PL117797B1 - Method of separation of d-phenyloglycine from racemic mixture of n-acyl-dl-phenyloglycine n-acil-dl-fenilflicina - Google Patents

Method of separation of d-phenyloglycine from racemic mixture of n-acyl-dl-phenyloglycine n-acil-dl-fenilflicina Download PDF

Info

Publication number
PL117797B1
PL117797B1 PL20906178A PL20906178A PL117797B1 PL 117797 B1 PL117797 B1 PL 117797B1 PL 20906178 A PL20906178 A PL 20906178A PL 20906178 A PL20906178 A PL 20906178A PL 117797 B1 PL117797 B1 PL 117797B1
Authority
PL
Poland
Prior art keywords
phenylglycine
enzyme
acyl
acetyl
racemate
Prior art date
Application number
PL20906178A
Other languages
English (en)
Other versions
PL209061A1 (pl
Inventor
Estera Szwajcer
Apolinary Szewczuk
Marian Mordarski
Original Assignee
Polska Akademia Nauk Instytut
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Polska Akademia Nauk Instytut filed Critical Polska Akademia Nauk Instytut
Priority to PL20906178A priority Critical patent/PL117797B1/pl
Publication of PL209061A1 publication Critical patent/PL209061A1/xx
Publication of PL117797B1 publication Critical patent/PL117797B1/pl

Links

Landscapes

  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)

