NL1004294C2 - Method and means for inhibiting quality-reducing processes in foodstuffs. - Google Patents
Method and means for inhibiting quality-reducing processes in foodstuffs. Download PDFInfo
- Publication number
- NL1004294C2 NL1004294C2 NL1004294A NL1004294A NL1004294C2 NL 1004294 C2 NL1004294 C2 NL 1004294C2 NL 1004294 A NL1004294 A NL 1004294A NL 1004294 A NL1004294 A NL 1004294A NL 1004294 C2 NL1004294 C2 NL 1004294C2
- Authority
- NL
- Netherlands
- Prior art keywords
- casein
- inhibiting
- hydrolyzate
- quality
- reducing processes
- Prior art date
Links
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23C—DAIRY PRODUCTS, e.g. MILK, BUTTER OR CHEESE; MILK OR CHEESE SUBSTITUTES; MAKING THEREOF
- A23C15/00—Butter; Butter preparations; Making thereof
- A23C15/18—Preservation
- A23C15/20—Preservation by addition of preservatives or antioxidants
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23B—PRESERVING, e.g. BY CANNING, MEAT, FISH, EGGS, FRUIT, VEGETABLES, EDIBLE SEEDS; CHEMICAL RIPENING OF FRUIT OR VEGETABLES; THE PRESERVED, RIPENED, OR CANNED PRODUCTS
- A23B7/00—Preservation or chemical ripening of fruit or vegetables
- A23B7/14—Preserving or ripening with chemicals not covered by groups A23B7/08 or A23B7/10
- A23B7/153—Preserving or ripening with chemicals not covered by groups A23B7/08 or A23B7/10 in the form of liquids or solids
- A23B7/154—Organic compounds; Microorganisms; Enzymes
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L3/00—Preservation of foods or foodstuffs, in general, e.g. pasteurising, sterilising, specially adapted for foods or foodstuffs
- A23L3/34—Preservation of foods or foodstuffs, in general, e.g. pasteurising, sterilising, specially adapted for foods or foodstuffs by treatment with chemicals
- A23L3/3454—Preservation of foods or foodstuffs, in general, e.g. pasteurising, sterilising, specially adapted for foods or foodstuffs by treatment with chemicals in the form of liquids or solids
- A23L3/3463—Organic compounds; Microorganisms; Enzymes
- A23L3/3526—Organic compounds containing nitrogen
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Zoology (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Preparation And Processing Of Foods (AREA)
- Food Preservation Except Freezing, Refrigeration, And Drying (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
Description
WERKWIJZE EN MIDDEL VOOR HET REMMEN VAN KWALITEITSVERMINDERENDE PROCESSEN IN VOEDINGSMIDDELENMETHOD AND MEANS FOR BRAKING QUALITY-REDUCING PROCESSES IN FOODSTUFFS
De onderhavige uitvinding heeft betrekking op werkwijze voor het tegengaan of remmen van kwaliteitsver-minderende processen in een voedingsmiddel.The present invention relates to a method for counteracting or inhibiting quality-reducing processes in a foodstuff.
Voedingsmiddelen als groenten, fruit, salades 5 en melkproducten, zoals boter, zijn nogal snel onderhevig aan kwaliteitsvermindering door bijvoorbeeld het ontstaan van zogeheten "off flavours", door bruinverkleuring, verlies aan nutritionele waarde of textuurveranderingen. De huidige consument wordt steeds kritischer en stelt 10 andere eisen dan vroeger aan geur, kleur, smaak, textuur, uiterlijk en houdbaarheid van bepaalde voedingsmiddelen. Waar bijvoorbeeld sperziebonen vroeger na bewerking (koken of conserveren) relatief slap waren geworden, verlangt de consument tegenwoordig een product met meer 15 "beet". Ook zogenaamde niet-natuurlijke toevoegingen, die vroeger geregeld werden toegepast, worden tegenwoordig met wantrouwen bekeken. De eisen die aan bepaalde voedingsmiddelen en hun verwerking gesteld worden zijn derhalve aan uitgebreide veranderingen onderhevig. Dit 20 vergt tevens aanpassingen in de productie en verwerking van voedingsmiddelen.Foodstuffs such as vegetables, fruit, salads and milk products, such as butter, are subject to quality deterioration rather quickly, for example through the formation of so-called "off flavors", through browning, loss of nutritional value or texture changes. Today's consumer is becoming increasingly critical and sets 10 different requirements than before for the smell, color, taste, texture, appearance and shelf life of certain foods. For example, where green beans used to become relatively weak after processing (cooking or preservation), consumers now demand a product with more "bite". So-called non-natural additives, which were previously used regularly, are now also viewed with suspicion. The requirements for certain foods and their processing are therefore subject to extensive changes. This also requires adjustments in the production and processing of foodstuffs.
