JPH0634735B2 - Method for producing long-chain amino acid linear saturated alkyl esterified protein - Google Patents
Method for producing long-chain amino acid linear saturated alkyl esterified proteinInfo
- Publication number
- JPH0634735B2 JPH0634735B2 JP58219117A JP21911783A JPH0634735B2 JP H0634735 B2 JPH0634735 B2 JP H0634735B2 JP 58219117 A JP58219117 A JP 58219117A JP 21911783 A JP21911783 A JP 21911783A JP H0634735 B2 JPH0634735 B2 JP H0634735B2
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- amino acid
- protein
- linear saturated
- saturated alkyl
- ester
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Expired - Lifetime
Links
Description
【発明の詳細な説明】 本発明は、炭素鎖長14〜24の直鎖飽和アルキル基を有す
るアミノ酸アルキルエステル化タンパクの製造方法に関
する。DETAILED DESCRIPTION OF THE INVENTION The present invention relates to a method for producing an amino acid alkyl esterified protein having a linear saturated alkyl group having a carbon chain length of 14 to 24.
炭素鎖長が12以下のアルキル基を有するアミノ酸アルキ
ルエステル化タンパクは界面活性作用を有し、洗浄剤、
分散剤、乳化剤等として医薬品、食品、香粧品等の分野
において用いられる。An amino acid alkyl esterified protein having an alkyl group with a carbon chain length of 12 or less has a surface-active effect, and a detergent,
It is used as a dispersant, an emulsifier, etc. in the fields of medicines, foods, cosmetics and the like.
本発明の炭素鎖長14〜24の直鎖飽和アルキル基を有する
アミノ酸アルキルエステル化タンパク（以下、アミノ酸
長鎖直鎖飽和アルキルエステル化タンパクという）を構
成する炭素鎖長14〜24の直鎖飽和アルキル基を有するア
ミノ酸アルキルエステル（以下、アミノ酸長鎖直鎖飽和
アルキルエステルという）は、炭素鎖長14〜24の直鎖飽
和のアルコールとアミノ酸との縮合物である。上記アル
コールの具体例としては、テトラデカノール、ヘキサデ
カノール、オクタデカノール、エイコサノール、ドコサ
ノール、リグノセリルアルルコール、等を挙げることが
でき、またアミノ酸の具体例としては、フェニルアラニ
ン、バリン、ロイシン、アラニン、イソロイシン、メチ
オニン、セリン、リジン、トリプトファン、グルタミン
酸、アスパラギン酸等を挙げることができる。又、タン
パクは広く通常自然界より得られるタンパク、ペプチ
ド、それらの誘導体及びそれらの塩をその範囲に含む。
一例を挙げれば、大豆タンパク、小麦タンパク、グルテ
リン、グルカゴン、コラーゲン、ゼラチン、エラスチ
ン、卵白リゾチーム、アミラーゼ、フィブリノーゲン、
ミオシン、エノラーゼ、キモトリプシノーゲン、ヒスト
ン、魚肉タンパク、アビジン、ペプシン、グロブリン、
カゼイン、サクシニル化カゼイン及びそれらの塩であ
る。Linear saturated chain having a carbon chain length of 14 to 24, which constitutes an amino acid alkyl esterified protein having a linear saturated alkyl group having a carbon chain length of 14 to 24 (hereinafter referred to as amino acid long chain linear saturated alkyl esterified protein) of the present invention The amino acid alkyl ester having an alkyl group (hereinafter referred to as amino acid long-chain linear saturated alkyl ester) is a condensate of a linear saturated alcohol having a carbon chain length of 14 to 24 and an amino acid. Specific examples of the alcohol, tetradecanol, hexadecanol, octadecanol, eicosanol, docosanol, lignoceryl arrucol, and the like, and specific examples of amino acids, phenylalanine, valine, leucine, Alanine, isoleucine, methionine, serine, lysine, tryptophan, glutamic acid, aspartic acid and the like can be mentioned. In addition, proteins include proteins, peptides, derivatives thereof and salts thereof, which are widely obtained from the natural world, in the range thereof.