Description

Przedmiotem wynalazku jest sposób wydziela¬ nia D-fenyloglicyny z mieszaniny racemicznej N- -acylo-DL-fenyloglicyny, metoda enzymatyczna.D^fenyloglicyna jest waznym pólproduktem w syntezie niektórych pólsyntetycznych penicylin i cefalosporyn. Aminokwas ten otrzymuje sie przez wydzielanie go z racematu DL-fenylogiicyny. Ra- oemat uzyskuje sie syntetycznie przez dzialanie amoniaku na kwas fenyloglioksalowy (J. Am. Soc. 42.2264) lub bromofienylooctowy (J. Biol. Ghem. 18, 47) badz tez z aldehydu benzoesowego metoda .Sltreckera (Antibiotyki, 9.875).Dotychczas opisane metody wydzielania D-fe^ nyloglicyny mozna podzielic na dwie grupy: ohe- miiozne i enzymatyczne.Metody chemiczne polegaja na frakcjonowanej krystalizacji soli D-fenyloglicyny z odpowiednim kwasem.Najczesciej sa to polaczenia z kwasem DJkam- fosulfonowym lub abietylowym (J. Am. Chem.Soc. 42, 21266, opisy patentowe Japonii Nr 73.7/8.137, 76.79.036, 74.76.703, opisy patentowe RFN Nr 2 710504, 2655 624, opisy patentowe Wielkiej Bry¬ tanii Nr 1314 739 i 1455 710).Wedlug innych metod rozdzialu racematu do¬ konuje sie za pomoca odpowieKiniich kwasów airy- losuLfonowych (opisy patentowe Japonii Nr 76.95j038, 77.1j00.441, 77.100.440, 77.87.140, 77.67.107, opis patentowy Francji Nr 2226 376, opis paten- 10 15 20 25 towy St. 3jedn. Am. Nr 3 983 902), kwasu wino¬ wego (opisy patentowe RFN Nr 2 163 033 i 2 227 011, opisy patentowe Japonii Nr 73.29.715) lub niektó¬ rych kwasów nieorganicznych (opisy patentowe Ja¬ ponii Nr 72.25.147, 73.14.645).W metodach enzymatycznych wykorzystuje sie stereospecyiicznosc niektórych enzymów wobec po¬ chodnych Lnizomarów. W oparciu o opis patento¬ wy RFN Nr 2 621 076, D^fenyloglicyne otrzymano z DL^hydantoiny za pomoca hydirolazy hydiropirymi- dynowej. Jednak najczesciej sa stosowane enzy¬ my, które specyficznie hydrolizuja pochodne L-fe- nyloglicyny. Tak np. wykorzystujac leucyloamino- peptydaze z Pseudomonas i nenki wieprzowej roz¬ dzielono amid DL-fenyloglicyny na oba enancjo- mery (opisy patentowe RFN Nr 2 526 594, 2 700 456).Do rozkladu enzymatycznego wykorzystuje sie takze drobnoustroje swoiscie hydrolizujace N^acylo_ we pochodne L^fenyloglicyny. Stosujac np. komór¬ ki Azotobacter i Piseudomonas, z NHchloroacetylo- -DL-fenyloglicyny i Nnbenzoilo-iDLL-fenyloglicyny wydzielono odpowiednie antypody (opisy patentowe Japonii Nr 70.08.634, 70.08.635, 74.50.1)91, 74.80.290).Wedlug opisu patentowego RFN Nr 2 344 060 do rozdzialu enancjomerów, miedzy innymi N^acetylo- -DL-fenyloglicynianu amonu, stosuje sie acylaze z dowolnego mikroorganizmu (nie wyszczególniono konkretnego szczepu).Wedlug opisu patentowego Wielkiej Brytanii Nr 117 797 s3 117 797 4 nia rozpuszczalnosci w wodzie zwiazki te stosuje sie w postaci soli sodowych.Sposobem wedlug wynalazku enzym specyficz¬ nie hydrolizujacy N-acylo-L-fenyloglicyne otrzy¬ muje sie przez zawieszenie homogenatu bakteryj¬ nego w slabo zalkalizowanym buforze fosforano¬ wym, korzystnie o pH = 8, odwirowanie i wy¬ tracenie z supernatantu enzymu. Enzym wytraca sie w temperaturze obnizonej do okolo 1—4°C za pomoca acetonu uzytego w stosunku objetoscio¬ wym okolo 1:1. Nastepnie osad odwirowuje sie i suszy strumieniem zimnego powietrza.Uzyskany proszek acetonowy, w celu imimobi- lizacji enzymu rozpuszcza sie w slabo alkalicz¬ nym buforze fosforanowym o pH = 7—8,8 i w temperaturze pokojowej miesza sie otrzymany roztwór z sorbentem w postaci anionitu o silnie rozwinietej powierzchni sorpcyjnej, korzystnie z DEAE-celuloza uprzednio zrównowazona buforem fosforanowym równiez do pH = 7—8,8. Nastepuje trwale zwiazanie enzymu z nosnikiem, przy czym jego pierwotna aktywnosc nie ulega spadkowi.Tak otrzymany imimobilizowany staly preparat enzymatyczny po odsaczeniu i przemyciu do za¬ niku bialka w przesaczu, stosuje sie do specyficz¬ nej hydrolizy enzymatycznej wodnego roztworu so¬ li N^acylo-DLnfienyloglicyny i dokonuje sie roz¬ dzialu enancjomerów w znany sposób. 