked fish quality: A review | |
| Hernandez‐Herrero et al. | Influence of raw fish quality on some physicochemical and microbial characteristics as related to ripening of salted anchovies (Engraulis encrasicholus L) | |
| Latip et al. | Effect of chilled-frozen storage on the physico-chemical, microbial and sensory quality of farmed bighead carp (Hypophthalmichthys nobilis) | |
| Stadnik et al. | Free amino acids and biogenic amines content during ageing of dry-cured pork loins inoculated with Lactobacillus casei ŁOCK 0900 probiotic strain | |
| PL237103B1 (pl) | Sposób marynowania ryb morskich i słodkowodnych opornych na marynowanie | |
| Wei et al. | Application of high-hydrostatic pressure to extend shelf life of miso-marinated escolar loins during cold storage | |
| Szymczak et al. | The reuse of brine to enhance the ripening of marine and freshwater fish resistant to marinating | |
| Shinde et al. | Quality of Indian mackerel as affected by pomegranate peel and tea leaf extracts during ice storage | |
| Pourashouri et al. | Chemical and microbiological changes of salted Caspian Kutum (Rutilus frisii kutum) roe | |
| Kamiński et al. | Application of a crude digestive proteases preparation to improve the ripening of marinated fillets from low‐technological value Baltic herring (Clupea harengus membras L.) | |
| Kose et al. | Sustainability of fermented fish products | |
| Talat et al. | Efficacy of different marination methods on microbial quality of meat | |
| PL243225B1 (pl) | Sposób poprawy dojrzałości mięsa marynat zimnych ze śledzi poławianych w okresie żerowania | |
| Sanjuás-Rey et al. | Effect of a two-step natural organic acid treatment on microbial activity and lipid damage during blue whiting (Micromesistius poutassou) chilling | |
| Shenouda et al. | Technological studies on ocean pout, an unexploited fish species, for direct human consumption | |
| KR100440491B1 (ko) | 새우 가공부산물을 사용한 발효 액젓과 그 제조 방법 | |
| Chu et al. | Physicochemical and textural | |
| Mohamed | Quality Assessment of Nile Tilapia and Grey Mullet Fish Collected from Different Local Markets in Alexandria City, Egypt | |
| Adetokunbo | Gravading of mackerel (Scomber sp.): physicochemical and sensory changes during refrigerated storage | |
| Praveen Kumar et al. | Biochemical changes during salt fermentation of Pangasius hypophthalmus (Sauvage, 1878) | |
| Zhou et al. | Effect of different concentrations of hypotaurine on melanosis and quality of Pacific white shrimp (Penaeus vannamei) during refrigeration | |
| Tinku et al. | Comparative Changes in the Quality of Pickles Prepared from Pacific White Shrimps (Litopenaeus vannamei) grown in Inland Saline Water and in Brackish Water during Storage |