As an example, soy protein, wheat protein, glutelin, glucagon, collagen, gelatin, elastin, egg white lysozyme, amylase, fibrinogen,
Myosin, enolase, chymotrypsinogen, histone, fish meat protein, avidin, pepsin, globulin,
Casein, succinylated casein and salts thereof.
上記本発明のアミノ酸長鎖直鎖飽和アルキルエステル化
タンパクを製造するには常法に従い、まずアルコールと
アミノ酸とを塩酸あるいはＰ−トルエンスルホン酸の存
在下で縮合させアミノ酸アルキルエステル塩酸塩あるい
はＰ−トルエンスルホン酸塩を得る。次に上記塩を少量
のアセトンに溶解し炭酸緩衝液中でパパインを用いてタ
ンパクに導入することが考えられる。しかし、この方法
を用いようとしても、炭素鎖長が14以上のアミノ酸長鎖
直鎖飽和アルキルエステルになるとその塩酸塩あるいは
Ｐ−トルエンスルホン酸塩は少量のアセトンには溶解し
ないので、反応温度である37℃近辺では炭酸緩衝液中に
結晶化してしまいタンパクへの導入反応は進まない。In order to produce the above-mentioned amino acid long-chain linear saturated alkyl esterified protein of the present invention, an alcohol and an amino acid are first condensed in the presence of hydrochloric acid or P-toluenesulfonic acid to give an amino acid alkyl ester hydrochloride or P-. Toluenesulfonate is obtained. Next, it is conceivable to dissolve the above salt in a small amount of acetone and introduce it into the protein using papain in a carbonate buffer. However, even if this method is used, the hydrochloride or P-toluenesulfonic acid salt thereof does not dissolve in a small amount of acetone when it becomes an amino acid long-chain linear saturated alkyl ester having a carbon chain length of 14 or more. At a certain temperature around 37 ° C, crystallization occurs in the carbonate buffer and the reaction of introduction into the protein does not proceed.
本発明者らはこの点について種々検討研究した結果、上
記のアミノ酸長鎖直鎖飽和アルキルエステル塩酸塩ある
いはＰ−トルエンスルホン酸塩を一度アルカリ水溶液で
中和させ遊離のアミノ酸長鎖直鎖飽和アルキルエステル
としてその後このものを次段のタンパク導入反応へ用い
たならば上記のような問題も起こらず、スムーズに目的
物が得られることを見い出した。この知見は本発明者ら
が初めて見い出したところのものである。As a result of various studies on this point, the present inventors have found that the above amino acid long-chain linear saturated alkyl ester hydrochloride or P-toluenesulfonic acid salt is neutralized once with an alkaline aqueous solution to release a free amino acid long-chain linear saturated alkyl ester. It was found that if this ester was subsequently used as the ester in the subsequent protein introduction reaction, the above-mentioned problems would not occur and the desired product could be obtained smoothly. This finding was first discovered by the present inventors.
すなわち、本発明は、アミノ酸長鎖直鎖飽和アルキルエ
ステルとタンパクとをパパインにより縮合することを特
徴とするアミノ酸長鎖直鎖飽和アルキルエステル化タン
パクの製造方法を提供するものである。That is, the present invention provides a method for producing an amino acid long-chain linear saturated alkyl esterified protein, which comprises condensing an amino acid long-chain linear saturated alkyl ester with a protein by papain.