1369 462 rozdzialu racematu dokonuje sie za po¬ moca amidazy penicylinowej zawartej w komór¬ kach E. coli szczepu Nr 893.418, swoiscie hydroli- zujacej niektóro N-acytowe pochodne L-fenylogli- cyny takie jak: N-ifenytoacetylo-, 2-furyloacetylo-, nnpropoiksyacetylo-2, 2-4ionylo-, n^heksanoilo- lub nnheksenoiloglicyne. Rozklad enzymatyczny pro¬ wadzi sie albo za pomoca komórek bakteryjnych albo tez enzymem immobilizowanym. Wiadomo przy tym, ze zastosowanie calych komórek bakte¬ ryjnych porwala tylko na jednorazowe uzycie bio¬ masy, znacznie podnosi koszty metody, a otrzy¬ mane produkty czesto sa zanieczyszczone wysoko- czasteczkowymi substancjami, dajacymi odczyny alergiczne. Z powyzszych wzgledów znacznie ko¬ rzystniejsze jest stosowanie enzymu immobilizo- wanego.Wedlug wyzej cytowanego opisu patentowego Wielkiej Brytanii immob&izowany enzym otrzy¬ muje sie z homogenatu bakteryjnego, który pod¬ daje sie odwirowaniu, a z supernatantu wytraca enzym za pomoca siarczanu amonowego. Osad roz¬ puszcza sie nastepnie w wodzie, dializuje i lio¬ filizuje. Tak oczyszczony enzym osadza sie za po¬ srednictwem gluitaraldehydu na nosniku z odpo¬ wiednio spreparowanej celulozy.Celem wynalazku bylo opracowanie sposobu wydzielania D-ifenyloglicyny z mieszaniny race- mdcznej, przy uzyciu preparatu enzymatycznego nadajacego sie do wielokrotnego stosowania i po¬ siadajacego zwiekszona odpornosc na ogrzewanie i przecihowywanie, a takze nie zanieczyszczajacego produktów reakcijd.Sposób wedlug wynalazku polega na tym, ze N-acylowa pochodna DL^fenylo^licyny poddaje sie dzialaniu enzymu specyficznie hydrolizujacego N^cylo-L-fenyloglicyne, wyodrebnia sie ze srodo¬ wiska pohydrolitycznego L-fenyloglicyne i nastep¬ nie deacyluje sie pozostala w tym srodowisku N- ^acylo-JDnfenyloglicyne do D-ifenyloglicyny.Wedlug wynalazku stosuje sie enzym wyodreb¬ niony w okreslonych warunkach z homogenatu bakteryjnego i immobilizowany na anionicie o roz¬ winietej powierzchni sorbcyjnej, korzystnie na DEAE-celulozie.Jako zródlo enzymu asymetrycznie rozkladajace* go N^acylowe pochodne DL-fenyloglicyny stosu¬ je &iq mase bakteryjna, otrzymana z nastepuja¬ cych rodzajów bakterii: Nocardia, Mycobacterium, Mycococous, Brevibaoterium, Erwinia, Pseudomo- nas, Pectobaoterium, Proyódencia, Micrococcus.Szczególnie korzystne efekty uzytkuje sie przy zastosowaniu enzyimu wytwarzanego przez szczep Mk!rococcu» agilis CCM 2131.Jako N-acylowe pochodne DL-fenyloglicyny mo¬ zna stofcorwac tata* pochodne jak N-ecetylowa, N- -butyrylowa, N-cWoroocetylowa^ lMIuoroacetylo- wa, przy czym najkarzy*tniej sfaluje sie pochodna N-acetylowa, ze wzgledu na prostate jej otrzymy¬ wania, mozliwosc prowadzenia enzymatycznej hy¬ drolizy roztworów wodnych na kolumnie z immo¬ bilizowanym enzymem i latwosc rozdzialu pro¬ duktów enzymatycznego rozkladu.. Dla zwiekaze- Hydrolize mozna prowadzic w ukladzie stacjo¬ narnym, lecz szczególnie dogodnym jest stosowa¬ nie kolumny upakowanej immobilizowanym enzy¬ mem, która mozna uzywac do ciaglego rozkladu wodnych roztworów N-acylowyoh pochodnych fe- nyloglicyny. Stopien hydrolizy substratu reguluje sie szybkoscia przeplywu uzytego roztworu oraz temperatura, która utrzymuje sie na poziomie 20— —67°C. W eluacie produkty rozkladu oznacza sie dwoma metodami: kolorymetryczna z zastosowa¬ niem ninihydryny (Aroh. Blochem. Biophys. 