JP3190415B2 - 新規ポリペプチド - Google Patents
新規ポリペプチドInfo
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Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明はカイコ(Bombyx mori)蛹
の食道下神経節と脳部第一神経節から産生される新規な
ポリペプチドに関し、２４個のアミノ酸を有する休眠誘
導作用を示すポリペプチドに関する。
の食道下神経節と脳部第一神経節から産生される新規な
ポリペプチドに関し、２４個のアミノ酸を有する休眠誘
導作用を示すポリペプチドに関する。
【０００２】
【従来の技術】昆虫の多くの種が休眠するが、昆虫休眠
のホルモン機構は大きく２つに分けられる。１つは昆虫
の成長や発育を促すホルモンが欠損することによって起
こるものであり、もう１つは休眠を積極的に引き起こす
ホルモンを分泌することによって起こるものである。後
者は休眠ホルモンによっている。休眠ホルモンの構造は
今回初めて解明されたのであるが、これまでは休眠ホル
モン活性物質(部分精製物)を用いて、その生理作用が明
らかにされている。１つはカイコの蛹期に起こっている
卵形成に対する作用である。休眠ホルモンは卵巣に作用
し、原形質膜に局在している酵素、トレハラ−ゼの活性
を特異的に高める。昆虫の血糖はトレハロ−ズであるの
で、トレハラ−ゼ活性の上昇は血糖を卵巣に多く取り込
むことに貢献し、卵中に多くの炭水化物、とりわけグリ
コ−ゲンを蓄積、貯蔵させることになる。この高栄養状
態で産まれた卵は、受精１日後の胚胞期にソルビト−ル
をグリコ−ゲンから合成する。このソルビト−ル産生に
よって卵は休眠するのである。高いソルビト−ル状態は
生体中の自由水の量を極端に低下させるので、生体のあ
らゆる反応が停止して、安定な状態で生命が維持される
のである。
のホルモン機構は大きく２つに分けられる。１つは昆虫
の成長や発育を促すホルモンが欠損することによって起
こるものであり、もう１つは休眠を積極的に引き起こす
ホルモンを分泌することによって起こるものである。後
者は休眠ホルモンによっている。休眠ホルモンの構造は
今回初めて解明されたのであるが、これまでは休眠ホル
モン活性物質(部分精製物)を用いて、その生理作用が明
らかにされている。１つはカイコの蛹期に起こっている
卵形成に対する作用である。休眠ホルモンは卵巣に作用
し、原形質膜に局在している酵素、トレハラ−ゼの活性
を特異的に高める。昆虫の血糖はトレハロ−ズであるの
で、トレハラ−ゼ活性の上昇は血糖を卵巣に多く取り込
むことに貢献し、卵中に多くの炭水化物、とりわけグリ
コ−ゲンを蓄積、貯蔵させることになる。この高栄養状
態で産まれた卵は、受精１日後の胚胞期にソルビト−ル
をグリコ−ゲンから合成する。このソルビト−ル産生に
よって卵は休眠するのである。高いソルビト−ル状態は
生体中の自由水の量を極端に低下させるので、生体のあ
らゆる反応が停止して、安定な状態で生命が維持される
のである。
【０００３】昆虫ホルモン、例えば脱皮ホルモン、幼若
ホルモン、前胸腺刺激ホルモン、脂肪動員ホルモンなど
の構造が既に報告されており、このうち前胸腺刺激ホル
モンおよび脂肪動員ホルモンはポリペプチドである。休
眠ホルモンについては、本発明のように、この分泌ポリ
ペプチドのアミノ酸配列が確定できるまで、単離、精製
はなされていなかった。
ホルモン、前胸腺刺激ホルモン、脂肪動員ホルモンなど
の構造が既に報告されており、このうち前胸腺刺激ホル
モンおよび脂肪動員ホルモンはポリペプチドである。休
眠ホルモンについては、本発明のように、この分泌ポリ
ペプチドのアミノ酸配列が確定できるまで、単離、精製