De veranderende productie en verwerking van voedingsmiddelen brengt geheel eigen problemen met zich mee. Opnieuw kunnen conserven sperziebonen als voorbeeld 25 genomen worden. Voor een product met meer "beet" zijn kortere kooktijden nodig. Het gevolg is echter dat bepaalde enzymen, die vroeger als het ware "kapotgekookt" werden, nu werkzaam blijven, waardoor, in geval van sperziebonen, bijvoorbeeld zogeheten "off flavours" gevormd 30 worden. Dergelijke "off flavours" zijn ongewenst, maar zijn onherroepelijk gekoppeld aan de kortere kooktijd.The changing production and processing of foodstuffs brings its own problems. Preserved green beans can again be taken as example 25. Shorter cooking times are required for a product with more "bite". The result, however, is that certain enzymes, which in the past were "boiled" as it were, now remain active, so that, in the case of green beans, for example, so-called "off flavors" are formed. Such "off flavors" are undesirable, but are irrevocably linked to the shorter cooking time.
Een ander voorbeeld is de bruinverkleuring van groenten en fruit als champignons, appels en sla. Door de veranderende leefwijze van de consument vraagt deze om 35 producten, die steeds langer houdbaar zijn, maar ook aan- 1004294 2 trekkelijk blijven ogen en hun geur en smaak behouden. Zonder enige vorm van bewerking kan dit echter niet bereikt worden.Another example is the browning of fruit and vegetables such as mushrooms, apples and lettuce. Due to the changing lifestyle of the consumer, this requires 35 products, which have an increasing shelf life, but which also keep their appearance attractive and retain their smell and taste. However, this cannot be achieved without any form of processing.
Een bekend probleem met vetten en vetbevattende 5 producten als boter is dat ze snel ranzig worden. Een afdoende oplossing daarvoor is nog steeds niet gevonden.A known problem with fats and fat-containing products such as butter is that they quickly become rancid. An adequate solution for this has still not been found.
Bovengenoemde problemen hebben met elkaar gemeen dat ze geheel of gedeeltelijk worden veroorzaakt door enzymen, en dan over het algemeen door metaalbevat-10 tende enzymen. Bekende voorbeelden zijn lipoxygenase, dat onder andere verantwoordelijk is voor de vorming van "off flavours" en betrokken is bij het ranzig worden van vetten, en polyfenoloxidase, dat een rol speelt bij de bruinverkleuring. Ook peroxidases, die leiden tot de 15 vorming van vrije radicalen kunnen kwaliteitsvermindering veroorzaken.The above problems have in common that they are caused in whole or in part by enzymes, and then generally by metal-containing enzymes. Well-known examples are lipoxygenase, which is among other things responsible for the formation of "off flavors" and is involved in the rancidity of fats, and polyphenol oxidase, which plays a role in browning. Peroxidases, which lead to the formation of free radicals, can also cause a deterioration in quality.
Het is nu het doel van de onderhavige uitvinding een werkwijze en middel voor het remmen of tegengaan van dergelijke processen te verschaffen, welke bovendien 20 als "natuurlijk" aangemerkt kunnen worden.It is now the object of the present invention to provide a method and means for inhibiting or inhibiting such processes, which can moreover be regarded as "natural".
Verrassenderwijs is nu gevonden dat caseïne in staat is de activiteit van metaalbevattende enzymen te remmen.Surprisingly, it has now been found that casein is able to inhibit the activity of metal-containing enzymes.
