JP2011157368A - レプリキンペプチドとその使用 - Google Patents
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Abstract
【解決手段】特定のモチーフから成るインフルエンザペプチド。
【選択図】図1
Description
本出願は、出願US 09/984,057 and US 09/984,056(いずれも2001年10月26日出願)の一部継続出願であるPCT出願PCT/US02/09240(2002年3月26日出願)であり、これは、仮出願60/303,396号(2001年7月9日出願)の優先権を主張する(この主題は、参照することにより本明細書に組み込まれる)。
本発明は、構造的な特徴を共有する新たに発見されたクラスのペプチドであるレプリキン類(Replikins)の同定と使用に関する。特に、本発明は、ウイルス、細菌、真菌、癌関連タンパク質、植物および単細胞寄生体中に見いだされたレプリキン、および疾患の治療または予防法の開発における標的としてのこれらの使用に関する。 さらに、本発明は、これらの疾患の検出におけるレプリキンの使用に関する。 また本発明は、食品のために使われる植物の成長を促進するためのレプリキンの使用に関する。
迅速な複製は、いくつかの細菌、ウイルスおよび悪性腫瘍の病原性(virulence)に特徴的であるが、異なった生物の迅速な複製に共通する化学はこれまで開示されていない。本特許出願は、迅速な複製に関連する新しいクラスのタンパク質構造を開示する。レプリキン(Replikin)と称される、迅速な複製に関連する保存された小タンパク質の新しいファミリーは、多数の生物や疾患の迅速な複製を予測または抑制するために、且つ植物と動物の迅速な複製を誘導するために使用される。
(1) 生体試料または環境試料から核酸を単離する;
(2) レプリキン構造の存在について核酸をスクリーニングする;そして
(3) レプリキン構造の存在を汚染生物の存在と相関させる、
ことを含む方法を提供する。
(1) 生体試料または環境試料から核酸を単離する;
(2) ウイルスレプリキン構造の存在について核酸をスクリーニングする;そして
(3) ウイルスレプリキン構造の存在、その濃度および組成を、汚染ウイルスの存在と相関させる、
ことを含む方法を提供する。
(1) 複数の該ウイルス株の各株の少なくとも1つの分離株を得る;
(2) 複数のウイルス株の各株の少なくとも1つの分離株のアミノ酸配列を、レプリキン配列の存在と濃度について分析する;
(3) 複数のウイルス株の各株の少なくとも1つの分離株のアミノ酸配列中のレプリキン配列の濃度を、少なくとも1つのより早い方の時期の各株のアミノ酸配列で観察されるレプリキン配列の濃度と比較して、少なくとも2つの時期のレプリキンの濃度を提供する(該少なくとも1つのより早い方の時期は、工程(1)の約6ヶ月〜約3年前以内である);
(4) 少なくとも2つの時期の間のレプリキン配列濃度の最大の上昇を有するウイルスの株を同定する;そして
(5) 工程(4)で同定されるウイルスペプチドの株に存在する少なくとも1つのレプリキン配列を、ウイルスワクチン中に含有させるためのペプチドとして選択する、
ことを含む方法が提供される。
(1) ウイルスの株を出現する株として同定する、
(2) 出現する株中に存在する少なくとも1つのレプリキン配列を、ウイルスワクチン製造のためのペプチド鋳型として選択する、
(3) 工程(2)で選択した少なくとも1つのレプリキン配列のアミノ酸配列を有するペプチドを合成する、そして
(4) 治療上有効量の工程(3)のペプチドを医薬として許容される担体および/またはアジュバントと組合わせる、
ことを含む方法が提供される。
(1) 複数の該ウイルス株の各株の少なくとも1つの分離株を得る;
(2) 複数のウイルス株の各株の少なくとも1つの分離株のアミノ酸配列を、レプリキン配列の存在と濃度について分析する;
(3) 複数のウイルス株の各株の少なくとも1つの分離株のアミノ酸配列中のレプリキン配列の濃度を、少なくとも1つのより早い方の時期の各株のアミノ酸配列で観察されるレプリキン配列の濃度と比較して、少なくとも2つの時期のレプリキンの濃度を提供する(該少なくとも1つのより早い方の時期は、工程(1)の約6ヶ月〜約3年前以内である);そして
(4) 少なくとも2つの時期の間のレプリキン配列濃度の最大の上昇を有するウイルスの株を同定する
ことを含む方法が提供される。
インフルエンザは、世界的に重要な急性の呼吸系疾患である。ワクチン接種によりインフルエンザウイルス大流行を抑制しようとする国際的な試みにもかかわらず、インフルエンザ感染症はいまだに、罹患と死亡の重要な原因である。歴史的に不規則で以前は予測できなかった間隔で、世界的なインフルエンザの流行と汎流行が起きており、これはこれからも続くと予測される。罹患率、死亡率、および経済コストの点で、汎流行と流行のインフルエンザの影響は大きい。
(1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;
(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;および
(3) 少なくとも6%のリジン残基
を含む、7〜約50個のアミノ酸を有する1つ以上の単離されたインフルエンザウイルスペプチドと、医薬として許容される担体とを含む治療用組成物を提供する。
(1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;
(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;および
(3) 少なくとも6%のリジン残基を含む、7〜約50個のアミノ酸を意味する、アンチセンス核酸分子が提供される。
(1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;
(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;および
(3) 少なくとも6%のリジン残基
を含む、7〜約50個のアミノ酸を有する少なくとも1つのインフルエンザウイルスのレプリキンペプチドの有効量を投与することを含む方法が提供される。
(1) 複数のインフルエンザ株の各株の少なくとも1つの分離株を得る;
(2) レプリキン配列の存在と濃度について、複数のインフルエンザ株の各株の少なくとも1つの分離株の血球凝集素アミノ酸配列を分析する;
(3) 複数のインフルエンザ株の各株の少なくとも1つの分離株の血球凝集素アミノ酸配列中のレプリキン配列の濃度を、少なくとも1つのより早い方の時期の各株の血球凝集素アミノ酸配列で観察されるレプリキン配列の濃度と比較して、少なくとも2つの時期のレプリキンの濃度を提供する(該少なくとも1つのより早い方の時期は、工程(1)の約6ヶ月〜約3年前以内である);
(4) 少なくとも2つの時期の間のレプリキン配列濃度の最大の上昇を有するインフルエンザウイルス株を同定する;そして
(5) 工程(4)で同定されるインフルエンザウイルス株のペプチドに存在する少なくとも1つのレプリキン配列を、インフルエンザウイルスワクチン中に含有させるためのペプチドとして選択する、
ことを含む方法が提供される。
(1) インフルエンザウイルス株を出現する株として同定する、
(2) 出現する株中に存在する少なくとも1つのレプリキン配列を、インフルエンザウイルスワクチン製造のためのペプチド鋳型として選択する、
