JPH11511330A

JPH11511330A - ゲル形成または粘度増加の改良方法

Info

Publication number: JPH11511330A
Application number: JP9512330A
Authority: JP
Inventors: ブドルフセン，ジッテ; ペテルヘルト−ハンセン，ハンス
Original assignee: Novo Nordisk AS
Current assignee: Novo Nordisk AS
Priority date: 1995-09-22
Filing date: 1996-09-17
Publication date: 1999-10-05
Also published as: AR003616A1; WO1997010726A1; IN183517B; EP0851736A1; NZ316894A; IL123425A0; AU6923896A; ZA967790B; AU710702B2

Abstract

(57)【要約】ある食品の粘度またはゲル強度を増加させる方法が開示されている。本方法により、ペクチン性ホモジネートまたはスラリーを、（ａ）ガラクタナーゼ、アラビナナーゼ、α−アラビノフラノシダーゼ、ラムノガラクツロナンアセチルエステラーゼ（RGAE）、エンドグルカナーゼ、マンナナーゼ、キシラナーゼ及びタンパク質分解酵素の中の１または複数を含む、酵素の混合物を用いる処理、（ｂ）ペクチンエステラーゼが本質的にペクチン解重合酵素のないものである、ペクチンエステラーゼを用いる処理、その後の（ｃ）酵素不活性化処理にかけ、前記方法を２価金属イオン、特にCa²⁺の存在下で行ない、前記イオンは前記ホモジネートまたはスラリー中に固有に存在しているか、または、方法段階（ａ）〜（ｃ）の前、間または後のいずれかの時に加えるものである。最終製品は、ジャム、マーマレード、ゼリー、ジュース、ペースト、スープ、ドレッシング、ソース、調味料、ケチャップ、サルサ、チャツネ、プディング、ムースまたは他のデザートであってもよい。

Description

【発明の詳細な説明】ゲル形成または粘度増加の改良方法発明の属する分野本発明は、ペクチン性（pectinaceous）の果実及び野菜から調製された食品のテクスチャー（粘度増加／ゲル形成）についての周知のペクチンエステラーゼ(E C 3.1.1.11「酵素の命名法（Enzyme Nomenclature）1992」Academic Press，Inc .，1992）の作用を、セルロース分解酵素、ヘミセルロース分解酵素、ペクチン分解酵素及びタンパク質分解酵素の群に属する他の特異的カルボヒドラーゼにより改良する方法に関する。発明の背景抽出された植物由来の親水コロイドの種類は、伝統的に種々の食品のためのテクスチャー付与剤として用いられている。しかしながら、多くの食品、たとえば果実及び野菜自身は親水コロイド、すなわち植物細胞壁物質を含有している。現場で、粘度及びゲル化能力を改良する目的で、テクスチャー付与方法として植物細胞壁物質自体のさらなる酵素修飾をここに提案する。植物細胞壁は、種々の多糖類、少量の糖タンパク質及びフェノール性化合物からなる非常に複雑な性質を有している。多糖類は伝統的にセルロース化合物、ヘミセルロース及びペクチン化合物に分類される。ほとんどの顕花植物の主要な細胞壁はＩ型細胞壁である。Ｉ型細胞壁では、セルロースミクロフィブリルの間にキシログルカンポリマーが入っている（全量のほぼ50％）。セルロース−キシログルカン構造はペクチン多糖類のマトリックス中に埋め込まれている。ペクチンマトリックスは、ポリガラクツロン酸及びラムノガラクツロナンの滑らかな領域からなる。ポリガラクツロン酸区域は通常メトキシル基により高度にエステル化されており、ヒドロキシ基のアセチル化も起こる。