JPS6095000A - 乳化力に優れた蛋白質の製造法 - Google Patents
乳化力に優れた蛋白質の製造法Info
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- JPS6095000A JPS6095000A JP58203431A JP20343183A JPS6095000A JP S6095000 A JPS6095000 A JP S6095000A JP 58203431 A JP58203431 A JP 58203431A JP 20343183 A JP20343183 A JP 20343183A JP S6095000 A JPS6095000 A JP S6095000A
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は乳化力に優れた蛋白質及びその製造法に関する
。
。
（背景及び従来技術）
蛋白質は１分子内に親水性領域と疎水性領域を共に有す
る両親媒性構造を有し乳化剤としての機能を有する。又
、蛋白質は、食品としての栄養価が高いばかりでな（、
その他の種々の機能特性（例えば、ゲル形成性や保水性
等）を有する等の点から低分子の界面活性剤とは区別さ
れる。
る両親媒性構造を有し乳化剤としての機能を有する。又
、蛋白質は、食品としての栄養価が高いばかりでな（、
その他の種々の機能特性（例えば、ゲル形成性や保水性
等）を有する等の点から低分子の界面活性剤とは区別さ
れる。
従来、蛋白質の乳化力を高める研究が多くなされ、例え
ば■蛋白質の部分分解（Ｊａｐ、Ｓｏｃ、ＦｏｏｄＳｃ
ｉ、Ｔｅｃｈｎｏｌ、、２３．２６ （１９７′６）’
＆びＪ、Ｆｏｏｄ Ｓｃｉ、＋４５．５３４ （１９
８０） ） 、■エタノール処理による蛋白質の疎水ｉ
域の拡大化（Ｊ、Ｆｏｏｄ ｓｃｔ、４６＋１１’９２
． （１９８１） ） 、■ア菩チル基ｉの疎水基の蛋
白質への導入（Ｊａｐ、Ｓｏｃ、 Ｆｏｏｄ Ｓｃｉ
、 Ｔｅ’ｃｈｎｏ’ｌ 、 ＋ ２５＋ ６６（１９
’７８） ） 、■蛋白質への脂肪酸の導入（本発明者
の一人一によるＪ、Ａｇｒｉ、Ｆｏｏｄ Ｃｈｅｍ、、
３（１，４８１＋（１９８２） ）が知られている。
゛一方、レシチンは天然の乳化剤として広く食品の分野
で利用されている。
ば■蛋白質の部分分解（Ｊａｐ、Ｓｏｃ、ＦｏｏｄＳｃ
ｉ、Ｔｅｃｈｎｏｌ、、２３．２６ （１９７′６）’
＆びＪ、Ｆｏｏｄ Ｓｃｉ、＋４５．５３４ （１９
８０） ） 、■エタノール処理による蛋白質の疎水ｉ
域の拡大化（Ｊ、Ｆｏｏｄ ｓｃｔ、４６＋１１’９２
． （１９８１） ） 、■ア菩チル基ｉの疎水基の蛋
白質への導入（Ｊａｐ、Ｓｏｃ、 Ｆｏｏｄ Ｓｃｉ
、 Ｔｅ’ｃｈｎｏ’ｌ 、 ＋ ２５＋ ６６（１９
’７８） ） 、■蛋白質への脂肪酸の導入（本発明者
の一人一によるＪ、Ａｇｒｉ、Ｆｏｏｄ Ｃｈｅｍ、、
３（１，４８１＋（１９８２） ）が知られている。
゛一方、レシチンは天然の乳化剤として広く食品の分野
で利用されている。
本発明者等の一人等による、レシチンと蛋白質の相互作
用に関する研究（■Ａｇｒｉ 、 Ｂｉｏｌ 、Ｃｈｅ
ｍ、 、 ４１．２０２１ （１９７７）■Ａｇｒｉ、
Ｂｉｏ１．Ｃｈｅｍ、、４３．７６５ （１９７９））
より、レシチンと蛋白質が強い親和力を示し、レシチン
−蛋白質複合体を形成することも見いだされている。
用に関する研究（■Ａｇｒｉ 、 Ｂｉｏｌ 、Ｃｈｅ
ｍ、 、 ４１．２０２１ （１９７７）■Ａｇｒｉ、
Ｂｉｏ１．Ｃｈｅｍ、、４３．７６５ （１９７９））
より、レシチンと蛋白質が強い親和力を示し、レシチン
−蛋白質複合体を形成することも見いだされている。
（目的）
本発明者等は、より強い乳化力を持つ蛋白質を得ること
、及びその為の適当な製造法を提供することを目的とし
て研究を行った。
、及びその為の適当な製造法を提供することを目的とし
て研究を行った。
（経過）
本発明者等は、研究を進めるなかで、蛋白質の乳化力を
更に強くするためには、蛋白質の持つ疎水領域換言すれ
ば親油性領域を拡大することにより、ある程度その目的
を達することができる知見を得た。しかし、より乳化力
の強い蛋白質を得ようとすると、公知の方法の適用では
限界があることが分かった。
更に強くするためには、蛋白質の持つ疎水領域換言すれ
ば親油性領域を拡大することにより、ある程度その目的
を達することができる知見を得た。しかし、より乳化力
の強い蛋白質を得ようとすると、公知の方法の適用では
限界があることが分かった。
そこで、更に鋭意研究をかさね、アセチル基や脂肪酸の
ような疎水基ではなく、親水基と疎水基を併せ持ったレ