上記製造方法を具体的に説明すれば、まず炭素鎖長が14
〜24の直鎖飽和のアルコールとアミノ酸とを四塩化炭素
等の有機溶媒中で塩酸やＰ−トルエンスルホン酸等を触
媒として、煮沸還流し、エステル結合させる。得られた
反応終了物にアルカリの水溶液、例えば、炭酸ナトリウ
ム、炭酸水素ナトリウム、水酸化ナトリウム、水酸化カ
リウム、炭酸カリウム、ホウ酸ナトリウム、リン酸水素
２ナトリウム、リン酸水素２カリウムの水溶液を加えて
中和し、遊離のアミノ酸長鎖直鎖飽和アルキルエステル
を得る。Specifically, the carbon chain length is 14
-24 straight chain saturated alcohols and amino acids are boiled under reflux in an organic solvent such as carbon tetrachloride with hydrochloric acid or P-toluenesulfonic acid as a catalyst to form an ester bond. An aqueous solution of alkali, for example, an aqueous solution of sodium carbonate, sodium hydrogen carbonate, sodium hydroxide, potassium hydroxide, potassium carbonate, sodium borate, disodium hydrogen phosphate, dipotassium hydrogen phosphate is added to the obtained reaction product. Neutralize to give free amino acid long chain straight chain saturated alkyl ester.
次にこうして得られたアミノ酸長鎖直鎖飽和アルキルエ
ステルを少量のアセトンに溶解し、タンパクと炭酸緩衝
液中で混合し、パパインを添加し、約37℃で反応させ
る。このとき、タンパクが加水分解されるが、同時に、
加水分解されたタンパクのカルボキシ末端にアミノ酸長
鎖直鎖飽和アルキルエステルが、アミノ基を介してアミ
ド結合し、目的のアミノ酸長鎖直鎖飽和アルキルエステ
ル化タンパクが得られる。加水分解およびアミド結合の
反応時間を変化させることでタンパクの分子量等は任意
に変化させることができる。Next, the amino acid long-chain linear saturated alkyl ester thus obtained is dissolved in a small amount of acetone, mixed with protein in a carbonate buffer, papain is added, and the mixture is reacted at about 37 ° C. At this time, the protein is hydrolyzed, but at the same time,
The amino acid long-chain linear saturated alkyl ester is amide-bonded to the carboxy terminus of the hydrolyzed protein via the amino group to obtain the target amino acid long-chain linear saturated alkyl esterified protein. The molecular weight of the protein and the like can be arbitrarily changed by changing the reaction time of hydrolysis and amide bond.
用いるパパインは工業的に通常用いられているものであ
れば良く、従来用いられていた周知のものを使用するこ
とができる。The papain to be used may be one that is commonly used in industry, and a well-known one that has been conventionally used can be used.
上記タンパクとアミノ酸長鎖アルキルエステルを反応さ
せるに際して、活性剤として、２−メルカプトエタノー
ル、システイン、ジチオスレイトール、ジチオエリスリ
トール、グルタチオン、ジメルカプロール等のチオール
基を有する化合物を添加すると反応はさらに容易であ
る。When reacting the above protein with the amino acid long-chain alkyl ester, the reaction is further facilitated by adding a compound having a thiol group such as 2-mercaptoethanol, cysteine, dithiothreitol, dithioerythritol, glutathione, or dimercaprol as an activator. Is.
次に実施例により本発明をさらに詳細に説明するが、そ
れに先立ち各実施例中で用いた試験方法を下記に示す。Next, the present invention will be described in more detail with reference to Examples. Prior to that, the test methods used in each Example are shown below.
(1)アミノ酸長鎖直鎖飽和アルキルエステル化タンパク
中の高級アルコールの定性定量 試料100mgに１Ｎ水酸化ナトリウム溶液を10ml加え、エ
ーテル抽出してガスクロマトグラフィー（ダイヤソリッ
ドZT、１ｍカラム）によるアルコールの定性定量を行っ
た。(1) Qualitative determination of higher alcohols in amino acid long-chain linear saturated alkyl esterified proteins To 100 mg of sample, 10 ml of 1N sodium hydroxide solution was added, extracted with ether, and alcohol was extracted by gas chromatography (Diasolid ZT, 1 m column). Qualitative quantification was performed.
(2)アミノ酸長鎖直鎖飽和アルキルエステル化タンパク
中の全アミノ酸の定性定量 試料10mgに6N塩酸を加え、加水分解後アミノ酸分析を行
った。(2) Qualitative quantification of all amino acids in amino acid long-chain linear saturated alkyl esterified protein 6N hydrochloric acid was added to 10 mg of the sample, and amino acids were analyzed after hydrolysis.