アラバン、ガラクタン及びアラビノガラクタンからなる側基がラムノガラクツロナン残基に結合している。ペクチン多糖類は全量のほぼ30％を構成する。マンナン、β−（１−３）−グルカン及びアラビノキシランもペクチン連結剤としての役割を演ずる。細胞壁はさらに構造タンパク質からなり、その内エクステンシンが主要な役割を演じるものと考えられる（Carpita，N.C．及びGibeaut，D.M．「Plant Journal」３(1)，p.1〜30、1 993年、Keegstra，K.他「Plant Physiol.」51，p.188〜196、1973年）。種々の果実及び野菜における、ペクチンの内在性の高度にメトキシル化された内容物（HMペクチン）をペクチンエステラーゼ(PE)(EC 3.1.1.11)によって、酵素により低メトキシル化ペクチン（LMペクチン）に修飾できる。天然の内容物と組み合せるか、さらにカルシウムイオンを添加することで、これは、現場のゲル化または現場の濃厚化が起こるのに十分である（Calesnik，E.J.他「Arch．of B iochem．」29，p.432〜440、1950年、Meurens，M．「Rev.Fermen クチン解重合酵素、たとえばポリガラクツロナーゼについて精製されたPE調製物を用いると現場での内在性ペクチンを用いることによりゲル化を起こすことができることも示している。このような方法はさらに、国際特許出願第PCT／EP93／03379号（Gist-Brocade s NV）に記載されており、そこには、食品のゲル化のためにペクチン解重合酵素を実質的に含まないPEを用いることも記載されている。しかしながら、これらの方法は、このような食品の性質を改良する全地をいまだに残している。したがって、本発明の目的はペクチン性の集団における粘度またはゲル強度を増加させる方法を提供することである。発明の概要本発明はペクチン性ホモジネートまたはスラリーの処理方法に関し、前記ホモジネートまたはスラリーを、ａ）ガラクタナーゼ、アラビナナーゼ、α−アラビノフラノシダーゼ、ラムノガラクツロナンアセチルエステラーゼ（RGAE）、エンドグルカナーゼ、マンナナーゼ及びタンパク質分解酵素の中の１または複数を含む、酵素の混合物を用いる処理、ｂ）ペクチンエステラーゼ（PE）が本質的にペクチン解重合酵素を含まない、ペクチンエステラーゼを用いる処理に続く、ｃ）酵素不活性化処理にかけ、前記方法を２価金属イオン、特にCa²⁺の存在において行ない、前記イオンは前記ホモジネートまたはスラリー中に固有に存在するか、または前記イオンを（ａ）〜（ｃ）の方法の段階の前、間または後のいずれかの時に加えるものである。本発明はさらに、ガラクタナーゼ、アラビナナーゼ、α−アラビノフラノシダーゼ、ラムノガラクツロナンアセチルエステラーゼ（RGAE）、エンドグルカナーゼ、マンナナーゼ、キシラナーゼ及びタンパク質分解酵素の中の１または複数を含む酵素の混合物に関し、前記混合物は実質的にペクチン解重合酵素を含まない。本発明は第３の観点において、ペクチン性ホモジネートまたはスラリーの処理のために上記混合物を用いることと共に同時にまたは連続してPEを用いる処理に関する。最後に本発明は本発明の最初の観点の方法により生産された製品に関する。発明の詳細な説明上記のように、本発明はペクチン性ホモジネートまたはスラリーの処理方法に関し、前記ホモジネートまたはスラリーを、ａ）ガラクタナーゼ、アラビナナーゼ、α−アラビノフラノシダーゼ、ラムノガラクツロナンアセチルエステラーゼ（RGAE）、エンドグルカナーゼ、マンナナーゼ、キシラナーゼ及びタンパク質分解性酵素の中の１または複数を含む、酵素の混合物を用いる処理、ｂ）ペクチンエステラーゼ（PE）が本質的にペクチン解重合酵素を含まない、ペクチンエステラーゼを用いる処理に続く、ｃ）酵素不活性化処理にかけ、前記方法を２価金属イオン、特にCa²⁺の存在において行ない、前記イオンは前記ホモジネートまたはスラリー中に固有に存在しているか、また、（ａ）〜（ｃ）の方法段階の前、間または後のいずれかの時に加えるものである。