JPH0825857B2 - Hair treatment agent consisting of amino acid long-chain alkyl esterified protein - Google Patents
Hair treatment agent consisting of amino acid long-chain alkyl esterified proteinInfo
- Publication number
- JPH0825857B2 JPH0825857B2 JP5125000A JP12500093A JPH0825857B2 JP H0825857 B2 JPH0825857 B2 JP H0825857B2 JP 5125000 A JP5125000 A JP 5125000A JP 12500093 A JP12500093 A JP 12500093A JP H0825857 B2 JPH0825857 B2 JP H0825857B2
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- amino acid
- treatment agent
- chain alkyl
- protein
- hair treatment
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Expired - Lifetime
Links
Landscapes
- Cosmetics (AREA)
Description
【０００１】[0001]
【産業上の利用分野】本発明は、毛髪吸着力を有しリン
ス等用の毛髪処理剤として有用である炭素鎖長14〜24の
アルキル基を有するアミノ酸アルキルエステル化タンパ
クからなる毛髪処理剤に関する。BACKGROUND OF THE INVENTION 1. Field of the Invention The present invention relates to a hair treating agent comprising an amino acid alkyl esterified protein having an alkyl group having a carbon chain length of 14 to 24, which has a hair adsorbing power and is useful as a hair treating agent for rinses and the like. .
【０００２】[0002]
【従来の技術およびその課題】炭素鎖長が12以下のアル
キル基を有するアミノ酸アルキルエステル化タンパクは
界面活性作用を有し、洗浄剤、分散剤、乳化剤等として
医薬品、食品、香粧品等の分野において用いられてい
る。しかし、その界面活性作用は未だ充分なものとは言
い難く、また、毛髪への吸着力も充分ではなかった。特
に長期にわたって少量ずつ使用されしかもその保存環境
もまちまちである香粧品分野においてはより良好な界面
活性能を有するタンパク誘導体が望まれていた。2. Description of the Related Art Amino acid alkyl esterified proteins having an alkyl group having a carbon chain length of 12 or less have a surface-active effect and are used as detergents, dispersants, emulsifiers, etc. in the fields of pharmaceuticals, foods, cosmetics and the like. Used in. However, it is difficult to say that its surface-active effect is sufficient, and the adsorbing power to hair was not sufficient. Particularly in the field of cosmetics, which is used in small amounts for a long period of time and the storage environment is also varied, there has been a demand for a protein derivative having better surface activity.
【０００３】[0003]
【課題を解決するための手段】本発明者らは上記事情に
鑑み鋭意研究を重ねた結果、炭素鎖長14〜24のアルキル
基を有するアミノ酸長鎖アルキルエステル化タンパクが
優れた毛髪吸着力を有するのでリンス等用の毛髪処理剤
として有用であることを見いだし、本発明を完成するに
至った。[Means for Solving the Problems] As a result of intensive studies conducted by the present inventors in view of the above circumstances, an amino acid long-chain alkyl esterified protein having an alkyl group having a carbon chain length of 14 to 24 has excellent hair adsorption power. As a result, the present invention was found to be useful as a hair treatment agent for rinses and the like, and the present invention has been completed.
【０００４】すなわち、本発明は、炭素鎖長14〜24のア
ルキル基を有するアミノ酸アルキルエステル化タンパク
（以下、アミノ酸長鎖アルキルエステル化タンパクとい
う）からなる毛髪処理剤である。That is, the present invention is a hair treatment agent comprising an amino acid alkyl esterified protein having an alkyl group having a carbon chain length of 14 to 24 (hereinafter referred to as amino acid long chain alkyl esterified protein).
【０００５】以下、本発明の構成について詳述する。本
発明のアミノ酸長鎖アルキルエステル化タンパクを構成
する炭素鎖長14〜24のアルキル基を有するアミノ酸アル
キルエステル（以下、アミノ酸長鎖アルキルエステルと
いう）は、炭素鎖長14〜24の飽和、不飽和、直鎖、分岐
のアルコールとアミノ酸との縮合物である。The structure of the present invention will be described in detail below. The amino acid alkyl ester having an alkyl group having a carbon chain length of 14 to 24 (hereinafter, referred to as amino acid long chain alkyl ester) constituting the amino acid long chain alkyl esterified protein of the present invention is saturated or unsaturated having a carbon chain length of 14 to 24. , A condensate of a straight chain or branched alcohol and an amino acid.
