JPS6264957A - 合成ベプチド受容体、その製造方法およびその使用方法 - Google Patents
合成ベプチド受容体、その製造方法およびその使用方法Info
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- JPS6264957A JPS6264957A JP61182604A JP18260486A JPS6264957A JP S6264957 A JPS6264957 A JP S6264957A JP 61182604 A JP61182604 A JP 61182604A JP 18260486 A JP18260486 A JP 18260486A JP S6264957 A JPS6264957 A JP S6264957A
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
［発明の分野］
本発明は、合成ペプチド受容体、その製造方法およびそ
の使用方法、特に診断、調製および治療」−の目的で使
用する方法に関する。
の使用方法、特に診断、調製および治療」−の目的で使
用する方法に関する。
［発明の背景］
比較的長いペプチド鎖を有するホルモンおよび中間物質
は、一般にその受容体に受容された場合にのみ、その作
用を示す、上記受容体は一般に特異性が高く、ホルモン
または中間物質のアミノ酸配列の非常にわずかな変化も
、その特異性に反発する作用を与える。上記受容体の構
造は、現在まで余り知られておらず、そのほとんど全て
は不溶性で、細胞壁または細胞膜の構造に組み込まれて
いる。
は、一般にその受容体に受容された場合にのみ、その作
用を示す、上記受容体は一般に特異性が高く、ホルモン
または中間物質のアミノ酸配列の非常にわずかな変化も
、その特異性に反発する作用を与える。上記受容体の構
造は、現在まで余り知られておらず、そのほとんど全て
は不溶性で、細胞壁または細胞膜の構造に組み込まれて
いる。
相補的なりＮＡには、５′から３°方向に翻訳した場合
１通常の正のＤＮＡＮ玉鎖上なわち、相補的なりＮＡｆ
ｉ上ではない）から読み取られたペプチドに対して相互
作用を有するペプチドまたは蛋白質がコード化されてお
り、ペプチドとその受容体との間には上記の関係が成り
立つという理論がボス） （Ｂａｉｔ）等により証明さ
れた。上記理論は、二種類の合成蛋白質、すなわち相補
的ＡＣＴＨおよヒ相補的ガンマ−エンドルフィン（γ−
ｅｎｄｏｒｐｈｉｎｅ）を用いて検証されて確立した（
プロシーデングス番ナショナル・アカデミツク・サイエ
ンス・オフ書ニー・ニス参ニー、８２．１９８５．１３
７２〜１３７５頁参照）、上記結果の検討において、こ
の発見はいくつかの興味深い科学的な結論を含み、かつ
ペプチド間の相互作用は次の研究課題となり得ることが
明らかとなった。しかしながら、そこから多くの非常に
重要でありかつ実用性の高い結論も導き出し得ることに
ついては認識されていなかった。
１通常の正のＤＮＡＮ玉鎖上なわち、相補的なりＮＡｆ
ｉ上ではない）から読み取られたペプチドに対して相互
作用を有するペプチドまたは蛋白質がコード化されてお
り、ペプチドとその受容体との間には上記の関係が成り
立つという理論がボス） （Ｂａｉｔ）等により証明さ
れた。上記理論は、二種類の合成蛋白質、すなわち相補
的ＡＣＴＨおよヒ相補的ガンマ−エンドルフィン（γ−
ｅｎｄｏｒｐｈｉｎｅ）を用いて検証されて確立した（
プロシーデングス番ナショナル・アカデミツク・サイエ
ンス・オフ書ニー・ニス参ニー、８２．１９８５．１３
７２〜１３７５頁参照）、上記結果の検討において、こ
の発見はいくつかの興味深い科学的な結論を含み、かつ
ペプチド間の相互作用は次の研究課題となり得ることが
明らかとなった。しかしながら、そこから多くの非常に
重要でありかつ実用性の高い結論も導き出し得ることに
ついては認識されていなかった。
［発明の要旨］
未発！ｊＩ者の研究により、相補的なＲＮＡ釦から相補
的または略相補的なアミノ酸配列を求め、固相法に従い
上記ペプチドを合成すれば、上記のような相補的または
略相補的なペプチドを大量に生産することが可能である
ことが判明した。さらに、各ペプチドの相補的なＲＮＡ
鎖を遺伝子工学的技術を用いて挿入し、生物工学的な外
部プライマーとすることが可能であることも判ＩＪＩ
した、これにより、合成ペプチド受容体は、大量かつ高
純度のものが得られる。上記合成ペプチド受容体は、一