セルロース分解酵素及びヘミセルロース分解酵素、たとえばキシラナーゼ、エンドグルカナーゼ及びマンナナーゼは、ペクチン物質をゆるめ、多分それを特異的ペクチン分解酵素の作用を受け易いようにする能力を有する。ペクチン分解酵素、たとえばガラクタナーゼ、アラビナナーゼ、α−アラビノフラノシダーゼ及びラムノガラクツロナンアセチルエステラーゼ（RGAE）はペクチン性多糖類の脱分枝のようなもののために用いることができる。タンパク質分解酵素、たとえばプロテアーゼはそのうえ、ペクチンの有用性に影響を示すことができる。このようなプロテアーゼは酸性プロテアーゼ、アルカリ性プロテアーゼ、高アルカリ性プロテアーゼ及びメタロプロテアーゼでよい。上記酵素のもっと詳細な定義は「Enzyme Nomenclature 1992」（Academic Pre ss，Inc.，1992年）に見い出すことができる。 PEによるペクチン性果実及び野菜の現場ゲル化の前または同時に加えた、選択されたセルロース分解酵素、ヘミセルロース分解酵素、ペクチン分解酵素及びタンパク質分解酵素の協調した作用は、果実／野菜製品のゲル強度または粘度を増加させることを立証した。ペクチン分子の脱分枝も、ある場合には下記に説明するように粘度増加をもたらす。ポリマーの構造が機能的な性質を決定するのに重要であることは文献から周知である。分枝多糖類と同じ分子量の線状多糖類は、線状ポリマーは旋回でき、その分子を大容積の空間に広がらせるので、より高い粘度を示すだろう。したがって、線状分子は高度に分枝した分子よりも、お互に容易に出会って、はるかに低い濃度で溶液の摩擦特性または粘度特性を増加させるだろう（Glicksman M．「Food Hy drocolloids」１，p.4〜10、1982年参照）。さらに毛のような領域のアセチル基をラムノガラクツロナンエステラーゼにより部分的に除去できる。これは、親水性を改良し、したがって剪断への抵抗性を変えるだろう。グリックスマン（上記）は、これらの面を論じ、線状ポリマーの電荷がその安定効果について重要であると言及している。本発明の態様により、この方法はPEと酵素を用いて同時に前記物質を処理することによって行なうか、または、さらなる態様によって、酵素混合物の処理の前もしくは後のいずれかに連続してPEを用いる処理を行なうことができる。さらなる態様により、酵素不活性化段階を上記各処理の後に行なうことができる。本発明の方法は、植物の部分及び／または動物起源の物質を含むペクチン性ホモジネートまたはスラリーに行うことができる。植物の部分は通常果実及び野菜、特に、たとえば、りんご、トマト、オレンジ、レモン、ぶどう、ライム、なし、ベリー、たとえば、クロフサスグリ、いちご、にんじん及びえんどうから選択される。ホモジネートまたはスラリーは、しばしばジュース、ピューレ、濃縮液、ケチャップ、調味料(condiment)、ソース、スープ、サルサ、チャツネ、ヨーグルト及びデザートの中から選択されるだろう。本発明によると、この方法は、適当な条件（いくつかのパラメーターは言及できる）、たとえば、処理（ａ）は10℃〜60℃、好ましくは30℃〜50℃の温度で、２〜７、好ましくは３〜５のpHで、２〜120分、好ましくは30〜60分の時間行ない、処理（ｂ）は５℃〜50℃、好ましくは20℃〜40℃で、２〜７、好ましくは３〜５のpHで、２〜120分、好ましくは30〜60分の時間行ない、処理（ｃ）は好ましくは80℃〜100℃、好ましくは85℃〜90℃の温度で、10秒〜600秒の時間行なわれる熱不活性化、で行なわれるだろう。