PL204512B1 - Sposób wytwarzania bio-membran - Google Patents
Sposób wytwarzania bio-membranInfo
- Publication number
- PL204512B1 PL204512B1 PL362957A PL36295703A PL204512B1 PL 204512 B1 PL204512 B1 PL 204512B1 PL 362957 A PL362957 A PL 362957A PL 36295703 A PL36295703 A PL 36295703A PL 204512 B1 PL204512 B1 PL 204512B1
- Authority
- PL
- Poland
- Prior art keywords
- enzyme
- peroxidase
- solution
- membrane
- membranes
- Prior art date
Links
- 239000012528 membrane Substances 0.000 title claims description 32
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims description 21
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title claims description 3
- 102000003992 Peroxidases Human genes 0.000 claims description 23
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 18
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 18
- 238000006116 polymerization reaction Methods 0.000 claims description 16
- 238000000502 dialysis Methods 0.000 claims description 13
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 claims description 12
- 239000000758 substrate Substances 0.000 claims description 9
- 244000061456 Solanum tuberosum Species 0.000 claims description 8
- ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N phenol group Chemical group C1(=CC=CC=C1)O ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 8
- 239000000126 substance Substances 0.000 claims description 8
- 235000002595 Solanum tuberosum Nutrition 0.000 claims description 7
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims description 6
- 240000003291 Armoracia rusticana Species 0.000 claims description 3
- 108700020962 Peroxidase Proteins 0.000 claims description 3
- 125000001424 substituent group Chemical group 0.000 claims description 3
- 235000011330 Armoracia rusticana Nutrition 0.000 claims description 2
- 244000068988 Glycine max Species 0.000 claims description 2
- 235000010469 Glycine max Nutrition 0.000 claims description 2
- 125000002252 acyl group Chemical group 0.000 claims description 2
- 125000002950 monocyclic group Chemical group 0.000 claims description 2
- -1 polycyclic phenols Chemical class 0.000 claims description 2
- 125000002924 primary amino group Chemical group [H]N([H])* 0.000 claims description 2
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 21
- 108040007629 peroxidase activity proteins Proteins 0.000 description 17
- MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N Hydrogen peroxide Chemical compound OO MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 15
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 description 13
- 239000008351 acetate buffer Substances 0.000 description 9
- 239000000872 buffer Substances 0.000 description 9
- 150000002989 phenols Chemical class 0.000 description 4
- GHMLBKRAJCXXBS-UHFFFAOYSA-N resorcinol Chemical compound OC1=CC=CC(O)=C1 GHMLBKRAJCXXBS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- HFACYLZERDEVSX-UHFFFAOYSA-N benzidine Chemical compound C1=CC(N)=CC=C1C1=CC=C(N)C=C1 HFACYLZERDEVSX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 3
- KJCVRFUGPWSIIH-UHFFFAOYSA-N 1-naphthol Chemical compound C1=CC=C2C(O)=CC=CC2=C1 KJCVRFUGPWSIIH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108010001336 Horseradish Peroxidase Proteins 0.000 description 2
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 2
- 238000009792 diffusion process Methods 0.000 description 2
- 238000006872 enzymatic polymerization reaction Methods 0.000 description 2
- WSFSSNUMVMOOMR-UHFFFAOYSA-N formaldehyde Natural products O=C WSFSSNUMVMOOMR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000005342 ion exchange Methods 0.000 description 2
- 229920002521 macromolecule Polymers 0.000 description 2
- IWDCLRJOBJJRNH-UHFFFAOYSA-N p-cresol Chemical compound CC1=CC=C(O)C=C1 IWDCLRJOBJJRNH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 244000018436 Coriandrum sativum Species 0.000 description 1
- 235000002787 Coriandrum sativum Nutrition 0.000 description 1
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 1
- 229920001131 Pulp (paper) Polymers 0.000 description 1
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 1