定のアミノ酸配列を含むものであるか、あるいは一定の
アミノ酸配列からなるものである。
的または略相補的なアミノ酸配列を求め、固相法に従い
上記ペプチドを合成すれば、上記のような相補的または
略相補的なペプチドを大量に生産することが可能である
ことが判明した。さらに、各ペプチドの相補的なＲＮＡ
鎖を遺伝子工学的技術を用いて挿入し、生物工学的な外
部プライマーとすることが可能であることも判ＩＪＩ
した、これにより、合成ペプチド受容体は、大量かつ高
純度のものが得られる。上記合成ペプチド受容体は、一
定のアミノ酸配列を含むものであるか、あるいは一定の
アミノ酸配列からなるものである。
そして、Ｌ記アミノ酸配列は、受容°対象とするペプチ
ドのＲＮＡに相補的または略相補的なアミノ酸配列であ
る。
ドのＲＮＡに相補的または略相補的なアミノ酸配列であ
る。
なお、本明細害においてｒ略相補的Ｊという表現を用い
たことは、上記相補的なアミノ酸配列は、ペプチドの修
飾方法を用いて、分子中の特定の位置に、類似する疎水
性または親木性のアミノ酸を組み入れて修飾してもよい
ことを意味する。
たことは、上記相補的なアミノ酸配列は、ペプチドの修
飾方法を用いて、分子中の特定の位置に、類似する疎水
性または親木性のアミノ酸を組み入れて修飾してもよい
ことを意味する。
上記アミノ酸配列の修飾は、両親媒性を有するペプチド
の二次構造を維持し、安定化し、あるいは固定化する目
的で実施することができる。すなわち１以上のように修
飾した略相補的なペプチドも本発明の合成ペプチド受容
体に含まれるものである。
の二次構造を維持し、安定化し、あるいは固定化する目
的で実施することができる。すなわち１以上のように修
飾した略相補的なペプチドも本発明の合成ペプチド受容
体に含まれるものである。
［発明の効果］
第一に、本発明の合成ペプチド受容体は一般に可溶性で
あるため、実質的に取り扱いが容易であり、さらに様々
な使用方法に適用することができる、ただし、本発明の
合成ペプチド受容体を固体状担体に結合させて、この結
合形態で診断または調製を目的として使用することもで
きる。上記担体については、特に制限はなく、ポリスチ
レン、ガラス、デキストランに加えて、生体膜、脂肪小
胞等も固体状担体として用いることができる。
あるため、実質的に取り扱いが容易であり、さらに様々
な使用方法に適用することができる、ただし、本発明の
合成ペプチド受容体を固体状担体に結合させて、この結
合形態で診断または調製を目的として使用することもで
きる。上記担体については、特に制限はなく、ポリスチ
レン、ガラス、デキストランに加えて、生体膜、脂肪小
胞等も固体状担体として用いることができる。
さらに、本発明の合成ペプチド受容体を通常の標識物質
に結合させて、この結合形態で診断用に使用することも
できる。また、本発明の合成ペプチド受容体をホルモン
または中間物質の生産過剰の症状の診断および治療に用
いることもできる。
に結合させて、この結合形態で診断用に使用することも
できる。また、本発明の合成ペプチド受容体をホルモン
または中間物質の生産過剰の症状の診断および治療に用
いることもできる。
本発明の合成ペプチド受容体は一部の急性のアレルギー
反応の進行を抑える作用を示すため、上記アレルギー反
応の診断および治療にも用いることができる。最後に１
本発明の合成ペプチド受容体は、天然の受容体に対して
特異的な活性を有する多クローン性および／または単ク
ローン性の抗体の生産に用いることもできる。さらに、
以上のように生産された抗体を診断または治療上の目的
で使用することもでき、これにより全く新しい適用力Ｖ
、および適用分野が１ｌｆｆ駈となる。
反応の進行を抑える作用を示すため、上記アレルギー反
応の診断および治療にも用いることができる。最後に１
本発明の合成ペプチド受容体は、天然の受容体に対して
特異的な活性を有する多クローン性および／または単ク
ローン性の抗体の生産に用いることもできる。さらに、
以上のように生産された抗体を診断または治療上の目的
で使用することもでき、これにより全く新しい適用力Ｖ
、および適用分野が１ｌｆｆ駈となる。
［発明の構成］
本発明の合成ペプチド受容体が、比較的短鎖のペプチド
に相補的または略相補的なアミノ酸配列を有する場合は
特に重要である。を記短釦のペプチドは、受容対象とす
るペプチドのアミノ酸配列またはＲＮＡＩの配列のいず
れかが明らかである場合において、固相法に従う非常に