２つの処理が同時に行なわれるなら、次の条件が用いられ、それにより、この方法は、10℃〜50℃、好ましくは30℃〜40℃の温度で、２〜７、好ましくは３〜５のpHで２〜120分、好ましくは30〜60分の時間行なわれる。本発明の方法では、酵素混合物は、各酵素について、１Kgのホモジネートまたはスラリー当たり通常は、５〜150、好ましくは７〜100、より良くは10〜50mgの酵素タンパク質の量で適用される。キシラナーゼについては、FXU（Farvet Xyla n Unit）での量は、１kgのホモジネートまたはスラリー当たり、150〜4000、好ましくは2 25〜3000、より良くは300〜1500FXUである。キシラナーゼの活性はFXUで示され、その測定は下記の物質及び方法の項に記載されている。本発明の方法においては、PEは、１kgのホモジネートまたはスラリー当たり、通常は２〜60、好ましくは５〜40及びより良くは10〜25PEUの量で適用される。ペクチンエステラーゼの活性は、標準化条件下で１分当たり１ミリモルのカルボキシル基を加水分解する酵素の量として定義されたペクチンエステラーゼ単位 (PEU)で示される。ノボノルディスクアッセイ ABT-SM-0005.02.1を記載するパンフレットを請求により入手できる。本発明の態様によると、酵素とPEの混合物を１：10〜50：１、好ましくは１：２〜５：１の比で適用し、両成分の量はタンパク質測定の重量に基づく。本発明はさらにガラクタナーゼ、アラビナナーゼ、α−アラビノフラノシダーゼ、ラムノガラクツロナンアセチルエステラーゼ（RGAE）、エンドグルカナーゼ、マンナナーゼ、キシラナーゼ及びタンパク質分解酵素、特にプロテアーゼの中の１つまたは複数を含む、酵素の混合物に関する。前記酵素は種々の出所から精製された形で入手できる。これらを得るための手順は、たとえば(i.a)、国際特許出願公開第92／13945号（ガラクタナーゼ）、国際特許出願公開第94／20611号（アラビナーゼ）、国際特許出願公開第93／20190 号（RGAE）、国際特許出願公開第93／20193号（エンド−グルカナナーゼ）、国際特許出願公開第94／14950号（エンド−グルカナナーゼ）、国際特許出願公開第94／25576号（マンナナーゼ）、国際特許出願公開第94／21785号（キシラナーゼ）、国際特許出願公開第95／02044号に記載されている。本発明に用いられるPEは、アスペルギルス属の真菌、好ましくは、Ａ．ジャポニクス(S.Ishii他「Journal of Food Science」44，p.611〜614、1979年)、Ａ．アキュリーツス(aculeatus)、Ａ．ニガー(niger、欧州特許出願公開第0 388 593 号、A1)、Ａ．アワモリ（欧州特許出願公開第0 388 593号、A1）またはフザリウム（Fusarium）属、スクレロトニア(Sclerotonia)属またはペニシリウム属（キッコーマン、ドイツ特許第2843351号、米国特許第4,200,694号）から由来する。これらのペクチンエステラーゼは、多くの果実の比較的低pH最適条件に対応して、比較的低pH最適条件を示す。好ましい態様では、ペクチンエステラーゼは実質的にペクチン解重合酵素のない酵素調製物である。このような酵素は、何らペクチン解重合酵素を生産しない酵素の発現のための宿主系を用いることにより得られる（国際特許出願公開第94 ／25575号）。本発明はペクチン性ホモジネートまたはスラリーのために上に定義された混合物を用いることにも関する。さらに、本発明は本発明の方法により生産されたゲルに関する。上記ゲルは、ジャム、マーマレード、ゼリー、ジュース、ペースト、スープ、ドレッシング、ソース、濃縮液、ケチャップ、調味料、チャツネ、プディング、ムースまたは他のデザートであってもよい。