KR20040028248A - 마우스의 탈유비퀴틴 효소 ＵＢＨ1 단백질 및 이를코딩하는 ｃＤＮＡ - Google Patents

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Abstract

본 발명은 인간의 탈유비퀴틴 효소의 아미노산 서열과 상동성을 갖는 마우스의 탈유비퀴틴 효소인 UBH1 단백질 및 이를 코딩하는 DNA에 관하여 규명함으로써 상기 유전자가 관여하는 생물체의 신진대사 특히, 세포성 단백질에 관한 유전자 발현 조절에 관한 연구 및 세포단백질의 분해와 이용에 관한 연구를 통해 남성불임진단 및 치료를 할 수 있는 남성불임진단 등의 제공에 유용하다.

Description

마우스의 탈유비퀴틴 효소 ＵＢＨ1 단백질 및 이를 코딩하는 ｃＤＮＡ{Mouse cDNA encoding a deubiquitinating enzyme, UBH1 protein thereby}
본 발명은 마우스의 탈유비퀴틴 효소인UBH1단백질에 관한 것으로서, 이를 코딩하는 DNA서열 및 아미노산 서열에 관한 것이다.
생물체에서 일어나는 수많은 신진대사는 유비퀴틴화와 탈유비퀴틴화에 의해 조절된다. 상기 유비퀴틴(Ubiquitin, Ub)은 76개의 아미노산으로 구성되고, 분자량이 8.0 kDa인 작은 단백질로서 모든 진핵세포에 존재하며, 단백질의 선택적인 분해 및 세포 분열의 조절 등 수많은 세포 내의 기능에 작용한다. 또한, 유비퀴틴(Ubiquitin, Ub)은 76개의 아미노산으로 이루어진 폴리펩티드로서, 세포 내에서 단독으로 존재하거나 세포성 단백질과 공유적으로 결합한 상태로 발견된다(Varshavsky, 1997).
세포 내에서 유비퀴틴(Ubiquitin, Ub)과 단백질의 연결방식은 크게 두 가지 형태로 구분될 수 있다.
첫째, 유비퀴틴의 카복시 말단이 다른 단백질의 첫 번째 아미노산과 α-펩티드 결합으로 연결되어 일직선 형태를 이루는 경우로, 세포 내에서 유비퀴틴이 생성될 때 중간단계로 형성된다. 즉, 세포 내 모든 유비퀴틴은 여러 개의 유비퀴틴이 일렬로 연결된 폴리유비퀴틴 형태 또는 유비퀴틴의 카복시 말단에 다른 단백질이 연결된 융합단백질 형태로 생성된다. 그러나, 폴리유비퀴틴 또는 융합단백질로 생성된 유비퀴틴은 생성과 동시에 연결부위의 α-펩티드 결합이 절단되면서 개개의 유비퀴틴이 생성되는데, 이 때 유비퀴틴 다음의 펩티드 결합만을 정확하게 절단하는 효소가 유비퀴틴 프로테아제(Ubiquitin Protease, UBP)이다.
둘째, 유비퀴틴이 단백질에 가지를 친 모양을 이루고 있는 경우로서, 세포내의 여러 효소의 작용으로 유비퀴틴의 카복시 말단이 다른 단백질 내의 특정 라이신기와 ε-펩티드 결합으로 연결되어 형성된다. 이와 같이 연결된 유비퀴틴은 상기 유비퀴틴 프로테아제(Ubiquitin Protease, UBP)에 의하여 단백질로부터 다시 분리될 수도 있다. 한편, 가지를 친 모양으로 연결된 유비퀴틴에 같은 방법으로 또 다른 유비퀴틴이 연결되고, 이러한 과정을 반복하여 여러 개의 유비퀴틴이 가지를 친 모양으로 연결된 단백질이 형성된다. 상기와 같은 기작으로 형성된 단백질은 26S 프로테아좀에 인식되어 선택적으로 분해된다(Hochstrasser, 1996). 이 때 단백질은 분해되고 연결되어 있던 유비퀴틴들은 분리 수거되어 재활용되는데 이 과정에서도 유비퀴틴 프로테아제가 유비퀴틴을 분리시킨다.