＠巾な方法で合成することができる。すなわち、受容対
象とするペプチドのアミノ酸配列またはＲＮＡｇ）の配
列から、相補的なＲＮＡ鎖、あるいは相補的または略相
補的なアミノ酸配列を求めることができる。
に相補的または略相補的なアミノ酸配列を有する場合は
特に重要である。を記短釦のペプチドは、受容対象とす
るペプチドのアミノ酸配列またはＲＮＡＩの配列のいず
れかが明らかである場合において、固相法に従う非常に
＠巾な方法で合成することができる。すなわち、受容対
象とするペプチドのアミノ酸配列またはＲＮＡｇ）の配
列から、相補的なＲＮＡ鎖、あるいは相補的または略相
補的なアミノ酸配列を求めることができる。
ペプチド鎖が長鎖（すなわち、４０以上乃至５０以上の
アミノ酸残基を有する長さのペプチド鎖）となると、固
相法による合成はかなり困難となるため、実用的には、
受容対象とするペプチドの相補的なＲＮＡ鎖を合成し、
このＲＮＡｔｃＪをベクター中に挿入し、ＲＮＡ鎖を生
物Ｔ学的に外部プライマーとして機能させることが好ま
しい。
アミノ酸残基を有する長さのペプチド鎖）となると、固
相法による合成はかなり困難となるため、実用的には、
受容対象とするペプチドの相補的なＲＮＡ鎖を合成し、
このＲＮＡｔｃＪをベクター中に挿入し、ＲＮＡ鎖を生
物Ｔ学的に外部プライマーとして機能させることが好ま
しい。
一般に天然の受容体は、上記のような比較的長鎖のペプ
チドの鎖全体に対して特異性を有しているわけではない
、従って２本発明に従う合成ペプチド受容体も、長鎖の
ペプチドに対して特異性とは無関係な部分を有していて
もよい、ただし、一般には、特異的なペプチド−ペプチ
ド結合に関する部分を探し求めるよりも、完全に相補的
なアミノ酸配列を合成してしまう方が容易である。
チドの鎖全体に対して特異性を有しているわけではない
、従って２本発明に従う合成ペプチド受容体も、長鎖の
ペプチドに対して特異性とは無関係な部分を有していて
もよい、ただし、一般には、特異的なペプチド−ペプチ
ド結合に関する部分を探し求めるよりも、完全に相補的
なアミノ酸配列を合成してしまう方が容易である。
最も簡単な場合には、受容対象とするペプチドのＲＮＡ
に相補的なアミノ酸配列（すなわち、ＲＮ鎖の逆方向の
読み取り）のみから合成ペプチド受容体を構成すること
ができる０合成ペプチド受容体と受容対象とするＲＮＡ
頻を正方向に読み取ったペプチドとの間に特異的なペプ
チド−ペプチド結合に関しては、上記のように相補的な
アミノ酸配列のみで合成ペプチド受容体を構成しても充
分機能する。ただし、合成ペプチド受容体を担体または
標識物質に結合させた場合等において、ペプチド−ペプ
チド結合の特異性に悪影響を与えない限り、アミノ酸配
列を延長することが実用り好ましい場合がある。上記の
場合においても１合成ペプチド受容体は、受容対象とす
るペプチドのアミノ酸配列と相補的なアミノ酸配列を含
むものである。
に相補的なアミノ酸配列（すなわち、ＲＮ鎖の逆方向の
読み取り）のみから合成ペプチド受容体を構成すること
ができる０合成ペプチド受容体と受容対象とするＲＮＡ
頻を正方向に読み取ったペプチドとの間に特異的なペプ
チド−ペプチド結合に関しては、上記のように相補的な
アミノ酸配列のみで合成ペプチド受容体を構成しても充
分機能する。ただし、合成ペプチド受容体を担体または
標識物質に結合させた場合等において、ペプチド−ペプ
チド結合の特異性に悪影響を与えない限り、アミノ酸配
列を延長することが実用り好ましい場合がある。上記の
場合においても１合成ペプチド受容体は、受容対象とす
るペプチドのアミノ酸配列と相補的なアミノ酸配列を含
むものである。
合成ペプチド受容体を担体に結合させた場合１、診断用
として使用することができ、さらに、天然のペプチドを
受容対象として、これに結合させるという調製的な目的
（例えば、アフィニティー・クロマトグラフィーにおい
て）で使用することもｎｆ瞳である０診断用に使用する
場合は、担体に結合させた合成ペプチド受容体を用いて
公知の方法（例えば、抗体または標識化された抗体を用
いる方法）に従い、天然のペプチドを測定することがで
きる。また、同様に、放射性標識物質、酵素。
として使用することができ、さらに、天然のペプチドを
受容対象として、これに結合させるという調製的な目的
（例えば、アフィニティー・クロマトグラフィーにおい
て）で使用することもｎｆ瞳である０診断用に使用する
場合は、担体に結合させた合成ペプチド受容体を用いて