物質及び方法オレンジブロッコリ加熱粉砕(hot break)トマトペースト肉ひき機（ナイフ：２mm孔）フリマミル（Fryma Mill）ブルックフィールド粘度計、DVII ブロッター紙験紙（Bridge & Company）酵素：PE，RGAE、ガラクタナーゼ、アラビナナーゼ、α−アラビノフラノシダーゼ、エンドグルカナーゼIII、プロテアーゼII。これらの酵素の生産は、国際特許出願公開第92／13945号（ガラクタナーゼ）、国際特許出願公開第94／20611号（アラビナーゼ）、国際特許出願公開第93／20190号（RGAE）、国際特許出願公開第93／20193号（エンドグルカナーゼＩ）、国際特許出願公開第94／14950号（エンドグルカナーゼII，IV）、国際特許出願公開第94／25576号（マンナナーゼ）、国際特許出願公開第94／21785号（キシラナーゼＩ，II，III）、国際特許出願公開第95／02044号（プロテアーゼII）及び国際特許出願公開第94／25575号（ PE）に示されている。キシラン分解活性キシラン分解活性は、基質として、レマゾール−キシラン（レマゾールブリリアントブルーR.Flukaで染色した４−Ｏ−メチルＤ−グルクロノ−Ｄ−キシラン）を用いてpH 6.0で測定されたFXU単位で表わすことができる。キシラナーゼ試料をレマゾール−キシラン基質とともにインキュベートする。分解されなかった染色された基質のバックグラウンドをエタノールで沈澱する。上清中の残存青色(585nmで分光計で測定)はキシラナーゼ活性に比例し、そこでキシラナーゼ単位を標準反応条件、すなわち、50.0℃、pH 6.0及び30分の反応時間での酵素標準に比例して決定する。この分析法をより詳細に記載しているパンフレットAF293.6/1は、ノボノルディスク・アクチーゼルスカブ（デンマーク）へ請求することにより入手でき、このパンフレットは参照により本明細書に包含される。 SMSテクスチャー分析機Texture Analyser TA-XT2（Stable Micro Systems，XT .RA Dimensions，Operating Manual version 37）テクスチャー分析：スラリーのゲル強度／硬度を圧縮分析によるテクスチャー分析機 .0mm／ｓの速度で行なった。圧縮は試料の高さの全体の20％を構成する。力−時間曲線の記録から、ピーク力として測定されたゲル強度が直接的に得られる。ゲル強度を４回の測定の平均として測定し、Ｎで表わす。粘度測定：粘度はSpindel C、規定番号93により測定した。剪断速度2.5rpm及び20rpmでの測定を行った。例例１新鮮なオレンジを洗浄し、次に肉ひき機で小さく切った。オレンジをフリマミルを用いてさらに均質化した。水道水を加えた：オレンジ６部及び水道水４部。次にスラリーに、100℃で２分間、１気圧で蒸気を注入することにより加熱処理した。スラリーの200ｇの４つの試料を40℃に調整し、次のように酵素を加えた。試料番号１）：対照、熱不活性化酵素混合物（試料４に相当する酵素混合物）試料番号２）：PE 10.5 PEU／kgスラリー試料番号３）：RGAE、ガラクタナーゼ、アラビナナーゼ、α−アラビノフラノシダーゼ、エンドグルカナーゼIII、プロテアーゼIIの各25mg／kgスラリーの酵素試料番号４）：PE 10.5 PEU／kgスラリー、RGAE、ガラクタナーゼ、アラビナナーゼ、α−アラビノフラノシダーゼ、エンドグルカナーゼIII、プロテアーゼIIの各 25mg／kgスラリーの酵素スラリーを40℃に１時間置き、最後に電子レンジ中で85℃で３分間熱不活性化した。次に４×50ｇの各試料を100mlのビーカーに注ぎ、密封して、次の日まで冷蔵庫に置いた。