JPS586478B2 - アルフアアミラ−ゼの活性測定法 - Google Patents
アルフアアミラ−ゼの活性測定法Info
- Publication number
- JPS586478B2 JPS586478B2 JP296378A JP296378A JPS586478B2 JP S586478 B2 JPS586478 B2 JP S586478B2 JP 296378 A JP296378 A JP 296378A JP 296378 A JP296378 A JP 296378A JP S586478 B2 JPS586478 B2 JP S586478B2
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- JP
- Japan
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- alpha
- amylase
- glucose
- substrate
- activity
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Expired
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- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は、ガンマシクロデキストリンを基質としたアル
ファアミラーゼ（Ｅ．Ｃ．３．２．１．１ ）の活性を
測定する方法に関するものである。
ファアミラーゼ（Ｅ．Ｃ．３．２．１．１ ）の活性を
測定する方法に関するものである。
従来から行なわれているアルファアミラーゼの活性測定
法としては、基質に澱粉または可溶性澱粉を使用し、そ
の粘度の減少量を測定する方法、その懸濁液における濁
度の減少量を測定する方法、そのヨード反応における呈
色度の減少量を測定する方法、更には分解されて増加す
る還元糖の増加量を測定する方法などがある。
法としては、基質に澱粉または可溶性澱粉を使用し、そ
の粘度の減少量を測定する方法、その懸濁液における濁
度の減少量を測定する方法、そのヨード反応における呈
色度の減少量を測定する方法、更には分解されて増加す
る還元糖の増加量を測定する方法などがある。
しかしながら、その基質として使用する澱粉または可溶
性澱粉は、その品質が一定していないので、活性測定用
の基質としては適当でなかった。
性澱粉は、その品質が一定していないので、活性測定用
の基質としては適当でなかった。
また最近、特殊な色素を結合した澱粉を基質としてアル
ファアミラーゼを作用させ、その際遊離してくる色素量
を比色法で測定する方法が提案されているが、この基質
も澱粉に色素を結合させたものであるから、その品質が
一定せず、更に比色する前に反応液から未分解物を除去
するための遠心分離工程、またはろ過工程を必要とする
ので、アルファアミラーゼ活性の自動分析を困難にして
いる。
ファアミラーゼを作用させ、その際遊離してくる色素量
を比色法で測定する方法が提案されているが、この基質
も澱粉に色素を結合させたものであるから、その品質が
一定せず、更に比色する前に反応液から未分解物を除去
するための遠心分離工程、またはろ過工程を必要とする
ので、アルファアミラーゼ活性の自動分析を困難にして
いる。
そこで本発明は、アルファアミラーゼの活性を測定する
に際して、ガンマシクロデキストリンを基質とし、これ
にアルファアミラーゼを含有する試料とアルファグルコ
シダーゼ（Ｅ．Ｃ．３．２．１．２０．）とを共存せし
めて反応させ、その生成物を定量することを特徴とする
アルファアミラーゼの活性測定法を提供するものである
。
に際して、ガンマシクロデキストリンを基質とし、これ
にアルファアミラーゼを含有する試料とアルファグルコ
シダーゼ（Ｅ．Ｃ．３．２．１．２０．）とを共存せし
めて反応させ、その生成物を定量することを特徴とする
アルファアミラーゼの活性測定法を提供するものである
。
Ｄ．Ｆｒｅｎｃｈは、Ａｄｖａｎｃｅｓ ｉｎ Ｃａｒ
ｂｏｈｙｄｒａｔｅＣｈｅｍｉｓｔｒｙＶｏｌ．１２，
２３１（１９５７）の中で、ガンマシクロデキストリン
が澱粉と比較して約１％の速さで唾液のアミラーゼの作
用を受けると述べている。
ｂｏｈｙｄｒａｔｅＣｈｅｍｉｓｔｒｙＶｏｌ．１２，
２３１（１９５７）の中で、ガンマシクロデキストリン