(3) 工程(2)で選択した少なくとも1つのレプリキン配列のアミノ酸配列を有するペプチドを合成する、そして
(4) 治療上有効量の工程(3)のペプチドを医薬として許容される担体および/またはアジュバントと組合わせる、
ことを含む方法が提供される。
(1) 複数のインフルエンザ株の各株の少なくとも1つの分離株を得る;
(2) レプリキン配列の存在と濃度について、複数のインフルエンザウイルス株の各株の少なくとも1つの分離株の血球凝集素アミノ酸配列を分析する;
(3) 複数のインフルエンザウイルス株の各株の少なくとも1つの分離株の血球凝集素アミノ酸配列中のレプリキン配列の濃度を、少なくとも1つのより早い方の時期の各株の血球凝集素アミノ酸配列で観察されるレプリキン配列の濃度と比較して、少なくとも2つの時期のレプリキンの濃度を提供する(該少なくとも1つのより早い方の時期は、工程(1)の約6ヶ月〜約3年前以内である);そして
(4) 少なくとも2つの時期の間のレプリキン配列濃度の最大の上昇を有するインフルエンザウイルスの株を同定する
ことを含む方法が提供される。
本発明の1つの態様において、レプリキン配列を含有する単離されたかまたは合成されたトリパノソーマペプチドが提供される。トリパノソーマレプリキンペプチドは、(1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;および(3) 少なくとも6%のリジン残基(トリパノソーマレプリキン)を含む、7〜約50個のアミノ酸(トリパノソーマレプリキン)を含む。
治療が困難で有効なワクチンが存在しない1つのトリパノソーマ疾患はマラリアである。マラリアは、熱帯地域で高い死亡率と、肉体的および経済的苦痛を与える。マラリアは、主に熱帯熱マラリア原虫(Plasmodium falciparum)により引き起こされ、これは、極めて難治性であり、今日までマラリアのワクチンは得られていない。すなわち、有効なマラリアワクチン、およびこの疾患を治療または予防する方法に対するニーズがある。本出願は、そのようなワクチンと治療および予防方法の基礎を提供する。上記したレプリキンウイルスワクチンおよびレプリキンインフルエンザウイルスワクチンの産生およびこれらを用いる治療方法は、レプリキンマラリアワクチンの産生およびこれを用いる治療に応用できる。
本発明の1つの態様において、レプリキン配列を含有する単離されたかまたは合成された細菌ペプチド(細菌レプリキン)が提供される。この細菌ペプチドは、(1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;および(3) 少なくとも6%のリジン残基を含む、7〜約50個のアミノ酸(細菌レプリキン)を含む。US特許出願第10/105,232号(2002年3月26日出願)は、参照することによりその全体(特に限定されないが、細菌配列リストと情報を含む)が本明細書に組み込まれる。
(1) 生体試料または環境試料から核酸を単離する;
(2) レプリキン構造の存在について核酸をスクリーニングする;そして
(3) レプリキン構造の存在を汚染生物の存在と相関させる、
ことを含む方法を提供する。
(1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;
(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;
(3) 少なくとも6%のリジン残基
を含む、7〜約50個のアミノ酸を有する1つ以上の単離された細菌ペプチド;および
(4) 医薬として許容される担体
を含む治療用組成物を提供する。
(1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;
(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;および
(3) 少なくとも6%のリジン残基
を含む、7〜約50個のアミノ酸を意味する、アンチセンス核酸分子が提供される。
(1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;
(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;および
(3) 少なくとも6%のリジン残基
を含む、7〜約50個のアミノ酸を有する少なくとも1つの細菌のレプリキンペプチドの有効量を投与することを含む方法が提供される。
(1) 複数の細菌株の各株の少なくとも1つの分離株を得る;
(2) 細菌レプリキン配列の存在と濃度について、複数の細菌株の各株の少なくとも1つの分離株のアミノ酸配列を分析する;
(3) 複数の細菌株の各株の少なくとも1つの分離株のアミノ酸配列中の細菌レプリキン配列の濃度を、少なくとも1つのより早い方の時期の各株のアミノ酸配列で観察される細菌レプリキン配列の濃度と比較して、少なくとも2つの時期の細菌レプリキンの濃度を提供する(該少なくとも1つのより早い方の時期は、工程(1)の約6ヶ月〜約3年前以内、または迅速に突然変異する細菌ではそれより早い時期である);
(4) 少なくとも2つの時期の間の細菌レプリキン配列濃度の最大の上昇を有する細菌の株を同定する;そして
(5) 工程(4)で同定される細菌ペプチドの株に存在する少なくとも1つの細菌レプリキン配列を、細菌ワクチン中に含有させるためのペプチドとして選択する、
ことを含む方法が提供される。
(1) 細菌の株を出現する株として同定する、
(2) 出現する株中に存在する少なくとも1つの細菌レプリキン配列を、細菌ワクチン製造のためのペプチド鋳型として選択する、
(3) 工程(2)で選択した少なくとも1つの細菌レプリキン配列のアミノ酸配列を有するペプチドを合成する、そして
(4) 治療上有効量の工程(3)のペプチドを医薬として許容される担体および/またはアジュバントと組合わせる、
ことを含む方法が提供される。
(1) 複数の細菌株の各株の少なくとも1つの分離株を得る;
(2) 細菌レプリキン配列の存在と濃度について、複数の細菌株の各株の少なくとも1つの分離株のアミノ酸配列を分析する;
(3) 複数の細菌株の各株の少なくとも1つの分離株のアミノ酸配列中の細菌レプリキン配列の濃度を、少なくとも1つのより早い方の時期の各株のアミノ酸配列で観察される細菌レプリキン配列の濃度と比較して、少なくとも2つの時期の細菌レプリキンの濃度を提供する(該少なくとも1つのより早い方の時期は、工程(1)の約6ヶ月〜約3年前以内である);そして
(4) 少なくとも2つの時期の間の細菌レプリキン配列濃度の最大の上昇を有する細菌の株を同定する
ことを含む方法が提供される。
らい菌(Mycobacterium leprae)(らい病)の30s リボゾームタンパク質s6中のレプリキンは以下の通りである:
kvmrtdkh
結核菌(Mycobacterium tuberculosis)のATPaseのレプリキンは以下の通りである:
hprpkvaaalkdsyrlk
hprpkvaaalk
ksaqkwpdkflagaaqvah
大腸菌(E. coli)のB-D-ガラクトシダーゼ中のレプリキンは以下の通りである:
hawqhqgktlfisrk
hqgktlfisrk
アグロバクテリウム・ツメファシエンス(Agrobacterium tumefaciens)中のレプリキン:
hsdqqlavmiaakrlddyk
hlldhpasvgqldlramlaveevkidnpvymek
hpasvgqldlramlaveevkidnpvymek
