IT202100014117A1 - Processo di produzione di ATP ed energia elettrica e relativo sistema - Google Patents
Processo di produzione di ATP ed energia elettrica e relativo sistema Download PDFInfo
- Publication number
- IT202100014117A1 IT202100014117A1 IT102021000014117A IT202100014117A IT202100014117A1 IT 202100014117 A1 IT202100014117 A1 IT 202100014117A1 IT 102021000014117 A IT102021000014117 A IT 102021000014117A IT 202100014117 A IT202100014117 A IT 202100014117A IT 202100014117 A1 IT202100014117 A1 IT 202100014117A1
- Authority
- IT
- Italy
- Prior art keywords
- atp
- reaction
- production
- nad
- molecules
- Prior art date
Links
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title claims description 29
- 230000005611 electricity Effects 0.000 title claims description 13
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 41
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 41
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 claims description 30
- 229930027945 nicotinamide-adenine dinucleotide Natural products 0.000 claims description 20
- BOPGDPNILDQYTO-NNYOXOHSSA-N nicotinamide-adenine dinucleotide Chemical compound C1=CCC(C(=O)N)=CN1[C@H]1[C@H](O)[C@H](O)[C@@H](COP(O)(=O)OP(O)(=O)OC[C@@H]2[C@H]([C@@H](O)[C@@H](O2)N2C3=NC=NC(N)=C3N=C2)O)O1 BOPGDPNILDQYTO-NNYOXOHSSA-N 0.000 claims description 20
- 230000034659 glycolysis Effects 0.000 claims description 17
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 16
- 230000002407 ATP formation Effects 0.000 claims description 15
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 claims description 15
- 239000008103 glucose Substances 0.000 claims description 15
- 239000007795 chemical reaction product Substances 0.000 claims description 11
- 238000005842 biochemical reaction Methods 0.000 claims description 10
- 102000006602 glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase Human genes 0.000 claims description 10
- 108020004445 glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase Proteins 0.000 claims description 10
- LCTONWCANYUPML-UHFFFAOYSA-M Pyruvate Chemical compound CC(=O)C([O-])=O LCTONWCANYUPML-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 9
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 claims description 8
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 claims description 7
- 238000003786 synthesis reaction Methods 0.000 claims description 7
- 108091006149 Electron carriers Proteins 0.000 claims description 6
- AZQWKYJCGOJGHM-UHFFFAOYSA-N 1,4-benzoquinone Chemical compound O=C1C=CC(=O)C=C1 AZQWKYJCGOJGHM-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- 102000013009 Pyruvate Kinase Human genes 0.000 claims description 4
- 108020005115 Pyruvate Kinase Proteins 0.000 claims description 4
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 4
- 230000003851 biochemical process Effects 0.000 claims description 4
- 239000000047 product Substances 0.000 claims description 4
- LXJXRIRHZLFYRP-VKHMYHEASA-L (R)-2-Hydroxy-3-(phosphonooxy)-propanal Natural products O=C[C@H](O)COP([O-])([O-])=O LXJXRIRHZLFYRP-VKHMYHEASA-L 0.000 claims description 3
- 229930024421 Adenine Natural products 0.000 claims description 3
- GFFGJBXGBJISGV-UHFFFAOYSA-N Adenine Chemical compound NC1=NC=NC2=C1N=CN2 GFFGJBXGBJISGV-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 3
- LXJXRIRHZLFYRP-VKHMYHEASA-N D-glyceraldehyde 3-phosphate Chemical compound O=C[C@H](O)COP(O)(O)=O LXJXRIRHZLFYRP-VKHMYHEASA-N 0.000 claims description 3
- 229960000643 adenine Drugs 0.000 claims description 3
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 claims description 3
- 239000012295 chemical reaction liquid Substances 0.000 claims description 3
- 239000005515 coenzyme Substances 0.000 claims description 3
- KRGPXXHMOXVMMM-UHFFFAOYSA-N nicotianamine Natural products OC(=O)C(N)CCNC(C(O)=O)CCN1CCC1C(O)=O KRGPXXHMOXVMMM-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 3
- 108010029692 Bisphosphoglycerate mutase Proteins 0.000 claims description 2
- 102000001390 Fructose-Bisphosphate Aldolase Human genes 0.000 claims description 2
- 108010068561 Fructose-Bisphosphate Aldolase Proteins 0.000 claims description 2
- 102000005548 Hexokinase Human genes 0.000 claims description 2
- 108700040460 Hexokinases Proteins 0.000 claims description 2
