JP2023525785A - 安定化コロナウイルススパイクタンパク質をコードするrnaレプリコン - Google Patents
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Abstract
安定化組換え前融合SARS CoV-2Sタンパク質をコードするRNAレプリコンが記載されている。また、RNAレプリコンの医薬組成物及び使用も記載される。
Description
(関連出願の相互参照)
本出願は、2020年5月11日出願の米国特許仮出願第63/023,150号の優先権を主張し、参照によりその開示の全体が本明細書に組み込まれる。
本出願は、2020年5月11日出願の米国特許仮出願第63/023,150号の優先権を主張し、参照によりその開示の全体が本明細書に組み込まれる。
(電子的に提出された配列表への言及)
本出願は、ファイル名「JPI6050WOPCT1_Sequence_Listing」及び作成日2021年4月26日の、2.09MBのサイズを有するASCII形式の配列表としてEFS-Webを介して電子的に提出された配列表を含む。EFS-Webを介して提出された配列表は、本明細書の一部であり、参照によりその全体が本明細書に組み込まれる。
本出願は、ファイル名「JPI6050WOPCT1_Sequence_Listing」及び作成日2021年4月26日の、2.09MBのサイズを有するASCII形式の配列表としてEFS-Webを介して電子的に提出された配列表を含む。EFS-Webを介して提出された配列表は、本明細書の一部であり、参照によりその全体が本明細書に組み込まれる。
(発明の分野)
本発明は、医学分野に関する。本発明は、特に、安定化組換え前融合コロナウイルススパイク(S)タンパク質、特にSARS CoV-2Sタンパク質をコードする自己複製RNA、及び例えばワクチンにおけるそれらの使用に関する。
本発明は、医学分野に関する。本発明は、特に、安定化組換え前融合コロナウイルススパイク(S)タンパク質、特にSARS CoV-2Sタンパク質をコードする自己複製RNA、及び例えばワクチンにおけるそれらの使用に関する。
RNAレプリコンは、RNAウイルスに由来するレプリコンであり、必須構造タンパク質をコードする少なくとも1つの遺伝子が欠失している。例えば、Zimmer、Viruses、2010、2(2):413~434を参照。RNAレプリコンは、感染性子孫を生成することができないが、ウイルスRNAを複製する能力を依然として保持し、ウイルスRNAポリメラーゼを転写する。RNAレプリコンによってコードされる遺伝子情報は、何度も増幅されて、高レベルの抗原発現をもたらすことができる。更に、レプリコンRNAの複製/転写は、細胞質ゾルに厳密に限定され、いかなるcDNA中間体も必要とせず、必要な宿主の染色体DNAとの組換えでも又は染色体DNAへの組み込みでもない。
コロナウイルス(CoV)は、ヒトにおける軽度気道感染症及び非定型肺炎の原因となるエンベロープウイルスである。CoVは、広範囲の哺乳動物及び鳥類種に感染して、呼吸器又は腸疾患を引き起こす可能性のある、ニドウイルス目に属するエンベロープ型一本鎖ポジティブセンスRNAウイルスの大きなファミリーである。コロナウイルスは、宿主細胞受容体への結合、並びにウイルス及び宿主細胞膜の融合を媒介する大きな三量体スパイク糖タンパク質(S)を有する。
SARS-CoV-2は、2019年に動物保有宿主からヒトに出現し、世界中に拡散したコロナウイルスである。SARS-CoV-2は、MERS-CoV及びSARS-CoVのようなベータコロナウイルスであり、それらは全てコウモリを起源とする。ウイルスによって引き起こされる疾患の名称は、COVID-19と略されるコロナウイルス感染症2019である。COVID-19の症状は、軽度の症状から、確認されたCOVID-19症例では重症疾患及び死亡にまで及ぶ。SARS-CoV-2の場合、Sタンパク質は主要な表面タンパク質である。Sタンパク質はホモ三量体を形成し、それぞれ受容体結合及び膜融合に関与するN末端S1サブユニット及びC末端S2サブユニットから構成される。α、β、及びδ-コロナウイルスのCoV三量体S構造の最近の極低温電子顕微鏡(cryoEM)再構築により、S1サブユニットが2つの異なるドメイン:N末端ドメイン(S1 NTD)及び受容体結合ドメイン(S1 RBD)を含むことが明らかになった。SARS-CoV-2は、そのS1 RBDを利用してヒトアンジオテンシン変換酵素2(ACE2)に結合する(Hoffmann et al.(2020)、Wrapp et.al.(2020))。
コロナウイルスSタンパク質は、クラスI融合タンパク質として分類され、融合に関与する。Sタンパク質は、不安定な前融合立体配座から安定した後融合立体配座への不可逆的タンパク質リフォールディングによってウイルス及び宿主細胞膜を融合させる。多くの他のクラスI融合タンパク質と同様に、コロナウイルスSタンパク質は、融合及び侵入に必要な立体配座変化の誘導のための受容体結合及び切断を必要とする(Belouzard et al.(2009)、Follis et al.(2006);Bosch et al.(2008)、Madu et al.(2009);Walls et al.(2016))。SARS-CoV2のプライミングは、S1及びS2サブユニット(S1/S2)間の境界でのフーリン切断部位におけるフーリンと、融合ペプチド(S2’)の上流の保存部位でのTMPRSS2とによる、Sタンパク質の切断を含む(Bestle et al.(2020)、Hoffmann et al.(2020))。
前融合から後融合への立体配座にリフォールディングするために、リフォールディング領域1(RR1)及びリフォールディング領域2(RR2)と呼ばれる、リフォールディングを必要とする2つの領域がある(図1)。全てのクラスI融合タンパク質について、RR1は、融合タンパク質(FP)及びヘプタドリピート1(HR1)を含む。切断及び受容体結合後、三量体における3つのプロトマー全ての螺旋、ループ、及び鎖の延伸は、長い連続三量体螺旋コイルドコイルに変換される。次いで、RR1のN末端セグメントに位置するFPは、ウイルス膜から離れて延在し、標的細胞の近位膜に挿入することができる。次に、RR1にC末端に位置し、膜貫通領域(TM)により近く、ヘプタドリピート2(HR2)を含むリフォールディング領域2(RR2)は、融合タンパク質の他方の側に再配置され、HR2ドメインを有するHR1コイルドコイル三量体に結合して、6ヘリックスバンドル(6HB)を形成する。
SARS CoV-2Sタンパク質のようなウイルス融合タンパク質をワクチン成分として使用する場合、タンパク質の融合機能は重要ではない。実際、ウイルスに結合することができる反応性抗体を誘導するには、ウイルスに対するワクチン成分の模倣のみが重要である。したがって、堅牢で有効なワクチン成分の開発のために、準安定の融合タンパク質が前融合立体配座に維持されることが望ましい。前融合立体配座におけるSARS CoV-2Sタンパク質などの安定化融合タンパク質は、有効な免疫応答を誘発することができると考えられる。
近年、コロナウイルスSタンパク質を含む様々なクラスI融合タンパク質を安定化するためにいくつかの試みがなされてきた。特に成功したアプローチは、ベースヘリックスに先行するRR1の末端でのいわゆるヒンジループの安定化であることが証明された(WO2017/037196、Krarup et al.(2015)、Rutten et al.(2020),Hastie et al.(2017))。このアプローチはまた、SARS-CoV、MERS-CoV、及びSARS-CoV2について示されるように、コロナウイルスSタンパク質でも成功したことが証明されている(Pallesen et al.(2016)、Wrapp et al.(2020))。ヒンジループ内のプロリン変異は、実際にコロナウイルスSタンパク質の発現を増加させるが、Sタンパク質は依然として不安定であるという欠点があり得る。したがって、例えば、モノクローナル抗体単離のためのベイトとして、ツールとして使用され得るSタンパク質のワクチン設計の改善のために、更なる安定化が望まれる。
新たなSARS-CoV-2ウイルスが2019年後半にヒトにおいて最初に観察されて以降、15000万人を超える人々が感染しており、特にSARS-CoV-2及びより一般的にはコロナウイルスは有効な治療を欠いているため、300万人を超える人がCOVID-19の結果として死亡した。更に、現在、コロナウイルス誘発性感染症(COVID-19)を予防するために利用可能なワクチンは存在しておらず、未だ満たされていない医学的必要性が高まっている。COVID-19などの新たな感染性疾患は、公衆衛生及び経済系に主要な脅威を呈するため、コロナウイルス誘発性呼吸器疾患を予防するために、例えば、ワクチンで使用することができる新規な成分が緊急に必要とされている。
本発明は、安定化前融合SARS CoV-2Sタンパク質、例えば、前融合立体配座で安定化されたSARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体をコードする、自己複製RNA分子とも称されるRNAレプリコンを提供する。
特定の実施形態では、RNAレプリコンによってコードされる前融合SARS CoV-2Sタンパク質は、可溶性タンパク質、好ましくは三量体可溶性タンパク質である。
特定の実施形態では、本出願のRNAレプリコンは、5’末端から3’末端に向かって順に以下を含む。
(1)RNAウイルスの非構造タンパク質媒介増幅に必要な5’非翻訳領域(5’-UTR)、
(2)RNAウイルスの非構造タンパク質の少なくとも1つ、好ましくは全てをコードするポリヌクレオチド配列、
(3)RNAウイルスのサブゲノムプロモーター、
(4)組換え前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体をコードするポリヌクレオチド配列、
(5)RNAウイルスの非構造タンパク質媒介増幅に必要な3’非翻訳領域(3’-UTR)。
(1)RNAウイルスの非構造タンパク質媒介増幅に必要な5’非翻訳領域(5’-UTR)、
(2)RNAウイルスの非構造タンパク質の少なくとも1つ、好ましくは全てをコードするポリヌクレオチド配列、
(3)RNAウイルスのサブゲノムプロモーター、
(4)組換え前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体をコードするポリヌクレオチド配列、
(5)RNAウイルスの非構造タンパク質媒介増幅に必要な3’非翻訳領域(3’-UTR)。
特定の実施形態では、自己複製RNA分子は、αウイルス由来RNAレプリコンである。特定の実施形態では、RNAレプリコンは、1つ以上のαウイルス非構造タンパク質遺伝子を含む。特定の実施形態では、RNAレプリコンは、RNA複製に必要な遺伝的要素を含み、ウイルス粒子アセンブリに必要な遺伝子産物をコードする遺伝的要素を欠いており、RNAレプリコンは、脂質組成物(例えば、脂質ナノ粒子)又は別の好適な組成物などのウイルスタンパク質を含有しない組成物中で対象に送達される。他の実施形態では、RNAレプリコンは、RNA複製に必要な遺伝的要素及びウイルス粒子アセンブリに必要な遺伝子産物をコードする遺伝的要素を含み、RNAレプリコンは、ウイルス様粒子などの1つ以上のウイルスタンパク質を含む組成物中で対象に送達される。更なる実施形態では、RNAレプリコンは、遺伝子発現を増強する、及び/又は先天性免疫系、例えばサブゲノムプロモーターの制御下でRNAの翻訳を増強するステムループ又は下流ループ(DLPモチーフ)に対する耐性を付与する、1つ又は複数の修飾を含む(Fovlov et al.,J Virol.1996,70:1182-90)。
特定の実施形態では、自己複製RNA分子、組成物、及び本発明に有用であるそのような分子を作製及び使用するための方法の例は、米国特許出願公開第2018/0104359号、同第2013/0177639号、同第2013/0149375号、同第2014/0242152号、国際特許出願公開第2018/075235号、又は米国特許第10,022,435号に記載されており、その内容は、参照により全体が本明細書に組み込まれる。
例えば、RNAレプリコンは、参照により全体が本明細書に組み込まれる米国特許出願公開第2018/0104359号、同第2018/0171340号、及び同第2020/0109178号に記載されているように、5’UTR、ウイルスカプシドエンハンサー下流ループ(DLP)、並びに旧世界型αウイルスnsP3超可変ドメイン、又は新世界型αウイルスnsP3超可変ドメインの一部分と旧世界型αウイルスnsP3超可変ドメインの別の部分とを含有するキメラnsP3超可変ドメインなどの1つ以上の成分を含むことができる。
好ましくは、本出願のRNAレプリコンは、5’末端から3’末端に向かって順に以下を含む。
(1)αウイルス5’非翻訳領域(5’-UTR)、
(2)αウイルス非構造遺伝子nsp1の5’複製配列、
(3)ウイルス種の下流ループ(DLP)モチーフ、
(4)自己プロテアーゼペプチドをコードするポリヌクレオチド配列、
(5)αウイルス非構造タンパク質nsp1、nsp2、nsp3、及びnsp4をコードするポリヌクレオチド配列、
(6)αウイルスサブゲノムプロモーター、
(7)組換え前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体をコードするポリヌクレオチド配列、
(8)αウイルス3’非翻訳領域(3’UTR)、並びに
(9)任意選択的に、ポリアデノシン配列。
(1)αウイルス5’非翻訳領域(5’-UTR)、
(2)αウイルス非構造遺伝子nsp1の5’複製配列、
(3)ウイルス種の下流ループ(DLP)モチーフ、
(4)自己プロテアーゼペプチドをコードするポリヌクレオチド配列、
(5)αウイルス非構造タンパク質nsp1、nsp2、nsp3、及びnsp4をコードするポリヌクレオチド配列、
(6)αウイルスサブゲノムプロモーター、
(7)組換え前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体をコードするポリヌクレオチド配列、
(8)αウイルス3’非翻訳領域(3’UTR)、並びに
(9)任意選択的に、ポリアデノシン配列。
本発明は更に、本願の安定化前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体をコードするRNAレプリコンを含む、組成物、好ましくは、免疫原性組成物を提供する。
本発明はまた、SARS CoV-2Sタンパク質に対する免疫応答を誘導する際に使用するための組成物、特に、COVID-19などのSARS-CoV-2関連疾患に対するワクチンとしての本出願のRNAレプリコンの使用に関する組成物を提供する。
一実施形態では、自己複製RNA分子は、リポソーム、リポプレックス、脂質ナノ粒子、又はこれらの組み合わせにカプセル化、結合、又は吸着され、好ましくは、自己複製RNA分子は、脂質ナノ粒子中にカプセル化される。好ましくは、自己複製RNA分子は、脂質ナノ粒子中にカプセル化される。
本発明はまた、対象におけるSARS CoV-2に対する免疫応答を誘導するための方法であって、本方法は、本出願の前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体をコードする有効量のRNAレプリコンを対象に投与することを含む。好ましくは、誘導される免疫応答は、SARS CoV-2ウイルスに対する中和抗体及び/又はSARS CoV-2ウイルスに対する防御免疫の誘導を特徴とする。
特定の態様では、本発明はまた、対象における抗SARS CoV-2Sプロテイン抗体を誘導するための方法であって、本方法は、本出願の前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体をコードするRNAレプリコンを含む免疫原性組成物の有効量を対象に投与することを含む。
特定の実施形態では、組成物又はワクチンは、1回目及び2回目の用量のプライム-ブースト投与で投与され、1回目の用量は、免疫応答をプライムし、2回目の用量は、免疫応答をブーストする。プライム-ブースト投与は、例えば、1回目及び2回目の用量が、同じベクター(例えば、RNAレプリコン)から発現される同じ抗原又はその断片若しくは変異体(例えば、SARS-CoV-2スパイクタンパク質)を含む、同種プライム-ブーストであり得る。プライム-ブースト投与は、例えば、1回目及び2回目の用量が、同じ又は異なるベクター(例えば、RNAレプリコン、アデノウイルス、mRNA、又はプラスミド)から発現される同じ抗原又はその断片若しくは変異体(例えば、SARS-CoV-2スパイクタンパク質)を含む、異種プライム-ブーストであり得る。異種プライム-ブースト投与のいくつかの実施形態では、1回目の用量は、SARS-CoV-2スパイクタンパク質又はその断片若しくは変異体を含むアデノウイルスベクターを含み、2回目の用量は、SARS-CoV-2スパイクタンパク質又はその断片若しくは変異体を含むRNAレプリコンベクターを含む。異種プライム-ブースト投与のいくつかの実施形態では、1回目の用量は、SARS-CoV-2スパイクタンパク質又はその断片若しくは変異体を含むRNAレプリコンベクターを含み、2回目の用量は、SARS-CoV-2スパイクタンパク質又はその断片若しくは変異体を含むアデノウイルスベクターを含む。特定の態様では、同種プライム-ブースト又は異種プライム-ブースト投与で使用されるRNAレプリコンワクチンは、配列番号:1~3及び5~194からなる群から選択されるアミノ酸配列、又はその断片若しくは変異体を含む。
上述の「発明の概要」及び以降の「発明を実施するための形態」は、添付の図面と併せて読むことでより良好に理解されるであろう。本発明は、図面に示される正確な実施形態に限定されない点が理解される必要がある。
SARS CoV-2Sタンパク質の融合ドメインの保存された要素の概略図である。ヘッドドメインは、N末端(NTD)ドメイン、受容体結合ドメイン(RBD)、並びにドメインSD1及びSD2を含有する。融合ドメインは、融合ペプチド(FP)、リフォールディング領域1(RR1)、リフォールディング領域2(RR2)、膜貫通領域(TM)、及び細胞質尾部を含有する。S1とS2間の切断部位及びS2’切断部位は矢印で示される。
凍結解凍サイクル後の半安定SARS-CoV-2S三量体タンパク質の分析SEC試料を示す。未凍結Sタンパク質(破線)と比較した、配列番号:3によるS三量体タンパク質(A)、及び1回(暗い実線)及び5回(明るい実線)の液体窒素中の急速凍結及び解凍後のタグがCタグで置き換えられた同じタンパク質(B)。5分でのピークは、S三量体に対応する。
凍結解凍サイクル後の半安定SARS-CoV-2S三量体タンパク質の分析SEC試料を示す。未凍結Sタンパク質(破線)と比較した、配列番号:3によるS三量体タンパク質(A)、及び1回(暗い実線)及び5回(明るい実線)の液体窒素中の急速凍結及び解凍後のタグがCタグで置き換えられた同じタンパク質(B)。5分でのピークは、S三量体に対応する。
対照の不安定な未切断SARS-CoV-2S(フーリンサイト変異を有する)(配列番号:2)と比較した、αLISAアッセイにおけるACE2-Fc結合によって測定された示された変異を有するSタンパク質のS三量体発現の割合を示す。試験された組換えSタンパク質は、図示されるように、不安定な未切断SARS-CoV-2Sエクトドメイン(配列番号:2)(フーリンKO、左パネル)の骨格に、及び986位及び987位のヒンジループ内の二重プロリン変異を有する半安定な未切断SARS-CoV-2S(配列番号:3)(フーリンKO+PP、右パネル)の骨格に導入された単一のアミノ酸置換を含有する。粗細胞培養上清で分析を行った。
示される位置変異を有する変異体(A、D)A892P、(B、E)A942P、(C、F)黒でD614N、暗灰色でD614M、明灰色でD614L(実線)と比較した、ヒンジループ(+PP)内のプロリンへの2つの安定化変異を有する半安定化未切断SARS-CoV-2S(配列番号:3)(A~C)、及び不安定な未切断SARS-CoV-2Sタンパク質(配列番号:2)(D~F)(破線)の分析SECプロファイルを示す。粗細胞培養上清で分析を行った。5分でのピークは、S三量体に対応する。(G)A942P変異を有する精製された安定化Sタンパク質を有するSEC-MALS(配列番号:5)。SEC信号は、灰色の太線で示され、左軸に対応する。黒色の細線は、モル質量トレース(右のy軸)を示す。使用されるdn/dc値は、0.185である。
示される位置変異を有する変異体(A、D)A892P、(B、E)A942P、(C、F)黒でD614N、暗灰色でD614M、明灰色でD614L(実線)と比較した、ヒンジループ(+PP)内のプロリンへの2つの安定化変異を有する半安定化未切断SARS-CoV-2S(配列番号:3)(A~C)、及び不安定な未切断SARS-CoV-2Sタンパク質(配列番号:2)(D~F)(破線)の分析SECプロファイルを示す。粗細胞培養上清で分析を行った。5分でのピークは、S三量体に対応する。(G)A942P変異を有する精製された安定化Sタンパク質を有するSEC-MALS(配列番号:5)。SEC信号は、灰色の太線で示され、左軸に対応する。黒色の細線は、モル質量トレース(右のy軸)を示す。使用されるdn/dc値は、0.185である。
示される位置変異を有する変異体(A、D)A892P、(B、E)A942P、(C、F)黒でD614N、暗灰色でD614M、明灰色でD614L(実線)と比較した、ヒンジループ(+PP)内のプロリンへの2つの安定化変異を有する半安定化未切断SARS-CoV-2S(配列番号:3)(A~C)、及び不安定な未切断SARS-CoV-2Sタンパク質(配列番号:2)(D~F)(破線)の分析SECプロファイルを示す。粗細胞培養上清で分析を行った。5分でのピークは、S三量体に対応する。(G)A942P変異を有する精製された安定化Sタンパク質を有するSEC-MALS(配列番号:5)。SEC信号は、灰色の太線で示され、左軸に対応する。黒色の細線は、モル質量トレース(右のy軸)を示す。使用されるdn/dc値は、0.185である。
示される位置変異を有する変異体(A、D)A892P、(B、E)A942P、(C、F)黒でD614N、暗灰色でD614M、明灰色でD614L(実線)と比較した、ヒンジループ(+PP)内のプロリンへの2つの安定化変異を有する半安定化未切断SARS-CoV-2S(配列番号:3)(A~C)、及び不安定な未切断SARS-CoV-2Sタンパク質(配列番号:2)(D~F)(破線)の分析SECプロファイルを示す。粗細胞培養上清で分析を行った。5分でのピークは、S三量体に対応する。(G)A942P変異を有する精製された安定化Sタンパク質を有するSEC-MALS(配列番号:5)。SEC信号は、灰色の太線で示され、左軸に対応する。黒色の細線は、モル質量トレース(右のy軸)を示す。使用されるdn/dc値は、0.185である。
示される位置変異を有する変異体(A、D)A892P、(B、E)A942P、(C、F)黒でD614N、暗灰色でD614M、明灰色でD614L(実線)と比較した、ヒンジループ(+PP)内のプロリンへの2つの安定化変異を有する半安定化未切断SARS-CoV-2S(配列番号:3)(A~C)、及び不安定な未切断SARS-CoV-2Sタンパク質(配列番号:2)(D~F)(破線)の分析SECプロファイルを示す。粗細胞培養上清で分析を行った。5分でのピークは、S三量体に対応する。(G)A942P変異を有する精製された安定化Sタンパク質を有するSEC-MALS(配列番号:5)。SEC信号は、灰色の太線で示され、左軸に対応する。黒色の細線は、モル質量トレース(右のy軸)を示す。使用されるdn/dc値は、0.185である。
示される位置変異を有する変異体(A、D)A892P、(B、E)A942P、(C、F)黒でD614N、暗灰色でD614M、明灰色でD614L(実線)と比較した、ヒンジループ(+PP)内のプロリンへの2つの安定化変異を有する半安定化未切断SARS-CoV-2S(配列番号:3)(A~C)、及び不安定な未切断SARS-CoV-2Sタンパク質(配列番号:2)(D~F)(破線)の分析SECプロファイルを示す。粗細胞培養上清で分析を行った。5分でのピークは、S三量体に対応する。(G)A942P変異を有する精製された安定化Sタンパク質を有するSEC-MALS(配列番号:5)。SEC信号は、灰色の太線で示され、左軸に対応する。黒色の細線は、モル質量トレース(右のy軸)を示す。使用されるdn/dc値は、0.185である。
示される位置変異を有する変異体(A、D)A892P、(B、E)A942P、(C、F)黒でD614N、暗灰色でD614M、明灰色でD614L(実線)と比較した、ヒンジループ(+PP)内のプロリンへの2つの安定化変異を有する半安定化未切断SARS-CoV-2S(配列番号:3)(A~C)、及び不安定な未切断SARS-CoV-2Sタンパク質(配列番号:2)(D~F)(破線)の分析SECプロファイルを示す。粗細胞培養上清で分析を行った。5分でのピークは、S三量体に対応する。(G)A942P変異を有する精製された安定化Sタンパク質を有するSEC-MALS(配列番号:5)。SEC信号は、灰色の太線で示され、左軸に対応する。黒色の細線は、モル質量トレース(右のy軸)を示す。使用されるdn/dc値は、0.185である。
対照の不安定な未切断SARS-CoV-2S(フーリンサイト変異を有する)(配列番号:2)と比較した、αLISAアッセイにおけるACE2-Fc結合によって測定された示された変異を有するSタンパク質のS三量体発現の割合を示す。試験された組換えSタンパク質は、図示されるように、不安定な未切断SARS-CoV-2Sエクトドメイン(配列番号:2)(フーリンKO、左パネル)の骨格に、及び986位及び987位のヒンジループ内の二重プロリンを有する半安定な未切断SARS-CoV-2S(配列番号:3)(フーリンKO+PP、右パネル)の骨格に導入された単一のアミノ酸置換又はジスルフィド架橋を含有する。粗細胞培養上清で分析を行った。
示された点変異又はジスルフィド架橋(実線)を有する変異体と比較した、半安定化未切断SARS-CoV2S+PP(配列番号:3)(A~D)及び不安定な未切断SARS-CoV2Sタンパク質(配列番号:2)(E-H)(破線)の分析SECプロファイルを示す。粗細胞培養上清で分析を行った。5分でのピークは、S三量体に対応する。
示された点変異又はジスルフィド架橋(実線)を有する変異体と比較した、半安定化未切断SARS-CoV2S+PP(配列番号:3)(A~D)及び不安定な未切断SARS-CoV2Sタンパク質(配列番号:2)(E-H)(破線)の分析SECプロファイルを示す。粗細胞培養上清で分析を行った。5分でのピークは、S三量体に対応する。
示された点変異又はジスルフィド架橋(実線)を有する変異体と比較した、半安定化未切断SARS-CoV2S+PP(配列番号:3)(A~D)及び不安定な未切断SARS-CoV2Sタンパク質(配列番号:2)(E-H)(破線)の分析SECプロファイルを示す。粗細胞培養上清で分析を行った。5分でのピークは、S三量体に対応する。
示された点変異又はジスルフィド架橋(実線)を有する変異体と比較した、半安定化未切断SARS-CoV2S+PP(配列番号:3)(A~D)及び不安定な未切断SARS-CoV2Sタンパク質(配列番号:2)(E-H)(破線)の分析SECプロファイルを示す。粗細胞培養上清で分析を行った。5分でのピークは、S三量体に対応する。