シチンを組合せ、相乗的に乳化力を高め、更にこれをよ
り高分子化することを試みた。又、高分子化の手段、及
びかかる手段により得られた高分子化したものの高次構
造の変化や特性の違いに至るまで深く研究した。
ような疎水基ではなく、親水基と疎水基を併せ持ったレ
シチンを組合せ、相乗的に乳化力を高め、更にこれをよ
り高分子化することを試みた。又、高分子化の手段、及
びかかる手段により得られた高分子化したものの高次構
造の変化や特性の違いに至るまで深く研究した。
かかる研究の結果、■レシチンと蛋白算の相互作用によ
るレシチン−蛋白質複合体はかなり強い乳化力を示すこ
と、更に■このレシチン−蛋白質複合体を単に高分子化
するだけでは、蛋白質の種類や高分子化の手段によって
は、必ずしもその複合体の乳化力より強くなるとは限ら
ないことを見いだした。そこで更に研究を進めた結果、
■レシチンー蛋白質複合体が高次構造の変化舎起こすこ
とが必要であることを見出した。即ち■レシチンー蛋白
質複合体が高次構造において変化し且つ高分子化したも
のが、従来知られなかった強い乳化力を示すことを見い
だし本発明を完成するに到った。
るレシチン−蛋白質複合体はかなり強い乳化力を示すこ
と、更に■このレシチン−蛋白質複合体を単に高分子化
するだけでは、蛋白質の種類や高分子化の手段によって
は、必ずしもその複合体の乳化力より強くなるとは限ら
ないことを見いだした。そこで更に研究を進めた結果、
■レシチンー蛋白質複合体が高次構造の変化舎起こすこ
とが必要であることを見出した。即ち■レシチンー蛋白
質複合体が高次構造において変化し且つ高分子化したも
のが、従来知られなかった強い乳化力を示すことを見い
だし本発明を完成するに到った。
（構成）
本発明は、（１ルシチン一蛋白質複合体がその高次構造
において変化し且つ高分子化したものである乳化力に優
れた蛋白質、及び、（２）水系下に蛋白質及びレシチン
を均質化してレシチン−蛋白質複合体を調製し、その高
次構造を変化せしめ且つ高分子化することを特徴とする
乳化力に優れた蛋白質の製造法である。
において変化し且つ高分子化したものである乳化力に優
れた蛋白質、及び、（２）水系下に蛋白質及びレシチン
を均質化してレシチン−蛋白質複合体を調製し、その高
次構造を変化せしめ且つ高分子化することを特徴とする
乳化力に優れた蛋白質の製造法である。
本発明において使用するレシチンは、大豆レシチン、菜
種レシチン等の植物性レシチン、卵黄レシチン等の動物
性レシチン、若しくは微生物性レシチン、又はこれらの
加工レシチン等公知のレシチンを用いることが出来る。
種レシチン等の植物性レシチン、卵黄レシチン等の動物
性レシチン、若しくは微生物性レシチン、又はこれらの
加工レシチン等公知のレシチンを用いることが出来る。
本発明において使用する蛋白質は大豆蛋白質等の植物性
蛋白質、動物性蛋白質、微生物性蛋白質等公知の蛋白質
、或いはこれらの、部分分解物やアミノ酸等を導入した
修飾物、又はこれらを含む組成物を用いることができる
。レシチンと輯和力の強い蛋白質が好末しく、大豆蛋白
質等は最も適当な蛋白質の一つである。
蛋白質、動物性蛋白質、微生物性蛋白質等公知の蛋白質
、或いはこれらの、部分分解物やアミノ酸等を導入した
修飾物、又はこれらを含む組成物を用いることができる
。レシチンと輯和力の強い蛋白質が好末しく、大豆蛋白
質等は最も適当な蛋白質の一つである。
本発明においてレシチン−蛋白質複合体は、レシチンと
蛋白質が親和力により複合体を形成している状態を言い
、例えば、水系下に蛋白質及びレシチンを均質化等して
レシチン−蛋白質複合体をｉＩｌ製することができる。
蛋白質が親和力により複合体を形成している状態を言い
、例えば、水系下に蛋白質及びレシチンを均質化等して
レシチン−蛋白質複合体をｉＩｌ製することができる。
均質化の手段としては、超音波均質機、ホモゾナイザー
、ホモミキサー、マイコロイダー等公知の手段を利用す
ることができる。
、ホモミキサー、マイコロイダー等公知の手段を利用す
ることができる。
本発明において高次構造の変化とは、レシチン−蛋白質
複合体の２次構造、３次構造成いは４次構造の立体的構
造変化を云う。少なくとも２次構造においてランダム化
したりあるいは構造的にルーズになることが必要である
。
複合体の２次構造、３次構造成いは４次構造の立体的構
造変化を云う。少なくとも２次構造においてランダム化
したりあるいは構造的にルーズになることが必要である
。
本発明において高分子化とは、レシチン−蛋白質複合体
を凝集（／Ｉｇｇｒｅｇａｔｅ ） 、重合（Ｐｏｌｙ
ｍｅｒｉｚｅ） 、縮合（Ｃｏｎｄｅｎｓａｔｅ）或い
