JP2672587B2 - 新規ｉｘ型コラーゲン、それを構成する新規超高分子コンドロイチン硫酸及びそれらの製造法 - Google Patents
新規ｉｘ型コラーゲン、それを構成する新規超高分子コンドロイチン硫酸及びそれらの製造法Info
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- JP2672587B2 JP2672587B2 JP20739988A JP20739988A JP2672587B2 JP 2672587 B2 JP2672587 B2 JP 2672587B2 JP 20739988 A JP20739988 A JP 20739988A JP 20739988 A JP20739988 A JP 20739988A JP 2672587 B2 JP2672587 B2 JP 2672587B2
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Description
【発明の詳細な説明】 ［発明の目的］ （産業上の利用分野） 本発明は、新規IX型コラーゲン、それを構成する新規
超高分子コンドロイチン硫酸及びそれらの製造法に関す
るものである。
超高分子コンドロイチン硫酸及びそれらの製造法に関す
るものである。
（従来の技術及び発明が解決しようとする課題） コンドロイチン硫酸は、軟骨、気管、皮膚その他の結
合支持組織から分離され、医薬、医用材料の原料として
利用されている。
合支持組織から分離され、医薬、医用材料の原料として
利用されている。
コラーゲンは、動物の結合支持組織の主要蛋白質であ
り、少量の糖をも含み、近年医用材料として注目されて
いる。
り、少量の糖をも含み、近年医用材料として注目されて
いる。
しかしながら、従来のコンドロイチン硫酸は、コラー
ゲン由来のものに限らず、いずれのものもその分子量は
平均２〜３万であり、10万を超えるものは知られていな
い。
ゲン由来のものに限らず、いずれのものもその分子量は
平均２〜３万であり、10万を超えるものは知られていな
い。
本発明者らは、ニワトリ由来のコンドロイチン硫酸に
ついて鋭意研究を重ねた結果、ニワトリ眼球の硝子体か
らIX型コラーゲンを得、これを蛋白分解酵素で処理する
ことにより、従来知られていない分子量が30万〜130万
であるコンドロイチン硫酸を得ることに成功し、本発明
を完成するに至った。
ついて鋭意研究を重ねた結果、ニワトリ眼球の硝子体か
らIX型コラーゲンを得、これを蛋白分解酵素で処理する
ことにより、従来知られていない分子量が30万〜130万
であるコンドロイチン硫酸を得ることに成功し、本発明
を完成するに至った。
［発明の構成］ （課題を解決するための手段及び作用） 本発明のIX型コラーゲンは、コア蛋白質に結合したコ
ンドロイチン硫酸の分子量が30万〜130万であることを
特徴とするものである。
ンドロイチン硫酸の分子量が30万〜130万であることを
特徴とするものである。
本発明のIX型コラーゲンは、例えば、ニワトリ眼球の
硝子体をpH6.0〜9.0の緩衝液で抽出した後、精製するこ
とにより製造することができる。
硝子体をpH6.0〜9.0の緩衝液で抽出した後、精製するこ
とにより製造することができる。
ここで用いる眼球の硝子体としては、受精卵の胚由来
のものが好ましい。抽出溶媒としては、pH6.0〜9.0の緩
衝液であれば、特に制限はないが、4Mグアニジン塩酸・
50mMトリス塩酸緩衝液pH7.4〜8.0プロテアーゼ阻害剤入
り）が好ましい。精製手段としては、塩化セシウム密度
勾配遠心法、イオン交換クロマトグラフィー、ゲルクロ
マトグラフィーを適宜用いることができる。
のものが好ましい。抽出溶媒としては、pH6.0〜9.0の緩
衝液であれば、特に制限はないが、4Mグアニジン塩酸・
50mMトリス塩酸緩衝液pH7.4〜8.0プロテアーゼ阻害剤入
り）が好ましい。精製手段としては、塩化セシウム密度
勾配遠心法、イオン交換クロマトグラフィー、ゲルクロ
マトグラフィーを適宜用いることができる。
以上のようにして得られる本発明のIX型コラーゲン
は、従来のIX型コラーゲンと同様に種々の医用材料とし
て有用であるが、これを更に蛋白分解酵素で処理するこ
とにより、分子量が30万〜130万である本発明のコンド
ロイチン硫酸を得ることができる。この分子量は、ニワ
トリ胚の発生段階（ステージ）により若干変動する） ここで用いる蛋白分解酵素としては、特に制限はない