示された点変異又はジスルフィド架橋(実線)を有する変異体と比較した、半安定化未切断SARS-CoV2S+PP(配列番号:3)(A~D)及び不安定な未切断SARS-CoV2Sタンパク質(配列番号:2)(E-H)(破線)の分析SECプロファイルを示す。粗細胞培養上清で分析を行った。5分でのピークは、S三量体に対応する。
示された点変異又はジスルフィド架橋(実線)を有する変異体と比較した、半安定化未切断SARS-CoV2S+PP(配列番号:3)(A~D)及び不安定な未切断SARS-CoV2Sタンパク質(配列番号:2)(E-H)(破線)の分析SECプロファイルを示す。粗細胞培養上清で分析を行った。5分でのピークは、S三量体に対応する。
示された点変異又はジスルフィド架橋(実線)を有する変異体と比較した、半安定化未切断SARS-CoV2S+PP(配列番号:3)(A~D)及び不安定な未切断SARS-CoV2Sタンパク質(配列番号:2)(E-H)(破線)の分析SECプロファイルを示す。粗細胞培養上清で分析を行った。5分でのピークは、S三量体に対応する。
示された点変異又はジスルフィド架橋(実線)を有する変異体と比較した、半安定化未切断SARS-CoV2S+PP(配列番号:3)(A~D)及び不安定な未切断SARS-CoV2Sタンパク質(配列番号:2)(E-H)(破線)の分析SECプロファイルを示す。粗細胞培養上清で分析を行った。5分でのピークは、S三量体に対応する。
5’-キャップ、非構造遺伝子(NSP1-4)、26Sサブゲノムプロモーター(矢印)、SARS-CoV2Sタンパク質(SARS-CoV2)、及び3’-ポリアデニル化尾部を含有する、αウイルス由来の自己増幅RNAの概略図である。
RNAレプリコン構築物(SMAART-1159及びSMAART-1158)の同種プライム-ブースト投与後に誘発されたスパイクタンパク質特異的抗体のELISAアッセイの結果を示す。図8Aは、プライム-ブースト投与の概略図である。
RNAレプリコン構築物(SMAART-1159及びSMAART-1158)の同種プライム-ブースト投与後に誘発されたスパイクタンパク質特異的抗体のELISAアッセイの結果を示す。図8Bは、14日目のスパイクタンパク質特異的抗体についてのELISAアッセイの結果のグラフである。
RNAレプリコン構築物(SMAART-1159及びSMAART-1158)の同種プライム-ブースト投与後に誘発されたスパイクタンパク質特異的抗体のELISAアッセイの結果を示す。図8Cは、27日目のスパイクタンパク質特異的抗体についてのELISAアッセイの結果のグラフである。
RNAレプリコン構築物(SMAART-1159及びSMAART-1158)の同種プライム-ブースト投与後に誘発されたスパイクタンパク質特異的抗体のELISAアッセイの結果を示す。図8Dは、42日目のスパイクタンパク質特異的抗体についてのELISAアッセイの結果のグラフである。
RNAレプリコン構築物(SMAART-1159及びSMAART-1158)の同種プライム-ブースト投与後に誘発されたスパイクタンパク質特異的抗体のELISAアッセイの結果を示す。図8Eは、54日目のスパイクタンパク質特異的抗体についてのELISAアッセイの結果のグラフである。
RNA複製構築物(SMAART-1159及びSMAART-1158)の同種プライム-ブースト投与の27日目に誘発された中和抗体産生の結果のグラフである。
スパイクタンパク質特異的IFNγを分泌する、免疫化された動物の脾臓中のT細胞のELISpotアッセイの結果を示す。図10Aは、14日目のスパイクタンパク質特異的IFNγを分泌する脾臓中のT細胞を測定するアッセイの結果のグラフである。
スパイクタンパク質特異的IFNγを分泌する、免疫化された動物の脾臓中のT細胞のELISpotアッセイの結果を示す。図10Bは、54日目にスパイクタンパク質特異的IFNγを分泌する脾臓中のT細胞を測定するアッセイの結果のグラフである。
アデノウイルス構築物及びRNAレプリコン構築物(Ad26NCOV030及びSMARRT-1159)の異種プライム-ブースト投与後に誘発されたスパイクタンパク質特異的抗体のELISAアッセイの結果を示す。図11Aは、プライム-ブースト投与の概略図である。
アデノウイルス構築物及びRNAレプリコン構築物(Ad26NCOV030及びSMARRT-1159)の異種プライム-ブースト投与後に誘発されたスパイクタンパク質特異的抗体のELISAアッセイの結果を示す。図11Bは、14日目のスパイクタンパク質特異的抗体についてのELISAアッセイの結果のグラフである。
アデノウイルス構築物及びRNAレプリコン構築物(Ad26NCOV030及びSMARRT-1159)の異種プライム-ブースト投与後に誘発されたスパイクタンパク質特異的抗体のELISAアッセイの結果を示す。図11Cは、27日目のスパイクタンパク質特異的抗体についてのELISAアッセイの結果のグラフである。
アデノウイルス構築物及びRNAレプリコン構築物(Ad26NCOV030及びSMARRT-1159)の異種プライム-ブースト投与後に誘発されたスパイクタンパク質特異的抗体のELISAアッセイの結果を示す。図11Dは、42日目のスパイクタンパク質特異的IgG力価についてのELISAアッセイの結果のグラフである。
アデノウイルス構築物及びRNAレプリコン構築物(Ad26NCOV030及びSMARRT-1159)の異種プライム-ブースト投与後に誘発されたスパイクタンパク質特異的抗体のELISAアッセイの結果を示す。図11Eは、54日目のスパイクタンパク質特異的IgG力価についてのELISAアッセイの結果のグラフである。
血清中のIgG1(図12A)アイソタイプレベルのELISAアッセイ結果を示す。
血清中のIgG2(図12B)アイソタイプレベルのELISAアッセイ結果を示す。
異種プライム-ブースト投与後56日目の誘発された中和抗体産生の結果のグラフである。
スパイクタンパク質特異的IFNγを分泌する、免疫化された動物の脾臓中のT細胞のELISpot結果を示す。図14Aは、スパイクタンパク質特異的IFNγを分泌する、脾臓中のT細胞を測定するためのペプチドプール1のアッセイの結果のグラフである。
スパイクタンパク質特異的IFNγを分泌する、免疫化された動物の脾臓中のT細胞のELISpot結果を示す。図14Bは、スパイクタンパク質特異的IFNγを分泌する、脾臓中のT細胞を測定するためのペプチドプール2のアッセイの結果のグラフである。
上で説明したように、SARS-CoV-2及び他のコロナウイルスのスパイクタンパク質(S)は、感染に必要とされる宿主細胞膜とウイルス膜との融合に関与している。SARS-CoV-2S RNAは、小胞体内のシグナルペプチダーゼによって除去される、N末端にシグナルペプチド配列(例えば、配列番号:1のアミノ酸残基1~13)を含む1273アミノ酸前駆体タンパク質に翻訳される。Sタンパク質のプライミングは、典型的には、(SARS CoV-2を含む)コロナウイルスのサブセット内のS1とS2サブユニット(S1/S2)間の境界で、及び全ての既知のコロナウイルスにおける融合ペプチド(S2’)の上流の保存部位でのホストプロテアーゼによる切断を含む。SARS-CoV-2の場合、フーリンが残基685と686との間のS1/S2で切断し、続いて、TMPRSS2が、815位及び816位の残基間のS2’部位のS2内で切断する。提案される融合ペプチドのS2’部位に対するC末端は、リフォールディング領域1のN末端に位置する(図1)。
SARS-CoV-2感染症に対するワクチンは、現在未だ利用可能ではない。遺伝子ベース又はベクターベースのワクチン、又は例えば、精製Sタンパク質に基づくサブユニットワクチンなどのいくつかのワクチン様式が可能である。クラスIタンパク質は準安定タンパク質であるため、融合タンパク質の前融合立体配座の安定性を高めると、ミスフォールディングされるタンパク質が少なくなるので、タンパク質の発現レベルが上昇し、より多くのタンパク質が分泌経路を通って首尾よく輸送される。したがって、SARS CoV-2Sタンパク質のようなクラスI融合タンパク質の前融合立体配座の安定性が高まると、Sタンパク質の発現がより高くなり、免疫原の立体配座は強力な中和及び防御抗体によって認識される前融合立体配座に似ているため、ベクターベースのワクチンの免疫特性が改善される。サブユニットベースのワクチンの場合、前融合S立体配座の安定化は更に重要である。ワクチンを首尾よく製造するのに必要な高発現の重要性に加えて、製造プロセス中及び経時的な保管中に前融合立体配座を維持することは、タンパク質ベースのワクチンにとって非常に重要である。更に、可溶性サブユニットベースのワクチンの場合、SARS CoV-2Sタンパク質は、膜貫通(TM)及び細胞質領域の欠失によって切断されて、可溶性分泌Sタンパク質(sS)を作製する必要がある。TM領域は膜固着を担い、安定性を高めるため、アンカーレス可溶性Sタンパク質は、全長タンパク質よりもかなり不安定であり、後融合終了状態に更に容易にリフォールディングされる。高発現レベル及び高安定性を示す安定した前融合立体配座において可溶性Sタンパク質を得るために、前融合立体配座を安定化させる必要がある。また、全長(膜結合)SARS CoV-2Sタンパク質は準安定性であるため、例えば、任意のDNA、RNA、生弱毒化、又はベクターベースのワクチンアプローチのために、全長SARS CoV-2Sタンパク質、すなわち、TM及び細胞質領域を含むものの前融合立体配座の安定化も望ましい。
したがって、本発明は、S1ドメイン及びS2ドメインを含み、かつアミノ酸残基941~945に対応するループ領域内の少なくとも1つのアミノ酸のプロリン(P)への変異、892位のアミノ酸の変異、614位のアミノ酸の変異、572位のアミノ酸の変異、532位のアミノ酸の変異、残基880と888との間のジスルフィド架橋、及び残基884と893との間のジスルフィド架橋からなる群から選択される少なくとも1つの変異を含む、安定化組換え前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体を提供し、アミノ酸位置のナンバリングは、配列番号:1及びその断片におけるアミノ酸位置のナンバリングに従う。本発明によれば、示された位置での特定のアミノ酸及び/又はジスルフィド架橋の存在は、前融合立体配座におけるタンパク質の安定性を高めることが実証されている。本発明によれば、特定のアミノ酸又はジスルフィド架橋は、その位置でのアミノ酸の置換(変異)によって、本発明による特定のアミノ酸に導入される。したがって、本発明によれば、タンパク質は、それらのアミノ酸配列に1つ以上の変異を含む、すなわち、これらの位置で天然に存在するアミノ酸が別のアミノ酸で置換されている。特定の実施形態では、タンパク質又はその断片若しくは変異体は、892位のアミノ酸がアラニン(A)ではなく、614位のアミノ酸がアスパラギン酸(D)又はグリシン(G)ではなく、532位のアミノ酸がアスパラギン(N)ではなく、及び/又は572位のアミノ酸がスレオニン(T)ではないアミノ酸配列を含む。
特定の実施形態では、タンパク質又はその断片若しくは変異体は、アミノ酸残基941~945に対応するループ領域内の少なくとも1つのアミノ酸のプロリン(P)への変異と、892位のアミノ酸の変異、614位のアミノ酸の変異、572位のアミノ酸の変異、532位のアミノ酸の変異、残基880と888の間のジスルフィド架橋、及び残基884と893の間のジスルフィド架橋からなる群から選択される変異と、を含む少なくとも2つの変異を含む。
特定の実施形態では、タンパク質又はその断片若しくは変異体は、アミノ酸残基941~945に対応するループ領域内の少なくとも1つのアミノ酸のプロリン(P)への変異と、892位のアミノ酸の変異、614位のアミノ酸の変異、572位のアミノ酸の変異、532位のアミノ酸の変異、残基880と888の間のジスルフィド架橋、及び残基884と893の間のジスルフィド架橋からなる群から選択される変異と、を含む少なくとも2つの変異を含み、ただし、タンパク質は、残基880と888との間のジスルフィド架橋及び残基884と893との間のジスルフィド架橋の両方を含まない。
特定の実施形態では、したがって、タンパク質又はその断片若しくは変異体は、アミノ酸残基941~945に対応するループ領域内の少なくとも1つのアミノ酸のプロリン(P)への変異と、892位のアミノ酸の変異、614位のアミノ酸の変異、572位のアミノ酸の変異、及び/又は532位のアミノ酸の変異、及び/又は残基880と888との間のジスルフィド架橋又は残基884と893との間のジスルフィド架橋のいずれかを含む。
好ましい実施形態では、ジスルフィド架橋は、残基880と888との間のジスルフィド架橋である。本発明によれば、「残基880と880との間のジスルフィド架橋」は、880及び888位のアミノ酸がシステイン(C)に変異していることを意味すると理解すべきである。同様に、「残基884と893との間のジスルフィド架橋」は、884及び893位のアミノ酸がシステイン(C)に変異していることを意味すると理解すべきである。
特定の実施形態では、アミノ酸残基941~945に対応するループ領域内の少なくとも1つの変異は、942位のアミノ酸のプロリン(P)への変異である。
特定の実施形態では、892位の変異は、プロリン(P)への変異である。
特定の実施形態では、614位の変異は、アスパラギン(N)への変異である。
特定の実施形態では、532位の変異は、プロリン(P)への変異である。
特定の実施形態では、572位の変異は、イソロイシン(I)への変異である。
特定の好ましい実施形態では、タンパク質又はその断片若しくは変異体は、942位のアミノ酸のPへの変異、880位及び888位のアミノ酸残基間のジスルフィド架橋、及び614位のアミノ酸のNへの変異を含む。
本発明によるアミノ酸は、20個の天然に存在する(又は「標準」アミノ酸)又はD-アミノ酸(キラル中心を有するアミノ酸のD-エナンチオマー)などのその変異体、又はノルロイシンなどのタンパク質中で天然では見られない任意の変異体のいずれであってもよい。標準アミノ酸は、それらの特性に基づいていくつかのグループに分割することができる。重要な要因は、電荷、親水性又は疎水性、サイズ、及び官能基である。これらの特性は、タンパク質構造及びタンパク質間の相互作用にとって重要である。いくつかのアミノ酸は、他のシステイン残基への共有ジスルフィド結合(又はジスルフィド架橋)を形成することができるシステイン、ポリペプチド骨格のターンを誘導するプロリン、及び他のアミノ酸よりも可撓性が高いグリシンなどの特別な特性を有する。表1は、標準アミノ酸の略語及び特性を示す。
通常の分子生物学手順によってタンパク質又はその断片若しくは変異体への変異が行われ得ることが、当業者には理解されるであろう。
特定の実施形態では、本発明は、組換えSARS-CoV-2Sタンパク質及びその断片若しくは変異体を提供し、942位のアミノ酸はPであり、892位のアミノ酸はPであり、614位のアミノ酸はNであり、532位のアミノ酸はPであり、572位のアミノ酸はIであり、及び/又は残基880と888との間のジスルフィド架橋又は残基884と893との間のジスルフィド架橋を含み、アミノ酸位置のナンバリングは、配列番号:1のアミノ酸位置のナンバリングに従う。
特定の実施形態では、SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体は、フーリン切断部位の欠失を更に含む。例えば、フーリン切断部位における1つ以上のアミノ酸の変異によるフーリン切断の欠失(その結果、タンパク質がフーリンによって切断されない)により、タンパク質は切断されず、その安定性が更に向上する。フーリン切断部位の欠失は、当業者に知られている任意の好適な方法で達成することができる。特定の実施形態では、フーリン切断部位の欠失は、682位のアミノ酸のセリン(S)への変異、及び/又は685位のアミノ酸のグリシン(G)への変異を含む。
特定の実施形態では、タンパク質又はその断片若しくは変異体は、986位及び987位のアミノ酸のプロリン(P)への変異を更に含む。
特定の実施形態では、本発明は、配列番号:5~194からなる群から選択されるアミノ酸配列又はその断片若しくは変異体を含む、SARS-CoV2タンパク質又はその断片若しくは変異体を提供する。
本明細書で使用される「断片」という用語は、アミノ末端及び/又はカルボキシ末端及び/又は内部欠失を有するが、残りのアミノ酸配列が、SARS CoV-2Sタンパク質の配列の対応する位置、例えば、SARS CoV-2Sタンパク質の全長配列と同一であるペプチドを指す。免疫応答を誘導するため、及び一般的にワクチン接種のために、タンパク質は全長である必要はなく、野生型機能の全てを有する必要もなく、タンパク質の断片は等しく有用であることが理解されよう。本発明による断片は、免疫学的に活性な断片であり、典型的には、SARS CoV-2Sタンパク質の少なくとも15個のアミノ酸、又は少なくとも30個のアミノ酸を含む。特定の実施形態では、断片は、SARS CoV-2Sタンパク質の少なくとも50、75、100、150、200、250、300、350、400、450、500、又は550のアミノ酸を含む。
本明細書で使用される「変異体」という用語は、野生型SARS CoV-2Sタンパク質配列(配列番号:1)からの少なくとも1つのアミノ酸の置換又は欠失を含むSARS CoV-2Sタンパク質を指す。変異体は、天然又は非天然に発生し得る。変異体は、野生型SARS CoV-2Sタンパク質配列(配列番号:1)と比較して、少なくとも1つ、少なくとも2つ、少なくとも3つ、少なくとも4つ、少なくとも5つ、又は少なくとも10の置換又は欠失を含み得る。特定の実施形態では、変異体は、例えば、野生型SARS CoV-2Sタンパク質配列(配列番号:1)と95%超同一であり得る。SARS CoV-2タンパク質変異体の例としては、限定するものではないが、2021年5月10日にアクセスしたcdc.gov/coronavirus/2019-ncov/cases-updates/variant-surveillance/variant-info.htmlに記載されるように、B.1.1.7、B.1.351、P.1、B.1.427、B.1.429、B.1.526、B.1.526.1、B.1.525、B.1.617、B.1.617.1、B.1.617.2、B.1.617.3、及びP.2変異体が挙げられる。
特定の実施形態では、本発明によるタンパク質は、可溶性タンパク質、例えば、Sタンパク質外部ドメインであり、切断型S2ドメインを含む。本明細書で使用される場合、「切断型」S2ドメインは、全長S2ドメインではないS2ドメインを指し、すなわち、N末端又はC末端のいずれかの1つ以上のアミノ酸残基が欠失している。本発明によれば、少なくとも膜貫通ドメイン及び細胞質ドメインが欠失して、可溶性外部ドメインとしての発現を可能にする。前融合立体配座におけるそのような可溶性SARS CoV-2Sタンパク質の安定化のために、フィブリチン系の三量化ドメインなどの異種三量体化ドメインをコロナウイルスSタンパク質外部ドメインのC末端に融合させることができる。このフィブリンドメイン又は「フォルドン」は、T4フィブリチンに由来し、人工天然三量体化ドメインとして前述した(Letarov et al.,(1993)、S-Guthe et al.,2004)。したがって、特定の実施形態では、膜貫通領域は、異種三量体化ドメインによって置き換えられている。好ましい実施形態では、異種三量体化ドメインは、配列番号:4のアミノ酸配列を含むフォルドンドメインである。しかしながら、本発明によれば、他の三量体化ドメインも可能であることを理解されたい。
本発明による前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体は、安定している、すなわち、タンパク質の処理時、例えば精製、凍結解凍サイクル、及び/又は保存時に後融合立体配座に容易に変化しない。特定の実施形態では、前融合SARS CoV-2Sタンパク質又は断片若しくは変異体は、例えば、(例えば、示差走査蛍光測定によって測定される)融解温度の上昇によって示されるように、本発明の変異を伴わないSARS CoV-2Sタンパク質又は断片若しくは変異体と比較して安定性が向上する。
本発明によるタンパク質は、配列番号:1のアミノ酸1~13に対応するシグナル配列又はリーダーペプチドとも呼ばれるシグナルペプチドを含み得る。シグナルペプチドは、分泌経路に向けられる新たに合成されたタンパク質の大部分のN末端に存在する短い(典型的には5~30アミノ酸長)ペプチドである。特定の実施形態では、本発明によるタンパク質は、シグナルペプチドを含まない。
特定の実施形態では、タンパク質は、HIS-タグ又はC-タグなどのタグ配列を含む。His-タグ(又はポリヒスチジンタグ)は、少なくとも5つのヒスチジン(H)残基からなるタンパク質中のアミノ酸モチーフであり、好ましくは、タンパク質のN末端又はC末端に配置され、一般に精製目的に使用される。特定の実施形態では、本発明によるタンパク質は、タグ配列を含まない。あるいは、Cタグのような他のタグをこれらの目的に使用することができる。
本発明はまた、SARS CoV-2Sタンパク質を安定化する方法を提供し、本方法は、アミノ酸残基941~945に対応するループ領域の少なくとも1つのアミノ酸のプロリン(P)への変異、892位のアミノ酸の変異、614位のアミノ酸の変異、572位のアミノ酸の変異、532位のアミノ酸の変異、残基880と888との間のジスルフィド架橋、及び残基884と893との間のジスルフィド架橋からなる群から選択される少なくとも1つの変異をSARS CoV-2Sタンパク質のアミノ酸配列に導入することを含み、アミノ酸位置のナンバリングは、配列番号:1におけるアミノ酸位置のナンバリングに従う。
特定の実施形態では、本方法は、アミノ酸残基941~945に対応するループ領域内の少なくとも1つのアミノ酸のプロリン(P)への変異と、892位のアミノ酸の変異、614位のアミノ酸の変異、572位のアミノ酸の変異、532位のアミノ酸の変異、残基880と888の間のジスルフィド架橋、及び残基884と893の間のジスルフィド架橋からなる群から選択される変異と、を含む少なくとも2つの変異を導入することを含む。
特定の実施形態では、本方法は、アミノ酸残基941~945に対応するループ領域内の少なくとも1つのアミノ酸のプロリン(P)への変異と、892位のアミノ酸の変異、614位のアミノ酸の変異、572位のアミノ酸の変異、532位のアミノ酸の変異、残基880と888の間のジスルフィド架橋、及び残基884と893の間のジスルフィド架橋からなる群から選択される変異と、を含む少なくとも2つの変異を導入することを含み、ただし、タンパク質は、残基880と888との間のジスルフィド架橋及び残基884と893との間のジスルフィド架橋の両方を含まない。
特定の実施形態では、アミノ酸残基941~945に対応するループ領域内の少なくとも1つの変異は、942位のアミノ酸のプロリン(P)への変異である。
特定の実施形態では、892位の変異は、プロリン(P)への変異である。
特定の実施形態では、614位の変異は、アスパラギン(N)への変異である。
特定の実施形態では、532位の変異は、プロリン(P)への変異である。
特定の実施形態では、572位の変異は、イソロイシン(I)への変異である。
特定の実施形態では、方法は、フーリン切断部位を欠失させることを更に含む。フーリン切断部位の欠失は、当該技術分野で既知の任意の方法で達成され得る。特定の実施形態では、フーリン切断部位の欠失は、682位のアミノ酸のセリン(S)への変異を導入すること、及び/又は685位のアミノ酸のグリシン(G)への変異を導入することを含む。
特定の実施形態では、本方法は、986位及び987位のアミノ酸のプロリン(P)への変異を導入することを更に含む。
本発明はまた、本明細書に記載の方法によって得られるSARS CoV-2タンパク質を提供した。
本発明は更に、本発明によるSARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体をコードする核酸分子を提供する。本発明で使用される「核酸分子」という用語は、ポリマー形態のヌクレオチド(すなわち、ポリヌクレオチド)を指し、DNA(例えば、cDNA、ゲノムDNA)及びRNAの両方、並びに上記の合成形態及び混合ポリマーを含む。
好ましい実施形態では、本発明によるタンパク質又はその断片若しくは変異体をコードする核酸分子は、哺乳動物細胞、好ましくはヒト細胞、又は昆虫細胞における発現のためにコドン最適化される。コドン最適化の方法は既知であり、以前に記載されている(例えば、哺乳動物細胞については国際公開第96/09378号)。野生型配列と比較して、少なくとも1つの非好適なコドンがより好適なコドンに置き換えられている場合、配列はコドン最適化されていると考えられる。本明細書では、非好適なコドンは、同じアミノ酸をコードする別のコドンよりも生物中であまり頻繁に使用されないコドンであり、より好適なコドンは、非好適なコドンよりも生物においてより頻繁に使用されるコドンである。特定の生物のコドン使用頻度は、ワールドワイドウェブサイトkazusa.or.jp/codonなどのコドン頻度表に見出すことができる。好ましくは、2つ以上の非好適なコドン、好ましくは大部分の又は全ての非好適なコドンは、より好適なコドンに置き換えられる。好ましくは、生物中の最も頻繁に使用されるコドンが、コドン最適化配列で使用される。好適なコドンによる置換は、一般に、より高い発現をもたらす。
多数の異なるポリヌクレオチド及び核酸分子が、遺伝子コードの縮重の結果として同じタンパク質又はその断片若しくは変異体をコードすることができることが当業者によって理解されるであろう。また、当業者であれば、通常の技術を使用して、核酸分子によってコードされるタンパク質配列に影響を与えないヌクレオチド置換を行って、タンパク質が発現される任意の特定の宿主生物のコドン使用を反映することができると理解される。したがって、別途記載のない限り、「アミノ酸配列をコードするヌクレオチド配列」は、互いの縮重型であるヌクレオチド配列、及び同じアミノ酸配列をコードするヌクレオチド配列全てを包含する。タンパク質及びRNAをコードするヌクレオチド配列は、イントロンを含んでも含まなくてもよい。
核酸配列は、通常の分子生物学技術を使用してクローニングすることができ、又はDNA合成によって新たに生成することができ、DNA合成及び/又は分子クローニングの分野で事業を有するサービス会社による通常の手順を使用して実行することができる(例えば、GeneArt、GenScript、Invitrogen、Eurofin)。
本発明はまた、上記の核酸分子を含むベクターを提供する。特定の実施形態では、したがって、本発明による核酸分子は、ベクターの一部である。そのようなベクターは、当業者に周知の方法によって容易に操作することができ、例えば、原核細胞及び/又は真核細胞で複製され得るように設計することができる。更に、多くのベクターを真核細胞の形質転換に使用し、そのような細胞のゲノム中に全体的又は部分的に一体化することができ、その結果、それらのゲノム中に所望の核酸を含む安定した宿主細胞をもたらす。使用されるベクターは、DNAをクローニングするのに好適であり、目的の核酸の転写に使用することができる任意のベクターであり得る。
好ましくは、ベクターは、自己複製RNAレプリコンである。
