KR20180101410A - 공유결합 중합체-항원 접합 입자 - Google Patents

공유결합 중합체-항원 접합 입자 Download PDF

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KR20180101410A
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KR
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particles
antigen
disease
protein
cells
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Application number
KR1020187020952A
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English (en)
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리안 피어슨
다니엘 알. 게츠
존 푸이시스
제임스 허만
Original Assignee
코어 파마슈티칼스 디벨롭먼트 컴퍼니 인크.
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Publication date
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Abstract

본 발명은 관용화 면역 변형 입자 (TIMP)를 포함하는 조성물 및 상기 TIMP의 사용 및 제조 방법을 제공한다. 특히, 캐리어 중합체가 입자 형성 전에 항원성 펩티드와 공유결합에 의해 접합되고, 이는 (예를 들어, 면역학적 관용의 유도를 유발하는 것에서 사용하기 위한) 입자 크기 및 항원 캡슐화의 정교한 제어를 허용한다.

Description

공유결합 중합체-항원 접합 입자
관련 출원에 대한 교차 참조
본 출원은 미국 가출원 번호 62/387,183 (2015년 12월 23일 출원) 및 미국 가출원 번호 62/292,098 (2016년 2월 5일 출원)을 우선권 주장하고, 이들 각각의 내용은 전문이 본원에 참조로 포함된다.
전자 제출된 텍스트 파일의 설명
본원과 함께 전자 제출된 텍스트 파일의 내용은 전문이 본원에 참조로 포함된다: 서열 목록의 컴퓨터로 판독가능한 양식의 카피 (파일명: COUR-011_00US_Seqlist.txt, 기록일: 2015년 12월 23일, 파일 크기 1.16 MB).
발명의 배경
염증성 질환 및 장애는 비정상적이거나 또는 다른 방식으로 탈조절된 염증성 반응이 질환의 병인 또는 중증도에 기여하는 병태이다. 예는 자가면역 질환 예컨대 1형 당뇨병 및 복강 질환을 포함한다.
다수의 이러한 질환은 조직 손상 또는 기타 상해 부위에서의 단핵 세포 침윤을 특징으로 한다. 이러한 침윤에서 관찰된 단핵 세포의 예는 림프구, 특히 T 림프구, 및 단핵 포식세포 시스템의 세포 (MPS 세포) 예컨대 단핵구, 대식세포, 수지상 세포, 미세아교 세포 등을 포함한다.
단핵 세포 침윤물에서 관찰된 세포 중 다수는 이러한 비정상적인 염증성 반응에서 역할이 있는 것으로 추정된다. 예를 들어, 다발경화증과 같은 질환에서, CD4+ T 세포는 병리학적 자가면역 반응에서 중추적인 역할을 하는 것으로 공지되어 있다. T 세포 활성화에서의 초기 시점에, 수지상 세포 및 기타 MPS 세포가 CD4+ T 세포의 활성화를 담당할 수 있다. 적어도 일부 염증성 질환에서는 MPS 세포가 CD4+ T 세포의 부재 하에 포식작용이 가능할 것인지 여부가 명확하지 않지만, MPS 세포는 또한 포식작용을 통해 염증에 기여할 수 있다.
말초혈 단핵구는 특정 세포 표면 분자가 발현됨 또는 발현되지 않음에 따라 2개의 군 중 하나로 분류될 수 있다. 특히, 인간의 "상주 단핵구" 또는 "성숙 단핵구"는 표현형이 CD14loCD16+인 것으로 이해된다 (마우스 대응물은 CX3CR1hiCCR2-Gr1-이다). 또 다른 세포군인 "염증성 단핵구" 또는 "미성숙 단핵구"는 표현형이 CD14+CD16-인 것으로 이해된다 (마우스 대응물은 CX3CR1loCCR2+Gr1+이다). (Geissmann F. et al. 2003 Immunity 19: 71-82)
중요하게, 후자는 골수 유래 말초혈 세포로부터 염증이 있는 조직 내로 이동하는 것으로 관찰된다는 점에서 "염증성"인 것으로 이해되는 한편, 이러한 세포는 직접적으로 또는 다른 세포의 작용을 통해 염증을 야기하는 것으로 나타나지 않았다. 추가로, 이러한 세포가 분화할 때 형성될 수 있는 다양한 MPS 세포 또한 염증을 야기하는 것으로 나타나지 않았다.
바람직하지 않은 면역 반응과 연관된 장애에서의 일반적인 장기 면역억제를 위한 통상적인 임상 전략은 광범위하게 작용하는 면역억제 약물, 예를 들어, 신호 1 차단제 예컨대 시클로스포린 A (CsA), FK506 (타크롤리무스) 및 코르티코스테로이드의 장기 투여를 기초로 한다. 고용량의 이러한 약물의 장기 사용은 독성 부작용이 있을 수 있다. 또한, 이러한 약물을 견딜 수 있는 환자에서도, 일생 동안 면역억제 약물 요법을 필요로 하는 것은 종양, 심각한 감염, 신장독성 및 대사 장애를 포함하는 상당한 중증 부작용 위험을 지닌다.
항원 또는 펩티드의 세포 커플링을 포함하여, 항원-특이적 관용을 유도하는 방법들이 개발되었다. 예를 들어, 한 방법에서, 펩티드 유도 세포 커플링 관용은 멸균 조건 하에서의 말초혈 세포의 수집, 분리, 및 질환 특이적 자가항원 및 에틸렌 카르보디이미드 (EDCI) 커플링 시약으로의 처리, 및 이어지는 도너/환자 내로의 재주입을 수반하였다. 이러한 프로세스는 비용이 많이 들고, 면밀하게 모니터링되는 조건 하에 숙련된 실행자에 의해 수행되어야 하며, 절차를 수행할 수 있는 센터의 수가 한정된다. 적혈구를 도너 세포 유형으로서 사용하는 것은 동종이형 도너를 포함하도록 잠재적인 출처를 확장시키고, 따라서 출처 세포의 공급을 극적으로 증가시키며, 이러한 요법을 혈액 수혈에 대해 보증된 임의의 환경에 전달하는 것을 잠재적으로 확장시킨다. 이러한 접근법들은 출처 세포의 공급 및 도너 세포에 대한 면역 반응을 최소화하기 위한 조직 유형 매칭의 필요성 면에서 상당한 제한이 있다. 추가적으로, EDCI를 통해 자가항원이 커플링되도록 세포를 국소적으로 처리하는 것은 상당한 품질 제어 쟁점을 제시한다. 게다가, 이러한 접근법들은 면역 관용이 추구되는 병리학적 항원에 대한 적어도 약간의 지식도 필요로 한다.
특이적 항원/에피토프가 일반적으로 인간 질환에서 공지되어 있지 않기 때문에 항원-특이적 관용은 일반적으로 이상적이지 않다. 게다가, 항원이 대상체마다 다를 수 있다. 따라서, 항원 특이적 접근법이 효과적이기 위해서, 어떠한 항원을 각각의 개별적인 환자가 인식할지를 결정하는 것이 필수적이거나, 또는 투여 전에 가능한 펩티드들의 라이브러리를 입자에 커플링시키는 것이 요구될 것이다.
최근, 출처 세포의 공급에 대한 필요성을 제거하고 종래의 접근법의 조직-유형결정 필요성을 우회하는 펩티드-커플링 입자가 기술되었다. WO 2010/085509; US 2012/0076831; 및 US 2016/0166664를 참조하고, 이들의 내용은 전문이 본원에 참조로 포함된다. 그럼에도 불구하고, 입자의 외부에 커플링된 항원을 사용하는 것은 아나필락시스 증가와 연관되고, 상당한 화학, 제작 및 제어 쟁점이 있다.
항원이 입자 내에 캡슐화되는 경우, 이러한 유해 사례들이 방지된다. WO 2013/192532; US 2015/0209293; WO 2015/023796; US 2015/0190485; 및 US 2015/0283218을 참조하고, 이들 모두의 내용은 전문이 본원에 참조로 포함된다. 추가로, 특이적 항원에 대한 관용을 강화하도록 크기 및 전하가 변경될 수 있다. 그러나, 나노입자 내에 항원을 캡슐화하는 것의 문제는 항원 로딩, 뿐만 아니라 항원 방출을 제어하는 능력이다. 현재, 각각의 입자 내로 들어가는 항원의 양을 정확하게 제어할 수 없다. 유사하게, 방출되는 항원의 양 또한 엄격하게 제어되지 않아, 더 느리고 더 제어된 방출이 바람직할 수 있는 특정 조건 하에서의 버스트 방출 효과에 대한 가능성에 이른다. 본 발명은 입자 크기 및 항원 캡슐화, 뿐만 아니라 항원 방출이 정확하게 제어될 수 있는 방법을 제공한다.
발명의 개요
본 개시내용은 캡슐화된 항원이 내부 표면에 공유결합에 의해 부착되어 있는 관용화 면역 변형 입자 (TIMP)에 관한 것이다. 내부 입자 표면에 공유결합에 의해 커플링되는 것은 입자 크기 및 항원 캡슐화 효율의 정교한 제어를 허용하는 한편, 동시에 위험 항원 버스트 효과를 감소시키고, 표면에 커플링된 펩티드와 연관된 원치 않는 부작용을 방지한다.
본 개시내용은 제타 전위가 음성인 캐리어 입자에 공유결합에 의해 부착된 하나 이상의 항원을 포함하고, 상기 하나 이상의 항원이 상기 입자 내에 캡슐화된 조성물을 제공한다.
본 개시내용은 중합체성 캐리어 입자 내에 캡슐화된 하나 이상의 항원을 포함하고, 상기 하나 이상의 항원이 상기 중합체성 캐리어 입자를 구성하는 중합체에 공유결합에 의해 부착된 조성물을 제공한다.
일부 실시양태에서, 조성물은 미접합 캐리어 중합체를 추가로 포함한다. 일부 실시양태에서, 조성물은 제약상 허용되는 담체를 추가로 포함한다.
일부 실시양태에서, 본 발명은 하나 이상의 항원성 펩티드에 공유결합에 의해 부착된 캐리어 입자 (예를 들어, PLG 입자)를 포함하고, 상기 하나 이상의 항원성 펩티드가 상기 캐리어 입자 내에 캡슐화된 조성물 (예를 들어, 항원-특이적 관용 유도용)을 제공한다. 특정 실시양태에서, 캐리어 입자는 폴리(락티드-코-글리콜리드) (PLG) 입자이다. 다른 실시양태에서, 캐리어 입자는 플루로닉(PLURONIC)® 안정화 폴리프로필렌 술피드 입자이다
일부 실시양태에서, 본 발명은 제타 전위가 음성인 캐리어 입자에 커플링된 항원을 포함하는 조성물을 제공한다. 일부 실시양태에서, 입자의 제타 전위는 약 -100 mV 미만이다. 일부 실시양태에서, 입자의 제타 전위는 약 -100 mV 내지 약 -15 mV이다. 일부 실시양태에서, 입자의 제타 전위는 약 -100 mV 내지 약 -75 mV이다. 일부 실시양태에서, 입자의 제타 전위는 약 -50 mV 내지 약 -20 mV이다. 일부 실시양태에서, 입자는 몰비가 약 50:50, 80:20 내지 약 100:0인 공중합체이다. 일부 실시양태에서, 공중합체 비는 폴리스티렌:폴리(비닐 카르복실레이트)/80:20, 폴리스티렌:폴리(비닐 카르복실레이트)/90:10, 폴리(비닐 카르복실레이트):폴리스티렌/80:20, 폴리(비닐 카르복실레이트):폴리스티렌/90:10, 폴리락트산:폴리글리콜산/80:20, 또는 폴리락트산:폴리글리콜산/90:10, 또는 폴리락트산:폴리글리콜산/50:50일 수 있지만, 이에 제한되지 않는다. 다른 실시양태에서, 입자는 폴리스티렌 입자, 카르복실화 폴리스티렌 입자, 플루로닉® 안정화 폴리프로필렌 술피드 입자, 또는 폴리(락트산-코-글리콜산) 입자이다. 일부 실시양태에서, 입자는 폴리(락트산-코-글리콜산) 입자이다.
일부 실시양태에서, 입자의 평균 직경은 약 0.1 ㎛ 내지 약 10 ㎛이다. 일부 실시양태에서, 입자의 평균 직경은 0.2 ㎛ 내지 약 2 ㎛이다. 일부 실시양태에서, 입자의 평균 직경은 약 0.3 ㎛ 내지 약 5 ㎛이다. 일부 실시양태에서, 입자의 평균 직경은 약 0.5 ㎛ 내지 약 3 ㎛이다. 일부 실시양태에서, 입자의 평균 직경은 약 0.5 ㎛ 내지 약 1 ㎛이다. 일부 실시양태에서, 입자의 평균 직경은 약 0.5 ㎛이다.
추가 실시양태에서, 하나 이상의 항원은 자가면역 항원, 알레르겐, 대상체 내로 이식될 조직 상에서 발현되는 항원, 효소 교체 요법용 효소, 또는 알레르겐의 적어도 일부분을 포함한다. 일부 실시양태에서, 항원은 미엘린 염기성 단백질, 아세틸콜린 수용체, 내인성 항원, 미엘린 희소돌기아교세포 당단백질, 췌장 베타-세포 항원, 인슐린, 프로인슐린, 섬-특이적 글루코스-6-포스파타제 촉매 서브유닛-관련 단백질 (IGRP), 글루탐산 데카르복실라제 (GAD), II형 콜라겐, 인간 연골 gp39, fp130-RAPS, 단백질지질 단백질, 피브릴라린, 소형 핵 단백질, 갑상선 자극 인자 수용체, 히스톤, 당단백질 gp70, 피루베이트 데히드로게나제 데히드로리포아미드 아세틸트랜스퍼라제 (PCD-E2), 모낭 항원, 아쿠아포린 4, 데스모글레인(Desmoglein) 1, 데스모글레인 3, 니코틴성 아세틸콜린 수용체, A-글리아덴, 및 인간 트로포미오신 이소형 5, 바히아 그라스(Bahia grass) 꽃가루 (BaGP), 복숭아 알레르겐 Pru p 3, 알파 s 1-카세인 밀크 알레르겐, Apig1 셀러리 알레르겐, Bere1 브라질넛 알레르겐, B-락토글로불린 밀크 알레르겐, 소 혈청 알부민, Cor a 1.04 헤이즐넛 알레르겐, 오브알부민 난 알레르겐, 애드베이트(Advate), 항혈우병 인자, 코지네이트(Kogenate), 엘록테이트(Eloctate), 재조합 인자 VIII Fc 융합 단백질, 리팩토(Refacto), 노보(Novo) VIIa, 재조합 인자 VII, 엡타코그 알파(eptacog alfa), 헬릭세이트(Helixate), 모나닌(Monanine), 응고 인자 IX, 윌레이트(Wilate), 세레다제(Ceredase), 알글루세라제(Alglucerase), 세레자임(Cerezyme), 이미글루세라제(Imiglucerase), 엘렐소(Elelso), 탈리글루세라제 알파(taliglucerase alfa), 파브라자임(Fabrazyme), 아갈시다제(Agalsidase) 베타, 알두자라자임(Aldurazyme), -l-이두로니다제(iduronidase), 마이오자임(Myozyme), 산-글루코시다제, 엘라프라제(Elaprase), 이두로네이트-2-술파타제, 나글라자임(Naglazyme) 아릴술파타제 B, 또는 N-아세틸갈락토스아민-4-술파타제, 효소 또는 응고 인자 교체 요법에서 사용되는 단백질성 요법 예컨대 마이오자임, 알글루세라제, 이미글루세라제, 탈리글루세라제, 아갈시다제 베타, l-이두로니다제, 산 글루코시다제, 이두로네이트-2-술파타제, N-아세틸갈락토스아민-4-술파타제, 항혈우병 인자, 인자 VII, 엡타코그알파, 인자 IX, 미글루스탯(miglustat), 로미플라스팀(romiplastim), 에포테틴(epotetin) 알파, 단백질 C, 라로니다제(laronidase), 루미자임(lumizyme), 또는 인자 VIII의 적어도 일부분을 포함한다.
추가 실시양태에서, 하나 이상의 항원은 자가면역 항원, 대상체 내로 이식될 조직 상에서 발현되는 항원, 효소 교체 요법용 효소, 또는 알레르겐을 포함한다. 비-제한적 실시양태에서, 항원은, 예를 들어, 미엘린 염기성 단백질, 아세틸콜린 수용체, 내인성 항원, 미엘린 희소돌기아교세포 당단백질, 췌장 베타-세포 항원, 인슐린, 글루탐산 데카르복실라제 (GAD), II형 콜라겐, 인간 연골 gp39, fp130-RAPS, 단백질지질 단백질, 피브릴라린, 소형 핵 단백질, 갑상선 자극 인자 수용체, 히스톤, 당단백질 gp70, 피루베이트 데히드로게나제 데히드로리포아미드 아세틸트랜스퍼라제 (PCD-E2), 모낭 항원, 아쿠아포린 4, 데스모글레인 1, 데스모글레인 3, 니코틴성 아세틸콜린 수용체, A-글리아덴, 및 인간 트로포미오신 이소형 5, 바히아 그라스 꽃가루 (BaGP), 복숭아 알레르겐 Pru p 3, 알파 s 1-카세인 밀크 알레르겐, Apig1 셀러리 알레르겐, Bere1 브라질넛 알레르겐, B-락토글로불린 밀크 알레르겐, 소 혈청 알부민, Cor a 1.04 헤이즐넛 알레르겐, 인슐린, 프로인슐린, 섬-특이적 글루코스-6-포스파타제 촉매 서브유닛-관련 단백질 (IGRP), 오브알부민 난 알레르겐, 효소 또는 응고 인자 교체에서 사용되는 단백질성 요법 예컨대 마이오자임, 알글루세라제, 이미글루세라제, 탈리글루세라제, 아갈시다제 베타, l-이두로니다제, 산 글루코시다제, 이두로네이트-2-술파타제, N-아세틸갈락토스아민-4-술파타제, 항혈우병 인자, 인자 VII, 엡타코그알파, 인자 IX, 미글루스탯, 로미플라스팀, 에포테틴 알파, 단백질 C, 라로니다제, 루미자임, 또는 인자 VIII를 포함한다.
추가 실시양태에서, 입자는 하나 이상의 에피토프를 포함하는 하나 이상의 항원에 공유결합에 의해 커플링된다. 추가 실시양태에서, 에피토프는 알레르기, 자가면역 질환, 효소 교체 요법에서 사용되는 효소, 리소좀 축적 질환, 또는 염증성 질환 또는 장애와 연관된다. 한 실시양태에서, 에피토프는 1형 당뇨병, 다발경화증, 전신 루푸스, 시신경척수염, 특발성 혈소판감소성 자반증, 혈전성 혈소판감소성 자반증, 막성 신장병증, 물집 유사천포창, 보통 천포창, 중증 근무력증, 점액다당류 축적 장애, 강글리오시드증, 알칼리성 저인산증, 콜레스테롤 에스테르 축적 질환, 고요산혈증, 성장 호르몬 결핍증, 신장 빈혈, 고쉐병, 파브리병, 헐러병, 헌터병, 마로토-라미병, A형 혈우병, B형 혈우병, 폰빌레브란트병, 정맥혈전증, 전격성 자반증, 점액다당류증 VI, 폼페병, 복강 질환, 또는 염증성 장 질환 (크론병 또는 결장염, 예를 들어 궤양성 결장염 포함)과 연관된다. 추가 실시양태에서, 에피토프는 효소 또는 응고 인자 교체에서 사용되는 단백질성 요법 예컨대 마이오자임, 알글루세라제, 이미글루세라제, 탈리글루세라제, 아갈시다제 베타, l-이두로니다제, 산 글루코시다제, 이두로네이트-2-술파타제, N-아세틸갈락토스아민-4-술파타제, 항혈우병 인자, 인자 VII, 엡타코그알파, 인자 IX, 미글루스탯, 로미플라스팀, 에포테틴 알파, 단백질 C, 라로니다제, 루미자임 인자 VIII에서 발견된다. 추가 실시양태에서, 에피토프는 표 2 또는 3에 기술된 에피토프이다. 한 실시양태에서, 입자는 하나의 질환 및/또는 장애와 연관된 오직 하나의 에피토프만 포함하는 항원에 커플링된다. 추가 실시양태에서, 항원은 동일한 질환 및/또는 장애와 연관된 1개를 초과하는 에피토프를 포함한다. 추가 실시양태에서, 항원은 상이한 질환 및/또는 장애들과 연관된 1개를 초과하는 에피토프를 포함한다.
일부 실시양태에서, 하나 이상의 항원은 접합체 분자에 의해 상기 입자에 공유결합에 의해 커플링된다. 일부 실시양태에서, 하나 이상의 항원은 상기 캐리어 입자에 직접적으로 공유결합에 의해 결합된다. 일부 실시양태에서, 하나 이상의 항원은 링커에 의해 상기 입자에 공유결합에 의해 커플링된다. 일부 실시양태에서, 접합체 분자는 카르보디이미드 화합물을 포함한다. 일부 실시양태에서, 접합체 분자는 1-에틸-3-(3-디메틸아미노프로필)카르보디이미드 (EDC)를 포함한다. 일부 실시양태에서, 링커는 다양한 2관능성 단백질 커플링제 예컨대 N-숙신이미딜-3-(2-피리딜디티오)프로피오네이트 (SPDP), 숙신이미딜-4-(N-말레이미도메틸)시클로헥산-1-카르복실레이트, 이미노티올란 (IT), 이미도에스테르의 2관능성 유도체 (예컨대 디메틸 아디프이미데이트 HCL), 활성 에스테르 (예컨대 디숙신이미딜 수베레이트), 알데히드 (예컨대 글루타르알데히드, 파라포름알데히드), 비스-아지도 화합물 (예컨대 비스 (p-아지도벤조일)헥산디아민), 비스-디아조늄 유도체 (예컨대 비스-(p-디아조늄벤조일)-에틸렌디아민), 디이소시아네이트 (예컨대 톨루엔 2,6-디이소시아네이트), 및 비스-활성 플루오린 화합물 (예컨대 1,5-디플루오로-2,4-디니트로벤젠), 비오틴화 및 스트렙타비딘 복합체형성을 포함할 수 있지만, 이에 제한되지 않는다. 특정 커플링제는 디술피드 연결을 제공하는 N-숙신이미딜-3-(2-피리딜디티오)프로피오네이트 (SPDP) 및 N-숙신이미딜-4-(2-피리딜티오)펜타노에이트 (SPP)를 포함한다.
일부 실시양태에서, 하나 이상의 항원은 표면 제타 전위가 음성인 입자 내에 캡슐화된다. 일부 실시양태에서, 입자는 생물분해성이다.
일부 실시양태에서, 본 발명은 제타 전위가 음성인 캐리어 입자에 공유결합에 의해 커플링된 하나 이상의 항원을 포함하고, 상기 하나 이상의 항원이 상기 입자 내에 캡슐화되며, 상기 입자 및 항원이 상기 대상체에서 상기 항원의 관용을 유도하는 조성물을 유효량으로 대상체에게 투여하는 것을 포함하는, 대상체에서 항원-특이적 관용을 유도하는 방법을 제공한다.
일부 실시양태에서, 본 발명은 제타 전위가 음성인 캐리어 입자에 공유결합에 의해 커플링된 하나 이상의 항원을 포함하고, 상기 하나 이상의 항원이 상기 입자 내에 캡슐화된 조성물을 유효량으로 대상체에게 투여하는 것을 포함하는, 대상체에서 항원-특이적 관용을 유도하는 방법을 제공한다.
일부 실시양태에서, 투여는 질환 또는 병태를 치료 또는 예방하기 위해 수행된다. 일부 실시양태에서, 투여는 상기 항원에 의해 야기되는 질환 또는 병태의 발병 전에 또는 발병 후에 수행된다. 일부 실시양태에서, 질환 또는 병태는 자가면역 질환, 염증성 질환, 알레르기, 이식 거부, 리소좀 축적 질환, 효소 결핍증, 염증성 반응 및 과다면역 반응으로 이루어진 군으로부터 선택된다. 일부 실시양태에서, 질환 또는 병태는 다발경화증, 1형 당뇨병, 천식, 음식 알레르기, 환경 알레르기, 복강 질환, 염증성 장 질환 (크론병 또는 궤양성 결장염 포함), 점액다당류 축적 장애, 강글리오시드증, 알칼리성 저인산증, 콜레스테롤 에스테르 축적 질환, 고요산혈증, 성장 호르몬 결핍증, 신장 빈혈, 혈우병, A형 혈우병, B형 혈우병, 폰빌레브란트병, 고쉐병, 파브리병, 헐러병, 폼페병, 헌터병, 마로토-라미병, 및 상기 항원에 대한 과잉반응을 감소시키기 위해 상기 대상체에서 상기 항원에 의해 야기되는 병태로 이루어진 군으로부터 선택된다. 일부 실시양태에서, 상기 조성물은 투여 후에 상기 대상체에서 상기 항원의 버스트 방출을 최소화하거나 또는 제거한다. 일부 실시양태에서, 방법은 상기 조성물의 상기 대상체 내로의 상기 투여를 반복하는 것을 추가로 포함한다.
추가 실시양태에서, 입자의 투여는 이펙터 T 세포의 활성화 유도 사멸을 초래한다.
추가 실시양태에서, 입자의 투여는 이펙터 T 세포의 아네르기를 초래한다.
추가 실시양태에서, 입자의 투여는 이펙터 T 세포의 아폽토시스를 초래한다.
추가 실시양태에서, 입자의 투여는 이펙터 T 세포가 조절 T 세포로 전환되는 것을 초래한다.
추가 실시양태에서, 입자의 투여는 이펙터 T 세포가 FOXP3을 발현하는 조절 T 세포로 전환되는 것을 초래한다.
추가 실시양태에서, 입자의 투여는 이펙터 T 세포가 FOXP3 발현이 결여된 조절 T 세포로 전환되는 것을 초래한다.
추가 실시양태에서, 입자의 투여는 항원 특이적 및 비-특이적 조절 T 세포 양쪽 모두의 유도 및 확장을 초래한다. 추가 실시양태에서, 입자의 투여는 림프절 및 비장에서의 이펙터 T 세포의 단리를 초래하여, 이들이 말초 부위로 통행하여 염증을 야기하는 능력을 억제한다.
추가 실시양태에서, 입자의 투여는 T 세포 의존적 항체 생산의 하향 조절을 초래한다.
특정 실시양태에서, 본 발명은 제타 전위가 음성인 캐리어 입자에 공유결합에 의해 커플링된 항원을 포함하는 조성물을 유효량으로 대상체에게 투여하는 것을 포함하는, 대상체에서 복강 질환을 치료하는 방법을 제공한다. 특정 실시양태에서, 항원은 글리아덴 또는 글리아덴 에피토프이다. 일부 실시양태에서, 항원은 서열식별번호(SEQ ID NO): 1295-1724, 서열식별번호: 1726-1766 및 서열식별번호: 4986-5140로 이루어진 군으로부터 선택된 하나 이상의 항원이다. 일부 실시양태에서, 항원은 글리아덴이고, 항원-커플링 입자는 합성-후 평균 크기가 약 600-1500 나노미터이고, 합성-후 평균 전하가 약 -30 내지 약 -80 mV이다. 일부 실시양태에서, 입자는 합성-후 평균 크기가 약 600-1200 나노미터이고, 합성-후 평균 전하가 약 -40 내지 약 -70 mV이다. 특정 실시양태에서, 입자는 합성-후 평균 크기가 약 600 마이크로미터이고, 합성-후 평균 전하가 약 -50 mV이다. 추가 실시양태에서, 입자는 폴리스티렌 입자, 카르복실화 폴리스티렌 입자, 플루로닉® 안정화 폴리프로필렌 술피드 입자, 또는 폴리(락트산-코-글리콜산) 입자이다.
일부 실시양태에서, 본 발명은 제타 전위가 음성인 캐리어 입자에 공유결합에 의해 커플링된 항원을 포함하고, 상기 항원이 상기 입자 내에 캡슐화된 조성물을 유효량으로 대상체에게 투여하는 것을 포함하는, 대상체에서 당뇨병을 치료하는 방법을 제공한다. 일부 실시양태에서, 당뇨병은 I형 당뇨병이다. 일부 실시양태에서, 당뇨병은 II형 당뇨병이다.
일부 실시양태에서, 항원은 인슐린, 프로인슐린, 섬-특이적 글루코스-6-포스파타제 촉매 서브유닛-관련 단백질 (IGRP), 또는 인슐린, 프로인슐린 또는 IGRP로부터 유래된 에피토프이다. 일부 실시양태에서, 항원은 서열식별번호: 1767-1840, 서열식별번호: 1842-1962, 서열식별번호: 19642027, 서열식별번호: 2029-2073, 서열식별번호: 2075-2113, 서열식별번호: 2115-2197, 서열식별번호: 2199-2248, 서열식별번호: 2250-2259, 서열식별번호: 2261-2420, 서열식별번호: 24222486, 및 서열식별번호: 2489-2505로 이루어진 군으로부터 선택된 하나 이상의 항원이다. 일부 실시양태에서, 항원은 인슐린이고, 항원-커플링 입자는 합성-후 평균 크기가 약 300-800 나노미터이고 합성-후 평균 전하가 약 -30 내지 약 -70 mV이다. 일부 실시양태에서, 입자는 합성-후 평균 크기가 약 350-600 나노미터이고 합성-후 평균 전하가 약 -40 내지 약 -60 mV이다. 일부 실시양태에서, 입자는 합성-후 평균 크기가 약 500 나노미터이고 합성-후 평균 전하가 약 -50 mV이다. 일부 실시양태에서, 항원은 프로-인슐린이고, 항원-커플링 입자는 합성-후 평균 크기가 약 300-800 나노미터이고 합성-후 평균 전하가 약 -30 내지 약 -70 mV이다. 특정 실시양태에서, 입자는 합성-후 평균 크기가 약 400-600 나노미터이고 합성-후 평균 전하가 약 -40 내지 약 -60 mV이다. 일부 실시양태에서, 입자는 합성-후 평균 크기가 약 570 나노미터이고 합성-후 평균 전하가 약 -45 mV이다. 일부 실시양태에서, 항원은 IGRP이고, 항원-커플링 입자는 합성-후 평균 크기가 약 300-800 나노미터이고 합성-후 평균 전하가 약 -30 내지 약 -70 mV이다. 일부 실시양태에서, 입자는 합성-후 평균 크기가 약 400-700 나노미터이고 합성-후 평균 전하가 약 -40 내지 약 -60 mV이다. 일부 실시양태에서, 입자는 합성-후 평균 크기가 약 600 나노미터이고 합성-후 평균 전하가 약 -40 mV이다. 특정 실시양태에서, 입자는 폴리스티렌 입자, 카르복실화 폴리스티렌 입자, 플루로닉® 안정화 폴리프로필렌 술피드 입자, 또는 폴리(락트산-코-글리콜산) 입자이다.
일부 실시양태에서, 본 발명은 제타 전위가 음성인 캐리어 입자에 공유결합에 의해 커플링된 하나 이상의 항원을 포함하고, 상기 하나 이상의 항원이 상기 입자 내에 캡슐화된 조성물을 유효량으로 대상체에게 투여하는 것을 포함하는, 효소 교체 요법을 받고 있는 대상체를 치료하는 방법을 제공한다. 일부 실시양태에서, 대상체는 혈우병, A형 혈우병, B형 혈우병, 폰빌레브란트병, 점액다당류 축적 장애, 강글리오시드증, 알칼리성 저인산증, 콜레스테롤 에스테르 축적 질환, 고요산혈증, 성장 호르몬 결핍증, 신장 빈혈 고쉐병, 파브리병, 헐러병, 폼페병, 헌터병, 및 마로토-라미병으로 이루어진 군으로부터 선택된 질환의 치료를 위한 효소 교체 요법을 받고 있다. 일부 실시양태에서, 항원 커플링 입자는 애드베이트, 항혈우병 인자, 코지네이트, 엘록테이트, 재조합 인자 VIII Fc 융합 단백질, 리팩토, 노보 VIIa, 재조합 인자 VII, 엡타코그 알파, 헬릭세이트, 모나닌, 응고 인자 IX, 윌레이트, 세레다제, 알글루세라제, 세레자임, 이미글루세라제, 엘렐소, 탈리글루세라제 알파, 파브라자임, 아갈시다제 베타, 알두자라자임, -l-이두로니다제, 마이오자임, 산-글루코시다제, 엘라프라제, 이두로네이트-2-술파타제, 나글라자임 아릴술파타제 B, 및 N-아세틸갈락토스아민-4-술파타제로 이루어진 군으로부터 선택된 하나 이상의 효소를 포함한다. 일부 실시양태에서, 입자는 폴리스티렌 입자, 카르복실화 폴리스티렌 입자, 플루로닉 안정화 폴리프로필렌 술피드 입자, 또는 폴리(락트산-코-글리콜산) 입자이다. 특정 실시양태에서, 입자는 몰비가 약 80:20 내지 약 100:0인 공중합체이다. 특정 실시양태에서, 입자는 폴리스티렌 입자, 카르복실화 폴리스티렌 입자, 플루로닉 안정화 폴리프로필렌 술피드 입자, 또는 폴리(락트산-코-글리콜산) 입자이다. 다른 실시양태에서, 입자는 폴리(락트산-코-글리콜산) 입자이고, 공중합체 비가 약 50:50 폴리락트산:폴리글리콜산이다.
추가 실시양태에서, 본 발명의 입자의 투여는 대상체 내의 호중구 및 기타 과립구의 축적을 예방한다. 추가 실시양태에서, 본 발명의 입자는 암에 걸린 대상체에게 투여된다.
한 실시양태에서, 본 발명의 입자의 투여는 손상된 조직의 재생을 증가시킨다. 추가 실시양태에서, 입자는 상피 세포의 재생을 증가시킨다. 추가 실시양태에서, 입자는 뉴런의 재수초화를 증가시킨다. 또 다른 실시양태에서, 대상체는 자가면역 질환이 있다. 또 다른 실시양태에서, 대상체는 궤양성 결장염, 및/또는 크론병을 포함하는 염증성 장 질환이 있다. 또 다른 실시양태에서, 대상체는 다발경화증이 있다.
한 실시양태에서, 본 발명의 입자를 대상체에게 투여하는 것은 투여 후에 상기 대상체에서의 상기 항원의 버스트 방출을 최소화하거나 또는 제거한다.
일부 실시양태에서, 조성물은 정맥 내로 투여된다. 일부 실시양태에서, 조성물은 피하, 경구, 근육내, 림프내 투여되거나, 문맥으로 투여되거나 또는 에어로졸을 통해 투여된다. 한 실시양태에서, 음으로 하전된 입자의 투여는 대상체에서 항원-특이적 관용을 유도한다. 한 실시양태에서, 항원-특이적 관용을 유도하는 입자는 알레르기, 자가면역 질환, 및/또는 염증성 질환과 연관된 하나 이상의 에피토프를 포함한다. 한 실시양태에서, 에피토프는 표 2 또는 3에 기술된 것들로부터 선택된다. 한 실시양태에서, 음으로 하전된 입자는 폴리스티렌, 다이아몬드, 플루로닉® 안정화 폴리프로필렌 술피드, 또는 폴리(락트산-코-글리콜산) 입자이다. 한 실시양태에서, 입자는 카르복실화된다. 한 실시양태에서, 입자의 제타 전위는 약 -100 mV 미만이다. 일부 실시양태에서, 입자의 제타 전위는 약 -100 mV 내지 약 -15 mV이다. 일부 실시양태에서, 입자의 제타 전위는 약 -100 mV 내지 약 -75 mV이다. 일부 실시양태에서, 입자의 제타 전위는 약 -50 mV 내지 약 -20 mV이다. 한 실시양태에서, 입자의 평균 직경은 약 0.1 ㎛ 내지 약 10 ㎛, 예를 들어 약 0.2 ㎛ 내지 약 2 ㎛, 또는 약 0.3 ㎛ 내지 약 5 ㎛, 또는 0.5 ㎛ 내지 약 3 ㎛, 또는 약 0.5 ㎛ 내지 약 1 ㎛이다.
한 실시양태에서, 대상체는 자가면역 질환이 있다. 한 실시양태에서, 자가면역 질환은 다발경화증, 경피증, I형 당뇨병, 류머티스 관절염, 갑상선염, 전신 홍반 루푸스, 레노 증후군, 쇼그렌 증후군, 자가면역 포도막염, 자가면역 심근염, 염증성 장 질환, 근위축 측삭 경화증 (ALS), 전신 루푸스, 시신경척수염, 특발성 혈소판감소성 자반증, 혈전성 혈소판감소성 자반증, 막성 신장병증, 물집 유사천포창, 보통 천포창, 중증 근무력증, 복강 질환, 궤양성 결장염, 또는 크론병이다. 한 실시양태에서, 입자는 전장 폴리펩티드 또는 이의 단편을 포함한다. 한 실시양태에서, 입자는 하나 이상의 미엘린 염기성 단백질 에피토프를 포함한다. 한 실시양태에서, 미엘린 염기성 단백질 에피토프는 서열식별번호: 4975 또는 서열식별번호: 4976으로부터의 것이다. 한 실시양태에서, 입자는 하나 이상의 미엘린 희소돌기아교세포 당단백질 에피토프를 포함한다. 한 실시양태에서, 미엘린 희소돌기아교세포 당단백질 에피토프는 서열식별번호: 1 또는 서열식별번호: 4978로부터 것이다. 한 실시양태에서, 입자는 하나 이상의 인슐린 에피토프를 함유한다. 한 실시양태에서, 하나 이상의 인슐린 에피토프는 서열식별번호: 4981로부터의 것이다. 한 실시양태에서, 입자는 하나 이상의 글루탐산 데카르복실라제 에피토프를 포함한다. 한 실시양태에서, 글루탐산 데카르복실라제 에피토프는 서열식별번호: 4982로부터의 것이다. 한 실시양태에서, 입자는 하나 이상의 단백질지질 단백질 에피토프를 함유한다. 한 실시양태에서, 단백질지질 단백질 에피토프는 서열식별번호: 4977로부터의 것이다. 한 실시양태에서, 입자는 하나 이상의 글리아덴 에피토프를 포함한다. 한 실시양태에서, 글리아덴 에피토프는 서열식별번호: 4983-4985를 포함한다.
한 실시양태에서, 본 발명은 제타 전위가 음성인 캐리어 입자에 공유결합에 의해 커플링된 하나 이상의 항원을 포함하고, 상기 하나 이상의 항원이 상기 입자 내에 캡슐화되어 있고, 입자 크기가 80 nm를 초과하는 유효량의 조성물로 조절 T 세포를 처리하는 것을 포함하는, 조절 T 세포를 유도하는 방법을 제공한다.
일부 실시양태에서, 본 발명은 a) 하나 이상의 캐리어 중합체를 하나 이상의 항원과 공유결합에 의해 연결시켜 캐리어 중합체-항원 접합체를 형성시키는 단계; 및 b) TIMP를 형성하는데 효과적인 조건 하에 캐리어 중합체-항원 접합체를 용액 내의 미리 정해진 혼합 비의 미접합 캐리어 중합체와 조합시키고, 여기서 제타 전위가 음성인 TIMP가 형성되고, 하나 이상의 항원이 TIMP 내에 캡슐화되는 단계를 포함하는, 제타 전위가 음성인 관용화 면역 변형 입자 (TIMP)의 제조 방법을 추가로 제공한다.
일부 실시양태에서, 본 발명은 a) 하나 이상의 캐리어 중합체를 하나 이상의 항원과 공유결합에 의해 연결시켜 캐리어 중합체-항원 접합체를 형성시키는 단계; 및 b) TIMP를 형성하는데 효과적인 조건 하에 캐리어 중합체-항원 접합체를 용액과 접촉시키고, 여기서 제타 전위가 음성인 TIMP가 형성되고, 하나 이상의 항원이 TIMP 내에 캡슐화되는 것인 단계를 포함하는, 제타 전위가 음성인 관용화 면역 변형 입자 (TIMP)의 제조 방법을 추가로 제공한다. 일부 실시양태에서, 캐리어 중합체-항원 접합체를 용액과 접촉시키는 단계는 미리 정해진 혼합 비의 미접합 캐리어 중합체의 존재 하에 일어난다.
일부 실시양태에서, 이러한 방법으로 생성된 입자의 제타 전위는 약 -100 mV 미만이다. 일부 실시양태에서, 입자의 제타 전위는 약 -100 mV 내지 약 -15 mV이다. 일부 실시양태에서, 입자의 제타 전위는 약 -100 mV 내지 약 -75 mV이다. 일부 실시양태에서, 입자의 제타 전위는 약 -50 mV 내지 약 -20 mV이다.
일부 실시양태에서, 이러한 방법으로 생성된 입자의 평균 직경은 약 0.1 ㎛ 내지 약 10 ㎛, 예를 들어 약 0.2 ㎛ 내지 약 2 ㎛, 또는 약 0.3 ㎛ 내지 약 5 ㎛, 또는 0.5 ㎛ 내지 약 3 ㎛, 또는 약 0.5 ㎛ 내지 약 1 ㎛이다.
일부 실시양태에서, 이러한 방법으로 생성된 입자는 폴리스티렌 입자, 카르복실화 폴리스티렌 입자, 플루로닉® 안정화 폴리프로필렌 술피드 입자, 또는 폴리(락트산-코-글리콜산) 입자를 포함한다. 일부 실시양태에서, 입자는 폴리(락트산-코-글리콜산) 입자를 포함한다.
일부 실시양태에서, 이러한 방법의 하나 이상의 항원은 상기 하나 이상의 캐리어 중합체에 접합체 분자에 의해 공유결합에 의해 커플링된다. 일부 실시양태에서, 하나 이상의 항원은 상기 하나 이상의 캐리어 중합체에 링커에 의해 공유결합에 의해 커플링된다. 일부 실시양태에서, 접합체 분자는 카르보디이미드 화합물을 포함한다. 일부 실시양태에서, 접합체 분자는 1-에틸-3-(3-디메틸아미노프로필)카르보디이미드 (EDC)를 포함한다.
일부 실시양태에서, 하나 이상의 캐리어 중합체는 공중합에 의해 형성된다. 일부 실시양태에서, 용액은 완충제 용액이다. 일부 실시양태에서, 용액은 pH가 염기성이다. 일부 실시양태에서, 용액은 중탄산나트륨, 중탄산칼륨, 중탄산리튬, 인산이수소칼륨, 인산이수소나트륨, 또는 인산이수소리튬을 포함한다.
