JP2001161360A - 固定化リパーゼ及びそれを用いる有機化合物の製造方法 - Google Patents
固定化リパーゼ及びそれを用いる有機化合物の製造方法Info
- Publication number
- JP2001161360A JP2001161360A JP35098099A JP35098099A JP2001161360A JP 2001161360 A JP2001161360 A JP 2001161360A JP 35098099 A JP35098099 A JP 35098099A JP 35098099 A JP35098099 A JP 35098099A JP 2001161360 A JP2001161360 A JP 2001161360A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- immobilized
- lipase
- immobilized lipase
- cellulose
- reaction
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
Abstract
(57)【要約】
【課題】反応活性が高く継続し、機械的強度、加工性が
良好な固定化リパーゼと有機化合物の製造法を提供す
る。 【解決手段】セルロース誘導体と多価金属アルコキシド
からなるゲル繊維に固定化されたリパーゼを用いて、加
水分解、エステル化及びエステル交換反応による有機化
合物を製造する。
良好な固定化リパーゼと有機化合物の製造法を提供す
る。 【解決手段】セルロース誘導体と多価金属アルコキシド
からなるゲル繊維に固定化されたリパーゼを用いて、加
水分解、エステル化及びエステル交換反応による有機化
合物を製造する。
Description
【０００１】
【発明の属する技術分野】本発明は、新規な固定化リパ
ーゼ及びそれを用いる有機化合物の製造方法に関する。
ーゼ及びそれを用いる有機化合物の製造方法に関する。
【０００２】
【従来の技術】酵素や菌体を触媒とする有機化合物の合
成は、穏和な反応条件、反応特異性・選択性の観点から
近年盛んに研究がなされている。リパーゼは水溶性溶媒
中では加水分解を、一方有機溶媒中ではエステル化また
はエステル交換反応を触媒する応用範囲の広い酵素であ
るとともに補酵素を必要とせず、また比較的安定であり
経済的にも得易い酵素である。特にエナンチオ選択的な
加水分解またはエステル化、エステル交換反応を利用し
て医薬品、農薬または天然物合成への応用が盛んに研究
されている。
成は、穏和な反応条件、反応特異性・選択性の観点から
近年盛んに研究がなされている。リパーゼは水溶性溶媒
中では加水分解を、一方有機溶媒中ではエステル化また
はエステル交換反応を触媒する応用範囲の広い酵素であ
るとともに補酵素を必要とせず、また比較的安定であり
経済的にも得易い酵素である。特にエナンチオ選択的な
加水分解またはエステル化、エステル交換反応を利用し
て医薬品、農薬または天然物合成への応用が盛んに研究
されている。
【０００３】酵素や菌体は有機溶媒等に不安定なものが
多いため安定化したり、また反応後の生成物との分離・
回収を容易にするために、適当な担体に固定化して用い
る方法が提案されまた実用化されている。固定化の方法
としては反応液に不溶性のシリカ、アルミナ等の無機物
質、アガロース、セルロースやアルギン酸等の天然高分
子またはポリウレタン、ポリアクリルアミド、イオン交
換樹脂等の合成高分子を担体として共有結合、イオン結
合または物理的吸着により固定化する。または高分子ゲ
ル、マイクロカプセル、リポソーム等で包括する方法が
ある。この包括固定化法は酵素の離脱が起こりにくく、
大規模固定化に適しており、工業的生産によく使われて
来ている（千畑一郎編「固定化生体触媒」講談社サイエ
ンテクフイック（１９８６））。アルギン酸ゲル、カラ
ギーナンゲルが包括固定化法によく使用されているが、
イオン濃度が高い溶液やリン酸系緩衝液中で劣化し易
く、機械的強度が不十分（充填による圧密化）という問
題点を有する。
多いため安定化したり、また反応後の生成物との分離・
回収を容易にするために、適当な担体に固定化して用い
る方法が提案されまた実用化されている。固定化の方法
としては反応液に不溶性のシリカ、アルミナ等の無機物
質、アガロース、セルロースやアルギン酸等の天然高分
子またはポリウレタン、ポリアクリルアミド、イオン交
換樹脂等の合成高分子を担体として共有結合、イオン結