はなされていなかった。
【０００４】
【発明が解決しようとする課題】カイコは産業動物であ
り、絹生産に利用されている。カイコの卵を効率的に生
産することと、卵を安全に保護することはカイコの基本
である。休眠ホルモンはカイコ卵の保護と安定供給に積
極的に利用される。つまり、卵に休眠能を付与すること
によって、若年期で卵を保持し、いつでも人為的に幼虫
を供給できるようになる。一方、昆虫のある種は農林業
ならびに医療衛生上の害虫である。害虫の被害は主とし
てそれらの成長、発育期に起こるので、害虫を積極的に
休眠させることによって、その防除が可能となる。この
面にも休眠ホルモンは有効な作用を発現することが期待
される。このように、休眠ホルモンの探索はカイコ卵の
保護と安全供給および害虫の防除の面で望まれていた。
り、絹生産に利用されている。カイコの卵を効率的に生
産することと、卵を安全に保護することはカイコの基本
である。休眠ホルモンはカイコ卵の保護と安定供給に積
極的に利用される。つまり、卵に休眠能を付与すること
によって、若年期で卵を保持し、いつでも人為的に幼虫
を供給できるようになる。一方、昆虫のある種は農林業
ならびに医療衛生上の害虫である。害虫の被害は主とし
てそれらの成長、発育期に起こるので、害虫を積極的に
休眠させることによって、その防除が可能となる。この
面にも休眠ホルモンは有効な作用を発現することが期待
される。このように、休眠ホルモンの探索はカイコ卵の
保護と安全供給および害虫の防除の面で望まれていた。
【０００５】
【課題を解決するための手段】本発明者らは、カイコ(B
ombyx mori)蛹の食道下神経節および脳部第一神経節で
分泌しているポリペプチドを単離、精製し、このポリペ
プチドが休眠作用を有することを発見し、その構造を明
らかにした。すなわち、本発明は、アミノ酸配列： 1 5 10 15 H-Thr-Asp-Met-Lys-Asp-Glu-Ser-Asp-Arg-Gly-Ala-His-Ser-Glu-Arg-Gly-Ala-Le 20 u-X-Phe-Gly-Pro-Arg-Leu-R （配列中、XはCysまたはTrp、RはNH2を表わす)で示され
る２４個のアミノ酸からなる休眠作用を有するポリペプ
チドに関すものである。本発明のポリペプチドは、溶媒
抽出、低速、高速液体カラムクロマトグラフィ−などの
ような通常ペプチドに用いられる方法によって単離、精
製することができる。また本発明のポリペプチドは、通
常用いる固相ペプチド合成装置で合成することもでき
る。
ombyx mori)蛹の食道下神経節および脳部第一神経節で
分泌しているポリペプチドを単離、精製し、このポリペ
プチドが休眠作用を有することを発見し、その構造を明
らかにした。すなわち、本発明は、アミノ酸配列： 1 5 10 15 H-Thr-Asp-Met-Lys-Asp-Glu-Ser-Asp-Arg-Gly-Ala-His-Ser-Glu-Arg-Gly-Ala-Le 20 u-X-Phe-Gly-Pro-Arg-Leu-R （配列中、XはCysまたはTrp、RはNH2を表わす)で示され
る２４個のアミノ酸からなる休眠作用を有するポリペプ
チドに関すものである。本発明のポリペプチドは、溶媒
抽出、低速、高速液体カラムクロマトグラフィ−などの
ような通常ペプチドに用いられる方法によって単離、精
製することができる。また本発明のポリペプチドは、通
常用いる固相ペプチド合成装置で合成することもでき
る。
【０００６】
１．製造方法 カイコ(Bombyx mori)蛹化直後の蛹約１０万頭から、休
眠ホルモン分泌器官である食道下神経節と胸部第一神経
節を、昆虫生理食塩水(0.75% NaCl)中で、解剖顕微鏡下
で摘出した。生体重で約５ｇを得た。これを直ちに１０
