JP2010527886A - Use of hydrophobin as a solid crystallization aid - Google Patents
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Abstract
固体の結晶化助剤としてのハイドロフォビンの使用法、特に水相からセッコウ製造するための使用法が提供される。
【選択図】なしThe use of hydrophobin as a solid crystallization aid is provided, particularly for the production of gypsum from an aqueous phase.
[Selection figure] None
Description
本発明は、固体の結晶化助剤としてのハイドロフォビンの利用に関し、特に水相からのセッコウの製造への利用に関する。 The present invention relates to the use of hydrophobin as a solid crystallization aid, and more particularly to the use of gypsum from the aqueous phase.
微粉固体の性質は、その固体を形成する微結晶の大きさと晶癖により、ほぼ実質的に定まる。大きさと晶癖は、固体懸濁液の流動学的性能や、水性懸濁液からの、例えば濾過による固体除去の効率、乾燥製品の取り扱い、固体それ自体の性質に大きな影響を与える。その一例が、色強度または色素顔料の分散性であり、これは実質的に個々の結晶の大きさと晶癖に依存している。 The nature of the finely divided solid is substantially determined by the size and crystal habit of the fine crystals forming the solid. Size and crystal habit greatly affect the rheological performance of solid suspensions, the efficiency of removing solids from aqueous suspensions, for example by filtration, the handling of dried products, and the properties of the solids themselves. One example is color strength or pigment pigment dispersibility, which substantially depends on the size and habit of the individual crystals.
溶液中から沈殿または結晶化の過程で生成する微結晶の大きさと晶癖に影響を及ぼすために、適当な無機または有機添加物を使用することが一般に知られている。例えば、「結晶化と析出−４．４結晶晶癖の変更」、ウルマン工業薬品辞典(Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry)、第７版、２００６年、電子版、Wiley-VCH, Weinheim, New York 2006参照。 It is generally known to use suitable inorganic or organic additives in order to influence the size and habit of the microcrystals produced during precipitation or crystallization from the solution. For example, see “Crystallization and Precipitation-4.4 Change of Crystal Habit”, Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry, 7th edition, 2006, electronic edition, Wiley-VCH, Weinheim, New York 2006. .
セッコウ微結晶の大きさや晶癖への影響は、検討が進んでいるプロセスである（例えばＧ．Ａ． Ｂｅｒｔｏｌｄｉ、Ｚｅｍｅｎｔ−Ｋａｌｋ−Ｇｉｐｓ、Ｎｒ． １２， １９７８を参照）。近年、セッコウの水懸濁液が、排煙脱硫において大量に発生している。他の用途で使用するには、このセッコウを水相から分離する必要がある。セッコウは、通常針状で結晶化する。ＵＳ４，１８３，９０８とＵＳ５，２４６，６７７は、水相からのセッコウの分離を容易にするために、ポリリン酸、有機リン酸またはホスホン酸を添加して緻密な結晶状セッコウを析出させる方法を開示している。 The effect on the size and crystal habit of gypsum microcrystals is a process that is under investigation (see, for example, GA Bertoldi, Zement-Kalk-Gips, Nr. 12, 1978). In recent years, a large amount of gypsum water suspension has been generated in flue gas desulfurization. The gypsum must be separated from the aqueous phase for use in other applications. Gypsum usually crystallizes in a needle shape. US 4,183,908 and US 5,246,677 describe a method for precipitating dense crystalline gypsum by adding polyphosphoric acid, organic phosphoric acid or phosphonic acid to facilitate separation of gypsum from the aqueous phase. Disclosure.
ハイドロフォビン類は、糸状菌、例えばスエヒロタケ（Ｓｃｈｉｚｏｐｈｙｌｌｕｍ ｃｏｍｍｕｎｅ）中に生成される約１００〜１５０個のアミノ酸からなる小さなタンパク質である。これらは、通常８個のシステイン単位を有する。ハイドロフォビンは天然物から単離できるが、例えばＷＯ２００６／０８２２５１またはＷＯ２００６／１３１５６４に開示されているように、遺伝子組換え法によって得ることもできる。 Hydrophobins are small proteins consisting of about 100-150 amino acids that are produced in filamentous fungi, such as Schizophyllum commune. These usually have 8 cysteine units. Hydrophobins can be isolated from natural products, but can also be obtained by genetic recombination methods, for example as disclosed in WO2006 / 082521 or WO2006 / 131564.
ハイドロフォビンのいろいろな用途への利用を提案している先行技術がある。 There is prior art that proposes the use of hydrophobin for various applications.
ＷＯ９６／４１８８２は、疎水性表面に親水性を与えるための、親水性基材の耐水性を改善するための、また水中油型のエマルジョンまたは油中水型のエマルジョンを製造するための乳化剤、増粘剤または界面活性剤としてのハイドロフォビンの利用を提案している。また、軟膏またはクリームの製造などの薬品用途や皮膚保護やシャンプーやコンディショナーの製造などの化粧品用途への利用も提案されている。 WO 96/41882 describes emulsifiers, additives for imparting hydrophilicity to hydrophobic surfaces, for improving the water resistance of hydrophilic substrates, and for producing oil-in-water or water-in-oil emulsions. It proposes the use of hydrophobin as a sticking agent or surfactant. It has also been proposed to be used for pharmaceutical applications such as the production of ointments or creams, and cosmetic applications such as the production of skin protection and shampoos and conditioners.
ＥＰ１２５２５１６には、３０〜８０℃の温度でのハイドロフォビン含有溶液のいろいろな基材への塗装が開示されている。 EP1252516 discloses the application of hydrophobin-containing solutions on various substrates at a temperature of 30-80 ° C.
他の提案として、例えば乳化破壊剤（ＷＯ２００６／１０３２５１）としての利用や、蒸着抑制剤（ＷＯ２００６／１２８８７７）としての利用、または汚染防止剤（ＷＯ２００６／１０３２１５）としての利用があげられている。 Other proposals include, for example, use as an emulsion breaker (WO 2006/103251), use as a deposition inhibitor (WO 2006/128877), or use as a contamination inhibitor (WO 2006/103215).
ハイドロフォビンの結晶化助剤としての利用については、今までに開示されていない。 The use of hydrophobin as a crystallization aid has not been disclosed so far.