Dienovereenkomstig verschaft de uitvinding een 25 werkwijze voor het tegengaan of remmen van kwaliteitsver-minderende processen in een voedingsmiddel, omvattende het op geschikte wijze toepassen van caseïne en/of een hydrolysaat en/of één of meer fragmenten daarvan als remmer van metaalbevattende enzymen bij de vervaardiging, 30 bewerking of conservering van het voedingsmiddel.Accordingly, the invention provides a method of counteracting or inhibiting quality-degrading processes in a foodstuff, comprising suitably using casein and / or a hydrolyzate and / or one or more fragments thereof as an inhibitor of metal-containing enzymes in the manufacture , 30 processing or preserving the food.
Naast caseïne kunnen ook hydrolysaten of geïsoleerde caseïne-fragmenten gebruikt worden. Caseïne is een relatief groot eiwit. Hydrolysaten kunnen chemisch of enzymatisch vervaardigd zijn. Chemische hydrolysaten 35 bestaan uit op willekeurige wijze gesplitst caseïne, terwijl bij enzymatische hydrolyse caseïne door proteases gericht op bepaalde plaatsen gesplitst wordt. Na hydrolyse kunnen de op deze wijze ontstane caseïne-fragmenten 1004294 3 van elkaar gescheiden worden. De fragmenten met de meest remmende activiteit kunnen apart of gecombineerd worden toegepast.In addition to casein, hydrolysates or isolated casein fragments can also be used. Casein is a relatively large protein. Hydrolysates can be chemically or enzymatically manufactured. Chemical hydrolyzates consist of randomly cleaved casein, while in enzymatic hydrolysis casein is cleaved by proteases targeting particular sites. After hydrolysis, the casein fragments 1004294 3 formed in this way can be separated from each other. The fragments with the most inhibitory activity can be used separately or in combination.
Bij groenten en fruit bevinden de te remmen 5 enzymen zich meestal in de cellen. Bij behandeling van voedingsmiddelen, die in hoofdzaak bestaan uit intacte cellen, zal volledig caseïne veel moeilijker in de cellen kunnen doordringen om daar zijn remmende werking uit te oefenen. Met voordeel worden daarom in dergelijke geval-10 len een hydrolysaat of caseïne-fragmenten gebruikt.In vegetables and fruits, the 5 enzymes to be inhibited are usually in the cells. When foodstuffs consisting mainly of intact cells are treated, complete casein will be much more difficult to penetrate into the cells in order to exert its inhibitory effect there. Therefore, in such cases, a hydrolyzate or casein fragments are advantageously used.
Caseïne is een mengsel van phosphoproteïnen, die van nature voorkomt in bijvoorbeeld melk en melkpro-dukten en is derhalve een "natuurlijk" middel. Er zijn vier subtypen, te weten aSl, aS2, R en k. Alle subtypen 15 van caseïne zijn in staat om metaalbevattende enzymen, in het bijzonder lipoxygenase, te remmen. Verder is caseïne hittestabiel, waardoor de activiteit door sterilisatie-of pasteurisatiebehandelingen niet verloren gaat.Casein is a mixture of phosphoproteins, which occurs naturally in, for example, milk and milk products and is therefore a "natural" agent. There are four subtypes, aSl, aS2, R and k. All casein subtypes are capable of inhibiting metal-containing enzymes, especially lipoxygenase. Furthermore, casein is heat stable, so that the activity is not lost through sterilization or pasteurization treatments.
Het middel volgens de uitvinding bestaat der-20 halve uit zuiver caseïne, een hydrolysaat, afzonderlijke fragmenten of combinaties van één of meer van deze drie. Eventueel kan het middel een samenstelling zijn, die naast het actieve ingrediënt geschikte excipiënten en/of additieven omvat. Dergelijke excipiënten of additieven 25 kunnen bijvoorbeeld nodig zijn voor het verbeteren van de membraanpassage, verdere optimalisatie van het remmings-proces, een verhoogde oplosbaarheid van het middel of een verbeterde emulgering van het middel.The agent according to the invention therefore consists of pure casein, a hydrolyzate, individual fragments or combinations of one or more of these three. Optionally, the agent may be a composition comprising, in addition to the active ingredient, suitable excipients and / or additives. Such excipients or additives may, for example, be necessary to improve the membrane passage, further optimization of the inhibition process, increased solubility of the agent or improved emulsification of the agent.