kcvmakncnikcpaglttnqeafngdpralaqylmniah
kncnikcpaglttnqeafngdpralaqylmniah
hhdtysiedlaqlihdakaaruvivk
hdtysiedlaqlihdakaarvrvivk
hdakaarvrvivk
kigqgakpgeggqlpspkvtveiaaarggtpgvelvsppphh
kigqgakpgeggqlpspkvtveiaaarggtpgyelvsppph
kaseitktlasgamshgalvaaaheavahgtnmvggmsnsgeggeh
kaseitktlasgamshgalvaaaheavah
kaseitktlasgamshgalvaaah
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kryfpnvktpvggvtfaviaqavadwh
hhiaaglgfgasavyplgvqfraeekfgadadkafkrfakaaekslmk
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kfglydaafeksscgvgfitrkdgvqth
本発明の1つの態様において、レプリキン配列を含有する単離されたかまたは合成された真菌ペプチドが提供される。この真菌ペプチドは、(1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;および(3) 少なくとも6%のリジン残基(トリパノソーマレプリキン)を含む、7〜約50個のアミノ酸(真菌レプリキン)を含む。
(1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;
(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;
(3) 少なくとも6%のリジン残基
を含む、7〜約50個のアミノ酸を有する1つ以上の単離された真菌ペプチド;および
(4) 医薬として許容される担体
とを含む治療用組成物を提供する。
(1) 第2のリジン残基から6〜10残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;
(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;および
(3) 少なくとも6%のリジン残基
を含む、7〜約50個のアミノ酸を有する、上記分子が提供される。
本発明のさらに別の態様において、生物中で複製機能を有する酵素または他のタンパク質をコードする遺伝子を、少なくとも1つのレプリキン構造を用いて形質転換することを含む、生物の複製速度を上昇させる方法が提供される。
定義
(1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;
(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;
(3) 少なくとも6%のリジン残基
を含む、7〜約50個のアミノ酸配列である。同様にレプリキン配列は、そのようなペプチドまたはタンパク質をコードするアミノ酸配列である。
迅速な複製の現象に関連した小ペプチドの新しいファミリー(ここで、レプリキンと呼ぶ)の同定は、試料中の病原体の検出のための、および治療法の開発(ワクチン開発を含む)のための標的となる。一般に、このファミリーのペプチドの知識および同定は、レプリキンを有する任意の生物の有効な治療法やワクチンの開発を可能にする。このファミリーのペプチドの同定はまた、ウイルスの同定およびウイルスワクチンの開発を可能にする。
治療のための安定な標的としてのレプリキン
レプリキンのサブタイプの分類を可能にするために、基本的な「3点認識」要件に追加のまたは「補助的規格」を加える:(a) 例えば、癌細胞タンパク質(例えば、形質転換タンパク質 P21B(K-RAS2B)、肺、表2、配列番号89)中の隣接するジ−およびポリリジンの共通の存在のような、およびTOLL様受容体のような構造に基づくか、または (b) 既存のATPase、チロシンキナーゼ、または表2に見られるような酸化還元活性のような、機能に基づく。
本明細書に記載のレプリキンの「機能性誘導体」は、レプリキンに対して特異的な抗体と少なくとも免疫学的交差反応性の部分を保持する、レプリキンの断片、変種、類似体、または化学誘導体である。レプリキンペプチドの断片は、分子の任意のサブセットである。変種ペプチドは、例えば当該分野で公知の方法を使用して直接化学合成により作成される。レプリキンの類似体は、全タンパク質またはその断片に実質的に類似の非天然のタンパク質である。レプリキンの化学誘導体は、通常はペプチドの一部またはペプチド断片ではない追加の化学残基を含有する。
kshfanlk(配列番号104)
kshfanlkgtk(配列番号105)
kshfanlkgtktrgklcpk(配列番号106)
hekygglnk(配列番号107)
hekygglnksk(配列番号108)
hekygglnkskpyytgehak(配列番号10)
hakaigncpiwvk(配列番号110)
hakaigncpiwvkktplklangtk(配列番号111)
hakaigncpiwvktplklangtkyrppak(配列番号112)
hakaigncpiwvktplklangtkyrppakllk(配列番号113)
ha(k/q/m)(d/n)ilekthngk(配列番号232)
ha(k/q/m)(d/n)ilekthngklc(k/r)(配列番号233)
kgsnyp(v/i)ak(g/r)synntsgeqmliiwq(v/i)h(配列番号238)
レプリキン構造が保存されるかまたは広範な自然の突然変異を受けるかどうかを、手足口病ウイルス(FMDV)(これらのウイルスのタンパク質の突然変異は、何十年も世界的に記録されている)の種々の分離株のタンパク質配列をスキャンすることにより調べた。FMDV分離株のタンパク質配列を、全レプリキンと、特定のレプリキンで観察された成分レプリキンアミノ酸残基のそれぞれとの存在について、視覚的に調べた。
E3 hkdrltkkvvdiarevakvdvpeyrrh(配列番号614)
E2 hkerldrkvvdvarevakvevpsyrrh(配列番号615)
E1 hkerldrkvvdvarevakmevpsyrrh(配列番号616)
抗レプリキン抗体は、レプリキンに対する抗体である。抗レプリキン抗体についてのデータもまた、レプリキンクラスの統一性を支持する。抗レプリキン抗体応答は、固定化されたマリグニンに対する血清抗マリグニン抗体の免疫吸着により定量されている(米国特許第5,866,690号中の方法を参照)。16量体のペプチドの合成物(その配列はマリグニンから得られた)をウサギに投与することによる抗マリグニン抗体の多量の産生は、炭水化物又は他の基を産生せず、この免疫応答の充分な基礎となる(図3)。16量体ペプチドは、IgM型およびIgG型の抗体の両方を産生した。抗マリグニン抗体は、感染後約15年〜25年後に出現する肝癌の普通に観察されるはるかに前に、感染の最初の5年のB型肝炎とC型肝炎の米国とアジアの79症例のうちの37%で血清中の濃度が上昇していた。感染性肝炎とHIV感染症の両方に関して、形質転換された細胞は、ウイルスの安全な避難所であり、細胞寿命が延長し、ウイルスの追い立てを逃れ、その結果ウイルスは抗ウイルス治療法に接することがない。