本発明の目的は、結晶化に影響を与える新らしい助剤を提供することである。 The object of the present invention is to provide new auxiliaries which influence crystallization.
我々は、本目的がハイドロフォビンを固体の結晶化の助剤として使用することで達成されることを見出した。 We have found that this object is achieved by using hydrophobin as a solid crystallization aid.
本発明のもう一つの様態は、水相から結晶化させその固体を該水相から分離して固体を製造する方法であって、該水相には少なくとも一種の前記水相に可溶の助剤が、前記水相の総量に対して０．００１〜１質量％の量で添加されており、前記助剤の少なくとも一つがハイドロフォビンを含むことを特徴とする方法である。 Another aspect of the present invention is a method for producing a solid by crystallizing it from an aqueous phase and separating the solid from the aqueous phase, wherein the aqueous phase is soluble in at least one aqueous phase. The agent is added in an amount of 0.001 to 1% by mass with respect to the total amount of the aqueous phase, and at least one of the auxiliary agents contains hydrophobin.
本発明のある好ましい実施様態においては、この方法がセッコウの製造方法である。この方法が排煙脱硫プロセス中の一工程であることが特に好ましい。 In a preferred embodiment of the present invention, this method is a method for producing gypsum. It is particularly preferred that this method is a step in the flue gas desulfurization process.
本発明の詳細な説明を以下に示す。 A detailed description of the present invention is given below.
本発明において「ハイドロフォビン」とは、以下の一般構造式（Ｉ）のポリペプチドをいうものとする。 In the present invention, “hydrophobin” refers to a polypeptide of the following general structural formula (I).
式中、Ｘは、２０種の天然型アミノ酸（Ｐｈｅ、Ｌｅｕ、Ｓｅｒ、Ｔｙｒ、Ｃｙｓ、Ｔｒｐ、Ｐｒｏ、Ｈｉｓ、Ｇｉｎ、Ａｒｇ、Ｉｌｅ、Ｍｅｔ、Ｔｈｒ、Ａｓｎ、Ｌｙｓ、Ｖａｌ、Ａｌａ、Ａｓｐ、Ｇｌｕ、Ｇｌｙ）のいずれであってもよい。各々のＸは、同一であっても異なっていてもよい。Ｘの横の添字は、いずれの場合もアミノ酸の数を示し、Ｃはシステイン、アラニン、セリン、グリシン、メチオニンまたはスレオニンを示す。ただし少なくともＣで示される残基の内の四個はシステインである。添字のｎとｍは、独立して０〜５００の範囲の、好ましくは１５〜３００の範囲の自然数である。 In the formula, X represents 20 kinds of natural amino acids (Phe, Leu, Ser, Tyr, Cys, Trp, Pro, His, Gin, Arg, Ile, Met, Thr, Asn, Lys, Val, Ala, Asp, Glu. , Gly). Each X may be the same or different. The subscript next to X indicates the number of amino acids in each case, and C indicates cysteine, alanine, serine, glycine, methionine or threonine. However, at least four of the residues represented by C are cysteine. The subscripts n and m are each independently a natural number in the range of 0 to 500, preferably in the range of 15 to 300.
式（Ｉ）のポリペプチドは、水滴の接触角を、非被覆ガラス表面上で同じ大きさの水滴が形成する接触角（ただし、各測定は室温で実施する）と比較して、少なくとも２０°、好ましくは少なくとも２５°、より好ましくは少なくとも３０°増加させる性質（ガラス表面の被覆後）に特徴がある。 The polypeptide of formula (I) has a water droplet contact angle of at least 20 ° compared to the contact angle formed by water droplets of the same size on an uncoated glass surface (however, each measurement is performed at room temperature). , Preferably at least 25 °, more preferably at least 30 ° increased properties (after coating the glass surface).
Ｃ1〜Ｃ8で示されるアミノ酸は、好ましくはシステインである。しかし、これらは、よく似た大きさの他のアミノ酸、好ましくはアラニン、セリン、トレオニン、メチオニンまたはグリシンに置き換わっていてもよい。しかし、Ｃ1〜Ｃ8位の少なくとも４個は、好ましくは少なくとも５個、より好ましくは少なくとも６個、特に少なくとも７個は、システインである。本発明により用いられるタンパク質中のシステインは、還元型の形で存在していても、相互にジスルフィド架橋して存在していてもよい。分子内のＣ−Ｃ架橋を形成することが、特に少なくとも一個の、好ましくは２個の、より好ましくは３個、最も好ましくは４個の分子内ジスルフィド架橋をすることが特に好ましい。上述のようにシステインを、よく似た大きさのアミノ酸に置換する場合は、相互に分子内ジスルフィド架橋が形成可能なＣ位置が、一対として交換されることが有利である。 The amino acid represented by C 1 to C 8 is preferably cysteine. However, they may be replaced by other amino acids of similar size, preferably alanine, serine, threonine, methionine or glycine. However, at least four C 1 -C 8 position is preferably at least 5, more preferably at least 6, particularly at least 7, cysteine. Cysteine in the protein used according to the present invention may be present in a reduced form or may be present by mutual disulfide crosslinking. It is particularly preferred to form intramolecular CC bridges, especially at least one, preferably 2, more preferably 3, most preferably 4 intramolecular disulfide bridges. As described above, when cysteine is substituted with an amino acid having a similar size, it is advantageous that the C positions capable of forming an intramolecular disulfide bridge with each other are exchanged as a pair.
Ｘで示される位置に、システイン、セリン、アラニン、グリシン、メチオニンまたはスレオニンが使用される場合、前記一般式中の個々のＣ位置の番号は変化する。 When cysteine, serine, alanine, glycine, methionine or threonine is used at the position indicated by X, the number of each individual C position in the general formula varies.
本発明の実施に当たり、一般式（ＩＩ）のハイドロフォビンの使用が好ましい。 In the practice of the present invention, the use of hydrophobins of general formula (II) is preferred.
式中、ＸとＣ、またＸとＣの添字は、それぞれ上記の定義どおりであり、添字ｎとｍは、０〜３５０の範囲の、好ましくは１５〜３００の範囲の数字であり、上記タンパク質は、さらに上述の接触角変化に特徴を有し、Ｃで示される残基のうち少なくとも６個がシステインである。すべてのＣ残基がシステインを含むことが特に好ましい。 In the formula, the subscripts of X and C, and X and C are as defined above, and the subscripts n and m are numbers in the range of 0 to 350, preferably 15 to 300. Is further characterized by the aforementioned contact angle changes, wherein at least 6 of the residues represented by C are cysteine. It is particularly preferred that all C residues contain cysteine.