が澱粉と比較して約１％の速さで唾液のアミラーゼの作
用を受けると述べている。
このことは、唾液のアルファアミラーゼによるガンマシ
クロデキストリンの加水分解速度が、澱粉の加水分解速
度のわずかに約１％に過ぎないことであり、ガンマシク
ロデキストリンが唾液のアルファアミラーゼの活性測定
用の基質としては適さないことを意味している。
クロデキストリンの加水分解速度が、澱粉の加水分解速
度のわずかに約１％に過ぎないことであり、ガンマシク
ロデキストリンが唾液のアルファアミラーゼの活性測定
用の基質としては適さないことを意味している。
しかしながら本発明者は、ガンマシクロデキストリンが
還元力を示さないこと、及び結晶品として市販されてお
りその品質が一定していることなどの優れた性質を持っ
ている点に着目して、これを基質としたアルファアミラ
ーゼの活性測定法を開発すべく研究したのである。
還元力を示さないこと、及び結晶品として市販されてお
りその品質が一定していることなどの優れた性質を持っ
ている点に着目して、これを基質としたアルファアミラ
ーゼの活性測定法を開発すべく研究したのである。
その結果、基質としてガンマシクロデキストリンを使用
し、これにアルファアミラーゼを含有する試料を単独で
作用させるものと、同基質にアルファアミラーゼを含有
する試料と共にアルファグルコシダーゼを共存させて作
用させるものとを比較した時、アルファアミラーゼを含
有する試料と共にアルファグルコシダーゼを共存させて
作用させる場合は、基質のガンマシクロデキストリンの
加水分解速度が著しく増大して、その反応生成物の測定
が極めて容易となり、試料中のアルファアミラーゼ活性
を定量測定し得ることを見出した。
し、これにアルファアミラーゼを含有する試料を単独で
作用させるものと、同基質にアルファアミラーゼを含有
する試料と共にアルファグルコシダーゼを共存させて作
用させるものとを比較した時、アルファアミラーゼを含
有する試料と共にアルファグルコシダーゼを共存させて
作用させる場合は、基質のガンマシクロデキストリンの
加水分解速度が著しく増大して、その反応生成物の測定
が極めて容易となり、試料中のアルファアミラーゼ活性
を定量測定し得ることを見出した。
本発明で、アルファアミラーゼの活性を測定する試料と
しては、人、動物などの体液、分泌物、排泄物などのほ
か、これらの調製物がある。
しては、人、動物などの体液、分泌物、排泄物などのほ
か、これらの調製物がある。
本発明に使用するガンマシクロデキストリンは、澱粉に
シクロデキストリングルカノトランスフエラーゼ（Ｅ．
Ｃ．２．４．１．１９）を作用させることにより製造さ
れ、市販されているガンマシクロデキストリンを見ても
明らかなように、品質の一定した結晶粉末品が得られ、
吸湿性もなく取扱いが容易である。
シクロデキストリングルカノトランスフエラーゼ（Ｅ．
Ｃ．２．４．１．１９）を作用させることにより製造さ
れ、市販されているガンマシクロデキストリンを見ても
明らかなように、品質の一定した結晶粉末品が得られ、
吸湿性もなく取扱いが容易である。
このガンマシクロデキストリンを基質として使用する場
合は、反応液に溶解できる濃度、即ち約２０重量％以内
のものを自由に選択使用することができるが、通常は濃
度０．０１〜５重量係のものが使用される。
合は、反応液に溶解できる濃度、即ち約２０重量％以内
のものを自由に選択使用することができるが、通常は濃
度０．０１〜５重量係のものが使用される。
また、本発明に使用するアルファグルコシダーゼは、マ
ルトオリゴ糖をグルコースに加水分解するが、ガンマシ
クロデキストリンを直接加水分解することのできない酵
素である。
ルトオリゴ糖をグルコースに加水分解するが、ガンマシ
クロデキストリンを直接加水分解することのできない酵
素である。
本発明に使用するアルファグルコシダーゼ活性の必要量
は、共存するアルファアミラーゼ活性の量とほぼ同等以
上で、望ましくは１０倍量以上が適している。
は、共存するアルファアミラーゼ活性の量とほぼ同等以
上で、望ましくは１０倍量以上が適している。
この際、アルファグルコシダーゼにベータアミラーゼ（
Ｅ．Ｃ．３．２．１．２ ）やグルコアミラーゼ（Ｅ．
Ｃ．３．２．１．３）を共存させることによって、必要
とするアルファグルコシダーゼ活性の量を節約すること
ができ、特にアルファグルコシダーゼとベータアミラー
ゼとを併用する場合は、アルファグルコシダーゼだけを