일부 실시양태에서, TIMP는 다른 생물활성 작용제 (즉, 약물, 면역조정제, 시토카인)를 함유하지 않는다. 일부 실시양태에서, TIMP는 생물분해성이다. 일부 실시양태에서, 방법은 상기 TIMP를 제약상 허용되는 담체로 제형화하는 단계를 추가로 포함한다.
도면의 간단한 설명
도 1은 EDC/NHS를 커플링 시약으로서 사용하는 PLG-형광 염료 및 PLG-항원 접합체의 합성을 나타낸다.
도 2는 PLG-펩티드 접합체 및 나노입자 제형의 합성 및 특성화를 나타낸다. DMSO-d6에서 측정된 (i) PLG, (ii) OVA323-339, 및 (iii) PLG-OVA323-339의 1H-NMR 스펙트럼 (2.5 ppm에서 보정됨) (도 2A). OVA323-339의 1.4 ppm에 존재하는 류신 및 이소류신의 중첩 메틸 양성자 피크 (d, d')의 적분 값을 PLG의 5.3 ppm에 존재하는 메틸렌 양성자 피크 (b)에 비교함으로써 PLG에 대한 OVA323-339, PLP139-151 및 PLP178-191의 커플링 효율을 계산하였다. (도 2B). 중합체-접합체 나노입자의 개략적인 표현이 도 2C에서 제공된다.
도 3은 PLG 나노입자의 크기 및 시간-의존적 세포 상호작용을 나타낸다. 80 nm 및 400 nm PLG 나노입자를 1％ (중량 기준) PLG-Cy5.5 접합체로 형광 표지하고, 골수-유래 수지상 세포 (BMDC) 또는 골수-유래 대식세포 (BMMO)와 함께 4시간까지 37℃에서 인큐베이션하였다. 청색: DAPI; 적색: PLG-Cy5.5 나노입자.
도 4A-4F는 다양한 항원이 로딩되어 있는 PLG-OVA323-339 입자로 처리한 후의 BMDC 표면 마커 특성화를 나타낸다. (도 4A 및 도 4D) 각각 400 nm 및 80 nm 입자로 처리한 후의 MHCII 마커 발현, (도 4B 및 도 4E) 각각 400 nm 및 80 nm 입자로 처리한 후의 CD80 마커 발현, (도 4C 및 도 4F) 각각 400 nm 및 80 nm 입자로 처리한 후의 CD86 마커 발현.
도 5는 항원 제시 세포 (APC)에 전달된 PLG-OVA323-339 입자에 의한 조절 T 세포의 항원-특이적 유도를 나타낸다. BMDC 대 BMMO 세포에서의 유도 차이가 p < 0.0001로 유의하였다.
도 6은 PLG-OVA323-339 입자에 의한 조절 T 세포의 크기- 및 항원-로딩-의존적 CD25 활성화 및 유도를 나타낸다. *는 p < 0.05의 유의성을 가리킨다.
도 7A-7B는 PLG-OVA323-339 입자 용량의 함수로서 (도 7A) CD25 활성화 및 (도 7B) foxp3 발현에 의해 지시되는 조절 T 세포의 유도를 나타낸다.
도 8A-8E는 PLG 입자의 크기- 및 농도-의존적 생체분포를 나타낸다. 도 8A, 마우스에게 1.25 mg의 400 nm 또는 80 nm PLG-Cy5.5 나노입자 제형을 정맥내 (IV) 또는 피하 (SC) 주사하였다. 간, 신장, 심장, 폐, 비장 및 서혜부 림프절로부터의 세포를 단리하였다. 주사 24시간 후에 데이터를 유동 세포측정법으로 분석하였다. 도 8B, CD45+ 세포 대 CD45- 세포의 비율을 간, 비장 및 폐에 대해 결정하였다. 도 8C, 마우스에게 1.25 mg의 다양한 입자 크기의 PLG-Cy5.5 나노입자 제형을 IV 주사하였다. 주사 24시간 후에 데이터를 유동 세포측정법으로 분석하였다. 간, 비장 및 폐에서 발견된 Cy5.5+ 세포의 비율을 소정의 입자 크기에 대해 결정하였다. 도 8D, Cy5.5+인 CD45+ 또는 CD45- 세포의 백분율을 소정의 입자 크기에 대해 결정하였다. 도 8E, Cy5.5+인 CD45+ 또는 CD45- 세포의 백분율을 400 nm PLG-Cy5.5 입자 크기에 대해 결정하였다.
도 9는 1.25 mg의 400 nm 또는 80 nm PLG-Cy5.5 나노입자 제형이 정맥내 주사된 건강한 마우스 (n=3)의 유동 세포측정법 분석을 나타낸다. 주사 2시간 후에 혈액을 수집하고 분석하였다. CD11b, CD11c, Gr-1 및 Ly6c 마커의 발현을 사용하여, 백혈구의 유형을 확인하였다. Cy5.5 형광을 사용하여 어떤 세포에 PLG-Cy5.5 나노입자가 있었는지를 결정하였다.
도 10은 PLG 입자가 세포 외에서 조절 T 세포를 유도하고 실험적 자가면역 뇌염 (EAE)에서 관용을 유도한다는 것을 나타낸다. BMDC, 비장 수지상 세포 또는 간 수지상 세포를 12-24시간 동안 0.1 ug/mL의 OVA 단독 또는 0.1 ug/mL PLG-OVA 나노입자 제형 (0.01-10 ㎍/mg PLG 항원 로딩)으로 처리하였다. 유동 세포측정법을 사용하여 조절 T 세포 유도의 지표로서 T 세포의 CD25 활성화 및 foxp3 발현을 측정하였다 (도 10A). 마우스에게 1.25 mg의 PLG-Cy5.5 나노입자 제형을 정맥내 주사하였다. 주사 24시간 후에 유동 세포측정법을 사용하여 조절 T 세포 유도의 지표로서 T 세포의 CD25 활성화 및 foxp3 발현을 측정하였다 (도 10B). 동물에게 투여된 펩티드는 직경 200-1200 nm의 입자에 커플링되었다. 면역화 시점 (제0일)에 상대적인 제-7일에 마우스를 PLP139-151-PLG (N=5) 또는 PBS 완충제로 처리하였다. 제12일 내지 제14일 경에 피크 감소가 전형적으로 관찰되었고, 마우스를 임상 질환에 대해 채점하였다. PBS 완충제 단독은 질환 유도를 예방하지 않았다. 그러나, PLP139-151과 공유결합에 의해 커플링되거나 또는 항원과 공유결합에 의해 커플링된 PLGA로부터 유래된 PLG 입자에서는 제20일 내지 제30일 사이에 나타난 1점 미만의 낮은 임상 점수를 제외하고는 모두 임상 점수 0점 (질환 없음)이 산출되었다 (도 10C). 나노입자 제형으로의 마우스 처리가 면역화 후 제0일-제30일의 누적 질환 점수에 의해 측정된 바와 같이 유의한 임상 질환 점수 폐지를 초래하였다 (도 10D). *는 p < 0.05의 유의성을 가리킨다.
도 11은 PLG-펩티드 접합체 및 나노입자 제형의 합성 및 특성화를 나타낸다. (도 11A) DMSO-d6에서 측정된 (i) PLG, (ii) OVA323-339, 및 (iii) PLG-OVA323-339의 1H-NMR 스펙트럼 (2.5 ppm에서 보정됨). (도 11B) OVA의 1.4 ppm에 존재하는 류신 및 이소류신의 중첩 메틸 양성자 피크 (d, d')의 적분 값을 PLG의 5.3 ppm에 존재하는 메틸렌 양성자 피크 (b)에 비교함으로써 PLG에 대한 OVA323-339의 커플링 효율을 계산하였다. (도 11C) 항원-접합체 나노입자의 개략적인 표현. (도 11D) PLG, PLG(OVA), PLG-OVA, 및 acPLG-OVA를 FITC-표지 항-OVA323-339 IgG와 함께 인큐베이션하여 입자 표면 상의 펩티드의 존재를 확인하였다. 결과는 기하 평균 형광 강도이다. (도 11E) PLG(OVA323-339) 및 acPLG-OVA323-339의 방출 프로파일. p<0.05.
도 12는 시험관 내에서의 조절 T 세포 유도가 나노입자 크기 및 Ag 로딩에 의존적이라는 것을 나타낸다. 골수-유래 수지상 세포를 3시간 동안 300 ㎍/mL의 400 nm (도 12B 및 도 12D) 및 80 nm (도 12C 및 도 12E) acPLG-OVA323-339 입자로 처리하였다. 이어서 과량의 acPLG-OVA323-339 입자를 웰로부터 세정한 후, 나이브 CD4+ OT-II T 세포 및 2 ng/mL의 TGF-β를 첨가하였다. 유동 세포측정법 분석 전에 세포를 4일 동안 공동-배양하였다. (도 12A) 조절 T 세포 유도에 대한 대표적인 게이팅 전략. 단일한 생 CD4+ 세포를 CD25 및 Foxp3 발현에 대해 검사하였다. T 세포의 (도 12B 및 도 12C) CD25 및 (도 12D 및 도 12E) Foxp3 발현에 대한 항원 로딩의 효과를 측정하였다. 양쪽 입자 제형 모두가 CD25 발현을 유사하게 증가시킬 수 있었지만, 400 nm acPLG-OVA323-339 입자만 효율적으로 CD4+CD25+Foxp3+ 조절 T 세포를 유도할 수 있었다.
도 13은 조절 T 세포 유도가 나노입자 농도에 의존적이라는 것을 나타낸다. 골수-유래 수지상 세포를 3시간 동안 다양한 농도의 400 nm의 PLG-OVA 나노입자 (8 ㎍/mg 로딩) 제형으로 처리하였다. 이어서 과량의 acPLG-OVA323-339 입자를 세포 표면으로부터 세정한 후, OT-II T 세포 및 2 ng/mL의 TGF-β1을 첨가하였다. 세포를 4일 동안 공동-배양한 후, 유동 세포측정법을 사용하여 T 세포의 CD25 활성화 (도 13A) 및 Foxp3 발현 (도 13B)을 측정하였다.
도 14는 acPLG(Ag) 나노입자가 예방적으로 R-EAE에서 관용을 유도한다는 것을 나타낸다. PBS (대조군), 2.5 mg의 PLG(PLP139-151) (1.4 ㎍/mg PLP) 또는 1.25 mg의 acPLG-PLP139-151 (8 ㎍/mg PLP139-151)로 처리되고 7일 후 R-EAE를 유도하도록 PLP139-151/CFA로 면역화된 SJL/J 마우스에 대한 임상 점수. (도 14A) 나노입자 제형으로의 마우스 처리가 PBS에 비교하여 임상 질환 점수가 유의하게 폐지되는 것을 초래하였다. (도 14B) 관용생성 입자로 처리된 마우스에 대한 상응하는 누적 임상 점수. (n = 3-7).
도 15는 acPLG(Ag) 입자가 자가항원 칵테일로 유도된 R-EAE에 대한 보호적 관용을 유도한다는 것을 나타낸다. 1.25 mg의 pcPLG-OVA323-339 (8 ㎍/mg OVA323-339), pcPLG-PLP139-151 (8 ㎍/mg PLP139-151), pcPLG-PLP178-191 (8 ㎍/mg PLP178-191), 또는 pcPLG-PLP139-151,178-191 (8 ㎍/mg PLP139-151 및 8 ㎍/mg PLP178-191)로 처리되고 7일 후 R-EAE를 유도하도록 CFA 내의 PLP139-151 및 PLP178-191로 면역화된 SJL/J 마우스의 임상 점수. (도 15A) 다중 Ag를 전달하는 항원-중합체 접합체 나노입자의 개략적인 표현. (도 15B) 양쪽 모두의 병원성 에피토프와 함께 제형화된 acPLG 나노입자로의 마우스 처리가 단일 또는 미관련 에피토프만으로 처리된 마우스에 비교하여 평균 임상 질환 점수가 유의하게 폐지되는 것을 초래하였다. (도 15C) 입자로 처리된 마우스에 대한 상응하는 누적 임상 점수. (n = 3-7).
도 16은 PLGA-OVA 접합체 mg 당 단백질 함량의 결정을 위한 BCA 검정법 미가공 데이터를 나타낸다.
도 17은 CD4+ T 세포의 CD25+Foxp3+ 세포 백분율을 나타낸다.
도 18은 CD4+ T 세포의 CD25+Foxp3+ 세포 백분율을 나타낸다.
도 19는 PLGA-PLP139-151 접합체의 합성 및 특성화를 나타낸다. DMSO-d6에서 측정된 (i) PLGA, (ii) PLP139-151, 및 (iii) PLGA-PLP139-151의 1H-NMR 스펙트럼 (2.5 ppm에서 보정됨).
도 20은 PLGA-PLP178-191 접합체의 합성 및 특성화를 나타낸다. DMSO-d6에서 측정된 (i) PLGA, (ii) PLP178-191, 및 (iii) PLGA-PLP178-191의 1H-NMR 스펙트럼 (2.5 ppm에서 보정됨).
발명의 상세한 설명
본 발명가들은 캡슐화된 항원이 입자의 내부 표면에 공유결합에 의해 연결된 관용화 면역 변형 입자 (TIMP)가 입자 크기 및 항원 캡슐화의 정교한 제어 및 항원 버스트 효과의 감소를 허용하면서 표면에 커플링된 펩티드와 연관된 원치 않는 부작용을 여전히 방지한다는 것을 발견하였다. 이같은 TIMP를 생산하는 방법은 하나 이상의 항원을 하나 이상의 캐리어 중합체에 공유결합에 의해 커플링시켜 캐리어 중합체-항원 접합체를 형성시킨 후, 캐리어 중합체-항원 접합체를 하나 이상의 항원이 내부에 캡슐화되어 있는 TIMP를 형성시키는데 효과적인 조건 하에 용액에서 미리 정해진 혼합 비의 미접합 캐리어 중합체와 조합하는 것을 포함한다. 이러한 TIMP는 자가면역 질환에 대한 관용을 유도할 수 있고 면역 반응을 감소시킬 수 있다. 따라서, 이러한 입자는 과도한 염증성 면역 반응을 특징으로 하는 임의의 질환 또는 병태, 예컨대 자가면역 질환 또는 알레르기의 치료에서 유용할 수 있다. 이러한 TIMP는 입자로부터의 하나 이상의 항원의 버스트 방출을 최소화 또는 제거할 수 있다. 항원의 버스트 방출을 최소화 또는 제거하는 것은, 예를 들어, 치료 동안 방출되는 항원의 양을 더 양호하게 제어하는데, 독성 수준의 항원을 방지하는데, 및/또는 무효 항원 전달을 방지하는데 바람직할 수 있다.
본원 및 첨부된 특허청구범위에서 사용된 바와 같이, 단수형 형태는 문맥적으로 명확하게 달리 지시되지 않는 한 복수의 지시대상을 포함한다.
본원에 기술된 본 발명의 측면 및 실시양태는 "~를 포함하는", "~로 이루어지는" 및 "본질적으로 ~로 이루어지는" 측면 및 실시양태를 포함하는 것으로 이해된다.
일부 실시양태에서, 본원에서의 "대략적인" 값 또는 파라미터의 언급은 이러한 값 또는 파라미터 그 자체에 지시된 변동을 포함한다 (그리고, 이를 기술한다). 예를 들어, "약 X"를 언급하여 기술하는 것은 "X"를 기술하는 것을 포함한다.
본원에서 사용된 바와 같은 "입자"는 임의의 비-조직 유래 조성물 물질을 지칭한다. 이는 구체 또는 구체-유사 물질, 비드 또는 리포솜일 수 있다. "입자"라는 용어, "면역 변형 입자"라는 용어, "캐리어 입자"라는 용어, 및 "비드"라는 용어는 문맥에 따라 상호교환가능하게 사용될 수 있다. 추가적으로, "입자"라는 용어는 비드 및 구체를 포함하도록 사용될 수 있다.
본원에서 사용된 바와 같은 "음으로 하전된 입자"는 표면 순전하가 0 미만이도록 변형된 입자를 지칭한다.
"카르복실화 입자" 또는 "카르복실화 비드" 또는 "카르복실화 구체"는 이의 표면 상에 카르복실 기를 함유하도록 변형된 임의의 입자를 포함한다. 일부 실시양태에서, 카르복실 기의 부가는, 예를 들어 스캐빈저 수용체 예컨대 MARCO와의 상호작용을 통해, 순환으로부터의 입자의 포식세포/단핵구 흡수를 강화한다. 입자의 카르복실화는 폴리(에틸렌-말레산 무수물) (PEMA)을 포함하지만 이에 제한되지 않는, 카르복실 기를 부가하는 임의의 화합물을 사용하여 달성될 수 있다.
본원에서 사용된 바와 같은 "캐리어 입자"는 항원에 공유결합에 의해 커플링된 후 관용화 면역 변형 입자(TIMP)를 형성하는 입자를 지칭한다. 또한, 본원에서 사용된 바와 같은 "캐리어 입자" 또는 "캐리어 중합체"는 항원에 공유결합에 의해 부착되어 관용화 면역 변형 입자 (TIMP)를 형성할 수 있는 중합체를 지칭한다. 입자는 폴리스티렌, 카르복실화 폴리스티렌, 다이아몬드, 플루로닉® 안정화 폴리프로필렌 술피드 또는 폴리(락트산-코-글리콜산)일 수 있지만 이에 제한되지 않는 중합체일 수 있다.
"미접합 캐리어 중합체" 또는 "미접합 캐리어 입자"는 이에 공유결합에 의해 결합된 항원을 포함하지 않는 캐리어 중합체 또는 캐리어 입자를 지칭한다.
본원에서 사용된 바와 같은 "로딩"은 캐리어 중합체의 양 당 항원의 양을 지칭한다. 로딩은 캐리어 중합체 밀리그램 (mg) 당 항원 마이크로그램 (㎍)으로서 표현될 수 있다.
본원에서 사용된 바와 같은 "항원성 모이어티"는 숙주의 면역계에 의해 인식되는 임의의 모이어티, 예를 들어, 펩티드를 지칭한다. 항원성 모이어티의 예는 자가항원, 효소, 및/또는 박테리아 또는 바이러스 단백질, 펩티드, 약물 또는 성분을 포함하지만, 이에 제한되지 않는다. 이론에 제한되지 않으면서, 카르복실화 비드 자체는 면역계에 의해 인식될 수 있지만, 아무 것도 이에 더 부착되지 않은 카르복실화 비드는 본 발명의 목적을 위해 "항원성 모이어티"로 간주되지 않는다.
본원에서 사용된 바와 같은 "네이키드 비드" 또는 "네이키드 입자" 또는 "네이키드 구체"는 카르복실화되지 않은 비드, 입자 또는 구체를 지칭한다.
본원에서 사용된 바와 같은 "염증유발성 매개물" 또는 "염증유발성 폴리펩티드"는 대상체에서 염증을 유도하거나, 유지시키거나 또는 연장시키는 폴리펩티드 또는 이의 단편을 지칭한다. 염증유발성 매개물의 예는 시토카인 및 케모카인을 포함하지만 이에 한정되지 않는다
본원에서 사용된 바와 같이, "염증성 단핵구"라는 용어는 CD14/CD26 및 CCR2의 임의의 조합을 발현하는 임의의 골수성 세포를 지칭한다.
본원에서 사용된 바와 같이, "억제성 호중구"라는 용어는 호중구, 및/또는 단핵구 유래 억제인자 세포를 지칭한다.
본원에서 사용된 바와 같이, "Th 세포" 또는 "헬퍼 T세포"라는 용어는 CD4+ 세포를 지칭한다. CD4+ T 세포는 B 세포가 형질 세포 및 기억 B 세포로 성숙되는 것, 및 세포독성 T 세포 및 대식세포의 활성화를 포함하는 면역학적 프로세스로 다른 백혈구를 보조한다. T 세포는 항원-제시 세포 (APC)의 표면 상에 발현되는 MHC 클래스 II 분자에 의해 펩티드 항원과 함께 제시될 때 활성화되게 된다.
본원에서 사용된 바와 같이, "Th1 세포"라는 용어는 염증유발성 매개물을 생산하는 Th 세포들의 하위세트를 지칭한다. Th1 세포는 시토카인을 분비하여 면역 반응을 용이하게 하고, 감염 조직으로의 호중구 및 대식세포 동원을 매개함으로써 부분적으로 병원체에 대한 숙주 방어에서 역할을 한다. Th1 세포는 IFN-감마, IL2, IL-10, 및 TNF 알파/베타를 포함하는 시토카인을 분비하여 세포내 병원체 예컨대 바이러스 및 일부 박테리아에 대한 방어를 조율한다.
본원에서 사용된 바와 같이, "Th2 세포"라는 용어는 세포외 기생충, 박테리아, 알레르겐 및 독소에 대한 항체-매개 면역 반응의 활성화 및 유지를 매개하는 Th 세포들의 하위세트를 지칭한다. Th2 세포는 항체 생산, 호산구 활성화, 및 여러 대식세포 기능의 억제를 담당하는 다양한 시토카인 예컨대 IL-4, IL-5, IL-6, IL-9, IL-13, 및 IL-17E (IL-25)를 생산함으로써 이러한 기능들을 매개하고, 따라서 포식세포-비의존적 보호 반응을 제공한다.
본원에서 사용된 바와 같이, "Th17 세포"라는 용어는 Th 세포들의 하위세트를 지칭한다. Th17 세포는 시토카인을 분비하여 면역 반응을 용이하게 하고, 감염 조직으로의 호중구 및 대식세포의 동원을 매개함으로써 병원체에 대한 숙주 방어에서 역할을 한다. TH17 세포는 시토카인 예컨대 IL17, IL21, IL22, IL24, IL26 및 TNF 알파를 분비하여 진균 및 박테리아를 포함하는 세포외 병원체에 대한 방어를 조율한다.
항원과 관련하여 본원에서 사용된 바와 같은 "커플링된", "연결된" 또는 "가교된"은 캐리어 입자에 공유결합에 의해 결합되거나 공유결합에 의해 부착되고 입자 내에 캡슐화된 항원을 지칭한다.
본원에서 사용된 바와 같은 "IMP"라는 용어는 항원에 커플링되지 않은 면역-변형 입자를 지칭한다. 본원에서 사용된 바와 같은 "TIMP"라는 용어는 항원에 커플링된 관용화 면역 변형 입자를 지칭한다. 특정 실시양태에서, 본원에서 사용된 바와 같은 "IMP"라는 용어는 항원을 포함하지 않는 면역-변형 입자를 지칭한다. 본원에서 사용된 바와 같은 "TIMP"라는 용어는 항원을 포함하는 관용화 면역 변형 입자를 지칭한다.
"생물활성 작용제"라는 용어는 입자 (즉, 중합체, 링커) 및 이에 함유된 항원을 구축하는데 사용된 것들 이외의 작용제를 지칭한다. 생물활성 작용제의 예는 약물, 면역조정인자 및 시토카인을 포함한다.
입자는 임의의 입자 형상 또는 입체구조를 지닐 수 있다. 그러나, 일부 실시양태에서, 생체 내에서 응집될 가능성이 더 적은 입자를 사용하는 것이 선호된다. 이러한 실시양태 내의 입자의 예는 구체 형상을 지니는 것들이다.
본 발명의 한 측면은 하나 이상의 항원에 커플링된 제타 전위가 음성인 면역 변형 입자를 포함하고, 하나 이상의 항원이 입자 내에 캡슐화된 조성물에 관한 것이다.
본 발명의 또 다른 측면은 a) 하나 이상의 캐리어 중합체를 하나 이상의 항원과 공유결합에 의해 연결시켜 캐리어 중합체-항원 접합체를 형성시키는 단계; 및 b) TIMP를 형성하는데 효과적인 조건 하에 캐리어 중합체-항원 접합체를 용액 내의 미리 정해진 혼합 비의 미접합 캐리어 중합체와 조합시키고, 여기서 제타 전위가 음성인 TIMP가 형성되는 것인 단계를 포함하는, 제타 전위가 음성인 관용화 면역 변형 입자 (TIMP)의 제조 방법에 관한 것이다. 본 발명의 일부 실시양태에서, 캐리어 중합체는 공중합을 통해 형성된다. 입자 미세구조는 공중합 방법에 좌우될 수 있다.
일부 실시양태에서, 본 개시내용은 a) 하나 이상의 캐리어 중합체를 하나 이상의 항원과 공유결합에 의해 연결시켜 캐리어 중합체-항원 접합체를 형성시키는 단계; 및 b) TIMP를 형성하는데 효과적인 조건 하에 캐리어 중합체-항원 접합체를 용액과 접촉시키고, 여기서 제타 전위가 음성인 TIMP가 형성되고, 하나 이상의 항원이 TIMP 내에 캡슐화되는 것인 단계를 포함하는, 제타 전위가 음성인 관용화 면역 변형 입자 (TIMP)의 제조 방법을 추가로 제공한다. 일부 실시양태에서, 캐리어 중합체-항원 접합체를 용액과 접촉시키는 단계는 미리 정해진 혼합 비의 미접합 캐리어 중합체의 존재 하에 일어난다.
일부 실시양태에서, 항원성 펩티드 분자는 접합체 분자 및/또는 링커 기에 의해 캐리어 중합체 (예를 들어 PLG)에 커플링된다. 일부 실시양태에서, 항원성 펩티드 및/또는 아폽토시스 신호전달 분자가 캐리어 중합체 (예를 들어, PLG)에 커플링되는 것은 하나 이상의 공유결합 상호작용을 포함한다. 일부 실시양태에서, 항원성 펩티드는 제타 전위가 음성인 캐리어 입자 내에 캡슐화된다.
한 실시양태에서, 캐리어 중합체-항원 접합체 및 미접합 캐리어 중합체를 접촉시키는 용액은 pH가 염기성일 수 있다. 염기성 용액을 위한 적절한 염기성 pH는 7.1, 7.5, 8.0, 8.5, 9.5, 10.0 10.5, 11.0, 11.5, 12.0, 12.5, 13.0, 및 13.5를 포함한다. 용액은 임의의 적절한 염기 및 이의 공액체로 이루어질 수도 있다. 본 발명의 일부 실시양태에서, 용액은, 비제한적으로, 중탄산나트륨, 중탄산칼륨, 중탄산리튬, 인산이수소칼륨, 인산이수소나트륨, 또는 인산이수소리튬, 및 이의 공액체를 포함할 수 있다.
본 발명의 한 실시양태에서, 관용화 면역 변형 입자는 공중합체를 함유한다. 이러한 공중합체는 몰비가 다양할 수 있다. 본 발명의 관용화 면역 변형 입자의 적절한 공중합체 비는 25:75, 30:70, 35:65, 40:60, 45:55, 50:50, 55:45, 60:40, 65:35, 70:30, 75:25, 80:20, 81:19, 82:18, 83:17, 84:16, 85:15, 86:14, 87:13, 88:12, 89:11, 90:10, 91;:9, 92:8, 93:7, 94:6, 95:5, 96:4, 97:3, 98:2, 99:1, 또는 100:0일 수 있다. 또 다른 실시양태에서, 공중합체는 주기적, 통계적, 선형, 분지형 (성상형, 브러시형 또는 빗살형 공중합체 포함) 공중합체일 수 있다. 일부 실시양태에서, 공중합체 비는 폴리스티렌: 폴리(비닐 카르복실레이트)/80:20, 폴리스티렌: 폴리(비닐 카르복실레이트)/90:10, 폴리(비닐 카르복실레이트): 폴리스티렌/80:20, 폴리(비닐 카르복실레이트): 폴리스티렌/90:10, 폴리락트산: 폴리글리콜산/50:50, 폴리락트산: 폴리글리콜산/80:20, 또는 폴리락트산: 폴리글리콜산/90:10일 수 있지만, 이에 제한되지 않는다.
한 실시양태에서, 본 발명의 입자는 미접합 캐리어 중합체의 용액에 캐리어 입자를 포함하는 조성물을 첨가함으로써 제조된다. 일부 실시양태에서, 캐리어 입자는 미리 정해진 혼합 비의 미접합 캐리어 중합체의 존재 하에 용액과 접촉된다. 일부 실시양태에서, 미접합 캐리어 중합체는 PLG (폴리(락티드-코-글리콜산))이다.
한 실시양태에서, 본 발명의 입자는 중합체를 포함하는 조성물을 생체적합성 중합체의 용액에 첨가함으로써 제조된다. 생체적합성 중합체의 예는 폴리(에틸렌-말레산 무수물) (PEMA) 및 시트르산 기재 중합체 스캐폴드를 포함한다. 생체적합성 중합체의 추가 예는 폴리(알파-에스테르), 폴리우레탄, 폴리(에스테르 아미드), 폴리(오르토 에스테르), 폴리안히드리드, 폴리(안히드리드-코-이미드), 가교 폴리안히드리드, 폴리(프로필렌 푸마레이트), 슈도 폴리(아미노산), 폴리(알킬 시아노아크릴레이트), 폴리포스파젠, 폴리포스포에스테르, 폴리(아미노산), 다당류, 폴리(에틸렌 글리콜)을 포함한다 (본원에 참조로 포함된 문헌 [Nair et al. Progress in Polymer Science, 32 (2007) 762-798]). 생체적합성 중합체의 용액은 동일하거나 상이한 중합체를 포함할 수 있고, 상이한 비로 혼합되어 상이한 효과를 제공할 수 있다.
한 실시양태에서, 본 발명의 입자는 중합체 (예를 들어 PLGA)를 포함하는 조성물을 폴리(에틸렌-말레산 무수물) (PEMA)의 용액에 첨가함으로써 제조된다. 용액 내의 PEMA의 농도는 약 0.1％ 내지 약 10％일 수 있다. 한 실시양태에서, 용액 내의 PEMA의 농도는 약 0.2％ 내지 약 5％이다. 또 다른 실시양태에서, 용액 내의 PEMA의 농도는 약 0.1％ 내지 4％이다. 또 다른 실시양태에서, 용액 내의 PEMA의 농도는 약 0.1％ 내지 2％이다. 또 다른 실시양태에서, 용액 내의 PEMA의 농도는 약 0.5％ 내지 1％이다. 한 실시양태에서, 용액 내의 PEMA의 백분율은 0.1％, 0.2％, 0.3％, 0.4％, 0.5％, 0.6％, 0.7％, 0.8％, 0.9％, 1％, 1.5％, 2％, 3％, 3.5％, 4％, 4.5％, 5％, 6％, 6.5％, 7％, 7.5％, 8％, 8.5％, 9％, 9.5％ 또는 10％이다. 한 실시양태에서, 용액 내의 PEMA의 백분율은 약 0.5％이다. 또 다른 실시양태에서, 용액 내의 PEMA의 백분율은 약 1.0％이다. 사용될 수 있는 다른 화합물은 폴리(에틸렌-alt-말레산 무수물), 폴리(이소부틸렌-코-말레산), 폴리(메틸 비닐 에테르-alt-말레산), 폴리(메틸 비닐 에테르-alt-말레산 모노에틸 에스테르), 폴리(메틸 비닐 에테르-alt-말레산 무수물), 1,9-데카디엔 분말과 가교된 폴리(메틸 비닐 에테르-alt-말레산 무수물), 및/또는 폴리(스티렌-alt-말레산) 나트륨 염을 포함하지만, 이에 제한되지 않는다.
한 실시양태에서, 입자는 리포솜이다. 추가 실시양태에서, 입자는 하기 몰비의 하기 지질로 구성된 리포솜이다 - 30:30:40 포스파티딜콜린:포스파티딜글리세롤:콜레스테롤. 추가 실시양태에서, 입자는 리포솜 내에 캡슐화된다.
각각의 입자가 크기 면에서 균일할 필요는 없지만, 일반적으로 입자는 비장 또는 간 내에 격리되기에, 그리고 내피 세포 또는 기타 MPS 세포를 포함하는 항원 제시 세포에 의한 수용체 또는 비-수용체 매개 메커니즘을 통한 포식작용 또는 흡수를 유발하기에 충분한 크기여야 한다. 바람직하게는, 용해도를 강화하고, 생체 내에서의 응집에 의해 야기되는 가능한 합병증을 방지하며, 음세포작용을 용이하게 하기 위해, 입자는 크기가 마이크로규모 또는 나노규모이다. 입자 크기는 간질 공간으로부터 림프구 성숙 영역 내로의 흡수를 위한 인자일 수 있다. 직경이 약 0.1 ㎛ 내지 약 10 ㎛인 입자는 포식작용을 유발할 수 있다. 따라서, 한 실시양태에서, 입자의 직경은 이러한 한계 내이다. 또 다른 실시양태에서, 입자의 평균 직경은 약 0.3 ㎛ 내지 약 5 ㎛이다. 또 다른 실시양태에서, 입자의 평균 직경은 약 0.5 ㎛ 내지 약 3 ㎛이다. 또 다른 실시양태에서, 입자의 평균 직경은 약 0.2 ㎛ 내지 약 2 ㎛이다. 추가 실시양태에서, 입자의 평균 크기는 약 0.1 ㎛ 또는 약 0.2 ㎛ 또는 약 0.3 ㎛ 또는 약 0.4 ㎛ 또는 약 0.5 ㎛ 또는 약 1.0 ㎛ 또는 약 1.5 ㎛ 또는 약 2.0 ㎛ 또는 약 2.5 ㎛ 또는 약 3.0 ㎛ 또는 약 3.5 ㎛ 또는 약 4.0 ㎛ 또는 약 4.5 ㎛ 또는 약 5.0 ㎛이다. 특정 실시양태에서, 입자의 평균 크기는 약 0.5 ㎛이다. 일부 실시양태에서, 입자의 전체 중량은 약 10,000 kDa 미만, 약 5,000 kDa 미만, 또는 약 1,000 kDa, 500 kDa, 400 kDa, 300 kDa, 200 kDa, 100 kDa, 50 kDa, 20 kDa, 10 kDa 미만이다. 조성물 내의 입자는 직경이 균일할 필요가 없다. 예를 들어, 제약 제형은 다수의 입자를 함유할 수 있고, 이들 중 일부는 약 0.5 ㎛인 한편, 다른 것들은 약 1.0 ㎛이다. 이러한 소정의 범위 내의 입자 크기의 임의의 혼합물이 유용할 것이다.
본 발명의 입자는 특정한 제타 전위를 보유할 수 있다. 특정 실시양태에서, 제타 전위는 음성이다. 한 실시양태에서, 제타 전위는 약 -100 mV 미만이다. 한 실시양태에서, 제타 전위는 약 -50 mV 미만이다. 특정 실시양태에서, 입자는 -100 mV 내지 0 mV의 제타 전위를 보유한다. 추가 실시양태에서, 입자는 -75 mV 내지 0 mV의 제타 전위를 보유한다. 추가 실시양태에서, 입자는 -60 mV 내지 0 mV의 제타 전위를 보유한다. 추가 실시양태에서, 입자는 -50 mV 내지 0 mV의 제타 전위를 보유한다. 추가 실시양태에서, 입자는 -40 mV 내지 0 mV의 제타 전위를 보유한다. 추가 실시양태에서, 입자는 -30 mV 내지 0 mV의 제타 전위를 보유한다. 추가 실시양태에서, 입자는 -20 mV 내지 +0 mV의 제타 전위를 보유한다. 추가 실시양태에서, 입자는 -10 mV 내지 -0 mV의 제타 전위를 보유한다. 추가 실시양태에서, 입자는 -100 mV 내지 -50 mV의 제타 전위를 보유한다. 또 다른 특정 실시양태에서, 입자는 -75 mV 내지 -50 mV의 제타 전위를 보유한다. 특정 실시양태에서, 입자는 -50 mV 내지 -40 mV의 제타 전위를 보유한다.
일부 실시양태에서, 캐리어의 전하 (예를 들어, 양성, 음성, 중성)는 용도-특이적 이점 (예를 들어, 생리학적 적합성, 이로운 표면-펩티드 상호작용 등)을 부여하도록 선택된다. 일부 실시양태에서, (예를 들어, 일반적으로 음성 순전하를 지니는 세포 표면에 대한 비-특이적 결합을 감소시키도록) 캐리어는 순전하가 중성 또는 음성이다. 특정 실시양태에서, 캐리어 중합체는 관용이 요망되는 항원 (본원에서 항원-특이적 펩티드, 항원성 펩티드, 자가항원, 유도 항원 또는 관용화 항원으로도 지칭됨)에 직접적으로 또는 간접적으로 공유결합에 의해 접합될 수 있다. 일부 실시양태에서, 캐리어 중합체-항원 접합체는 미리 정해진 혼합 비의 미접합 캐리어 중합체와 혼합된다. 일부 실시양태에서, 미리 정해진 혼합 비는 5:95, 10:90, 15:85, 20:80, 25:75, 30:70, 35:65, 40:60, 45:55, 50:50, 55:45, 60:40, 65:35, 70:30, 75:25, 80:20, 85:15, 90:10, 또는 95:5일 수 있다. 일부 실시양태에서, 미리 정해진 혼합 비는 50:50이다. 일부 경우에, (예를 들어, 관용 반응의 가능성을 증가시키도록) 항원-특이적 펩티드의 다중 카피, 또는 다수의 상이한 펩티드가 캐리어 입자 내에 캡슐화되기 위하여 캐리어는 다중 결합 부위 (예를 들어, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10... 20... 50... 100개 이상)를 갖는다. 일부 실시양태에서, 캐리어는 단일 유형의 항원성 펩티드를 캡슐화한다. 일부 실시양태에서, 캐리어는 다수의 상이한 항원성 펩티드를 캡슐화한다.
일부 실시양태에서, 항원 로딩은 약 0.10, 0.20, 0.30, 0.40, 0.50, 0.60, 0.70, 0.80, 0.90, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20 ㎍ 항원/mg 캐리어 중합체 및 이들 사이의 모든 값이다. 일부 실시양태에서, 항원 로딩은 약 0.10 내지 약 0.50 ㎍ 항원/mg 캐리어 중합체이다. 일부 실시양태에서, 항원 로딩은 약 0.50 내지 약 2 ㎍ 항원/mg 캐리어 중합체이다. 일부 실시양태에서, 항원 로딩은 약 2 내지 약 4 ㎍ 항원/mg 캐리어 중합체이다. 일부 실시양태에서, 항원 로딩은 약 4 내지 약 8 ㎍ 항원/mg 캐리어 중합체이다. 일부 실시양태에서, 항원 로딩은 약 8 내지 약 16 ㎍ 항원/mg 캐리어 중합체이다. 일부 실시양태에서, 항원 로딩은 약 16 내지 약 20 ㎍ 항원/mg 캐리어 중합체이다. 일부 실시양태에서, 항원 로딩은 약 20 내지 약 30 ㎍ 항원/mg 캐리어 중합체이다. 일부 실시양태에서, 항원 로딩은 약 30 내지 약 40 ㎍ 항원/mg 캐리어 중합체이다. 일부 실시양태에서, 항원 로딩은 약 40 내지 약 50 ㎍ 항원/mg 캐리어 중합체이다. 일부 실시양태에서, 항원 로딩은 약 50 내지 약 60 ㎍ 항원/mg 캐리어 중합체이다. 일부 실시양태에서, 항원 로딩은 약 60 내지 약 70 ㎍ 항원/mg 캐리어 중합체이다. 일부 실시양태에서, 항원 로딩은 약 70 ㎍ 항원 또는 그 초과/mg 캐리어 중합체이다.
입자의 크기 및 전하는 관용 유도에 결정적이다. 내부에 캡슐화된 항원을 기초로 입자들이 크기 및 전하 면에서 상이할 것이지만 (특정 입자의 예에 대해 표 1 및 표 5 참조), 일반적으로, 본 발명의 입자는 이들이 약 100 나노미터 내지 약 1500 나노미터이고 전하가 0 내지 약 -100 mV일 때 관용을 유도하는데 효과적이고, 400-800 마이크로미터이고 전하가 약 -25 mV 내지 -70 mV일 때 관용을 유도하는데 가장 효과적이다. 본원에서 사용된 바와 같이, "합성-후 크기" 및 "합성 후 전하"라는 용어는 동결전조 전의 입자의 크기 및 전하를 지칭한다. "동결건조 후 크기" 및 "동결건조 후 전하"라는 용어는 동결건조 후의 입자의 크기 및 전하를 지칭한다. 표 1은 대표적인 나노입자 제형의 크기 및 제타 전위를 나타낸다. 이중 에멀션 및 나노침전 방법에 의해 다양한 크기의 입자가 제조되었다. PLG-Ag 접합체를 미리 정해진 혼합비의 미접합 PLG와 조합함으로써 로딩 (㎍ 항원 (Ag)/mg PLG)을 정확하게 제어하였다. 표 1 및 5는 대표적인 나노입자 제형의 크기 및 제타 전위를 나타낸다.
<표 1>
대표적인 나노입자 제형의 크기 및 제타 전위
Figure pct00001
일부 실시양태에서, 입자는 비-금속이다. 이러한 실시양태에서, 입자는 중합체로부터 형성될 수 있다. 바람직한 실시양태에서, 입자는 개체 내에서 생물분해성이다. 이러한 실시양태에서, 입자는 개체 내에 입자가 축적되지 않으면서 다중 용량에 걸쳐 개체 내에 제공될 수 있다. 적절한 입자의 예는 폴리스티렌 입자, PLGA 입자, 플루로닉® 안정화 폴리프로필렌 술피드 입자, 및 다이아몬드 입자를 포함한다. 일부 실시양태에서, 적절한 입자는 일반적인 중합체 클래스 예컨대 폴리(알파-에스테르), 폴리우레탄, 폴리(에스테르 아미드), 폴리(오르토 에스테르), 폴리안히드리드, 폴리(안히드리드-코-이미드), 가교 폴리안히드리드, 폴리(프로필렌 푸마레이트), 슈도 폴리(아미노산), 폴리(알킬 시아노아크릴레이트), 폴리포스파젠, 폴리포스포에스테르, 폴리(아미노산), 및 다당류로부터 제조된 입자를 포함한다.