は会合（Ａｓｓｏｃ、、ｉａ、ｔｅ ）等して分子閂を
大きくすることを云い、従って、高分子化したものとは
、レシチン−蛋白質複合体の凝集体、１重合体５．縮合
体或いは会合体等分子量の大きくなったものを云う。
を凝集（／Ｉｇｇｒｅｇａｔｅ ） 、重合（Ｐｏｌｙ
ｍｅｒｉｚｅ） 、縮合（Ｃｏｎｄｅｎｓａｔｅ）或い
は会合（Ａｓｓｏｃ、、ｉａ、ｔｅ ）等して分子閂を
大きくすることを云い、従って、高分子化したものとは
、レシチン−蛋白質複合体の凝集体、１重合体５．縮合
体或いは会合体等分子量の大きくなったものを云う。
高次構造の変化をもたらす手段及び高分子化する手段は
公知の手段を単独或いは組み合わせて用いることができ
る。例えば、極性有機溶剤処理、加熱処理、酸又はアル
カリ土類金属塩処理等を挙げることができる。
公知の手段を単独或いは組み合わせて用いることができ
る。例えば、極性有機溶剤処理、加熱処理、酸又はアル
カリ土類金属塩処理等を挙げることができる。
以下具体例を挙げて詳述する。
例えば、レシチンと大豆蛋白質によるレシチン−大豆蛋
白質複合体の高次構造の変化と高分子化について述べる
。
白質複合体の高次構造の変化と高分子化について述べる
。
レシチン−大豆蛋白質複合体の高次構造において変化し
且つ高分子化したものは、大豆蛋白質に比べて、レシチ
ンの量に応じて５倍程度も乳化力が増加する。例えば、
高次構造を変化せしめ且つ高分子化する手段が■極性有
機溶剤の一つであるエタノールの場合、乳化力はエタノ
ールの濃度にある程度（５０％エタノール濃度）まで比
例して増加する、又■加熱処理の場合も、その熱エネル
ギーにある程度まで比例して増加する。
且つ高分子化したものは、大豆蛋白質に比べて、レシチ
ンの量に応じて５倍程度も乳化力が増加する。例えば、
高次構造を変化せしめ且つ高分子化する手段が■極性有
機溶剤の一つであるエタノールの場合、乳化力はエタノ
ールの濃度にある程度（５０％エタノール濃度）まで比
例して増加する、又■加熱処理の場合も、その熱エネル
ギーにある程度まで比例して増加する。
大豆蛋白質は超遠心沈降定数（Ｓｅｄｉｍｅｎｔａｔｉ
ｏｎＣｏｎｓｔａｎｔ）により区分された２ Ｓ、７
Ｓ、 ＩＩＳ。
ｏｎＣｏｎｓｔａｎｔ）により区分された２ Ｓ、７
Ｓ、 ＩＩＳ。
１５５等の成分よりなる。各々の成分（蛋白質）は高次
構造を変化せしめる手段及び高分子化する手段により、
その影響を受ける度合は異なる。例えば、レシチン−７
８蛋白質複合体の場合、（ａｌ高分子化しても（ｂ）高
次構造の変化が少ないときは、乳化力も小さい。ところ
が■高次構造が変化し且っ■高分子化すると大きな乳化
力を示す。このことは、蛋白質の種類の如何を問わず、
レシチンとその蛋白質の相互作用によるレシチン−蛋白
質複合体が■高次構造において変化し且つ■高分子化し
てはじめて大きな乳化力を発現すると言える。
構造を変化せしめる手段及び高分子化する手段により、
その影響を受ける度合は異なる。例えば、レシチン−７
８蛋白質複合体の場合、（ａｌ高分子化しても（ｂ）高
次構造の変化が少ないときは、乳化力も小さい。ところ
が■高次構造が変化し且っ■高分子化すると大きな乳化
力を示す。このことは、蛋白質の種類の如何を問わず、
レシチンとその蛋白質の相互作用によるレシチン−蛋白
質複合体が■高次構造において変化し且つ■高分子化し
てはじめて大きな乳化力を発現すると言える。
この点について詳述すると、かかる高次構造を変化せし
め且つ高分子化することにより得られたレシチン−大豆
蛋白質複合体の高分子化物の高次構造及び／又は分子量
は、その手段により微妙に異なる。同時に乳化力の強さ
やその発現機構においても微妙に異なる。例えば、高次
構造の変化の著しいエタノール処理では、得られたもの
は乳化力も強く、その処理を塩の存在下において行って
も乳化力は低下しない。これに比べ高次構造が前者より
比較的少ない加熱処理では、得られたものの乳化力は前
者より若干弱（、その処理を塩の存在下においておこな
うと塩濃度に比例して乳化力が若干低下する。即ち高次
構造の変化（少なくとも２次構造以上の変化）はある程
度大きい方が好ましいと言える。即ち、少なくとも２次
構造においてランダム化或いはルーズ化が大きい程好ま
しいと言える。
め且つ高分子化することにより得られたレシチン−大豆
蛋白質複合体の高分子化物の高次構造及び／又は分子量
は、その手段により微妙に異なる。同時に乳化力の強さ
やその発現機構においても微妙に異なる。例えば、高次
構造の変化の著しいエタノール処理では、得られたもの
は乳化力も強く、その処理を塩の存在下において行って
も乳化力は低下しない。これに比べ高次構造が前者より