使用する場合よりも加水分解速度がさらに増大する。
Ｅ．Ｃ．３．２．１．２ ）やグルコアミラーゼ（Ｅ．
Ｃ．３．２．１．３）を共存させることによって、必要
とするアルファグルコシダーゼ活性の量を節約すること
ができ、特にアルファグルコシダーゼとベータアミラー
ゼとを併用する場合は、アルファグルコシダーゼだけを
使用する場合よりも加水分解速度がさらに増大する。
アルファグルコシダーゼとしては、動物、植物、微生物
からのものが自由に利用できる。
からのものが自由に利用できる。
なかでも、バクテリア、カビ、酵母などの微生物を培養
して得ラれるアルファグルコシダーゼは、大量に、安価
に供給できるので好都合である。
して得ラれるアルファグルコシダーゼは、大量に、安価
に供給できるので好都合である。
また、使用するアルファグルコシダーゼは、アルファア
ミラーゼの混在量の少ないもの、または混在しないもの
が望ましく、且つ試料中に含まれるアルファアミラーゼ
の至適ｐＨ、または至適ｐＨに近いｐＨを至適ｐＨとし
て持つものが望ましい。
ミラーゼの混在量の少ないもの、または混在しないもの
が望ましく、且つ試料中に含まれるアルファアミラーゼ
の至適ｐＨ、または至適ｐＨに近いｐＨを至適ｐＨとし
て持つものが望ましい。
本発明における反応条件は、試料中のアルファアミラー
ゼと、これに共存させるアルファグルコシダーゼとが共
に反応し得るｐＨ４〜９、温度２０〜５０℃に保つのが
望ましい。
ゼと、これに共存させるアルファグルコシダーゼとが共
に反応し得るｐＨ４〜９、温度２０〜５０℃に保つのが
望ましい。
また、この反応溶液にカルシウムイオンや塩素イオンを
共存させることは、反応を安定化する上で望ましい。
共存させることは、反応を安定化する上で望ましい。
本発明における反応によって生じる生成物は、主として
グルコースである。
グルコースである。
従って、活性を測定するためには、この生成物の還元力
をグルコースとして測定してもよいし、また酵素法によ
ってグルコース量を直接測定してもよい。
をグルコースとして測定してもよいし、また酵素法によ
ってグルコース量を直接測定してもよい。
酵素法によるグルコース量を測定する方法としては、各
種の方法が知られており、例えば、次に示すヘキソキナ
ーゼ・グルコースー６−リン酸塩デヒドロゲナーゼ法（
■）やグルコースオキシダーゼ・ベルオキシダーゼ法（
■）などのグルコース定量酵素系を自由に用いることが
できる。
種の方法が知られており、例えば、次に示すヘキソキナ
ーゼ・グルコースー６−リン酸塩デヒドロゲナーゼ法（
■）やグルコースオキシダーゼ・ベルオキシダーゼ法（
■）などのグルコース定量酵素系を自由に用いることが
できる。
（■）
注 ＡＴＰ：アテソシン トリリン酸塩
ＡＤＰ ：アデノシン ジリン酸塩
ＮＡＤＰ ：ニコチン酸アミドーアデニンジヌクレオチ
ドリン酸塩 ＮＡＤＰＨ：ニコチン酸アミドーアデニンジヌクレオチ
ドリン酸塩還元 型 この反応で生じるＮＡＤＰＨの３４０ｎｍにおける吸収
の増加量を分光光度計を用いて測定すれば、反応液中の
グルコース量は容易に測定できる。
ドリン酸塩 ＮＡＤＰＨ：ニコチン酸アミドーアデニンジヌクレオチ
ドリン酸塩還元 型 この反応で生じるＮＡＤＰＨの３４０ｎｍにおける吸収
の増加量を分光光度計を用いて測定すれば、反応液中の
グルコース量は容易に測定できる。
（ＩＩ）
この反応で生じる酸化型色素の特定波長における吸収の
増加量を分光光度計を用いて測定すれば反応液中のグル
コース量は容易に測定できる。
増加量を分光光度計を用いて測定すれば反応液中のグル
コース量は容易に測定できる。
また最近、これらの酵素法によるグルコースの測定手段
として自動分析装置が用いられるようになってきた。
として自動分析装置が用いられるようになってきた。
ガンマシクロデキストリンやアルファグルコシダーゼは
、グルコースの自動分析を何ら阻害せず、反応液をその
まま自動分析することができるので、本発明におけるア
ルファアミラーゼの活性測定は自動分析装置を用いるこ
ともできる。
、グルコースの自動分析を何ら阻害せず、反応液をその
まま自動分析することができるので、本発明におけるア
ルファアミラーゼの活性測定は自動分析装置を用いるこ
ともできる。
更に、ガンマシクロデキストリンに高純度のアルファグ
ルコシダーゼを配合するか、またはそれに加えてグルコ