67. 10—il9) i polarymetryczna przez oznaczenie skre- calnosci optycznej N-acetylo-D-fenyloglricyny.Produkt hydrolizy enzymatycznej w postaci eiu- atu zawiera niezmieniona N-acetylo-iD-fenyloglicy- ne oraz Lnfenyloglicyine. W celu wyodrebnienia L- -fenytloglicyny eluat zageszcza sie i doprowadza do punktu izoelekirycznego (pH = 5,6). Wytraco¬ ny osad L-fenyloglicyny odsacza sie, a przesacz zawierajacy N-acetylo-D-fenyloglicyne zakwasza do pH ponizej 3. Wytracona w tych warunkach pochodna acylowa D-fenyloglicyny deacyluje sie w znany sposób za pomoca kwasu solnego do D- -ienylogiicyny. Poniewaz w wyniku wyzej opisa¬ nego postepowania nie cala ilosc acylowanej po¬ chodnej D-fenyloglicyny ulega wytraceniu, pozo¬ stala jej ilosc, obecna jeszcze w przesaczu eks¬ trahuje sie z roztworu octanem etylu. Ekstrakt po odpedzeniu rozpuszczalnika laczy sie z wytra¬ cona N-acykHD-fenyloglicyna i poddaje hydroli¬ zie.Tfeytikana w trakcie procesu L^fienyloglicyne ra- cemtaije sie w znany sposób do DL-fenyloglicyny i przeprowadza w pochodna acylowa, po czyni za¬ wraca de obiegu. ; Sposób wedlug wynalazku wykazuje szereg za- 10 15 20 25 30 35 40 45 50 ss5 11T797 6 let w porównaniu z metodami dotychczasowymi.Enzym wyodrebniony z homogenatu bakteryjnego przez wytracenie acetonem stanowi proszek, który mozna przechowywac w suchym miejscu przez okres co najmniej kilku miesiecy bez utraty ak¬ tywnosci enzymatycznej. PtWHaek ten rozpuszcza sie w rozcienczonym buforze, korzystnie w 0,01 M buforze fosforan/u potasu o wartosci pH = 8,0 a nastepnie wdaze na odpowiednim aniondcie, ko¬ rzystnie na DEAE-ceLukazie. Zawiazanie enzymu z nosnikiem nastepuje bezposrednio, bez koniecz¬ nosci stosowania substancji ,ypomocndozej" jak np. glutaraldehydu (jak to podano w w/w patencie Wielkiej Brytanii). Jako nosnik mozna stosowac bezposrednio DEAE-celuloze, bez koniecznosci spe¬ cjalnego preparowania jej.Sposób wedlug wynalazku jest objasniony na¬ stepujacym przykladem.Przyklad. Przygotowanie biomasy. fSaczep Mferaceccus agilis OCM 213a hoduje sie na podlozu kompleksowym o skladzie: Baoto pep¬ ton — l#/«, hydrolizat kazeiny 0,2, wyciag z droz¬ dzy — 0,2f/o, chlorek sodowy — 0,6*/o w wodzie destylowanej. Roztwór doprowadza sie do pH 7,2—7,4 za pomoca 6N NaOH. Material poeiewowy mozna otrzymac przez wysianie zliofitoowanych komórek na skosy agairowe, które imkubuje sie w temperaturze 2fi°C przez 24 godziny. Dla uzyska¬ nia triomasy szczepi sie li50 ma wymienionego po¬ dloza 15 ml inokulum i wytrzasa na wytrzasarce poziomej przfez 36 godzin w temperaturze 26°C.Otrzymana biomase odwirowuje sie i przemywa dwukrotnie 0,9*/t roztworem chlorku sodowego.Przygotowanie immofottizowanego enzymu.Jedna czesc biomasy uzyskanej jak wyzej za¬ wiesza sie w trzech czesciach 0,01'M buforu fosfo¬ ranowego o pH = 8,0 i homogenizuje sie w de- zintegratorze Brauna. Homogenat odwirowuje sie przy wzglednej sile odsrodkowej wiekszej 10 900 razy od przyspieszenia ziemskiego przez 15 minut.Do supernatantu w temperaturze 3°C wkrapla sie równa objetosc acetonu, ochlodzonego do —ill0oC. Powstaly