바람직하게는, 입자 표면은 비-특이적 또는 원치 않는 생물학적 상호작용을 최소화하는 물질로 구성된다. 입자 표면과 간질 사이의 상호작용은 림프 흡수에서 역할을 하는 인자일 수 있다. 입자 표면은 비-특이적 상호작용을 예방하거나 감소시키는 물질로 코팅될 수 있다. 입자를 친수성 층 예컨대 폴리(에틸렌 글리콜) (PEG) 및 이의 공중합체 예컨대 플루로닉® (폴리(에틸렌 글리콜)-bl-폴리(프로필렌 글리콜)-bl-폴리(에틸렌 글리콜)의 공중합체를 포함함)로 코팅하는 것에 의한 입체적 안정화는 피하 주사 후의 림프 흡수 개선에 의해 실연된 바와 같이 간질의 단백질과의 비-특이적 상호작용을 감소시킬 수 있다. 모든 이러한 사실들은 림프 흡수의 관점에서의 입자의 물리적 성질의 유의성을 가리킨다. 중합체 및/또는 입자 및/또는 층의 모두 또는 일부를 제조하는데 생물분해성 중합체가 사용될 수 있다. 예를 들어, 관능기가 용액 내의 물과 반응한 결과로, 생물분해성 중합체에 분해가 진행될 수 있다. 본원에서 사용된 바와 같은 "분해"라는 용어는 분자량의 감소에 의해 또는 소수성 기가 친수성 기로 전환되는 것에 의해 가용성이 되는 것을 지칭한다. 에스테르 기가 있는 중합체, 예를 들어, 폴리락티드 및 다당류는 일반적으로 자발적 가수분해에 적용된다.
본 발명의 입자는 추가적인 성분을 또한 함유할 수 있다. 예를 들어, 캐리어는 캐리어에 혼입 또는 접합된 조영제가 있을 수 있다. 현재 시판되는 조영제가 있는 캐리어 나노입자의 예는 코닥 엑스-사이트(Kodak X-sight) 나노구체이다. 양자점 (QD)로 공지된, 무기 양자-구속 발광 나노결정이 FRET 용도에서 이상적인 도너로서 떠올랐다: 이의 높은 양자 수율 및 조정가능한 크기-의존적 스토크스 이동(Stokes Shift)은 단일 자외선 파장에서 여기될 때 상이한 크기들이 청색 내지 적외선을 방출하게 허용한다. (Bruchez, et al., Science, 1998, 281, 2013; Niemeyer, C. M Angew. Chem. Int. Ed. 2003, 42, 5796; Waggoner, A. Methods Enzymol. 1995, 246, 362; Brus, L. E. J. Chem. Phys. 1993, 79, 5566). 덴드리머로 공지된 일군의 중합체를 기초로 하는 하이브리드 유기/무기 양자점과 같은 양자점이 생물학적 표지화, 영상화 및 광학 바이오센싱 시스템에서 사용될 수 있다. (Lemon, et al., J. Am. Chem. Soc. 2000, 122, 12886). 무기 양자점의 전통적인 합성과 달리, 이러한 하이브리드 양자점 나노입자의 합성은 고온 또는 고독성의 불안정한 시약을 필요로 하지 않는다. (Etienne, et al., Appl. Phys. Lett. 87, 181913, 2005).
본 발명의 입자는 조영제 예컨대 시아닌 형광 염료에 공유결합에 의해 연결될 수 있다. 일부 실시양태에서, 시아닌은 개방 사슬 시아닌, 헤미시아닌 및/또는 폐쇄 사슬 시아닌을 포함한다. 일부 실시양태에서, 시아닌 형광 염료는 Cy2, Cy3, Cy3B, Cy3.5, Cy5, Cy5.5 및 Cy7을 포함한다. 일부 실시양태에서, 입자는 생체내 영상화를 위해 Cy5.5에 공유결합에 의해 연결된다
입자는 광범위한 물질로부터 형성될 수 있다. 바람직하게는 입자는 생물학적 용도에 적절한 물질로 구성된다. 예를 들어, 입자는 유리, 실리카, 히드록시 카르복실산의 폴리에스테르, 디카르복실산의 폴리안히드리드, 또는 히드록시 카르복실산과 디카르복실산의 공중합체로 구성될 수 있다. 더욱 일반적으로, 캐리어 입자는 직쇄 또는 분지형, 치환 또는 비치환, 포화 또는 불포화, 선형 또는 가교형 알카닐, 할로알킬, 티오알킬, 아미노알킬, 아릴, 아르알킬, 알케닐, 아르알케닐, 헤테로아릴, 또는 알콕시 히드록시 산의 폴리에스테르, 또는 직쇄 또는 분지형, 치환 또는 비치환, 포화 또는 불포화, 선형 또는 가교형 알카닐, 할로알킬, 티오알킬, 아미노알킬, 아릴, 아르알킬, 알케닐, 아르알케닐, 헤테로아릴, 또는 알콕시 디카르복실산의 폴리안히드리드로 구성될 수 있다. 추가적으로, 캐리어 입자는 양자점일 수 있거나, 또는 양자점, 예컨대 양자점 폴리스티렌 입자로 구성될 수 있다 (Joumaa et al. (2006) Langmuir 22: 1810-6). 에스테르 및 무수물 결합의 혼합물을 포함하는 캐리어 입자 (예를 들어, 글리콜산 및 세박산의 공중합체)를 또한 사용할 수 있다. 예를 들어, 캐리어 입자는 폴리글리콜산 중합체 (PGA), 폴리락트산 중합체 (PLA), 폴리세박산 중합체 (PSA), 폴리(락트-코-글리콜) 산 공중합체 (PLGA 또는 PLG; 이러한 용어들은 상호교환가능하다), [로(rho)]올리(락트-코-세박) 산 공중합체 (PLSA), 폴리(글리콜-코-세박) 산 공중합체 (PGSA), 폴리프로필렌 술피드 중합체, 폴리(카프로락톤), 키토산 등을 포함하는 물질을 포함할 수 있다. 본 발명에서 유용한 다른 생체적합성, 생물분해성 중합체는 카프로락톤, 카르보네이트, 아미드, 아미노산, 오르토에스테르, 아세탈, 시아노아크릴레이트 및 분해성 우레탄의 중합체 또는 공중합체, 뿐만 아니라 이들과 직쇄 또는 분지형, 포화 또는 불포화 알카닐, 할로알킬, 티오알킬, 아미노알킬, 알케닐 또는 방향족 히드록시- 또는 디-카르복실산의 공중합체를 포함한다. 추가적으로, 반응성 측쇄 기가 있는 생물학적으로 중요한 아미노산, 예컨대 리신, 아르기닌, 아스파르트산, 글루탐산, 세린, 트레오닌, 타이로신 및 시스테인, 또는 이들의 거울상이성질체가 상기 언급된 물질들 중 임의의 것과 함께 공중합체 내에 포함되어 항원 펩티드 및 단백질 또는 접합 모이어티에 접합하기 위한 반응성 기를 제공할 수 있다. 본 발명에 적절한 생물분해성 물질은 다이아몬드, PLA, PGA, 폴리프로필렌 술피드, 및 PLGA 중합체를 포함한다. 생체적합성이지만 생물분해성은 아닌 물질 또한 본 발명의 캐리어 입자에서 사용될 수 있다. 예를 들어, 아크릴레이트, 에틸렌-비닐 아세테이트, 아실 치환 셀룰로스 아세테이트, 비-분해성 우레탄, 스티렌, 비닐 클로라이드, 비닐 플루오라이드, 비닐 이미다졸, 클로로술폰화 올레핀, 에틸렌 옥시드, 비닐 알콜, 테플론(TEFLON)® (듀퐁(DuPont), 델라웨어주 윌밍턴), 및 나일론의 비-생물분해성 중합체를 사용할 수 있다.
조성물의 제조
본 발명의 입자는 관련 분야에 통상적으로 공지된 임의의 수단에 의해 제작될 수 있다. 입자를 제작하는 예시적인 방법은 마이크로에멀션 중합, 계면 중합, 침전 중합, 에멀션 증발, 에멀션 확산, 용매 치환, 및 염석을 포함하지만, 이에 제한되지 않는다 (Astete and Sabliov, J. Biomater. Sci. Polymer Edn., 17:247-289(2006)). PLGA 입자에 대한 제작 방법의 조작은 입자 성질 (예를 들어, 크기, 크기 분포, 제타 전위, 형태학, 소수성/친수성, 폴리펩티드 포획 등)을 제어할 수 있다. 입자의 크기는 PLGA의 농도, 입자 제작에서 사용된 용매, 유기 상의 성질, 제작에 사용된 계면활성제, 연속 및 불연속 상의 점도, 사용된 용매의 성질, 사용된 물의 온도, 초음파처리, 증발 속도, 첨가제, 전단 응력, 멸균, 및 임의의 캡슐화된 항원 또는 폴리펩티드의 성질을 포함하지만 이에 제한되지 않는 다수의 요인에 영향을 받는다.
입자 크기는 중합체 농도에 영향을 받는다; 더 높은 중합체 농도로부터 더 높은 입자가 형성된다. 예를 들어, 용매 프로필렌 카르보네이트가 사용되었을 때 PLGA 농도가 1％에서 4％ (w/v)로 증가하면 평균 입자 크기가 약 205 nm에서 약 290 nm로 증가될 수 있다. 대안적으로, 에틸 아세테이트 및 5％ 플루로닉 F-127에서, PLGA 농도가 1％에서 5％ (w/v)로 증가하면 평균 입자 크기가 120 nm에서 230 nm로 증가된다.
연속 및 불연속 상의 점도 또한 더 작은 입자 형성에서의 주요 단계인 확산 공정에 영향을 미치는 중요한 파라미터이다. 분산된 상의 점도가 증가하면 입자의 크기가 증가하는 반면, 연속 상이 더욱 점성일수도록 입자의 크기가 감소한다. 일반적으로, 유기 용매 및 수성 용매의 상 비가 낮을수록, 입자 크기가 더 작다.
균질화기 속도 및 진탕 또한 입자 크기에 영향을 미친다; 일반적으로, 더 빠른 속도 및 진탕은 입자 크기의 감소를 야기하지만, 속도 및 진탕의 추가적인 증가가 더 이상 입자 크기를 감소시키지 않는 지점이 있다. 고속으로만 교반하는 것과 비교하여 에멀션이 고압 균질화기로 균질화될 때 크기 감소에 유리한 영향을 미친다. 예를 들어, 5％ PVA 내의 20％의 상 비에서, 교반으로의 평균 입자 크기는 288 nm이고, 균질화 (300 바의 고압)로의 평균 입자 크기는 231 nm이다.
용매 확산을 개선하도록 첨가되는 물의 온도를 변화시킴으로써 중요한 입자 크기 감소가 달성될 수 있다. 물 온도가 증가하면 평균 입자 크기가 감소된다.
입자 내에 캡슐화된 폴리펩티드의 성질 또한 입자 크기에 영향을 미친다. 일반적으로, 소수성 폴리펩티드의 캡슐화는 더욱 친수성인 폴리펩티드의 캡슐화와 비교하여 더 작은 입자의 형성에 이른다. 이중 에멀션 공정에서, 고분자량 PLGA 및 더 높은 내부상 점도를 야기하는 고분자량의 제1 계면활성제를 사용함으로써 더욱 친수성인 폴리펩티드의 포획이 개선된다. 용매, 중합체 및 폴리펩티드 사이의 상호작용이 입자 내로 폴리펩티드를 혼입시키는 효율에 영향을 미친다.
PLGA 분자량이 최종 평균 입자 크기에 영향을 미친다. 일반적으로, 분자량이 더 높을수록, 평균 입자 크기가 더 높다. 예를 들어, PLGA의 조성 및 분자량이 변함에 따라 (예를 들어, 50:50 PLGA의 경우 12 내지 48 kDa; 75:25 PLGA의 경우 12 내지 98 kDa), 평균 입자 크기가 변한다 (각각 약 102 nm - 154 nm; 약 132 nm 내지 152 nm). 입자의 분자량이 동일할 때에도, 이들의 조성이 평균 입자 크기에 영향을 미칠 수 있다; 예를 들어, 50:50 비의 입자가 일반적으로 75:25 비의 것보다 더 작은 입자를 형성한다. 중합체 상의 말단 기 또한 입자 크기에 영향을 미친다. 예를 들어, 산 PLGA 말단기에 대한 평균 크기는 240 nm (PI=0.225)인 것에 비교하여, 에스테르 말단 기로 제조된 입자는 평균 크기가 740 nm (PI=0.394)인 입자를 형성한다.
사용된 용매 또한 입자 크기에 영향을 미칠 수 있다; 용액의 표면 장력을 감소시키는 용매가 입자 크기를 또한 감소시킨다.
중합체 및 폴리펩티드 손상을 방지하고 최종 입자 크기 감소를 촉진하도록 진공에서의 증발에 의해 유기 용매가 제거된다. 진공 하에서의 유기 용매의 증발은 더 작은 입자를 형성하는데 더욱 효율적이다. 예를 들어, 진공에서의 증발은 정상 속도의 증발 하에서 생산된 평균 입자 크기보다 약 30％ 더 작은 평균 입자 크기를 생성시킨다.
초음파처리 파장의 진폭 또한 입자 특성에 영향을 미친다. 파장의 진폭은 더 이상의 액적 크기 변화가 없는 안정적인 미니에멀션을 형성하도록 600 내지 800 초의 초음파처리로 20％를 초과하여야 한다. 그러나, 초음파처리의 주요 단점은 형성된 에멀션의 단분산성의 결여이다.
본 발명의 입자의 생산에서 사용될 수 있는 유기 상은 메틸렌 클로라이드, 에틸 아세테이트, 메틸 에틸 케톤, 프로필렌 카르보네이트, 및 벤질 알콜을 포함하지만, 이에 제한되지 않는다. 사용될 수 있는 연속 상은 계면활성제 폴록사머(poloxamer) 188을 포함하지만 이에 제한되지 않는다.
다양한 계면활성제가 본 발명의 입자의 제작에서 사용될 수 있다. 계면활성제는 음이온성, 양이온성, 또는 비이온성일 수 있다. 폴록사머 및 폴록사민(poloaxamine) 패밀리의 계면활성제가 입자 합성에서 통상적으로 사용된다. 사용될 수 있는 계면활성제는 PEG, 트윈(Tween)-80, 젤라틴, 덱스트란, 플루로닉 L-63, PVA, 메틸셀룰로스, 레시틴, DMAB, PEMA, 소듐 데옥시콜레이트, 폴리(아크릴산), 히알루론산, 및 기타 음으로 하전된 천연 발생 또는 합성 소형 분자 또는 중합체를 포함하지만, 이에 제한되지 않는다. 추가적으로, 생물분해성 및 생체적합성 계면활성제는 비타민 E TPGS (D-α-토코페릴 폴리에틸렌 글리콜 1000 숙시네이트)를 포함하지만 이에 제한되지 않는다. 특정 실시양태에서, (예를 들어, 이중 에멀션 증발 방법에서) 2개의 계면활성제가 필요하다. 이러한 2개의 계면활성제는 제1 에멀션에 대한 소수성 계면활성제, 및 제2 에멀션에 대한 소수성 계면활성제를 포함할 수 있다.
또 다른 제작 기술은 나노침전을 포함한다. 예를 들어, 중합체가 유기 용매에 가용성이지만, 유기 용매는 수성 상과 상용성이다. 유기 상 (중합체-함유 용액)이 수성 상과 혼합되면, 수성 상은 중합체에 대한 비-용매이기 때문에 중합체가 침전되어 입자를 형성할 수 있다.
본 발명의 입자의 생산에서 사용될 수 있는 용매는 에틸 아세테이트, 아세톤, 테트라히드로푸란 (THF), 클로로포름, 및 클로리네이트 패밀리의 구성원, 메틸 클로라이드를 포함하지만, 이에 제한되지 않는다. 유기 용매의 선택은 2가지 선택 기준을 요구한다: 중합체가 이러한 용매에 가용성이어야 하고, 용매는 수성 상과 완전히 비상용성이어야 한다.
본 발명의 입자의 생산에서 사용될 수 있는 염은 염화마그네슘 6수화물, 아세트산마그네슘 4수화물을 포함하지만 이에 제한되지 않는다.
통상적인 염석제는 전해질 (예를 들어, 염화나트륨, 아세트산마그네슘, 염화마그네슘), 또는 비-전해질 (예를 들어, 수크로스)을 포함하지만 이에 제한되지 않는다.
지방산 또는 짧은 탄소 사슬을 포함하지만 이에 제한되지 않는 화합물의 첨가에 의해 본 발명의 입자의 안정성 및 크기가 개선될 수 있다. 더 긴 탄소 사슬의 라우르산을 첨가하는 것이 입자 특성의 개선과 연관된다. 추가로, 소수성 첨가제의 첨가가 입자 크기, 입자 내로의 폴리펩티드 혼입, 및 방출 프로파일을 개선할 수 있다. 동결건조에 의해 입자의 제제가 안정화될 수 있다. 동결방지제 예컨대 트레할로스의 첨가는 동결건조 시의 입자 응집을 감소시킬 수 있다.
현재 시판되는 적절한 비드는 폴리스티렌 비드 예컨대 플루오로스피어즈(FluoSpheres) (몰레큘러 프로브즈(Molecular Probes), 오리건주 유진)를 포함한다.
일부 실시양태에서, 본 발명은 (a) 화학적 및/또는 생물학적 작용제를 대상체에 전달하기 위해 구성된 전달 스캐폴드; 및 (b) 항원-특이적 관용의 유도를 위한 항원-커플링 폴리(락티드-코-글리콜리드) 입자를 포함하는 시스템을 제공한다. 일부 실시양태에서, 상기 전달 스캐폴드의 적어도 일부는 미세다공성이다. 일부 실시양태에서, 항원-커플링 폴리(락티드-코-글리콜리드) 입자는 상기 스캐폴드 내에 캡슐화된다. 일부 실시양태에서, 화학적 및/또는 생물학적 작용제는 단백질, 펩티드, 소형 분자, 핵산, 세포 및 입자로 이루어진 군으로부터 선택된다. 일부 실시양태에서, 화학적 및/또는 생물학적 작용제는 세포를 포함하고, 상기 세포는 이자섬 세포를 포함한다.
물리적 성질은 나노입자의 흡수 후의 유용성 및 미성숙 림프구가 있는 영역에서의 잔류에 또한 관련된다. 이는 기계적 성질 예컨대 강성 또는 고무성을 포함한다. 일부 실시양태는 PEG, 예컨대 최근 개발되고 전신 전달 (그러나 표적화 또는 면역 전달은 아님)에 대해 특성화된 PPS-PEG 시스템에서와 같이, 오버레이어, 예를 들어, 친수성 오버레이어가 있는 고무성 코어, 예를 들어, 폴리(프로필렌 술피드) (PPS) 코어를 기초로 한다. 고무성 코어는 폴리스티렌 또는 금속 나노입자 시스템에서와 같은 실질적으로 강성인 코어와 대조적이다. 고무성이라는 용어는 천연 또는 합성 고무 이외의 특정한 탄성 물질을 지칭하고, 이때 고무성은 중합체 분야의 기술자에게 익숙한 용어이다. 예를 들어, 가교 PPS가 소수성 고무성 코어를 형성하는데 사용될 수 있다. PPS는 산화성 조건 하에 폴리술폭시드, 최종적으로는 폴리술폰으로 분해되어, 소수성 고무로부터 친수성의 수용성 중합체로 변이되는 중합체이다. 다른 술피드 중합체가 사용하기에 적합할 수 있고, 이때 술피드 중합체라는 용어는 중합체의 백본 내에 황이 있는 중합체를 지칭한다. 사용될 수 있는 다른 고무성 중합체는 수화 조건 하에서의 유리 전이 온도가 약 37℃ 미만인 폴리에스테르이다. 코어 및 오버레이어가 섞이지 않는 경향이 있을 것이고, 따라서 오버레이어는 코어로부터 떨어져서 입체적으로 확장되는 경향이 있을 것이기 때문에 소수성 코어가 친수성 오버레이어와 함께 유리하게 사용될 수 있다. 코어는 그 위에 층이 있는 입자를 지칭한다. 레이어는 코어의 적어도 일부분을 덮는 물질을 지칭한다. 레이어는 흡착될 수 있거나 또는 공유결합에 의해 결합될 수 있다. 입자 또는 코어는 고체 또는 중공체일 수 있다. 고무성 소수성 코어가 있는 입자가 더 높게 로딩된 소수성 약물을 보유할 수 있기 때문에 고무성 소수성 코어가 강성 소수성 코어, 예컨대 결정질 또는 유리질 (폴리스테린의 경우) 코어보다 유리하다.
또 다른 물리적 성질은 표면의 친수성이다. 친수성 물질은 가교되지 않은 경우 물에서의 용해도가 적어도 1 그램/리터이다. 친수성 중합체가 있는 입자의 입체적 안정화는 비-특이적 상호작용을 감소시킴으로써 간질로부터의 흡수를 개선시킬 수 있다: 그러나, 입자의 증가된 은닉 성질이 미성숙 림프구가 있는 영역에서의 포식작용 세포에 의한 내재화를 또한 감소시킬 수 있다. 그러나, 이러한 경쟁적 특색들을 균형잡는 난제가 충족되었고, 본 출원은 림프절 내의 DC 및 기타 APC로의 효과적인 림프 전달을 위한 나노입자의 생성을 문서화한다. 일부 실시양태는 친수성 성분, 예를 들어, 친수성 물질의 층을 포함한다. 적절한 친수성 물질의 예는 폴리알킬렌 옥시드, 폴리에틸렌 옥시드, 다당류, 폴리아크릴산, 및 폴리에테르 중 하나 이상이다. 생체 내에서 유용한 정도의 입체 장애를 제공하도록 층 내의 중합체의 분자량이 조정될 수 있고, 예를 들어, 약 1,000 내지 약 100,000 또는 그 이상일 수 있다: 통상의 기술자는 명확하게 언급된 범위 내의 모든 범위 및 값, 예를 들어, 10,000 내지 50,000이 구상된다는 것을 즉각적으로 이해할 것이다.
추가 반응을 위한 관능기가 나노입자에 혼입될 수 있다. 추가 반응을 위한 관능기는 친전자체 또는 친핵체를 포함한다; 이들은 다른 분자와 반응하는데 편리하다. 친핵체의 예는 1급 아민, 티올, 및 히드록실이다. 친천자체의 예는 숙신이미딜 에스테르, 알데히드, 이소시아네이트, 및 말레이미드이다.
관련 분야에 널리 공지되어 있는 매우 다양한 수단이 항원성 펩티드 및 단백질을 캐리어 중합체에 접합시키는데 사용될 수 있다. 이러한 방법은 항원 펩티드 및 단백질의 생물학적 활성을 파괴하거나 심각하게 제한하지 않고, 항원 펩티드 또는 단백질과 동족 T 세포 수용체의 상호작용을 허용하는 배향으로 충분한 개수의 항원 펩티드 및 단백질이 캐리어 중합체에 접합되게 허용하는 임의의 표준 화학을 포함한다. 일반적으로, 항원 펩티드 또는 단백질의 C-말단 영역, 또는 항원 펩티드 또는 단백질 융합 단백질의 C-말단 영역을 획득체에 접합시키는 방법이 선호된다. 물론, 정확한 화학은 획득체 물질의 성질, 항원 펩티드 또는 단백질에 대한 C-말단 융합체의 존재 또는 부재, 및/또는 접합 모이어티의 존재 또는 부재에 좌우될 것이다.
이용가능성에 필요한 바와 같이 캐리어 중합체 상에 관능기가 위치할 수 있다. 한 위치는 코어 중합체 또는 코어 상의 층인 중합체 또는 다른 방식으로 입자에 테더링된 중합체 상의 측기 또는 말단으로서일 수 있다. 예를 들어, 특이적 세포 표적화 또는 단백질 및 펩티드 약물 전달을 위해 쉽게 관능화될 수 있는 나노입자를 안정화시키는 PEG를 기술하는 예가 본원에 포함된다.
접합 절차
본 개시내용은 캐리어 입자 (예를 들어, 캐리어 중합체)의 접합체를 제공한다. 전형적으로 중합체는 서로 결합된 복수의 반복 단위를 함유하는 화학 종이다. 중합체는 1개를 초과하는 상이한 반복 단위를 함유할 수 있다. 반복 단위는 전형적으로 단량체의 중합으로부터 유도된다. 공중합체는 2개 이상의 구조적으로 상이한 반복 단위를 함유하는 중합체를 구체적으로 지칭한다. 중합체의 상이한 반복 단위들이 중합체 사슬 내에서 무작위로 정렬될 수 있거나 또는 동일한 반복 단위들이 중합체 내에서 인접 블럭 내로 군집될 수 있다. 중합체 내에 2개 이상의 반복 단위의 인접 블럭이 있는 경우, 중합체는 블럭 공중합체이다. 특정 실시양태에서, 중합체는 그래프트 공중합체이다. 본원에서 사용된 바와 같이, 중합체라는 용어는 약 10개를 초과하는 반복 단위를 함유하는 화학 종을 지칭한다.
접합을 위한 적절한 캐리어 입자 (예를 들어, 캐리어 중합체)는 반응용 관능기를 포함한다. 원하는 말단 관능기를 도입하기 위한 반응에 의해 본원에 기술된 캐리어 입자 (예를 들어, 캐리어 중합체)가 화학적으로 변형될 수 있다. 말단 관능기는, 특히, 카르복실, 히드록실, 티올, 아민, 아지드, 알킨, 알켄, 케톤, 페놀, 할라이드, 이미다졸, 구아니디늄, 카르복실레이트, 또는 포스페이트 기를 포함한다. 이러한 관능기들은 널리 공지된 화학적 방법을 사용하여 본원의 캐리어 입자 (예를 들어, 캐리어 중합체)의 말단에서 도입될 수 있다.
관능기를 사용하여 캐리어 입자 (예를 들어, 캐리어 중합체)를 다른 화학 종, 예컨대 다른 중합체, 다른 올리고머, 펩티드, 단백질, 소형 분자, 탄수화물, 항체, 핵산 및/또는 앱타머와 추가로 접합시킬 수 있다.
특정 실시양태에서, 캐리어 입자 (예를 들어, 캐리어 중합체)는 카르복실 기를 포함하고, 이는 카르보디이미드 가교 화학을 사용하여 아미노-함유 접합 파트너에 접합될 수 있다. 카르보디이미드 시약이 아미드 또는 에스테르 형성을 위한 카르복실산의 반응을 위한 커플링 시약으로서 사용된다. 카르보디이미드 시약의 예는 EDCI (1-에틸-3-(3-디메틸아미노프로필)카르보디이미드, 또는 EDC, 또는 ECDI), DCC (N,N'-디시클로헥실카르보디이미드), 및 DIC (N,N'-디이소프로필카르보디이미드)를 포함한다. 커플링 시약에 더하여, 활성화 시약이 반응을 용이하게 하는데 사용될 수 있다. 활성화 시약의 예는 히드록시숙신이미드를 포함한다. 캐리어 입자 (예를 들어, 캐리어 중합체) 상의 카르보디이미드로 활성화된 카르복실산과 아미노-함유 접합 파트너의 반응으로 캐리어 중합체 및 접합 파트너를 연결하는 아미드 결합이 생산될 수 있다.
특정 실시양태에서, 다관능성 커플링 시약 (예를 들어, 이관능성 커플링 시약)을 사용하여 캐리어 입자 (예를 들어, 캐리어 중합체) 및 접합 파트너 (예를 들어, 항원)가 커플링된다. 다관능성 커플링 시약의 선택은 캐리어 입자 (예를 들어, 캐리어 중합체) 및 접합 파트너 (예를 들어, 항원) 상에 존재하는 관능기에 좌우된다.
다관능성 커플링 시약의 기들은 독립적으로 카르복실-반응성 기, 카르보닐-반응성 기, 아민-반응성 기, 티올-반응성 기 또는 광-반응성 기를 포함할 수 있지만, 동일하지 않다 (예를 들어, 오르토고날(orthogonal)). 카르복실-반응성 기의 예는 히드라진 유도체 및 아민을 포함한다. 카르보닐-반응성 기의 예는 알데히드- 및 케톤-반응성 기 예컨대 히드라진 유도체 및 아민을 포함한다. 아민-반응성 기의 예는 활성 에스테르 예컨대 NHS 또는 술포-NHS, 이소티오시아네이트, 이소시아네이트, 아실 아지드, 술포닐 클로라이드, 알데히드, 글리옥살, 에폭시드, 옥시란, 카르보네이트, 아릴 할라이드, 이미도에스테르, 무수물 등을 포함한다. 티올-반응성 기의 예는 비-중합성 마이클 어셉터, 할로아세틸 기 (예컨대 아이오도아세틸), 알킬 할라이드, 말레이미드, 아지리딘, 아크릴로일 기, 비닐 술폰, 벤조퀴논, 친핵성 치환이 진행될 수 있는 방향족 기 예컨대 플루오로벤젠 기 (예컨대 테트라 및 펜타플루오로벤젠 기), 및 디술피드 기 예컨대 피리딜 디술피드 기, 및 엘만 시약으로 활성화된 티올을 포함한다. 광-반응성 기의 예는 아릴 아지드 및 할로겐화 아릴 아지드를 포함한다. 각각의 이러한 유형의 기의 추가적인 예가 관련 분야의 기술자에게 명백할 것이다. 한 유형의 반응성 기를 또 다른 것으로 교환시키기 위한 반응 조건 및 방법에 관한 추가 예 및 정보가 문헌 [Hermanson, "Bioconjugate Techniques", Academic Press, San Diego, 1996]에서 제공되고, 이는 본원에 참조로 포함된다.
대안적인 접합 절차
접합체 예컨대 에틸렌 카르보디이미드 (EDCI), 헥사메틸렌 디이소시아네이트, 프로필렌글리콜 디-글리시딜에테르 (2개의 에폭시 잔기를 함유함), 및 에피클로로히드린이 펩티드 또는 단백질을 캐리어 중합체에 고정하는데 사용될 수 있다. 이론에 제한되지 않으면서, EDCI는 관용 유도를 위한 2가지 주요 기능을 수행하는 것으로 추정된다: (a) 유리 아미노 기와 유리 카르복실 기 사이의 펩티드 결합 형성의 촉매작용을 통해 단백질/펩티드를 캐리어 중합체에 화학적으로 커플링시킨다; (b) 캐리어가 아폽토시스성 세포사를 모방하도록 유도하여, 이들이 비장 내의 숙주 항원 제시 세포 (내피 세포를 포함할 수 있음)에 의해 채집되어 관용을 유도한다. 비-면역원성 방식으로 숙주 T-세포에 이렇게 제시되는 것은 자가반응성 세포에서의 아네르기의 직접적인 유도에 이른다. 추가적으로, EDCI는 특이적인 조절 T 세포의 유도를 위한 강력한 자극으로서의 역할을 한다.
일련의 실시양태에서, 항원 펩티드 및 단백질은 화학적 공유 결합을 통해 캐리어 중합체에 결합된다. 예를 들어, 항원의 C-말단 근처의 반응성 기 또는 모이어티 (예를 들어, C-말단 카르복실 기, 또는 아미노산 측쇄로부터의 히드록실, 티올, 또는 아민 기)가 직접적인 화학 반응에 의해 캐리어 중합체의 반응성 기 또는 모이어티 (예를 들어, PLA 또는 PGA 중합체의 히드록실 또는 카르복실 기, 덴드리머의 말단 아민 또는 카르복실 기, 또는 인지질의 히드록실, 카르복실 또는 포스페이트 기)에 직접적으로 접합될 수 있다. 대안적으로, 항원 펩티드 및 단백질과 캐리어 중합체 양쪽 모두에 공유결합에 의해 접합됨으로써 이들을 함께 연결하는 접합 모이어티가 있을 수 있다.
캐리어 중합체의 반응성 카르복실 기는, 예를 들어, 1-에틸-3-[3,9-디메틸 아미노프로필] 카르보디이미드 히드로클로라이드 (EDC) 또는 N-히드록시숙신이미드 에스테르 (NETS)와 이를 반응시킴으로써, 항원 펩티드 또는 단백질 상의 유리 아민 (예를 들어, Lys 잔기로부터의 것)에 연결될 수 있다. 유사하게, 동일한 화학을 사용하여 캐리어 중합체의 표면 상의 유리 아민을 항원 펩티드 또는 단백질 상의 유리 카르복실 (예를 들어, C-말단으로부터의 것 또는 Asp 또는 Glu 잔기로부터의 것)과 접합시킬 수 있다. 대안적으로, 본질적으로 문헌 [Arano et al. (199I) Chem. 2:71-6]에 기술된 바와 같이, 술포-SIAB 화학을 사용하여, 캐리어 중합체 상의 유리 아민 기가 항원 펩티드 및 단백질 또는 항원 펩티드 또는 단백질 융합 단백질에 공유결합에 의해 결합될 수 있다.
핵산 모이어티를 플랫폼 분자에 접합시키는 것은 다수의 방식으로 실행될 수 있고, 전형적으로는 하나 이상의 가교제 및 핵산 모이어티 및 플랫폼 분자 상의 관능기를 수반한다. 표준 합성 화학 기술을 사용하여 연결 기가 플랫폼에 부가된다. 표준 합성 기술을 사용하여 연결 기가 핵산 모이어티에 부가될 수 있다. 실무자는 본 발명의 조합물에서 사용되는 항원에 대한 다수의 선택권이 있다. 조합물 내에 존재하는 유도 항원은 유도되는 관용생성 반응의 특이성에 기여한다. 이는 표적 항원과 동일할 수 있거나 또는 동일하지 않을 수 있는데, 표적 항원은 원치 않는 면역학적 반응에 대한 표적이고 이에 대한 관용이 요망되는, 치료되고 있는 대상체 내에 존재하거나 또는 놓일 항원이다.
생물학적 및 화학적 항원
본 발명의 유도 항원은 폴리펩티드, 폴리뉴클레오티드, 탄수화물, 당지질, 또는 생물학적 공급원으로부터 단리된 기타 분자일 수 있거나, 또는 화학적으로 합성된 소형 분자, 중합체, 또는 생물학적 물질의 유도체일 수 있고, 단 이는 점막 결합 성분과 조합될 때 본 명세서에 따른 관용을 유도하는 능력이 있다.
일부 실시양태에서, 본 발명은 하나 이상의 펩티드, 폴리펩티드, 및/또는 단백질에 공유결합에 의해 커플링된 캐리어 중합체를 제공한다. 일부 실시양태에서, 캐리어 (예를 들어, PLG 캐리어), 예컨대 본원에 기술된 것들은 항원-특이적 관용을 유도하고/하거나 면역 관련 질환 (예컨대 마우스 모델에서의 EAE)의 발병을 예방하고/하거나 기존의 면역 관련 질환의 중증도를 감소시키는데 효과적이다. 일부 실시양태에서, 본 발명의 조성물 및 방법은 T 세포가 T-세포 활성화와 연관된 초기 이벤트에 착수하게 할 수 있지만, T-세포가 이펙터 기능을 획득하게 허용하지 않는다. 예를 들어, 본 발명의 조성물의 투여는 준-활성화 표현형, 예컨대 CD69 및/또는 CD44 상향조절이 있는 T-세포를 초래할 수 있지만, IFN-γ 또는 IL-17 합성의 결여에 의해 지시되는 바와 같이 이펙터 기능을 나타내지 않는다. 일부 실시양태에서, 본 발명의 조성물의 투여는 나이브 항원-특이적 T-세포가 조절 표현형, 예컨대 CD25+/Foxp3+ 표현형이 있는 것으로 전환되지 않으면서 준-활성화 표현형이 있는 T-세포를 초래한다.
일부 실시양태에서, 캐리어는 캐리어에 부착되고/되거나, 캐리어 상에 흡착되고/되거나, 캐리어 내에 캡슐화되고/되거나, 캐리어 전반에 걸쳐 함유된 하나 이상의 생물학적 또는 화학적 작용제를 포함한다. 일부 실시양태에서, 화학적 또는 생물학적 작용제는 입자 내에 캡슐화되고/되거나 입자 전반에 걸쳐 함유된다. 본 발명은 화학적 또는 생물학적 작용제의 성질에 의해 제한되지 않는다. 이같은 작용제는 단백질, 핵산 분자, 소형 분자 약물, 지질, 탄수화물, 세포, 세포 성분 등을 포함하지만, 이에 제한되지 않는다. 일부 실시양태에서, 2개 이상 (예를 들어, 3, 4, 5개 등)의 상이한 화학적 또는 생물학적 작용제가 캐리어 상에 또는 캐리어 내에 포함된다. 일부 실시양태에서, 작용제는 특정 방출 속도를 위해 구성된다. 일부 실시양태에서, 다수의 상이한 작용제들이 상이한 방출 속도를 위해 구성된다. 예를 들어, 제1 작용제는 수시간의 기간에 걸쳐 방출될 수 있는 한편, 제2 작용제는 더 긴 기간 (예를 들어, 수일, 수주, 수개월 등)에 걸쳐 방출될 수 있다. 일부 실시양태에서, 캐리어 또는 이의 일부분은 생물학적 또는 화학적 작용제의 저속 방출을 위해 구성된다. 일부 실시양태에서, 저속 방출은 생물학적으로 활성인 양의 작용제를 적어도 30일 (예를 들어, 40일, 50일, 60일, 70일, 80일, 90일, 100일, 180일 등)에 걸쳐 방출하는 것을 제공한다. 일부 실시양태에서, 캐리어 또는 이의 일부분은 충분히 다공성이어서 세공 내로의 세포의 내성장을 허용하도록 구성된다. 세공의 크기는 관심 대상인 특정 세포 유형 및/또는 원하는 내성장의 양에 대해 선택될 수 있다. 일부 실시양태에서, 입자는 다른 비-펩티드 활성 작용제, 예컨대 약물 또는 면역조정제 없이 관심 항원을 포함한다. 추가로, 일부 실시양태에서, 본 발명의 입자는 관심 항원에 더하여 면역자극 또는 면역억제 펩티드를 함유하지 않는다. 추가로, 일부 실시양태에서, 입자는 표면 상에 있거나 입자 내에 캡슐화된 다른 단백질 또는 펩티드 (예를 들어, 공동자극 분자, MHC 분자, 면역자극 펩티드 또는 면역억제 펩티드)를 함유하지 않는다.
본 발명의 입자 내에 항원, 생물학적 작용제 및/또는 화학적 작용제가 캡슐화되는 것은 예상밖으로 면역학적 관용을 유도하는 것으로 발견되었고, 여러 장점이 있다. 첫째, 캡슐화된 입자는 시토카인 반응이 더 느리다. 둘째, 다중 항원, 생물학적 작용제 및/또는 화학적 작용제를 사용할 때, 캡슐화는 작용제들이 입자의 표면에 부착된 경우에 발생할 수 있는 다양한 분자들 사이의 경쟁을 제거한다. 셋째, 캡슐화는 더 많은 항원, 생물학적 작용제 및/또는 화학적 작용제가 입자 내에 혼입되게 허용한다. 넷째, 캡슐화는 복합 단백질 항원 또는 기관 균질화물 (예를 들어, 1형 당뇨병용 췌장 균질화물 또는 땅콩 알레르기용 땅콩 추출물)의 더 용이한 사용을 허용한다. 마지막으로, 항원, 생물학적 작용제 및/또는 화학적 작용제가 입자의 표면에 접합되는 대신에 입자 내에 캡슐화되는 것은 입자의 표면 상의 음성 순전하를 유지시킨다. 본 발명의 입자 내의 항원, 생물학적 작용제 및/또는 화학적 작용제의 캡슐화는 관련 분야에 공지된 임의의 방법으로 수행될 수 있다. 한 실시양태에서, 폴리펩티드 항원은 이중-에멀션 공정에 의해 입자 내에 캡슐화된다. 추가 실시양태에서, 폴리펩티드 항원은 수용성이다.
또 다른 실시양태에서, 폴리펩티드 항원은 단일-에멀션 공정에 의해 입자 내에 캡슐화된다. 추가 실시양태에서, 폴리펩티드 항원은 더욱 소수성이다. 때때로, 이중 에멀션 공정은 친수성 활성 성분의 누출 및 낮은 포획 효율을 초래할 수 있는 대형 입자의 형성에 이른다. 합체 및 오스트발트 숙성(Ostwald ripening)이 이중-에멀션 액적을 탈안정화시킬 수 있는 2가지 메커니즘이고, 친수성 활성 물질이 유기 상에 확산되는 것이 낮은 수준의 포획된 활성 성분을 초래하는 주요 메커니즘이다. 일부 실시양태에서, 나노입자 크기를 감소시키는 것이 유리할 수 있다. 이를 달성하는 한 전략은 제2의 강한 전단 속도를 적용하는 것이다. 높은 중합체 농도 및 높은 중합체 분자량을 사용함으로써 누출 효과가 감소될 수 있고, 내부 수상의 점도의 증가 및 계면활성제 분자량의 증가가 동반된다.
특정 실시양태에서, 본 발명은 세포 또는 기타 생물학적 또는 화학적 작용제가 상부에 (또는 내부에) 있는 캐리어를 제공한다. 세포가 사용되는 경우, 캐리어는 특정 세포 유형에 제한되지 않는다. 일부 실시양태에서, 캐리어는 상부에 이자섬 세포가 있다. 일부 실시양태에서, 미세다공성 캐리어는 추가적으로 상부에 ECM 단백질 및/또는 엑센딘(exendin)-4가 있다. 캐리어는 특정 유형에 제한되지 않는다. 일부 실시양태에서, 캐리어는 다양한 다공성 (예를 들어, 다양한 세공 크기, 세공 깊이 및/또는 세공 밀도)의 영역이 있다. 일부 실시양태에서, 캐리어는 상부에 (또는 내부에) 제약 작용제, DNA, RNA, 세포외 기질 단백질, 엑센딘-4 등이 있다. 특정 실시양태에서, 본 발명은 이같은 캐리어로 이자섬 세포를 이식하는 방법을 제공한다. 본 발명의 특정 실시양태에서, 유도 항원은 단리된 또는 재조합으로 생산된 단일 분자이다. 표적 항원이 숙주 내의 다양한 위치에 산재되어 있는 병태를 치료하기 위해, 유도 항원이 표적 항원과 동일하거나 또는 면역학적으로 이와 관련되는 것이 일반적으로 필요하다. 이같은 항원의 예는 대부분의 폴리뉴클레오티드 항원, 및 일부 탄수화물 항원 (예컨대 혈액형 항원)이다.
임의의 적절한 항원이 본 발명의 범주 내에서 사용될 수 있다. 일부 실시양태에서, 유도 항원은 유도되는 관용생성 반응의 특이성에 기여한다. 유도 항원은 표적 항원과 동일하거나 또는 동일하지 않을 수 있는데, 표적 항원은 원치 않는 면역학적 반응에 대한 표적이고 이에 대한 관용이 요망되는, 치료되고 있는 대상체 내에 존재하거나 또는 놓일 항원이다.