- 108090000769 Isomerases Proteins 0.000 claims description 2
- 102000004195 Isomerases Human genes 0.000 claims description 2
- 239000000020 Nitrocellulose Substances 0.000 claims description 2
- 102000001105 Phosphofructokinases Human genes 0.000 claims description 2
- 108010069341 Phosphofructokinases Proteins 0.000 claims description 2
- 102000011755 Phosphoglycerate Kinase Human genes 0.000 claims description 2
- 102000011025 Phosphoglycerate Mutase Human genes 0.000 claims description 2
- 102000012288 Phosphopyruvate Hydratase Human genes 0.000 claims description 2
- 108010022181 Phosphopyruvate Hydratase Proteins 0.000 claims description 2
- 101001099217 Thermotoga maritima (strain ATCC 43589 / DSM 3109 / JCM 10099 / NBRC 100826 / MSB8) Triosephosphate isomerase Proteins 0.000 claims description 2
- FJWGYAHXMCUOOM-QHOUIDNNSA-N [(2s,3r,4s,5r,6r)-2-[(2r,3r,4s,5r,6s)-4,5-dinitrooxy-2-(nitrooxymethyl)-6-[(2r,3r,4s,5r,6s)-4,5,6-trinitrooxy-2-(nitrooxymethyl)oxan-3-yl]oxyoxan-3-yl]oxy-3,5-dinitrooxy-6-(nitrooxymethyl)oxan-4-yl] nitrate Chemical compound O([C@@H]1O[C@@H]([C@H]([C@H](O[N+]([O-])=O)[C@H]1O[N+]([O-])=O)O[C@H]1[C@@H]([C@@H](O[N+]([O-])=O)[C@H](O[N+]([O-])=O)[C@@H](CO[N+]([O-])=O)O1)O[N+]([O-])=O)CO[N+](=O)[O-])[C@@H]1[C@@H](CO[N+]([O-])=O)O[C@@H](O[N+]([O-])=O)[C@H](O[N+]([O-])=O)[C@H]1O[N+]([O-])=O FJWGYAHXMCUOOM-QHOUIDNNSA-N 0.000 claims description 2
- 229920001220 nitrocellulos Polymers 0.000 claims description 2
- 239000004417 polycarbonate Substances 0.000 claims description 2
- 229920000515 polycarbonate Polymers 0.000 claims description 2
- 239000004800 polyvinyl chloride Substances 0.000 claims description 2
- 229920000915 polyvinyl chloride Polymers 0.000 claims description 2
- 125000004151 quinonyl group Chemical group 0.000 claims description 2
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 claims description 2
- 239000001226 triphosphate Substances 0.000 claims description 2
- 235000011178 triphosphate Nutrition 0.000 claims description 2
- 238000011144 upstream manufacturing Methods 0.000 claims description 2
- BAWFJGJZGIEFAR-NNYOXOHSSA-N NAD zwitterion Chemical compound NC(=O)C1=CC=C[N+]([C@H]2[C@@H]([C@H](O)[C@@H](COP([O-])(=O)OP(O)(=O)OC[C@@H]3[C@H]([C@@H](O)[C@@H](O3)N3C4=NC=NC(N)=C4N=C3)O)O2)O)=C1 BAWFJGJZGIEFAR-NNYOXOHSSA-N 0.000 description 18
- ZKHQWZAMYRWXGA-KQYNXXCUSA-J ATP(4-) Chemical compound C1=NC=2C(N)=NC=NC=2N1[C@@H]1O[C@H](COP([O-])(=O)OP([O-])(=O)OP([O-])([O-])=O)[C@@H](O)[C@H]1O ZKHQWZAMYRWXGA-KQYNXXCUSA-J 0.000 description 15
- ZKHQWZAMYRWXGA-UHFFFAOYSA-N Adenosine triphosphate Natural products C1=NC=2C(N)=NC=NC=2N1C1OC(COP(O)(=O)OP(O)(=O)OP(O)(O)=O)C(O)C1O ZKHQWZAMYRWXGA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 15
- 239000002502 liposome Substances 0.000 description 4
- 101710088194 Dehydrogenase Proteins 0.000 description 2
- 108091052347 Glucose transporter family Proteins 0.000 description 2
- 102000042092 Glucose transporter family Human genes 0.000 description 2
- 238000006555 catalytic reaction Methods 0.000 description 2
- 238000010586 diagram Methods 0.000 description 2
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 2
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 2
- 229930091371 Fructose Natural products 0.000 description 1
- RFSUNEUAIZKAJO-ARQDHWQXSA-N Fructose Chemical compound OC[C@H]1O[C@](O)(CO)[C@@H](O)[C@@H]1O RFSUNEUAIZKAJO-ARQDHWQXSA-N 0.000 description 1
- 239000005715 Fructose Substances 0.000 description 1
- TTWYZDPBDWHJOR-IDIVVRGQSA-L adenosine triphosphate disodium Chemical compound [Na+].[Na+].C1=NC=2C(N)=NC=NC=2N1[C@@H]1O[C@H](COP(O)(=O)OP(O)(=O)OP([O-])([O-])=O)[C@@H](O)[C@H]1O TTWYZDPBDWHJOR-IDIVVRGQSA-L 0.000 description 1
- WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N beta-D-glucose Chemical compound OC[C@H]1O[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 238000011109 contamination Methods 0.000 description 1
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 1
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 1
- 238000006911 enzymatic reaction Methods 0.000 description 1
- 230000000415 inactivating effect Effects 0.000 description 1
- 239000013067 intermediate product Substances 0.000 description 1
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 1
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 1