ース定量用酵素系、例えばヘキソキナーゼ・グルコース
−６−リン酸塩デヒドロゲナーゼ、もしくはグルコース
オキシダーゼ・ペルオキシダーゼを配合することにより
、アルファアミラーゼ活性測定用のキットを製造するこ
とも容易である。
ルコシダーゼを配合するか、またはそれに加えてグルコ
ース定量用酵素系、例えばヘキソキナーゼ・グルコース
−６−リン酸塩デヒドロゲナーゼ、もしくはグルコース
オキシダーゼ・ペルオキシダーゼを配合することにより
、アルファアミラーゼ活性測定用のキットを製造するこ
とも容易である。
また、基質としてガンマシクロデキストリンを使用し、
これにアルファアミラーゼを含有する試料と大過剰のベ
ータアミラーゼとを共存せしめて反応させ、その生成物
をマルトースフオスフオリラーゼ（Ｅ．Ｃ．２．４．１
．８）による方法（Ａ．Ｋａｍｏｇａｗａ ｅｔ ａｌ
．Ａｎａｌｙｔｉｃａｌ ＢｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙＶ
ｏ１ ５７，３０：３〜３０５（１９７４））によって
定量測定し、アルファアミラーゼ活性を測定することも
可能である。
これにアルファアミラーゼを含有する試料と大過剰のベ
ータアミラーゼとを共存せしめて反応させ、その生成物
をマルトースフオスフオリラーゼ（Ｅ．Ｃ．２．４．１
．８）による方法（Ａ．Ｋａｍｏｇａｗａ ｅｔ ａｌ
．Ａｎａｌｙｔｉｃａｌ ＢｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙＶ
ｏ１ ５７，３０：３〜３０５（１９７４））によって
定量測定し、アルファアミラーゼ活性を測定することも
可能である。
従って、上述のガンマシクロデキストリンを基質とする
場合における反応生成物量の測定結果から、以下に述べ
る可溶性澱粉を基質とする場合のアルファアミラーゼ活
性の表示単位に換算することも容易である。
場合における反応生成物量の測定結果から、以下に述べ
る可溶性澱粉を基質とする場合のアルファアミラーゼ活
性の表示単位に換算することも容易である。
本発明に用いる酵素の活性は、次のように表示する。
アルファアミラーゼは、臨床化学分析■，２１〜３９頁
（株式会社東京化学同人発行（１９７０年乃に記載され
るＳａｃｃｈａｒｏｇｅｎｉｃ法．（Ｓｏｍｏ一ｇｙｉ
法）、即ち可溶性澱粉を基質とし、ｐＨ ６． ９、温
度４０℃で３０分間反応させて生成物の還元力をグルコ
ースとして表示し、その量が１ｍｌ？であるとき１単位
とする。
（株式会社東京化学同人発行（１９７０年乃に記載され
るＳａｃｃｈａｒｏｇｅｎｉｃ法．（Ｓｏｍｏ一ｇｙｉ
法）、即ち可溶性澱粉を基質とし、ｐＨ ６． ９、温
度４０℃で３０分間反応させて生成物の還元力をグルコ
ースとして表示し、その量が１ｍｌ？であるとき１単位
とする。
アルファグルコシダーゼは、マルトースを基質とし、ｐ
Ｈ６．０、温度４０℃で３０分間反応させて生じるグル
コース量が１０■であるとき１単位とする。
Ｈ６．０、温度４０℃で３０分間反応させて生じるグル
コース量が１０■であるとき１単位とする。
グルコアミラーゼは、可溶性澱粉を基質とし、ｐＨ ６
．０、温度４０℃で３０分間反応させて生じる生成物の
還元力をグルコースとして表示し、その量が１０■であ
るとき１単位とする。
．０、温度４０℃で３０分間反応させて生じる生成物の
還元力をグルコースとして表示し、その量が１０■であ
るとき１単位とする。
ベータアミラーゼは、可溶性澱粉を基質とし、ｐＨ ６
． ０、温度４０℃で３０分間反応させて生じる生成物
の還元力をマルトースとして表示し、その量が１０■で
あるとき１単位とする。
． ０、温度４０℃で３０分間反応させて生じる生成物
の還元力をマルトースとして表示し、その量が１０■で
あるとき１単位とする。
次に本発明を具体例に従って説明する。
アルファアミラーゼを含有する試料は、人の唾液を常法
に従って遠心分離し、その上澄にアセトンを加え４０〜
７０容量％の画分て生じる沈澱を採取し、これを溶解し
た溶液に硫安を加え、０．２〜０．４飽和の画分て生じ
る沈澱を採取することによって得られたものを使用した
。
に従って遠心分離し、その上澄にアセトンを加え４０〜
７０容量％の画分て生じる沈澱を採取し、これを溶解し
た溶液に硫安を加え、０．２〜０．４飽和の画分て生じ
る沈澱を採取することによって得られたものを使用した
。
アルファグルコシダーゼは、特公昭５１−２８７０６号