표적 항원이 특정 기관, 세포 또는 조직 유형 상에서 우선적으로 발현되는 경우, 실행자는 또 다시 표적 항원과 동일하거나 또는 면역학적으로 이와 관련된 유도 항원을 사용하는 선택권을 갖는다. 그러나, 표적에 대한 방관자인 항원을 사용하는 추가적인 선택권도 있다. 이는 면역학적으로 표적 항원과 관련되지 않을 수 있지만 표적 항원이 발현되는 조직에서 우선적으로 발현되는 항원이다. 방관자 억제의 유효성에 관한 연구 중인 이론은 억제가 표적 세포에서 면역 반응의 이펙터 아암(arm)을 하향-조절하는 활성 세포-매개 프로세스라는 것이다. 억제인자 세포는 점막 표면에서 유도제 항원에 의해 특이적으로 자극되고, 방관자 항원이 우선적으로 발현되는 조직 부위로 향한다. 그 후, 쌍방향 또는 시토카인-매개 메커니즘을 통해, 국소화된 억제인자 세포가 이웃에 있는 이펙터 세포 (또는 이펙터 세포의 유도제)를 이들이 어떤 것에 대해 반응성인지와 상관없이 하향-조절한다. 이펙터 세포가 유도 항원과 상이한 표적에 대해 특이적이면, 결과가 방관자 효과이다. 방관자 반응 및 이러한 효과가 있는 관용생성 펩티드의 목록의 추가적인 상세한 설명을 위해, 독자는 국제 특허 공개 번호 WO 93/16724를 참조한다. 방관자 이론이 암시하는 것은 통상의 기술자가 본 발명을 실행하기 위해 관용이 요망되는 특정 표적 항원을 확인하거나 단리할 필요가 없다는 것이다. 실행자는 유도 항원으로서 사용하기 위한 표적 부위에서 우선적으로 발현되는 적어도 하나의 분자를 수득할 수 있어야할 뿐이다.
본 발명의 특정 실시양태에서, 유도 항원은 치료되고 있는 개체에서 발현되는 것과 동일한 형태가 아니라, 이의 단편 또는 유도체이다. 본 발명의 유도 항원은 적합한 특이적의 분자를 기초로 하지만 단편화, 잔기 치환, 표지화, 접합 및/또는 다른 기능성 성질이 있는 펩티드와의 융합에 의해 개조된 펩티드를 포함한다. 개조는 임의의 바람직하지 않은 성질, 예컨대 독성 또는 면역원성의 제거; 또는 임의의 바람직한 성질, 예컨대 점막 결합, 점막 투과, 또는 면역 반응의 관용생성 아암의 자극을 강화하는 것을 포함하지만 이에 제한되지 않는 임의의 바람직한 목적을 위해 수행될 수 있다. 본원에서 사용된 바와 같은 인슐린 펩티드, 콜라겐 펩티드, 및 미엘린 염기성 단백질 펩티드와 같은 용어는 무손상 서브유닛뿐만 아니라, 자신이 이에 대해 유사체인 각각의 분자의 적어도 10개, 바람직하게는 20개의 연속적인 아미노산과 상동성인 (아미노산 수준에서 바람직하게는 70％ 동일하고, 더욱 바람직하게는 80％ 동일하며, 더욱 더 바람직하게 90％ 동일한) 영역을 함유하는 동종이형 및 합성 변이체, 단편, 융합 펩티드, 접합체, 및 기타 유도체를 또한 지칭하고, 여기서 유도체의 상동성 영역은 표적 항원에 대한 관용을 유도하는 능력을 각각의 모체 분자와 공유한다.
유도 항원의 관용생성 영역이 종종 항체 반응의 자극을 위한 면역우세 에피토프와 상이한 것으로 인식된다. 일반적으로 관용생성 영역은 T 세포를 수반하는 특정한 세포 상호작용에서 제시될 수 있는 영역이다. 관용생성 영역은 무손상 항원이 제시될 때 존재할 수 있고 관용을 유도할 수 있다. 천연 항원의 프로세싱 및 제시가 정상적으로는 관용을 유발하지 않는다는 점에서, 일부 항원은 잠재적 관용생성 영역을 함유한다. 잠재적 항원 및 이의 확인에 대한 상세한 설명이 국제 특허 공개 WO 94/27634에서 확인된다.
본 발명의 특정 실시양태에서, 2개, 3개 또는 더 많은 개수의 복수의 유도 항원이 사용된다. 복수의 표적 항원이 있을 때 이러한 실시양태를 실행하거나, 또는 표적에 대한 복수의 방관자를 제공하는 것이 바람직할 수 있다. 예를 들어, 당뇨병 치료에서 인슐린 및 글루카곤 양쪽 모두가 점막 결합 성분과 혼합될 수 있다. 여러 가능한 대안적인 표적을 다루기 위해 항원 칵테일을 제공하는 것이 또한 바람직할 수 있다. 예를 들어, 미래의 이식이 예상되는 대상체를 미지의 표현형의 동종이식편으로 관용화하기 위해 조직적합성 항원 단편들의 칵테일이 사용될 수 있다. 인간 백혈구 항원의 동종변이체(allovariant) 영역이 관련 분야에 공지되어 있다: 예를 들어, 문헌 [Immunogenetics 29:231, 1989]. 또 다른 예에서, 알레르겐의 혼합물이 아토피 치료를 위한 유도 항원으로서의 역할을 할 수 있다.
분자의 성질에 따라, 관련 분야에 공지된 다수에 방법으로 유도 항원을 제조할 수 있다. 폴리뉴클레오티드, 폴리펩티드, 및 탄수화물 항원을 이들이 강화되는 치료될 종의 세포로부터 단리할 수 있다. 짧은 펩티드는 아미노산 합성에 의해 편리하게 제조된다. 공지된 서열의 더 긴 단백질은 코딩 서열을 합성하거나 또는 천연 공급원 또는 벡터로부터의 코딩 서열을 PCR-증폭시킨 후, 코딩 서열을 적절한 박테리아 또는 진핵생물 숙주 세포에서 발현시킴으로써 제조될 수 있다.
본 발명의 특정 실시양태에서, 조합물은 세포 또는 조직으로부터 수득된 항원들의 복합적인 혼합물을 포함하고, 이러한 항원 중 하나 이상이 유도 항원의 역할을 한다. 항원은 무손상이거나 또는 고정제 예컨대 포름알데히드, 글루타르알데히드 또는 알콜로 처리된 전체 세포의 형태일 수 있다. 항원은 세포 또는 조직의 세제 용해 또는 기계적 파열 후의 정화에 의해 생성된 세포 용해물의 형태일 수 있다. 항원은 분별 원심분리와 같은 기술에 의해 세포하 분획화시키고, 특히 형질막을 강화한 후, 임의적으로 세제 용해 및 투석함으로써 수득될 수도 있다. 다른 분리 기술, 예컨대 용해된 막 단백질의 친화성 또는 이온 교환 크로마토그래피가 또한 적절하다.
한 실시양태에서, 항원성 펩티드 또는 단백질은 자가항원, 동종항원 또는 이식 항원이다. 또 다른 특정 실시양태에서, 자가항원은 미엘린 염기성 단백질, 콜라겐 또는 이의 단편, DNA, 핵 및 핵소체 단백질, 미토콘드리아 단백질 및 췌장 β-세포 단백질로 이루어진 군으로부터 선택된다.
본 발명은 관용이 요망되는 항원을 투여하는 것에 의한 자가면역 질환의 치료를 위한 자가항원에 대한 관용 유도를 제공한다. 예를 들어, 미엘린 염기성 단백질 (MBP)에 대해 지시된 자가항체가 다발경화증 환자에서 관찰되고, 따라서 MBP 항원성 펩티드 또는 단백질이 본 발명에서 사용되어, 다발경화증을 치료 및 예방하기 위해 본 발명의 조성물을 사용하여 전달될 수 있다.
또 다른 비제한적인 예로서, 이란성 쌍둥이로부터의 이식물에 대한 후보인 개체가 주입된 세포, 조직 또는 기관의 거부를 겪을 수 있는데, 이는 주입된 항원이 수용자에게 외래물이기 때문이다. 의도되는 이식편에 대한 수용자 개체의 사전 관용이 이후의 거부를 폐지하거나 감소시킨다. 만성 항-거부 요법의 감소 또는 제거가 본 발명의 실행에 의해 달성될 수 있다. 또 다른 예에서, 다수의 자가면역 질환이 내인성 또는 자가-항원에 대한 세포 면역 반응을 특징으로 한다. 내인성 항원에 대한 면역계의 관용이 이러한 질환을 제어하는데 바람직하다.
추가 예에서, 직장에서 마주칠 수 있는 바와 같은 산업 오염물 또는 화학물질에 대한 개체의 감작이 면역 반응의 위험을 나타낸다. 화학물질, 특히 개체의 내인성 단백질과 반응된 화학물질의 형태의 것에 대한 개체의 면역계의 사전 관용이 면역 반응이 추후에 직업적으로 발달되는 것을 예방하는데 바람직할 수 있다.
알레르겐은 이에 대한 면역 반응의 관용이 또한 바람직한 기타 항원이다. 한 실시양태에서, 항원은 글리아덴이다. 추가 실시양태에서, 항원은 A-글리아덴이다.
특히, 병원성 자가항원이 공지되어 있지 않은 질환에서도, 해부학적 주변에 존재하는 항원을 사용하여 방관자 억제가 유도될 수 있다. 예를 들어, 콜라겐에 대한 자가항체가 류머티스 관절염에서 관찰되고, 따라서, 류머티스 관절염을 치료하기 위해 콜라겐-코딩 유전자를 항원-발현 유전자 모듈로서 활용할 수 있다 (예를 들어 문헌 [Choy (2000) Curr Opin Investig Drugs 1:58-62] 참조). 추가로, 베타 세포 자가항원에 대한 관용을 활용하여 1형 당뇨병의 발달을 예방할 수 있다 (예를 들어 문헌 [Bach and Chatenoud (2001) Ann Rev Immunol 19:131-161] 참조).
또 다른 예로서, 미엘린 희소돌기아교세포 당단백질 (MOG)에 대해 지시된 자가항체가 자가면역 뇌척수염 및 다수의 기타 CNS 질환, 뿐만 아니라 다발경화증에서 관찰된다 (예를 들어 문헌 [Iglesias et al. (2001) Glia 36:22-34] 참조). 따라서, 본 발명에서 MOG 항원을 발현하는 구축물을 사용하는 것은 다발경화증, 뿐만 아니라 중추 신경계의 관련된 자가면역 장애의 치료를 허용한다.
자가면역 질환을 치료하는데 사용하기 위한 후보 자가항원의 또 다른 예는 하기의 것들을 포함한다: 인슐린-의존적 진성 당뇨병을 치료하기 위한 췌장 베타-세포 항원, 인슐린 및 GAD; 류머티스 관절염을 치료하는데 사용하기 위한 II형 콜라겐, 인간 연골 gp 39 (HCgp39) 및 gpl30-RAPS; 다발경화증을 치료하기 위한 미엘린 염기성 단백질 (MBP), 단백질지질 단백질 (PLP) 및 미엘린 희소돌기아교세포 당단백질 (MOG, 상기 참조); 경피증을 치료하기 위한 피브릴라린, 및 소형 핵 단백질 (snoRNP); 그레이브스병을 치료하는데 사용하기 위한 갑상선 자극 인자 수용체 (TSH-R); 전신 홍반 루푸스를 치료하는데 사용하기 위한 핵 항원, 히스톤, 당단백질 gp70 및 리보솜 단백질; 원발성 담관 간경화증을 치료하는데 사용하기 위한 피루베이트 데히드로게나제 데히드로리포아미드 아세틸트랜스퍼라제 (PCD-E2); 원형탈모증을 치료하는데 사용하기 위한 모낭 항원; 및 궤양성 결장염을 치료하는데 사용하기 위한 인간 트로포미오신 이소형 5 (hTM5).
한 실시양태에서, 본 발명의 입자는 알레르기, 자가면역 질환 및/또는 염증성 질환 또는 장애와 연관된 하나 이상의 에피토프를 포함하는 항원에 공유결합에 의해 커플링된다. 항원은 에피토프의 하나 이상의 카피를 포함할 수 있다. 한 실시양태에서, 항원은 하나의 질환 또는 장애와 연관된 단일 에피토프를 포함한다. 추가 실시양태에서, 항원은 동일한 질환 또는 장애와 연관된 하나를 초과하는 에피토프를 포함한다. 추가 실시양태에서, 항원은 상이한 질환 또는 장애와 연관된 하나를 초과하는 에피토프를 포함한다. 추가 실시양태에서, 항원은 하나 이상의 알레르기와 연관된 하나 이상의 에피토프를 포함한다. 추가 실시양태에서, 항원은 다발경화증, 1형 당뇨병, 복강 질환, 및/또는 염증성 장 질환 (크론병 또는 궤양성 결장염 포함)과 연관된 하나 이상의 에피토프를 포함한다. 한 실시양태에서, 에피토프는 미엘린 염기성 단백질 (예를 들어 서열식별번호:4975 & 4976), 단백질지질 단백질 (예를 들어 서열식별번호: 4977), 미엘린 희소돌기아교세포 당단백질 (예를 들어 서열식별번호: 1 & 4978), 아쿠아포린, (예를 들어 서열식별번호: 4979), 미엘린 연관 당단백질 (예를 들어 서열식별번호: 4980), 인슐린 (예를 들어 서열식별번호: 4981), 글루탐산 데카르복실라제 (예를 들어 서열식별번호: 4982), 글리아딘 (예를 들어 서열식별번호:4983-4985 또는 5136-5140), IV형 콜라겐의 α3 사슬 (예를 들어 서열식별번호: 5017), 또는 이들의 단편, 상동체 또는 아이소형으로부터의 것이다. 추가 실시양태에서, 에피토프는 글리아딘 및/또는 글루테닌을 포함하는 글루텐으로부터의 것이다. 한 실시양태에서, 에피토프는 미국 특허 번호 8,476,228 (이에 의해 모든 목적을 위해 전문이 포함됨)에 기술된 것들과 같이 인슐린 상동체로부터의 것이다. 한 실시양태에서, 글리아덴 에피토프는 미국 출원 번호 20110293644 (이에 의해 모든 목적을 위해 전문이 포함됨)의 서열식별번호: 13, 14, 16, 320, 또는 321이다.
본 발명에 의해 구상되는 다양한 자가면역 질환 및/또는 염증성 질환 또는 장애와 연관된 에피토프의 추가의 비제한적인 예가 표 2 및 3에서 기술된다.
<표 2>
대표적인 선형 에피토프
Figure pct00002
모든 에피토프가 선형 에피토프는 아니다; 에피토프는 불연속적인 입체형상 에피토프일 수도 있다. 자가면역 질환 또는 염증성 질환 및/또는 장애와 연관된 다수의 불연속 에피토프가 공지되어 있다. 불연속 에피토프의 비제한적인 예가 표 3에서 기술된다.
<표 3>
대표적인 불연속 에피토프
Figure pct00003
Figure pct00004
Figure pct00005
Figure pct00006
단리된 세포로 또는 동물 모델에서 실험을 수행함으로써 항원 및/또는 에피토프의 조합물을 이들이 관용을 촉진하는 능력에 대해 테스트할 수 있다.
일부 실시양태에서, 본 발명의 관용 유도 조성물은 면역 조정제, 예컨대 라파마이신, 타크롤리무스를 함유한다.
일부 실시양태에서, 본 발명의 관용 유도 조성물은 면역 조정제 예컨대 야누스(Janus) 키나제 길항제 및/또는 야누스 키나제 효능제를 함유한다.
일부 실시양태에서, 본 발명의 관용 유도 조성물은 면역 조정제 예컨대 시토카인 및/또는 시토카인에 대한 항체를 함유한다.
일부 실시양태에서, 본 발명의 관용 유도 조성물은 T 세포의 조절을 촉진할 수 있는 성장 인자를 함유한다. 이같은 인자는 인슐린, 전환 성장 인자 베타, 혈청 알부민, 및 면역 세포 조절을 지지하는 것으로 공지된 임의의 다른 인자를 포함할 수 있다.
일부 실시양태에서, 본 발명의 관용 유도 조성물은 관용 유도를 촉진할 수 있는 항체를 함유한다.
일부 실시양태에서, 본 발명의 관용 유도 조성물은 (예를 들어, 항원성 펩티드 또는 다른 항원성 분자에 더하여) 아폽토시스 신호전달 분자를 함유한다. 일부 실시양태에서, 아폽토시스 신호전달 분자는 캐리어의 표면과 커플링 및/또는 회합된다. 일부 실시양태에서, 세포자멸사 신호전달 분자는 캐리어가 숙주의 항원 제시 세포, 예컨대 숙주 세망내피계의 세포에 의해 아폽토시스 물체로서 인식되게 허용한다; 이는 회합된 펩티드 에피토프를 관용-유도 방식으로 제시하는 것을 허용한다. 이론에 제한되지 않으면서, 이는 면역 세포 자극에서 수반되는 분자, 예컨대 MHC 클래스 I/II, 및 공동자극 분자의 상향조절을 방지하는 것으로 가정된다. 이러한 아폽토시스 신호전달 분자는 포식작용 마커로서의 역할을 할 수도 있다. 예를 들어, 본 발명에 적절한 아폽토시스 신호전달 분자가 미국 특허 출원 번호 20050113297 (이에 의해 전문이 참조로 포함됨)에서 기술되었다. 본 발명에 적절한 분자는 대식세포, 수지상 세포, 단핵구, 과립구 및 호중구를 포함하는 포식세포를 표적화하는 분자를 포함한다.
일부 실시양태에서, 아폽토시스 신호전달 분자로서 적절한 분자는 회합된 펩티드의 관용을 강화하는 작용을 한다. 추가적으로, 아폽토시스 신호전달 분자에 결합된 캐리어는 세포자멸사 세포 인식에서 Clq에 의해 결합될 수 있다 (Paidassi et al., (2008) J. Immunol. 180:2329-2338; 본원에 전문이 참조로 포함됨). 예를 들어, 아폽토시스 신호전달 분자로서 유용할 수 있는 분자는 포스파티딜 세린, 아넥신-1, 아넥신-5, 유지방 구체-EGF-인자 8 (MFG-E8), 또는 트롬보스폰딘 패밀리 (예를 들어, 트롬보스폰딘-1 (TSP-1))을 포함한다. 본 발명과 함께 아폽토시스 신호전달 분자로서 사용하기에 적절한 다양한 분자가, 예를 들어, 미국 특허 출원 2012/0076831 (본원에 전문이 참조로 포함됨)에 논의되어 있다.
일부 실시양태에서, 항원-특이적 펩티드에 아폽토시스 신호전달 분자가 접합될 수 있다. 일부 경우에, 융합 단백질의 생성에 의해 아폽토시스 신호전달 분자 및 항원-특이적 펩티드가 접합된다. 예를 들어, 융합 단백질은 적어도 하나의 분자의 아폽토시스 신호전달 분자 (또는 이의 단편 또는 변이체)에 커플링된 적어도 하나의 항원-특이적 펩티드 (또는 이의 단편 또는 변이체)를 포함할 수 있다. 융합 단백질의 생성을 위해, "융합 단백질", "융합 펩티드", "융합 폴리펩티드", 및 "키메라 펩티드"라는 용어들은 상호교환가능하게 사용된다. 항원-특이적 펩티드의 적절한 단편은 본 발명의 원하는 항원-특이적 관용 기능을 생성시키는 기능을 유지하는 전장 펩티드의 임의의 단편을 포함한다. 융합 단백질은 관련 분야에서 이해되는 다양한 수단 (예를 들어, 유전자 융합, 화학적 접합 등)에 의해 생성될 수 있다. 2개의 단백질은 직접적으로 또는 아미노산 링커를 통해 융합될 수 있다. 융합 단백질을 형성하는 폴리펩티드들은 전형적으로 C-말단 대 N-말단으로 연결되지만, C-말단 대 C-말단, N-말단 대 N-말단, 또는 N-말단 대 C-말단으로 연결될 수도 있다. 융합 단백질의 폴리펩티드들은 임의의 순서일 수 있다. 제1 및 제2 폴리펩티드 성분을 각각의 폴리펩티드가 이의 2차 및 3차 구조로 폴딩되는 것을 확실히 하는 거리만큼 분리하기 위해 펩티드 링커 서열이 사용될 수 있다. 링커로서 유용하게 사용될 수 있는 아미노산 서열은 문헌 [Maratea et al., Gene 40:39-46 (1985)]; [Murphy et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 83:8258-8262 (1986)]; 미국 특허 번호 4,935,233 및 미국 특허 번호 4,751,180 (이들의 전문이 본원에 참조로 포함됨)에 개시된 것들을 포함한다. 링커 서열은 일반적으로 1개 내지 약 50개의 아미노산의 길이이다. 일부 실시양태에서, 예를 들어, 제1 및 제2 폴리펩티드에 기능성 도메인들을 분리하고 입체적 간섭을 방지하는데 사용될 수 있는 비-필수 N-말단 아미노산 영역이 있는 경우, 링커 서열이 요구되지 않고/않거나 이용되지 않는다.
관용생성 활성에 대한 대용물은 표적 부위에서 적합한 시토카인의 생산을 자극하는 무손상 항원 또는 단편의 능력이다. 표적 부위에서 적합한 T 억제인자 세포가 방출하는 면역조절 시토카인은 TGF-β인 것으로 생각된다 (Miller et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 89:421, 1992). 관용 동안 생산될 수 있는 다른 인자는 시토카인 IL4 및 IL-10, 및 매개물 PGE이다. 대조적으로, 능동 면역 파괴가 진행 중인 조직 내의 림프구는 IL-I, IL-2, IL-6, 및 γ-IFN과 같은 시토카인을 분비한다. 따라서, 후보 유도 항원의 효능을 적합한 유형의 시토카인을 자극하는 이의 능력을 측정함으로써 평가할 수 있다.
이를 염두에 두고, 유도 항원의 관용생성 에피토프, 효과적인 점막 결합 성분, 효과적인 조합, 또는 효과적인 점막 투여 방식 및 일정에 대한 신속한 스크리닝 테스트를 동계 동물을 시험관내 세포 검정법에 대한 도너로서 사용하여 수행할 수 있다. 동물을 점막 표면에서 테스트 조성물로 처리하고, 일정 시점에 완전 프로인트 아주반트 내의 표적 항원을 비경구 투여로 챌린지한다. 비장 세포를 단리하고, 약 50 ㎍/mL의 농도의 표적 항원의 존재 하에 시험관 내에서 배양한다. 관용생성 에피토프의 위치를 지도로 만들기 위해 후보 단백질 또는 하위-단편으로 표적 항원을 치환할 수 있다. 배지 내로의 시토카인 분비를 표준 면역검정법으로 정량할 수 있다.
표적 항원으로 면역화된 동물로부터 단리된 세포를 사용하여 또는 표적 항원에 반응성인 세포주를 생성시킴으로써, 세포가 다른 세포의 활성을 억제하는 능력을 결정할 수 있다 (Ben-Nun et al., Eur. J. Immunol. 11 :195, 1981 (본원에 전문이 참조로 포함됨)). 이러한 실험의 한 변형에서, 증식을 방지하도록 억제인자 세포 집단에 가볍게 방사선을 조사하고 (약 1000 내지 1250 rad), 억제인자를 반응자 세포와 함께 공동-배양한 후, 삼중수소화 티미딘 혼입 (또는 MTT)을 사용하여 반응자의 증식 활성을 정량한다. 또 다른 변형에서, 억제인자 세포 집단 및 반응자 세포 집단을 폴리카르보네이트 막에 의해 분리된, 이중 챔버 트랜스웰 배양 시스템 (코스타(Costar), 매사추세츠주 캠브리지)의 상층 및 하층에서 배양하고, 이러한 시스템은 집단들이 서로로부터 1 mm 이내에서 공동인큐베이션되게 허용한다 (WO 93/16724). 이러한 접근법에서는, 반응자의 증식 활성이 별도로 측정될 수 있기 때문에, 억제인자 세포 집단의 방사선 조사가 불필요하다.
표적 항원이 개체 내에 이미 존재하는 본 발명의 실시양태에서는, 항원을 단리하거나 또는 이를 점막 결합 성분과 미리 조합할 필요가 없다. 예를 들어, 병리학적 상태 (예컨대 염증성 장 질환 또는 복강 질환)의 결과로서 또는 음식 알레르겐의 소화를 통해 특정 방식으로 항원이 개체에서 발현될 수 있다. 점막 결합 성분을 1회 이상의 용량 또는 제형으로 제공하고, 계내에서 항원에 대한 관용화를 촉진하는 이의 능력을 결정함으로써 테스트가 수행된다.
특정 질환의 치료를 위한 조성물 및 투여 방식의 유효성 또한 상응하는 동물 질환 모델에서 상세화될 수 있다. 치료가 질환의 증후학을 감소 또는 지연시키는 능력을 사용되는 모델에 적합한 바와 같이 질환의 혈행 생화학적 및 면역학적 특질, 영향을 받는 조직의 면역조직학, 및 총체적 임상 특색의 수준에서 모니터링한다. 테스트에 사용될 수 있는 동물 모델의 비제한적인 예가 하기 섹션에서 포함된다.
본 발명은 TH1 반응, TH2 반응, TH17 반응, 또는 이러한 반응들의 조합을 조정하는 것에 의한 관용의 조정을 구상한다. TH1 반응을 조정하는 것은, 예를 들어, 인터페론-감마의 발현을 변화시키는 것을 포함한다. TH2 반응을 조정하는 것은, 예를 들어, IL-4, IL-5, IL-10, 및 IL-13의 임의의 조합의 발현을 변화시키는 것을 포함한다. 전형적으로, TH2 반응의 증가 (감소)는 IL-4, IL-5, IL-10, 또는 IL-13 중 적어도 하나의 발현의 증가 (감소)를 포함할 것이고; 더욱 전형적으로, TH2 반응의 증가 (감소)는 IL-4, IL-5, IL-10, 또는 EL-13 중 적어도 2개의 증가 (감소)를 포함할 것이며, 가장 전형적으로, TH2 반응의 증가 (감소)는 DL-4, IL-5, IL-10, 또는 IL-13 중 적어도 3개의 발현의 증가 (감소)를 포함할 것인 한편, 이상적으로, TH2 반응의 증가 (감소)는 IL-4, IL-5, IL-10, 및 IL-13 모두의 발현의 증가 (감소)를 포함할 것이다. TH 17을 조정하는 것은, 예를 들어, TGF-베타, IL-6, IL-21 및 IL23의 발현을 변화시키는 것을 포함하고, IL-17, IL-21 및 IL-22의 수준에 영향을 미친다.
본 발명의 조성물 및 방법의 유효성을 평가하는 다른 적절한 방법이, 예를 들어, 미국 특허 출원 2012/0076831 (본원에 전문이 참조로 포함됨)에 논의된 바와 같이, 관련분야에서 이해된다.
본 발명의 특정 실시양태는 이전에 치료적 개입에 의해 관용화되지 않은 개체에서 면역 관용을 프라이밍하는 것에 관한 것이다. 이러한 실시양태는 일반적으로 항원 및 점막 결합 성분의 조합물을 복수로 투여하는 것을 수반한다. 전형적으로, 장기간 지속되는 결과를 달성하기 위해 프라이밍 동안 적어도 3회의 투여, 빈번하게는 적어도 4회의 투여, 때로는 적어도 6회의 투여가 수행되지만, 대상체는 치료 과정 중에 초기에 관용의 명시를 나타낼 수 있다. 가장 흔하게는, 각각의 용량이 볼루스 투여로서 제공되지만, 점막 방출이 가능한 지속 제형 또한 적절하다. 다중 투여가 수행되는 경우, 투여 사이의 시간은 일반적으로 1일 내지 3주, 전형적으로는 약 3일 내지 2주이다. 일반적으로, 동일한 항원 및 점막 결합 성분이 동일한 농도로 존재하고, 투여가 동일한 점막 표면에 제공되지만, 치료 과정 동안의 이러한 변수들 중 임의의 것의 변동이 도모될 수 있다.
본 발명의 다른 실시양태는 이전에 확립된 면역 관용의 지속성을 증진 또는 연장시키는 것에 관한 것이다. 이러한 실시양태는 일반적으로 확립된 관용이 하락 중일 때 또는 하락의 위험이 있을 때의 1회의 투여 또는 짧은 치료 과정을 수반한다. 증진은 일반적으로 프라이밍 또는 이전의 부스트로부터 1개월 내지 1년, 전형적으로는 2 내지 6개월에 수행된다. 본 발명은 주 2회, 매주, 격주로 발생하는 투여 일정 또는 임의의 다른 정기적인 일정의 정기적인 관용 유지를 또한 포함한다.
본 발명의 입자는 염증성 면역 반응의 둔화를 필요로 하는 대상체에서 이를 둔화시키는데 또는 박테리아 또는 바이러스 감염의 치료를 필요로 하는 대상에서 이를 치료하는데 효과적인 임의의 용량으로 제공될 수 있다. 특정 실시양태에서, 약 102 내지 약 1020개의 입자가 개체에게 제공된다. 추가 실시양태에서, 약 103 내지 약 1015개의 입자가 제공된다. 추가 실시양태에서, 약 106 내지 약 1012개의 입자가 제공된다. 추가 실시양태에서, 약 108 내지 약 1010개의 입자가 제공된다. 바람직한 실시양태에서, 바람직한 용량은 0.1％ 고체/ml이다. 따라서, 0.5 ㎛ 비드의 경우, 바람직한 용량은 약 4×109개의 비드이고, 0.05 ㎛ 비드의 경우, 바람직한 용량은 약 4×1012개의 비드이며, 3 ㎛ 비드의 경우, 바람직한 용량은 2×107개의 비드이다. 일부 실시양태에서, 입자 용량은 약 25 mg/mL 내지 약 50 mg/mL이다. 일부 실시양태에서, 입자 용량은 약 50 mg/mL 내지 약 100 mg/mL이다. 일부 실시양태에서, 입자 용량은 약 100 mg/mL 내지 약 150 mg/mL이다. 일부 실시양태에서, 입자 용량은 약 150 mg/mL 내지 약 200 mg/mL이다. 일부 실시양태에서, 입자 용량은 약 200 mg/mL 내지 약 250 mg/mL이다. 일부 실시양태에서, 입자 용량은 약 250 mg/mL 내지 약 300 mg/mL이다. 일부 실시양태에서, 입자 용량은 약 300 mg/mL 이상이다. 그러나, 치료될 특정 병태를 치료하는데 효과적인 임의의 용량이 본 발명에 포괄된다.
본 발명은 면역 관련 장애 예컨대 자가면역 질환, 이식 거부, 효소 결핍증 및 알레르기 반응의 치료에 유용하다. 합성 생체적합성 입자 시스템을 치환하여 면역 관용을 유도하는 것은 제작 용이성, 치료제의 광범위한 이용가능성, 샘플들 사이의 균일성 증가, 잠재적인 치료 부위의 수의 증가, 및 캐리어 세포에 대한 알레르기 반응의 잠재력의 극적인 감소에 이를 수 있다.
본원에서 사용된 바와 같이, "면역 반응"이라는 용어는 T 세포 매개 및/또는 B 세포 매개 면역 반응을 포함한다. 예시적인 면역 반응은 T 세포 반응, 예를 들어, 시토카인 생산 및 세포성 세포독성을 포함한다. 추가적으로, 면역 반응이라는 용어는 T 세포 활성화에 의해 간접적으로 실행되는 면역 반응, 예를 들어, 항체 생산 (체액성 반응), 및 시토카인 반응성 세포, 예를 들어, 대식세포의 활성화를 포함한다. 면역 반응에서 수반되는 면역 세포는 림프구, 예컨대 B 세포 및 T 세포 (CD4+, CD8+, Th1 및 Th2 세포); 항원 제시 세포 (예를 들어, 전문 항원 제시 세포 예컨대 수지상 세포, 대식세포, B 림프구, 랑게스한스 세포, 및 비-전문 항원 제시 세포 예컨대 각질세포, 내피 세포, 성상세포, 섬유아세포, 희소돌기아교세포); 천연 킬러 세포; 골수성 세포, 예컨대 대식세포, 호산구, 비만 세포, 호염기구, 및 과립구를 포함한다. 일부 실시양태에서, 본 발명의 변형 입자는 염증성 세포가 염증 부위로 통행하는 것을 감소시키는데 효과적이다.
본원에서 사용된 바와 같이, "아네르기", "관용", 또는 "항원-특이적 관용"이라는 용어는 T 세포 수용체-매개 자극에 대한 T 세포의 무감응을 지칭한다. 이같은 무감응은 일반적으로 항원-특이적이고, 항원성 펩티드에 대한 노출이 중단된 후에 지속된다. 예를 들어, T 세포에서의 아네르기는 시토카인 생산, 예를 들어, IL-2의 결여를 특징으로 한다. T-세포 아네르기는 T 세포가 항원에 노출되고 제1 신호 (T 세포 수용체 또는 CD-3 매개 신호)를 제2 신호 (공동자극성 신호)의 부재 하에 받을 때 발생한다. 이러한 조건 하에, 세포가 동일한 항원에 다시 노출되는 것은 (재노출이 공동자극성 분자의 존재 하에 발생하는 경우에도) 시토카인 생산 실패 및 이어지는 증식 실패를 초래한다. 따라서, 시토카인 생산 실패는 증식을 예방한다. 그러나, 시토카인 (예를 들어, IL-2)과 함께 배양되면 아네르기성 T 세포가 증식할 수 있다. 예를 들어, ELISA에 의해 또는 지표물 세포주를 사용하는 증식 검정법에 의해 측정되는 바와 같이 T 림프구에 의한 IL-2 생산의 결여에 의해 T 세포 아네르기가 또한 관찰될 수 있다. 대안적으로, 리포터 유전자 구축물이 사용될 수 있다. 예를 들어, 아네르기 T 세포는 5' IL-2 유전자 인핸서의 제어 하에 이종성 프로모터에 의해 유도되거나 또는 인핸서 내에서 발견될 수 있는 API 서열의 다량체에 의해 유도되는 DL-2 유전자 전사를 개시하지 못한다 (Kang et al. 1992 Science. 257:1134).
본원에서 사용된 바와 같이, "면역학적 관용"이라는 용어는 a) 특이적 면역학적 반응의 수준 감소 (적어도 부분적으로 항원-특이적 이펙터 T 림프구, B 림프구, 항체, 또는 이들의 등가물에 의해 매개되는 것으로 생각됨); b) 특이적 면역학적 반응의 개시 또는 진행의 지연; 또는 c) 특이적 면역학적 반응의 개시 또는 진행의 위험 감소가 있는, 미치료 대상체와 비교하여 치료 대상체의 일부에서 수행되는 방법을 지칭한다. "특이적" 면역학적 관용은 다른 것에 비해 특정 항원에 대해 우선적으로 면역학적 관용이 발동될 때 발생한다. "비-특이적" 면역학적 관용은 염증성 면역 반응에 이르는 항원들에 대해 무차별적으로 면역학적 관용이 발동될 때 발생한다. "준-특이적" 면역학적 관용은 병원성 면역 반응에 이르는 항원에 대해 반-차별적으로 면역학적 관용이 발동되지만 보호 면역 반응에 이르는 다른 것들에 대해서는 그렇지 않을 때 발생한다.
자가항원 및 자가면역 질환에 대한 관용은 흉선에서의 자가-반응성 T 세포의 음성 선별 및 흉선 고갈에서 벗어나 말초에서 발견되는 자가반응성 T 세포에 대한 말초 관용의 메커니즘을 포함하는 다양한 메커니즘에 의해 달성된다. 말초 T 세포 관용을 제공하는 메커니즘의 예는 자가-항원의 "무시", 자가항원에 대한 아네르기 또는 비반응성, 시토카인 면역 이탈, 및 자가-반응성 T 세포의 활성화-유도 세포사를 포함한다. 추가적으로, 조절 T 세포는 말초 관용을 매개하는 것에서 수반되는 것으로 나타났다. 예를 들어, 문헌 [Walker et al. (2002) Nat. Rev. Immunol. 2: 11-19]; [Shevach et al. (2001) Immunol. Rev. 182:58-67]을 참조한다. 일부 경우에, 자가항원에 대한 말초 관용이 상실 (또는 파괴)되고, 자가면역 반응이 뒤따른다. 예를 들어, EAE에 대한 동물 모델에서, TLR 선천성 면역 수용체를 통한 항원 제시 세포 (APC)의 활성화가 자가-관용을 파괴하고 EAE 유도를 초래하는 것으로 나타났다 (Waldner et al. (2004) J. Clin. Invest. 113:990-997).
따라서, 일부 실시양태에서, 본 발명은 항원 제시를 증가시키는 한편 TLR7/8, TLR9, 및/또는 TLR 7/8/9 의존적 세포 자극을 억제하거나 감소시키는 방법을 제공한다. 본원에 기술된 바와 같이, 특정한 변형 입자의 투여는 DC 또는 APC에 의한 항원 제시를 초래하는 한편 면역자극성 폴리뉴클레오티드와 연관된 TLR 7/8, TLR9, 및/또는 TLR7/8/9 의존적 세포 반응을 억제한다. 이같은 억제는 하나 이상의 TLR-연관 시토카인의 수준 감소를 포함할 수 있다.
상기 논의된 바와 같이, 본 발명은 Mac-1 및 LFA-1 매개 장애의 치료에 유용한 생물학적 성질이 있는 신규 화합물을 제공한다.
제약 조성물
따라서, 본 발명의 또 다른 측면에서, 관용화 면역 변형 입자를 포함하고 제약상 허용되는 담체를 임의적으로 포함하는 제약 조성물이 제공된다. 특정 실시양태에서, 이러한 조성물은 하나 이상의 추가적인 치료제를 임의적으로 추가로 포함한다. 대안적으로, 본 발명의 변형 입자는 이를 필요로 하는 환자에게 하나 이상의 다른 치료제의 투여와 조합되어 투여될 수 있다. 예를 들어, 본 발명의 화합물과 함께 공동 투여하거나 또는 제약 조성물 내에 포함시키기 위한 추가적인 치료제는 인가된 항염증제일 수 있거나, 또는 제어되지 않은 염증성 면역 반응 또는 박테리아 또는 바이러스 감염을 특징으로 하는 임의의 장애의 치료에 대해 궁극적으로 승인을 얻는 식품의약청에서 승인을 받고 있는 다수의 작용제 중 임의의 것일 수 있다. 본 발명의 변형 입자가 치료를 위해 유리 형태로, 또는 적합한 경우에는 이의 제약상 허용되는 유도체로서 존재할 수 있다는 것이 또한 이해될 것이다.
본 발명의 제약 조성물은 제약상 허용되는 담체를 추가적으로 포함하고, 이는, 본원에서 사용된 바와 같이, 원하는 특정 제형에 적합한 바와 같은 임의의 모든 용매, 희석제, 또는 기타 액체 비히클, 분산 또는 현탁 보조제, 표면 활성제, 등장성 작용제, 증점 또는 유화 작용제, 방부제, 고체 결합제, 윤활제 등을 포함한다. 문헌 [Remington's Pharmaceutical Sciences, Sixteenth Edition, E. W. Martin (Mack Publishing Co., Easton, Pa., 1980)]에 제약 조성물을 제형화하는데 사용되는 다양한 담체 및 이의 제조를 위한 공지된 기술이 개시되어 있다. 임의의 편리한 담체 매질이, 예컨대 임의의 바람직하지 않은 생물학적 효과을 일으키거나 또는 다르게는 제약 조성물의 임의의 다른 성분(들)와 해로운 방식으로 상호작용함으로써, 본 발명의 화합물과 비상용성인 경우를 제외하고, 이의 사용은 본 발명의 범주 내인 것으로 구상된다. 제약상 허용되는 담체로서의 역할을 할 수 있는 물질의 일부 예는 당 예컨대 락토스, 글루코스 및 수크로스; 전분 예컨대 옥수수 전분 및 감자 전분; 셀룰로스 및 이의 유도체 예컨대 소듐 카르복시메틸 셀룰로스, 에틸 셀룰로스 및 셀룰로스 아세테이트; 분말화 트래거캔스; 맥아; 젤라틴; 활석; 부형제 예컨대 코코아 버터 및 좌약 왁스; 오일 예컨대 땅콩유, 면실유, 홍화유, 참기름, 올리브유, 옥수수유 및 대두유; 글리콜 예컨대 프로필렌 글리콜; 에스테르 예컨대 에틸 올레에이트 및 에틸 라우레이트; 한천; 완충제 예컨대 수산화마그네슘 및 수산화알루미늄, 알긴산, 발열원이 없는 물, 등장성 염수, 링거액, 에틸 알콜 및 포스페이트 완충제 용액, 뿐만 아니라 기타 비독성 상용성 윤활제 예컨대 소듐 라우릴 술페이트 및 스테아르산마그네슘을 포함하지만 이에 제한되지 않을 뿐만 아니라, 착색제, 방출제, 코팅제, 감미, 풍미 및 방향 작용제, 방부제 및 항산화제 또한 제형자의 판단에 따라 조성물 내에 존재할 수 있다.
경구 투여를 위한 액체 제형은 제약상 허용되는 에멀션, 마이크로에멀션, 용액, 현탁액, 시럽 및 엘릭서르를 포함하지만 이에 제한되지 않는다. 활성 화합물에 더하여, 액체 제형은 관련 분야에서 통상적으로 사용되는 불활성 희석제, 예를 들어, 물 또는 기타 용매, 가용화제 및 유화제 예컨대 에틸 알콜, 이소프로필 알콜, 에틸 카르보네이트, 에틸 아세테이트, 벤질 알콜, 벤질 벤조에이트, 프로필렌 글리콜, 1,3-부틸렌 글리콜, 디메틸포르아미드, 오일 (특히, 면실유, 땅콩유, 옥수수유, 배아유, 올리브유, 피마자유 및 참기름), 글리세롤, 테트라히드로푸르푸릴 알콜, 폴리에틸렌 글리콜, 및 소르비탄의 지방산 에스테르, 및 이들의 혼합물을 함유할 수 있다. 불활성 희석제에 더하여, 경구 조성물은 아주반트 예컨대 습윤화제, 유화 및 현탁 작용제, 감미, 풍미 및 방향 작용제를 또한 포함할 수 있다.
본 발명의 입자는 경구, 비강, 정맥내, 근육내, 안내, 경피, 복강내 또는 피하 투여될 수 있다. 한 실시양태에서, 본 발명의 입자는 정맥내 투여된다.