０％エタノ−ルに移し、−２０℃で凍結保存した。低速
遠心によって神経節を回収し、ポリトロンを用いて、１
００％エタノ−ル中で磨砕した。磨砕物を低速遠心によ
って上清と沈殿に分け、沈殿を１５０ｍｌのエタノ−ル
で３回洗浄した。得られた沈殿を１５０ｍｌのメタノ−
ル−塩化メチレン混液(1：1)で３回抽出し、沈殿を回収
した。この沈殿を１５０ｍｌの５０％２−プロパノ−ル
で３回、１５０ｍｌの８０％エタノ−ルで３回洗浄し
た。得られた沈殿に１５０ｍｌの蒸留水を加え、沸騰浴
中で１０分間加熱し、氷冷後、遠心(12,000g, 20分間)
によって上清を得た。残った沈殿に対しても同じ条件で
水抽出し、得られた上清を先の上清に加えた。熱水抽出
はホルモンの抽出のみならず多くのプロテア−ゼを失活
させる上でも有効であった。熱水抽出物を３５℃で減圧
乾固体した後に１ｍｌの蒸留水に溶解し、不溶物を孔径
４.５μｍの濾紙で濾過した。濾液を下記の中性条件で
逆相高速液体クロマトグラフィ−で分離した。
眠ホルモン分泌器官である食道下神経節と胸部第一神経
節を、昆虫生理食塩水(0.75% NaCl)中で、解剖顕微鏡下
で摘出した。生体重で約５ｇを得た。これを直ちに１０
０％エタノ−ルに移し、−２０℃で凍結保存した。低速
遠心によって神経節を回収し、ポリトロンを用いて、１
００％エタノ−ル中で磨砕した。磨砕物を低速遠心によ
って上清と沈殿に分け、沈殿を１５０ｍｌのエタノ−ル
で３回洗浄した。得られた沈殿を１５０ｍｌのメタノ−
ル−塩化メチレン混液(1：1)で３回抽出し、沈殿を回収
した。この沈殿を１５０ｍｌの５０％２−プロパノ−ル
で３回、１５０ｍｌの８０％エタノ−ルで３回洗浄し
た。得られた沈殿に１５０ｍｌの蒸留水を加え、沸騰浴
中で１０分間加熱し、氷冷後、遠心(12,000g, 20分間)
によって上清を得た。残った沈殿に対しても同じ条件で
水抽出し、得られた上清を先の上清に加えた。熱水抽出
はホルモンの抽出のみならず多くのプロテア−ゼを失活
させる上でも有効であった。熱水抽出物を３５℃で減圧
乾固体した後に１ｍｌの蒸留水に溶解し、不溶物を孔径
４.５μｍの濾紙で濾過した。濾液を下記の中性条件で
逆相高速液体クロマトグラフィ−で分離した。
【０００７】 ＨＰＬＣ装置：８８０ＰＵ型高速液体クロマトグラフ
(日本分光社製) カラム：TSKgel Octodecyl-4PW(4.6mmID×150mmL)(ト−
ソ−社製) 溶離条件： Ａ溶媒；蒸留精製水 Ｂ溶媒；２−プロパノ−ル カラムをＡ溶媒で３０分間平衡化させた。これに試料２
００μｌずつ５回注入し、１５分間水で洗浄した。つい
で、１０分間で７％Ｂ、６０分間で１３％Ｂ液となるよ
うにグラジエント溶出し、不純物を除去した。１３％Ｂ
溶媒のまま８０分間溶出を続けた。さらに６０分間で３
５％Ｂ溶媒とし、３０分間維持し、最終的に１００％Ｂ
溶媒でカラムを洗浄し、再生した。 検出器：８７５型紫外線吸収型検出器(日本分光社製)を
用い、２１０ｎｍおよび２８０ｎｍで検出した。
(日本分光社製) カラム：TSKgel Octodecyl-4PW(4.6mmID×150mmL)(ト−
ソ−社製) 溶離条件： Ａ溶媒；蒸留精製水 Ｂ溶媒；２−プロパノ−ル カラムをＡ溶媒で３０分間平衡化させた。これに試料２
００μｌずつ５回注入し、１５分間水で洗浄した。つい
で、１０分間で７％Ｂ、６０分間で１３％Ｂ液となるよ
うにグラジエント溶出し、不純物を除去した。１３％Ｂ
溶媒のまま８０分間溶出を続けた。さらに６０分間で３
５％Ｂ溶媒とし、３０分間維持し、最終的に１００％Ｂ
溶媒でカラムを洗浄し、再生した。 検出器：８７５型紫外線吸収型検出器(日本分光社製)を
用い、２１０ｎｍおよび２８０ｎｍで検出した。