公報に記載する方法、即ちムコール・ジャバニカス（Ｍ
ｕｃｏｒ ｊ ａｖａｎ ｉｃｕｓ ）ＩＦ０４５７０
を栄養培地に培養して得た菌体から抽出して精製し、結
晶化する方法によって得られたものを使用した。
公報に記載する方法、即ちムコール・ジャバニカス（Ｍ
ｕｃｏｒ ｊ ａｖａｎ ｉｃｕｓ ）ＩＦ０４５７０
を栄養培地に培養して得た菌体から抽出して精製し、結
晶化する方法によって得られたものを使用した。
アルファアミラーゼの活性測定は、次の方法で行なった
。
。
即ち、基質としてガンマシクロデキストリンを濃度１重
量係， ｐＨ６．９， ０．１Ｍリン酸塩緩衝液（０．
０１Ｍ ＮａＣｌを含有）とし、これに調製したアルフ
ァアミラーゼを含有する試料をアルファアミラーゼ活性
で０，１０，２０，３０．５０単位使用して、温度４０
℃で３０分間反応させた。
量係， ｐＨ６．９， ０．１Ｍリン酸塩緩衝液（０．
０１Ｍ ＮａＣｌを含有）とし、これに調製したアルフ
ァアミラーゼを含有する試料をアルファアミラーゼ活性
で０，１０，２０，３０．５０単位使用して、温度４０
℃で３０分間反応させた。
生じた生成物中のグルコースは、グルコースオキシダー
ゼ・ベルオキシダーゼ法による酸化型色素（オルト ジ
アニシジン）の４ ２０ｎｍにおける吸収量の増加を測
定して求めた。
ゼ・ベルオキシダーゼ法による酸化型色素（オルト ジ
アニシジン）の４ ２０ｎｍにおける吸収量の増加を測
定して求めた。
この際、アルファアミラーゼを含有する前記の試料とア
ルファグルコシダーゼを基質の固形物ダラム当り５００
単位を共存せしめて反応させたものを実施例１とし、ア
ルファアミラーゼを含有する前記の試料とアルファグル
コシダーゼを基質の固形物ダラム当り３００単位、及び
ベータアミラーゼを基質の固形物ダラム当り２００単位
を共存せしめて反応させたものを実施例２とした。
ルファグルコシダーゼを基質の固形物ダラム当り５００
単位を共存せしめて反応させたものを実施例１とし、ア
ルファアミラーゼを含有する前記の試料とアルファグル
コシダーゼを基質の固形物ダラム当り３００単位、及び
ベータアミラーゼを基質の固形物ダラム当り２００単位
を共存せしめて反応させたものを実施例２とした。
また同時に、基質としてガンマシクロデキストリンの代
りに可溶性澱粉を使用し、アルファアミラーゼを含有す
る前記の試料を加えて同様に反応させ、生じた生成物中
の還元力をＳｏｍｏｇｙｉ法で測定し、グルコースとし
て表示したものを対照とした。
りに可溶性澱粉を使用し、アルファアミラーゼを含有す
る前記の試料を加えて同様に反応させ、生じた生成物中
の還元力をＳｏｍｏｇｙｉ法で測定し、グルコースとし
て表示したものを対照とした。
更に、基質としてガンマシクロデキストリンを使用し、
アルファアミラーゼを含有する前記の試料を加えて同様
に反応させ、生じた生成物中のグルコースをグルコース
オキシダーゼ・ペルオキシダーゼ法で測定したものを参
考例１とし、更に同基質に対しアルファアミラーゼを含
有する前記ノ試料とグルコアミラーゼを大過剰に基質の
固形物ダラム当り１０，０００単位を共存させて同様に
反応させ、生じた生成物中のグルコースを同様に測定し
たものを参考例２とした。
アルファアミラーゼを含有する前記の試料を加えて同様
に反応させ、生じた生成物中のグルコースをグルコース
オキシダーゼ・ペルオキシダーゼ法で測定したものを参
考例１とし、更に同基質に対しアルファアミラーゼを含
有する前記ノ試料とグルコアミラーゼを大過剰に基質の
固形物ダラム当り１０，０００単位を共存させて同様に
反応させ、生じた生成物中のグルコースを同様に測定し
たものを参考例２とした。
これらの結果を図のグラフに示した。
この図から明らかなように、ガンマシクロデキストリン
にアルファアミラーゼを含有する試料を加えて反応させ
た参考例１と、それに大過剰のグルコアミラーゼを共存
させて反応させた参考例２との場合は、ガンマシクロデ
キストリンの加水分解速度が小さすぎて、試料中のアル
ファアミラーゼ活性を定量測定することは困難であった
。
にアルファアミラーゼを含有する試料を加えて反応させ
た参考例１と、それに大過剰のグルコアミラーゼを共存
させて反応させた参考例２との場合は、ガンマシクロデ
キストリンの加水分解速度が小さすぎて、試料中のアル
ファアミラーゼ活性を定量測定することは困難であった
。
これに対し、ガンマシクロデキストリンを基質とし、こ
