JPS60199383A - ペンテイト−ル・デハイドロギナ−ゼとアルド−ズ・レダクタ−ゼの精製純化法 - Google Patents
ペンテイト−ル・デハイドロギナ−ゼとアルド−ズ・レダクタ−ゼの精製純化法Info
- Publication number
- JPS60199383A JPS60199383A JP59055133A JP5513384A JPS60199383A JP S60199383 A JPS60199383 A JP S60199383A JP 59055133 A JP59055133 A JP 59055133A JP 5513384 A JP5513384 A JP 5513384A JP S60199383 A JPS60199383 A JP S60199383A
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- JP
- Japan
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- dehydrogenase
- aldose reductase
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- solution
- pentitol
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
キシリトールからキシルローズをっ（る酵素即ちキシル
ローズ形成酵素（ペンテイトールＱデハイドロギナーゼ
の１種）とキノローズからキシリトールをつくる酵素即
ちキシリトール形成酵素（アルドーズ書レダクターゼの
１種）が生物に共存する場合、この２つの酵素の分離は
むずかしいと考えられていたが、ゲル漏湯において３本
のカラムを接続し、緩衝液で流してこの２つの酵素を完
全に分離することができることを発見したものである。
ローズ形成酵素（ペンテイトールＱデハイドロギナーゼ
の１種）とキノローズからキシリトールをつくる酵素即
ちキシリトール形成酵素（アルドーズ書レダクターゼの
１種）が生物に共存する場合、この２つの酵素の分離は
むずかしいと考えられていたが、ゲル漏湯において３本
のカラムを接続し、緩衝液で流してこの２つの酵素を完
全に分離することができることを発見したものである。
キシルローズ形成酵素の活性測定は次のようである。１
ｃｍのセル厚みで１ｍｌ容量のマイクロキューペットに
５００μｌのトリス緩衝液（ｐｌ−１９，０）、 ５０
μｌの１５モルのキシリトール溶液。
ｃｍのセル厚みで１ｍｌ容量のマイクロキューペットに
５００μｌのトリス緩衝液（ｐｌ−１９，０）、 ５０
μｌの１５モルのキシリトール溶液。
１００μｌの１／１００モルのＮＡＤ溶液及び酵素溶液
１〜１０μｌをこの順に入れよくまぜた後。
１〜１０μｌをこの順に入れよくまぜた後。
直ちに３４０ｎｍの紫外線で測定し、１分間に１．０の
吸光度の変化をこの酵素の１単位とした。キシＩＪ ）
−ル形成酵素の活性測定は次のようである。同じマイク
ロキューベントに５００μｍの燐酸緩衝液、１／２０モ
ル、 Ｎａ２ＨＰＯ４、ｌ ／ ＩＯｆ）モル、クエン
酸（ｐＨ６，８） ； ５０μＩの１．６モル。
吸光度の変化をこの酵素の１単位とした。キシＩＪ ）
−ル形成酵素の活性測定は次のようである。同じマイク
ロキューベントに５００μｍの燐酸緩衝液、１／２０モ
ル、 Ｎａ２ＨＰＯ４、ｌ ／ ＩＯｆ）モル、クエン
酸（ｐＨ６，８） ； ５０μＩの１．６モル。
キシロース溶液 ；１／１００モル、 ＮＡＤＰＨ１５
μｌ；酵素液１０〜２００μｌをこの順に加えて直ちに
３４０ｎｍで測定し１分間に１．０の吸光度の変化をこ
の酵素の］単位とした。
μｌ；酵素液１０〜２００μｌをこの順に加えて直ちに
３４０ｎｍで測定し１分間に１．０の吸光度の変化をこ