상기 유비퀴틴과 단백질의 결합 반응은 유비퀴틴-활성화 효소(E1), 유비퀴틴-결합촉진효소(E2), 유비퀴틴-결합효소(E3) 등이 관여하는 일련의 단계별 반응에 의해 조절되며, 이러한 유비퀴틴과 단백질의 결합 반응은 가역반응(reversible process)으로서, 탈유비퀴틴 효소에 의해 조절된다.
최근에 보존된 아스파틱산(aspartic acid)이 탈유비퀴틴 효소 활성화에 필요함을 입증하였으나(Baeket al., 2001; Leeet al., 2001), 탈유비퀴틴 효소 자체의 연구는 미비한 편이다.
상기 탈유비퀴틴 효소 자체의 연구를 위하여, 본 발명은 마우스에서 분리한탈유비퀴틴 효소의 기능을 가진 UBH1 단백질을 제공하고자 한다.
또한, 본 발명은 상기 UBH1 단백질을 코딩하는 완전한 DNA서열(full-length) 및 355개의 아미노산 서열을 규명하고, 기능적으로 활성화됨을 증명하고자 한다.
또한, 본 발명은 상기 아미노산 서열에는 유비퀴틴 특이성 반응 단백질 분해효소(ubiquitin-specific processing proteases)에 보존된 시스테인 (Cys), 아스파틱산(Asp), 히스티딘(His) 영역(domains)을 포함하고 있는 것을 특징으로 하는 탈유비퀴틴 UBH1 단백질을 제공하고자 한다.
도 1은 마우스의 정소에서 분리한UBH1cDNA 뉴클레오타이드와 아미노산 서열을 나타내었다.
도 2는 DNASTAR(LASERGENE)의 메그어라인(MegAlign)프로그램을 이용하여 마우스의 UBH1과 사람의 UBH1의 아미노산 서열을 분석 비교한 것으로, 실선박스는 마우스의 UBH1 아미노산과 사람의 UBH1 아미노산의 다른 부분을 나타낸 것이고, 점선박스는 유비퀴틴 특이성 반응 단백질 분해효소(ubiquitin-specific processing proteases)에 보존된 특성인 시스테인, 아스파틱산, 히스티딘을 표시한 것이다.
도 3은 마우스UBH1의 발현양상에 관한 것으로, 전체 RNA를 마우스의 뇌, 심장, 신장, 간, 폐, 난소, 비장 및 정소 등 다양한 기관에서 분리하여UBH1mRNA 발현양상을 나타내는 전기영동결과이다.
도 4는 마우스 UBH1의 탈유비퀴틴 효소기능을 확인하기 위한 것으로서, 도 4a는 대장균에서 동시 발현되는 GST-DUB 단백질에 의한 Ub-Met-β-gal-융합단백질의 탈유비퀴틴화를 anti-β-gal 항체를 이용하여 측정한 것이고, 도 4b는 GST-DUB-융합단백질을 단일항체인 anti-GST를 이용하여 측정한 것이다.
상기 기술적 과제를 달성하기 위해, 본 발명은 마우스의 탈유비퀴틴 효소인 UBH1 단백질 및 이를 코딩하는 완전한 DNA 서열(full-length), 355개의 아미노산 서열(분자량 약 39kDa)의 제공에 관한 것이다. 보다 상세하게는, 마우스에서 발현되는 탈유비퀴틴 효소인 UBH1 단백질의 cDNA 서열 및 이들의 아미노산 서열과 사람의 UBH1 아미노산 서열 등과의 동일성을 입증함으로써 상기 UBH1 단백질의 cDNA 서열 및 이들의 아미노산 서열의 제공에 관한 것이다.