(3)アミノ酸長鎖直鎖飽和アルキルエステル化タンパク
中のＣ末端アミノ酸の定性定量 0.1μmolの試料を20mlの0.2MNエチルモルホリン−酢酸
緩衝液（pH8.5）に溶解し、１ｎmolのカルボキシペプチ
ダーゼを37℃で24時間反応させる。0.03μmolのタンパ
クに相当する反応液を小遠心管にとり塩酸を加えpH２に
して反応を止める。沈澱を遠心分離し、上澄みを乾燥後
pH2.2のアミノ酸分析試料溶解用緩衝液に溶かしてアミ
ノ酸分析を行った。(3) Qualitative quantification of C-terminal amino acid in long-chain linear saturated alkyl esterified protein of amino acid 0.1 μmol of sample was dissolved in 20 ml of 0.2 MN ethylmorpholine-acetic acid buffer (pH 8.5) and 1 nmol of carboxypeptidase was added. Incubate at 37 ℃ for 24 hours. Transfer the reaction solution corresponding to 0.03 μmol protein to a small centrifuge tube and add hydrochloric acid to adjust the pH to 2 to stop the reaction. After centrifuging the precipitate and drying the supernatant
Amino acid analysis was carried out by dissolving the sample in a buffer solution for dissolving an amino acid sample of pH 2.2.
実施例１ サクシニル化カゼイン10ｇと20mM２−メルカプトエタノ
ール含有pH９炭酸緩衝液15ml、メチオニンテトラデシル
エステル14ｇを５mlのアセトンに溶解したものとを混合
する。これにパパイン1.2×10-2BAPAユニットのもの100
mgを加え、かきまぜながら15分間反応させ、pH１以下ま
で塩酸で調整して酵素を失活させ反応を止める。流水透
析を３日間行い、脱水し、アセトン処理によって未反応
メチオニンテトラデシルエステルを除去後乾燥して、メ
チオニンテトラデシルエステル化サクシニル化カゼイン
６ｇを得た。Example 1 10 g of succinylated casein, 15 ml of pH 9 carbonate buffer containing 20 mM 2-mercaptoethanol, and 14 g of methionine tetradecyl ester dissolved in 5 ml of acetone are mixed. This is 100 of papain 1.2 x 10 -2 BAPA units
Add mg, react for 15 minutes with stirring, adjust to pH 1 or less with hydrochloric acid to inactivate the enzyme and stop the reaction. Running water dialysis was performed for 3 days, dehydration was performed, and unreacted methionine tetradecyl ester was removed by treatment with acetone, followed by drying to obtain 6 g of methionine tetradecyl esterified succinylated casein.
得られたメチオニンテトラデシルエステル化サクシニル
化カゼインを前記の試験方法によって試験した結果を次
に示す。なお、対照としてはサクシニル化カゼインを用
いた。The results of testing the obtained methionine tetradecyl esterified succinylated casein by the above test method are shown below. As a control, succinylated casein was used.
(1)テトラデカノール量 初期温度120℃、プログラムレート５℃／minのガスクロ
マトグラフィー条件にてリテンションタイム3.32にテト
ラデシルアルコールのピークを確認した。(1) Tetradecanol amount A peak of tetradecyl alcohol was confirmed at a retention time of 3.32 under gas chromatography conditions with an initial temperature of 120 ° C and a program rate of 5 ° C / min.