투여
면역 반응의 조정을 위한 본 발명의 유효량 및 투여 방법은 개체, 치료하려는 병태, 및 관련 분야의 통상의 기술자에게 명백한 기타 요인을 기초로 변할 수 있다. 고려될 요인은 투여 경로 및 투여할 용량의 횟수를 포함한다. 이같은 요인들은 관련 분야에 공지되어 있고, 과도한 실험 없이 이같은 결정을 내리는 것은 충분히 관련 분야의 기술 내에 속한다. 적절한 투여량 범위는 바람직한 면역 조절을 제공하는 것이다. 캐리어의 유용한 투여량 범위 (전달되는 캐리어의 양으로 제공됨)는, 예를 들어, 대략적으로 하기 중 임의의 것일 수 있다: 0.5 내지 10 mg/kg, 1 내지 9 mg/kg, 2 내지 8 mg/kg, 3 내지 7 mg/kg, 4 내지 6 mg/kg, 5 mg/kg, 1 내지 10 mg/kg, 5 내지 10 mg/kg. 대안적으로, 투여량은 입자의 수를 기초로 결정될 수 있다. 예를 들어, 캐리어의 유용한 투여량 (전달되는 캐리어의 양으로 제공됨)은, 예를 들어, 용량 당 약 106, 107, 108, 109, 1010개 또는 이를 초과하는 개수의 입자일 수 있다. 각각의 환자에게 제공되는 절대적인 양은 약리학적 성질 예컨대 생체이용률, 소거 속도, 및 투여 경로에 좌우된다. 제약상 허용되는 담체, 희석제 및 부형제, 및 제약 조성물 제형의 제조 방법의 상세사항이 문헌 [Remington's Pharmaceutical Sciences 18th Edition, 1990, Mack Publishing Co., Easton, Pa., USA.]에서 제공되고, 이러한 문헌은 이에 의해 전문이 참조로 포함된다.
특정 캐리어 제형의 유효량 및 투여 방법은 개별적인 환자, 원하는 결과 및/또는 장애 유형, 질환의 단계, 및 관련 분야의 통상의 기술자에게 명백한 기타 요인을 기초로 변할 수 있다. 특정 용도에 유용한 투여 경로(들)가 관련 분야의 통상의 기술자에게 명백하다. 투여 경로는 국소, 피부, 경피, 경점막, 표피, 비경구, 위장, 및 비인두 및 폐 (경기관지 및 경폐포를 포함함)를 포함하지만, 이에 제한되지 않는다. 적절한 투여량 범위는 혈액 수준에 의해 측정 시 약 1-50 μM의 조직 농도를 달성하기 위한 충분한 IRP-함유 조성물을 제공하는 것이다. 각각의 환자에게 제공되는 절대적인 양은 약리학적 성질 예컨대 생체이용률, 소거 속도 및 투여 경로에 좌우된다.
본 발명은 생리학적으로 허용되는 삽입물, 연고, 크림, 린스 및 겔을 포함하지만 이에 제한되지 않는, 국소 용도에 적절한 캐리어 제형을 제공한다. 예시적인 피부 투여 경로는 최소로 침습성인 것 예컨대 경피 전달, 표피 투여 및 피하 주사이다.
경피 투여는 캐리어가 피부를 투과하여 혈류에 진입하게 허용할 수 있는 크림, 린스, 겔 등의 적용에 의해 달성된다. 경피 투여에 적절한 조성물은 피부에 직접 적용되거나 또는 보호 캐리어 예컨대 경피 장치 (소위 "패치") 내로 혼입된 제약상 허용되는 현탁액, 오일, 크림 및 연고를 포함하지만 이에 제한되지 않는다. 적절한 크림, 연구 등의 예를, 예를 들어, 문헌 [Physician's Desk Reference]에서 확인할 수 있다. 수일 이상의 기간 동안 손상되지 않은 피부에 연속적으로 제품을 전달하는 시판되는 패치를 예를 들어 사용하여, 경피 전달은 이온이동법에 의해서 달성될 수도 있다. 이러한 방법을 사용하는 것은 비교적 큰 농도의 제약 조성물의 제어 전달을 가능하게 하고, 조합 약물의 주입을 허용하며, 흡수 촉진제의 동시 사용을 가능하게 한다.
비경구 투여 경로는 전기 (이온이동법) 또는 직접 주사 예컨대 중심 정맥선 내로의 직접 주사, 정맥내, 근육내, 복막내, 피내 또는 피하 주사를 포함하지만 이에 제한되지 않는다. 비경구 투여에 적절한 캐리어의 제형은 일반적으로 USP 물 또는 주사용수 내에 제형화되고, 추가로 pH 완충제, 염 벌크화제, 방부제, 및 기타 제약상 허용되는 부형제를 추가로 포함할 수 있다. 비경구 주사를 위한 면역조절 폴리뉴클레오티드는 제약상 허용되는 등장성 무균 용액 예컨대 주사용 염수 및 포스페이트 완충 염수 내에 제형화될 수 있다.
위장 투여 경로는 섭취 및 직장 경로를 포함하지만 이에 제한되지 않고, 예를 들어, 섭취를 위한 제약상 허용되는 분말, 알약 또는 액체, 및 직장 투여를 위한 좌약을 사용하는 것을 포함할 수 있다.
비인두 및 폐 투여는 흡입에 의해 달성되고, 비강내, 경기관지 및 경폐포 경로와 같은 전달 경로를 포함한다. 본 발명은 에어로졸을 형성하기 위한 액체 현탁액, 뿐만 아니라 건조 분말 흡입 전달 시스템을 위한 분말 형태를 포함하지만 이에 제한되지 않는, 흡입에 의한 투여에 적절한 캐리어의 제형을 포함한다. 캐리어 제형의 흡입에 의한 투여에 적절한 장치는 아토마이저, 기화기, 네뷸라이저, 및 건조 분말 흡입 전달 장치를 포함하지만, 이에 제한되지 않는다.
적절한 분산제 또는 습윤화제 및 현탁제를 사용하여 공지된 기술에 따라 주사용 제제, 예를 들어, 무균성 주사용 수성 또는 유성 현탁액을 제형화할 수 있다. 무균성 주사용 제제는 비경구적으로 허용되는 비독성 담체 또는 용매 내의 무균성의 주사가능한 용액, 현탁액 또는 에멀션, 예를 들어, 1,3-부탄디올 내의 용액일 수 있다. 사용될 수 있는 허용되는 비히클 및 용매에는 물, 링거 용액, U.S.P. 및 등장성 염화나트륨 용액이 있다. 추가적으로, 무균성 고정유가 용매 또는 현탁 매질로서 통상적으로 사용된다. 이러한 목적을 위해, 합성 모노- 또는 디글리세리드를 포함하는 임의의 무자극 고정유를 사용할 수 있다. 추가적으로, 올레산과 같은 지방산이 주사제의 제조에서 사용된다.
예를 들어, 박테리아-보유 필터를 통한 여과에 의해, 또는 사용 전에 무균수 또는 기타 무균성 주사용 매질에 용해 또는 분산될 수 있는 무균성 고체 조성물의 형태로 멸균제를 혼입시킴으로써, 주사용 제형을 멸균할 수 있다.
약물의 효과를 연장시키기 위해, 피하 또는 근육내 주사로부터의 약물의 흡수를 느리게 하는 것이 종종 바람직하다. 이는 액체 현탁액 또는 수 용해도가 불량한 결정질 또는 무정형 물질을 사용하는 것에 의해 달성될 수 있다. 그러면, 약물의 흡수 속도가 이의 용해 속도에 좌우되고, 차례로 용해 속도는 결정 크기 및 결정질 형태에 좌우될 수 있다. 대안적으로, 비경구적으로 투여된 약물 형태의 지연된 흡수가 약물을 오일 비히클에 용해 또는 현탁시킴으로써 달성된다. 생물분해성 중합체 예컨대 폴리락티드-폴리글리콜리드 내에 약물의 마이크로캡슐 매트릭스를 형성시킴으로써 주사용 디포(depot) 형태가 제조된다. 약물 대 중합체의 비 및 사용된 특정 중합체의 성질에 따라, 약물 방출 속도가 제어될 수 있다. 다른 생물분해성 중합체의 예는 (폴리(오르토에스테르) 및 폴리(안히드리드)를 포함한다. 신체 조직과 상용성인 리포솜 또는 마이크로에멀션 내에 약물을 포획시킴으로써 주사용 디포 제형이 또한 제조된다.
일부 실시양태에서, 본 발명의 합성 생물분해성 입자는 제작 용이성, 치료제의 광범위한 이용가능성, 및 치료 부위 증가를 제공한다. 본 발명의 실시양태의 개발 동안 수행된 실험에서, 펩티드 (예를 들어, PLP139-151 펩티드)를 이러한 입자에 접합시키는 것이 실연되었다. 이같은 펩티드-커플링 입자는 (예를 들어, 다발경화증의 SJL/J PLP139-151/CFA-유도 R-EAE 뮤린 모델에서) 질환 발달의 예방 및 면역학적 관용의 유도에 효과적인 것으로 나타났다. 본 발명의 펩티드-커플링 캐리어는 다른 관용 유도 구조에 비해 수많은 장점을 제공한다. 일부 실시양태에서, 입자는 생물분해성이고, 따라서 신체 내에서 장기가 지속되지 않을 것이다. 완전한 분해를 위한 시간을 제어할 수 있다. 일부 실시양태에서, 세포 활성화 없이 내재화를 용이하게 하도록 입자가 관능화된다 (예를 들어, 포스파티딜세린이 PLG 마이크로스피어 내로 로딩됨). 일부 실시양태에서, 특이적 세포 집단에 대한 표적화 리간드가 입자에 혼입된다. 일부 실시양태에서, 항염증성 시토카인 예컨대 IL-10 및 TGF-β가 입자 상에 또는 입자 내에 포함되어, 입자가 내재화되는 세포 유형의 활성화를 제한하고, 조절 T 세포의 활성화 및 에너지 및/또는 결실을 통한 관용 유도를 용이하게 한다. 입자의 조성이 입자가 신체에서 지속되는 시간의 길이에 영향을 미치는 것으로 발견되었고, 관용은 신속한 입자 흡수 및 소거/분해를 필요로 한다. 50:50 락티드:글리콜리드를 초과하는 비는 분해 속도를 느리게 하기 때문에, 본 발명의 입자는 락티드:글리콜리드 비가 약 50:50 이하이다. 한 실시양태에서, 본 발명의 입자는 D,L-락티드:글리콜리드 비가 약 50:50이다.
경구 투여용 고체 제형은 캡슐, 정제, 알약, 분말 및 과립을 포함한다. 이같은 고체 제형에서, 변형 입자는 적어도 하나의 제약상 허용되는 불활성 부형제 또는 담체 예컨대 시트르산나트륨 또는 인산2칼슘 및/또는 a) 충전제 또는 증량제 예컨대 전분, 락토스, 수크로스, 글루코스, 만니톨 및 규산, b) 결합제, 예를 들어, 카르복시메틸셀룰로스, 알기네이트, 젤라틴, 폴리비닐피롤리돈, 수크로스, 및 아카시아, c) 습윤제 예컨대 글리세롤, d) 붕해제 예컨대 한천-한천, 탄산칼슘, 감자 또는 타피오카 전분, 알긴산, 특정 실리케이트, 및 탄산나트륨, e) 용해 지연제 예컨대 파라핀, f) 흡수 가속화제 예컨대 4급 암모늄 화합물, g) 습윤화제, 예를 들어, 세틸 알콜 및 글리세롤 모노스테아레이트, h) 흡수제 예컨대 카올린 및 벤토나이트 점토, 및 i) 윤활제 예컨대 활석, 스테아르산칼슘, 스테아르산마그네슘, 고체 폴리에틸렌 글리콜, 소듐 라우릴 술페이트, 및 이들의 혼합물과 혼합된다. 캡슐, 정제 및 알약의 경우, 제형은 완충제를 또한 포함할 수 있다.
유사한 유형의 고체 조성물이 락토스 또는 유당, 뿐만 아니라 고분자량 폴리에틸렌글리콜 등과 같은 부형제를 사용하여 연질 및 경질-충전 젤라틴 캡슐에서 충전제로서 또한 사용될 수 있다. 정제, 당의정, 캡슐, 알약 및 과립의 고체 투약 형태는 코팅 및 쉘 예컨대 장용 코팅 및 제약 제형 분야에 널리 공지되어 있는 기타 코팅과 함께 제조될 수 있다. 이들은 불투명화제를 임의적으로 함유할 수 있고, 또한, 임의적으로는 지연 방식으로, 장관의 특정 부분에서 활성 성분(들)만 또는 활성 성분(들)을 우선적으로 방출하는 조성물일 수도 있다. 사용될 수 있는 매립 조성물의 예는 중합체 물질 및 왁스를 포함한다. 유사한 유형의 고체 조성물이 락토스 또는 유당, 뿐만 아니라 고분자량 폴리에틸렌 글리콜 등과 같은 부형제를 사용하여 연질 및 경질-충전 젤라틴 캡슐에서 충전제로서 또한 사용될 수 있다.
변형 입자는 상기 언급된 바와 같은 하나 이상의 부형제가 있는 마이크로캡슐화 형태일 수도 있다. 정제, 당의정, 캡슐, 알약 및 과립의 고체 투약 형태는 코팅 및 쉘 예컨대 장용 코팅 및 제약 제형 분야에 널리 공지되어 있는 기타 코팅과 함께 제조될 수 있다. 이같은 고체 투약 형태에서, 활성 화합물은 적어도 하나의 불활성 희석제 예컨대 수크로스, 락토스 및 전분과 혼합될 수 있다. 이같은 투약 형태는, 정상적인 실무에서와 같이, 불활성 희석제 이외의 추가적인 물질, 예를 들어, 정제화 윤활제 및 기타 정제화 보조물 예컨대 스테아르산마그네슘 및 미세결정질 셀룰로스를 또한 포함할 수 있다. 캡슐, 정제 및 알약의 경우, 투약 형태는 완충제를 또한 포함할 수 있다. 이들은 불투명화제를 임의적으로 함유할 수 있고, 또한, 임의적으로는 지연 방식으로, 장관의 특정 부분에서 변형 입자만 또는 변형 입자를 우선적으로 방출하는 조성물일 수도 있다. 사용될 수 있는 매립 조성물의 예는 중합체 물질 및 왁스를 포함한다.
본 발명은 본 발명의 변형 입자의 제약상 허용되는 국소 제형을 포함한다. 본원에서 사용된 바와 같이, "제약상 허용되는 국소 제형"이라는 용어는 제형을 표피에 적용하는 것에 의한 본 발명의 변형 마이크로입자의 피내 투여를 위한 제약상 허용되는 임의의 제형을 의미한다. 본 발명의 특정 실시양태에서, 국소 제형은 담체 시스템을 포함한다. 제약상 효과적인 담체는 용매 (예를 들어, 알콜, 폴리알콜, 물), 크림, 로션, 연고, 오일, 고약, 리포솜, 분말, 에멀션, 마이크로에멀션, 및 완충 용액 (예를 들어, 저장성 또는 완충 염수), 또는 약제를 국소 투여하기 위한 관련 분야에 공지된 임의의 다른 담체를 포함하지만, 이에 제한되지 않는다. 관련 분야에 공지된 담체의 더욱 완전한 목록이 관련 분야에서 표준인 참조문헌 교재, 예를 들어, 문헌 [Remington's Pharmaceutical Sciences, 16th Edition, 1980 and 17th Edition, 1985] (양쪽 모두 펜실베니아주 이스턴의 맥 퍼블리싱 컴퍼니(Mack Publishing Company)의해 간행됨)]에 의해 제공되고, 이의 개시내용은 전문이 본원에 참조로 포함된다. 특정한 다른 실시양태에서, 본 발명의 국소 제형은 부형제를 포함할 수 있다. 관련 분야에 공지된 임의의 제약상 허용되는 부형제를 사용하여 본 발명의 제약상 허용되는 국소 제형을 제조할 수 있다. 본 발명의 국소 제형에 포함될 수 있는 부형제의 예는 방주제, 항산화제, 보습제, 연화제, 완충제, 가용화제, 기타 침투 작용제, 피부 보호제, 계면활성제, 및 추진제, 및/또는 변형 입자와 조합되어 사용되는 추가적인 치료제를 포함하지만, 이에 제한되지 않는다. 적절한 방부제는 알콜, 4급 아민, 유기 산, 파라벤, 및 페놀을 포함하지만, 이에 제한되지 않는다. 적절한 항산화제는 아스코르브산 및 이의 에스테르, 중아황산나트륨, 부틸화 히드록시톨루엔, 부틸화 히드록시아니솔, 토코페롤, 및 킬레이팅제 예컨대 EDTA 및 시트르산을 포함하지만, 이에 제한되지 않는다. 적절한 보습제는 글리세린, 소르비톨, 폴리에틸렌 글리콜, 요소, 및 프로필렌 글리콜을 포함하지만, 이에 제한되지 않는다. 본 발명과 함께 사용하기 위한 적절한 완충제는 시트르산, 염산, 및 락트산 완충제를 포함하지만 이에 제한되지 않는다. 적절한 가용화제는 4급 염화암모늄, 시클로덱스트린, 벤질 벤조에이트, 레시틴, 및 폴리소르베이트를 포함하지만 이에 제한되지 않는다. 본 발명의 국소 제형에서 사용될 수 있는 적절한 피부 보호제는 비타민 E 오일, 알란토인, 디메티콘, 글리세린, 페트로라툼, 및 산화아연을 포함하지만, 이에 제한되지 않는다.
특정 실시양태에서, 본 발명의 제약상 허용되는 국소 제형은 적어도 본 발명의 변형 입자 및 침투 강화제를 포함한다. 국소 제형의 선택은 치료될 병태, 본 발명의 화합물 및 존재하는 기타 부형제의 물리화학적 특성, 제형 내에서의 이들의 안정성, 이용가능한 제작 설비, 및 비용 제약을 포함하는 여러 요인에 좌우될 것이다. 본원에서 사용된 바와 같이, "침투 강화제"라는 용어는 약리학적으로 활성인 화합물을, 바람직하게는 거의 전신 흡수되지 않으면서 또는 전신 흡수되지 않으면서, 각질층을 지나 표피 또는 진피 내로 수송할 수 있는 작용제를 의미한다. 광범위한 화합물이 피부를 통과하는 약물의 침투 속도를 강화하는 것에서의 이들의 유효성에 대해 평가되었다. 예를 들어, 문헌 [Percutaneous Penetration Enhancers, Maibach H. I. and Smith H. E. (eds.), CRC Press, Inc., Boca Raton, Fla. (1995)] (다양한 피부 침투 강화제의 사용 및 테스트를 조사함), 및 [Buyuktimkin et al., Chemical Means of Transdermal Drug Permeation Enhancement in Transdermal and Topical Drug Delivery Systems, Gosh T. K., Pfister W. R., Yum S. I. (Eds.), Interpharm Press Inc., Buffalo Grove, Ill. (1997)]을 참조한다. 특정한 예시적인 실시양태에서, 본 발명과 함께 사용하기 위한 투과제는 트리글리세리드 (예를 들어, 대두유), 알로에 조성물 (예를 들어, 알로에-베라 겔), 에틸 알콜, 이소프로필 알콜, 옥틸페닐폴리에틸렌 글리콜, 올레산, 폴리에틸렌 글리콜 400, 프로필렌 글리콜, N-데실메틸술폭시드, 지방산 에스테르 (예를 들어, 이소프로필 미리스테이트, 메틸 라우레이트, 글리세롤 모노올레에이트, 및 프로필렌 글리콜 모노올레에이트) 및 N-메틸피롤리돈을 포함하지만, 이에 제한되지 않는다.
특정 실시양태에서, 조성물은 연고, 페이스트, 크림, 로션, 겔, 분말, 용액, 스프레이, 흡입제 또는 패치의 형태일 수 있다. 특정한 예시적 실시양태에서, 본 발명에 따른 조성물의 제형은 크림이고, 이는 포화 또는 불포화 지방산 예컨대 스테아르산, 팔미트산, 올레산, 팔미토-올레산, 세틸 또는 올레일 알콜을 추가로 포함할 수 있으며, 스테아르산이 특히 바람직하다. 본 발명의 크림은 비이온성 계면활성제, 예를 들어, 폴리옥시-40-스테아레이트를 또한 함유할 수 있다. 특정 실시양태에서, 활성 성분은 무균 조건 하에 제약상 허용되는 담체, 및 요구될 수 있는 바와 같은 임의의 필요한 방부제 또는 완충제와 혼합된다. 안과용 제형, 점이제, 및 점안제 또한 본 발명의 범주 내인 것으로 구상된다. 추가적으로, 본 발명은 경피 패치의 사용을 구상하고, 이는 화합물을 신체에 제어 전달하는 것을 제공하는 장점이 부가되었다. 이같은 투약 형태는 화합물을 적합한 매질에 용해 또는 분배함으로써 제조된다. 상기 논의된 바와 같이, 침투 강화제는 피부를 가로지르는 화합물의 유동을 증가시는데 또한 사용될 수 있다. 속도 제어 막을 제공함으로써 또는 중합체 매트릭스 또는 겔 내에 화합물을 분산시킴으로써 속도가 제어될 수 있다.
변형 입자는 에어로졸에 의해 투여될 수 있다. 이는 변형 입자를 함유하는 수성 에어로졸, 리포솜 제제 또는 고체 입자를 제조함으로써 달성된다. 비수성 (예를 들어, 플루오로카본 추진제) 현탁액을 사용할 수 있다.
보통, 수성 에어로졸은 작용제의 수성 용액 또는 현탁액을 통상적인 제약상 허용되는 담체 및 안정화제와 함께 제형화함으로써 제조된다. 담체 및 안정화제는 특정 화합물의 요건에 따라 다르지만, 전형적으로 비이온성 계면활성제 (트윈, 플루로닉®, 또는 폴리에틸렌 글리콜), 혈청 단백질과 같은 무해한 단백질, 소르비탄 에스테르, 올레산, 레시틴, 아미노산 예컨대 글리신, 완충제, 염, 당 또는 당 알콜을 포함한다. 에어로졸은 일반적으로 등장성 용액으로부터 제조된다.
본 발명의 변형 입자 및 제약 조성물이 조합 요법에서 제형화 및 사용될 수 있고, 즉 화합물 및 제약 조성물이 하나 이상의 다른 원하는 치료제 또는 의학 절차와 동시에, 그 전에, 또는 그 후에 제형화 또는 투여될 수 있다는 것이 또한 이해될 것이다. 조합 체계에서 사용할 요법 (치료제 또는 절차)의 특정한 조합은 원하는 치료제 및/또는 절차의 상용성 및 달성하려는 원하는 치료 효과를 고려할 것이다. 사용된 요법들이 동일한 장애에 대해 원하는 효과를 달성할 수 있거나 (예를 들어, 본 발명의 화합물이 또 다른 항염증 작용제와 동시에 투여될 수 있음), 또는 상이한 효과 (예를 들어, 임의의 유해 효과의 제어)를 달성할 수 있다는 것이 또한 이해될 것이다.
특정 실시양태에서, 본 발명의 변형 입자를 함유하는 제약 조성물은 하나 이상의 추가적인 치료적으로 활성인 성분 (예를 들어, 항염증 및/또는 완화제)을 추가로 포함한다. 본 발명의 목적을 위해, "완화제"라는 용어는 질환 증상 및/또는 치료 체계의 부작용의 경감에 초점을 두지만 치유적이지는 않은 치료를 지칭한다. 예를 들어, 완화적 치료는 진통제, 항구토 약제 및 항멀미 약물을 포함한다.
본 발명은 개체에게 본원에 기술된 변형 입자를 투여하는 것을 포함하는, 개체, 바람직하게는 포유동물, 더욱 바람직하게는 인간에서 면역 반응을 조절하는 방법을 제공한다. 본 발명이 제공하는 면역조절 방법은 면역자극 폴리펩티드 또는 바이러스 또는 박테리아 성분에 의해 자극되는 면역 반응을 포함하지만 이에 제한되지 않는 적응 면역 반응 또는 선천 면역 반응을 저해 및/또는 억제하는 것을 포함한다.
변형 입자는 면역 반응을 조절하는데 충분한 양으로 투여된다. 본원에 기술된 바와 같이, 면역 반응의 조절은 체액성 및/또는 세포성일 수 있고, 관련 분야의 표준 기술을 사용하여 본원에 기술된 바와 같이 측정된다.
일부 실시양태에서, 본원에 기술된 조성물은 삽입물 (예를 들어, 장치) 및/또는 이식물 (예를 들어, 조직, 세포, 기관)과 함께 (예를 들어, 이와 동시에, 그 전에 또는 그 후에) 투여되어, 이와 관련된 면역 반응을 매개하고/하거나, 무효화하고/하거나, 조절하고/하거나 감소시킨다.
적응증
특정 실시양태에서, 개체는 원치 않는 면역 활성화, 예컨대 알레르기성 질환 또는 병태, 알레르기 및 천식과 연관된 장애를 앓는다. 알레르기성 질환 또는 천식에 걸린 개체는 기존의 알레르기성 질환 또는 천식의 인식가능한 증상이 있는 개체이다. 예를 들어, 알레르기 반응을 유발하는 특정 식품 (예를 들어, 땅콩 단백질 등), 주사 물질 (예를 들어, 벌독 단백질 등), 또는 흡입 물질 (예를 들어, 돼지풀 꽃가루 단백질, 애완동물 비듬 단백질 등)과 복합체를 형성한 입자에 의해, 이같은 개체에서 관용이 유도될 수 있다.
특정 실시양태에서, 개체는 원치 않는 면역 활성화, 예컨대 자가면역 질환 및 염증성 질환과 연관된 장애를 앓는다. 자가면역 질환 또는 염증성 질환에 걸린 개체는 기존의 자가면역 질환 또는 염증성 장애의 인식가능한 증상이 있는 개체이다. 예를 들어, 특정 자가면역 질환을 구동시키는 관련된 자가항원과 복합체를 형성한 입자에 의해, 이같은 개체에서 관용이 유도될 수 있다.
특정 실시양태에서, 개체는 효소 교체 요법과 연관된 장애를 앓는다. 예를 들어, 유전적 결핍이 있는 환자가 생산하지 못하는 효소와 공유결합에 의해 커플링된 입자에 의해, 이들의 특정 결핍을 치료하기 위해 투여된 재조합으로 생산된 효소에 대한 중화 항체 반응을 만드는 것을 방지하기 위해, 이같은 개체에서 관용, 예를 들어, 인자 VIII를 제조하는 능력에서의 유전적 결핍으로 인해 혈우병에 걸린 환자에서의 인간 인자 VIII에 대한 관용이 유도될 수 있다. 또 다른 예는 점액다당류 축적 장애, 강글리오시드증, 알칼리성 저인산증, 콜레스테롤 에스테르 축적 질환, 고요산혈증, 성장 호르몬 결핍증, 신장 빈혈 또는 리소좀 축적 장애 (파브리병, 고쉐병, 헐러병, 헌터 증후군, 마로토-라미병, 니만-픽병, 테이-삭스병, 및 폼페병을 포함함)과 같은 병태에서의 효소 교체를 포함할 수 있다.
특정 실시양태에서, 개체는 실제로 또는 잠재적으로 환자 건강 또는 치료를 손상시키는, 질환 치료를 위해 투여되는 작용제에 대한 강건하거나 또는 다른 방식으로 유해한 면역 반응을 앓는다. 추가적으로, 본 발명이 제공하는 신규 화합물은 작용제에 대한 면역 반응을 나타내지 않지만 잠재적으로 미래에 그럴 수 있는 개체에게 제공될 수 있다. 특정 실시양태에서, 개체는 효소 교체 요법을 받고 있다. 특정 실시양태에서, 치료제는 펩티드 또는 단백질-기반 작용제, DNA 백신, siRNA, 스플라스-부위 스위칭 올리고머, 및 RNA-기반 나노입자를 포함하지만, 이에 제한되지 않는다. 일부 실시양태에서, 치료제는 애드베이트, 항혈우병 인자, 코지네이트, 엘록테이트, 재조합 인자 VIII Fc 융합 단백질, 리팩토, 노보 VIIa, 재조합 인자 VII, 엡타코그 알파, 헬릭세이트, 모나닌, 응고 인자 IX, 윌레이트, 세레다제, 알글루세라제, 세레자임, 이미글루세라제, 엘렐소, 탈리글루세라제 알파, 파브라자임, 아갈시다제 베타, 알두자라자임, -l-이두로니다제, 마이오자임, 산-글루코시다제, 엘라프라제, 이두로네이트-2-술파타제, 나글라자임 아릴술파타제 B, 및 N-아세틸갈락토스아민-4-술파타제를 포함하지만, 이에 제한되지 않는다. 일부 실시양태에서, 혈우병, A형 혈우병, B형 혈우병, 폰빌레브란트병, 고쉐병, 파브리병, 헐러병, 폼페병, 헌터병, 점액다당류 축적 장애, 강글리오시드증, 알칼리성 저인산증, 콜레스테롤 에스테르 축적 질환, 고요산혈증, 성장 호르몬 결핍증, 신장 빈혈 및 마로토-라미병을 포함하지만 이에 제한되지 않는 질환을 치료하기 위해 투여되는 치료제가 개체에게 투여된다.
특정 실시양태에서, 개체는 희귀성 자가면역 병태를 앓는다. 이같은 병태는 특발성 혈소판감소성 자반증, 막성 신장병증, 물집 유사천포창, 보통 천포창, 및 중증 근무력증을 포함하지만, 이에 제한되지 않는다.
특정 실시양태에서, 개체는 질환 요법과 연관된 장애를 앓는다. 재조합 항체의 경우, 예를 들어, 환자가 항체 요법에 대한 중화 항체를 만드는 것을 방지하기 위한 치료적 맥락에서 사용되는 인간화 항체에 대해 관용이 유도되고, 예를 들어, 자가면역 질환의 치료로서 사용되고 있는 인간화 면역 하위세트 고갈 항체 또는 항-시토카인 항체에 대한 관용이 유도된다.
자가면역 질환은 크게 2개의 카테고리로 나뉠 수 있다: 기관-특이적 및 전신성. 자가면역 질환은, 비제한적으로, 류머티스 관절염 (RA), 전신 홍반 루푸스 (SLE), I형 진성 당뇨병, II형 진성 당뇨병, 다발경화증 (MS), 면역-매개 불임 예컨대 조기 난소 부전, 경피증, 쇼그렌병, 백반증, 탈모증 (대머리), 다선성 부전, 그레이브스병, 갑상선저하증, 다발성근염, 보통 천포창, 낙엽 천포창, 크론병 및 궤양성 결장염을 포함하는 염증성 장 질환, B형 간염 바이러스 (HBV) 및 C형 간염 바이러스 (HCV)와 연관된 것들을 포함하는 자가면역 간염, 뇌하수체저하증, 이식편-대 숙주 질환 (GvHD), 심근염, 애디슨병, 자가면역 피부 질환, 포도막염, 악성 빈혈, 복강 질환, 부갑상선저하증, 시신경척수염, 막성 신경병증, 물집 유사천포창, 보통 천포창, 중증 근무력증을 포함한다.
자가면역 질환은, 비제한적으로, 하시모토 갑상선염, I형 및 II형 자가면역 다선성 증후군, 부신생물 천포창, 물집 유사천포창, 헤프헤스모양 피부염, 선형 IgA 질환, 후천성 물집 표피박리증, 결절성 홍반, 임신성 유사천포창, 흉터 유사천포창, 혼합형 본태성 한랭글로불린혈증, 아동기의 만성 물집 질환, 용혈성 빈혈, 혈소판감소성 자반증, 굿파스처 증후군, 자가면역 중성구감소증, 중증 근무력증, 이튼-램버트 근무력 증후군, 근육 강직 증후군, 급성 파종 뇌척수염, 길랑-바레 증후군, 만성 염증성 탈수초 다발신경근병증, 전도 차단이 있는 다병소성 운동 신경병증, 모노클로날 감마글로불린병증이 있는 만성 신경병증, 눈간대경련-근간대경련 증후군, 소뇌 변성, 뇌척수염, 망막병증, 원발성 담도 경화증, 경화성 담관염, 글루텐-민감성 장병증, 강직성 척추염, 반응성 관절염, 다발성근염/피부근염, 혼합형 결합 조직 질환, 베체트 증후군, 건선, 결절성 다발동맥염, 알레르기성 혈관염 및 육아종증 (척-스트라우스병), 다발혈관염, 중복 증후군, 과민성 혈관염, 베게너 육아종증, 측두동맥염, 타카야수 동맥염, 가와사키병, 중추신경계의 고립 혈관염, 폐색성 혈전혈관염, 사르코이드증, 사구체신염, 및 한랭병증을 또한 포함할 수 있다. 이러한 병태들은 의학 분야에 널리 공지되어 있고, 예를 들어, 문헌 [Harrison's Principles of Internal Medicine, 14th ed., Fauci A S et al., eds., New York: McGraw-Hill, 1998]에 기술되어 있다.
자가면역 질환의 연구를 위한 동물 모델이 관련 분야에 공지되어 있다. 예를 들어, 인간 자가면역 질환과 가장 유사하게 보이는 동물 모델은 높은 발병률의 특정 질환이 자발적으로 발달되는 동물 계통을 포함한다. 이같은 모델의 예는 1형 당뇨병과 유사한 질환이 발달되는 비-비만성 당뇨병 (NOD) 마우스, 및 루푸스-유사 질환 경향이 있는 동물, 예컨대 뉴질랜드 하이브리드, MRL-Faslpr 및 BXSB 마우스를 포함하지만 이에 제한되지 않는다. 자가면역 질환이 유도된 동물 모델은 다발경화증에 대한 모델인 실험적 자가면역 뇌척수염 (EAE), 류머티스 관절염에 대한 모델인 콜라겐-유도 관절염 (CIA), 보통 천포창의 실험 모델로서 사용될 수 있는 데스모글레인 3 트랜스제닉 T 세포 마우스, 및 포도막염에 대한 모델인 실험적 자가면역 포도막염 (EAU)을 포함하지만, 이에 제한되지 않는다. 자가면역 질환에 대한 동물 모델은 유전자 조작에 의해서 또한 생성되었고, 예를 들어, 염증성 장 질환에 대한 IL-2/IL-10 녹아웃 마우스, SLE에 대한 Fas 또는 Fas 리간드 녹아웃, 및 류머티스 관절염에 대한 IL-I 수용체 길항제 녹아웃을 포함한다.
특정 실시양태에서, 개체는 박테리아 또는 바이러스 감염을 앓는다. 박테리아 또는 바이러스 감염이 있는 개체는 기존의 박테리아 또는 바이러스 감염의 인식가능한 증상이 있는 개체이다.
본 발명의 변형 입자로 치료가능한 바이러스 감염의 비제한적인 목록은 헤르페스 바이러스 감염, 간염 바이러스 감염, 웨스트 나일 바이러스 감염, 플라비바이러스 감염, 인플루엔자 바이러스 감염, 리노바이러스 감염, 유두종 바이러스 감염, 파라믹소바이러스 감염, 파라인플루엔자 바이러스 감염, 및 레트로바이러스 감염을 포함한다. 바람직한 바이러스는 대상체의 중추신경계를 감염시키는 바이러스이다. 가장 바람직한 바이러스는 출혈열, 뇌염 또는 수막염을 야기하는 것들이다.
본 발명의 변형 입자로 치료가능한 박테리아 감염의 비제한적인 목록은 스타필로코쿠스(staphlococcus) 감염, 스트렙토코쿠스(streptococcus) 감염, 미코박테리아 감염, 바실루스(bacillus) 감염, 살모넬라(Salmonella) 감염, 비브리오(Vibrio) 감염, 스피로헤타(spirochete) 감염, 및 나이세리아(Neisseria) 감염을 포함한다. 대상체의 중추신경계를 감염시키는 박테리아가 바람직하다. 뇌염 또는 수막염을 야기하는 박테리아가 가장 바람직하다.
일부 실시양태에서, 본 발명은 질환 발병 전에 본 발명의 조성물을 사용하는 것에 관한 것이다. 다른 실시양태에서, 본 발명은 진행 중인 질환을 억제하기 위해 본 발명의 조성물을 사용하는 것에 관한 것이다. 일부 실시양태에서, 본 발명은 대상체에서 질환을 호전시키는 것에 관한 것이다. 대상체에서 질환을 호전시키는 것은 대상체에서 질환을 치료하거나, 예방하거나 또는 억제하는 것을 포함하는 것을 의미한다.
일부 실시양태에서, 본 발명은 질환 재발을 예방하는 것에 관한 것이다. 예를 들어, 원치 않는 면역 반응이 펩티드의 한 영역 (예컨대 항원 결정인자)에서 발생할 수 있다. 펩티드의 상이한 영역에서 면역 반응 공격이 있는 것에 의해 원치 않는 면역 반응과 연관된 질환의 재발이 발생할 수 있다. 본 발명의 면역 변형 입자는 부착된 펩티드 또는 항원성 모이어티가 없기 때문에, 입자가 다중 에피토프에 대해 효과적일 것이다. MS 및 기타 ThI/17-매개 자가면역 질환을 포함하는 일부 면역 반응 장애에서의 T-세포 반응은 동적일 수 있고, 재발-완화 및/또는 만성-진행성 질환의 과정 동안 진화될 수 있다. T-세포 레퍼토리의 동적 성질은 특정 질환의 치료에 영향을 미치는데, 질환이 진행됨에 따라 표적이 변할 수 있기 때문이다. 이전에는, 반응 패턴에 대한 선재 지식이 질환의 진행을 예상하는데 필수적이었다. 본 발명은 "에피토프 확산"의 함수인 동적 변화 질환의 효과를 예방할 수 있는 조성물을 제공한다. 재발에 대한 공지된 모델은 다발경화증 (MS)에 대한 모델인 단백질지질 단백질 (PLP)에 대한 면역 반응이다. 초기 면역 반응이 PLP139-151에 대한 반응에 의해 발생할 수 있다. 후속 질환 발병이 PLP[pi]s-iβi에 대한 재발 면역 반응에 의해 발생할 수 있다.
본 발명의 다른 실시양태는 이식에 관한 것이다. 이는 조직 샘플 또는 이식편을 도너 개체로부터 수용자 개체로 전달하는 것을 지칭하고, 조직이 제공하는 생리학적 기능을 복원하기 위해 이러한 조직을 필요로 하는 인간 수용자에서 빈번하게 수행된다. 이식되는 조직은 전체 기관 예컨대 신장, 간, 심장 폐; 기관 성분 예컨대 피부 이식편 및 눈의 각막; 및 세포 현탁액 예컨대 골수 세포 및 골수 또는 순환 혈액으로부터 선택 및 확장된 세포의 배양물, 및 전혈 수혈을 포함한다 (그러나 이에 제한되지는 않는다).
임의의 이식의 심각한 잠재적 합병증은 숙주 수용자와 이식된 조직 사이의 항원 차이의 결과로서 일어난다. 차이의 성질 및 정도에 따라, 숙주에 의한 이식편의 면역학적 공격 또는 이식편에 의한 숙주의 면역학적 공격의 위험이 있을 수 있거나, 또는 양쪽 모두가 발생할 수 있다. 위험의 정도는 유사하게 치료된 유사한 표현형의 대상체들의 집단에서의 반응 패턴을 추적하고, 잘 허용되는 임상 절차에 따라 다양한 가능한 기여 요인들을 상호관련시킴으써 결정된다. 면역학적 공격은 선재하는 면역학적 반응의 결과 (예컨대 미리 형성된 항체), 또는 대략적으로 이식 시점에 시작되는 것 (예컨대 Th 세포의 생성)일 수 있다. 항체, Th 세포, 또는 Tc 세포가 서로, 그리고 다양한 이펙터 분자 및 세포와 조합되어 수반될 수 있다. 그러나, 면역 반응에서 수반되는 항원은 일반적으로 공지되어 있지 않고, 따라서 항원-특이적 요법을 디자인하거나 항원-특이적 관용을 유도하는데 어려움을 일으킨다.
본 발명의 특정 실시양태는 수용자에 의한 조직 이식편의 거부에 이르는 숙주 대 이식편 질환의 위험을 감소시키는 것에 관한 것이다. 초급성, 급성, 또는 만성 거부 반응의 효과를 예방하거나 감소시키도록 치료가 수행될 수 있다. 이식에 충분히 훨씬 앞서서 우선적으로 치료가 개시되어 이식편이 장착될 때 관용이 자리에 있을 것이지만, 이것이 불가능한 경우에는, 이식과 동시에 또는 이식 후에 치료가 시작될 수 있다. 개시 시점과 관계 없이, 일반적으로 치료는 이식 후의 적어도 처음 1개월 동안은 규칙적인 간격으로 계속될 것이다. 이식편의 충분한 적응이 발생하면 후속 용량이 필요하지 않을 수 있지만, 이식편의 거부 또는 염증의 임의의 증거가 있으면 후속 용량이 재개될 수 있다. 물론, 본 발명의 관용화 절차는 훨씬 더 낮은 수준의 위험을 달성하기 위해 다른 형태의 면역억제와 조합될 수 있다.
본 발명의 특정 실시양태는 수술에 대한 반응으로서 유도된 염증성 반응을 감소시키거나 또는 다른 식으로 호전시키는 것에 관한 것이다. 본 발명의 한 실시양태에서, 면역-변형 입자는 수술 전에 투여된다. 본 발명의 추가 실시양태에서, 면역-변형 입자는 수술과 동시에 또는 수술 동안에 투여된다. 본 발명의 추가 실시양태에서, 면역-변형 입자는 수술 후에 투여된다.
본 발명의 입자는 감염성 매개물 예컨대 박테리아 또는 기생충에 대한 노출 후에 대상체에서 생성된 염증성 반응을 감소시키도록 농양 또는 축농을 치료하는데 또한 사용될 수 있다. 본 발명의 한 실시양태에서, 면역-변형 입자는 관련 분야에 공지된 항박테리아 및/또는 항기생충 치료와 함께 투여된다.
본 발명의 입자는 스포츠 부상, 상처, 척수 손상, 뇌 손상 및/또는 연조직 손상을 포함하지만 이에 제한되지 않는 신체적 외상 또는 손상에 대한 반응으로서 유도된 염증성 반응을 감소시키거나 또는 다른 식으로 호전시키는데 또한 사용될 수 있다. 본 발명의 한 실시양태에서, 면역-변형 입자는 대상체가 외상 또는 손상을 경험한 후에 투여된다.
본 발명의 입자는 암 세포의 발달 및/또는 성장과 연관된 염증성 반응을 감소시키는데 또한 사용될 수 있다. 치료될 수 있는 암은 중추신경계암, 기저세포 암종, 암성 뇌종양, 버킷 림프종, 림프종, 자궁경부암, 난소암, 정소암, 간암, 비-소세포 및 소세포 폐암, 흑색종, 방광암, 유방암, 결장 및 직장암, 자궁내막암, 신장암 (신세포암), 백혈병, 비-호지킨 림프종, 췌장암, 전립선암, 흑색종, 및 갑상선암을 포함하지만 이에 제한되지 않는다. 한 실시양태에서, 본 발명의 입자의 피하 주사는 억제성 호중구의 축적을 방지하고, 이에 의해 암 환자에서의 염증을 감소시킨다.