試料のゲル強度を「物質と方法」に記載したテクスチャー分析により測定した。結果を下表Ｉに示す。ペクチン鎖の脱分枝及びそのままのペクチンの起こり得る遊離が、PEと混合物の両方を用いる時に生産物のゲル強度を改良するのに対し、混合物のみを用いるとゲル強度に何等の増加をもたらさず、PEのみを用いるとゲル強度に予期された改良を示すことが明らかに分かる。例２ブロッコリを洗浄し、小さい片に切った。水を１：１で加え、次に野菜を15分間加熱調理した。次に混合物を肉ひき機（２mm孔）中で小さく切った。 200ｇの４つの試料を40℃に調整し、次のように酵素を加えた。試料番号１）：対照、熱不活性化酵素混合物（試料４に相当する酵素混合物）試料番号２）：PE 10.5 PEU／kgスラリー試料番号３）：RGAE、ガラクタナーゼ、アラビナナーゼ、α−アラビノフラノシダーゼ、エンドグルカナーゼIII、プロテアーゼIIの各25mg／kgスラリーの酵素試料番号４）：PE 10.5 PEU／kgスラリー、RGAE、ガラクタナーゼ、アラビナナーゼ、α−アラビノフラノシダーゼ、エンドグルカナーゼIII、プロテアーゼIIの各 25mg／kgスラリーの酵素スラリーを40℃に１時間置き、最後に電子レンジ中で85℃で３分間熱不活性化した。次に４×50ｇの各試料を100mlのビーカーに注ぎ、密封して、次の日まで冷蔵庫に置いた。試料のゲル強度を上記した（物質と方法）テクスチャー分析により測定した。結果を下表IIに示す。結果は例１と同様であって、ペクチン鎖の脱分枝及びそのままのペクチンの起こり得る遊離が生産物のゲル強度を改良することが明らかに分かる。例３加熱粉砕トマトペーストを23％の溶解性固形分〜8.5％の溶解性固形分に希釈し、ホモジゲナイザーで300バールで均質化した。その後455ｇの試料を1000mlの容器に量ってとり、温度を40℃に調整した。酵素調製物： 455ｇの基質の10の部分を調製し、次のように酵素を加えた。１）PE、10.5PEU／kgの薄めていないペースト２）キシラナーゼII、810FXU／kgの薄めていないペースト３）キシラナーゼＩ、810FXU／kgの薄めていないペースト４）アラビナナーゼ、25mg／ｇの薄めていないペースト５）α−アラビナナーゼ、25mg／kgの薄めていないペースト６）PE、10.5PEU／Kgの薄めていないペースト＋キシラナーゼII、810FXU／kgの薄めていないペースト７）PE、10.5PEU／kgの薄めていないペースト＋キシラナーゼＩ、810FXU／kgの薄めていないペースト８）PE、10.5PEU／kgの薄めていないペースト＋アラビナナーゼ、25mg／kgの薄めていないペースト９）PE、10.5PEU／Kgの薄めていないペースト＋α−アラビナナーゼ、25mg／Kg の薄めていないペースト 10）酵素を添加していない対照（酵素は各455ｇの部分に最終容積25mlで加えた。）試料を40℃で30分間インキュベートした。分析のための基質の調製：酵素処理後、300ｇの塩水を加えることによりケチャップを調製した。塩水は、砂糖、塩及び酢酸からなる（スコット、W.P.の「Di 1970年）。調製されたケチャップを次に、88℃で３分間熱処理した。次にケチャップ試料を氷浴中に置き冷却し、最後に分析が行なわれるまで冷蔵庫に置いた。結果を表IIIに示す。対照と比較するとPE添加のみは著しい粘度増加をもたらす。しかしながら、試料番号２〜５は、対照と比較してもPE試料（番号１）と比較しても粘度増加を生じない。しかしながら、驚くべきことに、PE並びにキシラナーゼＩ、キシラナーゼII、アラビナナーゼ及びα−アラビノフラノシダーゼの各々の協調した作用が PEに比較して、両剪断速度で改良された粘度レベルをもたらしたことが認められる。したがって、相乗効果が得られたものと断定する（試料番号６〜９）。