現在、国際的なWHOおよびCDC会議で、ウイルス製剤は年に2回変更される。ワクチン製剤は、世界のある地域のインフルエンザウイルス株の最も最近の優勢の血清学的証拠に基づいている。しかし本発明以前には、インフルエンザウイルス株に特異的なアミノ酸配列の変化と、インフルエンザの流行または汎流行の発生との相関はなかった。
メロゾイト表面および/または寄生菌含有空胞内に位置する熱帯熱マラリア原虫のマラリア抗原の1次構造の分析は、この生物もまたインフルエンザウイルスのように、多数のレプリキンを含有することを明らかにした(表8)。しかし、熱帯熱マラリア原虫とインフルエンザウイルス分離株中のレプリキンの観察にはいくつかの差がある。例えば熱帯熱マラリア原虫はいくつかの部分的レプリキン(ここでは「レプリキンデコイ(Replikin decoy)」と呼ぶ)を含有する。これらのデコイの構造は、多数のリジン残基を含有するが、レプリキン構造に必要なヒスチジンは欠如している。具体的にはこれらのデコイは、真のマラリアリコグニン(recognins)のように、重複して6〜10残基離れて多くのリジンを含有するが、ヒスチジン残基は無い。デコイ構造は、抗マラリア抗体または他の物質が、ヒスチジン(これは、呼吸系酵素中のレプリキンのようにレプリキン構造中に存在し、トリパノソーマの破壊を引き起こし得る)に結合するのではなく、リジンを含有するあまり重要ではない構造(すなわち、レプリキンデコイ)に結合する機会を最大にしていると考えられる。例えば、レプリキン構造に対する特異性を持って侵入する抗体は、レプリキンデコイ構造に結合して、真のレプリキン構造をそのまま残すかも知れない。
熱帯熱マラリア原虫で見られるもう1つの差は、インフルエンザウイルスでは観察されなかった、単一タンパク質中の個々のレプリキン構造の頻繁な繰り返しである。繰り返しは、(a) レプリキン間のリジン残基の共有、および(b) 別のレプリキン配列内のレプリキン配列の一部の繰り返し、により起きる。
いくつかの構造タンパク質はレプリキン構造を含むことも測定されている。構造タンパク質は、組織および臓器の支持に関与する分子であり、例えば皮膚や結合組織および膜構造物中のコラーゲン、および例えば脳中のアミロイドA4前駆体タンパク質(APP)である。これらのタンパク質の過剰産生は疾患に関係し、特に皮膚のコラーゲンの過剰産生の場合の強皮症(表9)、および脳のAPPの過剰産生の場合のアルツハイマー病がある(表10)。
本発明の別の実施態様において、単離されたレプリキンペプチドは抗体を作成するのに使用され、この抗体は例えば個体の受動免疫を与えるのに使用される。将来のインフルエンザ感染の原因である可能性が最も高いと本発明の方法により同定されたインフルエンザ株に対する受動免疫は、インフルエンザウイルスの同定された株のレプリキン配列に対する抗体を、必要な患者に投与することにより得られる。同様に、マラリアに対する受動免疫は、熱帯熱マラリア原虫レプリキンに対する抗体を投与することにより得られる。
神経膠腫レプリキン(配列番号1)「kagvaflhkk」またはC型肝炎レプリキン(配列番号18)「hyppkpgcivpak」、またはHIVレプリキン、例えば(配列番号5)「kcfncgkegh」もしくは(配列番号6)「kvylawvpahk」のようなレプリキンに基づく合成レプリキンワクチン、または好ましくは、ある期間の保存されたおよび/または出現するかまたは再出現するレプリキンに基づくインフルエンザワクチンを使用して、抗体濃度を増強して、各ウイルスで感染された細胞を溶解し、ウイルスを細胞外に放出させると、ここで化学処理が有効となる。同様に、例えば、メロゾイト表面上のもしくはパラジトフォラス(parasitophorous)小腔内の熱帯熱マラリア原虫マラリア抗原で観察されるレプリキンに基づくマラリアワクチンを使用して、マラリアに対する細胞障害性抗体を作成することができる。
レプリキンワクチンに対する早期応答の定量的測定
宿主の種に依存して、免疫応答を増強するのに種々のアジュバントが使用され、特に限定されないが、フロインド(完全アジュバントまたは不完全アジュバント)、ミネラルゲル(例えば水酸化アルミニウム)、界面活性物質(例えば、リソレシチン)、プルロニックポリオール、ポリアニオン、ペプチド、油エマルジョン、キーキンペットヘモシアニン、ジニトロフェノール、および有用な可能性のあるヒトアジュバント(例えば、BCGまたはコリネバクテリウム・パルブム(Corynebacterium parvum))がある。
レプリキンDNAまたはRNAは、ウイルス、細菌または他のレプリキンをコードする物質による感染に起因する疾患の診断に多くの用途がある。例えば、レプリキンヌクレオチド配列は、生検組織または血液の、インサイチューハイブリダイゼーション測定法を含むハイブリダイゼーション測定法(例えば、サザンまたはノーザン分析)で、例えば組織試料または環境試料中の特定の生物の存在を診断するために使用される。本発明はまた、目的の特定の病原体中に存在する特定のレプリキンに特異的な抗体を含有するか、または特定のレプリキンに特異的にハイブリダイズする核酸分子(センスまたはアンチセンス)、および随時種々の緩衝液および/または診断に必要な試薬を含有するキットを包含する。
珪藻プランクトン、手足口病ウイルス、トマトリーフカールジェミニウイルス、B型肝炎ウイルスとC型肝炎ウイルス、HIV、インフルエンザウイルスおよび悪性腫瘍細胞のような生物にとって、同定された成分レプリキンはワクチンとして有用であり、診断目的にも有用に標的化される。例えば、輸血用に集めた血液は、汚染生物に特異的であることが証明されたレプリキンの存在についてスクリーニングすることにより、生物(例えばHIV)の汚染についてスクリーニングされる。また、特定の病原性生物に特異的なレプリキン構造のスクリーニングにより、体組織またはその環境中の生物の診断用検出が可能になる。
本発明の別の実施態様において、細胞、組織または臓器の複製速度を上昇させるためにレプリキン構造が使用される。複製の速度および収率を上昇させることが他の細胞、組織または生物について当該分野で知られている細胞分裂への、適切な刺激有りまたは無しで、より迅速に複製することが好ましい他の細胞、組織または臓器にとって特異的なレプリキン構造の添加により、複製速度を上昇させる方法が知られている。これは、例えば当該分野で公知の方法により、少なくとも1つのレプリキン構造を有する生物中で複製機能を有するタンパク質または酵素をコードするかまたはこれに関連する遺伝子を修飾もしくは形質転換することにより行われる。
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kgpftgqgnk (配列番号637)
レプリキンを同定するためのコンピューターソフトウェア
T細胞プライマーの他の用途
実施例1
レプリキンの抽出、単離および同定法と、レプリキン含有生物を標的化、標識または破壊するためのレプリキンの使用
a) 藻類
溶液1 − 4.04gのNaH2PO4と0.5gのNaH2PO4を15リットルの蒸留水に溶解する(0.005モル、pH7);
溶液2 − 8.57gのNaH2PO4を2,480mlの蒸留水に溶解する;
溶液3 − 17.1gのNaH2PO4を2480mlの蒸留水に溶解する(0.05モル、pH4.7);
溶液4 − 59.65gのNaH2PO4を2470mlの蒸留水に溶解する(0.175モル);
溶液5 − 101.6gのNaH2PO4を2455mlの蒸留水に溶解する(pH4.3);