본 발명의 입자는 손상 조직의 재생에 또한 유용하다. 한 실시양태에서, 입자를 환자에게 투여하는 것은 소화관 내의 손상된 상피 세포의 재생을 증가시킨다. 추가 실시양태에서, 환자는 결장염, 크론병, 또는 염증성 장 질환을 앓는다. 또 다른 실시양태에서, 본 발명의 입자를 환자에게 투여하는 것은 뉴런의 재수초화를 증가시킨다. 추가 실시양태에서, 환자는 다발경화증을 앓는다.
스캐폴드, 매트릭스, 및 전달 시스템
일부 실시양태에서, 본 발명의 조성물 (예를 들어, 항원 분자에 공유결합에 의해 커플링된 PLG 캐리어 중합체)은 하나 이상의 스캐폴드, 매트릭스 및/또는 전달 시스템과 함께 사용된다 (예를 들어, 미국 특허 출원 2009/0238879; 미국 특허 번호 7,846,466; 미국 특허 번호 7,427,602; 미국 특허 번호 7,029,697; 미국 특허 번호 6,890,556; 미국 특허 번호 6,797,738; 미국 특허 번호 6,281,256 (전문이 본원에 참조로 포함됨)을 참조한다). 일부 실시양태에서, 입자 (예를 들어, 항원-커플링 PLG 입자)는 (예를 들어, 화학적/생물학적 물질, 세포, 조직 및/또는 기관을 대상체에게 전달하기 위한) 스캐폴드, 매트릭스 및/또는 전달 시스템과 회합되거나, 그 위에 흡착되거나, 그 안에 매립되거나, 그에 접합되는 것 등이다. 일부 실시양태에서, (예를 들어, 화학적/생물학적 물질, 세포, 조직 및/또는 기관을 대상체에게 전달하기 위한) 스캐폴드, 매트릭스 및/또는 전달 시스템은 본원에 기술된 물질 (예를 들어, 하나 이상의 항원성 펩티드에 접합된 PLG)을 포함하고/하거나 이로부터 제조된다.
일부 실시양태에서, (예를 들어, 생물학적 물질 (예를 들어, 세포, 조직 등)을 대상체 내로 이식하기 위한) 미세다공성 스캐폴드가 제공된다. 일부 실시양태에서, 작용제 (예를 들어, 세포외 매트릭스 단백질, 엑센딘-4) 및 생물학적 물질 (예를 들어, 이자섬 세포)이 그 위에 있는 미세다공성 스캐폴드가 제공된다. 일부 실시양태에서, 스캐폴드는 질환 (예를 들어, 1형 당뇨병)의 치료 및 관련된 방법 (예를 들어, 진단 방법, 연구 방법, 약물 스크리닝)에서 사용된다. 일부 실시양태에서, 본원에 기술된 항원-접합 캐리어가 스캐폴드 상에 또는 스캐폴드 내에 있는 스캐폴드가 제공된다. 일부 실시양태에서, 스캐폴드는 항원 접합 물질 (예를 들어, 항원 접합 PLG)로부터 생산된다.
일부 실시양태에서, 스캐폴드 및/또는 전달 시스템은 하나 이상의 층을 포함하고/하거나 하나 이상의 화학적 및/또는 생물학적 물질/작용제 (예를 들어, 단백질, 펩티드-접합 입자, 소형 분자, 세포, 조직 등)가 있고, 예를 들어, 미국 특허 출원 2009/0238879 (본원에 전문이 참조로 포함됨)를 참조한다. 일부 실시양태에서, 항원-커플링 입자는 스캐폴드 및 회합된 물질에 대한 면역학적 관용의 유도를 유발하기 위해 스캐폴드 전달 시스템과 함께 공동-투여된다. 일부 실시양태에서, 스캐폴드 상에 또는 스캐폴드 내에 본원에 기술된 입자가 있는 미세다공성 스캐폴드가 대상체에게 투여된다. 일부 실시양태에서, 항원-커플링 입자는 스캐폴드 전달 시스템에 커플링된다. 일부 실시양태에서, 스캐폴드 전달 시스템은 항원-커플링 입자를 포함한다.
기술된 특색 및 실시양태의 다양한 변형, 재조합 및 변동이 본 발명의 범주 및 취지를 벗어나지 않으면서 관련 분야의 기술자에게 명백할 것이다. 특정 실시양태에 기술되었지만, 청구된 바와 같은 본 발명은 이같은 구체적인 실시양태에 과도하게 제한되지 않아야 한다는 것을 이해하여야 한다. 실제로, 관련 분야의 기술자에게 명백한 기술된 방식 및 실시양태의 다양한 변형이 하기 청구항의 범주 내인 것으로 의도된다. 예를 들어, 미국 특허 출원 2012/0076831, 2002/0045672, 2005/0090008, 2006/0002978, 및 2009/0238879 (이들 각각은 전문이 본원에 참조로 포함된다) 및 미국 특허 번호 7,846,466; 7,427,602; 7,029,697; 6,890,556; 6,797,738; 및 6,281,256 (이들 각각은 전문이 본원에 참조로 포함된다)이 본원에 기술된 다양한 실시양태에서 용도가 확인되는 상세사항, 변형 및 변동을 제공한다
본 출원에서 언급되고/되거나 하기에 열거된 모든 간행물 및 특허는 전문이 본원에 참조로 포함된다.
실시예
하기 실시예는 본 발명의 장점 및 특징을 추가로 설명하기 위해 제공되지만, 본 개시내용의 범주를 제한하는 것으로 의도되지 않는다.
물질 및 방법
현미경 및 영상 획득
DP-70 카메라 및 DP 매니저 2.2.1 소프트웨어 (올림푸스(Olympus), 일본)를 사용하여, 올림푸스 BX-51 현미경 (올림푸스, 일본)에서 영상을 획득하였다.
뇌 및 간으로부터의 백혈구 단리
이전에 기술된 바와 같이 (Getts et al., J Exp Med. 29: 2319, 2007), 뇌를 37℃에서 60분 동안 PBS 내에서 데옥시-리보뉴클레아제 (0.005 g/ml; 시그마 알드리치(Sigma Aldrich)) 및 콜라게나제 IV (0.05 g/ml; 시그마 알드리치)로 소화시킴으로써 백혈구를 PBS-관류 마우스의 뇌로부터 수득하였다. 소화를 10％ FCS로 정지시키고, 균질화물을 70 ㎛ 나일론 세포 스트레이너 (벡톤 디킨슨(Becton Dickinson), 미국 뉴저지주)에 통과시켰다. 340×g로의 10분 원심분리 후에 수득된 펠릿을 30％ 퍼콜(Percoll) (아머샴, 노르웨이)에 재현탁시키고, 80％ 퍼콜 상에 층화시켰다. 실온에서 25분 동안 1140×g로 원심분리한 후, 30％/80％ 계면으로부터 백혈구를 수집하였다. 동일한 프로토콜을 사용하여 간으로부터 백혈구를 얻었고, 이때 프로세싱 전에 조직을 칭량하였다.
비장, 혈액 및 골수로부터의 백혈구 단리
유동 세포측정법 분석을 위해, 오른쪽 대퇴골을 절개하고, PBS 로딩 주사기를 사용하여 골수 세포를 플러싱하였다. 골수 전구체 단리를 위해, 적어도 4마리의 마우스로부터의 대퇴골 및 경골을 이용하였다. 플러싱 후 달성된 세포 현탁액을 70 ㎛ 세포 스트레이너를 통해 여과하고, 5분 동안 340g로 원심분리하였다. 생성된 펠릿 내의 적혈구를 NH4Cl-기반 적혈구 용해 완충제 (BD 팜 라이스(BD Pharm Lyse)TM; BD 파미젠(BD Pharmingen))에서 용해시킨 후, 340×g로 5분 동안 원심분리하였다. 말초혈의 경우, 혈액을 심장 천자에 의해 수집하고, 즉각적으로 시트레이트 완충제 (mMol, 시그마 알드리치) 내로 옮겼다. 생성된 현탁액을 70％ 퍼콜 상에 층화시키고, 브레이크를 걸지 않고 실온에서 20분 동안 1140×g로 원심분리하였다. 계면을 수집하고, 세포를 PBS에서 1회 세정하고, 340×g로 원심분리하였다. 비장 백혈구의 단리를 위해, 비장을 7070 ㎛ 세포 스트레이너에 통과시키고, 5분 동안 340g로 원심분리하였다. 생성된 펠릿 내의 적혈구를 NH4Cl-기반 적혈구 용해 완충제 (BD 팜 라이스TM; BD 파미젠)에서 용해시킨 후, 5분 동안 340×g로 원심분리하였다.
유동 세포측정법
뇌, 간, 혈액 및 골수로부터 (상기 기술된 바와 같이) 수집된 세포를 PBS에서 세정하고, 항-CD16/CD32 항체 (바이오레전드(Biolegend))로 차단하였다. 트립판 블루 배제를 사용하여 생육성 세포를 카운팅하였고, 이는 관례적으로 >95％ 세포 생육력을 나타냈다.
아르곤 이온 및 HeNe 레이저가 장착된 FACS ARIA (벡톤 디킨슨) 상에서 세포 표면 분자 발현을 측정하고 세포 분류를 수행하였다. 전방 및 측방 산란에 의해 생육성 집단을 게이팅하고, 그 후 전방 게이팅에 의해 결정된 형광 집단을 확인하였다. 관심 집단이 확인되는 특정 형광 및 산란 파라미터를 사용하여 분류를 수행하였다. 분류 엄격도는 골수 집단에 대해 >98％ 순도를 달성하는 순도로 설정되었다.
획득된 FACS 데이터 파일을 유동 세포측정법 프로그램인 플로우 조(Flow Jo) (플로우조(FlowJo), 미국 오리건주 애슐랜드)를 사용하여 분석하였다. 분석에서의 유동 세포측정법 백분율 및 각각의 기관으로부터의 절대 세포 카운트를 기초로 관심 세포 집단의 정량을 계산하였다.
실험적 자가면역 뇌염 (EAE)의 유도 및 평가
0.1 mg MOG 펩티드 (MEVGWYRSPFSRVVHLYRNGK (서열식별번호: 1); 오스펩(Auspep), 오스트레일레아 빅토리아주 파크빌; >95％ HPLC 정제)를 함유하는 에멀션 및 2 mg/mL 미코박테리움 투베르쿨로시스(Mycobacterium tuberculosis) (시그마 알드리치)를 함유하는 완전 프로인트 아주반트를 마우스에 피하 주사하였다. 2일 후, 마우스에게 500 ㎕ 백일해 독소 (시그마 알드리치)를 복막내 투여하였다. 마우스를 질환 질행에 대해 모니터링하고, 하기 척도로 등급을 매겼다: 1, 늘어진 꼬리 및/또는 1개의 뒷다리의 쇠약; 2, 1개를 초과하는 다리에서의 쇠약, 보행 장애; 3, 1개의 다리에서의 마비; 4, 1개를 초과하는 다리에서의 마비, 실금; 5, 빈사 상태.
통계
그래프를 만들고, 전산화된 통계 분석을 그래프패드 프리즘(GraphPad Prism), 및 인스탯(InStat) 각각에서 수행하였다 (양쪽 프로그램 모두 미국 캘리포니아주 샌디에고의 그래프패드(GraphPad) 소프트웨어). 데이터에 따라, 비대응 양측 스튜던트 t-검정, 또는 일원 ANOVA + 튜키-크래머 사후 검정을 수행하였고, 이때 P < 0.05가 유의한 것으로 고려되었다.
체중 감소, 침윤 및 바이러스 역가와 같은 파라미터들 사이의 상관 분석을 위해, 이차 다항식 (Y=A + B*X + C*X^2)과 함께 비선형 회귀 (곡선 맞춤)를 사용하였다.
실시예 1
PLG-펩티드 접합체의 합성 및 특성화 및 나노입자 형성
폴리(락티드-코-글리콜산) (PLG)을 커플링 시약 1-에틸-3-(3-디메틸아미노프로필)카르보디이미드 (EDC)/N-히드록시숙신이미드 (NHS)로 Cy5.5 형광 염료 또는 항원에 공유결합에 의해 연결시켰다. 항원은 단백질지질 단백질 (PLP139-151) 또는 오브알부민 (OVA323-339)이었다 (도 1).
다양한 크기의 입자를 이중 에멀션 및 나노침전 방법에 의해 제조하였다. 나노입자 제형의 크기 및 제타 전위를 결정하였고, 이는 상기 표 1에서 제공된다.
PLG에 대한 항원의 커플링 효율을 1H-NMR로 분석하였다. 도 2는 DMSO-d6에서 측정된 (i) PLG, (ii) OVA323-339, 및 (iii) PLG-OVA323-339의 1H-NMR 스펙트럼을 나타낸다 (2.5 ppm에서 보정됨). OVA323-339의 1.4 ppm에 존재하는 류신 및 이소류신의 중첩 메틸 양성자 피크 (d, d')의 적분 값을 PLG의 5.3 ppm에 존재하는 메틸렌 양성자 피크 (b)에 비교함으로써 PLG에 대한 OVA323-339의 커플링 효율을 계산하였다. 중합체-접합체 나노입자의 개략적인 표현이 도 2C에서 제공된다.
화학을 변화시킴으로써, PLG에 대한 PLP의 커플링 효율이 약 20％까지 증가될 수 있다.
PLG-Ag 접합체를 미리 정해진 혼합 비의 미접합 PLG와 조합함으로써 로딩 (㎍ 항원 (Ag)/mg PLG)을 정확하게 제어하였다 (상기 표 1 참조).
실시예 2
PLG 나노입자의 크기 및 시간-의존적 세포 상호작용
80 nm 및 400 nm PLG 나노입자를 1％ (중량 기준) PLG-Cy5.5 접합체로 형광 표지하고, 골수-유래 수지상 세포 (BMDC) 또는 골수-유래 대식세포 (BMMO)와 함께 4시간까지 37℃에서 인큐베이션하였다 (도 3). 청색 형광은 핵의 DAPI 염색을 가리키고, 적색 형광은 PLG-Cy5.5 나노입자를 가리킨다.
실시예 3
다양한 항원 로딩이 있는 PLG-OVA 입자로의 처리 후의 BMDC 표면 마커 특성화
BMDC를 3시간 동안 300 ㎍/mL의 다양한 항원-로딩이 있는 400 nm 및 80 nm PLG-OVA 나노입자 제형으로 처리하였다. 이어서 내재화되지 않은 PLG-OVA 나노입자를 세포 표면으로부터 세정하였다. 세포 표면 마커 MHCII, CD80 및 CD86을 4일의 인큐베이션 후 유동 세포측정법을 사용하여 검정하였다. 도 4A 및 도 4D는 각각 400 nm 및 80 nm 입자로의 처리 후의 MHCII 마커 발현을 나타낸다. 도 4B 및 도 4E는 각각 400 nm 및 80 nm 입자로의 처리 후의 CD80 마커 발현을 나타낸다. 도 4C 및 도 4F는 각각 400 nm 및 80 nm 입자로의 처리 후의 CD86 마커 발현을 나타낸다. 항원 함량과 관계 없이, PLG-OVA 나노입자로의 세포 처리가 유의하게 하향-조절된 MHCII 및 CD80 발현을 초래하였다.
실시예 4
항원 제시 세포 (APC)에 전달된 PLG-OVA 입자에 의한 조절 T 세포의 항원-특이적 유도
BMDC 또는 BMMO를 3시간 동안 300 ㎍/mL의 400 nm PLG-OVA 나노입자 제형 + 8 ㎍/mg PLG 항원 로딩으로 처리하였다. 이어서 내재화되지 않은 PLG-OVA 나노입자를 세포 표면으로부터 세정한 후, OT-II T 세포 및 2 ng/mL의 TGF-β1을 첨가하였다. 세포를 4일 동안 공동-배양한 후, 유동 세포측정법을 사용하여, 조절 T 세포 유도의 지표로서 T 세포의 CD25 활성화 및 foxp3 발현을 측정하였다. BMDC 대 BMMO에서의 유도의 차이가 p < 0.0001로 유의하였다 (도 5).
실시예 5
PLG-OVA 입자에 의한 조절 T 세포의 크기- 및 항원-로딩-의존적 CD25 활성화 및 유도
골수-유래 수지상 세포 (BMDC)를 3시간 동안 300 ㎍/mL의 400 nm 및 80 nm PLG-OVA 나노입자 제형으로 처리하였다. 이어서 내재화되지 않은 PLG-OVA 나노입자를 세포 표면으로부터 세정한 후, OT-II T 세포 및 2 ng/mL의 TGF-β1을 첨가하였다. 세포를 4일 동안 공동-배양한 후, 유동 세포측정법을 사용하여 T 세포의 CD25 활성화 및 foxp3 발현을 측정하였다. 양쪽 나노입자 제형 모두가 CD25 활성화를 유사하게 증가시킬 수 있었지만, 400 nm PLG-OVA 나노입자만 성공적으로 조절 T 세포를 유도할 수 있었다 (도 6).
실시예 6
PLG-OVA 입자 용량의 함수로서의 조절 T 세포의 CD25 활성화 및 유도
조절 T 세포 유도가 나노입자 용량에 의존적이다. 골수-유래 수지상 세포 (BMDC)를 3시간 동안 다양한 농도의 400 nm의 PLG-OVA 나노입자 (8 ㎍/mg 로딩) 제형으로 처리하였다. 이어서 내재화되지 않은 PLG-OVA 나노입자를 세포 표면으로부터 세정한 후, OT-II T 세포 및 2 ng/mL의 TGF-β1을 첨가하였다. 세포를 4일 동안 공동-배양한 후, 유동 세포측정법을 사용하여 T 세포의 CD25 활성화 (도 7A) 및 foxp3 발현 (도 7B)을 측정하였다. CD25 활성화는 50 ㎍/mL에서 최대에 도달하였지만, foxp3 발현은 300 mg/mL에서 안정기인 것으로 나타났다.
실시예 7
PLG 입자의 크기- 및 농도-의존적 생체분포
마우스에 1.25 mg의 400 nm 또는 80 nm PLG-Cy5.5 나노입자 제형을 정맥내 (IV) 또는 피하 (SC) 주사하였다. 간, 신장, 심장, 폐, 비장 및 서혜부 림프절로부터의 세포를 단리하였다. 주사 24시간 후에 데이터를 유동 세포측정법으로 분석하였다. 간이 입자 축적의 주요 부위이다 (도 8A).
CD45+인 세포 대 CD45-인 세포의 비율을 간, 비장, 및 폐에 대해 결정하였다 (도 8B).
마우스에 1.25 mg의 다양한 입자 크기의 PLG-Cy5.5 나노입자 제형을 정맥내 주사하였다. 주사 24시간 후에 데이터를 유동 세포측정법으로 분석하였다. 간, 비장 및 폐에서 확인된 Cy5.5+ 세포의 비율을 소정의 입자 크기에 대해 결정하였다 (도 8C). 광대한 대부분의 400 nm 및 200 nm PLG-Cy5.5 나노입자가 간에서 발견되었다. 약 50％의 CD45+ 세포가 80 nm 및 200 nm PLG-Cy5.5 나노입자를 함유한 반면, 약 5％ 내지 약 10％의 CD45- 세포만이 80 nm 및 200 nm PLG-Cy5.5 나노입자를 각각 함유하였다. 대조적으로, 약 75-80％의 CD45+ 및 CD45- 세포 양쪽 모두가 400 nm PLG-Cy5.5 나노입자를 함유하였다 (도 8D). 0.625 mg 또는 1.25 mg의 400 nm PLG-Cy5.5 나노입자의 주사는 CD45+ 및 CD45- 세포 양쪽 모두에서 약 100％의 입자의 축적에 이른다 (도 8E).
실시예 8
PLG 입자가 혈액 내의 호중구 및 단핵구와 회합된다.
건강한 마우스 (n=3)에 1.25 mg의 400 nm 또는 80 nm PLG-Cy5.5 나노입자 제형을 정맥내 주사하였다. 주사 2시간 후에 혈액을 수집하고, 유동 세포측정법으로 분석하였다. CD11b, CD11c, Gr-1 및 Ly6c 마커의 발현을 사용하여 백혈구 유형을 확인하였다. Cy5.5 형광을 사용하여 어떤 세포에 80 nm 및 400 nm PLG-Cy5.5 나노입자가 있었는지를 결정하였다. PLG-Cy5.5 입자가 혈액 내의 호중구 및 단핵구와 회합되었다 (도 9).
실시예 9
PLG 입자가 생체 외에서 조절 T 세포를 유도하고, 실험적 자가면역 뇌염 (EAE)에서 관용을 유도한다
BMDC, 비장 수지상 세포 또는 간 수지상 세포를 3시간 동안 300 ㎍/mL의 OVA 단독 또는 400 nm PLG-OVA 나노입자 제형 (8 ㎍/mg PLG 항원 로딩)으로 처리하였다. 이어서 내재화되지 않은 PLG-OVA 나노입자를 세포 표면으로부터 세정한 후, OT-II T 세포 및 2 ng/mL의 TGF-β1을 첨가하였다. 세포를 4일 동안 공동-배양한 후, 유동 세포측정법을 사용하여, 조절 T 세포의 유도의 지표로서 T 세포의 CD25 활성화 및 foxp3 발현을 측정하였다.
간 및 비장 수지상 세포가 OVA 단독으로 활성화된 반면, BMDC의 활성화는 OVA 처리 대 PLG-OVA 처리 사이에서 유의하게 상이하지 않았다 (도 10A).
마우스에 1.25 mg의 PLG-Cy5.5 나노입자 제형을 정맥내 주사하였다. 주사 24시간 후에 데이터를 유동 세포측정법으로 분석하였다. Cy5.5 형광을 나타내는 비장 내의 세포가 조절 T 세포 유도를 가리키는 CD25 활성화 및 foxp3 발현의 수준이 가장 높았다 (도 10B).
PLG 나노입자를 면역우세 단백질지질 단백질 PLP139-151 에피토프 (PLG-PLP139-151)로 연구하여 재발성 실험적 자가면역 뇌척수염 (R-EAE)의 예방을 위한 관용을 유도하였다. R-EAE 마우스는 상기 기술된 바와 같이 생성되었다.
동물에게 투여된 펩티드는 입자에 공유결합에 의해 커플링되었다. 면역화 시점 (제0일)에 상대적인 제-7일에 마우스를 PLP139-151-PLG (N=3-7) 또는 PBS 완충제로 처리하였다. 제12일 내지 제14일 경에 피크 감소가 전형적으로 관찰되었고, 마우스를 임상 질환에 대해 채점하였다. PBS 완충제 단독은 질환 유도를 예방하지 않았다. 그러나, PLP139-151과 공유결합에 의해 커플링 PLG 입자에서는 제20일 내지 제30일 사이에 나타난 1점 미만의 낮은 임상 점수를 제외하고는 모두 임상 점수 0점 (질환 없음)이 산출되었다 (도 10C). 면역화 후 제0일-제30일에 측정된 바와 같은 누적 질환 점수는 나노입자 제형으로의 마우스 처리가 대조군에 비교하여 유의한 임상 질환 점수 폐지를 초래하였음을 명확하게 나타낸다 (도 10D).
실시예 10
펩티드-중합체 생체접합체체를 사용한 관용생성 나노입자 내의 단일 또는 다중 항원의 제어된 전달
항원-중합체 생체접합체의 합성 및 입자 제조
뇌염유발성 단백질지질 펩티드 (PLP139-151 또는 PLP178-191) 및 오브알부민 펩티드 (OVA323-339)를 카르보디이미드 화학을 사용하여 PLG (4200 g/mol; 0.17 dL/g)의 말단 카르복실산 기에 접합시켰다 (도 11A, 도 19, 및 도 20). 1H-NMR 특성화에 의해 커플링 효율이 각각 73.6％, 74.1％, 및 66.9％인 것으로 결정되었다 (도 11B). 2가지 크기 (400 nm 및 80 nm)의 acPLG-Ag 입자 (항원-접합 PLG-Ag 입자)를 각각 용매 증발 에멀션 방법 (S.E) 및 나노침전 방법을 사용하여 제조하였다. Ag-PLG 생체접합체를 다양한 비의 미변형 PLG와 혼합함으로써 Ag 로딩을 제어하였다 (도 11C). 이러한 커플링 효율을 고려하여, 211 ㎍/mg (266 ㎍/mg 이론적), 218 ㎍/mg (274 ㎍/mg 이론적), 및 220 ㎍/mg (297 ㎍/mg 이론적)의 최대 Ag 로딩 (입자 mg 당 Ag ㎍)이 각각 acPLG-PLP139-151, acPLG-PLP178-191, 및 acPLG-OVA323-339에 대해 달성될 수 있다. S.E. 방법에 의해 제조된 acPLG-Ag 입자의 크기는 Ag 로딩을 25 ㎍/mg까지 다르게 하는 것에 의해 최소로 영향을 받았지만, 50 ㎍/mg 이상의 항원 로딩으로는 약간 증가하였다 (표 4). 그러나, PLG 입자에 대한 Ag의 표면 커플링은 유의하게 증가된 크기 및 다분산성에 이르렀다. 나노침전에 의해 제조된 입자에 대한 크기는 Ag 로딩에 따라 상향 추세였고, 불과 2 ㎍/mg의 최대 로딩이 달성될 수 있었다. 제타 전위는 Ag 로딩에 의해 영향을 받지 않았고, 모든 acPLG 입자에 대해 고도로 음성이었다 (-30 내지 -56 mV). 이러한 실험들은 물리화학적 성질이 잘 제어된 PLG-Ag 생체접합체와 미변형 PLG의 체계적인 조합을 통해 Ag 로딩을 제어할 수 있으면서 acPLG 입자를 제조할 수 있다는 것을 입증하였다.
acPLG 입자와 Ag-커플링 PLG 입자 (PLG-Ag), 및 Ag-캡슐화 PLG 입자 (PLG(Ag)를 형광-태그 OVA323-339-IgG1을 사용하여 이들의 표면에 Ag-특이적 항체가 결합하는 것에 대해 비교하였다. 입자 내로의 Ag 캡슐화 (PLG(Ag))가 생체 내에서 면역 활성화를 초래할 수 있는, 항원이 입자에 결합하는 것에 대한 잠재력을 감소시키는 것으로 실연되었다. 3가지 입자 변형물의 표면 결합은 PLG-OVA323-339 입자 (7.5 ㎍/mg)보다 유의하게 더 적은 acPLG-OVA323-339에 대한 IgG1 결합 (8 ㎍/mg)을 실연하였다 (도 1D). Ag-캡슐화 PLG(OVA323-339)가 최소량의 IgG1에 결합하였지만, 겨우 3 ㎍/mg의 최대 항원 로딩이 달성가능하였다. 감소된 IgG1 결합은 유의하게 더 낮은 Ag 로딩 및 Ag의 버스트 방출로부터 초래되는 것으로 추정되고, 이는 다른 PLG 입자에 대해 유사하게 관찰되었다. 중요하게, acPLG 입자는 PLG(Ag) 입자에 비교하여 Ag의 어떠한 유의한 버스트 방출도 나타내지 않았다 (도 11E).
acPLG-Ag 입자에 의한 조절 T 세포 유도가 크기 및 Ag 로딩-의존적이다
다음으로, acPLG-Ag 입자가 수지상 세포에 의한 항원 제시를 촉진하고, 이어서 나이브 CD4+CD25- T 세포의 활성화에 영향을 미치고 조절 T 세포 (Treg)의 형성을 유도하는 능력을 시험관 내에서 입자 크기 및 Ag 로딩의 함수로서 연구하였다. Treg 유도를 사용하여 acPLG 입자의 관용생성 효과를 결정하였는데, 이들이 생체 내에서 면역 관용을 매개하는 것으로 나타났기 때문이다. 80 및 400 nm acPLG-OVA323-339 입자 양쪽 모두를 골수 유래 수지상 세포 (BMDC)에 전달한 후, TGFβ의 존재 하에 Ag-특이적 나이브 OTII CD4+CD25- T 세포와 함께 공동-배양하는 것이, 테스트된 가장 낮은 Ag 로딩 조건에서도, T 세포 상의 CD25의 상향조절을 초래하였다 (도 12A 및 12B). 양쪽 모두의 acPLG-OVA323-339 입자 크기에 의해 CD25 발현이 증가하였음에도 불구하고, 이는 CD25 및 Foxp3 발현에 의해 측정된 바와 같은 Treg 유도와 상호관련되지 않았다. Treg가 400 nm acPLG-OVA323-339 입자로만 높은 수준으로 유도되었고, Ag 로딩에 의존적이었다 (도 12C). 300 ㎍/mL의 NP 농도에서, 최대 Treg 유도가 8 ㎍/mg의 Ag 로딩에서 관찰되었고, 로딩을 150 ㎍/mg까지 증가시키는 것에 의해 유의한 차이가 관찰되지 않았다. Ag 로딩과 관계 없이 직경이 80 nm인 acPLG-OVA323-339 입자는 낮은 수준의 Treg만 유도하였다 (도 12D). 총괄적으로, CD25의 T 세포 발현은 입자 크기에 비의존적이었고, Treg의 유도는 입자 크기에 의존적이었다. 중요하게, 본 발명가들은 높은 농도에서, 150 ㎍/mg 로딩까지의 acPLG-OVA323-339 입자가 시험관 내에서 Treg를 유도하는 것에 대해 8 ㎍/mg이 로딩된 입자와 유의하게 상이하지 않았음을 발견하였다.
acPLG-Ag 나노입자에 의한 조절 T 세포 유도가 입자 농도-의존적이다
나이브 CD4+CD25- T 세포의 활성화 및 Treg 유도에 대한 acPLG 입자의 농도 의존성을 다중 Ag 로딩 (2, 8, 25, 150 ㎍/mg) 및 입자 농도 (0, 5, 10, 75, 150, 및 300 ㎍/mL)로 S.E. acPLG-OVA323-339를 사용하여 테스트하였다. BMDC에 전달된 Ag의 범위는 10 내지 45,000 ng/mL였다 (표 4). 최소 1,200 ng/mL의 Ag가 40％ 초과의 CD4 T 세포에서 CD25 발현을 달성하는데 요구되었다. 이러한 수준의 발현이 150 ㎍/mg Ag 로딩으로 낮은 acPLG 농도 (5-10 ㎍/mL)에서도 달성되었다 (도 13A). 유사한 CD25 발현이 150 ㎍/mL의 NP 농도로 8 ㎍/mg Ag 로딩의 acPLG 입자를 사용하여 달성되었다 (1,200 ng/mL Ag가 전달됨). CD4 T 세포의 60％ 초과의 CD25 발현이 1,875 ng/mL 이상의 Ag 농도에 대해 발생하였다. CD4+CD25+ T 세포 상에서의 Foxp3 발현은 최고 발현 수준 (30％ 초과)에 도달하기 위해 더 많은 양의 Ag를 필요로 하였다. Treg 유도가 CD4 T 세포의 60％를 초과하는 CD25 발현 수준에 상호관련되었다. acPLG-OVA323-339 입자에 의한 Treg 유도가 웰 당 전달된 Ag의 총량에 고도로 의존적이었다. 1,875 ng/mL를 초과하는 추가적인 Ag 전달은 시험관 내에서 검출된 Treg의 백분율에 극적으로 영향을 미치지 않았다 (도 13B). 다양한 Ag 로딩으로 제조된 acPLG 입자는 시험관 내에서 유의한 수준의 Treg를 유도하기 위한 Ag 요건을 결정할 수 있게 하였고, 생체 내에서 생물학적 반응을 조정하기 위해 acPLG 입자를 이용하는 가능성을 제시한다.
<표 4>
acPLG-OVA323-339 입자 농도 및 로딩의 함수로서의 웰 당 전달된 항원의 농도. 볼드체 및 이탤릭체 세포는 도 13에서 평가된 단백질 로딩을 나타낸다.
Figure pct00007
Figure pct00008
acPLG-Ag 입자가 PLP 139-151 면역화에 의해 유도된 EAE를 억제한다
acPLG-Ag 입자가 Ag-특이적 면역 관용을 유도하는 능력을 MS의 R-EAE 질환 모델을 사용하여 테스트하였다. 시험관내 데이터가 입자 내재화, Ag 제시 및 Treg 유도를 지지한 한편, 관용생성 반응을 유발하기 위해 NP가 적합한 세포 유형에 도달하여야 하기 때문에 생체내 연구는 더욱 도전적이었다. 이전의 연구에서, Ag-캡슐화 PLG(PLP139-151) 입자가 약 2-3 ㎍/mg의 Ag 로딩으로 2.5 mg의 용량으로 투여되었다. 예방적 질환 모델을 사용하여, acPLG-PLP139-151 입자를 R-EAE 면역화에 상대적인 제-7일에 SJL/J 마우스에 정맥내 투여하였다. 미처리 대조군 마우스는 여러 임상 증상을 나타낸 반면, acPLG-PLP139-151 입자로 처리된 마우스는 평균 임상 점수 (도 14A) 및 누적 임상 점수 (도 14B) 양쪽 모두에 의해 측정된 바와 같이 유의하게 감소된 질환 증상을 나타냈다. 더욱이, acPLG-PLP139-151 입자는 2.5 mg의 용량으로 제공된 Ag-캡슐화 PLG(PLP139-151) 입자와 유사한 유효성을 나타냈다 (도 14A-14B). 이러한 결과들은 acPLG 입자 내의 더 높은 Ag 로딩이 생체 내에서 관용을 유도하는 능력이 유사하면서 acPLG 입자의 용량이 감소될 수 있게 할 수 있다는 것을 입증하였다.
acPLG 입자가 뇌염발생 펩티드 (PLP 139-151 및 PLP 178-191 )의 칵테일로 유도된 EAE를 억제한다
자가반응성 T 세포 레퍼토리에서의 다양성이 자가면역 질환 예컨대 MS에서 잘 확립되어 있었다; 따라서, 발병기전이 복합적일 수 있는 질환을 효과적으로 치료하기 위해 관용생성 NP가 다중 에피토프를 전달해야할 가능성이 높을 것이다. 본 발명가들은 다중 미엘린 펩티드-PLG 생체접합체, 즉 PLG-PLP139-151 및 PLG-PLP178-191이 정확한 Ag 로딩으로 단일 acPLG 입자 내로 혼입될 수 있는지 및 PLP139-151/PLP178-191/CFA로의 면역화에 의해 유도된 R-EAE에 대한 효과적인 치료로서 사용될 수 있는지를 테스트하였다 (도 15A).
acPLG 입자를 R-EAE 면역화에 상대적인 제-7일에 SJL/J 마우스에 정맥내 투여하였다. acPLG-OVA323-339, acPLG-PLP139-151, 또는 acPLG-PLP178-191 입자로 처리된 대조군 마우스는 평균 임상 점수 (도 15B) 및 누적 임상 점수 (도 15C) 양쪽 모두에 의해 측정된 바와 같이 acPLG-PLP139-151,178-191 입자에 비교하여 여러 임상 질환 증상을 나타냈다. 흥미롭게, acPLG-PLP139-151 입자로 처리된 마우스의 급성 질환이 강한 급성 질환기 및 덜 심한 재발을 나타냈다. 이러한 결과는 감소된 급성 질환이 관찰되었고 심한 재발이 발생한 acPLG-PLP178-191 입자로 처리된 마우스에 대조적이었다. acPLG-PLP139-151,178-191로 처리된 마우스는 유의하게 감소된 급성 및 재발 질환 점수를 나타냈고, 이는 측정된 누적 점수에서의 큰 감소를 초래하였다. 이러한 결과들은 acPLG 입자가 질환의 발병기전과 연관된 다중 펩티드에 대해 동시에 관용화하는 능력을 실연한다. PLG-Ag 생체접합체 "믹스-앤-매치(mix-and-match)" 접근법을 사용하여 다양한 Ag가 혼입된 acPLG 입자의 모듈형 디자인은 acPLG 입자 플래폼 및 디자인의 다능성을 명확하게 실연한다.
적절한 펩티드, Ag-커플링 세포, 유전자 조작 식품, 및 입자가 알레르기, 자가면역 질환, 및 세포 이식을 포함하는 용도에 대한 치료 선택권으로서 연구되었다. 현재의 나노-기반 관용 플랫폼을 넘어서는 본 발명의 입자 (acPLG 입자)의 장점은 acPLG 입자에 의한 관용 유도가 많은 부작용과 연관된 면역억제제의 공동-전달 없이 달성된다는 것이다. acPLG 입자의 흡수 메커니즘 및 Ag 제시 맥락에서의 차이가 가용성 Ag 어레이, 관용생성 나노입자 (tNP), 및 PEG화 금 나노입자와 같은 플랫폼이 관용을 유도하기 위해 다양한 면역조정제의 공동-전달을 필요로 하는 것을 부분적으로 설명할 수 있다. 본원에서 제시된 결과들은 생체 내에서 Ag 전달 및 관용생성 반응에 대한 정확한 제어를 달성하는 신규 NP 플랫폼을 실연한다. 이러한 제어가능한 Ag 전달 플랫폼은 시험관 내에서의 T 세포 활성화 및 Treg 유도와 관련하여 acPLG 입자의 Ag 로딩, 농도 및 크기 사이의 관계를 확인할 수 있게 하였다.
물질 및 방법:
단일 카르복실산 말단기가 있고 헥사플루오로-2-프로판올 내에서의 고유 점도가 0.17 dL/g인 폴리(락티드-코-글리콜리드) (50:50) (PLG)를 락텔 앱조버블 폴리머즈(Lactel Absorbable Polymers) (앨라바마주 버밍햄)에서 구입하였다. 폴리(에틸렌-alt-말레산 무수물) (PEMA)를 폴리사이언스 인크(Polyscience, Inc.) (펜실베니아주 워링턴)에서 구입하였다. 아민-말단 오브알부민 펩티드 (NH2-OVA323-339) 및 단백질지질 펩티드 (NH2-PLP139-151 또는 NH2-PLP178-191)를 진스크립트(Genscript) (뉴저지주 피스카타웨이)에서 구입하였다. 모든 다른 시약은 달리 언급되지 않는 한 시그마 알드리치 (미주리주 세인트 루이스)에서 구입하였다.
PLG-Ag 생체접합
PLG (37.8 mg, 0.009 mmol, 4200 g/mol)를 교반 막대가 장착된 20 mL 섬광 바이알에서 2 mL의 N,N-디메틸포름아미드 (DMF)에 용해시켰다. N-(3-디메틸아미노프로필)-N'-에틸카르보디이미드 히드로클로라이드 (EDC) (9.0 mg, 0.047 mmol, PLG에 대해 5×)를 0.5 mL의 DMF에 용해시키고, PLG 용액에 적가하였다. N-히드록시숙신이미드 (NHS) (5.5 mg, 0.047 mmol, PLG에 대해 5×)를 0.5 mL DMF에 용해시키고, 용액에 적가하였다. 실온에서 15분 동안 반응물을 교반시켰다. 항원성 펩티드 (PLG에 대해 1.2×)를 1 mL 디메틸 술폭시드 (DMSO) 및 0.5 mL DMF의 용액에 용해시키고, 400 RPM으로 교반하였다. 트리에틸아민 (펩티드에 대해 5×)을 펩티드 용액에 첨가하고, 혼합물을 교반 중인 PLG 용액에 적가하였다. 실온에서 밤새 반응이 진행되게 하였다. 생성된 중합체를 단리하고, 2일에 걸쳐 4 리터의 증류수에 대해 3,500 분자량 차단 막을 사용하여 투석함으로써 정제하였다. 증류수를 총 6회 교체하였다. 투석된 중합체를 수집하고, 7000×g의 원심분리에 의해 밀리큐(MilliQ) 물로 3회 세정한 후, 20 mL의 물에 재현탁시키고 2일 동안 동결건조시켰다. PLG에 대한 펩티드의 커플링 효율을 DMSO-d6에서 NMR 분석에 의해 결정하였다.
마우스
암컷 SJL/J 마우스 (6-8주)를 할란 래버러토리즈(Harlan Laboratories) (인디애나주 인디애나폴리스)에서 구입하였다. OT-II 마우스 (B6.Cg-Tg(TcraTcrb)425Cbn/J)를 잭슨 래버러토리(Jackson Laboratory) (메인주 바 하버)에서 구입하였다.
나노입자 제조
2가지 상이한 크기 (80 및 400 nm)의 나노입자 (acPLG)를 각각 나노침전 또는 에멀션 용매 증발 방법을 따라 제조하였다. 에멀션 용매 증발 방법을 사용하여 acPLG 입자를 생산하기 위해, Ag-중합체 생체접합체를 표 4에 기술된 바와 같은 입자 내의 Ag 로딩 계산을 제공하도록 다양한 비의 미접합 PLG와 조합하였다. 이러한 방법은 본 발명가들의 이전 간행물에 기술되어 있다. 더 작은 약 80-120 nm의 acPLG를 제조하기 위해, 나노침전 방법을 사용하였다. 간략하게, 100 mg의 PLG (원하는 비의 Ag-중합체 생체접합체 및 미접합 PLG)를 1 mg/mL의 농도로 아세토니트릴에 용해시키고, 신속한 교반 하에 300 mL의 밀리큐 물 내로 부었다. 용액을 24-48시간 동안 교반하여 잔류 아세토니트릴을 완전히 제거하였다. 4000×g로 초원심분리 막 필터 10 kDa MWCO를 사용하여 acPLG 입자를 회수하였다. 그 후, 동결방지제 (4％ (w/v) 수크로스 및 3％ (w/v) 만니톨)를 입자에 첨가한 후 동결건조시켰다.
나노입자 특성화
몰번 제타사이저(Malvern Zetasizer) ZSP (매사추세츠주 웨스트보로)를 사용하여 10 μL의 25 mg/mL 입자 용액을 990 μL의 밀리큐 물 내로 혼합함으로써 동적 광 산란 (DLS)에 의해 나노입자의 크기 및 제타 전위를 결정하였다. PLG(OVA323-339) 및 acPLG-OVA323-339 입자로부터의 펩티드 방출을 72시간에 걸쳐 측정하였다. 약 8 mg의 각각의 입자를 1 mL의 PBS에 분산시키고, 37℃에서 인큐베이션하였다. 미리 정해진 시점에, 입자를 7000×g로 5분 동안 원심분리하고, 0.5 mL의 상청액을 수집하였다. 입자를 재현탁시키고, 각각의 샘플에 0.5 mL의 신선한 PBS를 첨가하였다. 실험이 완료되었을 때까지 모든 상청액 샘플을 -20℃에서 보관하였다. 최종 시점 후, 입자 펠릿을 DMSO에 용해시키고, 잔존 단백질의 총량을 결정하였다. 마이크로 BCA 검정법 (피어스(Pierce), 매사추세츠주 월섬)을 사용하여 단백질 함량을 결정하였다.