Het middel volgens de uitvinding kan direct, 30 bijvoorbeeld in droge vorm of in oplossing, aan het voedingsmiddel worden toegevoegd en daar doorheen gemengd worden, zoals bijvoorbeeld bij salades. Bij conserven kan het worden toegevoegd aan de opgiet (het vocht in een potje of blik (gesteriliseerd) product).The agent according to the invention can be added directly, for example in dry form or in solution, to the foodstuff and mixed through it, such as for example with salads. In canned foods, it can be added to the infusion (the moisture in a jar or can (sterilized) product).
35 In het onderstaande wordt de uitvinding ge ïllustreerd aan de hand van een aantal voorbeelden.In the following, the invention is illustrated by a number of examples.
Hierin wordt lipoxygenase als modelenzym gebruikt. De 1004294 4 voorbeelden zijn echter niet bedoeld om de uitvinding hiertoe te beperken.Herein, lipoxygenase is used as a model enzyme. However, the 1004294 4 examples are not intended to limit the invention thereto.
VOORBEELDEN 5 VOORBEELD 1EXAMPLES 5 EXAMPLE 1
In vitro remming van lipoxygenase door caseïne of caseïnehvdrolvsaatIn vitro inhibition of lipoxygenase by casein or casein hydrosolate
In een reactiecel wordt 3,775 ml 0,05 M Na2B407-buffer van pH 9 gebracht, samen met 0,2 ml 0,032 M linol-10 zuur in 0,05 M Na2B407-buf fer, pH 9. De oplosbaarheid van linolzuur in dit substraat wordt verbeterd door toevoeging van 0,25% (v/v) Tween 20. Dit is het controlemeng-sel. Voor het bereiden van de reactiemengsels wordt een deel van de 3,775 ml buffer vervangen door een oplossing 15 van bijvoorbeeld 50 mg/ml caseïne in 0,05M Na2B407-buffer, pH 9, of een caseïnehydrolysaat, dat wordt bereid zoals beschreven in voorbeeld 2.3.775 ml of 0.05 M Na2B407 buffer of pH 9 is placed in a reaction cell, together with 0.2 ml of 0.032 M linoleic acid 10 in 0.05 M Na2B407 buffer, pH 9. The solubility of linoleic acid in this substrate is improved by adding 0.25% (v / v) Tween 20. This is the control mixture. To prepare the reaction mixtures, part of the 3.775 ml buffer is replaced with a solution of, for example, 50 mg / ml casein in 0.05M Na2B407 buffer, pH 9, or a casein hydrolyzate, which is prepared as described in Example 2.
De onderstaande tabel toont de restactiviteit van het enzym na remming met verschillende typen caseïne.The table below shows the residual activity of the enzyme after inhibition with different types of casein.
2020
Type caseïne Restactiviteit van het enzym (%) W-caseïne1 (10 mg/ml) 62,06 W-caseïne (50 mg/ml) 43,59 a-caseïne-P (10 mg/ml) 51,89 25 B-caseïne (50 mg/ml) 48,84 β-caseïne-P (10 mg/ml) 63,77 κ-caseïne (10 mg/ml) 42,12Type of casein Residual activity of the enzyme (%) W-casein1 (10 mg / ml) 62.06 W-casein (50 mg / ml) 43.59 α-casein-P (10 mg / ml) 51.89 25 B- casein (50 mg / ml) 48.84 β-casein-P (10 mg / ml) 63.77 κ-casein (10 mg / ml) 42.12
Esprion™ 580 hydrolysaat2 (50 mg/ml) 33,85Esprion ™ 580 hydrolyzate2 (50 mg / ml) 33.85
Esprion™ 3 00 hydrolysaat2 50 mg/ml 50,06 30 whole-caseïne (mengsel van de 4 subtypen van caseïne in de verhouding zoals ze in melk voorkomen 2 hydrolysaat van een isolaat van wei-eiwit 1004294 5Esprion ™ 3 00 hydrolyzate2 50 mg / ml 50.06 30 whole-casein (mixture of the 4 subtypes of casein in the proportion as they exist in milk 2 hydrolyzate of a whey protein isolate 1004294 5
Zoals uit bovenstaande gegevens blijkt, is in reactiemengsels, waaraan caseïne of een hydrolysaat daarvan is toegevoegd, de enzymactiviteit duidelijk minder, hetgeen duidt op een remmend effect van het 5 caseïne of caseïnehydrolysaat.As can be seen from the above data, in reaction mixtures to which casein or a hydrolyzate thereof has been added, the enzyme activity is markedly less, indicating an inhibitory effect of the casein or casein hydrolyzate.