本明細書で使用される場合、「自己増幅RNA分子」又は「RNAレプリコン」又は「レプリコンRNA」又は「saRNA」と互換的に使用される「自己複製RNA分子」は、許容細胞内でそれ自体の増幅又は自己複製を指示するために必要な遺伝情報の全てを含有するプラス鎖RNAウイルスのゲノムから改変されたRNA分子を指す。自己複製RNA分子はmRNAに似ている。それは一本鎖であり、5’キャップされ、3’-ポリアデニル化されており、正の配向である。それ自身の複製を指示するために、RNA分子は、1)ポリメラーゼ、レプリカーゼ、又はRNA増幅プロセスを触媒するためにウイルス若しくは宿主細胞由来のタンパク質、核酸、若しくはリボ核タンパク質と相互作用することができる他のタンパク質をコードし、かつ2)サブゲノムレプリコンコード化RNAの複製及び転写に必要とされるシス作用性RNA配列を含有する。したがって、送達されたRNAは、複数の娘RNAの生成につながる。これらの娘RNA、及び同一線上のサブゲノム転写物は、目的の遺伝子の原位置での発現を提供するように翻訳され得るか、又は目的の遺伝子の原位置での発現を提供するように翻訳される、送達されたRNAと同じセンスの転写物を更に提供するように転写され得る。この転写の配列の全体的な結果として、導入されたレプリコンRNAの数が大きく増幅されるため、目的のコード化遺伝子は、細胞の主要なポリペプチド産物になる。
ある特定の実施形態では、本出願のRNAレプリコンは、5’末端から3’末端に向かって順に以下を含む、(1)RNAウイルスの非構造タンパク質媒介増幅に必要な5’非翻訳領域(5’-UTR)、(2)RNAウイルスの非構造タンパク質の少なくとも1つ、好ましくは全てをコードするポリヌクレオチド配列、(3)RNAウイルスのサブゲノムプロモーターと、(4)組換え前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体をコードするポリヌクレオチド配列、及び(5)RNAウイルスの非構造タンパク質媒介増幅に必要な3’非翻訳領域(3’-UTR)。
特定の実施形態では、自己複製RNA分子は、RNA依存性RNA-ポリメラーゼ機能、ヘリカーゼ、キャッピング、及びポリアデニル化活性を含む自己増幅(レプリカーゼポリタンパク質)のための酵素複合体をコードする。サブゲノムプロモーターの制御下にあるレプリカーゼの下流のウイルス構造遺伝子は、本明細書に記載の前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体によって置き換えることができる。トランスフェクションにより、レプリカーゼは直ちに翻訳され、ゲノムRNAの5’及び3’末端と相互作用し、相補的ゲノムRNAコピーを合成する。これらは、新規のプラス鎖キャップ化かつポリアデニル化ゲノムコピー、及びサブゲノム転写物の合成のためのテンプレートとして機能する。増幅は最終的に、細胞当たり最大2×105個のコピーの非常に多いRNAコピー数をもたらす。したがって、効果的な遺伝子導入及び保護ワクチン接種を達成するのに、従来のmRNAと比較してはるかに少ない量のsaRNAで十分である(Beissert et al.,Hum Gene Ther.2017、28(12)、1138~1146)。
「サブゲノムRNA」とは、それが由来するゲノムRNAよりも小さい長さ又はサイズのRNA分子である。ウイルスサブゲノムRNAは、その配列がゲノムRNA又はその補体内に存在する、内部プロモーターから転写され得る。サブゲノムRNAの転写は、宿主細胞コード化タンパク質、リボ核タンパク質(複数可)、又はこれらの組み合わせに会合する、ウイルスコード化ポリメラーゼ(複数可)によって媒介され得る。多数のRNAウイルスは、それらの3’近位遺伝子の発現のためにサブゲノムmRNA(sgRNA)を生成する。
本開示のいくつかの実施形態では、本明細書に記載の前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体は、サブゲノムプロモーターの制御下で発現される。特定の実施形態では、天然サブゲノムプロモーターの代わりに、サブゲノムRNAは、脳性心筋炎ウイルス(encephalomyocarditis virus、EMCV)、ウシウイルス性下痢症ウイルス(Bovine Viral Diarrhea Virus、BVDV)、ポリオウイルス、口蹄疫ウイルス(Foot-and-mouth disease virus、FMD)、エンテロウイルス71、又はC型肝炎ウイルスに由来する配列内リボソーム進入部位(internal ribosome entry site、IRES)の制御下に置かれ得る。サブゲノムプロモーターは、24ヌクレオチド(シンドビスウイルス)から100ヌクレオチド超(ビート壊疽性葉脈黄化ウイルス)の範囲であり、通常、転写開始の上流に見られる。
いくつかの実施形態では、RNAレプリコンは、少なくとも1つ、少なくとも2つ、少なくとも3つ、又は少なくとも4つの非構造ウイルスタンパク質(例えば、nsP1、nsP2、nsP3、nsP4)のコード配列を含む。αウイルスゲノムは、非構造タンパク質nsP1、nsP2、nsP3及びnsP4をコードし、これは、P1234(又はnsP1-4若しくはnsP1234)と呼ばれることもある、単一のポリプロテイン前駆体として生成され、タンパク質分解処理によって成熟タンパク質に切断される。nsP1は約60kDaの大きさで、メチルトランスフェラーゼ活性を持ち得、ウイルスのキャッピング反応に関与し得る。nsP2は約90kDaの大きさで、ヘリカーゼ及びプロテアーゼ活性を有し得、nsP3は約60kDaで、マクロドメイン、中心(又はαウイルス固有)ドメイン、及び超可変ドメイン(HVD)の3つのドメインを含有する。nsP4は約70kDaの大きさで、コアRNA依存性RNAポリメラーゼ(RdRp)触媒ドメインを含有する。感染後、αウイルスゲノムRNAを翻訳して、P1234ポリタンパク質を得る。これは、個々のタンパク質に切断される。本明細書の核酸又はポリペプチド配列を開示する際、例えば、nsP1、nsP2、nsP3、nsP4の配列はまた、元の配列に基づくか、又はそれに由来すると考えられる配列である。
いくつかの実施形態では、RNAレプリコンは、少なくとも1つの非構造ウイルスタンパク質の一部のコード配列を含む。例えば、RNAレプリコンは、少なくとも1つの非構造ウイルスタンパク質のコード配列の約10%、20%、30%、40%、50%、60%、70%、80%、90%、95%、100%、又はこれらの値のうちのいずれか2つの間の範囲を含むことができる。いくつかの実施形態では、RNAレプリコンは、少なくとも1つの非構造ウイルスタンパク質の実質的な部分のコード配列を含み得る。本明細書で使用する場合、非構造ウイルスタンパク質をコードする核酸配列の「実質的な部分」とは、当業者による配列の手動評価、又はBLASTなどのアルゴリズムを用いたコンピュータによる自動配列比較及び同定のいずれかによって、そのタンパク質の推定上の識別を可能にするのに十分な非構造ウイルスタンパク質をコードする核酸配列を含む(例えば、「Basic Local Alignment Search Tool」;Altschul S F et al.,J.Mol.Biol.215:403-410,1993を参照)。いくつかの実施形態では、RNAレプリコンは、少なくとも1つの非構造タンパク質のコード配列全体を含み得る。いくつかの実施形態では、RNAレプリコンは、天然のウイルス非構造タンパク質の実質的に全てのコード配列を含む。特定の実施形態では、1つ以上の非構造ウイルスタンパク質は、同じウイルスに由来する。他の実施形態では、1つ以上の非構造タンパク質は、異なるウイルスに由来する。
RNAレプリコンは、αウイルス又はフラビウイルスなどの任意の好適なプラス鎖RNAウイルスに由来し得る。好ましくは、RNAレプリコンは、αウイルスに由来する。「αウイルス」という用語は、トガウイルス科のエンベロープ一本鎖ポジティブセンスRNAウイルスを指す。αウイルス属は、ヒト及び他の動物に感染することができる約30のメンバーを含む。αウイルス粒子は、典型的には、直径70nmを有し、球形又はわずかに多形性である傾向があり、40nmの等角ヌクレオカプシドを有する。αウイルスの総ゲノム長は、11,000~12,000ヌクレオチドの範囲であり、5’キャップ及び3’ポリA尾部を有する。ゲノムには、非構造及び構造の2つのオープンリーディングフレーム(open reading frame、ORF)が存在する。nsORFは、ウイルスRNAの転写及び複製に必要なタンパク質(nsP1-nsP4)をコードする。構造ORFは、コアヌクレオカプシドタンパク質C、並びにヘテロ二量体として会合するエンベロープタンパク質P62及びElの3つの構造タンパク質をコードする。ウイルス膜アンカード表面糖タンパク質は、受容体認識を担い、膜融合によって標的細胞内に入る。4つのnsタンパク質遺伝子は、ゲノムの5’2/3の遺伝子によってコードされ、3つの構造タンパク質は、ゲノムの3’1/3で同一線上のサブゲノムmRNAから翻訳される。
いくつかの実施形態では、本発明に有用な自己複製RNAは、αウイルスウイルス種に由来するRNAレプリコンである。いくつかの実施形態では、αウイルスRNAレプリコンは、VEEV/EEEV群、又はSF群、又はSIN群に属するαウイルスのものである。SF群αウイルスの非限定的な例としては、セムリキ森林ウイルス、オニョンニョンウイルス、ロスリバーウイルス、ミドルバーグウイルス、チクングニアウイルス、バーマ森林ウイルス、ゲタウイルス、マヤロウイルス、サギヤマウイルス、ベバルウイルス、及びウナウイルスが挙げられる。SIN群αウイルスの非限定的な例としては、シンドビスウイルス、ガードウッドS.A.ウイルス、南アフリカアルボウイルスNo.86、オケルボウイルス、アウラウイルス、ババンキウイルス、ワタロアウイルス、及びキジラガウイルスが挙げられる。VEEV/EEEV群αウイルスの非限定的な例としては、東部ウマ脳炎ウイルス(Eastern equine encephalitis virus、EEEV)、ベネズエラウマ脳炎ウイルス(Venezuelan equine encephalitis virus、VEEV)、エバーグレーズウイルス(Everglades virus、EVEV)、ムカンボウイルス(Mucambo virus、MUCV)、ピクスナウイルス(Pixuna virus、PIXV)、ミドルバーグウイルス(Middleburg virus、MIDV)、チクングニアウイルス(Chikungunya virus、CHIKV)、オニョンニョンウイルス(O'Nyong-Nyong virus、ONNV)、ロスリバーウイルス(Ross River virus、RRV)、バーマ森林ウイルス(Barmah Forest virus、BF)、ゲタウイルス(Getah virus、GET)、サギヤマウイルス(Sagiyama virus、SAGV)、ベバルウイルス(Bebaru virus、BEBV)、マヤロウイルス(Mayaro virus、MAYV)、及びウナウイルス(Una virus、UNAV)が挙げられる。
αウイルス種の非限定的な例としては、東部ウマ脳炎ウイルス(EEEV)、ベネズエラウマ脳炎ウイルス(VEEV)、エバーグレーズウイルス(EVEV)、ムカンボウイルス(MUCV)、セムリキ森林ウイルス(Semliki forest virus、SFV)、ピクスナウイルス(PIXV)、ミドルバーグウイルス(MIDV)、チクングニアウイルス(CHIKV)、オニョンニョンウイルス(ONNV)、ロスリバーウイルス(RRV)、バーマ森林ウイルス(BF)、ゲタウイルス(GET)、サギヤマウイルス(SAGV)、ベバルウイルス(BEBV)、マヤロウイルス(MAYV)、ウナウイルス(UNAV)、シンドビスウイルス(Sindbis virus、SINV)、アウラウイルス(Aura virus、AURAV)、ワタロアウイルス(Whataroa virus、WHAV)、ババンキウイルス(Babanki virus、BABV)、キジラガウイルス(Kyzylagach virus、KYZV)、西部ウマ脳炎ウイルス(Western equine encephalitis virus、WEEV)、ハイランドJウイルス(Highland J virus、HJV)、フォートモーガンウイルス(Fort Morgan virus、FMV)、ヌドゥムウイルス(Ndumu、NDUV)、及びバギークリークウイルスが挙げられる。病原性及び非病原性αウイルス株は、両方とも好適である。いくつかの実施形態では、αウイルスRNAレプリコンは、シンドビスウイルス(SIN)、セムリキ森林ウイルス(SFV)、ロスリバーウイルス(RRV)、ベネズエラウマ脳炎ウイルス(VEEV)、又は東部ウマ脳炎ウイルス(EEEV)のものである。いくつかの実施形態では、αウイルスRNAレプリコンは、ベネズエラウマ脳炎ウイルス(VEEV)のものである。
特定の実施形態では、自己複製RNA分子は、1つ以上の非構造タンパク質nsp1-4、26Sサブゲノムプロモーターなどのサブゲノムプロモーター、及び本明細書に記載の前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片をコードする目的の遺伝子を含む。
自己複製RNA分子は、5’キャップ(例えば、7-メチルグアノシン)を有することができる。このキャップは、RNAの生体内翻訳を増強することができる。
本発明に有用な自己複製RNA分子の5’ヌクレオチドは、5’三リン酸基を有することができる。キャップされたRNAでは、これは、5’-to-5’架橋を介して7-メチルグアノシンに連結することができる。5’トリホスフェートは、RIG-I結合を増強することができる。
自己複製RNA分子は、3’ポリA尾部を有することができる。それはまた、その3’末端にポリAポリメラーゼ認識配列(例えば、AAUAAA)を含むことができる。
本開示のいずれかの実施形態では、RNAレプリコンは、構造ウイルスタンパク質(例えば、ヌクレオカプシドタンパク質C、エンベロープタンパク質P62、6K、及びE1)のうちの少なくとも1つ(又は、全て)のコード配列を欠く(又は、含まない)ことができる。これらの実施形態では、1つ以上の構造遺伝子をコードする配列は、例えば、本明細書に記載の前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片のコード配列などの1つ以上の異種配列で置換することができる。
特定の実施形態では、本出願の自己複製RNAベクターは、先天性免疫系による翻訳阻害に対する耐性を付与するか、又は別様にGOI(例えば、本明細書に記載の前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片)の発現を増加させるための1つ以上の特徴を含む。
特定の実施形態では、RNA配列は、翻訳効率を改善するためにコドン最適化され得る。RNA分子は、本開示を考慮して当技術分野で知られている任意の方法によって、例えば、少なくとも30個のアデノシン残基のポリA尾部を添加する、及び/又は、RNAの転写後にRNA合成中に組み込まれ得るか、又は酵素的に操作され得る、例えば、7-メチルグアノシンキャップなどの修飾リボヌクレオチドで5末端をキャッピングすることによって、安定性及び/又は翻訳を増強するように修飾することができる。
特定の実施形態では、本出願のRNAレプリコンは、5’末端から3’末端に向かって順に以下を含む、(1)αウイルス5’非翻訳領域(5’-UTR)、(2)αウイルス非構造遺伝子nsp1の5’複製配列、(3)ウイルス種の下流ループ(DLP)モチーフ、(4)自己プロテアーゼペプチドをコードするポリヌクレオチド配列、(5)αウイルス非構造タンパク質nsp1、nsp2、nsp3、及びnsp4をコードするポリヌクレオチド配列、(6)αウイルスサブゲノムプロモーター、(7)組換え前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体をコードするポリヌクレオチド配列、(8)αウイルス3’非翻訳領域(3’UTR)、及び(9)任意選択的に、ポリアデノシン配列。自己増幅RNAレプリコンの概略図を図7に示す。
特定の実施形態では、本出願の自己複製RNAベクターは、ウイルス種の下流ループ(DLP)モチーフを含む。本明細書で使用されるとき、「下流ループ」又は「DLPモチーフ」とは、少なくとも1つのRNAステムループを含むポリヌクレオチド配列を指し、オープンリーディングフレーム(open reading frame、ORF)の開始コドンの下流に配置すると、DLPモチーフを含まない他の同一の構築物と比較して、ORFの翻訳を増加させる。一例として、αウイルス属のメンバーは、ウイルス26S転写物内に存在する顕著なRNA構造による抗ウイルスRNA活性化タンパク質キナーゼ(PKR)の活性化に抵抗し得、これにより、これらのmRNAのeIF2非依存性翻訳開始が可能になる。下流ループ(DLP)と呼ばれるこの構造は、SINV 26S mRNAのAUGの下流に位置する。DLPはまた、セムリキ森林ウイルス(SFV)で検出される。同様のDLP構造は、新世界(例えば、MAYV、UNAV、EEEV(NA)、EEEV(SA)、AURAV)及び旧世界(SV、SFV、BEBV、RRV、SAG、GETV、MIDV、CHIKV及びONNV)メンバーを含む、αウイルス属の少なくとも14個の他のメンバーに存在することが報告されている。これらのαウイルス26SmRNAの予測構造は、SHAPE(選択的2’-ヒドロキシルアシル化及びプライマー伸長)データに基づいて構築された(Toribio et al.、Nucleic Acids Res.May19;44(9):4368-80,2016)、その内容を参照により本明細書に組み込む)。安定的ステムループ構造は、CHIKV及びONNVを除く、全ての場合で検出されたが、MAYV及びEEEVは、より低い安定性のDLPを示した(上述のToribio et al.,2016)。シンドビスウイルスの場合、DLPモチーフは、シンドビスサブゲノムRNAの最初の150ntに見られる。ヘアピンは、シンドビスカプシドAUG開始コドンの下流に位置する(AUGは、シンドビスサブゲノムRNAのnt50で照合される)。配列比較及び構造RNA分析の以前の研究は、SINVでのDLPの進化的保存を明らかにし、αウイルス属の多くのメンバーでの同等のDLP構造の存在を予測した(例えば、Ventoso,J.Virol.9484-9494,Vol.86,September 2012を参照)。DLPモチーフを含む自己複製RNAベクターの例は、米国特許出願公開第2018/0171340号、及び国際公開第2018/106615号(その内容は参照によりその全体が本明細書に組み込まれる)に記載されている。いくつかの実施形態では、本出願のレプリコンRNAは、配列番号:200に記載される配列と少なくとも90%、少なくとも95%、少なくとも96%、少なくとも97%、少なくとも98%、少なくとも99%、又は100%の配列同一性を示すDLPモチーフを含む。
一実施形態では、自己複製RNA分子はまた、非構造タンパク質(例えば、nsp1~4のうちの1つ以上)又は目的の遺伝子(例えば、本明細書に記載の前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片)のDLPモチーフの下流及びコード配列の上流に操作可能に連結された自己プロテアーゼペプチドのコード配列を含有する。自己プロテアーゼペプチドの例としては、限定するものではないが、ブタテッショウウイルス-1 2A(porcine tesehovirus-1 2A、P2A)、口蹄疫ウイルス(foot-and-mouth disease virus、FMDV)2A(F2A)、ウマ鼻炎Aウイルス(Equine Rhinitis A Virus、ERAV)2A(E2A)、Thosea asignaウイルス2A(Thosea asigna virus 2A、T2A)、細胞質多角体病ウイルス2A(cytoplasmic polyhedrosis virus 2A、BmCPV2A)、軟化病ウイルス2A(Flacherie Virus 2A、BmIFV2A)、及びこれらの組み合わせからなる群から選択されるペプチド配列が挙げられる。いくつかの実施形態では、本出願のレプリコンRNAは、配列番号:202のアミノ酸配列を有するP2Aのコード配列を含む。好ましくは、コード配列は、配列番号:201に記載される配列と少なくとも90%、少なくとも95%、少なくとも96%、少なくとも97%、少なくとも98%、少なくとも99%、又は100%の配列同一性を示す。
本発明のレプリコンのいずれも、5’及び3’非翻訳領域(UTR)を含むことができる。UTRは、野生型新世界型又は旧世界型αウイルスUTR配列、又はそれらのいずれかに由来する配列であり得る。各種実施形態では、5’UTRは、約60nt、又は50~70nt、又は40~80ntなどの任意の好適な長さであり得る。いくつかの実施形態では、5’UTRはまた、保存された一次又は二次構造(例えば、1つ以上のステムループ)を有し得、αウイルス又はレプリコンRNAの複製に関与し得る。いくつかの実施形態では、3’UTRは、最大数百個のヌクレオチドであり得、例えば、50~900、又は100~900、又は50~800、又は100~700、又は200~700ntであり得る。3’UTRはまた、二次構造、例えばステップループを有することができ、その後にポリアデニル化域又はポリA尾部が続くことができる。本発明の実施形態のいずれかでは、5’及び3’非翻訳領域は、レプリコンによってコードされる他の配列のいずれかに操作可能に連結され得る。UTRは、他のコード化配列の認識及び転写に必要な配列及び間隔を提供することによって、異種タンパク質若しくはペプチドをコードする、プロモーター及び/又は配列に操作可能に連結され得る。本開示を考慮して当業者に既知の任意のポリアデニル化シグナルを使用することができる。例えば、ポリアデニル化シグナルは、SV40ポリアデニル化シグナル、LTRポリアデニル化シグナル、ウシ成長ホルモン(bGH)ポリアデニル化シグナル、ヒト成長ホルモン(hGH)ポリアデニル化シグナル、又はヒトβ-グロビンポリアデニル化シグナルであり得る。
別の実施形態では、本出願の自己複製RNAレプリコンは、修飾5’非翻訳領域(5’-UTR)を含み、好ましくは、RNAレプリコンは、ウイルス構造タンパク質をコードする核酸配列の少なくとも一部を欠いている。例えば、改変5’-UTRは、1位、2位、4位、又はそれらの組み合わせで1つ以上のヌクレオチド置換を含み得る。好ましくは、改変5’-UTRは、2位にヌクレオチド置換を含み、より好ましくは、改変5’-UTRは、2位にU->G又はU->A置換を有する。そのような自己複製RNA分子の例は、米国特許出願公開第2018/0104359号、及び国際公開第2018/075235号(その内容は参照によりその全体が本明細書に組み込まれる)に記載されている。いくつかの実施形態では、本出願のレプリコンRNAは、配列番号:198に記載される配列と少なくとも90%、少なくとも95%、少なくとも96%、少なくとも97%、少なくとも98%、少なくとも99%、又は100%の配列同一性を示す5’-UTRを含む。
いくつかの実施形態では、本出願のRNAレプリコンは、シグナルペプチド配列をコードするポリヌクレオチド配列を含む。好ましくは、シグナルペプチド配列をコードするポリヌクレオチド配列は、前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片をコードするポリヌクレオチド配列の5’末端の上流又はその中に位置する。シグナルペプチドは、典型的には、タンパク質の直接局在化であり、それが生成される細胞からのタンパク質の分泌を促進する、及び/又は抗原提示細胞に対する抗原発現及び交差提示を向上させる。シグナルペプチドは、レプリコンから発現される場合、前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片のN末端に存在し得るが、例えば、細胞からの分泌時にシグナルペプチダーゼによって切断される。シグナルペプチドが切断された発現タンパク質は、「成熟タンパク質」と呼ばれることが多い。本開示を考慮して当該技術において既知の任意のシグナルペプチドを使用することができる。例えば、シグナルペプチドは、シスタチンSシグナルペプチド、免疫グロブリン(Ig)重鎖ガンマシグナルペプチドSPIgG、Ig重鎖イプシロンシグナルペプチドSPIgE、又はショートリーダーペプチド配列などのIg分泌シグナルであり得る。シグナルペプチドをコードする例示的な核酸配列は、配列番号:195に示される。
様々な実施形態では、本明細書に開示されるRNAレプリコンは、改変、合成、又は組換えRNAレプリコンであり得る。非限定的な例として、RNAレプリコンは、以下のうちの1つ以上であり得る:1)例えば、化学的又は酵素的技術を使用して、例えば、化学核酸合成の使用によって、又は複製、重合、エキソヌクレアーゼ消化、エンドヌクレアーゼ消化、ライゲーション、逆転写、転写、塩基修飾(例えば、メチル化を含む)のための酵素の使用によって、又は核酸分子の組換え(同種及び部位特異的組換えを含む)によって生体外で合成又は修飾される、2)自然界では結合していないヌクレオチド配列に結合される、3)天然に存在するヌクレオチド配列に対して1つ以上のヌクレオチドを欠くように分子クローニング技術を使用して操作される、4)天然に存在するヌクレオチド配列に対して1つ以上の配列変化又は再配置を有するように、分子クローニング技術を使用して操作される。
本開示の自己複製RNAベクターの構成要素又は配列のいずれかは、構成要素又は配列のうちの他の任意のものに操作可能に連結され得る。RNAレプリコンの構成要素又は配列は、宿主細胞若しくは処理した生物における目的の遺伝子の発現のため、及び/又はレプリコンが自己複製する能力のために操作可能に連結され得る。本明細書で使用する場合、「操作可能に連結された」という用語は、その最も広い妥当な文脈で解釈されるべきであり、機能的な関係にあるポリヌクレオチドエレメントの連結を指す。ポリヌクレオチドは、別のポリヌクレオチドと機能的関係に置かれるときに「操作可能に連結されて」いる。例えば、コード配列に操作可能に連結しているプロモーター又はUTRは、適当な酵素が存在しているとき、コード配列の転写及び発現に影響を及ぼすことができる。プロモーターは、その発現を導くように機能する限り、コード配列に隣接している必要はない。したがって、異種タンパク質又はペプチドをコードするRNA配列と調節配列(例えば、プロモーター又はUTR)との間の操作可能な結合は、目的のポリヌクレオチドの発現を可能にする機能的連結である。操作可能に連結されているとは、また、RdRp(例えば、nsP4)、nsP1~4、UTR、プロモーターをコードする配列、及びRNAレプリコンでコードする他の配列が、前融合SARS CoV-2Sタンパク質の転写及び翻訳、並びに/又はレプリコンの複製を可能にするように連結されているような配列を指すことができる。UTRは、他のコード化配列のリボソームによる認識及び翻訳に必要な配列及び間隔を提供することによって、操作可能に連結することができる。
RNAレプリコンによって発現される前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体の免疫原性は、本開示を考慮して当業者に知られているいくつかのアッセイによって決定することができる。