合または物理的吸着により固定化する。または高分子ゲ
ル、マイクロカプセル、リポソーム等で包括する方法が
ある。この包括固定化法は酵素の離脱が起こりにくく、
大規模固定化に適しており、工業的生産によく使われて
来ている（千畑一郎編「固定化生体触媒」講談社サイエ
ンテクフイック（１９８６））。アルギン酸ゲル、カラ
ギーナンゲルが包括固定化法によく使用されているが、
イオン濃度が高い溶液やリン酸系緩衝液中で劣化し易
く、機械的強度が不十分（充填による圧密化）という問
題点を有する。
【０００４】
【発明が解決しようとする課題】固定化リパーゼを種々
の有機化合物の合成に利用する検討も報告されている
（例えばＶ．Ｍ．Ｂａｌｃａｏ，Ａ．Ｌ．Ｐａｉｖａ，
Ｆ．Ｘ．Ｍａｌｃａｔａ，Ｅｎｚｙｍｅ ａｎｄ Ｍｉ
ｃｒｏｂｉａｌ Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ １８（１９９
６），３９２〜４１６）。しかしながらそれらの方法
は、酵素の離脱が起こり易い、反応活性が充分でない、
劣化や機械的強度が充分でない等の問題点を有する。ま
たテトラエトキシシラン等の加水分解によるゾルーゲル
転移を利用したシリカガラス中に包括固定化する方法も
検討されている（Ｍ．Ｔ．Ｒｅｅｔｚ，Ａ．Ｚｏｎｔ
ａ，Ｊ．Ｓｉｍｐｅｌｋａｍｐ，Ｂｉｏｔｅｃｈ ａｎ
ｄ Ｂｉｏｅｎｇ．，４９（１９９６），５２７〜５３
４）が、これらの方法においては数日の乾燥と粉砕を行
って使用する必要がある。このような状況から反応活性
が高くしかもそれが継続し、かつ機械的強度があり、加
工性のよい固定化法の開発が望まれている。
の有機化合物の合成に利用する検討も報告されている
（例えばＶ．Ｍ．Ｂａｌｃａｏ，Ａ．Ｌ．Ｐａｉｖａ，
Ｆ．Ｘ．Ｍａｌｃａｔａ，Ｅｎｚｙｍｅ ａｎｄ Ｍｉ
ｃｒｏｂｉａｌ Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ １８（１９９
６），３９２〜４１６）。しかしながらそれらの方法
は、酵素の離脱が起こり易い、反応活性が充分でない、
劣化や機械的強度が充分でない等の問題点を有する。ま
たテトラエトキシシラン等の加水分解によるゾルーゲル
転移を利用したシリカガラス中に包括固定化する方法も
検討されている（Ｍ．Ｔ．Ｒｅｅｔｚ，Ａ．Ｚｏｎｔ
ａ，Ｊ．Ｓｉｍｐｅｌｋａｍｐ，Ｂｉｏｔｅｃｈ ａｎ
ｄ Ｂｉｏｅｎｇ．，４９（１９９６），５２７〜５３
４）が、これらの方法においては数日の乾燥と粉砕を行
って使用する必要がある。このような状況から反応活性
が高くしかもそれが継続し、かつ機械的強度があり、加
工性のよい固定化法の開発が望まれている。
【０００５】
【課題を解決するための手段】本発明者は前記の課題を
解決するため鋭意研究をおこなった結果、セルロース誘
導体と多価金属アルコキシドからなるゲル繊維に固定化
されたリパーゼが反応活性が高く継続し、機械的強度が
あり、成形加工が容易なことを見出し、本発明を完成し
た。
解決するため鋭意研究をおこなった結果、セルロース誘
導体と多価金属アルコキシドからなるゲル繊維に固定化
されたリパーゼが反応活性が高く継続し、機械的強度が
あり、成形加工が容易なことを見出し、本発明を完成し
た。
【０００６】即ち、本発明は、（１）セルロース誘導体
と多価金属アルコキシドからなるゲル繊維に固定化され
てなる固定化リパーゼ、（２）セルロース誘導体がエチ
ルセルロース、酢酸セルロース、プロピオン酸セルロー
ス、酢酸セルロースブチレート、ニトロセルロースまた
はヒドロキシプロピルセルロースであり、多価金属アル
コキシドがシリコン、チタン、ジルコニウム、ニオブ、
タンタルまたはハフニウムのアルコキシドから生成され
るゲルである（１）に記載の固定化リパーゼ、（３）
（１）又は（２）に記載の固定化リパーゼを触媒として
用い、加水分解反応、エステル化反応またはエステル交
換反応を行うことを特徴とする有機化合物の製造方法、
関する。
と多価金属アルコキシドからなるゲル繊維に固定化され
てなる固定化リパーゼ、（２）セルロース誘導体がエチ
ルセルロース、酢酸セルロース、プロピオン酸セルロー
ス、酢酸セルロースブチレート、ニトロセルロースまた
はヒドロキシプロピルセルロースであり、多価金属アル
コキシドがシリコン、チタン、ジルコニウム、ニオブ、
タンタルまたはハフニウムのアルコキシドから生成され
るゲルである（１）に記載の固定化リパーゼ、（３）
（１）又は（２）に記載の固定化リパーゼを触媒として
用い、加水分解反応、エステル化反応またはエステル交