が、通常、プロナーゼ、コラゲナーゼ等でグリコサミノ
グリカン分解酵素を含まないプロテアーゼを用いる。
は、従来のIX型コラーゲンと同様に種々の医用材料とし
て有用であるが、これを更に蛋白分解酵素で処理するこ
とにより、分子量が30万〜130万である本発明のコンド
ロイチン硫酸を得ることができる。この分子量は、ニワ
トリ胚の発生段階（ステージ）により若干変動する） ここで用いる蛋白分解酵素としては、特に制限はない
が、通常、プロナーゼ、コラゲナーゼ等でグリコサミノ
グリカン分解酵素を含まないプロテアーゼを用いる。
以上のようにして得られる本発明のコンドロイチン硫
酸は、常法に従って、アルコール沈殿、ゲルろ過等によ
り精製することができる。
酸は、常法に従って、アルコール沈殿、ゲルろ過等によ
り精製することができる。
本発明のコンドロイチン硫酸の組成は、用いた受精卵
の胚のステージ（stage）によって異なるが、孵卵13〜1
4日目（Hamburger−Hamilton Stage38〜40）の受精卵を
用いた場合では、Ｄ−グルクロノシル−Ｎ−アセチルガ
ラクトサミン−４−硫酸25％、Ｄ−グロクロノシル−Ｎ
−アセチルガラクトサミン−６−硫酸64％、Ｌ−イズロ
ノシル−Ｎ−アセチルガラクトサミン−４−硫酸11％で
ある。
の胚のステージ（stage）によって異なるが、孵卵13〜1
4日目（Hamburger−Hamilton Stage38〜40）の受精卵を
用いた場合では、Ｄ−グルクロノシル−Ｎ−アセチルガ
ラクトサミン−４−硫酸25％、Ｄ−グロクロノシル−Ｎ
−アセチルガラクトサミン−６−硫酸64％、Ｌ−イズロ
ノシル−Ｎ−アセチルガラクトサミン−４−硫酸11％で
ある。
（発明の実施例） 以下、実施例により本発明を更に詳細に説明するが、
これらの実施例は本発明の範囲を何ら制限するものでは
ない。
これらの実施例は本発明の範囲を何ら制限するものでは
ない。
実施例１ IX型コラーゲンの製造 孵卵13〜14日目（Hamburger−Hamilton Stage38〜4
0）のニワトリ受精卵より胚を取り出し、眼球の硝子体
を分離した。等量の8Mグアニジン塩酸/0.1Mトリス塩
酸、pH7.4を加え、４℃で一夜撹拌しながら抽出し、冷
却下遠心分離に付し、上清を集めた。抽出液に固体塩化
セシウムを加え、密度1.40g/mlとした。日立超遠心分離
器Top−T2のローターRP−50−T2中で40,000rpm（約145,
800g×ｇ）、10℃で48時間遠心分離に付し、塩化セシム
密度勾配の1.52g/ml以上に集まった分画をプールした。
これに３倍容量の95％エタノール/1.3％酢酸カリウム溶
液を加え、生じた沈殿を集めてIX型コラーゲンを得た。
0）のニワトリ受精卵より胚を取り出し、眼球の硝子体
を分離した。等量の8Mグアニジン塩酸/0.1Mトリス塩
酸、pH7.4を加え、４℃で一夜撹拌しながら抽出し、冷
却下遠心分離に付し、上清を集めた。抽出液に固体塩化
セシウムを加え、密度1.40g/mlとした。日立超遠心分離
器Top−T2のローターRP−50−T2中で40,000rpm（約145,
800g×ｇ）、10℃で48時間遠心分離に付し、塩化セシム
密度勾配の1.52g/ml以上に集まった分画をプールした。
これに３倍容量の95％エタノール/1.3％酢酸カリウム溶
液を加え、生じた沈殿を集めてIX型コラーゲンを得た。
分子量は、分子篩により60万以上であり、蛋白部分は
SDS−ポリアクリルアミドゲル電気泳動法（PAGE）で27
万、糖部分は高速液体クロマトグラフィー（HPLC）で30
万〜130万であった。
SDS−ポリアクリルアミドゲル電気泳動法（PAGE）で27
万、糖部分は高速液体クロマトグラフィー（HPLC）で30
万〜130万であった。
IX型コラーゲンは、軟骨や眼の硝子体に存在するコラ
ーゲンα１（IX）、α２（IX）、α３（IX）の３本のポ
リペプチドがジスルフィド結合で結合しており、アミノ
酸配列か−Gly−Ｘ−Ｙ−の操返し構造をとっているコ
ラーゲン領域３箇所（Ｃ末からCOL1、COL2、COL3）、非
コラーゲン領域４箇所（NC1、NC2、NC3、NC4）からな
る。IX型コラーゲンの最大の特徴は、NC3領域のSerにコ
ンドロイチン硫酸・デルマタン硫酸混合鎖が結合してい
ることで、他のコラーゲンにはこのような糖鎖は結合し
ていない。
ーゲンα１（IX）、α２（IX）、α３（IX）の３本のポ
リペプチドがジスルフィド結合で結合しており、アミノ