本出願の別の一般的な態様は、本出願のRNAレプリコンをコードするDNA配列を含む核酸に関する。核酸は、例えば、DNAプラスミド又は線状化DNAプラスミドの断片であり得る。好ましくは、核酸は、DNA配列の5’末端に操作可能に連結されたT7プロモーターなどのプロモーターを更に含む。より好ましくは、T7プロモーターは、配列番号:207のヌクレオチド配列を含む。核酸は、本開示を考慮して当該技術分野で既知の方法を使用して、本出願のRNAレプリコンの生成に使用することができる。例えば、RNAレプリコンは、核酸の生体内又は生体外転写によって得ることができる。
RNAレプリコン又は本出願のRNAレプリコンをコードする核酸を含む宿主細胞も、本発明の一部を形成する。前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体は、宿主細胞、例えば、チャイニーズハムスター卵巣(CHO)細胞、腫瘍細胞株、BHK細胞、HEK293細胞などのヒト細胞株、PER.C6細胞、若しくは酵母、真菌、昆虫細胞など、又はトランスジェニック動物又は植物における分子の発現を含む組換えDNA技術を通して生成され得る。特定の実施形態では、細胞は、多細胞生物からのものであり、特定の実施形態では、それらは脊椎動物又は無脊椎動物由来である。特定の実施形態では、細胞は、ヒト細胞などの哺乳動物細胞又は昆虫細胞である。一般に、本発明の、宿主細胞における前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体などの組換えタンパク質の産生は、発現可能な形式のタンパク質をコードする異種核酸分子を宿主細胞に導入すること、核酸分子の発現に寄与する条件下で細胞を培養すること、及び上記細胞内のタンパク質又は断片若しくは変異体の発現を可能にすることを含む。発現可能な形式でタンパク質をコードする核酸分子は、発現カセットの形態であり得、通常、エンハンサー(複数可)、プロモーター、ポリアデニル化シグナルなどの核酸の発現をもたらすことができる配列を必要とする。当業者は、様々なプロモーターを使用して、宿主細胞における遺伝子の発現を得ることができることを認識している。プロモーターは、構成的であり得又は調節され得、ウイルス、原核生物、又は真核生物源を含む様々な供給源から得ることができ、又は人工的に設計され得る。
細胞培養培地は、様々なベンダーから入手可能であり、好適な培地は、目的のタンパク質、ここでは前融合SARS CoV-2Sタンパク質を発現するために宿主細胞についてルーチンで選択することができる。好適な媒体は、血清を含んでも含まなくてもよい。
「異種核酸分子」(本明細書では「導入遺伝子」とも呼ばれる)は、宿主細胞に天然に存在しない核酸分子である。導入遺伝子は、例えば、標準的な分子生物学技術によってベクターに導入される。導入遺伝子は、一般に、発現制御配列に操作可能に連結される。これは、例えば、プロモーターの制御下で導入遺伝子(複数可)をコードする核酸を配置することによって行うことができる。更なる調節配列が追加されてもよい。多くのプロモーターが、導入遺伝子(複数可)の発現に使用することができ、当業者にとって既知であり、例えば、これらはウイルス、哺乳動物、合成プロモーターなどを含み得る。真核細胞において発現を得るための好適なプロモーターの非限定的な例としては、CMVプロモーター(米国特許第5,385,839号)、例えば、CMV即時初期遺伝子エンハンサー/プロモーターからのnt-735~+95を含むCMV即時初期プロモーターが挙げられる。ポリアデニル化シグナル、例えば、ウシ成長ホルモンポリAシグナル(米国特許第5,122,458号)は、導入遺伝子(複数可)の後ろに存在し得る。あるいは、いくつかの広く使用されている発現ベクターは、当該技術分野において、Invitrogen製のpcDNA及びpEFベクターシリーズ、BD Sciences製のpMSCV及びpTK-Hyg、Stratagene製のpCMV-Scriptなどの商業的供給源から入手可能であり、組換え型で目的のタンパク質を発現させるため、又は適切なプロモーター及び/又は転写ターミネーター配列、ポリA配列等を得るために使用することができる。
細胞培養は、接着細胞培養、例えば、培養容器の表面に付着した細胞、又はマイクロキャリア、並びに懸濁培養を含む任意のタイプの細胞培養であり得る。ほとんどの大規模な懸濁培養は、それらが操作及びスケールアップするのに非常に簡単であるため、バッチ又はフィードバッチプロセスとして操作される。今日、灌流原理に基づく連続プロセスがより一般的になっており、また好適である。好適な培養培地はまた、当業者に周知であり、一般に、大量で商業的供給源から入手する、又は標準的なプロトコルに従って特注することができる。培養は、例えば、バッチ、フィードバッチ、連続システムなどを使用して、例えば、皿、ローラボトル、又はバイオリアクターで行うことができる。細胞を培養するのに好適な条件が知られている(例えば、Tissue Culture,Academic Press、Kruse and Paterson、editors(1973)、及びR.I.Freshney,Culture of animal cells:A manual of basic technique、第4版(Wiley-Liss Inc.,2000,ISBN0-471-34889-9)を参照)。
本発明は更に、上記のように、前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体、及び/又は核酸分子、及び/又はベクターを含む組成物を提供する。本発明はまた、そのような前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体をコードする核酸分子及び/又はベクターを含む組成物を提供する。本発明は更に、上記のように、前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体、並びに/又は核酸分子、及び/又はベクターを含む免疫原性組成物を提供する。本発明はまた、対象におけるSARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体に対する免疫応答を誘導するための、本発明による、安定化前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体、核酸分子、及び/又はベクターの使用を提供する。更に、対象におけるSARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体に対する免疫応答を誘導するための方法であって、対象に、前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体、及び/又は核酸分子、及び/又は本発明によるベクターを投与することを含む、方法が提供される。また、対象におけるSARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体に対する免疫応答の誘導に使用するための、本発明による、前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体、核酸分子、及び/又はベクターも提供される。更に、対象におけるSARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体に対する免疫応答の誘導に使用するための薬剤の製造のための、本発明による、前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体、並びに/又は核酸分子、及び/又はベクターの使用も提供される。特定の実施形態では、核酸は、DNA及び/又はRNA分子である。
本発明の前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体、核酸分子、又はベクターは、SARS CoV-2感染症の予防(曝露後予防を含む予防)に使用され得る。特定の実施形態において、予防は、SARS CoV-2感染症を受けやすい、及び/又はそのリスクがある、又はSARS CoV-2感染症と診断された患者群を標的とすることができる。そのような標的群には、限定するものではないが、例えば、高齢者(例えば、50歳以上、60歳以上、好ましくは65歳以上)、入院患者、及び抗ウイルス化合物で治療されているが、抗ウイルス応答が不十分である患者を含む。特定の実施形態では、標的集団は、2ヶ月齢のヒト対象を含む。
本発明による、前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体、核酸分子、及び/又はベクターは、例えば、独立治療で、及び/又はSARS CoV-2による治療若しくは症状の予防、又は(既存若しくは将来の)ワクチン、抗ウイルス剤、及び/又はモノクローナル抗体などの他の予防的及び/又は治療的治療と組み合わせて使用することができる。
本発明は更に、本発明による、前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体、核酸分子、及び/又はベクターを利用して、対象におけるSARS CoV-2感染を予防及び/又は治療するための方法を提供する。特定の実施形態では、対象におけるSARS CoV-2感染を予防及び/又は治療するための方法は、それを必要とする対象に、上述するように、有効量の前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体、核酸分子、及び/又はベクターを投与することを含む。治療有効量は、SARS CoV-2による感染に起因する疾患又は状態の予防、改善、及び/又は治療に有効なタンパク質、核酸分子、又はベクターの量を指す。予防は、SARS CoV-2の拡散を阻害又は低減するか、又はSARS CoV-2による感染に関連する症状のうちの1つ以上の発症、発生、若しくは進行を阻害又は低減することを包含する。本明細書で使用される場合、改善は、可視又は知覚可能な疾患の症状、ウイルス血症、又はSARS CoV-2感染の任意の他の測定可能な発現の低減を指し得る。
ヒトなどの対象に投与するために、本発明は、本明細書に記載の前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体、核酸分子及び/又はベクター、並びに薬学的に許容される担体又は賦形剤を含む医薬組成物を用いることができる。本文脈において、「薬学的に許容される」という用語は、採用される投与量及び濃度で、担体又は賦形剤が、それらが投与される対象に望ましくない又は有害な影響を引き起こさないことを意味する。そのような薬学的に許容される担体及び賦形剤は、当該技術分野において周知である(Remington’s Pharmaceutical Sciences、第18版、A.R.Gennaro、Ed.、Mack Publishing Company[1990]、Pharmaceutical Formulation Development of Peptides and Proteins,S.Frokjaer and L.Hovgaard、Eds.、Taylor & Francis[2000]、及びHandbook of Pharmaceutical Excipient、第3版、A.Kibbe、Ed.、Pharmaceutical Press[2000]を参照)。CoV Sタンパク質又は核酸分子は、好ましくは、滅菌溶液として製剤化及び投与されるが、凍結乾燥製剤を利用することも可能であり得る。滅菌溶液は、滅菌濾過によって、又は当該技術分野において既知の他の方法によって調製される。次いで、溶液は凍結乾燥される、又は医薬投与容器に充填される。溶液のpHは、一般に、pH3.0~9.5、例えば、pH5.0~7.5の範囲である。CoVSタンパク質は、典型的には、好適な薬学的に許容される緩衝液を有する溶液中にあり、組成物はまた、塩を含有することができる。任意選択的に、アルブミンなどの安定化剤が存在していてもよい。特定の実施形態では、洗浄剤が添加される。特定の実施形態では、CoVSタンパク質は、注射可能な調製物に製剤化することができる。
RNAレプリコンは、本開示を考慮して、任意の好適な薬学的に許容される担体を使用して製剤化することができる。例えば、本出願のRNAレプリコンは、1つ以上の脂質分子、好ましくは正に帯電した脂質分子を含む免疫原性組成物中に製剤化することができる。
いくつかの実施形態では、本開示のRNAレプリコンは、1つ以上のリポソーム、リポプレックス、及び/又は脂質ナノ粒子を使用して製剤化することができる。いくつかの実施形態では、本明細書に記載のリポソーム又は脂質ナノ粒子製剤は、ポリカチオン性組成物を含むことができる。いくつかの実施形態では、ポリカチオン性組成物を含む製剤は、生体内及び/又は生体外での本明細書に記載のRNAレプリコンの送達に使用され得る。
本出願の組成物及び治療の組み合わせは、非経口投与(例えば、筋肉内、皮下、静脈内、又は皮内注射)、経口投与、経皮投与、及び経鼻投与を含むが、これらに限定されない、本開示を考慮して当該技術分野で既知の任意の方法によって対象に投与することができる。好ましくは、組成物及び治療の組み合わせは、非経口的に(例えば、筋肉内注射又は皮内注射によって)投与される。送達方法は、上記の実施形態に限定されず、細胞内送達のための任意の手段を使用することができる。
特定の実施形態では、本発明による組成物は、1つ以上のアジュバントを更に含む。アジュバントは、適用された抗原決定基に対する免疫応答を更に高めるために当該技術分野において既知である。「アジュバント」及び「免疫刺激剤」という用語は、本明細書において互換的に使用され、免疫系の刺激を引き起こす1つ以上の物質として定義される。この文脈において、アジュバントは、本発明のSARS CoV-2Sタンパク質に対する免疫応答を強化するために使用される。好適なアジュバントの例としては、水酸化アルミニウム及び/又はアルミニウムホスフェートなどのアルミニウム塩、MF59などのスクアレン-水エマルジョンを含む油エマルジョン組成物(又は水中油型組成物)(例えば、国際公開第90/14837号を参照)、例えば、QS21及び免疫刺激複合体(ISCOMS)などのサポニン製剤(例えば、米国特許第5,057,540号、国際公開第90/03184号、同第96/11711号、同第2004/004762号、同第2005/002620号を参照)、細菌又は微生物誘導体、例えば、モノホスホリル脂質A(MPL)、3-O-脱アシル化MPL(3dMPL)、CpG-モチーフ含有オリゴヌクレオチド、ADP-リボシル化細菌毒素、又は大腸菌易熱性毒素LT、コレラ毒素CTなどの、その変異体、レシピエント細胞との相互作用時に免疫応答を刺激する、真核生物タンパク質(例えば、その抗体又は断片(例えば、抗原自体又はCD1a、CD3、CD7、CD80に対する)及び受容体に対するリガンド(例えば、CD40L、GMCSF、GCSFなど))が挙げられる。特定の実施形態では、本発明の組成物は、用量あたりのアルミニウム含有量0.05~5mg、例えば、0.075~1.0mgの濃度で、アジュバントとしてアルミニウムを、例えば、水酸化アルミニウム、リン酸アルミニウム、リン酸アルミニウム、又はそれらの組み合わせの形態で含む。
前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体はまた、例えば、ポリマー、リポソーム、ビロソーム、ウイルス様粒子などのナノ粒子と組み合わせて投与することができる、又はそれらのナノ粒子にコンジュゲートすることができる。SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体は、アジュバントを含む又は含まないナノ粒子と組み合わせる、又はそれらのナノ粒子にカプセル化する、又はそれらのナノ粒子にコンジュゲートすることができる。リポソーム内のカプセル化は、例えば、米国特許第4,235,877号に記載されている。高分子へのコンジュゲーションは、例えば、米国特許第4,372,945号又は同第4,474,757号に開示されている。
他の実施形態では、組成物は、アジュバントを含まない。
特定の実施形態では、本発明は、SARS CoV-2ウイルスに対してワクチンを作製するための方法を提供し、本方法は、本発明による組成物を提供することと、それを薬学的に許容される組成物に製剤化することと、を含む。「ワクチン」という用語は、特定の病原体又は疾患に対して対象においてある特定の程度の免疫を誘導するのに有効な活性成分を含有する薬剤又は組成物を指し、病原体又は疾患による感染に関連する症状の重症度、持続時間、又は他の兆候の少なくとも減少(完全な欠如まで)をもたらす。本発明では、ワクチンは、SARS CoV-2のSタンパク質に対する免疫応答をもたらす、有効量の前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体、及び/又は前融合SARS CoV-2Sタンパク質若しくは断片若しくは変異体をコードする核酸分子、及び/又は上記核酸分子を含むベクターを含む。これは、入院につながる深刻な下気道疾患を予防し、対象におけるSARS CoV-2感染及び複製による肺炎及び細気管支炎などの合併症の頻度を低下させる方法を提供する。本発明による「ワクチン」という用語は、それが医薬組成物であることを意味し、したがって、典型的には、薬学的に許容される希釈剤、担体、又は賦形剤を含む。ワクチンは、更なる活性成分を含むことができる、又は含むことができない。特定の実施形態では、ワクチンは、SARS CoV-2、例えば、SARS CoV-2の他の抗原タンパク質に対する免疫応答を誘導する追加の成分を更に含む、又は同じ抗原成分の異なる形態を含むことができる、組み合わせワクチンであり得る。組み合わせ生成物はまた、他の感染因子、例えば、インフルエンザウイルス又はRSVを含むがこれらに限定されない他の呼吸器ウイルスに対する免疫原性成分を含むことができる。追加の活性成分の投与は、例えば、別個の、例えば、同時投与、又はプライム-ブースト設定によって、又は本発明のワクチンと追加の活性成分との組み合わせ生成物を投与することによって行うことができる。
組成物は、対象、例えば、ヒト対象に投与することができる。単回投与のための組成物中のSARS CoV-2Sタンパク質の総用量は、例えば、約0.01μg~約10mg、例えば、1μg~1mg、例えば、10μg~100μgであり得る。推奨用量の決定は、実験によって実行され、当業者にとって日常的である。
本発明による組成物の投与は、標準的な投与経路を使用して実施することができる。非限定的な実施形態は、皮内、筋肉内、皮下、経皮、又は粘膜投与、例えば鼻腔内、経口などの非経口投与を含む。一実施形態では、組成物は、筋肉内注射によって投与される。当業者は、ワクチン中の抗原(複数可)に対する免疫応答を誘導するために、組成物、例えばワクチンを投与するための様々な可能性を認識している。
本明細書で使用される対象は、好ましくは、哺乳動物、例えば、マウス、コトンラットなどのげっ歯類、又は非ヒト霊長類、又はヒトである。好ましくは、対象はヒト対象である。
本出願の実施形態によるSARS CoV-2Sタンパク質、核酸分子、ベクター(RNAレプリコンなど)、又は組成物は、SARS CoV-2ウイルスに対する哺乳動物における免疫応答を誘導するために使用され得る。免疫応答は、ヒト対象におけるSARS CoV-2ウイルスに対する、体液性(抗体)応答及び/又はT細胞応答などの細胞媒介応答を含むことができる。
タンパク質、核酸分子、ベクター、及び/又は組成物はまた、同種又は異種プライム-ブーストレジメンにおいて、プライムとして又はブーストとして投与することができる。ブーストワクチン接種が行われる場合、典型的には、そのようなブーストワクチン接種は、組成物を対象に初回投与した後(そのような場合は「プライムワクチン接種」と呼ばれる)、1週間~1年の間、好ましくは2週間~4ヵ月の間に1回、同じ対象に投与される。特定の実施形態では、ブースト組成物又はワクチンは、プライム組成物又はワクチンの少なくとも2週間後に投与される。特定の実施形態では、ブースト組成物又はワクチンは、プライム組成物又はワクチンの約2週間~約12週間後に投与される。特定の実施形態では、ブースト組成物又はワクチンは、プライム組成物又はワクチンの約4週間後に投与される。特定の実施形態では、投与は、少なくとも1つのプライム及び少なくとも1つのブースト投与を含む。
プライム-ブースト投与は、例えば、1回目及び2回目の用量が、同じベクター(例えば、RNAレプリコン)から発現される同じ抗原(例えば、SARS-CoV-2スパイクタンパク質)を含む、同種プライム-ブーストであり得る。プライム-ブースト投与は、例えば、1回目及び2回目の用量が、同じ又は異なるベクター(例えば、RNAレプリコン、アデノウイルス、mRNA、又はプラスミド)から発現される同じ抗原又はその変異体(例えば、SARS-CoV-2スパイクタンパク質)を含む、異種プライム-ブーストであり得る。異種プライム-ブースト投与のいくつかの実施形態では、1回目の用量は、SARS-CoV-2スパイクタンパク質又はその変異体を含むアデノウイルスベクターを含み、2回目の用量は、SARS-CoV-2スパイクタンパク質又はその変異体を含むRNAレプリコンベクターを含む。異種プライム-ブースト投与のいくつかの実施形態では、1回目の用量は、SARS-CoV-2スパイクタンパク質又はその変異体を含むRNAレプリコンベクターを含み、2回目の用量は、SARS-CoV-2スパイクタンパク質又はその変異体を含むアデノウイルスベクターを含む。
特定の態様では、同種プライム-ブースト又は異種プライム-ブースト投与で使用されるRNAレプリコンワクチンは、配列番号:1~3及び5~194からなる群から選択されるアミノ酸配列又はその断片若しくは変異体を含む。特定の実施形態では、第1の用量は、配列番号:1~3及び5~194からなる群から選択されるアミノ酸配列、又はその断片若しくは変異体を含むアデノウイルスベクターを含み、第2の用量は、配列番号:1~3及び5~194からなる群から選択されるアミノ酸配列、又はその断片若しくは変異体を含むRNAレプリコンベクターを含む。特定の実施形態では、第1の用量は、配列番号:1~3及び5~194からなる群から選択されるアミノ酸配列、又はその断片若しくは変異体を含むRNAレプリコンベクターを含み、第2の用量は、配列番号:1~3及び5~194からなる群から選択されるアミノ酸配列、又はその断片若しくは変異体を含むアデノウイルスベクターを含む。
SARS CoV-2Sタンパク質を使用して、免疫化動物又は感染したヒトから得られた生体試料(血液、血漿、又は細胞など)からモノクローナル抗体を単離することもできる。したがって、本発明はまた、モノクローナル抗体を単離するためのベイトとしてのSARS CoV-2タンパク質の使用に関する。
SARS CoV-2に対する抗体を含むが、これらに限定されない、候補SARS CoV-2抗ウイルス剤のスクリーニング方法における本発明の前融合SARS CoV-2Sタンパク質の使用も提供される。
更に、本発明のタンパク質は、例えば、本発明のタンパク質に結合することができるそのような個体の血清中に抗体があるかどうかを確立することによって、個体の免疫状態を試験するために、診断ツールとして使用することができる。したがって、本発明はまた、対象における進行中又は過去のCoV感染の存在を検出するための生体外診断方法であって、本方法は、a)上記対象から得られた生体試料を、本発明によるタンパク質と接触させるステップと、b)抗体-タンパク質複合体の存在を検出するステップと、を含む。
本発明を、以下の実施例で更に説明する。実施例は、いかなる方法によっても本発明を制限するものではない。これらは単に本発明を明確にするために役立つ。
実施例1:半安定化SARS-CoV2Sタンパク質の不安定性
(Wrapp et.al.,Science 2020、配列番号:3によるフーリンKO+PP)によって記載される半安定化SARS-CoV2Sタンパク質に対応するプラスミドを、Gene Art(Life Technologies、Carlsbad、CA)で合成し、コドン最適化した。HISタグ(配列番号:3に基づく)を有する変異体とCタグを有する変異体を精製した。構築物を、pCDNA2004にクローニングした、又は部位特異的変異誘発及びPCRを含む分野内で広く知られている標準的な方法によって生成し、配列決定した。Expi293F細胞を発現プラットフォームとして使用した。細胞を、ExpiFectamine(Life Technologies、Carlsbad、CA)を用いて、業者の指示に従って過渡的にトランスフェクトし、37℃及び10%CO2で6日間培養した。培養上清を回収し、300gで5分間回転させて細胞及び細胞片を除去した。続いて、0.22umの真空フィルターを使用して、スピンさせた上清を滅菌濾過し、使用するまで4℃で保存した。
(Wrapp et.al.,Science 2020、配列番号:3によるフーリンKO+PP)によって記載される半安定化SARS-CoV2Sタンパク質に対応するプラスミドを、Gene Art(Life Technologies、Carlsbad、CA)で合成し、コドン最適化した。HISタグ(配列番号:3に基づく)を有する変異体とCタグを有する変異体を精製した。構築物を、pCDNA2004にクローニングした、又は部位特異的変異誘発及びPCRを含む分野内で広く知られている標準的な方法によって生成し、配列決定した。Expi293F細胞を発現プラットフォームとして使用した。細胞を、ExpiFectamine(Life Technologies、Carlsbad、CA)を用いて、業者の指示に従って過渡的にトランスフェクトし、37℃及び10%CO2で6日間培養した。培養上清を回収し、300gで5分間回転させて細胞及び細胞片を除去した。続いて、0.22umの真空フィルターを使用して、スピンさせた上清を滅菌濾過し、使用するまで4℃で保存した。
SARS-CoV2S三量体を、Cタグ付きタンパク質についてはCaptureSelect(商標)Cタグ親和性カラム、又はHISタグ付きタンパク質についてはComplete His-tag 5mL(Roche;Basel,Switzerland)のいずれかを含む2段階精製プロトコルを使用して精製した。両方のタンパク質を、HiLoad Superdex 200 16/600カラム(GE Healthcare)を使用して、サイズ排除クロマトグラフィによって更に精製した。Cタグ付き及びHISタグ付きS三量体は、凍結/解凍サイクルを繰り返した後に不安定であった(図2A及び図2B)。精製されたHISタグ付きS三量体及びCタグ付き三量体は、液体窒素を使用した1回及び特に5回の急速凍結サイクル後に減衰を示した(図2A及び図2B)。
実施例2:αLISA及び分析SECで分析された安定化変異
SARS-CoV2Sタンパク質の不安定な前融合立体配座を安定させるために、614位、892位、及び942位のアミノ酸残基(ナンバリングは配列番号:1に従う)を変異させた。フォルドン(配列番号:4)にC末端融合した組換えSARS-CoV-2Sタンパク質外部ドメインをコードするプラスミドを、Expi293F細胞で発現させ、トランスフェクションの3日後に、αLISAを使用してACE2-Fcへの結合について上清を試験した(図3)。
SARS-CoV2Sタンパク質の不安定な前融合立体配座を安定させるために、614位、892位、及び942位のアミノ酸残基(ナンバリングは配列番号:1に従う)を変異させた。フォルドン(配列番号:4)にC末端融合した組換えSARS-CoV-2Sタンパク質外部ドメインをコードするプラスミドを、Expi293F細胞で発現させ、トランスフェクションの3日後に、αLISAを使用してACE2-Fcへの結合について上清を試験した(図3)。
