JPS5894400A - リパーゼ活性の定量方法 - Google Patents
リパーゼ活性の定量方法Info
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- JPS5894400A JPS5894400A JP19040381A JP19040381A JPS5894400A JP S5894400 A JPS5894400 A JP S5894400A JP 19040381 A JP19040381 A JP 19040381A JP 19040381 A JP19040381 A JP 19040381A JP S5894400 A JPS5894400 A JP S5894400A
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- Japan
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- enzyme
- activity
- active agent
- reaction
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- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明はＳ−アシルチオエステルを分解する酵素の活性
測定法に関する。
測定法に関する。
本発明者等は、再現性、感度及び基質特異性の高いリパ
ーゼ活性測定法を開発するため長年研究を行い、均一な
乳濁液が調製しやすく、生じた反応生成物が感度よく測
定できるという利点を有するＳ−アシルチオエステル（
特に３−ブチロイルオキシ−１，２−ビスブチロイルチ
オプロパン即ちＢｒ１ｔｉｓｈ Ａｎｔｉ−Ｌｅｗｉｓ
ｉｔｅ ｔｒｉｂｕｔｙｌａｔｅ 、以下ＢＡＬＢと略
す。）を基質として用いるのが好適であることを見出し
た。（特開昭５０−６２６８６．同５０−１５１５９４
、同５０−１５９７９３ 、同５１−３３６９４及び
同５２−１５１０９４’） これらは、発色試薬であ、＄５．５’−ジチオビスー２
−二トロ安息香酸（以下１）ＴＮＢと略す。）を予め加
えた検体に、基質であるＳ−アシルチオエステルを加え
インキュベーションを行い、一定時間（約３０分間）経
過後アセトンを加えて酵素反応を停止させ、リパーゼに
よってＳ−アシルチオエステルが加水分解されて生じだ
チオール化合物がＤＴＮＢと反応して生じる黄色アニオ
ンを吸光度（（）１） ：、２．ｊ ） 測定するこ
とによりリパーゼ活性を測定することを骨子としている
。なお、該基質はリパーゼ以外にカルボキシエステラー
ゼ及び／又はアリールエステラーゼによっても分解され
るので、コレラの阻害剤としてフェニルメチルスルホニ
ルフルオライド（以下ＰＭＳＦと略す。）等を、基質添
加前に検体に加えて測定を行うことが望ましい。
ーゼ活性測定法を開発するため長年研究を行い、均一な
乳濁液が調製しやすく、生じた反応生成物が感度よく測
定できるという利点を有するＳ−アシルチオエステル（
特に３−ブチロイルオキシ−１，２−ビスブチロイルチ
オプロパン即ちＢｒ１ｔｉｓｈ Ａｎｔｉ−Ｌｅｗｉｓ
ｉｔｅ ｔｒｉｂｕｔｙｌａｔｅ 、以下ＢＡＬＢと略
す。）を基質として用いるのが好適であることを見出し
た。（特開昭５０−６２６８６．同５０−１５１５９４
、同５０−１５９７９３ 、同５１−３３６９４及び
同５２−１５１０９４’） これらは、発色試薬であ、＄５．５’−ジチオビスー２