の酵素の］単位とした。
実 施 例
微生物としては酵母菌の一種パチソレン・タンノハアイ
ルス（Ｐａｃｈｙｓｏｌｅｎ ｔａｎｎｏｐｈｉｌｕｓ
）を用いる。
ルス（Ｐａｃｈｙｓｏｌｅｎ ｔａｎｎｏｐｈｉｌｕｓ
）を用いる。
培地としては２％のＤ−キンロースと０．６７％のバク
ト イースト ナイトロジアンベース（ディフッ）の溶
液を用い１１０ Ｃ，３０分、オートクープで殺菌後ピ
ー５タンノファイルス（Ｐ、 ｔａｎｎｏｐｈｉ−１ｕ
ｓ）を接種、約２０時間培養して対数期の細胞を２５０
００ｇ、 １０分間遠心分離してこれを燐酸緩衝液に懸
濁し、超音波で４０分〜５０分処理して細胞を破砕。
ト イースト ナイトロジアンベース（ディフッ）の溶
液を用い１１０ Ｃ，３０分、オートクープで殺菌後ピ
ー５タンノファイルス（Ｐ、 ｔａｎｎｏｐｈｉ−１ｕ
ｓ）を接種、約２０時間培養して対数期の細胞を２５０
００ｇ、 １０分間遠心分離してこれを燐酸緩衝液に懸
濁し、超音波で４０分〜５０分処理して細胞を破砕。
再び２５０００ｇ、 １０分遠心分離して上澄液を得、
これを粗酵素液とする。次にその粗酵素液２０ｍ１をと
り２ｍｌの１／１０モルの硫酸マンガン液と４ｍｌの２
％プロタミン硫酸塩液を加えてアイス・バスで１０〜２
０分撹拌、生じた沈澱を２５０００ｇ、 １０分遠心分
離して上澄液（第１段階）をとり上澄液１ｍｌにつき０
．４４７ｇの硫安を加えてアイス・バスで１０〜２０分
撹拌、 ２５０００ｇ、 １０分遠心分離、沈澱をとり
、燐酸緩衝液にとかして２．３ ｍｌとしく第２段階）
、１／１００モル、トリス；ｌ／１０モル、食塩； ｐ
Ｈ７，２の緩衝液を用いてＤＥＡＥセルロース・クロマ
トグラフィーを行い、活性のある分画を集め、その１ｍ
ｌにつキ０．６４７ｇの硫安を加えてアイス・バスで１
０〜２０分撹拌、 ２５０００ｇ、 １０分遠心分離、
沈澱を燐酸緩衝液にとかして１．８ ｍｌとしく第３段
階）ゲル漏湯を行う。その装置は第１図のようでありｆ
ｉｌ、 ＋２１゜（３）の３つのカラムのうち（１）は
１５ｍｍ Ｘ ４５０ｍｍで緩衝液は下降式であり、カ
ラム（２）と（３）は２６．４ｍｍ Ｘ ４５０ｍｍで
下降式を用い細いパイプで空気が入らないように注意し
て接続する。（１）のカラムにＤＥＡＥセルロース・カ
ラムから得た酵素液１．８ｍｌを入れ、１，７１０モル
、トリス；ｌ／１０モル、 ＮａＣ１緩衝液（ｐＨ７，
２）で溶出し、キシルロース形成酵素とキシリトール形
成酵素とを完全に分離する。第２図の（Ａ）は第１図の
小カラム、１個のみを用いて分離したときの図であり、
第２図の（Ｂ）は第１図のように３個のカラムを連結し
た場合であってキシルロース形成酵素とキシリトール形
成酵素は小カラム（Ａ）に比較して、完全に分離されて
いることが分る。ついでそれぞれの活性のある分画を集
め１ｍｌに対して０．６４７ｇの硫安を加え同様に処理
して沈澱物を燐酸緩衝液にとかして１．６ｍｌとしく第
４段階）、アルミナ２２４ｍｇを加えてよく撹拌後２５
０００ｇ、 １０分遠心分離して上澄液１．５ ｍｌを
得る（第５段階）。つぎにこれに−１５°Ｃに冷却した
アセトン０．６ ｍｌを加えて一１５°Ｃの冷凍室で冷
却したアルコール・バスで冷却、−１５°Ｃの冷凍室で
２分放置、 ３００００ｇ、 １０分、 −１０°Ｃで
遠心分離。
これを粗酵素液とする。次にその粗酵素液２０ｍ１をと
り２ｍｌの１／１０モルの硫酸マンガン液と４ｍｌの２
％プロタミン硫酸塩液を加えてアイス・バスで１０〜２
０分撹拌、生じた沈澱を２５０００ｇ、 １０分遠心分
離して上澄液（第１段階）をとり上澄液１ｍｌにつき０
．４４７ｇの硫安を加えてアイス・バスで１０〜２０分
撹拌、 ２５０００ｇ、 １０分遠心分離、沈澱をとり
、燐酸緩衝液にとかして２．３ ｍｌとしく第２段階）
、１／１００モル、トリス；ｌ／１０モル、食塩； ｐ