αLISAアッセイのために、リンカー、続いてソルターゼAタグ、続いてFlagタグ、続いてフレキシブル(G4S)7リンカーを含み、Hisタグで終わるpcDNA2004ベクター中のSARS-CoV2S変異体を調整した(Sタンパク質のC末端に配置されたタグの配列は、配列番号:2に提供される)。トランスフェクションの3日後、粗上清をαLISA緩衝液(PBS 0.05%+Tween-20+0.5mg/mLのBSA)で300倍に希釈した。次いで、各希釈物10μLを96ウェルプレートに移し、40μLのアクセプタービーズ、ドナービーズ、及びACE2-Fcと混合した。ドナービーズを、ACE2Fcに結合するプロトA(カタログ番号AS102M、Perkin Elmer;Waltham、MA)にコンジュゲートさせた。アクセプタービーズを、構築物のHisタグに結合する抗His抗体(カタログ番号AL128M、Perkin Elmer)にコンジュゲートした。
発現したSタンパク質、ACE-2-Fc、ドナービーズ、及びアクセプタービーズを含有する上清の混合物を、振盪せずに室温で2時間インキュベートした。その後、化学発光シグナルを、Ensightプレートリーダー装置(Perkin Elmer)で測定した。偽トランスフェクトされた細胞に起因する平均バックグラウンドシグナルを、SARS-CoV-2S変異体の各々について測定されたαLISAカウントから差し引いた。続いて、全データセットを、S骨格配列シグナルを有するSARS CoV-2Sタンパク質について測定されたシグナルで割って、骨格に対して試験したS変異体の各々についてのシグナルを正規化した。
C末端フォルドンドメインを有する可溶性未切断S変異体(配列番号:2)又は追加のPPを有する変異体(配列番号:3)と比較して、安定化置換D614N、A892P、及びA942Pを有するS変異体は、より高いACE2-Fc結合を示した(図3)。
半安定な未切断SARS-CoV-2S+PP設計、及び不安定な未切断SARS-CoV-2Sタンパク質、及び上記のような単一点変異を有する変異体(D614N、A892P、及びA942P)でのトランスフェクションの細胞培養上清を、分析SECを使用して分析した(図4A~図4G)。超高速液体クロマトグラフィシステム(Vanquish、Thermo Scientific、Waltham,MA)と、インラインNanostar DLSリーダ(Wyatt)と組み合わせて、Optilab μT-rEX屈折率検出器(Wyatt)に結合したμDAWN TREOS機器(Wyatt;Santa Barbara,CA)とを使用して、分析SEC実験を実施した。清澄化された粗細胞培養上清を、0.35mL/分でランニング緩衝液(150mMリン酸ナトリウム、50mM NaCl、pH7.0)で平衡化した、対応するガードカラム(Sepax;Newark、DE)を用いて、SRT-10CSEC-500 15cmカラム(Sepaxカタログ番号235500-4615)に適用した。上清試料を分析するとき、μMALS検出器はオフラインとし、Chromeleon7.2.8.0ソフトウェアパッケージを使用して分析SECデータを分析した。トランスフェクトされていない細胞の上清のシグナルを、Sトランスフェクト細胞の上清のシグナルから差し引いた。SEC-MALSを使用して精製されたタンパク質を分析したとき、mMALS検出器をインラインとし、Astra7.3ソフトウェアパッケージを使用してデータを分析した。タンパク質成分については、0.1850のdn/dc(mL/g)値を使用し、グリカン成分については、0.1410の値を使用した。C末端フォルドンドメイン+PPを有する半安定可溶性未切断S変異体と比較して、追加の安定化置換D614N、A892P、特にA942Pを有する変異体は、培養上清の分析SECによると、より高い三量体含有量を示した(図4A~図4C)。同様に、C末端フォルドンドメインを有する可溶性未切断S変異体と比較して、安定化置換D614N、A892P、特にA942Pを有する変異体は、培養上清の分析SECによると、より高い三量体含有量を示した。A942P変異は、ヒンジループ内の公開された二重プロリン変異よりも強い安定化効果を有する(図4Bの破線を図4Eの実線と比較)。SEC-MALS分析は、配列番号:5に従って精製された安定化タンパク質に対して行われ、5分でのピークが三量体Sタンパク質の質量に対応することを示した(図4G)。
実施例3:αLISA及び分析SECで分析された安定化点変異及びジスルフィド架橋
SARS-CoV-2Sタンパク質の不安定な前融合立体配座を安定化するために、ジスルフィド架橋を残基880及び888又は残基884及び893間に導入し、点変異を532位及び572位で導入した。実施例2と同様に、ヒンジループ内の二重プロリンを伴い又は伴わずに、未切断のSARS-CoV-2Sタンパク質をコードするプラスミドを、Expi293F細胞で発現させ、トランスフェクションの3日後、実施例2に記載されるようにαLISAを使用してACE2-Fcへの結合について上清を試験した。(図5)。
SARS-CoV-2Sタンパク質の不安定な前融合立体配座を安定化するために、ジスルフィド架橋を残基880及び888又は残基884及び893間に導入し、点変異を532位及び572位で導入した。実施例2と同様に、ヒンジループ内の二重プロリンを伴い又は伴わずに、未切断のSARS-CoV-2Sタンパク質をコードするプラスミドを、Expi293F細胞で発現させ、トランスフェクションの3日後、実施例2に記載されるようにαLISAを使用してACE2-Fcへの結合について上清を試験した。(図5)。
C末端フォルドンを有する可溶性不安定な未切断S変異体と比較して、安定化置換T572I、N532Pを有し、残基880と888との間のジスルフィドの導入を伴う変異体は、より高いACE2-Fc結合を示した(図5、左パネル)。
更に、C末端フォルドンドメイン及び二重プロリンを有する可溶性半安定切断S変異体と比較して、安定化置換T572I、N532Pを有し、残基880と888との間、及び残基884と893との間のジスルフィドの導入を伴う変異体は、より高いACE2-Fc結合を示した(図5、右パネル)。
半安定の未切断SARS-CoV-2S+PP設計、不安定な未切断SARS-CoV-2Sタンパク質、及び上記のように導入されたジスルフィド架橋又は単一点変異を有する変異体(T572I、N532P、CYS880-CYS888、及びCYS884-CYS893)のトランスフェクションの細胞培養上清を、実施例2に記載されるように分析SECを使用して分析した(図6)。C末端フォルドンドメイン+PPを有する半安定可溶性未切断S変異体と比較して、安定化置換T572I、N532P、及びジスルフィド架橋880C-888C及び884C-893Cを有する変異体(図6A~図6D)は、培養上清の分析SECによると、より高い三量体含有量を示した。同様に、可溶性未切断S変異体と比較して、安定化置換T572I、N532Pを有する変異体、及びジスルフィド架橋880C-888Cを有する変異体は、培養上清の分析SECによると、より高い三量体含有量を示した(図6E~図6H)。
実施例4:SARS-CoV-2S変異体を発現するRNAレプリコンの構築及び特性評価
プラスミド構築
ベネズエラウマ脳炎ウイルス(VEEV)ゲノム配列のTC-83株は、SMARRTレプリコンを構築するために使用される塩基配列として機能した。この配列は、シンドビスウイルスからの下流ループ(DLP)を非構造タンパク質1(nsP1)の上流に配置し、ブタテスコウイルス-1から2Aリボソームスキッピングエレメントで2つを結合して改変したものである。nsP1の最初の213ヌクレオチドは、TAGに変異される開始コドンを除いて、5’UTRの下流とDLPの上流に複製される。これにより、複製に必要な全ての制御構造と二次構造が維持されることが確保されるが、この部分的なnsp1配列の翻訳が妨げられる。αウイルス構造遺伝子を除去し、サブゲノムプロモーターの下流に、EcoRV及びAscI制限サイトを複数クローニング部位(MCS)として配置し、目的の異種遺伝子の挿入を容易化する。MCSに対する同種性の40bpを、各CoV2スパイク抗原配列の5’及び3’末端に添加し、NEB HiFi DNAアセンブリマスターミックス(カタログ番号E2621S)を使用してEcoRV及びAscIで消化されたSMARRTレプリコンにクローニングする。全ての構築物を配列検証する。
プラスミド構築
ベネズエラウマ脳炎ウイルス(VEEV)ゲノム配列のTC-83株は、SMARRTレプリコンを構築するために使用される塩基配列として機能した。この配列は、シンドビスウイルスからの下流ループ(DLP)を非構造タンパク質1(nsP1)の上流に配置し、ブタテスコウイルス-1から2Aリボソームスキッピングエレメントで2つを結合して改変したものである。nsP1の最初の213ヌクレオチドは、TAGに変異される開始コドンを除いて、5’UTRの下流とDLPの上流に複製される。これにより、複製に必要な全ての制御構造と二次構造が維持されることが確保されるが、この部分的なnsp1配列の翻訳が妨げられる。αウイルス構造遺伝子を除去し、サブゲノムプロモーターの下流に、EcoRV及びAscI制限サイトを複数クローニング部位(MCS)として配置し、目的の異種遺伝子の挿入を容易化する。MCSに対する同種性の40bpを、各CoV2スパイク抗原配列の5’及び3’末端に添加し、NEB HiFi DNAアセンブリマスターミックス(カタログ番号E2621S)を使用してEcoRV及びAscIで消化されたSMARRTレプリコンにクローニングする。全ての構築物を配列検証する。
RNA転写
プラスミドを、Nucleobond xtra EF maxiprepキット(Machery-Nagelカタログ番号740426.10)を使用して精製し、続いてフェノール/クロロホルム抽出及び酢酸ナトリウム/エタノール沈殿を行う。NEBのHiScribe T7 ARCA mRNAキット(カタログ番号E2065S)及び1μgのNdeIで線形化されたプラスミドテンプレートを使用して、RNAを生成する。続いて、RNeasyの精製カラム(Qiagenカタログ番号75144;Qiagen;Hilden,Germany)を用いてRNAを精製し、水に溶出させる。Nanodrop分光光度計を使用してRNA濃度を決定する。
プラスミドを、Nucleobond xtra EF maxiprepキット(Machery-Nagelカタログ番号740426.10)を使用して精製し、続いてフェノール/クロロホルム抽出及び酢酸ナトリウム/エタノール沈殿を行う。NEBのHiScribe T7 ARCA mRNAキット(カタログ番号E2065S)及び1μgのNdeIで線形化されたプラスミドテンプレートを使用して、RNAを生成する。続いて、RNeasyの精製カラム(Qiagenカタログ番号75144;Qiagen;Hilden,Germany)を用いてRNAを精製し、水に溶出させる。Nanodrop分光光度計を使用してRNA濃度を決定する。
dsRNA及びスパイク抗原の検出
ベロ細胞(ATCC、Manassas、VA、CCL-81)を、10%ウシ胎仔血清(Gemini#100-106)及びペニシリン/ストレプトマイシン/グルタミン(Gibco#10378016)を補充したDMEM中で培養する。細胞を、SF緩衝液(Lonza、Basel、Switzerland)及び4D-Nucleofectorを使用して、106細胞当たり1.5μgのRNAでストリップキュベット内でエレクトロポレーションする。エレクトロポレーション後21時間の細胞を、以下のようにフローサイトメトリー又はウエスタンブロットのいずれかによる分析のために採取する。
ベロ細胞(ATCC、Manassas、VA、CCL-81)を、10%ウシ胎仔血清(Gemini#100-106)及びペニシリン/ストレプトマイシン/グルタミン(Gibco#10378016)を補充したDMEM中で培養する。細胞を、SF緩衝液(Lonza、Basel、Switzerland)及び4D-Nucleofectorを使用して、106細胞当たり1.5μgのRNAでストリップキュベット内でエレクトロポレーションする。エレクトロポレーション後21時間の細胞を、以下のようにフローサイトメトリー又はウエスタンブロットのいずれかによる分析のために採取する。
フローサイトメトリー:エレクトロポレーションの21時間後、細胞をVersene溶液中で10分間インキュベートして、それらをプレートから分離し、5%BSAを含有するPBS中で2回洗浄する。細胞を、APCに直接コンジュゲートされた抗体CR3022を使用して、表面発現CoV2スパイクタンパク質について染色する。細胞表面上にCoV2スパイクを染色した後、細胞を洗浄し、次いで固定し、透過処理し、Lighting-LinkR-PEコンジュゲーションキット(Innova Biosciences;Cambridge、England)を用いてR-PEにコンジュゲートされたJ2 anti-dsRNA Ab(Scicons,#10010500)を用いて細胞内dsRNAについて染色する。染色後、細胞をLSRFortessaフローサイトメーター(BD)で評価し、FlowJo10(Tree Star,Ashland,OR)を使用してデータを分析する。
ウエスタンブロット:ウエスタンブロットによって細胞を分析するために、細胞をPBSで洗浄し、その後150μLの1×LDS充填緩衝液と還元剤を6ウェルプレートの各ウェルに添加する。全細胞溶解物をマイクロヒュージチューブに移し、70℃で10分間でインキュベートする。各試料からの25μLの溶解物を装填し、4~12%Bis-Trisゲル上で分離する。タンパク質をiBlotシステムを使用してニトロセルロース膜に移し、Genetexの抗CoV2スパイク抗体(カタログ番号GTX632604、Genetex;Irvine、CA)でCoV2スパイクタンパク質について膜をプローブ検査する。次いで、ブロットをアクチンについてプローブして、異なる試料にわたる等しい装填を確保する。
実施例5:SMARRT-nCov構築物の同種プライム-ブースト投与についての用量応答試験
SMARRT-nCov構築物が投与後27日目及び56日目に体液性免疫応答を誘発することができたかどうかを調査するため、SMARRT-1158及びSMARRT-1159構築物の同種プライム-ブースト投与の用量応答試験を行った。SARS-CoV-2スパイク全長野生型タンパク質(YP_009724390.1)を含むSMARRT-1158、及び野生型シグナルペプチドを含むSARS-CoV-2スパイクタンパク質を含むSMARRT-1159を、フーリン切断部位を除去し、ヒンジループ内のプロリン変異を安定化させて、0.1μg、1.0μg、及び10μgの増加用量レベルでプライム投与として0日目のBalb/Cマウスに投与した。同じ構築物を、プライム投与後28日目のブースト投与において同じ用量で投与した。SMARRT-1159構築物と同じスパイクタンパク質をコードするDNAを、プライム投与のために100μgの用量で、及びブースト投与のために10μgの用量で対照として投与した。用量スケジュール及び実験設計を以下の表2に示す。
SMARRT-nCov構築物が投与後27日目及び56日目に体液性免疫応答を誘発することができたかどうかを調査するため、SMARRT-1158及びSMARRT-1159構築物の同種プライム-ブースト投与の用量応答試験を行った。SARS-CoV-2スパイク全長野生型タンパク質(YP_009724390.1)を含むSMARRT-1158、及び野生型シグナルペプチドを含むSARS-CoV-2スパイクタンパク質を含むSMARRT-1159を、フーリン切断部位を除去し、ヒンジループ内のプロリン変異を安定化させて、0.1μg、1.0μg、及び10μgの増加用量レベルでプライム投与として0日目のBalb/Cマウスに投与した。同じ構築物を、プライム投与後28日目のブースト投与において同じ用量で投与した。SMARRT-1159構築物と同じスパイクタンパク質をコードするDNAを、プライム投与のために100μgの用量で、及びブースト投与のために10μgの用量で対照として投与した。用量スケジュール及び実験設計を以下の表2に示す。
ELISAアッセイを使用して、プライム及びブースト組成物の投与後に生成されたスパイクタンパク質特異的IgG力価を測定した。プライム組成物の投与後、スパイクタンパク質特異的IgG力価を14日目及び27日目に測定し、ブースト組成物の投与後、スパイクタンパク質特異的IgG力価を42日目及び54日目に測定した。対照として、スパイク特異的IgG力価を、プライム組成物の投与の1日前に測定した。結果を図8B~図8Eに示す。
SMARRT-1159構築物は、SMARRT-1158構築物と比較して、14日目及び27日目により高い抗体力価を誘発した(図8B及び図8C)。0.1μgのSMARRT-1159は、10μgのSMARRT-1158と同様のレベルで力価を誘発した(図8B及び図8C)。SMARRT-1159によって誘発される抗体力価は、14日目から27日目まで増加した(図8B及び図8C)。DNA-1159構築物は、高い抗体力価を誘発しなかった(データは示さず)。
SMARRT構築物の第2の用量は、27日目の力価と比較して、42日目及び54日目に測定されたときにスパイクタンパク質特異的抗体力価を上昇させた(図8C及び図8D)。
図9は、SMARRT-1159構築物が、プライム組成物の投与後27日目にスパイクタンパク質に対して中和抗体を生成することができることを実証した。
図10A及び図10Bは、同様のレベルのIFNγを分泌する細胞が、14日目の1回目の用量後の2週間後(図10A)及び54日目の2回目の用量の2週間後(図10B)に、免疫化された動物の脾臓で検出されたことを実証した。
材料及び方法
マウス脾細胞のELISpotアッセイ:
プレートを、バイオセーフティフード内で200μlの滅菌PBSで4回洗浄した。プレートのウェルを、アルブマックスを加えた200μlのAIM V(登録商標)培地(Gibco)で2時間馴化した。
マウス脾細胞のELISpotアッセイ:
プレートを、バイオセーフティフード内で200μlの滅菌PBSで4回洗浄した。プレートのウェルを、アルブマックスを加えた200μlのAIM V(登録商標)培地(Gibco)で2時間馴化した。
プレートをブロッキング緩衝液で馴化しながら、4μlのPMAストック(1mg/mL)を1.996mlの培地に添加して1:500の希釈物を作製することによってPMA/イオノマイシン溶液を調製した。200μlの1:500の希釈物を9.780mLの培地に添加して、1:50の希釈物を作製した。20μlのイオノマイシンを培地に添加して、1:500の希釈物を作製した。
PMA/イオノマイシン溶液を調製した後、ブロッキング緩衝液をプレートから取り出し、プレートを紙タオル上で軽く叩いて乾燥させた。100μlのPMA/イオノマイシン溶液、刺激、及びDMSOをプレートのウェルに追加した。100μlのAIM V(登録商標)中で希釈した細胞を、2.5×105細胞/ウェルの総濃度で各ウェルに添加した。プレートを37℃で5%CO2で22時間インキュベートした。
プレートをPBSで5回洗浄した。1mg/mlの検出抗体(すなわち、R4-6A2ビオチン)を、0.5%FBSを含有するPBS中で1μg/mlに希釈した。100μlの希釈した検出抗体を各ウェルに添加し、プレートを室温で2時間インキュベートした。プレートをPBSで5回洗浄した。二次抗体、すなわち、ストレプトアビジン-HRPを、PBS-0.5%FBS中1:1000に希釈した。100μlの二次抗体を各ウェルに添加し、プレートを暗所で室温で1時間インキュベートした。プレートを5回洗浄した。すぐに使用できるTMB基材を濾過し、100μlのTMB基材を各ウェルに添加し、明確なスポットが出現するまで現像した(約10分)。走査及び計数サービスのためにプレートを送った。
マウス脾細胞の細胞内染色:
AIM V(登録商標)+共刺激分子を含む培地を、100mLのAIM V(登録商標)組織培養培地を取り、最終濃度0.5μg/mlを得るため100μlの抗CD49d及び抗CD28精製抗体を添加することによって調製した。AIM V(登録商標)と培地を氷上に保持した。
AIM V(登録商標)+共刺激分子を含む培地を、100mLのAIM V(登録商標)組織培養培地を取り、最終濃度0.5μg/mlを得るため100μlの抗CD49d及び抗CD28精製抗体を添加することによって調製した。AIM V(登録商標)と培地を氷上に保持した。
1:250の比でPMA/イオノマイシン陽性対照培地(ブレフェルジンAを含まない)の細胞活性化カクテルを、DMSA中で40.5μMの濃度のPMAと669.3μMの濃度のイオノマイシンとの500×細胞活性化カクテルを調製することによって作製した。0.1mL/群でn=15群のプールを行う場合、3mLの希釈細胞活性化カクテルを、2.988mlのAIMV組織培養培地を12μlの500×細胞活性化カクテルに添加して1:250希釈物を生成することによって調整する。100μlの希釈細胞活性化カクテルを96ウェルプレートの適切なウェルに添加した。
1:250希釈でのDMSO「模擬」状態培地を以下のように調製した:50マウス×100μl/ウェルの場合、計5mLの模擬馴化培地が必要であった。5mLのAIM V(登録商標)+培地(共刺激分子を含む)を20μlのDMSOに添加し、十分に混合する。100μlの模擬培地を96ウェルプレートの適切なウェルへ添加する。
SARS-CoV-2スパイク特異的重複ペプチドプールを調製し、標識した。150試料×100μl/ウェルの場合、200試料のために十分なSAR-CoV-2スパイク特異的重複ペプチドプールを調製する。
マウスからの単一細胞懸濁液を10×106細胞/mlの濃度で調製した。条件ごとにマウス当たり200μlの再懸濁細胞を、96ウェルプレートの丸底に播種して、2×106細胞/ウェルの最終濃度を提供した。プレートを500gで5分間4℃で遠心分離し、培地を細胞ペレットからデカントした。細胞ペレットを100μlのAIM V(登録商標)組織培養培地に再懸濁し、刺激条件培地が添加されるまで4℃で保存した。
再懸濁した細胞を適切な成分で処理すると、96ウェルプレートをホイルで覆い、刺激インキュベーションのために37℃で1時間インキュベートした。
インキュベーション中、golgi plug希釈物を、各96ウェルプレートについて、0.25μl/ウェルで100ウェルに対して十分なgolgi plug希釈を行うことに留意して以下のように調製した。19.82mLのAIM V+培地(共刺激分子を有する)を別個のチューブに添加し、180μlのGolgi Plugをチューブに添加し、氷上で十分に混合した。
刺激インキュベーションの1時間後、25μl/ウェルの希釈したgolgi plugを各ウェルに添加し、プレートを37℃で更に5時間、計6時間のインキュベーション時間でインキュベートした。6時間のインキュベーション後、プレートを500gで5分間4℃で遠心分離した。上清を除去し、200μlのAIM V(登録商標)+組織培養培地を各ウェルに添加し、細胞を再懸濁した。細胞のプレートを4℃で一晩置き、翌日、細胞内シグナル伝達について細胞を分析した。
細胞外及び細胞内シグナル伝達:
細胞のプレートを500gで5分間、4℃で遠心分離した。上清を除去し、150μlの1X PBSに再懸濁することによって細胞を洗浄した。次に、細胞を500gで5分間遠心分離した。PBSの除去後、細胞を50μlのFVD506カクテルに再懸濁し、暗所で室温で15分間インキュベートした(すなわち、プレートをホイルで包んだ)。15分後、500×gで5分間遠心分離し、150μlの染色緩衝液で洗浄することによって細胞を2回洗浄した。最終的な遠心分離後、上清を除去し、細胞を25μlのFcブロックに再懸濁し、暗所で室温で15分間インキュベートした。次に、25μlの細胞外表面染色剤(CD8FITC、CD3-APC-ef780、CD4-BV421)を各ウェルに添加した。細胞を混合し、暗所で4℃で30分間インキュベートした。
細胞のプレートを500gで5分間、4℃で遠心分離した。上清を除去し、150μlの1X PBSに再懸濁することによって細胞を洗浄した。次に、細胞を500gで5分間遠心分離した。PBSの除去後、細胞を50μlのFVD506カクテルに再懸濁し、暗所で室温で15分間インキュベートした(すなわち、プレートをホイルで包んだ)。15分後、500×gで5分間遠心分離し、150μlの染色緩衝液で洗浄することによって細胞を2回洗浄した。最終的な遠心分離後、上清を除去し、細胞を25μlのFcブロックに再懸濁し、暗所で室温で15分間インキュベートした。次に、25μlの細胞外表面染色剤(CD8FITC、CD3-APC-ef780、CD4-BV421)を各ウェルに添加した。細胞を混合し、暗所で4℃で30分間インキュベートした。
細胞を30分間インキュベートしている間、1滴のUltraCompビーズをポリスチレン管に添加することによって補正制御ビーズを調製した。0.5μlの抗体染色剤(抗体当たり1補正チューブ)をチューブに添加し、チューブの底部をフリックして内容物を混合し、チューブを暗所で15分間4℃でインキュベートした。2mLの細胞染色緩衝液をチューブに添加し、チューブを500gで5分間4℃で遠心分離した。上清を除去し、300μlの細胞染色緩衝液をビーズに添加した。ビーズをフリックして再懸濁させ、補正制御ビーズをFACS取得まで4℃で保存した。取得前にビーズを十分にボルテックスした。
細胞外染色後、細胞を500gで5分間遠心分離した。上清の除去後、細胞を150μLの細胞染色緩衝液で洗浄し、500gで5分間遠心分離した。上清を除去し、次いで200μLの固定及び透過処理溶液を細胞に添加し、細胞を再懸濁し、暗所で4℃で20分間インキュベートした。これらの細胞を、500gで5分間、遠心分離した。上清を除去し、次いで細胞を150μLの1×perm/wash bufferで2回洗浄し、細胞を再懸濁し、500gで5分間遠心分離した。(300mLの1×BD perm/wash bufferを作製するために、30mLの10×BD perm/wash bufferを270mLの蒸留水に添加した)。溶液を十分に混合し、氷上に保持した。(試料/ウェル当たりの1×perm/wash bufferの600μLが必要であった)。
上清を除去し、50μLの以下の細胞内サイトカイン染色抗体カクテル(IL-2-PE、IFNg-APC、TNFa-PE-Cy7)を細胞に添加し、暗所で4℃で30分間インキュベートした。細胞を150μLの1×perm/wash bufferで洗浄した。500×gで5分間遠心分離した後、上清を除去し、次いで細胞を200μLの細胞染色緩衝液で洗浄した。最終洗浄後、上清を除去し、細胞を200μLの細胞染色緩衝液で再懸濁した。試料をAcroPrep(商標)Advance Plateを通して濾過し、次いで1500rpmで2分間遠心分離した。細胞を染色緩衝液に再懸濁し、ハイスループットサンプリング(HTS)プレートリーダーを使用して、FACS取得まで氷上又は4℃で保持した。
実施例6:アデノウイルス及びSMARRT-nCov構築物の異種プライム-ブースト投与についての抗体応答試験
研究の主要な目的は、Balb/CマウスにおけるSMARRTの2用量異種レジメン、及び前融合安定化スパイク抗原を発現するAd26プラットフォームと、2用量同種又は単回用量レジメンとを比較することであった。SMARRT-1159又はAd26NCOV030を、示された用量でのプライム投与として、0日目にBalb/Cマウスに投与した。同じ構築物を、プライム投与後28日目に同種又は異種のいずれかのブースト投与で同じ用量で投与した(図11A)。高用量のAd26NCOV030(1010vp)又はempty Ad26を陽性対照及び陰性対照として含めた。用量スケジュール及び実験設計を以下の表3及び図11Aに示す。