【０００８】休眠ホルモンはグラジエント溶出後、１０
０分から１２０分の間に溶出された。得られたホルモン
活性分画を下記の酸性条件下での逆相高速液体クロマト
グラフィ−によって再分離した。ＨＰＬＣ装置，カラム
は上記のものを使用。 溶離条件： Ａ溶媒；０.０５％トリフルオロ酢酸 Ｂ溶媒；２−プロパノ−ル カラムをＡ溶媒で３０分間平衡化させた後に、試料を２
００μｌずつ５回注入し、１５分間Ａ溶媒で洗浄した。
ついで１２０分間で５０％Ｂ溶媒となるようにグラジエ
ント溶出した。最終的に１００％Ｂ溶媒でカラムを洗浄
し再生した。検出器，検出条件は同上。
０分から１２０分の間に溶出された。得られたホルモン
活性分画を下記の酸性条件下での逆相高速液体クロマト
グラフィ−によって再分離した。ＨＰＬＣ装置，カラム
は上記のものを使用。 溶離条件： Ａ溶媒；０.０５％トリフルオロ酢酸 Ｂ溶媒；２−プロパノ−ル カラムをＡ溶媒で３０分間平衡化させた後に、試料を２
００μｌずつ５回注入し、１５分間Ａ溶媒で洗浄した。
ついで１２０分間で５０％Ｂ溶媒となるようにグラジエ
ント溶出した。最終的に１００％Ｂ溶媒でカラムを洗浄
し再生した。検出器，検出条件は同上。
【０００９】得られたクロマトグラム中の数多くのピ−
クについて、生物検定し、保持時間約５０分にみられた
鋭いピ−クのみが、ホルモン活性を示し、休眠ホルモン
と同定した。収量は約１μｇであった。
クについて、生物検定し、保持時間約５０分にみられた
鋭いピ−クのみが、ホルモン活性を示し、休眠ホルモン
と同定した。収量は約１μｇであった。
【００１０】２．休眠ホルモンの構造決定 単離された休眠ホルモン５００ｎｇを用いて、全自動気
相ペプチド構造解析装置(Model 477A/120A プロテン・
ペプチドシ−ケンサ ＰＨＴアナライザ；アプライドバ
イオシステム社製)によって構造解析を行なった。その
結果、休眠ホルモンが下記の構造であると結論された。
但し１９位のアミノ酸についてはCysまたはTrpと同定さ
れた。 1 5 10 15 H-Thr-Asp-Met-Lys-Asp-Glu-Ser-Asp-Arg-Gly-Ala-His-Ser-Glu-Arg-Gly-Ala-Le 20 u-X-Phe-Gly-Pro-Arg-Leu-OH(一部NH2) （配列中、XはCysまたはTrpを表わす。）
相ペプチド構造解析装置(Model 477A/120A プロテン・
ペプチドシ−ケンサ ＰＨＴアナライザ；アプライドバ
イオシステム社製)によって構造解析を行なった。その
結果、休眠ホルモンが下記の構造であると結論された。
但し１９位のアミノ酸についてはCysまたはTrpと同定さ
れた。 1 5 10 15 H-Thr-Asp-Met-Lys-Asp-Glu-Ser-Asp-Arg-Gly-Ala-His-Ser-Glu-Arg-Gly-Ala-Le 20 u-X-Phe-Gly-Pro-Arg-Leu-OH(一部NH2) （配列中、XはCysまたはTrpを表わす。）
【００１１】さらに、ホルモンをエンドプロテア−ゼGl
u-C(プロテア−ゼＶ８：GluのC端に特異的)分解した
後、生じた分解産物をＨＰＬＣで常法によって分離し、
それぞれのペプチドについて気相ペプチド構造解析をし
た。その結果、試料が微量であるため構造の一部に未同
定アミノ酸を残したが、得られた最大のペプチドのアミ
ノ酸配列は休眠ホルモンの１５から２４までのアミノ酸
配列に一致していた。この結果は上記のホルモン構造を
確認させるものである。この構造から求められる分子量
はゲル濾過分析(カラム；TSKgel 2000SW, ト−ソ−社
製，展開溶媒；0.05%トリフルオロ酢酸)から推定された
分子量２５００とよく一致していた。また、休眠ホルモ