実施例１……0.8mg（試料100mg） 対照……０ （試料100mg） (2)全アミノ酸中のメチオニンの量 実施例１……7.2（mol％） 対照……3.3 （mol％） (3)Ｃ末端アミノ酸の分析 α５１−カゼインは199個のアミノ酸からなる分子量250
00のタンパクである。これをサクシニル化したサクシニ
ル化αＳ１−カゼインにアミノ酸アルキルエステルをパ
パインを用いて導入すると、145番目のフェニルアラニ
ンと146番目のチロシンの間で切れて、アミノ酸アルキ
ルエステルが導入されることが知られている。Example 1 …… 0.8 mg (sample 100 mg) Control …… 0 (sample 100 mg) (2) Amount of methionine in all amino acids Example 1 …… 7.2 (mol%) Control …… 3.3 (mol%) (3) Analysis of C-terminal amino acids α 51 -casein has a molecular weight of 250 consisting of 199 amino acids.
It is a protein of 00. It is known that when an amino acid alkyl ester is introduced into succinylated α S1 -casein that has been succinylated using papain, the amino acid alkyl ester is introduced between the 145th phenylalanine and the 146th tyrosine. There is.
実施例１にカルボキシペプチダーゼを前述の試験方法で
反応させた結果、メチオニン及びフェニルアラニンが遊
離した。又、実施例１の分子量20000であった（SDS電気
泳動にて確認）。As a result of reacting carboxypeptidase with Example 1 by the above-mentioned test method, methionine and phenylalanine were released. The molecular weight of Example 1 was 20,000 (confirmed by SDS electrophoresis).
上記より実施例１はＣ末端にメチオニンテトラデシルエ
ステルが導入されたサクシニル化カゼインであることが
わかる。From the above, it can be seen that Example 1 is a succinylated casein having a methionine tetradecyl ester introduced at the C terminus.
実施例２ コラーゲン分解物10ｇ、バリンテトラコシルエステル23
ｇをアセトン４mlに溶かしたもの、パパイン1.2×10-2
ＢＡＰＡユニット0.2ｇを１mol炭酸緩衝液に溶解し、反
応を15分間行った。その後実施例１と同様に処理してバ
リンテトラコシルエステル化コラーゲン分解物3.8ｇを
得た。Example 2 10 g of collagen degradation product, valine tetracosyl ester 23
g dissolved in 4 ml of acetone, papain 1.2 × 10 -2
0.2 g of BAPA unit was dissolved in 1 mol carbonate buffer and the reaction was carried out for 15 minutes. Then, the same treatment as in Example 1 was carried out to obtain 3.8 g of a valine tetracosyl esterified collagen decomposition product.
得られたバリンテトラコシルエステル化コラーゲン分解
物を前記の試験方法によって試験した結果を次に示す。
なお、対照としてはコラーゲン分解物を用いた。The results of testing the obtained valine tetracosyl esterified collagen hydrolyzate by the above test method are shown below.
As a control, a collagen degradation product was used.
(1)全アミノ酸中のバリン量 実施例２……5.3（mol％） 対照……2.2 （mol％） 実施例３ ゼラチン100ｇ、ロイシンヘキサデシルエステル45ｇを
アセトン40mlに溶かしたもの、システイン20ｇ、パパイ
ン1.2×10-2ＢＡＰＡユニット１ｇを１Ｍ炭酸緩衝液160
mlに溶解し、10分間反応を行った後実施例１と同様に処
理してロイシンヘキサデシル化ゼラチン66ｇを得た。(1) Amount of valine in all amino acids Example 2 …… 5.3 (mol%) Control …… 2.2 (mol%) Example 3 100 g of gelatin, 45 g of leucine hexadecyl ester dissolved in 40 ml of acetone, cysteine 20 g, papain 1.2 × 10 -2 BAPA unit 1g 1M carbonate buffer 160
After dissolving in ml and reacting for 10 minutes, the same treatment as in Example 1 was carried out to obtain 66 g of leucine hexadecylated gelatin.
得られたロイシンヘキサデシルエステル化ゼラチンを前
記の試験方法によって試験した結果を次に示す。なお、
対照としてはゼラチンを用いた。The results of testing the obtained leucine hexadecyl esterified gelatin by the above test method are shown below. In addition,
Gelatin was used as a control.