−二トロ安息香酸（以下１）ＴＮＢと略す。）を予め加
えた検体に、基質であるＳ−アシルチオエステルを加え
インキュベーションを行い、一定時間（約３０分間）経
過後アセトンを加えて酵素反応を停止させ、リパーゼに
よってＳ−アシルチオエステルが加水分解されて生じだ
チオール化合物がＤＴＮＢと反応して生じる黄色アニオ
ンを吸光度（（）１） ：、２．ｊ ） 測定するこ
とによりリパーゼ活性を測定することを骨子としている
。なお、該基質はリパーゼ以外にカルボキシエステラー
ゼ及び／又はアリールエステラーゼによっても分解され
るので、コレラの阻害剤としてフェニルメチルスルホニ
ルフルオライド（以下ＰＭＳＦと略す。）等を、基質添
加前に検体に加えて測定を行うことが望ましい。
以上の反応をＢＡＬＢを例にとシ、式で示す。
ζ；ｊシーｊ余ｉ：
［ＢＡＬＢ） ［ＢＡＬ）し
かしリパーゼ反応停止剤としてアセトンを用いると、■
生じる不溶性蛋白を遠心分離除去せねばならず、自動化
測定が困難であり、がっ■アセトンは揮発性、悪臭、有
害なので測定者の健康及び検査室の環境に悪影響を及ぼ
す恐れがある。
かしリパーゼ反応停止剤としてアセトンを用いると、■
生じる不溶性蛋白を遠心分離除去せねばならず、自動化
測定が困難であり、がっ■アセトンは揮発性、悪臭、有
害なので測定者の健康及び検査室の環境に悪影響を及ぼ
す恐れがある。
この欠点を解消するために、非イオン系界、面活性剤の
酸性水溶液をリパーゼ反応停止剤として使用することが
提案されている（特開昭５６−１５６９８）。
酸性水溶液をリパーゼ反応停止剤として使用することが
提案されている（特開昭５６−１５６９８）。
該公報には、「非イオン系界面活性剤単独でインキュベ
ーションを停止させ直接測定を許すのに十分であるがｐ
Ｈを７０又はそれ以下に低下させるのに十分な酸を加え
ることも好ましい。」と記載されているが、実際にこの
試薬を使用すると、酵素反応は必ずしも完全に停止せず
、又、黄色アニオンの呈色度が変化することがある。
ーションを停止させ直接測定を許すのに十分であるがｐ
Ｈを７０又はそれ以下に低下させるのに十分な酸を加え
ることも好ましい。」と記載されているが、実際にこの
試薬を使用すると、酵素反応は必ずしも完全に停止せず
、又、黄色アニオンの呈色度が変化することがある。
本発明者等は上述のような問題点を解決するため、更に
研究を行ったところ、次の３点を見出した。
研究を行ったところ、次の３点を見出した。
■アニオン系界面活性剤をある濃度以上使用すると、リ
パーゼはもとより他のＳ−アシルチオエ・ステルを分解
する酵素をも阻害する。
パーゼはもとより他のＳ−アシルチオエ・ステルを分解
する酵素をも阻害する。
■黄色アニオンの色はｐＨ５，８〜９０では安定である
が５５以下ではうすくなっていき、９．０以上では濃く
なっていく。
が５５以下ではうすくなっていき、９．０以上では濃く
なっていく。
■リパーゼ活性はｐｉ（６，２以下で阻害される。
Ｆ記の３点及びアニオン系界面水性剤が乳濁を清澄にす
ることから、乳濁が清澄になるような量以上のアニオン
系界面活性剤の酸性水溶液を酵素反応液に加え最終ｐＨ
を５．８〜６２の範冊に調整すると、リパーゼ活性測定
における反応停止にきわめて有＋４１であることに気付
いた。そしてこれを上述の濃度及びｐＨ範囲においてリ
パーゼ以外のＳ−アシルチオエステルを分解する酵素、
１＋１えは、血清コリンエステラーゼ、肝エステラーゼ
等の反応停止剤としても使用できることを６′ケかめ本
発明を完成した。
ることから、乳濁が清澄になるような量以上のアニオン