れにアルファアミラーゼを含有する試料とアルファグル
コシダーゼとを共存させて反応させた実施例１の場合は
、ガンマシクロデキストリンの加水分解速度が著しく増
大した。
れにアルファアミラーゼを含有する試料とアルファグル
コシダーゼとを共存させて反応させた実施例１の場合は
、ガンマシクロデキストリンの加水分解速度が著しく増
大した。
また、アルファグルコシダーゼと共にベータアミラーゼ
を共存させて反応させた実施例２の場合は、ガンマシク
ロデキストリンの加水分解速度が実施例１の場合より更
に増大した。
を共存させて反応させた実施例２の場合は、ガンマシク
ロデキストリンの加水分解速度が実施例１の場合より更
に増大した。
従って、実施例１及び実施例２の場合は反応液中の生成
物量の測定が容易となり、アルファアミラーゼ活性の定
量測定が極めて容易であった。
物量の測定が容易となり、アルファアミラーゼ活性の定
量測定が極めて容易であった。
また、実施例１及び実施例２の反応系に、常法に従って
、ヘキソキナーゼ・グルコース−６−リン酸塩デヒドロ
ゲナーゼ法によるグルコース定量用酵素系を組合せて、
反応液中に生成するグルコース量を自動分析した結果は
、図から求められるアルファアミラーゼ活性と同様であ
った。
、ヘキソキナーゼ・グルコース−６−リン酸塩デヒドロ
ゲナーゼ法によるグルコース定量用酵素系を組合せて、
反応液中に生成するグルコース量を自動分析した結果は
、図から求められるアルファアミラーゼ活性と同様であ
った。
しかし、参考例１及び参考例２では、反応液中に生成す
るグルコース量が少なすぎて、自動分析法による定量測
定は困難であった。
るグルコース量が少なすぎて、自動分析法による定量測
定は困難であった。
図は、アルファアミラーゼ活性と生成するグルコース量
との関係を示すグラフである。
との関係を示すグラフである。
Claims (1)
- １ アルファアミラーゼの活性を測定するに際して、ガ
ンマシクロデキストリンを基質とし、これにアルファア
ミラーゼを含有する試料とアルファグルコシダーゼとを
共存せしめて反応させ、その生成物を定量することを特
徴とするアルファアミラーゼの活性測定法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP296378A JPS586478B2 (ja) | 1978-01-14 | 1978-01-14 | アルフアアミラ−ゼの活性測定法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP296378A JPS586478B2 (ja) | 1978-01-14 | 1978-01-14 | アルフアアミラ−ゼの活性測定法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5496093A JPS5496093A (en) | 1979-07-30 |
| JPS586478B2 true JPS586478B2 (ja) | 1983-02-04 |
Family
ID=11544013
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP296378A Expired JPS586478B2 (ja) | 1978-01-14 | 1978-01-14 | アルフアアミラ−ゼの活性測定法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS586478B2 (ja) |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5768798A (en) * | 1980-10-14 | 1982-04-27 | Toyo Jozo Co Ltd | Novel measurement of amylase activity |
-
1978
- 1978-01-14 JP JP296378A patent/JPS586478B2/ja not_active Expired
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS5496093A (en) | 1979-07-30 |
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