PL114841B1 - Process for manufacturing purified animal albumins - Google Patents

Process for manufacturing purified animal albumins Download PDF

Info

Publication number
PL114841B1
PL114841B1 PL20099577A PL20099577A PL114841B1 PL 114841 B1 PL114841 B1 PL 114841B1 PL 20099577 A PL20099577 A PL 20099577A PL 20099577 A PL20099577 A PL 20099577A PL 114841 B1 PL114841 B1 PL 114841B1
Authority
PL
Poland
Prior art keywords
albumin
sodium sulphate
bovine
purification
liters
Prior art date
Application number
PL20099577A
Other languages
English (en)
Other versions
PL200995A1 (pl
Inventor
Andrzej Lipka
Henryk Jaskolski
Kazimierz Zablocki
Jozef Minkowski
Original Assignee
Drwalewskie Zaklady Przemyslu
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Drwalewskie Zaklady Przemyslu filed Critical Drwalewskie Zaklady Przemyslu
Priority to PL20099577A priority Critical patent/PL114841B1/pl
Publication of PL200995A1 publication Critical patent/PL200995A1/pl
Publication of PL114841B1 publication Critical patent/PL114841B1/pl

Links

Landscapes

  • Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)

Description

Przedmiotem wynalazku jest sposób otrzymywa¬ nia oczyszczonych albumin zwierzecych, nadajacych sie do badan diagnostycznych.Znane jest otrzymywanie czystych bialek zwie¬ rzecych typu albumin-globulin i immunoglobulin z plazmy lub surowicy krwi. Produkty te otrzymuje sie wedlug metody Cohna, przewaznie droga frak¬ cjonowania alkoholem lub wysalania elektrolita¬ mi.Znana jest równiez metoda otrzymywania czy¬ stych frakcji bialkowych z plazmy lub krwi przez wytracanie kompleksów metalami na przyklad cynkiem.Sposoby oparte o te metode maja mniejsze zna¬ czenie ekonomiczne, sa zmudne z uwagi na ko¬ niecznosc pózniejszego usuwania metali z komplek¬ sów bialkowych.Inne znane sposoby otrzymywania preparatów . bialkowych o wyjatkowej wysokiej czystosci elek- troforetycznej i nie zmienionej czystosci struk¬ turalnej opieraja sie na stosowaniu zeli, wymienia¬ czy jonowych oraz polietylenoglikolu.Celem wynalazku jest otrzymywanie czystych albumin zwierzecych, nadajacych sie do badan diagnostyki klinicznej przy zastosowaniu jako su¬ rowca wyjsciowego frakcji odpadowej przy pro¬ dukcji immunoglobulin zwierzecych. Frakcja ta powstaje przy przerobie surowicy lub plazmy krwi zwierzecej na drodze wysalania immunoglobulin 10 20 25 30 za pomoca siarczanu sodowego i praktycznie sta¬ nowi bezuzyteczny odpad.Stwierdzono, ze z frakcji tej mozna otrzymac albuminy zwierzece o stopniu czystosci wymaga¬ nym do celów diagnostyki laboratoryjnej, jezeli proces oczyszczania prowadzi sie najpierw obni¬ zajac zawartosc siarczanu sodowego w odpadowym plynie z okolo 13% do okolo 3,5—4% przez krysta¬ lizacje w temperaturze obnizonej od 0°C—(—5)°C, a nastepnie dalsze frakcjonowanie i oczyszczanie albumin prowadzi sie w obecnosci resztek siarcza¬ nu sodowego za pomoca alkoholu etylowego.Jak bowiem stwierdzono, obecnosc niewielkiej ilosci siarczanu sodu w oczyszczonym ukladzie al¬ bumin dziala jako aktywator oddzielania sie ho- mopigmentów