系界面活性剤の酸性水溶液を酵素反応液に加え最終ｐＨ
を５．８〜６２の範冊に調整すると、リパーゼ活性測定
における反応停止にきわめて有＋４１であることに気付
いた。そしてこれを上述の濃度及びｐＨ範囲においてリ
パーゼ以外のＳ−アシルチオエステルを分解する酵素、
１＋１えは、血清コリンエステラーゼ、肝エステラーゼ
等の反応停止剤としても使用できることを６′ケかめ本
発明を完成した。
本発明は、Ｓ−アシルチオエステルを分解する酵素を含
有する試料を、Ｓ−アシルチオエステル。
有する試料を、Ｓ−アシルチオエステル。
チオール発色試薬並びにカルボキシエステラーゼ及びア
リールエステラーゼ阻害剤の存在下にインキュベーショ
ンし、その結果生じた色により該酵素活性を測定する方
法において、乳濁が清澄になるような量以上のアニオン
系界面活性剤の酸性水溶液を反応系に加えｐＨを５８〜
６２に調整し酵素反応を停止せしめることを特徴とする
Ｓ−アシルチオエステルを分解する酵素の活性測定法に
関する。
リールエステラーゼ阻害剤の存在下にインキュベーショ
ンし、その結果生じた色により該酵素活性を測定する方
法において、乳濁が清澄になるような量以上のアニオン
系界面活性剤の酸性水溶液を反応系に加えｐＨを５８〜
６２に調整し酵素反応を停止せしめることを特徴とする
Ｓ−アシルチオエステルを分解する酵素の活性測定法に
関する。
アニオン系界面活性剤としては、どのような種類のもの
でも使用できるが、硫酸基を有するもの、特にラウリル
硫酸ナトリウム（即ちＳｏｄ ｉｕｍ ｄｏｄｅｃｙｌ
ｓｕｌｆａｔｅ１以下「ＳＤＳ」と略す。）、ラウリル
ベ／ゼン硫酸ナトリウム、第２アルキル硫酸ナトリウム
（商Ｍ名Ｔｅｅｐｏｌ ）等が好ましい。環境汚染防市
の観点から、リン酸基を有するアニオン系界面活性剤は
好ましくない。
でも使用できるが、硫酸基を有するもの、特にラウリル
硫酸ナトリウム（即ちＳｏｄ ｉｕｍ ｄｏｄｅｃｙｌ
ｓｕｌｆａｔｅ１以下「ＳＤＳ」と略す。）、ラウリル
ベ／ゼン硫酸ナトリウム、第２アルキル硫酸ナトリウム
（商Ｍ名Ｔｅｅｐｏｌ ）等が好ましい。環境汚染防市
の観点から、リン酸基を有するアニオン系界面活性剤は
好ましくない。
乳濁が清澄になるような量以上とは、基質及び酵素の種
類、量にもよるが、例えば血清リパーゼ含有試料０．０
５Ｗｄ！、２ＸｌＯ”モルフｔ ＢＡＬＢ −０，１モ
ル／ｌ Ｔｒｉｓ −ＨＣｌ （ｐＨ８，５）溶液０．
１ｍｅの場合、ＳＤＳでは０．３％以上、Ｔｅｅｐｏｌ
ＡＢ−３６では１．７チ以上、反応系に存在させる。
類、量にもよるが、例えば血清リパーゼ含有試料０．０
５Ｗｄ！、２ＸｌＯ”モルフｔ ＢＡＬＢ −０，１モ
ル／ｌ Ｔｒｉｓ −ＨＣｌ （ｐＨ８，５）溶液０．
１ｍｅの場合、ＳＤＳでは０．３％以上、Ｔｅｅｐｏｌ
ＡＢ−３６では１．７チ以上、反応系に存在させる。
なお、本発明者等は前述の特開昭５２−１５１０９４号
公報において、ＳＤＳをリパーゼ活性化に用いることを
記載しているが、この場合はＳＤＳ単独を０．５ Ｘ
１０−３モル／ｌフ５ Ｘ １０−３モル／Ｚ（０，０
１４４％〜（１，１４４％）好ましくはＩ Ｘ １０℃
モル／ｌ〜２ Ｘ １０−”モルフｔ ＜ ０．０２８
８％〜０．０５７７チ）予め反応系中に存在させるので
あり、この量では酵素反応後に加えても反応を停止させ
ることはできない。
公報において、ＳＤＳをリパーゼ活性化に用いることを
記載しているが、この場合はＳＤＳ単独を０．５ Ｘ
１０−３モル／ｌフ５ Ｘ １０−３モル／Ｚ（０，０
１４４％〜（１，１４４％）好ましくはＩ Ｘ １０℃