ンは逆相高速液体クロマトグラフ分析(TSKgel Octadecy
l-4PWカラム, ト−ソ−社製，0.05% トリフルオロ酢酸
−２-プロパノ−ル系グラジエント溶出，第二段階の精
製に用いた条件と同じ)で、保持時間が約５０分である
ことは、本ホルモンの分子の特異性を示すものであっ
た。
u-C(プロテア−ゼＶ８：GluのC端に特異的)分解した
後、生じた分解産物をＨＰＬＣで常法によって分離し、
それぞれのペプチドについて気相ペプチド構造解析をし
た。その結果、試料が微量であるため構造の一部に未同
定アミノ酸を残したが、得られた最大のペプチドのアミ
ノ酸配列は休眠ホルモンの１５から２４までのアミノ酸
配列に一致していた。この結果は上記のホルモン構造を
確認させるものである。この構造から求められる分子量
はゲル濾過分析(カラム；TSKgel 2000SW, ト−ソ−社
製，展開溶媒；0.05%トリフルオロ酢酸)から推定された
分子量２５００とよく一致していた。また、休眠ホルモ
ンは逆相高速液体クロマトグラフ分析(TSKgel Octadecy
l-4PWカラム, ト−ソ−社製，0.05% トリフルオロ酢酸
−２-プロパノ−ル系グラジエント溶出，第二段階の精
製に用いた条件と同じ)で、保持時間が約５０分である
ことは、本ホルモンの分子の特異性を示すものであっ
た。
【００１２】３．生物活性検定 カイコには遺伝的な形質として、休眠しない系統、いわ
ゆる非休眠系統がある(たとえばＮ4系統)。ホルモン活
性はこの系統の蛹の４日令に試料を注射し、その蛹が成
虫に変態し、交尾し、産卵した後に、卵が胚発生を停止
し、休眠に入ったか否かを調査する。もし試料に休眠ホ
ルモン活性がなかったら、産まれた卵は約１０日間で幼
虫として孵化する。ホルモン活性がある場合には、産卵
後２日に黒褐色に着色し、この着色は非休眠卵には見ら
れない。卵は胚発生を停止し、幼虫孵化には到らない。
そこで、ホルモン活性は１頭の成虫が産んだ卵の何％が
休眠卵になったかを算定して決める。１休眠ホルモン単
位としては、５０％の卵を休眠化するホルモン量として
いる。本発明において単離された休眠ホルモンは０.１
ｎｇ／単位であった。
ゆる非休眠系統がある(たとえばＮ4系統)。ホルモン活
性はこの系統の蛹の４日令に試料を注射し、その蛹が成
虫に変態し、交尾し、産卵した後に、卵が胚発生を停止
し、休眠に入ったか否かを調査する。もし試料に休眠ホ
ルモン活性がなかったら、産まれた卵は約１０日間で幼
虫として孵化する。ホルモン活性がある場合には、産卵
後２日に黒褐色に着色し、この着色は非休眠卵には見ら
れない。卵は胚発生を停止し、幼虫孵化には到らない。
そこで、ホルモン活性は１頭の成虫が産んだ卵の何％が
休眠卵になったかを算定して決める。１休眠ホルモン単
位としては、５０％の卵を休眠化するホルモン量として
いる。本発明において単離された休眠ホルモンは０.１
ｎｇ／単位であった。
【００１３】４．休眠ホルモンの合成 アミノ酸配列： 1 5 10 15 H-Thr-Asp-Met-Lys-Asp-Glu-Ser-Asp-Arg-Gly-Ala-His-Ser-Glu-Arg-Gly-Ala-Le 20 ｕ−Ｘ−Ｐｈｅ−Ｇｌｙ−Ｐｒｏ−Ａｒｇ−Ｌｅｕ−ＮＨ２ （配列中、XはCysまたはTrpを表わす。） で示されるポリペプチドから成る２種類、つまりCys19
およびTrp19の休眠ホルモンを別々に合成する。
およびTrp19の休眠ホルモンを別々に合成する。
【００１４】（合成方法）ｔ−Ｂｏｃを含む保護基で保
護されたアミノ酸を、ｐ−メチル−ベンジルアミン樹脂
に上記の配列の順番どおりにＤＣＣ（ジシクロヘキシル
カルボジイミド）で縮合していき、粗ペプチドを得る。
ＴＦＡ（トリフルオロ酢酸）でｔ−Ｂｏｃ基を、フッ化