溶液6 − 340.2gのNaH2PO4を2465mlの蒸留水に溶解する(1.0モル、pX-i 4.1);
溶液7 − 283.63gの80%リン酸(H3PO4)を2460mlの蒸留水に作成する(1.0モル、pH1.0)。
b) ウイルス
c) in vivoおよびin vitro組織培養での腫瘍細胞
実施例2:
実施例3
実施例4
Claims (175)
- (1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;
(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;および
(3) 少なくとも6%のリジン残基
を含む7〜約50個のアミノ酸を含む、単離されたかまたは合成されたペプチド。 - 該ペプチドアミノ酸配列は7〜25個のアミノ酸残基を含む、請求項1の単離されたかまたは合成されたペプチド。
- 該ペプチドアミノ酸配列は7〜16個のアミノ酸残基を含む、請求項1の単離されたかまたは合成されたペプチド。
- (1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;
(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;および
(3) 少なくとも6%のリジン残基
を含む7〜約50個のアミノ酸を含む、単離されたかまたは合成されたウイルスペプチド。 - インフルエンザウイルスペプチドである、請求項4のペプチド。
- ヒト免疫不全症ウイルス(HIV)ペプチドである請求項4のペプチド。
- 該ウイルスペプチドは肝炎ウイルスペプチドである、請求項4のペプチド。
- 該ウイルスペプチドはトウモロコシストリークウイルスペプチドである、請求項4のペプチド。
- 該ウイルスペプチドはヘルペスウイルスペプチドである、請求項4のペプチド。
- 該ウイルスペプチドはウシヘルペスウイルスペプチドである、請求項4のペプチド。
- 該ウイルスペプチドはミアリグリッドヘルペスウイルスペプチドである、請求項4のペプチド。
- 該ウイルスペプチドはネコ免疫不全症ウイルスペプチドである、請求項4のペプチド。
- 該ウイルスペプチドは手足口病ウイルスペプチドである、請求項4のペプチド。
- 該ウイルスペプチドはラウス肉腫ウイルスペプチドである、請求項4のペプチド。
- 該ウイルスペプチドは鳥類肉腫ウイルスペプチドである、請求項4のペプチド。
- 該ウイルスペプチドは神経芽腫RASウイルス癌遺伝子ペプチドである、請求項4のペプチド。
- 該ウイルスペプチドはポリオーマウイルスペプチドである、請求項4のペプチド。
- 該ウイルスペプチドはシンドビスペプチドである、請求項4のペプチド。
- 該ウイルスペプチドはヒトパピローマウイルスペプチドである、請求項4のペプチド。
- 該ウイルスペプチドは骨髄性単球性腫瘍ウイルスペプチドである、請求項4のペプチド。
- 該ウイルスペプチドはマウス急性白血病ペプチドである、請求項4のペプチド。
- 該ウイルスペプチドはヒトT細胞リンパ栄養性ウイルスペプチドである、請求項4のペプチド。
- 該ウイルスペプチドはトマトリーフカールウイルスペプチドである、請求項4のペプチド。
- 該HIVウイルスペプチドはHIVトランスアクチベーターペプチドである、請求項6のペプチド。
- 該ウイルスペプチドは、配列番号613に記載の配列を有する、請求項24のペプチド。
- (1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;
(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;および
(3) 少なくとも6%のリジン残基
を含む7〜約50個のアミノ酸を含む単離された細菌ペプチド。 - 該細菌ペプチドはヘリコバクターペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該ヘリコバクターペプチドはヘリコバクターピロリペプチドである、請求項27のペプチド。
- 該細菌ペプチドはスタフィロコッカス(Staphylococcus)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該スタフィロコッカス(Staphylococcus)ペプチドはスタフィロコッカス・アウレウス(Staphylococcus aureus)ペプチドである、請求項29のペプチド。
- 該細菌ペプチドはレジオネラ(Legionella)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該レジオネラ(Legionella)ペプチドはレジオネラ・ニューモフィリア(Legionella pneumophilia)ペプチドである、請求項31のペプチド。
- 該細菌ペプチドはアセトバクター(Acetobacter)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該細菌ペプチドはアクチノミセス(Actinomyces)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該細菌ペプチドはアエロバクター(Aerobacter)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該細菌ペプチドはアルスロバクター(Arthrobacter)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該細菌ペプチドはアゾトバクター(Azotobacter)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該細菌ペプチドはバチルス(Bacillus)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該細菌ペプチドはブレビバクテリウム(Brevibacterium)である、請求項26のペプチド。
- 該細菌ペプチドはクロストリディウム(Clostridium)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該細菌ペプチドはコリネバクテリウム(Corynebacterium)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該細菌ペプチドはエルウィニア(Erwinia)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該細菌ペプチドはエシェリキア(Escheria)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該細菌ペプチドはクレブシエラ(Klebsiella)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該細菌ペプチドはラクトバチルス(Lactobacillus)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該細菌ペプチドはヘモフィルス(Haemophilus)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該細菌ペプチドはフラボバクテリウム(Flavobacterium)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