換反応を行うことを特徴とする有機化合物の製造方法、
関する。
【０００７】
【発明の実施の形態】以下、本発明の固定化リパーゼお
よびそれを用いる有機化合物の製造法を詳細に説明す
る。本発明に使用しうるリパーゼとしてはPseudomonas
cepacia、Pseudomonas fragi、Pseudomonas sp．、
Pseudomonas fluorescens、Candida antarctica、Can
dida rugosa、Candida sp．、Aspergillus niger、M
ucor javanicus、Penicillium camembertii、Porcine
pancreas 等を起源とするリパーゼが挙げられ、これ
らは市販されているものが利用できる。
よびそれを用いる有機化合物の製造法を詳細に説明す
る。本発明に使用しうるリパーゼとしてはPseudomonas
cepacia、Pseudomonas fragi、Pseudomonas sp．、
Pseudomonas fluorescens、Candida antarctica、Can
dida rugosa、Candida sp．、Aspergillus niger、M
ucor javanicus、Penicillium camembertii、Porcine
pancreas 等を起源とするリパーゼが挙げられ、これ
らは市販されているものが利用できる。
【０００８】セルロース誘導体としてはエチルセルロー
ス、酢酸セルロース、プロピオン酸セルロース、酢酸セ
ルロースブチレート、ニトロセルロース、ヒドロキシプ
ロピルセルロース等が使用しうるセルロース誘導体の例
として挙げられるがこれらのうち、酢酸セルロースの使
用が好ましい。
ス、酢酸セルロース、プロピオン酸セルロース、酢酸セ
ルロースブチレート、ニトロセルロース、ヒドロキシプ
ロピルセルロース等が使用しうるセルロース誘導体の例
として挙げられるがこれらのうち、酢酸セルロースの使
用が好ましい。
【０００９】又使用しうる多価金属アルコキシドの具体
例としてはシリコン、チタン、ジルコニウム、ニオブ、
タンタル、またはハフニウムのメトキシド、エトキシ
ド、ｎープロポキシド、ｉｓｏープロポキシド、ｎーブ
トキシド、ｉｓｏーブトキシド、ｔｅｒｔーブトキシド
等を挙げることができる。これらのうちチタンアルコキ
シド、ジルコニウムアルコキシドが好ましい。
例としてはシリコン、チタン、ジルコニウム、ニオブ、
タンタル、またはハフニウムのメトキシド、エトキシ
ド、ｎープロポキシド、ｉｓｏープロポキシド、ｎーブ
トキシド、ｉｓｏーブトキシド、ｔｅｒｔーブトキシド
等を挙げることができる。これらのうちチタンアルコキ
シド、ジルコニウムアルコキシドが好ましい。
【００１０】本発明のセルロース誘導体と金属アルコキ
シドからなるゲル繊維に固定化されたリパーゼの製造方
法の例を下記に示す。
シドからなるゲル繊維に固定化されたリパーゼの製造方
法の例を下記に示す。
【００１１】酢酸セルロース（ＣＡ）をアセトンに溶解
した溶液にリパーゼを加えて分散し、この分散液をチタ
ンアルコキシドのアセトン溶液に滴下またはノズルを通
して押し出すと粒状または繊維状のリパーゼが包括固定
化されたＣＡーチタン複合体ゲルを得る。３０分保持し
た後取り出し、アセトンまたはエタノールで洗浄し、リ
ン酸緩衝液（ｐＨ７．２）に一昼夜浸した後、水洗し反
応の触媒として供する。セルロース誘導体の有機溶媒に
溶解する濃度は５〜３０重量％であり、多価金属アルコ
キシドの有機溶媒に溶解する濃度は１〜３０重量％であ
る。リパーゼはセルロース誘導体の有機溶媒に溶解した
液に対して１〜２０重量％の割合で添加し分散する。ゲ
ル繊維中に含まれるリパーゼは２〜１０重量％が好まし
い。
した溶液にリパーゼを加えて分散し、この分散液をチタ
ンアルコキシドのアセトン溶液に滴下またはノズルを通
して押し出すと粒状または繊維状のリパーゼが包括固定
化されたＣＡーチタン複合体ゲルを得る。３０分保持し
た後取り出し、アセトンまたはエタノールで洗浄し、リ
ン酸緩衝液（ｐＨ７．２）に一昼夜浸した後、水洗し反
応の触媒として供する。セルロース誘導体の有機溶媒に
溶解する濃度は５〜３０重量％であり、多価金属アルコ
キシドの有機溶媒に溶解する濃度は１〜３０重量％であ
る。リパーゼはセルロース誘導体の有機溶媒に溶解した
液に対して１〜２０重量％の割合で添加し分散する。ゲ
ル繊維中に含まれるリパーゼは２〜１０重量％が好まし
い。
【００１２】本発明の固定化リパーゼは、水溶媒中での