【０００６】上記アルコールの具体例としては、テトラ
デカノール、ヘキサデカノール、オクタデカノール、エ
イコサノール、ドコサノール、パルミトレイルアルコー
ル、パルミテライジルアルコール、オレイルアルコー
ル、リノレイルアルコール、リノレライジルアルコー
ル、エルシルアルコール、リグノセリルアルコール等を
挙げることがでる。Specific examples of the above alcohols include tetradecanol, hexadecanol, octadecanol, eicosanol, docosanol, palmitolyl alcohol, palmiteridyl alcohol, oleyl alcohol, linoleyl alcohol, linoleylidyl alcohol, and erucyl. Examples thereof include alcohol and lignoceryl alcohol.
【０００７】またアミノ酸の具体例としては、フェニル
アラニン、バリン、ロイシン、アラニン、イソロイシ
ン、メチオニン、セリン、リジン、トリプトファン、グ
ルタミン酸、アスパラギン酸等を挙げることができる。Specific examples of amino acids include phenylalanine, valine, leucine, alanine, isoleucine, methionine, serine, lysine, tryptophan, glutamic acid and aspartic acid.
【０００８】タンパクは広く通常自然界より得られるタ
ンパク、ペプチド、それらの誘導体及びそれらの塩をそ
の範囲に含む。一例を挙げれば、大豆タンパク、小麦タ
ンパク、グルテン、グルカゴン、コラーゲン、ゼラチ
ン、エラスチン、卵白リゾチーム、アミラーゼ、フィブ
リノーゲン、ミオシン、エノラーゼ、キモトリプシノー
ゲン、ヒストン、魚肉タンパク、アビジン、ペプシン、
グロブリン、カゼイン、サクシニル化カゼイン及びそれ
らの塩である。The protein broadly includes within its scope proteins, peptides, their derivatives and salts thereof which are generally obtained from nature. As an example, soy protein, wheat protein, gluten, glucagon, collagen, gelatin, elastin, egg white lysozyme, amylase, fibrinogen, myosin, enolase, chymotrypsinogen, histone, fish meat protein, avidin, pepsin,
Globulin, casein, succinylated casein and salts thereof.
【０００９】[0009]
【実施例】次に実施例により本発明をさらに詳細に説明
するが、それに先立ち各実施例中で用いた試験方法を下
記に示す。EXAMPLES Next, the present invention will be described in more detail with reference to Examples. Prior to that, the test methods used in each Example are shown below.
【００１０】(1) アミノ酸長鎖アルキルエステル化タン
パク中の高級アルコールの定性定量 試料100mg に１Ｎ水酸化ナトリウム溶液を10ml加え、エ
ーテル抽出してガスクロマトグラフィー（ダイヤソリッ
ドZT、1mカラム）によるアルコールの定性定量を行っ
た。(1) Qualitative determination of higher alcohols in amino acid long-chain alkyl esterified proteins To 100 mg of a sample, 10 ml of 1N sodium hydroxide solution was added, extracted with ether, and the alcohol was analyzed by gas chromatography (Diasolid ZT, 1 m column). Qualitative quantification was performed.
【００１１】(2) アミノ酸長鎖アルキルエステル化タン
パク中の全アミノ酸の定性定量 試料10mgに６Ｎ塩酸を加え、加水分解後アミノ酸分析を
行った。(2) Qualitative Quantification of All Amino Acids in Amino Acid Long Chain Alkyl Esterified Protein 6N hydrochloric acid was added to 10 mg of the sample, and amino acid analysis was performed after hydrolysis.
【００１２】(3) アミノ酸長鎖アルキルエステル化タン
パク中のＣ末端アミノ酸の定性定量 0.1 μmol の試料を20mlの0.2Mエチルモルホリン−酢酸
緩衝液(pH8.5) に溶解し、1nmolのカルボキシペプチダ
ーゼを37℃で24時間反応させる。0.03μmol のタンパク
に相当する反応液を小遠心管にとり塩酸を加えpH2 にし
て反応を止める。沈殿を遠心分離し、上澄みを乾燥後pH
2.2 のアミノ酸分析試料溶解用緩衝液に溶かしてアミノ
酸分析を行った。(3) Qualitative determination of C-terminal amino acid in long-chain alkyl esterified protein of amino acid 0.1 μmol of a sample was dissolved in 20 ml of 0.2M ethylmorpholine-acetic acid buffer (pH 8.5), and 1 nmol of carboxypeptidase was added. Incubate at 37 ℃ for 24 hours. Transfer the reaction solution corresponding to 0.03 μmol of protein to a small centrifuge tube, add hydrochloric acid to bring the pH to 2, and stop the reaction. Centrifuge the precipitate and dry the supernatant to pH.