一般式（ＩＩＩ）のハイドロフォビンの使用が特に好ましい。 The use of hydrophobins of general formula (III) is particularly preferred.
式中、ＸとＣ、またＸとＣの添字は、それぞれ上記の定義どおりであり、添字ｎとｍは、０〜２００の範囲の数字であり、上記タンパク質は、さらに上述の接触角の変化に特徴を持ち、さらにＣで示される残基のうち少なくとも６個がシステインである。すべてのＣ残基が、システインを含むことが特に好ましい。 In the formula, subscripts of X and C and X and C are as defined above, subscripts n and m are numbers in the range of 0 to 200, and the protein further changes in the contact angle as described above. And at least 6 of the residues represented by C are cysteine. It is particularly preferred that all C residues contain cysteine.
残基ＸnとＸmは、自然にハイドロフォビンと結合可能なペプチド配列であってもよい。しかし、残基ＸnとＸmの一方または両方が、自然にハイドロフォビンに結合ないペプチド配列であってもよい。これにはまた、ハイドロフォビン中に自然に発生するペプチド配列に、ハイドロフォビン中で自然に発生しないペプチド配列が延長されているＸn及び／又はＸmの残基も含まれている。 Residues X n and X m may be peptide sequences capable of binding to a hydrophobin naturally. However, one or both of the residues X n and X m may be peptide sequences not bound to naturally hydrophobin. It is also a peptide sequence which occurs naturally in hydrophobins, it is also included residues X n and / or X m peptide sequences that do not occur naturally in the hydrophobin is extended.
Ｘn及び／又はＸmが自然にハイドロフォビンと結合いないペプチド配列である場合は、これらの配列の長さは、一般的には少なくとも２０アミノ酸、好ましくは少なくとも３５アミノ酸である。これらは、例えば、２０〜５００アミノ酸、好ましくは３０〜４００、特に好ましくは３５〜１００アミノ酸の配列であってよい。自然にハイドロフォビンと結合ないこの種の残基を、以下、融合パートナーとも呼ぶこととする。これは、これらのタンパク質が、少なくとも一つのハイドロフォビン部分と融合パートナー部分とからなり、これらが自然にこのような形で一緒に起こらないことを明示するためのものである。融合パートナーとハイドロフォビン部分とからなる融合ハイドロフォビンが、例えば、Ｏ２００６／０８２２５１やＷＯ２００６／０８２２５３、ＷＯ２００６／１３１５６４に開示されている。 When Xn and / or Xm are peptide sequences that do not naturally bind to hydrophobin, the length of these sequences is generally at least 20 amino acids, preferably at least 35 amino acids. These may be, for example, sequences of 20 to 500 amino acids, preferably 30 to 400, particularly preferably 35 to 100 amino acids. This type of residue that does not naturally bind to hydrophobin will be referred to hereinafter as a fusion partner. This is to demonstrate that these proteins consist of at least one hydrophobin part and a fusion partner part, which do not naturally occur together in this way. Fusion hydrophobins comprising a fusion partner and a hydrophobin portion are disclosed in, for example, O2006 / 088251, WO2006 / 082253, and WO2006 / 131564.
この融合パートナー部分は、多種多様なタンパク質から選ぶことができる。一個の融合パートナーのみがハイドロフォビン部分に結合してもよいし、複数の融合パートナーが一つのハイドロフォビン部分に、例えばハイドロフォビン部分のアミノ末端（Ｘn）とカルボキシ末端（Ｘm）とに結合してもよい。しかしながら、例えば二個の融合パートナーが、本発明のタンパク質の一つの位置（ＸnまたはＸm）に結合してもよい。 This fusion partner portion can be selected from a wide variety of proteins. Only one fusion partner may bind to the hydrophobin moiety, or multiple fusion partners may bind to one hydrophobin moiety, eg, the amino terminus (X n ) and carboxy terminus (X m ) of the hydrophobin moiety. And may be combined. However, for example, two fusion partners may bind to one position ( Xn or Xm ) of the protein of the invention.
特に好適な融合パートナーは、微生物中に、特に大腸菌または枯草菌中に自然に生成するタンパク質である。このような融合パートナーの例は、配列ｙａａｄ（配列識別番号：１６、ＷＯ２００６／０８２２５１）、配列ｙａａｅ（配列識別番号：１８、ＷＯ２００６／０８２２５１）、およびチオレドキシンである。極めて好ましいのは、上記配列のフラグメントや誘導体であり、上記配列の一部、例えば７０〜９９％、好ましくは５〜５０％、より好ましくは１０〜４０％（比率はアミノ酸数による）を含むもの、あるいは個々のアミノ酸またはヌクレオチドが上述の配列と較べて異なっているものである。 Particularly preferred fusion partners are proteins that naturally occur in microorganisms, in particular in E. coli or Bacillus subtilis. Examples of such fusion partners are the sequence yaad (SEQ ID NO: 16, WO 2006/082521), the sequence yaae (SEQ ID NO: 18, WO 2006/082521), and thioredoxin. Highly preferred are fragments or derivatives of the above sequence, which contain part of the above sequence, for example 70-99%, preferably 5-50%, more preferably 10-40% (ratio depends on the number of amino acids). Or individual amino acids or nucleotides that differ from the sequence described above.