- 239000012736 aqueous medium Substances 0.000 description 1
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 1
- 150000004982 aromatic amines Chemical class 0.000 description 1
- 125000003118 aryl group Chemical group 0.000 description 1
- 239000011230 binding agent Substances 0.000 description 1
- 239000012620 biological material Substances 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 150000001805 chlorine compounds Chemical class 0.000 description 1
- 238000000576 coating method Methods 0.000 description 1
- 238000004939 coking Methods 0.000 description 1
- 238000004042 decolorization Methods 0.000 description 1
- 230000018044 dehydration Effects 0.000 description 1
- 238000006297 dehydration reaction Methods 0.000 description 1
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 1
- 230000008030 elimination Effects 0.000 description 1
- 238000003379 elimination reaction Methods 0.000 description 1
- 230000007613 environmental effect Effects 0.000 description 1
- 239000003344 environmental pollutant Substances 0.000 description 1
- 238000006911 enzymatic reaction Methods 0.000 description 1
- 238000001125 extrusion Methods 0.000 description 1
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 1
- 239000008103 glucose Substances 0.000 description 1
- 239000004922 lacquer Substances 0.000 description 1
- 229920005610 lignin Polymers 0.000 description 1
- 238000002844 melting Methods 0.000 description 1
- 230000008018 melting Effects 0.000 description 1
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 1
- 150000004780 naphthols Chemical class 0.000 description 1
- 239000003960 organic solvent Substances 0.000 description 1
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 1
- 238000005192 partition Methods 0.000 description 1
- 230000035699 permeability Effects 0.000 description 1
- 239000005011 phenolic resin Substances 0.000 description 1
- 229920001568 phenolic resin Polymers 0.000 description 1
- 231100000719 pollutant Toxicity 0.000 description 1
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 1
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 1
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 1
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 1
- 238000004626 scanning electron microscopy Methods 0.000 description 1
- 230000001953 sensory effect Effects 0.000 description 1
- 239000002689 soil Substances 0.000 description 1
- 238000001179 sorption measurement Methods 0.000 description 1
- 239000004753 textile Substances 0.000 description 1
- 231100000331 toxic Toxicity 0.000 description 1
- 230000002588 toxic effect Effects 0.000 description 1
- 239000002966 varnish Substances 0.000 description 1
Landscapes
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Description
Dziedzina techniki
Przedmiotem wynalazku jest sposób wytwarzania bio-membran, przeznaczonych do stosowania w analizie laboratoryjnej, sensoryce, biotechnologiach, procesach technologicznych z dziedziny chemii, technologii żywności i inżynierii środowiska.
Stan techniki
Znane są sposoby wytwarzania żywic fenolowych, laków, lakierów i środków wiążących składniki płyt wiórowych, powłok elektroizolacyjnych, laminatów, w których stosuje się katalizowane enzymatycznie reakcje polimeryzacji związków fenolowych, takich jak aminy aromatyczne, naftole, pochodne fenoli z różnymi podstawnikami. Znajdują one zastosowanie przemysłowe ze względu na przebieg procesu w łagodnych warunkach i eliminację toksycznego składnika - aldehydu mrówkowego. (Liu et al. 1999 (2), Electronic J. of Biotechnology; Sellers T., 2001 (51) 12-23, Forest Products J.; Dordick et al. 1987 (30) 31-36, Biotechnology and Bioengineering; Akkara et al. 1991 (21) 1561-74, J. Polymer Sci A: Polymer Chemistry).
Sposób polimeryzacji fenoli z wykorzystaniem peroksydazy wykorzystuje się także w procesach odbarwiania pulpy drzewnej i roztworów zawierających substancje ligninowe w przemyśle papierniczym jako proces zastępujący stosowanie związków chloru (Weinstock et al. 1996 (20) 269-75, New J. Chem.; Sasaki et al. 2001 (65) 2208-2212, Appl. Environm. Microbiol.).