od albumin w trakcie procesu frak¬ cjonowania etanolem. W ukladzie tym istnieje zwiekszona sila jonowa, pochodzaca z siarczanu so¬ du, co jak stwierdzono zgodnie z wynalazkiem za¬ pewnia prawidlowy rozdzial homopigmentów od al¬ bumin.Otrzymany sposobem wedlug wynalazku produkt odznacza sie -wysoka czystoscia elektroforetyczna i bardzo mala lub sladowa zawartoscia homopig¬ mentów i w pelni odpowiada stawianym wymo¬ gom.Proces prowadzi sie poczatkowo przy wartosci pH 7 obnizajac temperature do 0°—(—5)°C. Nastepuje wtedy krystalizacja siarczanu sodu z równoczes- 114 8413 114 841 4 nym usunieciem czesci homopigmentów. Otrzymany odcinek, który zawiera glównie albuminy zanie¬ czyszczone jeszcze homopigmentami jak równiez bialkami globulinowymi doprowadza sie do pH 5,1—5,3 i zadaje etanolem do stezenia okolo 15% doprowadzajac jednoczesnie temperature stopnio¬ wo do —4°C. W warunkach tych wytracaja sie resztki bialek globulinowych oraz homopigmen¬ tów.Po oddzieleniu fazy cieklej od osadu, na drodze wirowania w temperaturze do —4°C w odcieku znajduja sie albuminy, które wymagaja dalszego oczyszczania. W tym celu doprowadza sie wartosc pH odcieku do 4,8 i zadaje oziebionym etanolem do 40% stezenia. Caly uklad oziebia sie do tempera¬ tury —8°C.Otrzymany osad zanieczyszczonej albuminy prze¬ mywa sie 40% etanolem i rozpuszcza w wodzie destylowanej do zawartosci bialka okolo 4%, do- - prowadza pH roztworu do wartosci pH 5,3 i do¬ daje NaCl w celu doprowadzenia sily jonowej roz¬ tworu od 0,3—0,6.Mieszanine oziebia sie do temperatury —5°C i doprowadza stezenie ietanolu do 25%. Powstaly o- sad balastowy oddziela sie na drodze wirowania, zas odciek po doprowadzeniu pH do 4,8 zadaje etanoleirr-"do stezenia 40% i utrzymuje temperature —8°C.Wytracony osad albumin oddziela sie przez wi¬ rowanie i poddaje dializie, a nastepnie suszeniu poprzez liofilizacje kib metoda roizpylowa.Do korekty wartosci pH stosuje sie odpowiednio 1 n HC1 lub 1 n NaOH.Albuminy oczyszczane sposobem wedlug wyna¬ lazku sa wolne od homopigmentów i w pelni od¬ powiadaja wymogom stawianym dla preparatów stosowanych w diagnostyce klinicznej.Siarczan sodu wyodrebniony w trakcie tego pro¬ cesu i po rekrystalizacji stanowi chemiczny siar¬ czan sodu.Przyklad I. W ,100 kg surowicy bydlecej o pH 7,0—7,8 rozpuszcza sie w temperaturze +37°C— —+39°C 14,5 kg bezwodnego siarczanu sodu. Wy¬ pada gesty osad globulin bedacy w przewazajacej czesci gammaglobulina.Osad ten po odwirowaniu stanowi produkt wyj¬ sciowy do otrzymania w toku dalszego oczyszcza¬ nia immunoglobuliny bydlecej do uzytku wetery¬ naryjnego.Równoczesnie otrzymuje sie okolo 100 kg cen¬ tryfugatu bedacego plynem odpadowym, zawiera¬ jacym alfa, beta, gammaglobuliny (w niewielkiej ilosci) oraz prawie cala albumine. Zawartosc bialka spada z 7% wyjsciowych na okolo 5,5% w plynie odpadowym z czego okolo 3% stanowia albuminy.Plyn ten oziebia sie do —3°C pozwalajac na po¬ wolna krystalizacje siarczanu sodu w ciagu 2—3 dni.W temperaturze bliskiej zera odsacza sie krysta- lizat od plynu. Otrzymuje sie okolo 75 1 filtratu zawierajacego okolo 3,5% siarczanu sodu i okolo 6% bialka.Za pomoca In HC1 koryguje sie pH roztworu do 5,3, obniza stopniowo temperature do —4°C wkraplajac do. stezenia 15!