エステルの加水分解反応、有機溶媒中でのエステル化反
応またはエステル交換反応の触媒となる。これらの反応
で原料又は目的とされるエステル類としては、置換基を
有していてもよい脂肪族または脂環族の一級または二級
アルコール類、ジオール類またはトリオール類と、置換
基を有していてもよい脂肪族カルボン酸類または芳香族
カルボン酸とのエステル等が挙げられる。置換基として
はビニル基、アリル基、アミノ基、アルキルアミノ基、
フッ素、塩素、臭素、ヨウ素、トリフロロ基、アルコキ
シ基、フェノキシ基、フェニル基、ナフチル基、チオエ
ーテル基、スルホン基、カルボン酸エステル基、グリシ
ジル基、ニトリル基またはヘテロ環等を挙げることがで
きる。脂環族アルコール類としてはシクロペンタン、シ
クロペンテン、シクロヘキサン、シクロヘキセン、シク
ロヘプタン等のシクロアルカンまたはシクロアルケンに
結合したアルコール類、ジオール類またはトリオール類
である。エステル交換反応に供しうるアシルドナーエス
テルの具体例としてはビニルアセテートまたはプロペニ
ルアセテートが好ましい。
エステルの加水分解反応、有機溶媒中でのエステル化反
応またはエステル交換反応の触媒となる。これらの反応
で原料又は目的とされるエステル類としては、置換基を
有していてもよい脂肪族または脂環族の一級または二級
アルコール類、ジオール類またはトリオール類と、置換
基を有していてもよい脂肪族カルボン酸類または芳香族
カルボン酸とのエステル等が挙げられる。置換基として
はビニル基、アリル基、アミノ基、アルキルアミノ基、
フッ素、塩素、臭素、ヨウ素、トリフロロ基、アルコキ
シ基、フェノキシ基、フェニル基、ナフチル基、チオエ
ーテル基、スルホン基、カルボン酸エステル基、グリシ
ジル基、ニトリル基またはヘテロ環等を挙げることがで
きる。脂環族アルコール類としてはシクロペンタン、シ
クロペンテン、シクロヘキサン、シクロヘキセン、シク
ロヘプタン等のシクロアルカンまたはシクロアルケンに
結合したアルコール類、ジオール類またはトリオール類
である。エステル交換反応に供しうるアシルドナーエス
テルの具体例としてはビニルアセテートまたはプロペニ
ルアセテートが好ましい。
【００１３】エステル化またはエステル交換反応に用い
うる有機溶媒としては、ｎーヘキサン、シクロヘキサ
ン、ｎーヘプタンのような脂肪族炭化水素類、ベンゼ
ン、トルエンのような芳香族炭化水素類、ジイソプロピ
ルエーテル、ｔｅｒｔーブチルメチルエーテル、テトラ
ヒドロフランのようなエーテル類、クロロホルム、塩化
メチレンまたは原料のアルコール等が挙げられる。加水
分解反応は水中で実施するが、反応速度を上げたり、反
応の選択性向上のためにエタノール、ｉｓｏープロパノ
ール、エチレングリコール、ジイソプロピルエーテルの
ような有機溶媒を混合してもよい。
うる有機溶媒としては、ｎーヘキサン、シクロヘキサ
ン、ｎーヘプタンのような脂肪族炭化水素類、ベンゼ
ン、トルエンのような芳香族炭化水素類、ジイソプロピ
ルエーテル、ｔｅｒｔーブチルメチルエーテル、テトラ
ヒドロフランのようなエーテル類、クロロホルム、塩化
メチレンまたは原料のアルコール等が挙げられる。加水
分解反応は水中で実施するが、反応速度を上げたり、反
応の選択性向上のためにエタノール、ｉｓｏープロパノ
ール、エチレングリコール、ジイソプロピルエーテルの
ような有機溶媒を混合してもよい。
【００１４】これらの反応温度は１０〜１００℃であ
り、３０〜５０℃が好ましい。反応時間は１時間〜３０
０時間であるが、使用するリパーゼの量と種類、反応基
質の反応性、反応温度、攪拌効果等によって調整され
る。使用する固定化リパーゼの量はリパーゼ純分換算で
基質の１〜５００重量％である。リパーゼの種類によっ
て触媒としての特性が異なるので、目的に合わせて使用
するリパーゼの種類を選択する。反応率及び光学純度は
それぞれガスクロマトグラフィ及び液体クロマトグラフ
ィにより分析出来る。光学異性体分離カラムはキラルセ
ルＯＤ（ダイセル化学工業株式会社製）等を使用出来
る。
り、３０〜５０℃が好ましい。反応時間は１時間〜３０
０時間であるが、使用するリパーゼの量と種類、反応基
質の反応性、反応温度、攪拌効果等によって調整され
る。使用する固定化リパーゼの量はリパーゼ純分換算で
基質の１〜５００重量％である。リパーゼの種類によっ
て触媒としての特性が異なるので、目的に合わせて使用
するリパーゼの種類を選択する。反応率及び光学純度は
それぞれガスクロマトグラフィ及び液体クロマトグラフ
ィにより分析出来る。光学異性体分離カラムはキラルセ