水素でその他の保護基をはずした後、６０％アセトニト
リル−水（０.１％ＴＦＡ）で樹脂から抽出し、粗ペプ
チド（Trp19の場合はTrpのＮ位にホルミル基が結合して
いるTrp-N-formylペプチド）を得る。ＯＤＳ（オクタデ
シルシラン）カラムを用い０％→６０％アセトニトリル
−水（０.１％ＴＦＡ）のグラジエント系で分離しペプ
チドを得た。Trp-N-formylペプチドの場合はTrpのＮ位
のホルミル基をはずすために、ペプチドを２０ｍＭ ピ
ペリジン溶液に溶解し、３１０ｎｍの吸収がなくなる
（ホルミル基がはずれると２８０ｎｍにシフトする）ま
で反応させ、脱ホルミル化を行なった。ＯＤＳ系のＨＰ
ＬＣにより精製を行ない、ピュアなペプチドを得た。こ
の１９位がCysおよびTrpの合成ペプチドはいずれもカイ
コの蛹から得られた休眠ホルモンと同様休眠活性を有し
ている。
護されたアミノ酸を、ｐ−メチル−ベンジルアミン樹脂
に上記の配列の順番どおりにＤＣＣ（ジシクロヘキシル
カルボジイミド）で縮合していき、粗ペプチドを得る。
ＴＦＡ（トリフルオロ酢酸）でｔ−Ｂｏｃ基を、フッ化
水素でその他の保護基をはずした後、６０％アセトニト
リル−水（０.１％ＴＦＡ）で樹脂から抽出し、粗ペプ
チド（Trp19の場合はTrpのＮ位にホルミル基が結合して
いるTrp-N-formylペプチド）を得る。ＯＤＳ（オクタデ
シルシラン）カラムを用い０％→６０％アセトニトリル
−水（０.１％ＴＦＡ）のグラジエント系で分離しペプ
チドを得た。Trp-N-formylペプチドの場合はTrpのＮ位
のホルミル基をはずすために、ペプチドを２０ｍＭ ピ
ペリジン溶液に溶解し、３１０ｎｍの吸収がなくなる
（ホルミル基がはずれると２８０ｎｍにシフトする）ま
で反応させ、脱ホルミル化を行なった。ＯＤＳ系のＨＰ
ＬＣにより精製を行ない、ピュアなペプチドを得た。こ
の１９位がCysおよびTrpの合成ペプチドはいずれもカイ
コの蛹から得られた休眠ホルモンと同様休眠活性を有し
ている。
【００１５】配列番号：１ 配列の長さ：２４ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖 配列の種類：ペプチド 配列 Thr Asp Met Lys Asp Glu Ser Asp Arg Gly Ala His Ser Glu Arg Gly 1 5 10 15 Ala Leu Cys Phe Gly Pro Arg Leu 20
【００１６】配列番号：２ 配列の長さ：２４ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖 配列の種類：ペプチド 配列 Thr Asp Met Lys Asp Glu Ser Asp Arg Gly Ala His Ser Glu Arg Gly 1 5 10 15 Ala Leu Trp Phe Gly Pro Arg Leu 20
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (58)調査した分野(Int.Cl.7，ＤＢ名) C07K 14/00 - 14/825 ＳｗｉｓｓＰｒｏｔ／ＰＩＲ／ＧｅｎｅＳ ｅｑ
Claims (3)
- 【請求項１】アミノ酸配列： 1 5 10 15 H-Thr-Asp-Met-Lys-Asp-Glu-Ser-Asp-Arg-Gly-Ala-His-Ser-Glu-Arg-Gly-Ala-Le 20 u-X-Phe-Gly-Pro-Arg-Leu-R （配列中、XはCysまたはTrp、RはNH2を表わす)を有する
ポリペプチド。 - 【請求項２】 休眠作用を有する請求項１記載のポリペ
プチド。 - 【請求項３】 請求項１記載のポリペプチドを含有す