比較的少ない加熱処理では、得られたものの乳化力は前
者より若干弱（、その処理を塩の存在下においておこな
うと塩濃度に比例して乳化力が若干低下する。即ち高次
構造の変化（少なくとも２次構造以上の変化）はある程
度大きい方が好ましいと言える。即ち、少なくとも２次
構造においてランダム化或いはルーズ化が大きい程好ま
しいと言える。
（実施例）
以下実施例により本発明の実施態様を説明する。
実施例１
すＬＵが汰）をまず述べる。
！ＬＩ！Ｌ：原料脱脂大豆は不二製油■から得、レシチ
ンは粉末状大豆レシチンであるツルーレシチンａ功！ｉ
！ＳＬＰホワイトを用いた。
ンは粉末状大豆レシチンであるツルーレシチンａ功！ｉ
！ＳＬＰホワイトを用いた。
ＳＰＩ （ゝ 豆 白）、ｌＩＳ、７Ｓ のｔＪｉｌ：
ＴＨ＾ＮＨ等の方法（Ｐｌａｎｔ Ｐ’ｈｙｓｉｏ１１
５６＋１９（１９７５） ）に従い、次のように調製し
た。
ＴＨ＾ＮＨ等の方法（Ｐｌａｎｔ Ｐ’ｈｙｓｉｏ１１
５６＋１９（１９７５） ）に従い、次のように調製し
た。
脱脂大豆に１５倍重量のバッファー（１０ｍＭ ２−
／ルカプトエタノール、０．０２５％ＮａＮを含む６３
ｍＭ ）リスー塩酸バッファーｐＨ７，８：以下バッフ
ァー■と略す。）を加え、５０℃で１時間抽出した。抽
出後ａｏｏｏｘｃで１０分間遠心分離を行い、上清（Ｓ
ＵＰ−１とする。）を得た。この上清を５ＮのｌＩｃ１
でｐＨ６，６に調整し、１０ｍＭの２−メルカプトエタ
ノールを含む６３ｍＭのトリス−塩酸バッファー（ｐＨ
６、，６）に対し１’ｃで３時間透析した。透析後３０
００ ｘ Ｇで１０分間遠心分離して得られた沈澱区分
をＩＩｓ蛋白とし、上清区分を５ＮのＩＩｃＩでｐｌ＋
４．６とし３０００ＸＧで１０分間遠心分離して得られ
た沈澱区分を７３蛋白とした。又、先の５ＵＰ−１をｐ
Ｈ１４，６とし３０００ ｘ Ｇで１０分間遠心分離し
た沈澱区分を分離大豆蛋白（ＳＰＩ と略す。）とした
。１１３蛋白、７Ｓ蛋白、ＳＰＩ共八ソへァ−■で溶解
し、へソファ−１に対し一夜透析し、へソファ−１を用
いて蛋白質濃度を４％に調整して実験に供した。
／ルカプトエタノール、０．０２５％ＮａＮを含む６３
ｍＭ ）リスー塩酸バッファーｐＨ７，８：以下バッフ
ァー■と略す。）を加え、５０℃で１時間抽出した。抽
出後ａｏｏｏｘｃで１０分間遠心分離を行い、上清（Ｓ
ＵＰ−１とする。）を得た。この上清を５ＮのｌＩｃ１
でｐＨ６，６に調整し、１０ｍＭの２−メルカプトエタ
ノールを含む６３ｍＭのトリス−塩酸バッファー（ｐＨ
６、，６）に対し１’ｃで３時間透析した。透析後３０
００ ｘ Ｇで１０分間遠心分離して得られた沈澱区分
をＩＩｓ蛋白とし、上清区分を５ＮのＩＩｃＩでｐｌ＋
４．６とし３０００ＸＧで１０分間遠心分離して得られ
た沈澱区分を７３蛋白とした。又、先の５ＵＰ−１をｐ
Ｈ１４，６とし３０００ ｘ Ｇで１０分間遠心分離し
た沈澱区分を分離大豆蛋白（ＳＰＩ と略す。）とした
。１１３蛋白、７Ｓ蛋白、ＳＰＩ共八ソへァ−■で溶解
し、へソファ−１に対し一夜透析し、へソファ−１を用
いて蛋白質濃度を４％に調整して実験に供した。
エタノ−火処皿：レシチンを１０％（Ｗ ／Ｖ ）とな
るように水に懸濁させ、４％濃度の蛋白溶液に対し蛋白
／レシチンの乾物Ｍ量比が４ ：ｌとなるように加え、
超音波装置（プランソンソニフプー３００型）を用い１
分間超音波処理を行った。得られたレシチン−大豆蛋白
複合体溶液に等容量の９９％エタノールを少量ずつ滴下
した後３０分間放置した。次ぎに、ＩＮのＨＣＩでｐＨ
を４．６とし、３０００ ＸＧで１０分間遠心分離を行
い沈澱を得た。この沈澱に蒸溜水を加え再び遠心分離を
行った。この操作を２回繰り返してアルコールを除いた
後、沈澱をバッファーＩに熔解したものをレシチン−エ
タノール処理区分（■区）とした。比較の為、レシチン
を加えた後エタノールの代わりに蒸溜水を加え同様に処
理したものをレシチン区（」）とした。
るように水に懸濁させ、４％濃度の蛋白溶液に対し蛋白
／レシチンの乾物Ｍ量比が４ ：ｌとなるように加え、
超音波装置（プランソンソニフプー３００型）を用い１
分間超音波処理を行った。得られたレシチン−大豆蛋白
複合体溶液に等容量の９９％エタノールを少量ずつ滴下
した後３０分間放置した。次ぎに、ＩＮのＨＣＩでｐＨ
を４．６とし、３０００ ＸＧで１０分間遠心分離を行
い沈澱を得た。この沈澱に蒸溜水を加え再び遠心分離を
行った。この操作を２回繰り返してアルコールを除いた
後、沈澱をバッファーＩに熔解したものをレシチン−エ
タノール処理区分（■区）とした。比較の為、レシチン
を加えた後エタノールの代わりに蒸溜水を加え同様に処