ルＯＤ（ダイセル化学工業株式会社製）等を使用出来
る。
【００１５】
【実施例】以下に実施例によって本発明を更に具体的に
説明するが、本発明がこれらの実施例のみに限定される
ものではない。
説明するが、本発明がこれらの実施例のみに限定される
ものではない。
【００１６】実施例１ アセチル化度３８．８％の酢酸セルロース（ＣＡ）を１
０重量％含むアセトン溶液に、溶液に対して１０重量％
のリパーゼを分散したものを紡糸液とした。５重量％の
チタンイソプロポキシドのアセトン溶液を凝固液とし
た。紡糸液をノズルを通して窒素ガスにより凝固液に押
し出しＣＡーチタンゲル繊維に固定化された本発明の固
定化リパーゼを得た。これをアセトンで洗浄し、Ｍ／１
５リン酸緩衝液（ｐＨ７．２）に一昼夜浸したものを次
の実施例における反応に供した。
０重量％含むアセトン溶液に、溶液に対して１０重量％
のリパーゼを分散したものを紡糸液とした。５重量％の
チタンイソプロポキシドのアセトン溶液を凝固液とし
た。紡糸液をノズルを通して窒素ガスにより凝固液に押
し出しＣＡーチタンゲル繊維に固定化された本発明の固
定化リパーゼを得た。これをアセトンで洗浄し、Ｍ／１
５リン酸緩衝液（ｐＨ７．２）に一昼夜浸したものを次
の実施例における反応に供した。
【００１７】実施例２ （±）ー１ーフェニルエタノールのエステル交換反応 実施例１において得られた固定化リパーゼ（Pseudomona
s fluorescens）４.０ｇ（リパーゼ８０ｍｇ含有）
を、（±）ー１ーフェニルエタノール２００ｍｇ、酢酸
ビニル ６８０ｍｇをｔｅｒｔーブチルメチルエーテル
４０ｍｌに溶解した液に加え、３０℃で振とうさせなが
ら１０時間反応した。固定化リパーゼを濾別した後、濾
液を減圧蒸留により溶媒を留去して濃縮し油状物を得
た。この物を分析したところ、反応率４０％、１ーアセ
トキシエチルベンゼンのｅｅは８３％であった。
s fluorescens）４.０ｇ（リパーゼ８０ｍｇ含有）
を、（±）ー１ーフェニルエタノール２００ｍｇ、酢酸
ビニル ６８０ｍｇをｔｅｒｔーブチルメチルエーテル
４０ｍｌに溶解した液に加え、３０℃で振とうさせなが
ら１０時間反応した。固定化リパーゼを濾別した後、濾
液を減圧蒸留により溶媒を留去して濃縮し油状物を得
た。この物を分析したところ、反応率４０％、１ーアセ
トキシエチルベンゼンのｅｅは８３％であった。
【００１８】実施例３ １，２ージアセトキシプロパンの加水分解反応 実施例１において得られた固定化リパーゼ（Porcine p
ancreas）４.４ｇ（リパーゼ ０.１７ｇ含有）を、
１，２ージアセトキシプロパン０.１ｇをＭ／１５リン
酸緩衝液１０ｍｌに溶解した液に加え、３０℃で８時間
反応した。固定化リパーゼを濾別し、酢酸エチルを用い
て抽出し、抽出相を食塩水で洗浄次いで硫酸マグネシウ
ムで乾燥した後、減圧蒸留により溶媒を留去して油状物
を得た。油状物をヘキサンに溶解した後、水によりモノ
アセテートを抽出し、希水酸化ナトリウム水溶液により
加水分解して光学活性な１，２ープロパンジオールを得
た。反応率４５％、得られた１，２ープロパンジオール
のｅｅは３０％であった。
ancreas）４.４ｇ（リパーゼ ０.１７ｇ含有）を、
１，２ージアセトキシプロパン０.１ｇをＭ／１５リン
酸緩衝液１０ｍｌに溶解した液に加え、３０℃で８時間
反応した。固定化リパーゼを濾別し、酢酸エチルを用い
て抽出し、抽出相を食塩水で洗浄次いで硫酸マグネシウ
ムで乾燥した後、減圧蒸留により溶媒を留去して油状物
を得た。油状物をヘキサンに溶解した後、水によりモノ
アセテートを抽出し、希水酸化ナトリウム水溶液により
加水分解して光学活性な１，２ープロパンジオールを得
た。反応率４５％、得られた１，２ープロパンジオール
のｅｅは３０％であった。
【００１９】
【発明の効果】本発明のセルロース誘導体と多価金属ア
ルコキシドからなるゲル繊維に固定化されたリパーゼ
は、加水分解、エステル化及びエステル交換反応の選択
的触媒能を有し、簡単な操作で有用な有機化合物を製造
できる。
ルコキシドからなるゲル繊維に固定化されたリパーゼ
は、加水分解、エステル化及びエステル交換反応の選択
的触媒能を有し、簡単な操作で有用な有機化合物を製造
できる。
Claims (3)
- 【請求項１】セルロース誘導体と多価金属アルコキシド
からなるゲル繊維に固定化されてなる固定化リパーゼ。 - 【請求項２】セルロース誘導体がエチルセルロース、酢
酸セルロース、プロピオン酸セルロース、酢酸セルロー
スブチレート、ニトロセルロースまたはヒドロキシプロ