酸配列か−Gly−Ｘ−Ｙ−の操返し構造をとっているコ
ラーゲン領域３箇所（Ｃ末からCOL1、COL2、COL3）、非
コラーゲン領域４箇所（NC1、NC2、NC3、NC4）からな
る。IX型コラーゲンの最大の特徴は、NC3領域のSerにコ
ンドロイチン硫酸・デルマタン硫酸混合鎖が結合してい
ることで、他のコラーゲンにはこのような糖鎖は結合し
ていない。
実施例１で得られた生成物は、以下の性質を有するこ
とからIX型コラーゲンと決定された。
とからIX型コラーゲンと決定された。
バクテリアコラゲナーゼで消化される。
β−メルカプトエタノールによる還元後、SDS−PAGE
において２本のバンドとして現れるが、コンドロイチナ
ーゼAC II消化後、分子量の低いバンドが濃くなる。従
って、３本のポリペプチドからなる（コラーゲン特
徴）。
において２本のバンドとして現れるが、コンドロイチナ
ーゼAC II消化後、分子量の低いバンドが濃くなる。従
って、３本のポリペプチドからなる（コラーゲン特
徴）。
ニワトリ胚軟骨から得られたIX型コラーゲンとコンド
ロイチナーゼ消化後のSDS−PAGEにおける移動度が一致
する。更に、β−メルカプトエタノールによる還元後の
バンドも一致する。
ロイチナーゼ消化後のSDS−PAGEにおける移動度が一致
する。更に、β−メルカプトエタノールによる還元後の
バンドも一致する。
ペプシン消化物がニワトリ胚剣状突起軟骨よりペプシ
ン消化で得られたコラーゲン断片（HMW,LMW collagen）
とSDS−PAGEにおいて一致する。
ン消化で得られたコラーゲン断片（HMW,LMW collagen）
とSDS−PAGEにおいて一致する。
ニワトリ胚軟骨よりペプシン消化して得られたコラー
ゲン断片（HMW,LMW collagen）を用いて調製されたポリ
クローナル抗体がウェスタンブロッティングにおいて、
この物質を認識する。また、このポリクローナル抗体
は、ニワトリ胚軟骨及び眼硝子体組織を蛍光抗体法で特
異的に認識する。
ゲン断片（HMW,LMW collagen）を用いて調製されたポリ
クローナル抗体がウェスタンブロッティングにおいて、
この物質を認識する。また、このポリクローナル抗体
は、ニワトリ胚軟骨及び眼硝子体組織を蛍光抗体法で特
異的に認識する。
ここで用いたニワトリ胚軟骨から得たIX型コラーゲン
は文献（Lloyd Vaughan,et al.:The Journal of Biolog
ical Chemistry,260,4758−4763（1985）及びCharles
A.Reese and Richard Mayne:Biochemistry,1981,20,544
3−5448）による従来の精製法により単離したもので該
文献と同様のIX型コラーゲンである。
は文献（Lloyd Vaughan,et al.:The Journal of Biolog
ical Chemistry,260,4758−4763（1985）及びCharles
A.Reese and Richard Mayne:Biochemistry,1981,20,544
3−5448）による従来の精製法により単離したもので該
文献と同様のIX型コラーゲンである。
実施例２ コンドロイチン硫酸の製造 実施例１で得たIX型コラーゲンを0.2M水酸化ナトリウ
ム水溶液（約10〜15ml/g乾燥量）に溶解し、25℃で24時
間保温した後、酢酸で中和し、次いで0.4水酸化ナトリ
ウム水溶液を用いてpHを8.0とした。この溶液に0.02容
量の1Mトリス塩酸緩衝液（pH8.0）を加えて0.02Mとし0.
01重量のプロナーゼを加えて50℃で24時間保温して蛋白
質を消化した。100℃で５分加熱後、冷却して３倍量の9
5％エタノール/1.3％酢酸カリウム溶液を加え、応じた
沈殿を集めた。沈殿を0.4M酢酸アンモニムウ水溶液に溶
解し、50倍容量のBio Gel A1.5mを充填したカラムを用
いてゲルろ過を行い、void volume画分を集めた。凍結
乾燥又は95％エタノール/1.3％酢酸カリウム溶液による
沈殿により本発明のコンドロイチン硫酸を白色粉末とし
て得た。収量は、胚100羽（眼球200個）当り約5mgであ
った。
ム水溶液（約10〜15ml/g乾燥量）に溶解し、25℃で24時
間保温した後、酢酸で中和し、次いで0.4水酸化ナトリ
ウム水溶液を用いてpHを8.0とした。この溶液に0.02容
量の1Mトリス塩酸緩衝液（pH8.0）を加えて0.02Mとし0.