(1)ヘキサデカノール量 初期温度120℃、プログラムレート10℃／minのガスクロ
マトグラフィー条件にてリテンションタイム4.22ヘキサ
デカノールのピークを確認した。(1) Hexadecanol amount A peak of retention time 4.22 hexadecanol was confirmed under gas chromatography conditions with an initial temperature of 120 ° C and a program rate of 10 ° C / min.
実施例３……0.7mg（試料100mg） 対照……０ （試料100mg） (2)全アミノ酸中のロイシン量 実施例３……4.5（mol％） 対照……2.5 （mol％） 実施例４ 大豆タンパク10ｇ、リジンパルミトイルエステル20ｇを
アセトン４mlに溶かしたもの、ジチオスレイトール20mg
を実施例１と同様に反応、処理してリジンパルミトイル
化大豆タンパク5.6ｇを得た。Example 3 …… 0.7 mg (sample 100 mg) Control …… 0 (sample 100 mg) (2) Leucine content in all amino acids Example 3 …… 4.5 (mol%) Control …… 2.5 (mol%) Example 4 Soybean Protein 10g, Lysine palmitoyl ester 20g dissolved in acetone 4ml, dithiothreitol 20mg
Was reacted and treated in the same manner as in Example 1 to obtain 5.6 g of lysine palmitoylated soybean protein.
得られたリジンパルミトイルエステル化大豆タンパクを
前記の試験方法によって試験した結果を次に示す。The results of testing the obtained lysine palmitoyl esterified soybean protein by the above test method are shown below.
なお、対照としては大豆タンパクを用いた。As a control, soybean protein was used.
(1)全アミノ酸中のリジン量 実施例４……6.8（mol％） 対照……5.3 （mol％） 実施例６ Ｌ−バリンＬ−バリンＬ−バリン４ｇ、ロイシンシス−
５−エイコセニルエステル28ｇ、ジメチルカプロール18
0mgを実施例１と同様に反応、処理して、ロイシンシス
−５−エイコセニルエステル化Ｌ−バリンＬ−バリンＬ
−バリンを3.0ｇ得た。(1) Amount of lysine in all amino acids Example 4 6.8 (mol%) Control ...... 5.3 (mol%) Example 6 L-valine L-valine L-valine 4 g, leucine cis-
5-eicosenyl ester 28g, dimethylcaprol 18
0 mg was reacted and treated in the same manner as in Example 1 to give leucine cis-5-eicosenyl esterified L-valine L-valine L.
-3.0 g of valine was obtained.
比較例１ サクシニル化カゼイン10ｇと２−メルカプトエタノール
20mM含有pH９炭酸緩衝液15mlとメチオニンテトラデシル
エステル塩酸塩14ｇを５mlのアセトンに溶解したものと
を混合した。Comparative Example 1 10 g succinylated casein and 2-mercaptoethanol
15 ml of pH 9 carbonate buffer containing 20 mM and 14 g of methionine tetradecyl ester hydrochloride dissolved in 5 ml of acetone were mixed.
混合後メチオニンテトラデシルエステル塩酸塩の結晶が
析出しその後溶解が進まなかったため結晶を除去後パパ
イン1.2×10-2ＢＡＰＡユニットのもの100mgを加え、か
きまぜながら15分間反応させ、pH１以下まで塩酸で調整
して酵素を失活させ反応を止めた。流水透析を３日間行
い、アセトン処理によって未反応メチオニンテトラデシ
ルエステル塩酸塩を除去後、乾燥してメチオニンテトラ
デシルエステルサクシニル化カゼインを含む混合物5.8
ｇを得た。After mixing, crystals of methionine tetradecyl ester hydrochloride precipitated and the dissolution did not progress thereafter. After removing the crystals, add 100 mg of papain 1.2 × 10 -2 BAPA units, react for 15 minutes while stirring, and adjust to pH 1 or less with hydrochloric acid. Then the enzyme was inactivated to stop the reaction. A mixture containing methionine tetradecyl ester succinylated casein was dried by running water dialysis for 3 days, removing unreacted methionine tetradecyl ester hydrochloride by treating with acetone, and drying.
g was obtained.