さらに好ましい実施様態においては、融合ハイドロフォビンは、上述の融合パートナーを持つばかりか、Ｘn基またはＸm基の一つとして、あるいはそのような基の末端要素として、ある「親和性ドメイン」を親和性タグ／テールの形で有している。原理的に明らかなように、親和性タグまたはテールは、特定の相補的な基に相互作用を有するアンカー基を持ち、タンパク質の最終処理や精製を容易とするのに役立つ。このような親和性ドメインの例としては、（Ｈｉｓ）k、（Ａｒｇ）k、（Ａｓｐ）k、（Ｐｈｅ）kまたは（Ｃｙｓ）k基があげられる。なお式中、ｋは、通常１〜１０の自然数である。（Ｈｉｓ）k基が好ましく、その場合、ｋは４〜６である。Ｘn基及び／又はＸm基は、このような親和性ドメインのみからなっていてもよいし、あるいは自然にハイドロフォビンに結合するあるいは結合しないＸn残基またはＸm残基が、末端が除かれた親和性ドメインで延長されていてもよい。 In a further preferred embodiment, the fusion hydrophobin not only has the above-mentioned fusion partner, but also an “affinity domain” as one of the X n or X m groups or as a terminal element of such a group. In the form of an affinity tag / tail. As is apparent in principle, an affinity tag or tail has an anchor group that interacts with a specific complementary group, and serves to facilitate final processing and purification of the protein. Examples of such affinity domains are (His) k , (Arg) k , (Asp) k , (Phe) k or (Cys) k groups. In the formula, k is usually a natural number of 1 to 10. (His) k groups are preferred, in which case k is 4-6. The X n group and / or the X m group may consist of only such an affinity domain, or an X n residue or an X m residue that naturally binds or does not bind to hydrophobin is terminal. It may be extended with an affinity domain from which is removed.
本発明によりハイドロフォビンまたはその誘導体として用いられるタンパク質は、例えばグリコシル化、アセチル化、または化学架橋、例えばグルタルアルデヒドによる化学架橋でそのポリペプチド配列が変化していてもよい。 A protein used as hydrophobin or a derivative thereof according to the present invention may have its polypeptide sequence changed by, for example, glycosylation, acetylation, or chemical crosslinking, for example, chemical crosslinking with glutaraldehyde.
本発明により用いられるハイドロフォビンあるいはその誘導体のもつ一つの性質は、表面がタンパク質で被覆された場合に起こる表面特性の変化である。この表面特性の変化は試験的に測定可能であり、例えば表面のタンパク質での被覆前後の水滴の接触角を測定し、二つの測定値の差を求めることで決めることができる。 One property of hydrophobin or its derivatives used according to the present invention is the change in surface properties that occurs when the surface is coated with protein. This change in surface characteristics can be measured experimentally, and can be determined, for example, by measuring the contact angle of a water droplet before and after coating with surface protein and determining the difference between the two measured values.
当業界の熟練者は、原則として接触角測定の測定方法を知っている。測定は、室温で５μｌの水滴で行い、ガラス板を基材として用いている。接触角の測定方法に好適な詳細な試験条件の例が、試験欄に記載されている。上述の条件下では、本発明により用いられる融合タンパク質は、非被覆ガラス表面上での同じ大きさの水滴の接触角と較べて、少なくとも２０°、好ましくは少なくとも２５°、特に好ましくは少なくとも３０°の接触角の増加を示すという性質を持つ。 A person skilled in the art knows in principle how to measure the contact angle. The measurement is performed with 5 μl of water droplets at room temperature, and a glass plate is used as a substrate. Examples of detailed test conditions suitable for the contact angle measurement method are described in the test column. Under the conditions described above, the fusion protein used according to the invention is at least 20 °, preferably at least 25 °, particularly preferably at least 30 ° compared to the contact angle of the same size water droplets on the uncoated glass surface. It has the property of showing an increase in contact angle.
本発明の実施に当たり特に好ましいハイドロフォビンは、ｄｅｗＡ、ｒｏｄＡ、ｈｙｐＡ、ｈｙｐＢ、ｓｃ３、ｂａｓｆ１、ｂａｓｆ２のタイプのハイドロフォビンである。配列も含めこれらのハイドロフォビンが、例えばＷＯ２００６／８２２５１に開示されている。特に断りのない限り、以下に述べる配列は、ＷＯ２００６／８２２５１に開示されている配列に関係している。これらの配列識別番号を含む一覧表が、ＷＯ２００６／８２２５１の２０頁に示されている。 Particularly preferred hydrophobins in the practice of the present invention are hydrophobins of the type dewA, rodA, hypA, hypB, sc3, basf1, basf2. These hydrophobins, including sequences, are disclosed, for example, in WO 2006/82251. Unless otherwise specified, the sequences described below are related to the sequences disclosed in WO2006 / 82251. A list containing these sequence identification numbers is shown on page 20 of WO 2006/82251.
本発明において特に好適なのは、括弧内のポリペプチド配列を有する融合タンパク質、ｙａａｄ−Ｘａ−ｄｅｗＡ−ｈｉｓ（配列識別番号：２０）、ｙａａｄ−Ｘａ−ｒｏｄＡ−ｈｉｓ（配列識別番号：２２）またはｙａａｄ−Ｘａ−ｂａｓｆ１−ｈｉｓ（配列識別番号：２４）、およびこれらを、特に配列識別番号：１９と２１と２３に示される配列をコードする核酸配列である。ｙａａｄ−Ｘａ−ｄｅｗＡ−ｈｉｓ（配列識別番号：２０）を用いることが特に好ましいであろう。また、配列識別番号２０、２２または２４で示されるポリペプチド配列から始まり、少なくとも一つ、最大１０個、好ましくは５個、より好ましくは全アミノ酸の５％の置換、挿入または欠失により生成し、出発タンパク質の生物学的性質を少なくとも５０％程度保持するタンパク質が、特に好ましい実施様態である。ここで、タンパク質の生物学的性質とは、上述の少なくとも２０°の接触角の変化を意味するものである。 Particularly preferred in the present invention is a fusion protein having a polypeptide sequence in parentheses, yaad-Xa-dewA-his (SEQ ID NO: 20), yaad-Xa-rodA-his (SEQ ID NO: 22) or yaad- Xa-basf1-his (SEQ ID NO: 24), and these are nucleic acid sequences encoding these, in particular the sequences shown in SEQ ID NO: 19 and 21 and 23. It will be particularly preferred to use yaad-Xa-dewA-his (SEQ ID NO: 20). Moreover, it starts from the polypeptide sequence represented by SEQ ID NO: 20, 22, or 24, and is generated by substitution, insertion or deletion of at least 1, at most 10, preferably 5, more preferably 5% of all amino acids. A protein that retains at least about 50% of the biological properties of the starting protein is a particularly preferred embodiment. Here, the biological property of the protein means a change in the contact angle of at least 20 ° as described above.