- 230000001681 protective effect Effects 0.000 description 1
- 238000011084 recovery Methods 0.000 description 1
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P19/00—Preparation of compounds containing saccharide radicals
- C12P19/26—Preparation of nitrogen-containing carbohydrates
- C12P19/28—N-glycosides
- C12P19/30—Nucleotides
- C12P19/32—Nucleotides having a condensed ring system containing a six-membered ring having two N-atoms in the same ring, e.g. purine nucleotides, nicotineamide-adenine dinucleotide
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12M—APPARATUS FOR ENZYMOLOGY OR MICROBIOLOGY; APPARATUS FOR CULTURING MICROORGANISMS FOR PRODUCING BIOMASS, FOR GROWING CELLS OR FOR OBTAINING FERMENTATION OR METABOLIC PRODUCTS, i.e. BIOREACTORS OR FERMENTERS
- C12M21/00—Bioreactors or fermenters specially adapted for specific uses
- C12M21/18—Apparatus specially designed for the use of free, immobilized or carrier-bound enzymes
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12M—APPARATUS FOR ENZYMOLOGY OR MICROBIOLOGY; APPARATUS FOR CULTURING MICROORGANISMS FOR PRODUCING BIOMASS, FOR GROWING CELLS OR FOR OBTAINING FERMENTATION OR METABOLIC PRODUCTS, i.e. BIOREACTORS OR FERMENTERS
- C12M23/00—Constructional details, e.g. recesses, hinges
- C12M23/58—Reaction vessels connected in series or in parallel
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12M—APPARATUS FOR ENZYMOLOGY OR MICROBIOLOGY; APPARATUS FOR CULTURING MICROORGANISMS FOR PRODUCING BIOMASS, FOR GROWING CELLS OR FOR OBTAINING FERMENTATION OR METABOLIC PRODUCTS, i.e. BIOREACTORS OR FERMENTERS
- C12M43/00—Combinations of bioreactors or fermenters with other apparatus
- C12M43/08—Bioreactors or fermenters combined with devices or plants for production of electricity
-
- H—ELECTRICITY
- H01—ELECTRIC ELEMENTS
- H01M—PROCESSES OR MEANS, e.g. BATTERIES, FOR THE DIRECT CONVERSION OF CHEMICAL ENERGY INTO ELECTRICAL ENERGY
- H01M8/00—Fuel cells; Manufacture thereof
- H01M8/16—Biochemical fuel cells, i.e. cells in which microorganisms function as catalysts
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y02—TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
- Y02E—REDUCTION OF GREENHOUSE GAS [GHG] EMISSIONS, RELATED TO ENERGY GENERATION, TRANSMISSION OR DISTRIBUTION
- Y02E60/00—Enabling technologies; Technologies with a potential or indirect contribution to GHG emissions mitigation
- Y02E60/30—Hydrogen technology
- Y02E60/50—Fuel cells
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Zoology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Sustainable Development (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Clinical Laboratory Science (AREA)
- Manufacturing & Machinery (AREA)
- Sustainable Energy (AREA)
- Electrochemistry (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Apparatus Associated With Microorganisms And Enzymes (AREA)
- Saccharide Compounds (AREA)
Description
DESCRIZIONE
del brevetto per invenzione industriale dal titolo: ?Processo di produzione di ATP ed energia elettrica e relativo sistema?
La presente invenzione ? relativa a processo di produzione di ATP ed energia elettrica.
Inoltre la presente invenzione ? relativa ad un sistema di produzione di ATP e generazione elettrica.
In particolare, la presente invenzione ? relativa a un sistema ibrido che consente la sintesi di ATP da molecole di glucosio ed ADP ed avvalendosi degli enzimi della Glicolisi, consente al contempo di produrre energia elettrica.
Sono attualmente noti vari sistemi di sintesi di ATP. Un primo esempio di sistema noto ? descritto nel testo della domanda di brevetto WO2009052278 che descrive un sistema per la produzione di ATP (adenosin trifosfato) da glucosio o fruttosio come substrato di partenza, mediante l?utilizzo della sequenza di 10 enzimi previsti nella sintesi biologica di ATP (glicolisi). In particolare, il sistema in oggetto prevede l?impiego di un liposoma come ?bioreattore?, all?interno del quale ? alloggiato almeno un supporto inerte; ciascun supporto inerte ? accoppiato chimicamente a tutti i suddetti enzimi (disposti in sequenza sulla superficie del supporto), oppure ciascun supporto ? accoppiato chimicamente ad un singolo rispettivo enzima. Il glucosio viene inserito all?interno del liposoma mediante trasportatori di glucosio (GLUT).