Ｈ７，２の緩衝液を用いてＤＥＡＥセルロース・クロマ
トグラフィーを行い、活性のある分画を集め、その１ｍ
ｌにつキ０．６４７ｇの硫安を加えてアイス・バスで１
０〜２０分撹拌、 ２５０００ｇ、 １０分遠心分離、
沈澱を燐酸緩衝液にとかして１．８ ｍｌとしく第３段
階）ゲル漏湯を行う。その装置は第１図のようでありｆ
ｉｌ、 ＋２１゜（３）の３つのカラムのうち（１）は
１５ｍｍ Ｘ ４５０ｍｍで緩衝液は下降式であり、カ
ラム（２）と（３）は２６．４ｍｍ Ｘ ４５０ｍｍで
下降式を用い細いパイプで空気が入らないように注意し
て接続する。（１）のカラムにＤＥＡＥセルロース・カ
ラムから得た酵素液１．８ｍｌを入れ、１，７１０モル
、トリス；ｌ／１０モル、 ＮａＣ１緩衝液（ｐＨ７，
２）で溶出し、キシルロース形成酵素とキシリトール形
成酵素とを完全に分離する。第２図の（Ａ）は第１図の
小カラム、１個のみを用いて分離したときの図であり、
第２図の（Ｂ）は第１図のように３個のカラムを連結し
た場合であってキシルロース形成酵素とキシリトール形
成酵素は小カラム（Ａ）に比較して、完全に分離されて
いることが分る。ついでそれぞれの活性のある分画を集
め１ｍｌに対して０．６４７ｇの硫安を加え同様に処理
して沈澱物を燐酸緩衝液にとかして１．６ｍｌとしく第
４段階）、アルミナ２２４ｍｇを加えてよく撹拌後２５
０００ｇ、 １０分遠心分離して上澄液１．５ ｍｌを
得る（第５段階）。つぎにこれに−１５°Ｃに冷却した
アセトン０．６ ｍｌを加えて一１５°Ｃの冷凍室で冷
却したアルコール・バスで冷却、−１５°Ｃの冷凍室で
２分放置、 ３００００ｇ、 １０分、 −１０°Ｃで
遠心分離。
」二澄液に更に０．５ ｍｌの一１５°Ｃのアセトンを
加工”’Ｃ−１５６０のアルコール・バステ冷Ｊ−１５
°Ｃの冷凍室で２分放置３００００ｇ、 １５分、 −
１０’Ｃで遠心分離、沈澱物を燐酸緩衝液にとがして１
．５ ｍｌとしく第６段階）再び３００００ｇ、 １０
分、−１０″Ｃで遠心分離し上澄液即ち精製純化された
キシルロース形成酵素とキシＩＪ ）−ル形成酵素それ
ぞれを含んだ溶液１．２ ｍｌを得る。（第７段階）キ
シルロース形成酵素の純化を第１表に示す。
加工”’Ｃ−１５６０のアルコール・バステ冷Ｊ−１５
°Ｃの冷凍室で２分放置３００００ｇ、 １５分、 −
１０’Ｃで遠心分離、沈澱物を燐酸緩衝液にとがして１
．５ ｍｌとしく第６段階）再び３００００ｇ、 １０
分、−１０″Ｃで遠心分離し上澄液即ち精製純化された
キシルロース形成酵素とキシＩＪ ）−ル形成酵素それ
ぞれを含んだ溶液１．２ ｍｌを得る。（第７段階）キ
シルロース形成酵素の純化を第１表に示す。
第１図の（１＋、 ＋２１． ＋３＋はカラムでありそ
の中にセファデンクスＧ−１００が線の入った部分につ
められパイプで連結されている。 第２図はペンテイトール デハイドロギナーゼとアルド
ーズ レダクターゼのゲル漏湯による分離状態を示す。 図通り７ｐ譜（内存１ζ変更なＬ） 第１図 ゲル漏過装置 第２図 ゲル漏湯による酵素の分離状態の比較溶 出
液（ｍｌ） −へ一◇−キノルロース形成酵素 −Ｘ−Ｘ−フキノリトール形成 酵素−−−−−−−− 蛋白質濃度 手続補正書（方式） １、事件の表示 昭和５９年特許願第５９−０５５１３
３号２、発明の名称 ペンテイトール・デハイドロギナ
ーゼとアルドーズ・レダクターゼの精製純化法３４補正
をする者 事件との関係 特許出願人 住 所 宝塚市御殿山４丁目３の７ ４、代 理 人 な し ５、補正命令の日付 昭和５９年９月１８日（１０口
２日発送）６、補正の対象 明細書及び全図面 ７、・補正の内容 明細書及び全面図の英語を１ｊ本語
に改める。 ゛゛＼ 手続補正書（方式） １．事件の表示 昭和５９年特許願第５９−０５５１３
３号２、発明の名称 ペンテイトール・デ／・イドロギ