本発明の実施に当たり特に好適な誘導体は、ｙａａｄ−Ｘａ−ｄｅｗＡ−ｈｉｓ（配列識別番号：２０）、ｙａａｄ−Ｘａ−ｒｏｄＡ−ｈｉｓ（配列識別番号：２２）またはｙａａｄ−Ｘａ−ｂａｓｆ１−ｈｉｓ（配列識別番号：２４）からｙａａｄ融合パートナーを切除した誘導体である。２９４個のアミノ酸を持つ完全なｙａａｄ融合パートナー（配列識別番号：１６）に代えて、切除ｙａａｄ残基を使用することが有利であろう。しかし、切除残基は、少なくとも２０個、好ましくは少なくとも３５個のアミノ酸を含んでいる必要がある。例えば、２０〜２９３個の、好ましくは２５〜２５０個、より好ましくは３５〜１５０個、例えば３５〜１００個のアミノ酸を有する切除残基が使用可能である。このようなタンパク質の一例が、ｙａａｄ４０−Ｘａ−ｄｅｗＡ−ｈｉｓ（配列識別番号：２６、ＰＣＴ／ＥＰ２００６／０６４７２０）であり、これは、４０個のアミノ酸に切断されたｙａａｄ残基を有している。 Particularly preferred derivatives in the practice of the present invention are yaad-Xa-dewA-his (SEQ ID NO: 20), yaad-Xa-rodA-his (SEQ ID NO: 22) or yaad-Xa-basf1-his (sequence It is a derivative obtained by excising the yaad fusion partner from the identification number: 24). It may be advantageous to use a truncated yaad residue instead of the complete yaad fusion partner with 294 amino acids (SEQ ID NO: 16). However, the excision residue should contain at least 20, preferably at least 35 amino acids. For example, excised residues with 20 to 293, preferably 25 to 250, more preferably 35 to 150, for example 35 to 100 amino acids can be used. An example of such a protein is yaad40-Xa-dewA-his (SEQ ID NO: 26, PCT / EP2006 / 064720), which has a yaad residue cleaved into 40 amino acids. .
ハイドロフォビンと一つ以上の融合パートナーとの間の開裂位置を、融合パートナーの開裂と誘導体化されていない純粋なハイドロフォビンの放出に、（例えば、メチオニンでのＢｒＣＮ開裂、Ｘａ因子開裂、エンテロキナーゼ開裂、トロンビン開裂、ＴＥＶ開裂などで）利用できる。 The cleavage position between the hydrophobin and one or more fusion partners can be changed to cleavage of the fusion partner and release of pure hydrophobin not derivatized (eg BrCN cleavage with methionine, factor Xa cleavage, Enterokinase cleavage, thrombin cleavage, TEV cleavage, etc.).
本発明により結晶化助剤として用いられるハイドロフォビンは、化学的に既知のペプチド合成法で、例えばメリフィールド固相合成法により合成できる。
天然型のハイドロフォビンは、適当な方法により天然物から分離できる。例えば、Wosten et al., Eur. J. Cell Bio. 63, 122-129 (1994)あるいはWO96/41882を参照。
Hydrophobin used as a crystallization aid according to the present invention can be synthesized by a chemically known peptide synthesis method, for example, by the Merrifield solid phase synthesis method.
Natural type hydrophobin can be separated from natural products by an appropriate method. See, for example, Wosten et al., Eur. J. Cell Bio. 63, 122-129 (1994) or WO96 / 41882.
タラロミセス・サーモフィルス（Ｔａｌａｒｏｍｙｃｅｓ ｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｓ）からの、融合パートナーを含まないハイドロフォビンの遺伝子組換え製法が、ＵＳ２００６／００４０３４９に記載されている。 US 2006/0040349 describes a method for the genetic recombination of hydrophobins which do not contain a fusion partner from Talaromyces thermophilus.
融合タンパク質は、好ましくは、融合パートナーをコードする核酸配列とハイドロフォビン部分をコードする核酸配列、特にＤＮＡ配列とを結合し、結合した核酸配列の遺伝子発現の結果として所望のタンパク質を宿主生物中に発現させる遺伝子組換え法により製造される。このような製造方法が、例えばＷＯ２００６／０８２２５１またはＷＯ２００６／０８２２５３に開示されている。これらの融合パートナーは、ハイドロフォビンの製造を非常に容易とする。融合ハイドロフォビンは、遺伝子組換え法により、融合パートナーを持たないハイドロフォビンより明らかに良い収率で生産される。 The fusion protein preferably binds a nucleic acid sequence encoding a fusion partner and a nucleic acid sequence encoding a hydrophobin moiety, particularly a DNA sequence, and results in the desired protein in the host organism as a result of gene expression of the combined nucleic acid sequence. It is produced by a gene recombination method to be expressed. Such a manufacturing method is disclosed in, for example, WO2006 / 082251 or WO2006 / 082253. These fusion partners make the production of hydrophobins very easy. Fusion hydrophobins are produced in significantly better yields than hydrophobins without a fusion partner by genetic recombination.
遺伝子組換え法により宿主生物から生産された融合ハイドロフォビンは、原則として既知の方法で最終処理し、既知のクロマトグラフ法により精製することができる。 In principle, the fusion hydrophobin produced from the host organism by the genetic recombination method can be finally treated by a known method and purified by a known chromatographic method.
ある好ましい実施様態においては、ＷＯ２００６／０８２２５３の１１／１２頁に開示されている最終処理精製方法を利用する。このために、培養細胞をまず培養培地から分離し、破砕し、細胞デブリを封入体から除去する。後者は遠心分離により有利に行われうる。最終的に封入体を、原則として既知の方法により、例えば酸、塩基及び／又は界面活性剤を用いて破砕し、融合ハイドロフォビンを放出させる。本発明により使用される融合ハイドロフォビンを含む封入体は、０．１ＭのＮａＯＨを用いた場合でも、通常約１時間以内に完全に溶解する。 In a preferred embodiment, the final processing purification method disclosed on page 11/12 of WO 2006/082253 is utilized. For this purpose, the cultured cells are first separated from the culture medium, disrupted, and the cell debris is removed from the inclusion bodies. The latter can be advantageously performed by centrifugation. The inclusion bodies are finally crushed by known methods, for example using acids, bases and / or surfactants, to release the fused hydrophobin. Inclusion bodies containing the fusion hydrophobin used according to the present invention are usually completely dissolved within about 1 hour even when 0.1 M NaOH is used.