The amino acid analysis was carried out by dissolving the sample in the buffer for dissolving the amino acid analysis sample of 2.2.
【００１３】(4) アミノ酸長鎖アルキルエステル化タン
パクの乳化力測定 試料1g、グリセリン49g 、流動パラフィン50g を70℃ホ
モミキサー処理して乳化組成物を作った。さらに、この
乳化組成物中に、それに対して10倍量の水を常温で攪拌
しながら加えて、水中油型乳化組成物を作った。得られ
た水中油型乳化組成物の粘度（Ｂ型粘度計、ローター
３、1min、30℃）、粒子径、ｐＨを測定した。(4) Measurement of emulsifying ability of amino acid long-chain alkyl esterified protein 1 g of a sample, 49 g of glycerin and 50 g of liquid paraffin were homomixed at 70 ° C. to prepare an emulsified composition. Further, 10 times the amount of water was added to this emulsion composition at room temperature with stirring to prepare an oil-in-water emulsion composition. The viscosity (B type viscometer, rotor 3, 1 min, 30 ° C.), particle size and pH of the obtained oil-in-water emulsion composition were measured.
【００１４】(5) アミノ酸長鎖アルキルエステル化タン
パクの毛髪への吸着力測定 ５％の試料水溶液15mlにバージンヘアー50mgを浸漬し、
50℃２時間浸とう後、15mlの純水で40℃、５分間、すす
ぎを行った。この毛髪を１ＮNaOHで加水分解し、遊離し
てくるアルコールをガスクロマトグラフィーにより定量
した。(5) Measurement of Adsorption Force of Amino Acid Long Chain Alkyl Esterified Protein on Hair 50 mg of virgin hair was dipped in 15 ml of a 5% sample aqueous solution,
After soaking at 50 ° C. for 2 hours, it was rinsed with 15 ml of pure water at 40 ° C. for 5 minutes. The hair was hydrolyzed with 1N NaOH, and the liberated alcohol was quantified by gas chromatography.
【００１５】実施例１ サクシニル化カゼイン10g と20mM 2-メルカプトエタノ
ール含有pH９炭酸緩衝液15ml、メチオニンテトラデシル
エステル14g を5ml のアセトンに溶解したものとを混合
する。これにパパイン1.2×10-2BAPAユニットのもの100
mg を加え、かきまぜながら15分間反応させ、pH１以下
まで塩酸で調整して酵素を失活させ反応をとめる。流水
透析を３日間行い、脱水し、アセトン処理によって未反
応メチオニンテトラデシルエステルを除去後乾燥して、
メチオニンテトラデシルエステルエステル化サクシニル
化カゼイン６ｇを得た。得られたメチオニンテトラデシ
ルエステル化サクシニル化カゼインを前記の試験方法に
よって試験した結果を次に示す。なお、対照としてはサ
クシニル化カゼインを用いた。 (1) テトラデカノール量 初期温度120 ℃、プログラムレート5 ℃/minのガスクロ
マトグラフィー条件にてリテンションタイム3.32にテト
ラデシルアルコールのピークを確認した。 実施例１・・・0.8mg （試料 100mg） 対照 ・・・0 （試料 100mg） (2) 全アミノ酸中のメチオニンの量 実施例１・・・7.2 （mol%） 対照 ・・・3.3 （mol%） (3) Ｃ末端アミノ酸の分析 α51-カゼインは199個のアミノ酸からなる分子量25000
のタンパクである。これをサクシニル化したサクシニル
化α51-カゼインにアミノ酸アルキルエステルをパパイ
ンを用いて導入すると、145 番目のフェニルアラニンと
146 番目のチロシンの間で切れて、アミノ酸アルキルエ
ステルが導入されることが知られている。実施例１にカ
ルボキシペプチダーゼを前述の試験方法で反応させた結
果、メチオニン及びフェニルアラニンが遊離した。又、
実施例１の分子量は20000 であった（SDS 電気泳動にて
確認）。上記より実施例１はＣ末端にメチオニンテトラ
デシルエステルが導入されたサクシニル化カゼインであ
ることがわかる。 (4) 乳化力 粘度 ・・・7,600cps 粒子径・・・1.0 μ以下 pH ・・・5.8 (5) 毛髪への吸着量（テトラデシルアルコールの量） 実施例１・・・0.14nmol/hair1g 対照 ・・・0 以上の結果より、実施例１は毛髪処理剤として有用な化
合物であることがわかる。Example 1 10 g of succinylated casein, 15 ml of a pH 9 carbonate buffer containing 20 mM 2-mercaptoethanol and 14 g of methionine tetradecyl ester dissolved in 5 ml of acetone are mixed. This is 100 of papain 1.2 x 10 -2 BAPA units
Add mg and react for 15 minutes with stirring. Adjust the pH to 1 or less with hydrochloric acid to inactivate the enzyme and stop the reaction. Perform running water dialysis for 3 days, dehydrate, remove unreacted methionine tetradecyl ester by acetone treatment and dry,