본 발명은 마우스의 정소에서 발현되는 탈유비퀴틴 효소의 아미노산 서열을 조사하기 위해 RT-PCR을 기본으로 한 방법을 선택하여 마우스의 뇌, 심장, 신장, 정소, 간, 폐, 난소, 비장 등의 조직에서 발현되는UBH1cDNA를 규명하고 특성을 분석하였다. 마우스의UBH1유전자의 서열분석결과,UBH1전체길이의 cDNA는 1,068 뉴클레오타이드인 개방해독틀 (ORF)로 이루어져 있고 이는 355개의 아미노산을 암호화하고 있으며 특징적인 유비퀴틴 특이성 반응 단백질 분해효소(ubiquitin-specific processing proteases)에 보존된 특성인 시스테인, 아스파틱산, 히스티딘 영역(domain)을 포함하고 있어 탈유비퀴틴 효소의 기능이 있음을 입증하였다. 상기 UBH1 단백질의 아미노산 서열을 SEQ ID NO: 2 및 도 1에 나타내었다. 본 발명은 최초로 마우스에서 탈유비퀴틴 효소라고 추정되는 단백질의 아미노산 서열구조 및 이들의 cDNA서열을 밝혀내었으며, 이를 본 발명자는 "UBH1" 단백질이라고 명명하였다.
본 발명에 따른 DNASTAR(LASERGENE)의 메그어라인(MegAlign) 프로그램을 이용하여 사람의 UBH1 아미노산 서열과 비교 분석하여 상동성을 실험한 결과, 도 2에 나타낸 바와 같이 마우스에서 분리한 탈유비퀴틴 효소 유전자 UBH1의 아미노산 서열은 사람의 탈유비퀴틴 효소 유전자UBH1의 아미노산 서열과 98.3% 아미노산 서열 동일성을 나타내었으며, 이미 규명된 마우스 UBH1의 부분 서열과는 동일하였다(Hansen-Haggeet al., 1998).
본 발명에 따른 마우스 조직의 노던블롯 분석실험 결과, 분석된 모든 조직에서UBH1mRNA가 낮게 또는 높게 발현되었다. 도 3에 나타낸 바와 같이 뇌, 심장, 신장, 정소에서는 높게 발현되었고 간, 폐, 난소, 비장에서는 낮게 발현되었다.
본 발명에 따른 면역블롯 분석실험 결과 도 4에 나타낸 바와 같이 GST-UBH1 융합 단백질을 암호화하는 cDNA 클론(clone)이 GST-DUB-1으로 수행한 결과와 동일하게 Ub-Met-β-gal를 분해하였다. 음성대조군으로서, pGEX 벡터(vector)를 포함한 세포들은 Ub-Met-β-gal을 분해하지 못하였다. 상기 결과는 UBH1이 탈유비퀴틴 효소 활성화를 갖고 있음을 입증하는 것이다. Anti-GST 면역블롯 실험에서 GST-DUB-1과 UBH1 단백질이 발현됨을 확인하였다.
이하에서는 본 발명의 구성을 보다 구체적으로 실시예 및 도면이나 도표에 의거하여 보다 상세히 설명하기로 하겠다. 다만, 본 발명의 권리범위는 실시예나 도면에 의하여 본 발명의 청구범위가 한정되는 것은 아니다.
실시예 1: 마우스의 정소로부터 UBH1 cDNA 증폭 및 분석
A. RT-PCR에 의한 증폭 및 정제
마우스에서 보존된 아스파틱산(aspartic acid)잔기를 포함한 탈유비퀴틴 효소 후보들을 선발하기 위해, 국립생명공학정보센터(National Center for Biotechnology Information, NCBI, http;//www.ncbi.nlm.nih.gov/BLAST)의 BLAST알고리즘(Altschulet al., 1997)을 사용하여 유전자은행(GenBank)으로부터 얻은 자료를 검색하였다. 검색에 사용된 아미노산 모티프는 QEDAHEFL(DUB-1, DUB-2, DUB-2A의 131~138사이의 아미노산)이다(Zhuet al., 1996; Zhuet al., 1997; Baeket al., 2001). 본 발명은 DUB-1, DUB-2, DUB-2A를 포함해서 전체 11개의 단백질을 선별하였다. 이들 단백질 중에서 UBH1을 암호화하고 있는 cDNA를 RT-PCR에 의해 마우스의 정소로부터 분리하고, 발현 벡터 내에 서브클로닝하여 분석에 사용하였다. 본 발명은 cDNA 라이브러리 클론(library clone, GenBank accession number AK006739)으로부터 얻은 탈유비퀴틴 효소 상에 보존된 아스파틱산과 인접한 아미노산을 근거로 설계된 한 쌍의 프라이머를 사용해서 RT-PCR을 수행하였다.