Tuttavia, i sistemi e processi noti come quelli descritti soffrono di limiti intrinseci quali quello di non poter determinare il numero di liposomi, n? il numero di enzimi contenuti all?interno di questi, con ripercussioni negative sulla possibilit? di produrre al livello industriale prodotti che siano standardizzabili dal punto di vista dell?efficacia, efficienza.
Inoltre, non potendo determinare il numero di liposomi, n? il numero di enzimi contenuti all?interno di questi, i sistemi noti non consentono un controllo fine delle reazioni catalizzate visto che non rendono possibile determinare il numero, ovvero la quantit?, di enzimi coinvolti nella reazione.
Scopo della presente invenzione ? fornire un processo di produzione ed un sistema ibrido che consentano la sintesi di ATP da molecole di glucosio ed ADP ed avvalendosi degli enzimi della Glicolisi, consente al contempo di produrre energia elettrica, avente, quindi, caratteristiche tali da superare i limiti che ancora influenzano gli attuali sistemi per la gestione personalizzata di donazioni, con riferimento alla tecnica nota.
Secondo la presente invenzione, viene realizzato un processo di produzione di ATP ed energia elettrica, secondo la rivendicazione 1.
Secondo la presente invenzione, viene realizzato un sistema di produzione di ATP e generatore elettrico, come definito nella rivendicazione 8.
Per una migliore comprensione della presente invenzione viene ora descritta una forma di realizzazione preferita, a puro titolo di esempio non limitativo, con riferimento al disegno allegato, nel quale:
- la figura 1 mostra uno schema del vincolo tra enzimi e anticorpo monoclonale nel processo e nel sistema di produzione di ATP e energia elettrica, secondo l?invenzione;
- la figura 2 mostra uno schema del vincolo tra enzima Gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi e anticorpi monoclonali nel processo e nel sistema di produzione di ATP e energia elettrica, secondo l?invenzione.
Con riferimento a tali figure, uno schema del legame utilizzato nel processo e nel sistema per la di produzione di ATP e energia elettrica ? mostrato, secondo l?invenzione.
In particolare, il processo di produzione di ATP e energia elettrica secondo l?invenzione, ? configurato per la sintesi di ATP e la contemporanea produzione di energia elettrica, e comprende una pluralit? di bioreattori disposti in serie in cui in ciascun bioreattore compreso nella pluralit? di bioreattori avviene almeno una specifica reazione chimica della sequenza di reazioni previste nel processo biochimico di glicolisi. La pluralit? di bioreattori per la sintesi di ATP mediante reazioni di glicolisi prevede l?utilizzo di molecole di glucosio, ADP ed enzimi specifici previsti dal processo biochimico di glicolisi.
Secondo un aspetto dell?invenzione, nel processo di produzione la produzione di energia elettrica avviene da un prodotto di reazione del processo, detto prodotto di reazione essendo la nicotinammina adenina dinucleotide o NADH che viene riconvertito in NAD, rendendosi cos? disponibile come coenzima per la reazione successiva.
Secondo un aspetto dell?invenzione, il processo di produzione comprende una serie di dieci reazioni biochimiche di glicolisi attraverso le quali una molecola di glucosio, viene ossidato a due molecole di piruvato con una produzione netta di due molecole di ATP e di due molecole di NADH, partendo da molecole di NAD. Oltre alle dieci reazioni di glicolisi il processo comprende una reazione di diaforasi che converte l?NADH in NAD.
Secondo un aspetto dell?invenzione, nel processo di produzione e nel relativo sistema , ciascun bioreattore compreso nella pluralit? di bioreattori contiene una pluralit? di almeno uno specifico enzima previsto dal processo di glicolisi, legato ad un supporto mediante anticorpi monoclonali.
Secondo un aspetto dell?invenzione, nel processo di produzione i prodotti di reazione sono ATP, piruvato e NAD. Il piruvato prodotto viene eliminato dai prodotti di reazione al termine delle reazioni biochimiche e l?NAD prodotto viene recuperato mediante centrifugazione e ricircolato a monte del processo insieme a glucosio e ADP, per essere riconvertito in NADH.
Secondo un aspetto dell?invenzione, nel processo di produzione all? ATP prodotto viene aggiunta almeno una delle seguenti molecole: MgCI2, Imidaziole-HCl, NaCl, KCI, AMPc.