得られる溶液は、精製することなく本発明の実施に用いることができる。しかし、これらの融合ハイドロフォビンを溶液から固体として分離することもできる。ＷＯ２００６／０８２２５３の１２頁に記載のように、噴霧乾燥により分離することも好ましい。単純化された最終処理と精製法により得られる製品は、一般的には、約８０〜９０質量％のタンパク質と残りの細胞デブリを含んでいる。融合ハイドロフォビンの量は、融合体や発酵条件により変わるが、一般的には全タンパク質の量に対して３０〜８０質量％の範囲である。 The resulting solution can be used in the practice of the present invention without purification. However, these fused hydrophobins can also be separated from the solution as a solid. It is also preferable to separate by spray drying, as described on page 12 of WO2006 / 082253. Products obtained by simplified final processing and purification methods generally contain about 80-90% by weight protein and the remaining cell debris. The amount of fusion hydrophobin varies depending on the fusion product and fermentation conditions, but is generally in the range of 30 to 80% by mass with respect to the total protein.
分離融合ハイドロフォビンを含む製品は、固体として保存してもよいし、特定の望ましい媒体中に溶解して使用することもできる。 The product containing the separated fusion hydrophobin may be stored as a solid or used dissolved in a specific desired medium.
本発明の実施に当たり、これらの融合ハイドロフォビンを上のように用いることもできるし、融合パートナーの切断・除去後に「純粋な」ハイドロフォビンとして用いることでもできる。封入体の分離とその溶解後に、切断を行うことが有益である。 In practicing the present invention, these fusion hydrophobins can be used as described above, or as "pure" hydrophobins after cleavage and removal of the fusion partner. It is beneficial to cleave after the inclusion bodies have been separated and dissolved.
本発明によれば、これらのハイドロフォビンは、ハイドロフォビン存在下で結晶化に影響を与える、固体の結晶化助剤として用いられる。 According to the present invention, these hydrophobins are used as solid crystallization aids that affect crystallization in the presence of hydrophobins.
本発明のある好ましい実施様態は、液相からの固体の結晶化である。この液相は、一種以上の溶媒と、溶解した固体及び／又は製造用出発原料、上記ハイドロフォビン、及び必要に応じて他の成分、例えば他の副原料を含んでいる。結晶化される固体とハイドロフォビンがその中で十分な溶解度を持つ限り、この溶媒または溶媒混合物の選択には、原則として制限がない。当業界の熟練者は、結晶化される固体に応じて適当な選択をするであろう。 One preferred embodiment of the present invention is the solid crystallization from the liquid phase. This liquid phase contains one or more solvents and dissolved solids and / or starting materials for production, the hydrophobin, and optionally other components such as other auxiliary materials. As long as the solid to be crystallized and the hydrophobin have sufficient solubility therein, the choice of this solvent or solvent mixture is in principle unlimited. Those skilled in the art will make an appropriate choice depending on the solid to be crystallized.
これらの液相は好ましくは水相を含んでいる。「水相」とは、用いる溶媒が、使用溶媒の総量に対して少なくとも５０質量％の水を含むことを意味するものとする。この水分率は、好ましくは少なくとも７０質量％であり、より好ましくは少なくとも９０質量％である。併用可能な溶媒には、水混和性の溶媒、例えばメタノール、エタノールまたはプロパノールなどのアルコールが含まれる。この溶媒が、水のみを含んでいることが極めて好ましい。 These liquid phases preferably contain an aqueous phase. “Aqueous phase” means that the solvent used contains at least 50% by weight of water relative to the total amount of solvent used. This moisture content is preferably at least 70% by weight, more preferably at least 90% by weight. Solvents that can be used in combination include water-miscible solvents such as alcohols such as methanol, ethanol or propanol. It is highly preferred that this solvent contains only water.
この水相のｐＨは、当業界の熟練者が、結晶化される固体の種類と固体に望まれる性質に応じて選ぶことができる。本発明によれば、これらのハイドロフォビン、好ましくは融合ハイドロフォビンを、ｐＨ≧４で、特にｐＨが４〜１３で、使用することが好ましい。このｐＨ範囲は、好ましくは５〜１３であり、より好ましくは６〜１２、最も好ましくは７〜１１である。 The pH of the aqueous phase can be selected by those skilled in the art depending on the type of solid to be crystallized and the properties desired for the solid. According to the invention, it is preferred to use these hydrophobins, preferably fusion hydrophobins, with a pH ≧ 4, in particular with a pH of 4-13. This pH range is preferably 5 to 13, more preferably 6 to 12, and most preferably 7 to 11.
使用するハイドロフォビンの量は、当業界の熟練者が、結晶化される固体の種類と固体に望まれる性質に応じて選ぶことができる。一般に、水相の全構成成分の総量に対して１質量％未満の量が有利となるであろう。これらのハイドロフォビンは、好ましくは０．００１質量％〜１質量％の量で、より好ましくは０．００１〜０．２質量％の量で使用される。 The amount of hydrophobin used can be selected by those skilled in the art depending on the type of solid to be crystallized and the properties desired for the solid. In general, an amount of less than 1% by weight relative to the total amount of all components of the aqueous phase will be advantageous. These hydrophobins are preferably used in an amount of 0.001% to 1% by mass, more preferably 0.001 to 0.2% by mass.
原則として、あらゆる種類の液相からの結晶化プロセスが可能である。一つの可能性は、例えば、固体の飽和溶液を使用し、溶媒の蒸発、冷却または固体が不溶性の他の溶媒の混合により固体の結晶化が誘起される結晶化プロセスである。もう一つの可能性は、可溶性成分間の相互反応により水相中で固体が生成する反応性沈殿である。 In principle, crystallization processes from all kinds of liquid phases are possible. One possibility is a crystallization process using, for example, a saturated solution of a solid, in which crystallization of the solid is induced by evaporation of the solvent, cooling or mixing of other solvents in which the solid is insoluble. Another possibility is a reactive precipitation in which a solid forms in the aqueous phase by interaction between soluble components.
ある特に好ましい本発明の実施様態では、上述の融合ハイドロフォビンを使用する。例えば、ｙａａｄ−Ｘａ−ｄｅｗＡ−ｈｉｓ（配列識別番号：２０）が使用可能であり、特に、切断されたｙａａｄ残基を持つタンパク質、例えばｙａａｄ４０−Ｘａ−ｄｅｗＡ−ｈｉｓが使用可能である。上述の単純化された精製プロセスによって得られる製品を用いることが有利である。 In one particularly preferred embodiment of the invention, the fusion hydrophobin described above is used. For example, yaad-Xa-dewA-his (SEQ ID NO: 20) can be used, and in particular, a protein having a cleaved yaad residue, such as yaad40-Xa-dewA-his can be used. It is advantageous to use products obtained by the simplified purification process described above.