상기 프라이머의 염기서열은 다음과 같다.;
5`-CGCGGATCCTCCATCTGTACC-3`
5`-CTCGAGCGTGGCTCCTCTCAG-3`
TRIzol(Gibco BRL)을 사용하여 마우스의 정소에서 분리한 전체 RNA를 역전사의 주형으로 사용하였다.
이를 보다 구체적으로 기술하면, 마우스의 정소에서 mRNA를 추출했으며 RT-PCR을 위해 상기 절편을 95℃에서 1분, 52℃에서 1분, 72℃에서 1분으로 25회(cycle)를 수행하여 얻었다.
B. 서열분석
예상된 크기의 PCR 증폭 단편을 pGEM-T 이지 벡터(Easy vector, Promega)에 서브클로닝하여 대장균(Escherichia coli) DH5α에 주입하였다. pGEM-UBH1클론을 포함한 대장균(Escherichia coli) DH5α를 배양한 후 맥시프립 킷(MaxiPrep Kit, Qiagen)로 초나선 재조합 플라스미드 DNA를 얻었다. 염기서열분석은 자동화된 염기서열분석기(ABI Prism)로 수행되었으며, 염기서열 정보의 정확성을 높이기 위해 양쪽 가닥 모두 분석에 사용되었다.
탈유비퀴틴 효소들 상에 보존된 아스파틱산과 인접한 아미노산을 근거로 설계된 프라이머로 RT-PCR을 수행하여 마우스 정소에서UBH1을 규명하였다. 완전한 cDNA는 1,068개(SEQ ID NO: 1)의 뉴클레오타이드를 갖고 있으며 이 서열로부터 유추된 아미노산 서열을 SEQ ID NO: 2 및 도 1에 나타내었다. 도 1에 나타낸 바와 같이 상기 cDNA는 1,068bp의 개방해독틀(Open Reading Frame)과 DNA서열에서 유래된 355개의 아미노산 서열을 보여준다. 아미노산 서열 분석에 의하면 UBH1은 유비퀴틴 특이성 단백질 분해효소(ubiquitin-specific processing protease)에 보존된 시스테인, 아스파틱산, 히스티딘 영역(도 2)을 포함하고 있으며, 이는 UBH1이 잠정적인 탈유비퀴틴 효소임을 시사한다.
실시예 2: 마우스에서 분리한 UBH1아미노산 서열의 상동성
상기 실시예 2에 의해 마우스에서 분리한 UBH1 아미노산 서열을 DNASTAR(LASERGENE)의 메그어라인(MegAlign) 프로그램을 이용하여 사람 UBH1 아미노산 서열을 비교 분석하였다.
상기 분석 결과, 본 발명에 따른 UBH1의 아미노산 서열은 사람 UBH1의 아미노산 서열과 98.3% 아미노산 동일성을 가져 매우 유사하며, 이미 규명된 마우스 UBH1의 부분 서열과도 동일하였다(Hansen-Haggeet al., 1998).
실시예 3: 마우스의 각 기관에서의 UBH1의 mRNA 발현양상
세포내 모든 RNA를 마우스의 뇌, 심장, 신장, 간, 폐, 난소, 비장, 정소 등으로부터 분리하였다. 10㎍ RNA를 변성 포름알데하이드 겔상에 전기 영동한 후 모세관 블롯에 의해 나일론 멤브레인(Boehringer Mannheim사)으로 옮겼다. 고정된 RNA는UBH1클론의 515bp 뉴클레오타이드에 해당하는 방사능으로 표지된 DNA 표지와 결합하였다. 이 표지는 [α-32P] dCTP를 포함한 무작위 프라이밍 키트(Stratagene사)에 의해 표지되었다. 하이브리드는 5×SSC, 1×덴하드츠(Denhardts)용액, 100 ㎍/㎖ 변성 연어정자 DNA, 0.1% SDS, 50% 포름아미드(formamide)가 들어 있는 비닐봉지에서 수행되었다. 68℃에서 0.1×SSC, 0.2% SDS 용액으로 여러 번 씻어준 후에, 멤브레인을 24시간 동안 코닥 X선(Kodak X-ray)필름에 노출시켰다.
본 실시예에 따라 분석된 모든 조직에서UBH1mRNA는 도 3에 나타낸 바와 같이 뇌, 심장, 신장, 정소에서는 높게 발현되었고, 간, 폐, 난소, 비장에서는 낮게 발현되었다.