% oziebiony bezwodny etanol. Wypada osad dalszych globulin balasto¬ wych.Po odwirowaniu otrzymuje sie osad balastowy oraz okolo 80 dm3 centryfugatu o zawartosci oko¬ lo 3% bialka.. Obnizajac pH do 4,8 wkrapla sie o- ziebiony etanol do stezenia 40% w temperaturze —8°C. Wypada zanieczyszczony osad albuminowy w ilosci okolo 10 kg. Osad przemywa sie 40(% e- tanolem i otrzymuje sie lekko zanieczyszczone al¬ buminy prawie wolne od siarczanu sodu. Osad ten rozpuszcza sie w 50 1 wody destylowanej do za¬ wartosci bialka okolo 41% i doprowadza sie pH do 5,3 za pomoca In NaOH i dodaje sie 900 g NaCL Nastepnie obniza sie stopniowo temperature do —5°C dodajac oziebiony etanol do stezenia 25%.Wypadaja resztki zanieczyszczen globulinowych.Osad balastowy oddziela sie przez wirowanie.Otrzymane okolo 60 1 centryfugatu po obnizeniu pH ponownie do 4,8 za pomoca In HC1 doprowadza sie do koncentracji etanolu równej 40%. Obnizajac stopniowo temperature do —8°C wypada okolo 7 kg jasnego osadu albuminy zwierzecej.Otrzymany osad zawiesza sie do dializy celem otrzymania roztworu o niskiej zawartosci soli i poddaje sie nastepnie liofilizacji. Otrzymany pro¬ szek w ilosci okolo 1,2 kg jest koncowym prepa¬ ratem. Jego czystosc elektroforetyczna w buforze weronalowym o pH 8 i sile jonowej 0,075 wynosic musi nie mniej niz 95%v Produkt moze zawierac do 1% popiolu. Wilgo¬ ci nie mniej niz 2%. Wydajnosc procesu okolo 40%.Zastrzezenie patentowa 60 Sposób otrzymywania oczyszczonych albumin zwierzecych, nadajacych sie zwlaszcza do badan diagnostycznych, polegajacy na frakcjonowaniu al¬ koholem lub wysalaniu elektrolitami, znamienny ©5 tym, ze frakcje odpadowe przy produkcji immuno- 15 20 25 30 Przyklad II. Do 100 1 plazmy bydlecej o pH 7,0 dodaje sie 7,0 kg bezwodnego siarczanu sodu.Wypada osad fibrynogenu w ilosci okolo 3,0 kg.Powstaly osad odwirowuje sie. Do centryfugatu w ilosci 92 1 dodaje sie 6,9 kg bezwodnego siar¬ czanu sodu. Wypada gesty osad globulinowy sta¬ nowiacy produkt wyjsciowy do otrzymania im- munoglobulin bydlecych. Dalsze postepowanie jak w przykladzie I.Przyklad III. Do momentu otrzymania diali¬ zatu proces oczyszczania albumin przebiega zgodnie z opisem w przykladzie I. Otrzymany dializat pod- 50 daje sie suszeniu w suszarni rozpylowej. Otrzyma¬ ny proszek "stanowi produkt finalny albuminy by¬ dlecej do celów diagnostycznych.Sucha albumina otrzymana w procesie suszenia metoda rozpylowa rózni sie od otrzymanej na dro- 55 dze liofilizacji jedynie postacia zewnetrzna. Tak o- trzymana albumina ma postac zbita drobnokoloi- dalna i rozpuszcza sie nieco wolniej.114 841 5 6 globulin uwalnia sie od nadmiaru siarczanu sodo- w plynie odpadowym, a nastepnie dalsze frakcjo- wego przez krystalizacje w temperaturze od 0 do nowanie i oczyszczanie albumin prowadzi sie w ^°C do zawartosci 3,5—4°/o siarczanu sodowego znany sposób. PL