osad usuwa sie przez wiórowanie, a z uzyskanego supernatantu wy¬ dziela sie preparat enzymatyczny przez wkro- plenie jednej objetosci zimnego acetonu. Odwiro¬ wany osad suszy sie strumieniem zimnego powie¬ trza uzyskujac proszek acetonowy posiadajacy 93f/« aktywnosci wyjsciowego supernatantu i 2,5 razy wyzsza aktywnosc swoista (2,5 mg proszku zawiera 1 mg bialka i w pH 8,0 rozklada w ciagu 1 minuty 0,5 mikromoli N-acetylo-L-ifenyloglicy- ny). Nastepnie proszek adetonowy rozpuszcza sie w 0,01 M buforze fosforanowym o pH = 8,0 w ilosci K25 mg na 10 ml. Uzyskany roztwór miesza sie w temperaturze pokojowej przez 2 godziny z 2,5 ml DE-52 celuloza (firmy Wihatman) zrówno¬ wazonej uprzednio buforem fosforanowym o pH = = 8,0.^Nierozpuszczalny preparat odsacza sie na lejku Buchnera i przemywa 0,01 M buforem fosforano¬ wym o pH = 8,0, az do zaniku bialka w przesa¬ czu. Uzyskany w ten sposób immebilizowany en¬ zym przy pH = 8,0 rozklada 7 mikromoli N-ace- tylo-L-fenyloglicyny w przeliczeniu na minute i na 1 ml prepatraitu.Hydroliza N-acetylo-DL-fenyloglicyny.Przez kolumne (0,4X1,9 cm) upakowana immo- bilizowanym enzymem przepuszcza sie w tempe¬ raturze 37°C z szybkoscia 12 ml na godzine 0,05 M wodny roztwór soli sodowej N-acetylo-DL-feny- loglicyny, uzyskanej jak podano wyzej o pH = 8,0 z dodatkiem 1 milimola CoCiyiOOO ml. Zbiera sie dobowe porcje eluatu, w których oznacza sie me¬ toda ninhydorynowa powstajaca L-fenyloglicyne i polarymetrycznie, pozostala N-acetylo-D-ienylogli- cyne. Wplyw czasu pracy kolumny z immobilizo- wanym enzymem na hydrolize roztworu 0,05 M N-acetylo-DL-fenyloglicyny ilustruje wykres przed¬ stawiony na zalaczonym rysunku.Do oznaczenia polarymetrycznego pobiera sie 3 ml eluatu, który zakwasza sie 5 N HCl do pH = = 1,0 i trzykrotnie ekstrahuje po 5 ml octanem etylu. Polaczone ekstrakty suszy sie Na2S04 (bez¬ wodnym). Na 13 ml ekstraktu nalezy uzyc 320 mg bezwodnego Na^SO* W przesaczu stezenie zawar¬ tej N-acety4oJ4enyloglicyny mierzy sie przez pomiar skrecainosci przy 576 nm. Dla czystej N- nacetylo-IMenylogllcyny rozpuszczonej w octanie etylu wyznacza sie /o/*e — —428. Uzyskuje sie zaleznosc liniowa pomiedzy stezeniem N-acetylo- -D-fenyloglicyny w octanie etylu, a skrecalnoscia.Rozdzial produktów hydrolizy enzymatycznej.Porcje eluatu (700 ml) powstalego przez hydro¬ lize N-acetylo-DL-fenyloglicyny, zageszcza sie w temperaturze 40°C w wyparce pod zmniejszonym cisnieniem do 1/5 objetosci wyjsciowej. Nastepnie pH roztworu doprowadza sie do 5,6 za pomoca 5 N HC1, a powstala zawiesine pozostawia sie w temperaturze 4°C na noc. Krystaliczny osad od¬ sacza sie i przemywa niewielka iloscia wody. Po wysuszeniu w eksykatorze nad bezwodnym CaCl* odzyskuje sie 1,5 g preparatu o skrecalnosci lal %= 206/C=X 2,5 N HC1). Preparat ten jest chromatograficznie identyczny z L-ifienylogKcyna.Powstaly przesacz zakwasza sie do pH — 1,0 i po¬ zostawia na noc w temperaturze 4°C. Osad od¬ sacza sie na lejku Buchnera i suszy w eksykato¬ rze prózniowym. Uzyskuje sie 1,96 g preparatu, który posiada /«/£?