る、昆虫の卵または幼虫を休眠させるための組成物。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP7349392A JP3190415B2 (ja) | 1991-03-04 | 1992-02-24 | 新規ポリペプチド |
Applications Claiming Priority (5)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP6402291 | 1991-03-04 | ||
| JP7704391 | 1991-03-15 | ||
| JP3-77043 | 1991-03-15 | ||
| JP3-64022 | 1991-03-15 | ||
| JP7349392A JP3190415B2 (ja) | 1991-03-04 | 1992-02-24 | 新規ポリペプチド |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0586095A JPH0586095A (ja) | 1993-04-06 |
| JP3190415B2 true JP3190415B2 (ja) | 2001-07-23 |
Family
ID=27298360
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP7349392A Expired - Lifetime JP3190415B2 (ja) | 1991-03-04 | 1992-02-24 | 新規ポリペプチド |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP3190415B2 (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2011051916A (ja) * | 2009-08-31 | 2011-03-17 | Iwate Univ | 昆虫の休眠卵誘導剤、昆虫の休眠卵産出方法および害虫の防除方法 |
Families Citing this family (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| IL121320A (en) | 1997-02-23 | 2000-12-06 | Ibr Ltd | Extracts from cells or tissue of organisms which are capable of entering dormancy for inhibition of proliferation of target cells or tissue |
| JP3475239B2 (ja) * | 2000-08-30 | 2003-12-08 | 独立行政法人農業生物資源研究所 | 昆虫の休眠卵誘導剤およびその休眠卵産出方法 |
-
1992
- 1992-02-24 JP JP7349392A patent/JP3190415B2/ja not_active Expired - Lifetime
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2011051916A (ja) * | 2009-08-31 | 2011-03-17 | Iwate Univ | 昆虫の休眠卵誘導剤、昆虫の休眠卵産出方法および害虫の防除方法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0586095A (ja) | 1993-04-06 |
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