研究の主要な目的は、Balb/CマウスにおけるSMARRTの2用量異種レジメン、及び前融合安定化スパイク抗原を発現するAd26プラットフォームと、2用量同種又は単回用量レジメンとを比較することであった。SMARRT-1159又はAd26NCOV030を、示された用量でのプライム投与として、0日目にBalb/Cマウスに投与した。同じ構築物を、プライム投与後28日目に同種又は異種のいずれかのブースト投与で同じ用量で投与した(図11A)。高用量のAd26NCOV030(1010vp)又はempty Ad26を陽性対照及び陰性対照として含めた。用量スケジュール及び実験設計を以下の表3及び図11Aに示す。
ELISAアッセイを使用して、プライム及びブースト組成物の投与後に生成されたスパイクタンパク質特異的IgG力価を測定した。プライム組成物の投与後、スパイクタンパク質特異的IgG力価を14日目及び27日目に測定した。SMARRT-1159を受けた全ての動物は、早くも2週間でスパイク特異的抗体を誘発し、4週間まで維持された(図11B~図11C)。
ブーストの投与後、スパイクタンパク質特異的IgG力価を42日目(図11D)と54日目(図11E)に測定した。SMARRT又はAd26構築物の2回目の用量は、27日目の力価と比較して、42日目及び54日目に測定したときにスパイクタンパク質特異的抗体力価を上昇させた。SMARRT-1159-Ad26NCOV2レジメン(R-A)は、Ad26NCOV2-SMARRT-1159(A-R)レジメンに対して有意に高い抗体応答を有し、56日目まで維持された。
56日目に、血清中のIgG1及びIgG2アイソタイプレベルの両方を測定するELISAを実施した。プライムのためにSMARRT-1159を受けた動物は、より高いレベルのスパイク特異的IgG2aアイソタイプ抗体を有した。結果として、それらの動物はまた、Th1の歪曲応答を示唆するより高いIgG2a:IgG1比を有した(図12A~図12B)。
ウイルス中和力価を56日目に測定した。SMARRT-1159でプライムされた動物をSMARRT-1159又はAd26NCOV030(図13)のいずれかでブーストした場合、中和力価の増加傾向が観察された。
図14A~図14Bは、2回用量の異種又は同種レジメンが、第2の用量の4週間後の56日目に、同様のレベルのIFNγを分泌する、免疫化された動物の脾臓中の細胞を誘発したことを示した。
参考文献
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Follis et al.(2006),Virology 350:358~69
Madu et al.(2009),J Virol 83:7411~21
Walls et al.(2016),Nature,531:114~7
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Rutten et al.(2020),Cell Rep.30(13):4540~4550
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配列
配列番号1:全長Sタンパク質(下線シグナルペプチド、二重下線TM、可溶性バージョンで欠失している細胞質ドメイン):
配列番号1:全長Sタンパク質(下線シグナルペプチド、二重下線TM、可溶性バージョンで欠失している細胞質ドメイン):
GYIPEAPRDGQAYVRKDGEWVLLSTFL
配列番号5:配列番号2+A942P
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配列番号6:配列番号2+A892P
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配列番号7:配列番号2+D614N
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配列番号8:配列番号2+T572I
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配列番号9:配列番号2+N532P
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配列番号10:配列番号2+G880C+F888C
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配列番号11:配列番号2+S884C+A893C
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配列番号12:配列番号3+A942P
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配列番号13:配列番号3+A892P
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配列番号14:配列番号3+D614N
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配列番号15:配列番号3+T572I
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配列番号16:配列番号3+N532P
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配列番号17:配列番号3+G880C+F888C
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配列番号18:配列番号3+S884C+A893C
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配列番号22:配列番号2+A942P+N532P
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配列番号23:配列番号2+A942P+G880C+F888C
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配列番号24:配列番号2+A942P+S884C+A893C
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配列番号25:配列番号2+A892P+D614N
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配列番号26:配列番号2+A892P+T572I
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配列番号27:配列番号2+A892P+N532P
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配列番号28:配列番号2+A892P+G880C+F888C
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配列番号29:配列番号2+A892P+S884C+A893C
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配列番号33:配列番号2+D614N+S884C+A893C
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配列番号34:配列番号2+T572I+N532P
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配列番号35:配列番号2+T572I+G880C+F888C
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配列番号36:配列番号2+T572I+S884C+A893C
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配列番号37:配列番号2+N532P+G880C+F888C
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配列番号38:配列番号2+N532P+S884C+A893C
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配列番号39:配列番号2+A942P+A892P+D614N
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配列番号40:配列番号2+A942P+A892P+T572I
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配列番号41:配列番号2+A942P+A892P+N532P
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配列番号42:配列番号2+A942P+A892P+G880C+F888C
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配列番号44:配列番号2+A942P+D614N+T572I
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配列番号45:配列番号2+A942P+D614N+N532P
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配列番号46:配列番号2+A942P+D614N+G880C+F888C
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配列番号47:配列番号2+A942P+D614N+S884C+A893C
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配列番号48:配列番号2+A942P+T572I+N532P
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配列番号49:配列番号2+A942P+T572I+G880C+F888C
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配列番号50:配列番号2+A942P+T572I+S884C+A893C
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配列番号51:配列番号2+A942P+N532P+G880C+F888C
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配列番号52:配列番号2+A942P+N532P+S884C+A893C
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配列番号55:配列番号2+A892P+D614N+G880C+F888C
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配列番号56:配列番号2+A892P+D614N+S884C+A893C
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配列番号57:配列番号2+A892P+T572I+N532P
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配列番号58:配列番号2+A892P+T572I+G880C+F888C
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配列番号59:配列番号2+A892P+T572I+S884C+A893C
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配列番号60:配列番号2+A892P+N532P+G880C+F888C
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配列番号61:配列番号2+A892P+N532P+S884C+A893C
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配列番号66:配列番号2+D614N+N532P+S884C+A893C
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配列番号67:配列番号2+T572I+N532P+G880C+F888C
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配列番号68:配列番号2+T572I+N532P+S884C+A893C
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配列番号69:配列番号2+A942P+A892P+D614N+T572I
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配列番号70:配列番号2+A942P+A892P+D614N+N532P
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配列番号71:配列番号2+A942P+A892P+D614N+G880C+F888C
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配列番号72:配列番号2+A942P+A892P+D614N+S884C+A893C
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配列番号73:配列番号2+A942P+A892P+T572I+N532P
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配列番号74:配列番号2+A942P+A892P+T572I+G880C+F888C
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配列番号75:配列番号2+A942P+A892P+T572I+S884C+A893C
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配列番号76:配列番号2+A942P+A892P+N532P+G880C+F888C
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配列番号77:配列番号2+A942P+A892P+N532P+S884C+A893C
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配列番号78:配列番号2+A942P+D614N+T572I+N532P
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配列番号79:配列番号2+A942P+D614N+T572I+G880C+F888C
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配列番号80:配列番号2+A942P+D614N+T572I+S884C+A893C
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配列番号81:配列番号2+A942P+D614N+N532P+G880C+F888C
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配列番号82:配列番号2+A942P+D614N+N532P+S884C+A893C
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配列番号83:配列番号2+A942P+T572I+N532P+G880C+F888C
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配列番号84:配列番号2+A942P+T572I+N532P+S884C+A893C
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配列番号87:配列番号2+A892P+D614N+T572I+S884C+A893C
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配列番号88:配列番号2+A892P+D614N+N532P+G880C+F888C
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配列番号89:配列番号2+A892P+D614N+N532P+S884C+A893C
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配列番号90:配列番号2+A892P+T572I+N532P+G880C+F888C
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配列番号91:配列番号2+A892P+T572I+N532P+S884C+A893C
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配列番号92:配列番号2+D614N+T572I+N532P+G880C+F888C
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配列番号93:配列番号2+D614N+T572I+N532P+S884C+A893C
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配列番号94:配列番号2+A942P+A892P+D614N+T572I+N532P
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配列番号95:配列番号2+A942P+A892P+D614N+T572I+G880C+F888C
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配列番号97:配列番号2+A942P+A892P+D614N+N532P+G880C+F888C
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配列番号98:配列番号2+A942P+A892P+D614N+N532P+S884C+A893C
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配列番号99:配列番号2+A942P+A892P+T572I+N532P+G880C+F888C
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配列番号100:配列番号2+A942P+A892P+T572I+N532P+S884C+A893C
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配列番号101:配列番号2+A942P+D614N+T572I+N532P+G880C+F888C
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配列番号102:配列番号2+A942P+D614N+T572I+N532P+S884C+A893C
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配列番号103:配列番号2+A892P+D614N+T572I+N532P+G880C+F888C
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配列番号105:配列番号2+A942P+A892P+D614N+T572I+N532P+G880C+F888C
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配列番号107:配列番号3+A942P+A892P
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配列番号108:配列番号3+A942P+D614N
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配列番号109:配列番号3+A942P+T572I
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配列番号110:配列番号3+A942P+N532P
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配列番号111:配列番号3+A942P+G880C+F888C
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配列番号112:配列番号3+A942P+S884C+A893C
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配列番号113:配列番号3+A892P+D614N
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配列番号118:配列番号3+D614N+T572I
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配列番号119:配列番号3+D614N+N532P
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配列番号120:配列番号3+D614N+G880C+F888C
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配列番号121:配列番号3+D614N+S884C+A893C
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配列番号122:配列番号3+T572I+N532P
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配列番号123:配列番号3+T572I+G880C+F888C
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配列番号124:配列番号3+T572I+S884C+A893C
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配列番号128:配列番号3+A942P+A892P+T572I
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配列番号129:配列番号3+A942P+A892P+N532P
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配列番号130:配列番号3+A942P+A892P+G880C+F888C
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配列番号131:配列番号3+A942P+A892P+S884C+A893C
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配列番号132:配列番号3+A942P+D614N+T572I
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配列番号133:配列番号3+A942P+D614N+N532P
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配列番号134:配列番号3+A942P+D614N+G880C+F888C
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配列番号135:配列番号3+A942P+D614N+S884C+A893C
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配列番号136:配列番号3+A942P+T572I+N532P
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配列番号140:配列番号3+A942P+N532P+S884C+A893C
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配列番号141:配列番号3+A892P+D614N+T572I
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配列番号142:配列番号3+A892P+D614N+N532P
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配列番号143:配列番号3+A892P+D614N+G880C+F888C
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配列番号144:配列番号3+A892P+D614N+S884C+A893C
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配列番号145:配列番号3+A892P+T572I+N532P
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配列番号146:配列番号3+A892P+T572I+G880C+F888C
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配列番号147:配列番号3+A892P+T572I+S884C+A893C
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配列番号148:配列番号3+A892P+N532P+G880C+F888C
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配列番号151:配列番号3+D614N+T572I+G880C+F888C
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配列番号152:配列番号3+D614N+T572I+S884C+A893C
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配列番号153:配列番号3+D614N+N532P+G880C+F888C
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配列番号154:配列番号3+D614N+N532P+S884C+A893C
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配列番号155:配列番号3+T572I+N532P+G880C+F888C