Secondo un aspetto dell?invenzione, il processo di produzione prevede che i prodotti della serie di reazioni vengano tamponati regolando il pH in modo da essere compreso tra 6.2 e 7.7
La presente invenzione, riguarda inoltre un sistema di produzione di ATP e generatore elettrico configurato per attuare il processo di produzione secondo l?invenzione.
In particolare, il sistema di produzione di ATP e generatore elettrico, consente partendo da molecole di glucosio ed ADP di produrre ATP, e avvalendosi degli enzimi della Glicolisi consente al contempo di produrre energia elettrica da un prodotto di reazione, il nicotinammina adenina dinucleotide o NADH che viene riconvertito in NAD, rendendosi cos? disponibile come coenzima per la reazione successiva.
Il sistema comprende una serie di dieci reazioni biochimiche attraverso le quali il glucosio, viene ossidato a 2 molecole di piruvato con una produzione netta di due molecole di ATP e di due molecole di NADH, partendo da molecole di NAD. Il sistema comprende inoltre una reazione della diaforasi (NAD deidrogenasi) che converte NADH in NAD.
Il sistema comprende una pluralit? di bioreattori o contenitori, posti in serie, in cui avviene la serie di reazioni citata, in cui le condizioni di temperatura e pH sono tali da massimizzare la resa delle reazioni biochimiche.
In particolare, secondo un aspetto dell?invenzione, la temperatura di esercizio ? compresa tra 30?C e 40?C e preferibilmente tra 35?C e 37?C.
Secondo un aspetto dell?invenzione, il pH nella pluralit? di bioreattori posti in serie ? compreso tra 7,0 e 7,4.
Secondo un aspetto dell?invenzione, nel sistema ciascun bioreattore compreso nella pluralit? di bioreattori contiene una pluralit? di almeno uno specifico enzima previsto dal processo di glicolisi legato ad un supporto mediante anticorpi monoclonali.
Secondo un aspetto dell?invenzione, il supporto ? preferibilmente un supporto inerte in nitrato di cellulosa, PVC, o policarbonato.
Secondo un aspetto dell?invenzione, gli enzimi legati agli anticorpi monoclonali, ovvero la pluralit? di almeno uno specifico enzima legato agli anticorpi monoclonali comprende i seguenti enzimi :
- Esochinasi
- Fosfoglucoisomerasi
- Fosfofructochinasi
- Aldolasi
- Trifosfato isomerasi
- Gliceraldeide-3-fosfato Deidrogenasi
- fosfoglicerato chinasi
- fosfoglicerato mutasi
- Enolasi
- Piruvato chinasi (PK)
Secondo un aspetto dell?invenzione, un bioreattore N compreso nella pluralit? di bioreattori comprende Gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi quale enzima catalizzante la reazione, e presenta sul supporto gli anticorpi immobilizzati l?enzima e anche secondi anticorpi diretti contro, e leganti, diaforasi (DI) atta a prelevare elettroni convertendo NADH in NAD, detti elettroni venendo trasferiti ad una molecola mediatore di elettroni (EM) che passa da una forma ridotta ad una ossidata e viceversa, trasferendo gli elettroni ad un elettrodo, ed in cui in detto bioreattore N avviene una reazione di conversione della gliceraldeide-3-fosfato da molecole di NAD presenti nel liquido di reazione, catalizzata dall?enzima Gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi e producendo NADH.
Secondo un aspetto dell?invenzione, il mediatore di elettroni ? un composto avente uno scheletro di chinone, antichinone o derivati.
Secondo un aspetto dell?invenzione, il mediatore di elettroni ? un composto contenente almeno un tipo di un secondo composto, diverso dal composto avente uno scheletro di chinone.
Nel sistema, in ciascun bioreattore sono posti enzimi atti a portare a termine le dieci reazioni. Gli enzimi sono posti nei bioreattori legati ad un supporto ed il legame tra gli enzimi e ciascun supporto avviene mediante l?ausilio di anticorpi monoclonali.
Gli anticorpi monoclonali sono vantaggiosamente atti a legare gli enzimi a livello di epitopi non critici, garantendone la funzionalit? enzimatica.
Il medesimo effetto non sarebbe ottenibile mediante anticorpi poligonali in quanto essi legherebbero gli enzimi in epitopi diversi inattivandone alcuni.
Vantaggiosamente l?uso di anticorpi monoclonali nel legame tra enzimi e substrato ? che essi riconoscono tutti un solo epitopo di una molecola e consentono di ottenere un comportamento prevedibile. Il fatto che gli anticorpi monoclonali leghino in maniera specifica e precisa un solo epitopo prestabilito, consente di determinare un solo sito di legame e di direzionare l?enzima garantendone la funzionalit?.
