KR20160003317A - 장내구균에 대한 사멸활성을 갖는 인간결합분자 및 그것의 용도 - Google Patents
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Abstract
본 발명은 특이적으로 장내구균에 결합하고 장내구균에 대한 사멸활성을 갖는 인간 결합 분자, 상기 인간 결합분자를 암호화하는 핵산분자, 상기 인간 결합분자를 포함하는 조성물 및 인간 결합분자를 동정하거나 생산하는 방법을 제공한다. 인간 결합 분자는 장내구균에 위한 병태의 진단, 예방 및/또는 치료에 사용될 수 있다.
[색인어]
장내구균, 인간 결합분자, 장내구균에 의한 병태의 진단, 예방 및/또는 치료방법.
[색인어]
장내구균, 인간 결합분자, 장내구균에 의한 병태의 진단, 예방 및/또는 치료방법.
Description
본 발명은 의약에 관한 것이다. 특히 본 발명은 장내구균에 의한 감염의 진단, 예방 및/또는 치료에 관한 것이다.
장내구균은 Enterococcaceae 과의 그램-양성, 임의의 혐기성 세균이다. 이들은 이미 그룹 D 연쇄구균으로 분류되어 있다. 장내구균은 대부분의 인간의 장에서 발견되고 일반적으로 변기, 소변 및 복강내 및 낮은 말단 감염 부위에서 단리된다. Enterococcus 속의 세균은 종종 위장관의 무해한 공생 생물로 간주되지만, 지난 10년 동안 이들은 병독성의 증가 때문이 아니라 항생물질 내성 때문에, 병원내(병원에서 감염되는) 감염의 중요한 원인이 되었다. 미국에서, 해마다 장내구균 감염의 발생은 800,000건이고 이것은 약 5억불의 비용을 발생시킨다. 감염을 위해 숙주 장내구균은 우선적으로 점막 표면에 군락화한다. 장내구균은 균혈증, 수술 상처 감염, 요로감염 및 심내막염의 병인제이다. 이들은 또한 장내 종양이 되는 혼합 감염에서의 절대 혐기성 생물과 관련된다. 전체적으로 약 17종의 장내구균이 있고, 그중 엔테로코쿠스 파이칼리스균(Enterococcus faecalis) 및 엔테로코쿠스 파이시쿰균(Enterococcus faecium) 이 인간 대변에서 가장 흔하게 검출되는 것으로 보인다. E. faecalis 은 대부분의 인간 장내구균 감염의 원인이고, 보통 임상 단리물의 80-90%을 나타낸다. E. faecium은 훨씬 덜 검출되지만, 그럼에도 불구하고 항생제에 대한 다중 내성의 높은 발생으로 인해 중요하다. 장내구균 감염은 주로 항생제로 처리되고 최근까지 이들은 이들 약제를 사용하여 충분히 조절되었다. 그러나, 약물-내성 장내구균 균주가 출현하였고 현재 이용가능한 모든 항생제에 내성인 균주에 의한 감염은 곧 심각한 문제가 될 것이다. 몇몇 장내구균은 많은 아미노글리코시드 뿐 아니라 β-락탐 기재 항생제(페니실린)에 대해 이미 획득된 내재적 내성을 갖는다. 지난 20년 동안, 항생물질 반코마이신에도 내성을 갖는 Enterococcus의 특히 악성 균주(반코마이신-내성 장내구균 또는 VRE)가 입원 환자의 병원내 감염에서 출현하였다. 새로운 항생물질의 개발에 대한 긴급한 필요에도 불구하고, 대부분의 제약회사들은 항생제 시장에 관심을 잃었다. 2002년에, 단계 II 또는 단계 III 임상 개발에서 500개를 넘는 약물 중 오직 5개만이 신규 항생제였다. 지난 6년간, 겨우 10개의 항생제가 등록되었고 이들 중 오직 2개만이 기존의 약물과 교차 반응성을 나타내지 않았다(그리고 따라서 약물 내성에 대한 동일한 패턴을 나타내지 않았다). 이러한 경향은 여러 인자에 기인한다: 새로운 약물 개발 비용과 고혈압, 류머티스에 대한 약물 및 발기부전제와 같은 생활양식 약물과 비교하여 감염성 질병 치료를 가져오는 연구에 대한 상대적으로 투자에 대한 작은 회수. 또 다른 기인 요소는 새로운 표적 발견의 어려움의 증가로, 추가로 개발 비용을 상승시킨다. 그러므로, (다중-약물-내성)세균성 감염에 대한 새로운 치료 또는 예방 측정에 대한 연구가 임박한 건강관리 위험을 해결하는데 급히 요구된다.
백신으로의 활성 면역과 면역 글로불린으로의 수동 면역은 전통적인 작은 분자 치료법에 대안을 약속한다. 광범위한 병, 장애 및 사멸을 일단 일으킨 세균성 질병 중 약간은 백신의 사용을 통해 막을 수 있다. 백신은 약화된(약독된) 또는 사멸된 세균, 세균 표면의 성분 또는 불활성화된 독소를 기재로 한다. 백신에 의한 면역 반응은 주로 면역원성 구조, 면역 시스템에 의해 활성적으로 진행되는 세균에서 단백질 또는 당 구조물의 제한된 수를 향한다. 이들 면역원성 구조물은 유기체에 매우 특이적이므로, 백신은 백신이 방어해야할 세균의 모든 변이체의 면역원성 성분을 포함해야 한다. 그 결과로서, 백신은 개발하는데 매우 복잡하고 오래걸리며 비싸다. 더욱 복잡하기는, 백신 고안은 '항원 대체'의 현상이다. 이것은 이들 백신에 의해 커버되는 균주와 혈청학적으로 및 그러므로 항원적으로 구별되는 새로운 균주가 유행할 때 발생한다. 병원 감염에 대한 위험에서 개체의 면역 상태는 백신 고안을 더욱 복잡하게 한다. 이들 환자는 원래 건강이 좋지 않고 (면역억제제의 효과로 인해) 염증성 병원균에 대해 연기되거나 불충분한 면역을 가져오는 면역시스템이 손상될 수 있다. 더우기 특정 선택적 과정의 경우를 제외하고, 감염으로부터 충분한 면역 보호를 위해 정시에 위험한 환자에게 동정하고 백신화하는 것은 불가능하다.
치료적 면역글로불린의 직접 투여는, 또한 수동 면역화로 불리며 환자로부터 면역 반응을 요구하지 않고, 따라서 즉각적 보호를 제공한다. 이에 더하여, 수동 면역은 면역원성이 아니고 유기체에 덜 특이적인 세균 구조를 지향할 수 있다. 병원성 유기체에 대한 수동 면역은 인간 또는 비-인간 공여자의 혈청으로부터 유래한 면역글로불린을 기재로 하여왔다. 그러나, 혈액-유래 산물은 이들 산물과 관련된 잠재적 건강 위험을 갖는다. 이에 더하여, 면역글로불린은 배치-대-배치 변화를 나타낼 수 있고 갑작스런 대량 노출의 경우 이용가능성이 제한될 수 있다. 최근 생산된 항체는 이러한 단점이 없고 그러므로, 혈청으로부터 유래된 면역글로불린을 대체할 기회를 제공한다.
장내구균 항원에 대해 지향된 뮤린 모노클로날 항체가 본 분야에 알려져 있다(WO 03/072607참조). 그러나 뮤린 항체는 짧은 혈청 반감기, 인간에서 뮤린 항체(HAMA)에 대한 원하지 않는 극적인 면역반응의 유발과 특정 인간 작용기 기능을 유발할 수 없음과 관련하여, 인간에 뮤린 항체의 투여 등과 같은 인비보에서의 그들의 사용이 제한된다.
WO 99/18996은 장내구균 항원과 백신에 관한 것이다. WO 99/18996은 추가로 장내구균으로부터 컨쥬게이트된 정제된 항원에 대한 래빗 항혈청을 기재한다.
비록 WO 99/18996이 기재된 분자로서 인간 항체를 언급하지만, 실제 기재되고 사용된 항체는 래빗 기원이고, 이 문헌은 실제로 어느 인간 항체나 그것의 서열을 기재하지 않는다.
인간에서 이들 치료적 이점의 면에서, 장내구균에 대한 인간 모노클로날 항체에 대한 요구는 여전이 존재한다.
이에 더하여, 본 분야에서 장내구균과 포도상구균과 같은, 광범위한 세균을 사멸할 수 있는 인간 항체에 대한 요구가 존재한다.
본 발명은 이들 항체를 제공하고 이들이 의약, 특히 장내구균 감염의 진단, 예방 및/또는 치료에 사용될 수 있음을 나타낸다.
이하는 본 발명에 사용되는 용어의 정의이다.
DEFINITIONS
아미노산 서열
본 발명에 사용되는 용어 "아미노산 서열"는 천연적으로 발생하거나 또는 합성된 분자, 및 펩티드, 올리고펩티드, 폴리펩티드 또는 단백질 서열을 말한다.
결합분자
본 발명에 사용되는 용어 "결합 분자'는 키메릭, 인간화 또는 인간 모노클로날 항체와 같은 모노클로날 항체를 포함하는 완전한 면역글로불린, 또는 항원-결합 및/또는 면역글로불린의 결합 파트너, 즉 장내구균에 특이적으로 결합하기 위해 완전한 면역글로불린과 경쟁하는 면역글로불린의 단편을 포함하는 가변 도메인을 말한다. 구조와 상관없이, 항원-결합 단편은 완전한 면역글로불린에 의해 인식되는 동일한 항원과 결합된다. 항원-결합 단편은 결합 분자의 아미노산 서열의 적어도 2개의 연속 아미노산 잔기, 적어도 5개의 연속 아미노산 잔기, 적어도 10개의 연속 아미노산 잔기, 적어도 15개의 연속 아미노산 잔기, 적어도 20개의 연속 아미노산 잔기, 적어도 25개의 연속 아미노산 잔기, 적어도 30개의 연속 아미노산 잔기, 적어도 35개의 연속 아미노산 잔기, 적어도 40개의 연속 아미노산 잔기, 적어도 50개의 연속 아미노산 잔기, 적어도 60개의 연속 아미노산 잔기, 적어도 70개의 연속 아미노산 잔기, 적어도 80개의 연속 아미노산 잔기, 적어도 90개의 연속 아미노산 잔기, 적어도 100개의 연속 아미노산 잔기, 적어도 125개의 연속 아미노산 잔기, 적어도 150개의 연속 아미노산 잔기, 적어도 175개의 연속 아미노산 잔기, 적어도 200개의 연속 아미노산 잔기, 적어도 250개의 연속 아미노산 잔기의 아미노산 서열을 포함하는 펩티드 또는 폴리펩티드를 포함할 수 있다.
본 명세서에 사용되는 바와 같이, 용어 "결합 분자"는 본 분야에 알려진 모든 면역글로불린류 및 아류를 포함한다. 그들의 중쇄의 불변 도메인의 아미노산 서열에 따라, 결합 분자는 완전 항체의 5가지의 주류로 나눌 수 있다:IgA, IgD, IgE, IgG 및 IgM. 그리고 이들 중 여럿은 아류(이소타입)로 더욱 나눌 수 있다: 예를 들면, IgA1, IgA2, IgG1, IgG2, IgG3 및 IgG4.
항원-결합 단편은, 무엇보다도, Fab, F(ab'), F(ab')2, Fv, dAb, Fd, 상보성 결정영역(CDR) 단편, 단일-사슬 항체(ScFv), 이가의 단일-사슬 항체, 단일-사슬 파아지 항체, 다이아바디(diabodies), 트리아바디(triabodies), 테트라바디(tetrabodies), 폴리펩티드에 결합된 특이 항원을 제공하기에 충분한 면역글로불린의 적어도 단편을 함유하는 (폴리)펩티드를 포함한다. 상기 단편들은 합성적으로 또는 효소적으로 또는 완전한 면역글로불린의 화학적 분열에 의해 생산될 수 있고 또는 재조합 DNA 기술에 의해 유전적으로 설계될 수 있다. 생산의 방법은 본 분야에 잘 알려져 있고 예를 들면, 항체: A Laboratory Manual, Edited By: E. Harlow 및 D. Lane(1988), Cold Spring Harbor Laboratory, Cold Spring Harbor, New York에 기재되어 있고, 여기에 참조로 병합되어 있다. 결합분자 또는 그들의 항원-결합 단편은 하나 이상의 결합 부위를 가질 수 있다. 하나보다 많은 결합부위를 갖는 경우, 결합 부위들은 서로 동일하거나 또는 다를 수 있다.
결합분자는 네이크(nake)된 또는 비컨쥬게이트된 결합 분자일 수 있지만, 또한 면역컨쥬게이트의 일부일 수 있다. 네이크된 또는 비컨쥬게이트된 결합분자는, 컨쥬게이트되고, 효과적으로 연결되고, 또는 한편으로 물리적으로 또는 무엇보다도, 독성 물질, 방사성 물질, 리포좀, 효소와 같은 기능적으로 작동체 부분 또는 테그와 연결되지 않는 결합분자를 말하는 의도이다. 네이크된 또는 비컨쥬게이트된 결합 분자는 작동체 부분 또는 태그의 결합에 의한 것 이외의, 안정화되고, 멀티머화되고, 인간화되거나 또는 다른 방법으로 조작된 결합분자를 배척하지 않는다. 따라서, 모든 후-번역적으로 변형된 네이크된 및 비컨쥬게이트된 결합 분자들은 여기에 포함되고, 변형이 재조합 결합 분자-생산 세포에 의해, 천연 결합 분자-생산 세포 환경에서 이루어지고, 초기 결합 분자 제조 후 인간의 손에 의해 도입되는 것을 포함한다. 물론, 용어 네이크된, 또는 비컨쥬게이트된 결합분자는 작동체세포 및/또는 분자와 기능적 관련을 형성하는 결합분자의 가능성을 배척하지 않고, 이와 같은 상호작용의 몇몇은 생리적 효과를 발휘하기 위해 필요하기 때문이다.
생리적 샘플
여기서 사용되는 바에 따라, 용어 "생리적 샘플"은 혈액 및 생리적 기원의 다른 액체 샘플, 생검 시편 또는 조직 배양물과 같은 고형 조직 샘플, 또는 그로부터 유래된 세포 및 그들의 자손을 포함하여, 샘플 타입의 다양성을 망라한다. 또한, 용어는 그들의 획득 후, 예를 들면 시약으로 처리, 고형화, 또는 단백질 또는 폴리뉴클레오티드와 같은 특정 성분의 풍부에 의한 바와 같이, 여러 방법으로 조작된 샘플을 포함한다. 용어는 어느 종류로부터 얻은 임상적 샘플의 여러 종류를 포함하고, 또한 배양물 중의 세포, 세포 상징액 및 세포 용출물을 포함한다.
상보적 결정 영역(CDR)
본 명세서에서 사용되는 용어 "상보적 결정 영역"은 면역글로불린과 같은 결합 분자의 가변영역 내의 서열을 의미하고, 보통 형태와 전하 분포에서 항원에서 인식되는 에피토프와 상보적인 항원 결합 부위에 대부분 기여한다. CDR 영역은 선형 에피토프, 불연속 에피토프, 또는 단백질의 천연 형태로 단백질 상에 존재하거나 또는 몇몇 경우, 예를 들면, SDS에서 안정화됨에 의해 변형된 단백질 상에 존재하는 바와 같이, 단백질 또는 단백질 단편의 구조적(conformational) 에피토프에 특이적일 수 있다. 에피토프는 또한 단백질의 후번역 변형으로 이루어진다.
결실
여기서 사용되는 용어 "결실"은 각각 부모 분자와 비교하여, 종종 천연적으로 발생하는, 하나 이상의 아미노산 또는 뉴클레오티드 잔기가 없는 아미노산 또는 뉴클레오티드에서의 변화를 말한다.
발현-조절 핵산 서열
여기서 사용되는 용어 "발현-조절 핵산 서열"은 특정 숙주 유기물에서 사용가능하게 연결된 암호화 서열의 발현에 필요하거나 및/또는 영향을 미치는 폴리뉴클레오티드 서열을 말한다. 발현-조절 핵산 서열, 무엇보다도 적절한 전사 개시, 종료, 프로모터, 인핸서 서열; 스플라이싱(splicing)과 같은 효과적인 RNA 처리 시그널 및 폴리아데닐화 시그널; 세포질 mRNA를 안정화시키는 서열; 번역 효율을 강화하는 서열(예를 들면, 리보솜 결합부위); 단백질 안정성을 강화하는 서열; 및 필요한 경우, 단백질 분비를 강화하는 서열은 선택된 숙주 유기체에서 활성을 나타내는 어느 핵산 서열일 수 있고 그리고 단백질을 암호화하는 유전자에서 유래될 수 있고, 이것은 숙주 유기체와 상동 또는 비상동이다. 발현-조절 서열의 동정 및 작용은 본 분야의 당업자들에게는 정례적인 것이다.
기능적 변이체
여기서 사용되는 용어 "기능적 변이체"는 부모 결합 분자의 뉴클레오티드 및/또는 아미노산 서열과 비교하여 하나 이상의 뉴클레오티드 및/또는 아미노산에 의해 변형되고 여전히 결합 파트너, 예를 들면, 장내구균에 결합하기 위해, 부모 결합 분자와 경쟁할 수 있는 뉴클레오티드 및/또는 아미노산 서열을 포함하는 결합분자를 말한다. 다시 말하면, 부모 결합 분자의 아미노산 및/또는 뉴클레오티드 서열에서의 변형은 뉴클레오티드 서열에 의해 암호화되거나 아미노산 서열을 함유하는 결합 분자의 결합 특성에 상당한 영향을 미치거나 변형시키지 않고, 즉 결합 분자는 여전히 그것의 표적을 인식하고 결합할 수 있다. 기능적 변이체는 뉴클레오티드와 아미노산 치환, 첨가 및 결실을 포함하는 보수적인 서열 변형을 가질 것이다. 이들 변형은 부위-지향 돌연변이 생성 및 랜덤 PCR- 조절 돌연변이 생성과 같은 본 분야에 알려진 표준 기술에 의해 유도될 수 있고, 비-천연 뉴클레오티드와 아미노산 뿐 아니라 천연 뉴클레오티드를 포함할 것이다.
보존적 아미노산 치환체는 아미노산 잔기가 유사한 구조적 또는 화학적 특성을 갖는 아미노산 잔기로 대체된 것을 포함한다. 유사한 부사슬을 갖는 아미노산 잔기의 종류들이 본 분야에 정의되어 있다. 이들 종류들은 염기성 부사슬(예를 들면, 라이신, 아르기닌, 히스티딘), 산성 부사슬(예를 들면, 아스파르트산, 글루타민산), 비하전된 극성 부사슬(예를 들면, 아스파라긴, 글루타민, 세린, 트레오닌, 티로신, 시스틴, 트립토판), 비극성 부사슬(예를 들면, 글리신, 알라닌, 발린, 로이신, 이소로이신, 프롤린, 페닐알라닌, 메티오닌), 베타-분지된 부사슬(예를 들면, 트레오닌, 발린, 이소로이신) 및 방향족 부사슬(예를 들면, 티로신, 페닐알라닌, 트립토판)을 갖는 아미노산을 포함한다. 위에서 사용된 것 이외의 아미노산 잔기 종류의 분류가 또한 적용될 수 있다는 것은 당업자에게 명백할 것이다. 더우기, 변이체는 비-보전적 아미노산 치환물, 예를 들면, 다른 구조 및 화학적 특성을 갖는 아미노산 잔기에 의한 아미노산의 대체물을 가질 수 있다. 유사한 사소한 변이는 또한 아미노산 결실 또는 삽입, 또는 둘 다를 포함할 수 있다. 면역학적 활성의 파기없이 어느 아미노산 잔기가 치환되고, 삽입되고 또는 결실되는가를 결정하는 안내는 본 분야에 잘 알려진 컴퓨터 프로그램을 사용하여 발견될 수 있다.
뉴클레오티드 서열의 돌연변이는 전이 또는 전위 돌연변이와 같은 유전자자리에서 이루어지는 단일 변형(1점 돌연변이)일 수 있고, 또는 선택적으로, 복수개의 뉴클레오티드가 단일 유전자자리에서 삽입, 결실 또는 변화될 수 있다. 이에 더하여, 하나 이상의 변형이 뉴클레오티드 서열 내의 어느 수의 유전자 자리에서 이루어질 수 있다. 돌연변이는 본 분야에 알려진 어느 알맞은 방법으로 실시될 수 있다.
숙주
여기서 사용되는 용어 "숙주"는 그곳으로 클로닝 벡터 또는 발현 벡터와 같은 벡터가 도입되어진 유기체 또는 세포를 말하는 것을 의도한다. 유기체 또는 세포는 원핵 또는 진핵일 수 있다. 이 용어는 특정 개체 유기물 또는 세포만을 언급하는 것이 아니며 또한 유기체와 세포의 자손도 언급하는 의미이다. 어느 변형은 돌연변이 또는 환경적 영향에 의해 연속적인 세대에서 발생할 수 있기 때문에, 이와 같은 자손은, 실제로, 부모 유기체 또는 세포와 동일하지 않을 수 있지만, 여기서 사용되는 용어 "숙주"의 범위에는 여전히 포함된다.
인간
용어 "인간"은, 여기서 정의된 바와 같이 결합분자에 적용될 때, 인간으로부터 직접 유래되거나 또는 인간 서열을 기재로 하는 분자를 말한다. 결합 분자가 인간서열로부터 유래되거나 기재로 하고 이어서 변형되면, 이것은 여전히 본 명세서에 전반적으로 사용된 바와 같이 인간으로 간주된다. 다시 말하면, 용어 인간은 결합 분자에 적용될 때, 가변 또는 불변 영역 어느 것을 기준으로 하거나, 인간 또는 인간 림프구에서 또는 변형된 형태에서 발생하지 않는 인간 생식계 면역글로불린 서열로부터 유래된 가변 및 불변 영역을 갖는 결합분자를 포함하는 것을 의도한다. 그러므로, 인간 결합 분자는 인간 생식계 면역글로불린 서열에 의해 암호화되지 않는 아미노산 잔기를 포함할 수 있고, 치환 및/또는 결실을 포함한다(예를 들면, 인비트로 임의 또는 부위-특이 돌연변이 또는 인비보 체세포 돌연변이에 의해 도입되는 돌연변이). 여기서 사용되는 "기재로 하는"은 핵산 서열이 주형으로부터 정확히 복사되거나, 또는 에러가 많은(error-pronc) PCT법에서와 같이 사소한 돌연변이를 갖거나, 또는 주형과 정확히 매치되도록 인공적으로 제조되거나 또는 사소한 변형을 갖는 상황을 말한다. 인간 서열을 기재로 하는 반합성 분자는 또한 여기서 사용되는 인간으로 간주된다.
삽입
용어 "첨가"로도 알려진, 용어 "삽입"은 부모 분자와 비교하여, 종종 천연적으로 발생하는, 각각, 하나 이상의 아미노산 또는 뉴클레오티드 잔기의 첨가의 결과로 아미노산 또는 뉴클레오티드 서열에서의 변화를 말한다.
내재적 활성
용어 "내재적 활성"은, 여기에 정의되는 바와 같은 결합분자에 적용될 때, 세균과 같은 병원균의 표면에서 특정 단백질 또는 탄수화물 항원에 결합할 수 있고 정상적으로 성장 및 분할하는 병원균의 능력을 막을 수 있는 결합분자를 말한다. 이와 같은 결합분자는 예를 들면, 세균으로부터 독성 폐기 요소의 성장 또는 이송에 요구되는 특정 영양분의 도입을 차단할 수 있다. 후자의 작용을 통해 항생약물의 작용에 대한 민감성이 증가될 수 있다.
단리
용어 "단리"는, 여기서 정의된 바와 같이 결합분자에 적용될 때, 실질적으로 다른 단백질 또는 폴리펩티드가 없는, 특히 다른 항원 특이성을 갖는 다른 결합 분자가 없고, 또한 실질적으로 다른 세포형 재료 및/또는 화학약품이 없는 결합분자를 말한다. 예를 들면, 결합 분자가 재조합적으로 생산되면, 이들은 바람직하기는 실질적으로 배지가 없고, 결합분자가 화학적 합성에 의해 생산되면, 이들은 바람직하기는 실질적으로 화학적 전구체 또는 다른 화학약품이 없고, 즉 이들은 단백질의 합성에 참여한 화학적 전구체 또는 다른 화학약품으로부터 분리된다. 용어 "단리"는, 여기에 정의된 바와 같이 결합 분자를 암호화하는 핵산 분자에 적용될 때, 결합분자를 암호화하는 뉴클레오티드 서열이, 다른 서열, 특히 장내구균 이외의 결합분자에 결합하는 결합분자를 암호화하는 뉴클레오티드 서열이 없는 핵산분자를 말하는 의도이다. 또한, 용어 "단리된"은 천연숙주에서 천연 핵산 분자를 천연적으로 수반하는 다른 세포형 성분으로부터 실질적으로 분리된 핵산분자를 말한다. 더우기, cDNA와 같은 "단리된" 핵산 분자는 다른 세포물질 또는 재조합 기술에 의해 생산될 때는 배지가 실질적으로 없을 수 있고 또는 화학적으로 합성될 때에는 화학적 전구체 또는 다른 화학약품이 실질적으로 없을 수 있다.
모노클로날 항체
여기서 사용되는 용어 "모노클로날 항체"는 단일 분자 조성물의 항체 분자의 제제를 말한다. 모노클로날 항체는 특정 에피토프에 대해 단일 결합 특이성 및 친화성을 나타낸다. 따라서, 용어 "인간 모노클로날 항체"는 인간 생식계 면역글로불린 서열로부터 유래되거나 또는 기재로 하는 또는 완전히 합성 서열로부터 유래된 가변 및 불변영역을 갖는 단일 결합 특이성을 나타내는 항체를 말한다. 모노클로날 항체의 제조방법은 중요하지 않다.
천연적으로 발생하는
여기서 사용되는 용어 "천연적으로 발생하는"은 대상이 천연적으로 발견될 수 있다는 사실을 말한다. 예를 들면, 천연원으로부터 단리될 수 있는 유기체에 존재하고 실험실에서 사람이 의해 의도적으로 변형되지 않은 폴리펩티드 또는 폴리뉴클레오티드 서열은 천연적으로 발생하는 것이다.
핵산분자
본 발명에 사용되는 용어 "핵산분자"는 뉴클레오티드의 중합형태를 말하고 RNA, cDNA, 게놈성 DNA 및 합성 형태 및 상기의 혼합된 폴리머의 센스 및 안티센스모두를 포함한다. 뉴클레오티드는 리보뉴클레오티드, 데옥시뉴클레오티드 또는 뉴클레오티드의 어느 타입의 변형된 형태를 말한다. 용어는 또한 DNA의 단일- 및 이중-스트랜드 형태를 포함한다. 이에 더하여, 폴리뉴클레오티드는 천연적으로-발생하는 및 천연적으로-발생하는 및/또는 비-천연적으로 발생하는 뉴클레오티드 연결에 의해 함께 연결된 변형된 뉴클레오티드 중 어느 것 또는 모두를 포함할 수 있다. 핵산 분자는 화학적으로 또는 생화학적으로 변형될 수 있거나 또는 비-천연적 또는 유도된 뉴클레오티드 염기를 함유할 수 있고, 본 분야의 당업자들에 의해 쉽게 이해될 것이다. 이와 같은 변형은, 예를 들면, 라벨, 메틸화, 하나 이상의 천연적으로 발생한 뉴클레오티드의 동족체에 의한 치환, 비하전된 연결과 같은 뉴클레오티드간 변형(예를 들면, 메틸 포스포네이트, 포스포트리에스테르, 포스포라미데이트, 카바메이트 등), 하전된 연결(예를 들면, 포스포로티오에이트, 포스포로디티오에이트, 등), 펜던트 모이어티(예를 들면, 폴리펩티드), 삽입물(예를 들면, 아크리딘, 소랄렌, 등), 킬레이터, 알킬레이터, 및 변형된 연쇄를 포함한다. 상기 용어는 또한, 단일-스트랜드, 이중-스트랜드, 특히 이중체, 삼중체, 머리핀형, 환형 및 패드록(padlock) 배치를 포함하는 어느 위상 배치를 포함하는 의도이기도 하다. 또한, 수소결합 및 다른 화학적 상호작용을 통해 고안된 서열에 결합할 수 있는 그들의 능력에서 폴리뉴클레오티드를 모방하는 합성 분자를 포함한다. 이와 같은 분자는 본 분야에 잘 알려져 있고 예를 들면, 펩티드 연쇄가 분자의 골격에서 인산염 연쇄를 대체하는 것을 포함한다. 핵산 서열에 대한 참조는 다르게 명시되지 않는 한 그것의 상보체를 포함한다. 그러므로, 특정 서열을 갖는 핵산 분자에 대한 참조는 그것의 상보체 서열을 갖는, 그것의 상보체 스트랜드를 포함하는 것으로 이해되어야한다. 상보체 스트랜드는 또한, 예를 들면, 안티센스 치료법, 혼성화 프로브 및 PCR 프라이머에 유용하다.
작동적으로 연결된
용어 "작동적으로 연결된"은 보통 물리적으로 연결되고 서로 기능적 관계에 있는 2개 이상의 핵산 서열을 말한다. 예를 들면, 프로모터가 암호화 서열의 전사 또는 발현을 개시 또는 조절할 수 있다면, 프로모터는 암호화 서열과 작동적으로 연결되고, 여기서 암호화 서열은 프로모터의 "조절하에 있다"고 이해되어야 한다.
옵소닌 활성
"옵소닌 활성"은 특정 항원 인식(항체의 경우) 또는 분자에 결합된 표면의 촉매적 효과(예를 들면, 항체에 결합된 표면의 결과로서 C3b의 증가된 침착)을 통해 병원균의 표면에 결합하기 위한 옵소닌의 능력(일반적으로 항체와 같은 결합분자 또는 혈청 보체 인자)를 말한다. 옵소닌화된 병원균의 식균작용은 옵소닌에 대한 식세포에서의 수용체(항체가 옵소닌인 경우 Fc 수용체이고 보체가 옵소닌인 경우 보체 수용체)의 특이적 인식으로 인해 강화된다. 특정 세균, 특히 캡슐의 존재로 인해 식균작용에 내성을 갖는 캡슐화된 세균은, 옵소닌 항체로 코팅되고 혈류와 감염된 기관으로부터 그들의 세척 속도가 크게 개선되면 호중구와 마크로파지와 같은 식세포에 대해 매우 매력적이 된다. 옵소닌 활성은 어느 통상의 방법으로 측정될 수 있다(예를 들면, 옵소닌 탐식 사멸 평가).
약제학적으로 허용가능한 부형제
"약제학적으로 허용가능한 부형제"는 약물, 약제와 같은 활성물질과 결합된 어느 불활성 물질 또는 허용가능한 편리한 투여형태를 제조하기 위한 결합 물질을 의미한다. "약제학적으로 허용가능한 부형제"는 투여량 및 적용된 농도에서 수용체에 비-독성이고, 약물, 약제 또는 결합분자를 포함하는 제형의 다른 구성성분과 양립할 수 있는 부형제이다.
특이적으로 결합하는
여기서 사용되는 용어 "특이적으로 결합하는"은, 결합분자, 예를 들면 항체 및 그것의 결합 파트너, 예를 들면 항원의 상호작용을 참조로 하여, 상호작용이 결합 파트너 상의 특정 구조체, 예를 들면 항원성 결정체 또는 에피토프의 존재에 의존한다는 것을 의미한다. 다시 말하면, 항체는 결합 파트너가 다른 분자들 또는 유기체의 혼합물 중에 존재할 때에도 결합 파트너와 우선적으로 결합하거나 인식한다. 결합은 공유 또는 비-공유 결합에 의해 또는 둘 다의 조합에 의해 이루어질 것이다. 또 다시 말하면, 용어 "특이적으로 결합하는"은 항원 또는 그것의 단편에 대해 면역특이적으로 결합하고 다른 항원에는 면역특이적으로 결합하지 않는 것을 의미한다. 항원에 면역특이적으로 결합한 결합분자는, 예를 들면, 방사선면역조사(RIA), 효소-연결 면역흡수 조사(ELISA), BIACORE, 또는 본 분야에 알려진 다른 조사에 의해 측정된 바와 같이, 다른 펩티드 또는 폴리펩티드와는 낮은 친화력으로 결합할 수 있다. 항원에 면역특이적으로 결합하는 결합분자 또는 단편은 관련 항원과 교차-반응될 수 있다. 바람직하기는, 항원과 면역특이적으로 결합하는 결합분자 또는 단편은 다른 항원과 교차-반응하지 않는다.
치환
여기서 사용되는 "치환"은, 하나 이상의 아미노산 또는 뉴클레오티드가 각각 다른 아미노산 또는 뉴클레오티드에 의해 대체되는 것을 말한다.
치료적으로 효과적인 양
용어 "치료적으로 효과적인 양"은 장내구균에 의한 감염에 의해 생기는 질환의 예방, 개선 및/또는 치료에 효과적인 것으로 여기에 정의된 바에 따른 결합분자의 양을 말한다.
치료
용어 "치료"는 예방 뿐 아니라 치료적 처리 또는 치유 또는 정지 또는 적어도 질병의 진행의 지연을 위한 예방적 조치를 말한다. 치료가 필요하다는 것은 장내구균에 의한 감염이 예방되어져야 하는 것 뿐 아니라 장내구균에 의한 감염으로 인한 질환이 이미 가해지 것을 포함한다. 장내구균의 감염으로부터 부분적으로 또는 완전히 회복된 개체도 역시 치료가 필요할 수 있다. 예방은 장내구균의 억제 또는 감소 또는 하나 이상의 장내구균에 의한 감염과 관련된 증후근의 개시, 전개 또는 진행의 억제 및 감소를 포함한다.
벡터
용어 "벡터"는 복제되어질, 그리고 몇몇 경우에는 발현되어질 숙주에 도입되도록 하기 위해 제2 핵산 분자가 삽입될 수 있는 핵산분자를 말한다. 다시 말하면, 벡터는 그것이; 연결되어 있는 핵산 분자를 이송할 수 있다. 발현벡터 뿐만 아니라 클로닝 벡터는 여기서 사용되는 바와 같이 용어 "벡터"에 의해 의도된다. 벡터는 플라즈미드, 코스미드, 세균성 인공염색체(BAC) 및 이스트 인조염색체(YAC), 및 박테리오파아지 또는 식물 또는 동물(인간 포함)로부터 유래된 벡터를 포함하지만, 이것으로 한정되는 것은 아니다. 벡터는 제안된 숙주에 의해 인식된 복제물의 기원 및 발현 벡터의 경우, 프로모터와 숙주에 의해 인식된 다른 조절 영역을 포함한다. 제2 핵산 분자를 함유하는 벡터는 변형, 트란스펙션, 또는 바이러스성 도입 메카니즘의 사용에 의해 세포에 도입된다. 어느 벡터는 그들이 도입되는 숙주 세포에서 독립적인 복제를 할 수 있다(예를 들면, 복제의 세균성 기원을 갖는 벡터는 세균에 복제될 수 있다). 다른 벡터는 숙주에 도입된 후 숙주의 게놈으로 통합될 수 있고, 그것에 의해 숙주 게놈에 따라 복제된다.
발명의 요약
본 발명은 특이적으로 장내구균에 결합할 수 있고 그리고 장내구균에 대한 사멸 및/또는 성장 억제 활성을 나타내는 인간 결합분자를 제공한다. 본 발명은 또한 인간 결합 분자의 최소한 결합 영역을 암호화하는 핵산 분자에 관한 것이다. 본 발명은 추가로 장내구균 염증을 갖거나 감염 전개의 위험이 있는 개체의 예방 및/또는 치료에서의 본 발명의 인간 결합 분자의 사용을 제공한다. 그 외에, 본 발명은 장내구균의 진단/검출에서 본 발명의 인간 결합 분자의 사용에 관한 것이다.
도 1은 인 비보 실험의 데이타이다. Y-축에서, 마우스 혈중 CFU/㎖를 나타내었고, X-축에 각각의 항체를 나타내었다. 항체는 15mg/kg의 양으로 사용하였고, 반면 CR6016과 CR6214은 7.5mg/kg의 양으로 사용하였다. CR6043과 CR6071을 제외하고 모든 항체는 대조 IgG의 평균과 상당히 다른 평균을 가졌다(P<0.05 대 IgG1 ctrl.).
[실시예]
발명의 상세한 설명
본 발명의 제1면은 장내구균에 특이적으로 결합할 수 있는 결합분자를 포함한다. 바람직하기는, 결합분자는 인간 결합분자이다. 바람직하기는 본 발명의 결합분자는 장내구균 종에 대한 사멸 활성을 나타낸다. 추가의 면에서 본 발명의 결합분자는 적어도 두개의 다른 장내구균 종에 대해 특이적으로 결합할 수 있고 및/또는 사멸 활성을 갖는다. 바람직하기는 본 발명의 결합분자는 적어도 3개, 적어도 4개, 적어도 5개, 적어도 6개, 적어도 7개, 적어도 8개, 적어도 9개, 적어도 10개, 적어도 11개, 적어도 12개, 적어도 13개, 적어도 14개, 적어도 15개, 적어도 16개, 적어도 17개의 다른 장내구균 종에 대해 특이적으로 결합할 수 있고 및/또는 사멸활성을 갖는다. 본 발명의 결합분자가 특이적으로 결합할 수 있고 및/또는 사멸활성을 갖는 장내구균 종은 E. asini, E. avium, E. casseliflavus, E. cecorum, E. columbae, E. dispar, E. durans, E.faecalis, E.faecium, E.flavescens, E. gallinarum, E. gilvus, E. haemoperxidus, E. hirae, E. malodoratus, E. moraviensis, E. mundtii, E. pattens, E. porcinus, E. pseudoavium, E. raffinosus, E. ratti, E. saccharolyticus, E. seriolicida, E. solitarius, E. sulfureus, E. villorum, 이고 E. faecalis 및 E.faecium이 바람직한 종이다. 한 구현예에서 본 발명의 결합분자는 하나의 장내구균 종 내의 다양한 균주에 특이적으로 결합할 수 있고 사멸 활성을 갖는다. 또 다른 구현예에서, 본 발명의 결합분자는 다음을 포함하지만, 그것으로 제한되는 것은 아닌, 적어도 하나의 다른 그램-양성 세균 및/또는 그램-음성 세균에 대해 특이적으로 결합할 수 있고 사멸활성을 갖는다: 그룹 A 연쇄구균; 스트렙토콕쿠스 피오게네스(Streptococcus pyrogenes), 그룹 B 연쇄구균; 스트렙토콕쿠스 아갈락티에(Streptococcus agalactiae), 스트렙토콕쿠스 밀레리(Streptococcus milleri), 스트렙토콕쿠스 프네우모니에(Streptococcus pneumoniae), 비리단스 스트렙토콕키(Viridans streptococci); 스트렙토콕쿠스 무탄스(Streptococcus mutans), 스타필로콕쿠스 아우레스(Staphylococcus aureus), 스타필로콕쿠스 에피더미디스(Staphylococcus epidermidis), 코르니박테리움 디프레리에(Corynebacterium diphtheriae), 코르니박테리움 울세란스(Corynebacterium ulcerans), 코르니박테리움 수도투베르쿨로시스(Corynebacterium pseudotuberculosis), 코르니박테리움 제이케이움(Corynebacterium jeikeium), 코르니박테리움 제로시스(Corynebacterium xerosis), 코르니박테리움 수도디프테리티쿰(Corynebacterium pseudodiphtheriticum), 바실루스 안트라시스(Bacillus anthracis), 바실루스 세레우스(Bacillus cereus), 리스테리아 모노사이토진즈(Listeria monocytogenes), 클로스트리듐 퍼프린젠스(Clostridium perfringens), 클로스트리듐 테타니(Clostridium tetani), 클로스트리듐 보툴리눔(Clostridium botulinum), 클로스트린듐 디피실리(Clostridium difficile), 미코박테리움 튜베르쿨로시스(Mycobacterium tuberculosis), 미코박테리움 리프레(Mycobacterium leprae), 악티모니스 이스라엘리(Actinomyces israelii), 노르카디아 아스테로이데스(Norcardia asteroides), 노르카디아 브라실리엔시스(Norcardia brasiliensis), 대장균(Escherichia coli), 프로테우스 미라빌리(Proteus mirabilis), 프로테우스 불가리스(Proteus vulgaris), 클레브시엘라 수모니에(Klebsiella pneumoniae), 살모넬라 타이피(Salmonella typhi), 살모넬라 파라티피(Salmonella paratyphi) A, B 및 C, 살모넬라 엔테리티디스(Salmonella enteritidis), 살로넬라 콜레리-수이스 (Salmonella cholerae-suis), 살모넬라 비르효(Salmonella virchow), 살모넬라 티피무리움(Salmonella typhimurium), 시겔라 디센테리에(Shigella dysenteriae), 시겔라 보이디(Shigella boydii), 시겔라 플렉스네리(Shigella flexneri), 시겔라 손네이(Shigella sonnei), 수도모나스 아에루기노사(Pseudomonas aeruginosa), 수도모나스 말레이(Pseudomonas mallei), 콜레라균(Vibrio cholerae), 장염 비브리오균(Vibrio parahaemolyticus), 패혈증비브리오균(Vibrio vulnificus), 비브리오 알지놀리티쿠스(Vibrio alginolyticus), 캄필로박터 필로리(Campylobacter pylori), 헬리코박터 필로리(Helicobacter pylori), 캄필로박터 제주니(Campylobacter jejuni), 박테로이데즈 프라질리스(Bacteroides fragilis), 임균(Neisseria gonorrhoeae), 수막염균(Neisseria meningitidis), 브란하멜라 카타르할리스(Branhamella catarrhalis), 헤모필루스 인플루엔자(Haemophilus influenzae), 헤모필루스 듀크레이(Haemophilus ducreyi), 브르데텔라 파라퍼투스(Bordetella pertussis), 브루셀라 아보르투스(Brucella abortus), 브루셀라 멜리텐시스(Brucella melitensis), 레기오엘라 프네우모필라(Legionella pneumophila), 매독균(Treponema pallidum), 트레포네마 카라테움(Treponema carateum), 렙토스피라 인테로간스(Leptospira interrogans), 담수렙토스피라(Leptospira biflexa), 재귀열균(Borrelia recurrentis), 보르렐리아 부르그도르페리(Borrelia burgdorferi), 폐렴미코플리즈마(Mycoplasma pneumoniae), 콕시엘라 부르네티(Coxiella burnetii), 클라미디아 트라코마티스(Clamydia trachomatis), 크라미디아 프시타시(Clamydia psittaci), 폐렴클라미디아(Clamydia pneumoniae). 본 발명의 결합분자는 장내구균 및 임의로 생육력 있고, 살아있고 및/또는 감염성 있거나 또는 불활성화된/약독된 형태의 다른 그램-양성 및/또는 그램-음성 세균에 특이적으로 결합할 수 있다. 세균을 불활성화/약독화하는 방법은 본 분야에 잘 알려져 있고, 항생물질 처리, UV 처리, 포름알데이스 처리 등을 포함하지만, 이것으로 제한되는 것은 아니다.