得られたメチオニンテトラデシルエステル化サクシニル
化カゼインを前記の試験方法によって試験した結果を次
に示す。The results of testing the obtained methionine tetradecyl esterified succinylated casein by the above test method are shown below.
(1)テトラデカノール量 初期温度120℃、プログラムレート５℃／minのガスクロ
マトグラフィー条件にてリテンションタイム3.32にテト
ラデシルアルコールのピークを確認した。(1) Tetradecanol amount A peak of tetradecyl alcohol was confirmed at a retention time of 3.32 under gas chromatography conditions with an initial temperature of 120 ° C and a program rate of 5 ° C / min.
比較例１・・・0.05mg（試料100mg） (2)全アミノ酸中のメチオニンの量 比較例１・・・0.6(mol％） (3)Ｃ末端アミノ酸の分析 比較例１にカルボキシペプチターゼを前述の試験方法で
反応させた結果、メチオニン及びフェニルアラニンが遊
離した。又、比較例１の分子量は21000であった（SDS電
気泳動にて確認）。Comparative Example 1 ... 0.05 mg (100 mg of sample) (2) Amount of methionine in all amino acids Comparative Example 1 ... 0.6 (mol%) (3) Analysis of C-terminal amino acid In Comparative Example 1, carboxypeptidase was described above. As a result of the reaction by the test method of 1., methionine and phenylalanine were released. The molecular weight of Comparative Example 1 was 21,000 (confirmed by SDS electrophoresis).
比較例１より、炭素鎖長14〜24の直鎖飽和アルキル基を
有するアミノ酸アルキルエステルの塩酸塩を、塩をはず
さずにそのまま酵素反応を行うとアミノ酸アルキルエス
テルがタンパクに導入されず、目的の化合物が効率よく
得られないことがわかった。From Comparative Example 1, when the hydrochloride of an amino acid alkyl ester having a linear saturated alkyl group having a carbon chain length of 14 to 24 is subjected to an enzymatic reaction as it is without removing the salt, the amino acid alkyl ester is not introduced into the protein. It was found that the compound could not be obtained efficiently.
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (72)発明者 富田 健一 神奈川県横浜市港北区新羽町1050番地 株 式会社資生堂研究所内 審査官 植野 浩志 (56)参考文献 特開 昭54−163894（ＪＰ，Ａ) ─────────────────────────────────────────────────── ─── Continuation of front page (72) Kenichi Tomita 1050 Shinba-cho, Kohoku-ku, Yokohama City, Kanagawa Prefecture Hiroshi Ueno, Examiner, Shiseido Research Institute Co., Ltd. (56) Reference JP-A-54-163894 (JP, A)
Claims (1)
するアミノ酸アルキルエステル塩酸塩及び／又はＰ−ト
ルエンスルホン酸塩をアルカリ水溶液にて中和後、生成
した炭素鎖長14〜24の直鎖飽和アルキル基を有するアミ
ノ酸アルキルエステルとタンパクとをパパインにより縮
合させることを特徴とするアミノ酸長鎖直鎖飽和アルキ
ルエステル化タンパクの製造方法。1. A carbon chain length 14-24 produced by neutralizing an amino acid alkyl ester hydrochloride having a straight chain saturated alkyl group having a carbon chain length 14-24 and / or P-toluenesulfonate with an alkaline aqueous solution. A method for producing an amino acid long-chain linear saturated alkyl esterified protein, comprising condensing an amino acid alkyl ester having a linear saturated alkyl group with a protein with papain.