시험관 내에서의 OVA 323-339 -IgG1 결합
OVA323-339 항체 (이노바젠(Innovagen), 스웨덴)를 앱캡 이지 링크(Abcam Easy Link) FITC 접합 키트 (앱캠, 매사추세츠주 캠브리지)를 사용하여 FITC로 형광 표지하였다. 20 ㎍의 acPLG 입자를 1 mg/mL FITC-표지 OVA323-339 항체와 함께 20분 동안 4℃에서 인큐베이션하고, 세정하였다. 백크만 쿨터(Beckman Coulter) CyAn ADP 애널라이저 (인디애나주 인디애나폴리스)를 사용하여 형광을 측정하였다. 일원 ANOVA 및 튜키 사후 검정 (p<0.05)을 수행함으로써 군들 사이의 통계적 차이를 결정하였다.
세포 배양
BMDC 배지는 페니실린 (100 유닛/mL), 스트렙토마이신 (100 mg/mL), 10％ 열-불활성화 소 태아 혈청 (FBS) (인비트로젠 코포레이션(Invitrogen Corporation), 캘리포니아주 칼스배드) 및 50 mM β-메르캅토에탄올 (시그마 알드리치)이 보충된, L-글루타민 (라이프 테크놀러지즈(Life Technologies), 캘리포니아주 칼스배드)을 함유하는 RPMI였다. 공동-배양 배지는 β-메르캅토에탄올을 제외하고는 동일하였고, 1 mM 피루브산나트륨 및 0.1 mM 비필수 아미노산 (라이프 테크놀러지즈, 캘리포니아주 칼스배드)이 보충되었다.
항체 및 유동 세포측정법
FcR 차단을 항-CD16/32 (바이오레전드)로 수행한 후, 하기 항체의 다양한 조합물로 염색하였다: 항-CD4 (RM4-5), -CD25 (PC61) (바이오레전드), 및 -Foxp3 (FJK-16s) (이바이오사이언스(eBioscience), 캘리포니아주 샌디에고). 고정가능한 바이올렛 사세포 염색 키트 (인비트로젠, 캘리포니아주 칼스배드)로 생육력을 평가하였다. 이바이오사이언스 염색 키트로 제조사의 프로토콜에 따라 Foxp3 염색을 수행하였다. 백크만 쿨터 CyAn ADP 애널라이저를 사용하여 세포측정 데이터를 수집하였다. 플로우조 (플로우조, 오리건주 애슐랜드)를 사용하여 분석을 수행하였다.
세포 단리 및 시험관내 Treg 유도 검정법
기술된 바와 같이 약간 변형시켜 Treg 유도 검정법을 수행하였다. CD4+CD25-Foxp3- T 세포를 나이브 CD4+ T 세포 단리 키트 (밀테니 바이오텍(Miltenyi Biotec), 캘리포니아주 샌디에고)를 사용하여 OT-II 마우스의 비장으로부터 단리하였다. 검정법은 T 세포 배지에서 수행되었다. 골수-유래 수지상 세포 (2×104개/웰)를 96웰 둥근바닥 세포 배양 플레이트 내로 시딩하고, 다양한 입자 농도 및 Ag 로딩의 acPLG-OVA323-339와 함께 3시간 동안 인큐베이션하였다. 인큐베이션 후, 모든 웰을 세정하여, 세포에 내재화되지 않은 과량의 입자를 제거하였다. 세포를 2 ng/mL TGF-β1 (셀 시그널링 테크놀러지(Cell Signaling Technology), 매사추세츠주 댄버스)의 존재 하에 2×104개/웰의 나이브 T 세포와 함께 공동-배양하였다. acPLG-OVA323-339 대신 항원이 제공된 군은 이러한 시점에 OVA323-339 (100 ng/mL)가 제공되었다. 4일의 공동-배양 후, T 세포를 수집하고, 생육력, CD4, CD25, 및 Foxp3에 대해 염색하고, 유동 세포측정법을 사용하여 분석하였다. 일원 ANOVA 및 튜키 사후 검정 (p<0.05)을 수행함으로써 군들 사이의 통계적 차이를 결정하였다.
R-EAE 질환 유도 및 측정
이전에 기술된 바와 같이 뇌염발생 펩티드로의 면역화에 의해 R-EAE를 유도하였다. PLP139-151, 또는 PLP139-151 및 PLP178-191 양쪽 모두로 R-EAE를 유도하기 위해, SJL/J 마우스의 목덜미 및 뒤쪽 옆구리 상의 3개의 지점에 걸쳐 분포된, 각각 100 μL의 1 mg/mL PLP139-151/완전 프로인트 아주반트 (CFA) 또는 0.25 mg/mL의 PLP139-151/CFA 및 0.5 mg/mL의 PLP178-191/CFA의 s.c. 투여에 의해 마우스를 면역화시켰다. 개별적인 마우스에서의 질환 중증도를 0 내지 5점 척도를 사용하여 평가하였다: 0점 = 질환 없음, 1 = 늘어진 꼬리 또는 뒷다리 쇠약, 2 = 늘어진 꼬리 및 뒷다리 쇠약, 3 = 부분적인 뒷다리 마비, 4 = 완전한 뒷다리 마비, 5 = 빈사 상태. 상이한 치료 군들의 상이한 질환 과정들 사이의 차이를 크루스칼-왈리스 테스트를 사용하여 통계적 유의성에 대해 분석하였다.
<표 5>
이러한 연구에서 사용된 나노입자 제형의 크기 및 제타 전위. PLG-Ag 접합체를 미리 정해진 혼합 비의 미접합 PLG와 조합함으로써 Ag 로딩 (㎍ Ag/mg PLG)을 정확하게 제어하였다. *ac-PLG-PLP139-151,178-191 입자는 8 ㎍/mg의 PLP139-151 및 PLP178-191 양쪽 모두를 함유하였다.
Figure pct00009
실시예 11
오브알부민 단백질의 폴리(락티드-코-글리콜리드)로의 공유결합 변형, TIMP 제형화, 및 시험관내 Treg 유도 검정법
중합체의 단백질로의 공유결합 변형은 나노입자 약물 전달 시스템의 물리화학적 성질을 개선하는 수많은 장점을 부여한다. 중요하게, 단백질 로딩, 뿐만 아니라 나노입자 크기 및 제타 전위와 같은 성질이 제어하기가 더 쉽다.
오브알부민은 다수의 CD4 (OVA323-334; OVA265-280), CD8 (OVA257-264), 및 B 세포 에피토프를 함유한다. 해결되지 않은 질문 중 하나는 완전한 오브알부민이 캡슐화된 TIMP (TIMP-OVA)가 CD4, CD8 및 B 세포 상의 모든 항원성 에피토프를 관용화할 수 있는지 여부이다. 이러한 에피토프들의 정확한 수가 오브알부민 단백질 내에서 공지되어 있고, 사용 중인 입자가 사용된 단백질 및 중합체의 양을 정교하게 제어할 수 있기 때문에, 차별적인 T 및 B 세포 수용체를 관용화시키는데 요구되는 항원의 분자량을 다룰 수 있다. 따라서, 동일한 단백질 내의 상이한 T 세포 에피토프에 대한 용량을 다룰 수 있다.
일반적인 실험 디자인
전장 오브알부민 (OVA) 단백질을 고분자량 및 저분자량 PLGA에 접합시켰다. 추가로, 접합이 확인되었으면, OVA 로딩이 다양하게 제어된 TIMP-OVA 입자를 제조하고 특성화하였다.
실험 진행은 하기와 같다:
1. EDC/NETS 화학을 사용한 PLGA-OVA 생체접합체의 합성.
2. 입자 형성에서 사용하기 위한 적합성을 결정하기 위한 DCM 및 DMSO에서의 생성된 PLGA-OVA 접합체의 용해도 테스트.
3. PLGA-OVA 접합체의 커플링 효율을 결정하여, 다양하고 미리 정해진 Ag 로딩으로 TIMP-OVA 입자가 제조될 수 있게 함.
4. Ag-로딩이 0 내지 150 ㎍ OVA/mg PLGA인 TIMP-OVA 입자의 제형화.
5. DLS 및 제타 전위 분석에 의한 TIMP-OVA 입자의 특성화.
<표 6>
PLGA-OVA 생체접합체의 합성을 위한 시약:
Figure pct00010
OVA는 공유결합 변형에 이용가능한 20개의 리신 기를 함유한다. 추가적으로, 14개의 아스파르트산 및 33개의 글루탐산이 OVA 내에 함유된다.
PLGA 및 OVA의 차별적인 용해도로 인해, 입자 제작에 필요한 유기 용매 예컨대 DCM 또는 DMSO에서의 용해도가 높은 중합체-Ag 접합체를 산출하기 위해 접합 반응을 수행하기 위한 용매 시스템, 뿐만 아니라 PLGA 대 OVA의 적합한 화학량론비가 결정될 필요가 있다.
이러한 질문들을 실험적으로 다루기 위해, PLGA 대 OVA의 몰비를 5 내지 20으로 변화시키면서 6가지의 접합 반응을 수행하였다. 20개의 리신 잔기가 PLGA의 말단 카르복실산 기와의 커플링에 이용가능한 OVA의 단백질 구조를 기초로 20 PLGA: 1 OVA의 최대 비가 선택되었다. 추가로, 2가지 분자량의 PLGA를 접합 효율 및 용해도 테스트에 대해 테스트하였다. 이러한 반응 조건의 선택은 필요한 Ag 함량 및 용해도 요건의 PLGA-OVA 생체접합체를 수득할 잠재력이 가장 크게 산출되도록 결정되었다. 반응 조건의 요약이 표 7에서 제시된다.
표 7은 오브알부민 접합에 대한 조건을 나타낸다. 반응 동안 OVA 및 PLGA를 동일한 용매 시스템에 완전히 가용화시키려는 목적으로 6가지 반응 조건을 평가하였다. 추가로, 디메틸 술폭시드 (DMSO)에 가용성인 최종 생성물을 산출하도록 PLGA 대 OVA의 화학량론비를 변화시켰다.
<표 7>
오브알부민 접합을 위한 조건
Figure pct00011
표 8은 저분자량 (L) 및 고분자량 (H) PLGA를 사용하는 오브알부민 접합을 위한 반응 조건을 나타낸다. PLGA는 DMSO 내의 25 mg/mL의 농도로 제조되었다. OVA는 밀리큐 물 내의 25 mg/mL의 농도로 제조되었다. PLGA를 함유하는 용액에 OVA를 첨가하기 전에, 접합 반응 동안 중합체 침전을 방지하도록 PLGA의 농도를 5 mg/mL로 조정하였다. 추가로, PLGA가 OVA에 접합되는 동안 DMSO 내에 15-20 Vol/Vol％ 밀리큐 물을 함유하도록 용매 비를 유지시켰다.
<표 8>
오브알부민 접합을 위한 반응 조건
Figure pct00012
Figure pct00013
Figure pct00014
표 7에 열거된 부피를 사용하는 PLGA-OVA 접합에 대한 프로토콜.
하기 프로토콜을 사용하였다. 자기 교반막대를 함유하는 60 mL 유리 섬광 바이알을 준비하였다. 별도로, 적합한 양의 OVA, 추가적인 물, 및 DIPEA를 함유하는 20 mL 유리 섬광 바이알을 준비하였다. DMSO에 용해된 적합한 양의 PLGA 및 특정된 추가적인 DMSO를 60 mL 섬광 바이알에 첨가하였다. 교반 하에 (300 - 600 RPM), 적합한 양의 EDC를 PLGA 용액에 적가하고, 5분 동안 교반하였다. 교반 하에 (300 - 600 RPM), 적합한 양의 NHS를 EDC-활성화 PLGA 용액에 적가하고, 추가로 10분 동안 교반하였다. 교반 하에 (300 - 600 RPM), OVA 및 DIPEA를 함유하는 물 용액을 NHS-활성화 PLGA 용액에 적가하였다. (주: 이러한 용액을 PLGA에 첨가하는 것을 끝냈을 때 용액이 투명하여야 한다.) 실온에서 밤새 반응이 진행되게 하였다. PLGA-OVA 접합체를 회수하기 위해, 생성물-함유 용액을 3500 Da MWCO 투석 막으로 옮기고, 2일 동안 4 L의 밀리큐 물에 대해 투석하여, 임의의 미반응 EDC/NHS/DIPEA를 제거하고 DMSO를 제거하였다. (주: 생성물이 투석 백에서 침전될 수 있다. 투석 비이커 내의 물을 2일에 걸쳐 적어도 6회 교환한다.) 생성물을 수집하기 위해, 침전물을 투석 백에서 50 mL 원뿔형 원심분리 튜브로 옮겼다. 물질을 7000×g로 15분 동안 4℃에서 원심분리하여, 생성물을 펠릿화하였다. 생성물을 재현탁 및 원심분리에 의해 2회 더 세정하였다. 최종 생성물을 5 mL의 밀리큐 물에 재현탁시키고, 냉동시키고, 2일 동안 또는 생성물이 건조될 때까지 동결건조시켰다.
PLGA-OVA 접합체 용해도 테스트
입자 제형화에 이용되는 용매에서의 PLGA-OVA 접합체의 용해도를 평가하기 위해, 약 1 mg의 접합체를 1.5 mL MCT 내에 놓았다. 결과가 표 9에서 제시된다. 03-23-L3 및 03-23-H1-3 접합체가 DMSO에 가용성이었음이 확인되었다. 이는 이러한 접합체들을 추가로 특성화하게 할 수 있었다.
표 9는 DMSO에서의 PLG-OVA 중합체 접합체의 용해도 테스트를 나타낸다. DCM 첨가 후에 관찰된 침전물이 모든 경우에 최소이고, 입자 형성에 영향을 미칠 것으로 보이지 않는다.
<표 9>
DMSO에서의 PLG-OVA 중합체 접합체의 용해도 테스트
Figure pct00015
커플링 효율을 결정하기 위한 PLG-OVA 접합체의 BCA 검정법
DMSO에서의 03-23-L1 및 03-23-L2의 불용성으로 인해, 이러한 샘플들은 단백질 함량에 대해 평가하지 않았다.
중합체 밀리그램 당 존재하는 단백질 함량을 피어스 BCA 단백질 검정법 키트 (카탈로그 번호 23225)를 사용하여 결정하였다. 결과가 표 10에서 보고된다.
<표 10>
DMSO 내의 PLGA-OVA 접합체의 농도 및 BCA 검정법을 사용하여 측정된 단백질 함량
Figure pct00016
PLGA-OVA 접합체 03-23-L3을 사용한 입자 제작에 대한 프로토콜
<표 11>
다양한 Ag 로딩의 TIMP-OVA에 대한 제형 파라미터
Figure pct00017
DCM 내의 200 mg/mL 농도의 PLGA를 제조하였다.
DMSO 내의 25 mg/mL 농도의 PLG-OVA (03-23-L3)를 제조하였다.
<표 12>
다양한 Ag 로딩의 TIMP-OVA의 생산을 위한 제형 상세사항
Figure pct00018
TIMP-OVA 제형에 대한 절차
하기 프로토콜을 사용하였다.
1.1. 초음파처리기를 아세톤, 에탄올, 이어서 물로 세척한다.
1.2. 상기 표에서 언급된 바와 같은 적합한 부피의 PLGA를 20 mL 섬광 바이알 내로 피펫팅한다.
1.3. 상기 표에서 언급된 바와 같은 적합한 부피의 PLG-OVA를 단계 1.2로부터의 동일한 20 mL 섬광 바이알 내로 피펫팅한다.
1.4. 적합한 부피의 1％ PEMA를 PLGA 및 PLG-OVA를 함유하는 20 mL 섬광 바이알에 첨가한다.
1.5. 용액을 30초 동안 100％ 진폭으로 초음파처리한다.
1.6. 초음파처리된 혼합물을 300 RPM의 교반 하에 물에 용해된 적합한 부피의 0.5％ w/v 폴리(에틸렌-alt-말레산 무수물) 내로 붓는다.
1.7. 입자를 밤새 교반하여 디클로로메탄을 증발시킨다.
1.8. 동결방지제의 용액 (수크로스 10 g/25 mL 밀리큐 물; 만니톨 6 g/20 mL 밀리큐 물)을 제조한다. 만니톨 용액은 용해하는데 시간이 걸릴 것이고, 가열을 필요로 할 것이다. 자주 와동시키면서 15-30분 동안 70℃에서 가열한다. 보관 시, 만니톨이 용액으로부터 결정화될 것이고, 다시 가열될 필요가 있을 것이다. 수크로스 용액은 항상 가용성이어야 한다. 미리 제조된 용액을 사용하여 만니톨을 다시 가열하는 것이 허용가능하다.
1.9. 입자 용액을 40 ㎛ 세포 스트레이너에 통과시킨다. 용액을 50 mL 팔콘 튜브 내로 분배한다.
1.10. 입자를 얼음 상에서 15분 동안 냉각되게 한다.
1.11. 7000×g의 상대적인 원심분리력 하에 15분 동안 4℃에서 원심분리한다.
1.12. 상청액을 완전히 흡인한다.
1.13. 3 mL의 1 M 중탄산나트륨-탄산나트륨 완충제를 각각의 튜브에 첨가하고, 입자를 얼음 상에서 15분 동안 냉각되게 한다.
1.14. 1 mL 피펫, 또는 5 mL 혈청학 피펫이 장착된 피펫 에이드를 사용하여 펠릿을 재현탁시킨다.
1.15. 펠릿을 잘 분산시킨 후 (가시적인 응집물이 없음), 총 부피가 25 mL일 때까지 1 M 중탄산나트륨-탄산나트륨 완충제를 각각의 튜브에 첨가한다.
1.16. 7000×g의 상대적인 원심분리력 하에 15분 동안 4℃에서 원심분리한다.
1.17. 상청액을 완전히 흡인한다.
1.18. 3 mL의 1 M 중탄산나트륨-탄산나트륨 완충제를 각각의 튜브에 첨가하고, 입자를 얼음 상에서 15분 동안 냉각되게 한다.
1.19. 펠릿을 재현탁시킨다. 펠릿이 잘 분산된 후, 총 부피가 25 mL일 때까지 1 M 중탄산나트륨-탄산나트륨 완충제를 각각의 튜브에 첨가한다.
1.20. 7000×g의 상대적인 원심분리력 하에 15분 동안 4℃에서 원심분리한다.
1.21. 상청액을 완전히 흡인한다.
1.22. 3 mL의 밀리큐 물을 튜브 내로 첨가하고, 입자를 얼음 상에서 15분 동안 냉각되게 한다.
1.23. 펠릿을 재현탁시킨다. 펠릿이 잘 분산된 후, 입자 농도가 4-8 mg/mL일 때까지 추가적인 밀리큐 물을 첨가한다. 입자 회수가 40％일 것으로 가정한다.
1.24. 입자를 물에 균질하게 분산시킨다.
1.25. 입자 용액을 40 ㎛ 세포 스트레이너에 통과시킨다.
1.26. 동결건조용 샘플 튜브, 입자 분취용 2 mL 튜브를 준비한다. 적어도 1-3개의 이러한 튜브를 미리 정량하여 튜브 당 입자의 양을 결정한다.
1.27. 800 μL의 입자 용액을 각각의 튜브 내로 피펫팅하고, 적어도 200 μL의 입자 용액을 1.5 mL 미세원심분리 튜브 내에 DLS/제타 분석에 의한 특성화용으로 보존한다 (DLS/제타 분석을 수행하기 위해 밀리큐 물 내의 20 μL의 입자 샘플을 사용하는 것이 필요할 뿐이다).
1.28. 동결방지제를 받는 각각의 샘플에 대해, 100 μL의 수크로스 및 100 μL의 만니톨 용액을 함께 혼합하고, 피펫으로 혼합하면서 입자에 첨가한다. 튜브 당 총 부피는 이제 1 mL일 것이다. 동결방지제의 농도는 4％ w/v 수크로스 및 3％ w/v 만니톨일 것이다.
1.29. DLS/제타 분석에 사용될 샘플 (추후의 특성화를 위해 4℃ 냉장고에 놓는다)을 제외하고, 동결방지제가 없는 것을 포함하여 모든 샘플을 -80℃ 냉장고에서 적어도 5시간 동안 냉동시킨다.
1.30. 샘플을 1-2일 동안 동결건조시킨다.
<표 13>
TIMP-OVA 입자의 크기 및 제타 전위의 측정
Figure pct00019
시험관내 Treg 유도 검정법을 사용한 TIMP-OVA 접합체의 생물학적 활성의 평가
본 연구의 목적은 나이브 CD4+ T 세포 (OTII)를 조절 T 세포 (CD4+CD25+Foxp3+)로 유도하는 것에 대한 중합체 접합체 TIMP-OVA 내의 항원 로딩의 효과를 결정하는 것이었다.
실험 군:
Figure pct00020
TIMP-OVA의 용량 및 TIMP mg 당 OVA 단백질 로딩량을 기초로 배지 mL 당 OVA 항원의 양을 계산하였다. 표 14의 볼드체 및 이탤릭체 세포는 Treg 실험에서 테스트된 입자를 가리킨다. 중요하게, 웰 당 전달된 Ag의 양이 0 ng/mL 내지 45000 ng/mL의 유의한 폭을 커버하였다.
<표 14>
TIMP-OVA로 처리된 각각의 웰 내의 mL 당 항원 계산
Figure pct00021
골수 유래 수지상 세포 배양 (루츠(Lutz) 등의 방법을 따름)
이전에 기술된 바와 같이 BMDC 제조를 수행하였다. C57BL/6 마우스로부터 수득된 골수 세포를 배양함으로써 DC를 제조하였다. 바늘이 장착된 주사기를 사용하여 경골 및 대퇴골로부터 골수 세포를 플러싱하였다. 회수된 세포를 ACK 용해 완충제에서 인큐베이션하여 적혈구를 용해시켰다. 골수 세포를 10％ 소 태아 혈청, 100 유닛/mL 페니실린, 100 mg/mL 스트렙토마이신, 2 mM L-글루타민, 50 uM 2-메르캅토에탄올, 및 20 ng/mL 과립구-대식세포 콜로니-자극 인자가 보충된 RPMI-1640 배지에서 배양하였다. 제3일, 제6일 및 제8일에 배양 배지를 교환하였다. 제10일에 세포가 사용할 준비가 되었다.
세포 단리 및 시험관내 Treg 유도 검정법
나이브 CD4+ T 세포 단리 키트 (밀테니 바이오텍, 캘리포니아주 샌디에고)를 사용하여 CD4+CD25-foxp3- T 세포를 OT-II 마우스 (B6.Cg-Tg(TcraTcrb)425Cbn/J, 잭슨 래버러토리, 메인주 바 하버)의 비장으로부터 단리하였다. 10％ 소 태아 혈청, 1％ pen/strep 및 비-필수 아미노산이 보충된 RMPI 배지에서 검정법을 수행하였다. APC (2×104개/웰)를 96웰 둥근바닥 세포 배양 플레이트 내로 시딩하고, 가용성 OVA323-339 펩티드 (100 ng/mL) 또는 다양한 Ag-로딩 또는 입자 용량의 입자로 처리하고, 2 ng/mL TGFβ의 존재 하에 2×104개/웰의 나이브 T 세포와 함께 공동-배양하였다. 4일의 공동-배양 후, T 세포를 수집하고, CD4, CD25, 및 Foxp3에 대해 염색하고, 시안(Cyan) 세포측정기를 사용하여 분석하였다.
결론
EDC/NHS (카르보디이미드) 화학을 사용하여 PLGA-OVA 생체접합체가 성공적으로 합성되었다. BCA 검정법을 사용하여, PLGA-OVA 생체접합체 mg 당 단백질 함량을 결정하였다. mg 당 단백질의 양은 중합체 분자량, 뿐만 아니라 PLGA:OVA의 화학량론비에 의존적이었다. 단백질 함량이 가장 높은 PLGA-OVA 접합체는 03-23-L3이었고, 가장 낮은 것은 03-23-H3이었다.
시작점으로서, 높은 단백질 로딩 용량으로 인해 PLGA-OVA 접합체 03-23-L3을 사용하여 0 ㎍/mg 내지 150 ㎍/mg의 다양한 Ag 로딩으로 TIMP-OVA 입자를 제형화하였다. 03-23-L3을 사용하여 제조된 TIMP-OVA 입자는 300 nm 내지 850 nm의 DLS로 측정된 크기를 나타냈다. TIMP-OVA 150 ㎍/mg은 일반적으로 0.7을 초과하는 높은 PDI를 나타냈다. TIMP-OVA의 제타 전위는 -30 내지 -60 mV 범위였다.
다양한 TIMP-OVA 입자가 TGFb의 존재 하에 조절 T 세포를 유도하는 능력을 특성화한 Treg 유도 검정법을 사용한 예비 시험관내 테스트는 접합 및 TIMP 제형화 후에 단백질이 활성으로 유지되었음을 가리켰다. TIMP-OVA가 유사한 로딩의 TIMP-OVA323-339 또는 TIMP(OVA) 입자만큼 효과적인 적으로 보이지 않았다는 것을 주지하여야 한다.
본 발명의 구체적인 실시양태들이 기술 및 설명되었지만, 아같은 실시양태들은 본 발명의 실례인 것으로만 간주되어야 하고, 첨부된 청구항에 따라 해석되는 바와 같은 본 발명을 제한하는 것으로 간주되지 않아야 한다.
본원에서 인용된 모든 특허, 출원 및 기타 참고문헌은 전문이 참조로 포함된다.
SEQUENCE LISTING <110> Cour Pharmaceuticals Development Company <120> Covalent Polymer-Antigen Conjugated Particles Particles <130> COUR-011/01US <160> 5140 <170> PatentIn version 3.5 <210> 1 <211> 21 <212> PRT <213> Mus musculus <400> 1 Met Glu Val Gly Trp Tyr Arg Ser Pro Phe Ser Arg Val Val His Leu 1 5 10 15 Tyr Arg Asn Gly Lys 20 <210> 2 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 2 Ala Ser Phe Asp Lys Ala Lys Leu Lys 1 5 <210> 3 <211> 14 <212> PRT <213> Oryctolagus cuniculus <400> 3 Ala Ser Gln Lys Arg Pro Ser Gln Arg His Gly Ser Lys Tyr 1 5 10 <210> 4 <211> 20 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 4 Ala Ser Gln Lys Arg Pro Ser Gln Arg His Gly Ser Lys Tyr Leu Ala 1 5 10 15 Thr Ala Ser Thr 20 <210> 5 <211> 20 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 5 Ala Thr Gly Leu Cys Phe Phe Gly Val Ala Leu Phe Cys Gly Cys Gly 1 5 10 15 His Glu Ala Leu 20 <210> 6 <211> 20 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 6 Ala Val Pro Val Tyr Ile Tyr Phe Asn Thr Trp Thr Thr Cys Gln Ser 1 5 10 15 Ile Ala Phe Pro 20 <210> 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involved in multiple sclerosis <400> 14 Glu Asn Pro Val Val His Phe Phe Ala Asn Ile Val Thr Pro Arg Thr 1 5 10 15 Pro <210> 15 <211> 15 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 15 Glu Asn Pro Val Val His Phe Phe Lys Asn Ile Val Thr Pro Arg 1 5 10 15 <210> 16 <211> 17 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 16 Glu Asn Pro Val Val His Phe Phe Lys Asn Ile Val Thr Pro Arg Thr 1 5 10 15 Pro <210> 17 <211> 20 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 17 Phe Gly Asp Tyr Lys Thr Thr Ile Cys Gly Lys Gly Leu Ser Ala Thr 1 5 10 15 Val Thr Gly Gly 20 <210> 18 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 18 Phe Leu Tyr Gly Ala Leu Leu Leu Ala 1 5 <210> 19 <211> 21 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 19 Phe Tyr Tyr Thr Thr Gly Ala Val Arg Gln Ile Phe Gly Asp Tyr Lys 1 5 10 15 Thr Thr Ile Cys Gly 20 <210> 20 <211> 24 <212> PRT <213> Human herpesvirus <400> 20 Gly Gly Asp Asn His Gly Arg Gly Arg Gly Arg Gly Arg Gly Arg Gly 1 5 10 15 Gly Gly Arg Pro Gly Ala Pro Gly 20 <210> 21 <211> 9 <212> PRT <213> Human herpesvirus 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herpesvirus <400> 29 Leu Leu Asp Phe Val Arg Phe Met Gly Val 1 5 10 <210> 30 <211> 9 <212> PRT <213> Human herpesvirus <400> 30 Leu Leu Trp Thr Leu Val Val Leu Leu 1 5 <210> 31 <211> 20 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 31 Leu Pro Arg His Arg Asp Thr Gly Ile Leu Asp Ser Ile Gly Arg Phe 1 5 10 15 Phe Gly Gly Asp 20 <210> 32 <211> 20 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 32 Leu Val Gly Ala Pro Phe Ala Ser Leu Val Ala Thr Gly Leu Cys Phe 1 5 10 15 Phe Gly Val Ala 20 <210> 33 <211> 20 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 33 Leu Tyr Gly Ala Leu Leu Leu Ala Glu Gly Phe Tyr Thr Thr Gly Ala 1 5 10 15 Val Arg Gln Ile 20 <210> 34 <211> 19 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 34 Met Ala Ala Thr Tyr Asn Phe Ala Val Leu Lys Leu Met Gly Arg Phe 1 5 10 15 Thr Lys Phe <210> 35 <211> 13 <212> PRT <213> Human herpesvirus <400> 35 Met Asp Arg Pro Arg Thr Pro Pro Pro Ser Tyr Ser Glu 1 5 10 <210> 36 <211> 9 <212> PRT <213> Human herpesvirus <400> 36 Asn Leu Val Pro Met Val Ala Thr Val 1 5 <210> 37 <211> 20 <212> 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involved in multiple sclerosis <400> 45 Ser Val Ser Val Gly Met Lys Pro Ser Pro Arg Pro 1 5 10 <210> 46 <211> 15 <212> PRT <213> Human herpesvirus <400> 46 Thr Gly Gly Val Tyr His Phe Val Lys Lys His Val His Glu Ser 1 5 10 15 <210> 47 <211> 20 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 47 Thr Gly Thr Glu Lys Leu Ile Glu Thr Tyr Phe Ser Lys Asn Tyr Gln 1 5 10 15 Asp Tyr Glu Tyr 20 <210> 48 <211> 10 <212> PRT <213> Human herpesvirus <400> 48 Thr Pro Arg Val Thr Gly Gly Gly Ala Met 1 5 10 <210> 49 <211> 20 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 49 Val Asp Ala Gln Gly Thr Leu Ser Lys Ile Phe Lys Leu Gly Gly Arg 1 5 10 15 Asp Ser Arg Ser 20 <210> 50 <211> 13 <212> PRT <213> Cavia porcellus <400> 50 Val His Phe Phe Lys Asn Ile Val Thr Pro Arg Thr Pro 1 5 10 <210> 51 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 51 Val Met Ala Pro Arg Thr Leu Val Leu 1 5 <210> 52 <211> 20 <212> PRT <213> Mus musculus <400> 52 Val Thr Pro Arg Thr Pro Pro Pro Ser Gln Gly Lys Gly Arg Gly Leu 1 5 10 15 Ser Leu Ser Arg 20 <210> 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sapiens <400> 567 Thr Phe Asp Pro His Phe Leu Arg Val Pro Cys Trp Lys Ile Thr Leu 1 5 10 15 Phe Val Ile Val 20 <210> 568 <211> 21 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 568 Thr Pro Arg Thr Pro Pro Pro Ser Gln Gly Lys Gly Ala Glu Gly Gln 1 5 10 15 Arg Pro Gly Phe Gly 20 <210> 569 <211> 21 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 569 Val Ala Leu Ile Ile Cys Tyr Asn Trp Leu His Arg Arg Leu Ala Gly 1 5 10 15 Gln Phe Leu Glu Glu 20 <210> 570 <211> 21 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 570 Val Phe Ala Cys Ser Ala Val Pro Val Tyr Ile Tyr Phe Asn Thr Trp 1 5 10 15 Thr Thr Cys Gln Ser 20 <210> 571 <211> 21 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 571 Val Ile Val Pro Val Leu Gly Pro Leu Val Ala Leu Ile Ile Cys Tyr 1 5 10 15 Asn Trp Leu His Arg 20 <210> 572 <211> 21 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 572 Tyr Phe Ser Lys Asn Tyr Gln Asp Tyr Glu Tyr Leu Ile Asn Val Ile 1 5 10 15 His Ala Phe Gln Tyr 20 <210> 573 <211> 21 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 573 Tyr Ile Tyr Phe Asn Thr Trp Thr Thr Cys Gln Ser Ile Ala 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associated retrovirus <400> 991 Ser Pro His Leu Phe Gly Gln Ala Leu 1 5 <210> 992 <211> 9 <212> PRT <213> Multiple sclerosis associated retrovirus <400> 992 Thr Pro Ile Ala Arg Pro Leu Tyr Thr 1 5 <210> 993 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 993 Thr Pro Asn Glu Arg Ser Ala Ala Val 1 5 <210> 994 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 994 Val Pro Cys Leu Arg Lys Glu Leu Ile 1 5 <210> 995 <211> 9 <212> PRT <213> Multiple sclerosis associated retrovirus <400> 995 Val Pro Pro Glu Ala Lys Met Pro Leu 1 5 <210> 996 <211> 9 <212> PRT <213> Multiple sclerosis associated retrovirus <400> 996 Trp Pro His Cys Leu Trp Val Met Ala 1 5 <210> 997 <211> 11 <212> PRT <213> Multiple sclerosis associated retrovirus <400> 997 Tyr Pro Ala Val Ser Ser Pro Tyr Thr Leu Leu 1 5 10 <210> 998 <211> 21 <212> PRT <213> Human T-lymphotropic virus <400> 998 Pro Pro Pro Pro Ser Ser Pro Thr His Asp Pro Pro Asp Ser Asp Pro 1 5 10 15 Gln Ile Pro Pro Pro 20 <210> 999 <211> 21 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 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aestivum <400> 1535 Gln Pro Gln Tyr Ser Gln Pro Gln Gln Pro Ile Ser Gln Gln Gln Gln 1 5 10 15 Gln Gln Gln Gln Gln 20 <210> 1536 <211> 21 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1536 Gln Pro Ser Ser Gln Val Ser Phe Gln Gln Pro Leu Gln Gln Tyr Pro 1 5 10 15 Leu Gly Gln Gly Ser 20 <210> 1537 <211> 21 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1537 Gln Pro Tyr Leu Gln Leu Gln Pro Phe Pro Gln Pro Gln Leu Pro Tyr 1 5 10 15 Ser Gln Pro Gln Pro 20 <210> 1538 <211> 21 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1538 Gln Pro Tyr Pro Gln Pro Gln Pro Phe Pro Ser Gln Gln Pro Tyr Leu 1 5 10 15 Gln Leu Gln Pro Phe 20 <210> 1539 <211> 21 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1539 Gln Pro Tyr Pro Gln Pro Gln Pro Gln Tyr Ser Gln Pro Gln Gln Pro 1 5 10 15 Ile Ser Gln Gln Gln 20 <210> 1540 <211> 21 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1540 Gln Gln Lys Gln Gln Gln Gln Pro Ser Ser Gln Val Ser Phe Gln Gln 1 5 10 15 Pro Leu Gln Gln Tyr 20 <210> 1541 <211> 18 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1541 Gln Gln 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involved in celiac disease <400> 1609 Gln Tyr Pro Ser Gly Glu Gly Ser Phe Gln Pro Ser Gln Glu Asn Pro 1 5 10 15 Gln Ala <210> 1610 <211> 6 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1610 Gln Gln Gln Pro Phe Pro 1 5 <210> 1611 <211> 8 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 1611 Ala Ser Phe Glu Pro Phe Ser Asn 1 5 <210> 1612 <211> 8 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 1612 Phe Glu Pro Phe Ser Asn Lys Gly 1 5 <210> 1613 <211> 9 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1613 Pro Gln Pro Gln Leu Pro Tyr Pro Gln 1 5 <210> 1614 <211> 9 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1614 Gln Gly Ser Phe Gln Pro Ser Gln Gln 1 5 <210> 1615 <211> 18 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1615 Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Trp Gln 1 5 10 15 Pro Gln <210> 1616 <211> 9 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1616 Gln Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln 1 5 <210> 1617 <211> 9 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1617 Gln Gln Pro Gln Gln Pro Tyr Pro Gln 1 5 <210> 1618 <211> 13 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1618 Leu Gly Glu Gly Ser Phe Gln Pro Ser Gln Glu Asn Pro 1 5 10 <210> 1619 <211> 15 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1619 Leu Gln Pro Phe Pro Gln Pro Gln Leu Pro Tyr Pro Gln Pro Gln 1 5 10 15 <210> 1620 <211> 15 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1620 Leu Gln Pro Phe Pro Gln Pro Gln Leu Pro Tyr Ser Gln Pro Gln 1 5 10 15 <210> 1621 <211> 16 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1621 Gln Leu Gln Pro Phe Pro His Pro Gln Leu Pro Tyr Pro His Pro Gln 1 5 10 15 <210> 1622 <211> 16 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1622 Gln Leu Gln Pro Phe Pro His Pro Gln Leu Pro Tyr Pro Gln Pro Gln 1 5 10 15 <210> 1623 <211> 16 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1623 Gln Leu Gln Pro Phe Pro Gln Ala Gln Leu Pro Tyr Ser Gln Pro Gln 1 5 10 15 <210> 1624 <211> 16 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1624 Gln Leu Gln Pro Phe Pro Gln Pro Gln Leu Pro Tyr Pro Gln Pro Glu 1 5 10 15 <210> 1625 <211> 16 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1625 Gln Leu Gln Pro Phe 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Glu 1 5 10 15 <210> 1633 <211> 15 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1633 Gln Pro Gln Pro Phe Gln Pro Gln Leu Pro Tyr Pro Gln Pro Glu 1 5 10 15 <210> 1634 <211> 14 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1634 Pro Gln Thr Gln Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Pro Gln 1 5 10 <210> 1635 <211> 20 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1635 Phe Glu Glu Ile Arg Asn Leu Ala Leu Gln Thr Leu Pro Ala Met Cys 1 5 10 15 Asn Val Tyr Ile 20 <210> 1636 <211> 20 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1636 Phe Leu Gly Gln Gln Gln Ser Phe Pro Pro Gln Gln Pro Tyr Pro Gln 1 5 10 15 Pro Gln Pro Phe 20 <210> 1637 <211> 17 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1637 Pro Pro Tyr Cys Thr Ile Val Pro Phe Gly Ile Phe Gly Thr Asn Tyr 1 5 10 15 Arg <210> 1638 <211> 20 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1638 Gln Leu Ile Pro Cys Met Asp Val Val Leu Gln Gln His Asn Ile Ala 1 5 10 15 His Gly Arg Ser 20 <210> 1639 <211> 20 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1639 Gln Val Leu Gln Gln Ser Thr Tyr Gln Leu 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<213> Triticum aestivum <400> 1650 Gln Val Pro Leu Val Gln Glu Gln 1 5 <210> 1651 <211> 6 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1651 Trp Gln Ile Pro Glu Gln 1 5 <210> 1652 <211> 11 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1652 Pro Gln Pro Gln Leu Pro Tyr Pro Gln Pro Gln 1 5 10 <210> 1653 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1653 Phe Pro Pro Gln Gln Pro Tyr Pro Gln Pro 1 5 10 <210> 1654 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1654 Leu Gln Gln Gln Gln Gln Gln Gln Gln Gln 1 5 10 <210> 1655 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1655 Pro Gln Gln Pro Tyr Pro Gln Pro Gln Pro 1 5 10 <210> 1656 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1656 Gln Lys Gln Gln Leu Gln Gln Gln Gln Gln 1 5 10 <210> 1657 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1657 Gln Leu Gln Pro Phe Pro Gln Pro Gln Pro 1 5 10 <210> 1658 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1658 Gln Pro Phe Pro Gln Pro Gln Pro Phe Pro 1 5 10 <210> 1659 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1659 Gln Pro Tyr Leu Gln Leu Gln Pro Phe Pro 1 5 10 <210> 1660 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1660 Gln Pro Tyr Pro Gln Pro Gln Pro Phe Pro 1 5 10 <210> 1661 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1661 Gln Gln Gln Gln Gln Ile Leu Gln Gln Ile 1 5 10 <210> 1662 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1662 Gln Gln Gln Gln Gln Gln Leu Gln Gln Gln 1 5 10 <210> 1663 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1663 Gln Gln Gln Gln Gln Gln Gln Ile Leu Gln 1 5 10 <210> 1664 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1664 Gln Gln Gln Gln Gln Gln Gln Gln Leu Gln 1 5 10 <210> 1665 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1665 Gln Gln Gln Gln Gln Gln Gln Gln Gln Ile 1 5 10 <210> 1666 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1666 Gln Val Ser Phe Gln Gln Pro Gln Gln Gln 1 5 10 <210> 1667 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1667 Arg Asp Val Val Leu Gln Gln His Asn Ile 1 5 10 <210> 1668 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1668 Arg Asn Leu Ala Leu Gln Thr Leu Pro Ala 1 5 10 <210> 1669 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1669 Ser Gln Gln Pro Tyr Leu Gln Leu Gln Pro 1 5 10 <210> 1670 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1670 Tyr Leu Gln Leu Gln Pro Phe Pro Gln Pro 1 5 10 <210> 1671 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1671 Cys Gln Gln Leu Trp Gln Ile Pro Glu Gln 1 5 10 <210> 1672 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1672 Phe Glu Glu Ile Arg Asn Leu Ala Leu Gln 1 5 10 <210> 1673 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1673 Phe Leu Pro Gln Gln Pro Tyr Pro Gln Pro 1 5 10 <210> 1674 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1674 Phe Gln Pro Gln Gln Leu Pro Gln Phe Glu 1 5 10 <210> 1675 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1675 Gly Ser Phe Gln Pro Gln Gln Leu Pro Gln 1 5 10 <210> 1676 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1676 Ile Ala Pro Phe Gly Ile Phe Gly Thr Asn 1 5 10 <210> 1677 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1677 Leu Pro Tyr Pro Gln Pro Gln Pro Phe Leu 1 5 10 <210> 1678 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1678 Leu Ser Gln Val Ser Phe Gln Gln Pro Gln 1 5 10 <210> 1679 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1679 Pro Leu Val Gln Glu Gln Gln Phe Gln Gly 1 5 10 <210> 1680 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1680 Pro Gln Phe Glu Glu Ile Arg Asn Leu Ala 1 5 10 <210> 1681 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1681 Pro Gln Gln Leu Pro Gln Phe Glu Glu Ile 1 5 10 <210> 1682 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1682 Pro Gln Gln Pro Ile Ser Gln Gln Gln Gln 1 5 10 <210> 1683 