본 발명의 결합분자는 그중에서도 장내구균으로부터 유래된 하나 이상의 단백질 및/또는 (폴리)펩티드 또는 하나 이상의 재조합적으로 생산된 장내구균 단백질 및/또는 펩티드와 같은, 장내구균(그리고 다른 그램-양성 및/또는 그램-음성 세균)의 하나 이상의 단편에 특이적으로 결합할 수 있다. 장내구균 감염의 치료 및/또는 예방법에 대해, 결합분자는 바람직하기는 장내구균의 표면 접근성 단백질에 특이적으로 결합할 수 있다. 진단 목적을 위해, 결합분자는 장내구균의 표면에 존재하지 않는 단백질에 특이적으로 결합할 수 있다. 여러 장내구균 종과 균주의 단백질의 뉴클레오티드 및/또는 아미노산 서열은 GenBank-데이타베이스, EMBL-데이타베이스 및/또는 다른 데이타베이스에서 발견할 수 있다. 각각의 데이타베이스에서 이와 같은 서열을 찾는 것은 당업자가 할 수 있다.
선택적으로, 본 발명의 결합분자는, 식세포성 탐식을 억제하는 표면인자; 식세포에서 그들의 생존을 강화하는 인자; 진핵세포막을 용해시키는 인바진(invasins); 숙주 조직을 손상시키고 또는 그렇지 않으면 질병의 증상을 자극하는 외독소; 다당류; 테이코산, 리포테이코산, 리비톨, 펩티도글리칸, 펜타글리신 올리고펩티드, N-아세틸글로코사민, N-아세틸무람산, N-아세틸갈락토사민우론산, N-아세틸프코사민, N-아세틸클루코사미노론산, N-아세틸만노스아미우론산, O-아세틸, 글루코사민, 뮤라믹산, 갈라코사미우론산, 퓨코사민, 글루코사미우론산, 만노사민우누론산 및 이들 성분 들 사이이의 결합 유니트를 포함하는, 다른 장내구균 분자에 특이적으로 결합할 수 있지만, 이것으로 제한되는 것은 아니다.
또 다른 구현예에서, 본 발명의 결합 분자는 상기 단백질 및/또는 다른 분자의 단편에 특이적으로 결합할 수 있고, 여기서 상기 단편은 적어도 본 발명의 결합분자에 의해 인식되는 항원성 결정기를 포함할 수 있다. 여기서 사용되는 "항원성 결정기"는, 검출가능한 항원-결합 분자 복합체를 형성하기에 충분히 고친화적으로 본 발명의 결합분자에 결합할 수 있는 모이어티이다.
본 발명에 따른 결합분자는 폴리클로날 또는 모노클로날 항체와 같은 완전한 면역글로불린 분자일 수 있고, 또는 결합분자는 Fab, F(ab') F(ab')2, Fv, dAb, Fd, 상보적 결정영역(CDR) 단편, 단일-사슬 항체(scFv), 이가 단일-사슬 항체, 단일-사슬 파아지 항체, 다이아바디, 트리아바디, 테트라바디 및 적어도 장내구균 또는 그것의 단편에 특이적 항원을 제공하기에 충분한 면역글로불린의 단편을 함유하는 (폴리)펩티드를 포함하는 항원-결합 단편일 수 있지만, 이것으로 제한되는 것은 아니다. 바람직한 구현에에서, 본 발명의 결합분자는 인간 모노클로날 항체이다.
본 발명의 결합분자는 비-단리된 또는 단리된 형태로 사용될 수 있다. 더우기, 본 발명의 결합 분자는 단독으로 또는 적어도 하나의 본 발명의 결합분자(또는 그것의 변이체 또는 단편)를 포함하는 혼합물로 사용될 수 있다. 다시 말하면, 결합분자는 조합물, 예를 들면, 두개 이상의 본 발명의 결합분자, 변이체 또는 그것의 단편을 포함하는 약제학적 조성물로 사용될 수 있다. 예를 들면, 다른, 그러나 상보적 활성을 갖는 결합 분자들은 원하는 예방, 치료 또는 진단 효과를 얻기 위해 단일 치료법에 조합될 수 있지만, 선택적으로, 동일한 활성을 갖는 결합분자들도 역시 원하는 예방, 치료 또는 진단 효과를 얻기 위해 단일 치료법에 조합될 수 있다. 임의로, 혼합물은 추가로 적어도 하나의 다른 치료제를 포함할 수 있다. 바람직하기는, 치료제는 장내구균 감염의 예방 및/또는 치료에 유용하다.
*통상적으로, 본 발명에 따른 결합분자는 그들의 결합 파트너, 즉 장내구균 또는 그것의 단편에 0.2×10-4M, 1.0×10-5M, 1.0×10-6M, 1.0×10-7 M 미만, 바람직하기는 1.0×10-8M 미만, 더욱 바람직하기는 1.0×10-9M 미만, 더욱 바람직하기는 1.0×10-10M 미만, 더욱 바람직하기는 1.0×10-11M 미만, 및 가장 바람직하기는 1.0×10-12M 미만의 친화력 상수(Kd-값)로 결합할 수 있다. 친화력 상수는 항체 이소타입에 따라 변할 수 있다. 예를 들면, IgM 이소타입의 결합친화력은 적어도 1.0×10-7M 의 결합 친화력을 말한다. 결합 친화력은 예를 들면, 표면 플라즈몬 공명, 즉, 예를 들면 BIACORE 시스템(Pharmacia Biosensor AB, Uppsala, Sweden)을 사용하여 측정될 수 있다.
본 발명에 따른 결합 분자는 예를 들면, 샘플에서 및 현탁액에서와 같이 가용성 형태로 장내구균 또는 그것의 단편에 결합될 수 있고, 또는 미세 역가 플레이트, 막 및 비드 등과 같은 담체 또는 기질에 결합 또는 부착된 장내구균 또는 그것의 단편에 결합될 수 있다. 담체 또는 기질은 유리, 플라스틱(예를 들면 폴리스티렌), 다당류, 나일론, 니트로셀룰로스, 또는 테프론 등으로 이루어질 수 있다. 이와 같은 지지체의 표면은 고형 또는 다공성일 수 있고 어느 통상의 형태일 수 있다. 또한, 결합분자는 순수/단리 또는 비-순수/비-단리된 형태로 장내구균에 결합될 수 있다.
본 발명의 결합분자는 사멸활성을 나타낸다. 여기서 의미하는 사멸활성은 옵소닌 활성 또는 세균, 예를 들면 장내구균의 식균작용 및/또는 식세포성 사멸을 증가시키고/증대시키고/강화하는 다른 활성; 고유의 (사멸)활성, 예를 들면, 세균 성장을 감소 또는 억제하거나 직접 세균을 사멸; 항생물질 치료에 대한 세균의 민감성 증가; 또는 그들의 조합을 포함하지만, 이것으로 제한되는 것은 아니다. 옵소닌 활성은 예를 들면 본 명세서에 기재된 바와 같이 측정될 수 있다. 옵소닌 활성을 측정하는 선택적인 평가는 예를 들면, Manual of Molecular and Clinical Laboratory Immunology, 7th Edition에 기재된다. 언급된 활성을 측정하는 다른 평가법도 또한 알려져 있다.
바람직한 구현예에서, 본 발명에 따른 결합 분자는 적어도 하나의 CDR3 영역, 바람직하기는 중쇄 CDR3 영역을 포함하고, 이것은 SEQ ID NO:3, SEQ ID NO:9, SEQ ID NO: 15, SEQ ID NO:21, SEQ ID NO:27, SEQ ID NO:33, SEQ ID NO:39, SEQ ID NO:45, SEQ ID NO:51, SEQ ID NO:57, SEQ ID NO:196, SEQ ID NO:202, SEQ ID NO:220, SEQ ID NO:226, SEQ ID NO:232, SEQ ID NO:238, SEQ ID NO:244, SEQ ID NO:250, SEQ ID NO:256, SEQ ID NO:262, SEQ ID NO:268, SEQ ID NO:274, SEQ ID NO:280, SEQ ID NO:286, SEQ ID NO:292, SEQ ID NO:298, SEQ ID NO:304, SEQ ID NO:310, SEQ ID NO:316, SEQ ID NO:322, SEQ ID NO:328, SEQ ID NO:334, SEQ ID NO:340, 및 SEQ ID NO: 346로 이루어진 군으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함한다. 본 발명의 결합분자의 CDR 영역은 표 11에 나타내었다. CDR 영역은 Sequences of Proteins of Immunological Interest, US Dept. Health and Human Services, NIH, USA (fifth edition)에 기재된 바와 같이 Kabat et al. (1991)에 따른다. 한 구현예에서, 결합분자는 본 발명의 결합분자의 2개, 3개, 4개, 5개 또는 6개 모두의 CDR 영역을 포함할 수 있다.
또 다른 구현예에서, 본 발명에 따른 결합 분자는 SEQ ID NO:82, SEQ ID NO:84, SEQ ID NO:86, SEQ ID NO:88, SEQ ID NO:90, SEQ ID NO:92, SEQ ID NO:94, SEQ ID NO:96, SEQ ID NO:98, SEQ ID NO:100, SEQ ID NO:211, SEQ ID NO:213, SEQ ID NO:395, SEQ ID NO:397, SEQ ID NO:399, SEQ ID NO:401, SEQ ID NO:403, SEQ ID NO:405, SEQ ID NO:407, SEQ ID NO:409, SEQ ID NO:411, SEQ ID NO:413, SEQ ID NO:415, SEQ ID NO:417, SEQ ID NO:419, SEQ ID NO:421, SEQ ID NO:423, SEQ ID NO:425, SEQ ID NO:427, SEQ ID NO:429, SEQ ID NO:431, SEQ ID NO:433, SEQ ID NO:435, 및 SEQ ID NO:437로 이루어진 군으로부터 선택되는 아미노산 서열의 가변 중사슬을 포함하는 중사슬을 포함한다. 추가의 구현예에서, 본 발명에 따른 결합분자는 SEQ ID NO: 102, SEQ ID NO: 104, SEQ ID NO: 106, SEQ ID NO: 108, SEQ ID NO:110, SEQ ID NO:112, SEQ ID NO:114, SEQ ID NO:116, SEQ ID NO:118, SEQ ID NO:120, SEQ ID NO:215, SEQ ID NO:217, SEQ ID NO:439, SEQ ID NO:441, SEQ ID NO:443, SEQ ID NO:445, SEQ ID NO:447, SEQ ID NO:449, SEQ ID NO:451, SEQ ID NO:453, SEQ ID NO:455, SEQ ID NO:457, SEQ ID NO:459, SEQ ID NO:461, SEQ ID NO:463, SEQ ID NO:465, SEQ ID NO:467, SEQ ID NO:469, SEQ ID NO:471, SEQ ID NO:473, SEQ ID NO:475, SEQ ID NO:477, SEQ ID NO:479, 및 SEQ ID NO:481로 이루어진 군으로부터 선택되는 아미노산 서열의 가변 경사슬을 포함하는 경사슬을 포함한다. 표 12은 본 발명의 결합분자의 중사슬 및 경사슬 가변 영역을 명시한다.
본 발명의 추가의 면은 여기에 정의된 바와 같은 결합분자의 기능적 변이체를 포함한다. 분자들은, 변이체들이 장내구균 (또는 다른 그램-양성 및/또는 그램-음성 세균) 또는 그것의 단편에 특이적으로 결합하기 위해 부모 결합분자와 경쟁할 수 있다면, 본 발명에 따른 결합 분자의 기능적 변이체라고 간주된다. 다시 말하면, 기능적 변이체가 장내구균 또는 그것의 단편에 여전히 결합할 수 있다. 바람직하기는 기능적 변이체는 부모 인간 결합분자에 의해 특이적으로 결합하는 적어도 두개 (이상)의 다른 장내구균 종 또는 그것의 단편에 특이적으로 결합하도록 경쟁할 수 있다. 더우기, 분자는 부모 결합분자가 사멸 활성을 나타내는 장내구균, 바람직하기는 적어도 두개(이상)의 장내구균 종에 대해 사멸활성을 갖는다면, 본 발명에 따른 결합분자의 기능적 변이체로 간주된다. 또 다른 구현예에서 본 발명에 따른 결합분자는 또한 다른 그램-양성 및/또는 그램-음성 세균에 대해 사멸활성을 갖는다. 기능적 변이체는 1차 구조적 서열이 실질적으로 유사한 유도체들을 포함하지만, 이것으로 제한되는 것은 아니고, 그러나 예를 들면 인 비트로 또는 인 비보 변형, 화학약품 및/또는 생화학 약품을 포함하며, 이들은 부모 결합분자에서는 발견되지 않는다. 이와 같은 변형에는 무엇보다도, 아세틸화, 아실화, 뉴클레오티드 또는 뉴클레오티드 유도체의 공유결합, 지질 또는 지질 유도체의 공유결합, 가교, 이황화결합 형성, 글리코실화, 수산화, 메틸화, 산화, 페길화, 단백질분해, 인산화 등을 포함한다.
선택적으로, 기능적 변이체는 부모 결합분자의 아미노산 서열과 비교하여 하나 이상의 아미노산의 치환, 삽입, 결실 또는 그들의 조합을 함유하는 아미노산 서열을 포함하는 본 발명에 정의된 바와 같은 결합분자일 수 있다. 더우기, 기능적 변이체는 아미노 또는 카르복시 말단 어느 것 또는 모두에서 아미노산 서열의 절단체(truncation)를 포함할 수 있다. 본 발명에 따른 기능적 변이체는 부모 결합분자와 비교하여 동일하거나 다른, 더 높거나 낮은 결합 친화력을 가질 수 있지만, 여전히 장내구균 또는 그것의 단편에 결합할 수 있다. 예를 들면, 본 발명에 따른 기능적 변이체는 부모 결합 분자와 비교하여 장내구균 또는 그것의 단편에 대해 증가된 또는 감소된 결합 친화력을 가질 수 있다. 바람직하기는 골격구조, 초가변(hypervariable) 영역, 특히 CDR3 영역을 포함하지만, 이것으로 제한되는 것은 아닌 가변 영역의 아미노산 서열이 변형된다. 일반적으로, 경사슬 및 중사슬 가변 영역은 3개의 CDR을 포함하는, 3개의 초가변 영역 및 더욱 보존된 영역, 소위 골격 영역(FRs)을 포함한다. 초가변 영역은 CDR로부터의 아미노산 잔기와 초가변 루프로부터의 아미노산 잔기를 포함한다. 본 발명의 범위에 속하기 위한 기능적 변이체는 본 명세서에 정의된 바와 같은 부모 결합 분자와, 적어도 약 50%~약 99%, 바람직하기는 적어도 약 60% ~ 약 99%, 더욱 바람직하기는 적어도 약 70% ~ 약 99%, 더욱 바람직하기는 적어도 약 80% ~ 약 99%, 더욱 바람직하기는 약 90% ~ 약 99%, 특히 적어도 약 95% ~ 99%, 및 특히 적어도 약 97% ~ 약 99% 아미노산 서열 동질성을 갖는다. 컴퓨터 알고리즘, 무엇보다도 본 분야의 당업자들에게 알려진 Gap 또는 Bestfit를, 비교되어질 아미노산 서열을 최적으로 배열하고 유사하거나 또는 동일한 아미노산 잔기를 정의하기 위해 사용할 수 있다. 기능적 변이체는 부모 결합분자 또는 그것의 일부를, 오류가 많은 PCR, 올리고머뉴클레오티드-지향 돌연변이생성 및 부위-지향 돌연변이생성을 포함하는 공지의 일반 분자생물학적 방법에 의해 변화시킴으로써 얻을 수 있지만, 이것으로 제한되는 것은 아니다. 구현예에서 본 발명의 기능적 변이체는 장내구균에 대한 사멸활성을 갖는다. 사멸활성은 부모 결합분자와 비교하여 동일하거나 또는 더 높거나 낮을 수 있다. 또한, 사멸활성을 갖는 기능적 변이체는 장내구균 대조에서 적합한 추가의 활성을 가질 수 있다. 다른 활성은 위에 언급하였다. 지금까지, 용어 (인간) 결합분자가 사용되면, 이것은 또한 (인간) 결합분자의 기능적 변이체를 포함한다.
본 발명은 적어도 두개의 다른 장내구균 종에 대해 그리고 황색 포도상구균의 적어도 하나의 균주에 대해 옵소닌 탐식 사멸활성을 갖는 유용한 인간 모노클로날 항체의 패널을 제공한다. 본 발명의 항체는 여기에 기재된 바와 같은 다음 항체: CR5140 (SEQ ID NO's 395 + 439), CR5157 (SEQ ID NO's 397 + 441), CR6016 (SEQ ID NO's 88 + 108), CR6043 (SEQ ID NO's 90 + 110), CR6050 (SEQ ID NO's 401 + 445), CR6078 (SEQ ID NO's 96 + 116), CR6087 (SEQ ID NO's 211 + 215), CR6089 (SEQ ID NO's 213 + 217), CR6241 (SEQ ID NO's 98 + 118), CR6252 (SEQ ID NO's 100 + 120), CR6388 (SEQ ID NO's 421 + 465), CR6389 (SEQ ID NO's 423 + 467), CR6396 (SEQ ID NO's 425 + 469), CR6402 (SEQ ID NO's 427 + 471), CR6409 (SEQ ID NO's 429 + 473), CR6415 (SEQ ID NO's 431 + 475), CR6421 (SEQ ID NO's 433 + 477) 또는 CR6429 (SEQ ID NO's 435 + 479) 그리고 그것과 적어도 80%, 바람직하기는 적어도 90%, 더욱 바람직하기는 적어도 95% 동일한 항체 중 어느 하나의 가변 영역을 포함한다. 바람직하기는 완전 항체의 서열은 여기에 기재된 이들 항체의 서열과 적어도 80%, 더욱 바람직하기는 적어도 90%, 더욱 바람직하기는 적어도 95% 동일하다. 이들 항체는 적어도 2개의 다른 장내구균 종(E.faecalis 및 E.faecium를 포함)에 대해 옵소닌 탐식 활성을 갖는 것으로 보인다. 놀랍기는, 이들 항체는 또한 S. aureus (균주 502, 그리고 몇몇 항체에 대해(CR6252, CR6415, CR6421) 이것은 S. epidemidis 균주 RP62A에 대해 뿐만 아니라 S. aureus의 균주 Numan에 대해서도 반응성으로 보인다)에 대하서도 반응성이고, 그러므로 치료적 용도에 넓은 특이성과 넓은 잠재력을 갖는다. 이들 항체는 S. aureus의 LTA에 결합하지 않고, 이것은 S. aureus의 세포벽의 주요 구성성분 중 하나이다. 특정 구현예에서, 그러므로 본 발명의 항체는 S. aureus의 LTA에 특이적으로 결합하지 않는다. 본 발명은 또한 적어도 2개, 적어도 3개, 적어도 4개, 적어도 5개 또는 그 이상의 본 발명의 인간 모노클로날 항체의를 포함하는 조성물을 제공한다. 바람직한 구현예에서 조성물 중 상기 항체의 적어도 2개는 다른 표적기로부터이다. 물론, 더 높은 친화성을 갖는 돌연변이 또는 다른 이점을 갖는 돌연변이가 본명세서에 기재된 항체의 서열을 기준으로, 일반적인 방법에 따라 제조될 수 있다. 이와 같이 개선된 항체는, 중사슬과 경사슬의 가변 영역이 기재된 항체의 가변 영역의 서열에 적어도 80%, 바람직하기는 적어도 90%, 더욱 바람직하기는 적어도 95% 동일할 때, 본 발명의 범위에 속한다.
또 다른 면에서, 본 발명은 면역컨쥬게이트, 즉 여기서 정의된 바와 같은 적어도 하나의 결합 분자 또는 그것의 기능적 변이체를 포함하고 그리고 추가로, 무엇보다도 검출가능 모이어티/약제와 같은, 적어도 하나의 태그를 포함하는 분자를 포함한다. 또한, 본 발명에서 고려되는 것은 본 발명에 따른 면역컨쥬게이트의 혼합물 또는 본 발명에 따른 적어도 하나의 면역 컨쥬게이트와 치료적 약제 또는 또 다른 결합 분자와 같은 다른 분자 또는 면역컨쥬게이트의 혼합물이다. 추가의 구현예에서, 본 발명의 면역컨쥬게이트는 하나 이상의 태그를 포함할 수 있다. 이들 태그들은 동일하거나 또는 서로 구별할 수 있고 결합분자에 비-공유적으로 연결/컨쥬게이트 될 수 있다. 태그는 또한 공유결합을 통해 인간 결합분자에 직접적으로 연결/컨쥬게이트될 수 있다. 선택적으로, 태그(들)는 하나 이상의 연결화합물에 의해 결합분자에 연결/컨쥬게이트될 수 있다. 태그를 결합분자에 컨쥬게이트하는 기술은 당업자들에게 잘 알려져 있다.
본 발명의 면역컨쥬게이트의 태그는 치료적 약제일 수 있지만, 바람직하기는 이들은 검출가능한 모이어티/약제이다. 치료 및/또는 예방에 적합한 태그는 독소 또는 그것의 기능적 일부, 항체, 효소, 식균작용 또는 면역 자극을 강화하는 다른 결합분자일 수 있다. 검출가능한 약제를 포함하는 면역컨쥬게이트는 진단적으로 사용될 수 있다. 예를 들면, 개체가 장내구균에 의해 감염되었는지를 평가하거나 또는 임상적 시험과정의 일부로서 장내구균 감염의 전개 또는 진행을 모니터하기 위해, 예를 들면 제공된 치료 처방계획의 효율성을 결정하기 위해, 진단적으로 사용될 수 있다. 그러나, 이들은 또한 다른 검출 및/또는 분석 및/또는 진단목적을 위해 사용될 수 있다. 검출가능한 모이어티/약제는 효소, 보결분자단, 형광물질, 발광물질, 생물발광물질, 방사성 물질, 양전자 방출금속, 및 비방사성 파라마그네틱 금속이온을 포함하지만, 이것으로 제한되는 것은 아니다. 검출 및/또는 분석 및/또는 진단 목적을 위해 결합분자를 라벨하는데 사용되는 태그는 특정 검출/분석/진단 기술 및/또는 사용되는 방법, 그중에서도 (조직)샘플의 면역조직화학적 염색, 유동세포계측법, 주사레이저세포계측법, 형광면역분석, 효소-연결 면역흡착제 분석(ELISA's), 방사면역분석(RIA's), 생검 (예를 들면 중화분석), 웨스턴 블로팅 응용법 등에 의존한다. 본 분야에 알려진 검출/분석/진단 기술 및/또는 방법에 적합한 라벨은 당업자에게 알려져 있다.
더우기, 본 발명의 인간 결합분자 또는 면역컨쥬게이트는 고체 담체에 부착될 수 있고, 이것은 특히 장내구균 또는 그것의 단편의 인 비트로 면역조사 또는 정제에 유용하다. 이와 같은 고체 담체는 다공성 또는 비다공성, 평면 또는 비-평면일 수 있다. 본 발명의 결합분자는 정제를 용이하게 하는 펩티드와 같은, 마커 서열에 융합될 수 있다. 예를 들면, 헥사-히스티딘 태그, 헤마글루티닌(HA) 태그, myc 태그 또는 flag 태그를 포함하지만, 이것으로 제한되는 것은 아니다. 선택적으로 항체는 항체 헤테로컨쥬에이트를 형성하기 위해 제2 항체에 컨쥬게이트될 수 있다. 또 다른 면에서, 본 발명의 결합분자는 하나 이상의 항원에 컨쥬게이트/부착될 수 있다. 바람직하기는, 이들 항원은 결합분자-항원 컨쥬게이트가 투여될 개체의 면역시스템에 의해 인식되는 항원이다. 항원들은 동일할 수 있지만 서로 다를 수도 있다. 항원과 결합분자를 부착하기 위한 컨쥬게이션 방법은 분 분야에 알려져 있고, 가교제의 사용을 포함하지만, 이것으로 제한되는 것은 아니다. 본 발명의 결합분자는 장내구균에 결합되고 결합분자에 부착된 항원은 컨쥬게이트 상에 강력한 T-세포 공격을 개시할 것이고, 이것은 결국 장내구균의 파괴를 가져올 것이다.
직접 또는 간접적으로, 예를 들면, 링커를 통해, 컨쥬게이트에 의해 화학적으로 면역컨쥬게이트를 생성한 다음, 면역 컨쥬게이트는 본 발명의 결합분자와 적합한 태그를 포함하는 융합 단백질로서 생산될 수 있다. 융합단백질은 본 분야에 알려진 방법 예를 들면, 알맞은 태그를 암호화하는 뉴클레오티드 서열을 갖는 결합분자를 암호화하는 뉴클레오티드 서열을 포함하는 핵산 분자를 구조화하고 그리고 나서 핵산분자를 발현함으로써 재조합적으로 생산될 수 있다.
본 발명의 또 다른 면은 적어도 본 발명에 따른 결합분자, 기능적 변이체 또는 면역 컨쥬게이트를 암호화하는 핵산분자를 제공하는 것이다. 이와 같은 핵산 분자는 클로닝 목적을 위한 중간체로서, 예를 들면 상기 친화성 성숙의 과정에 사용될 수 있다. 바람직한 구현예에서, 핵산분자는 단리되거나 또는 정제된다.
당업자는 이들 핵산분자의 기능적 변이체가 본 발명의 일부로서 의도된다는 것을 이해할 것이다. 기능적 변이체는, 부모 핵산분자로부터 번역된 것과 동일한 아미노산 서열을 제공하기 위해, 표준 유전자코드를 사용하여 직접적으로 번역될 수 있는 핵산서열이다.
바람직하기는, 핵산분자는 CDR3 영역, 바람직하기는 SEQ ID NO:3, SEQ ID NO:9, SEQ ID NO:15, SEQ ID NO:21, SEQ ID NO:27, SEQ ID NO:33, SEQ ID NO:39, SEQ ID NO:45, SEQ ID NO:51, SEQ ID NO:57, SEQ ID NO:196, SEQ ID NO:202, SEQ ID NO:220, SEQ ID NO:226, SEQ ID NO:232, SEQ ID NO:238, SEQ ID NO:244, SEQ ID NO:250, SEQ ID NO:256, SEQ ID NO:262, SEQ ID NO:268, SEQ ID NO:274, SEQ ID NO:280, SEQ ID NO:286, SEQ ID NO:292, SEQ ID NO:298, SEQ ID NO:304, SEQ ID NO:310, SEQ ID NO:316, SEQ ID NO:322, SEQ ID NO:328, SEQ ID NO:334, SEQ ID NO:340, 및 SEQ ID NO:346으로 이루어진 군으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는, 중사슬 CDR3 영역을 포함하는 결합분자를 암호화한다. 추가의 구현예에서, 핵산분자는 본 발명의 결합분자의 CDR 영역을 2개, 3개, 4개, 5개, 또는 6개 모두를 포함하는 결합분자를 암호화한다.
또 다른 구현예에서, 핵산분자는 SEQ ID NO:82, SEQ ID NO:84, SEQ ID NO:86, SEQ ID NO:88, SEQ ID NO:90, SEQ ID NO:92, SEQ ID NO:94, SEQ ID NO:96, SEQ ID NO:98, SEQ ID NO:100, SEQ ID NO:211, SEQ ID NO:213, SEQ ID NO:395, SEQ ID NO:397, SEQ ID NO:399, SEQ ID NO:401, SEQ ID NO:403, SEQ ID NO:405, SEQ ID NO:407, SEQ ID NO:409, SEQ ID NO:411, SEQ ID NO:413, SEQ ID NO:415, SEQ ID NO:417, SEQ ID NO:419, SEQ ID NO:421, SEQ ID NO:423, SEQ ID NO:425, SEQ ID NO:427, SEQ ID NO:429, SEQ ID NO:431, SEQ ID NO:433, SEQ ID NO:435, 및 SEQ ID NO:437로 이루어진 군으로부터 선택되는 아미노산 서열의 가변 중사슬을 포함하는 중사슬을 포함하는 결합분자를 암호화한다. 또 다른 구현예에서, 핵산분자는 SEQ ID NO: 102, SEQ ID NO: 104, SEQ ID NO: 106, SEQ ID NO: 108, SEQ ID NO:110, SEQ ID NO:112, SEQ ID NO:114, SEQ ID NO:116, SEQ ID NO:118, SEQ ID NO:120, SEQ ID NO:215, SEQ ID NO:217, SEQ ID NO:439, SEQ ID NO:441, SEQ ID NO:443, SEQ ID NO:445, SEQ ID NO:447, SEQ ID NO:449, SEQ ID NO:451, SEQ ID NO:453, SEQ ID NO:455, SEQ ID NO:457, SEQ ID NO:459, SEQ ID NO:461, SEQ ID NO:463, SEQ ID NO:465, SEQ ID NO:467, SEQ ID NO:469, SEQ ID NO:471, SEQ ID NO:473, SEQ ID NO:475, SEQ ID NO:477, SEQ ID NO:479, 및 SEQ ID NO:481로 이루어진 군으로부터 선택되는 아미노산의 가변 경사슬을 포함하는 경사슬을 포함하는 결합분자를 암호화한다.
본 발명의 다른 면은 벡터, 즉 본 발명에 따른 하나 이상의 핵산 분자를 포함하는 핵산 구조물을 제공하는 것이다. 벡터는 플라즈미드, 그중에서도 F, R1, RP1, Co1, pBR322, TOL, Ti 등; 코스미드; 람다, 람도이드(lambdoid), M13, Mu, P1 P22, Qμ, T-even, T2, T4, T7 등과 같은 파아지; 식물 바이러스로부터 유래될 수 있다. 벡터는 본 발명의 결합분자의 클로닝 및/또는 발현에 사용될 수 있고 그리고 유전자 치료목적으로도 사용될 것이다. 하나 이상의 발현-조절 핵산분자에 작동적으로 연결된 본 발명에 따른 핵산분자를 하나 이상 포함하는 벡터는 또한 본 발명의 범위이다. 벡터의 선택은 다음의 재조합 과정과 사용되는 숙주에 따른다. 숙주세포로의 벡터의 도입은 무엇보다도, 인산칼슘 트란스펙션, 바이러스 감염, DEAE-덱스트란 조절 트란스펙션, 리포펙타민 트란스펙션 또는 전기영동법에 의해 수행될 수 있다. 벡터는 자율적으로 복제되거나 또는 그들이 집적되어져 있는 염색체와 함께 복제될 수 있다. 바람직하기는, 벡터는 하나 이상의 선택 마커를 함유한다. 마커의 선택은 선택된 숙주세포에 의존하며, 이것이 본 분야의 당업자에게 알려진 바와 같이 본 발명에 결정적인 것은 아니다. 그들은 카나마이신, 네오마이신, 퓨로마이신, 히그로마이신, 제오신, 헤르페스 단순 바이러스로부터의 티미딘 키나제 유전자(HSV-TK), 마우스로부터의 디히드로폴레이트 리덕타제 유전자(dhfr)을 포함하지만, 이것으로 제한되는 것은 아니다. 인간 결합분자를 단리하는데 사용될 수 있는 단백질 또는 펩티드를 암호화하는 하나 이상의 핵산분자에 작동적으로 연결된 상기와 같은 결합분자를 암호화하는 하나 이상의 핵산분자를 포함하는 벡터는 또한 본 발명에 속한다. 이들 단백질 또는 펩티드는 글루타티온-S-트란스퍼라제, 말토스 결합 단백질, 금속-결합 폴리히스티딘, 녹색형광 단백질, 루시퍼라제 및 베타-갈락토시다제를 포함하지만, 이것으로 제한되는 것은 아니다.
상기 벡터의 하나 이상의 사본을 함유하는 숙주는 본 발명의 추가의 대상이다. 바람직하기는, 숙주는 숙주세포이다. 숙주세포는 포유동물, 식물, 곤충, 균류 또는 세균성 기원의 세포를 포함하지만, 이것으로 제한되는 것은 아니다. 세균성 세포는 E. Coli 및 Pseudomonas와 같은 Escherichia 속의 여러 종과 같은 그램-성 세균으로부터의 세포 또는 그램 음성 세균으로부터의 세포를 포함하지만, 이것으로 한정되는 것은 아니다. 균류 세포의 군에서 바람직하기는 이스트 세포가 사용된다. 이스트에서의 발현은 무엇보다도 Pichia pastoris, Saccharomyces cerevisiae 및 Hansenula polymorpha와 같은 이스트 균주를 사용하여 얻어질 수 있다. 더우기, 초파리 및 Sf9의 세포와 같은 곤충 세포가 숙주 세포로 사용될 수 있다. 그 외에, 숙주세포는 산림식물과 같은 작물의 세포와 같은 식물 세포일 수 있고, 또는 곡물 또는 약용식물과 같은 음식 또는 원료를 제공하는 식물의 세포, 또는 관상용식물의 세포 또는 화초구근작물의 세포일 수 있다. 변형(유전자변형) 식물 또는 식물 세포는, 예를 들면 아그로박테리움-매개 유전자 전이, 잎 디스크의 변형, 폴리에틸렌 글리콜-유도 DNA 전이에 의한 원형질체 변형, 전기영동, 고주파분해, 현미주사 또는 볼리스틱 유전자 전이와 같은 공지의 방법에 의해 생산될 수 있다. 추가적으로, 알맞은 발현 시스템은 바쿨로바이러스 시스템일 수 있다. 차이니즈 햄스터 난소(CHO) 세포, COS 세포, BHK 세포 또는 바우스(Bowes) 흑색종 세포를 사용한 발현 시스템이 본 발명에 바람직하다. 포유동물 세포는 발현된 단백질에 포유동물 기원의 천연 분자와 거의 유사한 후번역 변형을 제공한다. 본 발명은 인간에게 투여될 수 있는 분자를 다루기 때문에, 완전 인간 발현 시스템이 특히 바람직할 것이다. 그러므로, 더욱 바람직하기는, 숙주 세포는 인간세포이다. 인간 세포의 예는 무엇보다도 HeLa, 911, AT1080, A549, 293 및 HEK293T 세포이다. 바람직한 구현예에서, 인간 프로듀서 세포는 발현 포멧에서 아데노바이러스 E1 영역을 암호화하는 핵산 서열의 적어도 기능적 일부를 포함한다. 더욱 바람직한 구현예에서, 상기 숙주 세포는 인간 망막세포로부터 유래되고 European Collection of Cell Cultures(ECACC), CAMR, Salisbury, Wiltshire SP4 OJG, Great Britain에 기탁번호 96022940으로 1996년 2월 29일자로 기탁되고 상표명 PER.C6®(PER.C6는 크루셀 홀란드 비.브이.의 등록상표이다)로 시판중인 세포 또는 911 세포와 같은 아데노바이러스 E1 서열을 포함하는 핵산으로 고정된다. 이 출원의 목적을 위해, "PER.C6"는 제96022940로 기탁된 세포 또는 원형종, 기탁된 세포의 원형종으로부터의 자손 뿐 아니라, 계대 상류 또는 하류 뿐 아니라, 상기의 유도체를 말한다. 숙주세포에서 재조합 단백질의 생산은 본 분야에 잘 알려진 방법에 따라 실시될 수 있다. 관심있는 단백질의 생산 플랫폼으로서 상표명 PER.C6TM으로 시판중인 세포의 사용은 그 전체가 본 명세서에 참조로서 병합되어 있는 WO 00/63403에 기재되어 있다.
본 발명에 따른 결합분자의 생산방법은 본 발명의 추가적인 부분이다. 본 방법은 a)본 발명에 따른 숙주를 결합분자의 발현을 가져오는 조건하에서 배양하는 단계, 및 b) 임의로, 발현된 결합 분자를 회수하는 단계를 포함한다. 발현된 결합분자 또는 면역 컨쥬게이트는 세포 프리 추출물로부터 회수될 수 있지만, 바람직하기는 배지로부터 회수된다. 상기 생산방법은 본 발명의 결합분자 및/또는 면역컨쥬게이트의 기능적 변이체를 제조하는데도 사용될 수 있다. 세포 프리 추출물 또는 배지로부터 결합분자와 같은 단백질을 회수하는 방법은 본 분야의 당업자에게 잘 알려져 있다. 상기 방법으로 얻을 수 있는 결합분자, 기능적 변이체 및/또는 면역컨쥬게이트들은 또한 본 발명의 일부이다.
선택적으로, 숙주 세포와 같은, 숙주에서의 발현에 이어서, 본 발명의 결합분자 및 면역컨쥬게이트는 통상의 펩티드 합성기에 의해 또는 본 발명에 따른 DNA 분자로부터 유래된 RNA 핵산분자를 사용한 세포-프리 번역 시스템에서 생산될 수 있다. 상기 합성생산법 또는 세포-프리 번역 시스템에 의해 얻을 수 있는 바와 같은 결합분자 및 면역컨쥬게이트는 또한 본 발명의 일부이다.
또 다른 구현예에서, 본 발명의 인간 결합 분자는 유전자 변이, 비-인간 포유동물, 그중에서도 토끼, 염소 또는 소와 같은 포유동물에서도 생산될 수 있고, 예를 들면 그것의 우유로 분비된다.
또 다른 선택적인 구현예에서, 본 발명에 따른 결합분자, 바람직하기는 장내구균 또는 그것의 단편에 특이적으로 결합된 인간 결합분자는 인간 면역글로불린 유전자를 발현하는 유전자변이 마우스 또는 래빗과 같은 비-인간 포유동물의 유전자 변이에 의해 생성될 수 있다. 바람직하기는, 유전자 변이 비-인간 포유동물은 상기 인간 결합 분자의 전체 또는 일부를 암호화하는 인간 중사슬 트란스유전자와 인간 경사슬 트란스유전자를 포함하는 게놈을 갖는다. 유전자 변이 비-인간 포유동물은 장내구균 또는 그것의 단편의 정제된 또는 풍부한 제제로 면역화될 수 있다. 비-인간 포유동물을 면역화하기 위한 프로토콜은 본 분야에 잘 알려져 있다. 그 내용이 여기에 참조로서 기재된 Using Antibodies: A Laboratory Manual, Edited by: E.Harlow, D. Lane(1998), Cold Spring Harbor Laboratory, Cold Spring Harbor, New York 및 Current Protocols in Immunology, Edited By:J.E. Coligan, A.M. Kruisbeek, D.H. margulies, E.M. Shevach, W. Strober(2001), John Wiley & Sons Inc., New York을 참조하라. 면역프로토콜은 종종 프로인트 완전 보조액과 프로인트 불완전 보조액과 같은 보조액을 갖거나 또는 갖지 않는 다중의 면역을 포함하지만, 또한 네이크된 DNA 면역을 포함한다. 또 다른 구현예에서, 인간 결합분자는 유전자도입 동물로부터 유래된 B 세포 또는 플라즈마 세포에 의해 생성된다. 또 다른 구현예에서, 인간 결합분자는 상기 유전자 변이 비-인간 동물로부터 얻어진 B 세포의 불멸화된 세포에의 융합에 의해 제조되는 하이브리도마에 의해 생산된다. 상기 유전자 변이 비-인간 포유동물로부터 얻을 수 있는 B 세포, 플라즈마 세포 및 하이브리도마와 상기 유전자 변이 비-인간 포유동물, B-세포, 플라즈마 세포 및 하이브리도마로부터 얻을 수 있는 인간 결합분자는 또한 본 발명의 일부이다.
추가의 면에서, 본 발명은 본 발명에 따른 결합분자, 바람직하기는 인간 모노클로날 항체 또는 그것의 단편과 같은 인간 결합분자 또는 본 발명에 따른 핵산분자를 동정하는 방법을 제공하고, 상기 방법은 (a) 복제가능한 유전자 패키지의 표면 상에서 결합분자의 수집물을, 결합이 수행되는 조건하에서, 제1 세균 유기체와 접촉시키는 단계, (b) 제1 세균성 유기체에 결합된 복제가능한 유전 패키지에 대해 적어도 1회 선택하는 단계, (c) 임의로, 제1 세균성 유기체에 결합하지 않은 복제가능한 유전 패키지로부터 제1 세균성 유기체에 결합된 복제가능한 유전 패키지를 분리하고, 분리된 복제가능한 유전 패키지를 결합이 수행되는 조건하에서 제2 세균성 유기체에 결합된 복제가능한 유전 패키지에 대해 적어도 1회 선택하고, 그리고 (d) 제1 및/또는 제2 세균성 유기체에 결합하지 않는 복제가능한 유전 패키지로부터 제1 및/또는 제2 세균성 유기체에 결합하는 복제가능한 유전 패키지를 분리하고 회수하는 단계로 이루어진다. 물론, 제3의 그리고 추가의 유기체 상에서의 선택으로 확장된 상기 방법은 또한 본 발명의 범위이다. 본 발명의 또 다른 부분은 인간 결합분자와 같은 결합분자, 예를 들면 장내구균 종과 특이적으로 결합하는 인간 모노클로날 항체 또는 그것의 단편, 또는 이와 같은 결합분자를 암호화하는 핵산분자를 동정하는 방법이다. 이와 같은 방법은 상기 방법과 동일한 단계를 포함한다. 여기서 사용된 복제가능한 유전 패키지는 원핵생물 또는 진핵생물일 수 있고, 세포, 생식세포, 이스트, 세균, 바이러스, (박테리오)파아지, 리보솜 및 폴리솜을 포함한다. 바람직한 복제가능한 유전 패키지는 파아지이다. 예를 들면 단일 사슬 Fvs와 같은 결합분자는 복제가능한 유전 패키지 상에 나타나고, 즉 그들은 복제가능한 유전 패키지의 외표면에 위치하는 기 또는 분자에 부착된다. 복제가능한 유전 패키지는 결합분자를 암호화하는 핵산 분자에 연결된다고 스크리닝될 수 있는 결합분자를 포함하는 검사가능 유니트이다. 핵산 분자는 인비보(예를 들면, 벡터로서) 또는 인비트로(예를 들면, PCR, 전사 및 번역에 의해)에서 복제가능하다. 인비보 복제는 숙주 인자의 도움으로(바이러스의 경우) 또는 숙주와 헬퍼 바이러스의 도움으로 (플라즈미드의 경우) 독립적(세포의 경우)일 수 있다. 결합 분자의 수집물을 나타내는 복제가능한 유전 패키지는, 복제가능한 유전 패키지의 외표면으로부터 일반적으로 발현되는 내인성 단백질을 갖는 융합 단백질을 형성하기 위해, 나타내어질 외인성 결합분자를 암호화하는 핵산 분자를 복제가능한 유전 패키지에 도입 함으로써 형성된다. 융합 단백질의 발현, 외표면으로의 이동 및 조립체는 복제가능한 유전 패키지의 외표면으로부터 외인성 결합 분자를 나타낸다.