理したものをレシチン区（」）とした。
一方、レシチンを加えずエタノール処理のみを行ったも
のをエタノール処理区（１区）とした。
のをエタノール処理区（１区）とした。
又、何の処理もしないものをコントロール区（Ｃ−区）
とした。
とした。
皿悠処皿：エタノール処理と同様にしてレシチンを加え
超音波処理して得られたレシチン−大豆蛋白複合体溶液
を１００℃の沸騰水中で所定の時間インキュベイトした
後、直ちに氷水中で冷却したものを加熱処理区（皿）と
した。一方：比較の為レシチンを加えず加熱処理のみを
行ったものを（１）とした。
超音波処理して得られたレシチン−大豆蛋白複合体溶液
を１００℃の沸騰水中で所定の時間インキュベイトした
後、直ちに氷水中で冷却したものを加熱処理区（皿）と
した。一方：比較の為レシチンを加えず加熱処理のみを
行ったものを（１）とした。
Ｈ呈：各調製法で調製した蛋白溶液を蒸溜水に対して透
析して脱塩した後、バイオランド法（Ｊ＾ＯＣ３，５６
，２４２（１９７９） ）を用いて比色する一方、同試
料を凍結乾燥して乾物重量をめ、各蛋白の検量線を作成
し、これに晶づいて、バイオランド法で各試料の蛋白量
を比色定量した。
析して脱塩した後、バイオランド法（Ｊ＾ＯＣ３，５６
，２４２（１９７９） ）を用いて比色する一方、同試
料を凍結乾燥して乾物重量をめ、各蛋白の検量線を作成
し、これに晶づいて、バイオランド法で各試料の蛋白量
を比色定量した。
ｉｋ ： Ｋ ｉ ｎ ｓ ｅ ｌ ｌ ａ等の方法（
Ｊ、＾ｇｒ ｉ 、 ＦｏｏｄＣｈｅｍ、、２６ （３
） 、７１６ （１９８１） ）に基づき以下のように
乳化活性を測定した。
Ｊ、＾ｇｒ ｉ 、 ＦｏｏｄＣｈｅｍ、、２６ （３
） 、７１６ （１９８１） ）に基づき以下のように
乳化活性を測定した。
５０ｍＭ ）リスー塩酸バッファー （ｐＨ７，５＞を
含む０．４％蛋白溶液３ｍｌに大豆油を０．２．０．５
．１．０．２．０゜３．０ｍｌ上乗せし、超音波装置を
用い１分間乳化した。乳化液１０，１７１を１％ＳＯ５
（Ｓｏｄｉｕｍ ＤｏｄｅｃｙｌＳｕｌｐｈａｔｅ ）
溶液２０ｍ１に加え６００ｎｍの吸光度を測定し、吸光
度の比較により乳化活性を表した、即ちコントロール区
の乳化活性を１００％とし、コントロールに対する相対
値（ＥＡ％）で表した。
含む０．４％蛋白溶液３ｍｌに大豆油を０．２．０．５
．１．０．２．０゜３．０ｍｌ上乗せし、超音波装置を
用い１分間乳化した。乳化液１０，１７１を１％ＳＯ５
（Ｓｏｄｉｕｍ ＤｏｄｅｃｙｌＳｕｌｐｈａｔｅ ）
溶液２０ｍ１に加え６００ｎｍの吸光度を測定し、吸光
度の比較により乳化活性を表した、即ちコントロール区
の乳化活性を１００％とし、コントロールに対する相対
値（ＥＡ％）で表した。
ｙｙ皿遇：試料を３５ｍＭリン酸パンファー（ｐＨ７，
５） （１０ｍＭ２−メルカプトエタノール、０．４Ｎ
のＮａＣ１，０，０２５ＮａＮを含む）に対し一夜透析
し、同リン酸バッファーで平衡化したセファロースＣＬ
−４Ｂカラム（１，０φＸ３５ｃｍ）でゲル濾過を行っ
た。試料の添加量はｌｈｇ、流速は２０ｍ１／ｈｒで２
ｍｌずつ分画した。各分肉（フラクション）の２８０ｎ
ｍの吸光度を測定した。
５） （１０ｍＭ２−メルカプトエタノール、０．４Ｎ
のＮａＣ１，０，０２５ＮａＮを含む）に対し一夜透析
し、同リン酸バッファーで平衡化したセファロースＣＬ
−４Ｂカラム（１，０φＸ３５ｃｍ）でゲル濾過を行っ
た。試料の添加量はｌｈｇ、流速は２０ｍ１／ｈｒで２
ｍｌずつ分画した。各分肉（フラクション）の２８０ｎ
ｍの吸光度を測定した。
以；」辻し月Ｌユ則）：蛋白濃度を２ｍｇ ／ｍｌに調
整した７Ｓ及びＩＩＳ蛋白に対し、２００〜２５０ｎｍ
のＣＤスペクトルを円二色性分散針（Ｊ−５００，日本
分光９１製）を用いて測定した。測定条件は２０℃＋ｐ
Ｈ７，８＋スキヤンスピ一ド２０ｎｍ／ｗＩｉｎで行っ
た。得られた結果は同装置付属のデータプロッセサー（
ＤＰ−５００）により分子楕円率（〔θ〕）に換算した
。又、コントロールとのＣＤ差スペクトルの計算モ行っ
た。
整した７Ｓ及びＩＩＳ蛋白に対し、２００〜２５０ｎｍ
のＣＤスペクトルを円二色性分散針（Ｊ−５００，日本
分光９１製）を用いて測定した。測定条件は２０℃＋ｐ
Ｈ７，８＋スキヤンスピ一ド２０ｎｍ／ｗＩｉｎで行っ
た。得られた結果は同装置付属のデータプロッセサー（
ＤＰ−５００）により分子楕円率（〔θ〕）に換算した
。又、コントロールとのＣＤ差スペクトルの計算モ行っ
た。
（尖施級果）を次に述べる。
エタノール九 ０勺 ：
第１図から明らかなように■蛋白に対するレシチンの量
が増加するにつれて乳化活性（ＨＡ％）は５倍まで増加