ピルセルロースであり、多価金属アルコキシドがシリコ
ン、チタン、ジルコニウム、ニオブ、タンタルまたはハ
フニウムのアルコキシドから生成されるゲルである請求
項１に記載の固定化リパーゼ。 - 【請求項３】請求項１又は２に記載の固定化リパーゼを
触媒として用い、加水分解反応、エステル化反応または
エステル交換反応を行うことを特徴とする有機化合物の
製造方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP35098099A JP2001161360A (ja) | 1999-12-10 | 1999-12-10 | 固定化リパーゼ及びそれを用いる有機化合物の製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP35098099A JP2001161360A (ja) | 1999-12-10 | 1999-12-10 | 固定化リパーゼ及びそれを用いる有機化合物の製造方法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JP2001161360A true JP2001161360A (ja) | 2001-06-19 |
Family
ID=18414229
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP35098099A Pending JP2001161360A (ja) | 1999-12-10 | 1999-12-10 | 固定化リパーゼ及びそれを用いる有機化合物の製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP2001161360A (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2010535764A (ja) * | 2007-08-08 | 2010-11-25 | イーストマン ケミカル カンパニー | 長鎖アルコールのエステルとその製造方法 |
| CN111849135A (zh) * | 2020-06-23 | 2020-10-30 | 南宁学院 | 一种聚己内酯复合材料及其制备方法 |
-
1999
- 1999-12-10 JP JP35098099A patent/JP2001161360A/ja active Pending
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2010535764A (ja) * | 2007-08-08 | 2010-11-25 | イーストマン ケミカル カンパニー | 長鎖アルコールのエステルとその製造方法 |
| CN111849135A (zh) * | 2020-06-23 | 2020-10-30 | 南宁学院 | 一种聚己内酯复合材料及其制备方法 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Arana-Peña et al. | Enzyme co-immobilization: Always the biocatalyst designers' choice… or not? | |
| US6596520B1 (en) | Immobilizing lipase by adsorption from a crude solution onto nonpolar polyolefin particles | |
| Sakaki et al. | Lipase-catalyzed optical resolution of racemic naproxen in biphasic enzyme membrane reactors | |
| Kimura et al. | Application of immobilized lipase to hydrolysis of triacylglyceride | |
| Katchalski-Katzir et al. | Eupergit® C, a carrier for immobilization of enzymes of industrial potential | |
| Kamiya et al. | Surfactant‐coated lipase suitable for the enzymatic resolution of menthol as a biocatalyst in organic media | |