본 발명에 따른 방법에서 선택 단계(들)은 살아있고 여전히 감염성이거나 불활성된 세균성 유기체로 수행될 수 있다. 세균성 유기체의 불활성화는 당업자에게 잘 알려져 있는 세균 불활성화법, 그중에서도 낮은 pH, 즉 6시간 내지 21일 동안 pH 4로 처리; 유기 용매/세제로 처리, 즉 세균에 유기 용매/세제(Triton X-1OO 또는 Tween-80)로 처리; UV/광 조사; 감마-조사; 및 관련 항체로 처리에 의해 수행될 수 있다. 세균성 유기체가 여전히 살아있고, 감염성 및/생육력이고 또는 부분적으로 또는 완전히 불활성인가를 시험하는 방법은 본 분야의 당업자에게 알려져 있다. 상기 방법에 사용된 세균성 유기체는 비-단리된 것일 수 있고, 예를 들면 감염된 개개인의 혈청 및/또는 혈액에 존재할 수 있다. 사용된 세균성 유기체는 양 혈액 아가와 같은 적합한 매질 상에서 37℃에서 밤새도록 배양 후 별개의 콜로니들로 단리될 수 있다.
구현예에서, 제1 및/또는 제2 세균성 유기체는 복제가능한 유전 패키지와 접촉할 때 현탁액 중에 있다. 선택적으로, 그들은 접촉이 있어날 때 담체에 결합될 수 있다. 또 다른 구현예에서, 제1 및 제2 세균성 유기체는 다양한 세균 족으로부터이고, 예를 들면, 첫번째는 그램-음성 세균으로부터이고 두번째는 그램-양성 세균으로부터이다. 그램-양성 및 그램-음성 세균에 특이적으로 결합할 수 있는 결합분자는 이 방법으로 찾을 수 있다. 바람직하기는, 첫번째 및 두번째 유기체는 둘다 그램-양성 세균이다. 첫번째와 두번째 세균 유기체는 둘 다 장내구균일 수 있다. 한 구현예에서, 제1 및 제2 세균성 유기체는 동일한 세균 종으로부터의 다른 균주일 수 있고, 예를 들면, E.faecalis 또는 E.faecium와 같은 장내구균 종이다. 이 방법으로, 종-특이 결합분자는 한 종 내의 다른 균주에 특이적으로 결합할 수 있다는 것을 발견할 수 있다. 또 다른 구현예에서, 제1 및 제2 세균성 유기체는 각각 다른 장내구균 종의 맴버이고, 예를 들면, 제1 및 제2 장내구균 종은 E.faecalis 및 E.faecium으로 이루어진 군으로부터 선택된다. 이 방법으로, 하나의 세균 속(genus)내의 다른 종에 특이적으로 결합할 수 있는 결합분자를 발견하였다.
선택적으로, 선택 단계들은 세포막 제제, 단백질을 제거하기 위해 효소적으로(예를 들면, 프로테아제 K) 처리되어진 세포막 제제, 탄수화물 모이어티를 제거하기 위해 효소적으로(예를 들면, 페리오데이트로) 처리된 세포막 제제, 제조합 단백질 또는 다당류와 같은 세균성 유기체의 단편의 존재하에 수행될 수 있다. 또 다른 구현예에서, 선택 단계는 세균성 유기체로부터 유래된 하나 이상의 단백질 또는 (폴리)펩티드, 이들 단백질 또는 (폴리)펩티드를 포함하는 융합 단백질 등의 존재하에 수행될 수 있다. 이들 단백질의 세포외적으로 노출된 부분은 또한 선택 재료로 사용될 수 있다. 생 또는 불활성화된 세균성 유기체 또는 그들의 단편은 사용 전에 적합한 재료로 고정화될 수 있다. 선택적으로, 현탁액 중의 생 또는 불활성화 세균이 사용된다. 한 구현예에서, 선택은 세균성 유기체로부터 유래된 다양한 재료에서 수행될 수 있다. 예를 들면, 첫번째 선택 라운드는 현탁액 중의 생 또는 불활성화 세균성 유기체에서 수행되고, 두번째와 세번째 라운드는 각각 재조합 세균성 단백질 및 다당류에서 수행될 수 있다. 물론, 다른 조합물을 고려할 수 있다. 다양한 세균성 재료가 하나의 선택/패닝(panning) 단계 동안 사용될 수 있다. 추가의 면에서, 본 발명은 선택 단계(들)에서 사용된 세균성 유기체가 동일한 또는 다른 세균 성장기, 예를 들면, 증식준비기, 대수 증식기, 증식 정지기 또는 사멸기로부터 유래되는 방법을 제공한다. 이 방법에서 기(phase)-특이 항-세균성 결합분자가 발견될 수 있다. 예를 들면, 제1 세균성 유기체는 증식정지기의 E.faecalis인 반면, 제2 세균성 유기체는 대수 증식기의 E.faecalis이고 또는 제1 세균성 유기체가 증식준비기의 E.faecium인 반면, 제2 세균성 유기체는 증식 준비기의 E.faecium일 수 있다. 추가의 조합은 당업자가 도달할 수 있는 범위 내이다.
또 다른 추가의 면에서, 본 발명은 결합분자를 암호화하는 적어도 두개의 다른 세균성 유기체 또는 핵산 분자에 특이적으로 결합하는 결합분자를 얻는 방법을 제공하고, 여기서 상기 방법은 a) 결합분자를 동정하는 상기 방법을 수행하는 단계, 및 b) 회수된 복제가능한 유전 패키지로부터 상기 결합분자 및/또는 상기 결합분자를 암호화하는 핵산 분자를 단리하는 단계를 포함한다. 복제가능한 유전 패키지의 표면 상의 결합분자의 수집물은 scFvs 또는 Fabs의 수집물일 수 있다. 일단 새로운 scFv 또는 Fab이 결합분자 또는 상기 결합분자를 암호화하는 핵산 분자를 동정하는 상기 방법으로 확립되거나 또는 동정되면, scFv 또는 Fab를 암호화하는 DNA는 세균 또는 파아지로부터 단리되고 원하는 특이성 (예를 들면, IgG, IgA 또는 IgM)을 갖는 완전 인간 면역글로불린 또는 이가 scFvs를 암호화하는 구조물을 만들기 위해 표준 분자 생물학적 기술로 결합할 수 있다. 이들 구조물은 적절한 세포주로 트란스펙트될 수 있고 완전 인간 모노클로날 항체들이 생산될 수 있다(HuIs et al., 1999; Boel et al., 2000 참조).
위에서 언급한 바와 같이, 바람직한 복제가능한 유전 패키지는 파아지이다. (인간) 결합 분자, 예를 들면 (인간) 모노클로날 항체를 동정하고 얻기 위한 파아지 디스플레이법은, 본 분야의 당업자에 의해 알려진 잘-확립된 방법이다. 이들은 미국특허 제5,696,108호; Burton and Barbas, 1994; de Kruif et al, 1995b; 및 Phage Display: A Laboratory Manual. Edited by: CF Barbas, DR Burton, JK Scott and GJ Silverman (2001), Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, New York에 기재되어 있다. 이들 참조 모두는 본 명세서에 참조로서 병합되어 있다. 파아지 디스플레이 라이브러리의 구성을 위해, 인간 모노클로날 항체 중 및 경사슬 가시영역 유전자의 수집물은 박테리오파아지, 바람직하기는 필라멘트성 박테리오파아지, 입자, 예를 들면 단일-사슬 Fv(scFv) 또는 Fab 포멧(de Kruif et al., 1995b)의 표면에 발현된다. 항체 단편-발현 파아지의 큰 라이브러리는 통상적으로 1.0×109 항체 특이성을 함유하고 면역화된- 또는 비-면역화된 개인의 B 림프구에서 발현되는 면역글로불린 V-영역으로부터 조립될 수 있다. 본 발명의 특정 구현예에서, 결합분자의 파아지 라이브러리, 바람직하기는 scFv 파아지 라이브러리는 세균에 대해 백신화되었던, 최근 백신화된 또는 급성 세균 감염, 예를 들면 장내구균 감염된, 또는 건강한 개인으로부터 얻어진 세포로부터 단리된 RNA로부터 제조된다. RNA는 그중에서도, 골수 또는 말초혈액으로부터, 바람직하기는 말초혈액 림프구로부터 또는 단리된 B-세포 상에서, 또는 B-세포의 아개체군 상에서 단리될 수 있다. 개체는 세균에 대해 백신화된 동물 또는 세균 감염되었거나 되었었던 동물일 수 있다. 바람직하기는 동물은 세균에 대해 백신화된 또는 만성 감염 또는 급성 세균감염된 인간 개체이다. 바람직하기는 인간 개체는 최근 세균 감염으로부터 회복된다.
선택적으로, 파아지 디스플레이 라이브러리는 라이브러리에 추가의 항체 다양성을 도입하기 위해 부분적으로 인 비트로 조립되어진 면역글로불린 가변 영역으로부터 구성될 수 있다(세미-합성 라이브러리). 예를 들면, 인 비트로 조립된 가변 영역은 항체 특이성에 중요한 분자의 이들 영역, 예를 들면 CDR 영역에서 합성적으로 생산된, 무작위의 또는 부분적으로 무작위의 DNA의 확장을 함유한다. 장내구균과 같은 세균에 대한 특이 파아지 항체는, 세균에 또는 그것의 재료에 노출시켜 세균 또는 그것의 재료에 특이한 항체-단편을 발현하는 파아지의 결합을 허용하도록 라이브러리로부터 선택될 수 있다. 비-결합된 파아지는 세척에 의해 제거되고 결합된 파아지는 E.coli 세균의 감염에 대해 용출되고 이어서 번식된다. 세균 또는 그들의 재료에 특이적으로 결합하는 파아지를 충분히 풍부하도록 하기위해 통상적으로 복수개의 선택과 번식의 운행(round)이 요구된다. 필요하다면, 파아지 라이브러리를 세균 또는 그것의 재료에 노출시키기 전에, 우선 파아지 라이브러리를 다양한 족의 세균과 같은 비-표적 재료에 노출시킴에 의해 파아지 라이브러리를 제거한다. 이들 제거된 세균 또는 그들의 재료는 고형상에 결합되거나 또는 현탁물 중에 있을 수 있다. 파아지는 세균성 다당류 또는 다른 세균성 재료와 임의로 보충되는 세균성 단백질 또는 (폴리)펩티드의 복합 혼합물과 같은 복합물 항원에 결합되도록 선택될 수 있다. 장내구균과 같은 하나 이상의 단백질 또는 (폴리) 펩티드를 발현하는 숙주 세포가 선택 목적을 위해 사용될 수 있다. 이들 숙주세포를 사용한 파아지 디스플레이법은, 표적 분자 또는 표적과 유사하지만 동일하지 않은 비-표적 분자를 함유하지 않는 다량의 숙주세포의 첨가에 의해 스크리닝 동안 비-관련 바인더를 제거하고, 그것에 의해 관련 결합 분자를 찾는 확률을 크게 강화함으로써 확장되고 개선될 수 있다. 물론 이 제거는 세균성 유기체 또는 그것의 재료로 스크리닝 하기 전, 동안, 또는 후에 수행될 수 있다. 이 과정을 MabstractTM 법이라 부른다(MabstractTM법은 크루셀 홀란드 비.브이.의 계류중인 상표명이다. 또한, 여기에 참조로서 병합된 미국특허 제6,265,150호를 참조).
또 다른 면에서, 본 발명은 적어도 두개의 다른 세균성 유기체에 대해 잠재적으로 사멸활성을 갖는 결합분자를 얻는 방법을 제공하고, 여기서, 상기 방법은 (a) 상기와 같은 결합분자를 암호화하는 적어도 두개의 다른 세균성 유기체 또는 핵산 분자에 특이적으로 결합하는 결합 분자를 얻는 방법을 수행하는 단계, 및 (b) 단리된 결합 분자가 적어도 두개의 다른 세균성 유기체에 대해 사멸활성을 갖는지를 확인하는 단계를 포함한다. 결합분자가 옵소닌 활성과 같은 사멸활성을 갖는지를 확인하는 평가는 본 분야에 잘 알려져 있다(예를 들면, Manual of Molecular and Clinical Laboratory Immunology, 7th Edition 참조). 추가의 구현예에서, 결합분자는 또한 어느 다른 활성에 대해서도 시험된다. 다른 유용한 활성은 앞에서 기재하였다.
추가의 면에서, 본 발명은 예를 들면 장내구균과 같은 적어도 2개, 바람직하기는 적어도 3개 이상의 다른 세균성 유기체에 대해 사멸활성을 갖고 상기 방법으로 얻을 수 있는 결합분자에 관한 것이다. 결합분자를 포함하는 약제학적 조성물, 추가로 적어도 하나의 약제학적으로 허용가능한 부형제를 포함하는 약제학적 조성물은 또한 본 발명의 면이다. 약제학적으로 허용가능한 부형제는 당업자에게 잘 알려져 있다. 본 발명에 따른 약제학적 조성물은 추가로 적어도 하나의 다른 치료제를 포함할 수 있다. 적합한 약제는 또한 당업자에게 잘 알려져 있다.
또 다른 추가의 면에서, 본 발명은 적어도 하나의 결합분자, 바람직하기는 본 발명에 따른 인간 모노클로날 항체, 적어도 하나의 기능적 변이체, 적어도 하나의 본 발명에 따른 면역컨쥬게이트 또는 그들의 조합을 포함하는 조성물을 제공한다. 이것에 더하여, 조성물은 무엇보다도 알부민 또는 폴리에틸렌 글리콜, 또는 염과 같은 안정화분자를 포함할 수 있다. 바람직하기는, 사용된 염은 결합분자의 원하는 생리활성을 유지하고 원하지 않는 독물학적 효과를 제공하지 않는 염이다. 이와 같은 염의 예로는 산 부가염과 염기 부가염을 포함하지만, 이것으로 제한되는 것은 아니다. 필요에 따라, 본 발명의 인간 결합분자는 결합분자를 불활성화할 수 있는 산의 작용 또는 다른 천연 또는 비천연 조건으로부터 그들을 보호하기 위해 결합분자에 또는 그 위에 코팅될 수 있다.
또 다른 추가의 면에서, 본 발명은 본 발명에 정의된 바와 같은 적어도 하나의 핵산분자를 포함하는 조성물을 제공한다. 조성물은 염(예를 들면, NaCl 또는 상기와 같은 염), 세척제(예를 들면, SDS) 및/또는 다른 적절한 성분을 함유하는 수용액과 같은 수용액을 포함할 수 있다.
더우기, 본 발명은 적어도 하나의 본 발명의 인간 결합분자와 같은 결합분자(또는 그것의 단편 또는 변이체), 적어도 하나의 본 발명에 따른 면역컨쥬게이트, 적어도 하나의 본 발명에 따른 조성물 또는 그들의 조합을 포함하는 약제학적 조성물에 관한 것이다. 본 발명의 약제학적 조성물은 추가로 적어도 하나의 약제학적으로 허용가능한 부형제를 포함한다.
한 구현예에서, 약제학적 조성물은 예를 들면 장내구균 종과 같은 세균성 유기체에 대한 사멸 활성을 갖는 하나 이상의 결합분자를 포함한다. 하나의 구현예에서, 결합분자는, 조합물로 사용될 때 상승작용에 의한 사멸 활성을 나타낸다. 다시 말하면, 조성물은 사멸활성을 갖는 적어도 두개의 결합분자를 포함하고, 결합분자는 예를 들면, 장내구균 종과 같은 세균성 유기체를 상승작용에 의해 사멸하는 작용을 하는 것을 특징으로 한다. 여기에 사용된 바에 따라, 용어 "상승작용에 의해"는 결합분자의 결합 효과가 조합물로 사용하였을 때 개별적으로 사용할 때보다 그들의 추가적 효과가 더 큰 것을 의미한다. 상승작용에 의해 작용하는 결합분자는 세균성 유기체의 같은 구별되는 단편상의 다양한 구조에 결합될 수 있다. 한 구현예에서, 세균성 유기체의 사멸에 상승작용에 의해 작용하는 결합분자는 또는 다른 세균성 유기체를 상승작용에 의해 사멸할 수 있다. 상승작용을 계산하는 방법은 조합 인덱스에 의한다. 조합 인덱스(CI)의 개념은 Chou 및 Talalay, 1984에 의해 기재된다. 상승작용적 활성을 갖는 두개 이상의 결합분자는 구별되는 작용 모드를 갖는다. 예를 들면, 첫번째 결합분자는 옵소닌 활성을 갖는 반면, 두번째 결합분자는 식균작용을 증가시키고/증강시키고/강화시키는 또 다른 활성을 갖거나, 첫번째 결합 분자는 예를 들면 세균 성장의 감소 또는 억제 또는 직접 세균을 죽이는 고유의 (사멸) 활성을 갖는 반면, 두번째 결합 분자는 세균의 항생물질 처리에 대한 민감도를 증가시킨다. 다른 조합도 생각해볼 수 있다는 것을 이해할 것이다.
본 발명에 따른 약제학적 조성물은 추가로 적어도 하나의 다른 치료제, 예방제 및/또는 진단제를 포함할 수 있다. 바람직하기는, 약제학적 조성물은 적어도 하나의 예방제 및/또는 치료제를 포함한다. 바람직하기는, 상기 추가의 치료 및/또는 예방 약제는 예를 들면 장내구균과 같은 세균에 의한 감염 및/또는 병태를 예방 및/또는 치료할 수 있는 약제이다. 치료 및/또는 예방 약제는 항-세균제를 포함하지만, 이것으로 제한되는 것은 아니다. 이와 같은 약제는 결합분자, 소분자, 유기 또는 무기 화합물, 효소, 폴리뉴클레오티드 서열, 항생물질 펩티드 등 일 수 있다. 장내구균 감염과 같은 세균성 감염으로 감염된 환자를 치료하는데 현재 사용되는 다른 약제는 반코마이신, 테이코플라닌, 암피실린 또는 반코마이신과 아미노글리코시드 또는 술박탐을 포함하는 상승적 결합물, 연장된 스펙트럼 페니실린을 포함하는 페니실린, 카바페넴, 마크롤리드, 퀴놀론, 테트라시클린, 클로르암페니콜, 답토마이신, 리네졸리드, 퀴누프리스틴/달포프리스틴과 같은 항생물질이다. 이들은 본 발명의 결합물질과 조합하여 사용될 수 있다. 세균에 의한 감염 및/또는 실험 단계에 있는 감염으로부터 생긴 병태를 예방 및/또는 치료할 수 있는 약제는 본 발명에 유용한 치료적 및/또는 예방 약제로서 사용될 수 있다.
본 발명의 결합분자 또는 본 발명의 약제학적 조성물은 인간에 사용되기에 앞서 알맞은 동물 모델 시스템에서 시험될 수 있다. 이와 같은 동물 모델 시스템은 뮤린 패혈증 및 복막염 모델, 래트 패혈증 및 심내막염 모델, 및 래빗 내막염 모델을 포함할 수 있지만, 이것으로 제한되는 것은 아니다.
통상적으로, 약제학적 조성물은 제조 및 저장조건하에서 무균이며 안정하다. 본 발명의 결합분자, 면역컨쥬게이트, 핵산분자 또는 조성물은 전달시 또는 전달 전에 적절한 약제학적으로 허용가능한 부형제 중에 재구성을 위해 분말 형태로 존재할 수 있다. 살균성 주사용액의 제조를 위한 살균분말의 경우, 바람직한 제조방법은 활성 구성성분의 분말과 그것의 미리 살균-여과된 용액으로부터의 추가의 원하는 구성성분을 생산하는 진공건조 및 냉동-건조(냉동건조)이다.
선택적으로, 본 발명의 결합분자, 면역컨쥬게이트, 핵산 분자 또는 조성물은 용액상태일 수 있고, 적절한 약제학적으로 허용가능한 부형제가 단위 투여량 주사형을 제공하기 위해 전달되기 전 또는 전달시에 첨가 및/또는 혼합될 수 있다. 바람직하기는, 본 발명에 사용되는 약제학적으로 허용가능한 부형제는 고 약물농도에 알맞고, 알맞은 흐름성을 유지할 수 있고, 필요에 따라 흡수가 지연될 수 있다.
약제학적 조성물의 투여의 최적 경로의 선택은 조성물 내의 활성 분자들의 물리-화학적 특성, 임상적 상황의 긴급성 및 원하는 치료적 효과에 대한 활성분자의 플라즈마 농도의 관계를 포함하는 여러 인자들에 의해 영향을 받는다. 예를 들면, 본 발명의 결합분자는 필요에 따라, 임플란트, 피부에 바르는 패치, 및 마이크로캡슐화 전달시스템을 포함하는, 조절된 방출 제형과 같은 그들의 신속한 방출을 막는 담체와 함께 제조될 수 있다. 에틸렌 비닐 아세테이트, 다가무수물, 폴리글리콜산, 콜라겐, 폴리오르토에스테르, 및 폴리락트산과 같은 생분해성, 생체적합성 폴리머가 사용될 수 있다. 또한, 결합분자는 인간 결합분자의 불활성화를 막는 물질 또는 화합물로 코팅되거나 또는 함께-투여되는 것이 필요할 수 있다. 예를 들면, 결합분자는 적절한 담체에서, 예를 들면 리포좀 또는 희석제에서 개체로 투여될 수 있다.
투여경로는 2개의 주요 카테고리, 경구 및 비경구로 나뉠 수 있다. 바람직한 투여 경로는 정맥내이다.
경구 투여형태는 그중에서도 정제, 트로키제, 약용 드롭스제, 수성 또는 유성 현택제, 산제 또는 분산과립제, 에멀션제, 강성 캡슐제, 연성 젤라틴 캡슐제, 시럽제 또는 엘릭서제, 필제, 당의정, 액제, 겔제, 또는 슬러리제로서 제제화될 수 있다. 이들 제형은 불활성 희석제, 과립화 또는 붕해제, 결합제, 광택제, 보존제, 착색제, 풍미제 또는 감미제, 식물성유 또는 미네랄유, 습윤제, 및 점증제를 함유하는 약제학적 부형제를 포함하지만, 이것으로 제한되는 것은 아니다.
본 발명의 약제학적 조성물은 비경구적 투여용으로 제형화될 수 있다. 비경구 투여용 제형은 그중에서도, 수성 또는 비-수성 등장성 살균 비-독성 주사 또는 주입 용액 또는 현탁액의 형태일 수 있다. 용액 또는 현택액은 적용된 투여량 및 농도에서 수용체에 비독성인 1,3-부탄디올, 링거스 용액, 행크스용액, 등장성 염화나트륨 용액과 같은 약제, 오일, 지방산, 국소마취제, 보존제, 완충액, 점도 또는 용해도 증가제, 수용성 항산화제, 유용성 항산화제, 및 금속 킬레이트화제를 포함할 수 있다.
추가의 면에서, 본 발명의 인간 모노클로날 항체 (그것의 기능적 단편 및 변이체)와 같은 결합분자, 면역 컨쥬게이트, 조성물 또는 약제학적 조성물은 의약으로 사용될 수 있다. 따라서, 본 발명의 결합분자, 면역컨쥬게이트, 조성물 또는 약제학적 조성물을 사용한 예를 들면 장내구균과 같은 세균성(그램-양성 및/또는 그램-음성) 감염의 치료 및/또는 예방법은 본 발명의 또 다른 부분이다. 상기 분자는 무엇보다도 세균성 감염의 진단, 예방, 치료 또는 그것의 조합을 위해 사용될 수 있다. 장내 구균에 의한 중요한 임상 감염은 요도감염, 복강내, 골반 및 연조직 감염, 균혈증, 세균성 심내막염, 게실염, 수막염, 복막염, 골수염, 패혈성 관절염, 농양, 상처 감염 및 폐렴을 포함하지만, 이것으로 제한되는 것은 아니다. 이들은 세균성 감염을 겪는 비처리 환자 및 세균성 감염된 또는 그것에 대해 치료된 환자의 치료에 알맞다. 이들은 입원한 유아, 조산 유아, 화상환자, 노인환자, 화학요법을 받는 환자와 같은 면역시스템 손상 환자, 이식된 기관을 갖는 면역억제된 환자, 면역결핍 환자, 침입과정을 겪는 환자 및 보건의료 종사자와 같은 환자에게 사용될 수 있다. 각각의 투여는 최대 3주 또는 4주 동안 세균성 유기체에 의한 추가의 감염에 대해 보호하고 및/또는 감염과 관련된 증상의 개시 또는 진행을 지연시킬 것이다. 본 발명의 결합분자는 또한 항생물질에 대한 세균의 민감성을 증가시킴에 의해 기존의 항생물질 치료의 효과를 증가시키고 옵소닌화를 통한 것과 다른 방법으로 면역시스템이 세균을 공격하는 것을 자극할 것이다. 이 활성은 세균 감염에 대한 오래 지속되는 보호를 제공할 것이다. 더우기, 본 발명의 결합분자는 세균의 성장을 직접 억제하거나 또는 감염 중 생존에 요구되는 병독성 인자를 억제할 것이다.
상기 분자 또는 조성물은 진단, 예방 및/또는 치료에 유용한 다른 분자들과 함께 적용될 수 있다. 이들은 인비트로, 엑스비트로 또는 인비보에서 사용될 수 있다. 예를 들면, 본 발명의 인간 모노클로날 항체(또는 그것의 기능적 변이체)와 같은 결합분자, 면역컨쥬게이트, 조성물 또는 약제학적 조성물은 (이용가능하다면) 세균성 유기체에 대한 백신과 함께 투여될 수 있다. 선택적으로, 백신은 또한 본 발명의 분자를 투여하기 전 또는 후에 투여될 수 있다. 백신 대신, 항균제가 본 발명의 결합분자와 함께 적용될 수 있다. 적합한 항균제는 상기와 같다.
분자는 통상적으로 치료적으로 또는 진단학적으로 유효한 양으로 본 발명의 조성물과 약제학적 조성물에서 제형화된다. 선택적으로, 그들은 개별적으로 제형화되고 투여될 수 있다. 예를 들면, 항균제와 같은 다른 분자가 전신에 적용되고, 반면 본 발명의 결합분자는 경막내 또는 심실내 적용될 수 있다.
투여량 처방계획은 원하는 최적의 반응(예를 들면 치료적 반응)을 제공하도록 조절될 수 있다. 알맞은 투여량 범위는 예를 들면, 0.1~100 mg/kg(체중)이고, 바람직하기는 0.5~15 mg/kg(체중)일 수 있다. 더우기 예를 들면, 단일 큰 알약이 제공되는 경우 몇 개로 나누어진 투여량이 시간에 걸쳐 투여될 수 있고 또는 투여량은 치료적 상황의 긴급사태에 의해 나타나는 바에 따라 비례적으로 감소되거나 또는 증가될 수 있다. 본 발명에 따른 분자 및 조성물은 바람직하기는 살균된다. 이들 분자들과 조성물을 살균하는 방법은 본 분야에 잘 알려져 있다. 진단, 예방 및/또는 치료에 유용한 다른 분자는 본 발명의 결합분자에 제안되는 유사한 투여량 처방계획으로 투여될 수 있다. 다른 분자들이 개별적으로 투여된다면, 이들은 개체에게 하나 이상의 본 발명의 결합 분자 또는 약제학적 조성물의 투여 전(예를 들면, 2분, 5분, 10분, 15분, 30분, 45분, 60분, 2시간, 4시간, 6시간, 8시간, 10시간, 12시간, 14시간, 16시간, 18시간, 20시간, 22시간, 24시간, 2일, 3일, 4일, 5일, 7일, 2주, 4주 또는 6주), 동시에, 또는 이후에 (예를 들면, 2분, 5분, 10분, 15분, 30분, 45분, 60분, 2시간, 4시간, 6시간, 8시간, 10시간, 12시간, 14시간, 16시간, 18시간, 20시간, 22시간, 24시간, 2일, 3일, 4일, 5일, 7일, 2주, 4주 또는 6주 후)에 투여될 수 있다. 정확한 투여량 처방계획은 보통 인간 환자에서의 임상시험 동안 가려진다.
인간결합분자와 인간결합분자를 포함하는 약제학적 조성물은, 투여된 항체에 대한 수용체 면역반응은 실질적으로 모노클로날 뮤린(murine), 키메릭 또는 인간화된 결합분자의 투여에 의해 발생하는 것보다 실질적으로 덜하므로, 인간에게 인비보 치료제로서 투여될 때 특히 유용하고, 종종 바람직하다.
다른 면에서, 본 발명은 세균(그램-양성 및/또는 그램-음성) 예를 들면 장내구균 감염의 진단, 예방, 치료 또는 그들의 조합을 위한 의약의 제조에 본 발명에 따른 사멸 인간 모노클로날 항체(그것의 기능적 단편 및 변이체)와 같은 결합분자, 면역 컨쥬게이트, 핵산분자, 조성물 또는 약제학적 조성물의 사용에 관한 것이다.
그 다음, 본 발명에 따른 사멸 인간 모노클로날 항체 (그것의 기능적 단편 및 변이체)와 같은 적어도 하나의 결합분자, 적어도 하나의 면역 컨쥬게이트, 적어도 하나의 핵산분자, 적어도 하나의 조성물, 적어도 하나의 약제학적 조성물, 적어도 하나의 벡터, 적어도 하나의 숙주 또는 그들의 조합물을 포함하는 키트는 또한 본 발명의 일부이다. 임의로 본 발명의 키트의 상기 성분들은 표시된 병태의 진단, 예방 및/또는 치료를 위해 알맞은 용기에 포장되고 라벨을 붙일 수 있다. 상기 성분들은 유니트 또는 다중-용량 용기, 예를 들면, 바람직하기는 멸균된 수용액으로서 또는 재구성을 위해 냉동건조된, 바람직하기는 멸균된 제형으로 저장될 수 있다. 용기는 유리 또는 플라스틱과 같은 다양한 재료로 형성될 수 있고 멸균 통로구멍을 가질 수 있다(예를 들면, 용기는 피하주사기용 바늘이 꽂힐 수 있는 마개를 갖는 정맥 용액 주머니 또는 바이알일 수 있다). 키트는 추가로 약제학적으로 허용가능한 완충액을 포함하는 용기를 포함한다. 이것은 추가로 다른 완충액, 희석제, 필터, 바늘, 주사기, 하나 이상의 알맞은 숙주용 배지 그리고 가능하기는 적어도 하나의 다른 치료제, 예방제 또는 진단제를 포함하는 시판 및 사용자 관점에서 바람직한 다른 재료를 포함할 수 있다. 키트와 관련한 것은 치료적, 예방적, 또는 진단적 제품의 시판 패키지에 관습적으로 포함된 구성물일 수 있고, 즉, 예를 들면, 치료적, 예방적, 또는 진단적 제품의 사용에 관한 증상, 사용법, 투여량, 제조, 투여, 모순 및/또는 경고를 포함한다.
본 발명의 결합분자는 의료 장비 또는 중합 생체물질을 코팅하는데 사용될 수 있다.
본 발명은 추가로, 샘플 중의 세균성 유기체(그램-양성 및/또는 그램-음성)를 검출하는 방법에 관한 것이고, 여기서 상기 방법은 a)샘플을 본 발명에 따른 결합분자(그것의 기능적 단편 또는 변이체) 또는 면역컨쥬게이트의 진단적으로 효과적인 양을 접촉시키는 단계, 및 b)결합분자 또는 면역컨쥬게이트가 샘플의 분자와 특이적으로 결합하는 지를 결정하는 단계를 포함한다. 바람직하기는, 본 발명은 샘플에서 장내구균을 검출하는데 사용된다. 샘플은 혈액, 혈청, 뇨, 조직 또는 다른 (잠재적으로)감염된 개체의 생리적 물질을 포함하는 생리적 샘플, 또는 물, 음료 등과 같은 비생리적 샘플일 수 있지만, 이것으로 제한되는 것은 아니다. (잠재적으로) 감염된 개체는 인간 환자일 수 있지만, 또한 세균성 유기체의 담체로서 추측되는 동물이 본 발명의 인간 결합분자 또는 면역컨쥬게이트를 사용하여 유기체의 존재에 대해 시험될 수 있다. 샘플은 우선 검출방법에 더욱 알맞게 되도록 조작될 수 있다. 조작은 세균성 유기체를 함유하고 있다고 추측되고 및/또는 함유하는 샘플을, 상기 유기체가 단백질, (폴리)펩티드 또는 다른 항원 단편과 같은 항원성 성분들로 분해되도록 하는 방법으로 처리하는 것을 의미한다. 바람직하기는, 본 발명의 인간 결합분자 또는 면역컨쥬게이트는, 인간 결합분자와 세균성 유기체 또는 그것의 항원성 성분들간의 면역 복합체의 형성을 허용하는 조건하에서 샘플과 접촉된다. 샘플 중에 세균성 유기체의 존재를 나타내는 면역학상의 복합체의 형성은 알맞은 방법에 의해 검출되고 측정된다. 이와 같은 방법은, 무엇보다도, 방사면역측정법(RIA), ELISA, 면역형광법, 면역세포화학, FACS, BIACORE 및 웨스턴 블롯 분석과 같은 균질 및 이종성 결합면역분석을 포함한다.
바람직한 분석법, 특히 환자 혈청 및 혈액과 혈액-유도 산물의 대규모 임상 스크리닝을 위한 분석법은 ELISA 및 웨스턴 블롯법이다. ELISA 시험이 특히 바람직하다. 이들 분석에서 시약으로 사용하기 위해, 본 발명의 결합분자 또는 면역컨쥬게이트는 통상적으로 미세역가 웰의 내부표면에 결합된다. 본 발명의 결합분자 또는 면역컨쥬게이트는 미세역가 웰에 직접 결합된다. 그러나, 본 발명의 결합분자 또는 면역컨쥬게이트의 웰에 대한 최대 결합은 본 발명의 결합분자 또는 면역컨쥬게이트의 첨가 전에 웰을 폴리라이신으로의 예비처리에 의해 수행된다. 더우기, 본 발명의 결합분자 또는 면역컨쥬게이트는 공지의 수단에 의해 웰에 공유적으로 결합될 수 있다. 일반적으로 본 발명의 결합분자 또는 면역컨쥬게이트는 더 높거나 낮은 양으로 사용될 수 있지만 코팅을 위해 0.01~100㎍/㎖의 농도로 사용된다. 그리고 나서 샘플이 본 발명의 결합분자 또는 면역컨쥬게이트로 코팅된 웰에 첨가된다.
더우기, 본 발명의 결합분자 또는 기능적 변이체는 세균성 유기체, 예를 들면, 장내구균 특이 결합 구조를 동정하는데 사용될 수 있다. 결합구조는 단백질 및/또는 폴리펩티드 상의 에피토프일 수 있다. 그들은 선형일 수 있지만, 또한 구조적 및/또는 형태적일 수 있다. 한 구현예에서, 결합구조는 PEPSCAN 분석의 수단에 의해 분석될 수 있다(그중에서도, WO 84/03564, WO 93/09872, Slootstra et al. 1996 참조). 선택적으로, 세균성 유기체의 단백질로부터의 펩티드를 포함하는 랜덤 펩티드 라이브러리는 본 발명의 결합분자에 결합할 수 있는 펩티드를 스크리닝할 수 있다. 발견된 결합구조물/펩티드/에피토프는 백신으로서 및 세균성 감염의 진단용으로 사용될 수 있다. 단백질 및/또는 폴리펩티드 이외의 단편이 결합분자에 의해 결합된 경우, 결합 구조물은 질량스펙트럼, 고성능 액체 크로마토그래피 및 핵자기 공명에 의해 동정될 수 있다.
추가의 면에서, 본 발명은 본 발명의 인간 결합분자에 의해 결합된 에피토프와 같이, 세균성 유기체(그램-양성 및/또는 그램-음성), 예를 들면 장내구균의 동일한 에피토프에의 특이 결합을 위한 결합분자(또는 그것의 기능적 단편 또는 변이체)를 스크리닝하는 방법을 제공하고, 여기서 상기 방법은 (a) 스크리닝될 결합분자, 본 발명의 결합분자 및 세균성 유기체 또는 그것의 단편을 접촉하는 단계, (b) 스크리닝될 결합분자가 본 발명의 결합분자와, 세균성 유기체 또는 그것의 단편과의 특이적 결합에 대해 경쟁할 수 있는지를 측정하는 단계를 포함한다. 추가의 단계에서, 세균성 유기체 또는 그것의 단편에 특이적으로 결합하기 위해 경쟁할 수 있는 스크린된 결합분자가 사멸활성, 예를 들면 옵소닌 활성을 갖는가를 측정할 수 있다. 본 발명의 결합분자와, 세균성 유기체 또는 그것의 단편에 특이적으로 결합하기 위해 경쟁할 수 있는 결합분자는 본 발명의 또 다른 부분이다. 상기 스크리닝법에서, "동일한 에피토프에 대한 특이적 결합"은 또한 본 발명의 결합분자에 의해 결합된 에피토프와 실질적으로 또는 필수적으로 동일한 에피토프에 특이적으로 결합하는 것을 말한다. 본 발명의 결합분자가 세균성 유기체에 결합하는 것을 블록하거나 경쟁할 수 있는 능력은 통상적으로 스크리닝될 결합분자가 본 발명의 결합분자에 의해 면역특이적으로 인식되는 세균성 유기체의 결합부위와 실질적으로 오버랩하는 세균성 유기체 상의 결합부위 또는 에피토프와 결합한다는 것을 나타낸다. 선택적으로, 이것은 스크리닝될 결합분자가 에피토프 또는 본 발명의 결합분자에 의해 면역특이적으로 인식되는 결합부위에 충분히 근접한 결합부위에 입체구조적으로 결합하거나 그렇지 않으면 본 발명의 결합분자가 세균성 유기체에 결합하는 것을 억제한다는 것을 나타낼 수 있다.
일반적으로, 경쟁적 저해를 평가에 의해 측정하고, 여기서 항원 조성물, 즉 세균성 유기체 또는 그것의 단편을 포함하는 조성물은 참조결합분자, 즉, 본 발명의 결합분자와 스크리닝될 결합분자와 혼합된다. 보통 스크리닝될 결합분자는 과량으로 존재한다. ELISA 및 웨스턴 블롯을 기준으로 하는 프로토콜이 이와 같은 단순 길항적 연구에 사용하기에 알맞다. 종 또는 이소타입 2차 항체를 사용하여 오직 결합된 참조 결합분자만을 검출할 수 있고, 그것의 결합은 실질적으로 동일한 에피토프를 인식하는 스크리닝 되어질 결합분자의 존재에 의해 감소될 것이다. 참조 결합분자와 스크린 되어질 어느 결합분자 간의 (종 또는 이소타입에 관계없이) 결합분자 경쟁연구의 실시에서, 참조분자는 검출가능한 라벨, 예를 들면 비오틴, 효소적, 방사활성과 같은 검출가능한 라벨 또는 이후의 동정화가 가능한 라벨로 우선 라벨화된다. 이들 경쟁 평가에 의해 동정된 결합분자("경쟁결합분자" 또는 "교차-반응성 결합분자")는 항체, 항체 단편 및 에피토프 또는 스크리닝 되어질 결합분자와 참조결합분자 사이의 경쟁 결합 일어나기 위해 참조결합분자에 의해 결합된 에피토프에 충분히 근접한 결합부위에 결합하는 다른 약제 뿐 아니라, 항체, 항체 단편 및 에피토프 또는 참조결합분자에 의해 결합된 결합부위에 결합하는 다른 결합약제를 포함하지만, 이것으로 제한되는 것은 아니다. 바람직하기는 본 발명의 경쟁 결합분자는, 과량으로 존재할 때, 선택된 표적 종에 대한 참조 결합분자의 특정 결합을 적어도 10%, 바람직하기는 적어도 25%, 더욱 바람직하기는 적어도 50%, 및 가장 바람직하기는 적어도 75%~90% 또는 그 이상으로 억제한다. 거의, 실질적으로 또는 필수적으로 또는 본 발명의 결합분자와 동일한 에피토프에서 결합하는 하나 이상의 경쟁 결합분자의 동정은 간단한 기술문제이다. 경쟁 결합분자의 동정이 참조 결합분자, 즉 본 발명의 결합분자와 비교하여 정의됨에 따라, 참조 결합분자와 경쟁 결합분자가 결합하는 에피토프를 실질적으로 결정하는 것은, 참조결합분자와 동일하거나 실질적으로 동일한 에피토프에 결합하는 경쟁 결합분자를 동정하기 위해 어떤 점에서는 요구되지 않는다는 것을 이해할 것이다.
실시예
본 발명을 설명하기 위해, 다음의 실시예를 제공한다. 이들 실시예는 본 발명의 범위를 이것으로 제한하려는 것은 아니다.
실시예 1
옵소닌 활성에 대해 스크린된 도너로부터 추출된 RNA를 사용한 scFv 파아지 디스플레이 라이브러리의 구축
혈액의 샘플을 최근 그램-양성 세균 감염이 보고된 공여자 및 연령 25~50세의 건강한 성인으로부터 취하였다. 원심분리하여 말초혈액 백혈구를 단리하고 혈액 혈청을 모으고 -80℃로 냉동시켰다. 공여자 혈청을 옵소닌 탐식사멸 평가(Huebner et al, 1999)를 사용하여 사멸활성에 대해 스크리닝하고 정상의 토끼 혈청과 비교하였다. 정상 혈청보다 큰 탐식활성을 갖는 공여자의 혈청을 선택하여 파아지 디스플레이 라이브러리를 형성하는데 사용하였다. 전체 RNA를 이들 공여자의 말초혈액 백혈구로부터 유기상 분리 및 이어서 에탄올 침전을 사용하여 제조하였다. 얻은 RNA를 RNAse-프리 물에 용해시키고 농도를 OD 260nm 측정기를 사용하여 측정하였다. 그리고나서, RNA를 100 ng/㎕의 농도로 희석하였다. 그다음, RNA 1㎍을 다음과 같이 cDNA로 전환하였다: 전체 RNA 10㎕에, DEPC-처리 초순수물 14㎕과 무작위 헥사머 1㎕(500 ng/㎕)를 첨가하고, 얻어진 혼합물을 5분 동안 65℃로 가열하고 습식-얼음 상에서 신속히 냉각시켰다. 그리고 나서, 5X 첫번째-가닥 완충액 8㎕, dNTP 2㎕(각각 10 mM), DTT 2㎕(0.1 M), RNAse-억제제 2㎕(40 U/㎕) 및 Superscript™III M㎖V 역전사효소 2㎕(200 U/㎕)를 혼합물에 첨가하고 실온에서 5분 동안 배양하고, 1시간 동안 50℃에서 배양하였다. 반응을 열불활성에 의해, 즉 혼합물을 15분 동안 75℃에서 배양함으로써 종료시켰다. 얻어진 cDNA 산물을 DEPC-처리 초순수 물을 사용하여 최종 부피 200㎕로 희석하였다. 얻어진 cDNA 산물의 희석물을 50배 희석시킨 용액(10mM 트리스 완충액 중)의 OD 260 nm를 사용하여 cDNA의 농도를 측정하였다. 각각의 공여자에 대해 희석된 cDNA 산물의 5~10㎕를 특이 올리고뉴클레오티드 프라이머(표 1~7 참조)를 사용하여 면역글로불린 감마 중사슬류와 카파 또는 람다 경사슬 서열의 PCR 증폭을 위한 주형으로 사용하였다. 이에 더하여, 하나의 공여자에 대해 면역글로불린 mu 중사슬류와 카파 또는 람다 경사슬 서열의 PCR 증폭을 수행하였다. PCR 반응 혼합물은 희석된 cDNA 산물 이외에, 20mM Tris-HCl(pH 8.4), 50 mM KCl, 1.5 mM MgCl2, 250 μM dNTPs 및 1.25 유니트 Taq 폴리머라제의 최종 부피 50㎕ 중의 25 pmol 센스 프라이머와 25 pmol 안티-센스 프라이머를 함유하였다. 얻어진 혼합물을 96℃의 가열-뚜껑을 갖는 열 사이클러에서 2분 동안 신속히 녹이고, 96℃에서 30초, 55℃ 또는 60℃에서 30초 그리고 72℃에서 60초로 이루어진 30 순환을 하였다. 최종적으로, 샘플을 72℃에서 10분 배양하였고 이후 사용까지 4℃에서 냉장보관하였다.