した（１の線）。レシチンを添加しないものは２．５倍
しか増加しなかった（２の線）。
が増加するにつれて乳化活性（ＨＡ％）は５倍まで増加
した（１の線）。レシチンを添加しないものは２．５倍
しか増加しなかった（２の線）。
この場合、蛋白に対するレシチンの量が１５〜２０％で
プラトーに達した。
プラトーに達した。
第２図から明らかなように、■レシチンー大豆蛋白複合
体溶液のエタノール処理においてエタノール濃度が２０
％〜５０％にかけてＬ＾％は増加した。
体溶液のエタノール処理においてエタノール濃度が２０
％〜５０％にかけてＬ＾％は増加した。
又、エタノール処理条件は５０％エタノール濃度のとき
、２０℃で３０分が適当であった。
、２０℃で３０分が適当であった。
第３図から明らかなように、■ＳＰ！、１１Ｓ蛋白。
７Ｓ蛋白共各々のレシチン−大豆蛋白複合体をエタノー
ル処理したものはコントロールに比べＥ＾％が５イき程
度増加した（４の棒グラフ）。
ル処理したものはコントロールに比べＥ＾％が５イき程
度増加した（４の棒グラフ）。
第４図及び第５図から明らかなように０区とＬＥ区のＣ
Ｄ差スペクトルから、レシチン−７３及びｌＩＳ蛋白複
合体共２１０〜２３０ｎｍにかけてそのＣＤ差スペクト
ルが変化（レッドシフト）しており高次構造の変化（主
にペプチド結合部の変化、２次構造のランダム化或いは
ルーズ化）していることが分かった。
Ｄ差スペクトルから、レシチン−７３及びｌＩＳ蛋白複
合体共２１０〜２３０ｎｍにかけてそのＣＤ差スペクト
ルが変化（レッドシフト）しており高次構造の変化（主
にペプチド結合部の変化、２次構造のランダム化或いは
ルーズ化）していることが分かった。
又、ゲル濾過パターンより、ＳＰＩ、７Ｓ蛋白、１１Ｓ
蛋白共各々のレシチン−大豆蛋白質複合体のＬＩＥ区が
他の０区等に比べ高分子化していることが分かった。
蛋白共各々のレシチン−大豆蛋白質複合体のＬＩＥ区が
他の０区等に比べ高分子化していることが分かった。
換言すれば、レシチン−大豆蛋白複合体は、エタノール
処理により、高次構造の変化と高分子化を伴い、その両
親媒性構造の変化をもたらされたと言える。そして、こ
れらレシチン−大豆蛋白複合体の高分子化物ははゲル濾
過では分離できない程強くレシチンと結合したものと言
える。
処理により、高次構造の変化と高分子化を伴い、その両
親媒性構造の変化をもたらされたと言える。そして、こ
れらレシチン−大豆蛋白複合体の高分子化物ははゲル濾
過では分離できない程強くレシチンと結合したものと言
える。
加蔗臭理夏粘来：
第６図から明らかなように、４％ＳＰＩ溶液に蛋白：レ
シチン−４：ｌとなるようにレシチンを加えて調製した
レシチン−大豆蛋白複合体溶液を１００℃で加熱すると
ＨＡ％は４倍程度増加した。レシチンを加えないＨ区で
は２倍程度のＥＡ％の増加しか認められなかった。
シチン−４：ｌとなるようにレシチンを加えて調製した
レシチン−大豆蛋白複合体溶液を１００℃で加熱すると
ＨＡ％は４倍程度増加した。レシチンを加えないＨ区で
は２倍程度のＥＡ％の増加しか認められなかった。
第７図から明らかなように、レシチン−大豆蛋白複合体
溶液の加熱処理の結果、この大豆蛋白が１１Ｓ蛋白のと
き５倍強、ＳＰＩ蛋白のとき４倍程度又７Ｓ蛋白のとき
２倍強のそれぞれＥＡ％の増加が認められた（４の棒グ
ラフ）。
溶液の加熱処理の結果、この大豆蛋白が１１Ｓ蛋白のと
き５倍強、ＳＰＩ蛋白のとき４倍程度又７Ｓ蛋白のとき
２倍強のそれぞれＥＡ％の増加が認められた（４の棒グ
ラフ）。
そこで、ＣＤ差スペクトルを調べた結果、第８図から明
らかなように、ｌＩＳ蛋白の高次構造（主に２次構造）
が大きく変化しているのに比較して、第９図から明らか
なように７３蛋白では、高次構造の変化は比較的小さか
った。
らかなように、ｌＩＳ蛋白の高次構造（主に２次構造）
が大きく変化しているのに比較して、第９図から明らか
なように７３蛋白では、高次構造の変化は比較的小さか
った。
しかし、ゲル濾過のパターンから、ＳＰＩ、１１Ｓ、７
Ｓ蛋白共そのレシチン−大豆蛋白複合体であるＬｉ２区
は０区に比べ高分子化していることが認められた。
Ｓ蛋白共そのレシチン−大豆蛋白複合体であるＬｉ２区
は０区に比べ高分子化していることが認められた。
従って、レシチン−７３蛋白複合体は高分子化しても、
高次構造の変化が小さかった為、乳化力が小さかったと
言える。
高次構造の変化が小さかった為、乳化力が小さかったと
言える。
このことを、エタノール処理と加熱処理の比較で見てみ
よう。同じレシチン−７８蛋白複合体でも、エタノール
処理の場合は■高次構造において変化している為、大き