これらのハイドロフォビンは、無機固体と有機固体両方の液相からの結晶化の助剤として有用である。これらのハイドロフォビンは、セッコウ（ＣａＳＯ4・２Ｈ2Ｏ）の結晶化助剤として特に有用である。針状微結晶に代えて、水相から分離がより簡単で、明らかに長さ／厚み比が小さな、より緻密な微結晶が得られる。 These hydrophobins are useful as crystallization aids from the liquid phase of both inorganic and organic solids. These hydrophobins are particularly useful as crystallization aids for gypsum (CaSO 4 .2H 2 O). Instead of acicular microcrystals, finer crystallites are obtained that are easier to separate from the aqueous phase and obviously have a smaller length / thickness ratio.
これらのハイドロフォビンは、炭酸カルシウムの結晶化に極めて有用である。 These hydrophobins are extremely useful for crystallization of calcium carbonate.
ある好ましい本発明の実施様態においては、ハイドロフォビンは、水相から結晶化させ、水相から生成した固体を分離する固体の製造方法で使用することができる。本方法は、特に好ましくはセッコウの除去方法となろう。 In a preferred embodiment of the present invention, the hydrophobin can be used in a solid production method that crystallizes from an aqueous phase and separates the solid produced from the aqueous phase. This method will particularly preferably be a method for removing gypsum.
結晶化の工程と好ましい条件は、既に述べた。固体、好ましくはセッコウは、当業界の熟練者には既知の方法で、例えば濾過により、あるいはいろいろな固体から液体を分離する方法の組み合わせにより除去可能である。分離後、湿った固体を乾燥してさらに加工することもできる。 The crystallization process and preferred conditions have already been described. The solid, preferably gypsum, can be removed by methods known to those skilled in the art, for example by filtration or by a combination of methods for separating liquids from various solids. After separation, the wet solid can be dried and further processed.
本発明の方法は、特に排煙脱硫プロセスの一工程を含んでいる。ある排煙脱硫プロセスにおいては、第一段目では、排煙中に存在するガス状のＳＯ2が、当業界の熟練者には既知の洗浄機でＣａＣＯ3の水懸濁液と反応させられてＣａＳＯ3を形成し、これがＯ2で酸化させられてＣａＳＯ4を形成し、ＣａＳＯ4・２Ｈ2Ｏとして析出する。このように、反応によりセッコウが水相中で連続的に形成される。結晶型をコントロールするために、ハイドロフォビンが上記の濃度でプロセス水中に添加される。 The method of the present invention specifically includes one step of the flue gas desulfurization process. In one flue gas desulfurization process, in the first stage, gaseous SO 2 present in the flue gas is reacted with an aqueous suspension of CaCO 3 in a washing machine known to those skilled in the art. Te forms the CaSO 3, which is oxidized with O 2 to form a CaSO 4, precipitated as CaSO 4 · 2H 2 O. Thus, gypsum is continuously formed in the aqueous phase by the reaction. In order to control the crystal form, hydrophobin is added to the process water at the above concentration.
排煙脱硫プロセスは、当業界の熟練者には既知のものである。ＳＯ2とＣａＯ3の反応は、例えば向流で行われる。生成するセッコウの結晶は、まず液体サイクロン中で濃縮セッコウ懸濁液として分離され、次いで濾過、洗浄、乾燥により固体として回収される。さらなる詳細については、「硫酸カルシウム−３．２排煙脱硫（ＦＤＧ）セッコウ」、ウルマン工業化学辞典(Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry)、第７版、２００６年、電子版、Wiley-VCH, Weinheim, New York 2006、及びその中に引用される引用文献を参照されたい。次いで、生成するセッコウは、焼成された（無水物）後、例えば建材産業において既知の方法で使用される。 The flue gas desulfurization process is known to those skilled in the art. The reaction between SO 2 and CaO 3 is performed, for example, in countercurrent. The resulting gypsum crystals are first separated as a concentrated gypsum suspension in a hydrocyclone and then recovered as a solid by filtration, washing and drying. For further details, see “Calcium sulfate-3.2 flue gas desulfurization (FDG) gypsum”, Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry, 7th edition, 2006, electronic edition, Wiley-VCH, Weinheim, New See York 2006 and the references cited therein. The gypsum produced is then fired (anhydride) and then used in a known manner, for example in the building materials industry.
以下、実施例により本発明を説明する。 Hereinafter, the present invention will be described by way of examples.
ハイドロフォビンの合成
以下の例では、完全な融合パートナーｙａａｄを持つ融合ハイドロフォビン（ｙａａｄ−Ｘａ−ｄｅｗＡ−ｈｉｓ；以下、ハイドロフォビンＡと称す）と、４０アミノ酸に切断された融合パートナーを持つ融合ハイドロフォビン、ｙａａｄ４０−Ｘａ−ｄｅｗＡ−ｈｉｓ（ハイドロフォビンＢ）とを利用する。これらは、ＷＯ２００６／０８２２５３に記載の方法により合成した。
Synthesis of Hydrophobin In the following example, a fusion hydrophobin having a complete fusion partner yaad (yaad-Xa-dewA-his; hereinafter referred to as hydrophobin A) and a fusion partner cleaved to 40 amino acids are shown. The fusion hydrophobin which has, yaad40-Xa-dewA-his (hydrophobin B) is utilized. These were synthesized by the method described in WO2006 / 082253.
これらの生成物は、ＷＯ２００６／８２２５３の実施例９の単純化された精製プロセスにより最終処理し、同文献の例１０に記載のようにして噴霧乾燥した。得られた乾燥生成物の総タンパク質含量は、いずれの場合も約７０〜９５質量％であり、ハイドロフォビン含量は総タンパク質含量に対して約４０〜９０質量％であった。これらの生成物は、そのまま試験に用いた。 These products were final processed by the simplified purification process of Example 9 of WO 2006/82253 and spray dried as described in Example 10 of that document. The total protein content of the dry product obtained was in each case about 70-95% by mass, and the hydrophobin content was about 40-90% by mass relative to the total protein content. These products were used for testing as they were.