公知の方法（例えば、抗体または標識化された抗体を用
いる方法）に従い、天然のペプチドを測定することがで
きる。また、同様に、放射性標識物質、酵素。
蛍光性官能基を有する物質等の標識物質または標識化試
薬を用いることもできる。
薬を用いることもできる。
合成ペプチド受容体をＩｈ療川用して使用する場合には
、必要に応じた高純度の製品を注射または注入して使用
することができる。このようにして、天然の受容体に対
して拮抗的に過剰！Ｉ：であるホルモンまたは中間物質
のｒａ−を抑制することができる、この目的のためには
、受容対象とするホルモンまたは中間物質の配列に相補
的または略相補的なアミノ酸配列のみからなる、可溶性
のペプチド受容体を使用することが好ましい、上記受容
体の溶液は１通常の診断または鑑別診断に用いることも
できる。すなわち１診断時の分析において上記受容体の
溶液を用いることで、過剰門のホルモンまたは中間物質
の分析トの隠蔽が可能となる。
、必要に応じた高純度の製品を注射または注入して使用
することができる。このようにして、天然の受容体に対
して拮抗的に過剰！Ｉ：であるホルモンまたは中間物質
のｒａ−を抑制することができる、この目的のためには
、受容対象とするホルモンまたは中間物質の配列に相補
的または略相補的なアミノ酸配列のみからなる、可溶性
のペプチド受容体を使用することが好ましい、上記受容
体の溶液は１通常の診断または鑑別診断に用いることも
できる。すなわち１診断時の分析において上記受容体の
溶液を用いることで、過剰門のホルモンまたは中間物質
の分析トの隠蔽が可能となる。
合成ペプチド受容体を、天然の受容体に対して特異的な
活性を有する多クローン性および／または単クローン性
抗体の生産に用いることは重大な意義がある。第一に、
上記のように生産された抗体を、さらに診断等において
細胞上または細胞小器官」二の受容体の調製および測定
に使用することができる。また、上記のように生産され
た抗体を、腫瘍細胞上の特異的な受容体のような遮蔽性
の受容体の治療に使用することもできる。上記抗体は、
細胞診断学において重要な方法となっている、いわゆる
フロー自サイトメトリー（ｆｌｏｗｃ７ｔｏ■ｅｔｒｙ
）において、特に好ましく用いることができる。上記抗
体な用いることで、木質的な細胞形質である細胞表面の
受容体の表現形質を、正確に定量することが可能になる
。治療を目的として使用する場合、上記抗体はホルモン
の生産過剰に対して使用することができる。上記のよう
にホルモンの生産過剰に対して使用する場合、急性の上
皮小体機能光道症および膵島細胞腺腫等の危険を伴う場
合が多い急性の症状に対しても有効である。
活性を有する多クローン性および／または単クローン性
抗体の生産に用いることは重大な意義がある。第一に、
上記のように生産された抗体を、さらに診断等において
細胞上または細胞小器官」二の受容体の調製および測定
に使用することができる。また、上記のように生産され
た抗体を、腫瘍細胞上の特異的な受容体のような遮蔽性
の受容体の治療に使用することもできる。上記抗体は、
細胞診断学において重要な方法となっている、いわゆる
フロー自サイトメトリー（ｆｌｏｗｃ７ｔｏ■ｅｔｒｙ
）において、特に好ましく用いることができる。上記抗
体な用いることで、木質的な細胞形質である細胞表面の
受容体の表現形質を、正確に定量することが可能になる
。治療を目的として使用する場合、上記抗体はホルモン
の生産過剰に対して使用することができる。上記のよう
にホルモンの生産過剰に対して使用する場合、急性の上
皮小体機能光道症および膵島細胞腺腫等の危険を伴う場
合が多い急性の症状に対しても有効である。
特に重要な合成ペプチド受容体の例としては。
ｈＰＴＨ（ヒト上皮小体ホルモン）またはＣＲＦ（コル
チコトロビン放出因子）のような、下垂体からのＡＣＴ
Ｈの分泌を促進する視床下部の因子に相補的なペプチド
を挙げることができる。
チコトロビン放出因子）のような、下垂体からのＡＣＴ
Ｈの分泌を促進する視床下部の因子に相補的なペプチド
を挙げることができる。
他の重要な合成ペプチド受容体の例としては。
ｈＡＮａＰ （ヒト心ｍナトリウム排潰増加ペプチド）
およびＧＨＲＨ（Ｊｔ長ホルモン放出ホルモン、下垂体
からの成長ホルモンの分泌を促進する視床下部の因子）
に相補的なペプチドを挙げることができる。さらに、公
知の全ての形質転換ｒ＆長内因子特にインターロイキン