該細菌ペプチドはメチロモナス(Methylomonas)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該細菌ペプチドはミクロコッカス(Micrococcus)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該細菌ペプチドはマイコバクテリウム(Mycobacterium)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該細菌ペプチドはミクロノムスポラ(Micronomspora)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該細菌ペプチドはマイコプラズマ(Mycoplasma)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該細菌ペプチドはナイセリア(Neisseria)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該細菌ペプチドはノカルジア(Nocardia)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該細菌ペプチドはプロテウス(Proteus)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該細菌ペプチドはシュードモナス(Pseudomonas)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該細菌ペプチドはリゾビウム(Rhizobium)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該細菌ペプチドはサルモネラ(Salmonella)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該細菌ペプチドはセラチア(Serratia)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該細菌ペプチドはスタフィロコッカス(Staphylococcus)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該細菌ペプチドは連鎖球菌(Streptocossus)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該細菌ペプチドはストレプトミセス(Streptomyces)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該細菌ペプチドはストレプトスポラングルム(Streptosporangrum)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該細菌ペプチドはストレプトビルチシリウム(Streptovirticillium)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該細菌ペプチドはビブリオ(Vibrio)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- 該細菌ペプチドはキサントモナス(Xanthomas)ペプチドである、請求項26のペプチド。
- (1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;
(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;および
(3) 少なくとも6%のリジン残基
を含む7〜約50個のアミノ酸を含む、単離されたかまたは合成された真菌ペプチド。 - 該真菌ペプチドはペニシリウム(Penicillium)ペプチドである、請求項67のペプチド。
- 該真菌ペプチドはディセウラ(Diseula)ペプチドである、請求項67のペプチド。
- 該真菌ペプチドはオフィストーマ(Ophiostoma)ペプチドである、請求項67のペプチド。
- 該オフィストーマ(Ophiostoma)ペプチドはオフィストーマ・ノボウルミ(Ophiostoma novo-ulmi)ペプチドである、請求項70のペプチド。
- 該真菌ペプチドはカンジダ(Candida)ペプチドである、請求項67のペプチド。
- 該真菌ペプチドはアブシジア(Absidia)ペプチドである、請求項67のペプチド。
- 該真菌ペプチドはアスペルギルス(Aspergillus)ペプチドである、請求項67のペプチド。
- 該真菌ペプチドはセファロスポリウム(Cephalosporium)ペプチドである、請求項67のペプチド。
- 該真菌ペプチドはフサリウム(Fusarium)ペプチドである、請求項67のペプチド。
- 該真菌ペプチドはハンゼヌラ(Hansenula)ペプチドである、請求項67のペプチド。
- 該真菌ペプチドはムコール(Mucor)ペプチドである、請求項67のペプチド。
- 該真菌ペプチドはパエシロミセス(Paecilomyces)ペプチドである、請求項67のペプチド。
- 該ペニシリウム(Penicillium)ペプチドはペニシリウム・マルネッフェイ(Penicillium marneffei)ペプチドである、請求項68のペプチド。
- 該真菌ペプチドはピヒア(Pichia)ペプチドである、請求項67のペプチド。
- 該真菌ペプチドはリゾプス(Rhizopus)ペプチドである、請求項67のペプチド。
- 該真菌ペプチドはサッカロミセス(Saccharomyces)ペプチドである、請求項67のペプチド。
- 該真菌ペプチドはトルロプシス(Torulopsis)ペプチドである、請求項67のペプチド。
- 該真菌ペプチドはトリコデルマ(Trichoderma)ペプチドである、請求項67のペプチド。
- 該真菌ペプチドはエリシフェ(Erysiphe)ペプチドである、請求項67のペプチド。
- 該真菌ペプチドはフィトフトラ・インフェスタンス(Phytophthora infestans)ペプチドである、請求項67のペプチド。
- (1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;
(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;および
(3) 少なくとも6%のリジン残基
を含む7〜約50個のアミノ酸を含む、単離されたかまたは合成された藻類ペプチド。 - 該藻類ペプチドはカルドフェラ(Caldophera)ペプチドである、請求項88のペプチド。
- 該藻類ペプチドはイソレピスプロリフェラ(Isolepisprolifera)ペプチドである、請求項88のペプチド。
- 該藻類ペプチドはポルフィラ(Porphyra)ペプチドである、請求項88のペプチド。
- 該藻類ペプチドはツノマタ(Chondrus)ペプチドである、請求項88のペプチド。
- 該藻類ペプチドはグラシラリア(Gracilaria)ペプチドである、請求項88のペプチド。
- 該藻類ペプチドはゲリジウム(Gelidium)ペプチドである、請求項88のペプチド。
- 該藻類ペプチドはカウレルパ(Caulerpa)ペプチドである、請求項88のペプチド。
- 該藻類ペプチドはラウレンシア(Laurencia)ペプチドである、請求項88のペプチド。
- 該藻類ペプチドはクラドフェキサ(Cladophexa)ペプチドである、請求項88のペプチド。