Ulteriore vantaggio dell?uso di anticorpi monoclonali nel legame tra enzimi e supporto, in ciascun bioreattore del sistema, ? che si evita la contaminazione enzimatica del prodotto intermedio della reazione biochimica. Infatti, vantaggiosamente, gli enzimi che catalizzano la reazione intermedia rimangono confinati, perch? immobilizzati, nel bioreattore considerato mentre il prodotto procede verso il bioreattore successivo, in cui sar? presente un ulteriore enzima per la catalisi della reazione intermedia che avviene nel reattore successivo.
Inoltre, nel sistema le reazioni enzimatiche intermedie possono essere vantaggiosamente controllate e monitorate precisamente, consentendo un controllo fine della reazione biochimica complessiva.
Vantaggiosamente, la separazione degli enzimi in bioreattori differenti posti in serie consente, qualora si registrino cali di rendimento per una fisiologica degradazione degli enzimi stessi, la sostituzione solo degli enzimi catalizzanti la reazione intermedia interessata dal calo di resa, consentendo quindi un risparmio economico e di tempo.
Inoltre, l?uso di anticorpi monoclonali consente di conoscere il numero di enzimi che catalizza ciascuna reazione intermedia riuscendo a controllare meglio la reazione globale.
Nel bioreattore in cui la reazione ? catalizzata dalla Glyceraldehyde-3-phosphate Dehydrogenase sono presenti molecole di NAD che vengono convertite in NADH. L?enzima catalizzando la conversione della gliceraldeide-3-fosfato ( o 1,3BPG o BPG) produce NADH partendo dal NAD presente nel liquido di reazione.
Il bioreattore in cui l?enzima catalizzante la reazione ? Glyceraldehyde-3-phosphate Dehydrogenase presenter? sul supporto oltre agli anticorpi immobilizzati anche gli anticorpi diretti contro, e leganti, la diaforasi (DI) (NAD deidrogenasi).
La diaforasi preleva elettroni convertendo NADH in NAD, che vengono trasferiti ad una molecola mediatore di elettroni, indicata nelle figure con EM. Il mediatore di elettroni EM passa quindi da una forma ridotta ad una ossidata e viceversa, trasferendo gli elettroni ad un elettrodo.
I prodotti di reazione, partendo da una molecola di glucosio sono 2 molecole di ATP, piruvato e NAD che pu? essere reimpiegato in una nuova reazione per essere riconvertito in NADH.
Durante le fasi di produzione di ATP al livello del reattore in cui ? presente l?enzima Gliceraldeide-3-fosfato Deidrogenasi vi ? quindi la produzione di energia elettrica. La produzione di energia elettrica ? un vantaggio del sistema in quanto costituisce un recupero di parte dell?energia contenuta nella molecola di glucosio. Inoltre vengono rigenerate le molecole di NAD partendo da NADH, consentendo il risparmio legato al mancato reintegro.
Il piruvato prodotto di reazione viene eliminato dalla soluzione contenente ATP al termine delle reazioni biochimiche.
Il NAD al termine delle reazioni biochimiche viene recuperato, mediante centrifugazione o mediante anticorpi, e reimmesso nel primo reattore per un nuovo processo di produzione di ATP insieme a glucosio e ADP.
Secondo un altro aspetto dell?invenzione, il pH viene regolato al termine della reazione in modo da essere compreso tra 6.2 e 7.7 a seconda dell?uso finale dell?ATP prodotto con il sistema.
Risulta infine chiaro che al processo di produzione e al sistema qui descritti e illustrati possono essere apportate modifiche e varianti senza per questo uscire dall?ambito protettivo della presente invenzione, come definito nelle rivendicazioni allegate.
Claims (14)
1. Processo di produzione di ATP e energia elettrica, configurato per la sintesi di ATP e la contemporanea produzione di energia elettrica, comprendente una pluralit? di bioreattori disposti in serie in cui in ciascun bioreattore compreso nella pluralit? di bioreattori avviene almeno una specifica reazione chimica della sequenza di reazioni previste nel processo biochimico di glicolisi, in cui la pluralit? di bioreattori per la sintesi di ATP mediante reazioni di glicolisi prevede l?utilizzo di molecole di glucosio, ADP ed enzimi specifici previsti dal processo biochimico di glicolisi.
2. Processo di produzione secondo la rivendicazione 1, in cui la produzione di energia elettrica avviene da un prodotto di reazione del processo, detto prodotto di reazione essendo la nicotinammina adenina dinucleotide o NADH che viene riconvertito in NAD, rendendosi cos? disponibile come coenzima per la reazione successiva.
3. Processo di produzione secondo la rivendicazione 1, caratterizzato dal fatto di comprendere una serie di dieci reazioni biochimiche di glicolisi attraverso le quali una molecola di glucosio, viene ossidato a due molecole di piruvato con una produzione netta di due molecole di ATP e di due molecole di NADH, partendo da molecole di NAD, ed una reazione di conversione di NADH in NAD mediante diaforasi.