| Norin et al. | Lipase immobilized by adsorption: Effect of support hydrophobicity on the reaction rate of ester synthesis in cyclohexane | |
| CN109295030B (zh) | 一种基于液态固定化酶富集鱼油中dha和epa的方法 | |
| JP7169025B2 (ja) | 酵素によるキラル化合物の分割方法 | |
| Matsumoto et al. | Enantioselective transesterification using lipase-displaying yeast whole-cell biocatalyst | |
| Jin et al. | Enantioselective hydrolysis of epichlorohydrin using whole Aspergillus niger ZJB-09173 cells in organic solvents | |
| JP2542941B2 (ja) | 光学活性ヒドロキシラクトン類の製造方法 | |
| Zhao et al. | Efficient production of diltiazem chiral intermediate using immobilized lipase from Serratia marcescens | |
| US20160237391A1 (en) | A process for chemical and/or biological transformation | |
| Chaubey et al. | Arthrobacter sp. lipase immobilization for improvement in stability and enantioselectivity | |
| Wang et al. | Resolution of racemic1-(4-methoxyphenyl) ethanol using immobilized lipase with high substrate tolerance | |
| Yuan et al. | Rice straw enhancing catalysis of Pseudomonas fluorescens lipase for synthesis of citronellyl acetate | |
| CA2064676A1 (en) | Immobilized biocatalyst, its preparation and use for ester synthesis in a column reactor | |
| JP2001161360A (ja) | 固定化リパーゼ及びそれを用いる有機化合物の製造方法 | |
| Sakamoto et al. | Practical resolution system for dl-pantoyl lactone using the lactonase from Fusarium oxysporum | |
| Ikeda et al. | Synthesis of geranyl acetate by lipase entrap-immobilized in cellulose acetate-TiO 2 gel fiber | |
| US5262313A (en) | Carrageeman-immobilized esterase | |
| Ikeda et al. | Entrap-immobilization of biocatalysts on cellulose acetate-inorganic composite gel fiber using a gel formation ofcellulose acetate–metal (Ti, Zr) alkoxide | |
| Zhangde et al. | Immobilization of Serratia marcescens lipase and catalytic resolution of trans-3-(4′-methoxyphenyl) glycidic acid methyl ester | |
| Yang et al. | Enantioselective resolution of 2-(1-hydroxy-3-butenyl)-5-methylfuran by immobilized lipase |