01重量のプロナーゼを加えて50℃で24時間保温して蛋白
質を消化した。100℃で５分加熱後、冷却して３倍量の9
5％エタノール/1.3％酢酸カリウム溶液を加え、応じた
沈殿を集めた。沈殿を0.4M酢酸アンモニムウ水溶液に溶
解し、50倍容量のBio Gel A1.5mを充填したカラムを用
いてゲルろ過を行い、void volume画分を集めた。凍結
乾燥又は95％エタノール/1.3％酢酸カリウム溶液による
沈殿により本発明のコンドロイチン硫酸を白色粉末とし
て得た。収量は、胚100羽（眼球200個）当り約5mgであ
った。
以上のようにして得られた本発明のコンドロイチン硫
酸の分子量をHPLCによりヒアルロン酸分子量標準品外挿
により測定したところ、30万〜130万であった。また、
構成糖の組成をペーパークロマトグラフィーにより分析
したところ、Ｄ−グルクロノシル−Ｎ−アセチルガラク
トサミン−４−硫酸25％、Ｄ−グルクロノシル−Ｎ−ア
セチルガラクトサミン−６−硫酸64％、Ｌ−イズロノシ
ル−Ｎ−アセチルガラクトサミン−４−硫酸11％であっ
た。
酸の分子量をHPLCによりヒアルロン酸分子量標準品外挿
により測定したところ、30万〜130万であった。また、
構成糖の組成をペーパークロマトグラフィーにより分析
したところ、Ｄ−グルクロノシル−Ｎ−アセチルガラク
トサミン−４−硫酸25％、Ｄ−グルクロノシル−Ｎ−ア
セチルガラクトサミン−６−硫酸64％、Ｌ−イズロノシ
ル−Ｎ−アセチルガラクトサミン−４−硫酸11％であっ
た。
実施例３ コンドロイチン硫酸の製造 孵卵13〜14日目（Hamburger−Hamilton Stage38〜4
0）のニワトリ受精卵より胚を取り出し、眼球の硝子体
を分離した。これをホモゲナイズし、沸騰浴中で１時間
加熱した。冷却後、水酸化ナトリウム水溶液を加えて２
％水酸化ナトリウム（0.5M）溶液とし、25℃で24時間撹
拌した、pHを8.0に調整し、0.02Mトリス塩酸緩衝液とし
た後、硝子体の湿重量の1/10,000量のプロナーゼを加
え、50℃で24時間保温して蛋白質を消化した。100℃で
５分加熱後、冷却して３倍量の95％エタノール/1.3％酢
酸カリウム溶液を加え、生じた沈殿を集めた。沈殿を10
mM塩化カリウム、3mM塩化マグネシウム含有10mMトリス
塩酸緩衝液pH7.0に溶解し、デオキシリボヌクレアーゼ
Ｉを加え、37℃で一夜保温した。遠心分離により不溶物
を除去した後、氷冷下、撹拌しながら1/3容量の40％ト
リクロロ酢酸を加え、一夜冷所におき、沈殿する蛋白質
を遠心分離により除去した。上清を透析してトリクロロ
酢酸を除去した後、３倍量の95％エタノール1/3％酢酸
カリウム溶液を加え、生じた沈殿を集めた。沈殿を0.4M
酢酸アンモニウム水溶液に溶解し、50倍容量のBio Gel
A1.5mを充填したカラムを用いてゲルろ過を行い、void
volume画分を集めた。凍結乾燥又は95％エタノール/1.3
％酢酸カリウム溶液による沈殿により本発明のコンドロ
イチン硫酸を白色粉末として得た。
0）のニワトリ受精卵より胚を取り出し、眼球の硝子体
を分離した。これをホモゲナイズし、沸騰浴中で１時間
加熱した。冷却後、水酸化ナトリウム水溶液を加えて２
％水酸化ナトリウム（0.5M）溶液とし、25℃で24時間撹
拌した、pHを8.0に調整し、0.02Mトリス塩酸緩衝液とし
た後、硝子体の湿重量の1/10,000量のプロナーゼを加
え、50℃で24時間保温して蛋白質を消化した。100℃で
５分加熱後、冷却して３倍量の95％エタノール/1.3％酢
酸カリウム溶液を加え、生じた沈殿を集めた。沈殿を10
mM塩化カリウム、3mM塩化マグネシウム含有10mMトリス
塩酸緩衝液pH7.0に溶解し、デオキシリボヌクレアーゼ
Ｉを加え、37℃で一夜保温した。遠心分離により不溶物
を除去した後、氷冷下、撹拌しながら1/3容量の40％ト
リクロロ酢酸を加え、一夜冷所におき、沈殿する蛋白質
を遠心分離により除去した。上清を透析してトリクロロ
酢酸を除去した後、３倍量の95％エタノール1/3％酢酸
カリウム溶液を加え、生じた沈殿を集めた。沈殿を0.4M
酢酸アンモニウム水溶液に溶解し、50倍容量のBio Gel
A1.5mを充填したカラムを用いてゲルろ過を行い、void
volume画分を集めた。凍結乾燥又は95％エタノール/1.3
％酢酸カリウム溶液による沈殿により本発明のコンドロ
イチン硫酸を白色粉末として得た。
以上のようにして得られたコンドロイチン硫酸は、実
施例２で得られたものと同様の分子量及び糖組成を示し
た。
施例２で得られたものと同様の分子量及び糖組成を示し
た。
［発明の効果］ 本発明によれば、従来知られているものに比べ、分子