4. Processo di produzione secondo una qualsiasi delle rivendicazioni precedenti, in cui ciascun bioreattore compreso nella pluralit? di bioreattori contiene una pluralit? di almeno uno specifico enzima previsto dal processo di glicolisi legato ad un supporto mediante anticorpi monoclonali.
5. Processo di produzione secondo la rivendicazione 1 in cui i prodotti di reazione, sono ATP, piruvato e NAD, ed in cui il piruvato prodotto viene eliminato dai prodotti di reazione al termine delle reazioni biochimiche e l?NAD prodotto viene recuperato mediante centrifugazione e ricircolato a monte del processo insieme a glucosio e ADP, per essere riconvertito in NADH.
6. Processo di produzione secondo la rivendicazione 1, in cui all? ATP prodotto viene aggiunta almeno una delle seguenti molecole: MgCI2, Imidaziole-HCl, NaCl, KCI, AMPc.
7. Processo di produzione secondo la rivendicazione 1, in i prodotti della serie di reazioni vengono tamponati regolando il pH in modo da essere compreso tra 6.2 e 7.7
8. Sistema di produzione di ATP e generatore elettrico configurato per attuare il processo di produzione secondo la rivendicazione 1 , caratterizzato dal fatto di comprendere una pluralit? di bioreattori posti in serie, in cui avviene la serie di reazioni, ed in cui la temperatura di esercizio ? compresa tra 30?C e 40?C e preferibilmente tra 35?C e 37?C, ed pH ? compreso tra 7,0 e 7,4.
9. Sistema secondo la rivendicazione 8, in cui ciascun bioreattore compreso nella pluralit? di bioreattori contiene una pluralit? di almeno uno specifico enzima previsto dal processo di glicolisi legato ad un supporto mediante anticorpi monoclonali.
10. Sistema secondo la rivendicazione 9, in cui detto supporto ? un supporto inerte in nitrato di cellulosa, PVC o policarbonato.
11. Sistema secondo la rivendicazione 8, in cui la pluralit? di almeno uno specifico enzima legato agli anticorpi monoclonali comprende i seguenti enzimi :
- Esochinasi
- Fosfoglucoisomerasi
- Fosfofructochinasi
- Aldolasi
- Trifosfato isomerasi
- Gliceraldeide-3-fosfato Deidrogenasi
- Fosfoglicerato chinasi
- Fosfoglicerato mutasi
- Enolasi
- Piruvato chinasi (PK)
12. Sistema secondo la rivendicazione 8, in cui un bioreattore N compreso nella pluralit? di bioreattori comprende Gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi quale enzima catalizzante la reazione, e presenta sul supporto gli anticorpi immobilizzati l?enzima e anche secondi anticorpi diretti contro, e leganti, diaforasi (DI) atta a prelevare elettroni convertendo NADH in NAD, detti elettroni venendo trasferiti ad una molecola mediatore di elettroni (EM) che passa da una forma ridotta ad una ossidata e viceversa, trasferendo gli elettroni ad un elettrodo, ed in cui in detto bioreattore N avviene una reazione di conversione della gliceraldeide-3-fosfato da molecole di NAD presenti nel liquido di reazione, catalizzata dall?enzima Gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi e producendo NADH.
13. Sistema secondo la rivendicazione 12 in cui il mediatore di elettroni ? un composto avente uno scheletro di chinone, antichinone o derivati.
14. Sistema secondo la rivendicazione 12 in cui il mediatore di elettroni ? un composto contenente almeno un tipo di un secondo composto, diverso dal composto avente uno scheletro di chinone.