Znany jest także sposób usuwania zanieczyszczeń z wód i gleby, do których dostają się substancje fenolowe pochodzenia przemysłowego z koksowni, kopalń, zakładów przemysłu chemicznego i tekstylnego. Oczyszczanie to prowadzi się także na drodze enzymatycznej polimeryzacji (Wagner i Nicell 2001 (43)253-60, Water Sei Technol.; Wilberg et al. 2002 (677) 851-57, Chem. Technol. Biotechnol.; Adler et al. 1994 (23) 1113-1117, J. Environ. Qual.; Karam & Nicell, 1997 (69) 141-153, J. Chem. Technol. Biotechnol).
Procesy enzymatycznej polimeryzacji fenoli w środowisku wodnym lub wodnych roztworach rozpuszczalników organicznych prowadzą do powstawania bezpostaciowych lub mikroziarnistych produktów, które podobnie jak polimery wytwarzane na drodze chemicznej, wymagają odwadniania, suszenia, stapiania w podwyższonej temperaturze w celu nadania im odpowiedniego kształtu przez wytłaczanie lub kolendrowanie (Szlezynger W. Tworzywa Sztuczne, 1996 str. 337-377, Ofic. Wyd. Politech. Rzeszowskiej; Kurioka et al. 1998 (30) 526-529, Polym. J.; Liu et al. 1999 (2) 215-222, Electronic J. Biotech).
Istota wynalazku
Według wynalazku, sposób wytwarzania bio-membran polega na tym, że proces polimeryzacji substancji fenolowych zachodzi na granicy dwu roztworów, utworzonej przy pomocy półprzepuszczalnej błony dializacyjnej, tj. na powierzchni półprzepuszczalnej błony dializacyjnej, najlepiej usytuowanej poziomo, przy czym jeden roztwór zawiera enzym peroksydazę, a drugi zawiera substraty tego enzymu, tworzące polimer w wyniku reakcji enzymatycznej. Półprzepuszczalna błona pozwala na dyfuzję cząsteczek substratów i ich stopniowy kontakt z enzymem, lecz uniemożliwia jednoczesne wymieszanie zawartości obu roztworów i zajście reakcji polimeryzacji w całej masie.
Jako enzym, stosuje się peroksydazy roślinne z chrzanu, soji, ziemniaka, zarówno o wysokiej aktywności specyficznej o współczynniku RZ = 3.0, jak i preparaty tylko częściowo oczyszczone o współ czynniku RZ = 0.3.
Substratem enzymu są fenole jedno lub wielopierścieniowe, najlepiej zawierające podstawniki o charakterze grup acylowych, aminowych albo karboksylowych.
Najkorzystniejsze rezultaty w wyniku realizacji sposobu według wynalazku osiąga się wtedy, gdy proces polimeryzacji prowadzi się w roztworach o pH od 3.0 do 9.0, korzystnie w zakresie pH od 5.0 do 7.0, w temperaturze od 0 do 45°C, korzystnie w zakresie 15 do 25°C, przy stężeniach substratu od 0.01 do 50 milimoli, korzystnie w zakresie 0.1 do 5 milimoli.
Podczas realizacji sposobu wytwarzania bio-membran według wynalazku następuje polimeryzacja związków fenolowych przy udziale enzymu peroksydazy z jednoczesnym tworzeniem przez powstający polimer zwartej struktury w postaci membrany, która osadza się na porowatej błonie macierzystej. Porowatość błony dobiera się tak, aby cząsteczki enzymu nie mogły przenikać przez błonę, a czą steczki substratów mogł y swobodnie dyfundować do przedział u z enzymem, polimeryzować po zetknięciu z enzymem na powierzchni błony i tworzyć na niej warstwę polimeru.
PL 204 512 B1
Sposobem według wynalazku uzyskuje się porowate membrany fenolowe o grubości 5-10 mikrometrów, zespolone z półprzepuszczalną błoną macierzystą, a chemiczne własności membran fenolowych i ich ładunek powierzchniowy, hydrofilność, hydrofobowość oraz własności sorbcyjne i jonowymienne zależą od chemicznego charakteru substratu, rodzaju pierścienia aromatycznego i rodzaju oraz ilości podstawników w tym pierścieniu.