« = —43H/c=l, etanol/. Prepa¬ rat ten zidentyfikowano jako N-acetylo-D-fenylo- glicyne. Dodatkowa porcje (500 mg) tego acetylo- wanego aminokwasu uzyskuje sie z przesaczu przez ekstrakcje octanem etylu.Otrzymywanie D-fenyloglicyny. i849 mg (4,39 mMola) acetylo^D-fenylogSlicyny za¬ wiesza sie w 110,6 ml 2,5 N HC1 (26,4 mMola) i gotuje pod chlodnica zwrotna przez 14 godzin.Nastepnie roztwór zageszcza sie pod zmniejszo¬ nym cisnieniem, a uzyskany suchy osad zawiesza sie w H2O i doprowadza do pH = 5,6. Zawiesi¬ ne pozostawia sie na noc w temperaturze 4°C i wytracony krystaliczny osad odsacza na lejku Buchnera, przemywa niewielka iloscia zimnej wo¬ dy i suszy w eksykatorze nad bezwodnym CaCl2 i NaOH. Otrzymuje sie preparat o skrecalnosci /«/2L = —887ifc=l, 2,5 N HC1/ zidentyfikowa- 40 507 117 797 8 ny chromatograficznie jako Dnfenyloglicyna.Racem&zacja L^fienyloglicyny. 500 mg L-fenylogilicyny zawiesza sie w 6 ml 80% kwasu octowego i gotuje pod chlodnica zwrotna przez 12 godzin. Po ochlodzeniu lodem osad odsacza sie i po przemyciu niewielka iloscia wody suszy sie w suszarce w 40°C. Wydajnosc preparacja 450 mg. Uzyskana DL-fenyloglicyne identyfikuje sie nastepujacymi sposobami: polary¬ metrycznie, /«/ 576 = O/c—1, 2,5 N HOl/, spaktro- fotaiiefcryiczinde w zakresie od 200—400 mm i chro¬ matograficznie. 3 milimole uzyskanej mieszaniny racemAcznej fenyloglicyny rozpuszcza sie w 2 ml 2 N wodorotlenku sodowego, ochlodzonego lo¬ dem i do tak uzyskanego roztworu stale mie¬ szanego, wkrapla sie 4,5 milimoia bezwodnika octowego, utrzymujac pH okolo 9,0 przez rów¬ noczesne wkraplanie 2 N wodorotlenku sodowe¬ go.Nastepnie roztwór miesza sie przez godzine i do¬ prowadza do pH = 1,0 za pomoca 2 N kwasu solnego. Po calonocnym staniu w lodówce, osad odsacza sie i przemywa niewielka iloscia zakwa¬ szonej wody, a nastepnie suszy w eksykatorze prózniowym. Uzyskuje sie 2,7 milimoia N-acetylo- -DL-fenyloiglicyny. Z próbki soli sodowej tej sub¬ stancji immobilizowany enzym uwalnia najwyzej 50°/o fenyloglicyny.Zastrzezenia patentowe 1. Sposób wydzielania D-fenyloglicyny z mie¬ szaniny racemicznej N-acylo-tDL^fenyloglicyny me¬ toda enzymatyczna, przez dzialanie na wodny roz- 10 15 20 25 30 twór racemaitu immohilLzowanyin enzymem spe¬ cyficznie hydrolizujacym N-acylo-L-fenyloglicyne, kolejne wyoidirebniiaoiie ze srodiowiislka pohydroli- tycznego L-fienyloglicyny i nastepne deacylowa- nie pozostalej w tym srodowisku N-acylo-D^feny- loglicyny do D-fenyloglicyny, znamienny tym, ze do specyficznej hydrolizy racematu stosuje sie immobilizowany enzym otrzymany z homogenatu bakteryjnego w buforze fosforanowym, odwiro¬ wanie i wytracenie z supernatantu za pomoca acetonu, osadu zawierajacego enzym, immobilizo- wanie enzymu przez rozpuszczenie osadu w slabo alkalicznym buforze fosforanowym o pH = 7—8,8 i zmieszanie otrzymanego roztworu z sorbentem w postaci anionitu o silnie rozwinietej powierz¬ chni sorpcyjnej, korzystnie z DEAE-celuloza. 2. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze jako N-acylowa pochodna DL-tfenyloglicyny sto¬ suje sie N-acetylo^DL-fenyloglicyne. 3. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze N-acylowa pochodna DL-fenyloglicyny stosuje sie w postaci wodnego roztworu jej soli sodo¬ wej. 4. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze specyficzna hydrolize racematu prowadzi sie na kolumnie upakowanej irciniobilizowanyni en¬ zymem. 5. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze L^fenyloglicyne otrzymana jako produkt hy¬ drolizy poddaje sie racemizacji, przeprowadza w pochodna acylowa i zawraca do obiegu. 6. Sposób wedlug zastrz. ll, znamienny tym, ze stosuje sie enzym wytwarzany przez szczep Micrococcus agilis CCM 2131. [motel [litr] 0,025 0,020 0,015 ] 2 6 10 14 18 22 rd/)ij — stezenie fenyloglicyny *-* stezenie N-acetylo-D- fenyloglicyny DN-3, zam. 488/82 Cena 100 zl PL