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配列番号156:配列番号3+T572I+N532P+S884C+A893C
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配列番号157:配列番号3+A942P+A892P+D614N+T572I
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配列番号158:配列番号3+A942P+A892P+D614N+N532P
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配列番号159:配列番号3+A942P+A892P+D614N+G880C+F888C
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配列番号162:配列番号3+A942P+A892P+T572I+G880C+F888C
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配列番号163:配列番号3+A942P+A892P+T572I+S884C+A893C
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配列番号164:配列番号3+A942P+A892P+N532P+G880C+F888C
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配列番号165:配列番号3+A942P+A892P+N532P+S884C+A893C
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配列番号166:配列番号3+A942P+D614N+T572I+N532P
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配列番号167:配列番号3+A942P+D614N+T572I+G880C+F888C
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配列番号168:配列番号3+A942P+D614N+T572I+S884C+A893C
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配列番号172:配列番号3+A942P+T572I+N532P+S884C+A893C
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配列番号173:配列番号3+A892P+D614N+T572I+N532P
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配列番号174:配列番号3+A892P+D614N+T572I+G880C+F888C
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配列番号175:配列番号3+A892P+D614N+T572I+S884C+A893C
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配列番号176:配列番号3+A892P+D614N+N532P+G880C+F888C
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配列番号177:配列番号3+A892P+D614N+N532P+S884C+A893C
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配列番号178:配列番号3+A892P+T572I+N532P+G880C+F888C
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配列番号179:配列番号3+A892P+T572I+N532P+S884C+A893C
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配列番号180:配列番号3+D614N+T572I+N532P+G880C+F888C
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配列番号182:配列番号3+A942P+A892P+D614N+T572I+N532P
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配列番号183:配列番号3+A942P+A892P+D614N+T572I+G880C+F888C
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配列番号184:配列番号3+A942P+A892P+D614N+T572I+S884C+A893C
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配列番号185:配列番号3+A942P+A892P+D614N+N532P+G880C+F888C
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配列番号186:配列番号3+A942P+A892P+D614N+N532P+S884C+A893C
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配列番号187:配列番号3+A942P+A892P+T572I+N532P+G880C+F888C
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配列番号189:配列番号3+A942P+D614N+T572I+N532P+G880C+F888C
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配列番号192:配列番号3+A892P+D614N+T572I+N532P+S884C+A893C
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配列番号193:配列番号3+A942P+A892P+D614N+T572I+N532P+G880C+F888C
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配列番号194:配列番号3+A942P+A892P+D614N+T572I+N532P+S884C+A893C
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配列番号:195コロナウイルス由来のショートシグナルペプチドのコード配列
ATGTTCGTGTTTCTGGTGCTGCTGCCTCTGGTGTCCAGC
配列番号:196、26S最小プロモーター
CTCTCTACGGCTAACCTGAATGGA
配列番号:197、T7プロモーター
TAATACGACTCACTATAG
配列番号:198、5-UTR
ATAGGCGGCGCATGAGAGAAGCCCAGACCAATTACCTACCCAAA
配列番号199、nsP1からのα5’複製配列
TAGGAGAAAGTTCACGTTGACATCGAGGAAGACAGCCCATTCCTCAGAGCTTTGCAGCGGAGCTTCCCGCAGTTTGAGGTAGAAGCCAAGCAGGTCACTGATAATGACCATGCTAATGCCAGAGCGTTTTCGCATCTGGCTTCAAAACTGATCGAAACGGAGGTGGACCCATCCGACACGATCCTTGACATTGGA
配列番号:200、gDLP
ATAGTCAGCATAGTACATTTCATCTGACTAATACTACAACACCACCACCATGAATAGAGGATTCTTTAACATGCTCGGCCGCCGCCCCTTCCCGGCCCCCACTGCCATGTGGAGGCCGCGGAGAAGGAGGCAGGCGGCCCCG
配列番号:201、P2A
GGAAGCGGAGCTACTAACTTCAGCCTGCTGAAGCAGGCTGGAGACGTGGAGGAGAACCCTGGACCT
配列番号:202、P2A
GSGATNFSLLKQAGDVEENPGP
配列番号:203、gDLP、P2A、及びnsp1-3の3’部分をコードするDLP nsp ORF
ATGAATAGAGGATTCTTTAACATGCTCGGCCGCCGCCCCTTCCCGGCCCCCACTGCCATGTGGAGGCCGCGGAGAAGGAGGCAGGCGGCCCCGGGAAGCGGAGCTACTAACTTCAGCCTGCTGAAGCAGGCTGGAGACGTGGAGGAGAACCCTGGACCTGAGAAAGTTCACGTTGACATCGAGGAAGACAGCCCATTCCTCAGAGCTTTGCAGCGGAGCTTCCCGCAGTTTGAGGTAGAAGCCAAGCAGGTCACTGATAATGACCATGCTAATGCCAGAGCGTTTTCGCATCTGGCTTCAAAACTGATCGAAACGGAGGTGGACCCATCCGACACGATCCTTGACATTGGAAGTGCGCCCGCCCGCAGAATGTATTCTAAGCACAAGTATCATTGTATCTGTCCGATGAGATGTGCGGAAGATCCGGACAGATTGTATAAGTATGCAACTAAGCTGAAGAAAAACTGTAAGGAAATAACTGATAAGGAATTGGACAAGAAAATGAAGGAGCTCGCCGCCGTCATGAGCGACCCTGACCTGGAAACTGAGACTATGTGCCTCCACGACGACGAGTCGTGTCGCTACGAAGGGCAAGTCGCTGTTTACCAGGATGTATACGCGGTTGACGGACCGACAAGTCTCTATCACCAAGCCAATAAGGGAGTTAGAGTCGCCTACTGGATAGGCTTTGACACCACCCCTTTTATGTTTAAGAACTTGGCTGGAGCATATCCATCATACTCTACCAACTGGGCCGACGAAACCGTGTTAACGGCTCGTAACATAGGCCTATGCAGCTCTGACGTTATGGAGCGGTCACGTAGAGGGATGTCCATTCTTAGAAAGAAGTATTTGAAACCATCCAACAATGTTCTATTCTCTGTTGGCTCGACCATCTACCACGAGAAGAGGGACTTACTGAGGAGCTGGCACCTGCCGTCTGTATTTCACTTACGTGGCAAGCAAAATTACACATGTCGGTGTGAGACTATAGTTAGTTGCGACGGGTACGTCGTTAAAAGAATAGCTATCAGTCCAGGCCTGTATGGGAAGCCTTCAGGCTATGCTGCTACGATGCACCGCGAGGGATTCTTGTGCTGCAAAGTGACAGACACATTGAACGGGGAGAGGGTCTCTTTTCCCGTGTGCACGTATGTGCCAGCTACATTGTGTGACCAAATGACTGGCATACTGGCAACAGATGTCAGTGCGGACGACGCGCAAAAACTGCTGGTTGGGCTCAACCAGCGTATAGTCGTCAACGGTCGCACCCAGAGAAACACCAATACCATGAAAAATTACCTTTTGCCCGTAGTGGCCCAGGCATTTGCTAGGTGGGCAAAGGAATATAAGGAAGATCAAGAAGATGAAAGGCCACTAGGACTACGAGATAGACAGTTAGTCATGGGGTGTTGTTGGGCTTTTAGAAGGCACAAGATAACATCTATTTATAAGCGCCCGGATACCCAAACCATCATCAAAGTGAACAGCGATTTCCACTCATTCGTGCTGCCCAGGATAGGCAGTAACACATTGGAGATCGGGCTGAGAACAAGAATCAGGAAAATGTTAGAGGAGCACAAGGAGCCGTCACCTCTCATTACCGCCGAGGACGTACAAGAAGCTAAGTGCGCAGCCGATGAGGCTAAGGAGGTGCGTGAAGCCGAGGAGTTGCGCGCAGCTCTACCACCTTTGGCAGCTGATGTTGAGGAGCCCACTCTGGAAGCCGATGTCGACTTGATGTTACAAGAGGCTGGGGCCGGCTCAGTGGAGACACCTCGTGGCTTGATAAAGGTTACCAGCTACGATGGCGAGGACAAGATCGGCTCTTACGCTGTGCTTTCTCCGCAGGCTGTACTCAAGAGTGAAAAATTATCTTGCATCCACCCTCTCGCTGAACAAGTCATAGTGATAACACACTCTGGCCGAAAAGGGCGTTATGCCGTGGAACCATACCATGGTAAAGTAGTGGTGCCAGAGGGACATGCAATACCCGTCCAGGACTTTCAAGCTCTGAGTGAAAGTGCCACCATTGTGTACAACGAACGTGAGTTCGTAAACAGGTACCTGCACCATATTGCCACACATGGAGGAGCGCTGAACACTGATGAAGAATATTACAAAACTGTCAAGCCCAGCGAGCACGACGGCGAATACCTGTACGACATCGACAGGAAACAGTGCGTCAAGAAAGAACTAGTCACTGGGCTAGGGCTCACAGGCGAGCTGGTGGATCCTCCCTTCCATGAATTCGCCTACGAGAGTCTGAGAACACGACCAGCCGCTCCTTACCAAGTACCAACCATAGGGGTGTATGGCGTGCCAGGATCAGGCAAGTCTGGCATCATTAAAAGCGCAGTCACCAAAAAAGATCTAGTGGTGAGCGCCAAGAAAGAAAACTGTGCAGAAATTATAAGGGACGTCAAGAAAATGAAAGGGCTGGACGTCAATGCCAGAACTGTGGACTCAGTGCTCTTGAATGGATGCAAACACCCCGTAGAGACCCTGTATATTGACGAAGCTTTTGCTTGTCATGCAGGTACTCTCAGAGCGCTCATAGCCATTATAAGACCTAAAAAGGCAGTGCTCTGCGGGGATCCCAAACAGTGCGGTTTTTTTAACATGATGTGCCTGAAAGTGCATTTTAACCACGAGATTTGCACACAAGTCTTCCACAAAAGCATCTCTCGCCGTTGCACTAAATCTGTGACTTCGGTCGTCTCAACCTTGTTTTACGACAAAAAAATGAGAACGACGAATCCGAAAGAGACTAAGATTGTGATTGACACTACCGGCAGTACCAAACCTAAGCAGGACGATCTCATTCTCACTTGTTTCAGAGGGTGGGTGAAGCAGTTGCAAATAGATTACAAAGGCAACGAAATAATGACGGCAGCTGCCTCTCAAGGGCTGACCCGTAAAGGTGTGTATGCCGTTCGGTACAAGGTGAATGAAAATCCTCTGTACGCACCCACCTCTGAACATGTGAACGTCCTACTGACCCGCACGGAGGACCGCATCGTGTGGAAAACACTAGCCGGCGACCCATGGATAAAAACACTGACTGCCAAGTACCCTGGGAATTTCACTGCCACGATAGAGGAGTGGCAAGCAGAGCATGATGCCATCATGAGGCACATCTTGGAGAGACCGGACCCTACCGACGTCTTCCAGAATAAGGCAAACGTGTGTTGGGCCAAGGCTTTAGTGCCGGTGCTGAAGACCGCTGGCATAGACATGACCACTGAACAATGGAACACTGTGGATTATTTTGAAACGGACAAAGCTCACTCAGCAGAGATAGTATTGAACCAACTATGCGTGAGGTTCTTTGGACTCGATCTGGACTCCGGTCTATTTTCTGCACCCACTGTTCCGTTATCCATTAGGAATAATCACTGGGATAACTCCCCGTCGCCTAACATGTACGGGCTGAATAAAGAAGTGGTCCGTCAGCTCTCTCGCAGGTACCCACAACTGCCTCGGGCAGTTGCCACTGGAAGAGTCTATGACATGAACACTGGTACACTGCGCAATTATGATCCGCGCATAAACCTAGTACCTGTAAACAGAAGACTGCCTCATGCTTTAGTCCTCCACCATAATGAACACCCACAGAGTGACTTTTCTTCATTCGTCAGCAAATTGAAGGGCAGAACTGTCCTGGTGGTCGGGGAAAAGTTGTCCGTCCCAGGCAAAATGGTTGACTGGTTGTCAGACCGGCCTGAGGCTACCTTCAGAGCTCGGCTGGATTTAGGCATCCCAGGTGATGTGCCCAAATATGACATAATATTTGTTAATGTGAGGACCCCATATAAATACCATCACTATCAGCAGTGTGAAGACCATGCCATTAAGCTTAGCATGTTGACCAAGAAAGCTTGTCTGCATCTGAATCCCGGCGGAACCTGTGTCAGCATAGGTTATGGTTACGCTGACAGGGCCAGCGAAAGCATCATTGGTGCTATAGCGCGGCAGTTCAAGTTTTCCCGGGTATGCAAACCGAAATCCTCACTTGAAGAGACGGAAGTTCTGTTTGTATTCATTGGGTACGATCGCAAGGCCCGTACGCACAATCCTTACAAGCTTTCATCAACCTTGACCAACATTTATACAGGTTCCAGACTCCACGAAGCCGGATGTGCACCCTCATATCATGTGGTGCGAGGGGATATTGCCACGGCCACCGAAGGAGTGATTATAAATGCTGCTAACAGCAAAGGACAACCTGGCGGAGGGGTGTGCGGAGCGCTGTATAAGAAATTCCCGGAAAGCTTCGATTTACAGCCGATCGAAGTAGGAAAAGCGCGACTGGTCAAAGGTGCAGCTAAACATATCATTCATGCCGTAGGACCAAACTTCAACAAAGTTTCGGAGGTTGAAGGTGACAAACAGTTGGCAGAGGCTTATGAGTCCATCGCTAAGATTGTCAACGATAACAATTACAAGTCAGTAGCGATTCCACTGTTGTCCACCGGCATCTTTTCCGGGAACAAAGATCGACTAACCCAATCATTGAACCATTTGCTGACAGCTTTAGACACCACTGATGCAGATGTAGCCATATACTGCAGGGACAAGAAATGGGAAATGACTCTCAAGGAAGCAGTGGCTAGGAGAGAAGCAGTGGAGGAGATATGCATATCCGACGACTCTTCAGTGACAGAACCTGATGCAGAGCTGGTGAGGGTGCATCCGAAGAGTTCTTTGGCTGGAAGGAAGGGCTACAGCACAAGCGATGGCAAAACTTTCTCATATTTGGAAGGGACCAAGTTTCACCAGGCGGCCAAGGATATAGCAGAAATTAATGCCATGTGGCCCGTTGCAACGGAGGCCAATGAGCAGGTATGCATGTATATCCTCGGAGAAAGCATGAGCAGTATTAGGTCGAAATGCCCCGTCGAAGAGTCGGAAGCCTCCACACCACCTAGCACGCTGCCTTGCTTGTGCATCCATGCCATGACTCCAGAAAGAGTACAGCGCCTAAAAGCCTCACGTCCAGAACAAATTACTGTGTGCTCATCCTTTCCATTGCCGAAGTATAGAATCACTGGTGTGCAGAAGATCCAATGCTCCCAGCCTATATTGTTCTCACCGAAAGTGCCTGCGTATATTCATCC
AAGGAAGTATCTCGTGGAAACACCACCGGTAGACGAGACTCCGGAGCCATCGGCAGAGAACCAATCCACAGAGGGGACACCTGAACAACCACCACTTATAACCGAGGATGAGACCAGGACTAGAACGCCTGAGCCGATCATCATCGAAGAGGAAGAAGAGGATAGCATAAGTTTGCTGTCAGATGGCCCGACCCACCAGGTGCTGCAAGTCGAGGCAGACATTCACGGGCCGCCCTCTGTATCTAGCTCATCCTGGTCCATTCCTCATGCATCCGACTTTGATGTGGACAGTTTATCCATACTTGACACCCTGGAGGGAGCTAGCGTGACCAGCGGGGCAACGTCAGCCGAGACTAACTCTTACTTCGCAAAGAGTATGGAGTTTCTGGCGCGACCGGTGCCTGCGCCTCGAACAGTATTCAGGAACCCTCCACATCCCGCTCCGCGCACAAGAACACCGTCACTTGCACCCAGCAGGGCCTGCTCGAGAACCAGCCTAGTTTCCACCCCGCCAGGCGTGAATAGGGTGATCACTAGAGAGGAGCTCGAGGCGCTTACCCCGTCACGCACTCCTAGCAGGTCGGTCTCGAGAACCAGCCTGGTCTCCAACCCGCCAGGCGTAAATAGGGTGATTACAAGAGAGGAGTTTGAGGCGTTCGTAGCACAACAACAATGA
配列番号:204、nsp1コード配列
GAGAAAGTTCACGTTGACATCGAGGAAGACAGCCCATTCCTCAGAGCTTTGCAGCGGAGCTTCCCGCAGTTTGAGGTAGAAGCCAAGCAGGTCACTGATAATGACCATGCTAATGCCAGAGCGTTTTCGCATCTGGCTTCAAAACTGATCGAAACGGAGGTGGACCCATCCGACACGATCCTTGACATTGGAAGTGCGCCCGCCCGCAGAATGTATTCTAAGCACAAGTATCATTGTATCTGTCCGATGAGATGTGCGGAAGATCCGGACAGATTGTATAAGTATGCAACTAAGCTGAAGAAAAACTGTAAGGAAATAACTGATAAGGAATTGGACAAGAAAATGAAGGAGCTCGCCGCCGTCATGAGCGACCCTGACCTGGAAACTGAGACTATGTGCCTCCACGACGACGAGTCGTGTCGCTACGAAGGGCAAGTCGCTGTTTACCAGGATGTATACGCGGTTGACGGACCGACAAGTCTCTATCACCAAGCCAATAAGGGAGTTAGAGTCGCCTACTGGATAGGCTTTGACACCACCCCTTTTATGTTTAAGAACTTGGCTGGAGCATATCCATCATACTCTACCAACTGGGCCGACGAAACCGTGTTAACGGCTCGTAACATAGGCCTATGCAGCTCTGACGTTATGGAGCGGTCACGTAGAGGGATGTCCATTCTTAGAAAGAAGTATTTGAAACCATCCAACAATGTTCTATTCTCTGTTGGCTCGACCATCTACCACGAGAAGAGGGACTTACTGAGGAGCTGGCACCTGCCGTCTGTATTTCACTTACGTGGCAAGCAAAATTACACATGTCGGTGTGAGACTATAGTTAGTTGCGACGGGTACGTCGTTAAAAGAATAGCTATCAGTCCAGGCCTGTATGGGAAGCCTTCAGGCTATGCTGCTACGATGCACCGCGAGGGATTCTTGTGCTGCAAAGTGACAGACACATTGAACGGGGAGAGGGTCTCTTTTCCCGTGTGCACGTATGTGCCAGCTACATTGTGTGACCAAATGACTGGCATACTGGCAACAGATGTCAGTGCGGACGACGCGCAAAAACTGCTGGTTGGGCTCAACCAGCGTATAGTCGTCAACGGTCGCACCCAGAGAAACACCAATACCATGAAAAATTACCTTTTGCCCGTAGTGGCCCAGGCATTTGCTAGGTGGGCAAAGGAATATAAGGAAGATCAAGAAGATGAAAGGCCACTAGGACTACGAGATAGACAGTTAGTCATGGGGTGTTGTTGGGCTTTTAGAAGGCACAAGATAACATCTATTTATAAGCGCCCGGATACCCAAACCATCATCAAAGTGAACAGCGATTTCCACTCATTCGTGCTGCCCAGGATAGGCAGTAACACATTGGAGATCGGGCTGAGAACAAGAATCAGGAAAATGTTAGAGGAGCACAAGGAGCCGTCACCTCTCATTACCGCCGAGGACGTACAAGAAGCTAAGTGCGCAGCCGATGAGGCTAAGGAGGTGCGTGAAGCCGAGGAGTTGCGCGCAGCTCTACCACCTTTGGCAGCTGATGTTGAGGAGCCCACTCTGGAAGCCGATGTCGACTTGATGTTACAAGAGGCTGGGGCC
配列番号:205、nsp2コード配列