실시예 4: UBH1 단백질의 시험관내 발현양상
UBH1이 탈유비퀴틴 효소 활성을 보이는지를 확인하기 위해, pACYC184-Ub-β-gal과 pGEX-4T-1-UBH1을 함께 갖고 있는 대장균(Escherichia coli)MC1061 세포를 배양하여, IPTG(isopropyl-β-thiogalactopyranoside)로 단백질 발현을 유도한 후, 용해 완충용액(lysis buffer, 0.01M phosphate [pH 7.4], 8M urea, 1% SDS, 1% β-mercaptoethanol)으로 세포를 용해하였다. 유비퀴틴-β-갈락토시데이즈(Ubiquitin-β-galactosidase)융합단백질의 분해 기작을 근거로 하는 총세포 용해물의 분석평가는 토끼 anit-β-gal 항체(Cappel, Durham, NC), 토끼 anti-GST 항체(Santa Cruz Biotechnology, CA), 및 ECL system (Amersham, Buckinghamshire, United Kingdom)을 이용하였다.
상기 UBH1이 유비퀴틴과 단백질을 분리시키는지 확인하기 위하여 음성대조군으로 pGEX-2TK를 사용하고, 양성대조군으로 DUB-1을 사용하여 면역블롯팅을 수행하였다.
또한, UBH1 단백질이 발현되는지 확인하기 위하여 GST 항체를 사용하여 면역블롯팅을 수행하였다.
면역블롯팅 분석실험은 도 4a에 나타낸 바와 같이 GST-UBH1 융합 단백질을암호화하는 cDNA 클론(clone)은 양성대조군인 GST-DUB-1으로 수행한 결과와 동일하게 Ub-Met-β-gal를 분해하였다. 그러나 음성대조군인pGEX 벡터(vector)를 포함한 세포들은 Ub-Met-β-gal을 분리하지 못했다. 따라서, 본 발명은 UBH1 단백질이 탈유비퀴틴 효소 활성화를 갖고 있음을 입증하였다.
또한 도 4b에 나타낸 바와 같이 anti-GST을 이용한 면역블롯 실험에서 GST-DUB-1과 GST-UBH1 단백질이 발현됨을 확인하였으며, 상기 GST-DUB-1보다 GST-UBH1 단백질이 많이 발현됨을 확인하였다.
본 발명은 상술한 특정의 실시예 또는 도면에 기재된 내용에 기술적 사상이 한정되지 아니하며, 청구범위에서 청구하는 본 발명의 요지를 벗어남이 없이 당해 발명이 속하는 기술분야에서 통상의 지식을 가진 자라면 누구든지 다양한 변형의 실시가 가능한 것은 물론이고, 그와 같은 변경은 청구범위 기재의 범위 내에 있게 된다.
본 발명은 마우스의 탈유비퀴틴 효소인 UBH1 단백질, 이를 코딩하는 완전한 DNA(full-length) 및 아미노산 서열을 규명하고 기능적으로 활성화됨을 증명함으로써, 유비퀴틴이 관여하는 신진대사 특히, 단백질 대사 연구 및 남성불임을 진단하는 유전자 진단키트 등에 중요한 역할을 하며, 포유류 체계에서 UBH1의 세포성 단백질, 인간의 탈유비퀴틴 효소의 기능 연구를 촉진할 수 있을 것으로 사료된다.

Claims (4)

  1. SEQ ID NO:2의 아미노산 서열을 가지는 마우스의 탈유비퀴틴UBH1단백질.
  2. 제 1항의 아미노산 서열을 코딩하는 DNA.
  3. 제 2항에 있어서,
    상기 DNA는 SEQ ID NO:1의 서열을 갖는 것을 특징으로 하는 DNA.
  4. 제1항에 있어서,
    상기 SEQ ID NO:2의 아미노산 서열에는 유비퀴틴 특이성 단백질 분해효소(ubiquitin-specific processing proteases)에 보존된 시스테인(Cys), 아스파틱산(Asp), 히스티딘(His) 영역(domains)을 포함하고 있는 것을 특징으로 하는 탈유비퀴틴 UBH1 단백질.
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