モル／ｌ〜２ Ｘ １０−”モルフｔ ＜ ０．０２８
８％〜０．０５７７チ）予め反応系中に存在させるので
あり、この量では酵素反応後に加えても反応を停止させ
ることはできない。
本発明の酵素活性測定法を用いれば遠心分離操作・全必
要とせず、かつ反応停止後の吸光度変化がほとんどない
ため、多数の試料を処理することができ、自動化測定に
好適である。
要とせず、かつ反応停止後の吸光度変化がほとんどない
ため、多数の試料を処理することができ、自動化測定に
好適である。
以下に実施例をあげて本発明を更に詳細に説明する。
実施例１、
酵素反応停止剤の調製 ′
５ＤＳ５ｙとクエン酸１．５７５ ｙを水に浴かして最
終容量５００ｍｔ’としたもの（ｐＨ１，９附近）を酵
素反応停止剤とする。又は、５Ｄｓ５ｙとクエン酸１．
５７５７を水に溶かして２５−として保存用酵素反応停
止剤とし、用時に水で２０倍希、釈して５００ｍ１’と
し酵素反応停止剤とする。
終容量５００ｍｔ’としたもの（ｐＨ１，９附近）を酵
素反応停止剤とする。又は、５Ｄｓ５ｙとクエン酸１．
５７５７を水に溶かして２５−として保存用酵素反応停
止剤とし、用時に水で２０倍希、釈して５００ｍ１’と
し酵素反応停止剤とする。
実施例２゜
ヒト血清リパーゼ活性の測゛定
ガラス製小試験管（１，２Ｘ １０Ｃｍ） Ａ 、 Ｂ
Ｖ（０，３Ｘ１０−３モルフ’ｔ ＤＴＮＢ−０，１モ
に／ｌ Ｔｒｉｓ−ＨＣＩ （ｐＨ８，５）緩衝液１ｍ
ｌ’とヒト血清試料０．０５ｍｅを入れ混和し、さらに
カルボキシエステラーゼ及びアリールエステラーゼ阻害
剤２０ ｘ １０ ” −ｔ＝ル／１ ｐＢ４ｃ；Ｆ７
ルーｚ −ル溶液０．０２ｍ１’を加え混和後、３０
’Ｃ，５分間温性する。試験管Ａに２０ Ｘ １０−３
モルフ’ｔ ＳＤＳ −２０Ｘ１０−３モル／ｌ ＢＡ
ＬＢエタノール基質溶液−０，１ｍｅを加え、よく混和
し、直ちに３０℃、３０分間温属性、Ａ、Ｂ両方に実施
例１の反応停止剤２ｍｅを加え混和し、さらにＢに基質
溶液０１−を加える。精製水を対照として、波長４１２
膓における吸光度を光路ｌ ｒ−ｍのキュベツト中で測
定して、吸光度Ａ−吸光度Ｂの差をリパーゼ活性値とし
て表わす。
Ｖ（０，３Ｘ１０−３モルフ’ｔ ＤＴＮＢ−０，１モ
に／ｌ Ｔｒｉｓ−ＨＣＩ （ｐＨ８，５）緩衝液１ｍ
ｌ’とヒト血清試料０．０５ｍｅを入れ混和し、さらに
カルボキシエステラーゼ及びアリールエステラーゼ阻害
剤２０ ｘ １０ ” −ｔ＝ル／１ ｐＢ４ｃ；Ｆ７
ルーｚ −ル溶液０．０２ｍ１’を加え混和後、３０
’Ｃ，５分間温性する。試験管Ａに２０ Ｘ １０−３
モルフ’ｔ ＳＤＳ −２０Ｘ１０−３モル／ｌ ＢＡ
ＬＢエタノール基質溶液−０，１ｍｅを加え、よく混和
し、直ちに３０℃、３０分間温属性、Ａ、Ｂ両方に実施
例１の反応停止剤２ｍｅを加え混和し、さらにＢに基質
溶液０１−を加える。精製水を対照として、波長４１２
膓における吸光度を光路ｌ ｒ−ｍのキュベツト中で測
定して、吸光度Ａ−吸光度Ｂの差をリパーゼ活性値とし
て表わす。
反応停止後の黄色アニオンの吸光度は少なくとも３時間
は安定であり、同一試料につき、反応停止］、削として
アセトンを用いて測定した値とほとんど同一であった。
は安定であり、同一試料につき、反応停止］、削として
アセトンを用いて測定した値とほとんど同一であった。
結果を下表に示す。
実施例３゜
ヒト血清コリンエステラーゼ活性の測定ガラス製小試験
管（１，２ＸｌＯｃｍ）Ａ、Ｂに０．：３Ｘ１０−３モ
ルフ’ｔ ＤＴＮＢ−０，１モル／Ｌ Ｔｒｉｓ−ＨＣ