첫 증폭 운행에서, 각각의 18개 경사슬 가변 영역 센서 프라이머(람다 경사슬에 대해 12개 (Table 1 참조; HuVLlA-Back, HuVL IB- Back 및 HuVLIC-Back 센서 프라이머들을, HuVL9-Back 및 HuVLlO-Back 센서 프라이머와 함께, 사용하기 전에 동등몰로 혼합하였다) 및 카파 경사슬에 대해 6개(표 2 참조))를 HuCK-FOR 5'-ACACTCTCCCCTGTTGAAGCTCTT-S' (SEQ ID NO: 121) 또는 C-람다 불변 영역 HuCL2-FOR 5'-TGAACATTCTGTAGGGGCCACTG-S' (SEQ ID NO: 122) 및 HuCL7-FOR 5'-AGAGCATTCTGCAGGGGCCACTG-S' (SEQ ID NO: 123)(HuCL2-FOR 및 HuCL7-FOR 안티-센스 프라이머는 사용 전에 동등 몰농도로 혼합하였다)과 결합시키고, 약 650 염기쌍의 산물 15개를 수득하였다. 이들 산물을 아가로스 셀 상에서 정제하고 Qiagen 겔-추출 칼럼을 사용하여 겔로부터 단리시켰다. 각각의 단리된 산물의 1/10을 18개의 센스 프라이머를 이용하는 상기와 동일한 OCR 반응에 사용하였고, 그것에 의해 각각의 람다 경사슬 센스 프라이머는 3개의 J람다-영역 특이 안티-센스 프라이머 중 하나와 결합하였고 그리고 각각의 카파 경사슬 센스 프라이머는 5개의 J카파-영역 특이 안티-센스 프라이머 중 하나와 결합하였다(표 3 참조; HuVL1A-Back-SAL,HuVL1B-Back-SAL 및 HuVL1C-Back-SAL 센스 프라이머는 사용 전에 동등몰로 HuVL9-Back-SAL 및 HuVLlO-Back-SAL 센스 프라이머와 함께 혼합되었다). 두번째 증폭에 사용된 센스 프라이머는 첫번째 증폭에 사용된 것과 동일하지만 파아지 디스플레이 벡터 PDV-C06 (SEQ ID NO:124)에서 지향된 클로닝이 가능하도록 제한 부위(표 3 참조)로 연장된 프라이머이다. 이것은 라이브러리 내의 다양한 J 세그먼트와 경사슬 류의 천연 분포를 유지하고 특정류가 과대 또는 과소평가되지 않도록 표 4에 나타난 바와 같이 풀된 약 400 염기쌍의 57 산물을 가져왔다. 풀된 산물을 Qiagen PCR 정제 칼럼을 사용하여 정제하였다. 다음 단계에서, 풀된 산물 3 μg과 PDV-C06 벡터 100 μg을 SaiI과 NotI 소화시키고 겔로부터 정제하였다. 그리고 나서, 다음과 같이 16℃에서 밤새도록 결찰을 수행하였다. PDV-C06 벡터 500 ng에 35, 70 또는 140 ng의 풀된 산물을 50 mM Tris-HCl (pH 7.5), 10 mM MgCl2, 10 mM DTT, 1 mM ATP, 25 μg/㎖ BSA 및 2.5 ㎕ T4 DNA 리가제 (400 U/㎕)을 함유하는, 총 부피 50㎕의 결찰 혼합물로 첨가하였다. 결찰 혼합물을 페놀/클로로폼 추출, 이어서 클로로폼 추출과 에탄올 침전으로 정제하였고, 이 방법은 당업자에게 잘 알려져 있다. 얻어진 DNA를 50 ㎕의 10 mM Tris-HCl pH 8.5에 용해시키고 결찰 혼합물 당 1 또는 2㎕를 제조자 지침(Stratagene)에 따라 TG1 경쟁 E. coli 세균 40 ㎕으로 일렉트로포레이트시켰다. 형질전환체를 밤새도록 37℃에서 암피실린 50 ㎍/㎖과 4.5 % 글리코스가 보충된 2TY 아가 상에서 성장시켰다. 삽입 비율에 대한 최적 벡터를 결정하기 위해 콜로니를 계수하였다. 최적 비율의 결찰 혼합물로부터, 여러 개의 1 또는 2㎕ 분취량을 상기와 같이 일렉트로포레이트하고 형질전환체를 37℃에서 밤새도록 성장시켜, ~107의 콜로니를 수득하였다. 가변 경사슬 영역의 (서브)라이브러리를 아가 플레이트로부터 형질전환체를 스크래핑하려 얻었다. 이 (서브)라이브러리를 Qiagen™ QIAFilter MAXI prep 키트를 이용한 플라즈미드 DNA 제조에 직접 사용하였다.
중사슬 면역글로불린 서열을 표 5와 6에 나타낸 프라이머를 사용하는 조건으로 경사슬 영역에 대한 상기 기재와 동일한 cDNA 제제로부터 유사한 2회 PCR 과정과 동일한 반응 계수로 증폭하였다. 첫번째 증폭은 각각 HuCIgG 5'-GTC CAC CTT GGT GTT GCT GGG CTT-3' (SEQ ID NO: 125)로 불리는 IgG 특이 일정 영역 안티-센스 프라이머와 결합한 8개의 센스 지향 프라이머 세트를 사용하여 수행하였고(표 5 참조; HuVH1B/7A-Back 및 HuVH1C-Back 센스 프라이머를 사용전에 동등몰농도로 혼합하였다), 약 650 염기쌍의 산물 7개를 수득하였다. 한 공여자의 경우, HuCIgM 5'-TGG AAG AGG CAC GTT CTT TTC TTT-3' (SEQ ID NO: 126)로 불리는 IgM 특이 일정 영역 안티-센스 프라이머를 프라이머 HuCIgG 대신 사용하였다. 산물을 아가로스 겔에서 정제하고 Qiagen 겔-추출 칼럼을 사용하여 겔로부터 단리하였다. 각각의 단리된 산물의 1/10을 8개의 센스 프라이머를 사용하는 상기와 같이 동일한 PCR 반응에 사용하였고, 그것에 의해, 각각의 중사슬 센스 프라이머는 4개의 JH-영역 특이 안티-센스 프라이머와 결합하였다(표 6 참조; HuVH1B/7A-Back-Sfi 및 HuVH1C-Back-Sfi 센스 프라이머는 사용 전에 동등 몰농도로 혼합되었다).
두번째 운행에 사용된 센스 프라이머는 첫번째 증폭에 사용된 프라이머와 동일하지만, 경사슬(서브)라이브러리 벡터의 지향된 클로닝이 가능하도록 제한 부위(표 6 참조)로 연장된 프라이머이다. 이것은 라이브러리 내의 다양한 J 세그먼트와 중사슬 류의 천연 분포를 유지하고 특정류가 과대 또는 과소평가되지 않도록 표 7에 나타난 바와 같이 풀된 약 400 염기쌍의 28개의 산물을 가져온다. 풀된 산물을 Qiagen PCR 정제 칼럼을 사용하여 정제하였다. 다음에, 정제된 산물 3 ㎍을 SfiI 및 XhoI으로 소화시키고 경사슬 (서브)라이브러리 벡터에 결찰하였고, 이것을 경사슬 (서브)라이브러리에 대해 위에서 기재된 동일한 결찰 과정과 부피를 사용하여 동일한 제한 효소로 절단하였다. 결찰 혼합 정제 및 이어진 생성된 한정 라이브러리의 형질전환은 경사슬 (서브)라이브러리에 대해 위에서 기재한 바와 같이 수행될 수 있다. 통상적으로 ~107의 세균이 암피실린 50㎍/㎖ 및 글루코스 4.5%를 함유하는 2TY 배지에서 수확되었고, 글리세롤과 15% (v/v)로 혼합되고 -80℃로 분취량 1.5㎖으로 냉동되었다. 각각의 라이브러리의 구제와 선택은 다음과 같이 수행하였다.
여러 라이브러리를 다음과 같이 명명하였다: GPB-05-M01, GPB-05-G01, GPB-05-G02, GPB-05-G03, GPB-05-G04 및 GPB-05-G05. 2개의 다른 라이브러리, RAB-03-G01 및 RAB-04-G01를 국제특허출원 WO 2005/118644의 기재에 따라, 상기 과정과 유사한 방법으로 구축하였다.
실시예 2
메모리 B 세포로부터 추출된 RNA를 사용한 scFv 파아지 디스플레이 라이브러리의 구축
정상의 건강한 공여자, 회복기 공여자 또는 EDTA 항-응고 샘플 튜브를 이용한 정맥천공(venapunction)에 의해 접종된 공여자로부터 말초 혈액을 수집하였다. 혈액 샘플(45 ㎖)을 PBS로 2회 희석하고 30 ㎖의 분취량을 10 ㎖ Ficoll-Hypaque (Pharmacia)의 밑에 놓고 멈춤없이 실온에서 20분 동안 900×g에서 원심분리하였다. 상등액을 림프구와 혈소판 분획을 함유하는 백색층 바로 위까지 조심스럽게 제거하였다. 그 다음, 이 층을 조심스럽게 제거하고(~10 ㎖), 깨끗한 50 ㎖ 튜브로 옮기고 40㎖ PBS로 3회 세척하고 400×g에서 10분 동안 실온에서 혈소판을 제거하기 위해 회전시켰다. 림프구를 함유하는 얻어진 펠렛을 2% FBS를 함유하는 RPMI 매질에 재현탁시키고 세포를 계수하여 세포수를 측정하였다. 약 1×108 림프구를 형광 세포 정렬을 위해 염색시키고 CD24, CD27 및 표면 IgM을 마커로서 사용하여 스위치하고 IgM 메모리 B 세포를 단리하였다. 산출모드(Yield Mode)에 맞춘 Becton Dickinson Digital Vantage 장치를 물리적 메모리 B 세포 정렬 및 단리에 사용하였다. 림프구를 FSC/SSC 윈도우로부터 작은 컴팩트 개체로서 게이트시켰다. 메모리 B 세포(CD24+/CD27+)를 네이브 B 세포(CD24+/CD27-)와 메모리 T 세포(CD24-/CD27+)로부터 순차적으로 분리하였다. 다음 단계에서, IgM 메모리 B 세포(IgM+)를 스위치 메모리 B 세포(IgM-)로부터 IgM 발현을 이용하여 분리하였다. 이 단계에서, IgM 메모리 B 세포와 스위치 메모리 B 세포를 별개의 샘플 튜브에 보관하였다. 각각의 개체군의 1×1O5 내지 1×1O6 세포를 DMEM/50% FBS에서 수집하였고 완전히 분류한 후 그들을 각각 400×g에서 10분 동안 원심분리하였다. 그리고 나서, 분류된 IgM 메모리 B 세포를, 중사슬 면역글로불린 서열의 1회 증폭에서 프라이머 HuCIgM를 사용하여, 실시예 1에 기재된 방법에 따라 라이브러리 구축을 위한 출발물질로서 사용하였다. 얻은 여러 라이브러리를 MEM-05-M01, MEM-05-M02, MEM-05-M03, MEM-05-M04, MEM-05-M05, MEM-05-M06, MEM-05-M07, MEM-05-M08, MEM-05-M09 및 MEM-05-M10로 명명하였다.
실시예 3
장내구균에 특이적으로 결합하는 단일 사슬 Fv 단편을 운반하는 파아지의 선택
미국 특허 제6,265,150호 및 WO 98/15833 (둘 다 본 명세서에 참조로서 병합된다)에 특히 기재된 바와 같이, 항체 파아지 디스플레이 라이브러리, 일반 파아지 디스플레이 기술 및 MAbstract® 기술을 사용하여 항체 단편을 선택하였다. 사용된 항체 파아지 라이브러리는 실시예 1에 기재된 바와 같이 제조된 공여자 라이브러리, 실시예 2에 기재된 바와 같이 제조된 IgM 메모리 라이브러리를 스크리닝하였다. WO 02/103012(본 명세서에 참조로 병합)에 기재된 바와 같은 방법 및 헬퍼 파아지를 본 발명에 사용하였다. 장내구균을 인식하는 파아지 항체를 동정하기 위해, 파아지 선택 실험을 현탁액 중의 살아있는 세균 또는 면역튜브에 고정화된 세균을 사용하여 수행하였다. 사용된 균주를 표 8에 기재하였다. 모든 파아지 항체를 선택물로부터 단리시키고 여기서 적어도 하나의 단계에서 현탁액 중의 E.faecalis 12030을 사용하였다. SC05-159와 SC05-166으로 불리는 파아지 항체는 원래, 고정화된 E.faecalis 12030을 이용한 선택에 의해 단리되었지만, 후자는 또한 현탁액 중의 E. faecalis 12030을 사용하여 단리되었다.
현탁액 중의 세균을 사용한 선택을 다음과 같이 수행하였다. 세균을 37℃에서 혈액 아가 플레이트 상에서 밤새도록 성장시키고 5×109의 농도로 2% BSA 또는 2% ELK를 함유하는 RBS로 스크랩하고 실온에서 30분 동안 배양하였다. 파아지 라이브러리의 분취량(약 1013 cfu, CT 헬퍼 파아지를 사용하여 증폭(WO 02/103012 참조))를 차단 완충액(PBS 중의 2% ELK 또는 2% BSA) 중에서 실온에서 0.5~2시간 동안 차단하였다. 차단된 파아지 라이브러리를 차단된 세균 현택액에 첨가하여 총 부피를 1㎖로 만들고 회전하는 회전자(5rpm)에서 실온에서 2시간동안 배양하였다. 현탁액을 실온에서 3분 동안 6800×g로 원심분리하고 상등액을 버렸다. 세균을 0.05% v/v Tween-20을 함유하는 차단 완충액으로 3~8회 세척하고, 그리고 나서 차단 완충액으로 3~8회 세척하여 결합하지 않은 파아지를 제거하였다. 결합된 파아지를 회전하는 회전자(5rpm)에서 실온에서 7분 동안 0.1M 트리에틸아민 1㎖로 항원으로부터 용출하였다. 현탁액을 실온에서 3분 동안 1700×g에서 원심분리하고 그리고 나서 상등액을 pH 7.5의 1M Tris-HCl 0.5㎖와 혼합하여 pH를 중화시켰다. 이 혼합물을 약 0.3의 OD 600nm까지 37℃에서 성장된 XL1-블루 E.coli 배지 5㎖를 감염시키는데 사용하였다. 이 파아지로 30분 동안 37℃에서 XL1-Blue 세균을 감염시켰다. 그리고 나서, 혼합물을 10분 동안 3200×g에서 실온에서 원심분리하였고, 세균 펠렛을 2-트립톤 이스트 추출물(2TY) 매질 0.5㎖에 재현탁시켰다. 얻어진 세균 현탁물을 테트라실린, 암피실린 및 글루코스가 보충된 2개의 2TY 아가 플레이트에 걸쳐 분배하였다. 플레이트를 37℃에서 밤새도록 배양한 후, 콜로니를 플레이트로부터 닦아내고, De Kruif et al. (1995a) 및 WO 02/103012에 기재된 바와 같이 풍부한 파아지 라이브러리를 제조하는데 사용하였다. 간단히 말하면, 닦아낸 세균을 암피실린, 테트라실린 및 글루코스를 함유하는 2TY 매질을 접종하는데 사용하였고 ~0.3의 OD 600nm로 37℃에서 성장시켰다. CT 헬퍼 파아지를 첨가하고 세균을 감염시키고 그 후 매질을 암피실린, 테트라실린과 카나마이신을 함유하는 2TY로 바꾸었다. 배양을 밤새도록 30℃에서 계속하였다. 다음날, 세균을 원심분리에 의해 2TY 매질로부터 제거하고 매질에 있는 파아지를 폴리에틸렌 글리콜(PEG) 6000/NaCl을 사용하여 침전시켰다. 마지막으로, 파아지를 1% 송아지 혈청 알부민(BSA)를 갖는 PBS 2㎖에 용해시키고 여과-살균하고 이후의 선택 운행에 사용하였다.
면역튜브에 고정된 세균을 사용한 선택을 다음과 같이 수행하였다. 세균을 혈액 아가 플레이트에서 37℃에서 밤새도록 성장시키고 5×109 세균/㎖의 농도에서 탄산 완충액으로 스크랩하였다. 2㎖를 MaxiSorp Nunc-Immuno 튜브(Nunc)에 첨가하고 밤새도록 4℃에서 회전자(5 rpm)에서 배양하였다. 튜브를 비우고 PBS로 3회 세척하였다. (CT 헬퍼 파아지로 증폭된, 약 1013cfu(WO 02/103012 참조)) 튜브와 파아지 라이브러리 분취량 모두를 차단 완충액(2% ELK, 2% BSA 또는 PBS 중의1% Protifar)으로 실온에서 0.5-2 시간 동안 차단시켰다. 튜브를 비우고, 차단된 파아지 라이브러리를 첨가하고 튜브를 2시간 동안 실온에서 회전자(5rpm)에서 배양하였다. 튜브를 0.1% (v/v) Tween-20을 함유하는 PBS로 5~15회 세척하고, 그리고 나서 PBS로 5~15회 세척하여 결합되지 않은 파아지를 제거하였다. 결합된 파아지를 회전자(5rpm)에서 실온에서 10분간 0.1M 트리에틸아민 또는 50mM 글리신-HCl 1.5㎖로 pH 2.2에서 배양하였다. 용출된 파아지를 1M Tris-HCl 0.5㎖, pH 7.5와 혼합하여 pH를 중화시켰다. 이후의 XL1-Blue E.coli 세균, 감염된 세균이 성장하고 그리고 풍부해진 파아지 라이브러리를, 현탁액 중의 세균을 사용한 선택에 관한 상기와 같이 수행하여 선택하였다.
통상적으로, 개별적인 파아지 항체를 단리하기 전에 2회의 선택을 수행한다. 선택은 세균의 동일한 균주에서 2회 수행되거나 또는 다른 균주가 순차적으로 사용된다. 2회의 선택 후, 개개의 E.coli 콜로니를 사용하여 모노클로날 파아지 항체를 사용하였다. 본질적으로, 개개의 콜로니는 대수증식기로 성장하고 CT 또는 VCSM13 헬퍼 파아지로 감염되고 그 후 파아지 항체를 밤새도록 생산하였다. 생산된 파아지 항체는 PEG/NaCl-침전되고 그리고 여과-멸균되고 그리고 ELISA에서 상기와 같이 제조된 장내구균에 결합하는지에 대해 시험된다.
실시예 4
장내구균 특이 단일-사슬 파아지 항체의 확인
상기 스크리닝에 의해 얻은 선택된 단일-사슬 파아지 항체를 ELISA에서 특이 장내구균 결합 활성에 대해 확인하였고, 즉 상기와 같이 제조된 하나 이상의 장내구균에 결합하는 것을 확인하였다. 2.5×lO8 세균을 밤새도록 4℃에서 50mM 탄산 완충액 50㎕, pH 9.6 중에서 Maxisodxnrp™ ELISA 플레이트에 코팅하였다. 음성 대조로서, PBS(pH 7.4)중에 복합 항원 2% ELK 및 1% BSA 모두를 코팅하였다. 웰을 0.1% (v/v) Tween-20을 함유하는 PBS에서 세척하고 2% ELK를 함유하는 PBS 300㎕로 최소한 1시간 실온에서 차단시켰다. 선택된 단일-사슬 파아지 항체를 2% ELK를 함유하는 PBS의 동일 부피에서 15분 동안 배양하여 차단된 파아지 항체를 얻었다. 플레이트를 비우고 차단된 단일-사슬 파아지 항체를 웰에 첨가하였다. 실온에서 한시간 동안 배양시키고, 플레이트를 0.1% (v/v) Tween-20을 함유하는 PBS로 세척하고 결합된 파아지 항체를 퍼옥시다제에 컨쥬게이크된 항-M13 항체를 사용하여 검출하였다. 분광광도계를 사용하여 492nm에서 흡광도를 측정하였다. 대조로서, 단일-사슬 항체없이 그리고 웨스트 나일 바이러스 외피 단백질(SC04-374)에 대해 지향된 음성 대조 단일-사슬 파아지 항체로 동시에 수행하였다. 표 9에 나타낸 바와 같이, SC05-140, SC05-157, SC05-159, SC05-166, SC05-179, SC05-187, SC06-016, SC06-043, SC06-049, SC06-050, SC06-071, SC06-077, SC06-078, SC06-079, SC06-086, SC06-087, SC06-089, SC06-092, SC06-191, SC06-195, SC06-198, SC06-241, SC06-242, SC06-246, SC06-252, SC06-388, SC06-389, SC06-396, SC06-402, SC06-409, SC06-415, SC06-421, SC06-429 및 SC06-432로 불리는 선택된 파아지 항체는 특이적으로 Enterococcus faecalis 균주 12030에 결합하였다. SC05-140와 SC06-421를 예외로 하고, 선택된 파아지 항체 중 어느 것도 음성 대조 항원 ELK와 BSA에 어느 검출가능한 결합을 나타내지 않았다.
실시예 5
장내구균 특이 scFvs의 특성화
선택된 특이 단일-사슬 파아지 항체(scFv)로부터 클론 플라즈미드 DNA를 얻었고 뉴클레오티드 서열을 표준 기술에 따라 결정하였다.
SC05-140, SC05-157, SC05-159, SC05-166, SC05-179, SC05-187, SC06-016, SC06-043, SC06-049, SC05-050, SC06-071, SC06-077, SC06-078, SC06-079, SC06-086, SC06-087, SC06-089, SC06-092, SC06-191, SC06-195, SC06-198, SC06-241, SC06-242, SC06-246, SC06- 252, SC06-388, SC06-389, SC06-396, SC06-402, SC06-409, SC06-415, SC06-421, SC06- 429, 및 SC06-432로 불리는 (클로닝을 위한 제한 부위를 포함하는) scFv의 뉴클레오티드 서열들을 각각 SEQ ID NO:350, SEQ ID NO:352, SEQ ID NO:61, SEQ ID NO:63, SEQ ID NO:354, SEQ ID NO:65, SEQ ID NO:67, SEQ ID NO:69, SEQ ID NO:71, SEQ ID NO:356, SEQ ID NO:73, SEQ ID NO:358, SEQ ID NO:75, SEQ ID NO:360, SEQ ID NO:362, SEQ ID NO:206, SEQ ID NO:208, SEQ ID NO:364, SEQ ID NO:366, SEQ ID NO:368, SEQ ID NO:370, SEQ ID NO:77, SEQ ID NO:372, SEQ ID NO:374, SEQ ID NO:79, SEQ ID NO:376, SEQ ID NO:378, SEQ ID NO:380, SEQ ID NO:382, SEQ ID NO:384, SEQ ID NO:386, SEQ ID NO:388, SEQ ID NO:390 및 SEQ ID NO:392에 나타내었다. SC05-140, SC05-157, SC05-159, SC05-166, SC05-179, SC05-187, SC06-016, SC06-043, SC06-049, SC05-050, SC06-071, SC06-077, SC06-078, SC06-079, SC06-086, SC06-087, SC06-089, SC06-092, SC06-191, SC06-195, SC06-198, SC06-241, SC06-242, SC06-246, SC06-252, SC06-388, SC06-389, SC06-396, SC06-402, SC06-409, SC06-415, SC06-421, SC06-429, 및 SC06-432로 불리는 scFv의 아미노산 서열을 각각 SEQ ID NO:351, SEQ ID NO:353, SEQ ID NO:62, SEQ ID NO:64, SEQ ID NO:355, SEQ ID NO:66, SEQ ID NO:68, SEQ ID NO:70, SEQ ID NO:72, SEQ ID NO:357, SEQ ID NO:74, SEQ ID NO:359, SEQ ID NO:76, SEQ ID NO:361, SEQ ID NO:363, SEQ ID NO:207, SEQ ID NO:209, SEQ ID NO:365, SEQ ID NO:367, SEQ ID NO:369, SEQ ID NO:371, SEQ ID NO:78, SEQ ID NO:373, SEQ ID NO:375, SEQ ID NO:80, SEQ ID NO:377, SEQ ID NO:379, SEQ ID NO:381, SEQ ID NO:383, SEQ ID NO:385, SEQ ID NO:387, SEQ ID NO:389, SEQ ID NO:391 및 SEQ ID NO:393에 나타내었다. VH 및 VL 유전자 동정(Tomlinson IM, Williams SC, Ignatovitch O, Corbett SJ, Winter G. VBASE Sequence Directory. Cambridge United Kingdom: MRC Centre for Protein Engineering (1997) 참조) 및 장내구균에 특이적으로 결합하는 scFv의 CDR 서열을 각각 표 10과 표 11에 나타내었다.
실시예 6
선택된 항-장내구균 단일 사슬 Fvs로부터 완전한 인간 면역글로불린 분자(인간 모노클로날 항-장내구균 항체)의 구축
SC05-140, SC05-157, SC05-159, SC05-166, SC05-179, SC05-187, SC06-016, SC06-043, SC06-049, SC05-050, SC06-071, SC06-077, SC06-078, SC06-079, SC06-086, SC06-087, SC06-089, SC06-092, SC06-191, SC06-195, SC06-198, SC06-241, SC06-242, SC06-246, SC06-252, SC06-388, SC06-389, SC06-396, SC06-402, SC06-409, SC06-415, SC06-421, SC06-429, 및 SC06-432로 불리는 scFv의 중사슬 및 경사슬 가변 영역을 IgG 발현 벡터 pIg-C911-HCgammal (SEQ ID NO:127), pIg-C909-Ckappa (SEQ ID NO:128) 및 pIg-C910-Clambda (SEQ ID NO:129)에서 발현을 위해 제한 소화에 의해 직접 클론하였다. SC05-140, SC05-157, SC05-159, SC05-166, SC05-179, SC05-187, SC06-016, SC06-043, SC06-049, SC05-050, SC06-071, SC06-077, SC06-078, SC06-079, SC06-086, SC06-087, SC06-089, SC06-092, SC06-191, SC06-195, SC06-198, SC06-241, SC06-242, SC06-246, SC06-252, SC06-388, SC06-389, SC06-396, SC06-402, SC06-409, SC06-415, SC06-421, SC06-429, 및 SC06-432로 불리는 scFv 중사슬 가변 영역을 효소 SfiI 및 XhoI을 사용한 제한 소화에 의해 벡터 pIg-C911-HCgammal로 클론하였다. SC06-016, SC06-050, SC06-077, SC06-086, SC06-191, SC06-241, SC06-396, 및 SC06-429로 불리는 scFv의 경사슬 가변 영역을 효소 SaiI, XhoI 및 NotI을 이용한 제한 소화에 의해 벡터 pIg-C909-Ckappa로 클론하였다. SC05-140, SC05-157, SC05-159, SC05-166, SC05-179, SC05-187, SC06-043, SC06-049, SC06-071, SC06-078, SC06-079, SC06-087, SC06-089, SC06-092, SC06-195, SC06-198, SC06-242, SC06-246, SC06-252, SC06-388, SC06-389, SC06-402, SC06-409, SC06-415, SC06-421, 및 SC06-432로 불리는 scFv의 경사슬 가변 영역을 SaiI, XhoI 및 NotI을 이용한 제한 소화에 의해 벡터 pIg-C910-Clambda로 클론하였다. 그리고 나서, 뉴클레오티드 서열을 본 분야의 당업자에 의해 알려진 표준 기술에 따라 확인하였다.
항-장내구균 인간 IgG1 중사슬을 암호화하는, 생성된 발현 pgG 105-140C911, pgG105-157C911, pgG105-159C911, pgG105-166C911, pgG105-179C911, pgG105-187C911, pgG106-016C911, pgG106-043C911, pgG106-049C911, pgG106-050C911, pgG106-071C911, pgG106-077C911, pgG106-078C911, pgG106-079C911, pgG106-086C911, pgG106-087C911, pgG106-089C911, pgG106-092C911, pgG106-191C911, pgG106-195C911, pgG106-198C911, pgG106-0241C911, pgG106-242C911, pgG106-246C911, pgG106-252C911, pgG106-388C911, pgG106-389C911, pgG106-396C911, pgG106-402C911, pgG106-409C911, pgG106-415C911, pgG106-421C911, pgG106-429C911, 및 pgG106-432C911, 그리고 항-장내구균 인간 Ig 경사슬을 암호화하는 pgG105-140C910, pgG105-157C910, pgG105-159C910, pgG105-166C910, pgG105-179C910, pgG105-187C910, pgG106-016C909, pgG106-043C910, pgG106-049C910, pgG106-050C909, pgG106-071C910, pgG106-077C909, pgG106-078C910, pgG106-079C910, pgG106-086C909, pgG106-087C910, pgG106-089C910, pgG106-092C910, pgG106-191C909, pgG106-195C910, pgG106-198C910, pgG106-0241C909, pgG106-242C910, pgG106-246C910, pgG106-252C910, pgG106-388C910, pgG106-389C910, pgG106-396C909, pgG106-402C910, pgG106-409C910, pgG106-415C910, pgG106-421C910, pgG106-429C909, 및 pgG106-432C910를 293T 세포에 결합하여 임시로 발현시키고 인간 IgG1 항체를 함유하는 상등액을 얻었다.
CR5140, CR5157, CR5159, CR5166, CR5179, CR5187, CR6016, CR6043, CR6049, CR6050, CR6071, CR6077, CR6078, CR6079, CR6086, CR6087, CR6089, CR6092, CR6191, CR6195, CR6198, CR6241, CR6242, CR6246, CR6252, CR6388, CR6389, CR6396, CR6402, CR6409, CR6415, CR6421, CR6429, 및 CR6432로 불리는 항체의 중사슬의 뉴클레오티드 서열을 각각 SEQ ID NO:394, SEQ ID NO:396, SEQ ID N0:81, SEQ ID NO:83, SEQ ID NO:398, SEQ ID NO:85, SEQ ID NO:87, SEQ ID NO:89, SEQ ID N0:91, SEQ ID NO:400, SEQ ID NO:93, SEQ ID NO:402, SEQ ID NO:95, SEQ ID NO:404, SEQ ID NO:406, SEQ ID NO:210, SEQ ID NO:212, SEQ ID NO:408, SEQ ID NO:410, SEQ ID NO:412, SEQ ID NO:414, SEQ ID NO:97, SEQ ID NO:416, SEQ ID NO:418, SEQ ID NO:99, SEQ ID NO:420, SEQ ID NO:422, SEQ ID NO:424, SEQ ID NO:426, SEQ ID NO:428, SEQ ID NO:430, SEQ ID NO:432, SEQ ID NO:434, 및 SEQ ID NO:436에 나타내었다. CR5140, CR5157, CR5159, CR5166, CR5179, CR5187, CR6016, CR6043, CR6049, CR6050, CR6071, CR6077, CR6078, CR6079, CR6086, CR6087, CR6089, CR6092, CR6191, CR6195, CR6198, CR6241, CR6242, CR6246, CR6252, CR6388, CR6389, CR6396, CR6402, CR6409, CR6415, CR6421, CR6429, 및 CR6432로 불리는 중사슬 아미노산 서열을 각각 SEQ ID NO:395, SEQ ID NO:397, SEQ ID NO:82, SEQ ID NO:84, SEQ ID NO:399, SEQ ID NO:86, SEQ ID NO:88, SEQ ID NO:90, SEQ ID NO:92, SEQ ID NO:401, SEQ ID NO:94, SEQ ID NO:403, SEQ ID NO:96, SEQ ID NO:405, SEQ ID NO:407, SEQ ID NO:211, SEQ ID NO:213, SEQ ID NO:409, SEQ ID NO:411, SEQ ID NO:413, SEQ ID NO:415, SEQ ID NO:98, SEQ ID NO:417, SEQ ID NO:419, SEQ ID NO:100, SEQ ID NO:421, SEQ ID NO:423, SEQ ID NO:425, SEQ ID NO:427, SEQ ID NO:429, SEQ ID NO:431, SEQ ID NO:433, SEQ ID NO:435, 및 SEQ ID NO:437에 나타내었다.
항체 CR5140, CR5157, CR5159, CR5166, CR5179, CR5187, CR6016, CR6043, CR6049, CR6050, CR6071, CR6077, CR6078, CR6079, CR6086, CR6087, CR6089, CR6092, CR6191, CR6195, CR6198, CR6241, CR6242, CR6246, CR6252, CR6388, CR6389, CR6396, CR6402, CR6409, CR6415, CR6421, CR6429, 및 CR6432의 경사슬의 뉴클레오티드 서열을 각각 SEQ ID NO:438, SEQ ID NO:440, SEQ ID NO:101, SEQ ID NO:103, SEQ ID NO:442, SEQ ID NO:105, SEQ ID NO:107, SEQ ID NO:109, SEQ ID NO: 111, SEQ ID NO:444, SEQ ID NO: 113, SEQ ID NO:446, SEQ ID NO:115, SEQ ID NO:448, SEQ ID NO:450, SEQ ID NO:214, SEQ ID NO:216, SEQ ID NO:452, SEQ ID NO:454, SEQ ID NO:456, SEQ ID NO:458, SEQ ID NO: 117, SEQ ID NO:460, SEQ ID NO:462, SEQ ID NO: 119, SEQ ID NO:464, SEQ ID NO:466, SEQ ID NO:468, SEQ ID NO:470, SEQ ID NO:472, SEQ ID NO:474, SEQ ID NO:476, SEQ ID NO:478, 및 SEQ ID NO:480에 나타내었다. 항체 CR5140, CR5157, CR5159, CR5166, CR5179, CR5187, CR6016, CR6043, CR6049, CR6050, CR6071, CR6077, CR6078, CR6079, CR6086, CR6087, CR6089, CR6092, CR6191, CR6195, CR6198, CR6241, CR6242, CR6246, CR6252, CR6388, CR6389, CR6396, CR6402, CR6409, CR6415, CR6421, CR6429, 및 CR6432의 경사슬 아미노산 서열을 각각, SEQ ID NO:439, SEQ ID NO:441, SEQ ID NO:102, SEQ ID NO:104, SEQ ID NO:443, SEQ ID NO:106, SEQ ID NO:108, SEQ ID NO:110, SEQ ID NO:112, SEQ ID NO:445, SEQ ID NO: 114, SEQ ID NO:447, SEQ ID NO: 116, SEQ ID NO:449, SEQ ID NO:451, SEQ ID NO:215, SEQ ID NO:217, SEQ ID NO:453, SEQ ID NO:455, SEQ ID NO:457, SEQ ID NO:459, SEQ ID NO: 118, SEQ ID NO:461, SEQ ID NO:463, SEQ ID NO: 120, SEQ ID NO:465, SEQ ID NO:467, SEQ ID NO:469, SEQ ID NO:471, SEQ ID NO:473, SEQ ID NO:475, SEQ ID NO:477, SEQ ID NO:479, 및 SEQ ID NO:481에 나타내었다. 본 분야의 당업자는 상기 항체의 중사슬 및 경사슬의 가변 영역을 Sequences of Proteins of Immunological Interest, US Dept. Health and Human Services, NIH, USA (fifth edition)에 기재된 바와 같이 Kabat et al. (1991)에 따라 결정할 수 있다. 항체의 가변 영역들을 표 12에 나타내었다.
인간 항-장내구균 IgG1을 본질적으로 상기 scFv에 대하여 기재한 바와 같이 장내구균에 결합하는 그들의 능력에 대해 확인하였다; IgG을 다음의 IgG1를 제외하고 5g/㎖의 농도에서 평가하였다: CR6191는 1.6 g/㎖, CR6195는 3.1 g/㎖, CR6198는 4.1 g/㎖, CR6241는 2.1 g/㎖, CR6246는 2.6 g/㎖ 그리고 CR6252는 3.0 g/㎖에서 평가하였다. 음성 대조는 항-웨스트 나일 바이러스 항체였다(CR4374). 이에 더하여, 인간 항-장내구균 IgG1 항체를 Enterococcus faecalis 및 Enterococcus faecium의 다양한 임상 단리물에 대한 그들의 결합 능력에 대해 평가하였다(표 13). 항체는 단리물에 결합하는 것으로 간주되었고, 개개의 실험 내의 가치는 개개의 실험의 음성 대조의 값과 비교하여 적어도 3배였다. 표 13의 음성 대조의 값은 6회 실험의 평균이다. CR5157, CR5179, CR6016, CR6043, CR6050, CR6246, CR6388, CR6409 및 Enterococcus faecalis 균주 12030에 특이적으로 결합하는 음성 대조 항체를 제외한 모든 항체 그리고 CR5157, CR6016, CR6043, CR6050, CR6241, CR6242, CR6246, CR6388 및 CR6409를 제외한 모든 IgG1 항체는 하나 이상의 임상 단리물에 결합하였다. 항체 CR5187, CR6049, CR6396, CR6402 및 CR6421는 시험된 모든 Enterococcus faecalis 균주에 결합하였고 2개의 Enterococcus faecium 균주가 시험되었다. 선택적으로, 각 항체의 1mg을 초과하는 배치를 생산하였고 표준 과정을 사용하여 정제하였다.
실시예 7
옵소닌 탐식 사멸 활성에 의해 측정된 인 비트로 장내구균 특이 IgGs의 옵소닌 탐식활성
*옵소닌 탐식평가를 장내구균 임상 단리물 12030에 대한 항-장내구균 인간 IgG1의 사멸 활성을 정량화하기 위해 수행하였다. 신선하게 취한 인간 혈액(10 ~ 30㎖)을 동 부피의 덱스트린-헤파린 완충액(덱스트린 4.5g, Sigma Chemical, St. Louis; 증류수 500㎖ 중의 헤파린 나트륨 28.4 mg)과 혼합하고, 혼합물을 37℃에서 1시간 동안 배양하였다. 백혈구를 함유하는 상부층을 원심분리로 수집하고, 나머지 적혈구의 저장 용해를 세포 펠렛을 1%(w/v) NH4Cl 중에 현탁시켜 수행하였다. 그 후 백혈구 개체를 15% 송아지 태아 혈청을 갖는 RPMI에서 세척하였다. 트립신 블루 염색과 혈구계산기의 계수를 이용하여 생 백혈구의 농도를 계산하였고, 그리고 최종 백혈구 농도를 2×107 세포/㎖로 조절하였다. 식세포활성 평가를 세균(농도를 분광광도계로 ㎖당 2×107로 조절하고 생육 계수로 확인) 100 ㎕, RPMI 중에서 희석된 항-장내구균 인간 IgG1 100 ㎕, 및 토끼 새끼 보체 100 ㎕에 백혈구 현탁액 100 ㎕을 첨가하거나 또는 첨가없이 이중으로 수행하였다. 반응 혼합물을 90분 동안 37℃에서 회전 랙에서 배양하였고; 샘플을 시간 0과 90분 후에 취하고, 1% 프로테아제 펩톤(Difco Laboratories, Detroit, Mich.)으로 희석하고, 그리고 트립신 소이 아가 플레이트 상에 도금하였다. 항체의 사멸활성(%)을 백혈구가 없는 살아있는 CFU의 평균에서 백혈구를 함유하는 샘플에서 CFU의 평균을 빼고, 후자로 나누고 100을 곱하여 계산하였다. 항-장내구균 인간 IgG1의 4 농도(2500, 250, 25, 2.5 ng/ml)를 두개의 별개의 실험에서 시험하였다. 프로빗 모델을 적용하는 서열 회귀분석을 사용하여 평가에서 세균의 50% 사멸에 요구되는 농도를 계산하였다(표 14 참조).
실시예 8
뮤린 셉틱 모델에서 장내구균 특이 IgG1 인 비보 할성
장내구균의 뮤린 셉틱 모델(Hufnagel et al. 2004 참조)을 혈류로부터 장내구균 임상 단리물 12030을 세척하는데 항-장내구균 인간 IgG의 활성을 정량화하는데 사용하였다. 정제된 IgG1 분자 CR5159, CR5187, CR6016, CR6043, CR6049, CR6071, CR6089, 및 CR6241는 장내구균에 대한 인 비트로 사멸 활성을 갖는다는 것을 증명하고, 장내구균에 대한 사멸활성을 갖지 않는 하나의 음성 대조 IgG1을 상기와 같이 제조하고 8 BALB/c 마우스의 군에, CR6016 및 CR6241이 7.5mg/kg의 투여량으로 주입된 것을 제외하고, 15 mg/kg의 투여량으로 i.p. 주입하였다(PBS 중 0.5-1㎖). 이에 더하여, 마우스의 한 그룹에 PBS를 주입하였다. 24시간 후, 동물에 장내구균 균주 12030 6×108 CFU를 i.v. 접종하였다. 마우스가 세균 공격을 받은지 4시간 후에, 동일한 투여량으로 CR5159, CR5187, CR6016, CR6043, CR6049, CR6071, CR6089, 및 CR6241을 두번째 i.p. 주입하였다. 전신 감염 3일 후, 동물을 안락사시키고 심장 천공으로 -0.5㎖를 수집하였다. 혈액 샘플을 장내구균 선택적 아가 매질에 대해 정량적으로 배양하고; THB 1ℓ에 희석된 혈액 100ℓ를 이중으로 플레이트에 전개시켰다. 밤샘 배양 후, 플레이트에서 CFU의 수를 읽고 10을 곱하여 혈액의 CFU/㎖를 얻었다. 이 값은 희생시켰을 때 순환하는 세균의 양과 직접 관련된다.