- 該藻類ペプチドはホンダワラ(Sargassum)ペプチドである、請求項88のペプチド。
- 該藻類ペプチドはペニシロス(Penicillos)ペプチドである、請求項88のペプチド。
- 該藻類ペプチドはサボテングサ(Halimeda)ペプチドである、請求項88のペプチド。
- 該藻類ペプチドはコンブ(Laminaria)ペプチドである、請求項88のペプチド。
- 該藻類ペプチドはヒバマタ(Fucus)ペプチドである、請求項88のペプチド。
- 該藻類ペプチドはアスコフィルム(Ascophyllum)ペプチドである、請求項88のペプチド。
- 該藻類ペプチドはワカメ(Undari)ペプチドである、請求項88のペプチド。
- 該藻類ペプチドはダルス(Rhodymenia)ペプチドである、請求項88のペプチド。
- 該藻類ペプチドはマクロシスティス(Macrocystis)ペプチドである、請求項88のペプチド。
- 該藻類ペプチドはキリンサイ(Eucheuma)ペプチドである、請求項88のペプチド。
- 該藻類ペプチドはフササイミ(Ahnfeltia)ペプチドである、請求項88のペプチド。
- 該藻類ペプチドはプテロクラシア(Pteroclasia)ペプチドである、請求項88のペプチド。
- (1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;
(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;および
(3) 少なくとも6%のリジン残基
を含む7〜約50個のアミノ酸を含む、単離されたかまたは合成された酵母ペプチド。 - 該酵母ペプチドはサッカロミセス(Saccharomyces)ペプチドである、請求項110のペプチド。
- 該酵母ペプチドはクリプトコッカス(Cryptococcus)ペプチドである、請求項110のペプチド。
- 該クリプトコッカス(Cryptococcus)ペプチドはクリプトコッカス‐ネオフォルマンス(Cryptococcus neoformas)ペプチドである、請求項110のペプチド。
- 該酵母ペプチドはシゾサッカロミセス(Schizosaccharomyces)ペプチドである、請求項110のペプチド。
- 該酵母ペプチドはオリザ(Oryza)ペプチドである、請求項110のペプチド。
- (1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;
(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;および
(3) 少なくとも6%のリジン残基
を含む7〜約50個のアミノ酸を含む、単離されたかまたは合成されたアメーバペプチド。 - 該アメーバペプチドはエントアメーバ(Entamoeba)ペプチドである、請求項116のペプチド。
- 該アメーバペプチドはアメービダエ(Amoebidae)ペプチドである、請求項116のペプチド。
- 該アメーバペプチドはアカントアメーバ(Acanthamoeba)ペプチドである、請求項116のペプチド。
- 該アメーバペプチドはネグレリア(Naegleria)ペプチドである、請求項116のペプチド。
- (1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;
(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;および
(3) 少なくとも6%のリジン残基
を含む7〜約50個のアミノ酸を含む、単離されたかまたは合成された植物ペプチド。 - 該植物ペプチドはコムギペプチドである、請求項121のペプチド。
- 該植物ペプチドはイネペプチドである、請求項121のペプチド。
- 該植物ペプチドはトウモロコシペプチドである、請求項121のペプチド。
- 該植物ペプチドはユビキチン(ubiquitin)活性化酵素ペプチドである、請求項122のペプチド。
- 該植物ペプチドはPsaBコムギペプチドである、請求項125のペプチド。
- 該植物ペプチドはPsaAコムギペプチドである、請求項125のペプチド。
- (1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;
(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;および
(3) 少なくとも6%のリジン残基
を含む7〜約50個のアミノ酸を含む、単離されたかまたは合成された構造複製関連ペプチド。 - 該構造複製関連ペプチドはPMC1ペプチドである、請求項128のペプチド。
- 該構造複製関連ペプチドは核小体強皮症抗原ペプチドである、請求項128のペプチド。
- 該構造複製関連ペプチドはフィブリラリン(fibrillarin)ペプチドである、請求項128のペプチド。
- 該構造複製関連ペプチドはSPOPペプチドである、請求項128のペプチド。
- 該構造複製関連ペプチドはセントロメアプロテインCペプチドである、請求項128のペプチド。
- 該構造複製関連ペプチドはCTCBF、KU抗原ペプチドである、請求項128のペプチド。
- 該構造複製関連ペプチドはATPシンターゼペプチドである、請求項128のペプチド。
- 該構造複製関連ペプチドはFBRL核ペプチドである、請求項128のペプチド。
- 該構造複製関連ペプチドはHP1Hs−アルファペプチドである、請求項128のペプチド。
- 該構造複製関連ペプチドはPM/Sc1核小体ペプチドである、請求項128のペプチド。
- 該構造複製関連ペプチドはアミロイドベータA4前駆体ペプチドである、請求項128のペプチド。
- (1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;
(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;および
(3) 少なくとも6%のリジン残基
を含む7〜約50個のアミノ酸を含む、単離されたかまたは合成された腫瘍ウイルス関連ペプチド。 - (1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;
(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;および
(3) 少なくとも6%のリジン残基
を含む7〜約50個のアミノ酸を含む、単離されたかまたは合成された形質転換関連ペプチド。 - (1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;
(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;および
(3) 少なくとも6%のリジン残基
を含む7〜約50個のアミノ酸を含む、単離されたかまたは合成された癌細胞関連ペプチド。 - 生物中で複製機能を有する酵素または他のタンパク質をコードする遺伝子を、少なくとも1つのレプリキン構造を用いて形質転換することを含む、生物の複製速度を上昇させる方法。
- 生物は食用植物である、請求項143の方法。
- 生物はイネ植物である、請求項144の方法。
- 生物はコムギ植物である、請求項144の方法。
- 生物はトウモロコシ植物である、請求項144の方法。
- 7〜約50個のアミノ酸を有し、且つ
(1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;