ナーゼとアルドーズ・レダクターゼの精製純化法３、補
正する者 事件との関係 特許出願人 住 所 宝塚市御殿山４丁目３の７ 氏名 森本茂美・ ４、代理人 な し ５、補正命令の日付 昭和６０年１月１２日（発送日
１月２２日）６、補正の対象 明 細 書 ７、補正の内容 別紙のとおり 補正の内容 明細書の１頁の１６行目の「アルミナ」を「アセトン」
と補正する。 明細書２頁の１２行目から１３行目の［トリス・・ ｐ
Ｈ，９，ＯＪをｒ １ ／］Ｏモル、グリシン；１／１
０モル食塩、１／１０モル塩化カリ緩衝液（ｐＨ９，４
５）Ｊと補正する。 ３頁の１４行目の「約２０時間培養」を「約１５時間振
盪培養」と補正する。３頁の１８行目から１９行目のｒ
２０ｍｌをとり ・・硫酸マノガン液と４ｍ１Ｊをｒ３
０ｍｌをとり３ｍｌの１／１０モル硫酸マンガン液を加
えてアイス・バスで１０〜２０分撹拌、生じた沈澱を２
８７００ｇ］ ０分遠心分離して上澄液（第１段階）を
とり、」二澄液の１１５容量」と補正する。 ４頁の２行目の「第１段階」を「第２段階Ｊと補正する
。 ４頁の５行目から１１行目のｒ２．３ｍｌとし・・１．
８ｍｌとしく第３段階）」をｒａ、ｏ ｍｌとしく第３
段階）、−］５°Ｃに冷却したアルコール・バス中で一
１５℃のアセトン１．２ ｍｌヲ除々に加えてよ（撹拌
後、−１５°Ｃの冷凍室で１分放置、 ２２５００ｇ、
１０分−１０°Ｃで遠心分離、上澄液をとる。つぎに
−）５６Ｃのアルコール・バス中でこの上澄液に一１５
°Ｃのアセトノ］ ｍｌヲ加えよく撹拌−１５°Ｃの冷
凍室で１分放置後２２５００ｇ １０分。 −１０″Ｃで遠心分離、沈澱物に燐酸緩衝液を加えてと
がし再び２２５００ｇで１０分遠心分離して沈澱を除き
上澄液１．６ｍｌを得て。 （第４段階）」と補正する。４頁の１６行目から１９行
目用）のカラム・・・・緩衝液（１）Ｈ７，２）Ｊを「
っぎにアセトン処理した酵素液１．６ ｍｌ （第４段
Ｗｒ）をＧ−１００の３つのカラムに入り月／２０モル
、 ） ’） Ｘ 、（ｐＨ７，５）緩衝液２００ｍ１
と１モルの食塩溶液２００ｍ１を用いてグラジェット・
ゲルクロマトグラフィー」と補正する。 ５頁の８行目から６頁の２行目にかけてのｒｌ、６ｍｌ
とし・ ・（第７段階）」をｒｌ、３ｍｌのキシルロー
ス形成酵素液と１．３ｍｌのキノリトール形成酵素液と
を得る。（第５段階）０次にこノキソ／Ｌ／）−ル形成
酵素液に対して】７２０モル、トリス；１／１０モル食
塩（ｐＨ７，５）の緩衝液でＤＥＡＥセルロース・クロ
マトグラフィー （カラム１５ ｍｍＸｍｍＸ４５Ｏを
行い活性のある分画を集め、その１ｍｌにつき０．６４
７ｇの硫安を加えてアイス・バスで１０〜２０分撹拌、
３７３００ｇ ２０分遠心分離、沈澱を燐酸緩衝液にと
かして１．０ ｍｌの純化されたキシルロース形成酵素
を得る。（第６段階）、一方キンリトール形成酵素液１
．３ｍｌに対しても同様にＤＥＡＥセルロースクロマト
グラフィーを行い１．０ｍｌの純化したキノリトール形
成酵素液１ｍｌを得る。 （第６段階）。このキシルロース形成酵素はポリアクリ
ルアミド電気泳動によって１つのバンドであることが認
められ純粋の酵素であることが確認された。」と補正す
る。 第７頁の第１表を次の表に補正する。 特許請求の範囲 ペンテイトール・デハイドロギナーゼとアルドーズ・レ
ダクターゼの精製純化法において、３本のセハアデソク
スＧ −２００カラムを連結して、ゲル漏湯を行いアセ
トンなどを用いて純化した酵素を得ることを特徴とする
特許 森本茂美
の中にセファデンクスＧ−１００が線の入った部分につ
められパイプで連結されている。 第２図はペンテイトール デハイドロギナーゼとアルド
ーズ レダクターゼのゲル漏湯による分離状態を示す。 図通り７ｐ譜（内存１ζ変更なＬ） 第１図 ゲル漏過装置 第２図 ゲル漏湯による酵素の分離状態の比較溶 出