Priority Applications (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| IT102021000014117A IT202100014117A1 (it) | 2021-05-28 | 2021-05-28 | Processo di produzione di ATP ed energia elettrica e relativo sistema |
| PCT/IB2022/054886 WO2022249085A1 (en) | 2021-05-28 | 2022-05-25 | Process for the production of atp and electrical energy and related system |
| EP22732327.6A EP4347858A1 (en) | 2021-05-28 | 2022-05-25 | Process for the production of atp and electrical energy and related system |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| IT102021000014117A IT202100014117A1 (it) | 2021-05-28 | 2021-05-28 | Processo di produzione di ATP ed energia elettrica e relativo sistema |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| IT202100014117A1 true IT202100014117A1 (it) | 2022-11-28 |
Family
ID=77519577
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| IT102021000014117A IT202100014117A1 (it) | 2021-05-28 | 2021-05-28 | Processo di produzione di ATP ed energia elettrica e relativo sistema |
Country Status (3)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (1) | EP4347858A1 (it) |
| IT (1) | IT202100014117A1 (it) |
| WO (1) | WO2022249085A1 (it) |
Citations (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4451566A (en) * | 1981-12-04 | 1984-05-29 | Spencer Donald B | Methods and apparatus for enzymatically producing ethanol |
| WO2009052278A1 (en) | 2007-10-17 | 2009-04-23 | Cornell Research Foundation, Inc. | System for production of adenosine triphosphate |
| US8076035B2 (en) * | 2002-07-26 | 2011-12-13 | Sony Corporation | Fuel cell with sequential enzymatic reactions |
| US10128522B2 (en) * | 2013-06-05 | 2018-11-13 | Tianjin Institute Of Industrial Biotechnology, Chinese Academy Of Sciences | Complete oxidation of sugars to electricity by using cell-free synthetic enzymatic pathways |
-
2021
- 2021-05-28 IT IT102021000014117A patent/IT202100014117A1/it unknown
-
2022
- 2022-05-25 EP EP22732327.6A patent/EP4347858A1/en active Pending
- 2022-05-25 WO PCT/IB2022/054886 patent/WO2022249085A1/en active Application Filing
Patent Citations (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4451566A (en) * | 1981-12-04 | 1984-05-29 | Spencer Donald B | Methods and apparatus for enzymatically producing ethanol |
| US8076035B2 (en) * | 2002-07-26 | 2011-12-13 | Sony Corporation | Fuel cell with sequential enzymatic reactions |
| WO2009052278A1 (en) | 2007-10-17 | 2009-04-23 | Cornell Research Foundation, Inc. | System for production of adenosine triphosphate |
| US10128522B2 (en) * | 2013-06-05 | 2018-11-13 | Tianjin Institute Of Industrial Biotechnology, Chinese Academy Of Sciences | Complete oxidation of sugars to electricity by using cell-free synthetic enzymatic pathways |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| WO2022249085A1 (en) | 2022-12-01 |
| EP4347858A1 (en) | 2024-04-10 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Sakimoto et al. | Cyborgian material design for solar fuel production: The emerging photosynthetic biohybrid systems | |
| Kornienko et al. | Interfacing nature’s catalytic machinery with synthetic materials for semi-artificial photosynthesis | |
| Fukuzumi et al. | Highly efficient photocatalytic oxygenation reactions using water as an oxygen source | |
| Nam et al. | Enzymatic photosynthesis of formate from carbon dioxide coupled with highly efficient photoelectrochemical regeneration of nicotinamide cofactors | |
| Eisenberg | Rethinking water splitting | |
| BRPI0815284B8 (pt) | processo para a produzir hidrolisado com alto teor de açúcar a partir de biomassa | |
| JináSon et al. | Sunlight-assisted, biocatalytic formate synthesis from CO 2 and water using silicon-based photoelectrochemical cells | |
| Langer et al. | Enzymatic regeneration of ATP. I. Alternative routes | |
| Burgener et al. | A roadmap towards integrated catalytic systems of the future | |
| AR000612A1 (es) | Composición aceptora de electrones estable con estados de separación de carga fotoinducidos método para producirla polímero util como medio de unión yproceso catalitico para producir peróxido de hidr ógeno | |
| Kruyer et al. | Designing the bioproduction of Martian rocket propellant via a biotechnology-enabled in situ resource utilization strategy | |
| Li et al. | Installing a Green Engine To Drive an Enzyme Cascade: A Light‐Powered In Vitro Biosystem for Poly (3‐hydroxybutyrate) Synthesis | |
| IT202100014117A1 (it) | Processo di produzione di ATP ed energia elettrica e relativo sistema | |
| Mul et al. | Functioning devices for solar to fuel conversion | |
| Arnon | The role of light in photosynthesis | |
| CN104037438B (zh) | 微流道式酶催化燃料电池及其石墨电极的制备方法 | |
| Zhu et al. | Rational utilization of photoelectrochemistry of photosystem II for self-powered photocathodic detection of MicroRNA in cells | |
| Shen et al. | Photodriven chemical synthesis by whole-cell-based biohybrid systems: From system construction to mechanism study | |
| US20150031084A1 (en) | Methods and Systems for Producing Products Using Engineered Sulfur Oxidizing Bacteria | |
| Wang et al. | Visible-Light-Driven Enhanced Biohydrogen Production by Photo-Biohybrid System Based on Photoelectron Transfer between Intracellular Photosensitizer Gold Nanoparticles and Clostridium butyricum | |
| WO2011130407A1 (en) | Methods and systems for producing products using engineered ammonia oxidizing bacteria | |
| Przybylski et al. | Third-generation feed stocks for the clean and sustainable biotechnological production of bulk chemicals: synthesis of 2-hydroxyisobutyric acid | |
| Woodley | Enzyme cascade process design and modelling | |
| Möbius et al. | Cultivation and Hydrothermal Gasification of Microalgae Scenedesmus Obliquus–First Experimental Results | |
| Zou et al. | Extracellular Electrons Powered Microbial CO2 Upgrading: Microbial Electrosynthesis and Artificial Photosynthesis |