性能試験：ガラス上の水滴の接触角変化による融合ハイドロフォビンの特性評価
基材：ガラス（窓ガラス、スードドイチェガラス、独国）
試験では、噴霧乾燥後の融合ハイドロフォビンを含む生成物を、ｐＨ４の５０ｍＭ−酢酸ナトリウムと０．１質量％のポリオキシエチレン（２０）ソルビタンモノラウレート（ツイーン（Ｒ）２０）との存在下で水中に溶解した。生成物の濃度：水溶液中１００μｇ／ｍＬ
方法：
−ガラススライドを一夜加熱（温度：８０℃）、次いで蒸留水中で塗布洗浄、
−次いで、加熱（１０分／８０℃／１％−ドデシル硫酸ナトリウム（ＳＤＳ）の蒸留水溶液）、
−蒸留水中で洗浄。
Performance test: Characteristic evaluation of fusion hydrophobin by changing the contact angle of water droplets on glass Base material: Glass (window glass, pseudo Deutsch glass, Germany)
In the test, the product containing the fused hydrophobin after spray drying is present in the presence of 50 mM sodium acetate at
Method:
-Heat the glass slide overnight (temperature: 80 ° C), then apply and wash in distilled water,
-Heating (10 min / 80 ° C / 1% -distilled aqueous solution of sodium dodecyl sulfate (SDS)),
-Wash in distilled water.
試料を風乾し、室温で５μｌの水滴の接触角（°）の測定に使用した。 Samples were air dried and used to measure the contact angle (°) of 5 μl water drops at room temperature.
接触角の測定は、データフィジックス接触角システムＯＣＡ１５＋とソフトウェアＳＣＡ２０．２．０（２００２年１１月）を使用して行った。測定は、製造メーカーの指示に従って行った。 The contact angle was measured using a data physics contact angle system OCA15 + and software SCA20.2.0 (November 2002). The measurement was performed according to the manufacturer's instructions.
未処理ガラスの接触角は、１５°〜３０°±５°であった。融合ハイドロフォビンｙａａｄ−Ｘａ−ｄｅｗＡ−ｈｉｓ6の塗膜は、３０°を超える接触角の増加をもたらした。融合ハイドロフォビンｙａａｄ４０−Ｘａ−ｄｅｗＡ−ｈｉｓでの塗膜も、同様に３０°を超える接触角の増加をもたらした。 The contact angle of the untreated glass was 15 ° -30 ° ± 5 °. The coating of fused hydrophobin yaad-Xa-dewA-his 6 resulted in an increase in contact angle over 30 °. A coating with the fused hydrophobin yaad40-Xa-dewA-his also resulted in an increase in contact angle exceeding 30 °.
セッコウの結晶化試験
一般的な作業方法
完全脱イオン水中のＣａＳＯ4・２Ｈ2Ｏの飽和水溶液を調整した（濃度：約２ｇ／ｌ）。この溶液に、それぞれハイドロフォビンＡとハイドロフォビンＢを混合し、セッコウ溶液中の噴霧乾燥生成物の濃度が約０．１ｇ／ｌとなるようにした。これらの溶液のｐＨを、それぞれＨＣｌとＮａＯＨで調整した。これらの水溶液／水分散液は、ひだ状フィルター（約１０μｍ）で濾過した。その後、各溶液の約２５ｍｌをペトリ皿に移し、室温で約２４時間かけて水を蒸着させた。ハイドロフォビン無添加の溶液を比較のため使用した。
Gypsum crystallization test General working method A saturated aqueous solution of CaSO 4 · 2H 2 O in fully deionized water was prepared (concentration: about 2 g / l). Hydrophobin A and hydrophobin B were mixed with this solution, respectively, so that the concentration of the spray-dried product in the gypsum solution was about 0.1 g / l. The pH of these solutions was adjusted with HCl and NaOH, respectively. These aqueous solutions / dispersions were filtered through a pleated filter (about 10 μm). Thereafter, about 25 ml of each solution was transferred to a Petri dish, and water was evaporated at room temperature for about 24 hours. A solution without hydrophobin was used for comparison.
生成したセッコウの結晶形を、オリンパスのＢＨ−２顕微鏡で比較した。図１〜図６は、それぞれ得られた結晶の顕微鏡写真（倍率：４０倍、いずれの場合も粒子径は約０．０１〜０．１ｍｍ）である。 The crystal form of the gypsum produced was compared using an Olympus BH-2 microscope. 1 to 6 are micrographs of the obtained crystals (magnification: 40 times, in each case the particle diameter is about 0.01 to 0.1 mm).
図１〜図６は、セッコウの結晶型がハイドロフォビンで変化することを示している。助剤無添加でｐＨ８で沈殿したセッコウは、長さ／厚み比率が約１０の針状物である（図１）。ハイドロフォビンＡを添加してｐＨ８で沈殿したセッコウ（図２）またはハイドロフォビンＢを添加したもの（図３）には、もはや針状物が含まれず、代わって長さ／厚み比率が約２〜３である比較的緻密なプリズム状物が得られる。ハイドロフォビン無添加の試験と比較して、針の長さが明らかに小さい。このような緻密な粒子は、濾過性能に優れる。 1 to 6 show that the crystal form of gypsum changes with hydrophobin. The gypsum precipitated at pH 8 with no additive added is a needle-like material having a length / thickness ratio of about 10 (FIG. 1). Gypsum precipitated at pH 8 with addition of hydrophobin A (FIG. 2) or hydrophobin B (FIG. 3) no longer contains needles and instead has a length / thickness ratio of about A comparatively dense prismatic product of 2 to 3 is obtained. The needle length is clearly smaller compared to the test without hydrophobin. Such dense particles are excellent in filtration performance.
すべてのｐＨ値において（図４〜６）、ハイドロフォビンにより針の長さが低下する。この効果は、アルカリ性のｐＨ領域において最も大きく（図１〜３と図６）、ここでは、ほぼ独占的にプリズム状物が得られ、針状物はもはや存在しない。 At all pH values (FIGS. 4-6), hydrophobin reduces needle length. This effect is greatest in the alkaline pH range (FIGS. 1-3 and 6), where prisms are obtained almost exclusively and needles are no longer present.
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