Grubość membrany mierzono penetrometrem oraz określono na podstawie fotografii w skaningowym mikroskopie elektronowym. Przepuszczalność membrany wyznaczono na podstawie szybkości dyfuzji roztworu glukozy. Nowo powstała membrana zachowuje porowatą strukturę i cechy błon półprzepuszczalnych - jest przepuszczalna dla substancji niskocząsteczkowych, lecz nie jest przepuszczalna dla cząsteczek białkowych.
Membrany według wynalazku mogą służyć jako elementy jonowymienne, selekcjonujące cząsteczki zgodnie z ich rozmiarem, jako powierzchnie do immobilizacji makrocząsteczek, powierzchnie w bioreaktorach, bio-sensorach i stosowane jako pół przepuszczalne przegrody oddzielają ce część roboczą urządzenia od makrocząsteczek znajdujących się w otoczeniu, które mogłyby zakłócać przebieg reakcji oddziałując na bio-cząsteczki biorące bezpośredni udział w reakcji.
P r z y k ł a d 1.
Roztwór fenolu i nadtlenku wodoru o stężeniach 0.2 mmoli w 0.1 M buforze octanowym o pH = 5.6 oddzielono błoną dializacyjną od roztworu peroksydazy o stężeniu 0.1 mg w mL w tym samym buforze. Jako enzym stosuje się częściowo oczyszczoną peroksydazę roślinną z ziemniaka o współczynniku RZ = 0.3. Proces polimeryzacji prowadzono przez 6 godzin w temperaturze ok. 20-22°C, po czym przerwano, otrzymując na powierzchni błony warstwę barwnego polimeru.
P r z y k ł a d 2.
Roztwór α-naftolu i nadtlenku wodoru o stężeniach 0.1 mmoli w 0.1 M buforze octanowym o pH = 5.6 oddzielono błoną dializacyjną od roztworu peroksydazy o stężeniu 0.1 mg w mL w tym samym buforze. Jako enzym stosuje się częściowo oczyszczoną peroksydazę roślinną z ziemniaka o współczynniku RZ = 0.8. Proces polimeryzacji prowadzono przez 6 godzin w temperaturze ok. 20-22°C, po czym przerwano, otrzymując na powierzchni błony warstwę polimeru.
P r z y k ł a d 3.
Roztwór p-krezolu i nadtlenku wodoru o stężeniach 0.1 mmoli w 0.1 M buforze octanowym o pH = 5.6 oddzielono błoną dializacyjną od roztworu peroksydazy o stężeniu 0.1 mg w mL w tym samym buforze. Jako enzym stosuje się częściowo oczyszczoną peroksydazę roślinną z ziemniaka o współczynniku RZ = 0.3. Proces polimeryzacji prowadzono przez 8 godzin w temperaturze ok. 25°C, po czym przerwano, otrzymując na powierzchni błony warstwę polimeru.
P r z y k ł a d 4.
Roztwór rezorcyny i nadtlenku wodoru o stężeniach 0.1 mmoli w 0.1 M buforze octanowym o pH = 5.0 oddzielono błoną dializacyjną od roztworu peroksydazy o stężeniu 0.1 mg w mL w tym samym buforze. Jako enzym stosuje się częściowo oczyszczoną peroksydazę roślinną z ziemniaka o współczynniku RZ = 0.3. Proces polimeryzacji prowadzono przez 8 godzin w temperaturze ok. 20-22°C, po czym przerwano, otrzymując na powierzchni błony warstwę polimeru.
P r z y k ł a d 5.
Roztwór rezorcyny i nadtlenku wodoru o stężeniach 5 mmoli w 0.1 M buforze octanowym o pH = 5.6 oddzielono błoną dializacyjną od roztworu peroksydazy o stężeniu 0.1 mg w mL w tym samym buforze. Jako enzym stosuje się częściowo oczyszczoną peroksydazę roślinną z ziemniaka o współczynniku RZ = 0.3. Proces polimeryzacji prowadzono przez 8 godzin w temperaturze ok. 25°C, po czym przerwano, otrzymując na powierzchni błony warstwę polimeru.