液（ｍｌ） −へ一◇−キノルロース形成酵素 −Ｘ−Ｘ−フキノリトール形成 酵素−−−−−−−− 蛋白質濃度 手続補正書（方式） １、事件の表示 昭和５９年特許願第５９−０５５１３
３号２、発明の名称 ペンテイトール・デハイドロギナ
ーゼとアルドーズ・レダクターゼの精製純化法３４補正
をする者 事件との関係 特許出願人 住 所 宝塚市御殿山４丁目３の７ ４、代 理 人 な し ５、補正命令の日付 昭和５９年９月１８日（１０口
２日発送）６、補正の対象 明細書及び全図面 ７、・補正の内容 明細書及び全面図の英語を１ｊ本語
に改める。 ゛゛＼ 手続補正書（方式） １．事件の表示 昭和５９年特許願第５９−０５５１３
３号２、発明の名称 ペンテイトール・デ／・イドロギ
ナーゼとアルドーズ・レダクターゼの精製純化法３、補
正する者 事件との関係 特許出願人 住 所 宝塚市御殿山４丁目３の７ 氏名 森本茂美・ ４、代理人 な し ５、補正命令の日付 昭和６０年１月１２日（発送日
１月２２日）６、補正の対象 明 細 書 ７、補正の内容 別紙のとおり 補正の内容 明細書の１頁の１６行目の「アルミナ」を「アセトン」
と補正する。 明細書２頁の１２行目から１３行目の［トリス・・ ｐ
Ｈ，９，ＯＪをｒ １ ／］Ｏモル、グリシン；１／１
０モル食塩、１／１０モル塩化カリ緩衝液（ｐＨ９，４
５）Ｊと補正する。 ３頁の１４行目の「約２０時間培養」を「約１５時間振
盪培養」と補正する。３頁の１８行目から１９行目のｒ
２０ｍｌをとり ・・硫酸マノガン液と４ｍ１Ｊをｒ３
０ｍｌをとり３ｍｌの１／１０モル硫酸マンガン液を加
えてアイス・バスで１０〜２０分撹拌、生じた沈澱を２
８７００ｇ］ ０分遠心分離して上澄液（第１段階）を
とり、」二澄液の１１５容量」と補正する。 ４頁の２行目の「第１段階」を「第２段階Ｊと補正する
。 ４頁の５行目から１１行目のｒ２．３ｍｌとし・・１．
８ｍｌとしく第３段階）」をｒａ、ｏ ｍｌとしく第３
段階）、−］５°Ｃに冷却したアルコール・バス中で一
１５℃のアセトン１．２ ｍｌヲ除々に加えてよ（撹拌
後、−１５°Ｃの冷凍室で１分放置、 ２２５００ｇ、
１０分−１０°Ｃで遠心分離、上澄液をとる。つぎに
−）５６Ｃのアルコール・バス中でこの上澄液に一１５
°Ｃのアセトノ］ ｍｌヲ加えよく撹拌−１５°Ｃの冷
凍室で１分放置後２２５００ｇ １０分。 −１０″Ｃで遠心分離、沈澱物に燐酸緩衝液を加えてと
がし再び２２５００ｇで１０分遠心分離して沈澱を除き
上澄液１．６ｍｌを得て。 （第４段階）」と補正する。４頁の１６行目から１９行
目用）のカラム・・・・緩衝液（１）Ｈ７，２）Ｊを「
っぎにアセトン処理した酵素液１．６ ｍｌ （第４段
Ｗｒ）をＧ−１００の３つのカラムに入り月／２０モル
、 ） ’） Ｘ 、（ｐＨ７，５）緩衝液２００ｍ１
と１モルの食塩溶液２００ｍ１を用いてグラジェット・
ゲルクロマトグラフィー」と補正する。 ５頁の８行目から６頁の２行目にかけてのｒｌ、６ｍｌ
とし・ ・（第７段階）」をｒｌ、３ｍｌのキシルロー
ス形成酵素液と１．３ｍｌのキノリトール形成酵素液と
を得る。（第５段階）０次にこノキソ／Ｌ／）−ル形成
酵素液に対して】７２０モル、トリス；１／１０モル食
塩（ｐＨ７，５）の緩衝液でＤＥＡＥセルロース・クロ
マトグラフィー （カラム１５ ｍｍＸｍｍＸ４５Ｏを
行い活性のある分画を集め、その１ｍｌにつき０．６４
７ｇの硫安を加えてアイス・バスで１０〜２０分撹拌、
３７３００ｇ ２０分遠心分離、沈澱を燐酸緩衝液にと
かして１．０ ｍｌの純化されたキシルロース形成酵素
を得る。（第６段階）、一方キンリトール形成酵素液１
．３ｍｌに対しても同様にＤＥＡＥセルロースクロマト
グラフィーを行い１．０ｍｌの純化したキノリトール形
成酵素液１ｍｌを得る。 （第６段階）。このキシルロース形成酵素はポリアクリ
ルアミド電気泳動によって１つのバンドであることが認