GGCTCAGTGGAGACACCTCGTGGCTTGATAAAGGTTACCAGCTACGATGGCGAGGACAAGATCGGCTCTTACGCTGTGCTTTCTCCGCAGGCTGTACTCAAGAGTGAAAAATTATCTTGCATCCACCCTCTCGCTGAACAAGTCATAGTGATAACACACTCTGGCCGAAAAGGGCGTTATGCCGTGGAACCATACCATGGTAAAGTAGTGGTGCCAGAGGGACATGCAATACCCGTCCAGGACTTTCAAGCTCTGAGTGAAAGTGCCACCATTGTGTACAACGAACGTGAGTTCGTAAACAGGTACCTGCACCATATTGCCACACATGGAGGAGCGCTGAACACTGATGAAGAATATTACAAAACTGTCAAGCCCAGCGAGCACGACGGCGAATACCTGTACGACATCGACAGGAAACAGTGCGTCAAGAAAGAACTAGTCACTGGGCTAGGGCTCACAGGCGAGCTGGTGGATCCTCCCTTCCATGAATTCGCCTACGAGAGTCTGAGAACACGACCAGCCGCTCCTTACCAAGTACCAACCATAGGGGTGTATGGCGTGCCAGGATCAGGCAAGTCTGGCATCATTAAAAGCGCAGTCACCAAAAAAGATCTAGTGGTGAGCGCCAAGAAAGAAAACTGTGCAGAAATTATAAGGGACGTCAAGAAAATGAAAGGGCTGGACGTCAATGCCAGAACTGTGGACTCAGTGCTCTTGAATGGATGCAAACACCCCGTAGAGACCCTGTATATTGACGAAGCTTTTGCTTGTCATGCAGGTACTCTCAGAGCGCTCATAGCCATTATAAGACCTAAAAAGGCAGTGCTCTGCGGGGATCCCAAACAGTGCGGTTTTTTTAACATGATGTGCCTGAAAGTGCATTTTAACCACGAGATTTGCACACAAGTCTTCCACAAAAGCATCTCTCGCCGTTGCACTAAATCTGTGACTTCGGTCGTCTCAACCTTGTTTTACGACAAAAAAATGAGAACGACGAATCCGAAAGAGACTAAGATTGTGATTGACACTACCGGCAGTACCAAACCTAAGCAGGACGATCTCATTCTCACTTGTTTCAGAGGGTGGGTGAAGCAGTTGCAAATAGATTACAAAGGCAACGAAATAATGACGGCAGCTGCCTCTCAAGGGCTGACCCGTAAAGGTGTGTATGCCGTTCGGTACAAGGTGAATGAAAATCCTCTGTACGCACCCACCTCTGAACATGTGAACGTCCTACTGACCCGCACGGAGGACCGCATCGTGTGGAAAACACTAGCCGGCGACCCATGGATAAAAACACTGACTGCCAAGTACCCTGGGAATTTCACTGCCACGATAGAGGAGTGGCAAGCAGAGCATGATGCCATCATGAGGCACATCTTGGAGAGACCGGACCCTACCGACGTCTTCCAGAATAAGGCAAACGTGTGTTGGGCCAAGGCTTTAGTGCCGGTGCTGAAGACCGCTGGCATAGACATGACCACTGAACAATGGAACACTGTGGATTATTTTGAAACGGACAAAGCTCACTCAGCAGAGATAGTATTGAACCAACTATGCGTGAGGTTCTTTGGACTCGATCTGGACTCCGGTCTATTTTCTGCACCCACTGTTCCGTTATCCATTAGGAATAATCACTGGGATAACTCCCCGTCGCCTAACATGTACGGGCTGAATAAAGAAGTGGTCCGTCAGCTCTCTCGCAGGTACCCACAACTGCCTCGGGCAGTTGCCACTGGAAGAGTCTATGACATGAACACTGGTACACTGCGCAATTATGATCCGCGCATAAACCTAGTACCTGTAAACAGAAGACTGCCTCATGCTTTAGTCCTCCACCATAATGAACACCCACAGAGTGACTTTTCTTCATTCGTCAGCAAATTGAAGGGCAGAACTGTCCTGGTGGTCGGGGAAAAGTTGTCCGTCCCAGGCAAAATGGTTGACTGGTTGTCAGACCGGCCTGAGGCTACCTTCAGAGCTCGGCTGGATTTAGGCATCCCAGGTGATGTGCCCAAATATGACATAATATTTGTTAATGTGAGGACCCCATATAAATACCATCACTATCAGCAGTGTGAAGACCATGCCATTAAGCTTAGCATGTTGACCAAGAAAGCTTGTCTGCATCTGAATCCCGGCGGAACCTGTGTCAGCATAGGTTATGGTTACGCTGACAGGGCCAGCGAAAGCATCATTGGTGCTATAGCGCGGCAGTTCAAGTTTTCCCGGGTATGCAAACCGAAATCCTCACTTGAAGAGACGGAAGTTCTGTTTGTATTCATTGGGTACGATCGCAAGGCCCGTACGCACAATCCTTACAAGCTTTCATCAACCTTGACCAACATTTATACAGGTTCCAGACTCCACGAAGCCGGATGT
配列番号:206、nsp3コード配列
GCACCCTCATATCATGTGGTGCGAGGGGATATTGCCACGGCCACCGAAGGAGTGATTATAAATGCTGCTAACAGCAAAGGACAACCTGGCGGAGGGGTGTGCGGAGCGCTGTATAAGAAATTCCCGGAAAGCTTCGATTTACAGCCGATCGAAGTAGGAAAAGCGCGACTGGTCAAAGGTGCAGCTAAACATATCATTCATGCCGTAGGACCAAACTTCAACAAAGTTTCGGAGGTTGAAGGTGACAAACAGTTGGCAGAGGCTTATGAGTCCATCGCTAAGATTGTCAACGATAACAATTACAAGTCAGTAGCGATTCCACTGTTGTCCACCGGCATCTTTTCCGGGAACAAAGATCGACTAACCCAATCATTGAACCATTTGCTGACAGCTTTAGACACCACTGATGCAGATGTAGCCATATACTGCAGGGACAAGAAATGGGAAATGACTCTCAAGGAAGCAGTGGCTAGGAGAGAAGCAGTGGAGGAGATATGCATATCCGACGACTCTTCAGTGACAGAACCTGATGCAGAGCTGGTGAGGGTGCATCCGAAGAGTTCTTTGGCTGGAAGGAAGGGCTACAGCACAAGCGATGGCAAAACTTTCTCATATTTGGAAGGGACCAAGTTTCACCAGGCGGCCAAGGATATAGCAGAAATTAATGCCATGTGGCCCGTTGCAACGGAGGCCAATGAGCAGGTATGCATGTATATCCTCGGAGAAAGCATGAGCAGTATTAGGTCGAAATGCCCCGTCGAAGAGTCGGAAGCCTCCACACCACCTAGCACGCTGCCTTGCTTGTGCATCCATGCCATGACTCCAGAAAGAGTACAGCGCCTAAAAGCCTCACGTCCAGAACAAATTACTGTGTGCTCATCCTTTCCATTGCCGAAGTATAGAATCACTGGTGTGCAGAAGATCCAATGCTCCCAGCCTATATTGTTCTCACCGAAAGTGCCTGCGTATATTCATCCAAGGAAGTATCTCGTGGAAACACCACCGGTAGACGAGACTCCGGAGCCATCGGCAGAGAACCAATCCACAGAGGGGACACCTGAACAACCACCACTTATAACCGAGGATGAGACCAGGACTAGAACGCCTGAGCCGATCATCATCGAAGAGGAAGAAGAGGATAGCATAAGTTTGCTGTCAGATGGCCCGACCCACCAGGTGCTGCAAGTCGAGGCAGACATTCACGGGCCGCCCTCTGTATCTAGCTCATCCTGGTCCATTCCTCATGCATCCGACTTTGATGTGGACAGTTTATCCATACTTGACACCCTGGAGGGAGCTAGCGTGACCAGCGGGGCAACGTCAGCCGAGACTAACTCTTACTTCGCAAAGAGTATGGAGTTTCTGGCGCGACCGGTGCCTGCGCCTCGAACAGTATTCAGGAACCCTCCACATCCCGCTCCGCGCACAAGAACACCGTCACTTGCACCCAGCAGGGCCTGCTCGAGAACCAGCCTAGTTTCCACCCCGCCAGGCGTGAATAGGGTGATCACTAGAGAGGAGCTCGAGGCGCTTACCCCGTCACGCACTCCTAGCAGGTCGGTCTCGAGAACCAGCCTGGTCTCCAACCCGCCAGGCGTAAATAGGGTGATTACAAGAGAGGAGTTTGAGGCGTTCGTAGCACAACAACAATGACGGTTTGATGCGGGTGCA
配列番号:207、nsp4コード配列
TACATCTTTTCCTCCGACACCGGTCAAGGGCATTTACAACAAAAATCAGTAAGGCAAACGGTGCTATCCGAAGTGGTGTTGGAGAGGACCGAATTGGAGATTTCGTATGCCCCGCGCCTCGACCAAGAAAAAGAAGAATTACTACGCAAGAAATTACAGTTAAATCCCACACCTGCTAACAGAAGCAGATACCAGTCCAGGAAGGTGGAGAACATGAAAGCCATAACAGCTAGACGTATTCTGCAAGGCCTAGGGCATTATTTGAAGGCAGAAGGAAAAGTGGAGTGCTACCGAACCCTGCATCCTGTTCCTTTGTATTCATCTAGTGTGAACCGTGCCTTTTCAAGCCCCAAGGTCGCAGTGGAAGCCTGTAACGCCATGTTGAAAGAGAACTTTCCGACTGTGGCTTCTTACTGTATTATTCCAGAGTACGATGCCTATTTGGACATGGTTGACGGAGCTTCATGCTGCTTAGACACTGCCAGTTTTTGCCCTGCAAAGCTGCGCAGCTTTCCAAAGAAACACTCCTATTTGGAACCCACAATACGATCGGCAGTGCCTTCAGCGATCCAGAACACGCTCCAGAACGTCCTGGCAGCTGCCACAAAAAGAAATTGCAATGTCACGCAAATGAGAGAATTGCCCGTATTGGATTCGGCGGCCTTTAATGTGGAATGCTTCAAGAAATATGCGTGTAATAATGAATATTGGGAAACGTTTAAAGAAAACCCCATCAGGCTTACTGAAGAAAACGTGGTAAATTACATTACCAAATTAAAAGGACCAAAAGCTGCTGCTCTTTTTGCGAAGACACATAATTTGAATATGTTGCAGGACATACCAATGGACAGGTTTGTAATGGACTTAAAGAGAGACGTGAAAGTGACTCCAGGAACAAAACATACTGAAGAACGGCCCAAGGTACAGGTGATCCAGGCTGCCGATCCGCTAGCAACAGCGTATCTGTGCGGAATCCACCGAGAGCTGGTTAGGAGATTAAATGCGGTCCTGCTTCCGAACATTCATACACTGTTTGATATGTCGGCTGAAGACTTTGACGCTATTATAGCCGAGCACTTCCAGCCTGGGGATTGTGTTCTGGAAACTGACATCGCGTCGTTTGATAAAAGTGAGGACGACGCCATGGCTCTGACCGCGTTAATGATTCTGGAAGACTTAGGTGTGGACGCAGAGCTGTTGACGCTGATTGAGGCGGCTTTCGGCGAAATTTCATCAATACATTTGCCCACTAAAACTAAATTTAAATTCGGAGCCATGATGAAATCTGGAATGTTCCTCACACTGTTTGTGAACACAGTCATTAACATTGTAATCGCAAGCAGAGTGTTGAGAGAACGGCTAACCGGATCACCATGTGCAGCATTCATTGGAGATGACAATATCGTGAAAGGAGTCAAATCGGACAAATTAATGGCAGACAGGTGCGCCACCTGGTTGAATATGGAAGTCAAGATTATAGATGCTGTGGTGGGCGAGAAAGCGCCTTATTTCTGTGGAGGGTTTATTTTGTGTGACTCCGTGACCGGCACAGCGTGCCGTGTGGCAGACCCCCTAAAAAGGCTGTTTAAGCTTGGCAAACCTCTGGCAGCAGACGATGAACATGATGATGACAGGAGAAGGGCATTGCATGAAGAGTCAACACGCTGGAACCGAGTGGGTATTCTTTCAGAGCTGTGCAAGGCAGTAGAATCAAGGTATGAAACCGTAGGAACTTCCATCATAGTTATGGCCATGACTACTCTAGCTAGCAGTGTTAAATCATTCAGCTACCTGAGAGGGGCCCCTATAACTCTCTACGGC
配列番号:208、3’-UTR
ATACAGCAGCAATTGGCAAGCTGCTTACATAGAACTCGCGGCGATTGGCATGCCGCTTTAAAATTTTTATTTTATTTTTCTTTTCTTTTCCGAATCGGATTTTGTTTTTAATATTTC
配列番号:209、ポリA_部位
AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA
Claims (43)
- 組換え前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体をコードするRNAレプリコンであって、前記組換え前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体が、S1ドメイン及びS2ドメインを含み、かつアミノ酸残基941~945に対応するループ領域中の少なくとも1つのアミノ酸のプロリン(P)への変異、892位のアミノ酸の変異、614位のアミノ酸の変異、572位のアミノ酸の変異、532位のアミノ酸の変異、残基880と888との間のジスルフィド架橋、及び残基884と893との間のジスルフィド架橋からなる群から選択される少なくとも1つの変異を含み、前記アミノ酸位置のナンバリングが、配列番号:1におけるアミノ酸位置のナンバリングに従う、RNAレプリコン。
- 前記892位のアミノ酸がアラニン(A)ではなく、前記614位のアミノ酸がアスパラギン酸(D)又はグリシン(G)ではなく、前記532位のアミノ酸がアスパラギン(N)ではなく、及び/又は前記572位のアミノ酸が、スレオニン(T)ではない、請求項1に記載のRNAレプリコン。
- 前記組換え前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体が、アミノ酸残基941~945に対応する前記ループ領域内の少なくとも1つのアミノ酸のPへの変異、並びに892位のアミノ酸の変異、614位のアミノ酸の変異、572位のアミノ酸の変異、532位のアミノ酸の変異、残基880と888との間のジスルフィド架橋、及び残基884と893との間のジスルフィド架橋からなる群から選択される変異を少なくとも含む、請求項1又は2に記載のRNAレプリコン。
- 前記組換え前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体が、少なくとも、アミノ酸残基941~945に対応する前記ループ領域中の少なくとも1つのアミノ酸のPへの変異と、前記892位のアミノ酸の変異、前記614位のアミノ酸の変異、前記572位のアミノ酸の変異、前記532位のアミノ酸の変異、残基880と888との間のジスルフィド架橋、及び残基884と893との間のジスルフィド架橋からなる群から選択される変異と、を含み、ただし、前記組換え前融合SARS CoV-2Sタンパク質が、前記残基880と888との間のジスルフィド架橋及び前記残基884と893との間のジスルフィド架橋の両方を含まない、請求項3に記載のRNAレプリコン。
- 前記組換え前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体が、残基880と888との間のジスルフィド架橋を含む、請求項1~4のいずれか一項に記載のRNAレプリコン。
- 前記組換え前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体が、前記942位のアミノ酸のPへの変異を含む、請求項1~5のいずれか一項に記載のRNAレプリコン。
- 前記組換え前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体が、前記892位のアミノ酸のPへの変異を含む、請求項1~6のいずれか一項に記載のRNAレプリコン。
- 前記組換え前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体が、前記614位のアミノ酸のNへの変異を含む、請求項1~7のいずれか一項に記載のRNAレプリコン。
- 前記組換え前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片又は変異体が、前記532位の前記アミノ酸のPへの変異を含む、請求項1~8のいずれか一項に記載のRNAレプリコン。
- 前記組換え前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体が、前記572位のアミノ酸のイソロイシン(I)への変異を含む、請求項1~9のいずれか一項に記載のRNAレプリコン。
- 前記組換え前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体が、前記942位のアミノ酸のPへの変異、前記880位及び888位のアミノ酸残基間のジスルフィド架橋、及び前記641位のアミノ酸のNへの変異を含む、請求項1~10のいずれか一項に記載のRNAレプリコン。
- 前記組換え前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体が、前記フーリン切断部位の欠失を更に含む、請求項1~11のいずれか一項に記載のRNAレプリコン。
- 前記フーリン切断部位の前記欠失が、前記682位のアミノ酸のセリン(S)への変異、及び/又は前記685位のアミノ酸のグリシン(G)への変異を含む、請求項12に記載のRNAレプリコン。
- 前記組換え前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体が、前記986位及び987位のアミノ酸のPへの変異を更に含む、請求項1~13のいずれか一項に記載のRNAレプリコン。
- 前記組換え前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体が、配列番号:5~194からなる群から選択されるアミノ酸配列又はその断片若しくは変異体を含む、請求項1~14のいずれか一項に記載のRNAレプリコン。
- 前記組換え前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体が、シグナルペプチド又はタグ配列を含まない、請求項1~15のいずれか一項に記載のRNAレプリコン。
- 前記組換え前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体が、切断型S2ドメインを含む、請求項1~15のいずれか一項に記載のRNAレプリコン。
- 前記組換え前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片又は変異体の膜貫通ドメイン及び細胞質ドメインが除去されている、請求項17に記載のRNAレプリコン。
- 前記組換え前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体の異種三量体化ドメインが、前記切断型S2ドメインに連結されている、請求項17又は18に記載のRNAレプリコン。
- 前記異種三量体化ドメインが、配列番号4のアミノ酸配列を含むフォルドンドメインである、請求項19に記載のRNAレプリコン。
- 前記5’末端から3’末端に向かって順に、
(1)RNAウイルスの非構造タンパク質媒介増幅に必要な5’非翻訳領域(5’-UTR)、
(2)前記RNAウイルスの非構造タンパク質の少なくとも1つ、好ましくは全てをコードするポリヌクレオチド配列、
(3)前記RNAウイルスのサブゲノムプロモーター、
(4)前記組換え前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体をコードするポリヌクレオチド配列、及び
(5)前記RNAウイルスの非構造タンパク質媒介増幅に必要な3’非翻訳領域(3’-UTR)
を含む、請求項1~20のいずれか一項に記載のRNAレプリコン。 - 前記5’末端から3’末端に向かって順に、
(1)αウイルス5’非翻訳領域(5’-UTR)、
(2)αウイルス非構造遺伝子nsp1の5’複製配列、
(3)ウイルス種の下流ループ(DLP)モチーフ、
(4)自己プロテアーゼペプチドをコードするポリヌクレオチド配列、
(5)αウイルス非構造タンパク質nsp1、nsp2、nsp3、及びnsp4をコードするポリヌクレオチド配列、
(6)αウイルスサブゲノムプロモーター、
(7)前記組換え前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体をコードする前記ポリヌクレオチド配列、
(8)αウイルス3’非翻訳領域(3’UTR)、並びに
(9)任意選択的に、ポリアデノシン配列
を含む、請求項21に記載のRNAレプリコン。 - 前記DLPモチーフが、東部ウマ脳炎ウイルス(Eastern equine encephalitis virus、EEEV)、ベネズエラウマ脳炎ウイルス(Venezuelan equine encephalitis virus、VEEV)、エバーグレーズウイルス(Everglades virus、EVEV)、ムカンボウイルス(Mucambo virus、MUCV)、セムリキ森林ウイルス(Semliki forest virus、SFV)、ピクスナウイルス(Pixuna virus、PIXV)、ミドルバーグウイルス(Middleburg virus、MTDV)、チクングニアウイルス(Chikungunya virus、CHIKV)、オニョンニョンウイルス(O'Nyong-Nyong virus、ONNV)、ロスリバーウイルス(Ross River virus、RRV)、バーマ森林ウイルス(Barmah Forest virus、BF)、ゲタウイルス(Getah virus、GET)、サギヤマウイルス(Sagiyama virus、SAGV)、ベバルウイルス(Bebaru virus、BEBV)、マヤロウイルス(Mayaro virus、MAYV)、ウナウイルス(Una virus、UAV)、シンドビスウイルス(Sindbis virus、SINV)、アウラウイルス(Aura virus、AURAV)、ワタロアウイルス(Whataroa virus、WHAV)、ババンキウイルス(Babanki virus、BABV)、キジラガウイルス(Kyzylagach virus、KYZV)、西部ウマ脳炎ウイルス(Western equineencephalitis virus、WEEV)、ハイランドJウイルス(Highland J virus、HJV)、フォートモーガンウイルス(Fort Morgan virus、FMV)、ヌドゥムウイルス(Ndumu、NDUV)、及びバギークリークウイルスからなる群から選択されるウイルス種である、請求項22に記載のRNAレプリコン。
- 前記自己プロテアーゼペプチドが、ブタテッショウウイルス-1 2A(porcine tesehovirus-1 2A、P2A)、口蹄疫ウイルス(foot-and-mouth disease virus、FMDV)2A(F2A)、ウマ鼻炎Aウイルス(Equine Rhinitis A Virus、ERAV)2A(E2A)、Thosea asignaウイルス2A(Thosea asigna virus 2A、T2A)、細胞質多角体病ウイルス2A(cytoplasmic polyhedrosis virus 2A、BmCPV2A)、軟化病ウイルス2A(Flacherie Virus 2A、BmIFV2A)、及びこれらの組み合わせからなる群から選択され、好ましくは、前記自己プロテアーゼペプチドが、前記P2Aのペプチド配列を含む、請求項22又は23に記載のRNAレプリコン。
- 前記5’末端から3’末端に向かって順に、
(1)配列番号:198の前記ポリヌクレオチド配列を有する5’-UTR、
(2)配列番号:199の前記ポリヌクレオチド配列を有する5’複製配列、
(3)配列番号:200の前記ポリヌクレオチド配列を含むDLPモチーフ、
(4)配列番号:202のP2A配列をコードするポリヌクレオチド配列、
(5)それぞれ、配列番号204、配列番号205、配列番号206、及び配列番号207のポリヌクレオチド配列によってコードされるアミノ酸配列を有するαウイルス非構造タンパク質nsp1、nsp2、nsp3、及びnsp4をコードするポリヌクレオチド配列、
(6)配列番号:196の前記ポリヌクレオチド配列を有するサブゲノムプロモーター、
(7)配列番号:1~3及び5~194からなる群から選択されるアミノ酸配列を有する前融合SARS CoV-2Sタンパク質、又はその断片若しくは変異体をコードするポリヌクレオチド配列、並びに
(8)配列番号:208のポリヌクレオチド配列を有する3’UTR
を含む、RNAレプリコン。 - (a)前記P2A配列をコードする前記ポリヌクレオチド配列が、配列番号:201を含み、
(b)前記αウイルス非構造タンパク質nsp1、nsp2、nsp3、及びnsp4をコードする前記ポリヌクレオチド配列が、それぞれ配列番号:204、配列番号:205、配列番号:206、及び配列番号:207を含み、
(c)前記RNAレプリコンが、ポリアデノシン配列を更に含み、好ましくは、前記ポリアデノシン配列が、前記レプリコンの前記3’末端に配列番号:209を有する、
請求項25に記載のRNAレプリコン。 - 好ましくは、前記核酸が、前記DNA配列の前記5’末端に操作可能に連結されたT7プロモーターを更に含み、より好ましくは、前記T7プロモーターが、配列番号:197の前記ヌクレオチド配列を含む、請求項1~26のいずれか一項に記載のRNAレプリコンをコードするDNA配列を含む核酸。
- 請求項1~26のいずれか一項に記載のRNAレプリコンを含む組成物。
- 請求項1~26のいずれか一項に記載のRNAレプリコンを含む、COVID-19に対するワクチン。
- COVID-19に対して対象にワクチン接種するための方法であって、請求項29に記載のワクチンを前記対象に投与することを含む、方法。
- 対象におけるSARS-CoV-2の感染及び/又は複製を低減するための方法であって、請求項28に記載の組成物又は請求項29に記載のワクチンを対象に投与することを含む、方法。
- 前記組成物又はワクチンが、プライム-ブースト投与レジメンの一部として投与される、請求項30又は31に記載の方法。
- 前記プライム-ブースト投与レジメンが、同種プライム-ブースト投与レジメンである、請求項32に記載の方法。
- 前記プライム-ブースト投与レジメンが、異種プライム-ブースト投与レジメンである、請求項32に記載の方法。
- 前記異種プライム-ブースト投与レジメンが、前記免疫応答をプライムする請求項29に記載のワクチンのプライム投与と、前記免疫応答をブーストする組換え前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片をコードするアデノウイルスベクターを含むワクチンのブースト投与と、を含む、請求項34に記載の方法。
- 前記異種プライム-ブースト投与レジメンが、前記免疫応答をプライムする組換え前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片をコードするアデノウイルスベクターを含むワクチンのプライム投与と、前記免疫応答をブーストする請求項29に記載のワクチンのブースト投与と、を含む、請求項34に記載の方法。
- 前記RNAレプリコン及びアデノウイルスベクターが、同じ組換え前融合SARS CoV-2Sタンパク質又はその断片若しくは変異体をコードする、請求項34~36のいずれか一項に記載の方法。
- 前記ブースト投与が、前記プライム投与の少なくとも約2週間後に投与される、請求項32~37のいずれか一項に記載の方法。
- 前記ブースト投与が、前記プライム投与の約2週間~約12週間後に投与される、請求項32~37のいずれか一項に記載の方法。
- 前記ブースト投与が、前記プライム投与の約4週間後に投与される、請求項38又は39に記載の方法。
- 請求項27に記載の核酸を含む、単離された宿主細胞。
- 請求項1~26のいずれか一項に記載のRNAレプリコンを含む、単離された宿主細胞。
- 請求項27に記載の核酸を生体内又は生体外で転写することを含む、RNAレプリコンを作製する方法。
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