Claims (1)

1. Zastrzezenie patentowa 60 Sposób otrzymywania oczyszczonych albumin zwierzecych, nadajacych sie zwlaszcza do badan diagnostycznych, polegajacy na frakcjonowaniu al¬ koholem lub wysalaniu elektrolitami, znamienny ©5 tym, ze frakcje odpadowe przy produkcji immuno- 15 20 25 30 Przyklad II. Do 100 1 plazmy bydlecej o pH 7,0 dodaje sie 7,0 kg bezwodnego siarczanu sodu. Wypada osad fibrynogenu w ilosci okolo 3,0 kg. Powstaly osad odwirowuje sie. Do centryfugatu w ilosci 92 1 dodaje sie 6,9 kg bezwodnego siar¬ czanu sodu. Wypada gesty osad globulinowy sta¬ nowiacy produkt wyjsciowy do otrzymania im- munoglobulin bydlecych. Dalsze postepowanie jak w przykladzie I. Przyklad III. Do momentu otrzymania diali¬ zatu proces oczyszczania albumin przebiega zgodnie z opisem w przykladzie I. Otrzymany dializat pod- 50 daje sie suszeniu w suszarni rozpylowej. Otrzyma¬ ny proszek "stanowi produkt finalny albuminy by¬ dlecej do celów diagnostycznych. Sucha albumina otrzymana w procesie suszenia metoda rozpylowa rózni sie od otrzymanej na dro- 55 dze liofilizacji jedynie postacia zewnetrzna. Tak o- trzymana albumina ma postac zbita drobnokoloi- dalna i rozpuszcza sie nieco wolniej.114 841 5 6 globulin uwalnia sie od nadmiaru siarczanu sodo- w plynie odpadowym, a nastepnie dalsze frakcjo- wego przez krystalizacje w temperaturze od 0 do nowanie i oczyszczanie albumin prowadzi sie w ^°C do zawartosci 3,5—4°/o siarczanu sodowego znany sposób. PL
PL20099577A 1977-09-21 1977-09-21 Process for manufacturing purified animal albumins PL114841B1 (en)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
PL20099577A PL114841B1 (en) 1977-09-21 1977-09-21 Process for manufacturing purified animal albumins

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
PL20099577A PL114841B1 (en) 1977-09-21 1977-09-21 Process for manufacturing purified animal albumins

Publications (2)

Publication Number Publication Date
PL200995A1 PL200995A1 (pl) 1979-04-23
PL114841B1 true PL114841B1 (en) 1981-02-28

Family

ID=19984665

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
PL20099577A PL114841B1 (en) 1977-09-21 1977-09-21 Process for manufacturing purified animal albumins

Country Status (1)

Country Link
PL (1) PL114841B1 (pl)

Also Published As

Publication number Publication date
PL200995A1 (pl) 1979-04-23

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Akabori et al. Isolation of crystalline taka-amylase A from “Takadiastase Sankyo”
Pollard et al. Human platelet myosin. I. Purification by a rapid method applicable to other nonmuscle cells
DE3689734T2 (de) Gereinigter immunoglobulinbezüglicher Faktor, monoklonale Antikörper, Hybridoma-Zellinien, Verfahren und Verwendungen.
Tishkoff et al. Preparation of Highly Purified Prothrombin Complex: I. CRYSTALIZATION, BIOLOGICAL ACTIVITY, AND MOLECULAR PROPERTIES
US2469193A (en) Protein fractionation
US4301064A (en) Ubiquitary tissue protein PP8
EP0127603B1 (de) Verfahren zur Herstellung einer Faktor VIII(AHF)-hältigen Präparation
US4402872A (en) Protein and process for isolating it
US3301842A (en) Process for isolating alpha1-antitrypsin from human or animal humors
US4302385A (en) Placenta-specific tissue protein PP10
US4348316A (en) New protein PP15, a process for its preparation and its use
US4476109A (en) Method of preparing gamma globulin suitable for intravenous administration
US4368148A (en) Protein PP9, process for its enrichment and its isolation and its use
US2793203A (en) Process of preparing stable, highly purified gamma globulin preparations
PL114841B1 (en) Process for manufacturing purified animal albumins
Morgan et al. Circular dichroism of C5a anaphylatoxin of porcine complement
US3497492A (en) Preparation of placental albumin
US4197238A (en) Method of preparation of human albumin using polyethylene glycol
US3687833A (en) Purification of lactogen
Deisseroth et al. The purification and crystallization of beef erythrocyte catalase
KINDMARK et al. Purification of human C‐reactive protein by barium sulfate and preparative agarose electrophoresis
US2974088A (en) Method of preparing growth hormone
ATE58903T1 (de) Membranassoziierte proteine (mp2), verfahren zu ihrer gewinnung sowie ihre verwendung.
Luks et al. Aggregation of an immunoglobulin fragment by sulfhydryl oxidation
SU1127525A3 (ru) Способ выделени альбумина