められ純粋の酵素であることが確認された。」と補正す
る。 第７頁の第１表を次の表に補正する。 特許請求の範囲 ペンテイトール・デハイドロギナーゼとアルドーズ・レ
ダクターゼの精製純化法において、３本のセハアデソク
スＧ −２００カラムを連結して、ゲル漏湯を行いアセ
トンなどを用いて純化した酵素を得ることを特徴とする
特許 森本茂美
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 ペノティトール奢デハイドロギナーゼとアルドーズ・レ
ダクターゼの精製純化法において。 ３本のセハアデックスＧ１００カラムを連結してゲル漏
湯を行いアルミナなどを用いて、純化した酵素を得るこ
とを特長とする方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP59055133A JPS60199383A (ja) | 1984-03-21 | 1984-03-21 | ペンテイト−ル・デハイドロギナ−ゼとアルド−ズ・レダクタ−ゼの精製純化法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP59055133A JPS60199383A (ja) | 1984-03-21 | 1984-03-21 | ペンテイト−ル・デハイドロギナ−ゼとアルド−ズ・レダクタ−ゼの精製純化法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS60199383A true JPS60199383A (ja) | 1985-10-08 |
Family
ID=12990279
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP59055133A Pending JPS60199383A (ja) | 1984-03-21 | 1984-03-21 | ペンテイト−ル・デハイドロギナ−ゼとアルド−ズ・レダクタ−ゼの精製純化法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS60199383A (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP0450430A2 (en) * | 1990-03-26 | 1991-10-09 | Rhein Biotech Gesellschaft für biotechnologische Prozesse und Produkte mbH | DNA sequence comprising a structural gene coding for xylose reductase or xylose reductase and xylitol dehydrogenase |
-
1984
- 1984-03-21 JP JP59055133A patent/JPS60199383A/ja active Pending
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP0450430A2 (en) * | 1990-03-26 | 1991-10-09 | Rhein Biotech Gesellschaft für biotechnologische Prozesse und Produkte mbH | DNA sequence comprising a structural gene coding for xylose reductase or xylose reductase and xylitol dehydrogenase |
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