이 모델에서의 일차 종말점은 접종 3일 후 혈액 중의 장내구균의 CFU이다. 도 1에 나타낸 바와 같이, PBS 또는 대조 IgG1을 받은 모든 동물은 3일 후 그들의 혈액에 >102 CFU/㎖의 장내구균을 가졌고, 평균은 ~103 CFU/㎖이었다. 반대로, 항-장내구균 항체를 받은 모든 군은 혈액에 <102 CFU/㎖의 장내구균을 함유하였다. 이에 더하여, 하나의 경우, CR5187만 제외하고 모든 경우, 중간값은 대조군의 것보다 낮은 대수였다. 하나의 항체, CR6089은 평가에서 민감도 수준보다 낮은 중간값을 가졌고(10 CFU/㎖) 8마리 동물 중 6마리의 혈액에서 세균이 검출되지 않았다. 낮은 투여량으로 사용된 CR6016 및 CR6241는 여전히 중간값이 10 CFU/㎖에 근접하였고 이것은 그들이 높은 효능을 갖는다는 것을 나타낸다. 변동의 비-계수적 분석(Kruskal-Wallis)은 차이가 매우 중요하다는 것을 나타낸다(p < 0.001). 페어와이즈(Pairwise) 비교를 시험 IgG1과 음성 대조 IgG1 간에 대해 Bonferroni 보정된 Mann-Whitney 시험을 사용하여 수행하였다. 항체 CR5159, CR5187, CR6043, CR6049, CR6089, 및 CR6241은 모두 대조 항체와 비교하여 상당히 차이가 있었고(p < 0.05), 반면 항체 CR6043 및 CR6071의 중간값 차이는 대조 항체와 비교하여 중요하지 않았다.
실시예 9
IgG1 경쟁 평가
패널의 항체들이 동일한 표적에 결합하기 위해 경쟁하는가를 입증하기 위해, 경쟁 ELISA를 개발하였다. 장내구균 균주 12030을 혈액 아가 플레이트 상에 칠하고 37℃에서 밤새도록 배양하였다. 콜로니를 50 mM 탄산염 완충물(0.2 M Na2CO3 8부피, 0.2M NaHCO3 17부피 및 증류수 75부피) 5 ㎖를 사용하여 플레이트로부터 닦아내고, 3분 동안 4000 rpm에서 원심분리하였다. 얻은 펠렛을 탄산염 완충액 500 ㎕ 중에 재현탁하고, 다시 원심분리하고 그리고 펠렛을 탄산염 완충액 500 ㎕ 중에 재현탁하였다. 세균의 희석물 시리즈를 OD600를 측정하여 세포 밀도를 결정하였다.
장내구균 균주를 밀도 5×lO9 세포/㎖로 희석하고 100 ㎕ (5×lO8 cells)/웰을 밤새도록 4℃에서 Nunc-Immuno Maxisorp F96 플레이트 상에 코팅하였다. 배양 후, 웰을 PBS로 3회 세척하고 1시간동안 실온에서 PBS/웰에서 300 ㎕ 2% (v/v) ELK로 차단하였다. 별개의 튜브에서, (상기 ELISA에 의해 결정된 바와 같이) 아포화상태로 희석된 (위와 같이 생산된) 각각의 scFv-파아지 맥시프레프(maxiprep) 25 ㎕를 25 ㎕ 차단 완충액 (4% (v/v) ELK/PBS) 및 PBS에서 10 μg/㎖로 희석된 50 ㎕ IgG1 상등액과 혼합하였다. 혼합물을 얼음 위에서 20분 동안 배양하였다. 웰에서 차단 용액을 제거한 후, 혼합물 100 ㎕를 각각의 웰에 첨가하고 1시간 동안 실온에서 배양하였다. 그리고 나서, 웰을 PBS/0.01%(v/v) Tween으로 3회 그리고 PBS로 1회 세척하였다. 세척 후, 웰 당 항-M13 HRP (PBS에서 2% (v/v) ELK 중 1:5000) 100㎍를 첨가하고 60분 동안 실온에서 배양하였다. 웰을 다시 세척하고 각 웰 당 OPD-용액을 100 ㎕ 첨가하여 가시화하였다. 5~10분 후 각 웰에 1M H2SO4 50 ㎕를 첨가하여 반응을 멈추고 492nm에서 OD를 측정하였다. 항체의 전체 패널과 대조 IgG1 CR4374에 대해 실험을 2회 반복하였다. 결과는 항체가 다섯 그룹에 속함을 나타낸다. 그룹 A는 CR6089 및 CR6092으로 이루어지고; 그룹 B는 CR5157, CR5187, CR6043, CR6049, CR6388, CR6389, CR6396, CR6402, CR6409, CR6421, 및 CR6429로 이루어지고; 그리고 그룹 C는 CR5159, CR5166, CR6050, CR6077, CR6078, CR6086, 및 CR6191으로 이루어지고 나머지 항체 CR5140, CR5179, CR6016, CR6071, CR6079, CR6087, CR6195, CR6198, CR6241, CR6242, CR6246, CR6252, CR6415, 및 CR6432는 결합을 위해 어느 다른 항체와 경쟁하지 않았다.
실시예 10
옵소닌 탐식 사멸평가로 측정된 다양한 E. faecalis, E. faecium 및 S. aureus 균주에 대한 항-장내구균 IgG1의 인 비트로 옵소닌 탐식 활성
항-장내구균 모노클로날 항체 패널의 사멸활성의 폭을 결정하기 위해, 상기된 바와 같이 제조된 IgG1의 정제된 배치를 상기 옵소닌 탐식 사멸활성에서의 사멸 활성에 대해 분석하였다. 이에 더하여 E. faecalis 균주, 타입 2; 두개의 다른 E. faecium 임상 단리물, 740220 및 838970; 및 S. aureus 임상 단리물 502을 시험하였다. 옵소닌 탐식 사멸 평가에서 비-경쟁적 결합 능력과 효능을 기준으로 34개의 원래의 패널로부터 18개의 항체를 선택하였다. 표 15에 나타낸 바와 같이, 선택된 패널은 두 농도, 2.5 및 0.025 μg/ml에서, E. faecium에 대해 사멸 활성을 나타내었고, 비록 CR5140, CR6016 및 CR6078의 사멸 활성은 가장 높은 농도에서 균주 838970에 대하여 보다 20% 낮았다. 하나를 제외한 모든 항체는 E. faecalis 균주 타입 2에 대해 측정 가능한 활성을 가졌고, 반면 18개중 11개의 항체는 시험된 최고 농도에서 25% 보다 낮은 사멸활성을 가졌다. 놀랍기는, 패널의 모든 항체는 S. aureus 균주 502에 대해 사멸활성을 가졌고, 이것은 항체가 교차-반응 표적을 광범위하게 인식한다는 것을 나타낸다. 본 발명자들은 항체 중 어느 것이 S. aureus의 지질타이코산(LTA)에 결합하는지를 시험하였고, 이들 항체 중 그렇게 하는 것으로 보이는 것은 없었다. 항체들 중 3개(CR6252, CR6415 및 CR6421)를 또 다른 황색 포도상구균 균주(Newman)에 대해, 그리고 표피 포도상구균 균주(RP62A)에 대해 옵소닌 탐식 사멸 활성에 대해 시험하였고, 시험된 3개의 항체 모두는 이들 다양한 포도상 구균 종과 균주에 대해 사멸 활성을 나타내었다.
표 1: 인간 람다 사슬 가변 영역 프라이머(센스)
표 2: 인간 카파 사슬 가변 영역 프라이머 (센스).
표 3: SalI 제한 부위로 연장된 인간 카파 사슬 가변 영역 프라이머 (센스), NotI 제한 부위로 연장된 인간 카파 사슬 J-영역 프라이머 (안티-센스), SalI 제한 부위로 연장된 인간 람다 사슬 가변 영역 프라이머 (센스) 및 NotI 제한 부위로 연장된 인간 람다 사슬 J-영역 프라이머 (안티-센스).
표 4: 아가로스 겔 분석에 의해 측정된 농도를 기준으로, 최종 혼합물 중 다양한 경사슬 산물의 백분률
표 5: 인간 IgG 중사슬 가변 영역 프라이머 (센스)
표 6: SfiI/NcoI 제한 부위로 연장된 인간 IgG 중사슬 가변 영역 프라이머 (센스) 및 XhoI/BstEII 제한 부위로 연장된 인간 IgG 중사슬 J-영역 프라이머(안티-센스).
표 7: 최종 혼합물에서 다양한 중사슬 산물의 백분율
표 8: 항-장내구균 단일-사슬 (scFv) 파아지 항체의 선택과 스크리닝에 사용되는 장내구균 균주
표 9: FACS에 의해 측정된 단일-사슬 (scFv) 파아지 항체의 장내구균 특이 결합 활성
ND : 측정되지 않음
표 10: 장내구균 특이 단일-사슬 Fvs의 데이타
표 11: 장내구균 특이 단일 사슬 Fvs의 CDR 영역의 자료
표 12: 장내구균 특이 IgGs의 데이타
표 13: ELISA에 의해 측정된 인간 IgG 항체에 의한 Enterococcus faecalis 및 Enterococcus faecium 의 다양한 균주에 대한 특이 결합 활성
표 14: 인간 IgG1 항체에 의한 Enterococcus faecalis 균주에 대한 인 비츠로 옵소닌탐식 사멸활성
표 15: 옵소닌 탐식 사멸 평가에 의해 측정된 IgG1 항체의 사멸 활성
참조 문헌
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<170> PatentIn version 3.1
<210> 1
<211> 5
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 1
Asp Tyr Tyr Met His
1 5
<210> 2
<211> 17
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 2
Leu Val Asp Pro Glu Asp Gly Glu Thr Ile Tyr Ala Glu Lys Phe Gln
1 5 10 15
Gly
<210> 3
<211> 14
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 3
Ala Glu Val Met Thr Thr Ile Asn Asn Trp Tyr Phe Asp Leu
1 5 10
<210> 4
<211> 13
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 4
Ser Gly Ser Ser Ser Asn Ile Gly Ser Asn Asn Val Ser
1 5 10
<210> 5
<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 5
Ser Asn Asn Gln Arg Pro Ser
1 5
<210> 6
<211> 11
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 6
Ala Ala Trp Asp Asp Ser Leu Asn Gly Trp Val
1 5 10
<210> 7
<211> 5
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 7
Ser Tyr Ala Ile Ser
1 5
<210> 8
<211> 17
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 8
Trp Ile Ser Ala Tyr Asn Gly Asn Thr Asn Tyr Ala Arg Lys Leu Gln
1 5 10 15
Gly
<210> 9
<211> 24
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 9
Ala Gly Leu Met Phe Thr Ala Trp Phe Gly Glu Leu Trp Asp His Gly
1 5 10 15
Thr Lys Asp Asn Trp Phe Asp Pro
20
<210> 10
<211> 13
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 10
Thr Arg Ser Ser Gly Ser Ile Ala Ser Tyr Tyr Val Gln
1 5 10
<210> 11
<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 11
Glu Asp Asn Gln Arg Pro Ser
1 5
<210> 12
<211> 9
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 12
Gln Ser Tyr Asp Ser Ser Asn Gln Val
1 5
<210> 13
<211> 5
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 13
Lys Tyr Trp Ile Gly
1 5
<210> 14
<211> 17
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 14
Ile Ile Tyr Pro Gly Asp Ser Asp Thr Arg Tyr Ser Pro Ser Phe Gln
1 5 10 15
Gly
<210> 15
<211> 12
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 15
Gly Ser Gly Ile Ala Thr Gly Asn Ser Phe Asp Ser
1 5 10
<210> 16
<211> 14
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 16
Ala Ser Ser Thr Gly Ala Val Thr Ser Gly Tyr Tyr Pro Asn
1 5 10
<210> 17
<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 17
Ser Thr Ser Lys Lys His Ser
1 5
<210> 18
<211> 9
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 18
Leu Leu Ser Tyr Gly Gly Ala Arg Val
1 5
<210> 19
<211> 5
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 19
Ser Tyr Gly Ile Ser
1 5
<210> 20
<211> 17
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 20
Arg Ile Ile Pro Val Gly Gly Asn Thr Leu Tyr Ser Gln Met Phe Gln
1 5 10 15
Gly
<210> 21
<211> 9
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 21
Asp Gly Gly Arg Trp Gln Phe Asp Tyr
1 5
<210> 22
<211> 11
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 22
Arg Ala Ser Gln Gly Ile Ser Asn Trp Leu Ala
1 5 10
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<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 23
Ala Ala Ser Ser Leu Gln Ser
1 5
<210> 24
<211> 9
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 24
Gln Gln Ser Lys Asn Phe Pro Tyr Thr
1 5
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<211> 5
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 25
Ser Tyr Trp Ile Gly
1 5
<210> 26
<211> 17
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 26
Ile Ile Tyr Pro Gly Asp Ser Asp Thr Arg Tyr Ser Pro Ser Phe Gln
1 5 10 15
Gly
<210> 27
<211> 14
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 27
Arg Tyr Cys Ser Gly Gly Thr Cys Ser Asp Gly Phe Asp Ile
1 5 10
<210> 28
<211> 14
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 28
Thr Gly Thr Ser Ser Asp Val Gly Gly Tyr Asn Tyr Val Ser
1 5 10
<210> 29
<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 29
Glu Val Ser Lys Arg Pro Ser
1 5
<210> 30
<211> 10
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 30
Ser Ser Tyr Ala Gly Ser Asn Asn Leu Val
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<210> 31
<211> 5
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 31
Ser Tyr Trp Ile Gly
1 5
<210> 32
<211> 17
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 32
Ile Ile Tyr Pro Gly Asp Ser Asp Thr Arg Tyr Ser Pro Ser Phe Gln
1 5 10 15
Gly
<210> 33
<211> 11
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 33
Leu Phe Arg Val Arg Gly Gly His Phe Asp Ser
1 5 10
<210> 34
<211> 14
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 34
Thr Gly Thr Asn Ser Asp Val Gly Gly Tyr Asn Tyr Val Ser
1 5 10
<210> 35
<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 35
Asp Val Thr Asn Arg Pro Ser
1 5
<210> 36
<211> 10
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 36
Ser Ser Phe Thr Ser Ser Ser Thr Arg Val
1 5 10
<210> 37
<211> 5
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 37
Ser Tyr Gly Met His
1 5
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<211> 17
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 38
Met Ile Trp Ser Asp Gly Ser Asn Lys Tyr Tyr Ala Asp Ser Val Lys
1 5 10 15
Gly
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<211> 13
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 39
Asn Tyr Gly Ser Gly Ser Tyr Trp Gly Gly Phe Asp Tyr
1 5 10
<210> 40
<211> 14
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 40
Thr Gly Thr Ser Ser Asp Val Gly Gly Tyr Asn Leu Val Ser
1 5 10
<210> 41
<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 41
Glu Gly Ser Lys Arg Pro Ser
1 5
<210> 42
<211> 10
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 42
Ser Ser Tyr Thr Thr Ser Ser Thr His Val
1 5 10
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<211> 5
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 43
Ser Tyr Ala Ile Ser
1 5
<210> 44
<211> 17
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 44
Gly Ile Ile Pro Ile Phe Gly Thr Ala Asn Tyr Ala Gln Lys Phe Gln
1 5 10 15
Gly
<210> 45
<211> 10
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 45
Leu Ser Pro Arg Tyr Tyr Gly Met Asp Val
1 5 10
<210> 46
<211> 14
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 46
Thr Gly Thr Ser Ser Asp Val Gly Gly Tyr Asn Tyr Val Ser
1 5 10
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<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 47
Gly Gly Ser Glu Arg Pro Ser
1 5
<210> 48
<211> 10
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 48
Ser Ser Tyr Thr Ser Ser Gly Thr Leu Leu
1 5 10
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<211> 5
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 49
Ser Tyr Ala Met Tyr
1 5
<210> 50
<211> 17
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 50
Leu Ile Ser His Asp Ala Ser Lys Met Phe Tyr Ala Asp Ser Val Lys
1 5 10 15
Gly
<210> 51
<211> 9
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 51
Glu Arg Thr Gly Tyr Tyr Gly Ala Tyr
1 5
<210> 52
<211> 11
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 52
Arg Ala Ser Gln Gly Ile Gly Thr Trp Leu Ala
1 5 10
<210> 53
<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 53
Ser Ala Ser Ser Leu Gln Ser
1 5
<210> 54
<211> 9
<212> PRT
<213> Homo sapiens
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Gln Gln Ala Asn Ser Phe Pro Ile Thr
1 5
<210> 55
<211> 5
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 55
Ser Tyr Ala Met Ser
1 5
<210> 56
<211> 14
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 56
Ala Leu Ser Gly Ser Thr Thr Phe Tyr Ala Asp Ser Val Lys
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<210> 57
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Gly Asn Tyr Tyr Gly Met Asp Val
1 5
<210> 58
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<212> PRT
<213> Homo sapiens
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Ser Gly Ser Ser Ser Asn Ile Gly Lys Phe Tyr Val Tyr
1 5 10
<210> 59
<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 59
Ser Asn Asn Gln Arg Pro Ser
1 5
<210> 60
<211> 11
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 60
Ala Ala Trp Asp Gly Ser Leu Asn Gly Tyr Val
1 5 10
<210> 61
<211> 747
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<213> Artificial sequence
<220>
<223> SC05-159
<220>
<221> CDS
<222> (1)..(747)
<223>
<400> 61
cag gtc cag ctg gta cag tct ggg gct gag gtg aag aag ccc ggg gct 48
Gln Val Gln Leu Val Gln Ser Gly Ala Glu Val Lys Lys Pro Gly Ala
1 5 10 15
aca gtg aaa atc tcc tgc aag gtt tct gga tac acc ttc acc gac tac 96
Thr Val Lys Ile Ser Cys Lys Val Ser Gly Tyr Thr Phe Thr Asp Tyr
20 25 30
tac atg cac tgg gtg caa cag gcc cct gga aaa ggg ctt gag tgg atg 144
Tyr Met His Trp Val Gln Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Met
35 40 45
gga ctt gtt gat cct gaa gat ggt gaa aca ata tac gca gag aag ttc 192
Gly Leu Val Asp Pro Glu Asp Gly Glu Thr Ile Tyr Ala Glu Lys Phe
50 55 60
cag ggc aga gtc acc ata acc gcg gac acg tct aca gac aca gcc tac 240
Gln Gly Arg Val Thr Ile Thr Ala Asp Thr Ser Thr Asp Thr Ala Tyr
65 70 75 80
atg gag ctg agc agc ctg aga tct gac gac acg gcc gtg tat tac tgc 288
Met Glu Leu Ser Ser Leu Arg Ser Asp Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys
85 90 95
gcg aga gct gag gtg atg act aca att aac aac tgg tac ttc gac ctc 336
Ala Arg Ala Glu Val Met Thr Thr Ile Asn Asn Trp Tyr Phe Asp Leu
100 105 110
tgg ggc cgt ggc acc ctg gtc acc gtc tcg agc ggt acg ggc ggt tca 384
Trp Gly Arg Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser Gly Thr Gly Gly Ser
115 120 125
ggc gga acc ggc agc ggc act ggc ggg tcg acg tcc tat gtg ctg act 432
Gly Gly Thr Gly Ser Gly Thr Gly Gly Ser Thr Ser Tyr Val Leu Thr
130 135 140
cag cca ccc tca gcg tct ggg acc ccc ggg cag agg gtc acc atc tct 480
Gln Pro Pro Ser Ala Ser Gly Thr Pro Gly Gln Arg Val Thr Ile Ser
145 150 155 160
tgt tct gga agc agc tcc aac atc gga agt aat aat gta agc tgg tac 528
Cys Ser Gly Ser Ser Ser Asn Ile Gly Ser Asn Asn Val Ser Trp Tyr
165 170 175
cag cag ctc cca gga acg gcc ccc aaa ctc ctc atc tat agt aat aat 576
Gln Gln Leu Pro Gly Thr Ala Pro Lys Leu Leu Ile Tyr Ser Asn Asn
180 185 190
cag cgg ccc tca ggg gtc cct gac cga ttc tct ggc tcc aag tct ggc 624
Gln Arg Pro Ser Gly Val Pro Asp Arg Phe Ser Gly Ser Lys Ser Gly
195 200 205
acc tca gcc tcc ctg gcc atc agt ggg ctc cag tct gag gat gag gct 672
Thr Ser Ala Ser Leu Ala Ile Ser Gly Leu Gln Ser Glu Asp Glu Ala
210 215 220
gat tat tac tgt gca gca tgg gat gac agc ctg aat ggt tgg gtg ttc 720
Asp Tyr Tyr Cys Ala Ala Trp Asp Asp Ser Leu Asn Gly Trp Val Phe
225 230 235 240
ggc gga ggg acc aag ctg acc gtc cta 747
Gly Gly Gly Thr Lys Leu Thr Val Leu
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Gln Gly Arg Val Thr Ile Thr Ala Asp Thr Ser Thr Asp Thr Ala Tyr
65 70 75 80
Met Glu Leu Ser Ser Leu Arg Ser Asp Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys
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Ala Arg Ala Glu Val Met Thr Thr Ile Asn Asn Trp Tyr Phe Asp Leu
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Trp Gly Arg Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser Gly Thr Gly Gly Ser
115 120 125
Gly Gly Thr Gly Ser Gly Thr Gly Gly Ser Thr Ser Tyr Val Leu Thr
130 135 140
Gln Pro Pro Ser Ala Ser Gly Thr Pro Gly Gln Arg Val Thr Ile Ser
145 150 155 160
Cys Ser Gly Ser Ser Ser Asn Ile Gly Ser Asn Asn Val Ser Trp Tyr
165 170 175
Gln Gln Leu Pro Gly Thr Ala Pro Lys Leu Leu Ile Tyr Ser Asn Asn
180 185 190
Gln Arg Pro Ser Gly Val Pro Asp Arg Phe Ser Gly Ser Lys Ser Gly
195 200 205
Thr Ser Ala Ser Leu Ala Ile Ser Gly Leu Gln Ser Glu Asp Glu Ala
210 215 220
Asp Tyr Tyr Cys Ala Ala Trp Asp Asp Ser Leu Asn Gly Trp Val Phe
225 230 235 240
Gly Gly Gly Thr Lys Leu Thr Val Leu
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<400> 63
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Gln Val Gln Leu Val Gln Ser Gly Ala Glu Val Lys Lys Pro Gly Ala
1 5 10 15
tca gtg aag gtc tcc tgc aag gct tct ggt tac acc ttt acc agc tat 96
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50 55 60
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Gln Gly Arg Val Thr Met Thr Thr Asp Thr Ser Thr Ser Thr Ala Tyr
65 70 75 80
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Met Glu Leu Arg Ser Leu Arg Ser Asp Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys
85 90 95
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Ala Arg Ala Gly Leu Met Phe Thr Ala Trp Phe Gly Glu Leu Trp Asp
100 105 110
cac ggg acg aag gac aac tgg ttc gac ccc tgg ggc cag gga acc ctg 384
His Gly Thr Lys Asp Asn Trp Phe Asp Pro Trp Gly Gln Gly Thr Leu
115 120 125
gtc acc gtc tcg agc ggt acg ggc ggt tca ggc gga acc ggc agc ggc 432
Val Thr Val Ser Ser Gly Thr Gly Gly Ser Gly Gly Thr Gly Ser Gly
130 135 140
act ggc ggg tcg acg aat ttt atg ctg act cag ccc cac tct gtg tcg 480
Thr Gly Gly Ser Thr Asn Phe Met Leu Thr Gln Pro His Ser Val Ser
145 150 155 160
gag tct ccg ggg aag acg gta acc atc tcc tgc acc cgc agc agt ggc 528
Glu Ser Pro Gly Lys Thr Val Thr Ile Ser Cys Thr Arg Ser Ser Gly
165 170 175
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Ser Ile Ala Ser Tyr Tyr Val Gln Trp Tyr Gln Gln Arg Pro Gly Ser
180 185 190
tcc ccc acc act gtg atc tat gag gat aac caa aga ccc tct ggg gtc 624
Ser Pro Thr Thr Val Ile Tyr Glu Asp Asn Gln Arg Pro Ser Gly Val
195 200 205
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Gln Ser Tyr Asp Ser Ser Asn Gln Val Phe Gly Gly Gly Thr Lys Leu
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Thr Val Leu
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Ala Arg Gly Ser Gly Ile Ala Thr Gly Asn Ser Phe Asp Ser Trp Gly
100 105 110
cag gga acc ctg gtc acc gtc tcg agc ggt acg ggc ggt tca ggc gga 384
Gln Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser Gly Thr Gly Gly Ser Gly Gly
115 120 125
acc ggc agc ggc act ggc ggg tcg acg cag act gtg gtg act cag gag 432
Thr Gly Ser Gly Thr Gly Gly Ser Thr Gln Thr Val Val Thr Gln Glu
130 135 140
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Gln Gly Arg Val Thr Met Thr Ser Asp Thr Ser Thr Ser Thr Val Tyr
65 70 75 80
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Leu Glu Leu Ser Ser Leu Arg Ser Glu Asp Thr Ala Val Tyr Phe Cys
85 90 95
gcg aga gat ggc ggc agg tgg cag ttt gac tac tgg ggc cag gga acc 336
Ala Arg Asp Gly Gly Arg Trp Gln Phe Asp Tyr Trp Gly Gln Gly Thr
100 105 110
ctg gtc acc gtc tcg agc ggt acg ggc ggt tca ggc gga acc ggc agc 384
Leu Val Thr Val Ser Ser Gly Thr Gly Gly Ser Gly Gly Thr Gly Ser
115 120 125
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Gly Gly Thr Gly Ser Gly Thr Gly Gly Ser Thr Gln Ser Ala Leu Thr
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Cys Thr Gly Thr Ser Ser Asp Val Gly Gly Tyr Asn Tyr Val Ser Trp
165 170 175
tac caa cag cac cca ggc aaa gcc ccc aaa ctc atg att tat gag gtc 576
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ggc gga ggg acc aag ctg acc gtc cta 747
Gly Gly Gly Thr Lys Leu Thr Val Leu
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Trp Ile Gly Trp Val Arg Gln Met Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Met
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85 90 95
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Gly Gly Thr Gly Ser Gly Thr Gly Gly Ser Thr Gln Ser Ala Leu Thr
130 135 140
Gln Pro Pro Ser Ala Ser Gly Ser Pro Gly Gln Ser Val Thr Ile Ser
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Cys Thr Gly Thr Ser Ser Asp Val Gly Gly Tyr Asn Tyr Val Ser Trp
165 170 175
Tyr Gln Gln His Pro Gly Lys Ala Pro Lys Leu Met Ile Tyr Glu Val
180 185 190
Ser Lys Arg Pro Ser Gly Val Pro Asp Arg Phe Ser Gly Ser Lys Ser
195 200 205
Gly Asn Thr Ala Ser Leu Thr Val Ser Gly Leu Gln Ala Glu Asp Glu
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<223>
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ctg cag tgg agc agc ctg aag gcc tcg gac acc gcc atg tat tac tgt 288
Leu Gln Trp Ser Ser Leu Lys Ala Ser Asp Thr Ala Met Tyr Tyr Cys
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gcg aga ctt ttt cgg gtt cgg gga ggc cac ttt gac tcc tgg ggc cag 336
Ala Arg Leu Phe Arg Val Arg Gly Gly His Phe Asp Ser Trp Gly Gln
100 105 110
gga acc ctg gtc acc gtc tcg agc ggt acg ggc ggt tca ggc gga acc 384
Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser Gly Thr Gly Gly Ser Gly Gly Thr
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ggc agc ggc act ggc ggg tcg acg cag tct gcc ctg act cag cct gcc 432
Gly Ser Gly Thr Gly Gly Ser Thr Gln Ser Ala Leu Thr Gln Pro Ala
130 135 140
tcc gtg tct ggg tct cct gga cag tcg atc acc atc tcc tgc act gga 480
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His Pro Gly Lys Ala Pro Lys Leu Leu Ile Tyr Asp Val Thr Asn Arg
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85 90 95
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100 105 110
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115 120 125
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130 135 140
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Thr Gly Thr Ser Ser Asp Val Gly Gly Tyr Asn Leu Val Ser Trp Tyr
165 170 175
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180 185 190
aag cgg ccc tca ggg gtt tct aat cgc ttc ttt ggc tcc aag tct ggc 624
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85 90 95
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100 105 110
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115 120 125
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85 90 95
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Lys
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Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Arg Glu Glu Met Thr Lys Asn Gln Val Ser
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Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr Pro Ser Asp Ile Ala Val Glu
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Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr Lys Thr Thr Pro Pro
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Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr Ser Lys Leu Thr Val
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Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn Val Phe Ser Cys Ser Val Met
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His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys Ser Leu Ser Leu Ser
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Gly Arg Ile Ile Pro Val Gly Gly Asn Thr Leu Tyr Ser Gln Met Phe
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Gln Gly Arg Val Thr Met Thr Ser Asp Thr Ser Thr Ser Thr Val Tyr
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115 120 125
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Trp Gly Gln Gly Thr Met Val Thr Val Ser Ser Ala Ser Thr Lys Gly
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Thr Ala Ala Leu Gly Cys Leu Val Lys Asp Tyr Phe Pro Glu Pro Val
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Gln Val Gln Leu Val Gln Ser Gly Ala Glu Val Lys Lys Pro Gly Glu
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450
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145 150 155 160
Trp Asn Ser Gly Ala Leu Thr Ser Gly Val His Thr Phe Pro Ala Val
165 170 175
Leu Gln Ser Ser Gly Leu Tyr Ser Leu Ser Ser Val Val Thr Val Pro
180 185 190
Ser Ser Ser Leu Gly Thr Gln Thr Tyr Ile Cys Asn Val Asn His Lys
195 200 205
Pro Ser Asn Thr Lys Val Asp Lys Arg Val Glu Pro Lys Ser Cys Asp
210 215 220
Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys Pro Ala Pro Glu Leu Leu Gly Gly
225 230 235 240
Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro Lys Asp Thr Leu Met Ile
245 250 255
Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys Val Val Val Asp Val Ser His Glu
260 265 270
Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp Tyr Val Asp Gly Val Glu Val His
275 280 285
Asn Ala Lys Thr Lys Pro Arg Glu Glu Gln Tyr Asn Ser Thr Tyr Arg
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Val Val Ser Val Leu Thr Val Leu His Gln Asp Trp Leu Asn Gly Lys
305 310 315 320
Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys Ala Leu Pro Ala Pro Ile Glu
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Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly Gln Pro Arg Glu Pro Gln Val Tyr
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Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr Pro Ser Asp Ile Ala Val Glu Trp
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Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr Ser Lys Leu Thr Val Asp
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Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn Val Phe Ser Cys Ser Val Met His
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Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys Ser Leu Ser Leu Ser Pro
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Gly Lys
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1 5 10 15
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Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Ser Tyr
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ggc atg cac tgg gtc cgc cag gct cca ggc aag ggg ctg gag tgg gtg 144
Gly Met His Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val
35 40 45
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Ala Met Ile Trp Ser Asp Gly Ser Asn Lys Tyr Tyr Ala Asp Ser Val
50 55 60
aag ggc cga ttc acc atc tcc aga gac aat tcc aag aac acg ctg tat 240
Lys Gly Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asn Ser Lys Asn Thr Leu Tyr
65 70 75 80
ctg caa atg aac agc ctg aga gtc gag gac acg gct gtg tat tac tgt 288
Leu Gln Met Asn Ser Leu Arg Val Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys
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gcg agc aac tat ggt tcg ggg agt tat tgg ggg gga ttt gac tac tgg 336
Ala Ser Asn Tyr Gly Ser Gly Ser Tyr Trp Gly Gly Phe Asp Tyr Trp
100 105 110
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Gly Gln Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser Ala Ser Thr Lys Gly Pro
115 120 125
agc gtg ttc ccc ctg gcc ccc agc agc aag agc acc agc ggc ggc aca 432
Ser Val Phe Pro Leu Ala Pro Ser Ser Lys Ser Thr Ser Gly Gly Thr
130 135 140
gcc gcc ctg ggc tgc ctg gtg aag gac tac ttc ccc gag ccc gtg acc 480
Ala Ala Leu Gly Cys Leu Val Lys Asp Tyr Phe Pro Glu Pro Val Thr
145 150 155 160
gtg agc tgg aac agc ggc gcc ttg acc agc ggc gtg cac acc ttc ccc 528
Val Ser Trp Asn Ser Gly Ala Leu Thr Ser Gly Val His Thr Phe Pro
165 170 175
gcc gtg ctg cag agc agc ggc ctg tac agc ctg agc agc gtg gtg acc 576
Ala Val Leu Gln Ser Ser Gly Leu Tyr Ser Leu Ser Ser Val Val Thr
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260 265 270
gag gtg aag ttc aac tgg tac gtg gac ggc gtg gag gtg cac aac gcc 864
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275 280 285
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cgg tgg cag cag ggc aac gtg ttc agc tgc agc gtg atg cac gag gcc 1296
Arg Trp Gln Gln Gly Asn Val Phe Ser Cys Ser Val Met His Glu Ala
420 425 430
ctg cac aac cac tac acc cag aag agc ctg agc ctg agc ccc ggc aag 1344
Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys Ser Leu Ser Leu Ser Pro Gly Lys
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Glu Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Gly Leu Val Gln Pro Gly Arg
1 5 10 15
Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Arg Ser Tyr
20 25 30
Ala Met Tyr Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Leu
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Ala Leu Ile Ser His Asp Ala Ser Lys Met Phe Tyr Ala Asp Ser Val
50 55 60
Lys Gly Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asn Ser Lys Asn Thr Leu Ser
65 70 75 80
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Leu Ala Pro Ser Ser Lys Ser Thr Ser Gly Gly Thr Ala Ala Leu Gly
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Cys Leu Val Lys Asp Tyr Phe Pro Glu Pro Val Thr Val Ser Trp Asn
145 150 155 160
Ser Gly Ala Leu Thr Ser Gly Val His Thr Phe Pro Ala Val Leu Gln
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Ser Leu Gly Thr Gln Thr Tyr Ile Cys Asn Val Asn His Lys Pro Ser
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1 5 10 15
tcc ctg aga ctc tcc tgt gca gcc tct gga ctc acc ttt agc agc tat 96
Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Leu Thr Phe Ser Ser Tyr
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Ala Met Ser Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val
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tca gct ctt agt ggt agt acc aca ttc tac gca gac tcc gtg aag ggc 192
Ser Ala Leu Ser Gly Ser Thr Thr Phe Tyr Ala Asp Ser Val Lys Gly
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Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asn Ala Lys Asn Thr Leu Tyr Leu Gln
65 70 75 80
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aag gac tac ttc ccc gag ccc gtg acc gtg agc tgg aac agc ggc gcc 480
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Leu Ala Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Lys Ala Pro Glu Leu Leu Ile
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<400> 118
Asp Ile Gln Met Thr Gln Ser Pro Ser Ser Leu Ser Ala Ser Val Gly
1 5 10 15
Asp Arg Val Thr Leu Thr Cys Arg Ala Ser Gln Gly Ile Gly Thr Trp
20 25 30
Leu Ala Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Lys Ala Pro Lys Leu Leu Ile
35 40 45
Tyr Ser Ala Ser Ser Leu Gln Ser Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly
50 55 60
Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Leu Ser Ile Ser Asn Leu Gln Pro
65 70 75 80
Glu Asp Phe Ala Thr Tyr Tyr Cys Gln Gln Ala Asn Ser Phe Pro Ile
85 90 95
Thr Phe Gly Gln Gly Thr Arg Leu Glu Ile Lys Arg Ala Ala Ala Pro
100 105 110
Ser Val Phe Ile Phe Pro Pro Ser Asp Glu Gln Leu Lys Ser Gly Thr
115 120 125
Ala Ser Val Val Cys Leu Leu Asn Asn Phe Tyr Pro Arg Glu Ala Lys
130 135 140
Val Gln Trp Lys Val Asp Asn Ala Leu Gln Ser Gly Asn Ser Gln Glu
145 150 155 160
Ser Val Thr Glu Gln Asp Ser Lys Asp Ser Thr Tyr Ser Leu Ser Ser
165 170 175
Thr Leu Thr Leu Ser Lys Ala Asp Tyr Glu Lys His Lys Val Tyr Ala
180 185 190
Cys Glu Val Thr His Gln Gly Leu Ser Ser Pro Val Thr Lys Ser Phe
195 200 205
Asn Arg Gly Glu Cys
210
<210> 119
<211> 660
<212> DNA
<213> Homo sapiens
<220>
<221> CDS
<222> (1)..(660)
<223>
<400> 119
tcc tat gtg ctg act cag cca ccc tca gcg tct ggg acc ccc ggg cag 48
Ser Tyr Val Leu Thr Gln Pro Pro Ser Ala Ser Gly Thr Pro Gly Gln
1 5 10 15
agg gtc acc atc tct tgt tcc gga agc agc tcc aac atc gga aag ttt 96
Arg Val Thr Ile Ser Cys Ser Gly Ser Ser Ser Asn Ile Gly Lys Phe
20 25 30
tat gtg tac tgg tac cag cag ttc cca gga gcg gcc ccc aaa ctc ctc 144
Tyr Val Tyr Trp Tyr Gln Gln Phe Pro Gly Ala Ala Pro Lys Leu Leu
35 40 45
atc tat agt aat aat cag cgg ccc tca ggg gtc cct gac cga ttc tct 192
Ile Tyr Ser Asn Asn Gln Arg Pro Ser Gly Val Pro Asp Arg Phe Ser
50 55 60
ggc tcc aag tct ggc acc tca gcc tcc ctg gcc atc agt ggg ctc cag 240
Gly Ser Lys Ser Gly Thr Ser Ala Ser Leu Ala Ile Ser Gly Leu Gln
65 70 75 80
tct gag gat gag gct gat tat tac tgt gca gca tgg gat ggc agc ctg 288
Ser Glu Asp Glu Ala Asp Tyr Tyr Cys Ala Ala Trp Asp Gly Ser Leu
85 90 95
aat ggt tat gtc ttc gga act ggg acc aag gtc acc gtc cta ggt gcg 336
Asn Gly Tyr Val Phe Gly Thr Gly Thr Lys Val Thr Val Leu Gly Ala
100 105 110
gcc gca ggc cag ccc aag gcc gct ccc agc gtg acc ctg ttc ccc ccc 384
Ala Ala Gly Gln Pro Lys Ala Ala Pro Ser Val Thr Leu Phe Pro Pro
115 120 125
tcc tcc gag gag ctg cag gcc aac aag gcc acc ctg gtg tgc ctc atc 432
Ser Ser Glu Glu Leu Gln Ala Asn Lys Ala Thr Leu Val Cys Leu Ile
130 135 140
agc gac ttc tac cct ggc gcc gtg acc gtg gcc tgg aag gcc gac agc 480
Ser Asp Phe Tyr Pro Gly Ala Val Thr Val Ala Trp Lys Ala Asp Ser
145 150 155 160
agc ccc gtg aag gcc ggc gtg gag acc acc acc ccc agc aag cag agc 528
Ser Pro Val Lys Ala Gly Val Glu Thr Thr Thr Pro Ser Lys Gln Ser
165 170 175
aac aac aag tac gcc gcc agc agc tac ctg agc ctc acc ccc gag cag 576
Asn Asn Lys Tyr Ala Ala Ser Ser Tyr Leu Ser Leu Thr Pro Glu Gln
180 185 190
tgg aag agc cac cgg agc tac agc tgc cag gtg acc cac gag ggc agc 624
Trp Lys Ser His Arg Ser Tyr Ser Cys Gln Val Thr His Glu Gly Ser
195 200 205
acc gtg gag aag acc gtg gcc ccc acc gag tgc agc 660
Thr Val Glu Lys Thr Val Ala Pro Thr Glu Cys Ser
210 215 220
<210> 120
<211> 220
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 120
Ser Tyr Val Leu Thr Gln Pro Pro Ser Ala Ser Gly Thr Pro Gly Gln
1 5 10 15
Arg Val Thr Ile Ser Cys Ser Gly Ser Ser Ser Asn Ile Gly Lys Phe
20 25 30
Tyr Val Tyr Trp Tyr Gln Gln Phe Pro Gly Ala Ala Pro Lys Leu Leu
35 40 45
Ile Tyr Ser Asn Asn Gln Arg Pro Ser Gly Val Pro Asp Arg Phe Ser
50 55 60
Gly Ser Lys Ser Gly Thr Ser Ala Ser Leu Ala Ile Ser Gly Leu Gln
65 70 75 80
Ser Glu Asp Glu Ala Asp Tyr Tyr Cys Ala Ala Trp Asp Gly Ser Leu
85 90 95
Asn Gly Tyr Val Phe Gly Thr Gly Thr Lys Val Thr Val Leu Gly Ala
100 105 110
Ala Ala Gly Gln Pro Lys Ala Ala Pro Ser Val Thr Leu Phe Pro Pro
115 120 125
Ser Ser Glu Glu Leu Gln Ala Asn Lys Ala Thr Leu Val Cys Leu Ile
130 135 140
Ser Asp Phe Tyr Pro Gly Ala Val Thr Val Ala Trp Lys Ala Asp Ser
145 150 155 160
Ser Pro Val Lys Ala Gly Val Glu Thr Thr Thr Pro Ser Lys Gln Ser
165 170 175
Asn Asn Lys Tyr Ala Ala Ser Ser Tyr Leu Ser Leu Thr Pro Glu Gln
180 185 190
Trp Lys Ser His Arg Ser Tyr Ser Cys Gln Val Thr His Glu Gly Ser
195 200 205
Thr Val Glu Lys Thr Val Ala Pro Thr Glu Cys Ser
210 215 220
<210> 121
<211> 24
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> Anti-sense primer HuCK-FOR
<400> 121
acactctccc ctgttgaagc tctt 24
<210> 122
<211> 23
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> Anti-sense primer HuCL2-FOR
<400> 122
tgaacattct gtaggggcca ctg 23
<210> 123
<211> 23
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> Anti-sense primer HuCL7-FOR
<400> 123
agagcattct gcaggggcca ctg 23
<210> 124
<211> 4941
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> Vector PDV-C06
<400> 124
aagcttgcat gcaaattcta tttcaaggag acagtcataa tgaaatacct attgcctacg 60
gcagccgctg gattgttatt actcgcggcc cagccggcca tggccgaggt gtttgactaa 120
tggggcgcgc ctcagggaac cctggtcacc gtctcgagcg gtacgggcgg ttcaggcgga 180
accggcagcg gcactggcgg gtcgacggaa attgtgctca cacagtctcc agccaccctg 240
tctttgtctc caggggaaag agccaccctc tcctgcaggg ccagtcagag tgttagcagc 300
tacttagcct ggtaccaaca gaaacctggc caggctccca ggctcctcat ctatgatgca 360
tccaacaggg ccactggcat cccagccagg ttcagtggca gtgggtctgg gacagacttc 420
actctcacca tcagcagcct agagcctgaa gattttgcag tttattactg tcagcagcgt 480
agcaactggc ctccggcttt cggcggaggg accaaggtgg agatcaaacg tgcggccgca 540
catcatcatc accatcacgg ggccgcatat accgatattg aaatgaaccg cctgggcaaa 600
ggggccgcat agactgttga aagttgttta gcaaaacctc atacagaaaa ttcatttact 660
aacgtctgga aagacgacaa aactttagat cgttacgcta actatgaggg ctgtctgtgg 720
aatgctacag gcgttgtggt ttgtactggt gacgaaactc agtgttacgg tacatgggtt 780
cctattgggc ttgctatccc tgaaaatgag ggtggtggct ctgagggtgg cggttctgag 840
ggtggcggtt ctgagggtgg cggtactaaa cctcctgagt acggtgatac acctattccg 900
ggctatactt atatcaaccc tctcgacggc acttatccgc ctggtactga gcaaaacccc 960
gctaatccta atccttctct tgaggagtct cagcctctta atactttcat gtttcagaat 1020
aataggttcc gaaataggca gggtgcatta actgtttata cgggcactgt tactcaaggc 1080
actgaccccg ttaaaactta ttaccagtac actcctgtat catcaaaagc catgtatgac 1140
gcttactgga acggtaaatt cagagactgc gctttccatt ctggctttaa tgaggatcca 1200
ttcgtttgtg aatatcaagg ccaatcgtct gacctgcctc aacctcctgt caatgctggc 1260