Claims (6)

  1. Zastrzezenia patentowe 1. Sposób wydzielania D-fenyloglicyny z mie¬ szaniny racemicznej N-acylo-tDL^fenyloglicyny me¬ toda enzymatyczna, przez dzialanie na wodny roz- 10 15 20 25 30 twór racemaitu immohilLzowanyin enzymem spe¬ cyficznie hydrolizujacym N-acylo-L-fenyloglicyne, kolejne wyoidirebniiaoiie ze srodiowiislka pohydroli- tycznego L-fienyloglicyny i nastepne deacylowa- nie pozostalej w tym srodowisku N-acylo-D^feny- loglicyny do D-fenyloglicyny, znamienny tym, ze do specyficznej hydrolizy racematu stosuje sie immobilizowany enzym otrzymany z homogenatu bakteryjnego w buforze fosforanowym, odwiro¬ wanie i wytracenie z supernatantu za pomoca acetonu, osadu zawierajacego enzym, immobilizo- wanie enzymu przez rozpuszczenie osadu w slabo alkalicznym buforze fosforanowym o pH = 7—8,8 i zmieszanie otrzymanego roztworu z sorbentem w postaci anionitu o silnie rozwinietej powierz¬ chni sorpcyjnej, korzystnie z DEAE-celuloza.
  2. 2. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze jako N-acylowa pochodna DL-tfenyloglicyny sto¬ suje sie N-acetylo^DL-fenyloglicyne.
  3. 3. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze N-acylowa pochodna DL-fenyloglicyny stosuje sie w postaci wodnego roztworu jej soli sodo¬ wej.
  4. 4. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze specyficzna hydrolize racematu prowadzi sie na kolumnie upakowanej irciniobilizowanyni en¬ zymem.
  5. 5. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze L^fenyloglicyne otrzymana jako produkt hy¬ drolizy poddaje sie racemizacji, przeprowadza w pochodna acylowa i zawraca do obiegu.
  6. 6. Sposób wedlug zastrz. ll, znamienny tym, ze stosuje sie enzym wytwarzany przez szczep Micrococcus agilis CCM 2131. [motel [litr] 0,025 0,020 0,015 ] 2 6 10 14 18 22 rd/)ij — stezenie fenyloglicyny *-* stezenie N-acetylo-D- fenyloglicyny DN-3, zam. 488/82 Cena 100 zl PL
PL20906178A 1978-08-15 1978-08-15 Method of separation of d-phenyloglycine from racemic mixture of n-acyl-dl-phenyloglycine n-acil-dl-fenilflicina PL117797B1 (en)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
PL20906178A PL117797B1 (en) 1978-08-15 1978-08-15 Method of separation of d-phenyloglycine from racemic mixture of n-acyl-dl-phenyloglycine n-acil-dl-fenilflicina