Ｉ（ｐＨ８，５）緩衝液１ ｍｅおよびヒト血清０．０
’１ｍｅを加え混和し、３７℃、５分間加温後、Ａに１
０ｘｌＯ−３モルフｔｓ−ブチロイルチオコリンヨーシ
ト基質水ｍ ’ｆｅｉ Ｏ，０５ｍｅを加え、３７℃、
５分間反応し、直ちに反応停止剤（実施例１）２ｍｅを
Ａ、Ｂ両方に加え、さらにＢに基質液０．０５ ｍｅを
加え混和する。実施例２と同様にして波長４１２３ｍ
における吸光度を求め吸光度へ−吸光度Ｂの差を血清コ
リンエステラーゼ活性値として表わす。
管（１，２ＸｌＯｃｍ）Ａ、Ｂに０．：３Ｘ１０−３モ
ルフ’ｔ ＤＴＮＢ−０，１モル／Ｌ Ｔｒｉｓ−ＨＣ
Ｉ（ｐＨ８，５）緩衝液１ ｍｅおよびヒト血清０．０
’１ｍｅを加え混和し、３７℃、５分間加温後、Ａに１
０ｘｌＯ−３モルフｔｓ−ブチロイルチオコリンヨーシ
ト基質水ｍ ’ｆｅｉ Ｏ，０５ｍｅを加え、３７℃、
５分間反応し、直ちに反応停止剤（実施例１）２ｍｅを
Ａ、Ｂ両方に加え、さらにＢに基質液０．０５ ｍｅを
加え混和する。実施例２と同様にして波長４１２３ｍ
における吸光度を求め吸光度へ−吸光度Ｂの差を血清コ
リンエステラーゼ活性値として表わす。
反応停止後の黄色アニオンの吸光度は少なくとも３時間
は安定であり、同一試料につき、反応停止剤としてアヘ
トンを用いて測定した値とほとんど同じであった。
は安定であり、同一試料につき、反応停止剤としてアヘ
トンを用いて測定した値とほとんど同じであった。
、結果を下表に示す。
実施例４
肝エステラーゼ活性の測定
ガラス製試験管（１，２ｘ １０ｃｍ） Ａ 、 Ｂに
０．３ｘｌＯ”モルＩｔ ＤＴＮＢ −０，１モル／
Ｉ Ｔｒｉｓ−ＨＣＩ （ｐＨ８，５）緩衝液１ｍ
ｅおよびブタ肝エステラーゼ（０，００５■／ｍｅウシ
血清アルブミン溶液）（ベーリンガーマンハイム社製）
０．０１ｍ１’を加え、３７℃、５分間加温し、Ａにｌ
０ＸＩＯ−３モル／ｌ Ｓ−グロビオノイルチオフェノ
ールーエタノール基質ｉＷ液０．０２５ ｄ ヲ加え５
分間反応させ直ちに反応停止剤（実施例１）２ ｍｅを
Ａ、Ｂ両方に加え混和し、さらにＢに基質溶液０．０２
５ｍｆ！を加え混和する。実施例２と同様にして波長４
１２３ｍにおける吸光度Ａ−吸光度Ｂの差を求めて、肝
エステラーゼ活性値として表わす。
０．３ｘｌＯ”モルＩｔ ＤＴＮＢ −０，１モル／
Ｉ Ｔｒｉｓ−ＨＣＩ （ｐＨ８，５）緩衝液１ｍ
ｅおよびブタ肝エステラーゼ（０，００５■／ｍｅウシ
血清アルブミン溶液）（ベーリンガーマンハイム社製）
０．０１ｍ１’を加え、３７℃、５分間加温し、Ａにｌ
０ＸＩＯ−３モル／ｌ Ｓ−グロビオノイルチオフェノ
ールーエタノール基質ｉＷ液０．０２５ ｄ ヲ加え５
分間反応させ直ちに反応停止剤（実施例１）２ ｍｅを
Ａ、Ｂ両方に加え混和し、さらにＢに基質溶液０．０２
５ｍｆ！を加え混和する。実施例２と同様にして波長４
１２３ｍにおける吸光度Ａ−吸光度Ｂの差を求めて、肝
エステラーゼ活性値として表わす。
反応停止後の黄色アニオンの吸光度は少なくと止剤とし
てアセトンを用いて測定した値とほとんど同一であった
。
てアセトンを用いて測定した値とほとんど同一であった
。
情果を下表に示す。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １） Ｓ−アシルチオエステルを分解する酵素を含有
、する試料を、Ｓ−アシルチオエステル及びチオール発
色試薬の存在下にインキュベーションし、その結果生じ
た色により該酵素活性を測定する方法において、乳濁が
清澄になるような量以上のアニオン系界面活性剤の酸性