ggcggctctg gtggtggttc tggtggcggc tctgagggtg gcggctctga gggtggcggt 1320
tctgagggtg gcggctctga gggtggcggt tccggtggcg gctccggttc cggtgatttt 1380
gattatgaaa aaatggcaaa cgctaataag ggggctatga ccgaaaatgc cgatgaaaac 1440
gcgctacagt ctgacgctaa aggcaaactt gattctgtcg ctactgatta cggtgctgct 1500
atcgatggtt tcattggtga cgtttccggc cttgctaatg gtaatggtgc tactggtgat 1560
tttgctggct ctaattccca aatggctcaa gtcggtgacg gtgataattc acctttaatg 1620
aataatttcc gtcaatattt accttctttg cctcagtcgg ttgaatgtcg cccttatgtc 1680
tttggcgctg gtaaaccata tgaattttct attgattgtg acaaaataaa cttattccgt 1740
ggtgtctttg cgtttctttt atatgttgcc acctttatgt atgtattttc gacgtttgct 1800
aacatactgc gtaataagga gtcttaataa gaattcactg gccgtcgttt tacaacgtcg 1860
tgactgggaa aaccctggcg ttacccaact taatcgcctt gcagcacatc cccctttcgc 1920
cagctggcgt aatagcgaag aggcccgcac cgatcgccct tcccaacagt tgcgcagcct 1980
gaatggcgaa tggcgcctga tgcggtattt tctccttacg catctgtgcg gtatttcaca 2040
ccgcatacgt caaagcaacc atagtacgcg ccctgtagcg gcgcattaag cgcggcgggt 2100
gtggtggtta cgcgcagcgt gaccgctaca cttgccagcg ccctagcgcc cgctcctttc 2160
gctttcttcc cttcctttct cgccacgttc gccggctttc cccgtcaagc tctaaatcgg 2220
gggctccctt tagggttccg atttagtgct ttacggcacc tcgaccccaa aaaacttgat 2280
ttgggtgatg gttcacgtag tgggccatcg ccctgataga cggtttttcg ccctttgacg 2340
ttggagtcca cgttctttaa tagtggactc ttgttccaaa ctggaacaac actcaaccct 2400
atctcgggct attcttttga tttataaggg attttgccga tttcggccta ttggttaaaa 2460
aatgagctga tttaacaaaa atttaacgcg aattttaaca aaatattaac gtttacaatt 2520
ttatggtgca ctctcagtac aatctgctct gatgccgcat agttaagcca gccccgacac 2580
ccgccaacac ccgctgacgc gccctgacgg gcttgtctgc tcccggcatc cgcttacaga 2640
caagctgtga ccgtctccgg gagctgcatg tgtcagaggt tttcaccgtc atcaccgaaa 2700
cgcgcgagac gaaagggcct cgtgatacgc ctatttttat aggttaatgt catgataata 2760
atggtttctt agacgtcagg tggcactttt cggggaaatg tgcgcggaac ccctatttgt 2820
ttatttttct aaatacattc aaatatgtat ccgctcatga gacaataacc ctgataaatg 2880
cttcaataat attgaaaaag gaagagtatg agtattcaac atttccgtgt cgcccttatt 2940
cccttttttg cggcattttg ccttcctgtt tttgctcacc cagaaacgct ggtgaaagta 3000
aaagatgctg aagatcagtt gggtgcacga gtgggttaca tcgaactgga tctcaacagc 3060
ggtaagatcc ttgagagttt tcgccccgaa gaacgttttc caatgatgag cacttttaaa 3120
gttctgctat gtggcgcggt attatcccgt attgacgccg ggcaagagca actcggtcgc 3180
cgcatacact attctcagaa tgacttggtt gagtactcac cagtcacaga aaagcatctt 3240
acggatggca tgacagtaag agaattatgc agtgctgcca taaccatgag tgataacact 3300
gcggccaact tacttctgac aacgatcgga ggaccgaagg agctaaccgc ttttttgcac 3360
aacatggggg atcatgtaac tcgccttgat cgttgggaac cggagctgaa tgaagccata 3420
ccaaacgacg agcgtgacac cacgatgcct gtagcaatgg caacaacgtt gcgcaaacta 3480
ttaactggcg aactacttac tctagcttcc cggcaacaat taatagactg gatggaggcg 3540
gataaagttg caggaccact tctgcgctcg gcccttccgg ctggctggtt tattgctgat 3600
aaatctggag ccggtgagcg tgggtctcgc ggtatcattg cagcactggg gccagatggt 3660
aagccctccc gtatcgtagt tatctacacg acggggagtc aggcaactat ggatgaacga 3720
aatagacaga tcgctgagat aggtgcctca ctgattaagc attggtaact gtcagaccaa 3780
gtttactcat atatacttta gattgattta aaacttcatt tttaatttaa aaggatctag 3840
gtgaagatcc tttttgataa tctcatgacc aaaatccctt aacgtgagtt ttcgttccac 3900
tgagcgtcag accccgtaga aaagatcaaa ggatcttctt gagatccttt ttttctgcgc 3960
gtaatctgct gcttgcaaac aaaaaaacca ccgctaccag cggtggtttg tttgccggat 4020
caagagctac caactctttt tccgaaggta actggcttca gcagagcgca gataccaaat 4080
actgtccttc tagtgtagcc gtagttaggc caccacttca agaactctgt agcaccgcct 4140
acatacctcg ctctgctaat cctgttacca gtggctgctg ccagtggcga taagtcgtgt 4200
cttaccgggt tggactcaag acgatagtta ccggataagg cgcagcggtc gggctgaacg 4260
gggggttcgt gcacacagcc cagcttggag cgaacgacct acaccgaact gagataccta 4320
cagcgtgagc tatgagaaag cgccacgctt cccgaaggga gaaaggcgga caggtatccg 4380
gtaagcggca gggtcggaac aggagagcgc acgagggagc ttccaggggg aaacgcctgg 4440
tatctttata gtcctgtcgg gtttcgccac ctctgacttg agcgtcgatt tttgtgatgc 4500
tcgtcagggg ggcggagcct atggaaaaac gccagcaacg cggccttttt acggttcctg 4560
gccttttgct ggccttttgc tcacatgttc tttcctgcgt tatcccctga ttctgtggat 4620
aaccgtatta ccgcctttga gtgagctgat accgctcgcc gcagccgaac gaccgagcgc 4680
agcgagtcag tgagcgagga agcggaagag cgcccaatac gcaaaccgcc tctccccgcg 4740
cgttggccga ttcattaatg cagctggcac gacaggtttc ccgactggaa agcgggcagt 4800
gagcgcaacg caattaatgt gagttagctc actcattagg caccccaggc tttacacttt 4860
atgcttccgg ctcgtatgtt gtgtggaatt gtgagcggat aacaatttca cacaggaaac 4920
agctatgacc atgattacgc c 4941
<210> 125
<211> 24
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> Anti-sense primer HuCIgG
<400> 125
gtccaccttg gtgttgctgg gctt 24
<210> 126
<211> 24
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> Anti-sense primer HuCIgM
<400> 126
tggaagaggc acgttctttt cttt 24
<210> 127
<211> 10515
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> Vector pIg-C911-HCgamma1
<220>
<221> misc_feature
<222> (1326)..(5076)
<223> Stuffer
<400> 127
tcgacggatc gggagatctc ccgatcccct atggtgcact ctcagtacaa tctgctctga 60
tgccgcatag ttaagccagt atctgctccc tgcttgtgtg ttggaggtcg ctgagtagtg 120
cgcgagcaaa atttaagcta caacaaggca aggcttgacc gacaattgca tgaagaatct 180
gcttagggtt aggcgttttg cgctgcttcg ctaggtggtc aatattggcc attagccata 240
ttattcattg gttatatagc ataaatcaat attggctatt ggccattgca tacgttgtat 300
ccatatcata atatgtacat ttatattggc tcatgtccaa cattaccgcc atgttgacat 360
tgattattga ctagttatta atagtaatca attacggggt cattagttca tagcccatat 420
atggagttcc gcgttacata acttacggta aatggcccgc ctggctgacc gcccaacgac 480
ccccgcccat tgacgtcaat aatgacgtat gttcccatag taacgccaat agggactttc 540
cattgacgtc aatgggtgga gtatttacgg taaactgccc acttggcagt acatcaagtg 600
tatcatatgc caagtacgcc ccctattgac gtcaatgacg gtaaatggcc cgcctggcat 660
tatgcccagt acatgacctt atgggacttt cctacttggc agtacatcta cgtattagtc 720
atcgctatta ccatggtgat gcggttttgg cagtacatca atgggcgtgg atagcggttt 780
gactcacggg gatttccaag tctccacccc attgacgtca atgggagttt gttttggcac 840
caaaatcaac gggactttcc aaaatgtcgt aacaactccg ccccattgac gcaaatgggc 900
ggtaggcgtg tacggtggga ggtctatata agcagagctc gtttagtgaa ccgtcagatc 960
gcctggagac gccatccacg ctgttttgac ctccatagaa gacaccggga ccgatccagc 1020
ctccgcggcc gggaacggtg cattggaagc tggcctggat atcctgactc tcttaggtag 1080
ccttgcagaa gttggtcgtg aggcactggg caggtaagta tcaaggttac aagacaggtt 1140
taaggagatc aatagaaact gggcttgtcg agacagagaa gactcttgcg tttctgatag 1200
gcacctattg gtcttactga catccacttt gcctttctct ccacaggtgt ccactcccag 1260
ttcaattaca gctcgccacc atgggatgga gctgtatcat cctcttcttg gtactgctgc 1320
tggcccagcc ggccagtgac cttgaccggt gcaccacttt tgatgatgtt caagctccta 1380
attacactca acatacttca tctatgaggg gggtttacta tcctgatgaa atttttagat 1440
cggacactct ttatttaact caggatttat ttcttccatt ttattctaat gttacagggt 1500
ttcatactat taatcatacg tttggcaacc ctgtcatacc ttttaaggat ggtatttatt 1560
ttgctgccac agagaaatca aatgttgtcc gtggttgggt ttttggttct accatgaaca 1620
acaagtcaca gtcggtgatt attattaaca attctactaa tgttgttata cgagcatgta 1680
actttgaatt gtgtgacaac cctttctttg ctgtttctaa acccatgggt acacagacac 1740
atactatgat attcgataat gcatttaatt gcactttcga gtacatatct gatgcctttt 1800
cgcttgatgt ttcagaaaag tcaggtaatt ttaaacactt acgagagttt gtgtttaaaa 1860
ataaagatgg gtttctctat gtttataagg gctatcaacc tatagatgta gttcgtgatc 1920
taccttctgg ttttaacact ttgaaaccta tttttaagtt gcctcttggt attaacatta 1980
caaattttag agccattctt acagcctttt cacctgctca agacatttgg ggcacgtcag 2040
ctgcagccta ttttgttggc tatttaaagc caactacatt tatgctcaag tatgatgaaa 2100
atggtacaat cacagatgct gttgattgtt ctcaaaatcc acttgctgaa ctcaaatgct 2160
ctgttaagag ctttgagatt gacaaaggaa tttaccagac ctctaatttc agggttgttc 2220
cctcaggaga tgttgtgaga ttccctaata ttacaaactt gtgtcctttt ggagaggttt 2280
ttaatgctac taaattccct tctgtctatg catgggagag aaaaaaaatt tctaattgtg 2340
ttgctgatta ctctgtgctc tacaactcaa catttttttc aacctttaag tgctatggcg 2400
tttctgccac taagttgaat gatctttgct tctccaatgt ctatgcagat tcttttgtag 2460
tcaagggaga tgatgtaaga caaatagcgc caggacaaac tggtgttatt gctgattata 2520
attataaatt gccagatgat ttcatgggtt gtgtccttgc ttggaatact aggaacattg 2580
atgctacttc aactggtaat tataattata aatataggta tcttagacat ggcaagctta 2640
ggccctttga gagagacata tctaatgtgc ctttctcccc tgatggcaaa ccttgcaccc 2700
cacctgctct taattgttat tggccattaa atgattatgg tttttacacc actactggca 2760
ttggctacca accttacaga gttgtagtac tttcttttga acttttaaat gcaccggcca 2820
cggtttgtgg accaaaatta tccactgacc ttattaagaa ccagtgtgtc aattttaatt 2880
ttaatggact cactggtact ggtgtgttaa ctccttcttc aaagagattt caaccatttc 2940
aacaatttgg ccgtgatgtt tctgatttca ctgattccgt tcgagatcct aaaacatctg 3000
aaatattaga catttcacct tgctcttttg ggggtgtaag tgtaattaca cctggaacaa 3060
atgcttcatc tgaagttgct gttctatatc aagatgttaa ctgcactgat gtttctacag 3120
caattcatgc agatcaactc acaccagctt ggcgcatata ttctactgga aacaatgtat 3180
tccagactca ggcaggctgt cttataggag ctgagcatgt cgacacttct tatgagtgcg 3240
acattcctat tggagctggc atttgtgcta gttaccatac agtttcttta ttacgtagta 3300
ctagccaaaa atctattgtg gcttatacta tgtctttagg tgctgatagt tcaattgctt 3360
actctaataa caccattgct atacctacta acttttcaat tagcattact acagaagtaa 3420
tgcctgtttc tatggctaaa acctccgtag attgtaatat gtacatctgc ggagattcta 3480
ctgaatgtgc taatttgctt ctccaatatg gtagcttttg cacacaacta aatcgtgcac 3540
tctcaggtat tgctgctgaa caggatcgca acacacgtga agtgttcgct caagtcaaac 3600
aaatgtacaa aaccccaact ttgaaatatt ttggtggttt taatttttca caaatattac 3660
ctgaccctct aaagccaact aagaggtctt ttattgagga cttgctcttt aataaggtga 3720
cactcgctga tgctggcttc atgaagcaat atggcgaatg cctaggtgat attaatgcta 3780
gagatctcat ttgtgcgcag aagttcaatg gacttacagt gttgccacct ctgctcactg 3840
atgatatgat tgctgcctac actgctgctc tagttagtgg tactgccact gctggatgga 3900
catttggtgc tggcgctgct cttcaaatac cttttgctat gcaaatggca tataggttca 3960
atggcattgg agttacccaa aatgttctct atgagaacca aaaacaaatc gccaaccaat 4020
ttaacaaggc gattagtcaa attcaagaat cacttacaac aacatcaact gcattgggca 4080
agctgcaaga cgttgttaac cagaatgctc aagcattaaa cacacttgtt aaacaactta 4140
gctctaattt tggtgcaatt tcaagtgtgc taaatgatat cctttcgcga cttgataaag 4200
tcgaggcgga ggtacaaatt gacaggttaa ttacaggcag acttcaaagc cttcaaacct 4260
atgtaacaca acaactaatc agggctgctg aaatcagggc ttctgctaat cttgctgcta 4320
ctaaaatgtc tgagtgtgtt cttggacaat caaaaagagt tgacttttgt ggaaagggct 4380
accaccttat gtccttccca caagcagccc cgcatggtgt tgtcttccta catgtcacgt 4440
atgtgccatc ccaggagagg aacttcacca cagcgccagc aatttgtcat gaaggcaaag 4500
catacttccc tcgtgaaggt gtttttgtgt ttaatggcac ttcttggttt attacacaga 4560
ggaacttctt ttctccacaa ataattacta cagacaatac atttgtctca ggaaattgtg 4620
atgtcgttat tggcatcatt aacaacacag tttatgatcc tctgcaacct gagcttgact 4680
cattcaaaga agagctggac aagtacttca aaaatcatac atcaccagat gttgattttg 4740
gcgacatttc aggcattaac gcttctgtcg tcaacattca aaaagaaatt gaccgcctca 4800
atgaggtcgc taaaaattta aatgaatcac tcattgacct tcaagaactg ggaaaatatg 4860
agcaatatat taaatggcct ctcgacgaac aaaaactcat ctcagaagag gatctgaatg 4920
ctgtgggcca ggacacgcag gaggtcatcg tggtgccaca ctccttgccc tttaaggtgg 4980
tggtgatctc agccatcctg gccctggtgg tgctcaccat catctccctt atcatcctca 5040
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<220>
<221> misc_feature
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<223> Stuffer
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tcgacggatc gggagatctc ccgatcccct atggtgcact ctcagtacaa tctgctctga 60
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aaccaagtca ttctgagaat agtgtatgcg gcgaccgagt tgctcttgcc cggcgtcaat 8400
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ttcggggcga aaactctcaa ggatcttacc gctgttgaga tccagttcga tgtaacccac 8520
tcgtgcaccc aactgatctt cagcatcttt tactttcacc agcgtttctg ggtgagcaaa 8580
aacaggaagg caaaatgccg caaaaaaggg aataagggcg acacggaaat gttgaatact 8640
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<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> HuVL1B-Back-SAL
<400> 160
tgagcacaca ggtcgacgca gtctgtgytg acgcagccgc c 41
<210> 161
<211> 41
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> HuVL1C-Back-SAL
<400> 161
tgagcacaca ggtcgacgca gtctgtcgtg acgcagccgc c 41
<210> 162
<211> 38
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> HuVL2B-Back-SAL
<400> 162
tgagcacaca ggtcgacgca gtctgccctg actcagcc 38
<210> 163
<211> 41
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> HuVL3A-Back-SAL
<400> 163
tgagcacaca ggtcgacgtc ctatgwgctg actcagccac c 41
<210> 164
<211> 41
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> HuVL3B-Back-SAL
<400> 164
tgagcacaca ggtcgacgtc ttctgagctg actcaggacc c 41
<210> 165
<211> 38
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> HuVL4B-Back-SAL
<400> 165
tgagcacaca ggtcgacgca gcytgtgctg actcaatc 38
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<211> 41
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
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<400> 166
tgagcacaca ggtcgacgca ggctgtgctg actcagccgt c 41
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<211> 41
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> HuVL6-Back-SAL
<400> 167
tgagcacaca ggtcgacgaa ttttatgctg actcagcccc a 41
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<211> 41
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> HuVL7/8-Back-SAL
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tgagcacaca ggtcgacgca grctgtggtg acycaggagc c 41
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<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> HuVL9-Back-SAL
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tgagcacaca ggtcgacgcw gcctgtgctg actcagccmc c 41
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<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> HuVL10-Back-SAL
<400> 170
tgagcacaca ggtcgacgca ggcagggctg actcag 36
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<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> HuJL1-FOR-NOT
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gagtcattct cgacttgcgg ccgcacctag gacggtgacc ttggtccc 48
<210> 172
<211> 48
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> HuJL2/3-FOR-NOT
<400> 172
gagtcattct cgacttgcgg ccgcacctag gacggtcagc ttggtccc 48
<210> 173
<211> 48
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> HuJL7-FOR-NOT
<400> 173
gagtcattct cgacttgcgg ccgcaccgag gacggtcagc tgggtgcc 48
<210> 174
<211> 23
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> HuVH1B/7A-Back
<400> 174
cagrtgcagc tggtgcartc tgg 23
<210> 175
<211> 23
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> HuVH1C-Back
<400> 175
saggtccagc tggtrcagtc tgg 23
<210> 176
<211> 23
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> HuVH2B-Back
<400> 176
cagrtcacct tgaaggagtc tgg 23
<210> 177
<211> 18
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> HuVH3A-Back
<400> 177
gaggtgcagc tggtggag 18
<210> 178
<211> 23
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> HuVH3C-Back
<400> 178
gaggtgcagc tggtggagwc ygg 23
<210> 179
<211> 23
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> HuVH4B-Back
<400> 179
caggtgcagc tacagcagtg ggg 23
<210> 180
<211> 23
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> HuVH4C-Back
<400> 180
cagstgcagc tgcaggagtc sgg 23
<210> 181
<211> 23
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> HuVH6A-Back
<400> 181
caggtacagc tgcagcagtc agg 23
<210> 182
<211> 56
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> HuVH1B/7A-Back-Sfi
<400> 182
gtcctcgcaa ctgcggccca gccggccatg gcccagrtgc agctggtgca rtctgg 56
<210> 183
<211> 56
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> HuVH1C-Back-Sfi
<400> 183
gtcctcgcaa ctgcggccca gccggccatg gccsaggtcc agctggtrca gtctgg 56
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<211> 56
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> HuVH2B-Back-Sfi
<400> 184
gtcctcgcaa ctgcggccca gccggccatg gcccagrtca ccttgaagga gtctgg 56
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<211> 51
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> HuVH3A-Back-Sfi
<400> 185
gtcctcgcaa ctgcggccca gccggccatg gccgaggtgc agctggtgga g 51
<210> 186
<211> 56
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> HuVH3C-Back-Sfi
<400> 186
gtcctcgcaa ctgcggccca gccggccatg gccgaggtgc agctggtgga gwcygg 56
<210> 187
<211> 56
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> HuVH4B-Back-Sfi
<400> 187
gtcctcgcaa ctgcggccca gccggccatg gcccaggtgc agctacagca gtgggg 56
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<211> 56
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> HuVH4C-Back-Sfi
<400> 188
gtcctcgcaa ctgcggccca gccggccatg gcccagstgc agctgcagga gtcsgg 56
<210> 189
<211> 56
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> HuVH6A-Back-Sfi
<400> 189
gtcctcgcaa ctgcggccca gccggccatg gcccaggtac agctgcagca gtcagg 56
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<211> 36
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
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<400> 190
gagtcattct cgactcgaga crgtgaccag ggtgcc 36
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<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
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<400> 191
gagtcattct cgactcgaga cggtgaccat tgtccc 36
<210> 192
<211> 36
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> HuJH4/5-FOR-Xho
<400> 192
gagtcattct cgactcgaga cggtgaccag ggttcc 36
<210> 193
<211> 36
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> HuJH6-FOR-Xho
<400> 193
gagtcattct cgactcgaga cggtgaccgt ggtccc 36
<210> 194
<211> 5
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 194
Ser Asn Ser Met Asn
1 5
<210> 195
<211> 17
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 195
Phe Ile Ser Ser Ser Ser Thr Tyr Ile Tyr Tyr Ala Asp Ser Val Lys
1 5 10 15
Gly
<210> 196
<211> 13
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 196
Glu Ser Ala Ala Gly Ile Ser Tyr Asp Ala Phe Asp Ile
1 5 10
<210> 197
<211> 14
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 197
Thr Gly Thr Ser Ser Asp Val Gly Gly Tyr Lys Tyr Val Ser
1 5 10
<210> 198
<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 198
Glu Val Ser Asn Arg Pro Ser
1 5
<210> 199
<211> 11
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 199
Ser Ser Tyr Thr Ser Ser Ser Thr Leu Gly Val
1 5 10
<210> 200
<211> 5
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 200
Ser Tyr Ser Met Asn
1 5
<210> 201
<211> 17
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 201
Phe Ile Ser Ser Ser Ser Ser Thr Ile Tyr Tyr Ala Asp Ser Val Lys
1 5 10 15
Gly
<210> 202
<211> 14
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 202
Pro Val Gly Thr Gly Ile Ser Leu Phe His Ala Phe Asp Ile
1 5 10
<210> 203
<211> 11
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 203
Gly Gly Asn Asn Ile Gly Ser Lys Tyr Val His
1 5 10
<210> 204
<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 204
Asp Asp Ser Asp Arg Pro Ser
1 5
<210> 205
<211> 11
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 205
Gln Val Trp Asp Gly Ser Ser Asp Pro Val Val
1 5 10
<210> 206
<211> 747
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> SC06-087
<220>
<221> CDS
<222> (1)..(747)
<223>
<400> 206
gag gtg cag ctg gtg gag tct ggg gga ggc ctg gtc aag cct ggg ggg 48
Glu Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Gly Leu Val Lys Pro Gly Gly
1 5 10 15
tcc ctg aga ctc tcc tgt gca gcc tct gga ttc act ttc agt agt aat 96
Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Ser Asn
20 25 30
agc atg aac tgg gtc cgc cag gct cca ggg aag ggg ctg gag tgg gtc 144
Ser Met Asn Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val
35 40 45
tca ttc att agt agt agt agt act tac ata tat tac gca gac tca gtg 192
Ser Phe Ile Ser Ser Ser Ser Thr Tyr Ile Tyr Tyr Ala Asp Ser Val
50 55 60
aag ggc cga ttc acc atc tcc aga gac aac gcc aag aac tca ctg tat 240
Lys Gly Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asn Ala Lys Asn Ser Leu Tyr
65 70 75 80
ctg caa atg aac agc ctg aga gcc gag gac acg gct gta tat tac tgt 288
Leu Gln Met Asn Ser Leu Arg Ala Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys
85 90 95
gcg agg gag tca gca gct ggc att tct tat gat gct ttt gat atc tgg 336
Ala Arg Glu Ser Ala Ala Gly Ile Ser Tyr Asp Ala Phe Asp Ile Trp
100 105 110
ggc caa ggg aca atg gtc acc gtc tcg agc ggt acg ggc ggt tca ggc 384
Gly Gln Gly Thr Met Val Thr Val Ser Ser Gly Thr Gly Gly Ser Gly
115 120 125
gga acc ggc agc ggc act ggc ggg tcg acg cag tct gcc ctg act cag 432
Gly Thr Gly Ser Gly Thr Gly Gly Ser Thr Gln Ser Ala Leu Thr Gln
130 135 140
cct gcc tcc gtg tct ggg tct cca gga cag tcg atc acc atc tcc tgc 480
Pro Ala Ser Val Ser Gly Ser Pro Gly Gln Ser Ile Thr Ile Ser Cys
145 150 155 160
act gga acc agc agt gac gtt ggt ggt tat aag tat gtc tcc tgg tat 528
Thr Gly Thr Ser Ser Asp Val Gly Gly Tyr Lys Tyr Val Ser Trp Tyr
165 170 175
caa cag cac cca ggc aaa gcc ccc aaa ctc atg att tat gag gtc agt 576
Gln Gln His Pro Gly Lys Ala Pro Lys Leu Met Ile Tyr Glu Val Ser
180 185 190
aat cgg ccc tcg ggg gtt tct aat cgc ttc tct ggc tcc aag tct ggc 624
Asn Arg Pro Ser Gly Val Ser Asn Arg Phe Ser Gly Ser Lys Ser Gly
195 200 205
agc acg gcc tcc ctg acc atc tct ggg ctc cag gct gag gac gag gct 672
Ser Thr Ala Ser Leu Thr Ile Ser Gly Leu Gln Ala Glu Asp Glu Ala
210 215 220
gat tat tac tgc agc tca tat aca agc agt agt act ctg ggg gtc ttc 720
Asp Tyr Tyr Cys Ser Ser Tyr Thr Ser Ser Ser Thr Leu Gly Val Phe
225 230 235 240
gga act ggg acc aag gtc acc gtc cta 747
Gly Thr Gly Thr Lys Val Thr Val Leu
245
<210> 207
<211> 249
<212> PRT
<213> Artificial sequence
<220>
<223> SC06-087
<400> 207
Glu Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Gly Leu Val Lys Pro Gly Gly
1 5 10 15
Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Ser Asn
20 25 30
Ser Met Asn Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val
35 40 45
Ser Phe Ile Ser Ser Ser Ser Thr Tyr Ile Tyr Tyr Ala Asp Ser Val
50 55 60
Lys Gly Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asn Ala Lys Asn Ser Leu Tyr
65 70 75 80
Leu Gln Met Asn Ser Leu Arg Ala Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys
85 90 95
Ala Arg Glu Ser Ala Ala Gly Ile Ser Tyr Asp Ala Phe Asp Ile Trp
100 105 110
Gly Gln Gly Thr Met Val Thr Val Ser Ser Gly Thr Gly Gly Ser Gly
115 120 125
Gly Thr Gly Ser Gly Thr Gly Gly Ser Thr Gln Ser Ala Leu Thr Gln
130 135 140
Pro Ala Ser Val Ser Gly Ser Pro Gly Gln Ser Ile Thr Ile Ser Cys
145 150 155 160
Thr Gly Thr Ser Ser Asp Val Gly Gly Tyr Lys Tyr Val Ser Trp Tyr
165 170 175
Gln Gln His Pro Gly Lys Ala Pro Lys Leu Met Ile Tyr Glu Val Ser
180 185 190
Asn Arg Pro Ser Gly Val Ser Asn Arg Phe Ser Gly Ser Lys Ser Gly
195 200 205
Ser Thr Ala Ser Leu Thr Ile Ser Gly Leu Gln Ala Glu Asp Glu Ala
210 215 220
Asp Tyr Tyr Cys Ser Ser Tyr Thr Ser Ser Ser Thr Leu Gly Val Phe
225 230 235 240
Gly Thr Gly Thr Lys Val Thr Val Leu
245
<210> 208
<211> 741
<212> DNA
<213> Artificial sequence
<220>
<223> SC06-089
<220>
<221> CDS
<222> (1)..(741)
<223>
<400> 208
gag gtg cag ctg gtg gag act ggg gga ggc ttg gta cag cct ggg ggg 48
Glu Val Gln Leu Val Glu Thr Gly Gly Gly Leu Val Gln Pro Gly Gly
1 5 10 15
tcc ctg aga ctc tcc tgt gca gcc tct gga ttc acc ttc agt agt tat 96
Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Ser Tyr
20 25 30
agc atg aat tgg gtc cgt cag gct cca ggg aag ggg ctg gag tgg gtt 144
Ser Met Asn Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val
35 40 45
tca ttc atc agt agt agt agt agt acc ata tac tac gcg gac tct gtg 192
Ser Phe Ile Ser Ser Ser Ser Ser Thr Ile Tyr Tyr Ala Asp Ser Val
50 55 60
aag ggc cga ttc acc atc gcc aga gac aat gcc aag aac tca ctg tat 240
Lys Gly Arg Phe Thr Ile Ala Arg Asp Asn Ala Lys Asn Ser Leu Tyr
65 70 75 80
ctg caa atg aac agc ctg aga gac gag gac acg gct gtg tat tac tgt 288
Leu Gln Met Asn Ser Leu Arg Asp Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys
85 90 95
gcg agg ccc gta ggg act ggg att agc ttg ttt cat gct ttt gat atc 336
Ala Arg Pro Val Gly Thr Gly Ile Ser Leu Phe His Ala Phe Asp Ile
100 105 110
tgg ggc caa ggg aca atg gtc acc gtc tcg agc ggt acg ggc ggt tca 384
Trp Gly Gln Gly Thr Met Val Thr Val Ser Ser Gly Thr Gly Gly Ser
115 120 125
ggc gga acc ggc agc ggc act ggc ggg tcg acg cag tct gtg ttg acg 432
Gly Gly Thr Gly Ser Gly Thr Gly Gly Ser Thr Gln Ser Val Leu Thr
130 135 140
cag ccg ccc tcg gtg tca gtg gcc cca gga cag acg gcc agg att acc 480
Gln Pro Pro Ser Val Ser Val Ala Pro Gly Gln Thr Ala Arg Ile Thr
145 150 155 160
tgt ggg gga aac aac att gga agt aaa tat gtg cac tgg tac cag cag 528
Cys Gly Gly Asn Asn Ile Gly Ser Lys Tyr Val His Trp Tyr Gln Gln
165 170 175
aag cca ggc cag gcc cct gtg ctg gtc gtc tat gat gat agc gac cgg 576
Lys Pro Gly Gln Ala Pro Val Leu Val Val Tyr Asp Asp Ser Asp Arg
180 185 190
ccc tca ggg atc cct gag cga ttc tct ggc tcc aac tct ggg aac acg 624
Pro Ser Gly Ile Pro Glu Arg Phe Ser Gly Ser Asn Ser Gly Asn Thr
195 200 205
gcc acc ctg acc atc agc agg gtc gaa gcc gga gat gag gcc gac ttt 672
Ala Thr Leu Thr Ile Ser Arg Val Glu Ala Gly Asp Glu Ala Asp Phe
210 215 220
tac tgt cag gtg tgg gat ggt agt agt gac cct gtg gtg ttc ggc ggt 720
Tyr Cys Gln Val Trp Asp Gly Ser Ser Asp Pro Val Val Phe Gly Gly
225 230 235 240
ggg acc aag ctg acc gtc cta 741
Gly Thr Lys Leu Thr Val Leu
245
<210> 209
<211> 247
<212> PRT
<213> Artificial sequence
<220>
<223> SC06-089
<400> 209
Glu Val Gln Leu Val Glu Thr Gly Gly Gly Leu Val Gln Pro Gly Gly
1 5 10 15
Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Ser Tyr
20 25 30
Ser Met Asn Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val
35 40 45
Ser Phe Ile Ser Ser Ser Ser Ser Thr Ile Tyr Tyr Ala Asp Ser Val
50 55 60
Lys Gly Arg Phe Thr Ile Ala Arg Asp Asn Ala Lys Asn Ser Leu Tyr
65 70 75 80
Leu Gln Met Asn Ser Leu Arg Asp Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys
85 90 95
Ala Arg Pro Val Gly Thr Gly Ile Ser Leu Phe His Ala Phe Asp Ile
100 105 110
Trp Gly Gln Gly Thr Met Val Thr Val Ser Ser Gly Thr Gly Gly Ser
115 120 125
Gly Gly Thr Gly Ser Gly Thr Gly Gly Ser Thr Gln Ser Val Leu Thr
130 135 140
Gln Pro Pro Ser Val Ser Val Ala Pro Gly Gln Thr Ala Arg Ile Thr
145 150 155 160
Cys Gly Gly Asn Asn Ile Gly Ser Lys Tyr Val His Trp Tyr Gln Gln
165 170 175
Lys Pro Gly Gln Ala Pro Val Leu Val Val Tyr Asp Asp Ser Asp Arg
180 185 190
Pro Ser Gly Ile Pro Glu Arg Phe Ser Gly Ser Asn Ser Gly Asn Thr
195 200 205
Ala Thr Leu Thr Ile Ser Arg Val Glu Ala Gly Asp Glu Ala Asp Phe
210 215 220
Tyr Cys Gln Val Trp Asp Gly Ser Ser Asp Pro Val Val Phe Gly Gly
225 230 235 240
Gly Thr Lys Leu Thr Val Leu
245
<210> 210
<211> 1356
<212> DNA
<213> Homo sapiens
<220>
<221> CDS
<222> (1)..(1356)
<223>
<400> 210
gag gtg cag ctg gtg gag tct ggg gga ggc ctg gtc aag cct ggg ggg 48
Glu Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Gly Leu Val Lys Pro Gly Gly
1 5 10 15
tcc ctg aga ctc tcc tgt gca gcc tct gga ttc act ttc agt agt aat 96
Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Ser Asn
20 25 30
agc atg aac tgg gtc cgc cag gct cca ggg aag ggg ctg gag tgg gtc 144
Ser Met Asn Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val
35 40 45
tca ttc att agt agt agt agt act tac ata tat tac gca gac tca gtg 192
Ser Phe Ile Ser Ser Ser Ser Thr Tyr Ile Tyr Tyr Ala Asp Ser Val
50 55 60
aag ggc cga ttc acc atc tcc aga gac aac gcc aag aac tca ctg tat 240
Lys Gly Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asn Ala Lys Asn Ser Leu Tyr
65 70 75 80
ctg caa atg aac agc ctg aga gcc gag gac acg gct gta tat tac tgt 288
Leu Gln Met Asn Ser Leu Arg Ala Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys
85 90 95
gcg agg gag tca gca gct ggc att tct tat gat gct ttt gat atc tgg 336
Ala Arg Glu Ser Ala Ala Gly Ile Ser Tyr Asp Ala Phe Asp Ile Trp
100 105 110
ggc caa ggg aca atg gtc acc gtc tcg agt gct agc acc aag ggc ccc 384
Gly Gln Gly Thr Met Val Thr Val Ser Ser Ala Ser Thr Lys Gly Pro
115 120 125
agc gtg ttc ccc ctg gcc ccc agc agc aag agc acc agc ggc ggc aca 432
Ser Val Phe Pro Leu Ala Pro Ser Ser Lys Ser Thr Ser Gly Gly Thr
130 135 140
gcc gcc ctg ggc tgc ctg gtg aag gac tac ttc ccc gag ccc gtg acc 480
Ala Ala Leu Gly Cys Leu Val Lys Asp Tyr Phe Pro Glu Pro Val Thr
145 150 155 160
gtg agc tgg aac agc ggc gcc ttg acc agc ggc gtg cac acc ttc ccc 528
Val Ser Trp Asn Ser Gly Ala Leu Thr Ser Gly Val His Thr Phe Pro
165 170 175
gcc gtg ctg cag agc agc ggc ctg tac agc ctg agc agc gtg gtg acc 576
Ala Val Leu Gln Ser Ser Gly Leu Tyr Ser Leu Ser Ser Val Val Thr
180 185 190
gtg ccc agc agc agc ctg ggc acc cag acc tac atc tgc aac gtg aac 624
Val Pro Ser Ser Ser Leu Gly Thr Gln Thr Tyr Ile Cys Asn Val Asn
195 200 205
cac aag ccc agc aac acc aag gtg gac aaa cgc gtg gag ccc aag agc 672
His Lys Pro Ser Asn Thr Lys Val Asp Lys Arg Val Glu Pro Lys Ser
210 215 220
tgc gac aag acc cac acc tgc ccc ccc tgc cct gcc ccc gag ctg ctg 720
Cys Asp Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys Pro Ala Pro Glu Leu Leu
225 230 235 240
ggc gga ccc tcc gtg ttc ctg ttc ccc ccc aag ccc aag gac acc ctc 768
Gly Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro Lys Asp Thr Leu
245 250 255
atg atc agc cgg acc ccc gag gtg acc tgc gtg gtg gtg gac gtg agc 816
Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys Val Val Val Asp Val Ser
260 265 270
cac gag gac ccc gag gtg aag ttc aac tgg tac gtg gac ggc gtg gag 864
His Glu Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp Tyr Val Asp Gly Val Glu
275 280 285
gtg cac aac gcc aag acc aag ccc cgg gag gag cag tac aac agc acc 912
Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Arg Glu Glu Gln Tyr Asn Ser Thr
290 295 300
tac cgg gtg gtg agc gtg ctc acc gtg ctg cac cag gac tgg ctg aac 960
Tyr Arg Val Val Ser Val Leu Thr Val Leu His Gln Asp Trp Leu Asn
305 310 315 320
ggc aag gag tac aag tgc aag gtg agc aac aag gcc ctg cct gcc ccc 1008
Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys Ala Leu Pro Ala Pro
325 330 335
atc gag aag acc atc agc aag gcc aag ggc cag ccc cgg gag ccc cag 1056
Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly Gln Pro Arg Glu Pro Gln
340 345 350
gtg tac acc ctg ccc ccc agc cgg gag gag atg acc aag aac cag gtg 1104
Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Arg Glu Glu Met Thr Lys Asn Gln Val
355 360 365
tcc ctc acc tgt ctg gtg aag ggc ttc tac ccc agc gac atc gcc gtg 1152
Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr Pro Ser Asp Ile Ala Val
370 375 380
gag tgg gag agc aac ggc cag ccc gag aac aac tac aag acc acc ccc 1200
Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr Lys Thr Thr Pro
385 390 395 400
cct gtg ctg gac agc gac ggc agc ttc ttc ctg tac agc aag ctc acc 1248
Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr Ser Lys Leu Thr
405 410 415
gtg gac aag agc cgg tgg cag cag ggc aac gtg ttc agc tgc agc gtg 1296
Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn Val Phe Ser Cys Ser Val
420 425 430
atg cac gag gcc ctg cac aac cac tac acc cag aag agc ctg agc ctg 1344
Met His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys Ser Leu Ser Leu
435 440 445
agc ccc ggc aag 1356
Ser Pro Gly Lys
450
<210> 211
<211> 452
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 211
Glu Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Gly Leu Val Lys Pro Gly Gly
1 5 10 15
Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Ser Asn
20 25 30
Ser Met Asn Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val
35 40 45
Ser Phe Ile Ser Ser Ser Ser Thr Tyr Ile Tyr Tyr Ala Asp Ser Val
50 55 60
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65 70 75 80
Leu Gln Met Asn Ser Leu Arg Ala Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys
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Ala Arg Glu Ser Ala Ala Gly Ile Ser Tyr Asp Ala Phe Asp Ile Trp
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Ser Val Phe Pro Leu Ala Pro Ser Ser Lys Ser Thr Ser Gly Gly Thr
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Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr Lys Thr Thr Pro
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Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr Ser Lys Leu Thr
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Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn Val Phe Ser Cys Ser Val
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Met His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys Ser Leu Ser Leu
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Ser Pro Gly Lys
450
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<212> DNA
<213> Homo sapiens
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<221> CDS
<222> (1)..(1359)
<223>
<400> 212
gag gtg cag ctg gtg gag act ggg gga ggc ttg gta cag cct ggg ggg 48
Glu Val Gln Leu Val Glu Thr Gly Gly Gly Leu Val Gln Pro Gly Gly
1 5 10 15
tcc ctg aga ctc tcc tgt gca gcc tct gga ttc acc ttc agt agt tat 96
Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Ser Tyr
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agc atg aat tgg gtc cgt cag gct cca ggg aag ggg ctg gag tgg gtt 144
Ser Met Asn Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val
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tca ttc atc agt agt agt agt agt acc ata tac tac gcg gac tct gtg 192
Ser Phe Ile Ser Ser Ser Ser Ser Thr Ile Tyr Tyr Ala Asp Ser Val
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aag ggc cga ttc acc atc gcc aga gac aat gcc aag aac tca ctg tat 240
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65 70 75 80
ctg caa atg aac agc ctg aga gac gag gac acg gct gtg tat tac tgt 288
Leu Gln Met Asn Ser Leu Arg Asp Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys
85 90 95
gcg agg ccc gta ggg act ggg att agc ttg ttt cat gct ttt gat atc 336
Ala Arg Pro Val Gly Thr Gly Ile Ser Leu Phe His Ala Phe Asp Ile
100 105 110
tgg ggc caa ggg aca atg gtc acc gtc tcg agt gct agc acc aag ggc 384
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115 120 125
ccc agc gtg ttc ccc ctg gcc ccc agc agc aag agc acc agc ggc ggc 432
Pro Ser Val Phe Pro Leu Ala Pro Ser Ser Lys Ser Thr Ser Gly Gly
130 135 140
aca gcc gcc ctg ggc tgc ctg gtg aag gac tac ttc ccc gag ccc gtg 480
Thr Ala Ala Leu Gly Cys Leu Val Lys Asp Tyr Phe Pro Glu Pro Val
145 150 155 160
acc gtg agc tgg aac agc ggc gcc ttg acc agc ggc gtg cac acc ttc 528
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165 170 175
ccc gcc gtg ctg cag agc agc ggc ctg tac agc ctg agc agc gtg gtg 576
Pro Ala Val Leu Gln Ser Ser Gly Leu Tyr Ser Leu Ser Ser Val Val
180 185 190
acc gtg ccc agc agc agc ctg ggc acc cag acc tac atc tgc aac gtg 624
Thr Val Pro Ser Ser Ser Leu Gly Thr Gln Thr Tyr Ile Cys Asn Val
195 200 205
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210 215 220
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Ser Cys Asp Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys Pro Ala Pro Glu Leu
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Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys Val Val Val Asp Val
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agc cac gag gac ccc gag gtg aag ttc aac tgg tac gtg gac ggc gtg 864
Ser His Glu Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp Tyr Val Asp Gly Val
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Thr Tyr Arg Val Val Ser Val Leu Thr Val Leu His Gln Asp Trp Leu
305 310 315 320
aac ggc aag gag tac aag tgc aag gtg agc aac aag gcc ctg cct gcc 1008
Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys Ala Leu Pro Ala
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Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr Pro Ser Asp Ile Ala