な乳化力を示している。このことは、さきＯＣＤ差スペ
クトルのパターンの相違（第４．５，８．９図）からも
わかる。
よう。同じレシチン−７８蛋白複合体でも、エタノール
処理の場合は■高次構造において変化している為、大き
な乳化力を示している。このことは、さきＯＣＤ差スペ
クトルのパターンの相違（第４．５，８．９図）からも
わかる。
第１０図はＮａＣ１の存在下でレシチン−大豆蛋白複合
体を各々エタノール処理、加熱処理したものの乳化活性
を示したものであるが、両者の高次構造の変化及び高分
子化に及腎す作用機構が異なることを示している。
体を各々エタノール処理、加熱処理したものの乳化活性
を示したものであるが、両者の高次構造の変化及び高分
子化に及腎す作用機構が異なることを示している。
しかし、その手段の如何を問わず、レシチン−大豆蛋白
複合体に高次構造の変化をもたらし且つ高分子化するこ
とにより乳化活性が増加すると言える。
複合体に高次構造の変化をもたらし且つ高分子化するこ
とにより乳化活性が増加すると言える。
（効果）
以上詳述したように、本発明により■乳化力に優れた蛋
白質の提供が可能になったものであり、■かかる乳化力
に優れた蛋白質の製造法が可能になったものである。
白質の提供が可能になったものであり、■かかる乳化力
に優れた蛋白質の製造法が可能になったものである。
第１図はレシチン−分離大豆蛋白複合体のレシチンの量
と乳化活性の関係を ｌ・・・エタノール処理したもの、及び２・・・しない
もの について比較した図。。 第２図はレジオン−分離大豆蛋白複合体のエタノール処
理におけるエタノール濃度と乳化活性の関係をあられし
た図。 第３図は １・・・分離大豆蛋白、１１３蛋白、７Ｓ蛋白２・・・
これら三者のレシチン複合体 ３・・・１をエタノール処理したもの ４・・・２をエタノール処理したもの の乳化活性の比較を示した図。 第４図はレシチン−１ｌＳ蛋白複合体のエタノール処理
したものとＩＩＳ蛋白のＣＤ差スペクトル。 第５図はレシチン−７３蛋白複合体のエタノール処理し
たものと７３蛋白のＣＤ差スペクトル。 第６図は １・・・レシチン−分離大豆蛋白複合体２・・・分離大
豆蛋白 の加鯉！処理における加熱時間と乳化活性の関係をあら
れした図。 第７図は ■・・・分離大豆蛋白、ＩＩＳ蛋白、７Ｓ蛋白２・・・
これら三者のレシチン複合体 ３・・・１を加熱処理したもの ４・・・２を加熱処理したもの の乳化活性の比較を示した図。 第８図はレシチン−１１５蛋白複合体の加熱処理したも
のとＩＩＳ蛋白のＣＤ、［スペクトル。 第９図はレシチン−７３蛋白複合体の加熱処理したもの
と７８蛋白のＣＤ差スペクトル。 第１０図は食塩濃度が、レシチン−分離大豆蛋白複合体
の ｌ・・・エタノール処理 ２・・・加熱処理 に与える影響（乳化活性）を示した図。 特許出願人 不二製油株式会社 代理人 弁理士 門 脇 清 ２００ ２２０ ２４０ Ｗａｖｅｌｅｎｇｔｈ （ｎｍ） ２００ ２２Ｑ ’ ２４０ Ｗａｖｅｌｅｎｇ七ｈ （ｎｍ） ＮａＣ１（閃）
と乳化活性の関係を ｌ・・・エタノール処理したもの、及び２・・・しない
もの について比較した図。。 第２図はレジオン−分離大豆蛋白複合体のエタノール処
理におけるエタノール濃度と乳化活性の関係をあられし
た図。 第３図は １・・・分離大豆蛋白、１１３蛋白、７Ｓ蛋白２・・・
これら三者のレシチン複合体 ３・・・１をエタノール処理したもの ４・・・２をエタノール処理したもの の乳化活性の比較を示した図。 第４図はレシチン−１ｌＳ蛋白複合体のエタノール処理
したものとＩＩＳ蛋白のＣＤ差スペクトル。 第５図はレシチン−７３蛋白複合体のエタノール処理し
たものと７３蛋白のＣＤ差スペクトル。 第６図は １・・・レシチン−分離大豆蛋白複合体２・・・分離大
豆蛋白 の加鯉！処理における加熱時間と乳化活性の関係をあら
れした図。 第７図は ■・・・分離大豆蛋白、ＩＩＳ蛋白、７Ｓ蛋白２・・・
これら三者のレシチン複合体 ３・・・１を加熱処理したもの ４・・・２を加熱処理したもの の乳化活性の比較を示した図。 第８図はレシチン−１１５蛋白複合体の加熱処理したも
のとＩＩＳ蛋白のＣＤ、［スペクトル。 第９図はレシチン−７３蛋白複合体の加熱処理したもの
と７８蛋白のＣＤ差スペクトル。 第１０図は食塩濃度が、レシチン−分離大豆蛋白複合体
の ｌ・・・エタノール処理 ２・・・加熱処理 に与える影響（乳化活性）を示した図。 特許出願人 不二製油株式会社 代理人 弁理士 門 脇 清 ２００ ２２０ ２４０ Ｗａｖｅｌｅｎｇｔｈ （ｎｍ） ２００ ２２Ｑ ’ ２４０ Ｗａｖｅｌｅｎｇ七ｈ （ｎｍ） ＮａＣ１（閃）
Claims (5)