量の大きいコンドロイチン硫酸及びそれを構成糖として
含むIX型コラーゲンを提供することができ、これらは医
用材料として有用である。
量の大きいコンドロイチン硫酸及びそれを構成糖として
含むIX型コラーゲンを提供することができ、これらは医
用材料として有用である。
Claims (8)
- 【請求項１】ニワトリ眼球の硝子体由来のIX型コラーゲ
ンを、蛋白分解酵素で処理して得られる、分子量が30万
〜130万であるコンドロイチン硫酸。 - 【請求項２】ニワトリ眼球の硝子体が、ニワトリ受精卵
の胚より分離したものである、請求項１記載のコンドロ
イチン硫酸。 - 【請求項３】ニワトリ受精卵が、孵卵13〜14日目の受精
卵である、請求項２記載のコンドロイチン硫酸。 - 【請求項４】構成糖組成が、Ｄ−グルクロノシル−Ｎ−
アセチルガラクトサミン−４−硫酸25％、Ｄ−グルクロ
ノシル−Ｎ−アセチルガラクトサミン−６−硫酸64％、
及びＬ−イズロノシル−Ｎ−アセチルガラクトサミン−
４−硫酸11％である、請求項１記載のコンドロイチン硫
酸。 - 【請求項５】請求項１〜４にいずれか１項に記載のコン
ドロイチン硫酸が、コア蛋白質に結合しているIX型コラ
ーゲン。 - 【請求項６】ニワトリ眼球の硝子体を、アルカリ性溶液
で抽出し、その抽出液から請求項５記載のIX型コラーゲ
ンを採取することを特徴とするIX型コラーゲンの製造
法。 - 【請求項７】ニワトリ眼球の硝子体をアルカリ性溶液で
抽出した液又はそれより得たIX型コラーゲンを、蛋白分
解酵素で処理する、請求項１又は４記載のコンドロイチ
ン硫酸の製造法。 - 【請求項８】ニワトリ眼球の硝子体が、ニワトリ受精卵
の胚より分離したものである、請求項７記載のコンドロ
イチン硫酸の製造法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP20739988A JP2672587B2 (ja) | 1988-08-23 | 1988-08-23 | 新規ｉｘ型コラーゲン、それを構成する新規超高分子コンドロイチン硫酸及びそれらの製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP20739988A JP2672587B2 (ja) | 1988-08-23 | 1988-08-23 | 新規ｉｘ型コラーゲン、それを構成する新規超高分子コンドロイチン硫酸及びそれらの製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0259600A JPH0259600A (ja) | 1990-02-28 |
| JP2672587B2 true JP2672587B2 (ja) | 1997-11-05 |
Family
ID=16539101
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP20739988A Expired - Fee Related JP2672587B2 (ja) | 1988-08-23 | 1988-08-23 | 新規ｉｘ型コラーゲン、それを構成する新規超高分子コンドロイチン硫酸及びそれらの製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP2672587B2 (ja) |
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| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP2994484A4 (en) * | 2013-05-09 | 2016-11-16 | Agency Science Tech & Res | MODIFIED COLLAGEN MOLECULES |
-
1988
- 1988-08-23 JP JP20739988A patent/JP2672587B2/ja not_active Expired - Fee Related
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| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0259600A (ja) | 1990-02-28 |
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Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
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