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gtg gag tgg gag agc aac ggc cag ccc gag aac aac tac aag acc acc 1200
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Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr Ser Lys Leu
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tcg atc acc atc tcc tgc act gga acc agc agt gac gtt ggt ggt tat 96
Ser Ile Thr Ile Ser Cys Thr Gly Thr Ser Ser Asp Val Gly Gly Tyr
20 25 30
aag tat gtc tcc tgg tat caa cag cac cca ggc aaa gcc ccc aaa ctc 144
Lys Tyr Val Ser Trp Tyr Gln Gln His Pro Gly Lys Ala Pro Lys Leu
35 40 45
atg att tat gag gtc agt aat cgg ccc tcg ggg gtt tct aat cgc ttc 192
Met Ile Tyr Glu Val Ser Asn Arg Pro Ser Gly Val Ser Asn Arg Phe
50 55 60
tct ggc tcc aag tct ggc agc acg gcc tcc ctg acc atc tct ggg ctc 240
Ser Gly Ser Lys Ser Gly Ser Thr Ala Ser Leu Thr Ile Ser Gly Leu
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cag gct gag gac gag gct gat tat tac tgc agc tca tat aca agc agt 288
Gln Ala Glu Asp Glu Ala Asp Tyr Tyr Cys Ser Ser Tyr Thr Ser Ser
85 90 95
agt act ctg ggg gtc ttc gga act ggg acc aag gtc acc gtc cta ggt 336
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100 105 110
gcg gcc gca ggc cag ccc aag gcc gct ccc agc gtg acc ctg ttc ccc 384
Ala Ala Ala Gly Gln Pro Lys Ala Ala Pro Ser Val Thr Leu Phe Pro
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atc agc gac ttc tac cct ggc gcc gtg acc gtg gcc tgg aag gcc gac 480
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agc agc ccc gtg aag gcc ggc gtg gag acc acc acc ccc agc aag cag 528
Ser Ser Pro Val Lys Ala Gly Val Glu Thr Thr Thr Pro Ser Lys Gln
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agc aac aac aag tac gcc gcc agc agc tac ctg agc ctc acc ccc gag 576
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180 185 190
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Met Ile Tyr Glu Val Ser Asn Arg Pro Ser Gly Val Ser Asn Arg Phe
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Ser Thr Leu Gly Val Phe Gly Thr Gly Thr Lys Val Thr Val Leu Gly
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35 40 45
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50 55 60
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65 70 75 80
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100 105 110
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Asp Tyr Gly Met His
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Gly
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Asp Gln Asp Tyr Val Pro Arg Lys Tyr Phe Asp Leu
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<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 222
Gln Asp Arg Arg Arg Pro Ser
1 5
<210> 223
<211> 9
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 223
Gln Ala Trp Asp Ser Ser Thr Gly Val
1 5
<210> 224
<211> 5
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 224
Asn Tyr Trp Ile Gly
1 5
<210> 225
<211> 17
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 225
Ile Val Tyr Pro Gly Asp Ser Asp Thr Arg Tyr Ser Pro Ser Phe Gln
1 5 10 15
Gly
<210> 226
<211> 12
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 226
Arg Met Ala Val Ala Gly Ser Asp Ala Phe Asp Ile
1 5 10
<210> 227
<211> 13
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 227
Ser Gly Ser Thr Ser Asn Ile Gly Ser His Asn Val Asn
1 5 10
<210> 228
<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 228
Ile Asn Asn Lys Arg Pro Ser
1 5
<210> 229
<211> 11
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 229
Ala Ala Trp Asp Asp Ser Leu Arg Arg Pro Val
1 5 10
<210> 230
<211> 5
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 230
Asp Tyr Ser Met Ser
1 5
<210> 231
<211> 17
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 231
Asn Ile Ser Gly Ser Gly His Ser Thr Lys Tyr Ala Glu Ser Met Arg
1 5 10 15
Gly
<210> 232
<211> 8
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 232
Gly Gly Gly Tyr Arg Met Asp Val
1 5
<210> 233
<211> 14
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 233
Thr Gly Thr Ser Ser Asp Val Gly Gly Tyr Asn Tyr Val Ser
1 5 10
<210> 234
<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 234
Asp Val Ser Lys Arg Pro Ser
1 5
<210> 235
<211> 11
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 235
Ser Ser Tyr Ala Gly Ser Asn Asn Phe Val Val
1 5 10
<210> 236
<211> 5
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 236
Asn Tyr Gly Ile Thr
1 5
<210> 237
<211> 17
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 237
Trp Ile Ser Ala Tyr Asn Ala Lys Thr Glu Tyr Gly Gln Arg Leu Gln
1 5 10 15
Gly
<210> 238
<211> 17
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 238
Val Leu Gly Tyr Arg Gly Gly Trp Tyr Asp Glu Gly Asp Ala Phe Asp
1 5 10 15
Val
<210> 239
<211> 11
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 239
Arg Ala Ser Gln Gly Ile Arg Ser His Leu Ala
1 5 10
<210> 240
<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 240
Ala Ala Ser Thr Leu Gln Ser
1 5
<210> 241
<211> 9
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 241
Gln Gln Leu Asn Thr Tyr Pro Ile Thr
1 5
<210> 242
<211> 5
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 242
Ser Tyr Ala Ile Ser
1 5
<210> 243
<211> 17
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 243
Gly Ile Ile Pro Ile Phe Gly Thr Ala Asn Tyr Ala Gln Lys Phe Gln
1 5 10 15
Gly
<210> 244
<211> 10
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 244
Glu Gly Gly Val Gly Pro Ala Phe Asp Ile
1 5 10
<210> 245
<211> 17
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 245
Lys Ser Ser Gln Ser Val Leu His Asn Ser Asn Asn Lys Asn Tyr Leu
1 5 10 15
Ala
<210> 246
<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 246
Trp Ala Ser Thr Arg Glu Ser
1 5
<210> 247
<211> 9
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 247
Gln Gln Tyr Tyr Gly Ser Pro Tyr Thr
1 5
<210> 248
<211> 5
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 248
Ser Tyr Ala Met Ser
1 5
<210> 249
<211> 17
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 249
Ala Ile Ser Gly Thr Gly Gly Ser Ala Tyr Tyr Ala Asp Ser Val Lys
1 5 10 15
Gly
<210> 250
<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 250
Gly His Ser Ser Gly Thr Asn
1 5
<210> 251
<211> 13
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 251
Ser Gly Ser Ser Ser Asn Ile Gly Ser Asn Phe Val Tyr
1 5 10
<210> 252
<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 252
Arg Asn Asn Gln Arg Pro Ser
1 5
<210> 253
<211> 11
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 253
Ala Ala Trp Asp Asp Ser Leu Ser Gly Val Leu
1 5 10
<210> 254
<211> 5
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 254
Ser Tyr Ala Ile Ser
1 5
<210> 255
<211> 17
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 255
Gly Ile Ile Pro Ile Phe Gly Thr Ala Asn Tyr Ala Gln Lys Phe Gln
1 5 10 15
Gly
<210> 256
<211> 11
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 256
Gly Tyr Ala Ala Thr Asp Tyr Gly Met Asp Val
1 5 10
<210> 257
<211> 11
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 257
Arg Ala Ser Gln Ser Ile Ser Ser Tyr Leu Asn
1 5 10
<210> 258
<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 258
Ala Ala Ser Ser Leu Gln Ser
1 5
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<211> 9
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 259
Gln Gln Ser Tyr Ser Thr Pro Phe Thr
1 5
<210> 260
<211> 5
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 260
Asp Tyr Ala Met Ser
1 5
<210> 261
<211> 19
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 261
Phe Ile Arg Asn Lys Ala Tyr Gly Gly Thr Ala Glu Tyr Ala Ala Ser
1 5 10 15
Val Lys Asp
<210> 262
<211> 10
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 262
Arg Glu Tyr Asp Thr Gly Trp Leu Asp Tyr
1 5 10
<210> 263
<211> 14
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 263
Thr Gly Thr Ser Ser Asp Val Gly Gly Tyr Asn Tyr Val Ser
1 5 10
<210> 264
<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 264
Asp Val Thr Asp Arg Pro Ser
1 5
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<211> 11
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 265
Ser Ser Tyr Thr Ser Ser Ser Thr Ser Ala Val
1 5 10
<210> 266
<211> 5
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 266
Asn Tyr Gly Met His
1 5
<210> 267
<211> 17
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 267
Val Ile Trp Tyr Asp Gly Ser Asn Glu Asp Tyr Ala Asp Ser Val Lys
1 5 10 15
Gly
<210> 268
<211> 11
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 268
Gly Gln Tyr Ser Ser Thr Trp Phe Leu Asp Tyr
1 5 10
<210> 269
<211> 11
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 269
Arg Ala Ser Gln Ser Ile Ser Ser Trp Leu Ala
1 5 10
<210> 270
<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 270
Lys Ala Ser Ser Leu Glu Thr
1 5
<210> 271
<211> 9
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 271
Gln Gln Ala Asn Ser Phe Pro Leu Thr
1 5
<210> 272
<211> 5
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 272
Ser Tyr Gly Met His
1 5
<210> 273
<211> 17
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 273
Val Ile Trp Tyr Asp Gly Ser Asn Lys Tyr Tyr Ala Asp Ser Val Lys
1 5 10 15
Gly
<210> 274
<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 274
Ser Tyr Ala Ile Ala Ala Thr
1 5
<210> 275
<211> 13
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 275
Ser Gly Ser Ser Ser Asn Ile Gly Ser Asn Tyr Val Tyr
1 5 10
<210> 276
<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 276
Arg Asn Asn Gln Arg Pro Ser
1 5
<210> 277
<211> 11
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 277
Ala Ala Trp Asp Asp Ser Leu Ser Gly Trp Val
1 5 10
<210> 278
<211> 6
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 278
Ser Gly Tyr Tyr Trp Gly
1 5
<210> 279
<211> 16
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 279
Ser Ile Tyr His Thr Gly Ser Thr Tyr Tyr Asn Pro Ser Leu Lys Ser
1 5 10 15
<210> 280
<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 280
Gln Ser Pro Ala Phe Asp Phe
1 5
<210> 281
<211> 14
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 281
Thr Gly Ser Ser Ser Asn Ile Gly Thr Gly Tyr Asp Val His
1 5 10
<210> 282
<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 282
Gly Asn Asn Asn Arg Pro Ser
1 5
<210> 283
<211> 11
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 283
Ala Thr Trp Asp Asp Ser Leu Asn Gly Trp Val
1 5 10
<210> 284
<211> 5
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 284
Ser Tyr Tyr Trp Ser
1 5
<210> 285
<211> 10
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 285
Ser Tyr Tyr Trp Ser Pro Ser Leu Asn Ser
1 5 10
<210> 286
<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 286
Gly Gly Gln Thr Ala Gly Val
1 5
<210> 287
<211> 11
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 287
Gly Gly Tyr Asn Ile Gly Arg Lys Ser Val His
1 5 10
<210> 288
<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 288
Asp Asn Ser Asp Arg Pro Ser
1 5
<210> 289
<211> 9
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 289
Gln Ala Trp Asp Arg Gly Thr Ala Val
1 5
<210> 290
<211> 5
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 290
Ser Asp Phe Met Thr
1 5
<210> 291
<211> 16
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 291
Leu Ile Tyr Ser Gly Gly Lys Thr Asn Tyr Ala Asp Ser Val Lys Gly
1 5 10 15
<210> 292
<211> 13
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 292
Ser Val Cys Ser Thr Ile Ser Cys Ser Lys Leu Asp Asp
1 5 10
<210> 293
<211> 11
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 293
Gly Gly Asn Asn Ile Gly Arg Lys Ser Val His
1 5 10
<210> 294
<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 294
Asp Asn Ser Asp Arg Pro Ser
1 5
<210> 295
<211> 11
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 295
His Val Trp Gly Ser Ser Arg Asp His Tyr Val
1 5 10
<210> 296
<211> 5
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 296
Ser Tyr Trp Ile Ala
1 5
<210> 297
<211> 17
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 297
Val Ile Tyr Pro Gly Asp Ser Asp Ala Arg Tyr Ser Pro Ser Phe Gln
1 5 10 15
Gly
<210> 298
<211> 10
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 298
Leu Arg Ser Lys Asn Thr Gly Leu Asp Tyr
1 5 10
<210> 299
<211> 14
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 299
Thr Gly Thr Ser Ser Asp Val Gly Gly Tyr Asn Phe Val Ser
1 5 10
<210> 300
<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 300
Glu Val Ser Asn Arg Pro Ser
1 5
<210> 301
<211> 10
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 301
Ser Ser Tyr Ala Gly Asn Asn Asn Leu Ala
1 5 10
<210> 302
<211> 5
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 302
Thr Tyr Trp Ile Gly
1 5
<210> 303
<211> 17
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 303
Ile Ile Tyr Pro Gly Asp Ser Asp Thr Arg Tyr Ser Pro Ser Phe Gln
1 5 10 15
Gly
<210> 304
<211> 12
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 304
Pro Gly Pro Arg Gly Tyr Asn His Gly Phe Asp Tyr
1 5 10
<210> 305
<211> 11
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 305
Gln Gly Asp Ser Leu Arg Arg Tyr Tyr Ala Ser
1 5 10
<210> 306
<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 306
Gly Lys Asn Asn Arg Pro Ser
1 5
<210> 307
<211> 11
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 307
Asn Ser Arg Asp Ser Ser Gly Asn Ser Val Val
1 5 10
<210> 308
<211> 5
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 308
Thr Tyr Trp Ile Gly
1 5
<210> 309
<211> 17
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 309
Ile Ile Tyr Pro Gly Asp Ser Asp Thr Arg Tyr Asn Pro Ser Phe Gln
1 5 10 15
Gly
<210> 310
<211> 12
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 310
Arg Ser Ala Arg Gly Gly Asn Trp Tyr Phe Asp Leu
1 5 10
<210> 311
<211> 12
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 311
Arg Ala Ser Gln Ser Val Ser Ser Ser Tyr Leu Ala
1 5 10
<210> 312
<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 312
Gly Ala Ser Ser Arg Ala Thr
1 5
<210> 313
<211> 9
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 313
Gln Gln Tyr Gly Arg Ser Pro Leu Thr
1 5
<210> 314
<211> 5
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 314
Ser Tyr Trp Ile Gly
1 5
<210> 315
<211> 17
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 315
Ile Ile Tyr Pro Gly Asp Ser Asp Thr Arg Tyr Ser Pro Ser Phe Gln
1 5 10 15
Gly
<210> 316
<211> 18
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 316
Trp Gly Gly Val Cys Ser Ser Thr Ser Cys Pro Asn Arg Asp Ala Phe
1 5 10 15
Asp Ile
<210> 317
<211> 14
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 317
Thr Gly Thr Ser Ser Asp Val Gly Gly Tyr Asn Tyr Val Ser
1 5 10
<210> 318
<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 318
Asp Val Ser Asn Arg Pro Ser
1 5
<210> 319
<211> 12
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 319
Ser Ser Tyr Arg Ser Ser Gly Ala Ser Pro Val Val
1 5 10
<210> 320
<211> 5
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 320
Asn Tyr Trp Ile Gly
1 5
<210> 321
<211> 17
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 321
Ile Ile Tyr Pro Gly Asp Ser Asp Thr Arg Tyr Ser Pro Ser Phe Gln
1 5 10 15
Gly
<210> 322
<211> 13
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 322
His Thr Gln Asn Lys Asn Gly Met Asn Thr Phe Asp Ile
1 5 10
<210> 323
<211> 14
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 323
Thr Gly Thr Ser Ser Asp Ile Gly Gly Tyr Asn Tyr Val Ser
1 5 10
<210> 324
<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 324
Glu Val Ser Asn Arg Pro Pro
1 5
<210> 325
<211> 11
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 325
Ser Ser Tyr Ser Thr Thr Thr Thr Arg Val Ile
1 5 10
<210> 326
<211> 5
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 326
Asp Tyr Ala Met His
1 5
<210> 327
<211> 17
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 327
Gly Ile Ser Trp Asn Ser Gly Ser Ile Gly Tyr Ala Asp Ser Val Lys
1 5 10 15
Gly
<210> 328
<211> 6
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 328
Gly Gln Arg Phe Asp Phe
1 5
<210> 329
<211> 14
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 329
Thr Gly Thr Ser Ser Asp Val Gly Gly Tyr Asn Tyr Val Ser
1 5 10
<210> 330
<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 330
Asp Val Asn Asn Arg Pro Ser
1 5
<210> 331
<211> 10
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 331
Gly Ser Ser Val Gly Ser Arg Leu Arg Ile
1 5 10
<210> 332
<211> 5
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 332
Ser His Trp Ile Gly
1 5
<210> 333
<211> 17
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 333
Ile Ile Tyr Pro Gly Asp Ser Asp Thr Arg Tyr Ser Pro Ser Phe Gln
1 5 10 15
Gly
<210> 334
<211> 11
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 334
Leu Gly Ser Ser Arg Trp Ser His Phe Asp Tyr
1 5 10
<210> 335
<211> 14
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 335
Thr Gly Thr Ser Thr Asp Val Gly Gly Tyr Asn Tyr Val Ser
1 5 10
<210> 336
<211> 7
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 336
Gly Val Ser Lys Arg Pro Ser
1 5
<210> 337
<211> 10
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 337
Ser Ser Tyr Ala Gly Ser Asn Asn Leu Val
1 5 10
<210> 338
<211> 5
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 338
Ser Tyr Trp Ile Gly
1 5
<210> 339
<211> 17
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 339
Ser Ile Tyr Pro Gly Asp Ser Asp Thr Arg Tyr Ser Pro Ser Phe Gln
1 5 10 15
Gly
<210> 340
<211> 12
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 340
Gln Tyr Arg Ala Gly Ser Thr Thr Arg Phe Asp Pro
1 5 10
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<211> 16
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 341
Arg Ser Ser Gln Ser Leu Arg His Arg Asn Gly Asn Asn Tyr Leu Asp
1 5 10 15
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<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 342
Leu Gly Ser Asn Arg Ala Ser
1 5
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<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 343
Met Gln Ala Leu Gln Thr Pro Leu Thr
1 5
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<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 344
Ser Gly Gly Tyr Tyr Trp Ser
1 5
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<213> Homo sapiens
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Tyr Ile Tyr Tyr Ser Gly Ser Thr Tyr Tyr Asn Pro Ser Leu Lys Ser
1 5 10 15
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<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 346
Glu Arg Ile Leu Asp Arg Met Asn Asp Tyr
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<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 347
Thr Gly Ser Ser Ser Asn Ile Gly Ala Gly Tyr Asp Val His
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<213> Homo sapiens
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Gly Asn Ser Asn Arg Pro Ser
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<212> PRT
<213> Homo sapiens
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Gln Ser Ser Asp Ser Ser Leu Asn Ile Leu
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gag gtg cag ctg gtg gag tct ggg gga gtc gcg gtc cag cct ggg agg 48
Glu Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Val Ala Val Gln Pro Gly Arg
1 5 10 15
tcc ctg aga ctc tcc tgt gcg gcg tct gga ttc agt ttc aga gat tat 96
Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Ser Phe Arg Asp Tyr
20 25 30
ggc atg cac tgg gtc cgc cag gct gca ggc aag ggg ctg gag tgg gtg 144
Gly Met His Trp Val Arg Gln Ala Ala Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val
35 40 45
gca ttt ata tgg cct cat gga gta aat agg ttt tat gca gac tca atg 192
Ala Phe Ile Trp Pro His Gly Val Asn Arg Phe Tyr Ala Asp Ser Met
50 55 60
gag ggc cga ttc acc atc tcc aga gac gat tcc aag aat atg ttg tat 240
Glu Gly Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asp Ser Lys Asn Met Leu Tyr
65 70 75 80
cta gaa atg aat aat ctg aga acc gaa gac acg gct cta tat tac tgt 288
Leu Glu Met Asn Asn Leu Arg Thr Glu Asp Thr Ala Leu Tyr Tyr Cys
85 90 95
aca aga gat caa gac tat gtc ccg aga aag tac ttc gat ctt tgg ggc 336
Thr Arg Asp Gln Asp Tyr Val Pro Arg Lys Tyr Phe Asp Leu Trp Gly
100 105 110
cgt ggc acc ctg gtc acc gtc tcg agc ggt acg ggc ggt tca ggc gga 384
Arg Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser Gly Thr Gly Gly Ser Gly Gly
115 120 125
acc ggc agc ggc act ggc ggg tcg acg tcc tat gtg ctg act cag cca 432
Thr Gly Ser Gly Thr Gly Gly Ser Thr Ser Tyr Val Leu Thr Gln Pro
130 135 140
ccc tca gtg tca gtg gcc cca gga cag acg gcc agg att acc tgt ggg 480
Pro Ser Val Ser Val Ala Pro Gly Gln Thr Ala Arg Ile Thr Cys Gly
145 150 155 160
gga aac aac att gga agt aaa agt gtg cac tgg tac cag cag aag cca 528
Gly Asn Asn Ile Gly Ser Lys Ser Val His Trp Tyr Gln Gln Lys Pro
165 170 175
ggc cag tcc cct gtg ttg gtc atg tat caa gat agg agg cgg ccc tca 576
Gly Gln Ser Pro Val Leu Val Met Tyr Gln Asp Arg Arg Arg Pro Ser
180 185 190
ggg atc cct gag cga ttc tct ggc tcc aac tct ggg cac aca gcc act 624
Gly Ile Pro Glu Arg Phe Ser Gly Ser Asn Ser Gly His Thr Ala Thr
195 200 205
ctg acc atc agc ggg acc cag gct atg gat gag gct gac tat tac tgt 672
Leu Thr Ile Ser Gly Thr Gln Ala Met Asp Glu Ala Asp Tyr Tyr Cys
210 215 220
cag gcg tgg gac agc agc act ggg gtc ttc gga act ggg acc cag ctc 720
Gln Ala Trp Asp Ser Ser Thr Gly Val Phe Gly Thr Gly Thr Gln Leu
225 230 235 240
acc gtt tta 729
Thr Val Leu
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Glu Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Val Ala Val Gln Pro Gly Arg
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Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Ser Phe Arg Asp Tyr
20 25 30
Gly Met His Trp Val Arg Gln Ala Ala Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val
35 40 45
Ala Phe Ile Trp Pro His Gly Val Asn Arg Phe Tyr Ala Asp Ser Met
50 55 60
Glu Gly Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asp Ser Lys Asn Met Leu Tyr
65 70 75 80
Leu Glu Met Asn Asn Leu Arg Thr Glu Asp Thr Ala Leu Tyr Tyr Cys
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Thr Arg Asp Gln Asp Tyr Val Pro Arg Lys Tyr Phe Asp Leu Trp Gly
100 105 110
Arg Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser Gly Thr Gly Gly Ser Gly Gly
115 120 125
Thr Gly Ser Gly Thr Gly Gly Ser Thr Ser Tyr Val Leu Thr Gln Pro
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Pro Ser Val Ser Val Ala Pro Gly Gln Thr Ala Arg Ile Thr Cys Gly
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Gly Asn Asn Ile Gly Ser Lys Ser Val His Trp Tyr Gln Gln Lys Pro
165 170 175
Gly Gln Ser Pro Val Leu Val Met Tyr Gln Asp Arg Arg Arg Pro Ser
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Gly Ile Pro Glu Arg Phe Ser Gly Ser Asn Ser Gly His Thr Ala Thr
195 200 205
Leu Thr Ile Ser Gly Thr Gln Ala Met Asp Glu Ala Asp Tyr Tyr Cys
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Gln Ala Trp Asp Ser Ser Thr Gly Val Phe Gly Thr Gly Thr Gln Leu
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Thr Val Leu
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Glu Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Ala Glu Val Lys Lys Pro Gly Glu
1 5 10 15
tct ctg aag atc tcc tgt aag ggt tct gga tac agc ttt acc aac tac 96
Ser Leu Lys Ile Ser Cys Lys Gly Ser Gly Tyr Ser Phe Thr Asn Tyr
20 25 30
tgg atc ggc tgg gtg cgc cag atg ccc ggg aaa ggc ctg gag tgg atg 144
Trp Ile Gly Trp Val Arg Gln Met Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Met
35 40 45
ggg atc gtc tat cct ggt gac tct gat acc aga tac agc ccg tcc ttc 192
Gly Ile Val Tyr Pro Gly Asp Ser Asp Thr Arg Tyr Ser Pro Ser Phe
50 55 60
caa ggc cag gtc acc atc tca gcc gac aag tcc atc agc acc gcc tac 240
Gln Gly Gln Val Thr Ile Ser Ala Asp Lys Ser Ile Ser Thr Ala Tyr
65 70 75 80
ctg cag tgg agc agc ctg aag gcc tcg gac acc gcc gtg tat tac tgt 288
Leu Gln Trp Ser Ser Leu Lys Ala Ser Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys
85 90 95
gcg aga cgc atg gca gtg gct ggt agc gat gct ttt gat atc tgg ggc 336
Ala Arg Arg Met Ala Val Ala Gly Ser Asp Ala Phe Asp Ile Trp Gly
100 105 110
caa ggg aca atg gtc acc gtc tcg agc ggt acg ggc ggt tca ggc gga 384
Gln Gly Thr Met Val Thr Val Ser Ser Gly Thr Gly Gly Ser Gly Gly
115 120 125
acc ggc agc ggc act ggc ggg tcg acg cag gct gtg ctg act cag ccg 432
Thr Gly Ser Gly Thr Gly Gly Ser Thr Gln Ala Val Leu Thr Gln Pro
130 135 140
tcc tca gcg tct ggg acc ccc ggg cag acg gtc acc atc tct tgt tct 480
Ser Ser Ala Ser Gly Thr Pro Gly Gln Thr Val Thr Ile Ser Cys Ser
145 150 155 160
ggg agc acc tcc aac atc gga agt cat aat gta aac tgg tac caa cac 528
Gly Ser Thr Ser Asn Ile Gly Ser His Asn Val Asn Trp Tyr Gln His
165 170 175
ctc cca gga acg gcc ccc aaa ctc ctc atc tat att aat aat aag cgg 576
Leu Pro Gly Thr Ala Pro Lys Leu Leu Ile Tyr Ile Asn Asn Lys Arg
180 185 190
ccc tca ggg gtc cct gac cgg ttc tct ggg tcc aag tct ggc tcc tcc 624
Pro Ser Gly Val Pro Asp Arg Phe Ser Gly Ser Lys Ser Gly Ser Ser
195 200 205
gcc tcc ctg gcc atc agt ggg ctc cag tct gag gat gag gct gac tat 672
Ala Ser Leu Ala Ile Ser Gly Leu Gln Ser Glu Asp Glu Ala Asp Tyr
210 215 220
tat tgt gca gcc tgg gat gac agc ctg aga cgt ccg gtt ttc ggc gga 720
Tyr Cys Ala Ala Trp Asp Asp Ser Leu Arg Arg Pro Val Phe Gly Gly
225 230 235 240
ggg acc cag ctc acc gtt tta 741
Gly Thr Gln Leu Thr Val Leu
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Glu Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Ala Glu Val Lys Lys Pro Gly Glu
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Ser Leu Lys Ile Ser Cys Lys Gly Ser Gly Tyr Ser Phe Thr Asn Tyr
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Trp Ile Gly Trp Val Arg Gln Met Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Met
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Gly Ile Val Tyr Pro Gly Asp Ser Asp Thr Arg Tyr Ser Pro Ser Phe
50 55 60
Gln Gly Gln Val Thr Ile Ser Ala Asp Lys Ser Ile Ser Thr Ala Tyr
65 70 75 80
Leu Gln Trp Ser Ser Leu Lys Ala Ser Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys
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Ala Arg Arg Met Ala Val Ala Gly Ser Asp Ala Phe Asp Ile Trp Gly
100 105 110
Gln Gly Thr Met Val Thr Val Ser Ser Gly Thr Gly Gly Ser Gly Gly
115 120 125
Thr Gly Ser Gly Thr Gly Gly Ser Thr Gln Ala Val Leu Thr Gln Pro
130 135 140
Ser Ser Ala Ser Gly Thr Pro Gly Gln Thr Val Thr Ile Ser Cys Ser
145 150 155 160
Gly Ser Thr Ser Asn Ile Gly Ser His Asn Val Asn Trp Tyr Gln His
165 170 175
Leu Pro Gly Thr Ala Pro Lys Leu Leu Ile Tyr Ile Asn Asn Lys Arg
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Pro Ser Gly Val Pro Asp Arg Phe Ser Gly Ser Lys Ser Gly Ser Ser
195 200 205
Ala Ser Leu Ala Ile Ser Gly Leu Gln Ser Glu Asp Glu Ala Asp Tyr
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Tyr Cys Ala Ala Trp Asp Asp Ser Leu Arg Arg Pro Val Phe Gly Gly
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Gly Thr Gln Leu Thr Val Leu
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Glu Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Gly Leu Val Lys Pro Gly Gly
1 5 10 15
tcc ctg gga ctc tcc tgt gca gcc tct gga ttc ttc ttc agt gac tac 96
Ser Leu Gly Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Phe Phe Ser Asp Tyr
20 25 30
tcc atg agt tgg atc cgc cag gct cca ggg aag ggg ctg gaa tgg ctt 144
Ser Met Ser Trp Ile Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Leu
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tca aac att agt ggt agt ggt cac tcc aca aag tac gca gag tct atg 192
Ser Asn Ile Ser Gly Ser Gly His Ser Thr Lys Tyr Ala Glu Ser Met
50 55 60
agg ggc cga atc acc atc tcc aga gac aac gcc aag aag tcg ctg tct 240
Arg Gly Arg Ile Thr Ile Ser Arg Asp Asn Ala Lys Lys Ser Leu Ser
65 70 75 80
ctg caa ctg aac agc ctg aga gcc gag gac acg gct gtt tat ttc tgt 288
Leu Gln Leu Asn Ser Leu Arg Ala Glu Asp Thr Ala Val Tyr Phe Cys
85 90 95
gtg cga ggg ggt ggt tat cga atg gac gtc tgg ggc caa ggg acc acg 336
Val Arg Gly Gly Gly Tyr Arg Met Asp Val Trp Gly Gln Gly Thr Thr
100 105 110
gtc acc gtc tcg agc ggt acg ggc ggt tca ggc gga acc ggc agc ggc 384
Val Thr Val Ser Ser Gly Thr Gly Gly Ser Gly Gly Thr Gly Ser Gly
115 120 125
act ggc ggg tcg acg cag tct gcc ctg act cag cct cgc tca gtg ccc 432
Thr Gly Gly Ser Thr Gln Ser Ala Leu Thr Gln Pro Arg Ser Val Pro
130 135 140
ggg tct cct gga cag tca gtc acc atc tcc tgc act gga acc agc agt 480
Gly Ser Pro Gly Gln Ser Val Thr Ile Ser Cys Thr Gly Thr Ser Ser
145 150 155 160
gat gtt ggt ggt tat aac tat gtc tcc tgg tac caa cag cac cca ggc 528
Asp Val Gly Gly Tyr Asn Tyr Val Ser Trp Tyr Gln Gln His Pro Gly
165 170 175
aaa gcc ccc aaa ctc atg att tat gat gtc agt aag cgg ccc tca ggg 576
Lys Ala Pro Lys Leu Met Ile Tyr Asp Val Ser Lys Arg Pro Ser Gly
180 185 190
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Val Pro Asp Arg Phe Ser Gly Ser Lys Ser Gly Asn Thr Ala Ser Leu
195 200 205
acc gtc tct ggg ctc cag gct gag gat gag gct gat tat tac tgc agc 672
Thr Val Ser Gly Leu Gln Ala Glu Asp Glu Ala Asp Tyr Tyr Cys Ser
210 215 220
tca tat gca ggc agc aac aat ttt gtg gta ttc ggc gga ggg acc aag 720
Ser Tyr Ala Gly Ser Asn Asn Phe Val Val Phe Gly Gly Gly Thr Lys
225 230 235 240
ctg acc gtc cta 732
Leu Thr Val Leu
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Glu Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Gly Leu Val Lys Pro Gly Gly
1 5 10 15
Ser Leu Gly Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Phe Phe Ser Asp Tyr
20 25 30
Ser Met Ser Trp Ile Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Leu
35 40 45
Ser Asn Ile Ser Gly Ser Gly His Ser Thr Lys Tyr Ala Glu Ser Met
50 55 60
Arg Gly Arg Ile Thr Ile Ser Arg Asp Asn Ala Lys Lys Ser Leu Ser
65 70 75 80
Leu Gln Leu Asn Ser Leu Arg Ala Glu Asp Thr Ala Val Tyr Phe Cys
85 90 95
Val Arg Gly Gly Gly Tyr Arg Met Asp Val Trp Gly Gln Gly Thr Thr
100 105 110
Val Thr Val Ser Ser Gly Thr Gly Gly Ser Gly Gly Thr Gly Ser Gly
115 120 125
Thr Gly Gly Ser Thr Gln Ser Ala Leu Thr Gln Pro Arg Ser Val Pro
130 135 140
Gly Ser Pro Gly Gln Ser Val Thr Ile Ser Cys Thr Gly Thr Ser Ser
145 150 155 160
Asp Val Gly Gly Tyr Asn Tyr Val Ser Trp Tyr Gln Gln His Pro Gly
165 170 175
Lys Ala Pro Lys Leu Met Ile Tyr Asp Val Ser Lys Arg Pro Ser Gly
180 185 190
Val Pro Asp Arg Phe Ser Gly Ser Lys Ser Gly Asn Thr Ala Ser Leu
195 200 205
Thr Val Ser Gly Leu Gln Ala Glu Asp Glu Ala Asp Tyr Tyr Cys Ser
210 215 220
Ser Tyr Ala Gly Ser Asn Asn Phe Val Val Phe Gly Gly Gly Thr Lys
225 230 235 240
Leu Thr Val Leu
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Glu Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Pro Glu Val Lys Lys Pro Gly Ala
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tca gtg aag gtc tcc tgc gag gct tct ggt tac aac ctg gac aat tat 96
Ser Val Lys Val Ser Cys Glu Ala Ser Gly Tyr Asn Leu Asp Asn Tyr
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ggt atc acc tgg gtg cga cag gcc cct gga caa ggg ctt gag tgg ctg 144
Gly Ile Thr Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Gln Gly Leu Glu Trp Leu
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Gly Trp Ile Ser Ala Tyr Asn Ala Lys Thr Glu Tyr Gly Gln Arg Leu
50 55 60
cag ggc aga gtc acc atg acc aca gac act gcc acg agc aca gcc tac 240
Gln Gly Arg Val Thr Met Thr Thr Asp Thr Ala Thr Ser Thr Ala Tyr
65 70 75 80
ctg gaa ctg agg agc cta aga tct gac gac acg gcc gtc tat tat tgt 288
Leu Glu Leu Arg Ser Leu Arg Ser Asp Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys
85 90 95
gcg aga gtt ctc ggg tat aga ggg ggc tgg tac gac gag ggt gat gct 336
Ala Arg Val Leu Gly Tyr Arg Gly Gly Trp Tyr Asp Glu Gly Asp Ala
100 105 110
ttt gat gtc tgg ggc caa ggg aca atg gtc acc gtc tcg agc ggt acg 384
Phe Asp Val Trp Gly Gln Gly Thr Met Val Thr Val Ser Ser Gly Thr
115 120 125
ggc ggt tca ggc gga acc ggc agc ggc act ggc ggg tcg acg gac atc 432
Gly Gly Ser Gly Gly Thr Gly Ser Gly Thr Gly Gly Ser Thr Asp Ile
130 135 140
cag ttg acc cag tct ccg tcc ttc ctg tct gca tct gta gga gac aga 480
Gln Leu Thr Gln Ser Pro Ser Phe Leu Ser Ala Ser Val Gly Asp Arg
145 150 155 160
gtc acc atc act tgc cgg gcc agt cag ggc att aga agt cat tta gcc 528
Val Thr Ile Thr Cys Arg Ala Ser Gln Gly Ile Arg Ser His Leu Ala
165 170 175
tgg tat cag cag aaa gca ggg aaa gcc cct aag ctc ctg atc tat gct 576
Trp Tyr Gln Gln Lys Ala Gly Lys Ala Pro Lys Leu Leu Ile Tyr Ala
180 185 190
gca tcc act ttg caa agt ggg gtc cca tca agg ttc agc ggc agt gga 624
Ala Ser Thr Leu Gln Ser Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly Ser Gly
195 200 205
tct ggg aca gag ttc act ctc aca atc agc agc ctg cag cct gac gat 672
Ser Gly Thr Glu Phe Thr Leu Thr Ile Ser Ser Leu Gln Pro Asp Asp
210 215 220
ttt gca gct tat tac tgt caa caa ctt aat act tac ccg atc acc ttc 720
Phe Ala Ala Tyr Tyr Cys Gln Gln Leu Asn Thr Tyr Pro Ile Thr Phe
225 230 235 240
ggc caa ggg aca cga ctg gag att aaa 747
Gly Gln Gly Thr Arg Leu Glu Ile Lys
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Glu Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Pro Glu Val Lys Lys Pro Gly Ala
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Ser Val Lys Val Ser Cys Glu Ala Ser Gly Tyr Asn Leu Asp Asn Tyr
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Gly Ile Thr Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Gln Gly Leu Glu Trp Leu
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Gly Trp Ile Ser Ala Tyr Asn Ala Lys Thr Glu Tyr Gly Gln Arg Leu
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Gln Gly Arg Val Thr Met Thr Thr Asp Thr Ala Thr Ser Thr Ala Tyr
65 70 75 80
Leu Glu Leu Arg Ser Leu Arg Ser Asp Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys
85 90 95
Ala Arg Val Leu Gly Tyr Arg Gly Gly Trp Tyr Asp Glu Gly Asp Ala
100 105 110
Phe Asp Val Trp Gly Gln Gly Thr Met Val Thr Val Ser Ser Gly Thr
115 120 125
Gly Gly Ser Gly Gly Thr Gly Ser Gly Thr Gly Gly Ser Thr Asp Ile
130 135 140
Gln Leu Thr Gln Ser Pro Ser Phe Leu Ser Ala Ser Val Gly Asp Arg
145 150 155 160
Val Thr Ile Thr Cys Arg Ala Ser Gln Gly Ile Arg Ser His Leu Ala
165 170 175
Trp Tyr Gln Gln Lys Ala Gly Lys Ala Pro Lys Leu Leu Ile Tyr Ala
180 185 190
Ala Ser Thr Leu Gln Ser Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly Ser Gly
195 200 205
Ser Gly Thr Glu Phe Thr Leu Thr Ile Ser Ser Leu Gln Pro Asp Asp
210 215 220
Phe Ala Ala Tyr Tyr Cys Gln Gln Leu Asn Thr Tyr Pro Ile Thr Phe
225 230 235 240
Gly Gln Gly Thr Arg Leu Glu Ile Lys
245
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<212> DNA
<213> Artificial sequence
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<223> SC06-077
<220>
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<223>
<400> 358
cag gtg cag ctg gtg cag tct ggg gct gag gtg aag aag cct ggg tcc 48
Gln Val Gln Leu Val Gln Ser Gly Ala Glu Val Lys Lys Pro Gly Ser
1 5 10 15
tcg gtg aag gtc tcc tgc aag gct tct gga ggc acc ttc agc agc tat 96
Ser Val Lys Val Ser Cys Lys Ala Ser Gly Gly Thr Phe Ser Ser Tyr
20 25 30
gct atc agc tgg gtg cga cag gcc cct gga caa ggg ctt gag tgg atg 144
Ala Ile Ser Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Gln Gly Leu Glu Trp Met
35 40 45
gga ggg atc atc cct atc ttt ggt aca gca aac tac gca cag aag ttc 192
Gly Gly Ile Ile Pro Ile Phe Gly Thr Ala Asn Tyr Ala Gln Lys Phe
50 55 60
cag ggc aga gtc acg att acc gcg gac gaa tcc acg agc aca gcc tac 240
Gln Gly Arg Val Thr Ile Thr Ala Asp Glu Ser Thr Ser Thr Ala Tyr
65 70 75 80