(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;および
(3) 少なくとも6%のリジン残基
を含むウイルスペプチド配列に特異的に結合する抗体。 - 請求項148の抗体と医薬として許容される担体またはアジュバントとを含む組成物。
- 7〜約50個のアミノ酸を有し、且つ
(1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;
(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;および
(3) 少なくとも6%のリジン残基
を含む細菌ペプチド配列に特異的に結合する抗体。 - 請求項150の抗体と医薬として許容される担体またはアジュバントとを含む組成物。
- 7〜約50個のアミノ酸を有し、且つ
(1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;
(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;および
(3) 少なくとも6%のリジン残基
を含む真菌ペプチド配列に特異的に結合する抗体。 - 請求項152の抗体と医薬として許容される担体またはアジュバントとを含む組成物。
- (1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;
(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;および
(3) 少なくとも6%のリジン残基
を含む7〜約50個のアミノ酸を有する酵母ペプチドまたはポリペプチド配列に特異的に結合する抗体。 - 請求項154の抗体と医薬として許容される担体またはアジュバントとを含む組成物。
- (1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;
(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;および
(3) 少なくとも6%のリジン残基
を含む7〜約50個のアミノ酸を有するアメーバペプチドまたはポリペプチド配列に特異的に結合する抗体。 - 請求項156の抗体と医薬として許容される担体またはアジュバントとを含む組成物。
- 各抗体は:
7〜約50個のアミノ酸を含んで成り、且つ
(1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;
(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;および
(3) 少なくとも6%のリジン残基
を含むウイルスペプチド配列に特異的に結合する、複数の抗体を含む抗体カクテル。 - 各抗体は:
7〜約50個のアミノ酸を含んで成り、且つ
(1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;
(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;および
(3) 少なくとも6%のリジン残基
を含む細菌ペプチド配列に特異的に結合する、複数の抗体を含む抗体カクテル。 - 各抗体は:
7〜約50個のアミノ酸を含んで成り、且つ
(1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;
(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;および
(3) 少なくとも6%のリジン残基
を含む真菌ペプチド配列に特異的に結合する、複数の抗体を含む抗体カクテル。 - 各抗体は:
7〜約50個のアミノ酸を含んで成り、且つ
(1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;
(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;および
(3) 少なくとも6%のリジン残基
を含む酵母ペプチド配列に特異的に結合する、複数の抗体を含む抗体カクテル。 - 各抗体は:
7〜約50個のアミノ酸を含んで成り、且つ
(1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;
(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;および
(3) 少なくとも6%のリジン残基
を含むアメーバペプチド配列に特異的に結合する、複数の抗体を含む抗体カクテル。 - 少なくとも1つのウイルスレプリキンペプチドを含む組成物の有効量を被験体に投与することを含む、ウイルスレプリキンに特異的に結合する抗体を産生するように被験体の免疫系を刺激する方法。
- 細菌レプリキン配列を特異的に標的とする少なくとも1つの非免疫ベースの有機物質を含む組成物の有効量を被験体に投与することを含む、ウイルスレプリキンに特異的に結合する抗体を産生するように被験体の免疫系を刺激する方法。
- 物質は核酸である、請求項164の方法。
- 核酸はアンチセンス形態である、請求項165の方法。
- 投与量は、約1mg剤形として投与される、請求項164の方法。
- (1) 少なくとも1つのタンパク質分解酵素の有効量を投与し;そして
(2) 7〜約50個のアミノ酸を有し、且つ
(1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;
(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;および
(3) 少なくとも6%のリジン残基
を含む、少なくとも1つの単離された熱帯熱マラリア原虫レプリキンペプチドに特異的な少なくとも1つの抗体の有効量を投与する、ことを含むマラリアを治療するための2重治療法。 - 熱帯熱マラリア原虫レプリキンに特異的な複数の抗体が投与される、請求項168の方法。
- (1) 有効量の少なくとも1つのタンパク質分解酵素を投与し;そして
(2) 7〜約50個のアミノ酸を有し、且つ、(1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;
(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;および
(3) 少なくとも6%のリジン残基
を含む少なくとも1つの単離された熱帯熱マラリア原虫レプリキンペプチドを含む有効量の予防または治療用ワクチンを投与する、ことを含むマラリアの治療方法。 - ワクチンは、熱帯熱マラリア原虫に特異的な複数のレプリキンを含む、請求項170の方法。
- ワクチンは重複するレプリキンを含む、請求項170の方法。
- レプリキンペプチドは、7〜約50個のアミノ酸からなり、
(1) 第2のリジン残基から6〜10アミノ酸残基の位置にある少なくとも1つのリジン残基;
(2) 少なくとも1つのヒスチジン残基;および
(3) 少なくとも6%のリジン残基
を含む、「3点認識法」と呼ぶレプリキンペプチド構造を認識する方法。 - ウイルスペプチドは天然痘ウイルスである、請求項4のペプチド。
- バチルス(Bacillus)ペプチドは(Bacillus anthracis)ペプチドである、請求項38のペプチド。
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