6 g of methionine tetradecyl ester esterified succinylated casein was obtained. The results of testing the obtained methionine tetradecyl esterified succinylated casein by the above test method are shown below. As a control, succinylated casein was used. (1) Tetradecanol content A peak of tetradecyl alcohol was confirmed at retention time 3.32 under gas chromatography conditions with an initial temperature of 120 ° C and a program rate of 5 ° C / min. Example 1 ... 0.8 mg (sample 100 mg) Control ... 0 (sample 100 mg) (2) Amount of methionine in all amino acids Example 1 ... 7.2 (mol%) Control ... 3.3 (mol% ) (3) Analysis of C-terminal amino acids α 51 -casein has a molecular weight of 25,000 consisting of 199 amino acids.
Is a protein. When the amino acid alkyl ester was introduced into succinylated α 51 -casein, which was succinylated with papain, the phenylalanine at the 145th position was obtained.
It is known that the amino acid alkyl ester is introduced by breaking between the 146th tyrosine. As a result of reacting carboxypeptidase with Example 1 by the above-mentioned test method, methionine and phenylalanine were released. or,
The molecular weight of Example 1 was 20,000 (confirmed by SDS electrophoresis). From the above, it can be seen that Example 1 is a succinylated casein having a methionine tetradecyl ester introduced at the C terminus. (4) Emulsifying power Viscosity ・ ・ ・ 7,600cps Particle size ・ ・ ・ 1.0μ or less pH ・ ・ ・ 5.8 (5) Adsorption amount to hair (amount of tetradecyl alcohol) Example 1 ・ ・ ・ 0.14nmol / hair1g Control ... 0 From the above results, it is understood that Example 1 is a compound useful as a hair treatment agent.
【００１６】比較例１ 実施例１に準じて、メチオニンプロピルエステル化サク
シニル化カゼインを製造し、毛髪への吸着力測定を行っ
た。 (1) 毛髪への吸着量（プロパノールの量） 比較例１・・・0.08nmol/hair1gComparative Example 1 In the same manner as in Example 1, methionine propyl esterified succinylated casein was produced, and its adsorptivity to hair was measured. (1) Adsorption amount on hair (amount of propanol) Comparative Example 1 ... 0.08 nmol / hair 1 g
【００１７】実施例２ ゼラチン100g、ロイシンヘキサデシルエステル45g をア
セトン40mlに溶解したもの、システイン20g 、パパイン
1.2×10-2BAPAユニット1gを1M炭酸緩衝液160mlに溶解
し、10分間反応を行った後実施例１と同様に処理してロ
イシンヘキサデシル化ゼラチン66g を得た。得られたロ
イシンヘキサデシルエステル化ゼラチン前記の試験した
結果を次に示す。なお、対照としてはゼラチンを用い
た。 (1) ヘキサデカノール量 初期濃度120 ℃、プログラムレート10℃/minのガスクロ
マトグラフィー条件にてリテンションタイム4.22にヘキ
サデカノールのピークを確認した。 実施例２・・・0.7mg （試料 100mg） 対照 ・・・0 (2) 全アミノ酸中のロイシン量 実施例２・・・4.5 （mol%) 対照 ・・・2.5 （mol%) (3) 乳化力 粘度 ・・・5,800cps 粒子径 ・・・1.0 μ以下 pH ・・・3.6 (4) 毛髪への吸着量（ヘキサデカノールの量） 実施例２・・・0.8nmol/hair1g 対照 ・・・0 以上の結果より、実施例２は毛髪処理剤として有用な化
合物であることがわかる。Example 2 100 g of gelatin, 45 g of leucine hexadecyl ester dissolved in 40 ml of acetone, 20 g of cysteine, papain