atg gag ctg agc agc ctg aga tct gag gac acg gcc gtg tat tac tgt 288
Met Glu Leu Ser Ser Leu Arg Ser Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys
85 90 95
gcg aga gag ggt ggt gtg ggc cca gct ttt gat atc tgg ggc caa ggg 336
Ala Arg Glu Gly Gly Val Gly Pro Ala Phe Asp Ile Trp Gly Gln Gly
100 105 110
aca atg gtc acc gtc tcg agc ggt acg ggc ggt tca ggc gga acc ggc 384
Thr Met Val Thr Val Ser Ser Gly Thr Gly Gly Ser Gly Gly Thr Gly
115 120 125
agc ggc act ggc ggg tcg acg gac atc cag atg acc cag tct cca gac 432
Ser Gly Thr Gly Gly Ser Thr Asp Ile Gln Met Thr Gln Ser Pro Asp
130 135 140
tcc ctg gct gtg tct ctg ggc gag agg gcc acc atc aac tgc aag tcc 480
Ser Leu Ala Val Ser Leu Gly Glu Arg Ala Thr Ile Asn Cys Lys Ser
145 150 155 160
agc cag agt gtt tta cac aac tcc aac aat aag aac tac tta gct tgg 528
Ser Gln Ser Val Leu His Asn Ser Asn Asn Lys Asn Tyr Leu Ala Trp
165 170 175
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Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Gln Pro Pro Lys Leu Leu Ile Tyr Trp Ala
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tct acc cgg gaa tcc ggg gtc cct gac cga ttc agt ggc agc ggg tct 624
Ser Thr Arg Glu Ser Gly Val Pro Asp Arg Phe Ser Gly Ser Gly Ser
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ggg aca gat ttc act ctc acc atc agc agc ctg cag gct gaa gat gtg 672
Gly Thr Asp Phe Thr Leu Thr Ile Ser Ser Leu Gln Ala Glu Asp Val
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gca gtt tat tac tgt cag caa tat tat ggt tca ccg tac act ttt ggc 720
Ala Val Tyr Tyr Cys Gln Gln Tyr Tyr Gly Ser Pro Tyr Thr Phe Gly
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cag ggg acc aag ctg gag atc aaa 744
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Ser Thr Arg Glu Ser Gly Val Pro Asp Arg Phe Ser Gly Ser Gly Ser
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Gly Thr Asp Phe Thr Leu Thr Ile Ser Ser Leu Gln Ala Glu Asp Val
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85 90 95
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100 105 110
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115 120 125
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130 135 140
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165 170 175
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Gly Ser Asn Tyr Val Tyr Trp Tyr Gln Gln Leu Pro Gly Thr Ala Pro
165 170 175
aaa ctc ctc atc tat agg aat aat cag cgg ccc tca ggg gtc cct gac 576
Lys Leu Leu Ile Tyr Arg Asn Asn Gln Arg Pro Ser Gly Val Pro Asp
180 185 190
cga ttc tct ggc tcc aag tct ggc acc tca gcc tcc ctg gcc atc agt 624
Arg Phe Ser Gly Ser Lys Ser Gly Thr Ser Ala Ser Leu Ala Ile Ser
195 200 205
ggg ctc cgg tcc gag gat gag gct gat tat tac tgt gca gca tgg gat 672
Gly Leu Arg Ser Glu Asp Glu Ala Asp Tyr Tyr Cys Ala Ala Trp Asp
210 215 220
gac agc ctg agt ggt tgg gtg ttc ggc gga ggc acc cag ctg acc gtc 720
Asp Ser Leu Ser Gly Trp Val Phe Gly Gly Gly Thr Gln Leu Thr Val
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ctc 723
Leu
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Lys Gly Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asn Ser Gln Asn Thr Leu Tyr
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Gly Leu Arg Ser Glu Asp Glu Ala Asp Tyr Tyr Cys Ala Ala Trp Asp
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Leu
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acc ctg tcc ctc acc tgc gct gtc tct ggt tac tcc atc acc agt ggt 96
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65 70 75 80
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100 105 110
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115 120 125
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130 135 140
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145 150 155 160
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Ile Gly Thr Gly Tyr Asp Val His Trp Tyr Gln Gln Leu Pro Gly Thr
165 170 175
gcc ccc aaa ctc ctc atc tat ggt aac aac aat cgg ccc tca ggg gtc 576
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180 185 190
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Pro Asp Arg Phe Ser Gly Ser Lys Ser Gly Thr Ser Ala Ser Leu Ala
195 200 205
atc act gga ctc cag gct gag gat gag gct gat tat tac tgt gca aca 672
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Thr Ala Val Phe Gly Thr Gly Thr Lys Val Thr Val Leu
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Thr Leu Val Thr Val Ser Ser Gly Thr Gly Gly Ser Gly Gly Thr Gly
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Ser Gly Thr Gly Gly Ser Thr Gln Ser Ala Leu Thr Gln Pro Pro Ser
130 135 140
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Ala Ser Gly Ser Pro Gly Gln Ser Val Thr Ile Ser Cys Thr Gly Thr
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gga gac agt ctc aga agg tat tat gca agt tgg tac cag cag aag cca 528
Gly Asp Ser Leu Arg Arg Tyr Tyr Ala Ser Trp Tyr Gln Gln Lys Pro
165 170 175
gga cag gcc cct gtt ctt gtc atc tat ggc aaa aac aac cgg ccc tca 576
Gly Gln Ala Pro Val Leu Val Ile Tyr Gly Lys Asn Asn Arg Pro Ser
180 185 190
ggg atc cca gac cga ttc tct ggc tcc agg tca gga aac aca gct tcc 624
Gly Ile Pro Asp Arg Phe Ser Gly Ser Arg Ser Gly Asn Thr Ala Ser
195 200 205
ttg acc ata act ggg gct cag gcg gaa gat gag gct gtc tat tac tgt 672
Leu Thr Ile Thr Gly Ala Gln Ala Glu Asp Glu Ala Val Tyr Tyr Cys
210 215 220
aac tcc cgg gac agc agt ggt aac tct gtg gtc ttc ggc gga ggg acc 720
Asn Ser Arg Asp Ser Ser Gly Asn Ser Val Val Phe Gly Gly Gly Thr
225 230 235 240
aag ctg acc gtc cta 735
Lys Leu Thr Val Leu
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<211> 245
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Ser Leu Lys Ile Ser Cys Lys Gly Ser Gly Tyr Ser Phe Ser Thr Tyr
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Trp Ile Gly Trp Val Arg Gln Met Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Met
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Gly Ile Ile Tyr Pro Gly Asp Ser Asp Thr Arg Tyr Ser Pro Ser Phe
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Gln Gly Gln Val Thr Ile Ser Ala Asp Lys Ser Ile Ser Thr Ala His
65 70 75 80
Leu Gln Trp Ser Ser Leu Lys Ala Ser Asp Thr Ala Met Tyr Tyr Cys
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Ala Arg Pro Gly Pro Arg Gly Tyr Asn His Gly Phe Asp Tyr Trp Gly
100 105 110
Gln Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser Gly Thr Gly Gly Ser Gly Gly
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Thr Gly Ser Gly Thr Gly Gly Ser Thr Ser Ser Glu Leu Thr Gln Asp
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Pro Ala Glu Ser Val Ala Leu Gly Gln Thr Val Lys Ile Thr Cys Gln
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Gly Asp Ser Leu Arg Arg Tyr Tyr Ala Ser Trp Tyr Gln Gln Lys Pro
165 170 175
Gly Gln Ala Pro Val Leu Val Ile Tyr Gly Lys Asn Asn Arg Pro Ser
180 185 190
Gly Ile Pro Asp Arg Phe Ser Gly Ser Arg Ser Gly Asn Thr Ala Ser
195 200 205
Leu Thr Ile Thr Gly Ala Gln Ala Glu Asp Glu Ala Val Tyr Tyr Cys
210 215 220
Asn Ser Arg Asp Ser Ser Gly Asn Ser Val Val Phe Gly Gly Gly Thr
225 230 235 240
Lys Leu Thr Val Leu
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1 5 10 15
tct ctg aag atc tcc tgt aag ggt tct gga tac agc ttt agc acc tac 96
Ser Leu Lys Ile Ser Cys Lys Gly Ser Gly Tyr Ser Phe Ser Thr Tyr
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Trp Ile Gly Trp Val Arg Gln Met Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Met
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ggg atc atc tat cct ggt gac tct gat acc aga tac aac ccg tcc ttc 192
Gly Ile Ile Tyr Pro Gly Asp Ser Asp Thr Arg Tyr Asn Pro Ser Phe
50 55 60
caa ggc cag gtc acc atc tca gcc gac aag tcc atc agc acc gcc tac 240
Gln Gly Gln Val Thr Ile Ser Ala Asp Lys Ser Ile Ser Thr Ala Tyr
65 70 75 80
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Leu Gln Trp Ser Ser Leu Lys Ala Ser Asp Thr Ala Met Tyr Tyr Cys
85 90 95
gcg aga cgg tcc gct cgg ggc ggg aac tgg tac ttc gat ctc tgg ggc 336
Ala Arg Arg Ser Ala Arg Gly Gly Asn Trp Tyr Phe Asp Leu Trp Gly
100 105 110
cgt ggc acc ctg gtc acc gtc tcg agc ggt acg ggc ggt tca ggc gga 384
Arg Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser Gly Thr Gly Gly Ser Gly Gly
115 120 125
acc ggc agc ggc act ggc ggg tcg acg gaa att gtg ttg aca cag tct 432
Thr Gly Ser Gly Thr Gly Gly Ser Thr Glu Ile Val Leu Thr Gln Ser
130 135 140
cca ggc acc ctg tct ttg tct cca ggg gaa aga gcc acc ctc tcc tgc 480
Pro Gly Thr Leu Ser Leu Ser Pro Gly Glu Arg Ala Thr Leu Ser Cys
145 150 155 160
agg gcc agt cag agt gtt agc agc agc tac tta gcc tgg tac cag cag 528
Arg Ala Ser Gln Ser Val Ser Ser Ser Tyr Leu Ala Trp Tyr Gln Gln
165 170 175
aaa cct ggc cag gct ccc agg ctc ctc atc tat ggt gca tcc agc agg 576
Lys Pro Gly Gln Ala Pro Arg Leu Leu Ile Tyr Gly Ala Ser Ser Arg
180 185 190
gcc act ggc atc cca gac agg ttc agt ggc agt ggg tct ggg aca gac 624
Ala Thr Gly Ile Pro Asp Arg Phe Ser Gly Ser Gly Ser Gly Thr Asp
195 200 205
ttc act ctc acc atc agc aga ctg gag cct gaa gat ttt gca gtg tat 672
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Gln Gly Gln Val Thr Ile Ser Ala Asp Lys Ser Ile Ser Thr Ala Tyr
65 70 75 80
Leu Gln Trp Ser Ser Leu Lys Ala Ser Asp Thr Ala Met Tyr Tyr Cys
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Gly Gln Gly Thr Met Val Thr Val Ser Ser Gly Thr Gly Gly Ser Gly
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Gly Gly Ser Thr Gln Ser Ala Leu Thr Gln Pro Pro Ser Ala Ser Gly
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Ser Gly Ile Ser Trp Asn Ser Gly Ser Ile Gly Tyr Ala Asp Ser Val
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165 170 175
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195 200 205
Ile Ser Gly Leu Gln Ala Glu Asp Glu Ala Glu Tyr Tyr Cys Gly Ser
210 215 220
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225 230 235 240
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Trp Ile Gly Trp Val Arg Gln Met Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Met
35 40 45
ggg atc atc tat cct ggt gac tct gat acc aga tac agc ccg tcc ttc 192
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50 55 60
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ggc agc ggc act ggc ggg tcg acg cag tct gcc ctg act cag cct ccc 432
Gly Ser Gly Thr Gly Gly Ser Thr Gln Ser Ala Leu Thr Gln Pro Pro
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tcc gcg tcc ggg tct cct gga cag tca gtc acc atc tcc tgc act gga 480
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acc agc act gac gtt ggt ggt tat aac tat gtc tcc tgg tac caa cat 528
Thr Ser Thr Asp Val Gly Gly Tyr Asn Tyr Val Ser Trp Tyr Gln His
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Val Thr Cys Val Val Val Asp Val Ser His Glu Asp Pro Glu Val Lys
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Phe Asn Trp Tyr Val Asp Gly Val Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys
275 280 285
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Ser Leu Ile Tyr Ser Gly Gly Lys Thr Asn Tyr Ala Asp Ser Val Lys
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Gly Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asn Ser Arg Asn Thr Leu Tyr Leu
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Val Phe Pro Leu Ala Pro Ser Ser Lys Ser Thr Ser Gly Gly Thr Ala
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tgg gag agc aac ggc cag ccc gag aac aac tac aag acc acc ccc cct 1200
Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr Lys Thr Thr Pro Pro
385 390 395 400
gtg ctg gac agc gac ggc agc ttc ttc ctg tac agc aag ctc acc gtg 1248
Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr Ser Lys Leu Thr Val
405 410 415
gac aag agc cgg tgg cag cag ggc aac gtg ttc agc tgc agc gtg atg 1296
Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn Val Phe Ser Cys Ser Val Met
420 425 430
cac gag gcc ctg cac aac cac tac acc cag aag agc ctg agc ctg agc 1344
His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys Ser Leu Ser Leu Ser
435 440 445
ccc ggc aag 1353
Pro Gly Lys
450
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<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 425
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Trp Ile Gly Trp Val Arg Gln Met Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Met
35 40 45
Gly Ile Ile Tyr Pro Gly Asp Ser Asp Thr Arg Tyr Asn Pro Ser Phe
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65 70 75 80
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Val Phe Pro Leu Ala Pro Ser Ser Lys Ser Thr Ser Gly Gly Thr Ala
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Ala Leu Gly Cys Leu Val Lys Asp Tyr Phe Pro Glu Pro Val Thr Val
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Ser Trp Asn Ser Gly Ala Leu Thr Ser Gly Val His Thr Phe Pro Ala
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Val Leu Gln Ser Ser Gly Leu Tyr Ser Leu Ser Ser Val Val Thr Val
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Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro Lys Asp Thr Leu Met
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260 265 270
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Arg Val Val Ser Val Leu Thr Val Leu His Gln Asp Trp Leu Asn Gly
305 310 315 320
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1 5 10 15
tct ctg aag atc tcc tgt aag ggt tct gga tac agc ttt acc agc tac 96
Ser Leu Lys Ile Ser Cys Lys Gly Ser Gly Tyr Ser Phe Thr Ser Tyr
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tgg atc ggc tgg gtg cgc cag atg ccc ggg aaa ggc ctg gag tgg atg 144
Trp Ile Gly Trp Val Arg Gln Met Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Met
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Gly Ile Ile Tyr Pro Gly Asp Ser Asp Thr Arg Tyr Ser Pro Ser Phe
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Leu Gln Trp Ser Ser Leu Lys Ala Ser Asp Thr Ala Met Tyr Tyr Cys
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145 150 155 160
tgg aac agc ggc gcc ttg acc agc ggc gtg cac acc ttc ccc gcc gtg 528
Trp Asn Ser Gly Ala Leu Thr Ser Gly Val His Thr Phe Pro Ala Val
165 170 175
ctg cag agc agc ggc ctg tac agc ctg agc agc gtg gtg acc gtg ccc 576
Leu Gln Ser Ser Gly Leu Tyr Ser Leu Ser Ser Val Val Thr Val Pro
180 185 190
agc agc agc ctg ggc acc cag acc tac atc tgc aac gtg aac cac aag 624
Ser Ser Ser Leu Gly Thr Gln Thr Tyr Ile Cys Asn Val Asn His Lys
195 200 205
ccc agc aac acc aag gtg gac aaa cgc gtg gag ccc aag agc tgc gac 672
Pro Ser Asn Thr Lys Val Asp Lys Arg Val Glu Pro Lys Ser Cys Asp
210 215 220
aag acc cac acc tgc ccc ccc tgc cct gcc ccc gag ctg ctg ggc gga 720
Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys Pro Ala Pro Glu Leu Leu Gly Gly
225 230 235 240
ccc tcc gtg ttc ctg ttc ccc ccc aag ccc aag gac acc ctc atg atc 768
Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro Lys Asp Thr Leu Met Ile
245 250 255
agc cgg acc ccc gag gtg acc tgc gtg gtg gtg gac gtg agc cac gag 816
Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys Val Val Val Asp Val Ser His Glu
260 265 270
gac ccc gag gtg aag ttc aac tgg tac gtg gac ggc gtg gag gtg cac 864
Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp Tyr Val Asp Gly Val Glu Val His
275 280 285
aac gcc aag acc aag ccc cgg gag gag cag tac aac agc acc tac cgg 912
Asn Ala Lys Thr Lys Pro Arg Glu Glu Gln Tyr Asn Ser Thr Tyr Arg
290 295 300
gtg gtg agc gtg ctc acc gtg ctg cac cag gac tgg ctg aac ggc aag 960
Val Val Ser Val Leu Thr Val Leu His Gln Asp Trp Leu Asn Gly Lys
305 310 315 320
gag tac aag tgc aag gtg agc aac aag gcc ctg cct gcc ccc atc gag 1008
Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys Ala Leu Pro Ala Pro Ile Glu
325 330 335
aag acc atc agc aag gcc aag ggc cag ccc cgg gag ccc cag gtg tac 1056
Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly Gln Pro Arg Glu Pro Gln Val Tyr
340 345 350
acc ctg ccc ccc agc cgg gag gag atg acc aag aac cag gtg tcc ctc 1104
Thr Leu Pro Pro Ser Arg Glu Glu Met Thr Lys Asn Gln Val Ser Leu
355 360 365
acc tgt ctg gtg aag ggc ttc tac ccc agc gac atc gcc gtg gag tgg 1152
Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr Pro Ser Asp Ile Ala Val Glu Trp
370 375 380
gag agc aac ggc cag ccc gag aac aac tac aag acc acc ccc cct gtg 1200
Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr Lys Thr Thr Pro Pro Val
385 390 395 400
ctg gac agc gac ggc agc ttc ttc ctg tac agc aag ctc acc gtg gac 1248
Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr Ser Lys Leu Thr Val Asp
405 410 415
aag agc cgg tgg cag cag ggc aac gtg ttc agc tgc agc gtg atg cac 1296
Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn Val Phe Ser Cys Ser Val Met His
420 425 430
gag gcc ctg cac aac cac tac acc cag aag agc ctg agc ctg agc ccc 1344
Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys Ser Leu Ser Leu Ser Pro
435 440 445
ggc aag 1350
Gly Lys
450
<210> 437
<211> 450
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 437
Gln Leu Gln Leu Gln Glu Ser Gly Pro Gly Leu Val Lys Pro Ser Gln
1 5 10 15
Thr Leu Ser Leu Thr Cys Thr Val Ser Gly Gly Ser Ile Ser Ser Gly
20 25 30
Gly Tyr Tyr Trp Ser Trp Ile Arg Gln His Pro Gly Lys Gly Leu Glu
35 40 45
Trp Ile Gly Tyr Ile Tyr Tyr Ser Gly Ser Thr Tyr Tyr Asn Pro Ser
50 55 60
Leu Lys Ser Arg Val Thr Ile Ser Val Asp Thr Ser Lys Asn Gln Phe
65 70 75 80
Ser Leu Lys Leu Ser Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val Tyr Tyr
85 90 95
Cys Ala Arg Glu Arg Ile Leu Asp Arg Met Asn Asp Tyr Trp Gly Gln
100 105 110
Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser Ala Ser Thr Lys Gly Pro Ser Val
115 120 125
Phe Pro Leu Ala Pro Ser Ser Lys Ser Thr Ser Gly Gly Thr Ala Ala
130 135 140
Leu Gly Cys Leu Val Lys Asp Tyr Phe Pro Glu Pro Val Thr Val Ser
145 150 155 160
Trp Asn Ser Gly Ala Leu Thr Ser Gly Val His Thr Phe Pro Ala Val
165 170 175
Leu Gln Ser Ser Gly Leu Tyr Ser Leu Ser Ser Val Val Thr Val Pro
180 185 190
Ser Ser Ser Leu Gly Thr Gln Thr Tyr Ile Cys Asn Val Asn His Lys
195 200 205
Pro Ser Asn Thr Lys Val Asp Lys Arg Val Glu Pro Lys Ser Cys Asp
210 215 220
Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys Pro Ala Pro Glu Leu Leu Gly Gly
225 230 235 240
Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro Lys Asp Thr Leu Met Ile
245 250 255
Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys Val Val Val Asp Val Ser His Glu
260 265 270
Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp Tyr Val Asp Gly Val Glu Val His
275 280 285
Asn Ala Lys Thr Lys Pro Arg Glu Glu Gln Tyr Asn Ser Thr Tyr Arg
290 295 300
Val Val Ser Val Leu Thr Val Leu His Gln Asp Trp Leu Asn Gly Lys
305 310 315 320
Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys Ala Leu Pro Ala Pro Ile Glu
325 330 335
Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly Gln Pro Arg Glu Pro Gln Val Tyr
340 345 350
Thr Leu Pro Pro Ser Arg Glu Glu Met Thr Lys Asn Gln Val Ser Leu
355 360 365
Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr Pro Ser Asp Ile Ala Val Glu Trp
370 375 380
Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr Lys Thr Thr Pro Pro Val
385 390 395 400
Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr Ser Lys Leu Thr Val Asp
405 410 415
Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn Val Phe Ser Cys Ser Val Met His
420 425 430
Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys Ser Leu Ser Leu Ser Pro
435 440 445
Gly Lys
450
<210> 438
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<212> DNA
<213> Homo sapiens
<220>
<221> CDS
<222> (1)..(648)
<223>
<400> 438
tcc tat gtg ctg act cag cca ccc tca gtg tca gtg gcc cca gga cag 48
Ser Tyr Val Leu Thr Gln Pro Pro Ser Val Ser Val Ala Pro Gly Gln
1 5 10 15
acg gcc agg att acc tgt ggg gga aac aac att gga agt aaa agt gtg 96
Thr Ala Arg Ile Thr Cys Gly Gly Asn Asn Ile Gly Ser Lys Ser Val
20 25 30
cac tgg tac cag cag aag cca ggc cag tcc cct gtg ttg gtc atg tat 144
His Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Gln Ser Pro Val Leu Val Met Tyr
35 40 45
caa gat agg agg cgg ccc tca ggg atc cct gag cga ttc tct ggc tcc 192
Gln Asp Arg Arg Arg Pro Ser Gly Ile Pro Glu Arg Phe Ser Gly Ser
50 55 60
aac tct ggg cac aca gcc act ctg acc atc agc ggg acc cag gct atg 240
Asn Ser Gly His Thr Ala Thr Leu Thr Ile Ser Gly Thr Gln Ala Met
65 70 75 80
gat gag gct gac tat tac tgt cag gcg tgg gac agc agc act ggg gtc 288
Asp Glu Ala Asp Tyr Tyr Cys Gln Ala Trp Asp Ser Ser Thr Gly Val
85 90 95
ttc gga act ggg acc cag ctc acc gtt tta agt gcg gcc gca ggc cag 336
Phe Gly Thr Gly Thr Gln Leu Thr Val Leu Ser Ala Ala Ala Gly Gln
100 105 110
ccc aag gcc gct ccc agc gtg acc ctg ttc ccc ccc tcc tcc gag gag 384
Pro Lys Ala Ala Pro Ser Val Thr Leu Phe Pro Pro Ser Ser Glu Glu
115 120 125
ctg cag gcc aac aag gcc acc ctg gtg tgc ctc atc agc gac ttc tac 432
Leu Gln Ala Asn Lys Ala Thr Leu Val Cys Leu Ile Ser Asp Phe Tyr
130 135 140
cct ggc gcc gtg acc gtg gcc tgg aag gcc gac agc agc ccc gtg aag 480
Pro Gly Ala Val Thr Val Ala Trp Lys Ala Asp Ser Ser Pro Val Lys
145 150 155 160
gcc ggc gtg gag acc acc acc ccc agc aag cag agc aac aac aag tac 528
Ala Gly Val Glu Thr Thr Thr Pro Ser Lys Gln Ser Asn Asn Lys Tyr
165 170 175
gcc gcc agc agc tac ctg agc ctc acc ccc gag cag tgg aag agc cac 576
Ala Ala Ser Ser Tyr Leu Ser Leu Thr Pro Glu Gln Trp Lys Ser His
180 185 190
cgg agc tac agc tgc cag gtg acc cac gag ggc agc acc gtg gag aag 624
Arg Ser Tyr Ser Cys Gln Val Thr His Glu Gly Ser Thr Val Glu Lys
195 200 205
acc gtg gcc ccc acc gag tgc agc 648
Thr Val Ala Pro Thr Glu Cys Ser
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<210> 439
<211> 216
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 439
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Thr Ala Arg Ile Thr Cys Gly Gly Asn Asn Ile Gly Ser Lys Ser Val
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His Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Gln Ser Pro Val Leu Val Met Tyr
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65 70 75 80
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145 150 155 160
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165 170 175
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180 185 190
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195 200 205
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<212> DNA
<213> Homo sapiens
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<221> CDS
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<223>
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Gln Ala Val Leu Thr Gln Pro Ser Ser Ala Ser Gly Thr Pro Gly Gln
1 5 10 15
acg gtc acc atc tct tgt tct ggg agc acc tcc aac atc gga agt cat 96
Thr Val Thr Ile Ser Cys Ser Gly Ser Thr Ser Asn Ile Gly Ser His
20 25 30
aat gta aac tgg tac caa cac ctc cca gga acg gcc ccc aaa ctc ctc 144
Asn Val Asn Trp Tyr Gln His Leu Pro Gly Thr Ala Pro Lys Leu Leu
35 40 45
atc tat att aat aat aag cgg ccc tca ggg gtc cct gac cgg ttc tct 192
Ile Tyr Ile Asn Asn Lys Arg Pro Ser Gly Val Pro Asp Arg Phe Ser
50 55 60
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Gly Ser Lys Ser Gly Ser Ser Ala Ser Leu Ala Ile Ser Gly Leu Gln
65 70 75 80
tct gag gat gag gct gac tat tat tgt gca gcc tgg gat gac agc ctg 288
Ser Glu Asp Glu Ala Asp Tyr Tyr Cys Ala Ala Trp Asp Asp Ser Leu
85 90 95
aga cgt ccg gtt ttc ggc gga ggg acc cag ctc acc gtt tta agt gcg 336
Arg Arg Pro Val Phe Gly Gly Gly Thr Gln Leu Thr Val Leu Ser Ala
100 105 110
gcc gca ggc cag ccc aag gcc gct ccc agc gtg acc ctg ttc ccc ccc 384
Ala Ala Gly Gln Pro Lys Ala Ala Pro Ser Val Thr Leu Phe Pro Pro
115 120 125
tcc tcc gag gag ctg cag gcc aac aag gcc acc ctg gtg tgc ctc atc 432
Ser Ser Glu Glu Leu Gln Ala Asn Lys Ala Thr Leu Val Cys Leu Ile
130 135 140
agc gac ttc tac cct ggc gcc gtg acc gtg gcc tgg aag gcc gac agc 480
Ser Asp Phe Tyr Pro Gly Ala Val Thr Val Ala Trp Lys Ala Asp Ser
145 150 155 160
agc ccc gtg aag gcc ggc gtg gag acc acc acc ccc agc aag cag agc 528
Ser Pro Val Lys Ala Gly Val Glu Thr Thr Thr Pro Ser Lys Gln Ser
165 170 175
aac aac aag tac gcc gcc agc agc tac ctg agc ctc acc ccc gag cag 576
Asn Asn Lys Tyr Ala Ala Ser Ser Tyr Leu Ser Leu Thr Pro Glu Gln
180 185 190
tgg aag agc cac cgg agc tac agc tgc cag gtg acc cac gag ggc agc 624
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195 200 205
acc gtg gag aag acc gtg gcc ccc acc gag tgc agc 660
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Gly Ser Lys Ser Gly Ser Ser Ala Ser Leu Ala Ile Ser Gly Leu Gln
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100 105 110
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Ser Ser Glu Glu Leu Gln Ala Asn Lys Ala Thr Leu Val Cys Leu Ile
130 135 140
Ser Asp Phe Tyr Pro Gly Ala Val Thr Val Ala Trp Lys Ala Asp Ser
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Ser Pro Val Lys Ala Gly Val Glu Thr Thr Thr Pro Ser Lys Gln Ser
165 170 175
Asn Asn Lys Tyr Ala Ala Ser Ser Tyr Leu Ser Leu Thr Pro Glu Gln
180 185 190
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195 200 205
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<212> DNA
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<223>
<400> 442
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Gln Ser Ala Leu Thr Gln Pro Arg Ser Val Pro Gly Ser Pro Gly Gln
1 5 10 15
tca gtc acc atc tcc tgc act gga acc agc agt gat gtt ggt ggt tat 96
Ser Val Thr Ile Ser Cys Thr Gly Thr Ser Ser Asp Val Gly Gly Tyr
20 25 30
aac tat gtc tcc tgg tac caa cag cac cca ggc aaa gcc ccc aaa ctc 144
Asn Tyr Val Ser Trp Tyr Gln Gln His Pro Gly Lys Ala Pro Lys Leu
35 40 45
atg att tat gat gtc agt aag cgg ccc tca ggg gtc cct gat cgc ttc 192
Met Ile Tyr Asp Val Ser Lys Arg Pro Ser Gly Val Pro Asp Arg Phe
50 55 60
tct ggc tcc aag tct ggc aac acg gcc tcc ctg acc gtc tct ggg ctc 240
Ser Gly Ser Lys Ser Gly Asn Thr Ala Ser Leu Thr Val Ser Gly Leu
65 70 75 80
cag gct gag gat gag gct gat tat tac tgc agc tca tat gca ggc agc 288
Gln Ala Glu Asp Glu Ala Asp Tyr Tyr Cys Ser Ser Tyr Ala Gly Ser
85 90 95
aac aat ttt gtg gta ttc ggc gga ggg acc aag ctg acc gtc cta ggt 336
Asn Asn Phe Val Val Phe Gly Gly Gly Thr Lys Leu Thr Val Leu Gly
100 105 110
gcg gcc gca ggc cag ccc aag gcc gct ccc agc gtg acc ctg ttc ccc 384
Ala Ala Ala Gly Gln Pro Lys Ala Ala Pro Ser Val Thr Leu Phe Pro
115 120 125
ccc tcc tcc gag gag ctg cag gcc aac aag gcc acc ctg gtg tgc ctc 432
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130 135 140
atc agc gac ttc tac cct ggc gcc gtg acc gtg gcc tgg aag gcc gac 480
Ile Ser Asp Phe Tyr Pro Gly Ala Val Thr Val Ala Trp Lys Ala Asp
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agc agc ccc gtg aag gcc ggc gtg gag acc acc acc ccc agc aag cag 528
Ser Ser Pro Val Lys Ala Gly Val Glu Thr Thr Thr Pro Ser Lys Gln
165 170 175
agc aac aac aag tac gcc gcc agc agc tac ctg agc ctc acc ccc gag 576
Ser Asn Asn Lys Tyr Ala Ala Ser Ser Tyr Leu Ser Leu Thr Pro Glu
180 185 190
cag tgg aag agc cac cgg agc tac agc tgc cag gtg acc cac gag ggc 624
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195 200 205
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Gln Ala Glu Asp Glu Ala Asp Tyr Tyr Cys Ser Ser Tyr Ala Gly Ser
85 90 95
Asn Asn Phe Val Val Phe Gly Gly Gly Thr Lys Leu Thr Val Leu Gly
100 105 110
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115 120 125
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210 215 220
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<212> DNA
<213> Homo sapiens
<220>
<221> CDS
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tta gcc tgg tat cag cag aaa gca ggg aaa gcc cct aag ctc ctg atc 144
Leu Ala Trp Tyr Gln Gln Lys Ala Gly Lys Ala Pro Lys Leu Leu Ile
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tat gct gca tcc act ttg caa agt ggg gtc cca tca agg ttc agc ggc 192
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50 55 60
agt gga tct ggg aca gag ttc act ctc aca atc agc agc ctg cag cct 240
Ser Gly Ser Gly Thr Glu Phe Thr Leu Thr Ile Ser Ser Leu Gln Pro
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gac gat ttt gca gct tat tac tgt caa caa ctt aat act tac ccg atc 288
Asp Asp Phe Ala Ala Tyr Tyr Cys Gln Gln Leu Asn Thr Tyr Pro Ile
85 90 95
acc ttc ggc caa ggg aca cga ctg gag att aaa cgt gcg gcc gca ccc 336
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agc gtg ttc atc ttc ccc ccc tcc gac gag cag ctg aag agc ggc acc 384
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130 135 140
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145 150 155 160
agc gtg acc gag cag gac agc aag gac tcc acc tac agc ctg agc agc 528
Ser Val Thr Glu Gln Asp Ser Lys Asp Ser Thr Tyr Ser Leu Ser Ser
165 170 175
acc ctc acc ctg agc aag gcc gac tac gag aag cac aag gtg tac gcc 576
Thr Leu Thr Leu Ser Lys Ala Asp Tyr Glu Lys His Lys Val Tyr Ala
180 185 190
tgc gag gtg acc cac cag ggc ctg agc agc ccc gtg acc aag agc ttc 624
Cys Glu Val Thr His Gln Gly Leu Ser Ser Pro Val Thr Lys Ser Phe
195 200 205
aac cgg ggc gag tgt 639
Asn Arg Gly Glu Cys
210
<210> 445
<211> 213
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 445
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1 5 10 15
Asp Arg Val Thr Ile Thr Cys Arg Ala Ser Gln Gly Ile Arg Ser His
20 25 30
Leu Ala Trp Tyr Gln Gln Lys Ala Gly Lys Ala Pro Lys Leu Leu Ile
35 40 45
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50 55 60
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65 70 75 80
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85 90 95
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100 105 110
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115 120 125
Ala Ser Val Val Cys Leu Leu Asn Asn Phe Tyr Pro Arg Glu Ala Lys
130 135 140
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145 150 155 160
Ser Val Thr Glu Gln Asp Ser Lys Asp Ser Thr Tyr Ser Leu Ser Ser
165 170 175
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180 185 190
Cys Glu Val Thr His Gln Gly Leu Ser Ser Pro Val Thr Lys Ser Phe
195 200 205
Asn Arg Gly Glu Cys
210
<210> 446
<211> 657
<212> DNA
<213> Homo sapiens
<220>
<221> CDS
<222> (1)..(657)
<223>
<400> 446
gac atc cag atg acc cag tct cca gac tcc ctg gct gtg tct ctg ggc 48
Asp Ile Gln Met Thr Gln Ser Pro Asp Ser Leu Ala Val Ser Leu Gly
1 5 10 15
gag agg gcc acc atc aac tgc aag tcc agc cag agt gtt tta cac aac 96
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tcc aac aat aag aac tac tta gct tgg tac cag cag aaa cca gga cag 144
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Pro Pro Lys Leu Leu Ile Tyr Trp Ala Ser Thr Arg Glu Ser Gly Val
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Pro Asp Arg Phe Ser Gly Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Leu Thr
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tat tat ggt tca ccg tac act ttt ggc cag ggg acc aag ctg gag atc 336
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Lys Arg Ala Ala Ala Pro Ser Val Phe Ile Phe Pro Pro Ser Asp Glu
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tca gtc acc atc tcc tgc act gga acc agc agt gat gtt ggt ggt tat 96
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20 25 30
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Gln Ala Glu Asp Glu Ala Asp Tyr Tyr Cys Gln Ser Ser Asp Ser Ser
85 90 95
ctg aat att ttg ttc ggc gga ggg acc aag ctg acc gtc cta ggt gcg 336
Leu Asn Ile Leu Phe Gly Gly Gly Thr Lys Leu Thr Val Leu Gly Ala
100 105 110
gcc gca ggc cag ccc aag gcc gct ccc agc gtg acc ctg ttc ccc ccc 384
Ala Ala Gly Gln Pro Lys Ala Ala Pro Ser Val Thr Leu Phe Pro Pro
115 120 125
tcc tcc gag gag ctg cag gcc aac aag gcc acc ctg gtg tgc ctc atc 432
Ser Ser Glu Glu Leu Gln Ala Asn Lys Ala Thr Leu Val Cys Leu Ile
130 135 140
agc gac ttc tac cct ggc gcc gtg acc gtg gcc tgg aag gcc gac agc 480
Ser Asp Phe Tyr Pro Gly Ala Val Thr Val Ala Trp Lys Ala Asp Ser
145 150 155 160
agc ccc gtg aag gcc ggc gtg gag acc acc acc ccc agc aag cag agc 528
Ser Pro Val Lys Ala Gly Val Glu Thr Thr Thr Pro Ser Lys Gln Ser
165 170 175
aac aac aag tac gcc gcc agc agc tac ctg agc ctc acc ccc gag cag 576
Asn Asn Lys Tyr Ala Ala Ser Ser Tyr Leu Ser Leu Thr Pro Glu Gln
180 185 190
tgg aag agc cac cgg agc tac agc tgc cag gtg acc cac gag ggc agc 624
Trp Lys Ser His Arg Ser Tyr Ser Cys Gln Val Thr His Glu Gly Ser
195 200 205
acc gtg gag aag acc gtg gcc ccc acc gag tgc agc 660
Thr Val Glu Lys Thr Val Ala Pro Thr Glu Cys Ser
210 215 220
<210> 481
<211> 220
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 481
Gln Ser Val Val Thr Gln Pro Pro Ser Val Ser Gly Ala Pro Gly Gln
1 5 10 15
Arg Val Thr Ile Ser Cys Thr Gly Ser Ser Ser Asn Ile Gly Ala Gly
20 25 30
Tyr Asp Val His Trp Tyr Gln Gln Leu Pro Gly Thr Ala Pro Lys Leu
35 40 45
Leu Ile Tyr Gly Asn Ser Asn Arg Pro Ser Gly Val Pro Asp Arg Phe
50 55 60
Ser Gly Ser Lys Ser Gly Thr Ser Ala Ser Leu Ala Ile Thr Gly Leu
65 70 75 80
Gln Ala Glu Asp Glu Ala Asp Tyr Tyr Cys Gln Ser Ser Asp Ser Ser
85 90 95
Leu Asn Ile Leu Phe Gly Gly Gly Thr Lys Leu Thr Val Leu Gly Ala
100 105 110
Ala Ala Gly Gln Pro Lys Ala Ala Pro Ser Val Thr Leu Phe Pro Pro
115 120 125
Ser Ser Glu Glu Leu Gln Ala Asn Lys Ala Thr Leu Val Cys Leu Ile
130 135 140
Ser Asp Phe Tyr Pro Gly Ala Val Thr Val Ala Trp Lys Ala Asp Ser
145 150 155 160
Ser Pro Val Lys Ala Gly Val Glu Thr Thr Thr Pro Ser Lys Gln Ser
165 170 175
Asn Asn Lys Tyr Ala Ala Ser Ser Tyr Leu Ser Leu Thr Pro Glu Gln
180 185 190
Trp Lys Ser His Arg Ser Tyr Ser Cys Gln Val Thr His Glu Gly Ser
195 200 205
Thr Val Glu Lys Thr Val Ala Pro Thr Glu Cys Ser
210 215 220
Claims (13)
- 최소한 두개의 다른 장내구균(Enterococcus) 종의 각각의 최소한 하나의 균주에 대한 그리고 황색 포도상구균(Staphylococcus aureus)의 최소한 하나의 균주에 대한 옵소닌 탐식 사멸활성을 갖는 것을 특징으로 하는 인간 모노클로날 항체, 또는 상기 인간 모노클로날 항체를 포함하는 면역 컨쥬게이트를 포함하는 약제학적 조성물로,
상기 컨쥬게이트는 추가로 최소한 하나의 태그를 포함하고,
상기 약제학적 조성물은 최소한 하나의 약제학적으로 허용되는 부형제를 추가로 포함하는 것인 약제학적 조성물. - 제1항에 있어서, 상기 항체는 본 명세서에 기재된 바와 같은 항체 CR5140, CR5157, CR6016, CR6043, CR6050, CR6078, CR6087, CR6089, CR6241, CR6252, CR6388, CR6389, CR6396, CR6402, CR6409, CR6415, CR6421 또는 CR6429 중 어느 하나의 가변영역을 포함하는 항체, 및 그것과 최소한 80% 동일한 가변영역을 갖는 항체로 이루어진 군으로부터 선택되는 것인 약제학적 조성물.
- 제1항 또는 제2항에 있어서, 상기 장내구균 종은 엔테로코쿠스 파이칼리스균(E.faecalis) 및 엔테로코쿠스 파이시쿰균(E.faecium)을 포함하는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
- 제1항 내지 제3항 중 어느 한 항에 있어서, 최소한 하나 이상의 다른 치료제를 추가로 포함하는 것인 약제학적 조성물.
- 최소한 두개의 다른 장내구균(Enterococcus) 종의 각각의 최소한 하나의 균주에 대한 그리고 황색 포도상구균(Staphylococcus aureus)의 최소한 하나의 균주에 대한 옵소닌 탐식 사멸활성을 갖는 것을 특징으로 하는 인간 모노클로날 항체.
- 제5항에 있어서, 상기 항체는 본 명세서에 기재된 바와 같은 항체 CR5140, CR5157, CR6016, CR6043, CR6050, CR6078, CR6087, CR6089, CR6241, CR6252, CR6388, CR6389, CR6396, CR6402, CR6409, CR6415, CR6421 또는 CR6429 중 어느 하나의 가변영역을 포함하는 항체, 및 그것과 최소한 80% 동일한 가변영역을 갖는 항체로 이루어진 군으로부터 선택되는 것인 인간 모노클로날 항체.
- 제5항 또는 제6항에 있어서, 상기 장내구균 종은 엔테로코쿠스 파이칼리스균(E.faecalis) 및 엔테로코쿠스 파이시쿰균(E.faecium)을 포함하는 것을 특징으로 하는 인간 모노클로날 항체.
- 제5항 내지 제7항 중 어느 한 항에 따른 인간 모노클로날 항체를 포함하는 면역 컨쥬게이트로, 상기 컨쥬게이트는 추가로 최소한 하나의 태그를 포함하는 것인 면역 컨쥬게이트.
- 제5항 내지 제7항 중 어느 한 항에 따른 인간 모노클로날 항체를 암호화하는 핵산 분자.
- 제9항에 따른 핵산 분자를 최소한 하나 이상 포함하는 벡터.
- 제10항에 따른 벡터를 최소한 하나 이상 포함하는 숙주세포.
- 제5항 내지 제7항 중 어느 한 항에 따른 인간 모노클로날 항체의 생산방법으로, 여기서 상기 방법은
a) 인간 모노클로날 항체의 발현을 수행하는 조건하에서 제11항에 따른 숙주 세포를 배양하는 단계, 및 임의로,
b) 발현된 인간 모노크로날 항체 또는 기능적 변이체를 회수하는 단계를 포함하는 것인 방법. - 장내구균 감염 및/또는 포도상구균 감염의 진단, 예방, 치료 또는 그들의 조합을 위한, 제5항 내지 제7항 중 어느 한 항에 따른 인간 모노클로날 항체, 제8항에 따른 면역컨쥬게이트, 또는 제1항 내지 제4항 중 어느 한 항에 따른 약제학적 조성물의 용도.
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