P r z y k ł a d 6.
Roztwór benzydyny i nadtlenku wodoru o stężeniach 0.1 mmoli w 0.1 M buforze octanowym o pH = 7.0 oddzielono błoną dializacyjną od roztworu peroksydazy o stężeniu 0.1 mg w mL w tym samym buforze. Jako enzym stosuje się peroksydazę roślinną z chrzanu o wysokiej aktywności specyficznej współczynniku
RZ = 3.0. Proces polimeryzacji prowadzono przez 4 godziny w temperaturze ok. 45°C, po czym przerwano, otrzymując na powierzchni błony warstwę polimeru.
P r z y k ł a d 7.
Roztwór benzydyny i nadtlenku wodoru o stężeniach 0.1 mmoli w 0.1 M buforze octanowym o pH = 5.6 oddzielono błoną dializacyjną od roztworu peroksydazy o stężeniu 0.1 mg w mL w tym samym buforze. Jako enzym stosuje się peroksydazę roślinną z ziemniaka o stosunkowo wysokiej
PL 204 512 B1 aktywności specyficznej współczynniku RZ = 2.0. Proces polimeryzacji prowadzono przez 12 godzin w temperaturze ok. 15°C, po czym przerwano, otrzymując na powierzchni błony warstwę barwnego polimeru.
P r z y k ł a d 8.
Roztwór benzydyny i nadtlenku wodoru o stężeniach 5 mmoli w 0.1 M buforze octanowym o pH = 5.0 oddzielono błoną dializacyjną od roztworu peroksydazy o stężeniu 0.1 mg w mL w tym samym buforze. Jako enzym stosuje się peroksydazę roślinną z chrzanu o stosunkowo wysokiej aktywności specyficznej współczynniku RZ = 2.0. Proces polimeryzacji prowadzono przez 12 godzin w temperaturze ok. 15°C.
P r z y k ł a d 9.
Roztwór fenolu i nadtlenku wodoru o stężeniach 0.05 mmoli w 0.1 M buforze octanowym o pH = 5.6 oddzielono błoną dializacyjną od roztworu peroksydazy o stężeniu 0.1 mg w mL w tym samym buforze. Jako enzym stosuje się peroksydazę roślinną z chrzanu o wysokiej aktywności specyficznej współczynniku RZ = 3.0. Proces polimeryzacji prowadzono przez 8 godzin w temperaturze ok. 25°C.
Claims (5)
1. Sposób wytwarzania bio-membran, znamienny tym, że proces polimeryzacji substancji fenolowych zachodzi na granicy dwu roztworów, utworzonej przy pomocy półprzepuszczalnej błony dializacyjnej, tj. na powierzchni półprzepuszczalnej błony dializacyjnej, korzystnie usytuowanej poziomo, przy czym jeden roztwór zawiera enzym peroksydazę, a drugi zawiera substraty tego enzymu.
2. Sposób według zastrz. 1, znamienny tym, że stosuje się peroksydazy roślinne z chrzanu, soi, ziemniaka, o wysokiej aktywności specyficznej RZ = 3.0
3. Sposób według zastrz. 2, znamienny tym, że peroksydazy roślinne są tylko częściowo oczyszczone RZ = 0.3
4. Sposób według zastrz. 1, znamienny tym, że substratem enzymu są fenole jedno lub wielopierścieniowe, korzystnie zawierające podstawniki o charakterze grup acylowych, aminowych albo karboksylowych.
5. Sposób według zastrz. 1, znamienny tym, że proces polimeryzacji prowadzi się w roztworach o pH od 3.0 do 9.0, korzystnie w zakresie pH od 5.0 do 7.0, w temperaturze od 0 do 45°C, korzystnie w zakresie 15 do 25°C, przy stężeniach substratu od 0.01 do 50 milimoli, korzystnie w zakresie 0.1 do 5 milimoli.