VOORBEELD 2EXAMPLE 2
Vervaardiging van hvdrolysatenManufacture of hydrolysates
Hydrolysaten van caseïne worden bereid door een 10 protease of een mengsel van proteases als oplossing toe te voegen aan een oplossing van caseïne in een voor het (de) gebruikte protease(s) geschikte buffer. De reactie wordt bijvoorbeeld uitgevoerd door roeren gedurende ongeveer 24 uur.Casein hydrolysates are prepared by adding a protease or a mixture of proteases as a solution to a solution of casein in a buffer suitable for the protease (s) used. The reaction is carried out, for example, by stirring for about 24 hours.
15 2,5 g caseïne kan bijvoorbeeld onder roeren worden gesuspendeerd in 95 ml 0,1 N HC1 bij 37°C. Na 20 minuten wordt de pH op 1,9 gebracht met behulp van 1 N NaOH. Vervolgens wordt pepsine (5000 units/mg caseïne) opgelost in 5 ml 0,1 N HCl en toegevoegd aan het reactie-20 mengsel. Op regelmatige basis worden monsters van 2 ml genomen. Hiervan wordt de pH op 7,5 gebracht met 1 N NaOH, waardoor de reactie wordt gestopt. Door middel van HPLC wordt de fragmentatiegraad bepaald. Indien een bevredigend resultaat is verkregen wordt de pH van het 25 gehele reactiemengsel op 7,5 gebracht met 1 N NaOH. (Zie ook S.F. Gauthier, C. Vachon en L. Savoie, Journal of Food Science 51(4), 962 (1986)). Vervolgens kan het mengsel, indien gewenst, worden gescheiden in de ontstane fragmenten, die elk afzonderlijk kunnen worden getest op 30 oxygenaseremmende activiteit.For example, 2.5 g of casein can be suspended with stirring in 95 ml of 0.1 N HCl at 37 ° C. After 20 minutes, the pH is adjusted to 1.9 using 1 N NaOH. Pepsin (5000 units / mg casein) is then dissolved in 5 ml 0.1 N HCl and added to the reaction mixture. 2 ml samples are taken on a regular basis. Of these, the pH is adjusted to 7.5 with 1 N NaOH, whereby the reaction is stopped. The degree of fragmentation is determined by HPLC. If a satisfactory result is obtained, the pH of the entire reaction mixture is adjusted to 7.5 with 1 N NaOH. (See also S.F. Gauthier, C. Vachon and L. Savoie, Journal of Food Science 51 (4), 962 (1986)). Then, if desired, the mixture can be separated into the resulting fragments, each of which can be individually tested for oxygenase inhibitory activity.