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1683 Pro Gln Gln Gln Tyr Pro Ser Gly Gln Gly 1 5 10 <210> 1684 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1684 Gln Glu Gln Val Pro Leu Val Gln Glu Gln 1 5 10 <210> 1685 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1685 Gln Glu Ser Thr Tyr Gln Leu Val Gln Gln 1 5 10 <210> 1686 <211> 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Saccharomyces cerevisiae <400> 2220 Ile Tyr Gln Lys Ala Asn Thr Phe Leu 1 5 <210> 2221 <211> 9 <212> PRT <213> Helicobacter pylori <400> 2221 Ile Tyr Val Lys Thr Ser Ser Phe Leu 1 5 <210> 2222 <211> 6 <212> PRT <213> Bos taurus <400> 2222 Lys Ala Asp Glu Lys Lys 1 5 <210> 2223 <211> 9 <212> PRT <213> Borrelia burgdorferi <400> 2223 Lys Tyr Asn Lys Asn Gly Asn Phe Leu 1 5 <210> 2224 <211> 9 <212> PRT <213> Haemophilus influenzae <400> 2224 Lys Tyr Tyr Lys Asn Ser Gln Phe Leu 1 5 <210> 2225 <211> 9 <212> PRT <213> Saccharomyces cerevisiae <400> 2225 Lys Tyr Tyr Lys Thr Ser Asn Phe Leu 1 5 <210> 2226 <211> 18 <212> PRT <213> Bos taurus <400> 2226 Leu Pro Lys Leu Lys Pro Asp Pro Asn Thr Leu Cys Asp Glu Phe Lys 1 5 10 15 Ala Asp <210> 2227 <211> 9 <212> PRT <213> Borrelia burgdorferi 6 <400> 2227 Leu Tyr Ser Lys Asn Leu Val Phe Leu 1 5 <210> 2228 <211> 9 <212> PRT <213> Methanothermobacter thermautotrophicus <400> 2228 Asn Phe Met Lys Thr Ala Gly Phe Ile 1 5 <210> 2229 <211> 9 <212> PRT <213> Rickettsia prowazekii <400> 2229 Gln Tyr Asn Lys Thr Gly Tyr Phe Ile 1 5 <210> 2230 <211> 9 <212> PRT <213> Langat virus <400> 2230 Arg Phe Ser Lys Ala Leu Tyr Phe Leu 1 5 <210> 2231 <211> 9 <212> PRT <213> Escherichia coli <400> 2231 Arg Tyr Gln Lys Ala Gly Val Met Leu 1 5 <210> 2232 <211> 9 <212> PRT <213> Aquifex aeolicus <400> 2232 Thr Tyr Leu Lys Asn Ala Gln Phe Val 1 5 <210> 2233 <211> 9 <212> PRT <213> Drosophila melanogaster <400> 2233 Val Tyr Val Lys Thr Ser Ser Phe Ile 1 5 <210> 2234 <211> 9 <212> PRT <213> Haemophilus influenzae <400> 2234 Tyr Phe Leu Lys Cys Gly Tyr Phe Leu 1 5 <210> 2235 <211> 9 <212> PRT <213> Sonchus yellow net virus <400> 2235 Tyr Tyr Asn Lys Ala Leu Ser Phe Ile 1 5 <210> 2236 <211> 21 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 2236 His Gly Asp Thr Thr Phe Glu Tyr Gln Asp Leu Cys Arg Gln His Met 1 5 10 15 Ala Thr Lys Ser Leu 20 <210> 2237 <211> 21 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 2237 Arg Leu Ala Ala Leu Gly Pro Glu Gly Ala His Gly Asp Thr Thr Phe 1 5 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coxsackievirus <400> 2321 Lys Ile Leu Pro Glu Val Lys Glu Lys His Glu Phe Leu Ser Arg Leu 1 5 10 15 <210> 2322 <211> 17 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 2322 Lys Met Phe Pro Glu Val Lys Glu Lys Gly Met Ala Ala Leu Pro Arg 1 5 10 15 Leu <210> 2323 <211> 17 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 2323 Lys Tyr Phe Pro Glu Val Lys Thr Lys Gly Met Ala Ala Val Pro Lys 1 5 10 15 Leu <210> 2324 <211> 7 <212> PRT <213> Unknown <220> <223> epitope involved in diabetes <400> 2324 Lys Arg Ser Arg Leu Asp Val 1 5 <210> 2325 <211> 7 <212> PRT <213> Unknown <220> <223> epitope involved in diabetes <400> 2325 Leu Gly Arg Gly Gly Ser Lys 1 5 <210> 2326 <211> 7 <212> PRT <213> Unknown <220> <223> epitope involved in diabetes <400> 2326 Arg Leu Gly Lys Arg Asp Ser 1 5 <210> 2327 <211> 7 <212> PRT <213> Unknown <220> <223> epitope involved in diabetes <400> 2327 Arg Gln Leu Gly Arg Gly Ser 1 5 <210> 2328 <211> 7 <212> PRT <213> Unknown <220> <223> epitope involved in diabetes <400> 2328 Ser Thr Val Gln Asp 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prowazekii <400> 2337 Glu Leu Val Leu Met Ser Tyr Arg Asp Lys Leu Val Leu 1 5 10 <210> 2338 <211> 13 <212> PRT <213> Human herpesvirus <400> 2338 Lys Glu Leu Leu Gln Ser Tyr Val Ser Lys Asn Asn Asn 1 5 10 <210> 2339 <211> 13 <212> PRT <213> Legionella pneumophila <400> 2339 Lys Met Ser Leu Leu Gln Tyr Ile Val Lys Asn Lys Ile 1 5 10 <210> 2340 <211> 13 <212> PRT <213> Lactococcus lactis <400> 2340 Leu Val Ile Leu Pro Met Phe His Val Ser Gly Leu Ser 1 5 10 <210> 2341 <211> 13 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 2341 Pro Ile Ile Leu Pro Leu Trp His Val Gly Glu Pro Gly 1 5 10 <210> 2342 <211> 13 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 2342 Pro Ile Ile Leu Pro Leu Trp His Val Gly Met Asn Asp 1 5 10 <210> 2343 <211> 13 <212> PRT <213> Neisseria meningitidis <400> 2343 Pro Val Ile Leu Pro Gln Trp Gln Ser Leu Gly Asn Arg 1 5 10 <210> 2344 <211> 13 <212> PRT <213> Staphylococcus aureus <400> 2344 Pro Tyr Val Leu Leu Ala Tyr Ile Val Lys Ser Val Gly 1 5 10 <210> 2345 <211> 13 <212> PRT <213> Chlamydia pneumoniae <400> 2345 Gln Ala Met Asn Ile Leu Tyr Gln Thr Val Gln Ala Phe 1 5 10 <210> 2346 <211> 13 <212> PRT <213> Streptococcus pyogenes <400> 2346 Arg Glu Ile Leu Pro Gln Tyr Gln Leu Val Ile Leu Ala 1 5 10 <210> 2347 <211> 13 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 2347 Thr Thr Leu Leu Pro Gln Trp Arg Val Ser Ala Phe Val 1 5 10 <210> 2348 <211> 12 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 2348 Ala Tyr Ala Lys Asp Val Lys Phe Gly Ala Asp Ala 1 5 10 <210> 2349 <211> 13 <212> PRT <213> Mus musculus <400> 2349 Leu Ser Lys Val Ala Pro Val Ile Lys Ala Arg Met Met 1 5 10 <210> 2350 <211> 10 <212> PRT <213> Unknown <220> <223> epitope involved in diabetes <400> 2350 Ser Arg Leu Gly Leu Trp Val Arg Met Glu 1 5 10 <210> 2351 <211> 14 <212> PRT <213> Mus musculus <400> 2351 Trp Ser Arg Met Asp Gln Leu Ala Lys Glu Leu Thr Ala Glu 1 5 10 <210> 2352 <211> 18 <212> PRT <213> Mus musculus <400> 2352 Phe Leu Pro Leu Leu Ala Leu Leu Ala Leu Trp Glu Pro Lys Pro Thr 1 5 10 15 Gln Ala <210> 2353 <211> 20 <212> PRT 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Human coxsackievirus <400> 2400 Val Pro Ala Leu Thr Ala Val Glu Thr Gly His Thr 1 5 10 <210> 2401 <211> 14 <212> PRT <213> Mus musculus <400> 2401 Glu Tyr Val Thr Leu Lys Lys Met Arg Glu Ile Ile Gly Trp 1 5 10 <210> 2402 <211> 20 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 2402 Asp Val Met Asn Ile Leu Leu Gln Tyr Val Val Lys Ser Phe Asp Arg 1 5 10 15 Ser Thr Lys Val 20 <210> 2403 <211> 20 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 2403 Gly Ala Gly Ser Leu Gln Pro Leu Ala Leu Glu Gly Ser Leu Gln Lys 1 5 10 15 Arg Gly Ile Val 20 <210> 2404 <211> 20 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 2404 Lys Asp Tyr Arg Ala Tyr Tyr Thr Phe Leu Asn Phe Met Ser Asn Val 1 5 10 15 Gly Asp Pro Arg 20 <210> 2405 <211> 20 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 2405 Lys Val Asn Phe Phe Arg Met Val Ile Ser Asn Pro Ala Ala Thr His 1 5 10 15 Gln Asp Ile Asp 20 <210> 2406 <211> 20 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 2406 Leu Ile Ala Phe Thr Ser Glu His Ser His Phe Ser Leu Lys Lys Gly 1 5 10 15 Ala Ala Ala Leu 20 <210> 2407 <211> 20 <212> 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diabetes <400> 2420 Ser His Leu Val Glu Ala Leu Tyr Leu Val Cys Gly Gly Glu Gly 1 5 10 15 <210> 2421 <211> 369 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 2421 Met Glu Phe Leu Glu Arg Thr Tyr Leu Val Asn Asp Lys Ala Ala Lys 1 5 10 15 Met Tyr Ala Phe Thr Leu Glu Ser Val Glu Leu Gln Gln Lys Pro Val 20 25 30 Asn Lys Asp Gln Cys Pro Arg Glu Arg Pro Glu Glu Leu Glu Ser Gly 35 40 45 Gly Met Tyr His Cys His Ser Gly Ser Lys Pro Thr Glu Lys Gly Ala 50 55 60 Asn Glu Tyr Ala Tyr Ala Lys Trp Lys Leu Cys Ser Ala Ser Ala Ile 65 70 75 80 Cys Phe Ile Phe Met Ile Ala Glu Val Val Gly Gly His Ile Ala Gly 85 90 95 Ser Leu Ala Val Val Thr Asp Ala Ala His Leu Leu Ile Asp Leu Thr 100 105 110 Ser Phe Leu Leu Ser Leu Phe Ser Leu Trp Leu Ser Ser Lys Pro Pro 115 120 125 Ser Lys Arg Leu Thr Phe Gly Trp His Arg Ala Glu Ile Leu Gly Ala 130 135 140 Leu Leu Ser Ile Leu Cys Ile Trp Val Val Thr Gly Val Leu Val Tyr 145 150 155 160 Leu Ala Cys Glu Arg Leu Leu Tyr Pro Asp Tyr Gln Ile Gln Ala Thr 165 170 175 Val Met Ile Ile Val Ser 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<213> Human herpesvirus <400> 2508 Ala Gly Ala Gly Gly Gly Ala Gly Gly Ala Gly Ala Gly Gly Gly Ala 1 5 10 15 Gly Gly Ala Gly Ala 20 <210> 2509 <211> 15 <212> PRT <213> Mycobacterium tuberculosis <400> 2509 Ala Gly Lys Pro Leu Leu Ile Ile Ala Glu Asp Val Glu Gly Glu 1 5 10 15 <210> 2510 <211> 13 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 2510 Ala Gly Trp Leu Ala Asp Arg Ser Val Arg Tyr Pro Ile 1 5 10 <210> 2511 <211> 10 <212> PRT <213> Mycobacterium tuberculosis <400> 2511 Ala Leu Ser Thr Leu Val Val Asn Lys Ile 1 5 10 <210> 2512 <211> 15 <212> PRT <213> Mycobacterium tuberculosis <400> 2512 Ala Leu Ser Thr Leu Val Val Asn Lys Ile Arg Gly Thr Phe Lys 1 5 10 15 <210> 2513 <211> 20 <212> PRT <213> Mycobacterium tuberculosis <400> 2513 Ala Ser Ala Thr Lys Asp Gly Ser His Tyr Lys Ile Thr Gly Thr Ala 1 5 10 15 Thr Gly Val Asp 20 <210> 2514 <211> 20 <212> PRT <213> Mycobacterium tuberculosis <400> 2514 Ala Thr Gly Val Asp Met Ala Asn Pro Met Ser Pro Val Asn Lys Ser 1 5 10 15 Phe Glu Ile Glu 20 <210> 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rheumatoid arthritis <400> 3693 His Ser Thr Lys Arg Gly His Ala Lys Ser Arg Pro Val Arg Gly His 1 5 10 15 Gln Ser His Gln Glu Ser Thr Arg Gly Arg Ser Arg Gly Arg Ser Gly 20 25 30 Arg Ser Gly Ser 35 <210> 3694 <211> 15 <212> PRT <213> Trypanosoma cruzi <400> 3694 Ala Glu Glu Glu Glu Asp Asp Asp Met Gly Phe Gly Leu Phe Asp 1 5 10 15 <210> 3695 <211> 32 <212> PRT <213> Trypanosoma cruzi <400> 3695 Ala Ser Ala Pro Thr Ala Ala Ala Ala Ala Ser Gly Gly Ala Ala Ala 1 5 10 15 Pro Ala Ala Ala Ala Glu Glu Glu Glu Asp Asp Asp Met Gly Phe Gly 20 25 30 <210> 3696 <211> 35 <212> PRT <213> Trypanosoma cruzi <400> 3696 Ala Ser Ala Pro Thr Ala Ala Ala Ala Ala Ser Gly Gly Ala Ala Ala 1 5 10 15 Pro Ala Ala Ala Ala Glu Glu Glu Glu Asp Asp Asp Met Gly Phe Gly 20 25 30 Leu Phe Asp 35 <210> 3697 <211> 18 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 3697 Cys Ala Pro Glu Ser Ile Glu Phe Pro Val Ser Glu Ala Arg Val Leu 1 5 10 15 Glu Asp <210> 3698 <211> 10 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 3698 Asp Asp Asp Met Gly Phe 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Gln Gln Pro Phe 1 5 10 15 Pro Gln Ser Gln 20 <210> 5109 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5109 Gln Pro Phe Pro Gln Pro Gln Gln Pro Thr Pro Ile Gln Pro Gln Gln 1 5 10 15 Pro Phe Pro Gln 20 <210> 5110 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5110 Gln Pro Phe Pro Gln Pro Gln Gln Pro Thr Pro Ile Gln Pro Gln Gln 1 5 10 15 Pro Phe Pro Gln 20 <210> 5111 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5111 Pro Ala Pro Ile Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Gln Pro Gln Gln 1 5 10 15 Pro Phe Pro Gln 20 <210> 5112 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5112 Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Gln Pro Glu Gln Ile Ile Pro Gln Gln 1 5 10 15 Pro Gln Gln Pro 20 <210> 5113 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5113 Gln Tyr Ser Pro Tyr Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Pro Gln Gln 1 5 10 15 Pro Thr Pro Ile 20 <210> 5114 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5114 Ser Gln Gln Pro Gln Arg Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Gln Pro Gln 1 5 10 15 Gln Ile Ile Pro 20 <210> 5115 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5115 Gln Gln Leu Pro Leu Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Pro Gln Gln 1 5 10 15 Pro Ile Pro Gln 20 <210> 5116 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5116 Phe Pro Leu Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Gln Pro Glu Gln Ile 1 5 10 15 Ile Ser Gln Gln 20 <210> 5117 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5117 Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Gln Pro Glu Gln Ile Ile Pro Gln Gln 1 5 10 15 Pro Gln Gln Pro 20 <210> 5118 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5118 Phe Pro Gln Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Pro Gln Gln Gln Leu 1 5 10 15 Pro Leu Gln Pro 20 <210> 5119 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5119 Ser Pro Gln Pro Gln Gln Pro Tyr Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Gln 1 5 10 15 Pro Gln Gln Pro 20 <210> 5120 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5120 Gln Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Leu Gln Pro Gln Gln Pro Val Pro 1 5 10 15 Gln Gln Pro Gln 20 <210> 5121 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5121 Gln Pro Gln Gln Ile Ile Pro Gln Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Leu 1 5 10 15 Gln Pro Gln Gln 20 <210> 5122 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5122 Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Gln Pro Glu Gln Ile Ile Pro Gln Gln 1 5 10 15 Pro Gln Gln Pro 20 <210> 5123 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5123 Gln Thr Gln Gln Ser Ile Pro Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Pro 1 5 10 15 Gln Gln Pro Phe 20 <210> 5124 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5124 Gln Gln Pro Phe Leu Leu Gln Pro Gln Gln Pro Phe Ser Gln Pro Gln 1 5 10 15 Gln Pro Phe Leu 20 <210> 5125 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5125 Gln Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Leu Gln Pro Gln Gln Pro Val Pro 1 5 10 15 Gln Gln Pro Gln 20 <210> 5126 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5126 Glu Gln Ile Ile Ser Gln Gln Pro Phe Pro Leu Gln Pro Gln Gln Pro 1 5 10 15 Phe Ser Gln Pro 20 <210> 5127 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5127 Asn Met Gln Val Gly Pro Ser Gly Gln Val Glu Trp Pro Gln Gln Gln 1 5 10 15 Pro Leu Pro Gln 20 <210> 5128 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5128 Pro Gln Gln Leu Phe Pro Leu Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Pro Gln 1 5 10 15 Gln Pro Phe Pro 20 <210> 5129 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5129 Pro Gln Thr Gln Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Pro Gln Gln Pro 1 5 10 15 Gln Gln Leu Phe 20 <210> 5130 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5130 Ser Pro Gln Gln Pro Gln Leu Pro Phe Pro Gln Pro Gln Gln Pro Phe 1 5 10 15 Val Val Val Val 20 <210> 5131 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5131 Phe Pro Gln Gln Pro Glu Gln Ile Ile Ser Gln Gln Pro Gln Gln Pro 1 5 10 15 Phe Pro Leu Gln 20 <210> 5132 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5132 Pro Ala Pro Ile Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Gln Pro Gln Gln 1 5 10 15 Pro Phe Pro Gln 20 <210> 5133 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5133 Pro Gln Glu Pro Gln Gln Leu Phe Pro Gln Ser Gln Gln Pro Gln Gln 1 5 10 15 Pro Phe Pro Gln 20 <210> 5134 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5134 Ser Pro Gln Pro Gln Gln Pro Tyr Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Gln 1 5 10 15 Pro Gln Gln Pro 20 <210> 5135 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5135 Pro Thr Pro Ile Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Arg Pro Gln Gln 1 5 10 15 Pro Phe Pro Gln 20 <210> 5136 <211> 15 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> NPL033 <400> 5136 Leu Gln Pro Phe Pro Gln Pro Glu Leu Pro Tyr Pro Gln Pro Gln 1 5 10 15 <210> 5137 <211> 14 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> NPL038 <400> 5137 Gln Pro Phe Pro Gln Pro Glu Gln Pro Phe Pro Trp Gln Pro 1 5 10 <210> 5138 <211> 15 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> NPL034 <400> 5138 Pro Glu Gln Pro Ile Pro Glu Gln Pro Gln Pro Tyr Pro Gln Gln 1 5 10 15 <210> 5139 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> gluten derived peptide <400> 5139 Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Pro Glu Gln Pro Phe Pro Trp Gln Pro 1 5 10 15 <210> 5140 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> gluten derived peptide <400> 5140 Phe Pro Glu Gln Pro Ile Pro Glu Gln Pro Gln Pro Tyr Pro Gln Gln 1 5 10 15

Claims (63)

  1. 제타 전위가 음성인 캐리어 입자에 공유결합에 의해 부착된 하나 이상의 항원을 포함하고, 상기 하나 이상의 항원이 상기 입자 내에 캡슐화된 조성물.
  2. 중합체성 캐리어 입자 내에 캡슐화된 하나 이상의 항원을 포함하고, 상기 하나 이상의 항원이 상기 중합체성 캐리어 입자를 구성하는 중합체에 공유결합에 의해 부착된 조성물.
  3. 제1항 또는 제2항에 있어서, 미접합 캐리어 중합체를 추가로 포함하는 조성물.
  4. 제1항 내지 제3항 중 어느 한 항에 있어서, 입자의 제타 전위가 약 -100 mV 미만인 조성물.
  5. 제1항 내지 제3항 중 어느 한 항에 있어서, 입자의 제타 전위가 약 -100 mV 내지 약 -15 mV인 조성물.
  6. 제1항 내지 제5항 중 어느 한 항에 있어서, 입자의 제타 전위가 약 -100 mV 내지 약 -75 mV인 조성물.
  7. 제1항 내지 제5항 중 어느 한 항에 있어서, 입자의 제타 전위가 약 -50 mV 내지 약 -20 mV인 조성물.
  8. 제1항 내지 제7항 중 어느 한 항에 있어서, 입자가 몰비가 약 50:50, 80:20 내지 약 100:0인 공중합체를 포함하는 것인 조성물.
  9. 제1항 내지 제8항 중 어느 한 항에 있어서, 입자가 폴리스티렌 입자, 카르복실화 폴리스티렌 입자, 플루로닉(PLURONIC)® 안정화 폴리프로필렌 술피드 입자, 또는 폴리(락트산-코-글리콜산) 입자를 포함하는 것인 조성물.
  10. 제1항 내지 제9항 중 어느 한 항에 있어서, 입자가 폴리(락트산-코-글리콜산)을 포함하는 것인 조성물.
  11. 제1항 내지 제10항 중 어느 한 항에 있어서, 입자의 평균 직경이 약 0.1 ㎛ 내지 약 10 ㎛인 조성물.
  12. 제1항 내지 제11항 중 어느 한 항에 있어서, 입자의 평균 직경이 약 0.3 ㎛ 내지 약 5 ㎛인 조성물.
  13. 제1항 내지 제11항 중 어느 한 항에 있어서, 입자의 평균 직경이 약 0.5 ㎛ 내지 약 3 ㎛인 조성물.
  14. 제1항 내지 제11항 중 어느 한 항에 있어서, 입자의 평균 직경이 약 0.5 ㎛ 내지 약 1 ㎛인 조성물.
  15. 제1항 내지 제11항 중 어느 한 항에 있어서, 입자의 평균 직경이 약 0.5 ㎛인 조성물.
  16. 제1항 내지 제15항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 하나 이상의 항원이 자가면역 항원, 대상체 내로 이식될 조직 상에서 발현되는 항원, 효소 교체 요법용 효소, 또는 알레르겐을 포함하는 것인 조성물.
  17. 제16항에 있어서, 상기 하나 이상의 항원이 미엘린 염기성 단백질, 아세틸콜린 수용체, 내인성 항원, 미엘린 희소돌기아교세포 당단백질, 췌장 베타-세포 항원, 인슐린, 글루탐산 데카르복실라제 (GAD), II형 콜라겐, 인간 연골 gp39, fp130-RAPS, 단백질지질 단백질, 피브릴라린, 소형 핵 단백질, 갑상선 자극 인자 수용체, 히스톤, 당단백질 gp70, 피루베이트 데히드로게나제 데히드로리포아미드 아세틸트랜스퍼라제 (PCD-E2), 모낭 항원, A-글리아덴, 글리아덴, 인슐린, 프로인슐린, 섬-특이적 글루코스-6-포스파타제 촉매 서브유닛-관련 단백질 (IGRP), 인간 트로포미오신 이소형 5, 바히아 그라스(Bahia grass) 꽃가루 (BaGP), 복숭아 알레르겐 Pru p 3, 알파 s 1-카세인 밀크 알레르겐, Apig1 셀러리 알레르겐, Bere1 브라질넛 알레르겐, B-락토글로불린 밀크 알레르겐, 소 혈청 알부민, Cor a 1.04 헤이즐넛 알레르겐, 미엘린 연관 당단백질, 아쿠아포린, IV형 콜라겐의 α3 사슬, 오브알부민 난 알레르겐, 애드베이트(Advate), 항혈우병 인자, 코지네이트(Kogenate), 엘록테이트(Eloctate), 재조합 인자 VIII Fc 융합 단백질, 리팩토(Refacto), 노보(Novo) VIIa, 재조합 인자 VII, 엡타코그 알파(eptacog alfa), 헬릭세이트(Helixate), 모나닌(Monanine), 응고 인자 IX, 윌레이트(Wilate), 세레다제(Ceredase), 알글루세라제(Alglucerase), 세레자임(Cerezyme), 이미글루세라제(Imiglucerase), 엘렐소(Elelso), 탈리글루세라제 알파(taliglucerase alfa), 파브라자임(Fabrazyme), 아갈시다제(Agalsidase) 베타, 알두자라자임(Aldurazyme), -l-이두로니다제(iduronidase), 마이오자임(Myozyme), 산-글루코시다제, 엘라프라제(Elaprase), 이두로네이트-2-술파타제, 나글라자임(Naglazyme) 아릴술파타제 B, 또는 N-아세틸갈락토스아민-4-술파타제로 이루어진 군으로부터 선택된 단백질의 적어도 일부분을 포함하는 것인 조성물.
  18. 제16항에 있어서, 상기 하나 이상의 항원이 미엘린 염기성 단백질, 아세틸콜린 수용체, 내인성 항원, 미엘린 희소돌기아교세포 당단백질, 췌장 베타-세포 항원, 인슐린, 프로인슐린, IGRP, 글루탐산 데카르복실라제 (GAD), II형 콜라겐, 인간 연골 gp39, fp130-RAPS, 단백질지질 단백질, 피브릴라린, 소형 핵 단백질, 갑상선 자극 인자 수용체, 히스톤, 당단백질 gp70, 피루베이트 데히드로게나제 데히드로리포아미드 아세틸트랜스퍼라제 (PCD-E2), 모낭 항원, A-글리아덴, 글리아덴, 인간 트로포미오신 이소형 5, 바히아 그라스 꽃가루 (BaGP), 복숭아 알레르겐 Pru p 3, 알파 s 1-카세인 밀크 알레르겐, Apig1 셀러리 알레르겐, Bere1 브라질넛 알레르겐, B-락토글로불린 밀크 알레르겐, 소 혈청 알부민, Cor a 1.04 헤이즐넛 알레르겐, 미엘린 연관 당단백질, 아쿠아포린, IV형 콜라겐의 α3 사슬, 오브알부민 난 알레르겐, 애드베이트, 항혈우병 인자, 코지네이트, 엘록테이트, 재조합 인자 VIII Fc 융합 단백질, 리팩토, 노보 VIIa, 재조합 인자 VII, 엡타코그 알파, 헬릭세이트, 모나닌, 응고 인자 IX, 윌레이트, 세레다제, 알글루세라제, 세레자임, 이미글루세라제, 엘렐소, 탈리글루세라제 알파, 파브라자임, 아갈시다제 베타, 알두자라자임, -l-이두로니다제, 마이오자임, 산-글루코시다제, 엘라프라제, 이두로네이트-2-술파타제, 나글라자임 아릴술파타제 B, 또는 N-아세틸갈락토스아민-4-술파타제를 포함하는 것인 조성물.
  19. 제1항 내지 제18항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 하나 이상의 항원이 하나 이상의 에피토프를 포함하는 것인 조성물.
  20. 제19항에 있어서, 하나 이상의 에피토프가 알레르기, 자가면역 질환, 효소 교체 요법에서 사용되는 효소, 리소좀 축적 질환, 또는 염증성 질환 또는 장애와 연관된 것인 조성물.
  21. 제20항에 있어서, 하나 이상의 에피토프가 1형 당뇨병, 다발경화증, 전신 루푸스, 시신경척수염, 특발성 혈소판감소성 자반증, 혈전성 혈소판감소성 자반증, 막성 신장병증, 물집 유사천포창, 보통 천포창, 중증 근무력증, 점액다당류 축적 장애, 강글리오시드증, 알칼리성 저인산증, 콜레스테롤 에스테르 축적 질환, 고요산혈증, 성장 호르몬 결핍증, 신장 빈혈, 고쉐병, 파브리병, 헐러병, 헌터병, 마로토-라미병, A형 혈우병, B형 혈우병, 폰빌레브란트병, 정맥혈전증, 전격성 자반증, 점액다당류증 VI, 폼페병, 복강 질환, 또는 크론병 및 궤양성 결장염 포함한 염증성 장 질환과 연관된 것인 조성물.
  22. 제20항에 있어서, 하나 이상의 에피토프가 마이오자임, 알글루세라제, 이미글루세라제, 탈리글루세라제, 아갈시다제 베타, l-이두로니다제, 산 글루코시다제, 이두로네이트-2-술파타제, N-아세틸갈락토스아민-4-술파타제, 항혈우병 인자, 인자 VII, 엡타코그알파, 인자 IX, 미글루스탯(miglustat), 로미플라스팀(romiplastim), 에포테틴(epotetin) 알파, 단백질 C, 라로니다제(laronidase), 루미자임(lumizyme) 인자 VIII와 연관된 것인 조성물.
  23. 제1항 내지 제22항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 하나 이상의 항원이 상기 캐리어 입자에 직접적으로 공유결합에 의해 결합된 것인 조성물.
  24. 제1항 내지 제23항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 입자가 생물분해성인 조성물.
  25. 제1항 내지 제24항 중 어느 한 항에 있어서, 제약상 허용되는 담체를 추가로 포함하는 조성물.
  26. 제타 전위가 음성인 캐리어 입자에 공유결합에 의해 부착된 하나 이상의 항원을 포함하고, 상기 하나 이상의 항원이 상기 입자 내에 캡슐화된 조성물을 유효량으로 대상체에게 투여하는 것을 포함하는, 대상체에서 항원-특이적 관용을 유도하는 방법.
  27. 제26항에 있어서, 상기 투여가 질환 또는 병태를 치료 또는 예방하기 위해 수행되는 방법.
  28. 제27항에 있어서, 상기 질환 또는 병태가 자가면역 질환, 리소좀 축적 질환, 효소 결핍증, 염증성 질환, 알레르기, 이식 거부, 및 과다면역 반응으로 이루어진 군으로부터 선택되는 것인 방법.
  29. 제28항에 있어서, 상기 질환 또는 병태가 다발경화증, 1형 당뇨병, 천식, 음식 알레르기, 환경 알레르기, 복강 질환, 크론병 및 궤양성 결장염 포함한 염증성 장 질환, 점액다당류 축적 장애, 강글리오시드증, 알칼리성 저인산증, 콜레스테롤 에스테르 축적 질환, 고요산혈증, 성장 호르몬 결핍증, 신장 빈혈, 혈우병, A형 혈우병, B형 혈우병, 폰빌레브란트병, 고쉐병, 파브리병, 헐러병, 폼페병, 헌터병, 마로토-라미병, 및 상기 항원에 대한 과잉반응을 감소시키기 위해 상기 대상체에서 상기 항원에 의해 야기되는 병태로 이루어진 군으로부터 선택되는 것인 방법.
  30. 제26항 내지 제29항 중 어느 한 항에 있어서, 조성물의 투여가 항원 특이적 및 비-특이적 조절 T 세포 양쪽 모두의 유도 및 확장을 초래하는 것인 방법.
  31. 제26항 내지 제30항 중 어느 한 항에 있어서, 조성물이 미접합 캐리어 중합체를 추가로 포함하는 것인 방법.
  32. 제26항 내지 제31항 중 어느 한 항에 있어서, 캐리어 입자가 폴리스티렌 입자, 카르복실화 폴리스티렌 입자, 플루로닉® 안정화 폴리프로필렌 술피드 입자, 또는 폴리(락트산-코-글리콜산) 입자를 포함하는 것인 방법.
  33. 제26항 내지 제32항 중 어느 한 항에 있어서, 캐리어 입자가 폴리(락트산-코-글리콜산) 입자를 포함하는 것인 방법.
  34. 제26항 내지 제33항 중 어느 한 항에 있어서, 조성물의 투여가 대상체 내의 호중구 및 기타 과립구의 축적을 예방하는 것인 방법.
  35. 제26항 내지 제34항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 조성물이 정맥 내로 투여되는 것인 방법.
  36. 제26항 내지 제35항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 조성물이 투여 후 대상체에서의 하나 이상의 항원의 버스트 방출을 최소화 또는 제거하는 것인 방법.
  37. 조절 T 세포를 유효량의 제1항의 조성물로 처리하는 것을 포함하고, 여기서 입자 크기가 80 nm를 초과하는 것인, 조절 T 세포를 유도하는 방법.
  38. a) 하나 이상의 캐리어 중합체를 하나 이상의 항원과 공유결합에 의해 연결시켜 캐리어 중합체-항원 접합체를 형성시키는 단계; 및
    b) 캐리어 중합체-항원 접합체를 TIMP를 형성하는데 효과적인 조건 하에 용액과 접촉시키고,
    여기서 제타 전위가 음성인 TIMP가 형성되고, 하나 이상의 항원이 TIMP 내에 캡슐화되는 것인 단계
    를 포함하는, 제타 전위가 음성인 관용화 면역 변형 입자 (TIMP)의 제조 방법.
  39. 제38항에 있어서, 캐리어 중합체-항원 접합체를 용액과 접촉시키는 단계가 미리 정해진 혼합 비의 미접합 캐리어 중합체의 존재 하에 일어나는 것인 방법.
  40. 제38항 또는 제39항에 있어서, 입자의 제타 전위가 약 -100 mV 미만인 방법.
  41. 제38항 또는 제39항에 있어서, 입자의 제타 전위가 약 -100 mV 내지 약 -15 mV인 방법.
  42. 제38항 내지 제41항 중 어느 한 항에 있어서, 입자의 제타 전위가 약 -100 mV 내지 약 -75 mV인 방법.
  43. 제38항 내지 제41항 중 어느 한 항에 있어서, 입자의 제타 전위가 약 -50 mV 내지 약 -20 mV인 방법.
  44. 제38항 내지 제43항 중 어느 한 항에 있어서, 입자가 폴리스티렌 입자, 카르복실화 폴리스티렌 입자, 플루로닉® 안정화 폴리프로필렌 술피드 입자, 또는 폴리(락트산-코-글리콜산) 입자를 포함하는 것인 방법.
  45. 제38항 내지 제44항 중 어느 한 항에 있어서, 입자가 폴리(락트산-코-글리콜산) 입자를 포함하는 것인 방법.
  46. 제38항 내지 제45항 중 어느 한 항에 있어서, 입자의 평균 직경이 약 0.1 ㎛ 내지 약 10 ㎛인 방법.
  47. 제38항 내지 제46항 중 어느 한 항에 있어서, 입자의 평균 직경이 약 0.3 ㎛ 내지 약 5 ㎛인 방법.
  48. 제38항 내지 제46항 중 어느 한 항에 있어서, 입자의 평균 직경이 약 0.5 ㎛ 내지 약 3 ㎛인 방법.
  49. 제38항 내지 제46항 중 어느 한 항에 있어서, 입자의 평균 직경이 약 0.5 ㎛ 내지 약 1 ㎛인 방법.
  50. 제38항 내지 제46항 중 어느 한 항에 있어서, 입자의 평균 직경이 약 0.5 ㎛인 방법.
  51. 제38항 내지 제50항 중 어느 한 항에 있어서, 캐리어 중합체가 공중합에 의해 형성되는 것인 방법.
  52. 제38항 내지 제51항 중 어느 한 항에 있어서, 용액의 pH가 염기성인 방법.
  53. 제38항 내지 제52항 중 어느 한 항에 있어서, 용액이 중탄산나트륨, 중탄산칼륨, 중탄산리튬, 인산이수소칼륨, 인산이수소나트륨, 또는 인산이수소리튬을 포함하는 것인 방법.
  54. 제38항 내지 제53항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 하나 이상의 항원이 자가면역 항원, 대상체 내로 이식될 조직 상에서 발현되는 항원, 효소 교체 요법용 효소, 또는 알레르겐을 포함하는 것인 방법.
  55. 제54항에 있어서, 상기 하나 이상의 항원이 미엘린 염기성 단백질, 아세틸콜린 수용체, 내인성 항원, 미엘린 희소돌기아교세포 당단백질, 췌장 베타-세포 항원, 인슐린, 글루탐산 데카르복실라제 (GAD), II형 콜라겐, 인간 연골 gp39, fp130-RAPS, 단백질지질 단백질, 피브릴라린, 소형 핵 단백질, 갑상선 자극 인자 수용체, 히스톤, 당단백질 gp70, 피루베이트 데히드로게나제 데히드로리포아미드 아세틸트랜스퍼라제 (PCD-E2), 모낭 항원, A-글리아덴, 글리아덴, 인슐린, 프로인슐린, 섬-특이적 글루코스-6-포스파타제 촉매 서브유닛-관련 단백질 (IGRP), 인간 트로포미오신 이소형 5, 바히아 그라스 꽃가루 (BaGP), 복숭아 알레르겐 Pru p 3, 알파 s 1-카세인 밀크 알레르겐, Apig1 셀러리 알레르겐, Bere1 브라질넛 알레르겐, B-락토글로불린 밀크 알레르겐, 소 혈청 알부민, Cor a 1.04 헤이즐넛 알레르겐, 미엘린 연관 당단백질, 아쿠아포린, IV형 콜라겐의 α3 사슬, 오브알부민 난 알레르겐, 애드베이트, 항혈우병 인자, 코지네이트, 엘록테이트, 재조합 인자 VIII Fc 융합 단백질, 리팩토, 노보 VIIa, 재조합 인자 VII, 엡타코그 알파, 헬릭세이트, 모나닌, 응고 인자 IX, 윌레이트, 세레다제, 알글루세라제, 세레자임, 이미글루세라제, 엘렐소, 탈리글루세라제 알파, 파브라자임, 아갈시다제 베타, 알두자라자임, -l-이두로니다제, 마이오자임, 산-글루코시다제, 엘라프라제, 이두로네이트-2-술파타제, 나글라자임 아릴술파타제 B, 또는 N-아세틸갈락토스아민-4-술파타제로 이루어진 군으로부터 선택된 단백질의 적어도 일부분을 포함하는 것인 방법.
  56. 제54항에 있어서, 상기 하나 이상의 항원이 미엘린 염기성 단백질, 아세틸콜린 수용체, 내인성 항원, 미엘린 희소돌기아교세포 당단백질, 췌장 베타-세포 항원, 인슐린, 프로인슐린, IGRP, 글루탐산 데카르복실라제 (GAD), II형 콜라겐, 인간 연골 gp39, fp130-RAPS, 단백질지질 단백질, 피브릴라린, 소형 핵 단백질, 갑상선 자극 인자 수용체, 히스톤, 당단백질 gp70, 피루베이트 데히드로게나제 데히드로리포아미드 아세틸트랜스퍼라제 (PCD-E2), 모낭 항원, A-글리아덴, 글리아덴, 인간 트로포미오신 이소형 5, 바히아 그라스 꽃가루 (BaGP), 복숭아 알레르겐 Pru p 3, 알파 s 1-카세인 밀크 알레르겐, Apig1 셀러리 알레르겐, Bere1 브라질넛 알레르겐, B-락토글로불린 밀크 알레르겐, 소 혈청 알부민, Cor a 1.04 헤이즐넛 알레르겐, 미엘린 연관 당단백질, 아쿠아포린, IV형 콜라겐의 α3 사슬, 오브알부민 난 알레르겐, 애드베이트, 항혈우병 인자, 코지네이트, 엘록테이트, 재조합 인자 VIII Fc 융합 단백질, 리팩토, 노보 VIIa, 재조합 인자 VII, 엡타코그 알파, 헬릭세이트, 모나닌, 응고 인자 IX, 윌레이트, 세레다제, 알글루세라제, 세레자임, 이미글루세라제, 엘렐소, 탈리글루세라제 알파, 파브라자임, 아갈시다제 베타, 알두자라자임, -l-이두로니다제, 마이오자임, 산-글루코시다제, 엘라프라제, 이두로네이트-2-술파타제, 나글라자임 아릴술파타제 B, 또는 N-아세틸갈락토스아민-4-술파타제를 포함하는 것인 방법.
  57. 제38항 내지 제56항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 하나 이상의 항원이 하나 이상의 에피토프를 포함하는 것인 방법.
  58. 제57항에 있어서, 하나 이상의 에피토프가 알레르기, 자가면역 질환, 효소 교체 요법에서 사용되는 효소, 리소좀 축적 질환, 또는 염증성 질환 또는 장애와 연관된 것인 방법.
  59. 제58항에 있어서, 하나 이상의 에피토프가 1형 당뇨병, 다발경화증, 전신 루푸스, 시신경척수염, 특발성 혈소판감소성 자반증, 혈전성 혈소판감소성 자반증, 막성 신장병증, 물집 유사천포창, 보통 천포창, 중증 근무력증, 점액다당류 축적 장애, 강글리오시드증, 알칼리성 저인산증, 콜레스테롤 에스테르 축적 질환, 고요산혈증, 성장 호르몬 결핍증, 신장 빈혈, 고쉐병, 파브리병, 헐러병, 헌터병, 마로토-라미병, A형 혈우병, B형 혈우병, 폰빌레브란트병, 정맥혈전증, 전격성 자반증, 점액다당류증 VI, 폼페병, 복강 질환, 또는 크론병 및 궤양성 결장염 포함한 염증성 장 질환과 연관된 것인 방법.
  60. 제58항에 있어서, 하나 이상의 에피토프가 마이오자임, 알글루세라제, 이미글루세라제, 탈리글루세라제, 아갈시다제 베타, l-이두로니다제, 산 글루코시다제, 이두로네이트-2-술파타제, N-아세틸갈락토스아민-4-술파타제, 항혈우병 인자, 인자 VII, 엡타코그알파, 인자 IX, 미글루스탯, 로미플라스팀, 에포테틴 알파, 단백질 C, 라로니다제, 루미자임 인자 VIII와 연관된 것인 방법.
  61. 제38항 내지 제60항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 하나 이상의 항원이 상기 캐리어 중합체에 직접적으로 공유결합에 의해 결합된 것인 방법.
  62. 제38항 내지 제61항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 입자가 생물분해성인 방법.
  63. 제38항 내지 제62항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 TIMP를 제약상 허용되는 담체로 제형화하는 것을 추가로 포함하는 방법.
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