1 g of 1.2 × 10 -2 BAPA unit was dissolved in 160 ml of 1M carbonate buffer, reacted for 10 minutes and treated in the same manner as in Example 1 to obtain 66 g of leucine hexadecylated gelatin. Obtained Leucine Hexadecyl Esterified Gelatin The results of the above tests are shown below. Gelatin was used as a control. (1) Hexadecanol amount A hexadecanol peak was confirmed at retention time 4.22 under gas chromatography conditions with an initial concentration of 120 ° C and a program rate of 10 ° C / min. Example 2 ・ ・ ・ 0.7 mg (Sample 100 mg) Control ・ ・ ・ 0 (2) Leucine content in all amino acids Example 2 ・ ・ ・ 4.5 (mol%) Control ・ ・ ・ 2.5 (mol%) (3) Emulsification Force Viscosity: 5,800 cps Particle size: 1.0 μ or less pH: 3.6 (4) Adsorption amount to hair (amount of hexadecanol) Example 2 ・ ・ ・ 0.8 nmol / hair1g Control ・ ・ ・ 0 From the above results, it is understood that Example 2 is a compound useful as a hair treatment agent.
【００１８】実施例３ 卵白リゾチーム10g 、イソロイシンリノレイルエステル
19g をアセトン5ml に溶かしたもの、グルタチオン19g
を実施例１と同様に反応、処理してイソロイシンリノレ
イル化卵白リゾチーム6.9gを得た。Example 3 10 g of egg white lysozyme, isoleucine linoleyl ester
19 g of glutathione dissolved in 5 ml of acetone, 19 g of glutathione
Was reacted and treated in the same manner as in Example 1 to obtain 6.9 g of isoleucine linoleylated egg white lysozyme.
【００１９】実施例４ Ｌ−バリンＬ−バリンＬ−バリン 4g 、ロイシンシス-5
- エイコセニルエステル28g 、ジメチルカプロール180m
g を実施例１と同様に反応、処理して、ロイシンシス-5
- エイコセニルエステル化Ｌ−バリンＬ−バリンＬ−バ
リンを3.0g得た。実施例３〜４は毛髪への吸着に優れた
化合物であった。Example 4 L-valine L-valine L-valine 4 g, leucine cis-5
-Eicosenyl ester 28g, dimethylcaprol 180m
g was reacted and treated in the same manner as in Example 1 to give leucine cis-5.
-3.0 g of eicosenyl esterified L-valine L-valine L-valine was obtained. Examples 3 to 4 were compounds having excellent adsorption to hair.
【００２０】[0020]
【発明の効果】本発明のアミノ酸長鎖アルキルエステル
化タンパクからなる毛髪処理剤は毛髪に対する吸着力が
充分あり、リンスなどの毛髪処理剤として有効な毛髪処
理剤である。The hair treatment agent comprising the amino acid long-chain alkyl esterified protein of the present invention has a sufficient adsorptivity to hair and is an effective hair treatment agent for a hair treatment agent such as a rinse.
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (72)発明者 熊野可丸 神奈川県横浜市港北区新羽町1050番地 株 式会社 資生堂研究所 内 (72)発明者 富田健一 神奈川県横浜市港北区新羽町1050番地 株 式会社 資生堂研究所 内 (56)参考文献 特開 昭60−92205（ＪＰ，Ａ) ─────────────────────────────────────────────────── ─── Continuation of the front page (72) Kumamaru Kumano Inventor, 1050 Shinba-cho, Kohoku-ku, Yokohama-shi, Kanagawa Shiseido Research Institute Co., Ltd. Shiseido Laboratories (56) References JP-A-60-92205 (JP, A)
Claims (1)
ミノ酸アルキルエステル化タンパクからなる毛髪処理
剤。1. A hair treatment agent comprising an amino acid alkyl esterified protein having an alkyl group having a carbon chain length of 14 to 24.