10042941004294
Claims (7)
Priority Applications (3)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
NL1004294A NL1004294C2 (en) | 1996-10-16 | 1996-10-16 | Method and means for inhibiting quality-reducing processes in foodstuffs. |
AU45761/97A AU4576197A (en) | 1996-10-16 | 1997-10-14 | Method and agent for inhibiting quality-reducing processes in food products |
PCT/NL1997/000570 WO1998016117A1 (en) | 1996-10-16 | 1997-10-14 | Method and agent for inhibiting quality-reducing processes in food products |
Applications Claiming Priority (2)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
NL1004294A NL1004294C2 (en) | 1996-10-16 | 1996-10-16 | Method and means for inhibiting quality-reducing processes in foodstuffs. |
NL1004294 | 1996-10-16 |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
NL1004294C2 true NL1004294C2 (en) | 1998-04-20 |
Family
ID=19763692
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
NL1004294A NL1004294C2 (en) | 1996-10-16 | 1996-10-16 | Method and means for inhibiting quality-reducing processes in foodstuffs. |
Country Status (3)
Country | Link |
---|---|
AU (1) | AU4576197A (en) |
NL (1) | NL1004294C2 (en) |
WO (1) | WO1998016117A1 (en) |
Citations (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
EP0191311A2 (en) * | 1985-02-07 | 1986-08-20 | Societe Des Produits Nestle S.A. | Treatment of fruit and vegetable material |
EP0522212A1 (en) * | 1990-07-09 | 1993-01-13 | Morinaga Milk Industry Co., Ltd. | An agent for tyrosinase inhibition |
WO1995023516A1 (en) * | 1994-03-02 | 1995-09-08 | Hak B.V. | Method for the production of a foodstuff, closed container filled with a foodstuff produced in this way and use of casein compounds |
-
1996
- 1996-10-16 NL NL1004294A patent/NL1004294C2/en not_active IP Right Cessation
-
1997
- 1997-10-14 AU AU45761/97A patent/AU4576197A/en not_active Abandoned
- 1997-10-14 WO PCT/NL1997/000570 patent/WO1998016117A1/en active Application Filing
Patent Citations (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
EP0191311A2 (en) * | 1985-02-07 | 1986-08-20 | Societe Des Produits Nestle S.A. | Treatment of fruit and vegetable material |
EP0522212A1 (en) * | 1990-07-09 | 1993-01-13 | Morinaga Milk Industry Co., Ltd. | An agent for tyrosinase inhibition |
WO1995023516A1 (en) * | 1994-03-02 | 1995-09-08 | Hak B.V. | Method for the production of a foodstuff, closed container filled with a foodstuff produced in this way and use of casein compounds |
Non-Patent Citations (1)
Title |
---|
VARDA KAHN: "Effect of proteins, protein hydrolyzates and amino acids on o-dihydroxyphenolase activity of polyphenol oxidase of mushroom, avocado, and banana", JOURNAL OF FOOD SCIENCE, vol. 50, no. 1, 1985, CHICAGO US, pages 111 - 115, XP002035431 * |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
WO1998016117A1 (en) | 1998-04-23 |
AU4576197A (en) | 1998-05-11 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
Ashie et al. | Mechanisms for controlling enzymatic reactions in foods | |
Hutton | Sodium technological functions of salt in the manufacturing of food and drink products | |
Singh et al. | The major types of food spoilage: an overview | |
CA2109812C (en) | Method of preserving foods using noble gases | |
JP6412827B2 (en) | Methods for rapid generation and use of flavors produced by organisms | |
Ghavidel et al. | Effect of selected edible coatings to extend shelf-life of fresh-cut apples | |
Álvarez et al. | Dry-aging of beef as a tool to improve meat quality. Impact of processing conditions on the technical and organoleptic meat properties | |
Singh et al. | Prevention of lipid oxidation in muscle foods by milk proteins and peptides: A review | |
Ikape | Fish spoilage in the tropics: A review | |
Collados et al. | Applying food enzymes in the kitchen | |
US20150181913A1 (en) | Enzyme Preparation for Modifying Food Material | |
EP2986147B1 (en) | Process for preparing a broth composition | |
EP4212626A1 (en) | Method of producing processed protein | |
NL1004294C2 (en) | Method and means for inhibiting quality-reducing processes in foodstuffs. | |
JP2007312740A (en) | Food antibacterial composition | |
Erbay et al. | Enzyme modified cheese | |
JP2003164258A (en) | Flavorful oil and fat and method for producing the same | |
da Cruz et al. | Mediterranean foods: Composition and processing | |
Kilara et al. | Enzyme‐modified dairy ingredients | |
JP2016119885A (en) | Degradation odor inhibitor laurate-based oil and fat-containing food | |
EP0568484A1 (en) | Procedure to produce a food product based on fatty and semi-fatty hamburger type fish flesh | |
JPS60130327A (en) | Production of wheat flour processed food | |
Kobus‐Cisowska et al. | Chocolate desserts with ricotta hydrolysates: In vitro study of inhibitory activity against angiotensin‐converting enzyme and cholinesterase | |
Mukherjee et al. | Efficacy of sweet whey containing final dips in reducing protein oxidation in retail-cut cubed beefsteak | |
JP2002330625A (en) | Method for selecting proper time for harvesting avocado |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
PD2B | A search report has been drawn up | ||
VD1 | Lapsed due to non-payment of the annual fee |
Effective date: 20050501 |