- （１）レシチン−蛋白質複合体がその高次構造において
変化し且つ高分子化したものである乳化力に優れた蛋白
質。 - （２）蛋白質が大豆蛋白質である特許請求の範囲第（１
１項記載の乳化力に優れた蛋白質。 - （３）水系下に蛋白質及びレシチンを均質化してレシチ
ン−蛋白質複合体を調製し、その高次構造を変化せしめ
且つ高分子化することを特徴とする乳化力に優れた蛋白
質の製造法。 - （４）高次構造を変化せしめ且つ高分子化する手段が極
性有機溶剤で処理する特許請求の範囲第（３′）項記載
の乳化力に優れた蛋白質の製造法。 - （５）高次構造を変化せしめ且つ高分子化する手段が加
熱処理である特許請求の範囲第（３）項記載の乳化力に
優れた蛋白質の製造法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP58203431A JPS6095000A (ja) | 1983-10-29 | 1983-10-29 | 乳化力に優れた蛋白質の製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP58203431A JPS6095000A (ja) | 1983-10-29 | 1983-10-29 | 乳化力に優れた蛋白質の製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS6095000A true JPS6095000A (ja) | 1985-05-28 |
| JPH0150720B2 JPH0150720B2 (ja) | 1989-10-31 |
Family
ID=16473969
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP58203431A Granted JPS6095000A (ja) | 1983-10-29 | 1983-10-29 | 乳化力に優れた蛋白質の製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS6095000A (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN112209998A (zh) * | 2020-10-10 | 2021-01-12 | 国投生物科技投资有限公司 | 一种超声辅助提取玉米蛋白的方法 |
| WO2023191026A1 (ja) * | 2022-03-31 | 2023-10-05 | 三菱ケミカル株式会社 | タンパク質、該タンパク質を含むタンパク質粒子分散液及び乳化組成物、並びにこれらの製造方法 |
Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS56144735A (en) * | 1980-04-11 | 1981-11-11 | San Ei Chem Ind Ltd | Stabilization of oil in water type emulsion |
-
1983
- 1983-10-29 JP JP58203431A patent/JPS6095000A/ja active Granted
Patent Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS56144735A (en) * | 1980-04-11 | 1981-11-11 | San Ei Chem Ind Ltd | Stabilization of oil in water type emulsion |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN112209998A (zh) * | 2020-10-10 | 2021-01-12 | 国投生物科技投资有限公司 | 一种超声辅助提取玉米蛋白的方法 |
| CN112209998B (zh) * | 2020-10-10 | 2022-06-03 | 国投生物科技投资有限公司 | 一种超声辅助提取玉米蛋白的方法 |
| WO2023191026A1 (ja) * | 2022-03-31 | 2023-10-05 | 三菱ケミカル株式会社 | タンパク質、該タンパク質を含むタンパク質粒子分散液及び乳化組成物、並びにこれらの製造方法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0150720B2 (ja) | 1989-10-31 |
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