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP5125000A JPH0825857B2 (en) | 1993-04-28 | 1993-04-28 | Hair treatment agent consisting of amino acid long-chain alkyl esterified protein |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP5125000A JPH0825857B2 (en) | 1993-04-28 | 1993-04-28 | Hair treatment agent consisting of amino acid long-chain alkyl esterified protein |
Related Parent Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP58219117A Division JPH0634735B2 (en) | 1983-11-21 | 1983-11-21 | Method for producing long-chain amino acid linear saturated alkyl esterified protein |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0624945A JPH0624945A (en) | 1994-02-01 |
| JPH0825857B2 true JPH0825857B2 (en) | 1996-03-13 |
Family
ID=14899406
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP5125000A Expired - Lifetime JPH0825857B2 (en) | 1993-04-28 | 1993-04-28 | Hair treatment agent consisting of amino acid long-chain alkyl esterified protein |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0825857B2 (en) |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US8987263B2 (en) * | 2002-10-10 | 2015-03-24 | Meir Shinitzky | Basic esters of fatty alcohols and their use as anti-inflammatory or immunomodulatory agents |
Family Cites Families (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS6092205A (en) * | 1983-10-26 | 1985-05-23 | Kanebo Ltd | Emulsified cosmetic |
-
1993
- 1993-04-28 JP JP5125000A patent/JPH0825857B2/en not_active Expired - Lifetime
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0624945A (en) | 1994-02-01 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Staros | N-hydroxysulfosuccinimide active esters: bis (N-hydroxysulfosuccinimide) esters of two dicarboxylic acids are hydrophilic, membrane-impermeant, protein cross-linkers | |
| Eisen et al. | Studies of hypersensitivity to low molecular weight substances: II. Reactions of some allergenic substituted dinitrobenzenes with cysteine or cystine of skin proteins | |
| Yamashita et al. | Applying proteolytic enzymes on soybean part IV. A ninhydrin-negative bitter peptide in peptic hydrolyzate of soybean protein | |
| JPH06116300A (en) | Keratin fragment and its production | |
| Yamashita et al. | Enzymatic Modification of Proteins in Foodstuffs: Part III. Phenomenal Survey on α-Chymotryptic Plastein Synthesis from Peptic Hydrolyzate of Soy Protein Part IV. Bitter Dipeptides as Plastein-building Blocks Debittering of Peptic Proteolyzate with α-Chymotrypsin | |
| AU642089B2 (en) | Novel method for extraction of horseshoe hemocyte polypeptide | |
| Mozhaev et al. | High stability to irreversible inactivation at elevated temperatures of enzymes covalently modified by hydrophilic reagents: α‐chymotrypsin | |
| Cotté et al. | Synthesis of the N‐terminal lipohexapeptide of human GαO‐Protein and fluorescent‐labeled analogues for biological studies | |
| JPH0825857B2 (en) | Hair treatment agent consisting of amino acid long-chain alkyl esterified protein | |
| FR2740453A1 (en) | L-lysine and L-arginine peptide mixtures for cosmetic use | |
| EP0808332A1 (en) | Method for preparing collagen from cnidarians, and resulting cosmetic compositions | |
| AU653020B2 (en) | C-terminal peptide sequencing using diphenyl phosphoroisothiocyanatidate and pyridine | |
| ASQUITH et al. | The Covalent Reactions of Primary Amino Side–chains and Disulphide Bonds in Wool Keratin: I Reactions in Wool Finishing | |
| Whitaker et al. | Behavior of O-glycosyl and O-phosphoryl proteins in alkaline solution | |
| JP2014506239A (en) | Hydrophobized protein hydrolyzate | |
| US5432092A (en) | C-terminal peptide sequencing using diphenyl phosphoroisothiocyanatidate and pyridine | |
| JPS60112800A (en) | Protein of amino acid long-chain alkyl ester and its preparation | |
| JP2878287B2 (en) | Cosmetic base material | |
| JPH0321001B2 (en) | ||
| Kasper | Fragmentation of proteins for sequence studies and separation of peptide mixtures | |
| Nemes et al. | Analysis of protein transglutamylation in apoptosis | |
| US4202884A (en) | Derivative of lysozyme | |
| ICHISHIMA et al. | N-and C-Terminal Residues in the Acid Proteinase of Aspergillus saitoi | |
| FRIEBEL et al. | Semi-reversible cross-linking. Synthesis and application of a novel heterobifunctional reagent | |
| Hunnes | Classical biotechnological and analytical techniques in combination with FTIR spectroscopy: A study of protein hydrolysates from poultry residual raw materials |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| A01 | Written decision to grant a patent or to grant a registration (utility model) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A01 Effective date: 19960903 |