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
PL20906178A PL117797B1 (en) 1978-08-15 1978-08-15 Method of separation of d-phenyloglycine from racemic mixture of n-acyl-dl-phenyloglycine n-acil-dl-fenilflicina

Publications (2)

Publication Number Publication Date
PL209061A1 PL209061A1 (pl) 1980-03-24
PL117797B1 true PL117797B1 (en) 1981-08-31

Family

ID=19991087

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
PL20906178A PL117797B1 (en) 1978-08-15 1978-08-15 Method of separation of d-phenyloglycine from racemic mixture of n-acyl-dl-phenyloglycine n-acil-dl-fenilflicina

Country Status (1)

Country Link
PL (1) PL117797B1 (pl)

Also Published As

Publication number Publication date
PL209061A1 (pl) 1980-03-24

Similar Documents

Publication Publication Date Title
US4080259A (en) Process of preparing L and D α-amino acids by enzyme treatment of DL-α-amino acid amide
US4389488A (en) Process for the enzymatic preparation of L-2-amino-4-methylphosphinobutyric acid
KR970000185B1 (ko) 아실아미노산 라세마제, 그의 제조방법 및 용도
US3880713A (en) Cephalosporin compounds
GB2160870A (en) Process for preparing peptides
JP3523285B2 (ja) 糖分解酵素の製造法
US4990444A (en) γ-glutamyltranspeptidase, its preparation and its use
US4705752A (en) Process for the enzymatic hydrolysis of D-α-amino-acid amides
US3763000A (en) Enzymatic production of cephalexin
PL117797B1 (en) Method of separation of d-phenyloglycine from racemic mixture of n-acyl-dl-phenyloglycine n-acil-dl-fenilflicina
US4609626A (en) Method for producing S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase
US4492757A (en) Process for preparing L-threonine
Moyed et al. Studies on the adenosine triphosphate-propionate reaction in extracts of an unidentified bacterium
US4666840A (en) Process for the preparation of L-α-aminoacids
US4596775A (en) Microorganism and its use for the preparation of glutathione
US4605625A (en) Process for producing S-adenosyl-L-homocysteine
HU229651B1 (hu) Eljárás L-aminosavak elõállítására racém N-acetil-D,L-származékaikból izolált rekombináns enzimek segítségével végzett enzimes rezolválás útján
US4918012A (en) Method for producing carnitine, L-carnitinamide hydrolase and method for producing same
US3787288A (en) Method for preparing alpha-aminobenzylpenicillin
JPH0669381B2 (ja) カルニチンの製造法
US5723321A (en) Process for preparing D-lysine
EP0159866B1 (en) Process for production of l-amino acids
Szwajcer et al. Application of immobilized aminoacylase from Micrococcus agilis for isolation of d‐phenylglycine from its racemic mixture
CA1159783A (en) Process for producing 6-aminopenicillanic acid and 6-aminopenicillanic acid s-oxide
JPS6125359B2 (pl)