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| PL362957A PL204512B1 (pl) | 2003-10-20 | 2003-10-20 | Sposób wytwarzania bio-membran |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| PL362957A PL204512B1 (pl) | 2003-10-20 | 2003-10-20 | Sposób wytwarzania bio-membran |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| PL362957A1 PL362957A1 (pl) | 2005-05-02 |
| PL204512B1 true PL204512B1 (pl) | 2010-01-29 |
Family
ID=35396011
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| PL362957A PL204512B1 (pl) | 2003-10-20 | 2003-10-20 | Sposób wytwarzania bio-membran |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| PL (1) | PL204512B1 (pl) |
-
2003
- 2003-10-20 PL PL362957A patent/PL204512B1/pl not_active IP Right Cessation
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| PL362957A1 (pl) | 2005-05-02 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Bell et al. | Catalytically Active Hollow Fiber Membranes with Enzyme‐Embedded Metal–Organic Framework Coating | |
| Vitola et al. | PVDF membrane biofunctionalization by chemical grafting | |
| Wan et al. | Surface engineering of macroporous polypropylene membranes | |
| EP3787780B1 (en) | Carbon dioxide separation membrane comprising carbonic anhydrase | |
| Goldhahn et al. | Enzyme immobilization inside the porous wood structure: a natural scaffold for continuous-flow biocatalysis | |
| AT505883B1 (de) | Oberflächenmodifikation | |
| Dai et al. | Nature-inspired mineralization of a wood membrane as a sensitive electrochemical sensing device for in situ recognition of chiral molecules | |
| Nguyen et al. | Simple method for immobilization of bio-macromolecules onto membranes of different types | |
| Jiang et al. | Poly (vinyl chloride) and poly (ether sulfone)‐g‐poly (ether glycol) methyl ether methacrylate blend membranes with improved ultrafiltration performance and fouling resistance | |
| Lee et al. | Facile preparation of robust anti-wetting membrane by simple two-step FeOOH and fluorosilane membrane modification | |
| Widhyahrini et al. | The synthesis of sulfonated polyethersulfone (SPES) and the preparation of its membranes as matrix in the immobilization of Candida antarctica lipase B (Cal-B) | |
| Junaidi et al. | Utilization of polyphenylene sulfide as an organic additive to enhance gas separation performance in polysulfone membranes | |
| Tarnacki et al. | Impact of extra-cellular polymeric substances on the filterability of activated sludge in membrane bioreactors for landfill leachate treatment | |
| Sandu et al. | Functionalized bicomponent polymer membranes as supports for covalent immobilization of enzymes | |
| EP3808450A1 (en) | Catalytic membranes and applications thereof | |
| Motsa et al. | Laccase-coated polyethersulfone membranes for organic matter degradation and removal | |
| Zhang et al. | Ionic liquid-triggered charge regulation of polydopamine-based surface for antibacterial nanofiltration | |
| EP1379680A2 (de) | Verfahren zur anbindung von biomolekülen an chemisch inerte oberflächen | |
| CN112452155A (zh) | 一种高强度聚烯烃微滤膜及其制备方法 | |
| Liu et al. | Useful method for the spatial localization determination of enzyme (peroxidase) distribution on microfiltration membrane | |
| Abdellaoui et al. | Elaboration and Characterization of New Polymeric Membrane Based on Poly (N, N‐Diethyl Aminoethyl Methacrylate), Cellulose Triacetate, and Polysulfone | |
| Ghéczy et al. | Performance of a Flow‐Through Enzyme Reactor Prepared from a Silica Monolith and an α‐Poly (D‐Lysine)‐Enzyme Conjugate | |
| ATE307881T1 (de) | Methode zur selektiven trennung von blutzellen unter verwendung von lektin | |
| Pirozzi | Microenvironmental effect of stabilizing polylectroytes in ultrafiltration membrane enzymatic reactors | |
| Ewa et al. | Preparation of sulfonated polysulfone membrane for enzymes immobilisation |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| LAPS | Decisions on the lapse of the protection rights |
Effective date: 20061020 |