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP58219117A JPH0634735B2 (en) | 1983-11-21 | 1983-11-21 | Method for producing long-chain amino acid linear saturated alkyl esterified protein |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP58219117A JPH0634735B2 (en) | 1983-11-21 | 1983-11-21 | Method for producing long-chain amino acid linear saturated alkyl esterified protein |
Related Child Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP5125000A Division JPH0825857B2 (en) | 1993-04-28 | 1993-04-28 | Hair treatment agent consisting of amino acid long-chain alkyl esterified protein |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS60112800A JPS60112800A (en) | 1985-06-19 |
| JPH0634735B2 true JPH0634735B2 (en) | 1994-05-11 |
Family
ID=16730509
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP58219117A Expired - Lifetime JPH0634735B2 (en) | 1983-11-21 | 1983-11-21 | Method for producing long-chain amino acid linear saturated alkyl esterified protein |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0634735B2 (en) |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2003045336A1 (en) | 2001-11-29 | 2003-06-05 | National Institute Of Agrobiological Sciences | Emulsifier and process for producing the same |
Family Cites Families (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE2909854A1 (en) * | 1978-03-23 | 1979-10-04 | Miles Lab | L-Aminoacid-substd. polypeptide food additive prepn. - by reacting protein, aminoacid alkyl ester hydrochloride and proteolytic enzyme |
-
1983
- 1983-11-21 JP JP58219117A patent/JPH0634735B2/en not_active Expired - Lifetime
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS60112800A (en) | 1985-06-19 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Brew et al. | The complete amino acid sequence of bovine α-lactalbumin | |
| US4705682A (en) | Oligopeptide derivatives, their production and their use as surfactants gentle to the skin | |
| US3985722A (en) | Process for preparing N-higher aliphatic acyl derivatives of amino acids, peptides or proteins | |
| US4940662A (en) | Low-molecular weight peptide mixture and method of producing same | |
| Nakashima et al. | Formation of peptides from amino acids by single or multiple additions of ATP to suspensions of nucleoproteinoid microparticles | |
| Roise et al. | Inactivation of the Pseudomonas striata broad specificity amino acid racemase by D and L isomers of. beta.-substituted alanines: Kinetics, stoichiometry, active site peptide, and mechanistic studies | |
| Yamashita et al. | Applying proteolytic enzymes on soybean part IV. A ninhydrin-negative bitter peptide in peptic hydrolyzate of soybean protein | |
| Cavins et al. | New amino acids derived from reactions of ε-amino groups in proteins with α, β-unsaturated compounds | |
| US4782139A (en) | Selective chemical removal of a protein amino-terminal residue | |
| JPH06116300A (en) | Keratin fragment and its production | |
| JPH0570433B2 (en) | ||
| US3898129A (en) | Enzymatically hydrolyzed composition of skin rag and derivatives thereof | |
| FAHNESTOCK et al. | Synthesis by ribosomes of viral coat protein containing ester linkages | |
| Aoki et al. | Chemical composition and molecular weight of yeast tannase | |
| Arai et al. | A novel one-step process for enzymatic incorporation of amino acids into proteins: papain-catalyzed polymerization of L-methionine ethyl ester and its regulation by adding a protein substrate | |
| Hayashi et al. | Conditions for lysinoalanine formation during exposure of protein to alkali | |
| EP0408063B1 (en) | A process for the production of hydrolyzed vegetable proteins and the product therefrom | |
| JPH0634735B2 (en) | Method for producing long-chain amino acid linear saturated alkyl esterified protein | |
| Tsuru et al. | Studies on Bacterial Protease: Part XV. Some Physicochemical Properties and Substrate Specificity of Neutral Protease of Bacillus subtilis var. amylosacchariticus | |
| Chang et al. | Histidine decarboxylase of Lactobacillus 30a. III. Composition and subunit structure | |
| Yamashita et al. | Location and state of methionine residues in a papain-synthesized plastein from a mixture of soybean protein hydrolysate and L-methionine ethyl ester | |
| Fruton | Proteolytic enzymes as specific agents in the formation and breakdown of proteins | |
| Cini et al. | Molecular basis for the isozymes of bovine glucose-6-phosphate isomerase | |
| JPH0825857B2 (en) | Hair treatment agent consisting of amino acid long-chain alkyl esterified protein | |
| Ferjancic et al. | Papain-catalyzed polymerization of amino acids in low water organic solvents |