明細書中で引用された参考文献１．Carpita，N.C．及びGibeaut，D.M.，Plant Journal ３(1),（1993）p.1-30 ２．Keegstra，K.他，Plant Physiol.，51（1973）p.188-196 ３．Enzyme Nomenclature 1992，Academic Press，Inc.，(1992) ４．Calesnik，E.J.他，Arch．of Biochem.，29(1950)p.432-440 04 ６．国際特許出願番号PCT／EP93／03379（Gist-Brocades NV）７．Glicksman M.，Food Hydrocolloids １（1982）p.4-10 ８．WO 92／13945 ９．WO 94／20611 10．WO 93／20190 11．WO 93／20193 12．WO 94／14950 13．WO 94／25576 14．WO 94／21785 15．WO 95／02044 16．S.Ishii他，Journal of Food Science 44（1979）p.611-614 17．EP 0 388 593 A1 18．DE 2843351 19．US 4,200,694 20．WO 94／25575 55（1970）p.229-234 22．AF 293.6／1 FXU 23．ABT-SM-0005.02.01 PEU

───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (81)指定国ＥＰ(ＡＴ，ＢＥ，ＣＨ，ＤＥ，ＤＫ，ＥＳ，ＦＩ，ＦＲ，ＧＢ，ＧＲ，ＩＥ，ＩＴ，ＬＵ，ＭＣ，ＮＬ，ＰＴ，ＳＥ)，ＯＡ(ＢＦ，ＢＪ，ＣＦ，ＣＧ，ＣＩ，ＣＭ，ＧＡ，ＧＮ，ＭＬ，ＭＲ，ＮＥ，ＳＮ，ＴＤ，ＴＧ)，ＡＰ(ＫＥ，ＬＳ，ＭＷ，ＳＤ，ＳＺ，ＵＧ)，ＵＡ(ＡＭ，ＡＺ，ＢＹ，ＫＧ，ＫＺ，ＭＤ，ＲＵ，ＴＪ，ＴＭ)，ＡＬ，ＡＭ，ＡＴ，ＡＵ，ＡＺ，ＢＡ，ＢＢ，ＢＧ，ＢＲ，ＢＹ，ＣＡ，ＣＨ，ＣＮ，ＣＵ，ＣＺ，ＤＥ，ＤＫ，ＥＥ，ＥＳ，ＦＩ，ＧＢ，ＧＥ，ＨＵ，ＩＬ，ＩＳ，ＪＰ，ＫＥ，ＫＧ，ＫＰ，ＫＲ，ＫＺ，ＬＣ，ＬＫ，ＬＲ，ＬＳ，ＬＴ，ＬＵ，ＬＶ，ＭＤ，ＭＧ，ＭＫ，ＭＮ，ＭＷ，ＭＸ，ＮＯ，ＮＺ，ＰＬ，ＰＴ，ＲＯ，ＲＵ，ＳＤ，ＳＥ，ＳＧ，ＳＩ，ＳＫ，ＴＪ，ＴＭ，ＴＲ，ＴＴ，ＵＡ，ＵＧ，ＵＳ，ＵＺ，ＶＮ

Claims

【特許請求の範囲】１．ペクチン性のホモジネートまたはスラリーの処理方法であって、前記ホモジネートまたはスラリーを、（ａ）ガラクタナーゼ、アラビナナーゼ、α−アラビノフラノシダーゼ、ラムノガラクツロナンアセチルエステラーゼ（RGAE）、エンドグルカナーゼ、マンナナーゼ、キシラナーゼ及びタンパク質分解酵素の中の１または複数を含む酵素の混合物を用いる処理、（ｂ）ペクチンエステラーゼが本質的にペクチン解重合酵素のないものである、ペクチンエステラーゼを用いる処理、に続く（ｃ）酵素不活性化処理、にかけ、前記方法を２価金属イオン、特にCa²⁺の存在下に行ない、前記イオンは前記ホモジネートまたはスラリーに固有に存在するものであるか、または前記イオンを、前記方法段階（ａ）〜（ｃ）の前、間もしくは後のいずれかの時に加えるものである前記方法。２．段階（ａ）及び（ｂ）を連続してまたは同時に行なう請求項１に記載の方法。３．前記処理（ａ）の後に酵素不活性化処理が続く請求項１または２に記載の方法。４．前記ペクチン性ホモジネートまたはスラリーが植物の部分を含むものである請求項１〜３のいずれか１項に記載の方法。５．前記ホモジネートまたはスラリーがさらに動物起源のものを含むものである請求項４に記載の方法。６．前記植物の部分が果実または野菜を起源とするものである請求項５または６に記載の方法。７．