水溶液を反応系に加えｐＨを５８〜６２に調整し酵素反
応を停止せしめることを特徴とするＳ−アシルチオエス
テルを分解する酵素の活性測定法。 ２ Ｓ−アシルチオエステルを分解する酵素がリパーゼ
である特許請求の範囲第１項記載の方法。 ３） アニオン系界面活性剤が硫酸基を有するアニオン
系界面活性剤である特許請求の範囲第１項記載の方法。 滲 硫酸基を有するアニオン系界面活性剤かラウリル硫
酸ナトリウム、ラウリルベンゼン硫酸ナトリウム又は第
２アルキル硫酸ナトリウムでちる特許請求の範囲第３項
記載の方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP19040381A JPH0236240B2 (ja) | 1981-11-26 | 1981-11-26 | Ripaazekatsuseinoteiryohoho |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP19040381A JPH0236240B2 (ja) | 1981-11-26 | 1981-11-26 | Ripaazekatsuseinoteiryohoho |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5894400A true JPS5894400A (ja) | 1983-06-04 |
| JPH0236240B2 JPH0236240B2 (ja) | 1990-08-16 |
Family
ID=16257561
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP19040381A Expired - Lifetime JPH0236240B2 (ja) | 1981-11-26 | 1981-11-26 | Ripaazekatsuseinoteiryohoho |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0236240B2 (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2000032808A1 (fr) * | 1998-12-02 | 2000-06-08 | Azwell Inc. | Methode d'analyse de l'activite de l'acetyl-hydrolase du facteur d'activation des plaquettes |
-
1981
- 1981-11-26 JP JP19040381A patent/JPH0236240B2/ja not_active Expired - Lifetime
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2000032808A1 (fr) * | 1998-12-02 | 2000-06-08 | Azwell Inc. | Methode d'analyse de l'activite de l'acetyl-hydrolase du facteur d'activation des plaquettes |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0236240B2 (ja) | 1990-08-16 |
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