、インターフェロン、血小板由来ｌＩｔ、長因子、表皮
成長因子、トランスフェリン、エリトロポエチン、ＩＩ
Ｉ！瘍壊死因子。
およびＧＨＲＨ（Ｊｔ長ホルモン放出ホルモン、下垂体
からの成長ホルモンの分泌を促進する視床下部の因子）
に相補的なペプチドを挙げることができる。さらに、公
知の全ての形質転換ｒ＆長内因子特にインターロイキン
、インターフェロン、血小板由来ｌＩｔ、長因子、表皮
成長因子、トランスフェリン、エリトロポエチン、ＩＩ
Ｉ！瘍壊死因子。
コロニー刺激因子、第■因子、および腫瘍形成タンパク
質重に相補的なペプチドも、合成ペプチド受容体として
１ｕｆｆである。以上述べた以外にも。
質重に相補的なペプチドも、合成ペプチド受容体として
１ｕｆｆである。以上述べた以外にも。
全ての神経系ペプチドに関して、本発明の合成ペプチド
受容体は特に重要である。
受容体は特に重要である。
本発明の合成ペプチド受容体の好ましい、かつ代表的な
具体例を以ドに示す、以下に示す例は、（１−３８）ｈ
ＰＴＨから求められた相補的なアミノ酸配列を示すもの
である。ｆ記のペプチドは、固相法（Ｎｅｒｒｉｆｉｅ
ｌｄ）に従い合成される。そして、ド記のペプチドは末
完【Ｊｌの合成ペプチド受容体として機ず駈する。
具体例を以ドに示す、以下に示す例は、（１−３８）ｈ
ＰＴＨから求められた相補的なアミノ酸配列を示すもの
である。ｆ記のペプチドは、固相法（Ｎｅｒｒｉｆｉｅ
ｌｄ）に従い合成される。そして、ド記のペプチドは末
完【Ｊｌの合成ペプチド受容体として機ず駈する。
以下余白
上記合成ペプチドは、非常に疎水性かつ親油性であり、
これにより生体膜の受容体タンパク質としての典型的な
機能を示すことが判明した。上記合成ペプチドを固体状
担体に結合させたところ、沃素１３１で標識した上皮小
体ホルモン（１−３４）に特異的に結合させることがで
きた。以上のように結合させた標識化した上皮小体ホル
モンは、標識のない上皮小体ホルモンを用いて容易に、
ｉ＊させることができた。
これにより生体膜の受容体タンパク質としての典型的な
機能を示すことが判明した。上記合成ペプチドを固体状
担体に結合させたところ、沃素１３１で標識した上皮小
体ホルモン（１−３４）に特異的に結合させることがで
きた。以上のように結合させた標識化した上皮小体ホル
モンは、標識のない上皮小体ホルモンを用いて容易に、
ｉ＊させることができた。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １、受容対象とするペプチドのＲＮＡに相補的または略
相補的なアミノ酸配列を含むことを特徴とする合成ペプ
チド受容体。 ２、受容対象とするペプチドのＲＮＡに相補的なアミノ
酸配列からなることを特徴とする特許請求の範囲第１項
記載の合成ペプチド受容体。 ３、可溶性であることを特徴とする特許請求の範囲第１
項または第２項記載の合成ペプチド受容体。 ４、固体状担体に結合していることを特徴とする特許請
求の範囲第１項または第２項記載の合成ペプチド受容体
。 ５、標識物質に結合していることを特徴とする特許請求
の範囲第１項または第２項記載の合成ペプチド受容体。 ６、受容対象とするペプチドのＲＮＡ鎖から相補的また
は略相補的なアミノ酸配列を求め、固相法によりこれを
合成することを特徴とする受容対象とするペプチドのＲ
ＮＡに相補的または略相補的なアミノ酸配列を含むか、
もしくは該アミノ酸配列からなる合成ペプチド受容体の
製造方法。 ７、受容対象とするペプチドのＲＮＡ鎖を遺伝子工学的
に挿入し、生物工学的な外部プライマーとすることを特
徴とする受容対象とするペプチドのＲＮＡに相補的また
は略相補的なアミノ酸配列を含む合成ペプチド受容体の
製造方法。 ８、受容対象とするペプチドの定性的および／または定
量的分析に用いることを特徴とする受容対象とするペプ
チドのＲＮＡに相補的または略相補的なアミノ酸配列を
含む合成ペプチド受容体の使用方法。 ９、上記合成ペプチド受容体が固体状担体に結合してい
ることを特徴とする特許請求の範囲第８項記載の使用方
法。 １０、受容対象とするペプチドの形質分析または調製時
の回収に用い、かつ合成ペプチド受容体が固体状担体に
結合していることを特徴とする受容対象とするペプチド
のＲＮＡに相補的または略相補的なアミノ酸配列を含む
合成ペプチド受容体の使用方法。 １１、ホルモンまたは中間物質の生産過剰の症状の診断
および治療に用いることを特徴とする受容対象とするペ