請求項６に記載の方法であって、前記果実が、りんご、トマト、オレンジ、レモン、ぶどう、ライム、なし並びにベリー、たとえば、クロフサスグリ、ブルーベリー、ストロベリー及びラズベリーを含む群から選択され、前記野菜がにんじん、えんどう、トマト、ブロッコリー及びカリフラワーを含む群から選択されるものである前記方法。８．請求項４〜７のいずれか１項に記載の方法であって、前記ホモジネートまたはスラリーが、ジュース、ピューレ、濃縮液、ケチャップ、調味料、ソース、スープ、サルサ、チャツネ、ヨーグルト、デザートを含む群から選択されるものである前記方法。９．請求項１〜８のいずれか１項に記載の方法であって、前記処理（ａ）を10 ℃〜60℃、好ましくは30℃〜50℃の温度で、２〜７、好ましくは３〜５のpHで、２〜120分、好ましくは30〜60分の時間で行なう前記方法。 10．請求項１〜９のいずれか１項に記載の方法であって、前記処理（ｂ）を５ ℃〜50℃、好ましくは20℃〜40℃の温度で、２〜７、好ましくは３〜５のpHで、２〜120分、好ましくは30〜60分の時間で行なう前記方法。 11．請求項１〜８のいずれか１項に記載の方法であって、前記処理（ａ）及び（ｂ）を10℃〜50℃、好ましくは30℃〜40℃の温度で、２〜７、好ましくは３〜５のpHで、２〜120分、好ましくは30〜60分の時間同時に行なう前記方法。 12．請求項１〜11のいずれか１項に記載の方法であって、前記処理（ｃ）が熱不活性化であって、好ましくは80℃〜100℃、好ましくは85℃〜90℃の温度で、1 0秒〜600秒の時間行なわれる前記方法。 13．請求項１〜12のいずれか１項に記載の方法であって、処理段階（ａ）の後の酵素の不活性化が熱不活性化であって、好ましくは 80℃〜100℃、好ましくは85℃〜90℃の温度で、10秒から600秒の時間行なわれる前記方法。 14．請求項１〜13のいずれか１項に記載の方法であって、あらゆるキシラナーゼ以外の前記混合物の各成分を１kgのホモジネートまたはスラリー当たり５mgからの酵素の量で適用し、あらゆるキシラナーゼを１kgのホモジネート当たり150F XUからの量で適用する前記方法。 15．請求項14に記載の方法であって、あらゆるキシラナーゼ以外の前記混合物の各成分を１kgのホモジネートまたはスラリー当たり５〜150、好ましくは７〜1 00、そしてより良くは10〜50mgの酵素の量で適用し、あらゆるキシラナーゼを１ Kgのホモジネートまたはスラリー当たり、150〜4000、好ましくは225〜3000、より良くは300〜1500FXUの量で適用する前記方法。 16．請求項１〜15のいずれか１項に記載の方法であって、前記ペクチンエステラーゼを１kgのホモジネートまたはスラリー当たり２〜60、好ましくは５〜40、より良くは10〜25PEUの量で適用する前記方法。 17．請求項１〜16のいずれか１項に記載の方法であって、前記混合物Ａ及びペクチンエステラーゼを１：10〜50：１、好ましくは１：２〜10：１の間の比で適用し、その量は１kgのスラリー測定当りmgのタンパク質の量に基づく前記方法。 18．ガラクタナーゼ、アラビナナーゼ、α−アラビノフラノシダーゼ、ラムノガラクツロナンアセチルエステラーゼ（RGAE）、エンドグルカナーゼ、マンナナーゼ、キシラナーゼ及びタンパク質分解酵素、たとえばプロテアーゼを含む群から選択される成分を含む酵素の混合物。 19．ペクチン性ホモジネートまたはスラリーの処理のための請求項18に記載の混合物の使用。 20．請求項１〜17のいずれか１項に記載の方法により生産された製品。 21．請求項20に記載の製品であって、ジャム、マーマレード、ゼリー、ジュース、ペースト、スープ、ドレッシング、ソース、調味料、ケチャップ、サルサ、チャツネ、プディング、ムースまたはデザートである前記製品。