プチドのＲＮＡに相補的または略相補的なアミノ酸配列
を含む合成ペプチド受容体の使用方法。 １２、天然の受容体に対する多クローン性および／また
は単クローン性の抗体の生産に用いることを特徴とする
受容対象とするペプチドのＲＮＡに相補的または略相補
的なアミノ酸配列を含む合成ペプチド受容体の使用方法
。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE3527568.5 | 1985-08-01 | ||
| DE19853527568 DE3527568A1 (de) | 1985-08-01 | 1985-08-01 | Synthetische peptidrezeptoren, verfahren zur herstellung und verwendung derselben |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS6264957A true JPS6264957A (ja) | 1987-03-24 |
Family
ID=6277364
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP61182604A Pending JPS6264957A (ja) | 1985-08-01 | 1986-08-01 | 合成ベプチド受容体、その製造方法およびその使用方法 |
Country Status (3)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (1) | EP0210645A3 (ja) |
| JP (1) | JPS6264957A (ja) |
| DE (1) | DE3527568A1 (ja) |
Families Citing this family (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5162503A (en) * | 1987-05-19 | 1992-11-10 | Hoffmann-La Roche, Inc. | Purification of interleukin-2 by receptor-affinity chromatography |
| US5149788A (en) * | 1987-05-19 | 1992-09-22 | Hoffmann-La Roche, Inc. | Purification of chimeric proteins containing an IL-2 moiety by receptor-affinity chromatography |
Family Cites Families (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5077195A (en) * | 1985-03-01 | 1991-12-31 | Board Of Reagents, The University Of Texas System | Polypeptides complementary to peptides or proteins having an amino acid sequence or nucleotide coding sequence at least partially known and methods of design therefor |
-
1985
- 1985-08-01 DE DE19853527568 patent/DE3527568A1/de not_active Withdrawn
-
1986
- 1986-07-29 EP EP86110443A patent/EP0210645A3/de not_active Withdrawn
- 1986-08-01 JP JP61182604A patent/JPS6264957A/ja active Pending
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| EP0210645A3 (de) | 1989-03-22 |
| EP0210645A2 (de) | 1987-02-04 |
| DE3527568A1 (de) | 1987-02-05 |
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